Table 2.

Important PC subsite residues^a

PC	S6	S5	S4	S3	S2	S1	Triad	S1′
Furin	E230, D233	E257, D264	E236, D264	L227, T254	D154, D191	D258, D306	D153, H194, S368	R193, R197, H364
PC2	P245, D249	T273, D280	E252, D280	L242, W270	D169, F206	D274, D321	D168, H209, S385	S208, R212, H381
PC1/3	I244, D247	N271, E278	E250, E278	L241, W268	D168, E205	D272, D320	D167, H208, S382	K207, R211, H378
PACE4	D283, D286	D310, D317	E289, D317	L280, W307	D207, D244	D311, D359	D206, H247, S421	K256, R250, H417
PC4	A233, D236	E260, D267	E239, D267	L220, W257	D157, D193	D271, D309	D156, H197, S371	R196, R200, H367
PC5/6	D249, D252	D276, D283	E255, D283	L246, W273	D173, E210	D277, D325	D172, H213, S385	K212, R216, H381
PC7	P264, D267	D291, D298	E270, D298	L261, W288	D188, G225	D292, D340	D187, H228, S406	H227, R231, H402

^aNumbering of the amino acids starts at the first amino acid (methionine) of the signal peptide sequence. Triad residues and S₁–S₄ subsites residues are deduced from the crystal structure of furin complexed with dec-RVKR-cmk. S₅, S₆ and S₁′ are extrapolated by sequence-alignment analysis and confirmed by homology modeling. Residues in bold and underlined contrast with the active site of furin. Refer to the footnote for subsite nomenclature.