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. 2016 Feb 12;11(2):e0149064. doi: 10.1371/journal.pone.0149064

Table 1. Features of the lectin resistant HCV selections.

Lectin Dose (μg/mL) Identified mutations (protein)
Start End
GNA 1 30 I30T (Core) ; V284A (E1) ; V392D (E2) ; S449P* (E2) ; N2081H (NS5A) ; P2271S (NS5A) ; I2340T (NS5A) ; C2441S (NS5A) ; V2564A (NS5B) ; A2592V (NS5B)
CV-N 0.1 2 M338V (E1) ; L612M (E2) ; L755M (p7) ; F1926I (NS4B) ; I2270L (NS5A) ; E2410G (NS5A)
ConA 2 10 T11A (Core) ; M338V (E1) ; N417S# (E2) ; L755M (p7) ; F1926I (NS4B) ; D2227V (NS5A) ; K2542Q (NS5B)
GRFT 1 1 K12N (Core) ; M338V (E1) ; A400D (E2) ; L755M (p7) ; F1926I (NS4B) ; D2254G (NS5A) ; M2275V (NS5A) ; Y2718H (NS5B)
Mock - - I599V+ (E2) ; R1373Q+ (NS3) ; M1611T+ (NS3) ; S2364P+ (NS5A) ; C2441S+ (NS5A) ; R2523K+ (NS5B)

*: This mutation prevents the modification of E2N4 N-glycosylation site on asparagine 448.

#: This mutation leads to a shift of the E2N1 N-glycosylation site and improves HCV entry.

+: These mutations have been characterized in a previous study [17].

¶: Similar mutations have already been identified in JFH1 cell culture adaptation in absence of lectin [17, 2936].