De novo determination of peptide structure with solid-state magic-angle spinning NMR spectroscopy -- Data Supplement - Supporting Tables -- Proceedings of the National Academy of Sciences

Supporting information for Rienstra et al. (2002) Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 10.1073/pnas.152346599.

Table 4. Bond distances and angles in f-MLF-OH determined from the SSNMR constraints

Bond distance, Å		Bond angle, °
Formyl C–O	1.231	Formyl O–C–Met N	122.2
Formyl C–Met N	1.328	Formyl C–Met N–Ca	121.6
Met N–Ca	1.458	Met N–Ca –C	111.6
Met Ca –C	1.525	Met N–Ca –Cb	111.4
Met Ca –Cb	1.531	Met Ca –Cb –Cg	113.2
Met Cb –Cg	1.519	Met Cb –Cg –Sd	112.7
Met Cg –Sd	1.804	Met Cg –Sd –Ce	101.0
Met Sd –Ce	1.791	Met Cb –Ca –C	108.7
Met C–O	1.231	Met Ca –C–O	121.8
Met C–Leu N	1.329	Met Ca –C–Leu N	114.6
Leu N–Ca	1.457	Met O–C–Leu N	123.5
Leu Ca –C	1.525	Met C–Leu N–Ca	122.0
Leu Ca –Cb	1.529	Leu N–Ca –C	108.7
Leu Cb –Cg	1.529	Leu N–Ca –Cb	110.7
Leu Cg –Cd ¹	1.520	Leu Ca –Cb –Cg	115.0
Leu Cg –Cd ²	1.522	Leu Cb –Cg –Cd ¹	110.6
Leu C–O	1.230	Leu Cb –Cg –Cd ²	110.5
Leu C–Phe N	1.330	Leu Cd ¹–Cg –Cd ²	110.7
Phe N–Ca	1.458	Leu Cb –Ca –C	110.4
Phe Ca –C	1.525	Leu Ca –C–O	121.1
Phe Ca –Cb	1.529	Leu Ca –C–Phe N	115.4
Phe Cb –Cg	1.502	Leu O–C–Phe N	123.3
Phe Cg –Cd ¹	1.406	Leu C–Phe N–Ca	121.5
Phe Cg –Cd ²	1.407	Phe N–Ca –C	110.9
Phe Cd ¹–Ce ¹	1.402	Phe N–Ca –Cb	110.3
Phe Cd ²–Ce ²	1.403	Phe Ca –Cb –Cg	113.6
Phe Ce ¹–Cz	1.403	Phe Cb –Cg –Cd ¹	120.4
Phe Ce ²–Cz	1.403	Phe Cb –Cg –Cd ²	120.4
Phe C–carbonyl O	1.231	Phe Cd ¹–Cg –Cd ²	119.2
Phe C–capping O	1.376	Phe Cg –Cd ¹–Ce ¹	120.5
		Phe Cg –Cd ²–Ce ²	120.5
		Phe Cd ¹–Ce ¹–Cz	119.9
		Phe Cd ²–Ce ²–Cz	119.8
		Phe Ce ¹–Cz –Ce ²	120.2
		Phe Cb –Ca –C	109.9
		Phe Ca –C–carbonyl O	120.8
		Phe Ca –C–capping O	116.2