. 2018 Mar 14;13(3):e0194335. doi: 10.1371/journal.pone.0194335

Table 1. Functional divergence of binding sites.

Type I and Type II divergence values for substrate eIF2α and inhibitor K3L binding sites on PKR. The significant values of divergent sites are highlighted in bold.

Residues	Alignment position	EIF2AK1		EIF2AK3		EIF2AK4		WEE1		STPK
Residues	Alignment position	θ_I	θ_II	θ_I	θ_II	θ_I	θ_II	θ_I	θ_II	θ_I	θ_II
eIF2α binding site
451	375	0.116	0.000	0.079	0.000	0.106	0.000	0.795	5.913	0.474	0.000
452	376	0.280	0.166	0.082	0.144	0.108	0.576	0.532	0.884	0.357	1.370
453	377	0.497	0.501	0.383	0.157	0.276	0.632	0.438	0.856	0.217	0.849
484	420	0.638	0.473	0.183	0.597	0.210	0.318	0.483	0.216	0.658	0.470
490	426	0.116	0.000	0.079	0.000	0.143	0.000	0.971	0.334	0.477	1.602
491	427	0.378	1.149	0.361	2.218	0.169	0.933	0.724	1.186	0.289	0.634
K3L binding site
405	268	0.116	0.000	0.617	1.032	0.141	0.000	0.459	0.000	0.499	0.734
455	379	0.169	2.290	0.079	0.000	0.566	0.617	0.795	1.565	0.598	0.000
473	408	0.679	0.426	0.125	0.287	0.202	1.673	0.677	0.000	0.234	1.555
480	415	0.116	0.000	0.079	0.000	0.105	0.000	0.459	0.000	0.138	0.000
491	427	0.378	1.149	0.361	2.218	0.169	0.933	0.724	1.186	0.289	0.634
504	451	0.187	0.271	0.346	0.000	0.532	0.000	0.536	0.000	0.316	0.000