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. Author manuscript; available in PMC: 2014 Oct 9.
Published in final edited form as: Med Genet. 2012 Dec;24(4):262–267. [Article in German] doi: 10.1007/s11825-012-0360-x

Abb. 3.

Abb. 3

Domänenstruktur des WRN-Proteins und Positionierung von WRN an der Schnittstelle verschiedener DNA-Signalwege. Die bekannten funktionellen Domänen sind farbig markiert; die Exonuklease- Domäne (rot), die Helikase-Domäne (blau), die RecQ-Helikase-konservierte Region (RQC, grün), die Helikase-RNaseD-C-terminal-konservierte Region (HRDC, orange) und das nukleäre Lokalisations-signal (NLS, pink). Das Werner-Protein wird u. a. durch DNA-Schäden posttranslational modifiziert (z. B. phosphoryliert und azetyliert) und ist gemeinsam mit verschiedenen Bindungspartnern und funktionell interagierenden Proteinen (nicht gezeigt) z. B. an der Regulation der Telomerstruktur und der Transkription sowie an der DNA-Replikation sowie verschiedenen Mechanismen der DNA-Reparatur beteiligt