data_3IQM # _entry.id 3IQM # _audit_conform.dict_name mmcif_pdbx.dic _audit_conform.dict_version 4.007 _audit_conform.dict_location http://mmcif.pdb.org/dictionaries/ascii/mmcif_pdbx.dic # loop_ _database_2.database_id _database_2.database_code PDB 3IQM RCSB RCSB054742 # loop_ _database_PDB_rev.num _database_PDB_rev.date _database_PDB_rev.date_original _database_PDB_rev.status _database_PDB_rev.replaces _database_PDB_rev.mod_type 1 2010-08-11 2009-08-20 ? 3IQM 0 2 2011-07-13 ? ? 3IQM 1 # _database_PDB_rev_record.rev_num 2 _database_PDB_rev_record.type VERSN _database_PDB_rev_record.details ? # _pdbx_database_related.db_name PDB _pdbx_database_related.db_id 3IQY _pdbx_database_related.details 'Crystal structure of Bacillus subtilis SecA double mutant (E208Q, R489K)' _pdbx_database_related.content_type unspecified # _pdbx_database_status.status_code REL _pdbx_database_status.entry_id 3IQM _pdbx_database_status.deposit_site RCSB _pdbx_database_status.process_site RCSB _pdbx_database_status.status_code_sf REL _pdbx_database_status.status_code_mr ? _pdbx_database_status.SG_entry ? # loop_ _audit_author.name _audit_author.pdbx_ordinal 'Kim, D.' 1 'Hunt, J.F.' 2 # _citation.id primary _citation.title 'Electrostatic control of global conformational change in SecA' _citation.journal_abbrev 'To be Published' _citation.journal_volume ? _citation.page_first ? _citation.page_last ? _citation.year ? _citation.journal_id_ASTM ? _citation.country ? _citation.journal_id_ISSN ? _citation.journal_id_CSD 0353 _citation.book_publisher ? _citation.pdbx_database_id_PubMed ? _citation.pdbx_database_id_DOI ? # loop_ _citation_author.citation_id _citation_author.name _citation_author.ordinal primary 'Kim, D.' 1 primary 'Zheng, H.' 2 primary 'Huang, J.' 3 primary 'Sharma, S.' 4 primary 'Hunt, J.F.' 5 # _cell.entry_id 3IQM _cell.length_a 130.136 _cell.length_b 130.136 _cell.length_c 153.948 _cell.angle_alpha 90.00 _cell.angle_beta 90.00 _cell.angle_gamma 120.00 _cell.Z_PDB 6 _cell.pdbx_unique_axis ? _cell.length_a_esd ? _cell.length_b_esd ? _cell.length_c_esd ? _cell.angle_alpha_esd ? _cell.angle_beta_esd ? _cell.angle_gamma_esd ? # _symmetry.entry_id 3IQM _symmetry.space_group_name_H-M 'P 31 1 2' _symmetry.pdbx_full_space_group_name_H-M ? _symmetry.cell_setting ? _symmetry.Int_Tables_number ? _symmetry.space_group_name_Hall ? # loop_ _entity.id _entity.type _entity.src_method _entity.pdbx_description _entity.formula_weight _entity.pdbx_number_of_molecules _entity.details _entity.pdbx_mutation _entity.pdbx_fragment _entity.pdbx_ec 1 polymer man 'Protein translocase subunit secA' 91393.523 1 ? E208Q 'UNP residues 1-802' ? 2 non-polymer syn 'SULFATE ION' 96.058 11 ? ? ? ? 3 water nat water 18.015 39 ? ? ? ? # loop_ _entity_keywords.entity_id _entity_keywords.text 1 ? 2 ? 3 ? # _entity_poly.entity_id 1 _entity_poly.type 'polypeptide(L)' _entity_poly.nstd_linkage no _entity_poly.nstd_monomer no _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code ;MLGILNKMFDPTKRTLNRYEKIANDIDAIRGDYENLSDDALKHKTIEFKERLEKGATTDDLLVEAFAVVREASRRVTGMF PFKVQLMGGVALHDGNIAEMKTGEGKTLTSTLPVYLNALTGKGVHVVTVNEYLASRDAEQMGKIFEFLGLTVGLNLNSMS KDEKREAYAADITYSTNNELGFDYLRDNMVLYKEQMVQRPLHFAVIDQVDSILIDEARTPLIISGQAAKSTKLYVQANAF VRTLKAEKDYTYDIKTKAVQLTEEGMTKAEKAFGIDNLFDVKHVALNHHINQALKAHVAMQKDVDYVVEDGQVVIVDSFT GRLMKGRRYSEGLHQAIEAKEGLEIQNESMTLATITFQNYFRMYEKLAGMTGTAKTEEEEFRNIYNMQVVTIPTNRPVVR DDRPDLIYRTMEGKFKAVAEDVAQRYMTGQPVLVGTVAVETSELISKLLKNKGIPHQVLNAKNHEREAQIIEEAGQKGAV TIATNMAGRGTDIKLGEGVKELGGLAVVGTERHESRRIDNQLRGRSGRQGDPGITQFYLSMEDELMRRFGAERTMAMLDR FGMDDSTPIQSKMVSRAVESSQKRVEGNNFDSRKQLLQYDDVLRQQREVIYKQRFEVIDSENLREIVENMIKSSLERAIA AYTPREELPEEWKLDGLVDLINTTYLDEGALEKSDIFGKEPDEMLELIMDRIITKYNEKEEQFGKEQMREFEKVIVLRAV DSKWMDHIDAMDQLRQGIHLRAYAQTNPLREYQMEGFAMFEHMIESIEDEVAKFVMKAEIENNLEREEVVQGQTTAHQPQ EG ; _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can ;MLGILNKMFDPTKRTLNRYEKIANDIDAIRGDYENLSDDALKHKTIEFKERLEKGATTDDLLVEAFAVVREASRRVTGMF PFKVQLMGGVALHDGNIAEMKTGEGKTLTSTLPVYLNALTGKGVHVVTVNEYLASRDAEQMGKIFEFLGLTVGLNLNSMS KDEKREAYAADITYSTNNELGFDYLRDNMVLYKEQMVQRPLHFAVIDQVDSILIDEARTPLIISGQAAKSTKLYVQANAF VRTLKAEKDYTYDIKTKAVQLTEEGMTKAEKAFGIDNLFDVKHVALNHHINQALKAHVAMQKDVDYVVEDGQVVIVDSFT GRLMKGRRYSEGLHQAIEAKEGLEIQNESMTLATITFQNYFRMYEKLAGMTGTAKTEEEEFRNIYNMQVVTIPTNRPVVR DDRPDLIYRTMEGKFKAVAEDVAQRYMTGQPVLVGTVAVETSELISKLLKNKGIPHQVLNAKNHEREAQIIEEAGQKGAV TIATNMAGRGTDIKLGEGVKELGGLAVVGTERHESRRIDNQLRGRSGRQGDPGITQFYLSMEDELMRRFGAERTMAMLDR FGMDDSTPIQSKMVSRAVESSQKRVEGNNFDSRKQLLQYDDVLRQQREVIYKQRFEVIDSENLREIVENMIKSSLERAIA AYTPREELPEEWKLDGLVDLINTTYLDEGALEKSDIFGKEPDEMLELIMDRIITKYNEKEEQFGKEQMREFEKVIVLRAV DSKWMDHIDAMDQLRQGIHLRAYAQTNPLREYQMEGFAMFEHMIESIEDEVAKFVMKAEIENNLEREEVVQGQTTAHQPQ EG ; _entity_poly.pdbx_strand_id A # loop_ _entity_poly_seq.entity_id _entity_poly_seq.num _entity_poly_seq.mon_id _entity_poly_seq.hetero 1 1 MET n 1 2 LEU n 1 3 GLY n 1 4 ILE n 1 5 LEU n 1 6 ASN n 1 7 LYS n 1 8 MET n 1 9 PHE n 1 10 ASP n 1 11 PRO n 1 12 THR n 1 13 LYS n 1 14 ARG n 1 15 THR n 1 16 LEU n 1 17 ASN n 1 18 ARG n 1 19 TYR n 1 20 GLU n 1 21 LYS n 1 22 ILE n 1 23 ALA n 1 24 ASN n 1 25 ASP n 1 26 ILE n 1 27 ASP n 1 28 ALA n 1 29 ILE n 1 30 ARG n 1 31 GLY n 1 32 ASP n 1 33 TYR n 1 34 GLU n 1 35 ASN n 1 36 LEU n 1 37 SER n 1 38 ASP n 1 39 ASP n 1 40 ALA n 1 41 LEU n 1 42 LYS n 1 43 HIS n 1 44 LYS n 1 45 THR n 1 46 ILE n 1 47 GLU n 1 48 PHE n 1 49 LYS n 1 50 GLU n 1 51 ARG n 1 52 LEU n 1 53 GLU n 1 54 LYS n 1 55 GLY n 1 56 ALA n 1 57 THR n 1 58 THR n 1 59 ASP n 1 60 ASP n 1 61 LEU n 1 62 LEU n 1 63 VAL n 1 64 GLU n 1 65 ALA n 1 66 PHE n 1 67 ALA n 1 68 VAL n 1 69 VAL n 1 70 ARG n 1 71 GLU n 1 72 ALA n 1 73 SER n 1 74 ARG n 1 75 ARG n 1 76 VAL n 1 77 THR n 1 78 GLY n 1 79 MET n 1 80 PHE n 1 81 PRO n 1 82 PHE n 1 83 LYS n 1 84 VAL n 1 85 GLN n 1 86 LEU n 1 87 MET n 1 88 GLY n 1 89 GLY n 1 90 VAL n 1 91 ALA n 1 92 LEU n 1 93 HIS n 1 94 ASP n 1 95 GLY n 1 96 ASN n 1 97 ILE n 1 98 ALA n 1 99 GLU n 1 100 MET n 1 101 LYS n 1 102 THR n 1 103 GLY n 1 104 GLU n 1 105 GLY n 1 106 LYS n 1 107 THR n 1 108 LEU n 1 109 THR n 1 110 SER n 1 111 THR n 1 112 LEU n 1 113 PRO n 1 114 VAL n 1 115 TYR n 1 116 LEU n 1 117 ASN n 1 118 ALA n 1 119 LEU n 1 120 THR n 1 121 GLY n 1 122 LYS n 1 123 GLY n 1 124 VAL n 1 125 HIS n 1 126 VAL n 1 127 VAL n 1 128 THR n 1 129 VAL n 1 130 ASN n 1 131 GLU n 1 132 TYR n 1 133 LEU n 1 134 ALA n 1 135 SER n 1 136 ARG n 1 137 ASP n 1 138 ALA n 1 139 GLU n 1 140 GLN n 1 141 MET n 1 142 GLY n 1 143 LYS n 1 144 ILE n 1 145 PHE n 1 146 GLU n 1 147 PHE n 1 148 LEU n 1 149 GLY n 1 150 LEU n 1 151 THR n 1 152 VAL n 1 153 GLY n 1 154 LEU n 1 155 ASN n 1 156 LEU n 1 157 ASN n 1 158 SER n 1 159 MET n 1 160 SER n 1 161 LYS n 1 162 ASP n 1 163 GLU n 1 164 LYS n 1 165 ARG n 1 166 GLU n 1 167 ALA n 1 168 TYR n 1 169 ALA n 1 170 ALA n 1 171 ASP n 1 172 ILE n 1 173 THR n 1 174 TYR n 1 175 SER n 1 176 THR n 1 177 ASN n 1 178 ASN n 1 179 GLU n 1 180 LEU n 1 181 GLY n 1 182 PHE n 1 183 ASP n 1 184 TYR n 1 185 LEU n 1 186 ARG n 1 187 ASP n 1 188 ASN n 1 189 MET n 1 190 VAL n 1 191 LEU n 1 192 TYR n 1 193 LYS n 1 194 GLU n 1 195 GLN n 1 196 MET n 1 197 VAL n 1 198 GLN n 1 199 ARG n 1 200 PRO n 1 201 LEU n 1 202 HIS n 1 203 PHE n 1 204 ALA n 1 205 VAL n 1 206 ILE n 1 207 ASP n 1 208 GLN n 1 209 VAL n 1 210 ASP n 1 211 SER n 1 212 ILE n 1 213 LEU n 1 214 ILE n 1 215 ASP n 1 216 GLU n 1 217 ALA n 1 218 ARG n 1 219 THR n 1 220 PRO n 1 221 LEU n 1 222 ILE n 1 223 ILE n 1 224 SER n 1 225 GLY n 1 226 GLN n 1 227 ALA n 1 228 ALA n 1 229 LYS n 1 230 SER n 1 231 THR n 1 232 LYS n 1 233 LEU n 1 234 TYR n 1 235 VAL n 1 236 GLN n 1 237 ALA n 1 238 ASN n 1 239 ALA n 1 240 PHE n 1 241 VAL n 1 242 ARG n 1 243 THR n 1 244 LEU n 1 245 LYS n 1 246 ALA n 1 247 GLU n 1 248 LYS n 1 249 ASP n 1 250 TYR n 1 251 THR n 1 252 TYR n 1 253 ASP n 1 254 ILE n 1 255 LYS n 1 256 THR n 1 257 LYS n 1 258 ALA n 1 259 VAL n 1 260 GLN n 1 261 LEU n 1 262 THR n 1 263 GLU n 1 264 GLU n 1 265 GLY n 1 266 MET n 1 267 THR n 1 268 LYS n 1 269 ALA n 1 270 GLU n 1 271 LYS n 1 272 ALA n 1 273 PHE n 1 274 GLY n 1 275 ILE n 1 276 ASP n 1 277 ASN n 1 278 LEU n 1 279 PHE n 1 280 ASP n 1 281 VAL n 1 282 LYS n 1 283 HIS n 1 284 VAL n 1 285 ALA n 1 286 LEU n 1 287 ASN n 1 288 HIS n 1 289 HIS n 1 290 ILE n 1 291 ASN n 1 292 GLN n 1 293 ALA n 1 294 LEU n 1 295 LYS n 1 296 ALA n 1 297 HIS n 1 298 VAL n 1 299 ALA n 1 300 MET n 1 301 GLN n 1 302 LYS n 1 303 ASP n 1 304 VAL n 1 305 ASP n 1 306 TYR n 1 307 VAL n 1 308 VAL n 1 309 GLU n 1 310 ASP n 1 311 GLY n 1 312 GLN n 1 313 VAL n 1 314 VAL n 1 315 ILE n 1 316 VAL n 1 317 ASP n 1 318 SER n 1 319 PHE n 1 320 THR n 1 321 GLY n 1 322 ARG n 1 323 LEU n 1 324 MET n 1 325 LYS n 1 326 GLY n 1 327 ARG n 1 328 ARG n 1 329 TYR n 1 330 SER n 1 331 GLU n 1 332 GLY n 1 333 LEU n 1 334 HIS n 1 335 GLN n 1 336 ALA n 1 337 ILE n 1 338 GLU n 1 339 ALA n 1 340 LYS n 1 341 GLU n 1 342 GLY n 1 343 LEU n 1 344 GLU n 1 345 ILE n 1 346 GLN n 1 347 ASN n 1 348 GLU n 1 349 SER n 1 350 MET n 1 351 THR n 1 352 LEU n 1 353 ALA n 1 354 THR n 1 355 ILE n 1 356 THR n 1 357 PHE n 1 358 GLN n 1 359 ASN n 1 360 TYR n 1 361 PHE n 1 362 ARG n 1 363 MET n 1 364 TYR n 1 365 GLU n 1 366 LYS n 1 367 LEU n 1 368 ALA n 1 369 GLY n 1 370 MET n 1 371 THR n 1 372 GLY n 1 373 THR n 1 374 ALA n 1 375 LYS n 1 376 THR n 1 377 GLU n 1 378 GLU n 1 379 GLU n 1 380 GLU n 1 381 PHE n 1 382 ARG n 1 383 ASN n 1 384 ILE n 1 385 TYR n 1 386 ASN n 1 387 MET n 1 388 GLN n 1 389 VAL n 1 390 VAL n 1 391 THR n 1 392 ILE n 1 393 PRO n 1 394 THR n 1 395 ASN n 1 396 ARG n 1 397 PRO n 1 398 VAL n 1 399 VAL n 1 400 ARG n 1 401 ASP n 1 402 ASP n 1 403 ARG n 1 404 PRO n 1 405 ASP n 1 406 LEU n 1 407 ILE n 1 408 TYR n 1 409 ARG n 1 410 THR n 1 411 MET n 1 412 GLU n 1 413 GLY n 1 414 LYS n 1 415 PHE n 1 416 LYS n 1 417 ALA n 1 418 VAL n 1 419 ALA n 1 420 GLU n 1 421 ASP n 1 422 VAL n 1 423 ALA n 1 424 GLN n 1 425 ARG n 1 426 TYR n 1 427 MET n 1 428 THR n 1 429 GLY n 1 430 GLN n 1 431 PRO n 1 432 VAL n 1 433 LEU n 1 434 VAL n 1 435 GLY n 1 436 THR n 1 437 VAL n 1 438 ALA n 1 439 VAL n 1 440 GLU n 1 441 THR n 1 442 SER n 1 443 GLU n 1 444 LEU n 1 445 ILE n 1 446 SER n 1 447 LYS n 1 448 LEU n 1 449 LEU n 1 450 LYS n 1 451 ASN n 1 452 LYS n 1 453 GLY n 1 454 ILE n 1 455 PRO n 1 456 HIS n 1 457 GLN n 1 458 VAL n 1 459 LEU n 1 460 ASN n 1 461 ALA n 1 462 LYS n 1 463 ASN n 1 464 HIS n 1 465 GLU n 1 466 ARG n 1 467 GLU n 1 468 ALA n 1 469 GLN n 1 470 ILE n 1 471 ILE n 1 472 GLU n 1 473 GLU n 1 474 ALA n 1 475 GLY n 1 476 GLN n 1 477 LYS n 1 478 GLY n 1 479 ALA n 1 480 VAL n 1 481 THR n 1 482 ILE n 1 483 ALA n 1 484 THR n 1 485 ASN n 1 486 MET n 1 487 ALA n 1 488 GLY n 1 489 ARG n 1 490 GLY n 1 491 THR n 1 492 ASP n 1 493 ILE n 1 494 LYS n 1 495 LEU n 1 496 GLY n 1 497 GLU n 1 498 GLY n 1 499 VAL n 1 500 LYS n 1 501 GLU n 1 502 LEU n 1 503 GLY n 1 504 GLY n 1 505 LEU n 1 506 ALA n 1 507 VAL n 1 508 VAL n 1 509 GLY n 1 510 THR n 1 511 GLU n 1 512 ARG n 1 513 HIS n 1 514 GLU n 1 515 SER n 1 516 ARG n 1 517 ARG n 1 518 ILE n 1 519 ASP n 1 520 ASN n 1 521 GLN n 1 522 LEU n 1 523 ARG n 1 524 GLY n 1 525 ARG n 1 526 SER n 1 527 GLY n 1 528 ARG n 1 529 GLN n 1 530 GLY n 1 531 ASP n 1 532 PRO n 1 533 GLY n 1 534 ILE n 1 535 THR n 1 536 GLN n 1 537 PHE n 1 538 TYR n 1 539 LEU n 1 540 SER n 1 541 MET n 1 542 GLU n 1 543 ASP n 1 544 GLU n 1 545 LEU n 1 546 MET n 1 547 ARG n 1 548 ARG n 1 549 PHE n 1 550 GLY n 1 551 ALA n 1 552 GLU n 1 553 ARG n 1 554 THR n 1 555 MET n 1 556 ALA n 1 557 MET n 1 558 LEU n 1 559 ASP n 1 560 ARG n 1 561 PHE n 1 562 GLY n 1 563 MET n 1 564 ASP n 1 565 ASP n 1 566 SER n 1 567 THR n 1 568 PRO n 1 569 ILE n 1 570 GLN n 1 571 SER n 1 572 LYS n 1 573 MET n 1 574 VAL n 1 575 SER n 1 576 ARG n 1 577 ALA n 1 578 VAL n 1 579 GLU n 1 580 SER n 1 581 SER n 1 582 GLN n 1 583 LYS n 1 584 ARG n 1 585 VAL n 1 586 GLU n 1 587 GLY n 1 588 ASN n 1 589 ASN n 1 590 PHE n 1 591 ASP n 1 592 SER n 1 593 ARG n 1 594 LYS n 1 595 GLN n 1 596 LEU n 1 597 LEU n 1 598 GLN n 1 599 TYR n 1 600 ASP n 1 601 ASP n 1 602 VAL n 1 603 LEU n 1 604 ARG n 1 605 GLN n 1 606 GLN n 1 607 ARG n 1 608 GLU n 1 609 VAL n 1 610 ILE n 1 611 TYR n 1 612 LYS n 1 613 GLN n 1 614 ARG n 1 615 PHE n 1 616 GLU n 1 617 VAL n 1 618 ILE n 1 619 ASP n 1 620 SER n 1 621 GLU n 1 622 ASN n 1 623 LEU n 1 624 ARG n 1 625 GLU n 1 626 ILE n 1 627 VAL n 1 628 GLU n 1 629 ASN n 1 630 MET n 1 631 ILE n 1 632 LYS n 1 633 SER n 1 634 SER n 1 635 LEU n 1 636 GLU n 1 637 ARG n 1 638 ALA n 1 639 ILE n 1 640 ALA n 1 641 ALA n 1 642 TYR n 1 643 THR n 1 644 PRO n 1 645 ARG n 1 646 GLU n 1 647 GLU n 1 648 LEU n 1 649 PRO n 1 650 GLU n 1 651 GLU n 1 652 TRP n 1 653 LYS n 1 654 LEU n 1 655 ASP n 1 656 GLY n 1 657 LEU n 1 658 VAL n 1 659 ASP n 1 660 LEU n 1 661 ILE n 1 662 ASN n 1 663 THR n 1 664 THR n 1 665 TYR n 1 666 LEU n 1 667 ASP n 1 668 GLU n 1 669 GLY n 1 670 ALA n 1 671 LEU n 1 672 GLU n 1 673 LYS n 1 674 SER n 1 675 ASP n 1 676 ILE n 1 677 PHE n 1 678 GLY n 1 679 LYS n 1 680 GLU n 1 681 PRO n 1 682 ASP n 1 683 GLU n 1 684 MET n 1 685 LEU n 1 686 GLU n 1 687 LEU n 1 688 ILE n 1 689 MET n 1 690 ASP n 1 691 ARG n 1 692 ILE n 1 693 ILE n 1 694 THR n 1 695 LYS n 1 696 TYR n 1 697 ASN n 1 698 GLU n 1 699 LYS n 1 700 GLU n 1 701 GLU n 1 702 GLN n 1 703 PHE n 1 704 GLY n 1 705 LYS n 1 706 GLU n 1 707 GLN n 1 708 MET n 1 709 ARG n 1 710 GLU n 1 711 PHE n 1 712 GLU n 1 713 LYS n 1 714 VAL n 1 715 ILE n 1 716 VAL n 1 717 LEU n 1 718 ARG n 1 719 ALA n 1 720 VAL n 1 721 ASP n 1 722 SER n 1 723 LYS n 1 724 TRP n 1 725 MET n 1 726 ASP n 1 727 HIS n 1 728 ILE n 1 729 ASP n 1 730 ALA n 1 731 MET n 1 732 ASP n 1 733 GLN n 1 734 LEU n 1 735 ARG n 1 736 GLN n 1 737 GLY n 1 738 ILE n 1 739 HIS n 1 740 LEU n 1 741 ARG n 1 742 ALA n 1 743 TYR n 1 744 ALA n 1 745 GLN n 1 746 THR n 1 747 ASN n 1 748 PRO n 1 749 LEU n 1 750 ARG n 1 751 GLU n 1 752 TYR n 1 753 GLN n 1 754 MET n 1 755 GLU n 1 756 GLY n 1 757 PHE n 1 758 ALA n 1 759 MET n 1 760 PHE n 1 761 GLU n 1 762 HIS n 1 763 MET n 1 764 ILE n 1 765 GLU n 1 766 SER n 1 767 ILE n 1 768 GLU n 1 769 ASP n 1 770 GLU n 1 771 VAL n 1 772 ALA n 1 773 LYS n 1 774 PHE n 1 775 VAL n 1 776 MET n 1 777 LYS n 1 778 ALA n 1 779 GLU n 1 780 ILE n 1 781 GLU n 1 782 ASN n 1 783 ASN n 1 784 LEU n 1 785 GLU n 1 786 ARG n 1 787 GLU n 1 788 GLU n 1 789 VAL n 1 790 VAL n 1 791 GLN n 1 792 GLY n 1 793 GLN n 1 794 THR n 1 795 THR n 1 796 ALA n 1 797 HIS n 1 798 GLN n 1 799 PRO n 1 800 GLN n 1 801 GLU n 1 802 GLY n # _entity_src_gen.entity_id 1 _entity_src_gen.gene_src_common_name ? _entity_src_gen.gene_src_genus ? _entity_src_gen.pdbx_gene_src_gene 'BSU35300, div+, secA' _entity_src_gen.gene_src_species ? _entity_src_gen.gene_src_strain 168 _entity_src_gen.gene_src_tissue ? _entity_src_gen.gene_src_tissue_fraction ? _entity_src_gen.gene_src_details ? _entity_src_gen.pdbx_gene_src_fragment ? _entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name 'Bacillus subtilis subsp. subtilis' _entity_src_gen.pdbx_gene_src_ncbi_taxonomy_id 224308 _entity_src_gen.pdbx_gene_src_variant ? _entity_src_gen.pdbx_gene_src_cell_line ? _entity_src_gen.pdbx_gene_src_atcc ? _entity_src_gen.pdbx_gene_src_organ ? _entity_src_gen.pdbx_gene_src_organelle ? _entity_src_gen.pdbx_gene_src_cell ? _entity_src_gen.pdbx_gene_src_cellular_location ? _entity_src_gen.host_org_common_name ? _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name 'Escherichia coli' _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id 562 _entity_src_gen.host_org_genus ? _entity_src_gen.pdbx_host_org_gene ? _entity_src_gen.pdbx_host_org_organ ? _entity_src_gen.host_org_species ? _entity_src_gen.pdbx_host_org_tissue ? _entity_src_gen.pdbx_host_org_tissue_fraction ? _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain 'BL21(DE3)' _entity_src_gen.pdbx_host_org_variant ? _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line ? _entity_src_gen.pdbx_host_org_atcc ? _entity_src_gen.pdbx_host_org_culture_collection ? _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell ? _entity_src_gen.pdbx_host_org_organelle ? _entity_src_gen.pdbx_host_org_cellular_location ? _entity_src_gen.pdbx_host_org_vector_type Plasmid _entity_src_gen.pdbx_host_org_vector ? _entity_src_gen.plasmid_name pET28 _entity_src_gen.plasmid_details ? _entity_src_gen.pdbx_description ? # _struct_ref.id 1 _struct_ref.db_name UNP _struct_ref.db_code SECA_BACSU _struct_ref.pdbx_db_accession P28366 _struct_ref.entity_id 1 _struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code ;MLGILNKMFDPTKRTLNRYEKIANDIDAIRGDYENLSDDALKHKTIEFKERLEKGATTDD LLVEAFAVVREASRRVTGMFPFKVQLMGGVALHDGNIAEMKTGEGKTLTSTLPVYLNALT GKGVHVVTVNEYLASRDAEQMGKIFEFLGLTVGLNLNSMSKDEKREAYAADITYSTNNEL GFDYLRDNMVLYKEQMVQRPLHFAVIDEVDSILIDEARTPLIISGQAAKSTKLYVQANAF VRTLKAEKDYTYDIKTKAVQLTEEGMTKAEKAFGIDNLFDVKHVALNHHINQALKAHVAM QKDVDYVVEDGQVVIVDSFTGRLMKGRRYSEGLHQAIEAKEGLEIQNESMTLATITFQNY FRMYEKLAGMTGTAKTEEEEFRNIYNMQVVTIPTNRPVVRDDRPDLIYRTMEGKFKAVAE DVAQRYMTGQPVLVGTVAVETSELISKLLKNKGIPHQVLNAKNHEREAQIIEEAGQKGAV TIATNMAGRGTDIKLGEGVKELGGLAVVGTERHESRRIDNQLRGRSGRQGDPGITQFYLS MEDELMRRFGAERTMAMLDRFGMDDSTPIQSKMVSRAVESSQKRVEGNNFDSRKQLLQYD DVLRQQREVIYKQRFEVIDSENLREIVENMIKSSLERAIAAYTPREELPEEWKLDGLVDL INTTYLDEGALEKSDIFGKEPDEMLELIMDRIITKYNEKEEQFGKEQMREFEKVIVLRAV DSKWMDHIDAMDQLRQGIHLRAYAQTNPLREYQMEGFAMFEHMIESIEDEVAKFVMKAEI ENNLEREEVVQGQTTAHQPQEG ; _struct_ref.pdbx_align_begin 1 _struct_ref.biol_id . # _struct_ref_seq.align_id 1 _struct_ref_seq.ref_id 1 _struct_ref_seq.pdbx_PDB_id_code 3IQM _struct_ref_seq.pdbx_strand_id A _struct_ref_seq.seq_align_beg 1 _struct_ref_seq.pdbx_seq_align_beg_ins_code ? _struct_ref_seq.seq_align_end 802 _struct_ref_seq.pdbx_seq_align_end_ins_code ? _struct_ref_seq.pdbx_db_accession P28366 _struct_ref_seq.db_align_beg 1 _struct_ref_seq.db_align_end 802 _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_beg 1 _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_end 802 # _struct_ref_seq_dif.align_id 1 _struct_ref_seq_dif.pdbx_pdb_id_code 3IQM _struct_ref_seq_dif.mon_id GLN _struct_ref_seq_dif.pdbx_pdb_strand_id A _struct_ref_seq_dif.seq_num 208 _struct_ref_seq_dif.pdbx_pdb_ins_code ? _struct_ref_seq_dif.pdbx_seq_db_name UNP _struct_ref_seq_dif.pdbx_seq_db_accession_code P28366 _struct_ref_seq_dif.db_mon_id GLU _struct_ref_seq_dif.pdbx_seq_db_seq_num 208 _struct_ref_seq_dif.details ENGINEERED _struct_ref_seq_dif.pdbx_auth_seq_num 208 _struct_ref_seq_dif.pdbx_ordinal 1 # loop_ _chem_comp.id _chem_comp.type _chem_comp.mon_nstd_flag _chem_comp.name _chem_comp.pdbx_synonyms _chem_comp.formula _chem_comp.formula_weight MET 'L-peptide linking' y METHIONINE ? 'C5 H11 N O2 S' 149.207 LEU 'L-peptide linking' y LEUCINE ? 'C6 H13 N O2' 131.174 GLY 'PEPTIDE LINKING' y GLYCINE ? 'C2 H5 N O2' 75.067 ILE 'L-peptide linking' y ISOLEUCINE ? 'C6 H13 N O2' 131.174 ASN 'L-peptide linking' y ASPARAGINE ? 'C4 H8 N2 O3' 132.119 LYS 'L-peptide linking' y LYSINE ? 'C6 H15 N2 O2 1' 147.197 PHE 'L-peptide linking' y PHENYLALANINE ? 'C9 H11 N O2' 165.191 ASP 'L-peptide linking' y 'ASPARTIC ACID' ? 'C4 H7 N O4' 133.104 PRO 'L-peptide linking' y PROLINE ? 'C5 H9 N O2' 115.132 THR 'L-peptide linking' y THREONINE ? 'C4 H9 N O3' 119.120 ARG 'L-peptide linking' y ARGININE ? 'C6 H15 N4 O2 1' 175.210 TYR 'L-peptide linking' y TYROSINE ? 'C9 H11 N O3' 181.191 GLU 'L-peptide linking' y 'GLUTAMIC ACID' ? 'C5 H9 N O4' 147.130 ALA 'L-peptide linking' y ALANINE ? 'C3 H7 N O2' 89.094 SER 'L-peptide linking' y SERINE ? 'C3 H7 N O3' 105.093 HIS 'L-peptide linking' y HISTIDINE ? 'C6 H10 N3 O2 1' 156.164 VAL 'L-peptide linking' y VALINE ? 'C5 H11 N O2' 117.147 GLN 'L-peptide linking' y GLUTAMINE ? 'C5 H10 N2 O3' 146.146 TRP 'L-peptide linking' y TRYPTOPHAN ? 'C11 H12 N2 O2' 204.228 SO4 NON-POLYMER . 'SULFATE ION' ? 'O4 S -2' 96.058 HOH NON-POLYMER . WATER ? 'H2 O' 18.015 # _exptl.entry_id 3IQM _exptl.method 'X-RAY DIFFRACTION' _exptl.crystals_number 1 # _exptl_crystal.id 1 _exptl_crystal.density_meas ? _exptl_crystal.density_Matthews 4.12 _exptl_crystal.density_percent_sol 70.13 _exptl_crystal.description ? _exptl_crystal.F_000 ? _exptl_crystal.preparation ? # _exptl_crystal_grow.crystal_id 1 _exptl_crystal_grow.method 'VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP' _exptl_crystal_grow.temp 299 _exptl_crystal_grow.temp_details ? _exptl_crystal_grow.pH 7.0 _exptl_crystal_grow.pdbx_details '20 mM BES pH 7.0, 2.12 M Ammonium sulfate, 31% Glycerol, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 299K' _exptl_crystal_grow.pdbx_pH_range ? # _diffrn.id 1 _diffrn.ambient_temp 100 _diffrn.ambient_temp_details ? _diffrn.crystal_id 1 # _diffrn_detector.diffrn_id 1 _diffrn_detector.detector CCD _diffrn_detector.type 'ADSC QUANTUM 315' _diffrn_detector.pdbx_collection_date 2009-04-23 _diffrn_detector.details mirrors # _diffrn_radiation.diffrn_id 1 _diffrn_radiation.wavelength_id 1 _diffrn_radiation.pdbx_monochromatic_or_laue_m_l M _diffrn_radiation.monochromator 'Si(111) Channel' _diffrn_radiation.pdbx_diffrn_protocol 'SINGLE WAVELENGTH' _diffrn_radiation.pdbx_scattering_type x-ray # _diffrn_radiation_wavelength.id 1 _diffrn_radiation_wavelength.wavelength 0.9805 _diffrn_radiation_wavelength.wt 1.0 # _diffrn_source.diffrn_id 1 _diffrn_source.source SYNCHROTRON _diffrn_source.type 'NSLS BEAMLINE X25' _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site NSLS _diffrn_source.pdbx_synchrotron_beamline X25 _diffrn_source.pdbx_wavelength ? _diffrn_source.pdbx_wavelength_list 0.9805 # _reflns.entry_id 3IQM _reflns.observed_criterion_sigma_I ? _reflns.observed_criterion_sigma_F ? _reflns.d_resolution_low 30.0 _reflns.d_resolution_high 3.40 _reflns.number_obs 19343 _reflns.number_all 20687 _reflns.percent_possible_obs 93.5 _reflns.pdbx_Rmerge_I_obs 0.074 _reflns.pdbx_Rsym_value 0.047 _reflns.pdbx_netI_over_sigmaI 14.92 _reflns.B_iso_Wilson_estimate 84 _reflns.pdbx_redundancy 3.4 _reflns.R_free_details ? _reflns.limit_h_max ? _reflns.limit_h_min ? _reflns.limit_k_max ? _reflns.limit_k_min ? _reflns.limit_l_max ? _reflns.limit_l_min ? _reflns.observed_criterion_F_max ? _reflns.observed_criterion_F_min ? _reflns.pdbx_chi_squared ? _reflns.pdbx_scaling_rejects ? _reflns.pdbx_ordinal 1 _reflns.pdbx_diffrn_id 1 # _reflns_shell.d_res_high 3.40 _reflns_shell.d_res_low 3.52 _reflns_shell.percent_possible_all 95.7 _reflns_shell.Rmerge_I_obs 0.439 _reflns_shell.pdbx_Rsym_value 0.404 _reflns_shell.meanI_over_sigI_obs 2.5 _reflns_shell.pdbx_redundancy 3.4 _reflns_shell.percent_possible_obs ? _reflns_shell.number_unique_all 2064 _reflns_shell.number_measured_all ? _reflns_shell.number_measured_obs ? _reflns_shell.number_unique_obs ? _reflns_shell.pdbx_chi_squared ? _reflns_shell.pdbx_ordinal 1 _reflns_shell.pdbx_diffrn_id 1 # _computing.entry_id 3IQM _computing.pdbx_data_reduction_ii HKL-2000 _computing.pdbx_data_reduction_ds SCALEPACK _computing.data_collection 'ADSC Quantum' _computing.structure_solution MOLREP _computing.structure_refinement 'CNS 1.2' _computing.pdbx_structure_refinement_method ? # _refine.entry_id 3IQM _refine.ls_number_reflns_obs 16394 _refine.ls_number_reflns_all 19343 _refine.pdbx_ls_sigma_I ? _refine.pdbx_ls_sigma_F 2.0 _refine.pdbx_data_cutoff_high_absF 161243.40 _refine.pdbx_data_cutoff_low_absF 0.000000 _refine.pdbx_data_cutoff_high_rms_absF ? _refine.ls_d_res_low 19.98 _refine.ls_d_res_high 3.40 _refine.ls_percent_reflns_obs 79.5 _refine.ls_R_factor_obs 0.209 _refine.ls_R_factor_all 0.211 _refine.ls_R_factor_R_work 0.209 _refine.ls_R_factor_R_free 0.267 _refine.ls_R_factor_R_free_error 0.010 _refine.ls_R_factor_R_free_error_details ? _refine.ls_percent_reflns_R_free 4.8 _refine.ls_number_reflns_R_free 790 _refine.ls_number_parameters ? _refine.ls_number_restraints ? _refine.occupancy_min ? _refine.occupancy_max ? _refine.correlation_coeff_Fo_to_Fc ? _refine.correlation_coeff_Fo_to_Fc_free ? _refine.B_iso_mean 105.2 _refine.aniso_B[1][1] -10.29 _refine.aniso_B[2][2] -10.29 _refine.aniso_B[3][3] 20.58 _refine.aniso_B[1][2] 0.00 _refine.aniso_B[1][3] 0.00 _refine.aniso_B[2][3] 0.00 _refine.solvent_model_details 'FLAT MODEL' _refine.solvent_model_param_ksol 0.35 _refine.solvent_model_param_bsol 73.5609 _refine.pdbx_solvent_vdw_probe_radii ? _refine.pdbx_solvent_ion_probe_radii ? _refine.pdbx_solvent_shrinkage_radii ? _refine.pdbx_ls_cross_valid_method THROUGHOUT _refine.details ? _refine.pdbx_starting_model 'PDB entry 1M6N' _refine.pdbx_method_to_determine_struct 'MOLECULAR REPLACEMENT' _refine.pdbx_isotropic_thermal_model RESTRAINED _refine.pdbx_stereochemistry_target_values 'Engh & Huber' _refine.pdbx_stereochem_target_val_spec_case ? _refine.pdbx_R_Free_selection_details RANDOM _refine.pdbx_overall_ESU_R ? _refine.pdbx_overall_ESU_R_Free ? _refine.overall_SU_ML ? _refine.overall_SU_B ? _refine.ls_redundancy_reflns_obs ? _refine.B_iso_min ? _refine.B_iso_max ? _refine.overall_SU_R_Cruickshank_DPI ? _refine.overall_SU_R_free ? _refine.ls_wR_factor_R_free ? _refine.ls_wR_factor_R_work ? _refine.overall_FOM_free_R_set ? _refine.overall_FOM_work_R_set ? _refine.pdbx_overall_phase_error ? _refine.pdbx_refine_id 'X-RAY DIFFRACTION' _refine.pdbx_diffrn_id 1 # _refine_analyze.entry_id 3IQM _refine_analyze.Luzzati_coordinate_error_obs 0.35 _refine_analyze.Luzzati_sigma_a_obs 0.51 _refine_analyze.Luzzati_d_res_low_obs 5.00 _refine_analyze.Luzzati_coordinate_error_free 0.44 _refine_analyze.Luzzati_sigma_a_free 0.63 _refine_analyze.Luzzati_d_res_low_free ? _refine_analyze.number_disordered_residues ? _refine_analyze.occupancy_sum_hydrogen ? _refine_analyze.occupancy_sum_non_hydrogen ? _refine_analyze.pdbx_refine_id 'X-RAY DIFFRACTION' # _refine_hist.pdbx_refine_id 'X-RAY DIFFRACTION' _refine_hist.cycle_id LAST _refine_hist.pdbx_number_atoms_protein 6401 _refine_hist.pdbx_number_atoms_nucleic_acid 0 _refine_hist.pdbx_number_atoms_ligand 55 _refine_hist.number_atoms_solvent 39 _refine_hist.number_atoms_total 6495 _refine_hist.d_res_high 3.40 _refine_hist.d_res_low 19.98 # loop_ _refine_ls_restr.type _refine_ls_restr.dev_ideal _refine_ls_restr.dev_ideal_target _refine_ls_restr.weight _refine_ls_restr.number _refine_ls_restr.pdbx_refine_id c_bond_d 0.011 ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' c_bond_d_na ? ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' c_bond_d_prot ? ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' c_angle_d ? ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' c_angle_d_na ? ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' c_angle_d_prot ? ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' c_angle_deg 1.3 ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' c_angle_deg_na ? ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' c_angle_deg_prot ? ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' c_dihedral_angle_d 22.3 ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' c_dihedral_angle_d_na ? ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' c_dihedral_angle_d_prot ? ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' c_improper_angle_d 0.81 ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' c_improper_angle_d_na ? ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' c_improper_angle_d_prot ? ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' c_mcbond_it ? ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' c_mcangle_it ? ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' c_scbond_it ? ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' c_scangle_it ? ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' # _refine_ls_shell.pdbx_total_number_of_bins_used 10 _refine_ls_shell.d_res_high 3.40 _refine_ls_shell.d_res_low 3.52 _refine_ls_shell.number_reflns_R_work 1154 _refine_ls_shell.R_factor_R_work 0.291 _refine_ls_shell.percent_reflns_obs 58.6 _refine_ls_shell.R_factor_R_free 0.355 _refine_ls_shell.R_factor_R_free_error 0.051 _refine_ls_shell.percent_reflns_R_free 4.1 _refine_ls_shell.number_reflns_R_free 49 _refine_ls_shell.number_reflns_all ? _refine_ls_shell.R_factor_all ? _refine_ls_shell.number_reflns_obs 1154 _refine_ls_shell.redundancy_reflns_obs ? _refine_ls_shell.pdbx_refine_id 'X-RAY DIFFRACTION' # _struct.entry_id 3IQM _struct.title 'Active site mutants of B. subtilis SecA' _struct.pdbx_descriptor 'Protein translocase subunit secA' _struct.pdbx_model_details ? _struct.pdbx_CASP_flag ? _struct.pdbx_model_type_details ? # _struct_keywords.entry_id 3IQM _struct_keywords.pdbx_keywords 'PROTEIN TRANSPORT' _struct_keywords.text ;alpha-beta protein, ATP-binding, Cell membrane, Membrane, Metal-binding, Nucleotide-binding, Protein transport, Translocation, Transport ; # loop_ _struct_asym.id _struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag _struct_asym.pdbx_modified _struct_asym.entity_id _struct_asym.details A N N 1 ? B N N 2 ? C N N 2 ? D N N 2 ? E N N 2 ? F N N 2 ? G N N 2 ? H N N 2 ? I N N 2 ? J N N 2 ? K N N 2 ? L N N 2 ? M N N 3 ? # _struct_biol.id 1 _struct_biol.details 'AUTHORS STATE THAT THE ASSEMBLY OF THE BIOLOGICAL UNIT THAT IS SHOWN IN REMARK 350 IS PUTATIVE AT THE TIME OF DEPOSITION.' # loop_ _struct_conf.conf_type_id _struct_conf.id _struct_conf.pdbx_PDB_helix_id _struct_conf.beg_label_comp_id _struct_conf.beg_label_asym_id _struct_conf.beg_label_seq_id _struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code _struct_conf.end_label_comp_id _struct_conf.end_label_asym_id _struct_conf.end_label_seq_id _struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code _struct_conf.beg_auth_comp_id _struct_conf.beg_auth_asym_id _struct_conf.beg_auth_seq_id _struct_conf.end_auth_comp_id _struct_conf.end_auth_asym_id _struct_conf.end_auth_seq_id _struct_conf.pdbx_PDB_helix_class _struct_conf.details _struct_conf.pdbx_PDB_helix_length HELX_P HELX_P1 1 GLY A 3 ? LYS A 7 ? GLY A 3 LYS A 7 5 ? 5 HELX_P HELX_P2 2 PHE A 9 ? ILE A 29 ? PHE A 9 ILE A 29 1 ? 21 HELX_P HELX_P3 3 SER A 37 ? GLU A 53 ? SER A 37 GLU A 53 1 ? 17 HELX_P HELX_P4 4 THR A 57 ? ASP A 60 ? THR A 57 ASP A 60 5 ? 4 HELX_P HELX_P5 5 LEU A 61 ? THR A 77 ? LEU A 61 THR A 77 1 ? 17 HELX_P HELX_P6 6 PHE A 82 ? GLY A 95 ? PHE A 82 GLY A 95 1 ? 14 HELX_P HELX_P7 7 GLY A 105 ? SER A 110 ? GLY A 105 SER A 110 1 ? 6 HELX_P HELX_P8 8 SER A 110 ? LEU A 119 ? SER A 110 LEU A 119 1 ? 10 HELX_P HELX_P9 9 ASN A 130 ? MET A 141 ? ASN A 130 MET A 141 1 ? 12 HELX_P HELX_P10 10 MET A 141 ? LEU A 148 ? MET A 141 LEU A 148 1 ? 8 HELX_P HELX_P11 11 ASP A 162 ? ALA A 170 ? ASP A 162 ALA A 170 1 ? 9 HELX_P HELX_P12 12 ASN A 177 ? ASP A 187 ? ASN A 177 ASP A 187 1 ? 11 HELX_P HELX_P13 13 TYR A 192 ? MET A 196 ? TYR A 192 MET A 196 5 ? 5 HELX_P HELX_P14 14 GLN A 208 ? ILE A 214 ? GLN A 208 ILE A 214 1 ? 7 HELX_P HELX_P15 15 ASP A 215 ? ARG A 218 ? ASP A 215 ARG A 218 5 ? 4 HELX_P HELX_P16 16 LYS A 232 ? ARG A 242 ? LYS A 232 ARG A 242 1 ? 11 HELX_P HELX_P17 17 GLU A 263 ? LYS A 268 ? GLU A 263 LYS A 268 1 ? 6 HELX_P HELX_P18 18 ALA A 269 ? ALA A 272 ? ALA A 269 ALA A 272 5 ? 4 HELX_P HELX_P19 19 PHE A 279 ? ALA A 299 ? PHE A 279 ALA A 299 1 ? 21 HELX_P HELX_P20 20 GLN A 301 ? ASP A 305 ? GLN A 301 ASP A 305 1 ? 5 HELX_P HELX_P21 21 LEU A 333 ? GLU A 341 ? LEU A 333 GLU A 341 1 ? 9 HELX_P HELX_P22 22 THR A 356 ? PHE A 361 ? THR A 356 PHE A 361 1 ? 6 HELX_P HELX_P23 23 GLU A 377 ? ASN A 386 ? GLU A 377 ASN A 386 1 ? 10 HELX_P HELX_P24 24 THR A 410 ? THR A 428 ? THR A 410 THR A 428 1 ? 19 HELX_P HELX_P25 25 ALA A 438 ? ASN A 451 ? ALA A 438 ASN A 451 1 ? 14 HELX_P HELX_P26 26 ASN A 463 ? GLU A 473 ? ASN A 463 GLU A 473 1 ? 11 HELX_P HELX_P27 27 GLY A 498 ? GLY A 503 ? GLY A 498 GLY A 503 1 ? 6 HELX_P HELX_P28 28 SER A 515 ? GLY A 524 ? SER A 515 GLY A 524 1 ? 10 HELX_P HELX_P29 29 ARG A 525 ? SER A 526 ? ARG A 525 SER A 526 5 ? 2 HELX_P HELX_P30 30 GLY A 527 ? ASP A 531 ? GLY A 527 ASP A 531 5 ? 5 HELX_P HELX_P31 31 ASP A 543 ? GLY A 550 ? ASP A 543 GLY A 550 1 ? 8 HELX_P HELX_P32 32 ALA A 551 ? ARG A 560 ? ALA A 551 ARG A 560 1 ? 10 HELX_P HELX_P33 33 GLY A 562 ? SER A 566 ? GLY A 562 SER A 566 5 ? 5 HELX_P HELX_P34 34 SER A 571 ? ASP A 619 ? SER A 571 ASP A 619 1 ? 49 HELX_P HELX_P35 35 LEU A 623 ? TYR A 642 ? LEU A 623 TYR A 642 1 ? 20 HELX_P HELX_P36 36 LYS A 653 ? THR A 663 ? LYS A 653 THR A 663 1 ? 11 HELX_P HELX_P37 37 GLU A 672 ? PHE A 677 ? GLU A 672 PHE A 677 1 ? 6 HELX_P HELX_P38 38 GLU A 680 ? PHE A 703 ? GLU A 680 PHE A 703 1 ? 24 HELX_P HELX_P39 39 GLU A 706 ? HIS A 739 ? GLU A 706 HIS A 739 1 ? 34 HELX_P HELX_P40 40 ASN A 747 ? ALA A 778 ? ASN A 747 ALA A 778 1 ? 32 # _struct_conf_type.id HELX_P _struct_conf_type.criteria ? _struct_conf_type.reference ? # loop_ _struct_sheet.id _struct_sheet.type _struct_sheet.number_strands _struct_sheet.details A ? 7 ? B ? 3 ? C ? 2 ? D ? 3 ? E ? 6 ? # loop_ _struct_sheet_order.sheet_id _struct_sheet_order.range_id_1 _struct_sheet_order.range_id_2 _struct_sheet_order.offset _struct_sheet_order.sense A 1 2 ? parallel A 2 3 ? parallel A 3 4 ? parallel A 4 5 ? parallel A 5 6 ? parallel A 6 7 ? parallel B 1 2 ? anti-parallel B 2 3 ? anti-parallel C 1 2 ? anti-parallel D 1 2 ? parallel D 2 3 ? parallel E 1 2 ? parallel E 2 3 ? parallel E 3 4 ? parallel E 4 5 ? parallel E 5 6 ? parallel # loop_ _struct_sheet_range.sheet_id _struct_sheet_range.id _struct_sheet_range.beg_label_comp_id _struct_sheet_range.beg_label_asym_id _struct_sheet_range.beg_label_seq_id _struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code _struct_sheet_range.end_label_comp_id _struct_sheet_range.end_label_asym_id _struct_sheet_range.end_label_seq_id _struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code _struct_sheet_range.symmetry _struct_sheet_range.beg_auth_comp_id _struct_sheet_range.beg_auth_asym_id _struct_sheet_range.beg_auth_seq_id _struct_sheet_range.end_auth_comp_id _struct_sheet_range.end_auth_asym_id _struct_sheet_range.end_auth_seq_id A 1 VAL A 152 ? LEU A 154 ? ? VAL A 152 LEU A 154 A 2 ILE A 172 ? THR A 176 ? ? ILE A 172 THR A 176 A 3 VAL A 124 ? THR A 128 ? ? VAL A 124 THR A 128 A 4 PHE A 203 ? ASP A 207 ? ? PHE A 203 ASP A 207 A 5 LYS A 366 ? THR A 371 ? ? LYS A 366 THR A 371 A 6 ILE A 97 ? MET A 100 ? ? ILE A 97 MET A 100 A 7 VAL A 389 ? ILE A 392 ? ? VAL A 389 ILE A 392 B 1 THR A 351 ? ILE A 355 ? ? THR A 351 ILE A 355 B 2 LEU A 221 ? SER A 224 ? ? LEU A 221 SER A 224 B 3 THR A 795 ? HIS A 797 ? ? THR A 795 HIS A 797 C 1 TYR A 306 ? VAL A 307 ? ? TYR A 306 VAL A 307 C 2 VAL A 314 ? ILE A 315 ? ? VAL A 314 ILE A 315 D 1 ASP A 401 ? ASP A 402 ? ? ASP A 401 ASP A 402 D 2 GLY A 533 ? SER A 540 ? ? GLY A 533 SER A 540 D 3 LEU A 406 ? TYR A 408 ? ? LEU A 406 TYR A 408 E 1 ASP A 401 ? ASP A 402 ? ? ASP A 401 ASP A 402 E 2 GLY A 533 ? SER A 540 ? ? GLY A 533 SER A 540 E 3 LEU A 505 ? GLY A 509 ? ? LEU A 505 GLY A 509 E 4 VAL A 432 ? GLY A 435 ? ? VAL A 432 GLY A 435 E 5 THR A 481 ? ALA A 483 ? ? THR A 481 ALA A 483 E 6 GLN A 457 ? VAL A 458 ? ? GLN A 457 VAL A 458 # loop_ _pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id A 1 2 N GLY A 153 ? N GLY A 153 O TYR A 174 ? O TYR A 174 A 2 3 O SER A 175 ? O SER A 175 N THR A 128 ? N THR A 128 A 3 4 N HIS A 125 ? N HIS A 125 O VAL A 205 ? O VAL A 205 A 4 5 N ILE A 206 ? N ILE A 206 O ALA A 368 ? O ALA A 368 A 5 6 O GLY A 369 ? O GLY A 369 N ALA A 98 ? N ALA A 98 A 6 7 N GLU A 99 ? N GLU A 99 O ILE A 392 ? O ILE A 392 B 1 2 O LEU A 352 ? O LEU A 352 N ILE A 223 ? N ILE A 223 B 2 3 N SER A 224 ? N SER A 224 O THR A 795 ? O THR A 795 C 1 2 N VAL A 307 ? N VAL A 307 O VAL A 314 ? O VAL A 314 D 1 2 N ASP A 401 ? N ASP A 401 O GLY A 533 ? O GLY A 533 D 2 3 O LEU A 539 ? O LEU A 539 N TYR A 408 ? N TYR A 408 E 1 2 N ASP A 401 ? N ASP A 401 O GLY A 533 ? O GLY A 533 E 2 3 O TYR A 538 ? O TYR A 538 N GLY A 509 ? N GLY A 509 E 3 4 O VAL A 508 ? O VAL A 508 N LEU A 433 ? N LEU A 433 E 4 5 N VAL A 432 ? N VAL A 432 O THR A 481 ? O THR A 481 E 5 6 O ILE A 482 ? O ILE A 482 N GLN A 457 ? N GLN A 457 # loop_ _struct_site.id _struct_site.details _struct_site.pdbx_evidence_code AC1 'BINDING SITE FOR RESIDUE SO4 A 901' SOFTWARE AC2 'BINDING SITE FOR RESIDUE SO4 A 902' SOFTWARE AC3 'BINDING SITE FOR RESIDUE SO4 A 903' SOFTWARE AC4 'BINDING SITE FOR RESIDUE SO4 A 904' SOFTWARE AC5 'BINDING SITE FOR RESIDUE SO4 A 905' SOFTWARE AC6 'BINDING SITE FOR RESIDUE SO4 A 906' SOFTWARE AC7 'BINDING SITE FOR RESIDUE SO4 A 907' SOFTWARE AC8 'BINDING SITE FOR RESIDUE SO4 A 908' SOFTWARE AC9 'BINDING SITE FOR RESIDUE SO4 A 909' SOFTWARE BC1 'BINDING SITE FOR RESIDUE SO4 A 910' SOFTWARE BC2 'BINDING SITE FOR RESIDUE SO4 A 911' SOFTWARE # loop_ _struct_site_gen.id _struct_site_gen.site_id _struct_site_gen.pdbx_num_res _struct_site_gen.label_comp_id _struct_site_gen.label_asym_id _struct_site_gen.label_seq_id _struct_site_gen.pdbx_auth_ins_code _struct_site_gen.auth_comp_id _struct_site_gen.auth_asym_id _struct_site_gen.auth_seq_id _struct_site_gen.label_atom_id _struct_site_gen.label_alt_id _struct_site_gen.symmetry _struct_site_gen.details 1 AC1 5 GLY A 103 ? GLY A 103 . . 1_555 ? 2 AC1 5 GLU A 104 ? GLU A 104 . . 1_555 ? 3 AC1 5 GLY A 105 ? GLY A 105 . . 1_555 ? 4 AC1 5 LYS A 106 ? LYS A 106 . . 1_555 ? 5 AC1 5 SO4 C . ? SO4 A 902 . . 1_555 ? 6 AC2 6 THR A 102 ? THR A 102 . . 1_555 ? 7 AC2 6 LYS A 106 ? LYS A 106 . . 1_555 ? 8 AC2 6 GLY A 372 ? GLY A 372 . . 1_555 ? 9 AC2 6 ARG A 489 ? ARG A 489 . . 1_555 ? 10 AC2 6 ARG A 525 ? ARG A 525 . . 1_555 ? 11 AC2 6 SO4 B . ? SO4 A 901 . . 1_555 ? 12 AC3 5 THR A 58 ? THR A 58 . . 1_555 ? 13 AC3 5 THR A 120 ? THR A 120 . . 1_555 ? 14 AC3 5 LYS A 122 ? LYS A 122 . . 1_555 ? 15 AC3 5 HIS A 202 ? HIS A 202 . . 1_555 ? 16 AC3 5 HOH M . ? HOH A 957 . . 1_555 ? 17 AC4 5 ASN A 130 ? ASN A 130 . . 1_555 ? 18 AC4 5 GLU A 131 ? GLU A 131 . . 1_555 ? 19 AC4 5 TYR A 132 ? TYR A 132 . . 1_555 ? 20 AC4 5 HIS A 464 ? HIS A 464 . . 1_555 ? 21 AC4 5 HOH M . ? HOH A 970 . . 1_555 ? 22 AC5 4 ARG A 362 ? ARG A 362 . . 1_555 ? 23 AC5 4 LEU A 597 ? LEU A 597 . . 1_555 ? 24 AC5 4 ASP A 601 ? ASP A 601 . . 1_555 ? 25 AC5 4 SO4 J . ? SO4 A 909 . . 6_555 ? 26 AC6 4 TYR A 408 ? TYR A 408 . . 1_555 ? 27 AC6 4 ARG A 409 ? ARG A 409 . . 1_555 ? 28 AC6 4 THR A 410 ? THR A 410 . . 1_555 ? 29 AC6 4 THR A 567 ? THR A 567 . . 1_555 ? 30 AC7 2 SER A 160 ? SER A 160 . . 1_555 ? 31 AC7 2 LYS A 161 ? LYS A 161 . . 1_555 ? 32 AC8 4 GLN A 312 ? GLN A 312 . . 1_555 ? 33 AC8 4 GLY A 326 ? GLY A 326 . . 1_555 ? 34 AC8 4 ARG A 327 ? ARG A 327 . . 1_555 ? 35 AC8 4 ARG A 328 ? ARG A 328 . . 1_555 ? 36 AC9 3 ASN A 383 ? ASN A 383 . . 6_555 ? 37 AC9 3 LYS A 594 ? LYS A 594 . . 6_555 ? 38 AC9 3 SO4 F . ? SO4 A 905 . . 6_555 ? 39 BC1 4 ARG A 18 ? ARG A 18 . . 1_555 ? 40 BC1 4 ASP A 59 ? ASP A 59 . . 1_555 ? 41 BC1 4 VAL A 90 ? VAL A 90 . . 1_555 ? 42 BC1 4 ASP A 94 ? ASP A 94 . . 1_555 ? 43 BC2 5 HIS A 43 ? HIS A 43 . . 4_664 ? 44 BC2 5 ILE A 618 ? ILE A 618 . . 1_555 ? 45 BC2 5 SER A 620 ? SER A 620 . . 1_555 ? 46 BC2 5 LYS A 713 ? LYS A 713 . . 1_555 ? 47 BC2 5 ARG A 786 ? ARG A 786 . . 1_555 ? # _database_PDB_matrix.entry_id 3IQM _database_PDB_matrix.origx[1][1] 1.000000 _database_PDB_matrix.origx[1][2] 0.000000 _database_PDB_matrix.origx[1][3] 0.000000 _database_PDB_matrix.origx[2][1] 0.000000 _database_PDB_matrix.origx[2][2] 1.000000 _database_PDB_matrix.origx[2][3] 0.000000 _database_PDB_matrix.origx[3][1] 0.000000 _database_PDB_matrix.origx[3][2] 0.000000 _database_PDB_matrix.origx[3][3] 1.000000 _database_PDB_matrix.origx_vector[1] 0.00000 _database_PDB_matrix.origx_vector[2] 0.00000 _database_PDB_matrix.origx_vector[3] 0.00000 # _atom_sites.entry_id 3IQM _atom_sites.Cartn_transform_axes ? _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] 0.007684 _atom_sites.fract_transf_matrix[1][2] 0.004437 _atom_sites.fract_transf_matrix[1][3] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[2][1] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] 0.008873 _atom_sites.fract_transf_matrix[2][3] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[3][1] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[3][2] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3] 0.006496 _atom_sites.fract_transf_vector[1] 0.00000 _atom_sites.fract_transf_vector[2] 0.00000 _atom_sites.fract_transf_vector[3] 0.00000 # loop_ _atom_type.symbol N C O S # loop_ _atom_site.group_PDB _atom_site.id _atom_site.type_symbol _atom_site.label_atom_id _atom_site.label_alt_id _atom_site.label_comp_id _atom_site.label_asym_id _atom_site.label_entity_id _atom_site.label_seq_id _atom_site.pdbx_PDB_ins_code _atom_site.Cartn_x _atom_site.Cartn_y _atom_site.Cartn_z _atom_site.occupancy _atom_site.B_iso_or_equiv _atom_site.Cartn_x_esd _atom_site.Cartn_y_esd _atom_site.Cartn_z_esd _atom_site.occupancy_esd _atom_site.B_iso_or_equiv_esd _atom_site.pdbx_formal_charge _atom_site.auth_seq_id _atom_site.auth_comp_id _atom_site.auth_asym_id _atom_site.auth_atom_id _atom_site.pdbx_PDB_model_num ATOM 1 N N . MET A 1 1 ? 31.457 37.400 22.430 1.00 146.69 ? ? ? ? ? ? 1 MET A N 1 ATOM 2 C CA . MET A 1 1 ? 30.621 36.587 23.366 1.00 146.26 ? ? ? ? ? ? 1 MET A CA 1 ATOM 3 C C . MET A 1 1 ? 31.513 35.964 24.436 1.00 139.81 ? ? ? ? ? ? 1 MET A C 1 ATOM 4 O O . MET A 1 1 ? 31.939 34.819 24.305 1.00 136.85 ? ? ? ? ? ? 1 MET A O 1 ATOM 5 C CB . MET A 1 1 ? 29.881 35.481 22.588 1.00 151.79 ? ? ? ? ? ? 1 MET A CB 1 ATOM 6 C CG . MET A 1 1 ? 28.594 34.927 23.253 1.00 150.86 ? ? ? ? ? ? 1 MET A CG 1 ATOM 7 S SD . MET A 1 1 ? 28.763 33.461 24.316 1.00 152.01 ? ? ? ? ? ? 1 MET A SD 1 ATOM 8 C CE . MET A 1 1 ? 27.436 33.762 25.556 1.00 143.27 ? ? ? ? ? ? 1 MET A CE 1 ATOM 9 N N . LEU A 1 2 ? 31.791 36.729 25.490 1.00 135.22 ? ? ? ? ? ? 2 LEU A N 1 ATOM 10 C CA . LEU A 1 2 ? 32.628 36.257 26.589 1.00 136.20 ? ? ? ? ? ? 2 LEU A CA 1 ATOM 11 C C . LEU A 1 2 ? 32.174 34.894 27.137 1.00 138.64 ? ? ? ? ? ? 2 LEU A C 1 ATOM 12 O O . LEU A 1 2 ? 30.976 34.598 27.184 1.00 146.09 ? ? ? ? ? ? 2 LEU A O 1 ATOM 13 C CB . LEU A 1 2 ? 32.683 37.320 27.711 1.00 128.13 ? ? ? ? ? ? 2 LEU A CB 1 ATOM 14 C CG . LEU A 1 2 ? 31.467 38.194 28.056 1.00 121.58 ? ? ? ? ? ? 2 LEU A CG 1 ATOM 15 C CD1 . LEU A 1 2 ? 30.351 37.327 28.589 1.00 113.80 ? ? ? ? ? ? 2 LEU A CD1 1 ATOM 16 C CD2 . LEU A 1 2 ? 31.846 39.247 29.090 1.00 106.11 ? ? ? ? ? ? 2 LEU A CD2 1 ATOM 17 N N . GLY A 1 3 ? 33.142 34.062 27.529 1.00 134.17 ? ? ? ? ? ? 3 GLY A N 1 ATOM 18 C CA . GLY A 1 3 ? 32.842 32.736 28.052 1.00 122.85 ? ? ? ? ? ? 3 GLY A CA 1 ATOM 19 C C . GLY A 1 3 ? 33.638 31.649 27.343 1.00 117.12 ? ? ? ? ? ? 3 GLY A C 1 ATOM 20 O O . GLY A 1 3 ? 34.383 31.933 26.408 1.00 113.41 ? ? ? ? ? ? 3 GLY A O 1 ATOM 21 N N . ILE A 1 4 ? 33.478 30.406 27.788 1.00 111.56 ? ? ? ? ? ? 4 ILE A N 1 ATOM 22 C CA . ILE A 1 4 ? 34.175 29.265 27.203 1.00 106.48 ? ? ? ? ? ? 4 ILE A CA 1 ATOM 23 C C . ILE A 1 4 ? 33.886 29.144 25.717 1.00 108.36 ? ? ? ? ? ? 4 ILE A C 1 ATOM 24 O O . ILE A 1 4 ? 34.730 28.724 24.930 1.00 110.06 ? ? ? ? ? ? 4 ILE A O 1 ATOM 25 C CB . ILE A 1 4 ? 33.744 27.962 27.898 1.00 103.65 ? ? ? ? ? ? 4 ILE A CB 1 ATOM 26 C CG1 . ILE A 1 4 ? 34.212 27.980 29.346 1.00 104.19 ? ? ? ? ? ? 4 ILE A CG1 1 ATOM 27 C CG2 . ILE A 1 4 ? 34.310 26.759 27.175 1.00 100.63 ? ? ? ? ? ? 4 ILE A CG2 1 ATOM 28 C CD1 . ILE A 1 4 ? 33.835 26.746 30.114 1.00 111.42 ? ? ? ? ? ? 4 ILE A CD1 1 ATOM 29 N N . LEU A 1 5 ? 32.680 29.521 25.335 1.00 111.71 ? ? ? ? ? ? 5 LEU A N 1 ATOM 30 C CA . LEU A 1 5 ? 32.282 29.442 23.949 1.00 115.30 ? ? ? ? ? ? 5 LEU A CA 1 ATOM 31 C C . LEU A 1 5 ? 32.773 30.649 23.162 1.00 117.71 ? ? ? ? ? ? 5 LEU A C 1 ATOM 32 O O . LEU A 1 5 ? 32.050 31.196 22.331 1.00 118.88 ? ? ? ? ? ? 5 LEU A O 1 ATOM 33 C CB . LEU A 1 5 ? 30.768 29.340 23.877 1.00 116.45 ? ? ? ? ? ? 5 LEU A CB 1 ATOM 34 C CG . LEU A 1 5 ? 30.182 29.078 22.505 1.00 117.49 ? ? ? ? ? ? 5 LEU A CG 1 ATOM 35 C CD1 . LEU A 1 5 ? 30.763 27.812 21.878 1.00 113.57 ? ? ? ? ? ? 5 LEU A CD1 1 ATOM 36 C CD2 . LEU A 1 5 ? 28.692 28.973 22.681 1.00 119.90 ? ? ? ? ? ? 5 LEU A CD2 1 ATOM 37 N N . ASN A 1 6 ? 34.007 31.064 23.425 1.00 124.12 ? ? ? ? ? ? 6 ASN A N 1 ATOM 38 C CA . ASN A 1 6 ? 34.584 32.213 22.727 1.00 130.94 ? ? ? ? ? ? 6 ASN A CA 1 ATOM 39 C C . ASN A 1 6 ? 35.623 31.811 21.675 1.00 134.67 ? ? ? ? ? ? 6 ASN A C 1 ATOM 40 O O . ASN A 1 6 ? 36.010 32.629 20.843 1.00 135.18 ? ? ? ? ? ? 6 ASN A O 1 ATOM 41 C CB . ASN A 1 6 ? 35.218 33.181 23.737 1.00 132.65 ? ? ? ? ? ? 6 ASN A CB 1 ATOM 42 C CG . ASN A 1 6 ? 35.932 34.346 23.067 1.00 134.70 ? ? ? ? ? ? 6 ASN A CG 1 ATOM 43 O OD1 . ASN A 1 6 ? 37.023 34.188 22.515 1.00 141.33 ? ? ? ? ? ? 6 ASN A OD1 1 ATOM 44 N ND2 . ASN A 1 6 ? 35.312 35.522 23.105 1.00 131.08 ? ? ? ? ? ? 6 ASN A ND2 1 ATOM 45 N N . LYS A 1 7 ? 36.062 30.553 21.711 1.00 139.80 ? ? ? ? ? ? 7 LYS A N 1 ATOM 46 C CA . LYS A 1 7 ? 37.060 30.048 20.766 1.00 143.66 ? ? ? ? ? ? 7 LYS A CA 1 ATOM 47 C C . LYS A 1 7 ? 36.543 29.987 19.318 1.00 145.35 ? ? ? ? ? ? 7 LYS A C 1 ATOM 48 O O . LYS A 1 7 ? 37.275 29.635 18.388 1.00 142.43 ? ? ? ? ? ? 7 LYS A O 1 ATOM 49 C CB . LYS A 1 7 ? 37.557 28.658 21.209 1.00 145.20 ? ? ? ? ? ? 7 LYS A CB 1 ATOM 50 C CG . LYS A 1 7 ? 38.513 28.642 22.426 1.00 140.63 ? ? ? ? ? ? 7 LYS A CG 1 ATOM 51 C CD . LYS A 1 7 ? 37.800 28.875 23.762 1.00 132.60 ? ? ? ? ? ? 7 LYS A CD 1 ATOM 52 C CE . LYS A 1 7 ? 38.769 28.859 24.961 1.00 130.45 ? ? ? ? ? ? 7 LYS A CE 1 ATOM 53 N NZ . LYS A 1 7 ? 39.789 29.960 24.970 1.00 132.40 ? ? ? ? ? ? 7 LYS A NZ 1 ATOM 54 N N . MET A 1 8 ? 35.278 30.341 19.135 1.00 151.14 ? ? ? ? ? ? 8 MET A N 1 ATOM 55 C CA . MET A 1 8 ? 34.677 30.331 17.811 1.00 158.46 ? ? ? ? ? ? 8 MET A CA 1 ATOM 56 C C . MET A 1 8 ? 34.971 31.662 17.083 1.00 166.23 ? ? ? ? ? ? 8 MET A C 1 ATOM 57 O O . MET A 1 8 ? 35.134 31.686 15.857 1.00 170.52 ? ? ? ? ? ? 8 MET A O 1 ATOM 58 C CB . MET A 1 8 ? 33.165 30.062 17.931 1.00 151.16 ? ? ? ? ? ? 8 MET A CB 1 ATOM 59 C CG . MET A 1 8 ? 32.822 28.873 18.856 1.00 139.33 ? ? ? ? ? ? 8 MET A CG 1 ATOM 60 S SD . MET A 1 8 ? 31.684 27.640 18.176 1.00 119.95 ? ? ? ? ? ? 8 MET A SD 1 ATOM 61 C CE . MET A 1 8 ? 30.440 28.690 17.399 1.00 119.96 ? ? ? ? ? ? 8 MET A CE 1 ATOM 62 N N . PHE A 1 9 ? 35.062 32.760 17.840 1.00 169.45 ? ? ? ? ? ? 9 PHE A N 1 ATOM 63 C CA . PHE A 1 9 ? 35.356 34.093 17.276 1.00 167.83 ? ? ? ? ? ? 9 PHE A CA 1 ATOM 64 C C . PHE A 1 9 ? 36.874 34.280 17.085 1.00 165.00 ? ? ? ? ? ? 9 PHE A C 1 ATOM 65 O O . PHE A 1 9 ? 37.325 35.343 16.643 1.00 167.08 ? ? ? ? ? ? 9 PHE A O 1 ATOM 66 C CB . PHE A 1 9 ? 34.842 35.212 18.204 1.00 169.34 ? ? ? ? ? ? 9 PHE A CB 1 ATOM 67 C CG . PHE A 1 9 ? 33.332 35.362 18.240 1.00 171.57 ? ? ? ? ? ? 9 PHE A CG 1 ATOM 68 C CD1 . PHE A 1 9 ? 32.495 34.246 18.327 1.00 171.59 ? ? ? ? ? ? 9 PHE A CD1 1 ATOM 69 C CD2 . PHE A 1 9 ? 32.752 36.636 18.264 1.00 171.44 ? ? ? ? ? ? 9 PHE A CD2 1 ATOM 70 C CE1 . PHE A 1 9 ? 31.103 34.398 18.445 1.00 172.14 ? ? ? ? ? ? 9 PHE A CE1 1 ATOM 71 C CE2 . PHE A 1 9 ? 31.364 36.801 18.382 1.00 170.84 ? ? ? ? ? ? 9 PHE A CE2 1 ATOM 72 C CZ . PHE A 1 9 ? 30.536 35.680 18.474 1.00 171.11 ? ? ? ? ? ? 9 PHE A CZ 1 ATOM 73 N N . ASP A 1 10 ? 37.647 33.249 17.426 1.00 157.75 ? ? ? ? ? ? 10 ASP A N 1 ATOM 74 C CA . ASP A 1 10 ? 39.103 33.292 17.303 1.00 153.90 ? ? ? ? ? ? 10 ASP A CA 1 ATOM 75 C C . ASP A 1 10 ? 39.638 33.290 15.853 1.00 152.33 ? ? ? ? ? ? 10 ASP A C 1 ATOM 76 O O . ASP A 1 10 ? 40.569 34.047 15.530 1.00 146.60 ? ? ? ? ? ? 10 ASP A O 1 ATOM 77 C CB . ASP A 1 10 ? 39.717 32.139 18.114 1.00 154.68 ? ? ? ? ? ? 10 ASP A CB 1 ATOM 78 C CG . ASP A 1 10 ? 39.870 32.484 19.594 1.00 153.67 ? ? ? ? ? ? 10 ASP A CG 1 ATOM 79 O OD1 . ASP A 1 10 ? 38.992 33.205 20.129 1.00 152.70 ? ? ? ? ? ? 10 ASP A OD1 1 ATOM 80 O OD2 . ASP A 1 10 ? 40.860 32.036 20.220 1.00 146.06 ? ? ? ? ? ? 10 ASP A OD2 1 ATOM 81 N N . PRO A 1 11 ? 39.057 32.453 14.963 1.00 149.90 ? ? ? ? ? ? 11 PRO A N 1 ATOM 82 C CA . PRO A 1 11 ? 39.509 32.399 13.563 1.00 146.23 ? ? ? ? ? ? 11 PRO A CA 1 ATOM 83 C C . PRO A 1 11 ? 39.427 33.751 12.835 1.00 143.40 ? ? ? ? ? ? 11 PRO A C 1 ATOM 84 O O . PRO A 1 11 ? 40.189 34.006 11.897 1.00 140.32 ? ? ? ? ? ? 11 PRO A O 1 ATOM 85 C CB . PRO A 1 11 ? 38.579 31.358 12.944 1.00 144.49 ? ? ? ? ? ? 11 PRO A CB 1 ATOM 86 C CG . PRO A 1 11 ? 37.322 31.498 13.771 1.00 142.05 ? ? ? ? ? ? 11 PRO A CG 1 ATOM 87 C CD . PRO A 1 11 ? 37.899 31.562 15.165 1.00 143.55 ? ? ? ? ? ? 11 PRO A CD 1 ATOM 88 N N . THR A 1 12 ? 38.496 34.601 13.277 1.00 139.51 ? ? ? ? ? ? 12 THR A N 1 ATOM 89 C CA . THR A 1 12 ? 38.278 35.925 12.694 1.00 129.22 ? ? ? ? ? ? 12 THR A CA 1 ATOM 90 C C . THR A 1 12 ? 38.908 37.029 13.539 1.00 126.36 ? ? ? ? ? ? 12 THR A C 1 ATOM 91 O O . THR A 1 12 ? 39.130 38.134 13.045 1.00 124.41 ? ? ? ? ? ? 12 THR A O 1 ATOM 92 C CB . THR A 1 12 ? 36.770 36.244 12.560 1.00 127.79 ? ? ? ? ? ? 12 THR A CB 1 ATOM 93 O OG1 . THR A 1 12 ? 36.039 35.031 12.349 1.00 129.76 ? ? ? ? ? ? 12 THR A OG1 1 ATOM 94 C CG2 . THR A 1 12 ? 36.522 37.191 11.384 1.00 121.71 ? ? ? ? ? ? 12 THR A CG2 1 ATOM 95 N N . LYS A 1 13 ? 39.184 36.744 14.811 1.00 126.08 ? ? ? ? ? ? 13 LYS A N 1 ATOM 96 C CA . LYS A 1 13 ? 39.784 37.745 15.697 1.00 128.96 ? ? ? ? ? ? 13 LYS A CA 1 ATOM 97 C C . LYS A 1 13 ? 41.177 38.169 15.246 1.00 129.15 ? ? ? ? ? ? 13 LYS A C 1 ATOM 98 O O . LYS A 1 13 ? 41.424 39.360 15.030 1.00 127.71 ? ? ? ? ? ? 13 LYS A O 1 ATOM 99 C CB . LYS A 1 13 ? 39.861 37.234 17.141 1.00 129.77 ? ? ? ? ? ? 13 LYS A CB 1 ATOM 100 C CG . LYS A 1 13 ? 38.670 37.621 18.005 1.00 133.79 ? ? ? ? ? ? 13 LYS A CG 1 ATOM 101 C CD . LYS A 1 13 ? 38.801 37.082 19.429 1.00 135.87 ? ? ? ? ? ? 13 LYS A CD 1 ATOM 102 C CE . LYS A 1 13 ? 37.556 37.407 20.252 1.00 130.14 ? ? ? ? ? ? 13 LYS A CE 1 ATOM 103 N NZ . LYS A 1 13 ? 37.655 36.874 21.636 1.00 114.37 ? ? ? ? ? ? 13 LYS A NZ 1 ATOM 104 N N . ARG A 1 14 ? 42.090 37.206 15.112 1.00 125.69 ? ? ? ? ? ? 14 ARG A N 1 ATOM 105 C CA . ARG A 1 14 ? 43.446 37.531 14.682 1.00 120.00 ? ? ? ? ? ? 14 ARG A CA 1 ATOM 106 C C . ARG A 1 14 ? 43.407 38.218 13.320 1.00 115.85 ? ? ? ? ? ? 14 ARG A C 1 ATOM 107 O O . ARG A 1 14 ? 44.310 38.979 12.991 1.00 118.43 ? ? ? ? ? ? 14 ARG A O 1 ATOM 108 C CB . ARG A 1 14 ? 44.333 36.271 14.617 1.00 125.53 ? ? ? ? ? ? 14 ARG A CB 1 ATOM 109 C CG . ARG A 1 14 ? 45.308 36.114 15.800 1.00 129.92 ? ? ? ? ? ? 14 ARG A CG 1 ATOM 110 C CD . ARG A 1 14 ? 46.388 35.023 15.584 1.00 132.69 ? ? ? ? ? ? 14 ARG A CD 1 ATOM 111 N NE . ARG A 1 14 ? 45.962 33.681 16.000 1.00 143.46 ? ? ? ? ? ? 14 ARG A NE 1 ATOM 112 C CZ . ARG A 1 14 ? 45.481 32.741 15.181 1.00 143.52 ? ? ? ? ? ? 14 ARG A CZ 1 ATOM 113 N NH1 . ARG A 1 14 ? 45.363 32.990 13.882 1.00 134.85 ? ? ? ? ? ? 14 ARG A NH1 1 ATOM 114 N NH2 . ARG A 1 14 ? 45.117 31.549 15.658 1.00 137.85 ? ? ? ? ? ? 14 ARG A NH2 1 ATOM 115 N N . THR A 1 15 ? 42.355 37.956 12.542 1.00 108.90 ? ? ? ? ? ? 15 THR A N 1 ATOM 116 C CA . THR A 1 15 ? 42.208 38.556 11.217 1.00 99.63 ? ? ? ? ? ? 15 THR A CA 1 ATOM 117 C C . THR A 1 15 ? 41.718 39.993 11.318 1.00 102.62 ? ? ? ? ? ? 15 THR A C 1 ATOM 118 O O . THR A 1 15 ? 42.087 40.840 10.505 1.00 103.72 ? ? ? ? ? ? 15 THR A O 1 ATOM 119 C CB . THR A 1 15 ? 41.239 37.745 10.332 1.00 87.27 ? ? ? ? ? ? 15 THR A CB 1 ATOM 120 O OG1 . THR A 1 15 ? 41.854 36.503 9.975 1.00 82.63 ? ? ? ? ? ? 15 THR A OG1 1 ATOM 121 C CG2 . THR A 1 15 ? 40.904 38.505 9.066 1.00 78.64 ? ? ? ? ? ? 15 THR A CG2 1 ATOM 122 N N . LEU A 1 16 ? 40.895 40.269 12.323 1.00 99.55 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A N 1 ATOM 123 C CA . LEU A 1 16 ? 40.387 41.614 12.522 1.00 92.30 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A CA 1 ATOM 124 C C . LEU A 1 16 ? 41.422 42.467 13.251 1.00 98.77 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A C 1 ATOM 125 O O . LEU A 1 16 ? 41.462 43.682 13.075 1.00 99.65 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A O 1 ATOM 126 C CB . LEU A 1 16 ? 39.083 41.584 13.309 1.00 80.72 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A CB 1 ATOM 127 C CG . LEU A 1 16 ? 37.966 42.315 12.574 1.00 77.45 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A CG 1 ATOM 128 C CD1 . LEU A 1 16 ? 37.649 41.587 11.293 1.00 72.56 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A CD1 1 ATOM 129 C CD2 . LEU A 1 16 ? 36.743 42.403 13.449 1.00 90.57 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A CD2 1 ATOM 130 N N . ASN A 1 17 ? 42.256 41.838 14.073 1.00 102.29 ? ? ? ? ? ? 17 ASN A N 1 ATOM 131 C CA . ASN A 1 17 ? 43.306 42.571 14.776 1.00 106.51 ? ? ? ? ? ? 17 ASN A CA 1 ATOM 132 C C . ASN A 1 17 ? 44.293 43.084 13.733 1.00 107.17 ? ? ? ? ? ? 17 ASN A C 1 ATOM 133 O O . ASN A 1 17 ? 44.901 44.145 13.897 1.00 99.89 ? ? ? ? ? ? 17 ASN A O 1 ATOM 134 C CB . ASN A 1 17 ? 44.031 41.650 15.759 1.00 115.60 ? ? ? ? ? ? 17 ASN A CB 1 ATOM 135 C CG . ASN A 1 17 ? 43.466 41.732 17.160 1.00 121.71 ? ? ? ? ? ? 17 ASN A CG 1 ATOM 136 O OD1 . ASN A 1 17 ? 42.251 41.857 17.346 1.00 126.03 ? ? ? ? ? ? 17 ASN A OD1 1 ATOM 137 N ND2 . ASN A 1 17 ? 44.348 41.651 18.161 1.00 115.18 ? ? ? ? ? ? 17 ASN A ND2 1 ATOM 138 N N . ARG A 1 18 ? 44.429 42.304 12.661 1.00 106.05 ? ? ? ? ? ? 18 ARG A N 1 ATOM 139 C CA . ARG A 1 18 ? 45.313 42.607 11.539 1.00 101.68 ? ? ? ? ? ? 18 ARG A CA 1 ATOM 140 C C . ARG A 1 18 ? 44.759 43.784 10.745 1.00 96.22 ? ? ? ? ? ? 18 ARG A C 1 ATOM 141 O O . ARG A 1 18 ? 45.286 44.890 10.814 1.00 93.87 ? ? ? ? ? ? 18 ARG A O 1 ATOM 142 C CB . ARG A 1 18 ? 45.420 41.387 10.612 1.00 104.81 ? ? ? ? ? ? 18 ARG A CB 1 ATOM 143 C CG . ARG A 1 18 ? 46.454 41.513 9.487 1.00 114.86 ? ? ? ? ? ? 18 ARG A CG 1 ATOM 144 C CD . ARG A 1 18 ? 46.262 40.448 8.390 1.00 117.36 ? ? ? ? ? ? 18 ARG A CD 1 ATOM 145 N NE . ARG A 1 18 ? 46.197 39.088 8.916 1.00 126.33 ? ? ? ? ? ? 18 ARG A NE 1 ATOM 146 C CZ . ARG A 1 18 ? 45.866 38.020 8.195 1.00 126.52 ? ? ? ? ? ? 18 ARG A CZ 1 ATOM 147 N NH1 . ARG A 1 18 ? 45.573 38.165 6.908 1.00 123.32 ? ? ? ? ? ? 18 ARG A NH1 1 ATOM 148 N NH2 . ARG A 1 18 ? 45.815 36.812 8.766 1.00 114.77 ? ? ? ? ? ? 18 ARG A NH2 1 ATOM 149 N N . TYR A 1 19 ? 43.692 43.530 9.993 1.00 86.99 ? ? ? ? ? ? 19 TYR A N 1 ATOM 150 C CA . TYR A 1 19 ? 43.064 44.557 9.178 1.00 86.07 ? ? ? ? ? ? 19 TYR A CA 1 ATOM 151 C C . TYR A 1 19 ? 42.892 45.880 9.899 1.00 86.31 ? ? ? ? ? ? 19 TYR A C 1 ATOM 152 O O . TYR A 1 19 ? 42.992 46.940 9.291 1.00 81.79 ? ? ? ? ? ? 19 TYR A O 1 ATOM 153 C CB . TYR A 1 19 ? 41.693 44.102 8.692 1.00 88.53 ? ? ? ? ? ? 19 TYR A CB 1 ATOM 154 C CG . TYR A 1 19 ? 41.700 42.984 7.682 1.00 87.21 ? ? ? ? ? ? 19 TYR A CG 1 ATOM 155 C CD1 . TYR A 1 19 ? 40.512 42.535 7.126 1.00 91.94 ? ? ? ? ? ? 19 TYR A CD1 1 ATOM 156 C CD2 . TYR A 1 19 ? 42.880 42.374 7.281 1.00 88.25 ? ? ? ? ? ? 19 TYR A CD2 1 ATOM 157 C CE1 . TYR A 1 19 ? 40.494 41.511 6.202 1.00 85.37 ? ? ? ? ? ? 19 TYR A CE1 1 ATOM 158 C CE2 . TYR A 1 19 ? 42.871 41.344 6.349 1.00 85.94 ? ? ? ? ? ? 19 TYR A CE2 1 ATOM 159 C CZ . TYR A 1 19 ? 41.672 40.922 5.815 1.00 82.88 ? ? ? ? ? ? 19 TYR A CZ 1 ATOM 160 O OH . TYR A 1 19 ? 41.646 39.924 4.878 1.00 87.46 ? ? ? ? ? ? 19 TYR A OH 1 ATOM 161 N N . GLU A 1 20 ? 42.609 45.833 11.191 1.00 90.12 ? ? ? ? ? ? 20 GLU A N 1 ATOM 162 C CA . GLU A 1 20 ? 42.437 47.079 11.915 1.00 97.39 ? ? ? ? ? ? 20 GLU A CA 1 ATOM 163 C C . GLU A 1 20 ? 43.772 47.801 11.961 1.00 99.45 ? ? ? ? ? ? 20 GLU A C 1 ATOM 164 O O . GLU A 1 20 ? 43.823 49.028 11.884 1.00 93.34 ? ? ? ? ? ? 20 GLU A O 1 ATOM 165 C CB . GLU A 1 20 ? 41.924 46.829 13.334 1.00 106.83 ? ? ? ? ? ? 20 GLU A CB 1 ATOM 166 C CG . GLU A 1 20 ? 41.631 48.114 14.114 1.00 106.65 ? ? ? ? ? ? 20 GLU A CG 1 ATOM 167 C CD . GLU A 1 20 ? 40.943 47.860 15.444 1.00 106.94 ? ? ? ? ? ? 20 GLU A CD 1 ATOM 168 O OE1 . GLU A 1 20 ? 40.648 48.843 16.157 1.00 101.12 ? ? ? ? ? ? 20 GLU A OE1 1 ATOM 169 O OE2 . GLU A 1 20 ? 40.697 46.680 15.774 1.00 111.31 ? ? ? ? ? ? 20 GLU A OE2 1 ATOM 170 N N . LYS A 1 21 ? 44.856 47.039 12.085 1.00 101.28 ? ? ? ? ? ? 21 LYS A N 1 ATOM 171 C CA . LYS A 1 21 ? 46.189 47.633 12.121 1.00 96.94 ? ? ? ? ? ? 21 LYS A CA 1 ATOM 172 C C . LYS A 1 21 ? 46.543 48.191 10.742 1.00 95.37 ? ? ? ? ? ? 21 LYS A C 1 ATOM 173 O O . LYS A 1 21 ? 46.860 49.376 10.618 1.00 94.34 ? ? ? ? ? ? 21 LYS A O 1 ATOM 174 C CB . LYS A 1 21 ? 47.219 46.600 12.598 1.00 91.23 ? ? ? ? ? ? 21 LYS A CB 1 ATOM 175 C CG . LYS A 1 21 ? 47.119 46.352 14.101 1.00 94.97 ? ? ? ? ? ? 21 LYS A CG 1 ATOM 176 C CD . LYS A 1 21 ? 48.194 45.419 14.625 1.00 101.16 ? ? ? ? ? ? 21 LYS A CD 1 ATOM 177 C CE . LYS A 1 21 ? 48.077 45.223 16.134 1.00 104.30 ? ? ? ? ? ? 21 LYS A CE 1 ATOM 178 N NZ . LYS A 1 21 ? 49.058 44.219 16.625 1.00 95.57 ? ? ? ? ? ? 21 LYS A NZ 1 ATOM 179 N N . ILE A 1 22 ? 46.464 47.348 9.713 1.00 88.76 ? ? ? ? ? ? 22 ILE A N 1 ATOM 180 C CA . ILE A 1 22 ? 46.745 47.787 8.353 1.00 80.70 ? ? ? ? ? ? 22 ILE A CA 1 ATOM 181 C C . ILE A 1 22 ? 46.097 49.143 8.137 1.00 85.05 ? ? ? ? ? ? 22 ILE A C 1 ATOM 182 O O . ILE A 1 22 ? 46.735 50.070 7.657 1.00 90.24 ? ? ? ? ? ? 22 ILE A O 1 ATOM 183 C CB . ILE A 1 22 ? 46.158 46.836 7.295 1.00 76.02 ? ? ? ? ? ? 22 ILE A CB 1 ATOM 184 C CG1 . ILE A 1 22 ? 46.702 45.431 7.481 1.00 77.40 ? ? ? ? ? ? 22 ILE A CG1 1 ATOM 185 C CG2 . ILE A 1 22 ? 46.531 47.319 5.908 1.00 78.48 ? ? ? ? ? ? 22 ILE A CG2 1 ATOM 186 C CD1 . ILE A 1 22 ? 48.185 45.357 7.285 1.00 89.07 ? ? ? ? ? ? 22 ILE A CD1 1 ATOM 187 N N . ALA A 1 23 ? 44.824 49.260 8.495 1.00 87.01 ? ? ? ? ? ? 23 ALA A N 1 ATOM 188 C CA . ALA A 1 23 ? 44.122 50.524 8.323 1.00 91.99 ? ? ? ? ? ? 23 ALA A CA 1 ATOM 189 C C . ALA A 1 23 ? 44.828 51.651 9.064 1.00 96.35 ? ? ? ? ? ? 23 ALA A C 1 ATOM 190 O O . ALA A 1 23 ? 44.767 52.799 8.638 1.00 100.03 ? ? ? ? ? ? 23 ALA A O 1 ATOM 191 C CB . ALA A 1 23 ? 42.689 50.405 8.805 1.00 88.79 ? ? ? ? ? ? 23 ALA A CB 1 ATOM 192 N N . ASN A 1 24 ? 45.501 51.330 10.168 1.00 98.09 ? ? ? ? ? ? 24 ASN A N 1 ATOM 193 C CA . ASN A 1 24 ? 46.208 52.359 10.928 1.00 100.83 ? ? ? ? ? ? 24 ASN A CA 1 ATOM 194 C C . ASN A 1 24 ? 47.466 52.832 10.215 1.00 98.17 ? ? ? ? ? ? 24 ASN A C 1 ATOM 195 O O . ASN A 1 24 ? 47.852 53.997 10.342 1.00 100.33 ? ? ? ? ? ? 24 ASN A O 1 ATOM 196 C CB . ASN A 1 24 ? 46.540 51.874 12.343 1.00 97.70 ? ? ? ? ? ? 24 ASN A CB 1 ATOM 197 C CG . ASN A 1 24 ? 45.401 52.140 13.323 1.00 100.63 ? ? ? ? ? ? 24 ASN A CG 1 ATOM 198 O OD1 . ASN A 1 24 ? 44.742 53.190 13.260 1.00 96.62 ? ? ? ? ? ? 24 ASN A OD1 1 ATOM 199 N ND2 . ASN A 1 24 ? 45.175 51.209 14.239 1.00 96.47 ? ? ? ? ? ? 24 ASN A ND2 1 ATOM 200 N N . ASP A 1 25 ? 48.093 51.932 9.459 1.00 89.36 ? ? ? ? ? ? 25 ASP A N 1 ATOM 201 C CA . ASP A 1 25 ? 49.286 52.277 8.703 1.00 88.88 ? ? ? ? ? ? 25 ASP A CA 1 ATOM 202 C C . ASP A 1 25 ? 48.918 53.252 7.601 1.00 94.41 ? ? ? ? ? ? 25 ASP A C 1 ATOM 203 O O . ASP A 1 25 ? 49.684 54.169 7.308 1.00 99.73 ? ? ? ? ? ? 25 ASP A O 1 ATOM 204 C CB . ASP A 1 25 ? 49.924 51.036 8.095 1.00 87.23 ? ? ? ? ? ? 25 ASP A CB 1 ATOM 205 C CG . ASP A 1 25 ? 50.488 50.115 9.142 1.00 90.73 ? ? ? ? ? ? 25 ASP A CG 1 ATOM 206 O OD1 . ASP A 1 25 ? 50.820 50.623 10.225 1.00 99.09 ? ? ? ? ? ? 25 ASP A OD1 1 ATOM 207 O OD2 . ASP A 1 25 ? 50.607 48.896 8.893 1.00 82.90 ? ? ? ? ? ? 25 ASP A OD2 1 ATOM 208 N N . ILE A 1 26 ? 47.752 53.059 6.985 1.00 92.51 ? ? ? ? ? ? 26 ILE A N 1 ATOM 209 C CA . ILE A 1 26 ? 47.319 53.979 5.938 1.00 95.65 ? ? ? ? ? ? 26 ILE A CA 1 ATOM 210 C C . ILE A 1 26 ? 47.074 55.349 6.544 1.00 96.28 ? ? ? ? ? ? 26 ILE A C 1 ATOM 211 O O . ILE A 1 26 ? 47.577 56.348 6.034 1.00 94.61 ? ? ? ? ? ? 26 ILE A O 1 ATOM 212 C CB . ILE A 1 26 ? 46.005 53.543 5.222 1.00 97.29 ? ? ? ? ? ? 26 ILE A CB 1 ATOM 213 C CG1 . ILE A 1 26 ? 46.278 52.419 4.226 1.00 100.00 ? ? ? ? ? ? 26 ILE A CG1 1 ATOM 214 C CG2 . ILE A 1 26 ? 45.422 54.727 4.439 1.00 94.83 ? ? ? ? ? ? 26 ILE A CG2 1 ATOM 215 C CD1 . ILE A 1 26 ? 46.909 51.204 4.838 1.00 95.58 ? ? ? ? ? ? 26 ILE A CD1 1 ATOM 216 N N . ASP A 1 27 ? 46.304 55.409 7.628 1.00 95.90 ? ? ? ? ? ? 27 ASP A N 1 ATOM 217 C CA . ASP A 1 27 ? 46.031 56.706 8.245 1.00 104.42 ? ? ? ? ? ? 27 ASP A CA 1 ATOM 218 C C . ASP A 1 27 ? 47.293 57.252 8.893 1.00 109.86 ? ? ? ? ? ? 27 ASP A C 1 ATOM 219 O O . ASP A 1 27 ? 47.364 58.433 9.257 1.00 114.17 ? ? ? ? ? ? 27 ASP A O 1 ATOM 220 C CB . ASP A 1 27 ? 44.907 56.617 9.285 1.00 99.28 ? ? ? ? ? ? 27 ASP A CB 1 ATOM 221 C CG . ASP A 1 27 ? 44.537 57.981 9.860 1.00 99.52 ? ? ? ? ? ? 27 ASP A CG 1 ATOM 222 O OD1 . ASP A 1 27 ? 45.266 58.474 10.746 1.00 97.65 ? ? ? ? ? ? 27 ASP A OD1 1 ATOM 223 O OD2 . ASP A 1 27 ? 43.530 58.571 9.414 1.00 87.24 ? ? ? ? ? ? 27 ASP A OD2 1 ATOM 224 N N . ALA A 1 28 ? 48.294 56.388 9.025 1.00 108.27 ? ? ? ? ? ? 28 ALA A N 1 ATOM 225 C CA . ALA A 1 28 ? 49.566 56.792 9.604 1.00 106.33 ? ? ? ? ? ? 28 ALA A CA 1 ATOM 226 C C . ALA A 1 28 ? 50.381 57.600 8.591 1.00 103.13 ? ? ? ? ? ? 28 ALA A C 1 ATOM 227 O O . ALA A 1 28 ? 51.129 58.505 8.960 1.00 103.10 ? ? ? ? ? ? 28 ALA A O 1 ATOM 228 C CB . ALA A 1 28 ? 50.356 55.564 10.050 1.00 109.46 ? ? ? ? ? ? 28 ALA A CB 1 ATOM 229 N N . ILE A 1 29 ? 50.227 57.283 7.311 1.00 96.75 ? ? ? ? ? ? 29 ILE A N 1 ATOM 230 C CA . ILE A 1 29 ? 50.980 57.988 6.287 1.00 94.85 ? ? ? ? ? ? 29 ILE A CA 1 ATOM 231 C C . ILE A 1 29 ? 50.106 58.926 5.464 1.00 94.40 ? ? ? ? ? ? 29 ILE A C 1 ATOM 232 O O . ILE A 1 29 ? 50.347 59.142 4.272 1.00 88.74 ? ? ? ? ? ? 29 ILE A O 1 ATOM 233 C CB . ILE A 1 29 ? 51.665 56.997 5.358 1.00 90.30 ? ? ? ? ? ? 29 ILE A CB 1 ATOM 234 C CG1 . ILE A 1 29 ? 50.613 56.149 4.667 1.00 86.71 ? ? ? ? ? ? 29 ILE A CG1 1 ATOM 235 C CG2 . ILE A 1 29 ? 52.605 56.100 6.152 1.00 84.42 ? ? ? ? ? ? 29 ILE A CG2 1 ATOM 236 C CD1 . ILE A 1 29 ? 51.168 55.276 3.585 1.00 96.08 ? ? ? ? ? ? 29 ILE A CD1 1 ATOM 237 N N . ARG A 1 30 ? 49.098 59.499 6.113 1.00 94.68 ? ? ? ? ? ? 30 ARG A N 1 ATOM 238 C CA . ARG A 1 30 ? 48.180 60.406 5.436 1.00 99.08 ? ? ? ? ? ? 30 ARG A CA 1 ATOM 239 C C . ARG A 1 30 ? 48.777 61.774 5.132 1.00 98.50 ? ? ? ? ? ? 30 ARG A C 1 ATOM 240 O O . ARG A 1 30 ? 48.085 62.669 4.639 1.00 100.77 ? ? ? ? ? ? 30 ARG A O 1 ATOM 241 C CB . ARG A 1 30 ? 46.906 60.570 6.260 1.00 101.14 ? ? ? ? ? ? 30 ARG A CB 1 ATOM 242 C CG . ARG A 1 30 ? 47.094 61.116 7.655 1.00 100.20 ? ? ? ? ? ? 30 ARG A CG 1 ATOM 243 C CD . ARG A 1 30 ? 45.801 60.899 8.402 1.00 111.01 ? ? ? ? ? ? 30 ARG A CD 1 ATOM 244 N NE . ARG A 1 30 ? 45.845 61.317 9.792 1.00 115.66 ? ? ? ? ? ? 30 ARG A NE 1 ATOM 245 C CZ . ARG A 1 30 ? 45.815 62.582 10.195 1.00 122.92 ? ? ? ? ? ? 30 ARG A CZ 1 ATOM 246 N NH1 . ARG A 1 30 ? 45.746 63.568 9.304 1.00 122.01 ? ? ? ? ? ? 30 ARG A NH1 1 ATOM 247 N NH2 . ARG A 1 30 ? 45.833 62.856 11.496 1.00 125.49 ? ? ? ? ? ? 30 ARG A NH2 1 ATOM 248 N N . GLY A 1 31 ? 50.063 61.930 5.426 1.00 95.44 ? ? ? ? ? ? 31 GLY A N 1 ATOM 249 C CA . GLY A 1 31 ? 50.722 63.188 5.156 1.00 94.48 ? ? ? ? ? ? 31 GLY A CA 1 ATOM 250 C C . GLY A 1 31 ? 51.395 63.160 3.799 1.00 94.69 ? ? ? ? ? ? 31 GLY A C 1 ATOM 251 O O . GLY A 1 31 ? 51.372 64.143 3.058 1.00 91.57 ? ? ? ? ? ? 31 GLY A O 1 ATOM 252 N N . ASP A 1 32 ? 51.986 62.018 3.465 1.00 92.66 ? ? ? ? ? ? 32 ASP A N 1 ATOM 253 C CA . ASP A 1 32 ? 52.697 61.847 2.197 1.00 88.70 ? ? ? ? ? ? 32 ASP A CA 1 ATOM 254 C C . ASP A 1 32 ? 51.913 62.259 0.978 1.00 88.57 ? ? ? ? ? ? 32 ASP A C 1 ATOM 255 O O . ASP A 1 32 ? 52.472 62.351 -0.110 1.00 91.16 ? ? ? ? ? ? 32 ASP A O 1 ATOM 256 C CB . ASP A 1 32 ? 53.086 60.397 2.019 1.00 88.18 ? ? ? ? ? ? 32 ASP A CB 1 ATOM 257 C CG . ASP A 1 32 ? 53.811 59.872 3.198 1.00 89.97 ? ? ? ? ? ? 32 ASP A CG 1 ATOM 258 O OD1 . ASP A 1 32 ? 53.608 60.458 4.285 1.00 85.64 ? ? ? ? ? ? 32 ASP A OD1 1 ATOM 259 O OD2 . ASP A 1 32 ? 54.562 58.884 3.050 1.00 85.57 ? ? ? ? ? ? 32 ASP A OD2 1 ATOM 260 N N . TYR A 1 33 ? 50.617 62.488 1.150 1.00 87.65 ? ? ? ? ? ? 33 TYR A N 1 ATOM 261 C CA . TYR A 1 33 ? 49.782 62.857 0.030 1.00 81.85 ? ? ? ? ? ? 33 TYR A CA 1 ATOM 262 C C . TYR A 1 33 ? 48.856 63.986 0.408 1.00 82.16 ? ? ? ? ? ? 33 TYR A C 1 ATOM 263 O O . TYR A 1 33 ? 48.221 64.563 -0.461 1.00 82.50 ? ? ? ? ? ? 33 TYR A O 1 ATOM 264 C CB . TYR A 1 33 ? 48.953 61.651 -0.419 1.00 77.02 ? ? ? ? ? ? 33 TYR A CB 1 ATOM 265 C CG . TYR A 1 33 ? 49.688 60.325 -0.334 1.00 81.16 ? ? ? ? ? ? 33 TYR A CG 1 ATOM 266 C CD1 . TYR A 1 33 ? 49.924 59.707 0.898 1.00 78.85 ? ? ? ? ? ? 33 TYR A CD1 1 ATOM 267 C CD2 . TYR A 1 33 ? 50.202 59.715 -1.477 1.00 76.66 ? ? ? ? ? ? 33 TYR A CD2 1 ATOM 268 C CE1 . TYR A 1 33 ? 50.660 58.524 0.984 1.00 70.27 ? ? ? ? ? ? 33 TYR A CE1 1 ATOM 269 C CE2 . TYR A 1 33 ? 50.938 58.539 -1.395 1.00 72.36 ? ? ? ? ? ? 33 TYR A CE2 1 ATOM 270 C CZ . TYR A 1 33 ? 51.168 57.955 -0.164 1.00 74.67 ? ? ? ? ? ? 33 TYR A CZ 1 ATOM 271 O OH . TYR A 1 33 ? 51.961 56.835 -0.081 1.00 79.61 ? ? ? ? ? ? 33 TYR A OH 1 ATOM 272 N N . GLU A 1 34 ? 48.784 64.306 1.698 1.00 84.65 ? ? ? ? ? ? 34 GLU A N 1 ATOM 273 C CA . GLU A 1 34 ? 47.892 65.363 2.179 1.00 86.58 ? ? ? ? ? ? 34 GLU A CA 1 ATOM 274 C C . GLU A 1 34 ? 48.007 66.644 1.357 1.00 84.90 ? ? ? ? ? ? 34 GLU A C 1 ATOM 275 O O . GLU A 1 34 ? 47.011 67.126 0.828 1.00 80.12 ? ? ? ? ? ? 34 GLU A O 1 ATOM 276 C CB . GLU A 1 34 ? 48.164 65.660 3.664 1.00 91.88 ? ? ? ? ? ? 34 GLU A CB 1 ATOM 277 C CG . GLU A 1 34 ? 46.909 66.025 4.477 1.00 100.82 ? ? ? ? ? ? 34 GLU A CG 1 ATOM 278 C CD . GLU A 1 34 ? 47.206 66.381 5.939 1.00 107.50 ? ? ? ? ? ? 34 GLU A CD 1 ATOM 279 O OE1 . GLU A 1 34 ? 47.852 65.569 6.649 1.00 102.28 ? ? ? ? ? ? 34 GLU A OE1 1 ATOM 280 O OE2 . GLU A 1 34 ? 46.780 67.476 6.384 1.00 101.33 ? ? ? ? ? ? 34 GLU A OE2 1 ATOM 281 N N . ASN A 1 35 ? 49.225 67.180 1.259 1.00 92.99 ? ? ? ? ? ? 35 ASN A N 1 ATOM 282 C CA . ASN A 1 35 ? 49.532 68.408 0.500 1.00 100.30 ? ? ? ? ? ? 35 ASN A CA 1 ATOM 283 C C . ASN A 1 35 ? 50.541 68.034 -0.587 1.00 100.62 ? ? ? ? ? ? 35 ASN A C 1 ATOM 284 O O . ASN A 1 35 ? 51.756 68.151 -0.391 1.00 99.24 ? ? ? ? ? ? 35 ASN A O 1 ATOM 285 C CB . ASN A 1 35 ? 50.155 69.473 1.418 1.00 105.73 ? ? ? ? ? ? 35 ASN A CB 1 ATOM 286 C CG . ASN A 1 35 ? 49.159 70.044 2.426 1.00 118.53 ? ? ? ? ? ? 35 ASN A CG 1 ATOM 287 O OD1 . ASN A 1 35 ? 48.193 70.716 2.050 1.00 119.98 ? ? ? ? ? ? 35 ASN A OD1 1 ATOM 288 N ND2 . ASN A 1 35 ? 49.393 69.779 3.713 1.00 124.46 ? ? ? ? ? ? 35 ASN A ND2 1 ATOM 289 N N . LEU A 1 36 ? 50.028 67.609 -1.736 1.00 97.90 ? ? ? ? ? ? 36 LEU A N 1 ATOM 290 C CA . LEU A 1 36 ? 50.863 67.148 -2.833 1.00 89.55 ? ? ? ? ? ? 36 LEU A CA 1 ATOM 291 C C . LEU A 1 36 ? 50.121 67.418 -4.132 1.00 87.25 ? ? ? ? ? ? 36 LEU A C 1 ATOM 292 O O . LEU A 1 36 ? 48.943 67.132 -4.212 1.00 96.48 ? ? ? ? ? ? 36 LEU A O 1 ATOM 293 C CB . LEU A 1 36 ? 51.091 65.646 -2.628 1.00 90.72 ? ? ? ? ? ? 36 LEU A CB 1 ATOM 294 C CG . LEU A 1 36 ? 51.921 64.894 -3.648 1.00 95.22 ? ? ? ? ? ? 36 LEU A CG 1 ATOM 295 C CD1 . LEU A 1 36 ? 51.042 64.305 -4.727 1.00 105.05 ? ? ? ? ? ? 36 LEU A CD1 1 ATOM 296 C CD2 . LEU A 1 36 ? 52.931 65.871 -4.227 1.00 116.28 ? ? ? ? ? ? 36 LEU A CD2 1 ATOM 297 N N . SER A 1 37 ? 50.781 67.950 -5.153 1.00 85.41 ? ? ? ? ? ? 37 SER A N 1 ATOM 298 C CA . SER A 1 37 ? 50.068 68.245 -6.405 1.00 97.28 ? ? ? ? ? ? 37 SER A CA 1 ATOM 299 C C . SER A 1 37 ? 49.368 67.041 -7.070 1.00 100.45 ? ? ? ? ? ? 37 SER A C 1 ATOM 300 O O . SER A 1 37 ? 49.849 65.899 -6.984 1.00 91.41 ? ? ? ? ? ? 37 SER A O 1 ATOM 301 C CB . SER A 1 37 ? 51.021 68.888 -7.417 1.00 101.86 ? ? ? ? ? ? 37 SER A CB 1 ATOM 302 O OG . SER A 1 37 ? 51.988 67.953 -7.843 1.00 106.02 ? ? ? ? ? ? 37 SER A OG 1 ATOM 303 N N . ASP A 1 38 ? 48.236 67.312 -7.739 1.00 99.88 ? ? ? ? ? ? 38 ASP A N 1 ATOM 304 C CA . ASP A 1 38 ? 47.458 66.271 -8.441 1.00 95.64 ? ? ? ? ? ? 38 ASP A CA 1 ATOM 305 C C . ASP A 1 38 ? 48.366 65.454 -9.363 1.00 94.13 ? ? ? ? ? ? 38 ASP A C 1 ATOM 306 O O . ASP A 1 38 ? 48.267 64.228 -9.427 1.00 81.60 ? ? ? ? ? ? 38 ASP A O 1 ATOM 307 C CB . ASP A 1 38 ? 46.310 66.897 -9.273 1.00 87.89 ? ? ? ? ? ? 38 ASP A CB 1 ATOM 308 C CG . ASP A 1 38 ? 45.051 67.186 -8.446 1.00 89.92 ? ? ? ? ? ? 38 ASP A CG 1 ATOM 309 O OD1 . ASP A 1 38 ? 45.036 66.867 -7.245 1.00 94.97 ? ? ? ? ? ? 38 ASP A OD1 1 ATOM 310 O OD2 . ASP A 1 38 ? 44.071 67.730 -9.000 1.00 78.03 ? ? ? ? ? ? 38 ASP A OD2 1 ATOM 311 N N . ASP A 1 39 ? 49.254 66.159 -10.062 1.00 99.03 ? ? ? ? ? ? 39 ASP A N 1 ATOM 312 C CA . ASP A 1 39 ? 50.201 65.541 -10.988 1.00 100.80 ? ? ? ? ? ? 39 ASP A CA 1 ATOM 313 C C . ASP A 1 39 ? 51.001 64.418 -10.321 1.00 98.78 ? ? ? ? ? ? 39 ASP A C 1 ATOM 314 O O . ASP A 1 39 ? 50.956 63.270 -10.770 1.00 97.61 ? ? ? ? ? ? 39 ASP A O 1 ATOM 315 C CB . ASP A 1 39 ? 51.197 66.580 -11.549 1.00 107.60 ? ? ? ? ? ? 39 ASP A CB 1 ATOM 316 C CG . ASP A 1 39 ? 50.530 67.682 -12.384 1.00 111.70 ? ? ? ? ? ? 39 ASP A CG 1 ATOM 317 O OD1 . ASP A 1 39 ? 51.281 68.504 -12.966 1.00 104.16 ? ? ? ? ? ? 39 ASP A OD1 1 ATOM 318 O OD2 . ASP A 1 39 ? 49.277 67.733 -12.460 1.00 112.91 ? ? ? ? ? ? 39 ASP A OD2 1 ATOM 319 N N . ALA A 1 40 ? 51.737 64.747 -9.257 1.00 102.11 ? ? ? ? ? ? 40 ALA A N 1 ATOM 320 C CA . ALA A 1 40 ? 52.567 63.755 -8.558 1.00 105.78 ? ? ? ? ? ? 40 ALA A CA 1 ATOM 321 C C . ALA A 1 40 ? 51.744 62.596 -8.034 1.00 103.61 ? ? ? ? ? ? 40 ALA A C 1 ATOM 322 O O . ALA A 1 40 ? 52.180 61.431 -8.070 1.00 99.75 ? ? ? ? ? ? 40 ALA A O 1 ATOM 323 C CB . ALA A 1 40 ? 53.329 64.402 -7.407 1.00 109.83 ? ? ? ? ? ? 40 ALA A CB 1 ATOM 324 N N . LEU A 1 41 ? 50.555 62.926 -7.531 1.00 96.19 ? ? ? ? ? ? 41 LEU A N 1 ATOM 325 C CA . LEU A 1 41 ? 49.637 61.921 -7.012 1.00 84.86 ? ? ? ? ? ? 41 LEU A CA 1 ATOM 326 C C . LEU A 1 41 ? 49.345 60.979 -8.175 1.00 79.90 ? ? ? ? ? ? 41 LEU A C 1 ATOM 327 O O . LEU A 1 41 ? 49.728 59.818 -8.141 1.00 59.22 ? ? ? ? ? ? 41 LEU A O 1 ATOM 328 C CB . LEU A 1 41 ? 48.352 62.600 -6.515 1.00 78.44 ? ? ? ? ? ? 41 LEU A CB 1 ATOM 329 C CG . LEU A 1 41 ? 47.404 61.725 -5.700 1.00 76.98 ? ? ? ? ? ? 41 LEU A CG 1 ATOM 330 C CD1 . LEU A 1 41 ? 48.169 61.026 -4.602 1.00 60.58 ? ? ? ? ? ? 41 LEU A CD1 1 ATOM 331 C CD2 . LEU A 1 41 ? 46.288 62.572 -5.128 1.00 57.91 ? ? ? ? ? ? 41 LEU A CD2 1 ATOM 332 N N . LYS A 1 42 ? 48.697 61.508 -9.214 1.00 83.70 ? ? ? ? ? ? 42 LYS A N 1 ATOM 333 C CA . LYS A 1 42 ? 48.358 60.729 -10.397 1.00 83.13 ? ? ? ? ? ? 42 LYS A CA 1 ATOM 334 C C . LYS A 1 42 ? 49.559 59.940 -10.869 1.00 80.65 ? ? ? ? ? ? 42 LYS A C 1 ATOM 335 O O . LYS A 1 42 ? 49.421 58.871 -11.453 1.00 80.30 ? ? ? ? ? ? 42 LYS A O 1 ATOM 336 C CB . LYS A 1 42 ? 47.902 61.626 -11.547 1.00 82.11 ? ? ? ? ? ? 42 LYS A CB 1 ATOM 337 C CG . LYS A 1 42 ? 46.677 62.478 -11.246 1.00 99.13 ? ? ? ? ? ? 42 LYS A CG 1 ATOM 338 C CD . LYS A 1 42 ? 46.063 63.058 -12.531 1.00 105.54 ? ? ? ? ? ? 42 LYS A CD 1 ATOM 339 C CE . LYS A 1 42 ? 44.857 63.949 -12.236 1.00 104.05 ? ? ? ? ? ? 42 LYS A CE 1 ATOM 340 N NZ . LYS A 1 42 ? 44.367 64.624 -13.461 1.00 102.25 ? ? ? ? ? ? 42 LYS A NZ 1 ATOM 341 N N . HIS A 1 43 ? 50.746 60.469 -10.630 1.00 79.70 ? ? ? ? ? ? 43 HIS A N 1 ATOM 342 C CA . HIS A 1 43 ? 51.922 59.767 -11.064 1.00 83.20 ? ? ? ? ? ? 43 HIS A CA 1 ATOM 343 C C . HIS A 1 43 ? 52.253 58.636 -10.101 1.00 89.63 ? ? ? ? ? ? 43 HIS A C 1 ATOM 344 O O . HIS A 1 43 ? 52.932 57.667 -10.464 1.00 94.68 ? ? ? ? ? ? 43 HIS A O 1 ATOM 345 C CB . HIS A 1 43 ? 53.091 60.739 -11.215 1.00 75.33 ? ? ? ? ? ? 43 HIS A CB 1 ATOM 346 C CG . HIS A 1 43 ? 54.359 60.076 -11.645 1.00 82.33 ? ? ? ? ? ? 43 HIS A CG 1 ATOM 347 N ND1 . HIS A 1 43 ? 55.366 59.761 -10.764 1.00 90.56 ? ? ? ? ? ? 43 HIS A ND1 1 ATOM 348 C CD2 . HIS A 1 43 ? 54.745 59.591 -12.850 1.00 74.14 ? ? ? ? ? ? 43 HIS A CD2 1 ATOM 349 C CE1 . HIS A 1 43 ? 56.319 59.109 -11.400 1.00 91.88 ? ? ? ? ? ? 43 HIS A CE1 1 ATOM 350 N NE2 . HIS A 1 43 ? 55.969 58.990 -12.669 1.00 84.85 ? ? ? ? ? ? 43 HIS A NE2 1 ATOM 351 N N . LYS A 1 44 ? 51.763 58.729 -8.872 1.00 90.38 ? ? ? ? ? ? 44 LYS A N 1 ATOM 352 C CA . LYS A 1 44 ? 52.052 57.665 -7.913 1.00 91.06 ? ? ? ? ? ? 44 LYS A CA 1 ATOM 353 C C . LYS A 1 44 ? 51.591 56.312 -8.460 1.00 88.64 ? ? ? ? ? ? 44 LYS A C 1 ATOM 354 O O . LYS A 1 44 ? 52.221 55.302 -8.183 1.00 83.55 ? ? ? ? ? ? 44 LYS A O 1 ATOM 355 C CB . LYS A 1 44 ? 51.401 57.981 -6.560 1.00 94.72 ? ? ? ? ? ? 44 LYS A CB 1 ATOM 356 C CG . LYS A 1 44 ? 52.166 59.017 -5.748 1.00 87.94 ? ? ? ? ? ? 44 LYS A CG 1 ATOM 357 C CD . LYS A 1 44 ? 53.513 58.479 -5.258 1.00 82.77 ? ? ? ? ? ? 44 LYS A CD 1 ATOM 358 C CE . LYS A 1 44 ? 54.301 59.583 -4.559 1.00 91.06 ? ? ? ? ? ? 44 LYS A CE 1 ATOM 359 N NZ . LYS A 1 44 ? 55.681 59.205 -4.142 1.00 89.64 ? ? ? ? ? ? 44 LYS A NZ 1 ATOM 360 N N . THR A 1 45 ? 50.518 56.313 -9.259 1.00 84.11 ? ? ? ? ? ? 45 THR A N 1 ATOM 361 C CA . THR A 1 45 ? 49.974 55.094 -9.875 1.00 74.89 ? ? ? ? ? ? 45 THR A CA 1 ATOM 362 C C . THR A 1 45 ? 51.043 54.355 -10.684 1.00 78.95 ? ? ? ? ? ? 45 THR A C 1 ATOM 363 O O . THR A 1 45 ? 51.111 53.124 -10.675 1.00 69.49 ? ? ? ? ? ? 45 THR A O 1 ATOM 364 C CB . THR A 1 45 ? 48.821 55.416 -10.835 1.00 68.12 ? ? ? ? ? ? 45 THR A CB 1 ATOM 365 O OG1 . THR A 1 45 ? 47.760 56.045 -10.115 1.00 66.41 ? ? ? ? ? ? 45 THR A OG1 1 ATOM 366 C CG2 . THR A 1 45 ? 48.305 54.154 -11.488 1.00 66.75 ? ? ? ? ? ? 45 THR A CG2 1 ATOM 367 N N . ILE A 1 46 ? 51.865 55.124 -11.396 1.00 88.40 ? ? ? ? ? ? 46 ILE A N 1 ATOM 368 C CA . ILE A 1 46 ? 52.943 54.572 -12.212 1.00 89.69 ? ? ? ? ? ? 46 ILE A CA 1 ATOM 369 C C . ILE A 1 46 ? 54.118 54.124 -11.357 1.00 89.33 ? ? ? ? ? ? 46 ILE A C 1 ATOM 370 O O . ILE A 1 46 ? 54.712 53.076 -11.619 1.00 77.95 ? ? ? ? ? ? 46 ILE A O 1 ATOM 371 C CB . ILE A 1 46 ? 53.483 55.598 -13.235 1.00 93.43 ? ? ? ? ? ? 46 ILE A CB 1 ATOM 372 C CG1 . ILE A 1 46 ? 52.470 55.810 -14.358 1.00 88.51 ? ? ? ? ? ? 46 ILE A CG1 1 ATOM 373 C CG2 . ILE A 1 46 ? 54.833 55.120 -13.784 1.00 91.52 ? ? ? ? ? ? 46 ILE A CG2 1 ATOM 374 C CD1 . ILE A 1 46 ? 53.060 56.497 -15.569 1.00 95.87 ? ? ? ? ? ? 46 ILE A CD1 1 ATOM 375 N N . GLU A 1 47 ? 54.470 54.931 -10.356 1.00 89.35 ? ? ? ? ? ? 47 GLU A N 1 ATOM 376 C CA . GLU A 1 47 ? 55.576 54.593 -9.461 1.00 95.73 ? ? ? ? ? ? 47 GLU A CA 1 ATOM 377 C C . GLU A 1 47 ? 55.326 53.196 -8.944 1.00 95.83 ? ? ? ? ? ? 47 GLU A C 1 ATOM 378 O O . GLU A 1 47 ? 56.256 52.417 -8.720 1.00 88.42 ? ? ? ? ? ? 47 GLU A O 1 ATOM 379 C CB . GLU A 1 47 ? 55.631 55.527 -8.251 1.00 98.20 ? ? ? ? ? ? 47 GLU A CB 1 ATOM 380 C CG . GLU A 1 47 ? 56.192 56.901 -8.506 1.00 107.23 ? ? ? ? ? ? 47 GLU A CG 1 ATOM 381 C CD . GLU A 1 47 ? 56.994 57.423 -7.324 1.00 109.80 ? ? ? ? ? ? 47 GLU A CD 1 ATOM 382 O OE1 . GLU A 1 47 ? 56.716 56.994 -6.174 1.00 97.35 ? ? ? ? ? ? 47 GLU A OE1 1 ATOM 383 O OE2 . GLU A 1 47 ? 57.894 58.270 -7.555 1.00 106.73 ? ? ? ? ? ? 47 GLU A OE2 1 ATOM 384 N N . PHE A 1 48 ? 54.042 52.912 -8.737 1.00 93.14 ? ? ? ? ? ? 48 PHE A N 1 ATOM 385 C CA . PHE A 1 48 ? 53.574 51.627 -8.246 1.00 89.37 ? ? ? ? ? ? 48 PHE A CA 1 ATOM 386 C C . PHE A 1 48 ? 53.820 50.565 -9.330 1.00 89.49 ? ? ? ? ? ? 48 PHE A C 1 ATOM 387 O O . PHE A 1 48 ? 54.523 49.581 -9.082 1.00 88.12 ? ? ? ? ? ? 48 PHE A O 1 ATOM 388 C CB . PHE A 1 48 ? 52.067 51.706 -7.922 1.00 86.07 ? ? ? ? ? ? 48 PHE A CB 1 ATOM 389 C CG . PHE A 1 48 ? 51.719 52.500 -6.665 1.00 74.96 ? ? ? ? ? ? 48 PHE A CG 1 ATOM 390 C CD1 . PHE A 1 48 ? 50.518 53.229 -6.606 1.00 72.35 ? ? ? ? ? ? 48 PHE A CD1 1 ATOM 391 C CD2 . PHE A 1 48 ? 52.540 52.478 -5.537 1.00 58.00 ? ? ? ? ? ? 48 PHE A CD2 1 ATOM 392 C CE1 . PHE A 1 48 ? 50.136 53.921 -5.454 1.00 59.03 ? ? ? ? ? ? 48 PHE A CE1 1 ATOM 393 C CE2 . PHE A 1 48 ? 52.164 53.168 -4.377 1.00 68.68 ? ? ? ? ? ? 48 PHE A CE2 1 ATOM 394 C CZ . PHE A 1 48 ? 50.954 53.892 -4.339 1.00 67.28 ? ? ? ? ? ? 48 PHE A CZ 1 ATOM 395 N N . LYS A 1 49 ? 53.250 50.770 -10.523 1.00 84.44 ? ? ? ? ? ? 49 LYS A N 1 ATOM 396 C CA . LYS A 1 49 ? 53.408 49.814 -11.621 1.00 77.49 ? ? ? ? ? ? 49 LYS A CA 1 ATOM 397 C C . LYS A 1 49 ? 54.868 49.457 -11.793 1.00 82.90 ? ? ? ? ? ? 49 LYS A C 1 ATOM 398 O O . LYS A 1 49 ? 55.222 48.280 -11.944 1.00 71.44 ? ? ? ? ? ? 49 LYS A O 1 ATOM 399 C CB . LYS A 1 49 ? 52.891 50.391 -12.939 1.00 62.54 ? ? ? ? ? ? 49 LYS A CB 1 ATOM 400 C CG . LYS A 1 49 ? 51.446 50.763 -12.918 1.00 66.98 ? ? ? ? ? ? 49 LYS A CG 1 ATOM 401 C CD . LYS A 1 49 ? 50.875 50.868 -14.319 1.00 74.10 ? ? ? ? ? ? 49 LYS A CD 1 ATOM 402 C CE . LYS A 1 49 ? 49.438 51.364 -14.254 1.00 74.40 ? ? ? ? ? ? 49 LYS A CE 1 ATOM 403 N NZ . LYS A 1 49 ? 48.760 51.356 -15.568 1.00 75.98 ? ? ? ? ? ? 49 LYS A NZ 1 ATOM 404 N N . GLU A 1 50 ? 55.703 50.498 -11.767 1.00 91.90 ? ? ? ? ? ? 50 GLU A N 1 ATOM 405 C CA . GLU A 1 50 ? 57.150 50.365 -11.915 1.00 93.35 ? ? ? ? ? ? 50 GLU A CA 1 ATOM 406 C C . GLU A 1 50 ? 57.703 49.477 -10.799 1.00 91.36 ? ? ? ? ? ? 50 GLU A C 1 ATOM 407 O O . GLU A 1 50 ? 58.561 48.632 -11.044 1.00 92.26 ? ? ? ? ? ? 50 GLU A O 1 ATOM 408 C CB . GLU A 1 50 ? 57.843 51.746 -11.884 1.00 95.12 ? ? ? ? ? ? 50 GLU A CB 1 ATOM 409 C CG . GLU A 1 50 ? 57.361 52.775 -12.940 1.00 101.73 ? ? ? ? ? ? 50 GLU A CG 1 ATOM 410 C CD . GLU A 1 50 ? 58.495 53.366 -13.806 1.00 104.19 ? ? ? ? ? ? 50 GLU A CD 1 ATOM 411 O OE1 . GLU A 1 50 ? 59.610 53.609 -13.282 1.00 103.66 ? ? ? ? ? ? 50 GLU A OE1 1 ATOM 412 O OE2 . GLU A 1 50 ? 58.253 53.611 -15.012 1.00 95.69 ? ? ? ? ? ? 50 GLU A OE2 1 ATOM 413 N N . ARG A 1 51 ? 57.207 49.642 -9.577 1.00 87.51 ? ? ? ? ? ? 51 ARG A N 1 ATOM 414 C CA . ARG A 1 51 ? 57.701 48.814 -8.492 1.00 81.98 ? ? ? ? ? ? 51 ARG A CA 1 ATOM 415 C C . ARG A 1 51 ? 57.267 47.378 -8.645 1.00 84.28 ? ? ? ? ? ? 51 ARG A C 1 ATOM 416 O O . ARG A 1 51 ? 57.962 46.474 -8.208 1.00 87.72 ? ? ? ? ? ? 51 ARG A O 1 ATOM 417 C CB . ARG A 1 51 ? 57.205 49.323 -7.146 1.00 77.30 ? ? ? ? ? ? 51 ARG A CB 1 ATOM 418 C CG . ARG A 1 51 ? 57.766 50.654 -6.779 1.00 85.95 ? ? ? ? ? ? 51 ARG A CG 1 ATOM 419 C CD . ARG A 1 51 ? 57.029 51.256 -5.611 1.00 90.35 ? ? ? ? ? ? 51 ARG A CD 1 ATOM 420 N NE . ARG A 1 51 ? 57.141 50.425 -4.419 1.00 89.67 ? ? ? ? ? ? 51 ARG A NE 1 ATOM 421 C CZ . ARG A 1 51 ? 56.696 50.785 -3.220 1.00 92.64 ? ? ? ? ? ? 51 ARG A CZ 1 ATOM 422 N NH1 . ARG A 1 51 ? 56.108 51.966 -3.052 1.00 77.95 ? ? ? ? ? ? 51 ARG A NH1 1 ATOM 423 N NH2 . ARG A 1 51 ? 56.840 49.960 -2.192 1.00 87.56 ? ? ? ? ? ? 51 ARG A NH2 1 ATOM 424 N N . LEU A 1 52 ? 56.128 47.145 -9.277 1.00 86.86 ? ? ? ? ? ? 52 LEU A N 1 ATOM 425 C CA . LEU A 1 52 ? 55.677 45.774 -9.375 1.00 92.30 ? ? ? ? ? ? 52 LEU A CA 1 ATOM 426 C C . LEU A 1 52 ? 56.566 44.832 -10.158 1.00 101.07 ? ? ? ? ? ? 52 LEU A C 1 ATOM 427 O O . LEU A 1 52 ? 57.121 43.888 -9.582 1.00 106.61 ? ? ? ? ? ? 52 LEU A O 1 ATOM 428 C CB . LEU A 1 52 ? 54.244 45.702 -9.900 1.00 87.71 ? ? ? ? ? ? 52 LEU A CB 1 ATOM 429 C CG . LEU A 1 52 ? 53.131 46.208 -8.968 1.00 79.49 ? ? ? ? ? ? 52 LEU A CG 1 ATOM 430 C CD1 . LEU A 1 52 ? 51.813 45.885 -9.616 1.00 69.57 ? ? ? ? ? ? 52 LEU A CD1 1 ATOM 431 C CD2 . LEU A 1 52 ? 53.204 45.567 -7.590 1.00 67.77 ? ? ? ? ? ? 52 LEU A CD2 1 ATOM 432 N N . GLU A 1 53 ? 56.731 45.058 -11.457 1.00 109.27 ? ? ? ? ? ? 53 GLU A N 1 ATOM 433 C CA . GLU A 1 53 ? 57.572 44.135 -12.231 1.00 116.00 ? ? ? ? ? ? 53 GLU A CA 1 ATOM 434 C C . GLU A 1 53 ? 59.030 44.238 -11.810 1.00 119.83 ? ? ? ? ? ? 53 GLU A C 1 ATOM 435 O O . GLU A 1 53 ? 59.891 43.583 -12.403 1.00 127.83 ? ? ? ? ? ? 53 GLU A O 1 ATOM 436 C CB . GLU A 1 53 ? 57.459 44.390 -13.739 1.00 113.01 ? ? ? ? ? ? 53 GLU A CB 1 ATOM 437 C CG . GLU A 1 53 ? 58.387 45.460 -14.231 1.00 110.60 ? ? ? ? ? ? 53 GLU A CG 1 ATOM 438 C CD . GLU A 1 53 ? 58.066 46.790 -13.611 1.00 115.17 ? ? ? ? ? ? 53 GLU A CD 1 ATOM 439 O OE1 . GLU A 1 53 ? 58.879 47.729 -13.760 1.00 127.51 ? ? ? ? ? ? 53 GLU A OE1 1 ATOM 440 O OE2 . GLU A 1 53 ? 56.988 46.900 -12.979 1.00 111.21 ? ? ? ? ? ? 53 GLU A OE2 1 ATOM 441 N N . LYS A 1 54 ? 59.294 45.063 -10.790 1.00 119.81 ? ? ? ? ? ? 54 LYS A N 1 ATOM 442 C CA . LYS A 1 54 ? 60.647 45.250 -10.245 1.00 117.49 ? ? ? ? ? ? 54 LYS A CA 1 ATOM 443 C C . LYS A 1 54 ? 60.860 44.429 -8.961 1.00 117.01 ? ? ? ? ? ? 54 LYS A C 1 ATOM 444 O O . LYS A 1 54 ? 61.808 44.669 -8.201 1.00 113.51 ? ? ? ? ? ? 54 LYS A O 1 ATOM 445 C CB . LYS A 1 54 ? 60.930 46.739 -9.965 1.00 110.44 ? ? ? ? ? ? 54 LYS A CB 1 ATOM 446 C CG . LYS A 1 54 ? 61.684 47.455 -11.084 1.00 101.12 ? ? ? ? ? ? 54 LYS A CG 1 ATOM 447 C CD . LYS A 1 54 ? 62.208 48.810 -10.652 1.00 97.52 ? ? ? ? ? ? 54 LYS A CD 1 ATOM 448 C CE . LYS A 1 54 ? 62.944 49.494 -11.788 1.00 96.79 ? ? ? ? ? ? 54 LYS A CE 1 ATOM 449 N NZ . LYS A 1 54 ? 63.319 50.872 -11.388 1.00 102.60 ? ? ? ? ? ? 54 LYS A NZ 1 ATOM 450 N N . GLY A 1 55 ? 59.966 43.468 -8.726 1.00 119.00 ? ? ? ? ? ? 55 GLY A N 1 ATOM 451 C CA . GLY A 1 55 ? 60.083 42.614 -7.554 1.00 123.61 ? ? ? ? ? ? 55 GLY A CA 1 ATOM 452 C C . GLY A 1 55 ? 58.967 42.653 -6.516 1.00 122.21 ? ? ? ? ? ? 55 GLY A C 1 ATOM 453 O O . GLY A 1 55 ? 58.613 41.619 -5.928 1.00 121.90 ? ? ? ? ? ? 55 GLY A O 1 ATOM 454 N N . ALA A 1 56 ? 58.412 43.839 -6.281 1.00 118.27 ? ? ? ? ? ? 56 ALA A N 1 ATOM 455 C CA . ALA A 1 56 ? 57.357 44.012 -5.291 1.00 109.21 ? ? ? ? ? ? 56 ALA A CA 1 ATOM 456 C C . ALA A 1 56 ? 56.069 43.261 -5.618 1.00 106.48 ? ? ? ? ? ? 56 ALA A C 1 ATOM 457 O O . ALA A 1 56 ? 55.686 43.122 -6.781 1.00 103.85 ? ? ? ? ? ? 56 ALA A O 1 ATOM 458 C CB . ALA A 1 56 ? 57.069 45.492 -5.113 1.00 104.58 ? ? ? ? ? ? 56 ALA A CB 1 ATOM 459 N N . THR A 1 57 ? 55.426 42.755 -4.570 1.00 105.30 ? ? ? ? ? ? 57 THR A N 1 ATOM 460 C CA . THR A 1 57 ? 54.166 42.039 -4.702 1.00 103.60 ? ? ? ? ? ? 57 THR A CA 1 ATOM 461 C C . THR A 1 57 ? 53.025 43.011 -4.424 1.00 102.39 ? ? ? ? ? ? 57 THR A C 1 ATOM 462 O O . THR A 1 57 ? 53.204 44.031 -3.753 1.00 103.17 ? ? ? ? ? ? 57 THR A O 1 ATOM 463 C CB . THR A 1 57 ? 54.067 40.825 -3.728 1.00 105.06 ? ? ? ? ? ? 57 THR A CB 1 ATOM 464 O OG1 . THR A 1 57 ? 54.855 41.062 -2.555 1.00 101.86 ? ? ? ? ? ? 57 THR A OG1 1 ATOM 465 C CG2 . THR A 1 57 ? 54.541 39.555 -4.411 1.00 114.33 ? ? ? ? ? ? 57 THR A CG2 1 ATOM 466 N N . THR A 1 58 ? 51.850 42.691 -4.947 1.00 99.17 ? ? ? ? ? ? 58 THR A N 1 ATOM 467 C CA . THR A 1 58 ? 50.692 43.551 -4.774 1.00 95.92 ? ? ? ? ? ? 58 THR A CA 1 ATOM 468 C C . THR A 1 58 ? 50.501 43.967 -3.334 1.00 97.75 ? ? ? ? ? ? 58 THR A C 1 ATOM 469 O O . THR A 1 58 ? 50.088 45.092 -3.048 1.00 100.38 ? ? ? ? ? ? 58 THR A O 1 ATOM 470 C CB . THR A 1 58 ? 49.441 42.851 -5.235 1.00 90.95 ? ? ? ? ? ? 58 THR A CB 1 ATOM 471 O OG1 . THR A 1 58 ? 49.783 41.533 -5.687 1.00 81.89 ? ? ? ? ? ? 58 THR A OG1 1 ATOM 472 C CG2 . THR A 1 58 ? 48.801 43.642 -6.354 1.00 82.22 ? ? ? ? ? ? 58 THR A CG2 1 ATOM 473 N N . ASP A 1 59 ? 50.804 43.046 -2.431 1.00 90.80 ? ? ? ? ? ? 59 ASP A N 1 ATOM 474 C CA . ASP A 1 59 ? 50.661 43.306 -1.017 1.00 89.42 ? ? ? ? ? ? 59 ASP A CA 1 ATOM 475 C C . ASP A 1 59 ? 51.633 44.364 -0.560 1.00 93.38 ? ? ? ? ? ? 59 ASP A C 1 ATOM 476 O O . ASP A 1 59 ? 51.284 45.256 0.225 1.00 97.87 ? ? ? ? ? ? 59 ASP A O 1 ATOM 477 C CB . ASP A 1 59 ? 50.884 42.024 -0.237 1.00 91.10 ? ? ? ? ? ? 59 ASP A CB 1 ATOM 478 C CG . ASP A 1 59 ? 49.833 40.994 -0.543 1.00 93.87 ? ? ? ? ? ? 59 ASP A CG 1 ATOM 479 O OD1 . ASP A 1 59 ? 49.763 39.982 0.178 1.00 89.79 ? ? ? ? ? ? 59 ASP A OD1 1 ATOM 480 O OD2 . ASP A 1 59 ? 49.073 41.209 -1.513 1.00 95.02 ? ? ? ? ? ? 59 ASP A OD2 1 ATOM 481 N N . ASP A 1 60 ? 52.855 44.271 -1.067 1.00 92.19 ? ? ? ? ? ? 60 ASP A N 1 ATOM 482 C CA . ASP A 1 60 ? 53.904 45.208 -0.704 1.00 90.99 ? ? ? ? ? ? 60 ASP A CA 1 ATOM 483 C C . ASP A 1 60 ? 53.491 46.656 -0.892 1.00 91.00 ? ? ? ? ? ? 60 ASP A C 1 ATOM 484 O O . ASP A 1 60 ? 53.978 47.525 -0.185 1.00 102.55 ? ? ? ? ? ? 60 ASP A O 1 ATOM 485 C CB . ASP A 1 60 ? 55.177 44.895 -1.499 1.00 98.02 ? ? ? ? ? ? 60 ASP A CB 1 ATOM 486 C CG . ASP A 1 60 ? 55.922 43.683 -0.948 1.00 101.45 ? ? ? ? ? ? 60 ASP A CG 1 ATOM 487 O OD1 . ASP A 1 60 ? 55.271 42.864 -0.256 1.00 113.15 ? ? ? ? ? ? 60 ASP A OD1 1 ATOM 488 O OD2 . ASP A 1 60 ? 57.140 43.535 -1.216 1.00 83.65 ? ? ? ? ? ? 60 ASP A OD2 1 ATOM 489 N N . LEU A 1 61 ? 52.578 46.919 -1.818 1.00 85.30 ? ? ? ? ? ? 61 LEU A N 1 ATOM 490 C CA . LEU A 1 61 ? 52.151 48.292 -2.058 1.00 84.49 ? ? ? ? ? ? 61 LEU A CA 1 ATOM 491 C C . LEU A 1 61 ? 50.783 48.646 -1.454 1.00 85.36 ? ? ? ? ? ? 61 LEU A C 1 ATOM 492 O O . LEU A 1 61 ? 50.302 49.771 -1.584 1.00 78.86 ? ? ? ? ? ? 61 LEU A O 1 ATOM 493 C CB . LEU A 1 61 ? 52.141 48.544 -3.566 1.00 82.75 ? ? ? ? ? ? 61 LEU A CB 1 ATOM 494 C CG . LEU A 1 61 ? 53.351 48.013 -4.340 1.00 78.36 ? ? ? ? ? ? 61 LEU A CG 1 ATOM 495 C CD1 . LEU A 1 61 ? 53.282 48.432 -5.804 1.00 76.86 ? ? ? ? ? ? 61 LEU A CD1 1 ATOM 496 C CD2 . LEU A 1 61 ? 54.609 48.545 -3.713 1.00 78.64 ? ? ? ? ? ? 61 LEU A CD2 1 ATOM 497 N N . LEU A 1 62 ? 50.172 47.688 -0.772 1.00 92.22 ? ? ? ? ? ? 62 LEU A N 1 ATOM 498 C CA . LEU A 1 62 ? 48.845 47.887 -0.198 1.00 97.70 ? ? ? ? ? ? 62 LEU A CA 1 ATOM 499 C C . LEU A 1 62 ? 48.654 49.175 0.592 1.00 97.90 ? ? ? ? ? ? 62 LEU A C 1 ATOM 500 O O . LEU A 1 62 ? 47.823 50.015 0.236 1.00 90.03 ? ? ? ? ? ? 62 LEU A O 1 ATOM 501 C CB . LEU A 1 62 ? 48.478 46.692 0.678 1.00 97.84 ? ? ? ? ? ? 62 LEU A CB 1 ATOM 502 C CG . LEU A 1 62 ? 46.983 46.558 0.965 1.00 89.00 ? ? ? ? ? ? 62 LEU A CG 1 ATOM 503 C CD1 . LEU A 1 62 ? 46.735 45.164 1.478 1.00 93.06 ? ? ? ? ? ? 62 LEU A CD1 1 ATOM 504 C CD2 . LEU A 1 62 ? 46.501 47.618 1.961 1.00 79.02 ? ? ? ? ? ? 62 LEU A CD2 1 ATOM 505 N N . VAL A 1 63 ? 49.405 49.305 1.679 1.00 100.47 ? ? ? ? ? ? 63 VAL A N 1 ATOM 506 C CA . VAL A 1 63 ? 49.332 50.484 2.537 1.00 105.18 ? ? ? ? ? ? 63 VAL A CA 1 ATOM 507 C C . VAL A 1 63 ? 49.340 51.789 1.745 1.00 109.68 ? ? ? ? ? ? 63 VAL A C 1 ATOM 508 O O . VAL A 1 63 ? 48.461 52.646 1.910 1.00 109.19 ? ? ? ? ? ? 63 VAL A O 1 ATOM 509 C CB . VAL A 1 63 ? 50.512 50.519 3.519 1.00 100.02 ? ? ? ? ? ? 63 VAL A CB 1 ATOM 510 C CG1 . VAL A 1 63 ? 50.261 49.562 4.657 1.00 100.78 ? ? ? ? ? ? 63 VAL A CG1 1 ATOM 511 C CG2 . VAL A 1 63 ? 51.801 50.150 2.784 1.00 104.53 ? ? ? ? ? ? 63 VAL A CG2 1 ATOM 512 N N . GLU A 1 64 ? 50.341 51.935 0.882 1.00 109.89 ? ? ? ? ? ? 64 GLU A N 1 ATOM 513 C CA . GLU A 1 64 ? 50.475 53.142 0.074 1.00 104.22 ? ? ? ? ? ? 64 GLU A CA 1 ATOM 514 C C . GLU A 1 64 ? 49.360 53.227 -0.984 1.00 96.18 ? ? ? ? ? ? 64 GLU A C 1 ATOM 515 O O . GLU A 1 64 ? 48.675 54.249 -1.094 1.00 93.57 ? ? ? ? ? ? 64 GLU A O 1 ATOM 516 C CB . GLU A 1 64 ? 51.858 53.183 -0.605 1.00 105.02 ? ? ? ? ? ? 64 GLU A CB 1 ATOM 517 C CG . GLU A 1 64 ? 53.035 52.611 0.219 1.00 96.70 ? ? ? ? ? ? 64 GLU A CG 1 ATOM 518 C CD . GLU A 1 64 ? 54.377 52.811 -0.488 1.00 96.81 ? ? ? ? ? ? 64 GLU A CD 1 ATOM 519 O OE1 . GLU A 1 64 ? 55.284 51.966 -0.314 1.00 92.43 ? ? ? ? ? ? 64 GLU A OE1 1 ATOM 520 O OE2 . GLU A 1 64 ? 54.527 53.834 -1.200 1.00 82.71 ? ? ? ? ? ? 64 GLU A OE2 1 ATOM 521 N N . ALA A 1 65 ? 49.179 52.148 -1.744 1.00 82.83 ? ? ? ? ? ? 65 ALA A N 1 ATOM 522 C CA . ALA A 1 65 ? 48.168 52.090 -2.790 1.00 75.60 ? ? ? ? ? ? 65 ALA A CA 1 ATOM 523 C C . ALA A 1 65 ? 46.867 52.644 -2.272 1.00 78.10 ? ? ? ? ? ? 65 ALA A C 1 ATOM 524 O O . ALA A 1 65 ? 46.255 53.529 -2.882 1.00 64.50 ? ? ? ? ? ? 65 ALA A O 1 ATOM 525 C CB . ALA A 1 65 ? 47.973 50.668 -3.233 1.00 65.50 ? ? ? ? ? ? 65 ALA A CB 1 ATOM 526 N N . PHE A 1 66 ? 46.444 52.111 -1.132 1.00 82.56 ? ? ? ? ? ? 66 PHE A N 1 ATOM 527 C CA . PHE A 1 66 ? 45.200 52.546 -0.511 1.00 90.37 ? ? ? ? ? ? 66 PHE A CA 1 ATOM 528 C C . PHE A 1 66 ? 45.247 54.027 -0.213 1.00 92.39 ? ? ? ? ? ? 66 PHE A C 1 ATOM 529 O O . PHE A 1 66 ? 44.367 54.786 -0.636 1.00 85.41 ? ? ? ? ? ? 66 PHE A O 1 ATOM 530 C CB . PHE A 1 66 ? 44.937 51.752 0.775 1.00 88.31 ? ? ? ? ? ? 66 PHE A CB 1 ATOM 531 C CG . PHE A 1 66 ? 44.298 50.417 0.530 1.00 89.51 ? ? ? ? ? ? 66 PHE A CG 1 ATOM 532 C CD1 . PHE A 1 66 ? 43.735 49.697 1.565 1.00 91.90 ? ? ? ? ? ? 66 PHE A CD1 1 ATOM 533 C CD2 . PHE A 1 66 ? 44.239 49.890 -0.757 1.00 88.28 ? ? ? ? ? ? 66 PHE A CD2 1 ATOM 534 C CE1 . PHE A 1 66 ? 43.118 48.476 1.320 1.00 90.24 ? ? ? ? ? ? 66 PHE A CE1 1 ATOM 535 C CE2 . PHE A 1 66 ? 43.629 48.679 -1.007 1.00 81.43 ? ? ? ? ? ? 66 PHE A CE2 1 ATOM 536 C CZ . PHE A 1 66 ? 43.068 47.972 0.031 1.00 85.05 ? ? ? ? ? ? 66 PHE A CZ 1 ATOM 537 N N . ALA A 1 67 ? 46.291 54.421 0.514 1.00 93.07 ? ? ? ? ? ? 67 ALA A N 1 ATOM 538 C CA . ALA A 1 67 ? 46.520 55.809 0.903 1.00 94.35 ? ? ? ? ? ? 67 ALA A CA 1 ATOM 539 C C . ALA A 1 67 ? 46.217 56.746 -0.254 1.00 92.18 ? ? ? ? ? ? 67 ALA A C 1 ATOM 540 O O . ALA A 1 67 ? 45.464 57.716 -0.118 1.00 81.72 ? ? ? ? ? ? 67 ALA A O 1 ATOM 541 C CB . ALA A 1 67 ? 47.967 55.978 1.329 1.00 89.21 ? ? ? ? ? ? 67 ALA A CB 1 ATOM 542 N N . VAL A 1 68 ? 46.825 56.449 -1.394 1.00 86.67 ? ? ? ? ? ? 68 VAL A N 1 ATOM 543 C CA . VAL A 1 68 ? 46.636 57.270 -2.564 1.00 82.23 ? ? ? ? ? ? 68 VAL A CA 1 ATOM 544 C C . VAL A 1 68 ? 45.177 57.355 -2.949 1.00 81.14 ? ? ? ? ? ? 68 VAL A C 1 ATOM 545 O O . VAL A 1 68 ? 44.693 58.407 -3.367 1.00 70.38 ? ? ? ? ? ? 68 VAL A O 1 ATOM 546 C CB . VAL A 1 68 ? 47.403 56.723 -3.748 1.00 80.97 ? ? ? ? ? ? 68 VAL A CB 1 ATOM 547 C CG1 . VAL A 1 68 ? 47.266 57.679 -4.907 1.00 80.52 ? ? ? ? ? ? 68 VAL A CG1 1 ATOM 548 C CG2 . VAL A 1 68 ? 48.856 56.511 -3.376 1.00 66.91 ? ? ? ? ? ? 68 VAL A CG2 1 ATOM 549 N N . VAL A 1 69 ? 44.474 56.237 -2.816 1.00 81.19 ? ? ? ? ? ? 69 VAL A N 1 ATOM 550 C CA . VAL A 1 69 ? 43.058 56.197 -3.158 1.00 79.70 ? ? ? ? ? ? 69 VAL A CA 1 ATOM 551 C C . VAL A 1 69 ? 42.272 56.995 -2.126 1.00 78.14 ? ? ? ? ? ? 69 VAL A C 1 ATOM 552 O O . VAL A 1 69 ? 41.463 57.859 -2.469 1.00 63.59 ? ? ? ? ? ? 69 VAL A O 1 ATOM 553 C CB . VAL A 1 69 ? 42.547 54.757 -3.202 1.00 74.73 ? ? ? ? ? ? 69 VAL A CB 1 ATOM 554 C CG1 . VAL A 1 69 ? 41.106 54.736 -3.648 1.00 60.28 ? ? ? ? ? ? 69 VAL A CG1 1 ATOM 555 C CG2 . VAL A 1 69 ? 43.409 53.955 -4.137 1.00 70.16 ? ? ? ? ? ? 69 VAL A CG2 1 ATOM 556 N N . ARG A 1 70 ? 42.526 56.708 -0.856 1.00 75.65 ? ? ? ? ? ? 70 ARG A N 1 ATOM 557 C CA . ARG A 1 70 ? 41.853 57.423 0.203 1.00 82.16 ? ? ? ? ? ? 70 ARG A CA 1 ATOM 558 C C . ARG A 1 70 ? 41.962 58.903 -0.084 1.00 85.04 ? ? ? ? ? ? 70 ARG A C 1 ATOM 559 O O . ARG A 1 70 ? 41.005 59.656 0.072 1.00 85.62 ? ? ? ? ? ? 70 ARG A O 1 ATOM 560 C CB . ARG A 1 70 ? 42.501 57.116 1.551 1.00 87.19 ? ? ? ? ? ? 70 ARG A CB 1 ATOM 561 C CG . ARG A 1 70 ? 41.759 56.080 2.367 1.00 97.19 ? ? ? ? ? ? 70 ARG A CG 1 ATOM 562 C CD . ARG A 1 70 ? 41.306 56.638 3.714 1.00 93.83 ? ? ? ? ? ? 70 ARG A CD 1 ATOM 563 N NE . ARG A 1 70 ? 42.427 56.921 4.602 1.00 89.76 ? ? ? ? ? ? 70 ARG A NE 1 ATOM 564 C CZ . ARG A 1 70 ? 42.301 57.378 5.845 1.00 90.39 ? ? ? ? ? ? 70 ARG A CZ 1 ATOM 565 N NH1 . ARG A 1 70 ? 41.098 57.603 6.353 1.00 91.52 ? ? ? ? ? ? 70 ARG A NH1 1 ATOM 566 N NH2 . ARG A 1 70 ? 43.383 57.631 6.577 1.00 83.92 ? ? ? ? ? ? 70 ARG A NH2 1 ATOM 567 N N . GLU A 1 71 ? 43.144 59.318 -0.516 1.00 85.74 ? ? ? ? ? ? 71 GLU A N 1 ATOM 568 C CA . GLU A 1 71 ? 43.387 60.723 -0.813 1.00 90.40 ? ? ? ? ? ? 71 GLU A CA 1 ATOM 569 C C . GLU A 1 71 ? 42.619 61.142 -2.064 1.00 89.25 ? ? ? ? ? ? 71 GLU A C 1 ATOM 570 O O . GLU A 1 71 ? 41.830 62.093 -2.034 1.00 85.15 ? ? ? ? ? ? 71 GLU A O 1 ATOM 571 C CB . GLU A 1 71 ? 44.887 60.952 -1.022 1.00 94.85 ? ? ? ? ? ? 71 GLU A CB 1 ATOM 572 C CG . GLU A 1 71 ? 45.323 62.415 -1.064 1.00 86.83 ? ? ? ? ? ? 71 GLU A CG 1 ATOM 573 C CD . GLU A 1 71 ? 45.152 63.110 0.269 1.00 86.01 ? ? ? ? ? ? 71 GLU A CD 1 ATOM 574 O OE1 . GLU A 1 71 ? 45.379 62.475 1.324 1.00 87.00 ? ? ? ? ? ? 71 GLU A OE1 1 ATOM 575 O OE2 . GLU A 1 71 ? 44.809 64.306 0.261 1.00 79.37 ? ? ? ? ? ? 71 GLU A OE2 1 ATOM 576 N N . ALA A 1 72 ? 42.851 60.416 -3.155 1.00 80.46 ? ? ? ? ? ? 72 ALA A N 1 ATOM 577 C CA . ALA A 1 72 ? 42.207 60.722 -4.415 1.00 75.05 ? ? ? ? ? ? 72 ALA A CA 1 ATOM 578 C C . ALA A 1 72 ? 40.688 60.893 -4.298 1.00 77.72 ? ? ? ? ? ? 72 ALA A C 1 ATOM 579 O O . ALA A 1 72 ? 40.108 61.756 -4.957 1.00 74.22 ? ? ? ? ? ? 72 ALA A O 1 ATOM 580 C CB . ALA A 1 72 ? 42.553 59.667 -5.435 1.00 57.83 ? ? ? ? ? ? 72 ALA A CB 1 ATOM 581 N N . SER A 1 73 ? 40.038 60.099 -3.452 1.00 79.76 ? ? ? ? ? ? 73 SER A N 1 ATOM 582 C CA . SER A 1 73 ? 38.588 60.217 -3.288 1.00 82.33 ? ? ? ? ? ? 73 SER A CA 1 ATOM 583 C C . SER A 1 73 ? 38.179 61.537 -2.633 1.00 83.16 ? ? ? ? ? ? 73 SER A C 1 ATOM 584 O O . SER A 1 73 ? 37.129 62.087 -2.959 1.00 77.42 ? ? ? ? ? ? 73 SER A O 1 ATOM 585 C CB . SER A 1 73 ? 38.050 59.075 -2.439 1.00 79.16 ? ? ? ? ? ? 73 SER A CB 1 ATOM 586 O OG . SER A 1 73 ? 38.576 59.167 -1.134 1.00 89.39 ? ? ? ? ? ? 73 SER A OG 1 ATOM 587 N N . ARG A 1 74 ? 38.993 62.040 -1.705 1.00 88.02 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A N 1 ATOM 588 C CA . ARG A 1 74 ? 38.672 63.298 -1.026 1.00 94.55 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A CA 1 ATOM 589 C C . ARG A 1 74 ? 38.657 64.431 -2.026 1.00 94.43 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A C 1 ATOM 590 O O . ARG A 1 74 ? 37.932 65.413 -1.866 1.00 97.25 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A O 1 ATOM 591 C CB . ARG A 1 74 ? 39.689 63.619 0.089 1.00 100.62 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A CB 1 ATOM 592 C CG . ARG A 1 74 ? 39.446 64.989 0.787 1.00 100.28 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A CG 1 ATOM 593 C CD . ARG A 1 74 ? 40.077 65.105 2.193 1.00 102.88 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A CD 1 ATOM 594 N NE . ARG A 1 74 ? 41.527 64.863 2.215 1.00 108.21 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A NE 1 ATOM 595 C CZ . ARG A 1 74 ? 42.267 64.790 3.325 1.00 109.61 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A CZ 1 ATOM 596 N NH1 . ARG A 1 74 ? 41.698 64.943 4.516 1.00 116.06 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A NH1 1 ATOM 597 N NH2 . ARG A 1 74 ? 43.574 64.551 3.254 1.00 98.69 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A NH2 1 ATOM 598 N N . ARG A 1 75 ? 39.467 64.273 -3.065 1.00 93.50 ? ? ? ? ? ? 75 ARG A N 1 ATOM 599 C CA . ARG A 1 75 ? 39.608 65.264 -4.126 1.00 90.48 ? ? ? ? ? ? 75 ARG A CA 1 ATOM 600 C C . ARG A 1 75 ? 38.475 65.194 -5.141 1.00 93.42 ? ? ? ? ? ? 75 ARG A C 1 ATOM 601 O O . ARG A 1 75 ? 37.892 66.208 -5.535 1.00 94.89 ? ? ? ? ? ? 75 ARG A O 1 ATOM 602 C CB . ARG A 1 75 ? 40.941 65.023 -4.810 1.00 73.44 ? ? ? ? ? ? 75 ARG A CB 1 ATOM 603 C CG . ARG A 1 75 ? 42.008 64.861 -3.784 1.00 71.27 ? ? ? ? ? ? 75 ARG A CG 1 ATOM 604 C CD . ARG A 1 75 ? 43.357 65.087 -4.358 1.00 81.37 ? ? ? ? ? ? 75 ARG A CD 1 ATOM 605 N NE . ARG A 1 75 ? 44.317 65.385 -3.307 1.00 84.02 ? ? ? ? ? ? 75 ARG A NE 1 ATOM 606 C CZ . ARG A 1 75 ? 45.578 65.721 -3.528 1.00 81.92 ? ? ? ? ? ? 75 ARG A CZ 1 ATOM 607 N NH1 . ARG A 1 75 ? 46.031 65.803 -4.762 1.00 81.24 ? ? ? ? ? ? 75 ARG A NH1 1 ATOM 608 N NH2 . ARG A 1 75 ? 46.389 65.975 -2.515 1.00 84.83 ? ? ? ? ? ? 75 ARG A NH2 1 ATOM 609 N N . VAL A 1 76 ? 38.174 63.962 -5.533 1.00 92.24 ? ? ? ? ? ? 76 VAL A N 1 ATOM 610 C CA . VAL A 1 76 ? 37.156 63.639 -6.511 1.00 82.36 ? ? ? ? ? ? 76 VAL A CA 1 ATOM 611 C C . VAL A 1 76 ? 35.739 63.767 -5.981 1.00 83.16 ? ? ? ? ? ? 76 VAL A C 1 ATOM 612 O O . VAL A 1 76 ? 34.876 64.359 -6.627 1.00 86.52 ? ? ? ? ? ? 76 VAL A O 1 ATOM 613 C CB . VAL A 1 76 ? 37.384 62.204 -7.000 1.00 79.32 ? ? ? ? ? ? 76 VAL A CB 1 ATOM 614 C CG1 . VAL A 1 76 ? 36.361 61.822 -8.039 1.00 75.62 ? ? ? ? ? ? 76 VAL A CG1 1 ATOM 615 C CG2 . VAL A 1 76 ? 38.794 62.072 -7.539 1.00 69.75 ? ? ? ? ? ? 76 VAL A CG2 1 ATOM 616 N N . THR A 1 77 ? 35.504 63.219 -4.797 1.00 84.99 ? ? ? ? ? ? 77 THR A N 1 ATOM 617 C CA . THR A 1 77 ? 34.177 63.234 -4.211 1.00 85.00 ? ? ? ? ? ? 77 THR A CA 1 ATOM 618 C C . THR A 1 77 ? 34.064 63.894 -2.847 1.00 84.45 ? ? ? ? ? ? 77 THR A C 1 ATOM 619 O O . THR A 1 77 ? 32.988 63.939 -2.263 1.00 74.67 ? ? ? ? ? ? 77 THR A O 1 ATOM 620 C CB . THR A 1 77 ? 33.650 61.804 -4.121 1.00 87.17 ? ? ? ? ? ? 77 THR A CB 1 ATOM 621 O OG1 . THR A 1 77 ? 34.695 60.928 -3.663 1.00 72.03 ? ? ? ? ? ? 77 THR A OG1 1 ATOM 622 C CG2 . THR A 1 77 ? 33.175 61.352 -5.483 1.00 87.53 ? ? ? ? ? ? 77 THR A CG2 1 ATOM 623 N N . GLY A 1 78 ? 35.174 64.414 -2.343 1.00 89.49 ? ? ? ? ? ? 78 GLY A N 1 ATOM 624 C CA . GLY A 1 78 ? 35.138 65.066 -1.051 1.00 93.74 ? ? ? ? ? ? 78 GLY A CA 1 ATOM 625 C C . GLY A 1 78 ? 34.997 64.066 0.076 1.00 94.99 ? ? ? ? ? ? 78 GLY A C 1 ATOM 626 O O . GLY A 1 78 ? 34.738 64.445 1.219 1.00 94.60 ? ? ? ? ? ? 78 GLY A O 1 ATOM 627 N N . MET A 1 79 ? 35.166 62.785 -0.245 1.00 96.69 ? ? ? ? ? ? 79 MET A N 1 ATOM 628 C CA . MET A 1 79 ? 35.067 61.716 0.749 1.00 94.72 ? ? ? ? ? ? 79 MET A CA 1 ATOM 629 C C . MET A 1 79 ? 36.391 61.034 1.049 1.00 89.51 ? ? ? ? ? ? 79 MET A C 1 ATOM 630 O O . MET A 1 79 ? 37.050 60.494 0.158 1.00 82.37 ? ? ? ? ? ? 79 MET A O 1 ATOM 631 C CB . MET A 1 79 ? 34.077 60.640 0.301 1.00 99.68 ? ? ? ? ? ? 79 MET A CB 1 ATOM 632 C CG . MET A 1 79 ? 32.618 60.950 0.539 1.00 107.03 ? ? ? ? ? ? 79 MET A CG 1 ATOM 633 S SD . MET A 1 79 ? 31.633 59.590 -0.113 1.00 118.07 ? ? ? ? ? ? 79 MET A SD 1 ATOM 634 C CE . MET A 1 79 ? 31.563 58.438 1.323 1.00 123.39 ? ? ? ? ? ? 79 MET A CE 1 ATOM 635 N N . PHE A 1 80 ? 36.753 61.065 2.327 1.00 90.63 ? ? ? ? ? ? 80 PHE A N 1 ATOM 636 C CA . PHE A 1 80 ? 37.967 60.442 2.837 1.00 90.12 ? ? ? ? ? ? 80 PHE A CA 1 ATOM 637 C C . PHE A 1 80 ? 37.487 59.250 3.657 1.00 90.19 ? ? ? ? ? ? 80 PHE A C 1 ATOM 638 O O . PHE A 1 80 ? 37.058 59.406 4.809 1.00 88.69 ? ? ? ? ? ? 80 PHE A O 1 ATOM 639 C CB . PHE A 1 80 ? 38.725 61.404 3.743 1.00 94.40 ? ? ? ? ? ? 80 PHE A CB 1 ATOM 640 C CG . PHE A 1 80 ? 40.107 60.942 4.091 1.00 97.16 ? ? ? ? ? ? 80 PHE A CG 1 ATOM 641 C CD1 . PHE A 1 80 ? 41.040 60.712 3.092 1.00 103.68 ? ? ? ? ? ? 80 PHE A CD1 1 ATOM 642 C CD2 . PHE A 1 80 ? 40.483 60.754 5.417 1.00 99.38 ? ? ? ? ? ? 80 PHE A CD2 1 ATOM 643 C CE1 . PHE A 1 80 ? 42.329 60.307 3.402 1.00 105.53 ? ? ? ? ? ? 80 PHE A CE1 1 ATOM 644 C CE2 . PHE A 1 80 ? 41.771 60.351 5.740 1.00 98.36 ? ? ? ? ? ? 80 PHE A CE2 1 ATOM 645 C CZ . PHE A 1 80 ? 42.697 60.126 4.727 1.00 102.18 ? ? ? ? ? ? 80 PHE A CZ 1 ATOM 646 N N . PRO A 1 81 ? 37.546 58.045 3.062 1.00 88.29 ? ? ? ? ? ? 81 PRO A N 1 ATOM 647 C CA . PRO A 1 81 ? 37.137 56.768 3.641 1.00 85.29 ? ? ? ? ? ? 81 PRO A CA 1 ATOM 648 C C . PRO A 1 81 ? 37.439 56.644 5.135 1.00 83.66 ? ? ? ? ? ? 81 PRO A C 1 ATOM 649 O O . PRO A 1 81 ? 38.374 57.269 5.634 1.00 88.18 ? ? ? ? ? ? 81 PRO A O 1 ATOM 650 C CB . PRO A 1 81 ? 37.909 55.775 2.781 1.00 80.60 ? ? ? ? ? ? 81 PRO A CB 1 ATOM 651 C CG . PRO A 1 81 ? 37.818 56.406 1.439 1.00 56.76 ? ? ? ? ? ? 81 PRO A CG 1 ATOM 652 C CD . PRO A 1 81 ? 38.217 57.816 1.767 1.00 82.77 ? ? ? ? ? ? 81 PRO A CD 1 ATOM 653 N N . PHE A 1 82 ? 36.639 55.862 5.854 1.00 75.63 ? ? ? ? ? ? 82 PHE A N 1 ATOM 654 C CA . PHE A 1 82 ? 36.888 55.670 7.276 1.00 79.78 ? ? ? ? ? ? 82 PHE A CA 1 ATOM 655 C C . PHE A 1 82 ? 37.732 54.409 7.446 1.00 80.16 ? ? ? ? ? ? 82 PHE A C 1 ATOM 656 O O . PHE A 1 82 ? 37.786 53.573 6.542 1.00 67.93 ? ? ? ? ? ? 82 PHE A O 1 ATOM 657 C CB . PHE A 1 82 ? 35.579 55.527 8.061 1.00 77.92 ? ? ? ? ? ? 82 PHE A CB 1 ATOM 658 C CG . PHE A 1 82 ? 34.577 56.601 7.785 1.00 67.84 ? ? ? ? ? ? 82 PHE A CG 1 ATOM 659 C CD1 . PHE A 1 82 ? 33.635 56.441 6.783 1.00 75.55 ? ? ? ? ? ? 82 PHE A CD1 1 ATOM 660 C CD2 . PHE A 1 82 ? 34.566 57.769 8.526 1.00 78.42 ? ? ? ? ? ? 82 PHE A CD2 1 ATOM 661 C CE1 . PHE A 1 82 ? 32.677 57.429 6.527 1.00 74.71 ? ? ? ? ? ? 82 PHE A CE1 1 ATOM 662 C CE2 . PHE A 1 82 ? 33.611 58.766 8.277 1.00 85.51 ? ? ? ? ? ? 82 PHE A CE2 1 ATOM 663 C CZ . PHE A 1 82 ? 32.669 58.593 7.271 1.00 76.84 ? ? ? ? ? ? 82 PHE A CZ 1 ATOM 664 N N . LYS A 1 83 ? 38.388 54.281 8.600 1.00 81.42 ? ? ? ? ? ? 83 LYS A N 1 ATOM 665 C CA . LYS A 1 83 ? 39.241 53.127 8.892 1.00 83.39 ? ? ? ? ? ? 83 LYS A CA 1 ATOM 666 C C . LYS A 1 83 ? 38.571 51.804 8.551 1.00 80.75 ? ? ? ? ? ? 83 LYS A C 1 ATOM 667 O O . LYS A 1 83 ? 39.186 50.888 8.005 1.00 71.31 ? ? ? ? ? ? 83 LYS A O 1 ATOM 668 C CB . LYS A 1 83 ? 39.644 53.121 10.368 1.00 82.67 ? ? ? ? ? ? 83 LYS A CB 1 ATOM 669 C CG . LYS A 1 83 ? 40.331 54.384 10.806 1.00 78.64 ? ? ? ? ? ? 83 LYS A CG 1 ATOM 670 C CD . LYS A 1 83 ? 41.422 54.099 11.818 1.00 80.10 ? ? ? ? ? ? 83 LYS A CD 1 ATOM 671 C CE . LYS A 1 83 ? 42.117 55.389 12.227 1.00 81.98 ? ? ? ? ? ? 83 LYS A CE 1 ATOM 672 N NZ . LYS A 1 83 ? 41.112 56.434 12.658 1.00 95.21 ? ? ? ? ? ? 83 LYS A NZ 1 ATOM 673 N N . VAL A 1 84 ? 37.301 51.710 8.905 1.00 80.05 ? ? ? ? ? ? 84 VAL A N 1 ATOM 674 C CA . VAL A 1 84 ? 36.529 50.523 8.634 1.00 78.48 ? ? ? ? ? ? 84 VAL A CA 1 ATOM 675 C C . VAL A 1 84 ? 36.609 50.292 7.134 1.00 81.13 ? ? ? ? ? ? 84 VAL A C 1 ATOM 676 O O . VAL A 1 84 ? 36.956 49.195 6.687 1.00 84.42 ? ? ? ? ? ? 84 VAL A O 1 ATOM 677 C CB . VAL A 1 84 ? 35.068 50.731 9.070 1.00 82.74 ? ? ? ? ? ? 84 VAL A CB 1 ATOM 678 C CG1 . VAL A 1 84 ? 34.158 49.741 8.376 1.00 95.28 ? ? ? ? ? ? 84 VAL A CG1 1 ATOM 679 C CG2 . VAL A 1 84 ? 34.962 50.569 10.574 1.00 84.64 ? ? ? ? ? ? 84 VAL A CG2 1 ATOM 680 N N . GLN A 1 85 ? 36.307 51.337 6.362 1.00 78.41 ? ? ? ? ? ? 85 GLN A N 1 ATOM 681 C CA . GLN A 1 85 ? 36.339 51.254 4.905 1.00 78.48 ? ? ? ? ? ? 85 GLN A CA 1 ATOM 682 C C . GLN A 1 85 ? 37.678 50.701 4.428 1.00 82.90 ? ? ? ? ? ? 85 GLN A C 1 ATOM 683 O O . GLN A 1 85 ? 37.725 49.769 3.615 1.00 83.10 ? ? ? ? ? ? 85 GLN A O 1 ATOM 684 C CB . GLN A 1 85 ? 36.044 52.630 4.299 1.00 66.46 ? ? ? ? ? ? 85 GLN A CB 1 ATOM 685 C CG . GLN A 1 85 ? 34.591 53.019 4.491 1.00 76.30 ? ? ? ? ? ? 85 GLN A CG 1 ATOM 686 C CD . GLN A 1 85 ? 34.184 54.318 3.822 1.00 77.09 ? ? ? ? ? ? 85 GLN A CD 1 ATOM 687 O OE1 . GLN A 1 85 ? 34.647 55.395 4.195 1.00 71.45 ? ? ? ? ? ? 85 GLN A OE1 1 ATOM 688 N NE2 . GLN A 1 85 ? 33.308 54.221 2.822 1.00 72.68 ? ? ? ? ? ? 85 GLN A NE2 1 ATOM 689 N N . LEU A 1 86 ? 38.762 51.261 4.957 1.00 81.07 ? ? ? ? ? ? 86 LEU A N 1 ATOM 690 C CA . LEU A 1 86 ? 40.097 50.798 4.630 1.00 73.48 ? ? ? ? ? ? 86 LEU A CA 1 ATOM 691 C C . LEU A 1 86 ? 40.169 49.334 5.023 1.00 73.24 ? ? ? ? ? ? 86 LEU A C 1 ATOM 692 O O . LEU A 1 86 ? 40.766 48.528 4.327 1.00 78.43 ? ? ? ? ? ? 86 LEU A O 1 ATOM 693 C CB . LEU A 1 86 ? 41.120 51.609 5.413 1.00 72.02 ? ? ? ? ? ? 86 LEU A CB 1 ATOM 694 C CG . LEU A 1 86 ? 41.248 53.027 4.868 1.00 76.93 ? ? ? ? ? ? 86 LEU A CG 1 ATOM 695 C CD1 . LEU A 1 86 ? 41.478 54.039 5.973 1.00 73.03 ? ? ? ? ? ? 86 LEU A CD1 1 ATOM 696 C CD2 . LEU A 1 86 ? 42.385 53.029 3.868 1.00 85.37 ? ? ? ? ? ? 86 LEU A CD2 1 ATOM 697 N N . MET A 1 87 ? 39.540 48.981 6.137 1.00 75.59 ? ? ? ? ? ? 87 MET A N 1 ATOM 698 C CA . MET A 1 87 ? 39.559 47.593 6.576 1.00 75.81 ? ? ? ? ? ? 87 MET A CA 1 ATOM 699 C C . MET A 1 87 ? 38.829 46.663 5.622 1.00 78.18 ? ? ? ? ? ? 87 MET A C 1 ATOM 700 O O . MET A 1 87 ? 39.310 45.561 5.333 1.00 73.94 ? ? ? ? ? ? 87 MET A O 1 ATOM 701 C CB . MET A 1 87 ? 38.942 47.463 7.961 1.00 77.38 ? ? ? ? ? ? 87 MET A CB 1 ATOM 702 C CG . MET A 1 87 ? 39.725 48.181 9.027 1.00 85.80 ? ? ? ? ? ? 87 MET A CG 1 ATOM 703 S SD . MET A 1 87 ? 39.195 47.744 10.677 1.00 90.87 ? ? ? ? ? ? 87 MET A SD 1 ATOM 704 C CE . MET A 1 87 ? 38.480 49.302 11.245 1.00 92.13 ? ? ? ? ? ? 87 MET A CE 1 ATOM 705 N N . GLY A 1 88 ? 37.661 47.103 5.155 1.00 74.45 ? ? ? ? ? ? 88 GLY A N 1 ATOM 706 C CA . GLY A 1 88 ? 36.873 46.303 4.234 1.00 73.55 ? ? ? ? ? ? 88 GLY A CA 1 ATOM 707 C C . GLY A 1 88 ? 37.677 46.057 2.980 1.00 76.87 ? ? ? ? ? ? 88 GLY A C 1 ATOM 708 O O . GLY A 1 88 ? 37.670 44.960 2.407 1.00 69.94 ? ? ? ? ? ? 88 GLY A O 1 ATOM 709 N N . GLY A 1 89 ? 38.385 47.107 2.574 1.00 76.35 ? ? ? ? ? ? 89 GLY A N 1 ATOM 710 C CA . GLY A 1 89 ? 39.221 47.057 1.395 1.00 71.65 ? ? ? ? ? ? 89 GLY A CA 1 ATOM 711 C C . GLY A 1 89 ? 40.197 45.910 1.442 1.00 70.46 ? ? ? ? ? ? 89 GLY A C 1 ATOM 712 O O . GLY A 1 89 ? 40.218 45.084 0.537 1.00 76.96 ? ? ? ? ? ? 89 GLY A O 1 ATOM 713 N N . VAL A 1 90 ? 40.995 45.858 2.505 1.00 66.89 ? ? ? ? ? ? 90 VAL A N 1 ATOM 714 C CA . VAL A 1 90 ? 42.002 44.809 2.689 1.00 70.79 ? ? ? ? ? ? 90 VAL A CA 1 ATOM 715 C C . VAL A 1 90 ? 41.390 43.420 2.591 1.00 71.27 ? ? ? ? ? ? 90 VAL A C 1 ATOM 716 O O . VAL A 1 90 ? 41.944 42.513 1.954 1.00 60.95 ? ? ? ? ? ? 90 VAL A O 1 ATOM 717 C CB . VAL A 1 90 ? 42.664 44.928 4.059 1.00 69.12 ? ? ? ? ? ? 90 VAL A CB 1 ATOM 718 C CG1 . VAL A 1 90 ? 43.865 44.009 4.151 1.00 65.19 ? ? ? ? ? ? 90 VAL A CG1 1 ATOM 719 C CG2 . VAL A 1 90 ? 43.044 46.346 4.299 1.00 64.68 ? ? ? ? ? ? 90 VAL A CG2 1 ATOM 720 N N . ALA A 1 91 ? 40.243 43.267 3.243 1.00 72.97 ? ? ? ? ? ? 91 ALA A N 1 ATOM 721 C CA . ALA A 1 91 ? 39.515 42.012 3.255 1.00 75.15 ? ? ? ? ? ? 91 ALA A CA 1 ATOM 722 C C . ALA A 1 91 ? 39.283 41.564 1.814 1.00 74.87 ? ? ? ? ? ? 91 ALA A C 1 ATOM 723 O O . ALA A 1 91 ? 39.642 40.452 1.430 1.00 59.09 ? ? ? ? ? ? 91 ALA A O 1 ATOM 724 C CB . ALA A 1 91 ? 38.186 42.214 3.981 1.00 77.95 ? ? ? ? ? ? 91 ALA A CB 1 ATOM 725 N N . LEU A 1 92 ? 38.689 42.466 1.034 1.00 72.99 ? ? ? ? ? ? 92 LEU A N 1 ATOM 726 C CA . LEU A 1 92 ? 38.376 42.257 -0.376 1.00 73.43 ? ? ? ? ? ? 92 LEU A CA 1 ATOM 727 C C . LEU A 1 92 ? 39.595 41.848 -1.197 1.00 77.24 ? ? ? ? ? ? 92 LEU A C 1 ATOM 728 O O . LEU A 1 92 ? 39.472 41.108 -2.178 1.00 70.65 ? ? ? ? ? ? 92 LEU A O 1 ATOM 729 C CB . LEU A 1 92 ? 37.808 43.538 -0.972 1.00 69.23 ? ? ? ? ? ? 92 LEU A CB 1 ATOM 730 C CG . LEU A 1 92 ? 36.561 44.079 -0.302 1.00 63.94 ? ? ? ? ? ? 92 LEU A CG 1 ATOM 731 C CD1 . LEU A 1 92 ? 36.020 45.240 -1.106 1.00 79.05 ? ? ? ? ? ? 92 LEU A CD1 1 ATOM 732 C CD2 . LEU A 1 92 ? 35.535 42.998 -0.236 1.00 80.55 ? ? ? ? ? ? 92 LEU A CD2 1 ATOM 733 N N . HIS A 1 93 ? 40.762 42.357 -0.805 1.00 79.73 ? ? ? ? ? ? 93 HIS A N 1 ATOM 734 C CA . HIS A 1 93 ? 42.003 42.048 -1.495 1.00 83.17 ? ? ? ? ? ? 93 HIS A CA 1 ATOM 735 C C . HIS A 1 93 ? 42.437 40.635 -1.125 1.00 78.05 ? ? ? ? ? ? 93 HIS A C 1 ATOM 736 O O . HIS A 1 93 ? 42.957 39.910 -1.966 1.00 76.75 ? ? ? ? ? ? 93 HIS A O 1 ATOM 737 C CB . HIS A 1 93 ? 43.112 43.050 -1.119 1.00 85.69 ? ? ? ? ? ? 93 HIS A CB 1 ATOM 738 C CG . HIS A 1 93 ? 44.416 42.812 -1.837 1.00 92.32 ? ? ? ? ? ? 93 HIS A CG 1 ATOM 739 N ND1 . HIS A 1 93 ? 45.637 43.178 -1.310 1.00 90.68 ? ? ? ? ? ? 93 HIS A ND1 1 ATOM 740 C CD2 . HIS A 1 93 ? 44.688 42.241 -3.036 1.00 87.52 ? ? ? ? ? ? 93 HIS A CD2 1 ATOM 741 C CE1 . HIS A 1 93 ? 46.603 42.839 -2.149 1.00 83.91 ? ? ? ? ? ? 93 HIS A CE1 1 ATOM 742 N NE2 . HIS A 1 93 ? 46.051 42.269 -3.204 1.00 78.73 ? ? ? ? ? ? 93 HIS A NE2 1 ATOM 743 N N . ASP A 1 94 ? 42.218 40.253 0.131 1.00 74.10 ? ? ? ? ? ? 94 ASP A N 1 ATOM 744 C CA . ASP A 1 94 ? 42.592 38.925 0.627 1.00 77.10 ? ? ? ? ? ? 94 ASP A CA 1 ATOM 745 C C . ASP A 1 94 ? 41.716 37.808 0.026 1.00 80.22 ? ? ? ? ? ? 94 ASP A C 1 ATOM 746 O O . ASP A 1 94 ? 41.977 36.610 0.207 1.00 75.21 ? ? ? ? ? ? 94 ASP A O 1 ATOM 747 C CB . ASP A 1 94 ? 42.492 38.893 2.164 1.00 83.82 ? ? ? ? ? ? 94 ASP A CB 1 ATOM 748 C CG . ASP A 1 94 ? 43.745 39.433 2.863 1.00 93.90 ? ? ? ? ? ? 94 ASP A CG 1 ATOM 749 O OD1 . ASP A 1 94 ? 44.244 40.520 2.488 1.00 98.81 ? ? ? ? ? ? 94 ASP A OD1 1 ATOM 750 O OD2 . ASP A 1 94 ? 44.232 38.770 3.812 1.00 100.51 ? ? ? ? ? ? 94 ASP A OD2 1 ATOM 751 N N . GLY A 1 95 ? 40.682 38.216 -0.700 1.00 79.46 ? ? ? ? ? ? 95 GLY A N 1 ATOM 752 C CA . GLY A 1 95 ? 39.775 37.262 -1.300 1.00 75.40 ? ? ? ? ? ? 95 GLY A CA 1 ATOM 753 C C . GLY A 1 95 ? 38.748 36.794 -0.281 1.00 82.30 ? ? ? ? ? ? 95 GLY A C 1 ATOM 754 O O . GLY A 1 95 ? 38.611 35.602 -0.069 1.00 92.61 ? ? ? ? ? ? 95 GLY A O 1 ATOM 755 N N . ASN A 1 96 ? 38.036 37.713 0.368 1.00 79.70 ? ? ? ? ? ? 96 ASN A N 1 ATOM 756 C CA . ASN A 1 96 ? 37.020 37.322 1.341 1.00 75.42 ? ? ? ? ? ? 96 ASN A CA 1 ATOM 757 C C . ASN A 1 96 ? 35.692 38.061 1.106 1.00 80.10 ? ? ? ? ? ? 96 ASN A C 1 ATOM 758 O O . ASN A 1 96 ? 35.609 38.968 0.261 1.00 79.21 ? ? ? ? ? ? 96 ASN A O 1 ATOM 759 C CB . ASN A 1 96 ? 37.505 37.583 2.780 1.00 64.48 ? ? ? ? ? ? 96 ASN A CB 1 ATOM 760 C CG . ASN A 1 96 ? 38.752 36.790 3.147 1.00 72.81 ? ? ? ? ? ? 96 ASN A CG 1 ATOM 761 O OD1 . ASN A 1 96 ? 38.887 35.614 2.825 1.00 74.38 ? ? ? ? ? ? 96 ASN A OD1 1 ATOM 762 N ND2 . ASN A 1 96 ? 39.661 37.436 3.847 1.00 83.19 ? ? ? ? ? ? 96 ASN A ND2 1 ATOM 763 N N . ILE A 1 97 ? 34.643 37.651 1.826 1.00 77.57 ? ? ? ? ? ? 97 ILE A N 1 ATOM 764 C CA . ILE A 1 97 ? 33.352 38.329 1.706 1.00 72.33 ? ? ? ? ? ? 97 ILE A CA 1 ATOM 765 C C . ILE A 1 97 ? 33.343 39.393 2.795 1.00 75.79 ? ? ? ? ? ? 97 ILE A C 1 ATOM 766 O O . ILE A 1 97 ? 33.241 39.077 3.976 1.00 82.97 ? ? ? ? ? ? 97 ILE A O 1 ATOM 767 C CB . ILE A 1 97 ? 32.138 37.383 1.908 1.00 66.17 ? ? ? ? ? ? 97 ILE A CB 1 ATOM 768 C CG1 . ILE A 1 97 ? 31.819 36.639 0.622 1.00 50.96 ? ? ? ? ? ? 97 ILE A CG1 1 ATOM 769 C CG2 . ILE A 1 97 ? 30.896 38.189 2.260 1.00 67.94 ? ? ? ? ? ? 97 ILE A CG2 1 ATOM 770 C CD1 . ILE A 1 97 ? 32.673 35.499 0.406 1.00 58.63 ? ? ? ? ? ? 97 ILE A CD1 1 ATOM 771 N N . ALA A 1 98 ? 33.484 40.650 2.389 1.00 73.57 ? ? ? ? ? ? 98 ALA A N 1 ATOM 772 C CA . ALA A 1 98 ? 33.492 41.740 3.342 1.00 68.09 ? ? ? ? ? ? 98 ALA A CA 1 ATOM 773 C C . ALA A 1 98 ? 32.060 42.098 3.630 1.00 74.28 ? ? ? ? ? ? 98 ALA A C 1 ATOM 774 O O . ALA A 1 98 ? 31.361 42.601 2.755 1.00 64.65 ? ? ? ? ? ? 98 ALA A O 1 ATOM 775 C CB . ALA A 1 98 ? 34.217 42.938 2.780 1.00 74.28 ? ? ? ? ? ? 98 ALA A CB 1 ATOM 776 N N . GLU A 1 99 ? 31.624 41.803 4.853 1.00 81.49 ? ? ? ? ? ? 99 GLU A N 1 ATOM 777 C CA . GLU A 1 99 ? 30.269 42.100 5.291 1.00 77.83 ? ? ? ? ? ? 99 GLU A CA 1 ATOM 778 C C . GLU A 1 99 ? 30.284 43.397 6.056 1.00 76.56 ? ? ? ? ? ? 99 GLU A C 1 ATOM 779 O O . GLU A 1 99 ? 30.738 43.453 7.200 1.00 72.70 ? ? ? ? ? ? 99 GLU A O 1 ATOM 780 C CB . GLU A 1 99 ? 29.703 41.015 6.211 1.00 78.73 ? ? ? ? ? ? 99 GLU A CB 1 ATOM 781 C CG . GLU A 1 99 ? 28.236 41.289 6.562 1.00 87.92 ? ? ? ? ? ? 99 GLU A CG 1 ATOM 782 C CD . GLU A 1 99 ? 27.663 40.388 7.643 1.00 85.15 ? ? ? ? ? ? 99 GLU A CD 1 ATOM 783 O OE1 . GLU A 1 99 ? 27.440 39.189 7.378 1.00 78.68 ? ? ? ? ? ? 99 GLU A OE1 1 ATOM 784 O OE2 . GLU A 1 99 ? 27.433 40.896 8.762 1.00 87.72 ? ? ? ? ? ? 99 GLU A OE2 1 ATOM 785 N N . MET A 1 100 ? 29.783 44.443 5.423 1.00 77.80 ? ? ? ? ? ? 100 MET A N 1 ATOM 786 C CA . MET A 1 100 ? 29.734 45.740 6.066 1.00 86.71 ? ? ? ? ? ? 100 MET A CA 1 ATOM 787 C C . MET A 1 100 ? 28.280 46.195 6.075 1.00 81.86 ? ? ? ? ? ? 100 MET A C 1 ATOM 788 O O . MET A 1 100 ? 27.671 46.416 5.023 1.00 72.27 ? ? ? ? ? ? 100 MET A O 1 ATOM 789 C CB . MET A 1 100 ? 30.639 46.713 5.315 1.00 99.77 ? ? ? ? ? ? 100 MET A CB 1 ATOM 790 C CG . MET A 1 100 ? 32.127 46.411 5.453 1.00 92.27 ? ? ? ? ? ? 100 MET A CG 1 ATOM 791 S SD . MET A 1 100 ? 32.921 47.321 4.181 1.00 88.64 ? ? ? ? ? ? 100 MET A SD 1 ATOM 792 C CE . MET A 1 100 ? 32.784 46.108 2.954 1.00 100.42 ? ? ? ? ? ? 100 MET A CE 1 ATOM 793 N N . LYS A 1 101 ? 27.735 46.331 7.283 1.00 87.10 ? ? ? ? ? ? 101 LYS A N 1 ATOM 794 C CA . LYS A 1 101 ? 26.338 46.689 7.463 1.00 85.50 ? ? ? ? ? ? 101 LYS A CA 1 ATOM 795 C C . LYS A 1 101 ? 25.846 47.677 6.429 1.00 79.74 ? ? ? ? ? ? 101 LYS A C 1 ATOM 796 O O . LYS A 1 101 ? 26.475 48.699 6.137 1.00 67.07 ? ? ? ? ? ? 101 LYS A O 1 ATOM 797 C CB . LYS A 1 101 ? 26.062 47.181 8.900 1.00 88.88 ? ? ? ? ? ? 101 LYS A CB 1 ATOM 798 C CG . LYS A 1 101 ? 24.817 46.513 9.562 1.00 99.26 ? ? ? ? ? ? 101 LYS A CG 1 ATOM 799 C CD . LYS A 1 101 ? 24.907 44.961 9.589 1.00 105.11 ? ? ? ? ? ? 101 LYS A CD 1 ATOM 800 C CE . LYS A 1 101 ? 23.574 44.272 9.987 1.00 99.17 ? ? ? ? ? ? 101 LYS A CE 1 ATOM 801 N NZ . LYS A 1 101 ? 22.447 44.546 9.036 1.00 91.79 ? ? ? ? ? ? 101 LYS A NZ 1 ATOM 802 N N . THR A 1 102 ? 24.716 47.300 5.845 1.00 84.13 ? ? ? ? ? ? 102 THR A N 1 ATOM 803 C CA . THR A 1 102 ? 24.055 48.069 4.812 1.00 83.51 ? ? ? ? ? ? 102 THR A CA 1 ATOM 804 C C . THR A 1 102 ? 23.840 49.497 5.273 1.00 76.94 ? ? ? ? ? ? 102 THR A C 1 ATOM 805 O O . THR A 1 102 ? 23.006 49.781 6.126 1.00 73.47 ? ? ? ? ? ? 102 THR A O 1 ATOM 806 C CB . THR A 1 102 ? 22.710 47.386 4.408 1.00 91.54 ? ? ? ? ? ? 102 THR A CB 1 ATOM 807 O OG1 . THR A 1 102 ? 21.707 48.387 4.192 1.00 88.87 ? ? ? ? ? ? 102 THR A OG1 1 ATOM 808 C CG2 . THR A 1 102 ? 22.260 46.365 5.483 1.00 78.40 ? ? ? ? ? ? 102 THR A CG2 1 ATOM 809 N N . GLY A 1 103 ? 24.628 50.388 4.695 1.00 76.15 ? ? ? ? ? ? 103 GLY A N 1 ATOM 810 C CA . GLY A 1 103 ? 24.554 51.780 5.060 1.00 82.59 ? ? ? ? ? ? 103 GLY A CA 1 ATOM 811 C C . GLY A 1 103 ? 25.927 52.427 5.054 1.00 93.71 ? ? ? ? ? ? 103 GLY A C 1 ATOM 812 O O . GLY A 1 103 ? 26.010 53.650 5.090 1.00 103.08 ? ? ? ? ? ? 103 GLY A O 1 ATOM 813 N N . GLU A 1 104 ? 27.004 51.632 5.035 1.00 98.02 ? ? ? ? ? ? 104 GLU A N 1 ATOM 814 C CA . GLU A 1 104 ? 28.370 52.190 4.992 1.00 92.26 ? ? ? ? ? ? 104 GLU A CA 1 ATOM 815 C C . GLU A 1 104 ? 28.684 52.606 3.561 1.00 91.68 ? ? ? ? ? ? 104 GLU A C 1 ATOM 816 O O . GLU A 1 104 ? 27.799 53.045 2.828 1.00 98.97 ? ? ? ? ? ? 104 GLU A O 1 ATOM 817 C CB . GLU A 1 104 ? 29.435 51.178 5.430 1.00 88.62 ? ? ? ? ? ? 104 GLU A CB 1 ATOM 818 C CG . GLU A 1 104 ? 30.282 51.664 6.588 1.00 89.81 ? ? ? ? ? ? 104 GLU A CG 1 ATOM 819 C CD . GLU A 1 104 ? 29.664 51.291 7.918 1.00 90.21 ? ? ? ? ? ? 104 GLU A CD 1 ATOM 820 O OE1 . GLU A 1 104 ? 29.896 50.149 8.375 1.00 86.36 ? ? ? ? ? ? 104 GLU A OE1 1 ATOM 821 O OE2 . GLU A 1 104 ? 28.924 52.123 8.488 1.00 78.71 ? ? ? ? ? ? 104 GLU A OE2 1 ATOM 822 N N . GLY A 1 105 ? 29.938 52.454 3.154 1.00 85.49 ? ? ? ? ? ? 105 GLY A N 1 ATOM 823 C CA . GLY A 1 105 ? 30.304 52.857 1.809 1.00 87.48 ? ? ? ? ? ? 105 GLY A CA 1 ATOM 824 C C . GLY A 1 105 ? 31.097 51.818 1.065 1.00 90.27 ? ? ? ? ? ? 105 GLY A C 1 ATOM 825 O O . GLY A 1 105 ? 32.291 51.993 0.810 1.00 93.22 ? ? ? ? ? ? 105 GLY A O 1 ATOM 826 N N . LYS A 1 106 ? 30.422 50.728 0.717 1.00 92.54 ? ? ? ? ? ? 106 LYS A N 1 ATOM 827 C CA . LYS A 1 106 ? 31.043 49.624 0.001 1.00 86.25 ? ? ? ? ? ? 106 LYS A CA 1 ATOM 828 C C . LYS A 1 106 ? 31.423 50.022 -1.404 1.00 87.21 ? ? ? ? ? ? 106 LYS A C 1 ATOM 829 O O . LYS A 1 106 ? 32.515 49.706 -1.873 1.00 81.66 ? ? ? ? ? ? 106 LYS A O 1 ATOM 830 C CB . LYS A 1 106 ? 30.088 48.436 -0.063 1.00 81.88 ? ? ? ? ? ? 106 LYS A CB 1 ATOM 831 C CG . LYS A 1 106 ? 29.857 47.791 1.277 1.00 73.49 ? ? ? ? ? ? 106 LYS A CG 1 ATOM 832 C CD . LYS A 1 106 ? 28.981 46.577 1.129 1.00 83.73 ? ? ? ? ? ? 106 LYS A CD 1 ATOM 833 C CE . LYS A 1 106 ? 27.553 46.957 0.784 1.00 83.46 ? ? ? ? ? ? 106 LYS A CE 1 ATOM 834 N NZ . LYS A 1 106 ? 26.847 47.528 1.970 1.00 77.07 ? ? ? ? ? ? 106 LYS A NZ 1 ATOM 835 N N . THR A 1 107 ? 30.539 50.734 -2.086 1.00 93.68 ? ? ? ? ? ? 107 THR A N 1 ATOM 836 C CA . THR A 1 107 ? 30.868 51.095 -3.445 1.00 88.96 ? ? ? ? ? ? 107 THR A CA 1 ATOM 837 C C . THR A 1 107 ? 32.146 51.904 -3.511 1.00 84.77 ? ? ? ? ? ? 107 THR A C 1 ATOM 838 O O . THR A 1 107 ? 32.849 51.891 -4.516 1.00 83.95 ? ? ? ? ? ? 107 THR A O 1 ATOM 839 C CB . THR A 1 107 ? 29.748 51.844 -4.098 1.00 88.03 ? ? ? ? ? ? 107 THR A CB 1 ATOM 840 O OG1 . THR A 1 107 ? 28.504 51.185 -3.811 1.00 87.55 ? ? ? ? ? ? 107 THR A OG1 1 ATOM 841 C CG2 . THR A 1 107 ? 29.970 51.834 -5.592 1.00 86.57 ? ? ? ? ? ? 107 THR A CG2 1 ATOM 842 N N . LEU A 1 108 ? 32.448 52.582 -2.413 1.00 85.32 ? ? ? ? ? ? 108 LEU A N 1 ATOM 843 C CA . LEU A 1 108 ? 33.651 53.383 -2.295 1.00 77.85 ? ? ? ? ? ? 108 LEU A CA 1 ATOM 844 C C . LEU A 1 108 ? 34.765 52.481 -1.764 1.00 76.99 ? ? ? ? ? ? 108 LEU A C 1 ATOM 845 O O . LEU A 1 108 ? 35.858 52.410 -2.325 1.00 78.65 ? ? ? ? ? ? 108 LEU A O 1 ATOM 846 C CB . LEU A 1 108 ? 33.394 54.541 -1.336 1.00 66.30 ? ? ? ? ? ? 108 LEU A CB 1 ATOM 847 C CG . LEU A 1 108 ? 34.618 55.364 -1.015 1.00 59.81 ? ? ? ? ? ? 108 LEU A CG 1 ATOM 848 C CD1 . LEU A 1 108 ? 35.328 55.728 -2.289 1.00 57.24 ? ? ? ? ? ? 108 LEU A CD1 1 ATOM 849 C CD2 . LEU A 1 108 ? 34.212 56.584 -0.246 1.00 67.16 ? ? ? ? ? ? 108 LEU A CD2 1 ATOM 850 N N . THR A 1 109 ? 34.473 51.784 -0.676 1.00 74.19 ? ? ? ? ? ? 109 THR A N 1 ATOM 851 C CA . THR A 1 109 ? 35.436 50.876 -0.081 1.00 71.49 ? ? ? ? ? ? 109 THR A CA 1 ATOM 852 C C . THR A 1 109 ? 36.071 50.006 -1.168 1.00 73.17 ? ? ? ? ? ? 109 THR A C 1 ATOM 853 O O . THR A 1 109 ? 37.278 49.800 -1.155 1.00 75.66 ? ? ? ? ? ? 109 THR A O 1 ATOM 854 C CB . THR A 1 109 ? 34.766 49.943 0.950 1.00 75.27 ? ? ? ? ? ? 109 THR A CB 1 ATOM 855 O OG1 . THR A 1 109 ? 34.205 50.725 2.007 1.00 78.37 ? ? ? ? ? ? 109 THR A OG1 1 ATOM 856 C CG2 . THR A 1 109 ? 35.778 48.980 1.526 1.00 67.32 ? ? ? ? ? ? 109 THR A CG2 1 ATOM 857 N N . SER A 1 110 ? 35.247 49.499 -2.096 1.00 70.26 ? ? ? ? ? ? 110 SER A N 1 ATOM 858 C CA . SER A 1 110 ? 35.680 48.615 -3.197 1.00 65.13 ? ? ? ? ? ? 110 SER A CA 1 ATOM 859 C C . SER A 1 110 ? 36.772 49.235 -4.047 1.00 71.06 ? ? ? ? ? ? 110 SER A C 1 ATOM 860 O O . SER A 1 110 ? 37.593 48.530 -4.637 1.00 74.43 ? ? ? ? ? ? 110 SER A O 1 ATOM 861 C CB . SER A 1 110 ? 34.532 48.327 -4.124 1.00 42.63 ? ? ? ? ? ? 110 SER A CB 1 ATOM 862 O OG . SER A 1 110 ? 34.163 49.502 -4.766 1.00 45.44 ? ? ? ? ? ? 110 SER A OG 1 ATOM 863 N N . THR A 1 111 ? 36.760 50.556 -4.147 1.00 65.64 ? ? ? ? ? ? 111 THR A N 1 ATOM 864 C CA . THR A 1 111 ? 37.761 51.228 -4.922 1.00 60.38 ? ? ? ? ? ? 111 THR A CA 1 ATOM 865 C C . THR A 1 111 ? 39.149 50.783 -4.514 1.00 64.07 ? ? ? ? ? ? 111 THR A C 1 ATOM 866 O O . THR A 1 111 ? 39.977 50.498 -5.364 1.00 68.50 ? ? ? ? ? ? 111 THR A O 1 ATOM 867 C CB . THR A 1 111 ? 37.680 52.706 -4.718 1.00 61.50 ? ? ? ? ? ? 111 THR A CB 1 ATOM 868 O OG1 . THR A 1 111 ? 36.373 53.170 -5.066 1.00 70.13 ? ? ? ? ? ? 111 THR A OG1 1 ATOM 869 C CG2 . THR A 1 111 ? 38.691 53.378 -5.581 1.00 66.19 ? ? ? ? ? ? 111 THR A CG2 1 ATOM 870 N N . LEU A 1 112 ? 39.408 50.696 -3.215 1.00 63.42 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A N 1 ATOM 871 C CA . LEU A 1 112 ? 40.750 50.329 -2.769 1.00 62.68 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A CA 1 ATOM 872 C C . LEU A 1 112 ? 41.363 49.081 -3.302 1.00 58.06 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A C 1 ATOM 873 O O . LEU A 1 112 ? 42.464 49.114 -3.818 1.00 63.09 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A O 1 ATOM 874 C CB . LEU A 1 112 ? 40.853 50.256 -1.260 1.00 60.18 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A CB 1 ATOM 875 C CG . LEU A 1 112 ? 40.621 51.612 -0.638 1.00 72.99 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A CG 1 ATOM 876 C CD1 . LEU A 1 112 ? 39.121 51.841 -0.623 1.00 66.65 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A CD1 1 ATOM 877 C CD2 . LEU A 1 112 ? 41.197 51.677 0.754 1.00 64.24 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A CD2 1 ATOM 878 N N . PRO A 1 113 ? 40.683 47.947 -3.159 1.00 62.35 ? ? ? ? ? ? 113 PRO A N 1 ATOM 879 C CA . PRO A 1 113 ? 41.263 46.700 -3.664 1.00 69.10 ? ? ? ? ? ? 113 PRO A CA 1 ATOM 880 C C . PRO A 1 113 ? 41.176 46.545 -5.169 1.00 67.92 ? ? ? ? ? ? 113 PRO A C 1 ATOM 881 O O . PRO A 1 113 ? 42.042 45.933 -5.796 1.00 65.69 ? ? ? ? ? ? 113 PRO A O 1 ATOM 882 C CB . PRO A 1 113 ? 40.486 45.625 -2.907 1.00 65.26 ? ? ? ? ? ? 113 PRO A CB 1 ATOM 883 C CG . PRO A 1 113 ? 39.136 46.244 -2.786 1.00 80.40 ? ? ? ? ? ? 113 PRO A CG 1 ATOM 884 C CD . PRO A 1 113 ? 39.441 47.688 -2.419 1.00 70.58 ? ? ? ? ? ? 113 PRO A CD 1 ATOM 885 N N . VAL A 1 114 ? 40.138 47.124 -5.749 1.00 62.02 ? ? ? ? ? ? 114 VAL A N 1 ATOM 886 C CA . VAL A 1 114 ? 39.960 47.050 -7.183 1.00 67.49 ? ? ? ? ? ? 114 VAL A CA 1 ATOM 887 C C . VAL A 1 114 ? 41.079 47.850 -7.862 1.00 69.10 ? ? ? ? ? ? 114 VAL A C 1 ATOM 888 O O . VAL A 1 114 ? 41.475 47.550 -8.989 1.00 74.11 ? ? ? ? ? ? 114 VAL A O 1 ATOM 889 C CB . VAL A 1 114 ? 38.529 47.555 -7.577 1.00 67.60 ? ? ? ? ? ? 114 VAL A CB 1 ATOM 890 C CG1 . VAL A 1 114 ? 38.336 48.944 -7.095 1.00 80.04 ? ? ? ? ? ? 114 VAL A CG1 1 ATOM 891 C CG2 . VAL A 1 114 ? 38.315 47.482 -9.071 1.00 68.87 ? ? ? ? ? ? 114 VAL A CG2 1 ATOM 892 N N . TYR A 1 115 ? 41.606 48.847 -7.154 1.00 68.09 ? ? ? ? ? ? 115 TYR A N 1 ATOM 893 C CA . TYR A 1 115 ? 42.697 49.670 -7.674 1.00 71.95 ? ? ? ? ? ? 115 TYR A CA 1 ATOM 894 C C . TYR A 1 115 ? 44.047 48.924 -7.482 1.00 73.69 ? ? ? ? ? ? 115 TYR A C 1 ATOM 895 O O . TYR A 1 115 ? 44.716 48.566 -8.448 1.00 76.07 ? ? ? ? ? ? 115 TYR A O 1 ATOM 896 C CB . TYR A 1 115 ? 42.700 51.029 -6.962 1.00 60.17 ? ? ? ? ? ? 115 TYR A CB 1 ATOM 897 C CG . TYR A 1 115 ? 43.921 51.863 -7.276 1.00 74.74 ? ? ? ? ? ? 115 TYR A CG 1 ATOM 898 C CD1 . TYR A 1 115 ? 43.987 52.659 -8.418 1.00 71.87 ? ? ? ? ? ? 115 TYR A CD1 1 ATOM 899 C CD2 . TYR A 1 115 ? 45.045 51.804 -6.458 1.00 79.07 ? ? ? ? ? ? 115 TYR A CD2 1 ATOM 900 C CE1 . TYR A 1 115 ? 45.150 53.366 -8.730 1.00 61.75 ? ? ? ? ? ? 115 TYR A CE1 1 ATOM 901 C CE2 . TYR A 1 115 ? 46.203 52.501 -6.762 1.00 71.07 ? ? ? ? ? ? 115 TYR A CE2 1 ATOM 902 C CZ . TYR A 1 115 ? 46.247 53.271 -7.898 1.00 66.35 ? ? ? ? ? ? 115 TYR A CZ 1 ATOM 903 O OH . TYR A 1 115 ? 47.419 53.896 -8.211 1.00 68.37 ? ? ? ? ? ? 115 TYR A OH 1 ATOM 904 N N . LEU A 1 116 ? 44.429 48.673 -6.239 1.00 71.76 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A N 1 ATOM 905 C CA . LEU A 1 116 ? 45.651 47.945 -5.972 1.00 74.27 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CA 1 ATOM 906 C C . LEU A 1 116 ? 45.796 46.700 -6.852 1.00 77.06 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A C 1 ATOM 907 O O . LEU A 1 116 ? 46.908 46.299 -7.207 1.00 75.02 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A O 1 ATOM 908 C CB . LEU A 1 116 ? 45.684 47.542 -4.503 1.00 77.14 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CB 1 ATOM 909 C CG . LEU A 1 116 ? 46.746 46.544 -4.011 1.00 81.14 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CG 1 ATOM 910 C CD1 . LEU A 1 116 ? 48.160 46.930 -4.464 1.00 79.20 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CD1 1 ATOM 911 C CD2 . LEU A 1 116 ? 46.660 46.495 -2.493 1.00 78.72 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CD2 1 ATOM 912 N N . ASN A 1 117 ? 44.689 46.065 -7.208 1.00 74.73 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A N 1 ATOM 913 C CA . ASN A 1 117 ? 44.814 44.874 -8.038 1.00 83.90 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A CA 1 ATOM 914 C C . ASN A 1 117 ? 44.895 45.191 -9.507 1.00 81.70 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A C 1 ATOM 915 O O . ASN A 1 117 ? 45.608 44.527 -10.259 1.00 85.79 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A O 1 ATOM 916 C CB . ASN A 1 117 ? 43.661 43.907 -7.781 1.00 87.07 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A CB 1 ATOM 917 C CG . ASN A 1 117 ? 43.848 43.122 -6.494 1.00 93.21 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A CG 1 ATOM 918 O OD1 . ASN A 1 117 ? 44.032 41.896 -6.507 1.00 83.61 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A OD1 1 ATOM 919 N ND2 . ASN A 1 117 ? 43.814 43.836 -5.367 1.00 90.16 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A ND2 1 ATOM 920 N N . ALA A 1 118 ? 44.165 46.217 -9.910 1.00 76.24 ? ? ? ? ? ? 118 ALA A N 1 ATOM 921 C CA . ALA A 1 118 ? 44.127 46.629 -11.302 1.00 81.58 ? ? ? ? ? ? 118 ALA A CA 1 ATOM 922 C C . ALA A 1 118 ? 45.432 47.204 -11.801 1.00 81.79 ? ? ? ? ? ? 118 ALA A C 1 ATOM 923 O O . ALA A 1 118 ? 45.555 47.524 -12.986 1.00 88.84 ? ? ? ? ? ? 118 ALA A O 1 ATOM 924 C CB . ALA A 1 118 ? 43.029 47.651 -11.495 1.00 77.30 ? ? ? ? ? ? 118 ALA A CB 1 ATOM 925 N N . LEU A 1 119 ? 46.410 47.333 -10.912 1.00 77.22 ? ? ? ? ? ? 119 LEU A N 1 ATOM 926 C CA . LEU A 1 119 ? 47.684 47.922 -11.299 1.00 71.48 ? ? ? ? ? ? 119 LEU A CA 1 ATOM 927 C C . LEU A 1 119 ? 48.622 46.988 -12.023 1.00 63.43 ? ? ? ? ? ? 119 LEU A C 1 ATOM 928 O O . LEU A 1 119 ? 49.811 47.016 -11.770 1.00 72.57 ? ? ? ? ? ? 119 LEU A O 1 ATOM 929 C CB . LEU A 1 119 ? 48.399 48.491 -10.073 1.00 74.45 ? ? ? ? ? ? 119 LEU A CB 1 ATOM 930 C CG . LEU A 1 119 ? 47.665 49.485 -9.151 1.00 77.98 ? ? ? ? ? ? 119 LEU A CG 1 ATOM 931 C CD1 . LEU A 1 119 ? 48.551 49.714 -7.942 1.00 80.76 ? ? ? ? ? ? 119 LEU A CD1 1 ATOM 932 C CD2 . LEU A 1 119 ? 47.361 50.799 -9.856 1.00 64.40 ? ? ? ? ? ? 119 LEU A CD2 1 ATOM 933 N N . THR A 1 120 ? 48.098 46.146 -12.904 1.00 62.07 ? ? ? ? ? ? 120 THR A N 1 ATOM 934 C CA . THR A 1 120 ? 48.947 45.252 -13.685 1.00 61.82 ? ? ? ? ? ? 120 THR A CA 1 ATOM 935 C C . THR A 1 120 ? 48.224 44.878 -14.977 1.00 64.99 ? ? ? ? ? ? 120 THR A C 1 ATOM 936 O O . THR A 1 120 ? 48.570 43.906 -15.632 1.00 66.81 ? ? ? ? ? ? 120 THR A O 1 ATOM 937 C CB . THR A 1 120 ? 49.349 43.946 -12.925 1.00 60.66 ? ? ? ? ? ? 120 THR A CB 1 ATOM 938 O OG1 . THR A 1 120 ? 49.538 44.216 -11.534 1.00 64.06 ? ? ? ? ? ? 120 THR A OG1 1 ATOM 939 C CG2 . THR A 1 120 ? 50.676 43.415 -13.465 1.00 52.87 ? ? ? ? ? ? 120 THR A CG2 1 ATOM 940 N N . GLY A 1 121 ? 47.213 45.668 -15.336 1.00 76.02 ? ? ? ? ? ? 121 GLY A N 1 ATOM 941 C CA . GLY A 1 121 ? 46.445 45.438 -16.556 1.00 78.35 ? ? ? ? ? ? 121 GLY A CA 1 ATOM 942 C C . GLY A 1 121 ? 46.022 44.006 -16.860 1.00 79.99 ? ? ? ? ? ? 121 GLY A C 1 ATOM 943 O O . GLY A 1 121 ? 45.806 43.658 -18.024 1.00 75.81 ? ? ? ? ? ? 121 GLY A O 1 ATOM 944 N N . LYS A 1 122 ? 45.895 43.184 -15.817 1.00 81.45 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A N 1 ATOM 945 C CA . LYS A 1 122 ? 45.492 41.788 -15.958 1.00 75.32 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A CA 1 ATOM 946 C C . LYS A 1 122 ? 43.985 41.651 -15.944 1.00 72.80 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A C 1 ATOM 947 O O . LYS A 1 122 ? 43.450 40.573 -16.178 1.00 71.03 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A O 1 ATOM 948 C CB . LYS A 1 122 ? 46.076 40.952 -14.824 1.00 67.86 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A CB 1 ATOM 949 C CG . LYS A 1 122 ? 47.566 41.035 -14.744 1.00 68.84 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A CG 1 ATOM 950 C CD . LYS A 1 122 ? 48.147 40.078 -13.709 1.00 86.05 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A CD 1 ATOM 951 C CE . LYS A 1 122 ? 48.068 38.614 -14.148 1.00 90.12 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A CE 1 ATOM 952 N NZ . LYS A 1 122 ? 48.712 37.688 -13.166 1.00 86.59 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A NZ 1 ATOM 953 N N . GLY A 1 123 ? 43.301 42.750 -15.663 1.00 79.50 ? ? ? ? ? ? 123 GLY A N 1 ATOM 954 C CA . GLY A 1 123 ? 41.853 42.713 -15.620 1.00 86.11 ? ? ? ? ? ? 123 GLY A CA 1 ATOM 955 C C . GLY A 1 123 ? 41.276 42.601 -14.219 1.00 87.78 ? ? ? ? ? ? 123 GLY A C 1 ATOM 956 O O . GLY A 1 123 ? 41.763 41.829 -13.378 1.00 82.40 ? ? ? ? ? ? 123 GLY A O 1 ATOM 957 N N . VAL A 1 124 ? 40.233 43.397 -13.986 1.00 84.71 ? ? ? ? ? ? 124 VAL A N 1 ATOM 958 C CA . VAL A 1 124 ? 39.511 43.444 -12.717 1.00 83.12 ? ? ? ? ? ? 124 VAL A CA 1 ATOM 959 C C . VAL A 1 124 ? 38.031 43.716 -12.985 1.00 82.44 ? ? ? ? ? ? 124 VAL A C 1 ATOM 960 O O . VAL A 1 124 ? 37.649 44.820 -13.389 1.00 76.91 ? ? ? ? ? ? 124 VAL A O 1 ATOM 961 C CB . VAL A 1 124 ? 40.070 44.539 -11.781 1.00 81.87 ? ? ? ? ? ? 124 VAL A CB 1 ATOM 962 C CG1 . VAL A 1 124 ? 39.149 44.745 -10.599 1.00 78.71 ? ? ? ? ? ? 124 VAL A CG1 1 ATOM 963 C CG2 . VAL A 1 124 ? 41.434 44.120 -11.283 1.00 93.17 ? ? ? ? ? ? 124 VAL A CG2 1 ATOM 964 N N . HIS A 1 125 ? 37.212 42.690 -12.756 1.00 76.98 ? ? ? ? ? ? 125 HIS A N 1 ATOM 965 C CA . HIS A 1 125 ? 35.773 42.759 -12.961 1.00 73.88 ? ? ? ? ? ? 125 HIS A CA 1 ATOM 966 C C . HIS A 1 125 ? 35.024 43.079 -11.664 1.00 74.54 ? ? ? ? ? ? 125 HIS A C 1 ATOM 967 O O . HIS A 1 125 ? 35.227 42.438 -10.638 1.00 81.02 ? ? ? ? ? ? 125 HIS A O 1 ATOM 968 C CB . HIS A 1 125 ? 35.286 41.430 -13.552 1.00 73.83 ? ? ? ? ? ? 125 HIS A CB 1 ATOM 969 C CG . HIS A 1 125 ? 35.933 41.084 -14.860 1.00 72.26 ? ? ? ? ? ? 125 HIS A CG 1 ATOM 970 N ND1 . HIS A 1 125 ? 37.300 41.065 -15.028 1.00 76.94 ? ? ? ? ? ? 125 HIS A ND1 1 ATOM 971 C CD2 . HIS A 1 125 ? 35.402 40.801 -16.073 1.00 69.09 ? ? ? ? ? ? 125 HIS A CD2 1 ATOM 972 C CE1 . HIS A 1 125 ? 37.585 40.792 -16.289 1.00 77.97 ? ? ? ? ? ? 125 HIS A CE1 1 ATOM 973 N NE2 . HIS A 1 125 ? 36.451 40.628 -16.946 1.00 76.14 ? ? ? ? ? ? 125 HIS A NE2 1 ATOM 974 N N . VAL A 1 126 ? 34.176 44.100 -11.729 1.00 69.75 ? ? ? ? ? ? 126 VAL A N 1 ATOM 975 C CA . VAL A 1 126 ? 33.367 44.546 -10.602 1.00 62.36 ? ? ? ? ? ? 126 VAL A CA 1 ATOM 976 C C . VAL A 1 126 ? 31.963 44.263 -11.053 1.00 66.45 ? ? ? ? ? ? 126 VAL A C 1 ATOM 977 O O . VAL A 1 126 ? 31.390 45.039 -11.791 1.00 67.36 ? ? ? ? ? ? 126 VAL A O 1 ATOM 978 C CB . VAL A 1 126 ? 33.514 46.032 -10.391 1.00 58.64 ? ? ? ? ? ? 126 VAL A CB 1 ATOM 979 C CG1 . VAL A 1 126 ? 32.488 46.527 -9.409 1.00 56.99 ? ? ? ? ? ? 126 VAL A CG1 1 ATOM 980 C CG2 . VAL A 1 126 ? 34.910 46.328 -9.907 1.00 72.36 ? ? ? ? ? ? 126 VAL A CG2 1 ATOM 981 N N . VAL A 1 127 ? 31.414 43.147 -10.594 1.00 73.22 ? ? ? ? ? ? 127 VAL A N 1 ATOM 982 C CA . VAL A 1 127 ? 30.086 42.703 -10.990 1.00 72.98 ? ? ? ? ? ? 127 VAL A CA 1 ATOM 983 C C . VAL A 1 127 ? 28.925 43.107 -10.074 1.00 77.02 ? ? ? ? ? ? 127 VAL A C 1 ATOM 984 O O . VAL A 1 127 ? 28.987 42.961 -8.849 1.00 71.32 ? ? ? ? ? ? 127 VAL A O 1 ATOM 985 C CB . VAL A 1 127 ? 30.093 41.188 -11.128 1.00 69.62 ? ? ? ? ? ? 127 VAL A CB 1 ATOM 986 C CG1 . VAL A 1 127 ? 30.345 40.559 -9.768 1.00 60.57 ? ? ? ? ? ? 127 VAL A CG1 1 ATOM 987 C CG2 . VAL A 1 127 ? 28.801 40.718 -11.715 1.00 74.64 ? ? ? ? ? ? 127 VAL A CG2 1 ATOM 988 N N . THR A 1 128 ? 27.848 43.575 -10.702 1.00 79.53 ? ? ? ? ? ? 128 THR A N 1 ATOM 989 C CA . THR A 1 128 ? 26.650 44.015 -9.993 1.00 79.08 ? ? ? ? ? ? 128 THR A CA 1 ATOM 990 C C . THR A 1 128 ? 25.428 43.190 -10.311 1.00 76.54 ? ? ? ? ? ? 128 THR A C 1 ATOM 991 O O . THR A 1 128 ? 25.382 42.465 -11.296 1.00 71.35 ? ? ? ? ? ? 128 THR A O 1 ATOM 992 C CB . THR A 1 128 ? 26.272 45.421 -10.372 1.00 90.37 ? ? ? ? ? ? 128 THR A CB 1 ATOM 993 O OG1 . THR A 1 128 ? 27.399 46.281 -10.182 1.00 97.37 ? ? ? ? ? ? 128 THR A OG1 1 ATOM 994 C CG2 . THR A 1 128 ? 25.078 45.896 -9.527 1.00 98.92 ? ? ? ? ? ? 128 THR A CG2 1 ATOM 995 N N . VAL A 1 129 ? 24.400 43.347 -9.502 1.00 72.05 ? ? ? ? ? ? 129 VAL A N 1 ATOM 996 C CA . VAL A 1 129 ? 23.209 42.585 -9.761 1.00 75.40 ? ? ? ? ? ? 129 VAL A CA 1 ATOM 997 C C . VAL A 1 129 ? 22.438 42.984 -11.001 1.00 71.35 ? ? ? ? ? ? 129 VAL A C 1 ATOM 998 O O . VAL A 1 129 ? 21.893 42.114 -11.657 1.00 78.19 ? ? ? ? ? ? 129 VAL A O 1 ATOM 999 C CB . VAL A 1 129 ? 22.285 42.625 -8.587 1.00 81.54 ? ? ? ? ? ? 129 VAL A CB 1 ATOM 1000 C CG1 . VAL A 1 129 ? 23.028 42.095 -7.365 1.00 80.60 ? ? ? ? ? ? 129 VAL A CG1 1 ATOM 1001 C CG2 . VAL A 1 129 ? 21.779 44.035 -8.381 1.00 76.02 ? ? ? ? ? ? 129 VAL A CG2 1 ATOM 1002 N N . ASN A 1 130 ? 22.377 44.271 -11.333 1.00 72.15 ? ? ? ? ? ? 130 ASN A N 1 ATOM 1003 C CA . ASN A 1 130 ? 21.647 44.709 -12.532 1.00 73.54 ? ? ? ? ? ? 130 ASN A CA 1 ATOM 1004 C C . ASN A 1 130 ? 22.490 45.714 -13.318 1.00 77.90 ? ? ? ? ? ? 130 ASN A C 1 ATOM 1005 O O . ASN A 1 130 ? 23.406 46.310 -12.749 1.00 80.77 ? ? ? ? ? ? 130 ASN A O 1 ATOM 1006 C CB . ASN A 1 130 ? 20.331 45.364 -12.121 1.00 75.53 ? ? ? ? ? ? 130 ASN A CB 1 ATOM 1007 C CG . ASN A 1 130 ? 20.529 46.766 -11.580 1.00 80.29 ? ? ? ? ? ? 130 ASN A CG 1 ATOM 1008 O OD1 . ASN A 1 130 ? 21.082 47.621 -12.266 1.00 80.78 ? ? ? ? ? ? 130 ASN A OD1 1 ATOM 1009 N ND2 . ASN A 1 130 ? 20.079 47.013 -10.351 1.00 83.24 ? ? ? ? ? ? 130 ASN A ND2 1 ATOM 1010 N N . GLU A 1 131 ? 22.173 45.923 -14.601 1.00 75.08 ? ? ? ? ? ? 131 GLU A N 1 ATOM 1011 C CA . GLU A 1 131 ? 22.929 46.875 -15.446 1.00 75.14 ? ? ? ? ? ? 131 GLU A CA 1 ATOM 1012 C C . GLU A 1 131 ? 22.950 48.321 -14.936 1.00 72.21 ? ? ? ? ? ? 131 GLU A C 1 ATOM 1013 O O . GLU A 1 131 ? 23.974 48.987 -15.025 1.00 68.95 ? ? ? ? ? ? 131 GLU A O 1 ATOM 1014 C CB . GLU A 1 131 ? 22.417 46.895 -16.908 1.00 75.38 ? ? ? ? ? ? 131 GLU A CB 1 ATOM 1015 C CG . GLU A 1 131 ? 22.640 45.606 -17.718 1.00 91.24 ? ? ? ? ? ? 131 GLU A CG 1 ATOM 1016 C CD . GLU A 1 131 ? 22.769 45.829 -19.244 1.00 95.58 ? ? ? ? ? ? 131 GLU A CD 1 ATOM 1017 O OE1 . GLU A 1 131 ? 22.361 46.894 -19.764 1.00 93.86 ? ? ? ? ? ? 131 GLU A OE1 1 ATOM 1018 O OE2 . GLU A 1 131 ? 23.275 44.915 -19.936 1.00 94.56 ? ? ? ? ? ? 131 GLU A OE2 1 ATOM 1019 N N . TYR A 1 132 ? 21.825 48.812 -14.424 1.00 77.50 ? ? ? ? ? ? 132 TYR A N 1 ATOM 1020 C CA . TYR A 1 132 ? 21.767 50.179 -13.904 1.00 72.92 ? ? ? ? ? ? 132 TYR A CA 1 ATOM 1021 C C . TYR A 1 132 ? 22.787 50.383 -12.797 1.00 73.31 ? ? ? ? ? ? 132 TYR A C 1 ATOM 1022 O O . TYR A 1 132 ? 23.728 51.145 -12.947 1.00 73.38 ? ? ? ? ? ? 132 TYR A O 1 ATOM 1023 C CB . TYR A 1 132 ? 20.387 50.489 -13.343 1.00 75.19 ? ? ? ? ? ? 132 TYR A CB 1 ATOM 1024 C CG . TYR A 1 132 ? 20.384 51.670 -12.405 1.00 76.17 ? ? ? ? ? ? 132 TYR A CG 1 ATOM 1025 C CD1 . TYR A 1 132 ? 20.408 52.974 -12.887 1.00 80.97 ? ? ? ? ? ? 132 TYR A CD1 1 ATOM 1026 C CD2 . TYR A 1 132 ? 20.365 51.479 -11.029 1.00 75.93 ? ? ? ? ? ? 132 TYR A CD2 1 ATOM 1027 C CE1 . TYR A 1 132 ? 20.408 54.064 -12.014 1.00 80.93 ? ? ? ? ? ? 132 TYR A CE1 1 ATOM 1028 C CE2 . TYR A 1 132 ? 20.370 52.553 -10.148 1.00 84.15 ? ? ? ? ? ? 132 TYR A CE2 1 ATOM 1029 C CZ . TYR A 1 132 ? 20.388 53.845 -10.642 1.00 85.80 ? ? ? ? ? ? 132 TYR A CZ 1 ATOM 1030 O OH . TYR A 1 132 ? 20.373 54.903 -9.756 1.00 85.49 ? ? ? ? ? ? 132 TYR A OH 1 ATOM 1031 N N . LEU A 1 133 ? 22.579 49.713 -11.675 1.00 74.36 ? ? ? ? ? ? 133 LEU A N 1 ATOM 1032 C CA . LEU A 1 133 ? 23.503 49.836 -10.576 1.00 77.59 ? ? ? ? ? ? 133 LEU A CA 1 ATOM 1033 C C . LEU A 1 133 ? 24.923 49.729 -11.046 1.00 80.53 ? ? ? ? ? ? 133 LEU A C 1 ATOM 1034 O O . LEU A 1 133 ? 25.794 50.497 -10.632 1.00 79.27 ? ? ? ? ? ? 133 LEU A O 1 ATOM 1035 C CB . LEU A 1 133 ? 23.280 48.745 -9.568 1.00 78.14 ? ? ? ? ? ? 133 LEU A CB 1 ATOM 1036 C CG . LEU A 1 133 ? 22.300 49.118 -8.489 1.00 91.75 ? ? ? ? ? ? 133 LEU A CG 1 ATOM 1037 C CD1 . LEU A 1 133 ? 22.451 48.069 -7.420 1.00 102.28 ? ? ? ? ? ? 133 LEU A CD1 1 ATOM 1038 C CD2 . LEU A 1 133 ? 22.584 50.511 -7.914 1.00 95.69 ? ? ? ? ? ? 133 LEU A CD2 1 ATOM 1039 N N . ALA A 1 134 ? 25.171 48.741 -11.893 1.00 79.33 ? ? ? ? ? ? 134 ALA A N 1 ATOM 1040 C CA . ALA A 1 134 ? 26.515 48.550 -12.399 1.00 81.12 ? ? ? ? ? ? 134 ALA A CA 1 ATOM 1041 C C . ALA A 1 134 ? 26.926 49.797 -13.192 1.00 80.10 ? ? ? ? ? ? 134 ALA A C 1 ATOM 1042 O O . ALA A 1 134 ? 28.067 50.251 -13.101 1.00 83.39 ? ? ? ? ? ? 134 ALA A O 1 ATOM 1043 C CB . ALA A 1 134 ? 26.578 47.297 -13.258 1.00 73.37 ? ? ? ? ? ? 134 ALA A CB 1 ATOM 1044 N N . SER A 1 135 ? 25.988 50.364 -13.945 1.00 74.08 ? ? ? ? ? ? 135 SER A N 1 ATOM 1045 C CA . SER A 1 135 ? 26.259 51.569 -14.715 1.00 68.51 ? ? ? ? ? ? 135 SER A CA 1 ATOM 1046 C C . SER A 1 135 ? 26.592 52.664 -13.705 1.00 74.81 ? ? ? ? ? ? 135 SER A C 1 ATOM 1047 O O . SER A 1 135 ? 27.768 52.955 -13.481 1.00 74.84 ? ? ? ? ? ? 135 SER A O 1 ATOM 1048 C CB . SER A 1 135 ? 25.026 51.953 -15.527 1.00 74.05 ? ? ? ? ? ? 135 SER A CB 1 ATOM 1049 O OG . SER A 1 135 ? 25.363 52.817 -16.581 1.00 69.66 ? ? ? ? ? ? 135 SER A OG 1 ATOM 1050 N N . ARG A 1 136 ? 25.560 53.257 -13.093 1.00 75.92 ? ? ? ? ? ? 136 ARG A N 1 ATOM 1051 C CA . ARG A 1 136 ? 25.747 54.309 -12.078 1.00 79.57 ? ? ? ? ? ? 136 ARG A CA 1 ATOM 1052 C C . ARG A 1 136 ? 27.085 54.128 -11.348 1.00 84.46 ? ? ? ? ? ? 136 ARG A C 1 ATOM 1053 O O . ARG A 1 136 ? 27.942 55.018 -11.370 1.00 81.49 ? ? ? ? ? ? 136 ARG A O 1 ATOM 1054 C CB . ARG A 1 136 ? 24.579 54.302 -11.062 1.00 70.46 ? ? ? ? ? ? 136 ARG A CB 1 ATOM 1055 C CG . ARG A 1 136 ? 24.872 54.962 -9.701 1.00 59.67 ? ? ? ? ? ? 136 ARG A CG 1 ATOM 1056 C CD . ARG A 1 136 ? 23.617 55.141 -8.810 1.00 67.30 ? ? ? ? ? ? 136 ARG A CD 1 ATOM 1057 N NE . ARG A 1 136 ? 23.337 54.109 -7.800 1.00 66.52 ? ? ? ? ? ? 136 ARG A NE 1 ATOM 1058 C CZ . ARG A 1 136 ? 24.230 53.587 -6.946 1.00 85.40 ? ? ? ? ? ? 136 ARG A CZ 1 ATOM 1059 N NH1 . ARG A 1 136 ? 25.508 53.970 -6.960 1.00 81.58 ? ? ? ? ? ? 136 ARG A NH1 1 ATOM 1060 N NH2 . ARG A 1 136 ? 23.845 52.690 -6.035 1.00 76.90 ? ? ? ? ? ? 136 ARG A NH2 1 ATOM 1061 N N . ASP A 1 137 ? 27.280 52.972 -10.721 1.00 86.89 ? ? ? ? ? ? 137 ASP A N 1 ATOM 1062 C CA . ASP A 1 137 ? 28.526 52.714 -10.010 1.00 86.19 ? ? ? ? ? ? 137 ASP A CA 1 ATOM 1063 C C . ASP A 1 137 ? 29.750 53.108 -10.822 1.00 81.63 ? ? ? ? ? ? 137 ASP A C 1 ATOM 1064 O O . ASP A 1 137 ? 30.470 54.015 -10.435 1.00 86.64 ? ? ? ? ? ? 137 ASP A O 1 ATOM 1065 C CB . ASP A 1 137 ? 28.596 51.241 -9.599 1.00 88.58 ? ? ? ? ? ? 137 ASP A CB 1 ATOM 1066 C CG . ASP A 1 137 ? 28.046 51.006 -8.207 1.00 96.99 ? ? ? ? ? ? 137 ASP A CG 1 ATOM 1067 O OD1 . ASP A 1 137 ? 27.116 51.753 -7.818 1.00 94.51 ? ? ? ? ? ? 137 ASP A OD1 1 ATOM 1068 O OD2 . ASP A 1 137 ? 28.548 50.084 -7.504 1.00 96.16 ? ? ? ? ? ? 137 ASP A OD2 1 ATOM 1069 N N . ALA A 1 138 ? 29.969 52.444 -11.950 1.00 79.57 ? ? ? ? ? ? 138 ALA A N 1 ATOM 1070 C CA . ALA A 1 138 ? 31.111 52.744 -12.809 1.00 79.97 ? ? ? ? ? ? 138 ALA A CA 1 ATOM 1071 C C . ALA A 1 138 ? 31.349 54.237 -13.053 1.00 80.55 ? ? ? ? ? ? 138 ALA A C 1 ATOM 1072 O O . ALA A 1 138 ? 32.491 54.704 -13.013 1.00 67.93 ? ? ? ? ? ? 138 ALA A O 1 ATOM 1073 C CB . ALA A 1 138 ? 30.956 52.034 -14.141 1.00 75.94 ? ? ? ? ? ? 138 ALA A CB 1 ATOM 1074 N N . GLU A 1 139 ? 30.280 54.984 -13.315 1.00 83.61 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A N 1 ATOM 1075 C CA . GLU A 1 139 ? 30.401 56.420 -13.577 1.00 88.55 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A CA 1 ATOM 1076 C C . GLU A 1 139 ? 30.951 57.157 -12.353 1.00 86.77 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A C 1 ATOM 1077 O O . GLU A 1 139 ? 32.030 57.741 -12.423 1.00 88.07 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A O 1 ATOM 1078 C CB . GLU A 1 139 ? 29.038 57.008 -13.981 1.00 91.42 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A CB 1 ATOM 1079 C CG . GLU A 1 139 ? 29.086 58.410 -14.612 1.00 102.91 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A CG 1 ATOM 1080 C CD . GLU A 1 139 ? 27.710 59.103 -14.624 1.00 117.15 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A CD 1 ATOM 1081 O OE1 . GLU A 1 139 ? 27.152 59.344 -13.518 1.00 116.44 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A OE1 1 ATOM 1082 O OE2 . GLU A 1 139 ? 27.190 59.422 -15.730 1.00 117.87 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A OE2 1 ATOM 1083 N N . GLN A 1 140 ? 30.219 57.106 -11.238 1.00 81.36 ? ? ? ? ? ? 140 GLN A N 1 ATOM 1084 C CA . GLN A 1 140 ? 30.616 57.779 -9.997 1.00 75.50 ? ? ? ? ? ? 140 GLN A CA 1 ATOM 1085 C C . GLN A 1 140 ? 31.961 57.336 -9.415 1.00 67.64 ? ? ? ? ? ? 140 GLN A C 1 ATOM 1086 O O . GLN A 1 140 ? 32.841 58.150 -9.203 1.00 67.72 ? ? ? ? ? ? 140 GLN A O 1 ATOM 1087 C CB . GLN A 1 140 ? 29.534 57.598 -8.930 1.00 79.20 ? ? ? ? ? ? 140 GLN A CB 1 ATOM 1088 C CG . GLN A 1 140 ? 28.137 57.991 -9.366 1.00 88.37 ? ? ? ? ? ? 140 GLN A CG 1 ATOM 1089 C CD . GLN A 1 140 ? 27.090 57.690 -8.299 1.00 91.19 ? ? ? ? ? ? 140 GLN A CD 1 ATOM 1090 O OE1 . GLN A 1 140 ? 27.099 56.612 -7.695 1.00 88.48 ? ? ? ? ? ? 140 GLN A OE1 1 ATOM 1091 N NE2 . GLN A 1 140 ? 26.172 58.637 -8.072 1.00 97.97 ? ? ? ? ? ? 140 GLN A NE2 1 ATOM 1092 N N . MET A 1 141 ? 32.110 56.050 -9.140 1.00 67.63 ? ? ? ? ? ? 141 MET A N 1 ATOM 1093 C CA . MET A 1 141 ? 33.353 55.538 -8.588 1.00 68.28 ? ? ? ? ? ? 141 MET A CA 1 ATOM 1094 C C . MET A 1 141 ? 34.411 55.437 -9.669 1.00 67.10 ? ? ? ? ? ? 141 MET A C 1 ATOM 1095 O O . MET A 1 141 ? 35.517 54.966 -9.417 1.00 68.68 ? ? ? ? ? ? 141 MET A O 1 ATOM 1096 C CB . MET A 1 141 ? 33.151 54.141 -7.986 1.00 70.07 ? ? ? ? ? ? 141 MET A CB 1 ATOM 1097 C CG . MET A 1 141 ? 33.881 53.925 -6.687 1.00 76.52 ? ? ? ? ? ? 141 MET A CG 1 ATOM 1098 S SD . MET A 1 141 ? 33.338 55.228 -5.556 1.00 72.58 ? ? ? ? ? ? 141 MET A SD 1 ATOM 1099 C CE . MET A 1 141 ? 31.610 54.801 -5.363 1.00 65.17 ? ? ? ? ? ? 141 MET A CE 1 ATOM 1100 N N . GLY A 1 142 ? 34.075 55.849 -10.883 1.00 67.29 ? ? ? ? ? ? 142 GLY A N 1 ATOM 1101 C CA . GLY A 1 142 ? 35.044 55.757 -11.966 1.00 76.11 ? ? ? ? ? ? 142 GLY A CA 1 ATOM 1102 C C . GLY A 1 142 ? 36.063 56.885 -11.942 1.00 78.40 ? ? ? ? ? ? 142 GLY A C 1 ATOM 1103 O O . GLY A 1 142 ? 37.265 56.673 -12.161 1.00 71.90 ? ? ? ? ? ? 142 GLY A O 1 ATOM 1104 N N . LYS A 1 143 ? 35.538 58.086 -11.686 1.00 75.54 ? ? ? ? ? ? 143 LYS A N 1 ATOM 1105 C CA . LYS A 1 143 ? 36.275 59.335 -11.598 1.00 68.64 ? ? ? ? ? ? 143 LYS A CA 1 ATOM 1106 C C . LYS A 1 143 ? 37.495 59.127 -10.722 1.00 64.97 ? ? ? ? ? ? 143 LYS A C 1 ATOM 1107 O O . LYS A 1 143 ? 38.571 59.660 -10.985 1.00 71.68 ? ? ? ? ? ? 143 LYS A O 1 ATOM 1108 C CB . LYS A 1 143 ? 35.382 60.420 -10.981 1.00 70.06 ? ? ? ? ? ? 143 LYS A CB 1 ATOM 1109 C CG . LYS A 1 143 ? 34.062 60.702 -11.723 1.00 82.11 ? ? ? ? ? ? 143 LYS A CG 1 ATOM 1110 C CD . LYS A 1 143 ? 33.158 61.664 -10.908 1.00 96.65 ? ? ? ? ? ? 143 LYS A CD 1 ATOM 1111 C CE . LYS A 1 143 ? 31.681 61.694 -11.399 1.00 107.51 ? ? ? ? ? ? 143 LYS A CE 1 ATOM 1112 N NZ . LYS A 1 143 ? 30.659 62.213 -10.396 1.00 94.66 ? ? ? ? ? ? 143 LYS A NZ 1 ATOM 1113 N N . ILE A 1 144 ? 37.313 58.357 -9.661 1.00 65.33 ? ? ? ? ? ? 144 ILE A N 1 ATOM 1114 C CA . ILE A 1 144 ? 38.399 58.060 -8.752 1.00 63.81 ? ? ? ? ? ? 144 ILE A CA 1 ATOM 1115 C C . ILE A 1 144 ? 39.490 57.317 -9.516 1.00 66.38 ? ? ? ? ? ? 144 ILE A C 1 ATOM 1116 O O . ILE A 1 144 ? 40.666 57.659 -9.402 1.00 58.56 ? ? ? ? ? ? 144 ILE A O 1 ATOM 1117 C CB . ILE A 1 144 ? 37.940 57.163 -7.594 1.00 56.60 ? ? ? ? ? ? 144 ILE A CB 1 ATOM 1118 C CG1 . ILE A 1 144 ? 36.744 57.778 -6.893 1.00 53.50 ? ? ? ? ? ? 144 ILE A CG1 1 ATOM 1119 C CG2 . ILE A 1 144 ? 39.052 57.005 -6.606 1.00 46.59 ? ? ? ? ? ? 144 ILE A CG2 1 ATOM 1120 C CD1 . ILE A 1 144 ? 37.005 59.114 -6.331 1.00 53.83 ? ? ? ? ? ? 144 ILE A CD1 1 ATOM 1121 N N . PHE A 1 145 ? 39.082 56.303 -10.289 1.00 69.06 ? ? ? ? ? ? 145 PHE A N 1 ATOM 1122 C CA . PHE A 1 145 ? 39.989 55.460 -11.083 1.00 72.29 ? ? ? ? ? ? 145 PHE A CA 1 ATOM 1123 C C . PHE A 1 145 ? 40.650 56.211 -12.224 1.00 74.57 ? ? ? ? ? ? 145 PHE A C 1 ATOM 1124 O O . PHE A 1 145 ? 41.857 56.088 -12.448 1.00 63.01 ? ? ? ? ? ? 145 PHE A O 1 ATOM 1125 C CB . PHE A 1 145 ? 39.236 54.257 -11.673 1.00 74.55 ? ? ? ? ? ? 145 PHE A CB 1 ATOM 1126 C CG . PHE A 1 145 ? 38.770 53.253 -10.650 1.00 76.22 ? ? ? ? ? ? 145 PHE A CG 1 ATOM 1127 C CD1 . PHE A 1 145 ? 37.446 52.843 -10.627 1.00 80.90 ? ? ? ? ? ? 145 PHE A CD1 1 ATOM 1128 C CD2 . PHE A 1 145 ? 39.649 52.711 -9.721 1.00 74.01 ? ? ? ? ? ? 145 PHE A CD2 1 ATOM 1129 C CE1 . PHE A 1 145 ? 36.999 51.910 -9.703 1.00 69.91 ? ? ? ? ? ? 145 PHE A CE1 1 ATOM 1130 C CE2 . PHE A 1 145 ? 39.208 51.774 -8.791 1.00 67.85 ? ? ? ? ? ? 145 PHE A CE2 1 ATOM 1131 C CZ . PHE A 1 145 ? 37.879 51.383 -8.792 1.00 64.45 ? ? ? ? ? ? 145 PHE A CZ 1 ATOM 1132 N N . GLU A 1 146 ? 39.842 56.961 -12.964 1.00 73.82 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A N 1 ATOM 1133 C CA . GLU A 1 146 ? 40.339 57.745 -14.071 1.00 75.86 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A CA 1 ATOM 1134 C C . GLU A 1 146 ? 41.327 58.779 -13.543 1.00 76.07 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A C 1 ATOM 1135 O O . GLU A 1 146 ? 42.369 59.012 -14.144 1.00 75.90 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A O 1 ATOM 1136 C CB . GLU A 1 146 ? 39.179 58.421 -14.764 1.00 78.28 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A CB 1 ATOM 1137 C CG . GLU A 1 146 ? 38.107 57.457 -15.171 1.00 79.19 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A CG 1 ATOM 1138 C CD . GLU A 1 146 ? 37.065 58.120 -16.031 1.00 92.64 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A CD 1 ATOM 1139 O OE1 . GLU A 1 146 ? 36.510 59.165 -15.610 1.00 86.97 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A OE1 1 ATOM 1140 O OE2 . GLU A 1 146 ? 36.810 57.598 -17.137 1.00 99.71 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A OE2 1 ATOM 1141 N N . PHE A 1 147 ? 41.003 59.389 -12.409 1.00 76.78 ? ? ? ? ? ? 147 PHE A N 1 ATOM 1142 C CA . PHE A 1 147 ? 41.884 60.372 -11.790 1.00 74.32 ? ? ? ? ? ? 147 PHE A CA 1 ATOM 1143 C C . PHE A 1 147 ? 43.275 59.773 -11.591 1.00 68.37 ? ? ? ? ? ? 147 PHE A C 1 ATOM 1144 O O . PHE A 1 147 ? 44.257 60.388 -11.959 1.00 73.34 ? ? ? ? ? ? 147 PHE A O 1 ATOM 1145 C CB . PHE A 1 147 ? 41.323 60.811 -10.436 1.00 82.01 ? ? ? ? ? ? 147 PHE A CB 1 ATOM 1146 C CG . PHE A 1 147 ? 42.173 61.837 -9.717 1.00 86.83 ? ? ? ? ? ? 147 PHE A CG 1 ATOM 1147 C CD1 . PHE A 1 147 ? 41.788 63.173 -9.686 1.00 79.34 ? ? ? ? ? ? 147 PHE A CD1 1 ATOM 1148 C CD2 . PHE A 1 147 ? 43.336 61.460 -9.025 1.00 89.54 ? ? ? ? ? ? 147 PHE A CD2 1 ATOM 1149 C CE1 . PHE A 1 147 ? 42.536 64.115 -8.975 1.00 77.29 ? ? ? ? ? ? 147 PHE A CE1 1 ATOM 1150 C CE2 . PHE A 1 147 ? 44.091 62.406 -8.309 1.00 85.70 ? ? ? ? ? ? 147 PHE A CE2 1 ATOM 1151 C CZ . PHE A 1 147 ? 43.687 63.730 -8.285 1.00 80.42 ? ? ? ? ? ? 147 PHE A CZ 1 ATOM 1152 N N . LEU A 1 148 ? 43.358 58.591 -10.987 1.00 65.78 ? ? ? ? ? ? 148 LEU A N 1 ATOM 1153 C CA . LEU A 1 148 ? 44.649 57.947 -10.779 1.00 68.16 ? ? ? ? ? ? 148 LEU A CA 1 ATOM 1154 C C . LEU A 1 148 ? 45.144 57.436 -12.131 1.00 69.26 ? ? ? ? ? ? 148 LEU A C 1 ATOM 1155 O O . LEU A 1 148 ? 46.148 56.732 -12.215 1.00 66.89 ? ? ? ? ? ? 148 LEU A O 1 ATOM 1156 C CB . LEU A 1 148 ? 44.542 56.776 -9.785 1.00 69.27 ? ? ? ? ? ? 148 LEU A CB 1 ATOM 1157 C CG . LEU A 1 148 ? 44.453 57.053 -8.275 1.00 66.39 ? ? ? ? ? ? 148 LEU A CG 1 ATOM 1158 C CD1 . LEU A 1 148 ? 45.783 57.496 -7.724 1.00 52.79 ? ? ? ? ? ? 148 LEU A CD1 1 ATOM 1159 C CD2 . LEU A 1 148 ? 43.398 58.115 -8.035 1.00 65.98 ? ? ? ? ? ? 148 LEU A CD2 1 ATOM 1160 N N . GLY A 1 149 ? 44.419 57.786 -13.186 1.00 67.74 ? ? ? ? ? ? 149 GLY A N 1 ATOM 1161 C CA . GLY A 1 149 ? 44.805 57.384 -14.524 1.00 64.92 ? ? ? ? ? ? 149 GLY A CA 1 ATOM 1162 C C . GLY A 1 149 ? 44.692 55.909 -14.819 1.00 65.11 ? ? ? ? ? ? 149 GLY A C 1 ATOM 1163 O O . GLY A 1 149 ? 45.702 55.241 -15.050 1.00 63.60 ? ? ? ? ? ? 149 GLY A O 1 ATOM 1164 N N . LEU A 1 150 ? 43.451 55.423 -14.802 1.00 65.25 ? ? ? ? ? ? 150 LEU A N 1 ATOM 1165 C CA . LEU A 1 150 ? 43.094 54.034 -15.078 1.00 63.37 ? ? ? ? ? ? 150 LEU A CA 1 ATOM 1166 C C . LEU A 1 150 ? 41.848 53.985 -15.956 1.00 72.82 ? ? ? ? ? ? 150 LEU A C 1 ATOM 1167 O O . LEU A 1 150 ? 40.855 54.664 -15.667 1.00 74.19 ? ? ? ? ? ? 150 LEU A O 1 ATOM 1168 C CB . LEU A 1 150 ? 42.808 53.291 -13.783 1.00 52.95 ? ? ? ? ? ? 150 LEU A CB 1 ATOM 1169 C CG . LEU A 1 150 ? 44.084 52.917 -13.060 1.00 63.95 ? ? ? ? ? ? 150 LEU A CG 1 ATOM 1170 C CD1 . LEU A 1 150 ? 43.783 51.980 -11.907 1.00 70.54 ? ? ? ? ? ? 150 LEU A CD1 1 ATOM 1171 C CD2 . LEU A 1 150 ? 45.010 52.248 -14.047 1.00 65.08 ? ? ? ? ? ? 150 LEU A CD2 1 ATOM 1172 N N . THR A 1 151 ? 41.902 53.183 -17.022 1.00 76.81 ? ? ? ? ? ? 151 THR A N 1 ATOM 1173 C CA . THR A 1 151 ? 40.772 53.053 -17.945 1.00 77.64 ? ? ? ? ? ? 151 THR A CA 1 ATOM 1174 C C . THR A 1 151 ? 39.677 52.175 -17.358 1.00 76.10 ? ? ? ? ? ? 151 THR A C 1 ATOM 1175 O O . THR A 1 151 ? 39.941 51.093 -16.826 1.00 77.69 ? ? ? ? ? ? 151 THR A O 1 ATOM 1176 C CB . THR A 1 151 ? 41.187 52.466 -19.348 1.00 82.87 ? ? ? ? ? ? 151 THR A CB 1 ATOM 1177 O OG1 . THR A 1 151 ? 42.128 51.400 -19.185 1.00 75.22 ? ? ? ? ? ? 151 THR A OG1 1 ATOM 1178 C CG2 . THR A 1 151 ? 41.791 53.547 -20.227 1.00 89.56 ? ? ? ? ? ? 151 THR A CG2 1 ATOM 1179 N N . VAL A 1 152 ? 38.444 52.656 -17.449 1.00 72.32 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A N 1 ATOM 1180 C CA . VAL A 1 152 ? 37.312 51.915 -16.932 1.00 73.48 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A CA 1 ATOM 1181 C C . VAL A 1 152 ? 36.280 51.691 -18.029 1.00 70.38 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A C 1 ATOM 1182 O O . VAL A 1 152 ? 35.715 52.643 -18.566 1.00 65.14 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A O 1 ATOM 1183 C CB . VAL A 1 152 ? 36.671 52.657 -15.741 1.00 72.68 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A CB 1 ATOM 1184 C CG1 . VAL A 1 152 ? 35.574 51.811 -15.140 1.00 79.51 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A CG1 1 ATOM 1185 C CG2 . VAL A 1 152 ? 37.730 52.968 -14.684 1.00 80.42 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A CG2 1 ATOM 1186 N N . GLY A 1 153 ? 36.062 50.425 -18.374 1.00 68.85 ? ? ? ? ? ? 153 GLY A N 1 ATOM 1187 C CA . GLY A 1 153 ? 35.092 50.088 -19.402 1.00 76.69 ? ? ? ? ? ? 153 GLY A CA 1 ATOM 1188 C C . GLY A 1 153 ? 33.811 49.538 -18.793 1.00 81.92 ? ? ? ? ? ? 153 GLY A C 1 ATOM 1189 O O . GLY A 1 153 ? 33.857 48.870 -17.768 1.00 82.85 ? ? ? ? ? ? 153 GLY A O 1 ATOM 1190 N N . LEU A 1 154 ? 32.664 49.816 -19.401 1.00 79.26 ? ? ? ? ? ? 154 LEU A N 1 ATOM 1191 C CA . LEU A 1 154 ? 31.403 49.314 -18.873 1.00 75.12 ? ? ? ? ? ? 154 LEU A CA 1 ATOM 1192 C C . LEU A 1 154 ? 30.981 48.118 -19.741 1.00 78.04 ? ? ? ? ? ? 154 LEU A C 1 ATOM 1193 O O . LEU A 1 154 ? 31.450 47.997 -20.864 1.00 88.67 ? ? ? ? ? ? 154 LEU A O 1 ATOM 1194 C CB . LEU A 1 154 ? 30.360 50.425 -18.914 1.00 63.08 ? ? ? ? ? ? 154 LEU A CB 1 ATOM 1195 C CG . LEU A 1 154 ? 29.089 50.152 -18.120 1.00 74.33 ? ? ? ? ? ? 154 LEU A CG 1 ATOM 1196 C CD1 . LEU A 1 154 ? 29.427 49.700 -16.710 1.00 73.50 ? ? ? ? ? ? 154 LEU A CD1 1 ATOM 1197 C CD2 . LEU A 1 154 ? 28.241 51.406 -18.090 1.00 63.42 ? ? ? ? ? ? 154 LEU A CD2 1 ATOM 1198 N N . ASN A 1 155 ? 30.128 47.222 -19.247 1.00 70.91 ? ? ? ? ? ? 155 ASN A N 1 ATOM 1199 C CA . ASN A 1 155 ? 29.739 46.082 -20.076 1.00 64.47 ? ? ? ? ? ? 155 ASN A CA 1 ATOM 1200 C C . ASN A 1 155 ? 28.271 45.703 -19.991 1.00 68.13 ? ? ? ? ? ? 155 ASN A C 1 ATOM 1201 O O . ASN A 1 155 ? 27.841 45.076 -19.019 1.00 72.57 ? ? ? ? ? ? 155 ASN A O 1 ATOM 1202 C CB . ASN A 1 155 ? 30.603 44.857 -19.747 1.00 64.90 ? ? ? ? ? ? 155 ASN A CB 1 ATOM 1203 C CG . ASN A 1 155 ? 30.333 43.672 -20.676 1.00 63.99 ? ? ? ? ? ? 155 ASN A CG 1 ATOM 1204 O OD1 . ASN A 1 155 ? 29.798 43.839 -21.764 1.00 62.37 ? ? ? ? ? ? 155 ASN A OD1 1 ATOM 1205 N ND2 . ASN A 1 155 ? 30.725 42.474 -20.249 1.00 56.06 ? ? ? ? ? ? 155 ASN A ND2 1 ATOM 1206 N N . LEU A 1 156 ? 27.508 46.078 -21.020 1.00 70.14 ? ? ? ? ? ? 156 LEU A N 1 ATOM 1207 C CA . LEU A 1 156 ? 26.071 45.769 -21.100 1.00 77.74 ? ? ? ? ? ? 156 LEU A CA 1 ATOM 1208 C C . LEU A 1 156 ? 25.758 44.954 -22.351 1.00 83.74 ? ? ? ? ? ? 156 LEU A C 1 ATOM 1209 O O . LEU A 1 156 ? 26.389 45.128 -23.391 1.00 85.70 ? ? ? ? ? ? 156 LEU A O 1 ATOM 1210 C CB . LEU A 1 156 ? 25.236 47.048 -21.095 1.00 66.74 ? ? ? ? ? ? 156 LEU A CB 1 ATOM 1211 C CG . LEU A 1 156 ? 25.949 48.368 -21.366 1.00 61.70 ? ? ? ? ? ? 156 LEU A CG 1 ATOM 1212 C CD1 . LEU A 1 156 ? 24.915 49.435 -21.446 1.00 71.54 ? ? ? ? ? ? 156 LEU A CD1 1 ATOM 1213 C CD2 . LEU A 1 156 ? 26.932 48.688 -20.286 1.00 49.57 ? ? ? ? ? ? 156 LEU A CD2 1 ATOM 1214 N N . ASN A 1 157 ? 24.780 44.065 -22.258 1.00 94.58 ? ? ? ? ? ? 157 ASN A N 1 ATOM 1215 C CA . ASN A 1 157 ? 24.446 43.219 -23.402 1.00 103.42 ? ? ? ? ? ? 157 ASN A CA 1 ATOM 1216 C C . ASN A 1 157 ? 24.055 44.012 -24.661 1.00 105.27 ? ? ? ? ? ? 157 ASN A C 1 ATOM 1217 O O . ASN A 1 157 ? 23.900 43.433 -25.746 1.00 104.55 ? ? ? ? ? ? 157 ASN A O 1 ATOM 1218 C CB . ASN A 1 157 ? 23.303 42.272 -23.045 1.00 96.22 ? ? ? ? ? ? 157 ASN A CB 1 ATOM 1219 C CG . ASN A 1 157 ? 21.958 42.844 -23.400 1.00 100.43 ? ? ? ? ? ? 157 ASN A CG 1 ATOM 1220 O OD1 . ASN A 1 157 ? 21.694 44.030 -23.174 1.00 103.91 ? ? ? ? ? ? 157 ASN A OD1 1 ATOM 1221 N ND2 . ASN A 1 157 ? 21.093 42.011 -23.957 1.00 103.60 ? ? ? ? ? ? 157 ASN A ND2 1 ATOM 1222 N N . SER A 1 158 ? 23.892 45.326 -24.519 1.00 95.59 ? ? ? ? ? ? 158 SER A N 1 ATOM 1223 C CA . SER A 1 158 ? 23.512 46.162 -25.649 1.00 90.81 ? ? ? ? ? ? 158 SER A CA 1 ATOM 1224 C C . SER A 1 158 ? 24.720 46.617 -26.452 1.00 87.36 ? ? ? ? ? ? 158 SER A C 1 ATOM 1225 O O . SER A 1 158 ? 24.573 47.255 -27.489 1.00 86.68 ? ? ? ? ? ? 158 SER A O 1 ATOM 1226 C CB . SER A 1 158 ? 22.752 47.388 -25.157 1.00 98.65 ? ? ? ? ? ? 158 SER A CB 1 ATOM 1227 O OG . SER A 1 158 ? 23.577 48.171 -24.314 1.00 107.95 ? ? ? ? ? ? 158 SER A OG 1 ATOM 1228 N N . MET A 1 159 ? 25.913 46.291 -25.968 1.00 89.49 ? ? ? ? ? ? 159 MET A N 1 ATOM 1229 C CA . MET A 1 159 ? 27.137 46.688 -26.648 1.00 92.53 ? ? ? ? ? ? 159 MET A CA 1 ATOM 1230 C C . MET A 1 159 ? 27.518 45.728 -27.755 1.00 92.83 ? ? ? ? ? ? 159 MET A C 1 ATOM 1231 O O . MET A 1 159 ? 27.289 44.524 -27.651 1.00 92.70 ? ? ? ? ? ? 159 MET A O 1 ATOM 1232 C CB . MET A 1 159 ? 28.279 46.824 -25.644 1.00 94.91 ? ? ? ? ? ? 159 MET A CB 1 ATOM 1233 C CG . MET A 1 159 ? 28.239 48.145 -24.877 1.00 95.19 ? ? ? ? ? ? 159 MET A CG 1 ATOM 1234 S SD . MET A 1 159 ? 29.268 48.181 -23.386 1.00 98.97 ? ? ? ? ? ? 159 MET A SD 1 ATOM 1235 C CE . MET A 1 159 ? 30.825 47.354 -23.951 1.00 91.43 ? ? ? ? ? ? 159 MET A CE 1 ATOM 1236 N N . SER A 1 160 ? 28.132 46.272 -28.800 1.00 93.18 ? ? ? ? ? ? 160 SER A N 1 ATOM 1237 C CA . SER A 1 160 ? 28.513 45.501 -29.972 1.00 94.28 ? ? ? ? ? ? 160 SER A CA 1 ATOM 1238 C C . SER A 1 160 ? 29.673 44.503 -29.885 1.00 100.02 ? ? ? ? ? ? 160 SER A C 1 ATOM 1239 O O . SER A 1 160 ? 30.430 44.451 -28.911 1.00 92.95 ? ? ? ? ? ? 160 SER A O 1 ATOM 1240 C CB . SER A 1 160 ? 28.773 46.455 -31.142 1.00 97.10 ? ? ? ? ? ? 160 SER A CB 1 ATOM 1241 O OG . SER A 1 160 ? 30.107 46.941 -31.139 1.00 84.27 ? ? ? ? ? ? 160 SER A OG 1 ATOM 1242 N N . LYS A 1 161 ? 29.766 43.713 -30.959 1.00 111.56 ? ? ? ? ? ? 161 LYS A N 1 ATOM 1243 C CA . LYS A 1 161 ? 30.760 42.657 -31.203 1.00 115.61 ? ? ? ? ? ? 161 LYS A CA 1 ATOM 1244 C C . LYS A 1 161 ? 32.155 43.310 -31.276 1.00 122.17 ? ? ? ? ? ? 161 LYS A C 1 ATOM 1245 O O . LYS A 1 161 ? 33.167 42.641 -31.546 1.00 124.02 ? ? ? ? ? ? 161 LYS A O 1 ATOM 1246 C CB . LYS A 1 161 ? 30.417 41.950 -32.545 1.00 116.51 ? ? ? ? ? ? 161 LYS A CB 1 ATOM 1247 C CG . LYS A 1 161 ? 30.957 40.511 -32.752 1.00 111.99 ? ? ? ? ? ? 161 LYS A CG 1 ATOM 1248 C CD . LYS A 1 161 ? 30.617 39.932 -34.151 1.00 102.25 ? ? ? ? ? ? 161 LYS A CD 1 ATOM 1249 C CE . LYS A 1 161 ? 31.720 40.185 -35.202 1.00 95.64 ? ? ? ? ? ? 161 LYS A CE 1 ATOM 1250 N NZ . LYS A 1 161 ? 33.013 39.492 -34.909 1.00 60.93 ? ? ? ? ? ? 161 LYS A NZ 1 ATOM 1251 N N . ASP A 1 162 ? 32.198 44.625 -31.041 1.00 123.51 ? ? ? ? ? ? 162 ASP A N 1 ATOM 1252 C CA . ASP A 1 162 ? 33.452 45.385 -31.068 1.00 117.06 ? ? ? ? ? ? 162 ASP A CA 1 ATOM 1253 C C . ASP A 1 162 ? 33.626 46.215 -29.794 1.00 111.07 ? ? ? ? ? ? 162 ASP A C 1 ATOM 1254 O O . ASP A 1 162 ? 34.718 46.236 -29.213 1.00 108.30 ? ? ? ? ? ? 162 ASP A O 1 ATOM 1255 C CB . ASP A 1 162 ? 33.509 46.301 -32.305 1.00 115.65 ? ? ? ? ? ? 162 ASP A CB 1 ATOM 1256 C CG . ASP A 1 162 ? 33.751 45.528 -33.598 1.00 119.09 ? ? ? ? ? ? 162 ASP A CG 1 ATOM 1257 O OD1 . ASP A 1 162 ? 34.783 44.809 -33.686 1.00 116.17 ? ? ? ? ? ? 162 ASP A OD1 1 ATOM 1258 O OD2 . ASP A 1 162 ? 32.907 45.644 -34.524 1.00 119.21 ? ? ? ? ? ? 162 ASP A OD2 1 ATOM 1259 N N . GLU A 1 163 ? 32.541 46.870 -29.362 1.00 100.96 ? ? ? ? ? ? 163 GLU A N 1 ATOM 1260 C CA . GLU A 1 163 ? 32.520 47.715 -28.157 1.00 91.28 ? ? ? ? ? ? 163 GLU A CA 1 ATOM 1261 C C . GLU A 1 163 ? 32.992 46.943 -26.920 1.00 92.18 ? ? ? ? ? ? 163 GLU A C 1 ATOM 1262 O O . GLU A 1 163 ? 33.888 47.377 -26.187 1.00 87.27 ? ? ? ? ? ? 163 GLU A O 1 ATOM 1263 C CB . GLU A 1 163 ? 31.100 48.233 -27.897 1.00 69.99 ? ? ? ? ? ? 163 GLU A CB 1 ATOM 1264 C CG . GLU A 1 163 ? 30.330 48.526 -29.162 1.00 85.52 ? ? ? ? ? ? 163 GLU A CG 1 ATOM 1265 C CD . GLU A 1 163 ? 29.136 49.448 -28.970 1.00 92.70 ? ? ? ? ? ? 163 GLU A CD 1 ATOM 1266 O OE1 . GLU A 1 163 ? 28.338 49.618 -29.918 1.00 92.02 ? ? ? ? ? ? 163 GLU A OE1 1 ATOM 1267 O OE2 . GLU A 1 163 ? 28.994 50.019 -27.876 1.00 102.55 ? ? ? ? ? ? 163 GLU A OE2 1 ATOM 1268 N N . LYS A 1 164 ? 32.372 45.790 -26.702 1.00 90.09 ? ? ? ? ? ? 164 LYS A N 1 ATOM 1269 C CA . LYS A 1 164 ? 32.695 44.955 -25.571 1.00 87.43 ? ? ? ? ? ? 164 LYS A CA 1 ATOM 1270 C C . LYS A 1 164 ? 34.151 44.507 -25.458 1.00 83.22 ? ? ? ? ? ? 164 LYS A C 1 ATOM 1271 O O . LYS A 1 164 ? 34.610 44.263 -24.351 1.00 88.32 ? ? ? ? ? ? 164 LYS A O 1 ATOM 1272 C CB . LYS A 1 164 ? 31.748 43.755 -25.545 1.00 91.61 ? ? ? ? ? ? 164 LYS A CB 1 ATOM 1273 C CG . LYS A 1 164 ? 30.286 44.170 -25.400 1.00 96.74 ? ? ? ? ? ? 164 LYS A CG 1 ATOM 1274 C CD . LYS A 1 164 ? 29.316 42.991 -25.344 1.00 85.10 ? ? ? ? ? ? 164 LYS A CD 1 ATOM 1275 C CE . LYS A 1 164 ? 29.503 42.135 -24.109 1.00 78.68 ? ? ? ? ? ? 164 LYS A CE 1 ATOM 1276 N NZ . LYS A 1 164 ? 28.296 41.294 -23.933 1.00 88.20 ? ? ? ? ? ? 164 LYS A NZ 1 ATOM 1277 N N . ARG A 1 165 ? 34.893 44.391 -26.560 1.00 78.19 ? ? ? ? ? ? 165 ARG A N 1 ATOM 1278 C CA . ARG A 1 165 ? 36.302 43.983 -26.440 1.00 80.19 ? ? ? ? ? ? 165 ARG A CA 1 ATOM 1279 C C . ARG A 1 165 ? 37.045 45.097 -25.714 1.00 79.58 ? ? ? ? ? ? 165 ARG A C 1 ATOM 1280 O O . ARG A 1 165 ? 37.873 44.857 -24.831 1.00 64.36 ? ? ? ? ? ? 165 ARG A O 1 ATOM 1281 C CB . ARG A 1 165 ? 36.979 43.778 -27.806 1.00 92.49 ? ? ? ? ? ? 165 ARG A CB 1 ATOM 1282 C CG . ARG A 1 165 ? 36.576 42.542 -28.596 1.00 105.25 ? ? ? ? ? ? 165 ARG A CG 1 ATOM 1283 C CD . ARG A 1 165 ? 35.287 42.789 -29.381 1.00 122.80 ? ? ? ? ? ? 165 ARG A CD 1 ATOM 1284 N NE . ARG A 1 165 ? 34.097 42.149 -28.782 1.00 136.67 ? ? ? ? ? ? 165 ARG A NE 1 ATOM 1285 C CZ . ARG A 1 165 ? 33.045 42.802 -28.276 1.00 129.94 ? ? ? ? ? ? 165 ARG A CZ 1 ATOM 1286 N NH1 . ARG A 1 165 ? 33.013 44.126 -28.275 1.00 124.55 ? ? ? ? ? ? 165 ARG A NH1 1 ATOM 1287 N NH2 . ARG A 1 165 ? 32.007 42.128 -27.806 1.00 125.21 ? ? ? ? ? ? 165 ARG A NH2 1 ATOM 1288 N N . GLU A 1 166 ? 36.731 46.326 -26.116 1.00 89.74 ? ? ? ? ? ? 166 GLU A N 1 ATOM 1289 C CA . GLU A 1 166 ? 37.315 47.549 -25.556 1.00 93.89 ? ? ? ? ? ? 166 GLU A CA 1 ATOM 1290 C C . GLU A 1 166 ? 36.993 47.603 -24.070 1.00 91.16 ? ? ? ? ? ? 166 GLU A C 1 ATOM 1291 O O . GLU A 1 166 ? 37.888 47.700 -23.228 1.00 82.85 ? ? ? ? ? ? 166 GLU A O 1 ATOM 1292 C CB . GLU A 1 166 ? 36.704 48.754 -26.277 1.00 96.42 ? ? ? ? ? ? 166 GLU A CB 1 ATOM 1293 C CG . GLU A 1 166 ? 37.073 50.118 -25.736 1.00 105.47 ? ? ? ? ? ? 166 GLU A CG 1 ATOM 1294 C CD . GLU A 1 166 ? 35.943 51.124 -25.957 1.00 115.46 ? ? ? ? ? ? 166 GLU A CD 1 ATOM 1295 O OE1 . GLU A 1 166 ? 35.441 51.221 -27.107 1.00 109.27 ? ? ? ? ? ? 166 GLU A OE1 1 ATOM 1296 O OE2 . GLU A 1 166 ? 35.556 51.821 -24.987 1.00 126.59 ? ? ? ? ? ? 166 GLU A OE2 1 ATOM 1297 N N . ALA A 1 167 ? 35.694 47.531 -23.779 1.00 90.08 ? ? ? ? ? ? 167 ALA A N 1 ATOM 1298 C CA . ALA A 1 167 ? 35.175 47.552 -22.420 1.00 86.81 ? ? ? ? ? ? 167 ALA A CA 1 ATOM 1299 C C . ALA A 1 167 ? 35.913 46.529 -21.557 1.00 83.94 ? ? ? ? ? ? 167 ALA A C 1 ATOM 1300 O O . ALA A 1 167 ? 36.242 46.802 -20.406 1.00 87.60 ? ? ? ? ? ? 167 ALA A O 1 ATOM 1301 C CB . ALA A 1 167 ? 33.697 47.261 -22.436 1.00 74.58 ? ? ? ? ? ? 167 ALA A CB 1 ATOM 1302 N N . TYR A 1 168 ? 36.173 45.354 -22.114 1.00 75.87 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A N 1 ATOM 1303 C CA . TYR A 1 168 ? 36.898 44.337 -21.382 1.00 73.69 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A CA 1 ATOM 1304 C C . TYR A 1 168 ? 38.378 44.662 -21.350 1.00 72.56 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A C 1 ATOM 1305 O O . TYR A 1 168 ? 39.090 44.175 -20.479 1.00 73.36 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A O 1 ATOM 1306 C CB . TYR A 1 168 ? 36.726 42.955 -22.018 1.00 89.59 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A CB 1 ATOM 1307 C CG . TYR A 1 168 ? 35.647 42.082 -21.394 1.00 90.43 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A CG 1 ATOM 1308 C CD1 . TYR A 1 168 ? 34.303 42.226 -21.759 1.00 77.43 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A CD1 1 ATOM 1309 C CD2 . TYR A 1 168 ? 35.970 41.114 -20.429 1.00 82.26 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A CD2 1 ATOM 1310 C CE1 . TYR A 1 168 ? 33.321 41.438 -21.187 1.00 60.28 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A CE1 1 ATOM 1311 C CE2 . TYR A 1 168 ? 34.987 40.330 -19.855 1.00 69.45 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A CE2 1 ATOM 1312 C CZ . TYR A 1 168 ? 33.674 40.502 -20.242 1.00 63.99 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A CZ 1 ATOM 1313 O OH . TYR A 1 168 ? 32.707 39.739 -19.670 1.00 69.70 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A OH 1 ATOM 1314 N N . ALA A 1 169 ? 38.850 45.464 -22.303 1.00 75.69 ? ? ? ? ? ? 169 ALA A N 1 ATOM 1315 C CA . ALA A 1 169 ? 40.275 45.817 -22.359 1.00 80.62 ? ? ? ? ? ? 169 ALA A CA 1 ATOM 1316 C C . ALA A 1 169 ? 40.693 46.699 -21.193 1.00 80.94 ? ? ? ? ? ? 169 ALA A C 1 ATOM 1317 O O . ALA A 1 169 ? 41.731 46.474 -20.568 1.00 81.41 ? ? ? ? ? ? 169 ALA A O 1 ATOM 1318 C CB . ALA A 1 169 ? 40.590 46.521 -23.662 1.00 86.00 ? ? ? ? ? ? 169 ALA A CB 1 ATOM 1319 N N . ALA A 1 170 ? 39.878 47.715 -20.923 1.00 76.52 ? ? ? ? ? ? 170 ALA A N 1 ATOM 1320 C CA . ALA A 1 170 ? 40.116 48.640 -19.833 1.00 74.54 ? ? ? ? ? ? 170 ALA A CA 1 ATOM 1321 C C . ALA A 1 170 ? 40.721 47.872 -18.665 1.00 75.20 ? ? ? ? ? ? 170 ALA A C 1 ATOM 1322 O O . ALA A 1 170 ? 40.487 46.675 -18.516 1.00 79.45 ? ? ? ? ? ? 170 ALA A O 1 ATOM 1323 C CB . ALA A 1 170 ? 38.801 49.273 -19.427 1.00 75.28 ? ? ? ? ? ? 170 ALA A CB 1 ATOM 1324 N N . ASP A 1 171 ? 41.502 48.545 -17.833 1.00 77.36 ? ? ? ? ? ? 171 ASP A N 1 ATOM 1325 C CA . ASP A 1 171 ? 42.099 47.843 -16.714 1.00 86.23 ? ? ? ? ? ? 171 ASP A CA 1 ATOM 1326 C C . ASP A 1 171 ? 41.142 47.655 -15.540 1.00 85.02 ? ? ? ? ? ? 171 ASP A C 1 ATOM 1327 O O . ASP A 1 171 ? 41.503 47.027 -14.550 1.00 94.57 ? ? ? ? ? ? 171 ASP A O 1 ATOM 1328 C CB . ASP A 1 171 ? 43.423 48.505 -16.293 1.00 92.18 ? ? ? ? ? ? 171 ASP A CB 1 ATOM 1329 C CG . ASP A 1 171 ? 43.439 50.002 -16.541 1.00 96.31 ? ? ? ? ? ? 171 ASP A CG 1 ATOM 1330 O OD1 . ASP A 1 171 ? 44.553 50.583 -16.606 1.00 96.02 ? ? ? ? ? ? 171 ASP A OD1 1 ATOM 1331 O OD2 . ASP A 1 171 ? 42.339 50.590 -16.663 1.00 83.75 ? ? ? ? ? ? 171 ASP A OD2 1 ATOM 1332 N N . ILE A 1 172 ? 39.930 48.198 -15.651 1.00 66.71 ? ? ? ? ? ? 172 ILE A N 1 ATOM 1333 C CA . ILE A 1 172 ? 38.901 47.995 -14.628 1.00 66.63 ? ? ? ? ? ? 172 ILE A CA 1 ATOM 1334 C C . ILE A 1 172 ? 37.540 47.956 -15.298 1.00 65.94 ? ? ? ? ? ? 172 ILE A C 1 ATOM 1335 O O . ILE A 1 172 ? 37.051 48.988 -15.728 1.00 64.18 ? ? ? ? ? ? 172 ILE A O 1 ATOM 1336 C CB . ILE A 1 172 ? 38.867 49.094 -13.556 1.00 69.74 ? ? ? ? ? ? 172 ILE A CB 1 ATOM 1337 C CG1 . ILE A 1 172 ? 39.977 48.879 -12.522 1.00 77.86 ? ? ? ? ? ? 172 ILE A CG1 1 ATOM 1338 C CG2 . ILE A 1 172 ? 37.523 49.045 -12.832 1.00 79.90 ? ? ? ? ? ? 172 ILE A CG2 1 ATOM 1339 C CD1 . ILE A 1 172 ? 39.881 49.793 -11.317 1.00 79.78 ? ? ? ? ? ? 172 ILE A CD1 1 ATOM 1340 N N . THR A 1 173 ? 36.934 46.765 -15.377 1.00 73.46 ? ? ? ? ? ? 173 THR A N 1 ATOM 1341 C CA . THR A 1 173 ? 35.617 46.576 -16.035 1.00 73.09 ? ? ? ? ? ? 173 THR A CA 1 ATOM 1342 C C . THR A 1 173 ? 34.390 46.461 -15.122 1.00 70.19 ? ? ? ? ? ? 173 THR A C 1 ATOM 1343 O O . THR A 1 173 ? 34.444 45.852 -14.060 1.00 79.62 ? ? ? ? ? ? 173 THR A O 1 ATOM 1344 C CB . THR A 1 173 ? 35.540 45.300 -16.900 1.00 70.33 ? ? ? ? ? ? 173 THR A CB 1 ATOM 1345 O OG1 . THR A 1 173 ? 36.835 44.952 -17.394 1.00 74.32 ? ? ? ? ? ? 173 THR A OG1 1 ATOM 1346 C CG2 . THR A 1 173 ? 34.575 45.530 -18.060 1.00 55.58 ? ? ? ? ? ? 173 THR A CG2 1 ATOM 1347 N N . TYR A 1 174 ? 33.271 47.002 -15.588 1.00 64.71 ? ? ? ? ? ? 174 TYR A N 1 ATOM 1348 C CA . TYR A 1 174 ? 32.019 46.967 -14.857 1.00 66.90 ? ? ? ? ? ? 174 TYR A CA 1 ATOM 1349 C C . TYR A 1 174 ? 31.004 46.132 -15.670 1.00 70.75 ? ? ? ? ? ? 174 TYR A C 1 ATOM 1350 O O . TYR A 1 174 ? 30.895 46.283 -16.885 1.00 70.22 ? ? ? ? ? ? 174 TYR A O 1 ATOM 1351 C CB . TYR A 1 174 ? 31.526 48.414 -14.610 1.00 68.07 ? ? ? ? ? ? 174 TYR A CB 1 ATOM 1352 C CG . TYR A 1 174 ? 31.945 49.028 -13.266 1.00 66.24 ? ? ? ? ? ? 174 TYR A CG 1 ATOM 1353 C CD1 . TYR A 1 174 ? 33.290 49.113 -12.883 1.00 76.38 ? ? ? ? ? ? 174 TYR A CD1 1 ATOM 1354 C CD2 . TYR A 1 174 ? 30.993 49.426 -12.339 1.00 57.72 ? ? ? ? ? ? 174 TYR A CD2 1 ATOM 1355 C CE1 . TYR A 1 174 ? 33.668 49.558 -11.595 1.00 67.49 ? ? ? ? ? ? 174 TYR A CE1 1 ATOM 1356 C CE2 . TYR A 1 174 ? 31.358 49.868 -11.063 1.00 63.79 ? ? ? ? ? ? 174 TYR A CE2 1 ATOM 1357 C CZ . TYR A 1 174 ? 32.687 49.919 -10.691 1.00 66.19 ? ? ? ? ? ? 174 TYR A CZ 1 ATOM 1358 O OH . TYR A 1 174 ? 33.016 50.217 -9.386 1.00 71.53 ? ? ? ? ? ? 174 TYR A OH 1 ATOM 1359 N N . SER A 1 175 ? 30.270 45.241 -15.005 1.00 75.24 ? ? ? ? ? ? 175 SER A N 1 ATOM 1360 C CA . SER A 1 175 ? 29.314 44.379 -15.701 1.00 72.52 ? ? ? ? ? ? 175 SER A CA 1 ATOM 1361 C C . SER A 1 175 ? 28.294 43.760 -14.741 1.00 70.92 ? ? ? ? ? ? 175 SER A C 1 ATOM 1362 O O . SER A 1 175 ? 28.241 44.086 -13.554 1.00 62.39 ? ? ? ? ? ? 175 SER A O 1 ATOM 1363 C CB . SER A 1 175 ? 30.095 43.276 -16.426 1.00 69.01 ? ? ? ? ? ? 175 SER A CB 1 ATOM 1364 O OG . SER A 1 175 ? 29.281 42.490 -17.265 1.00 73.53 ? ? ? ? ? ? 175 SER A OG 1 ATOM 1365 N N . THR A 1 176 ? 27.482 42.859 -15.268 1.00 72.26 ? ? ? ? ? ? 176 THR A N 1 ATOM 1366 C CA . THR A 1 176 ? 26.487 42.188 -14.461 1.00 69.84 ? ? ? ? ? ? 176 THR A CA 1 ATOM 1367 C C . THR A 1 176 ? 26.902 40.717 -14.375 1.00 74.15 ? ? ? ? ? ? 176 THR A C 1 ATOM 1368 O O . THR A 1 176 ? 27.742 40.258 -15.148 1.00 64.93 ? ? ? ? ? ? 176 THR A O 1 ATOM 1369 C CB . THR A 1 176 ? 25.132 42.279 -15.120 1.00 67.94 ? ? ? ? ? ? 176 THR A CB 1 ATOM 1370 O OG1 . THR A 1 176 ? 25.090 41.360 -16.216 1.00 79.15 ? ? ? ? ? ? 176 THR A OG1 1 ATOM 1371 C CG2 . THR A 1 176 ? 24.901 43.683 -15.650 1.00 56.94 ? ? ? ? ? ? 176 THR A CG2 1 ATOM 1372 N N . ASN A 1 177 ? 26.311 39.986 -13.434 1.00 79.34 ? ? ? ? ? ? 177 ASN A N 1 ATOM 1373 C CA . ASN A 1 177 ? 26.610 38.571 -13.213 1.00 76.85 ? ? ? ? ? ? 177 ASN A CA 1 ATOM 1374 C C . ASN A 1 177 ? 26.286 37.728 -14.424 1.00 73.75 ? ? ? ? ? ? 177 ASN A C 1 ATOM 1375 O O . ASN A 1 177 ? 26.864 36.664 -14.634 1.00 71.70 ? ? ? ? ? ? 177 ASN A O 1 ATOM 1376 C CB . ASN A 1 177 ? 25.786 38.038 -12.044 1.00 75.76 ? ? ? ? ? ? 177 ASN A CB 1 ATOM 1377 C CG . ASN A 1 177 ? 24.289 38.230 -12.260 1.00 89.01 ? ? ? ? ? ? 177 ASN A CG 1 ATOM 1378 O OD1 . ASN A 1 177 ? 23.823 39.349 -12.478 1.00 92.98 ? ? ? ? ? ? 177 ASN A OD1 1 ATOM 1379 N ND2 . ASN A 1 177 ? 23.529 37.140 -12.197 1.00 92.15 ? ? ? ? ? ? 177 ASN A ND2 1 ATOM 1380 N N . ASN A 1 178 ? 25.342 38.195 -15.217 1.00 71.54 ? ? ? ? ? ? 178 ASN A N 1 ATOM 1381 C CA . ASN A 1 178 ? 24.951 37.437 -16.379 1.00 79.36 ? ? ? ? ? ? 178 ASN A CA 1 ATOM 1382 C C . ASN A 1 178 ? 25.842 37.728 -17.557 1.00 81.74 ? ? ? ? ? ? 178 ASN A C 1 ATOM 1383 O O . ASN A 1 178 ? 26.347 36.813 -18.203 1.00 74.51 ? ? ? ? ? ? 178 ASN A O 1 ATOM 1384 C CB . ASN A 1 178 ? 23.505 37.751 -16.709 1.00 85.65 ? ? ? ? ? ? 178 ASN A CB 1 ATOM 1385 C CG . ASN A 1 178 ? 22.570 37.238 -15.660 1.00 83.13 ? ? ? ? ? ? 178 ASN A CG 1 ATOM 1386 O OD1 . ASN A 1 178 ? 22.160 36.081 -15.696 1.00 88.68 ? ? ? ? ? ? 178 ASN A OD1 1 ATOM 1387 N ND2 . ASN A 1 178 ? 22.252 38.084 -14.692 1.00 83.17 ? ? ? ? ? ? 178 ASN A ND2 1 ATOM 1388 N N . GLU A 1 179 ? 26.039 39.008 -17.826 1.00 79.53 ? ? ? ? ? ? 179 GLU A N 1 ATOM 1389 C CA . GLU A 1 179 ? 26.872 39.396 -18.929 1.00 76.82 ? ? ? ? ? ? 179 GLU A CA 1 ATOM 1390 C C . GLU A 1 179 ? 28.183 38.670 -18.913 1.00 79.11 ? ? ? ? ? ? 179 GLU A C 1 ATOM 1391 O O . GLU A 1 179 ? 28.536 37.980 -19.865 1.00 85.66 ? ? ? ? ? ? 179 GLU A O 1 ATOM 1392 C CB . GLU A 1 179 ? 27.128 40.885 -18.898 1.00 80.34 ? ? ? ? ? ? 179 GLU A CB 1 ATOM 1393 C CG . GLU A 1 179 ? 25.994 41.680 -19.468 1.00 88.47 ? ? ? ? ? ? 179 GLU A CG 1 ATOM 1394 C CD . GLU A 1 179 ? 25.448 41.072 -20.753 1.00 87.07 ? ? ? ? ? ? 179 GLU A CD 1 ATOM 1395 O OE1 . GLU A 1 179 ? 26.247 40.634 -21.620 1.00 77.59 ? ? ? ? ? ? 179 GLU A OE1 1 ATOM 1396 O OE2 . GLU A 1 179 ? 24.208 41.048 -20.891 1.00 87.51 ? ? ? ? ? ? 179 GLU A OE2 1 ATOM 1397 N N . LEU A 1 180 ? 28.922 38.822 -17.829 1.00 82.20 ? ? ? ? ? ? 180 LEU A N 1 ATOM 1398 C CA . LEU A 1 180 ? 30.212 38.155 -17.732 1.00 88.62 ? ? ? ? ? ? 180 LEU A CA 1 ATOM 1399 C C . LEU A 1 180 ? 30.064 36.654 -17.992 1.00 88.06 ? ? ? ? ? ? 180 LEU A C 1 ATOM 1400 O O . LEU A 1 180 ? 30.915 36.040 -18.639 1.00 81.52 ? ? ? ? ? ? 180 LEU A O 1 ATOM 1401 C CB . LEU A 1 180 ? 30.812 38.385 -16.344 1.00 88.00 ? ? ? ? ? ? 180 LEU A CB 1 ATOM 1402 C CG . LEU A 1 180 ? 30.890 39.836 -15.879 1.00 79.49 ? ? ? ? ? ? 180 LEU A CG 1 ATOM 1403 C CD1 . LEU A 1 180 ? 31.426 39.842 -14.465 1.00 90.22 ? ? ? ? ? ? 180 LEU A CD1 1 ATOM 1404 C CD2 . LEU A 1 180 ? 31.772 40.654 -16.808 1.00 67.25 ? ? ? ? ? ? 180 LEU A CD2 1 ATOM 1405 N N . GLY A 1 181 ? 28.974 36.080 -17.486 1.00 91.64 ? ? ? ? ? ? 181 GLY A N 1 ATOM 1406 C CA . GLY A 1 181 ? 28.724 34.660 -17.653 1.00 86.17 ? ? ? ? ? ? 181 GLY A CA 1 ATOM 1407 C C . GLY A 1 181 ? 28.438 34.301 -19.090 1.00 82.99 ? ? ? ? ? ? 181 GLY A C 1 ATOM 1408 O O . GLY A 1 181 ? 29.108 33.460 -19.673 1.00 87.15 ? ? ? ? ? ? 181 GLY A O 1 ATOM 1409 N N . PHE A 1 182 ? 27.443 34.937 -19.677 1.00 72.00 ? ? ? ? ? ? 182 PHE A N 1 ATOM 1410 C CA . PHE A 1 182 ? 27.140 34.631 -21.045 1.00 68.32 ? ? ? ? ? ? 182 PHE A CA 1 ATOM 1411 C C . PHE A 1 182 ? 28.284 34.863 -21.990 1.00 73.10 ? ? ? ? ? ? 182 PHE A C 1 ATOM 1412 O O . PHE A 1 182 ? 28.476 34.096 -22.927 1.00 72.27 ? ? ? ? ? ? 182 PHE A O 1 ATOM 1413 C CB . PHE A 1 182 ? 25.957 35.427 -21.479 1.00 70.13 ? ? ? ? ? ? 182 PHE A CB 1 ATOM 1414 C CG . PHE A 1 182 ? 24.705 34.909 -20.926 1.00 79.90 ? ? ? ? ? ? 182 PHE A CG 1 ATOM 1415 C CD1 . PHE A 1 182 ? 23.885 35.722 -20.159 1.00 82.58 ? ? ? ? ? ? 182 PHE A CD1 1 ATOM 1416 C CD2 . PHE A 1 182 ? 24.334 33.593 -21.180 1.00 70.68 ? ? ? ? ? ? 182 PHE A CD2 1 ATOM 1417 C CE1 . PHE A 1 182 ? 22.706 35.239 -19.651 1.00 81.73 ? ? ? ? ? ? 182 PHE A CE1 1 ATOM 1418 C CE2 . PHE A 1 182 ? 23.165 33.098 -20.682 1.00 76.97 ? ? ? ? ? ? 182 PHE A CE2 1 ATOM 1419 C CZ . PHE A 1 182 ? 22.340 33.921 -19.913 1.00 83.87 ? ? ? ? ? ? 182 PHE A CZ 1 ATOM 1420 N N . ASP A 1 183 ? 29.053 35.918 -21.768 1.00 75.36 ? ? ? ? ? ? 183 ASP A N 1 ATOM 1421 C CA . ASP A 1 183 ? 30.174 36.154 -22.657 1.00 76.89 ? ? ? ? ? ? 183 ASP A CA 1 ATOM 1422 C C . ASP A 1 183 ? 31.103 34.955 -22.666 1.00 77.06 ? ? ? ? ? ? 183 ASP A C 1 ATOM 1423 O O . ASP A 1 183 ? 31.445 34.449 -23.732 1.00 82.16 ? ? ? ? ? ? 183 ASP A O 1 ATOM 1424 C CB . ASP A 1 183 ? 30.954 37.394 -22.244 1.00 76.19 ? ? ? ? ? ? 183 ASP A CB 1 ATOM 1425 C CG . ASP A 1 183 ? 30.294 38.654 -22.697 1.00 82.62 ? ? ? ? ? ? 183 ASP A CG 1 ATOM 1426 O OD1 . ASP A 1 183 ? 29.264 38.558 -23.402 1.00 85.62 ? ? ? ? ? ? 183 ASP A OD1 1 ATOM 1427 O OD2 . ASP A 1 183 ? 30.799 39.746 -22.359 1.00 82.01 ? ? ? ? ? ? 183 ASP A OD2 1 ATOM 1428 N N . TYR A 1 184 ? 31.504 34.503 -21.478 1.00 80.52 ? ? ? ? ? ? 184 TYR A N 1 ATOM 1429 C CA . TYR A 1 184 ? 32.412 33.362 -21.347 1.00 77.75 ? ? ? ? ? ? 184 TYR A CA 1 ATOM 1430 C C . TYR A 1 184 ? 31.968 32.274 -22.267 1.00 78.33 ? ? ? ? ? ? 184 TYR A C 1 ATOM 1431 O O . TYR A 1 184 ? 32.774 31.600 -22.909 1.00 73.11 ? ? ? ? ? ? 184 TYR A O 1 ATOM 1432 C CB . TYR A 1 184 ? 32.388 32.789 -19.938 1.00 68.69 ? ? ? ? ? ? 184 TYR A CB 1 ATOM 1433 C CG . TYR A 1 184 ? 33.096 31.452 -19.832 1.00 64.65 ? ? ? ? ? ? 184 TYR A CG 1 ATOM 1434 C CD1 . TYR A 1 184 ? 34.481 31.384 -19.760 1.00 64.16 ? ? ? ? ? ? 184 TYR A CD1 1 ATOM 1435 C CD2 . TYR A 1 184 ? 32.376 30.251 -19.798 1.00 60.42 ? ? ? ? ? ? 184 TYR A CD2 1 ATOM 1436 C CE1 . TYR A 1 184 ? 35.139 30.159 -19.647 1.00 58.37 ? ? ? ? ? ? 184 TYR A CE1 1 ATOM 1437 C CE2 . TYR A 1 184 ? 33.024 29.016 -19.686 1.00 52.54 ? ? ? ? ? ? 184 TYR A CE2 1 ATOM 1438 C CZ . TYR A 1 184 ? 34.407 28.985 -19.608 1.00 59.83 ? ? ? ? ? ? 184 TYR A CZ 1 ATOM 1439 O OH . TYR A 1 184 ? 35.068 27.798 -19.463 1.00 52.87 ? ? ? ? ? ? 184 TYR A OH 1 ATOM 1440 N N . LEU A 1 185 ? 30.660 32.095 -22.300 1.00 77.71 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A N 1 ATOM 1441 C CA . LEU A 1 185 ? 30.079 31.073 -23.135 1.00 86.88 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A CA 1 ATOM 1442 C C . LEU A 1 185 ? 30.159 31.452 -24.617 1.00 85.23 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A C 1 ATOM 1443 O O . LEU A 1 185 ? 30.730 30.705 -25.414 1.00 85.97 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A O 1 ATOM 1444 C CB . LEU A 1 185 ? 28.647 30.799 -22.674 1.00 84.54 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A CB 1 ATOM 1445 C CG . LEU A 1 185 ? 28.622 30.069 -21.322 1.00 76.49 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A CG 1 ATOM 1446 C CD1 . LEU A 1 185 ? 27.236 30.138 -20.760 1.00 93.68 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A CD1 1 ATOM 1447 C CD2 . LEU A 1 185 ? 29.048 28.623 -21.477 1.00 72.40 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A CD2 1 ATOM 1448 N N . ARG A 1 186 ? 29.635 32.609 -24.998 1.00 74.92 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A N 1 ATOM 1449 C CA . ARG A 1 186 ? 29.722 32.965 -26.398 1.00 75.60 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A CA 1 ATOM 1450 C C . ARG A 1 186 ? 31.177 32.926 -26.851 1.00 77.38 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A C 1 ATOM 1451 O O . ARG A 1 186 ? 31.464 32.651 -28.014 1.00 81.89 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A O 1 ATOM 1452 C CB . ARG A 1 186 ? 29.126 34.335 -26.629 1.00 71.29 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A CB 1 ATOM 1453 C CG . ARG A 1 186 ? 27.777 34.455 -26.017 1.00 81.49 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A CG 1 ATOM 1454 C CD . ARG A 1 186 ? 26.840 35.134 -26.965 1.00 90.86 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A CD 1 ATOM 1455 N NE . ARG A 1 186 ? 25.639 35.663 -26.310 1.00 94.28 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A NE 1 ATOM 1456 C CZ . ARG A 1 186 ? 25.643 36.473 -25.247 1.00 96.24 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A CZ 1 ATOM 1457 N NH1 . ARG A 1 186 ? 26.792 36.861 -24.679 1.00 78.45 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A NH1 1 ATOM 1458 N NH2 . ARG A 1 186 ? 24.486 36.928 -24.776 1.00 94.54 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A NH2 1 ATOM 1459 N N . ASP A 1 187 ? 32.100 33.174 -25.930 1.00 77.37 ? ? ? ? ? ? 187 ASP A N 1 ATOM 1460 C CA . ASP A 1 187 ? 33.514 33.162 -26.273 1.00 77.34 ? ? ? ? ? ? 187 ASP A CA 1 ATOM 1461 C C . ASP A 1 187 ? 34.026 31.792 -26.630 1.00 74.43 ? ? ? ? ? ? 187 ASP A C 1 ATOM 1462 O O . ASP A 1 187 ? 35.146 31.653 -27.096 1.00 71.82 ? ? ? ? ? ? 187 ASP A O 1 ATOM 1463 C CB . ASP A 1 187 ? 34.345 33.722 -25.128 1.00 79.27 ? ? ? ? ? ? 187 ASP A CB 1 ATOM 1464 C CG . ASP A 1 187 ? 34.605 35.197 -25.280 1.00 77.45 ? ? ? ? ? ? 187 ASP A CG 1 ATOM 1465 O OD1 . ASP A 1 187 ? 33.661 35.924 -25.641 1.00 72.43 ? ? ? ? ? ? 187 ASP A OD1 1 ATOM 1466 O OD2 . ASP A 1 187 ? 35.750 35.621 -25.041 1.00 73.73 ? ? ? ? ? ? 187 ASP A OD2 1 ATOM 1467 N N . ASN A 1 188 ? 33.207 30.775 -26.425 1.00 74.68 ? ? ? ? ? ? 188 ASN A N 1 ATOM 1468 C CA . ASN A 1 188 ? 33.640 29.430 -26.750 1.00 78.25 ? ? ? ? ? ? 188 ASN A CA 1 ATOM 1469 C C . ASN A 1 188 ? 32.845 28.811 -27.897 1.00 77.69 ? ? ? ? ? ? 188 ASN A C 1 ATOM 1470 O O . ASN A 1 188 ? 32.812 27.594 -28.066 1.00 79.43 ? ? ? ? ? ? 188 ASN A O 1 ATOM 1471 C CB . ASN A 1 188 ? 33.596 28.585 -25.484 1.00 76.29 ? ? ? ? ? ? 188 ASN A CB 1 ATOM 1472 C CG . ASN A 1 188 ? 34.633 29.031 -24.473 1.00 70.68 ? ? ? ? ? ? 188 ASN A CG 1 ATOM 1473 O OD1 . ASN A 1 188 ? 35.795 28.640 -24.544 1.00 64.20 ? ? ? ? ? ? 188 ASN A OD1 1 ATOM 1474 N ND2 . ASN A 1 188 ? 34.223 29.878 -23.546 1.00 64.19 ? ? ? ? ? ? 188 ASN A ND2 1 ATOM 1475 N N . MET A 1 189 ? 32.215 29.682 -28.682 1.00 78.14 ? ? ? ? ? ? 189 MET A N 1 ATOM 1476 C CA . MET A 1 189 ? 31.439 29.307 -29.862 1.00 77.10 ? ? ? ? ? ? 189 MET A CA 1 ATOM 1477 C C . MET A 1 189 ? 32.166 29.955 -31.032 1.00 79.22 ? ? ? ? ? ? 189 MET A C 1 ATOM 1478 O O . MET A 1 189 ? 31.989 29.593 -32.190 1.00 73.89 ? ? ? ? ? ? 189 MET A O 1 ATOM 1479 C CB . MET A 1 189 ? 30.043 29.895 -29.798 1.00 76.63 ? ? ? ? ? ? 189 MET A CB 1 ATOM 1480 C CG . MET A 1 189 ? 28.958 28.878 -29.702 1.00 79.04 ? ? ? ? ? ? 189 MET A CG 1 ATOM 1481 S SD . MET A 1 189 ? 28.309 28.871 -28.040 1.00 93.80 ? ? ? ? ? ? 189 MET A SD 1 ATOM 1482 C CE . MET A 1 189 ? 29.572 27.849 -27.192 1.00 103.13 ? ? ? ? ? ? 189 MET A CE 1 ATOM 1483 N N . VAL A 1 190 ? 32.965 30.951 -30.682 1.00 81.27 ? ? ? ? ? ? 190 VAL A N 1 ATOM 1484 C CA . VAL A 1 190 ? 33.792 31.715 -31.596 1.00 83.06 ? ? ? ? ? ? 190 VAL A CA 1 ATOM 1485 C C . VAL A 1 190 ? 34.465 30.857 -32.662 1.00 82.50 ? ? ? ? ? ? 190 VAL A C 1 ATOM 1486 O O . VAL A 1 190 ? 35.102 29.857 -32.337 1.00 84.79 ? ? ? ? ? ? 190 VAL A O 1 ATOM 1487 C CB . VAL A 1 190 ? 34.891 32.417 -30.788 1.00 87.38 ? ? ? ? ? ? 190 VAL A CB 1 ATOM 1488 C CG1 . VAL A 1 190 ? 35.912 33.012 -31.704 1.00 94.30 ? ? ? ? ? ? 190 VAL A CG1 1 ATOM 1489 C CG2 . VAL A 1 190 ? 34.277 33.475 -29.890 1.00 82.85 ? ? ? ? ? ? 190 VAL A CG2 1 ATOM 1490 N N . LEU A 1 191 ? 34.344 31.259 -33.927 1.00 76.81 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A N 1 ATOM 1491 C CA . LEU A 1 191 ? 34.975 30.537 -35.042 1.00 77.73 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A CA 1 ATOM 1492 C C . LEU A 1 191 ? 36.332 31.149 -35.364 1.00 78.03 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A C 1 ATOM 1493 O O . LEU A 1 191 ? 37.240 30.484 -35.879 1.00 66.29 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A O 1 ATOM 1494 C CB . LEU A 1 191 ? 34.095 30.613 -36.290 1.00 70.40 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A CB 1 ATOM 1495 C CG . LEU A 1 191 ? 32.838 29.755 -36.270 1.00 71.95 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A CG 1 ATOM 1496 C CD1 . LEU A 1 191 ? 31.762 30.358 -37.160 1.00 77.97 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A CD1 1 ATOM 1497 C CD2 . LEU A 1 191 ? 33.197 28.359 -36.713 1.00 74.53 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A CD2 1 ATOM 1498 N N . TYR A 1 192 ? 36.443 32.436 -35.059 1.00 76.88 ? ? ? ? ? ? 192 TYR A N 1 ATOM 1499 C CA . TYR A 1 192 ? 37.652 33.202 -35.311 1.00 77.19 ? ? ? ? ? ? 192 TYR A CA 1 ATOM 1500 C C . TYR A 1 192 ? 38.119 33.853 -33.996 1.00 75.98 ? ? ? ? ? ? 192 TYR A C 1 ATOM 1501 O O . TYR A 1 192 ? 37.388 34.642 -33.398 1.00 74.97 ? ? ? ? ? ? 192 TYR A O 1 ATOM 1502 C CB . TYR A 1 192 ? 37.338 34.254 -36.384 1.00 79.28 ? ? ? ? ? ? 192 TYR A CB 1 ATOM 1503 C CG . TYR A 1 192 ? 37.094 33.687 -37.781 1.00 78.33 ? ? ? ? ? ? 192 TYR A CG 1 ATOM 1504 C CD1 . TYR A 1 192 ? 35.817 33.706 -38.378 1.00 65.15 ? ? ? ? ? ? 192 TYR A CD1 1 ATOM 1505 C CD2 . TYR A 1 192 ? 38.154 33.153 -38.514 1.00 73.64 ? ? ? ? ? ? 192 TYR A CD2 1 ATOM 1506 C CE1 . TYR A 1 192 ? 35.625 33.207 -39.675 1.00 69.62 ? ? ? ? ? ? 192 TYR A CE1 1 ATOM 1507 C CE2 . TYR A 1 192 ? 37.972 32.657 -39.790 1.00 80.17 ? ? ? ? ? ? 192 TYR A CE2 1 ATOM 1508 C CZ . TYR A 1 192 ? 36.719 32.680 -40.375 1.00 84.33 ? ? ? ? ? ? 192 TYR A CZ 1 ATOM 1509 O OH . TYR A 1 192 ? 36.603 32.160 -41.661 1.00 86.64 ? ? ? ? ? ? 192 TYR A OH 1 ATOM 1510 N N . LYS A 1 193 ? 39.336 33.514 -33.563 1.00 70.23 ? ? ? ? ? ? 193 LYS A N 1 ATOM 1511 C CA . LYS A 1 193 ? 39.925 34.003 -32.301 1.00 68.52 ? ? ? ? ? ? 193 LYS A CA 1 ATOM 1512 C C . LYS A 1 193 ? 39.480 35.379 -31.810 1.00 70.18 ? ? ? ? ? ? 193 LYS A C 1 ATOM 1513 O O . LYS A 1 193 ? 39.035 35.533 -30.670 1.00 67.76 ? ? ? ? ? ? 193 LYS A O 1 ATOM 1514 C CB . LYS A 1 193 ? 41.465 33.992 -32.391 1.00 69.94 ? ? ? ? ? ? 193 LYS A CB 1 ATOM 1515 C CG . LYS A 1 193 ? 42.189 34.331 -31.062 1.00 67.94 ? ? ? ? ? ? 193 LYS A CG 1 ATOM 1516 C CD . LYS A 1 193 ? 43.727 34.382 -31.200 1.00 77.87 ? ? ? ? ? ? 193 LYS A CD 1 ATOM 1517 C CE . LYS A 1 193 ? 44.417 34.742 -29.867 1.00 78.52 ? ? ? ? ? ? 193 LYS A CE 1 ATOM 1518 N NZ . LYS A 1 193 ? 45.832 35.234 -30.033 1.00 64.46 ? ? ? ? ? ? 193 LYS A NZ 1 ATOM 1519 N N . GLU A 1 194 ? 39.635 36.368 -32.684 1.00 74.79 ? ? ? ? ? ? 194 GLU A N 1 ATOM 1520 C CA . GLU A 1 194 ? 39.301 37.762 -32.411 1.00 79.50 ? ? ? ? ? ? 194 GLU A CA 1 ATOM 1521 C C . GLU A 1 194 ? 37.840 38.039 -32.047 1.00 82.36 ? ? ? ? ? ? 194 GLU A C 1 ATOM 1522 O O . GLU A 1 194 ? 37.496 39.153 -31.654 1.00 85.71 ? ? ? ? ? ? 194 GLU A O 1 ATOM 1523 C CB . GLU A 1 194 ? 39.662 38.613 -33.621 1.00 77.73 ? ? ? ? ? ? 194 GLU A CB 1 ATOM 1524 C CG . GLU A 1 194 ? 38.932 38.208 -34.899 1.00 70.99 ? ? ? ? ? ? 194 GLU A CG 1 ATOM 1525 C CD . GLU A 1 194 ? 39.709 37.205 -35.751 1.00 70.14 ? ? ? ? ? ? 194 GLU A CD 1 ATOM 1526 O OE1 . GLU A 1 194 ? 40.837 36.814 -35.371 1.00 63.69 ? ? ? ? ? ? 194 GLU A OE1 1 ATOM 1527 O OE2 . GLU A 1 194 ? 39.181 36.820 -36.814 1.00 57.96 ? ? ? ? ? ? 194 GLU A OE2 1 ATOM 1528 N N . GLN A 1 195 ? 36.973 37.051 -32.193 1.00 76.72 ? ? ? ? ? ? 195 GLN A N 1 ATOM 1529 C CA . GLN A 1 195 ? 35.595 37.283 -31.849 1.00 75.84 ? ? ? ? ? ? 195 GLN A CA 1 ATOM 1530 C C . GLN A 1 195 ? 35.405 37.137 -30.354 1.00 80.08 ? ? ? ? ? ? 195 GLN A C 1 ATOM 1531 O O . GLN A 1 195 ? 34.315 37.376 -29.837 1.00 80.65 ? ? ? ? ? ? 195 GLN A O 1 ATOM 1532 C CB . GLN A 1 195 ? 34.685 36.325 -32.607 1.00 85.10 ? ? ? ? ? ? 195 GLN A CB 1 ATOM 1533 C CG . GLN A 1 195 ? 34.399 36.765 -34.033 1.00 97.79 ? ? ? ? ? ? 195 GLN A CG 1 ATOM 1534 C CD . GLN A 1 195 ? 33.806 35.648 -34.892 1.00 107.36 ? ? ? ? ? ? 195 GLN A CD 1 ATOM 1535 O OE1 . GLN A 1 195 ? 34.468 34.630 -35.166 1.00 104.88 ? ? ? ? ? ? 195 GLN A OE1 1 ATOM 1536 N NE2 . GLN A 1 195 ? 32.552 35.832 -35.323 1.00 104.26 ? ? ? ? ? ? 195 GLN A NE2 1 ATOM 1537 N N . MET A 1 196 ? 36.459 36.750 -29.644 1.00 79.86 ? ? ? ? ? ? 196 MET A N 1 ATOM 1538 C CA . MET A 1 196 ? 36.346 36.602 -28.196 1.00 80.72 ? ? ? ? ? ? 196 MET A CA 1 ATOM 1539 C C . MET A 1 196 ? 36.382 37.972 -27.531 1.00 80.50 ? ? ? ? ? ? 196 MET A C 1 ATOM 1540 O O . MET A 1 196 ? 37.304 38.757 -27.757 1.00 89.07 ? ? ? ? ? ? 196 MET A O 1 ATOM 1541 C CB . MET A 1 196 ? 37.483 35.756 -27.649 1.00 76.97 ? ? ? ? ? ? 196 MET A CB 1 ATOM 1542 C CG . MET A 1 196 ? 37.539 34.346 -28.170 1.00 81.74 ? ? ? ? ? ? 196 MET A CG 1 ATOM 1543 S SD . MET A 1 196 ? 38.748 33.490 -27.169 1.00 81.60 ? ? ? ? ? ? 196 MET A SD 1 ATOM 1544 C CE . MET A 1 196 ? 40.207 34.506 -27.538 1.00 85.71 ? ? ? ? ? ? 196 MET A CE 1 ATOM 1545 N N . VAL A 1 197 ? 35.384 38.244 -26.697 1.00 74.12 ? ? ? ? ? ? 197 VAL A N 1 ATOM 1546 C CA . VAL A 1 197 ? 35.271 39.528 -26.014 1.00 70.42 ? ? ? ? ? ? 197 VAL A CA 1 ATOM 1547 C C . VAL A 1 197 ? 36.080 39.648 -24.719 1.00 69.21 ? ? ? ? ? ? 197 VAL A C 1 ATOM 1548 O O . VAL A 1 197 ? 36.738 40.655 -24.466 1.00 67.20 ? ? ? ? ? ? 197 VAL A O 1 ATOM 1549 C CB . VAL A 1 197 ? 33.800 39.835 -25.701 1.00 68.57 ? ? ? ? ? ? 197 VAL A CB 1 ATOM 1550 C CG1 . VAL A 1 197 ? 33.229 38.758 -24.782 1.00 65.42 ? ? ? ? ? ? 197 VAL A CG1 1 ATOM 1551 C CG2 . VAL A 1 197 ? 33.688 41.195 -25.061 1.00 77.72 ? ? ? ? ? ? 197 VAL A CG2 1 ATOM 1552 N N . GLN A 1 198 ? 36.028 38.607 -23.905 1.00 75.56 ? ? ? ? ? ? 198 GLN A N 1 ATOM 1553 C CA . GLN A 1 198 ? 36.727 38.591 -22.630 1.00 78.40 ? ? ? ? ? ? 198 GLN A CA 1 ATOM 1554 C C . GLN A 1 198 ? 38.226 38.348 -22.737 1.00 76.90 ? ? ? ? ? ? 198 GLN A C 1 ATOM 1555 O O . GLN A 1 198 ? 38.732 37.917 -23.772 1.00 73.97 ? ? ? ? ? ? 198 GLN A O 1 ATOM 1556 C CB . GLN A 1 198 ? 36.156 37.493 -21.735 1.00 86.94 ? ? ? ? ? ? 198 GLN A CB 1 ATOM 1557 C CG . GLN A 1 198 ? 34.689 37.587 -21.364 1.00 85.63 ? ? ? ? ? ? 198 GLN A CG 1 ATOM 1558 C CD . GLN A 1 198 ? 34.412 36.748 -20.133 1.00 90.43 ? ? ? ? ? ? 198 GLN A CD 1 ATOM 1559 O OE1 . GLN A 1 198 ? 34.936 35.637 -20.006 1.00 82.28 ? ? ? ? ? ? 198 GLN A OE1 1 ATOM 1560 N NE2 . GLN A 1 198 ? 33.592 37.266 -19.219 1.00 78.48 ? ? ? ? ? ? 198 GLN A NE2 1 ATOM 1561 N N . ARG A 1 199 ? 38.915 38.612 -21.627 1.00 79.52 ? ? ? ? ? ? 199 ARG A N 1 ATOM 1562 C CA . ARG A 1 199 ? 40.361 38.399 -21.481 1.00 77.01 ? ? ? ? ? ? 199 ARG A CA 1 ATOM 1563 C C . ARG A 1 199 ? 40.434 37.351 -20.382 1.00 74.43 ? ? ? ? ? ? 199 ARG A C 1 ATOM 1564 O O . ARG A 1 199 ? 39.435 37.094 -19.711 1.00 74.96 ? ? ? ? ? ? 199 ARG A O 1 ATOM 1565 C CB . ARG A 1 199 ? 41.059 39.668 -20.999 1.00 74.42 ? ? ? ? ? ? 199 ARG A CB 1 ATOM 1566 C CG . ARG A 1 199 ? 42.290 40.065 -21.809 1.00 86.61 ? ? ? ? ? ? 199 ARG A CG 1 ATOM 1567 C CD . ARG A 1 199 ? 43.130 41.129 -21.091 1.00 93.87 ? ? ? ? ? ? 199 ARG A CD 1 ATOM 1568 N NE . ARG A 1 199 ? 42.358 42.323 -20.716 1.00 81.82 ? ? ? ? ? ? 199 ARG A NE 1 ATOM 1569 C CZ . ARG A 1 199 ? 42.725 43.166 -19.754 1.00 76.94 ? ? ? ? ? ? 199 ARG A CZ 1 ATOM 1570 N NH1 . ARG A 1 199 ? 43.843 42.951 -19.070 1.00 68.53 ? ? ? ? ? ? 199 ARG A NH1 1 ATOM 1571 N NH2 . ARG A 1 199 ? 41.974 44.213 -19.470 1.00 73.90 ? ? ? ? ? ? 199 ARG A NH2 1 ATOM 1572 N N . PRO A 1 200 ? 41.608 36.747 -20.163 1.00 71.15 ? ? ? ? ? ? 200 PRO A N 1 ATOM 1573 C CA . PRO A 1 200 ? 41.671 35.742 -19.112 1.00 78.21 ? ? ? ? ? ? 200 PRO A CA 1 ATOM 1574 C C . PRO A 1 200 ? 41.198 36.374 -17.821 1.00 84.93 ? ? ? ? ? ? 200 PRO A C 1 ATOM 1575 O O . PRO A 1 200 ? 41.642 37.468 -17.446 1.00 88.33 ? ? ? ? ? ? 200 PRO A O 1 ATOM 1576 C CB . PRO A 1 200 ? 43.140 35.342 -19.104 1.00 75.32 ? ? ? ? ? ? 200 PRO A CB 1 ATOM 1577 C CG . PRO A 1 200 ? 43.817 36.584 -19.453 1.00 82.91 ? ? ? ? ? ? 200 PRO A CG 1 ATOM 1578 C CD . PRO A 1 200 ? 42.959 37.134 -20.581 1.00 79.76 ? ? ? ? ? ? 200 PRO A CD 1 ATOM 1579 N N . LEU A 1 201 ? 40.243 35.681 -17.195 1.00 88.52 ? ? ? ? ? ? 201 LEU A N 1 ATOM 1580 C CA . LEU A 1 201 ? 39.576 36.060 -15.948 1.00 78.34 ? ? ? ? ? ? 201 LEU A CA 1 ATOM 1581 C C . LEU A 1 201 ? 40.605 36.151 -14.848 1.00 78.89 ? ? ? ? ? ? 201 LEU A C 1 ATOM 1582 O O . LEU A 1 201 ? 41.237 35.156 -14.496 1.00 82.67 ? ? ? ? ? ? 201 LEU A O 1 ATOM 1583 C CB . LEU A 1 201 ? 38.515 35.007 -15.618 1.00 72.97 ? ? ? ? ? ? 201 LEU A CB 1 ATOM 1584 C CG . LEU A 1 201 ? 37.506 34.638 -16.721 1.00 71.23 ? ? ? ? ? ? 201 LEU A CG 1 ATOM 1585 C CD1 . LEU A 1 201 ? 36.476 33.705 -16.126 1.00 64.98 ? ? ? ? ? ? 201 LEU A CD1 1 ATOM 1586 C CD2 . LEU A 1 201 ? 36.834 35.874 -17.288 1.00 45.14 ? ? ? ? ? ? 201 LEU A CD2 1 ATOM 1587 N N . HIS A 1 202 ? 40.743 37.350 -14.290 1.00 80.09 ? ? ? ? ? ? 202 HIS A N 1 ATOM 1588 C CA . HIS A 1 202 ? 41.752 37.641 -13.264 1.00 76.36 ? ? ? ? ? ? 202 HIS A CA 1 ATOM 1589 C C . HIS A 1 202 ? 41.283 37.762 -11.836 1.00 72.02 ? ? ? ? ? ? 202 HIS A C 1 ATOM 1590 O O . HIS A 1 202 ? 41.589 36.939 -10.973 1.00 66.68 ? ? ? ? ? ? 202 HIS A O 1 ATOM 1591 C CB . HIS A 1 202 ? 42.449 38.951 -13.616 1.00 71.27 ? ? ? ? ? ? 202 HIS A CB 1 ATOM 1592 C CG . HIS A 1 202 ? 43.510 39.351 -12.652 1.00 67.28 ? ? ? ? ? ? 202 HIS A CG 1 ATOM 1593 N ND1 . HIS A 1 202 ? 43.832 40.668 -12.408 1.00 66.03 ? ? ? ? ? ? 202 HIS A ND1 1 ATOM 1594 C CD2 . HIS A 1 202 ? 44.367 38.607 -11.913 1.00 68.19 ? ? ? ? ? ? 202 HIS A CD2 1 ATOM 1595 C CE1 . HIS A 1 202 ? 44.842 40.719 -11.560 1.00 75.83 ? ? ? ? ? ? 202 HIS A CE1 1 ATOM 1596 N NE2 . HIS A 1 202 ? 45.186 39.482 -11.245 1.00 74.32 ? ? ? ? ? ? 202 HIS A NE2 1 ATOM 1597 N N . PHE A 1 203 ? 40.575 38.847 -11.592 1.00 69.79 ? ? ? ? ? ? 203 PHE A N 1 ATOM 1598 C CA . PHE A 1 203 ? 40.088 39.114 -10.272 1.00 72.83 ? ? ? ? ? ? 203 PHE A CA 1 ATOM 1599 C C . PHE A 1 203 ? 38.731 39.738 -10.377 1.00 75.12 ? ? ? ? ? ? 203 PHE A C 1 ATOM 1600 O O . PHE A 1 203 ? 38.512 40.685 -11.148 1.00 68.75 ? ? ? ? ? ? 203 PHE A O 1 ATOM 1601 C CB . PHE A 1 203 ? 41.041 40.056 -9.564 1.00 77.54 ? ? ? ? ? ? 203 PHE A CB 1 ATOM 1602 C CG . PHE A 1 203 ? 40.532 40.543 -8.259 1.00 77.90 ? ? ? ? ? ? 203 PHE A CG 1 ATOM 1603 C CD1 . PHE A 1 203 ? 40.465 39.695 -7.164 1.00 76.69 ? ? ? ? ? ? 203 PHE A CD1 1 ATOM 1604 C CD2 . PHE A 1 203 ? 40.120 41.856 -8.116 1.00 75.70 ? ? ? ? ? ? 203 PHE A CD2 1 ATOM 1605 C CE1 . PHE A 1 203 ? 39.976 40.153 -5.950 1.00 81.70 ? ? ? ? ? ? 203 PHE A CE1 1 ATOM 1606 C CE2 . PHE A 1 203 ? 39.634 42.316 -6.909 1.00 73.72 ? ? ? ? ? ? 203 PHE A CE2 1 ATOM 1607 C CZ . PHE A 1 203 ? 39.567 41.472 -5.822 1.00 74.74 ? ? ? ? ? ? 203 PHE A CZ 1 ATOM 1608 N N . ALA A 1 204 ? 37.826 39.192 -9.577 1.00 76.45 ? ? ? ? ? ? 204 ALA A N 1 ATOM 1609 C CA . ALA A 1 204 ? 36.450 39.638 -9.541 1.00 76.97 ? ? ? ? ? ? 204 ALA A CA 1 ATOM 1610 C C . ALA A 1 204 ? 36.056 40.192 -8.191 1.00 76.74 ? ? ? ? ? ? 204 ALA A C 1 ATOM 1611 O O . ALA A 1 204 ? 36.526 39.740 -7.152 1.00 77.01 ? ? ? ? ? ? 204 ALA A O 1 ATOM 1612 C CB . ALA A 1 204 ? 35.541 38.491 -9.894 1.00 69.33 ? ? ? ? ? ? 204 ALA A CB 1 ATOM 1613 N N . VAL A 1 205 ? 35.185 41.187 -8.224 1.00 77.91 ? ? ? ? ? ? 205 VAL A N 1 ATOM 1614 C CA . VAL A 1 205 ? 34.682 41.785 -7.007 1.00 75.19 ? ? ? ? ? ? 205 VAL A CA 1 ATOM 1615 C C . VAL A 1 205 ? 33.182 41.896 -7.140 1.00 78.37 ? ? ? ? ? ? 205 VAL A C 1 ATOM 1616 O O . VAL A 1 205 ? 32.664 42.682 -7.927 1.00 70.56 ? ? ? ? ? ? 205 VAL A O 1 ATOM 1617 C CB . VAL A 1 205 ? 35.290 43.144 -6.756 1.00 64.18 ? ? ? ? ? ? 205 VAL A CB 1 ATOM 1618 C CG1 . VAL A 1 205 ? 34.578 43.799 -5.600 1.00 63.74 ? ? ? ? ? ? 205 VAL A CG1 1 ATOM 1619 C CG2 . VAL A 1 205 ? 36.752 42.983 -6.426 1.00 56.80 ? ? ? ? ? ? 205 VAL A CG2 1 ATOM 1620 N N . ILE A 1 206 ? 32.498 41.089 -6.344 1.00 77.14 ? ? ? ? ? ? 206 ILE A N 1 ATOM 1621 C CA . ILE A 1 206 ? 31.062 41.023 -6.382 1.00 79.67 ? ? ? ? ? ? 206 ILE A CA 1 ATOM 1622 C C . ILE A 1 206 ? 30.329 41.862 -5.355 1.00 83.93 ? ? ? ? ? ? 206 ILE A C 1 ATOM 1623 O O . ILE A 1 206 ? 30.467 41.647 -4.151 1.00 88.88 ? ? ? ? ? ? 206 ILE A O 1 ATOM 1624 C CB . ILE A 1 206 ? 30.616 39.585 -6.221 1.00 78.64 ? ? ? ? ? ? 206 ILE A CB 1 ATOM 1625 C CG1 . ILE A 1 206 ? 31.501 38.683 -7.075 1.00 75.01 ? ? ? ? ? ? 206 ILE A CG1 1 ATOM 1626 C CG2 . ILE A 1 206 ? 29.157 39.461 -6.617 1.00 85.09 ? ? ? ? ? ? 206 ILE A CG2 1 ATOM 1627 C CD1 . ILE A 1 206 ? 31.187 37.219 -6.980 1.00 64.61 ? ? ? ? ? ? 206 ILE A CD1 1 ATOM 1628 N N . ASP A 1 207 ? 29.547 42.819 -5.845 1.00 77.42 ? ? ? ? ? ? 207 ASP A N 1 ATOM 1629 C CA . ASP A 1 207 ? 28.756 43.672 -4.981 1.00 66.52 ? ? ? ? ? ? 207 ASP A CA 1 ATOM 1630 C C . ASP A 1 207 ? 27.431 42.949 -4.741 1.00 74.97 ? ? ? ? ? ? 207 ASP A C 1 ATOM 1631 O O . ASP A 1 207 ? 26.792 42.521 -5.698 1.00 80.19 ? ? ? ? ? ? 207 ASP A O 1 ATOM 1632 C CB . ASP A 1 207 ? 28.475 44.983 -5.667 1.00 50.58 ? ? ? ? ? ? 207 ASP A CB 1 ATOM 1633 C CG . ASP A 1 207 ? 27.500 45.798 -4.906 1.00 67.13 ? ? ? ? ? ? 207 ASP A CG 1 ATOM 1634 O OD1 . ASP A 1 207 ? 27.814 46.117 -3.748 1.00 79.21 ? ? ? ? ? ? 207 ASP A OD1 1 ATOM 1635 O OD2 . ASP A 1 207 ? 26.412 46.107 -5.432 1.00 71.00 ? ? ? ? ? ? 207 ASP A OD2 1 ATOM 1636 N N . GLN A 1 208 ? 26.997 42.826 -3.485 1.00 74.48 ? ? ? ? ? ? 208 GLN A N 1 ATOM 1637 C CA . GLN A 1 208 ? 25.751 42.106 -3.161 1.00 69.54 ? ? ? ? ? ? 208 GLN A CA 1 ATOM 1638 C C . GLN A 1 208 ? 25.985 40.623 -3.373 1.00 66.09 ? ? ? ? ? ? 208 GLN A C 1 ATOM 1639 O O . GLN A 1 208 ? 25.127 39.923 -3.875 1.00 63.49 ? ? ? ? ? ? 208 GLN A O 1 ATOM 1640 C CB . GLN A 1 208 ? 24.588 42.575 -4.048 1.00 68.31 ? ? ? ? ? ? 208 GLN A CB 1 ATOM 1641 C CG . GLN A 1 208 ? 24.007 43.915 -3.626 1.00 79.52 ? ? ? ? ? ? 208 GLN A CG 1 ATOM 1642 C CD . GLN A 1 208 ? 22.843 44.364 -4.481 1.00 83.70 ? ? ? ? ? ? 208 GLN A CD 1 ATOM 1643 O OE1 . GLN A 1 208 ? 21.809 43.704 -4.554 1.00 82.92 ? ? ? ? ? ? 208 GLN A OE1 1 ATOM 1644 N NE2 . GLN A 1 208 ? 23.011 45.498 -5.139 1.00 95.46 ? ? ? ? ? ? 208 GLN A NE2 1 ATOM 1645 N N . VAL A 1 209 ? 27.159 40.170 -2.955 1.00 67.88 ? ? ? ? ? ? 209 VAL A N 1 ATOM 1646 C CA . VAL A 1 209 ? 27.592 38.788 -3.091 1.00 67.51 ? ? ? ? ? ? 209 VAL A CA 1 ATOM 1647 C C . VAL A 1 209 ? 26.518 37.754 -2.903 1.00 72.13 ? ? ? ? ? ? 209 VAL A C 1 ATOM 1648 O O . VAL A 1 209 ? 26.495 36.764 -3.629 1.00 78.98 ? ? ? ? ? ? 209 VAL A O 1 ATOM 1649 C CB . VAL A 1 209 ? 28.678 38.425 -2.083 1.00 71.42 ? ? ? ? ? ? 209 VAL A CB 1 ATOM 1650 C CG1 . VAL A 1 209 ? 29.558 37.338 -2.651 1.00 57.85 ? ? ? ? ? ? 209 VAL A CG1 1 ATOM 1651 C CG2 . VAL A 1 209 ? 29.466 39.650 -1.695 1.00 67.53 ? ? ? ? ? ? 209 VAL A CG2 1 ATOM 1652 N N . ASP A 1 210 ? 25.664 37.949 -1.903 1.00 68.02 ? ? ? ? ? ? 210 ASP A N 1 ATOM 1653 C CA . ASP A 1 210 ? 24.597 36.995 -1.651 1.00 67.07 ? ? ? ? ? ? 210 ASP A CA 1 ATOM 1654 C C . ASP A 1 210 ? 23.717 36.852 -2.883 1.00 65.96 ? ? ? ? ? ? 210 ASP A C 1 ATOM 1655 O O . ASP A 1 210 ? 23.565 35.764 -3.419 1.00 58.31 ? ? ? ? ? ? 210 ASP A O 1 ATOM 1656 C CB . ASP A 1 210 ? 23.754 37.418 -0.442 1.00 73.20 ? ? ? ? ? ? 210 ASP A CB 1 ATOM 1657 C CG . ASP A 1 210 ? 23.333 38.876 -0.485 1.00 74.92 ? ? ? ? ? ? 210 ASP A CG 1 ATOM 1658 O OD1 . ASP A 1 210 ? 22.857 39.349 -1.539 1.00 70.78 ? ? ? ? ? ? 210 ASP A OD1 1 ATOM 1659 O OD2 . ASP A 1 210 ? 23.469 39.548 0.560 1.00 69.98 ? ? ? ? ? ? 210 ASP A OD2 1 ATOM 1660 N N . SER A 1 211 ? 23.151 37.955 -3.344 1.00 61.81 ? ? ? ? ? ? 211 SER A N 1 ATOM 1661 C CA . SER A 1 211 ? 22.305 37.898 -4.517 1.00 74.47 ? ? ? ? ? ? 211 SER A CA 1 ATOM 1662 C C . SER A 1 211 ? 22.952 37.141 -5.671 1.00 74.62 ? ? ? ? ? ? 211 SER A C 1 ATOM 1663 O O . SER A 1 211 ? 22.434 36.133 -6.142 1.00 75.70 ? ? ? ? ? ? 211 SER A O 1 ATOM 1664 C CB . SER A 1 211 ? 21.933 39.306 -4.992 1.00 77.09 ? ? ? ? ? ? 211 SER A CB 1 ATOM 1665 O OG . SER A 1 211 ? 21.183 39.980 -4.016 1.00 80.03 ? ? ? ? ? ? 211 SER A OG 1 ATOM 1666 N N . ILE A 1 212 ? 24.094 37.624 -6.121 1.00 74.23 ? ? ? ? ? ? 212 ILE A N 1 ATOM 1667 C CA . ILE A 1 212 ? 24.761 37.012 -7.243 1.00 75.31 ? ? ? ? ? ? 212 ILE A CA 1 ATOM 1668 C C . ILE A 1 212 ? 25.286 35.622 -7.025 1.00 81.77 ? ? ? ? ? ? 212 ILE A C 1 ATOM 1669 O O . ILE A 1 212 ? 24.900 34.710 -7.753 1.00 98.44 ? ? ? ? ? ? 212 ILE A O 1 ATOM 1670 C CB . ILE A 1 212 ? 25.873 37.901 -7.712 1.00 78.35 ? ? ? ? ? ? 212 ILE A CB 1 ATOM 1671 C CG1 . ILE A 1 212 ? 25.262 39.262 -8.034 1.00 76.01 ? ? ? ? ? ? 212 ILE A CG1 1 ATOM 1672 C CG2 . ILE A 1 212 ? 26.575 37.282 -8.912 1.00 77.32 ? ? ? ? ? ? 212 ILE A CG2 1 ATOM 1673 C CD1 . ILE A 1 212 ? 26.252 40.343 -8.169 1.00 81.08 ? ? ? ? ? ? 212 ILE A CD1 1 ATOM 1674 N N . LEU A 1 213 ? 26.155 35.441 -6.037 1.00 77.58 ? ? ? ? ? ? 213 LEU A N 1 ATOM 1675 C CA . LEU A 1 213 ? 26.725 34.122 -5.768 1.00 75.63 ? ? ? ? ? ? 213 LEU A CA 1 ATOM 1676 C C . LEU A 1 213 ? 25.803 33.022 -5.242 1.00 78.96 ? ? ? ? ? ? 213 LEU A C 1 ATOM 1677 O O . LEU A 1 213 ? 26.035 31.851 -5.520 1.00 77.41 ? ? ? ? ? ? 213 LEU A O 1 ATOM 1678 C CB . LEU A 1 213 ? 27.897 34.264 -4.817 1.00 66.95 ? ? ? ? ? ? 213 LEU A CB 1 ATOM 1679 C CG . LEU A 1 213 ? 29.151 34.685 -5.537 1.00 67.25 ? ? ? ? ? ? 213 LEU A CG 1 ATOM 1680 C CD1 . LEU A 1 213 ? 30.309 34.502 -4.589 1.00 67.26 ? ? ? ? ? ? 213 LEU A CD1 1 ATOM 1681 C CD2 . LEU A 1 213 ? 29.338 33.840 -6.783 1.00 53.42 ? ? ? ? ? ? 213 LEU A CD2 1 ATOM 1682 N N . ILE A 1 214 ? 24.777 33.400 -4.478 1.00 82.82 ? ? ? ? ? ? 214 ILE A N 1 ATOM 1683 C CA . ILE A 1 214 ? 23.821 32.450 -3.896 1.00 80.27 ? ? ? ? ? ? 214 ILE A CA 1 ATOM 1684 C C . ILE A 1 214 ? 22.470 32.445 -4.609 1.00 84.46 ? ? ? ? ? ? 214 ILE A C 1 ATOM 1685 O O . ILE A 1 214 ? 22.212 31.596 -5.463 1.00 86.86 ? ? ? ? ? ? 214 ILE A O 1 ATOM 1686 C CB . ILE A 1 214 ? 23.554 32.748 -2.390 1.00 76.26 ? ? ? ? ? ? 214 ILE A CB 1 ATOM 1687 C CG1 . ILE A 1 214 ? 24.807 32.485 -1.561 1.00 75.91 ? ? ? ? ? ? 214 ILE A CG1 1 ATOM 1688 C CG2 . ILE A 1 214 ? 22.435 31.877 -1.863 1.00 71.42 ? ? ? ? ? ? 214 ILE A CG2 1 ATOM 1689 C CD1 . ILE A 1 214 ? 25.878 33.535 -1.721 1.00 76.05 ? ? ? ? ? ? 214 ILE A CD1 1 ATOM 1690 N N . ASP A 1 215 ? 21.605 33.387 -4.245 1.00 82.44 ? ? ? ? ? ? 215 ASP A N 1 ATOM 1691 C CA . ASP A 1 215 ? 20.279 33.474 -4.846 1.00 82.89 ? ? ? ? ? ? 215 ASP A CA 1 ATOM 1692 C C . ASP A 1 215 ? 20.339 33.264 -6.345 1.00 84.09 ? ? ? ? ? ? 215 ASP A C 1 ATOM 1693 O O . ASP A 1 215 ? 20.006 32.194 -6.841 1.00 90.00 ? ? ? ? ? ? 215 ASP A O 1 ATOM 1694 C CB . ASP A 1 215 ? 19.635 34.825 -4.531 1.00 86.51 ? ? ? ? ? ? 215 ASP A CB 1 ATOM 1695 C CG . ASP A 1 215 ? 19.245 34.964 -3.054 1.00 96.32 ? ? ? ? ? ? 215 ASP A CG 1 ATOM 1696 O OD1 . ASP A 1 215 ? 19.926 34.379 -2.173 1.00 103.90 ? ? ? ? ? ? 215 ASP A OD1 1 ATOM 1697 O OD2 . ASP A 1 215 ? 18.265 35.686 -2.773 1.00 82.15 ? ? ? ? ? ? 215 ASP A OD2 1 ATOM 1698 N N . GLU A 1 216 ? 20.787 34.268 -7.076 1.00 84.66 ? ? ? ? ? ? 216 GLU A N 1 ATOM 1699 C CA . GLU A 1 216 ? 20.852 34.140 -8.523 1.00 79.11 ? ? ? ? ? ? 216 GLU A CA 1 ATOM 1700 C C . GLU A 1 216 ? 21.620 32.953 -9.050 1.00 72.91 ? ? ? ? ? ? 216 GLU A C 1 ATOM 1701 O O . GLU A 1 216 ? 21.649 32.724 -10.249 1.00 74.37 ? ? ? ? ? ? 216 GLU A O 1 ATOM 1702 C CB . GLU A 1 216 ? 21.403 35.420 -9.092 1.00 79.94 ? ? ? ? ? ? 216 GLU A CB 1 ATOM 1703 C CG . GLU A 1 216 ? 20.467 36.530 -8.761 1.00 92.20 ? ? ? ? ? ? 216 GLU A CG 1 ATOM 1704 C CD . GLU A 1 216 ? 20.890 37.823 -9.350 1.00 95.52 ? ? ? ? ? ? 216 GLU A CD 1 ATOM 1705 O OE1 . GLU A 1 216 ? 21.216 37.835 -10.563 1.00 98.45 ? ? ? ? ? ? 216 GLU A OE1 1 ATOM 1706 O OE2 . GLU A 1 216 ? 20.876 38.826 -8.600 1.00 94.65 ? ? ? ? ? ? 216 GLU A OE2 1 ATOM 1707 N N . ALA A 1 217 ? 22.216 32.181 -8.151 1.00 75.99 ? ? ? ? ? ? 217 ALA A N 1 ATOM 1708 C CA . ALA A 1 217 ? 22.986 31.013 -8.554 1.00 81.08 ? ? ? ? ? ? 217 ALA A CA 1 ATOM 1709 C C . ALA A 1 217 ? 22.311 29.673 -8.232 1.00 84.98 ? ? ? ? ? ? 217 ALA A C 1 ATOM 1710 O O . ALA A 1 217 ? 22.992 28.648 -8.153 1.00 82.05 ? ? ? ? ? ? 217 ALA A O 1 ATOM 1711 C CB . ALA A 1 217 ? 24.360 31.071 -7.925 1.00 71.55 ? ? ? ? ? ? 217 ALA A CB 1 ATOM 1712 N N . ARG A 1 218 ? 20.985 29.685 -8.046 1.00 87.37 ? ? ? ? ? ? 218 ARG A N 1 ATOM 1713 C CA . ARG A 1 218 ? 20.218 28.465 -7.747 1.00 94.84 ? ? ? ? ? ? 218 ARG A CA 1 ATOM 1714 C C . ARG A 1 218 ? 19.993 27.666 -9.040 1.00 97.15 ? ? ? ? ? ? 218 ARG A C 1 ATOM 1715 O O . ARG A 1 218 ? 19.836 26.439 -9.007 1.00 92.40 ? ? ? ? ? ? 218 ARG A O 1 ATOM 1716 C CB . ARG A 1 218 ? 18.849 28.801 -7.136 1.00 98.31 ? ? ? ? ? ? 218 ARG A CB 1 ATOM 1717 C CG . ARG A 1 218 ? 18.862 29.664 -5.875 1.00 104.53 ? ? ? ? ? ? 218 ARG A CG 1 ATOM 1718 C CD . ARG A 1 218 ? 17.452 29.813 -5.281 1.00 104.89 ? ? ? ? ? ? 218 ARG A CD 1 ATOM 1719 N NE . ARG A 1 218 ? 16.457 30.244 -6.270 1.00 115.19 ? ? ? ? ? ? 218 ARG A NE 1 ATOM 1720 C CZ . ARG A 1 218 ? 16.030 31.499 -6.438 1.00 123.16 ? ? ? ? ? ? 218 ARG A CZ 1 ATOM 1721 N NH1 . ARG A 1 218 ? 16.500 32.485 -5.678 1.00 123.27 ? ? ? ? ? ? 218 ARG A NH1 1 ATOM 1722 N NH2 . ARG A 1 218 ? 15.131 31.773 -7.380 1.00 123.22 ? ? ? ? ? ? 218 ARG A NH2 1 ATOM 1723 N N . THR A 1 219 ? 19.954 28.381 -10.168 1.00 99.47 ? ? ? ? ? ? 219 THR A N 1 ATOM 1724 C CA . THR A 1 219 ? 19.773 27.786 -11.496 1.00 94.81 ? ? ? ? ? ? 219 THR A CA 1 ATOM 1725 C C . THR A 1 219 ? 20.963 28.108 -12.385 1.00 88.38 ? ? ? ? ? ? 219 THR A C 1 ATOM 1726 O O . THR A 1 219 ? 21.579 29.162 -12.251 1.00 82.63 ? ? ? ? ? ? 219 THR A O 1 ATOM 1727 C CB . THR A 1 219 ? 18.529 28.326 -12.217 1.00 98.72 ? ? ? ? ? ? 219 THR A CB 1 ATOM 1728 O OG1 . THR A 1 219 ? 18.511 29.756 -12.130 1.00 99.10 ? ? ? ? ? ? 219 THR A OG1 1 ATOM 1729 C CG2 . THR A 1 219 ? 17.261 27.746 -11.623 1.00 101.55 ? ? ? ? ? ? 219 THR A CG2 1 ATOM 1730 N N . PRO A 1 220 ? 21.284 27.208 -13.321 1.00 84.33 ? ? ? ? ? ? 220 PRO A N 1 ATOM 1731 C CA . PRO A 1 220 ? 22.403 27.356 -14.257 1.00 87.20 ? ? ? ? ? ? 220 PRO A CA 1 ATOM 1732 C C . PRO A 1 220 ? 22.191 28.321 -15.441 1.00 90.96 ? ? ? ? ? ? 220 PRO A C 1 ATOM 1733 O O . PRO A 1 220 ? 21.063 28.700 -15.755 1.00 84.46 ? ? ? ? ? ? 220 PRO A O 1 ATOM 1734 C CB . PRO A 1 220 ? 22.648 25.917 -14.704 1.00 83.29 ? ? ? ? ? ? 220 PRO A CB 1 ATOM 1735 C CG . PRO A 1 220 ? 21.271 25.335 -14.700 1.00 81.12 ? ? ? ? ? ? 220 PRO A CG 1 ATOM 1736 C CD . PRO A 1 220 ? 20.666 25.875 -13.437 1.00 81.96 ? ? ? ? ? ? 220 PRO A CD 1 ATOM 1737 N N . LEU A 1 221 ? 23.282 28.729 -16.089 1.00 94.89 ? ? ? ? ? ? 221 LEU A N 1 ATOM 1738 C CA . LEU A 1 221 ? 23.187 29.638 -17.235 1.00 99.25 ? ? ? ? ? ? 221 LEU A CA 1 ATOM 1739 C C . LEU A 1 221 ? 23.317 28.787 -18.495 1.00 102.88 ? ? ? ? ? ? 221 LEU A C 1 ATOM 1740 O O . LEU A 1 221 ? 24.107 27.842 -18.532 1.00 107.02 ? ? ? ? ? ? 221 LEU A O 1 ATOM 1741 C CB . LEU A 1 221 ? 24.311 30.684 -17.187 1.00 101.72 ? ? ? ? ? ? 221 LEU A CB 1 ATOM 1742 C CG . LEU A 1 221 ? 23.981 32.182 -17.358 1.00 97.87 ? ? ? ? ? ? 221 LEU A CG 1 ATOM 1743 C CD1 . LEU A 1 221 ? 23.300 32.704 -16.105 1.00 96.24 ? ? ? ? ? ? 221 LEU A CD1 1 ATOM 1744 C CD2 . LEU A 1 221 ? 25.251 32.977 -17.613 1.00 87.99 ? ? ? ? ? ? 221 LEU A CD2 1 ATOM 1745 N N . ILE A 1 222 ? 22.564 29.113 -19.538 1.00 99.73 ? ? ? ? ? ? 222 ILE A N 1 ATOM 1746 C CA . ILE A 1 222 ? 22.651 28.289 -20.732 1.00 101.55 ? ? ? ? ? ? 222 ILE A CA 1 ATOM 1747 C C . ILE A 1 222 ? 22.161 28.934 -22.023 1.00 101.12 ? ? ? ? ? ? 222 ILE A C 1 ATOM 1748 O O . ILE A 1 222 ? 21.191 29.693 -22.033 1.00 90.48 ? ? ? ? ? ? 222 ILE A O 1 ATOM 1749 C CB . ILE A 1 222 ? 21.897 26.964 -20.494 1.00 101.70 ? ? ? ? ? ? 222 ILE A CB 1 ATOM 1750 C CG1 . ILE A 1 222 ? 21.858 26.132 -21.765 1.00 113.88 ? ? ? ? ? ? 222 ILE A CG1 1 ATOM 1751 C CG2 . ILE A 1 222 ? 20.470 27.254 -20.047 1.00 97.91 ? ? ? ? ? ? 222 ILE A CG2 1 ATOM 1752 C CD1 . ILE A 1 222 ? 20.682 26.468 -22.681 1.00 126.83 ? ? ? ? ? ? 222 ILE A CD1 1 ATOM 1753 N N . ILE A 1 223 ? 22.848 28.601 -23.115 1.00 101.28 ? ? ? ? ? ? 223 ILE A N 1 ATOM 1754 C CA . ILE A 1 223 ? 22.545 29.109 -24.458 1.00 101.95 ? ? ? ? ? ? 223 ILE A CA 1 ATOM 1755 C C . ILE A 1 223 ? 22.076 27.960 -25.346 1.00 107.77 ? ? ? ? ? ? 223 ILE A C 1 ATOM 1756 O O . ILE A 1 223 ? 22.634 26.867 -25.288 1.00 113.26 ? ? ? ? ? ? 223 ILE A O 1 ATOM 1757 C CB . ILE A 1 223 ? 23.792 29.699 -25.124 1.00 97.74 ? ? ? ? ? ? 223 ILE A CB 1 ATOM 1758 C CG1 . ILE A 1 223 ? 24.511 30.627 -24.142 1.00 99.06 ? ? ? ? ? ? 223 ILE A CG1 1 ATOM 1759 C CG2 . ILE A 1 223 ? 23.395 30.417 -26.403 1.00 86.28 ? ? ? ? ? ? 223 ILE A CG2 1 ATOM 1760 C CD1 . ILE A 1 223 ? 25.852 31.096 -24.625 1.00 88.91 ? ? ? ? ? ? 223 ILE A CD1 1 ATOM 1761 N N . SER A 1 224 ? 21.082 28.206 -26.192 1.00 110.13 ? ? ? ? ? ? 224 SER A N 1 ATOM 1762 C CA . SER A 1 224 ? 20.575 27.150 -27.061 1.00 114.35 ? ? ? ? ? ? 224 SER A CA 1 ATOM 1763 C C . SER A 1 224 ? 19.817 27.680 -28.274 1.00 121.30 ? ? ? ? ? ? 224 SER A C 1 ATOM 1764 O O . SER A 1 224 ? 19.285 28.789 -28.250 1.00 125.11 ? ? ? ? ? ? 224 SER A O 1 ATOM 1765 C CB . SER A 1 224 ? 19.657 26.241 -26.259 1.00 112.35 ? ? ? ? ? ? 224 SER A CB 1 ATOM 1766 O OG . SER A 1 224 ? 18.627 27.012 -25.670 1.00 109.84 ? ? ? ? ? ? 224 SER A OG 1 ATOM 1767 N N . GLY A 1 225 ? 19.763 26.878 -29.332 1.00 125.97 ? ? ? ? ? ? 225 GLY A N 1 ATOM 1768 C CA . GLY A 1 225 ? 19.055 27.285 -30.534 1.00 134.87 ? ? ? ? ? ? 225 GLY A CA 1 ATOM 1769 C C . GLY A 1 225 ? 18.269 26.136 -31.139 1.00 139.23 ? ? ? ? ? ? 225 GLY A C 1 ATOM 1770 O O . GLY A 1 225 ? 18.838 25.074 -31.406 1.00 137.32 ? ? ? ? ? ? 225 GLY A O 1 ATOM 1771 N N . GLN A 1 226 ? 16.968 26.337 -31.358 1.00 146.15 ? ? ? ? ? ? 226 GLN A N 1 ATOM 1772 C CA . GLN A 1 226 ? 16.114 25.289 -31.929 1.00 149.55 ? ? ? ? ? ? 226 GLN A CA 1 ATOM 1773 C C . GLN A 1 226 ? 16.758 24.629 -33.149 1.00 153.40 ? ? ? ? ? ? 226 GLN A C 1 ATOM 1774 O O . GLN A 1 226 ? 17.625 25.220 -33.806 1.00 152.14 ? ? ? ? ? ? 226 GLN A O 1 ATOM 1775 C CB . GLN A 1 226 ? 14.724 25.847 -32.305 1.00 144.46 ? ? ? ? ? ? 226 GLN A CB 1 ATOM 1776 C CG . GLN A 1 226 ? 13.842 26.207 -31.099 1.00 145.55 ? ? ? ? ? ? 226 GLN A CG 1 ATOM 1777 C CD . GLN A 1 226 ? 12.347 26.313 -31.430 1.00 146.64 ? ? ? ? ? ? 226 GLN A CD 1 ATOM 1778 O OE1 . GLN A 1 226 ? 11.948 27.070 -32.320 1.00 148.94 ? ? ? ? ? ? 226 GLN A OE1 1 ATOM 1779 N NE2 . GLN A 1 226 ? 11.514 25.555 -30.701 1.00 137.18 ? ? ? ? ? ? 226 GLN A NE2 1 ATOM 1780 N N . ALA A 1 227 ? 16.347 23.394 -33.429 1.00 157.15 ? ? ? ? ? ? 227 ALA A N 1 ATOM 1781 C CA . ALA A 1 227 ? 16.875 22.649 -34.568 1.00 159.38 ? ? ? ? ? ? 227 ALA A CA 1 ATOM 1782 C C . ALA A 1 227 ? 16.035 22.954 -35.803 1.00 161.49 ? ? ? ? ? ? 227 ALA A C 1 ATOM 1783 O O . ALA A 1 227 ? 14.810 23.118 -35.701 1.00 157.94 ? ? ? ? ? ? 227 ALA A O 1 ATOM 1784 C CB . ALA A 1 227 ? 16.866 21.145 -34.276 1.00 155.58 ? ? ? ? ? ? 227 ALA A CB 1 ATOM 1785 N N . ALA A 1 228 ? 16.706 23.044 -36.956 1.00 164.21 ? ? ? ? ? ? 228 ALA A N 1 ATOM 1786 C CA . ALA A 1 228 ? 16.070 23.340 -38.246 1.00 163.32 ? ? ? ? ? ? 228 ALA A CA 1 ATOM 1787 C C . ALA A 1 228 ? 14.803 22.505 -38.447 1.00 162.23 ? ? ? ? ? ? 228 ALA A C 1 ATOM 1788 O O . ALA A 1 228 ? 14.660 21.427 -37.868 1.00 164.09 ? ? ? ? ? ? 228 ALA A O 1 ATOM 1789 C CB . ALA A 1 228 ? 17.068 23.085 -39.391 1.00 153.61 ? ? ? ? ? ? 228 ALA A CB 1 ATOM 1790 N N . LYS A 1 229 ? 13.875 23.006 -39.257 1.00 159.81 ? ? ? ? ? ? 229 LYS A N 1 ATOM 1791 C CA . LYS A 1 229 ? 12.634 22.279 -39.505 1.00 159.71 ? ? ? ? ? ? 229 LYS A CA 1 ATOM 1792 C C . LYS A 1 229 ? 12.963 21.105 -40.443 1.00 160.16 ? ? ? ? ? ? 229 LYS A C 1 ATOM 1793 O O . LYS A 1 229 ? 12.066 20.460 -41.004 1.00 159.43 ? ? ? ? ? ? 229 LYS A O 1 ATOM 1794 C CB . LYS A 1 229 ? 11.588 23.208 -40.152 1.00 159.07 ? ? ? ? ? ? 229 LYS A CB 1 ATOM 1795 C CG . LYS A 1 229 ? 11.805 24.723 -39.921 1.00 152.08 ? ? ? ? ? ? 229 LYS A CG 1 ATOM 1796 C CD . LYS A 1 229 ? 11.486 25.185 -38.497 1.00 142.94 ? ? ? ? ? ? 229 LYS A CD 1 ATOM 1797 C CE . LYS A 1 229 ? 9.991 25.203 -38.210 1.00 133.10 ? ? ? ? ? ? 229 LYS A CE 1 ATOM 1798 N NZ . LYS A 1 229 ? 9.747 25.635 -36.807 1.00 118.30 ? ? ? ? ? ? 229 LYS A NZ 1 ATOM 1799 N N . SER A 1 230 ? 14.264 20.836 -40.584 1.00 159.79 ? ? ? ? ? ? 230 SER A N 1 ATOM 1800 C CA . SER A 1 230 ? 14.788 19.784 -41.465 1.00 157.20 ? ? ? ? ? ? 230 SER A CA 1 ATOM 1801 C C . SER A 1 230 ? 14.491 18.318 -41.118 1.00 153.06 ? ? ? ? ? ? 230 SER A C 1 ATOM 1802 O O . SER A 1 230 ? 15.373 17.457 -41.180 1.00 147.89 ? ? ? ? ? ? 230 SER A O 1 ATOM 1803 C CB . SER A 1 230 ? 16.311 19.981 -41.675 1.00 158.55 ? ? ? ? ? ? 230 SER A CB 1 ATOM 1804 O OG . SER A 1 230 ? 17.050 19.985 -40.464 1.00 163.28 ? ? ? ? ? ? 230 SER A OG 1 ATOM 1805 N N . THR A 1 231 ? 13.241 18.037 -40.763 1.00 152.41 ? ? ? ? ? ? 231 THR A N 1 ATOM 1806 C CA . THR A 1 231 ? 12.830 16.667 -40.458 1.00 154.67 ? ? ? ? ? ? 231 THR A CA 1 ATOM 1807 C C . THR A 1 231 ? 12.513 16.047 -41.825 1.00 157.59 ? ? ? ? ? ? 231 THR A C 1 ATOM 1808 O O . THR A 1 231 ? 11.811 15.028 -41.925 1.00 157.04 ? ? ? ? ? ? 231 THR A O 1 ATOM 1809 C CB . THR A 1 231 ? 11.550 16.621 -39.583 1.00 155.13 ? ? ? ? ? ? 231 THR A CB 1 ATOM 1810 O OG1 . THR A 1 231 ? 11.574 17.696 -38.637 1.00 154.86 ? ? ? ? ? ? 231 THR A OG1 1 ATOM 1811 C CG2 . THR A 1 231 ? 11.471 15.291 -38.827 1.00 151.76 ? ? ? ? ? ? 231 THR A CG2 1 ATOM 1812 N N . LYS A 1 232 ? 13.028 16.700 -42.872 1.00 158.14 ? ? ? ? ? ? 232 LYS A N 1 ATOM 1813 C CA . LYS A 1 232 ? 12.841 16.273 -44.261 1.00 155.91 ? ? ? ? ? ? 232 LYS A CA 1 ATOM 1814 C C . LYS A 1 232 ? 14.022 15.415 -44.752 1.00 156.03 ? ? ? ? ? ? 232 LYS A C 1 ATOM 1815 O O . LYS A 1 232 ? 13.813 14.361 -45.357 1.00 158.61 ? ? ? ? ? ? 232 LYS A O 1 ATOM 1816 C CB . LYS A 1 232 ? 12.662 17.497 -45.188 1.00 148.34 ? ? ? ? ? ? 232 LYS A CB 1 ATOM 1817 C CG . LYS A 1 232 ? 11.526 18.457 -44.793 1.00 139.29 ? ? ? ? ? ? 232 LYS A CG 1 ATOM 1818 C CD . LYS A 1 232 ? 11.268 19.526 -45.854 1.00 128.21 ? ? ? ? ? ? 232 LYS A CD 1 ATOM 1819 C CE . LYS A 1 232 ? 10.745 18.913 -47.141 1.00 124.83 ? ? ? ? ? ? 232 LYS A CE 1 ATOM 1820 N NZ . LYS A 1 232 ? 10.509 19.940 -48.187 1.00 119.83 ? ? ? ? ? ? 232 LYS A NZ 1 ATOM 1821 N N . LEU A 1 233 ? 15.254 15.848 -44.481 1.00 152.73 ? ? ? ? ? ? 233 LEU A N 1 ATOM 1822 C CA . LEU A 1 233 ? 16.427 15.097 -44.933 1.00 147.69 ? ? ? ? ? ? 233 LEU A CA 1 ATOM 1823 C C . LEU A 1 233 ? 16.835 13.893 -44.079 1.00 142.97 ? ? ? ? ? ? 233 LEU A C 1 ATOM 1824 O O . LEU A 1 233 ? 17.575 13.024 -44.547 1.00 143.75 ? ? ? ? ? ? 233 LEU A O 1 ATOM 1825 C CB . LEU A 1 233 ? 17.629 16.035 -45.134 1.00 147.60 ? ? ? ? ? ? 233 LEU A CB 1 ATOM 1826 C CG . LEU A 1 233 ? 17.818 17.234 -44.206 1.00 153.08 ? ? ? ? ? ? 233 LEU A CG 1 ATOM 1827 C CD1 . LEU A 1 233 ? 16.843 18.357 -44.570 1.00 151.21 ? ? ? ? ? ? 233 LEU A CD1 1 ATOM 1828 C CD2 . LEU A 1 233 ? 17.633 16.773 -42.769 1.00 154.32 ? ? ? ? ? ? 233 LEU A CD2 1 ATOM 1829 N N . TYR A 1 234 ? 16.365 13.820 -42.838 1.00 137.01 ? ? ? ? ? ? 234 TYR A N 1 ATOM 1830 C CA . TYR A 1 234 ? 16.710 12.669 -42.014 1.00 128.95 ? ? ? ? ? ? 234 TYR A CA 1 ATOM 1831 C C . TYR A 1 234 ? 16.101 11.414 -42.624 1.00 124.53 ? ? ? ? ? ? 234 TYR A C 1 ATOM 1832 O O . TYR A 1 234 ? 16.800 10.417 -42.820 1.00 122.86 ? ? ? ? ? ? 234 TYR A O 1 ATOM 1833 C CB . TYR A 1 234 ? 16.202 12.840 -40.584 1.00 127.08 ? ? ? ? ? ? 234 TYR A CB 1 ATOM 1834 C CG . TYR A 1 234 ? 17.290 13.192 -39.603 1.00 119.62 ? ? ? ? ? ? 234 TYR A CG 1 ATOM 1835 C CD1 . TYR A 1 234 ? 17.352 14.456 -39.025 1.00 120.90 ? ? ? ? ? ? 234 TYR A CD1 1 ATOM 1836 C CD2 . TYR A 1 234 ? 18.271 12.266 -39.269 1.00 117.71 ? ? ? ? ? ? 234 TYR A CD2 1 ATOM 1837 C CE1 . TYR A 1 234 ? 18.363 14.791 -38.137 1.00 118.36 ? ? ? ? ? ? 234 TYR A CE1 1 ATOM 1838 C CE2 . TYR A 1 234 ? 19.288 12.588 -38.383 1.00 123.50 ? ? ? ? ? ? 234 TYR A CE2 1 ATOM 1839 C CZ . TYR A 1 234 ? 19.328 13.852 -37.821 1.00 124.93 ? ? ? ? ? ? 234 TYR A CZ 1 ATOM 1840 O OH . TYR A 1 234 ? 20.331 14.177 -36.940 1.00 130.11 ? ? ? ? ? ? 234 TYR A OH 1 ATOM 1841 N N . VAL A 1 235 ? 14.802 11.473 -42.931 1.00 125.18 ? ? ? ? ? ? 235 VAL A N 1 ATOM 1842 C CA . VAL A 1 235 ? 14.074 10.342 -43.528 1.00 129.38 ? ? ? ? ? ? 235 VAL A CA 1 ATOM 1843 C C . VAL A 1 235 ? 14.673 10.007 -44.897 1.00 133.37 ? ? ? ? ? ? 235 VAL A C 1 ATOM 1844 O O . VAL A 1 235 ? 14.743 8.836 -45.290 1.00 131.66 ? ? ? ? ? ? 235 VAL A O 1 ATOM 1845 C CB . VAL A 1 235 ? 12.523 10.642 -43.669 1.00 127.65 ? ? ? ? ? ? 235 VAL A CB 1 ATOM 1846 C CG1 . VAL A 1 235 ? 12.255 11.730 -44.701 1.00 115.64 ? ? ? ? ? ? 235 VAL A CG1 1 ATOM 1847 C CG2 . VAL A 1 235 ? 11.771 9.369 -44.036 1.00 116.20 ? ? ? ? ? ? 235 VAL A CG2 1 ATOM 1848 N N . GLN A 1 236 ? 15.112 11.046 -45.610 1.00 134.35 ? ? ? ? ? ? 236 GLN A N 1 ATOM 1849 C CA . GLN A 1 236 ? 15.741 10.906 -46.925 1.00 130.95 ? ? ? ? ? ? 236 GLN A CA 1 ATOM 1850 C C . GLN A 1 236 ? 16.945 10.004 -46.767 1.00 128.28 ? ? ? ? ? ? 236 GLN A C 1 ATOM 1851 O O . GLN A 1 236 ? 17.229 9.164 -47.614 1.00 128.52 ? ? ? ? ? ? 236 GLN A O 1 ATOM 1852 C CB . GLN A 1 236 ? 16.190 12.275 -47.440 1.00 128.41 ? ? ? ? ? ? 236 GLN A CB 1 ATOM 1853 C CG . GLN A 1 236 ? 15.104 13.046 -48.168 1.00 133.55 ? ? ? ? ? ? 236 GLN A CG 1 ATOM 1854 C CD . GLN A 1 236 ? 15.304 14.555 -48.132 1.00 136.14 ? ? ? ? ? ? 236 GLN A CD 1 ATOM 1855 O OE1 . GLN A 1 236 ? 16.418 15.054 -48.288 1.00 127.43 ? ? ? ? ? ? 236 GLN A OE1 1 ATOM 1856 N NE2 . GLN A 1 236 ? 14.214 15.288 -47.926 1.00 139.59 ? ? ? ? ? ? 236 GLN A NE2 1 ATOM 1857 N N . ALA A 1 237 ? 17.659 10.196 -45.668 1.00 125.64 ? ? ? ? ? ? 237 ALA A N 1 ATOM 1858 C CA . ALA A 1 237 ? 18.813 9.377 -45.398 1.00 128.15 ? ? ? ? ? ? 237 ALA A CA 1 ATOM 1859 C C . ALA A 1 237 ? 18.300 7.953 -45.237 1.00 130.22 ? ? ? ? ? ? 237 ALA A C 1 ATOM 1860 O O . ALA A 1 237 ? 18.808 7.019 -45.863 1.00 128.37 ? ? ? ? ? ? 237 ALA A O 1 ATOM 1861 C CB . ALA A 1 237 ? 19.501 9.846 -44.129 1.00 128.30 ? ? ? ? ? ? 237 ALA A CB 1 ATOM 1862 N N . ASN A 1 238 ? 17.275 7.792 -44.406 1.00 129.67 ? ? ? ? ? ? 238 ASN A N 1 ATOM 1863 C CA . ASN A 1 238 ? 16.709 6.471 -44.172 1.00 131.94 ? ? ? ? ? ? 238 ASN A CA 1 ATOM 1864 C C . ASN A 1 238 ? 16.178 5.863 -45.463 1.00 136.33 ? ? ? ? ? ? 238 ASN A C 1 ATOM 1865 O O . ASN A 1 238 ? 16.374 4.672 -45.716 1.00 145.19 ? ? ? ? ? ? 238 ASN A O 1 ATOM 1866 C CB . ASN A 1 238 ? 15.571 6.534 -43.155 1.00 128.93 ? ? ? ? ? ? 238 ASN A CB 1 ATOM 1867 C CG . ASN A 1 238 ? 14.943 5.170 -42.904 1.00 127.74 ? ? ? ? ? ? 238 ASN A CG 1 ATOM 1868 O OD1 . ASN A 1 238 ? 15.533 4.313 -42.241 1.00 114.85 ? ? ? ? ? ? 238 ASN A OD1 1 ATOM 1869 N ND2 . ASN A 1 238 ? 13.751 4.955 -43.454 1.00 121.68 ? ? ? ? ? ? 238 ASN A ND2 1 ATOM 1870 N N . ALA A 1 239 ? 15.504 6.677 -46.274 1.00 131.66 ? ? ? ? ? ? 239 ALA A N 1 ATOM 1871 C CA . ALA A 1 239 ? 14.939 6.200 -47.532 1.00 127.04 ? ? ? ? ? ? 239 ALA A CA 1 ATOM 1872 C C . ALA A 1 239 ? 16.031 5.821 -48.523 1.00 126.54 ? ? ? ? ? ? 239 ALA A C 1 ATOM 1873 O O . ALA A 1 239 ? 15.909 4.837 -49.257 1.00 122.42 ? ? ? ? ? ? 239 ALA A O 1 ATOM 1874 C CB . ALA A 1 239 ? 14.037 7.265 -48.128 1.00 122.99 ? ? ? ? ? ? 239 ALA A CB 1 ATOM 1875 N N . PHE A 1 240 ? 17.102 6.607 -48.529 1.00 125.19 ? ? ? ? ? ? 240 PHE A N 1 ATOM 1876 C CA . PHE A 1 240 ? 18.230 6.378 -49.422 1.00 124.89 ? ? ? ? ? ? 240 PHE A CA 1 ATOM 1877 C C . PHE A 1 240 ? 18.936 5.067 -49.129 1.00 127.90 ? ? ? ? ? ? 240 PHE A C 1 ATOM 1878 O O . PHE A 1 240 ? 19.089 4.206 -50.001 1.00 125.38 ? ? ? ? ? ? 240 PHE A O 1 ATOM 1879 C CB . PHE A 1 240 ? 19.237 7.507 -49.271 1.00 118.99 ? ? ? ? ? ? 240 PHE A CB 1 ATOM 1880 C CG . PHE A 1 240 ? 20.571 7.206 -49.872 1.00 116.20 ? ? ? ? ? ? 240 PHE A CG 1 ATOM 1881 C CD1 . PHE A 1 240 ? 20.704 7.022 -51.239 1.00 116.39 ? ? ? ? ? ? 240 PHE A CD1 1 ATOM 1882 C CD2 . PHE A 1 240 ? 21.700 7.133 -49.074 1.00 113.54 ? ? ? ? ? ? 240 PHE A CD2 1 ATOM 1883 C CE1 . PHE A 1 240 ? 21.944 6.776 -51.807 1.00 117.50 ? ? ? ? ? ? 240 PHE A CE1 1 ATOM 1884 C CE2 . PHE A 1 240 ? 22.945 6.889 -49.632 1.00 113.28 ? ? ? ? ? ? 240 PHE A CE2 1 ATOM 1885 C CZ . PHE A 1 240 ? 23.066 6.711 -51.000 1.00 113.95 ? ? ? ? ? ? 240 PHE A CZ 1 ATOM 1886 N N . VAL A 1 241 ? 19.382 4.953 -47.883 1.00 132.22 ? ? ? ? ? ? 241 VAL A N 1 ATOM 1887 C CA . VAL A 1 241 ? 20.096 3.781 -47.400 1.00 133.74 ? ? ? ? ? ? 241 VAL A CA 1 ATOM 1888 C C . VAL A 1 241 ? 19.234 2.511 -47.427 1.00 133.94 ? ? ? ? ? ? 241 VAL A C 1 ATOM 1889 O O . VAL A 1 241 ? 19.755 1.419 -47.653 1.00 136.90 ? ? ? ? ? ? 241 VAL A O 1 ATOM 1890 C CB . VAL A 1 241 ? 20.622 4.020 -45.952 1.00 131.30 ? ? ? ? ? ? 241 VAL A CB 1 ATOM 1891 C CG1 . VAL A 1 241 ? 21.366 2.803 -45.461 1.00 128.84 ? ? ? ? ? ? 241 VAL A CG1 1 ATOM 1892 C CG2 . VAL A 1 241 ? 21.537 5.229 -45.916 1.00 123.01 ? ? ? ? ? ? 241 VAL A CG2 1 ATOM 1893 N N . ARG A 1 242 ? 17.924 2.655 -47.216 1.00 130.11 ? ? ? ? ? ? 242 ARG A N 1 ATOM 1894 C CA . ARG A 1 242 ? 17.010 1.507 -47.195 1.00 132.97 ? ? ? ? ? ? 242 ARG A CA 1 ATOM 1895 C C . ARG A 1 242 ? 17.012 0.732 -48.506 1.00 136.21 ? ? ? ? ? ? 242 ARG A C 1 ATOM 1896 O O . ARG A 1 242 ? 16.273 -0.242 -48.671 1.00 140.20 ? ? ? ? ? ? 242 ARG A O 1 ATOM 1897 C CB . ARG A 1 242 ? 15.577 1.960 -46.875 1.00 136.28 ? ? ? ? ? ? 242 ARG A CB 1 ATOM 1898 C CG . ARG A 1 242 ? 14.905 1.189 -45.729 1.00 139.11 ? ? ? ? ? ? 242 ARG A CG 1 ATOM 1899 C CD . ARG A 1 242 ? 14.495 -0.231 -46.124 1.00 142.32 ? ? ? ? ? ? 242 ARG A CD 1 ATOM 1900 N NE . ARG A 1 242 ? 14.436 -1.129 -44.971 1.00 146.37 ? ? ? ? ? ? 242 ARG A NE 1 ATOM 1901 C CZ . ARG A 1 242 ? 15.501 -1.693 -44.403 1.00 151.44 ? ? ? ? ? ? 242 ARG A CZ 1 ATOM 1902 N NH1 . ARG A 1 242 ? 16.715 -1.461 -44.880 1.00 153.14 ? ? ? ? ? ? 242 ARG A NH1 1 ATOM 1903 N NH2 . ARG A 1 242 ? 15.360 -2.488 -43.348 1.00 154.24 ? ? ? ? ? ? 242 ARG A NH2 1 ATOM 1904 N N . THR A 1 243 ? 17.859 1.160 -49.432 1.00 138.48 ? ? ? ? ? ? 243 THR A N 1 ATOM 1905 C CA . THR A 1 243 ? 17.949 0.516 -50.730 1.00 142.48 ? ? ? ? ? ? 243 THR A CA 1 ATOM 1906 C C . THR A 1 243 ? 19.410 0.368 -51.141 1.00 143.92 ? ? ? ? ? ? 243 THR A C 1 ATOM 1907 O O . THR A 1 243 ? 19.767 0.602 -52.295 1.00 146.84 ? ? ? ? ? ? 243 THR A O 1 ATOM 1908 C CB . THR A 1 243 ? 17.189 1.351 -51.781 1.00 145.38 ? ? ? ? ? ? 243 THR A CB 1 ATOM 1909 O OG1 . THR A 1 243 ? 17.207 0.670 -53.039 1.00 158.25 ? ? ? ? ? ? 243 THR A OG1 1 ATOM 1910 C CG2 . THR A 1 243 ? 17.822 2.733 -51.931 1.00 133.31 ? ? ? ? ? ? 243 THR A CG2 1 ATOM 1911 N N . LEU A 1 244 ? 20.264 -0.029 -50.204 1.00 143.85 ? ? ? ? ? ? 244 LEU A N 1 ATOM 1912 C CA . LEU A 1 244 ? 21.678 -0.158 -50.531 1.00 144.38 ? ? ? ? ? ? 244 LEU A CA 1 ATOM 1913 C C . LEU A 1 244 ? 22.315 -1.449 -50.048 1.00 147.39 ? ? ? ? ? ? 244 LEU A C 1 ATOM 1914 O O . LEU A 1 244 ? 23.346 -1.861 -50.588 1.00 143.94 ? ? ? ? ? ? 244 LEU A O 1 ATOM 1915 C CB . LEU A 1 244 ? 22.449 1.028 -49.952 1.00 141.00 ? ? ? ? ? ? 244 LEU A CB 1 ATOM 1916 C CG . LEU A 1 244 ? 21.863 2.418 -50.215 1.00 141.50 ? ? ? ? ? ? 244 LEU A CG 1 ATOM 1917 C CD1 . LEU A 1 244 ? 22.677 3.433 -49.453 1.00 137.37 ? ? ? ? ? ? 244 LEU A CD1 1 ATOM 1918 C CD2 . LEU A 1 244 ? 21.850 2.737 -51.709 1.00 145.75 ? ? ? ? ? ? 244 LEU A CD2 1 ATOM 1919 N N . LYS A 1 245 ? 21.698 -2.080 -49.044 1.00 152.90 ? ? ? ? ? ? 245 LYS A N 1 ATOM 1920 C CA . LYS A 1 245 ? 22.213 -3.324 -48.452 1.00 156.79 ? ? ? ? ? ? 245 LYS A CA 1 ATOM 1921 C C . LYS A 1 245 ? 22.924 -4.239 -49.448 1.00 157.90 ? ? ? ? ? ? 245 LYS A C 1 ATOM 1922 O O . LYS A 1 245 ? 22.297 -4.838 -50.324 1.00 166.65 ? ? ? ? ? ? 245 LYS A O 1 ATOM 1923 C CB . LYS A 1 245 ? 21.093 -4.126 -47.758 1.00 152.71 ? ? ? ? ? ? 245 LYS A CB 1 ATOM 1924 C CG . LYS A 1 245 ? 21.608 -5.417 -47.083 1.00 145.66 ? ? ? ? ? ? 245 LYS A CG 1 ATOM 1925 C CD . LYS A 1 245 ? 20.502 -6.284 -46.466 1.00 140.08 ? ? ? ? ? ? 245 LYS A CD 1 ATOM 1926 C CE . LYS A 1 245 ? 21.081 -7.526 -45.770 1.00 126.59 ? ? ? ? ? ? 245 LYS A CE 1 ATOM 1927 N NZ . LYS A 1 245 ? 20.036 -8.343 -45.087 1.00 120.53 ? ? ? ? ? ? 245 LYS A NZ 1 ATOM 1928 N N . ALA A 1 246 ? 24.239 -4.351 -49.297 1.00 147.76 ? ? ? ? ? ? 246 ALA A N 1 ATOM 1929 C CA . ALA A 1 246 ? 25.045 -5.188 -50.172 1.00 133.85 ? ? ? ? ? ? 246 ALA A CA 1 ATOM 1930 C C . ALA A 1 246 ? 26.472 -5.100 -49.697 1.00 124.74 ? ? ? ? ? ? 246 ALA A C 1 ATOM 1931 O O . ALA A 1 246 ? 26.756 -4.453 -48.697 1.00 122.63 ? ? ? ? ? ? 246 ALA A O 1 ATOM 1932 C CB . ALA A 1 246 ? 24.943 -4.695 -51.605 1.00 134.28 ? ? ? ? ? ? 246 ALA A CB 1 ATOM 1933 N N . GLU A 1 247 ? 27.375 -5.760 -50.398 1.00 119.59 ? ? ? ? ? ? 247 GLU A N 1 ATOM 1934 C CA . GLU A 1 247 ? 28.760 -5.670 -50.005 1.00 117.50 ? ? ? ? ? ? 247 GLU A CA 1 ATOM 1935 C C . GLU A 1 247 ? 29.393 -4.601 -50.884 1.00 119.14 ? ? ? ? ? ? 247 GLU A C 1 ATOM 1936 O O . GLU A 1 247 ? 30.567 -4.680 -51.249 1.00 110.45 ? ? ? ? ? ? 247 GLU A O 1 ATOM 1937 C CB . GLU A 1 247 ? 29.470 -7.008 -50.168 1.00 118.83 ? ? ? ? ? ? 247 GLU A CB 1 ATOM 1938 C CG . GLU A 1 247 ? 30.746 -7.082 -49.359 1.00 123.49 ? ? ? ? ? ? 247 GLU A CG 1 ATOM 1939 C CD . GLU A 1 247 ? 30.788 -8.287 -48.440 1.00 137.93 ? ? ? ? ? ? 247 GLU A CD 1 ATOM 1940 O OE1 . GLU A 1 247 ? 31.693 -8.343 -47.582 1.00 143.06 ? ? ? ? ? ? 247 GLU A OE1 1 ATOM 1941 O OE2 . GLU A 1 247 ? 29.928 -9.185 -48.582 1.00 142.55 ? ? ? ? ? ? 247 GLU A OE2 1 ATOM 1942 N N . LYS A 1 248 ? 28.579 -3.606 -51.234 1.00 124.54 ? ? ? ? ? ? 248 LYS A N 1 ATOM 1943 C CA . LYS A 1 248 ? 29.024 -2.473 -52.035 1.00 132.31 ? ? ? ? ? ? 248 LYS A CA 1 ATOM 1944 C C . LYS A 1 248 ? 29.208 -1.283 -51.078 1.00 138.58 ? ? ? ? ? ? 248 LYS A C 1 ATOM 1945 O O . LYS A 1 248 ? 29.655 -0.203 -51.470 1.00 135.02 ? ? ? ? ? ? 248 LYS A O 1 ATOM 1946 C CB . LYS A 1 248 ? 28.002 -2.151 -53.127 1.00 124.03 ? ? ? ? ? ? 248 LYS A CB 1 ATOM 1947 C CG . LYS A 1 248 ? 28.624 -2.058 -54.506 1.00 124.27 ? ? ? ? ? ? 248 LYS A CG 1 ATOM 1948 C CD . LYS A 1 248 ? 29.363 -3.346 -54.859 1.00 119.92 ? ? ? ? ? ? 248 LYS A CD 1 ATOM 1949 C CE . LYS A 1 248 ? 30.105 -3.233 -56.190 1.00 115.41 ? ? ? ? ? ? 248 LYS A CE 1 ATOM 1950 N NZ . LYS A 1 248 ? 30.691 -4.533 -56.642 1.00 109.37 ? ? ? ? ? ? 248 LYS A NZ 1 ATOM 1951 N N . ASP A 1 249 ? 28.843 -1.524 -49.818 1.00 142.64 ? ? ? ? ? ? 249 ASP A N 1 ATOM 1952 C CA . ASP A 1 249 ? 28.983 -0.590 -48.697 1.00 137.73 ? ? ? ? ? ? 249 ASP A CA 1 ATOM 1953 C C . ASP A 1 249 ? 29.555 -1.467 -47.564 1.00 137.50 ? ? ? ? ? ? 249 ASP A C 1 ATOM 1954 O O . ASP A 1 249 ? 28.804 -2.047 -46.777 1.00 135.03 ? ? ? ? ? ? 249 ASP A O 1 ATOM 1955 C CB . ASP A 1 249 ? 27.621 0.011 -48.287 1.00 140.64 ? ? ? ? ? ? 249 ASP A CB 1 ATOM 1956 C CG . ASP A 1 249 ? 26.545 -1.044 -48.050 1.00 144.61 ? ? ? ? ? ? 249 ASP A CG 1 ATOM 1957 O OD1 . ASP A 1 249 ? 26.250 -1.813 -48.994 1.00 153.41 ? ? ? ? ? ? 249 ASP A OD1 1 ATOM 1958 O OD2 . ASP A 1 249 ? 25.984 -1.101 -46.928 1.00 136.15 ? ? ? ? ? ? 249 ASP A OD2 1 ATOM 1959 N N . TYR A 1 250 ? 30.888 -1.566 -47.506 1.00 136.13 ? ? ? ? ? ? 250 TYR A N 1 ATOM 1960 C CA . TYR A 1 250 ? 31.602 -2.405 -46.527 1.00 134.64 ? ? ? ? ? ? 250 TYR A CA 1 ATOM 1961 C C . TYR A 1 250 ? 31.326 -2.133 -45.056 1.00 134.22 ? ? ? ? ? ? 250 TYR A C 1 ATOM 1962 O O . TYR A 1 250 ? 31.630 -1.057 -44.546 1.00 137.00 ? ? ? ? ? ? 250 TYR A O 1 ATOM 1963 C CB . TYR A 1 250 ? 33.121 -2.333 -46.760 1.00 130.12 ? ? ? ? ? ? 250 TYR A CB 1 ATOM 1964 C CG . TYR A 1 250 ? 33.862 -3.610 -46.379 1.00 144.74 ? ? ? ? ? ? 250 TYR A CG 1 ATOM 1965 C CD1 . TYR A 1 250 ? 33.413 -4.859 -46.833 1.00 149.75 ? ? ? ? ? ? 250 TYR A CD1 1 ATOM 1966 C CD2 . TYR A 1 250 ? 35.025 -3.576 -45.599 1.00 152.81 ? ? ? ? ? ? 250 TYR A CD2 1 ATOM 1967 C CE1 . TYR A 1 250 ? 34.100 -6.043 -46.527 1.00 152.98 ? ? ? ? ? ? 250 TYR A CE1 1 ATOM 1968 C CE2 . TYR A 1 250 ? 35.726 -4.765 -45.285 1.00 157.69 ? ? ? ? ? ? 250 TYR A CE2 1 ATOM 1969 C CZ . TYR A 1 250 ? 35.251 -5.990 -45.758 1.00 157.03 ? ? ? ? ? ? 250 TYR A CZ 1 ATOM 1970 O OH . TYR A 1 250 ? 35.926 -7.160 -45.484 1.00 155.58 ? ? ? ? ? ? 250 TYR A OH 1 ATOM 1971 N N . THR A 1 251 ? 30.767 -3.137 -44.383 1.00 134.71 ? ? ? ? ? ? 251 THR A N 1 ATOM 1972 C CA . THR A 1 251 ? 30.441 -3.065 -42.961 1.00 131.27 ? ? ? ? ? ? 251 THR A CA 1 ATOM 1973 C C . THR A 1 251 ? 31.652 -3.499 -42.135 1.00 131.91 ? ? ? ? ? ? 251 THR A C 1 ATOM 1974 O O . THR A 1 251 ? 32.671 -3.923 -42.678 1.00 130.52 ? ? ? ? ? ? 251 THR A O 1 ATOM 1975 C CB . THR A 1 251 ? 29.243 -3.990 -42.619 1.00 129.42 ? ? ? ? ? ? 251 THR A CB 1 ATOM 1976 O OG1 . THR A 1 251 ? 28.893 -3.838 -41.240 1.00 126.02 ? ? ? ? ? ? 251 THR A OG1 1 ATOM 1977 C CG2 . THR A 1 251 ? 29.592 -5.454 -42.891 1.00 120.99 ? ? ? ? ? ? 251 THR A CG2 1 ATOM 1978 N N . TYR A 1 252 ? 31.541 -3.390 -40.821 1.00 131.86 ? ? ? ? ? ? 252 TYR A N 1 ATOM 1979 C CA . TYR A 1 252 ? 32.633 -3.783 -39.951 1.00 133.09 ? ? ? ? ? ? 252 TYR A CA 1 ATOM 1980 C C . TYR A 1 252 ? 32.080 -4.211 -38.618 1.00 142.73 ? ? ? ? ? ? 252 TYR A C 1 ATOM 1981 O O . TYR A 1 252 ? 31.154 -3.589 -38.099 1.00 149.13 ? ? ? ? ? ? 252 TYR A O 1 ATOM 1982 C CB . TYR A 1 252 ? 33.579 -2.624 -39.728 1.00 123.53 ? ? ? ? ? ? 252 TYR A CB 1 ATOM 1983 C CG . TYR A 1 252 ? 34.998 -2.981 -40.010 1.00 116.42 ? ? ? ? ? ? 252 TYR A CG 1 ATOM 1984 C CD1 . TYR A 1 252 ? 35.387 -3.346 -41.293 1.00 121.70 ? ? ? ? ? ? 252 TYR A CD1 1 ATOM 1985 C CD2 . TYR A 1 252 ? 35.966 -2.908 -39.016 1.00 109.74 ? ? ? ? ? ? 252 TYR A CD2 1 ATOM 1986 C CE1 . TYR A 1 252 ? 36.699 -3.621 -41.589 1.00 119.77 ? ? ? ? ? ? 252 TYR A CE1 1 ATOM 1987 C CE2 . TYR A 1 252 ? 37.286 -3.183 -39.298 1.00 111.06 ? ? ? ? ? ? 252 TYR A CE2 1 ATOM 1988 C CZ . TYR A 1 252 ? 37.647 -3.533 -40.590 1.00 119.20 ? ? ? ? ? ? 252 TYR A CZ 1 ATOM 1989 O OH . TYR A 1 252 ? 38.962 -3.759 -40.905 1.00 125.97 ? ? ? ? ? ? 252 TYR A OH 1 ATOM 1990 N N . ASP A 1 253 ? 32.647 -5.267 -38.052 1.00 142.47 ? ? ? ? ? ? 253 ASP A N 1 ATOM 1991 C CA . ASP A 1 253 ? 32.166 -5.741 -36.769 1.00 138.80 ? ? ? ? ? ? 253 ASP A CA 1 ATOM 1992 C C . ASP A 1 253 ? 33.247 -5.679 -35.706 1.00 131.96 ? ? ? ? ? ? 253 ASP A C 1 ATOM 1993 O O . ASP A 1 253 ? 32.937 -5.644 -34.515 1.00 137.11 ? ? ? ? ? ? 253 ASP A O 1 ATOM 1994 C CB . ASP A 1 253 ? 31.628 -7.165 -36.894 1.00 137.84 ? ? ? ? ? ? 253 ASP A CB 1 ATOM 1995 C CG . ASP A 1 253 ? 32.667 -8.123 -37.389 1.00 139.30 ? ? ? ? ? ? 253 ASP A CG 1 ATOM 1996 O OD1 . ASP A 1 253 ? 32.377 -9.336 -37.439 1.00 134.48 ? ? ? ? ? ? 253 ASP A OD1 1 ATOM 1997 O OD2 . ASP A 1 253 ? 33.778 -7.655 -37.733 1.00 142.67 ? ? ? ? ? ? 253 ASP A OD2 1 ATOM 1998 N N . ILE A 1 254 ? 34.512 -5.678 -36.118 1.00 120.89 ? ? ? ? ? ? 254 ILE A N 1 ATOM 1999 C CA . ILE A 1 254 ? 35.586 -5.586 -35.134 1.00 117.95 ? ? ? ? ? ? 254 ILE A CA 1 ATOM 2000 C C . ILE A 1 254 ? 35.680 -4.128 -34.689 1.00 116.55 ? ? ? ? ? ? 254 ILE A C 1 ATOM 2001 O O . ILE A 1 254 ? 35.969 -3.849 -33.532 1.00 119.33 ? ? ? ? ? ? 254 ILE A O 1 ATOM 2002 C CB . ILE A 1 254 ? 36.961 -6.054 -35.690 1.00 115.56 ? ? ? ? ? ? 254 ILE A CB 1 ATOM 2003 C CG1 . ILE A 1 254 ? 36.990 -7.571 -35.832 1.00 116.22 ? ? ? ? ? ? 254 ILE A CG1 1 ATOM 2004 C CG2 . ILE A 1 254 ? 38.068 -5.706 -34.705 1.00 117.81 ? ? ? ? ? ? 254 ILE A CG2 1 ATOM 2005 C CD1 . ILE A 1 254 ? 37.132 -8.306 -34.506 1.00 104.24 ? ? ? ? ? ? 254 ILE A CD1 1 ATOM 2006 N N . LYS A 1 255 ? 35.419 -3.203 -35.607 1.00 110.21 ? ? ? ? ? ? 255 LYS A N 1 ATOM 2007 C CA . LYS A 1 255 ? 35.462 -1.792 -35.273 1.00 109.28 ? ? ? ? ? ? 255 LYS A CA 1 ATOM 2008 C C . LYS A 1 255 ? 34.084 -1.167 -35.413 1.00 115.41 ? ? ? ? ? ? 255 LYS A C 1 ATOM 2009 O O . LYS A 1 255 ? 33.897 0.020 -35.141 1.00 121.05 ? ? ? ? ? ? 255 LYS A O 1 ATOM 2010 C CB . LYS A 1 255 ? 36.462 -1.057 -36.166 1.00 109.23 ? ? ? ? ? ? 255 LYS A CB 1 ATOM 2011 C CG . LYS A 1 255 ? 36.407 0.459 -36.020 1.00 120.31 ? ? ? ? ? ? 255 LYS A CG 1 ATOM 2012 C CD . LYS A 1 255 ? 36.659 0.900 -34.583 1.00 118.24 ? ? ? ? ? ? 255 LYS A CD 1 ATOM 2013 C CE . LYS A 1 255 ? 38.120 1.206 -34.365 1.00 114.45 ? ? ? ? ? ? 255 LYS A CE 1 ATOM 2014 N NZ . LYS A 1 255 ? 38.519 2.348 -35.228 1.00 119.50 ? ? ? ? ? ? 255 LYS A NZ 1 ATOM 2015 N N . THR A 1 256 ? 33.119 -1.978 -35.833 1.00 119.55 ? ? ? ? ? ? 256 THR A N 1 ATOM 2016 C CA . THR A 1 256 ? 31.736 -1.534 -36.026 1.00 121.95 ? ? ? ? ? ? 256 THR A CA 1 ATOM 2017 C C . THR A 1 256 ? 31.634 -0.223 -36.804 1.00 123.05 ? ? ? ? ? ? 256 THR A C 1 ATOM 2018 O O . THR A 1 256 ? 31.179 0.789 -36.274 1.00 119.39 ? ? ? ? ? ? 256 THR A O 1 ATOM 2019 C CB . THR A 1 256 ? 30.998 -1.362 -34.676 1.00 119.21 ? ? ? ? ? ? 256 THR A CB 1 ATOM 2020 O OG1 . THR A 1 256 ? 31.649 -0.349 -33.904 1.00 119.42 ? ? ? ? ? ? 256 THR A OG1 1 ATOM 2021 C CG2 . THR A 1 256 ? 30.993 -2.667 -33.899 1.00 111.55 ? ? ? ? ? ? 256 THR A CG2 1 ATOM 2022 N N . LYS A 1 257 ? 32.060 -0.255 -38.064 1.00 123.77 ? ? ? ? ? ? 257 LYS A N 1 ATOM 2023 C CA . LYS A 1 257 ? 32.019 0.921 -38.925 1.00 122.58 ? ? ? ? ? ? 257 LYS A CA 1 ATOM 2024 C C . LYS A 1 257 ? 31.415 0.579 -40.277 1.00 121.10 ? ? ? ? ? ? 257 LYS A C 1 ATOM 2025 O O . LYS A 1 257 ? 31.537 -0.547 -40.754 1.00 123.14 ? ? ? ? ? ? 257 LYS A O 1 ATOM 2026 C CB . LYS A 1 257 ? 33.427 1.480 -39.158 1.00 129.42 ? ? ? ? ? ? 257 LYS A CB 1 ATOM 2027 C CG . LYS A 1 257 ? 33.988 2.371 -38.050 1.00 135.86 ? ? ? ? ? ? 257 LYS A CG 1 ATOM 2028 C CD . LYS A 1 257 ? 35.355 2.923 -38.467 1.00 135.02 ? ? ? ? ? ? 257 LYS A CD 1 ATOM 2029 C CE . LYS A 1 257 ? 35.889 3.964 -37.497 1.00 129.36 ? ? ? ? ? ? 257 LYS A CE 1 ATOM 2030 N NZ . LYS A 1 257 ? 37.228 4.475 -37.915 1.00 114.41 ? ? ? ? ? ? 257 LYS A NZ 1 ATOM 2031 N N . ALA A 1 258 ? 30.758 1.552 -40.893 1.00 115.46 ? ? ? ? ? ? 258 ALA A N 1 ATOM 2032 C CA . ALA A 1 258 ? 30.171 1.347 -42.204 1.00 111.31 ? ? ? ? ? ? 258 ALA A CA 1 ATOM 2033 C C . ALA A 1 258 ? 30.898 2.313 -43.121 1.00 115.04 ? ? ? ? ? ? 258 ALA A C 1 ATOM 2034 O O . ALA A 1 258 ? 30.280 3.015 -43.909 1.00 118.58 ? ? ? ? ? ? 258 ALA A O 1 ATOM 2035 C CB . ALA A 1 258 ? 28.687 1.653 -42.168 1.00 94.61 ? ? ? ? ? ? 258 ALA A CB 1 ATOM 2036 N N . VAL A 1 259 ? 32.224 2.338 -42.999 1.00 126.40 ? ? ? ? ? ? 259 VAL A N 1 ATOM 2037 C CA . VAL A 1 259 ? 33.073 3.228 -43.790 1.00 137.62 ? ? ? ? ? ? 259 VAL A CA 1 ATOM 2038 C C . VAL A 1 259 ? 32.651 3.400 -45.248 1.00 143.40 ? ? ? ? ? ? 259 VAL A C 1 ATOM 2039 O O . VAL A 1 259 ? 31.788 2.676 -45.746 1.00 137.61 ? ? ? ? ? ? 259 VAL A O 1 ATOM 2040 C CB . VAL A 1 259 ? 34.568 2.779 -43.749 1.00 138.15 ? ? ? ? ? ? 259 VAL A CB 1 ATOM 2041 C CG1 . VAL A 1 259 ? 35.190 3.149 -42.401 1.00 132.94 ? ? ? ? ? ? 259 VAL A CG1 1 ATOM 2042 C CG2 . VAL A 1 259 ? 34.673 1.276 -43.997 1.00 131.59 ? ? ? ? ? ? 259 VAL A CG2 1 ATOM 2043 N N . GLN A 1 260 ? 33.275 4.373 -45.919 1.00 153.14 ? ? ? ? ? ? 260 GLN A N 1 ATOM 2044 C CA . GLN A 1 260 ? 32.982 4.678 -47.321 1.00 155.66 ? ? ? ? ? ? 260 GLN A CA 1 ATOM 2045 C C . GLN A 1 260 ? 34.160 5.366 -48.060 1.00 158.84 ? ? ? ? ? ? 260 GLN A C 1 ATOM 2046 O O . GLN A 1 260 ? 34.481 6.532 -47.796 1.00 151.29 ? ? ? ? ? ? 260 GLN A O 1 ATOM 2047 C CB . GLN A 1 260 ? 31.727 5.565 -47.394 1.00 151.88 ? ? ? ? ? ? 260 GLN A CB 1 ATOM 2048 C CG . GLN A 1 260 ? 30.797 5.286 -48.574 1.00 140.15 ? ? ? ? ? ? 260 GLN A CG 1 ATOM 2049 C CD . GLN A 1 260 ? 29.855 4.118 -48.336 1.00 129.87 ? ? ? ? ? ? 260 GLN A CD 1 ATOM 2050 O OE1 . GLN A 1 260 ? 30.289 2.997 -48.080 1.00 124.15 ? ? ? ? ? ? 260 GLN A OE1 1 ATOM 2051 N NE2 . GLN A 1 260 ? 28.554 4.383 -48.417 1.00 110.93 ? ? ? ? ? ? 260 GLN A NE2 1 ATOM 2052 N N . LEU A 1 261 ? 34.791 4.611 -48.969 1.00 163.92 ? ? ? ? ? ? 261 LEU A N 1 ATOM 2053 C CA . LEU A 1 261 ? 35.915 5.046 -49.830 1.00 166.46 ? ? ? ? ? ? 261 LEU A CA 1 ATOM 2054 C C . LEU A 1 261 ? 35.941 4.151 -51.081 1.00 168.54 ? ? ? ? ? ? 261 LEU A C 1 ATOM 2055 O O . LEU A 1 261 ? 35.742 4.629 -52.206 1.00 168.12 ? ? ? ? ? ? 261 LEU A O 1 ATOM 2056 C CB . LEU A 1 261 ? 37.280 4.919 -49.132 1.00 160.02 ? ? ? ? ? ? 261 LEU A CB 1 ATOM 2057 C CG . LEU A 1 261 ? 38.441 5.245 -50.093 1.00 153.55 ? ? ? ? ? ? 261 LEU A CG 1 ATOM 2058 C CD1 . LEU A 1 261 ? 38.488 6.751 -50.292 1.00 145.25 ? ? ? ? ? ? 261 LEU A CD1 1 ATOM 2059 C CD2 . LEU A 1 261 ? 39.781 4.729 -49.574 1.00 146.20 ? ? ? ? ? ? 261 LEU A CD2 1 ATOM 2060 N N . THR A 1 262 ? 36.208 2.856 -50.864 1.00 169.98 ? ? ? ? ? ? 262 THR A N 1 ATOM 2061 C CA . THR A 1 262 ? 36.246 1.849 -51.936 1.00 171.14 ? ? ? ? ? ? 262 THR A CA 1 ATOM 2062 C C . THR A 1 262 ? 34.806 1.421 -52.298 1.00 170.33 ? ? ? ? ? ? 262 THR A C 1 ATOM 2063 O O . THR A 1 262 ? 34.586 0.483 -53.080 1.00 167.60 ? ? ? ? ? ? 262 THR A O 1 ATOM 2064 C CB . THR A 1 262 ? 37.123 0.579 -51.543 1.00 169.74 ? ? ? ? ? ? 262 THR A CB 1 ATOM 2065 O OG1 . THR A 1 262 ? 36.813 0.147 -50.212 1.00 165.03 ? ? ? ? ? ? 262 THR A OG1 1 ATOM 2066 C CG2 . THR A 1 262 ? 38.624 0.892 -51.636 1.00 168.56 ? ? ? ? ? ? 262 THR A CG2 1 ATOM 2067 N N . GLU A 1 263 ? 33.840 2.133 -51.712 1.00 168.21 ? ? ? ? ? ? 263 GLU A N 1 ATOM 2068 C CA . GLU A 1 263 ? 32.411 1.922 -51.947 1.00 162.74 ? ? ? ? ? ? 263 GLU A CA 1 ATOM 2069 C C . GLU A 1 263 ? 31.991 2.980 -52.970 1.00 157.43 ? ? ? ? ? ? 263 GLU A C 1 ATOM 2070 O O . GLU A 1 263 ? 31.135 3.824 -52.710 1.00 149.23 ? ? ? ? ? ? 263 GLU A O 1 ATOM 2071 C CB . GLU A 1 263 ? 31.603 2.099 -50.648 1.00 166.54 ? ? ? ? ? ? 263 GLU A CB 1 ATOM 2072 C CG . GLU A 1 263 ? 31.813 0.999 -49.604 1.00 174.97 ? ? ? ? ? ? 263 GLU A CG 1 ATOM 2073 C CD . GLU A 1 263 ? 32.835 1.365 -48.535 1.00 180.52 ? ? ? ? ? ? 263 GLU A CD 1 ATOM 2074 O OE1 . GLU A 1 263 ? 33.862 1.990 -48.876 1.00 180.35 ? ? ? ? ? ? 263 GLU A OE1 1 ATOM 2075 O OE2 . GLU A 1 263 ? 32.619 1.012 -47.354 1.00 182.75 ? ? ? ? ? ? 263 GLU A OE2 1 ATOM 2076 N N . GLU A 1 264 ? 32.630 2.927 -54.133 1.00 158.36 ? ? ? ? ? ? 264 GLU A N 1 ATOM 2077 C CA . GLU A 1 264 ? 32.371 3.860 -55.217 1.00 161.87 ? ? ? ? ? ? 264 GLU A CA 1 ATOM 2078 C C . GLU A 1 264 ? 30.959 3.693 -55.755 1.00 164.77 ? ? ? ? ? ? 264 GLU A C 1 ATOM 2079 O O . GLU A 1 264 ? 30.316 4.670 -56.132 1.00 168.92 ? ? ? ? ? ? 264 GLU A O 1 ATOM 2080 C CB . GLU A 1 264 ? 33.395 3.646 -56.330 1.00 162.61 ? ? ? ? ? ? 264 GLU A CB 1 ATOM 2081 C CG . GLU A 1 264 ? 34.830 3.876 -55.873 1.00 169.26 ? ? ? ? ? ? 264 GLU A CG 1 ATOM 2082 C CD . GLU A 1 264 ? 35.855 3.460 -56.910 1.00 176.17 ? ? ? ? ? ? 264 GLU A CD 1 ATOM 2083 O OE1 . GLU A 1 264 ? 35.867 2.266 -57.295 1.00 182.66 ? ? ? ? ? ? 264 GLU A OE1 1 ATOM 2084 O OE2 . GLU A 1 264 ? 36.657 4.325 -57.335 1.00 176.49 ? ? ? ? ? ? 264 GLU A OE2 1 ATOM 2085 N N . GLY A 1 265 ? 30.477 2.453 -55.783 1.00 166.37 ? ? ? ? ? ? 265 GLY A N 1 ATOM 2086 C CA . GLY A 1 265 ? 29.133 2.193 -56.269 1.00 166.57 ? ? ? ? ? ? 265 GLY A CA 1 ATOM 2087 C C . GLY A 1 265 ? 28.127 2.860 -55.355 1.00 168.75 ? ? ? ? ? ? 265 GLY A C 1 ATOM 2088 O O . GLY A 1 265 ? 26.946 2.996 -55.694 1.00 168.41 ? ? ? ? ? ? 265 GLY A O 1 ATOM 2089 N N . MET A 1 266 ? 28.622 3.278 -54.189 1.00 171.24 ? ? ? ? ? ? 266 MET A N 1 ATOM 2090 C CA . MET A 1 266 ? 27.827 3.952 -53.153 1.00 171.66 ? ? ? ? ? ? 266 MET A CA 1 ATOM 2091 C C . MET A 1 266 ? 28.088 5.477 -53.147 1.00 165.24 ? ? ? ? ? ? 266 MET A C 1 ATOM 2092 O O . MET A 1 266 ? 27.145 6.270 -53.173 1.00 161.07 ? ? ? ? ? ? 266 MET A O 1 ATOM 2093 C CB . MET A 1 266 ? 28.157 3.367 -51.761 1.00 178.70 ? ? ? ? ? ? 266 MET A CB 1 ATOM 2094 C CG . MET A 1 266 ? 27.868 1.862 -51.552 1.00 180.35 ? ? ? ? ? ? 266 MET A CG 1 ATOM 2095 S SD . MET A 1 266 ? 26.120 1.381 -51.383 1.00 185.76 ? ? ? ? ? ? 266 MET A SD 1 ATOM 2096 C CE . MET A 1 266 ? 25.676 2.209 -49.868 1.00 179.99 ? ? ? ? ? ? 266 MET A CE 1 ATOM 2097 N N . THR A 1 267 ? 29.363 5.874 -53.109 1.00 159.27 ? ? ? ? ? ? 267 THR A N 1 ATOM 2098 C CA . THR A 1 267 ? 29.746 7.292 -53.107 1.00 151.84 ? ? ? ? ? ? 267 THR A CA 1 ATOM 2099 C C . THR A 1 267 ? 29.269 7.973 -54.396 1.00 150.67 ? ? ? ? ? ? 267 THR A C 1 ATOM 2100 O O . THR A 1 267 ? 29.185 9.203 -54.485 1.00 148.87 ? ? ? ? ? ? 267 THR A O 1 ATOM 2101 C CB . THR A 1 267 ? 31.287 7.451 -52.954 1.00 147.16 ? ? ? ? ? ? 267 THR A CB 1 ATOM 2102 O OG1 . THR A 1 267 ? 31.924 6.200 -53.238 1.00 149.31 ? ? ? ? ? ? 267 THR A OG1 1 ATOM 2103 C CG2 . THR A 1 267 ? 31.655 7.881 -51.538 1.00 134.19 ? ? ? ? ? ? 267 THR A CG2 1 ATOM 2104 N N . LYS A 1 268 ? 28.951 7.152 -55.391 1.00 148.06 ? ? ? ? ? ? 268 LYS A N 1 ATOM 2105 C CA . LYS A 1 268 ? 28.450 7.630 -56.669 1.00 142.44 ? ? ? ? ? ? 268 LYS A CA 1 ATOM 2106 C C . LYS A 1 268 ? 26.927 7.565 -56.602 1.00 142.86 ? ? ? ? ? ? 268 LYS A C 1 ATOM 2107 O O . LYS A 1 268 ? 26.233 8.422 -57.152 1.00 143.71 ? ? ? ? ? ? 268 LYS A O 1 ATOM 2108 C CB . LYS A 1 268 ? 28.986 6.749 -57.795 1.00 137.71 ? ? ? ? ? ? 268 LYS A CB 1 ATOM 2109 C CG . LYS A 1 268 ? 30.499 6.814 -57.911 1.00 137.00 ? ? ? ? ? ? 268 LYS A CG 1 ATOM 2110 C CD . LYS A 1 268 ? 31.046 5.763 -58.857 1.00 148.08 ? ? ? ? ? ? 268 LYS A CD 1 ATOM 2111 C CE . LYS A 1 268 ? 32.567 5.816 -58.904 1.00 147.51 ? ? ? ? ? ? 268 LYS A CE 1 ATOM 2112 N NZ . LYS A 1 268 ? 33.134 4.717 -59.732 1.00 149.26 ? ? ? ? ? ? 268 LYS A NZ 1 ATOM 2113 N N . ALA A 1 269 ? 26.421 6.548 -55.905 1.00 141.06 ? ? ? ? ? ? 269 ALA A N 1 ATOM 2114 C CA . ALA A 1 269 ? 24.986 6.353 -55.720 1.00 137.48 ? ? ? ? ? ? 269 ALA A CA 1 ATOM 2115 C C . ALA A 1 269 ? 24.469 7.428 -54.773 1.00 136.75 ? ? ? ? ? ? 269 ALA A C 1 ATOM 2116 O O . ALA A 1 269 ? 23.300 7.806 -54.823 1.00 129.81 ? ? ? ? ? ? 269 ALA A O 1 ATOM 2117 C CB . ALA A 1 269 ? 24.716 4.973 -55.140 1.00 130.67 ? ? ? ? ? ? 269 ALA A CB 1 ATOM 2118 N N . GLU A 1 270 ? 25.355 7.904 -53.902 1.00 142.38 ? ? ? ? ? ? 270 GLU A N 1 ATOM 2119 C CA . GLU A 1 270 ? 25.033 8.957 -52.943 1.00 149.90 ? ? ? ? ? ? 270 GLU A CA 1 ATOM 2120 C C . GLU A 1 270 ? 24.600 10.173 -53.747 1.00 147.22 ? ? ? ? ? ? 270 GLU A C 1 ATOM 2121 O O . GLU A 1 270 ? 23.793 10.988 -53.301 1.00 145.36 ? ? ? ? ? ? 270 GLU A O 1 ATOM 2122 C CB . GLU A 1 270 ? 26.276 9.332 -52.125 1.00 163.50 ? ? ? ? ? ? 270 GLU A CB 1 ATOM 2123 C CG . GLU A 1 270 ? 26.735 8.304 -51.089 1.00 181.22 ? ? ? ? ? ? 270 GLU A CG 1 ATOM 2124 C CD . GLU A 1 270 ? 28.106 8.639 -50.478 1.00 190.86 ? ? ? ? ? ? 270 GLU A CD 1 ATOM 2125 O OE1 . GLU A 1 270 ? 28.366 9.829 -50.164 1.00 194.00 ? ? ? ? ? ? 270 GLU A OE1 1 ATOM 2126 O OE2 . GLU A 1 270 ? 28.922 7.703 -50.294 1.00 193.40 ? ? ? ? ? ? 270 GLU A OE2 1 ATOM 2127 N N . LYS A 1 271 ? 25.159 10.268 -54.947 1.00 144.60 ? ? ? ? ? ? 271 LYS A N 1 ATOM 2128 C CA . LYS A 1 271 ? 24.898 11.367 -55.858 1.00 144.62 ? ? ? ? ? ? 271 LYS A CA 1 ATOM 2129 C C . LYS A 1 271 ? 23.704 11.101 -56.767 1.00 146.68 ? ? ? ? ? ? 271 LYS A C 1 ATOM 2130 O O . LYS A 1 271 ? 23.796 11.241 -57.986 1.00 145.07 ? ? ? ? ? ? 271 LYS A O 1 ATOM 2131 C CB . LYS A 1 271 ? 26.160 11.627 -56.675 1.00 141.81 ? ? ? ? ? ? 271 LYS A CB 1 ATOM 2132 C CG . LYS A 1 271 ? 27.372 11.813 -55.782 1.00 136.47 ? ? ? ? ? ? 271 LYS A CG 1 ATOM 2133 C CD . LYS A 1 271 ? 28.679 11.722 -56.528 1.00 132.99 ? ? ? ? ? ? 271 LYS A CD 1 ATOM 2134 C CE . LYS A 1 271 ? 29.836 11.882 -55.561 1.00 129.79 ? ? ? ? ? ? 271 LYS A CE 1 ATOM 2135 N NZ . LYS A 1 271 ? 31.149 11.785 -56.239 1.00 139.34 ? ? ? ? ? ? 271 LYS A NZ 1 ATOM 2136 N N . ALA A 1 272 ? 22.587 10.709 -56.160 1.00 149.18 ? ? ? ? ? ? 272 ALA A N 1 ATOM 2137 C CA . ALA A 1 272 ? 21.364 10.449 -56.901 1.00 151.14 ? ? ? ? ? ? 272 ALA A CA 1 ATOM 2138 C C . ALA A 1 272 ? 20.950 11.792 -57.493 1.00 159.43 ? ? ? ? ? ? 272 ALA A C 1 ATOM 2139 O O . ALA A 1 272 ? 20.592 11.876 -58.669 1.00 164.28 ? ? ? ? ? ? 272 ALA A O 1 ATOM 2140 C CB . ALA A 1 272 ? 20.282 9.917 -55.970 1.00 141.72 ? ? ? ? ? ? 272 ALA A CB 1 ATOM 2141 N N . PHE A 1 273 ? 21.009 12.841 -56.669 1.00 165.29 ? ? ? ? ? ? 273 PHE A N 1 ATOM 2142 C CA . PHE A 1 273 ? 20.679 14.206 -57.099 1.00 166.97 ? ? ? ? ? ? 273 PHE A CA 1 ATOM 2143 C C . PHE A 1 273 ? 21.069 15.304 -56.084 1.00 164.35 ? ? ? ? ? ? 273 PHE A C 1 ATOM 2144 O O . PHE A 1 273 ? 20.292 15.690 -55.207 1.00 161.92 ? ? ? ? ? ? 273 PHE A O 1 ATOM 2145 C CB . PHE A 1 273 ? 19.188 14.313 -57.476 1.00 169.18 ? ? ? ? ? ? 273 PHE A CB 1 ATOM 2146 C CG . PHE A 1 273 ? 18.944 14.539 -58.963 1.00 168.48 ? ? ? ? ? ? 273 PHE A CG 1 ATOM 2147 C CD1 . PHE A 1 273 ? 17.958 13.817 -59.642 1.00 164.84 ? ? ? ? ? ? 273 PHE A CD1 1 ATOM 2148 C CD2 . PHE A 1 273 ? 19.688 15.487 -59.676 1.00 162.89 ? ? ? ? ? ? 273 PHE A CD2 1 ATOM 2149 C CE1 . PHE A 1 273 ? 17.716 14.034 -61.004 1.00 160.95 ? ? ? ? ? ? 273 PHE A CE1 1 ATOM 2150 C CE2 . PHE A 1 273 ? 19.454 15.712 -61.036 1.00 158.03 ? ? ? ? ? ? 273 PHE A CE2 1 ATOM 2151 C CZ . PHE A 1 273 ? 18.466 14.984 -61.701 1.00 160.31 ? ? ? ? ? ? 273 PHE A CZ 1 ATOM 2152 N N . GLY A 1 274 ? 22.300 15.787 -56.241 1.00 162.19 ? ? ? ? ? ? 274 GLY A N 1 ATOM 2153 C CA . GLY A 1 274 ? 22.872 16.836 -55.413 1.00 156.66 ? ? ? ? ? ? 274 GLY A CA 1 ATOM 2154 C C . GLY A 1 274 ? 24.180 17.199 -56.102 1.00 157.92 ? ? ? ? ? ? 274 GLY A C 1 ATOM 2155 O O . GLY A 1 274 ? 24.539 16.554 -57.088 1.00 157.93 ? ? ? ? ? ? 274 GLY A O 1 ATOM 2156 N N . ILE A 1 275 ? 24.890 18.217 -55.621 1.00 158.74 ? ? ? ? ? ? 275 ILE A N 1 ATOM 2157 C CA . ILE A 1 275 ? 26.168 18.607 -56.232 1.00 159.68 ? ? ? ? ? ? 275 ILE A CA 1 ATOM 2158 C C . ILE A 1 275 ? 27.131 17.412 -56.120 1.00 163.47 ? ? ? ? ? ? 275 ILE A C 1 ATOM 2159 O O . ILE A 1 275 ? 27.988 17.372 -55.235 1.00 163.65 ? ? ? ? ? ? 275 ILE A O 1 ATOM 2160 C CB . ILE A 1 275 ? 26.776 19.863 -55.511 1.00 154.24 ? ? ? ? ? ? 275 ILE A CB 1 ATOM 2161 C CG1 . ILE A 1 275 ? 25.835 21.061 -55.675 1.00 146.17 ? ? ? ? ? ? 275 ILE A CG1 1 ATOM 2162 C CG2 . ILE A 1 275 ? 28.143 20.206 -56.085 1.00 142.51 ? ? ? ? ? ? 275 ILE A CG2 1 ATOM 2163 C CD1 . ILE A 1 275 ? 26.333 22.341 -55.031 1.00 137.42 ? ? ? ? ? ? 275 ILE A CD1 1 ATOM 2164 N N . ASP A 1 276 ? 26.980 16.446 -57.027 1.00 163.74 ? ? ? ? ? ? 276 ASP A N 1 ATOM 2165 C CA . ASP A 1 276 ? 27.789 15.223 -57.040 1.00 165.92 ? ? ? ? ? ? 276 ASP A CA 1 ATOM 2166 C C . ASP A 1 276 ? 29.310 15.384 -56.905 1.00 167.10 ? ? ? ? ? ? 276 ASP A C 1 ATOM 2167 O O . ASP A 1 276 ? 29.912 14.816 -55.992 1.00 166.83 ? ? ? ? ? ? 276 ASP A O 1 ATOM 2168 C CB . ASP A 1 276 ? 27.480 14.398 -58.299 1.00 167.97 ? ? ? ? ? ? 276 ASP A CB 1 ATOM 2169 C CG . ASP A 1 276 ? 27.763 15.157 -59.586 1.00 168.81 ? ? ? ? ? ? 276 ASP A CG 1 ATOM 2170 O OD1 . ASP A 1 276 ? 27.869 14.512 -60.655 1.00 160.63 ? ? ? ? ? ? 276 ASP A OD1 1 ATOM 2171 O OD2 . ASP A 1 276 ? 27.868 16.399 -59.526 1.00 172.88 ? ? ? ? ? ? 276 ASP A OD2 1 ATOM 2172 N N . ASN A 1 277 ? 29.930 16.138 -57.812 1.00 169.86 ? ? ? ? ? ? 277 ASN A N 1 ATOM 2173 C CA . ASN A 1 277 ? 31.384 16.339 -57.792 1.00 171.68 ? ? ? ? ? ? 277 ASN A CA 1 ATOM 2174 C C . ASN A 1 277 ? 31.945 16.861 -56.458 1.00 175.74 ? ? ? ? ? ? 277 ASN A C 1 ATOM 2175 O O . ASN A 1 277 ? 32.945 16.334 -55.957 1.00 176.48 ? ? ? ? ? ? 277 ASN A O 1 ATOM 2176 C CB . ASN A 1 277 ? 31.811 17.277 -58.944 1.00 164.32 ? ? ? ? ? ? 277 ASN A CB 1 ATOM 2177 C CG . ASN A 1 277 ? 32.174 16.522 -60.232 1.00 157.69 ? ? ? ? ? ? 277 ASN A CG 1 ATOM 2178 O OD1 . ASN A 1 277 ? 32.385 17.132 -61.285 1.00 145.53 ? ? ? ? ? ? 277 ASN A OD1 1 ATOM 2179 N ND2 . ASN A 1 277 ? 32.259 15.198 -60.144 1.00 157.94 ? ? ? ? ? ? 277 ASN A ND2 1 ATOM 2180 N N . LEU A 1 278 ? 31.297 17.877 -55.880 1.00 179.99 ? ? ? ? ? ? 278 LEU A N 1 ATOM 2181 C CA . LEU A 1 278 ? 31.745 18.496 -54.618 1.00 180.71 ? ? ? ? ? ? 278 LEU A CA 1 ATOM 2182 C C . LEU A 1 278 ? 31.538 17.658 -53.331 1.00 178.82 ? ? ? ? ? ? 278 LEU A C 1 ATOM 2183 O O . LEU A 1 278 ? 30.484 17.050 -53.125 1.00 179.57 ? ? ? ? ? ? 278 LEU A O 1 ATOM 2184 C CB . LEU A 1 278 ? 31.082 19.883 -54.459 1.00 180.33 ? ? ? ? ? ? 278 LEU A CB 1 ATOM 2185 C CG . LEU A 1 278 ? 31.350 20.954 -55.536 1.00 179.40 ? ? ? ? ? ? 278 LEU A CG 1 ATOM 2186 C CD1 . LEU A 1 278 ? 30.599 22.239 -55.189 1.00 177.57 ? ? ? ? ? ? 278 LEU A CD1 1 ATOM 2187 C CD2 . LEU A 1 278 ? 32.848 21.226 -55.644 1.00 172.39 ? ? ? ? ? ? 278 LEU A CD2 1 ATOM 2188 N N . PHE A 1 279 ? 32.566 17.639 -52.480 1.00 173.56 ? ? ? ? ? ? 279 PHE A N 1 ATOM 2189 C CA . PHE A 1 279 ? 32.552 16.905 -51.211 1.00 163.85 ? ? ? ? ? ? 279 PHE A CA 1 ATOM 2190 C C . PHE A 1 279 ? 32.667 17.846 -50.021 1.00 162.50 ? ? ? ? ? ? 279 PHE A C 1 ATOM 2191 O O . PHE A 1 279 ? 31.666 18.315 -49.483 1.00 163.07 ? ? ? ? ? ? 279 PHE A O 1 ATOM 2192 C CB . PHE A 1 279 ? 33.712 15.906 -51.154 1.00 155.23 ? ? ? ? ? ? 279 PHE A CB 1 ATOM 2193 C CG . PHE A 1 279 ? 33.520 14.706 -52.025 1.00 148.05 ? ? ? ? ? ? 279 PHE A CG 1 ATOM 2194 C CD1 . PHE A 1 279 ? 34.547 13.783 -52.189 1.00 144.78 ? ? ? ? ? ? 279 PHE A CD1 1 ATOM 2195 C CD2 . PHE A 1 279 ? 32.311 14.494 -52.680 1.00 139.14 ? ? ? ? ? ? 279 PHE A CD2 1 ATOM 2196 C CE1 . PHE A 1 279 ? 34.373 12.666 -52.992 1.00 139.55 ? ? ? ? ? ? 279 PHE A CE1 1 ATOM 2197 C CE2 . PHE A 1 279 ? 32.123 13.385 -53.483 1.00 136.78 ? ? ? ? ? ? 279 PHE A CE2 1 ATOM 2198 C CZ . PHE A 1 279 ? 33.156 12.466 -53.642 1.00 141.46 ? ? ? ? ? ? 279 PHE A CZ 1 ATOM 2199 N N . ASP A 1 280 ? 33.903 18.110 -49.620 1.00 156.95 ? ? ? ? ? ? 280 ASP A N 1 ATOM 2200 C CA . ASP A 1 280 ? 34.210 18.985 -48.495 1.00 153.01 ? ? ? ? ? ? 280 ASP A CA 1 ATOM 2201 C C . ASP A 1 280 ? 33.076 19.828 -47.882 1.00 150.93 ? ? ? ? ? ? 280 ASP A C 1 ATOM 2202 O O . ASP A 1 280 ? 32.765 19.667 -46.703 1.00 143.61 ? ? ? ? ? ? 280 ASP A O 1 ATOM 2203 C CB . ASP A 1 280 ? 35.357 19.910 -48.879 1.00 153.75 ? ? ? ? ? ? 280 ASP A CB 1 ATOM 2204 C CG . ASP A 1 280 ? 36.020 20.526 -47.673 1.00 155.65 ? ? ? ? ? ? 280 ASP A CG 1 ATOM 2205 O OD1 . ASP A 1 280 ? 36.488 19.758 -46.809 1.00 156.14 ? ? ? ? ? ? 280 ASP A OD1 1 ATOM 2206 O OD2 . ASP A 1 280 ? 36.073 21.769 -47.584 1.00 159.92 ? ? ? ? ? ? 280 ASP A OD2 1 ATOM 2207 N N . VAL A 1 281 ? 32.471 20.724 -48.667 1.00 152.39 ? ? ? ? ? ? 281 VAL A N 1 ATOM 2208 C CA . VAL A 1 281 ? 31.398 21.602 -48.172 1.00 152.42 ? ? ? ? ? ? 281 VAL A CA 1 ATOM 2209 C C . VAL A 1 281 ? 30.143 20.884 -47.668 1.00 152.88 ? ? ? ? ? ? 281 VAL A C 1 ATOM 2210 O O . VAL A 1 281 ? 29.931 20.779 -46.459 1.00 152.54 ? ? ? ? ? ? 281 VAL A O 1 ATOM 2211 C CB . VAL A 1 281 ? 30.962 22.653 -49.247 1.00 153.37 ? ? ? ? ? ? 281 VAL A CB 1 ATOM 2212 C CG1 . VAL A 1 281 ? 29.811 23.505 -48.714 1.00 154.89 ? ? ? ? ? ? 281 VAL A CG1 1 ATOM 2213 C CG2 . VAL A 1 281 ? 32.130 23.562 -49.605 1.00 154.23 ? ? ? ? ? ? 281 VAL A CG2 1 ATOM 2214 N N . LYS A 1 282 ? 29.302 20.406 -48.584 1.00 153.51 ? ? ? ? ? ? 282 LYS A N 1 ATOM 2215 C CA . LYS A 1 282 ? 28.078 19.712 -48.185 1.00 151.43 ? ? ? ? ? ? 282 LYS A CA 1 ATOM 2216 C C . LYS A 1 282 ? 28.238 18.212 -47.945 1.00 152.29 ? ? ? ? ? ? 282 LYS A C 1 ATOM 2217 O O . LYS A 1 282 ? 27.240 17.501 -47.808 1.00 144.67 ? ? ? ? ? ? 282 LYS A O 1 ATOM 2218 C CB . LYS A 1 282 ? 26.952 19.944 -49.202 1.00 146.81 ? ? ? ? ? ? 282 LYS A CB 1 ATOM 2219 C CG . LYS A 1 282 ? 26.037 21.126 -48.862 1.00 143.28 ? ? ? ? ? ? 282 LYS A CG 1 ATOM 2220 C CD . LYS A 1 282 ? 24.615 20.915 -49.388 1.00 140.67 ? ? ? ? ? ? 282 LYS A CD 1 ATOM 2221 C CE . LYS A 1 282 ? 23.988 19.631 -48.831 1.00 136.12 ? ? ? ? ? ? 282 LYS A CE 1 ATOM 2222 N NZ . LYS A 1 282 ? 23.891 19.623 -47.344 1.00 125.48 ? ? ? ? ? ? 282 LYS A NZ 1 ATOM 2223 N N . HIS A 1 283 ? 29.480 17.727 -47.904 1.00 156.69 ? ? ? ? ? ? 283 HIS A N 1 ATOM 2224 C CA . HIS A 1 283 ? 29.725 16.307 -47.638 1.00 160.33 ? ? ? ? ? ? 283 HIS A CA 1 ATOM 2225 C C . HIS A 1 283 ? 29.833 16.167 -46.099 1.00 157.81 ? ? ? ? ? ? 283 HIS A C 1 ATOM 2226 O O . HIS A 1 283 ? 29.392 15.164 -45.531 1.00 161.74 ? ? ? ? ? ? 283 HIS A O 1 ATOM 2227 C CB . HIS A 1 283 ? 31.014 15.813 -48.358 1.00 161.83 ? ? ? ? ? ? 283 HIS A CB 1 ATOM 2228 C CG . HIS A 1 283 ? 30.812 14.620 -49.264 1.00 158.72 ? ? ? ? ? ? 283 HIS A CG 1 ATOM 2229 N ND1 . HIS A 1 283 ? 29.797 14.543 -50.197 1.00 156.62 ? ? ? ? ? ? 283 HIS A ND1 1 ATOM 2230 C CD2 . HIS A 1 283 ? 31.518 13.469 -49.393 1.00 151.82 ? ? ? ? ? ? 283 HIS A CD2 1 ATOM 2231 C CE1 . HIS A 1 283 ? 29.885 13.400 -50.854 1.00 143.19 ? ? ? ? ? ? 283 HIS A CE1 1 ATOM 2232 N NE2 . HIS A 1 283 ? 30.922 12.730 -50.386 1.00 142.53 ? ? ? ? ? ? 283 HIS A NE2 1 ATOM 2233 N N . VAL A 1 284 ? 30.385 17.179 -45.421 1.00 148.42 ? ? ? ? ? ? 284 VAL A N 1 ATOM 2234 C CA . VAL A 1 284 ? 30.499 17.136 -43.958 1.00 136.91 ? ? ? ? ? ? 284 VAL A CA 1 ATOM 2235 C C . VAL A 1 284 ? 29.080 17.155 -43.383 1.00 135.83 ? ? ? ? ? ? 284 VAL A C 1 ATOM 2236 O O . VAL A 1 284 ? 28.815 16.593 -42.314 1.00 135.10 ? ? ? ? ? ? 284 VAL A O 1 ATOM 2237 C CB . VAL A 1 284 ? 31.309 18.346 -43.413 1.00 132.71 ? ? ? ? ? ? 284 VAL A CB 1 ATOM 2238 C CG1 . VAL A 1 284 ? 31.464 18.252 -41.899 1.00 127.61 ? ? ? ? ? ? 284 VAL A CG1 1 ATOM 2239 C CG2 . VAL A 1 284 ? 32.672 18.384 -44.066 1.00 127.94 ? ? ? ? ? ? 284 VAL A CG2 1 ATOM 2240 N N . ALA A 1 285 ? 28.172 17.790 -44.124 1.00 133.78 ? ? ? ? ? ? 285 ALA A N 1 ATOM 2241 C CA . ALA A 1 285 ? 26.763 17.892 -43.747 1.00 129.55 ? ? ? ? ? ? 285 ALA A CA 1 ATOM 2242 C C . ALA A 1 285 ? 26.035 16.581 -44.073 1.00 124.58 ? ? ? ? ? ? 285 ALA A C 1 ATOM 2243 O O . ALA A 1 285 ? 25.152 16.157 -43.334 1.00 118.97 ? ? ? ? ? ? 285 ALA A O 1 ATOM 2244 C CB . ALA A 1 285 ? 26.104 19.070 -44.487 1.00 125.78 ? ? ? ? ? ? 285 ALA A CB 1 ATOM 2245 N N . LEU A 1 286 ? 26.412 15.945 -45.179 1.00 120.76 ? ? ? ? ? ? 286 LEU A N 1 ATOM 2246 C CA . LEU A 1 286 ? 25.797 14.685 -45.578 1.00 117.70 ? ? ? ? ? ? 286 LEU A CA 1 ATOM 2247 C C . LEU A 1 286 ? 26.439 13.497 -44.897 1.00 118.89 ? ? ? ? ? ? 286 LEU A C 1 ATOM 2248 O O . LEU A 1 286 ? 25.839 12.887 -44.025 1.00 119.79 ? ? ? ? ? ? 286 LEU A O 1 ATOM 2249 C CB . LEU A 1 286 ? 25.885 14.482 -47.085 1.00 113.21 ? ? ? ? ? ? 286 LEU A CB 1 ATOM 2250 C CG . LEU A 1 286 ? 24.819 15.188 -47.907 1.00 116.25 ? ? ? ? ? ? 286 LEU A CG 1 ATOM 2251 C CD1 . LEU A 1 286 ? 25.075 14.938 -49.378 1.00 122.61 ? ? ? ? ? ? 286 LEU A CD1 1 ATOM 2252 C CD2 . LEU A 1 286 ? 23.448 14.680 -47.508 1.00 104.32 ? ? ? ? ? ? 286 LEU A CD2 1 ATOM 2253 N N . ASN A 1 287 ? 27.657 13.163 -45.309 1.00 124.29 ? ? ? ? ? ? 287 ASN A N 1 ATOM 2254 C CA . ASN A 1 287 ? 28.384 12.034 -44.735 1.00 128.54 ? ? ? ? ? ? 287 ASN A CA 1 ATOM 2255 C C . ASN A 1 287 ? 28.096 11.884 -43.234 1.00 132.19 ? ? ? ? ? ? 287 ASN A C 1 ATOM 2256 O O . ASN A 1 287 ? 27.598 10.844 -42.805 1.00 133.43 ? ? ? ? ? ? 287 ASN A O 1 ATOM 2257 C CB . ASN A 1 287 ? 29.898 12.193 -44.971 1.00 128.97 ? ? ? ? ? ? 287 ASN A CB 1 ATOM 2258 C CG . ASN A 1 287 ? 30.323 11.864 -46.406 1.00 129.85 ? ? ? ? ? ? 287 ASN A CG 1 ATOM 2259 O OD1 . ASN A 1 287 ? 29.731 12.346 -47.373 1.00 133.63 ? ? ? ? ? ? 287 ASN A OD1 1 ATOM 2260 N ND2 . ASN A 1 287 ? 31.366 11.045 -46.542 1.00 129.10 ? ? ? ? ? ? 287 ASN A ND2 1 ATOM 2261 N N . HIS A 1 288 ? 28.391 12.920 -42.446 1.00 134.46 ? ? ? ? ? ? 288 HIS A N 1 ATOM 2262 C CA . HIS A 1 288 ? 28.155 12.888 -40.996 1.00 138.67 ? ? ? ? ? ? 288 HIS A CA 1 ATOM 2263 C C . HIS A 1 288 ? 26.679 12.653 -40.648 1.00 133.62 ? ? ? ? ? ? 288 HIS A C 1 ATOM 2264 O O . HIS A 1 288 ? 26.341 12.294 -39.521 1.00 129.52 ? ? ? ? ? ? 288 HIS A O 1 ATOM 2265 C CB . HIS A 1 288 ? 28.648 14.206 -40.346 1.00 148.95 ? ? ? ? ? ? 288 HIS A CB 1 ATOM 2266 C CG . HIS A 1 288 ? 28.108 14.458 -38.964 1.00 159.46 ? ? ? ? ? ? 288 HIS A CG 1 ATOM 2267 N ND1 . HIS A 1 288 ? 28.359 13.624 -37.894 1.00 162.19 ? ? ? ? ? ? 288 HIS A ND1 1 ATOM 2268 C CD2 . HIS A 1 288 ? 27.313 15.447 -38.485 1.00 159.33 ? ? ? ? ? ? 288 HIS A CD2 1 ATOM 2269 C CE1 . HIS A 1 288 ? 27.742 14.085 -36.820 1.00 159.75 ? ? ? ? ? ? 288 HIS A CE1 1 ATOM 2270 N NE2 . HIS A 1 288 ? 27.099 15.190 -37.151 1.00 158.12 ? ? ? ? ? ? 288 HIS A NE2 1 ATOM 2271 N N . HIS A 1 289 ? 25.813 12.834 -41.637 1.00 131.20 ? ? ? ? ? ? 289 HIS A N 1 ATOM 2272 C CA . HIS A 1 289 ? 24.366 12.700 -41.466 1.00 130.39 ? ? ? ? ? ? 289 HIS A CA 1 ATOM 2273 C C . HIS A 1 289 ? 23.844 11.415 -42.110 1.00 124.80 ? ? ? ? ? ? 289 HIS A C 1 ATOM 2274 O O . HIS A 1 289 ? 22.791 10.877 -41.741 1.00 109.63 ? ? ? ? ? ? 289 HIS A O 1 ATOM 2275 C CB . HIS A 1 289 ? 23.704 13.919 -42.111 1.00 135.51 ? ? ? ? ? ? 289 HIS A CB 1 ATOM 2276 C CG . HIS A 1 289 ? 22.438 14.357 -41.449 1.00 136.38 ? ? ? ? ? ? 289 HIS A CG 1 ATOM 2277 N ND1 . HIS A 1 289 ? 21.248 13.677 -41.594 1.00 139.19 ? ? ? ? ? ? 289 HIS A ND1 1 ATOM 2278 C CD2 . HIS A 1 289 ? 22.172 15.416 -40.650 1.00 133.81 ? ? ? ? ? ? 289 HIS A CD2 1 ATOM 2279 C CE1 . HIS A 1 289 ? 20.303 14.300 -40.912 1.00 137.38 ? ? ? ? ? ? 289 HIS A CE1 1 ATOM 2280 N NE2 . HIS A 1 289 ? 20.839 15.357 -40.329 1.00 136.11 ? ? ? ? ? ? 289 HIS A NE2 1 ATOM 2281 N N . ILE A 1 290 ? 24.605 10.933 -43.081 1.00 126.48 ? ? ? ? ? ? 290 ILE A N 1 ATOM 2282 C CA . ILE A 1 290 ? 24.238 9.728 -43.833 1.00 123.40 ? ? ? ? ? ? 290 ILE A CA 1 ATOM 2283 C C . ILE A 1 290 ? 24.741 8.451 -43.162 1.00 122.12 ? ? ? ? ? ? 290 ILE A C 1 ATOM 2284 O O . ILE A 1 290 ? 23.979 7.496 -42.993 1.00 127.29 ? ? ? ? ? ? 290 ILE A O 1 ATOM 2285 C CB . ILE A 1 290 ? 24.779 9.773 -45.283 1.00 118.30 ? ? ? ? ? ? 290 ILE A CB 1 ATOM 2286 C CG1 . ILE A 1 290 ? 24.042 10.840 -46.096 1.00 115.47 ? ? ? ? ? ? 290 ILE A CG1 1 ATOM 2287 C CG2 . ILE A 1 290 ? 24.622 8.413 -45.959 1.00 113.15 ? ? ? ? ? ? 290 ILE A CG2 1 ATOM 2288 C CD1 . ILE A 1 290 ? 23.539 12.121 -45.404 1.00 122.95 ? ? ? ? ? ? 290 ILE A CD1 1 ATOM 2289 N N . ASN A 1 291 ? 26.009 8.475 -42.773 1.00 118.12 ? ? ? ? ? ? 291 ASN A N 1 ATOM 2290 C CA . ASN A 1 291 ? 26.625 7.354 -42.096 1.00 117.85 ? ? ? ? ? ? 291 ASN A CA 1 ATOM 2291 C C . ASN A 1 291 ? 25.885 7.045 -40.793 1.00 120.21 ? ? ? ? ? ? 291 ASN A C 1 ATOM 2292 O O . ASN A 1 291 ? 25.700 5.880 -40.458 1.00 120.92 ? ? ? ? ? ? 291 ASN A O 1 ATOM 2293 C CB . ASN A 1 291 ? 28.077 7.675 -41.780 1.00 117.09 ? ? ? ? ? ? 291 ASN A CB 1 ATOM 2294 C CG . ASN A 1 291 ? 28.955 7.655 -43.005 1.00 117.50 ? ? ? ? ? ? 291 ASN A CG 1 ATOM 2295 O OD1 . ASN A 1 291 ? 29.153 6.613 -43.614 1.00 127.02 ? ? ? ? ? ? 291 ASN A OD1 1 ATOM 2296 N ND2 . ASN A 1 291 ? 29.490 8.811 -43.372 1.00 113.62 ? ? ? ? ? ? 291 ASN A ND2 1 ATOM 2297 N N . GLN A 1 292 ? 25.468 8.074 -40.053 1.00 119.26 ? ? ? ? ? ? 292 GLN A N 1 ATOM 2298 C CA . GLN A 1 292 ? 24.774 7.841 -38.785 1.00 117.69 ? ? ? ? ? ? 292 GLN A CA 1 ATOM 2299 C C . GLN A 1 292 ? 23.499 7.071 -39.033 1.00 117.71 ? ? ? ? ? ? 292 GLN A C 1 ATOM 2300 O O . GLN A 1 292 ? 23.008 6.352 -38.158 1.00 118.88 ? ? ? ? ? ? 292 GLN A O 1 ATOM 2301 C CB . GLN A 1 292 ? 24.437 9.153 -38.083 1.00 117.79 ? ? ? ? ? ? 292 GLN A CB 1 ATOM 2302 C CG . GLN A 1 292 ? 25.644 10.008 -37.719 1.00 131.76 ? ? ? ? ? ? 292 GLN A CG 1 ATOM 2303 C CD . GLN A 1 292 ? 26.508 9.420 -36.611 1.00 135.14 ? ? ? ? ? ? 292 GLN A CD 1 ATOM 2304 O OE1 . GLN A 1 292 ? 27.586 9.939 -36.319 1.00 140.45 ? ? ? ? ? ? 292 GLN A OE1 1 ATOM 2305 N NE2 . GLN A 1 292 ? 26.037 8.347 -35.983 1.00 135.54 ? ? ? ? ? ? 292 GLN A NE2 1 ATOM 2306 N N . ALA A 1 293 ? 22.960 7.244 -40.233 1.00 118.90 ? ? ? ? ? ? 293 ALA A N 1 ATOM 2307 C CA . ALA A 1 293 ? 21.745 6.561 -40.640 1.00 119.48 ? ? ? ? ? ? 293 ALA A CA 1 ATOM 2308 C C . ALA A 1 293 ? 22.144 5.182 -41.167 1.00 119.48 ? ? ? ? ? ? 293 ALA A C 1 ATOM 2309 O O . ALA A 1 293 ? 21.495 4.185 -40.859 1.00 120.84 ? ? ? ? ? ? 293 ALA A O 1 ATOM 2310 C CB . ALA A 1 293 ? 21.032 7.366 -41.718 1.00 112.61 ? ? ? ? ? ? 293 ALA A CB 1 ATOM 2311 N N . LEU A 1 294 ? 23.224 5.127 -41.945 1.00 120.65 ? ? ? ? ? ? 294 LEU A N 1 ATOM 2312 C CA . LEU A 1 294 ? 23.705 3.865 -42.497 1.00 118.99 ? ? ? ? ? ? 294 LEU A CA 1 ATOM 2313 C C . LEU A 1 294 ? 24.039 2.895 -41.364 1.00 119.04 ? ? ? ? ? ? 294 LEU A C 1 ATOM 2314 O O . LEU A 1 294 ? 23.743 1.702 -41.450 1.00 121.15 ? ? ? ? ? ? 294 LEU A O 1 ATOM 2315 C CB . LEU A 1 294 ? 24.950 4.101 -43.359 1.00 116.96 ? ? ? ? ? ? 294 LEU A CB 1 ATOM 2316 C CG . LEU A 1 294 ? 25.530 2.890 -44.095 1.00 112.93 ? ? ? ? ? ? 294 LEU A CG 1 ATOM 2317 C CD1 . LEU A 1 294 ? 24.575 2.443 -45.180 1.00 107.40 ? ? ? ? ? ? 294 LEU A CD1 1 ATOM 2318 C CD2 . LEU A 1 294 ? 26.866 3.259 -44.701 1.00 114.40 ? ? ? ? ? ? 294 LEU A CD2 1 ATOM 2319 N N . LYS A 1 295 ? 24.654 3.418 -40.305 1.00 115.51 ? ? ? ? ? ? 295 LYS A N 1 ATOM 2320 C CA . LYS A 1 295 ? 25.033 2.617 -39.143 1.00 110.26 ? ? ? ? ? ? 295 LYS A CA 1 ATOM 2321 C C . LYS A 1 295 ? 23.788 2.219 -38.366 1.00 111.30 ? ? ? ? ? ? 295 LYS A C 1 ATOM 2322 O O . LYS A 1 295 ? 23.811 1.272 -37.585 1.00 115.45 ? ? ? ? ? ? 295 LYS A O 1 ATOM 2323 C CB . LYS A 1 295 ? 25.963 3.413 -38.223 1.00 102.83 ? ? ? ? ? ? 295 LYS A CB 1 ATOM 2324 C CG . LYS A 1 295 ? 26.406 2.657 -36.981 1.00 102.97 ? ? ? ? ? ? 295 LYS A CG 1 ATOM 2325 C CD . LYS A 1 295 ? 27.145 3.560 -35.997 1.00 105.82 ? ? ? ? ? ? 295 LYS A CD 1 ATOM 2326 C CE . LYS A 1 295 ? 27.636 2.773 -34.779 1.00 110.83 ? ? ? ? ? ? 295 LYS A CE 1 ATOM 2327 N NZ . LYS A 1 295 ? 28.286 3.621 -33.735 1.00 96.42 ? ? ? ? ? ? 295 LYS A NZ 1 ATOM 2328 N N . ALA A 1 296 ? 22.700 2.949 -38.585 1.00 108.24 ? ? ? ? ? ? 296 ALA A N 1 ATOM 2329 C CA . ALA A 1 296 ? 21.447 2.673 -37.896 1.00 104.67 ? ? ? ? ? ? 296 ALA A CA 1 ATOM 2330 C C . ALA A 1 296 ? 20.788 1.415 -38.437 1.00 102.37 ? ? ? ? ? ? 296 ALA A C 1 ATOM 2331 O O . ALA A 1 296 ? 19.983 0.783 -37.759 1.00 101.91 ? ? ? ? ? ? 296 ALA A O 1 ATOM 2332 C CB . ALA A 1 296 ? 20.504 3.859 -38.042 1.00 98.54 ? ? ? ? ? ? 296 ALA A CB 1 ATOM 2333 N N . HIS A 1 297 ? 21.147 1.050 -39.661 1.00 102.21 ? ? ? ? ? ? 297 HIS A N 1 ATOM 2334 C CA . HIS A 1 297 ? 20.578 -0.124 -40.305 1.00 103.06 ? ? ? ? ? ? 297 HIS A CA 1 ATOM 2335 C C . HIS A 1 297 ? 21.467 -1.355 -40.234 1.00 97.95 ? ? ? ? ? ? 297 HIS A C 1 ATOM 2336 O O . HIS A 1 297 ? 21.042 -2.425 -39.790 1.00 92.25 ? ? ? ? ? ? 297 HIS A O 1 ATOM 2337 C CB . HIS A 1 297 ? 20.277 0.191 -41.770 1.00 110.31 ? ? ? ? ? ? 297 HIS A CB 1 ATOM 2338 C CG . HIS A 1 297 ? 19.047 1.013 -41.970 1.00 116.35 ? ? ? ? ? ? 297 HIS A CG 1 ATOM 2339 N ND1 . HIS A 1 297 ? 18.695 1.544 -43.192 1.00 121.48 ? ? ? ? ? ? 297 HIS A ND1 1 ATOM 2340 C CD2 . HIS A 1 297 ? 18.066 1.376 -41.107 1.00 121.24 ? ? ? ? ? ? 297 HIS A CD2 1 ATOM 2341 C CE1 . HIS A 1 297 ? 17.553 2.199 -43.074 1.00 124.13 ? ? ? ? ? ? 297 HIS A CE1 1 ATOM 2342 N NE2 . HIS A 1 297 ? 17.153 2.112 -41.818 1.00 123.09 ? ? ? ? ? ? 297 HIS A NE2 1 ATOM 2343 N N . VAL A 1 298 ? 22.705 -1.191 -40.675 1.00 85.20 ? ? ? ? ? ? 298 VAL A N 1 ATOM 2344 C CA . VAL A 1 298 ? 23.653 -2.283 -40.700 1.00 92.73 ? ? ? ? ? ? 298 VAL A CA 1 ATOM 2345 C C . VAL A 1 298 ? 24.250 -2.663 -39.344 1.00 100.27 ? ? ? ? ? ? 298 VAL A C 1 ATOM 2346 O O . VAL A 1 298 ? 24.390 -3.848 -39.031 1.00 100.29 ? ? ? ? ? ? 298 VAL A O 1 ATOM 2347 C CB . VAL A 1 298 ? 24.792 -1.956 -41.668 1.00 98.16 ? ? ? ? ? ? 298 VAL A CB 1 ATOM 2348 C CG1 . VAL A 1 298 ? 25.647 -3.190 -41.910 1.00 102.57 ? ? ? ? ? ? 298 VAL A CG1 1 ATOM 2349 C CG2 . VAL A 1 298 ? 24.223 -1.425 -42.962 1.00 92.32 ? ? ? ? ? ? 298 VAL A CG2 1 ATOM 2350 N N . ALA A 1 299 ? 24.596 -1.666 -38.535 1.00 105.18 ? ? ? ? ? ? 299 ALA A N 1 ATOM 2351 C CA . ALA A 1 299 ? 25.211 -1.919 -37.231 1.00 102.28 ? ? ? ? ? ? 299 ALA A CA 1 ATOM 2352 C C . ALA A 1 299 ? 24.242 -2.067 -36.069 1.00 100.30 ? ? ? ? ? ? 299 ALA A C 1 ATOM 2353 O O . ALA A 1 299 ? 24.243 -3.083 -35.384 1.00 95.92 ? ? ? ? ? ? 299 ALA A O 1 ATOM 2354 C CB . ALA A 1 299 ? 26.216 -0.820 -36.920 1.00 110.29 ? ? ? ? ? ? 299 ALA A CB 1 ATOM 2355 N N . MET A 1 300 ? 23.426 -1.048 -35.839 1.00 98.01 ? ? ? ? ? ? 300 MET A N 1 ATOM 2356 C CA . MET A 1 300 ? 22.470 -1.078 -34.743 1.00 105.91 ? ? ? ? ? ? 300 MET A CA 1 ATOM 2357 C C . MET A 1 300 ? 21.249 -1.957 -35.060 1.00 111.45 ? ? ? ? ? ? 300 MET A C 1 ATOM 2358 O O . MET A 1 300 ? 20.353 -1.536 -35.789 1.00 114.39 ? ? ? ? ? ? 300 MET A O 1 ATOM 2359 C CB . MET A 1 300 ? 22.007 0.351 -34.428 1.00 107.25 ? ? ? ? ? ? 300 MET A CB 1 ATOM 2360 C CG . MET A 1 300 ? 22.085 0.756 -32.953 1.00 105.33 ? ? ? ? ? ? 300 MET A CG 1 ATOM 2361 S SD . MET A 1 300 ? 23.753 1.142 -32.383 1.00 114.37 ? ? ? ? ? ? 300 MET A SD 1 ATOM 2362 C CE . MET A 1 300 ? 24.050 -0.087 -31.053 1.00 104.29 ? ? ? ? ? ? 300 MET A CE 1 ATOM 2363 N N . GLN A 1 301 ? 21.212 -3.176 -34.521 1.00 114.91 ? ? ? ? ? ? 301 GLN A N 1 ATOM 2364 C CA . GLN A 1 301 ? 20.070 -4.059 -34.752 1.00 119.32 ? ? ? ? ? ? 301 GLN A CA 1 ATOM 2365 C C . GLN A 1 301 ? 18.933 -3.629 -33.846 1.00 120.64 ? ? ? ? ? ? 301 GLN A C 1 ATOM 2366 O O . GLN A 1 301 ? 19.152 -2.836 -32.933 1.00 123.00 ? ? ? ? ? ? 301 GLN A O 1 ATOM 2367 C CB . GLN A 1 301 ? 20.445 -5.522 -34.513 1.00 114.82 ? ? ? ? ? ? 301 GLN A CB 1 ATOM 2368 C CG . GLN A 1 301 ? 21.313 -6.052 -35.629 1.00 120.02 ? ? ? ? ? ? 301 GLN A CG 1 ATOM 2369 C CD . GLN A 1 301 ? 21.461 -7.545 -35.605 1.00 125.86 ? ? ? ? ? ? 301 GLN A CD 1 ATOM 2370 O OE1 . GLN A 1 301 ? 20.508 -8.271 -35.323 1.00 130.75 ? ? ? ? ? ? 301 GLN A OE1 1 ATOM 2371 N NE2 . GLN A 1 301 ? 22.652 -8.021 -35.934 1.00 128.14 ? ? ? ? ? ? 301 GLN A NE2 1 ATOM 2372 N N . LYS A 1 302 ? 17.725 -4.143 -34.072 1.00 121.78 ? ? ? ? ? ? 302 LYS A N 1 ATOM 2373 C CA . LYS A 1 302 ? 16.589 -3.706 -33.258 1.00 117.02 ? ? ? ? ? ? 302 LYS A CA 1 ATOM 2374 C C . LYS A 1 302 ? 16.565 -4.172 -31.807 1.00 114.32 ? ? ? ? ? ? 302 LYS A C 1 ATOM 2375 O O . LYS A 1 302 ? 17.421 -3.777 -31.024 1.00 117.31 ? ? ? ? ? ? 302 LYS A O 1 ATOM 2376 C CB . LYS A 1 302 ? 15.257 -4.059 -33.934 1.00 112.47 ? ? ? ? ? ? 302 LYS A CB 1 ATOM 2377 C CG . LYS A 1 302 ? 14.102 -3.154 -33.492 1.00 102.27 ? ? ? ? ? ? 302 LYS A CG 1 ATOM 2378 C CD . LYS A 1 302 ? 12.791 -3.927 -33.374 1.00 111.70 ? ? ? ? ? ? 302 LYS A CD 1 ATOM 2379 C CE . LYS A 1 302 ? 11.688 -3.090 -32.728 1.00 114.50 ? ? ? ? ? ? 302 LYS A CE 1 ATOM 2380 N NZ . LYS A 1 302 ? 10.638 -3.929 -32.073 1.00 99.56 ? ? ? ? ? ? 302 LYS A NZ 1 ATOM 2381 N N . ASP A 1 303 ? 15.593 -5.006 -31.453 1.00 109.30 ? ? ? ? ? ? 303 ASP A N 1 ATOM 2382 C CA . ASP A 1 303 ? 15.446 -5.463 -30.075 1.00 105.57 ? ? ? ? ? ? 303 ASP A CA 1 ATOM 2383 C C . ASP A 1 303 ? 16.641 -6.114 -29.378 1.00 103.89 ? ? ? ? ? ? 303 ASP A C 1 ATOM 2384 O O . ASP A 1 303 ? 16.473 -7.030 -28.577 1.00 105.96 ? ? ? ? ? ? 303 ASP A O 1 ATOM 2385 C CB . ASP A 1 303 ? 14.212 -6.367 -29.964 1.00 106.31 ? ? ? ? ? ? 303 ASP A CB 1 ATOM 2386 C CG . ASP A 1 303 ? 12.907 -5.579 -29.997 1.00 112.25 ? ? ? ? ? ? 303 ASP A CG 1 ATOM 2387 O OD1 . ASP A 1 303 ? 11.825 -6.196 -29.945 1.00 119.25 ? ? ? ? ? ? 303 ASP A OD1 1 ATOM 2388 O OD2 . ASP A 1 303 ? 12.957 -4.338 -30.073 1.00 117.75 ? ? ? ? ? ? 303 ASP A OD2 1 ATOM 2389 N N . VAL A 1 304 ? 17.843 -5.624 -29.657 1.00 99.80 ? ? ? ? ? ? 304 VAL A N 1 ATOM 2390 C CA . VAL A 1 304 ? 19.042 -6.159 -29.029 1.00 104.44 ? ? ? ? ? ? 304 VAL A CA 1 ATOM 2391 C C . VAL A 1 304 ? 19.941 -5.015 -28.539 1.00 110.20 ? ? ? ? ? ? 304 VAL A C 1 ATOM 2392 O O . VAL A 1 304 ? 20.373 -5.010 -27.386 1.00 118.54 ? ? ? ? ? ? 304 VAL A O 1 ATOM 2393 C CB . VAL A 1 304 ? 19.785 -7.121 -30.012 1.00 103.69 ? ? ? ? ? ? 304 VAL A CB 1 ATOM 2394 C CG1 . VAL A 1 304 ? 19.929 -6.469 -31.372 1.00 98.26 ? ? ? ? ? ? 304 VAL A CG1 1 ATOM 2395 C CG2 . VAL A 1 304 ? 21.127 -7.536 -29.442 1.00 86.97 ? ? ? ? ? ? 304 VAL A CG2 1 ATOM 2396 N N . ASP A 1 305 ? 20.193 -4.030 -29.396 1.00 110.19 ? ? ? ? ? ? 305 ASP A N 1 ATOM 2397 C CA . ASP A 1 305 ? 21.029 -2.882 -29.029 1.00 106.57 ? ? ? ? ? ? 305 ASP A CA 1 ATOM 2398 C C . ASP A 1 305 ? 20.210 -1.795 -28.325 1.00 108.74 ? ? ? ? ? ? 305 ASP A C 1 ATOM 2399 O O . ASP A 1 305 ? 20.700 -1.134 -27.401 1.00 108.40 ? ? ? ? ? ? 305 ASP A O 1 ATOM 2400 C CB . ASP A 1 305 ? 21.690 -2.291 -30.282 1.00 105.34 ? ? ? ? ? ? 305 ASP A CB 1 ATOM 2401 C CG . ASP A 1 305 ? 22.855 -3.129 -30.791 1.00 103.23 ? ? ? ? ? ? 305 ASP A CG 1 ATOM 2402 O OD1 . ASP A 1 305 ? 23.830 -3.316 -30.043 1.00 108.04 ? ? ? ? ? ? 305 ASP A OD1 1 ATOM 2403 O OD2 . ASP A 1 305 ? 22.804 -3.594 -31.943 1.00 103.33 ? ? ? ? ? ? 305 ASP A OD2 1 ATOM 2404 N N . TYR A 1 306 ? 18.962 -1.640 -28.777 1.00 109.83 ? ? ? ? ? ? 306 TYR A N 1 ATOM 2405 C CA . TYR A 1 306 ? 17.998 -0.644 -28.281 1.00 111.02 ? ? ? ? ? ? 306 TYR A CA 1 ATOM 2406 C C . TYR A 1 306 ? 16.578 -1.204 -28.242 1.00 111.85 ? ? ? ? ? ? 306 TYR A C 1 ATOM 2407 O O . TYR A 1 306 ? 16.255 -2.127 -28.985 1.00 112.71 ? ? ? ? ? ? 306 TYR A O 1 ATOM 2408 C CB . TYR A 1 306 ? 17.985 0.572 -29.209 1.00 118.65 ? ? ? ? ? ? 306 TYR A CB 1 ATOM 2409 C CG . TYR A 1 306 ? 17.450 0.313 -30.623 1.00 120.04 ? ? ? ? ? ? 306 TYR A CG 1 ATOM 2410 C CD1 . TYR A 1 306 ? 16.077 0.180 -30.880 1.00 116.73 ? ? ? ? ? ? 306 TYR A CD1 1 ATOM 2411 C CD2 . TYR A 1 306 ? 18.321 0.258 -31.713 1.00 123.34 ? ? ? ? ? ? 306 TYR A CD2 1 ATOM 2412 C CE1 . TYR A 1 306 ? 15.595 0.009 -32.196 1.00 122.14 ? ? ? ? ? ? 306 TYR A CE1 1 ATOM 2413 C CE2 . TYR A 1 306 ? 17.848 0.087 -33.022 1.00 119.57 ? ? ? ? ? ? 306 TYR A CE2 1 ATOM 2414 C CZ . TYR A 1 306 ? 16.491 -0.033 -33.258 1.00 119.68 ? ? ? ? ? ? 306 TYR A CZ 1 ATOM 2415 O OH . TYR A 1 306 ? 16.056 -0.171 -34.561 1.00 112.58 ? ? ? ? ? ? 306 TYR A OH 1 ATOM 2416 N N . VAL A 1 307 ? 15.719 -0.621 -27.413 1.00 113.09 ? ? ? ? ? ? 307 VAL A N 1 ATOM 2417 C CA . VAL A 1 307 ? 14.337 -1.083 -27.318 1.00 106.86 ? ? ? ? ? ? 307 VAL A CA 1 ATOM 2418 C C . VAL A 1 307 ? 13.387 -0.001 -27.820 1.00 105.02 ? ? ? ? ? ? 307 VAL A C 1 ATOM 2419 O O . VAL A 1 307 ? 13.697 1.187 -27.760 1.00 102.99 ? ? ? ? ? ? 307 VAL A O 1 ATOM 2420 C CB . VAL A 1 307 ? 13.972 -1.452 -25.860 1.00 100.35 ? ? ? ? ? ? 307 VAL A CB 1 ATOM 2421 C CG1 . VAL A 1 307 ? 12.605 -2.101 -25.807 1.00 96.74 ? ? ? ? ? ? 307 VAL A CG1 1 ATOM 2422 C CG2 . VAL A 1 307 ? 15.016 -2.381 -25.297 1.00 85.38 ? ? ? ? ? ? 307 VAL A CG2 1 ATOM 2423 N N . VAL A 1 308 ? 12.238 -0.412 -28.338 1.00 103.83 ? ? ? ? ? ? 308 VAL A N 1 ATOM 2424 C CA . VAL A 1 308 ? 11.271 0.553 -28.828 1.00 109.09 ? ? ? ? ? ? 308 VAL A CA 1 ATOM 2425 C C . VAL A 1 308 ? 9.952 0.409 -28.078 1.00 114.63 ? ? ? ? ? ? 308 VAL A C 1 ATOM 2426 O O . VAL A 1 308 ? 9.530 -0.702 -27.744 1.00 113.59 ? ? ? ? ? ? 308 VAL A O 1 ATOM 2427 C CB . VAL A 1 308 ? 11.012 0.389 -30.351 1.00 107.03 ? ? ? ? ? ? 308 VAL A CB 1 ATOM 2428 C CG1 . VAL A 1 308 ? 10.034 1.455 -30.831 1.00 102.25 ? ? ? ? ? ? 308 VAL A CG1 1 ATOM 2429 C CG2 . VAL A 1 308 ? 12.319 0.498 -31.122 1.00 97.34 ? ? ? ? ? ? 308 VAL A CG2 1 ATOM 2430 N N . GLU A 1 309 ? 9.325 1.552 -27.804 1.00 122.60 ? ? ? ? ? ? 309 GLU A N 1 ATOM 2431 C CA . GLU A 1 309 ? 8.036 1.637 -27.112 1.00 127.11 ? ? ? ? ? ? 309 GLU A CA 1 ATOM 2432 C C . GLU A 1 309 ? 7.230 2.812 -27.661 1.00 130.78 ? ? ? ? ? ? 309 GLU A C 1 ATOM 2433 O O . GLU A 1 309 ? 7.673 3.515 -28.578 1.00 127.01 ? ? ? ? ? ? 309 GLU A O 1 ATOM 2434 C CB . GLU A 1 309 ? 8.228 1.827 -25.609 1.00 120.68 ? ? ? ? ? ? 309 GLU A CB 1 ATOM 2435 C CG . GLU A 1 309 ? 8.703 0.595 -24.895 1.00 119.45 ? ? ? ? ? ? 309 GLU A CG 1 ATOM 2436 C CD . GLU A 1 309 ? 8.686 0.783 -23.405 1.00 118.60 ? ? ? ? ? ? 309 GLU A CD 1 ATOM 2437 O OE1 . GLU A 1 309 ? 7.650 1.245 -22.888 1.00 124.79 ? ? ? ? ? ? 309 GLU A OE1 1 ATOM 2438 O OE2 . GLU A 1 309 ? 9.696 0.466 -22.750 1.00 112.74 ? ? ? ? ? ? 309 GLU A OE2 1 ATOM 2439 N N . ASP A 1 310 ? 6.047 3.030 -27.096 1.00 137.73 ? ? ? ? ? ? 310 ASP A N 1 ATOM 2440 C CA . ASP A 1 310 ? 5.182 4.117 -27.553 1.00 145.07 ? ? ? ? ? ? 310 ASP A CA 1 ATOM 2441 C C . ASP A 1 310 ? 5.814 5.478 -27.211 1.00 138.02 ? ? ? ? ? ? 310 ASP A C 1 ATOM 2442 O O . ASP A 1 310 ? 5.221 6.547 -27.414 1.00 130.74 ? ? ? ? ? ? 310 ASP A O 1 ATOM 2443 C CB . ASP A 1 310 ? 3.773 3.969 -26.937 1.00 157.12 ? ? ? ? ? ? 310 ASP A CB 1 ATOM 2444 C CG . ASP A 1 310 ? 3.137 2.581 -27.206 1.00 161.33 ? ? ? ? ? ? 310 ASP A CG 1 ATOM 2445 O OD1 . ASP A 1 310 ? 3.227 2.076 -28.356 1.00 159.05 ? ? ? ? ? ? 310 ASP A OD1 1 ATOM 2446 O OD2 . ASP A 1 310 ? 2.533 2.003 -26.266 1.00 160.66 ? ? ? ? ? ? 310 ASP A OD2 1 ATOM 2447 N N . GLY A 1 311 ? 7.037 5.411 -26.697 1.00 132.88 ? ? ? ? ? ? 311 GLY A N 1 ATOM 2448 C CA . GLY A 1 311 ? 7.772 6.607 -26.362 1.00 130.70 ? ? ? ? ? ? 311 GLY A CA 1 ATOM 2449 C C . GLY A 1 311 ? 8.944 6.697 -27.314 1.00 130.09 ? ? ? ? ? ? 311 GLY A C 1 ATOM 2450 O O . GLY A 1 311 ? 8.835 6.340 -28.488 1.00 129.09 ? ? ? ? ? ? 311 GLY A O 1 ATOM 2451 N N . GLN A 1 312 ? 10.074 7.161 -26.797 1.00 130.77 ? ? ? ? ? ? 312 GLN A N 1 ATOM 2452 C CA . GLN A 1 312 ? 11.290 7.307 -27.589 1.00 131.87 ? ? ? ? ? ? 312 GLN A CA 1 ATOM 2453 C C . GLN A 1 312 ? 12.105 5.994 -27.559 1.00 128.27 ? ? ? ? ? ? 312 GLN A C 1 ATOM 2454 O O . GLN A 1 312 ? 11.878 5.135 -26.710 1.00 128.84 ? ? ? ? ? ? 312 GLN A O 1 ATOM 2455 C CB . GLN A 1 312 ? 12.100 8.489 -27.031 1.00 132.13 ? ? ? ? ? ? 312 GLN A CB 1 ATOM 2456 C CG . GLN A 1 312 ? 11.315 9.813 -26.983 1.00 135.55 ? ? ? ? ? ? 312 GLN A CG 1 ATOM 2457 C CD . GLN A 1 312 ? 11.002 10.365 -28.369 1.00 141.47 ? ? ? ? ? ? 312 GLN A CD 1 ATOM 2458 O OE1 . GLN A 1 312 ? 11.910 10.741 -29.116 1.00 141.91 ? ? ? ? ? ? 312 GLN A OE1 1 ATOM 2459 N NE2 . GLN A 1 312 ? 9.713 10.415 -28.719 1.00 139.00 ? ? ? ? ? ? 312 GLN A NE2 1 ATOM 2460 N N . VAL A 1 313 ? 13.036 5.833 -28.496 1.00 123.07 ? ? ? ? ? ? 313 VAL A N 1 ATOM 2461 C CA . VAL A 1 313 ? 13.865 4.629 -28.568 1.00 116.09 ? ? ? ? ? ? 313 VAL A CA 1 ATOM 2462 C C . VAL A 1 313 ? 14.769 4.513 -27.334 1.00 112.45 ? ? ? ? ? ? 313 VAL A C 1 ATOM 2463 O O . VAL A 1 313 ? 15.832 5.133 -27.281 1.00 113.83 ? ? ? ? ? ? 313 VAL A O 1 ATOM 2464 C CB . VAL A 1 313 ? 14.753 4.655 -29.847 1.00 118.09 ? ? ? ? ? ? 313 VAL A CB 1 ATOM 2465 C CG1 . VAL A 1 313 ? 15.526 3.360 -29.987 1.00 115.99 ? ? ? ? ? ? 313 VAL A CG1 1 ATOM 2466 C CG2 . VAL A 1 313 ? 13.889 4.896 -31.076 1.00 118.95 ? ? ? ? ? ? 313 VAL A CG2 1 ATOM 2467 N N . VAL A 1 314 ? 14.351 3.725 -26.342 1.00 107.58 ? ? ? ? ? ? 314 VAL A N 1 ATOM 2468 C CA . VAL A 1 314 ? 15.140 3.553 -25.113 1.00 105.10 ? ? ? ? ? ? 314 VAL A CA 1 ATOM 2469 C C . VAL A 1 314 ? 16.353 2.655 -25.357 1.00 101.59 ? ? ? ? ? ? 314 VAL A C 1 ATOM 2470 O O . VAL A 1 314 ? 16.308 1.740 -26.177 1.00 102.16 ? ? ? ? ? ? 314 VAL A O 1 ATOM 2471 C CB . VAL A 1 314 ? 14.280 2.946 -23.957 1.00 102.91 ? ? ? ? ? ? 314 VAL A CB 1 ATOM 2472 C CG1 . VAL A 1 314 ? 15.131 2.756 -22.698 1.00 98.97 ? ? ? ? ? ? 314 VAL A CG1 1 ATOM 2473 C CG2 . VAL A 1 314 ? 13.100 3.856 -23.650 1.00 97.89 ? ? ? ? ? ? 314 VAL A CG2 1 ATOM 2474 N N . ILE A 1 315 ? 17.442 2.920 -24.650 1.00 92.94 ? ? ? ? ? ? 315 ILE A N 1 ATOM 2475 C CA . ILE A 1 315 ? 18.634 2.112 -24.828 1.00 92.25 ? ? ? ? ? ? 315 ILE A CA 1 ATOM 2476 C C . ILE A 1 315 ? 18.536 0.919 -23.901 1.00 87.54 ? ? ? ? ? ? 315 ILE A C 1 ATOM 2477 O O . ILE A 1 315 ? 17.595 0.814 -23.124 1.00 80.67 ? ? ? ? ? ? 315 ILE A O 1 ATOM 2478 C CB . ILE A 1 315 ? 19.917 2.906 -24.500 1.00 97.54 ? ? ? ? ? ? 315 ILE A CB 1 ATOM 2479 C CG1 . ILE A 1 315 ? 19.772 4.364 -24.963 1.00 97.43 ? ? ? ? ? ? 315 ILE A CG1 1 ATOM 2480 C CG2 . ILE A 1 315 ? 21.120 2.240 -25.165 1.00 87.89 ? ? ? ? ? ? 315 ILE A CG2 1 ATOM 2481 C CD1 . ILE A 1 315 ? 19.501 4.552 -26.437 1.00 91.48 ? ? ? ? ? ? 315 ILE A CD1 1 ATOM 2482 N N . VAL A 1 316 ? 19.509 0.022 -23.984 1.00 90.83 ? ? ? ? ? ? 316 VAL A N 1 ATOM 2483 C CA . VAL A 1 316 ? 19.519 -1.170 -23.149 1.00 99.13 ? ? ? ? ? ? 316 VAL A CA 1 ATOM 2484 C C . VAL A 1 316 ? 20.951 -1.608 -22.827 1.00 106.27 ? ? ? ? ? ? 316 VAL A C 1 ATOM 2485 O O . VAL A 1 316 ? 21.758 -1.834 -23.729 1.00 112.90 ? ? ? ? ? ? 316 VAL A O 1 ATOM 2486 C CB . VAL A 1 316 ? 18.775 -2.327 -23.852 1.00 96.32 ? ? ? ? ? ? 316 VAL A CB 1 ATOM 2487 C CG1 . VAL A 1 316 ? 19.414 -2.617 -25.197 1.00 100.05 ? ? ? ? ? ? 316 VAL A CG1 1 ATOM 2488 C CG2 . VAL A 1 316 ? 18.789 -3.563 -22.980 1.00 88.48 ? ? ? ? ? ? 316 VAL A CG2 1 ATOM 2489 N N . ASP A 1 317 ? 21.255 -1.720 -21.536 1.00 106.74 ? ? ? ? ? ? 317 ASP A N 1 ATOM 2490 C CA . ASP A 1 317 ? 22.579 -2.127 -21.052 1.00 112.77 ? ? ? ? ? ? 317 ASP A CA 1 ATOM 2491 C C . ASP A 1 317 ? 22.951 -3.551 -21.479 1.00 117.01 ? ? ? ? ? ? 317 ASP A C 1 ATOM 2492 O O . ASP A 1 317 ? 22.080 -4.375 -21.731 1.00 122.26 ? ? ? ? ? ? 317 ASP A O 1 ATOM 2493 C CB . ASP A 1 317 ? 22.608 -1.993 -19.517 1.00 117.40 ? ? ? ? ? ? 317 ASP A CB 1 ATOM 2494 C CG . ASP A 1 317 ? 23.617 -2.926 -18.842 1.00 123.22 ? ? ? ? ? ? 317 ASP A CG 1 ATOM 2495 O OD1 . ASP A 1 317 ? 23.324 -4.138 -18.722 1.00 116.43 ? ? ? ? ? ? 317 ASP A OD1 1 ATOM 2496 O OD2 . ASP A 1 317 ? 24.697 -2.444 -18.422 1.00 122.56 ? ? ? ? ? ? 317 ASP A OD2 1 ATOM 2497 N N . SER A 1 318 ? 24.246 -3.837 -21.575 1.00 117.77 ? ? ? ? ? ? 318 SER A N 1 ATOM 2498 C CA . SER A 1 318 ? 24.691 -5.173 -21.960 1.00 112.04 ? ? ? ? ? ? 318 SER A CA 1 ATOM 2499 C C . SER A 1 318 ? 24.549 -6.140 -20.788 1.00 113.01 ? ? ? ? ? ? 318 SER A C 1 ATOM 2500 O O . SER A 1 318 ? 23.880 -7.163 -20.898 1.00 113.19 ? ? ? ? ? ? 318 SER A O 1 ATOM 2501 C CB . SER A 1 318 ? 26.159 -5.155 -22.398 1.00 113.75 ? ? ? ? ? ? 318 SER A CB 1 ATOM 2502 O OG . SER A 1 318 ? 26.373 -4.295 -23.497 1.00 122.80 ? ? ? ? ? ? 318 SER A OG 1 ATOM 2503 N N . PHE A 1 319 ? 25.184 -5.796 -19.668 1.00 114.62 ? ? ? ? ? ? 319 PHE A N 1 ATOM 2504 C CA . PHE A 1 319 ? 25.185 -6.625 -18.462 1.00 114.45 ? ? ? ? ? ? 319 PHE A CA 1 ATOM 2505 C C . PHE A 1 319 ? 23.789 -7.048 -17.980 1.00 117.82 ? ? ? ? ? ? 319 PHE A C 1 ATOM 2506 O O . PHE A 1 319 ? 23.299 -8.105 -18.375 1.00 122.09 ? ? ? ? ? ? 319 PHE A O 1 ATOM 2507 C CB . PHE A 1 319 ? 25.961 -5.910 -17.336 1.00 110.67 ? ? ? ? ? ? 319 PHE A CB 1 ATOM 2508 C CG . PHE A 1 319 ? 26.749 -6.845 -16.427 1.00 112.96 ? ? ? ? ? ? 319 PHE A CG 1 ATOM 2509 C CD1 . PHE A 1 319 ? 27.602 -7.815 -16.959 1.00 109.92 ? ? ? ? ? ? 319 PHE A CD1 1 ATOM 2510 C CD2 . PHE A 1 319 ? 26.651 -6.741 -15.037 1.00 115.20 ? ? ? ? ? ? 319 PHE A CD2 1 ATOM 2511 C CE1 . PHE A 1 319 ? 28.344 -8.668 -16.122 1.00 98.24 ? ? ? ? ? ? 319 PHE A CE1 1 ATOM 2512 C CE2 . PHE A 1 319 ? 27.389 -7.589 -14.196 1.00 112.39 ? ? ? ? ? ? 319 PHE A CE2 1 ATOM 2513 C CZ . PHE A 1 319 ? 28.237 -8.554 -14.744 1.00 102.92 ? ? ? ? ? ? 319 PHE A CZ 1 ATOM 2514 N N . THR A 1 320 ? 23.150 -6.243 -17.136 1.00 118.88 ? ? ? ? ? ? 320 THR A N 1 ATOM 2515 C CA . THR A 1 320 ? 21.827 -6.580 -16.615 1.00 118.66 ? ? ? ? ? ? 320 THR A CA 1 ATOM 2516 C C . THR A 1 320 ? 20.746 -6.293 -17.644 1.00 118.15 ? ? ? ? ? ? 320 THR A C 1 ATOM 2517 O O . THR A 1 320 ? 19.560 -6.475 -17.377 1.00 118.87 ? ? ? ? ? ? 320 THR A O 1 ATOM 2518 C CB . THR A 1 320 ? 21.492 -5.746 -15.401 1.00 120.80 ? ? ? ? ? ? 320 THR A CB 1 ATOM 2519 O OG1 . THR A 1 320 ? 21.155 -4.417 -15.828 1.00 129.18 ? ? ? ? ? ? 320 THR A OG1 1 ATOM 2520 C CG2 . THR A 1 320 ? 22.684 -5.669 -14.467 1.00 117.76 ? ? ? ? ? ? 320 THR A CG2 1 ATOM 2521 N N . GLY A 1 321 ? 21.158 -5.822 -18.814 1.00 113.97 ? ? ? ? ? ? 321 GLY A N 1 ATOM 2522 C CA . GLY A 1 321 ? 20.203 -5.521 -19.862 1.00 108.98 ? ? ? ? ? ? 321 GLY A CA 1 ATOM 2523 C C . GLY A 1 321 ? 19.017 -4.721 -19.367 1.00 106.37 ? ? ? ? ? ? 321 GLY A C 1 ATOM 2524 O O . GLY A 1 321 ? 17.901 -4.925 -19.827 1.00 102.86 ? ? ? ? ? ? 321 GLY A O 1 ATOM 2525 N N . ARG A 1 322 ? 19.265 -3.806 -18.436 1.00 106.67 ? ? ? ? ? ? 322 ARG A N 1 ATOM 2526 C CA . ARG A 1 322 ? 18.220 -2.966 -17.868 1.00 106.43 ? ? ? ? ? ? 322 ARG A CA 1 ATOM 2527 C C . ARG A 1 322 ? 17.989 -1.750 -18.768 1.00 109.43 ? ? ? ? ? ? 322 ARG A C 1 ATOM 2528 O O . ARG A 1 322 ? 18.865 -1.393 -19.552 1.00 105.62 ? ? ? ? ? ? 322 ARG A O 1 ATOM 2529 C CB . ARG A 1 322 ? 18.648 -2.538 -16.469 1.00 108.26 ? ? ? ? ? ? 322 ARG A CB 1 ATOM 2530 C CG . ARG A 1 322 ? 17.499 -2.245 -15.538 1.00 126.82 ? ? ? ? ? ? 322 ARG A CG 1 ATOM 2531 C CD . ARG A 1 322 ? 17.918 -2.446 -14.086 1.00 138.92 ? ? ? ? ? ? 322 ARG A CD 1 ATOM 2532 N NE . ARG A 1 322 ? 18.141 -3.854 -13.736 1.00 149.35 ? ? ? ? ? ? 322 ARG A NE 1 ATOM 2533 C CZ . ARG A 1 322 ? 17.181 -4.740 -13.459 1.00 150.65 ? ? ? ? ? ? 322 ARG A CZ 1 ATOM 2534 N NH1 . ARG A 1 322 ? 15.903 -4.383 -13.490 1.00 151.00 ? ? ? ? ? ? 322 ARG A NH1 1 ATOM 2535 N NH2 . ARG A 1 322 ? 17.502 -5.983 -13.114 1.00 146.76 ? ? ? ? ? ? 322 ARG A NH2 1 ATOM 2536 N N . LEU A 1 323 ? 16.813 -1.124 -18.658 1.00 112.83 ? ? ? ? ? ? 323 LEU A N 1 ATOM 2537 C CA . LEU A 1 323 ? 16.448 0.053 -19.478 1.00 118.80 ? ? ? ? ? ? 323 LEU A CA 1 ATOM 2538 C C . LEU A 1 323 ? 17.108 1.366 -19.017 1.00 124.68 ? ? ? ? ? ? 323 LEU A C 1 ATOM 2539 O O . LEU A 1 323 ? 16.784 1.881 -17.945 1.00 124.06 ? ? ? ? ? ? 323 LEU A O 1 ATOM 2540 C CB . LEU A 1 323 ? 14.919 0.237 -19.479 1.00 108.89 ? ? ? ? ? ? 323 LEU A CB 1 ATOM 2541 C CG . LEU A 1 323 ? 14.042 -0.832 -20.138 1.00 100.80 ? ? ? ? ? ? 323 LEU A CG 1 ATOM 2542 C CD1 . LEU A 1 323 ? 12.622 -0.747 -19.609 1.00 95.34 ? ? ? ? ? ? 323 LEU A CD1 1 ATOM 2543 C CD2 . LEU A 1 323 ? 14.076 -0.656 -21.642 1.00 89.80 ? ? ? ? ? ? 323 LEU A CD2 1 ATOM 2544 N N . MET A 1 324 ? 18.004 1.918 -19.839 1.00 130.84 ? ? ? ? ? ? 324 MET A N 1 ATOM 2545 C CA . MET A 1 324 ? 18.707 3.154 -19.486 1.00 132.76 ? ? ? ? ? ? 324 MET A CA 1 ATOM 2546 C C . MET A 1 324 ? 17.771 4.286 -19.043 1.00 134.42 ? ? ? ? ? ? 324 MET A C 1 ATOM 2547 O O . MET A 1 324 ? 16.634 4.406 -19.508 1.00 134.73 ? ? ? ? ? ? 324 MET A O 1 ATOM 2548 C CB . MET A 1 324 ? 19.612 3.618 -20.641 1.00 132.17 ? ? ? ? ? ? 324 MET A CB 1 ATOM 2549 C CG . MET A 1 324 ? 20.732 2.616 -21.005 1.00 131.16 ? ? ? ? ? ? 324 MET A CG 1 ATOM 2550 S SD . MET A 1 324 ? 21.797 2.100 -19.599 1.00 134.62 ? ? ? ? ? ? 324 MET A SD 1 ATOM 2551 C CE . MET A 1 324 ? 23.276 1.342 -20.432 1.00 100.15 ? ? ? ? ? ? 324 MET A CE 1 ATOM 2552 N N . LYS A 1 325 ? 18.267 5.110 -18.125 1.00 134.55 ? ? ? ? ? ? 325 LYS A N 1 ATOM 2553 C CA . LYS A 1 325 ? 17.491 6.210 -17.571 1.00 131.37 ? ? ? ? ? ? 325 LYS A CA 1 ATOM 2554 C C . LYS A 1 325 ? 17.495 7.439 -18.466 1.00 135.39 ? ? ? ? ? ? 325 LYS A C 1 ATOM 2555 O O . LYS A 1 325 ? 18.261 8.375 -18.228 1.00 138.97 ? ? ? ? ? ? 325 LYS A O 1 ATOM 2556 C CB . LYS A 1 325 ? 18.029 6.592 -16.186 1.00 120.97 ? ? ? ? ? ? 325 LYS A CB 1 ATOM 2557 C CG . LYS A 1 325 ? 18.221 5.431 -15.200 1.00 114.26 ? ? ? ? ? ? 325 LYS A CG 1 ATOM 2558 C CD . LYS A 1 325 ? 19.337 4.447 -15.604 1.00 100.98 ? ? ? ? ? ? 325 LYS A CD 1 ATOM 2559 C CE . LYS A 1 325 ? 20.665 5.134 -15.904 1.00 83.35 ? ? ? ? ? ? 325 LYS A CE 1 ATOM 2560 N NZ . LYS A 1 325 ? 20.645 5.912 -17.177 1.00 72.36 ? ? ? ? ? ? 325 LYS A NZ 1 ATOM 2561 N N . GLY A 1 326 ? 16.644 7.435 -19.494 1.00 134.36 ? ? ? ? ? ? 326 GLY A N 1 ATOM 2562 C CA . GLY A 1 326 ? 16.555 8.574 -20.404 1.00 131.25 ? ? ? ? ? ? 326 GLY A CA 1 ATOM 2563 C C . GLY A 1 326 ? 17.879 9.029 -20.992 1.00 124.63 ? ? ? ? ? ? 326 GLY A C 1 ATOM 2564 O O . GLY A 1 326 ? 18.427 10.061 -20.617 1.00 117.66 ? ? ? ? ? ? 326 GLY A O 1 ATOM 2565 N N . ARG A 1 327 ? 18.374 8.259 -21.947 1.00 119.43 ? ? ? ? ? ? 327 ARG A N 1 ATOM 2566 C CA . ARG A 1 327 ? 19.642 8.538 -22.584 1.00 111.80 ? ? ? ? ? ? 327 ARG A CA 1 ATOM 2567 C C . ARG A 1 327 ? 19.474 8.380 -24.084 1.00 120.34 ? ? ? ? ? ? 327 ARG A C 1 ATOM 2568 O O . ARG A 1 327 ? 18.638 7.594 -24.532 1.00 130.81 ? ? ? ? ? ? 327 ARG A O 1 ATOM 2569 C CB . ARG A 1 327 ? 20.661 7.543 -22.048 1.00 103.62 ? ? ? ? ? ? 327 ARG A CB 1 ATOM 2570 C CG . ARG A 1 327 ? 21.984 7.533 -22.734 1.00 99.06 ? ? ? ? ? ? 327 ARG A CG 1 ATOM 2571 C CD . ARG A 1 327 ? 22.928 6.690 -21.923 1.00 95.24 ? ? ? ? ? ? 327 ARG A CD 1 ATOM 2572 N NE . ARG A 1 327 ? 24.159 6.428 -22.639 1.00 98.34 ? ? ? ? ? ? 327 ARG A NE 1 ATOM 2573 C CZ . ARG A 1 327 ? 25.173 5.727 -22.147 1.00 99.13 ? ? ? ? ? ? 327 ARG A CZ 1 ATOM 2574 N NH1 . ARG A 1 327 ? 25.104 5.218 -20.927 1.00 78.66 ? ? ? ? ? ? 327 ARG A NH1 1 ATOM 2575 N NH2 . ARG A 1 327 ? 26.256 5.525 -22.885 1.00 104.33 ? ? ? ? ? ? 327 ARG A NH2 1 ATOM 2576 N N . ARG A 1 328 ? 20.253 9.121 -24.866 1.00 121.59 ? ? ? ? ? ? 328 ARG A N 1 ATOM 2577 C CA . ARG A 1 328 ? 20.149 9.019 -26.321 1.00 122.17 ? ? ? ? ? ? 328 ARG A CA 1 ATOM 2578 C C . ARG A 1 328 ? 21.502 8.749 -26.946 1.00 122.85 ? ? ? ? ? ? 328 ARG A C 1 ATOM 2579 O O . ARG A 1 328 ? 22.535 8.900 -26.291 1.00 125.09 ? ? ? ? ? ? 328 ARG A O 1 ATOM 2580 C CB . ARG A 1 328 ? 19.565 10.303 -26.899 1.00 120.06 ? ? ? ? ? ? 328 ARG A CB 1 ATOM 2581 C CG . ARG A 1 328 ? 18.317 10.742 -26.186 1.00 127.88 ? ? ? ? ? ? 328 ARG A CG 1 ATOM 2582 C CD . ARG A 1 328 ? 17.325 11.366 -27.136 1.00 133.42 ? ? ? ? ? ? 328 ARG A CD 1 ATOM 2583 N NE . ARG A 1 328 ? 16.044 11.621 -26.486 1.00 144.99 ? ? ? ? ? ? 328 ARG A NE 1 ATOM 2584 C CZ . ARG A 1 328 ? 15.305 10.693 -25.879 1.00 152.44 ? ? ? ? ? ? 328 ARG A CZ 1 ATOM 2585 N NH1 . ARG A 1 328 ? 15.713 9.428 -25.827 1.00 153.73 ? ? ? ? ? ? 328 ARG A NH1 1 ATOM 2586 N NH2 . ARG A 1 328 ? 14.148 11.032 -25.320 1.00 161.37 ? ? ? ? ? ? 328 ARG A NH2 1 ATOM 2587 N N . TYR A 1 329 ? 21.495 8.319 -28.204 1.00 122.50 ? ? ? ? ? ? 329 TYR A N 1 ATOM 2588 C CA . TYR A 1 329 ? 22.744 8.057 -28.908 1.00 123.50 ? ? ? ? ? ? 329 TYR A CA 1 ATOM 2589 C C . TYR A 1 329 ? 23.244 9.411 -29.436 1.00 125.06 ? ? ? ? ? ? 329 TYR A C 1 ATOM 2590 O O . TYR A 1 329 ? 22.528 10.127 -30.150 1.00 117.46 ? ? ? ? ? ? 329 TYR A O 1 ATOM 2591 C CB . TYR A 1 329 ? 22.534 7.047 -30.058 1.00 123.88 ? ? ? ? ? ? 329 TYR A CB 1 ATOM 2592 C CG . TYR A 1 329 ? 22.519 5.561 -29.656 1.00 123.41 ? ? ? ? ? ? 329 TYR A CG 1 ATOM 2593 C CD1 . TYR A 1 329 ? 21.313 4.857 -29.492 1.00 116.45 ? ? ? ? ? ? 329 TYR A CD1 1 ATOM 2594 C CD2 . TYR A 1 329 ? 23.714 4.857 -29.457 1.00 127.44 ? ? ? ? ? ? 329 TYR A CD2 1 ATOM 2595 C CE1 . TYR A 1 329 ? 21.301 3.485 -29.142 1.00 100.94 ? ? ? ? ? ? 329 TYR A CE1 1 ATOM 2596 C CE2 . TYR A 1 329 ? 23.709 3.487 -29.104 1.00 118.53 ? ? ? ? ? ? 329 TYR A CE2 1 ATOM 2597 C CZ . TYR A 1 329 ? 22.502 2.815 -28.949 1.00 107.37 ? ? ? ? ? ? 329 TYR A CZ 1 ATOM 2598 O OH . TYR A 1 329 ? 22.505 1.486 -28.590 1.00 99.19 ? ? ? ? ? ? 329 TYR A OH 1 ATOM 2599 N N . SER A 1 330 ? 24.469 9.764 -29.055 1.00 127.09 ? ? ? ? ? ? 330 SER A N 1 ATOM 2600 C CA . SER A 1 330 ? 25.051 11.038 -29.453 1.00 130.32 ? ? ? ? ? ? 330 SER A CA 1 ATOM 2601 C C . SER A 1 330 ? 25.455 11.073 -30.913 1.00 131.23 ? ? ? ? ? ? 330 SER A C 1 ATOM 2602 O O . SER A 1 330 ? 25.346 10.079 -31.639 1.00 125.37 ? ? ? ? ? ? 330 SER A O 1 ATOM 2603 C CB . SER A 1 330 ? 26.278 11.375 -28.599 1.00 131.35 ? ? ? ? ? ? 330 SER A CB 1 ATOM 2604 O OG . SER A 1 330 ? 27.460 10.887 -29.210 1.00 138.42 ? ? ? ? ? ? 330 SER A OG 1 ATOM 2605 N N . GLU A 1 331 ? 25.942 12.251 -31.300 1.00 135.96 ? ? ? ? ? ? 331 GLU A N 1 ATOM 2606 C CA . GLU A 1 331 ? 26.404 12.585 -32.645 1.00 136.11 ? ? ? ? ? ? 331 GLU A CA 1 ATOM 2607 C C . GLU A 1 331 ? 25.260 12.630 -33.652 1.00 133.10 ? ? ? ? ? ? 331 GLU A C 1 ATOM 2608 O O . GLU A 1 331 ? 25.486 12.823 -34.849 1.00 134.02 ? ? ? ? ? ? 331 GLU A O 1 ATOM 2609 C CB . GLU A 1 331 ? 27.466 11.594 -33.129 1.00 135.55 ? ? ? ? ? ? 331 GLU A CB 1 ATOM 2610 C CG . GLU A 1 331 ? 28.695 11.464 -32.263 1.00 128.29 ? ? ? ? ? ? 331 GLU A CG 1 ATOM 2611 C CD . GLU A 1 331 ? 29.693 10.528 -32.890 1.00 132.93 ? ? ? ? ? ? 331 GLU A CD 1 ATOM 2612 O OE1 . GLU A 1 331 ? 30.183 10.858 -33.992 1.00 129.13 ? ? ? ? ? ? 331 GLU A OE1 1 ATOM 2613 O OE2 . GLU A 1 331 ? 29.975 9.460 -32.301 1.00 132.95 ? ? ? ? ? ? 331 GLU A OE2 1 ATOM 2614 N N . GLY A 1 332 ? 24.036 12.463 -33.162 1.00 127.74 ? ? ? ? ? ? 332 GLY A N 1 ATOM 2615 C CA . GLY A 1 332 ? 22.883 12.483 -34.039 1.00 131.35 ? ? ? ? ? ? 332 GLY A CA 1 ATOM 2616 C C . GLY A 1 332 ? 22.585 11.136 -34.686 1.00 135.10 ? ? ? ? ? ? 332 GLY A C 1 ATOM 2617 O O . GLY A 1 332 ? 22.253 11.073 -35.872 1.00 139.19 ? ? ? ? ? ? 332 GLY A O 1 ATOM 2618 N N . LEU A 1 333 ? 22.703 10.054 -33.920 1.00 132.64 ? ? ? ? ? ? 333 LEU A N 1 ATOM 2619 C CA . LEU A 1 333 ? 22.421 8.708 -34.432 1.00 122.97 ? ? ? ? ? ? 333 LEU A CA 1 ATOM 2620 C C . LEU A 1 333 ? 21.073 8.258 -33.894 1.00 125.34 ? ? ? ? ? ? 333 LEU A C 1 ATOM 2621 O O . LEU A 1 333 ? 20.382 7.455 -34.515 1.00 120.89 ? ? ? ? ? ? 333 LEU A O 1 ATOM 2622 C CB . LEU A 1 333 ? 23.518 7.723 -33.987 1.00 116.14 ? ? ? ? ? ? 333 LEU A CB 1 ATOM 2623 C CG . LEU A 1 333 ? 23.401 6.225 -34.317 1.00 107.92 ? ? ? ? ? ? 333 LEU A CG 1 ATOM 2624 C CD1 . LEU A 1 333 ? 24.685 5.498 -33.917 1.00 109.96 ? ? ? ? ? ? 333 LEU A CD1 1 ATOM 2625 C CD2 . LEU A 1 333 ? 22.238 5.616 -33.583 1.00 99.88 ? ? ? ? ? ? 333 LEU A CD2 1 ATOM 2626 N N . HIS A 1 334 ? 20.720 8.797 -32.729 1.00 131.80 ? ? ? ? ? ? 334 HIS A N 1 ATOM 2627 C CA . HIS A 1 334 ? 19.472 8.491 -32.029 1.00 134.41 ? ? ? ? ? ? 334 HIS A CA 1 ATOM 2628 C C . HIS A 1 334 ? 18.232 8.694 -32.896 1.00 138.04 ? ? ? ? ? ? 334 HIS A C 1 ATOM 2629 O O . HIS A 1 334 ? 17.396 7.796 -33.035 1.00 138.08 ? ? ? ? ? ? 334 HIS A O 1 ATOM 2630 C CB . HIS A 1 334 ? 19.361 9.363 -30.774 1.00 130.21 ? ? ? ? ? ? 334 HIS A CB 1 ATOM 2631 C CG . HIS A 1 334 ? 18.047 9.244 -30.075 1.00 126.31 ? ? ? ? ? ? 334 HIS A CG 1 ATOM 2632 N ND1 . HIS A 1 334 ? 17.746 8.194 -29.236 1.00 122.03 ? ? ? ? ? ? 334 HIS A ND1 1 ATOM 2633 C CD2 . HIS A 1 334 ? 16.926 10.000 -30.151 1.00 125.17 ? ? ? ? ? ? 334 HIS A CD2 1 ATOM 2634 C CE1 . HIS A 1 334 ? 16.493 8.305 -28.830 1.00 127.20 ? ? ? ? ? ? 334 HIS A CE1 1 ATOM 2635 N NE2 . HIS A 1 334 ? 15.974 9.393 -29.372 1.00 125.38 ? ? ? ? ? ? 334 HIS A NE2 1 ATOM 2636 N N . GLN A 1 335 ? 18.119 9.885 -33.474 1.00 141.31 ? ? ? ? ? ? 335 GLN A N 1 ATOM 2637 C CA . GLN A 1 335 ? 16.985 10.237 -34.322 1.00 137.05 ? ? ? ? ? ? 335 GLN A CA 1 ATOM 2638 C C . GLN A 1 335 ? 17.122 9.646 -35.728 1.00 131.18 ? ? ? ? ? ? 335 GLN A C 1 ATOM 2639 O O . GLN A 1 335 ? 16.266 9.868 -36.581 1.00 129.98 ? ? ? ? ? ? 335 GLN A O 1 ATOM 2640 C CB . GLN A 1 335 ? 16.853 11.763 -34.400 1.00 140.54 ? ? ? ? ? ? 335 GLN A CB 1 ATOM 2641 C CG . GLN A 1 335 ? 17.941 12.445 -35.230 1.00 144.95 ? ? ? ? ? ? 335 GLN A CG 1 ATOM 2642 C CD . GLN A 1 335 ? 19.355 12.122 -34.764 1.00 140.34 ? ? ? ? ? ? 335 GLN A CD 1 ATOM 2643 O OE1 . GLN A 1 335 ? 19.870 12.724 -33.815 1.00 139.41 ? ? ? ? ? ? 335 GLN A OE1 1 ATOM 2644 N NE2 . GLN A 1 335 ? 19.980 11.149 -35.421 1.00 125.74 ? ? ? ? ? ? 335 GLN A NE2 1 ATOM 2645 N N . ALA A 1 336 ? 18.205 8.908 -35.963 1.00 126.52 ? ? ? ? ? ? 336 ALA A N 1 ATOM 2646 C CA . ALA A 1 336 ? 18.446 8.267 -37.259 1.00 123.32 ? ? ? ? ? ? 336 ALA A CA 1 ATOM 2647 C C . ALA A 1 336 ? 17.762 6.909 -37.230 1.00 118.46 ? ? ? ? ? ? 336 ALA A C 1 ATOM 2648 O O . ALA A 1 336 ? 17.368 6.358 -38.261 1.00 112.11 ? ? ? ? ? ? 336 ALA A O 1 ATOM 2649 C CB . ALA A 1 336 ? 19.929 8.089 -37.483 1.00 131.52 ? ? ? ? ? ? 336 ALA A CB 1 ATOM 2650 N N . ILE A 1 337 ? 17.654 6.384 -36.016 1.00 112.35 ? ? ? ? ? ? 337 ILE A N 1 ATOM 2651 C CA . ILE A 1 337 ? 17.013 5.120 -35.744 1.00 100.74 ? ? ? ? ? ? 337 ILE A CA 1 ATOM 2652 C C . ILE A 1 337 ? 15.530 5.414 -35.734 1.00 104.70 ? ? ? ? ? ? 337 ILE A C 1 ATOM 2653 O O . ILE A 1 337 ? 14.734 4.605 -36.186 1.00 110.98 ? ? ? ? ? ? 337 ILE A O 1 ATOM 2654 C CB . ILE A 1 337 ? 17.440 4.578 -34.367 1.00 101.68 ? ? ? ? ? ? 337 ILE A CB 1 ATOM 2655 C CG1 . ILE A 1 337 ? 18.888 4.067 -34.449 1.00 97.88 ? ? ? ? ? ? 337 ILE A CG1 1 ATOM 2656 C CG2 . ILE A 1 337 ? 16.449 3.522 -33.889 1.00 104.31 ? ? ? ? ? ? 337 ILE A CG2 1 ATOM 2657 C CD1 . ILE A 1 337 ? 19.464 3.526 -33.151 1.00 81.43 ? ? ? ? ? ? 337 ILE A CD1 1 ATOM 2658 N N . GLU A 1 338 ? 15.152 6.579 -35.219 1.00 110.79 ? ? ? ? ? ? 338 GLU A N 1 ATOM 2659 C CA . GLU A 1 338 ? 13.740 6.944 -35.200 1.00 113.56 ? ? ? ? ? ? 338 GLU A CA 1 ATOM 2660 C C . GLU A 1 338 ? 13.203 6.887 -36.626 1.00 115.70 ? ? ? ? ? ? 338 GLU A C 1 ATOM 2661 O O . GLU A 1 338 ? 12.016 6.662 -36.827 1.00 120.24 ? ? ? ? ? ? 338 GLU A O 1 ATOM 2662 C CB . GLU A 1 338 ? 13.538 8.355 -34.646 1.00 106.49 ? ? ? ? ? ? 338 GLU A CB 1 ATOM 2663 C CG . GLU A 1 338 ? 13.963 8.541 -33.208 1.00 112.69 ? ? ? ? ? ? 338 GLU A CG 1 ATOM 2664 C CD . GLU A 1 338 ? 13.661 9.937 -32.701 1.00 120.31 ? ? ? ? ? ? 338 GLU A CD 1 ATOM 2665 O OE1 . GLU A 1 338 ? 14.303 10.903 -33.168 1.00 111.87 ? ? ? ? ? ? 338 GLU A OE1 1 ATOM 2666 O OE2 . GLU A 1 338 ? 12.767 10.071 -31.840 1.00 129.15 ? ? ? ? ? ? 338 GLU A OE2 1 ATOM 2667 N N . ALA A 1 339 ? 14.079 7.097 -37.609 1.00 115.88 ? ? ? ? ? ? 339 ALA A N 1 ATOM 2668 C CA . ALA A 1 339 ? 13.686 7.052 -39.017 1.00 111.54 ? ? ? ? ? ? 339 ALA A CA 1 ATOM 2669 C C . ALA A 1 339 ? 13.590 5.595 -39.404 1.00 109.32 ? ? ? ? ? ? 339 ALA A C 1 ATOM 2670 O O . ALA A 1 339 ? 12.638 5.163 -40.055 1.00 109.14 ? ? ? ? ? ? 339 ALA A O 1 ATOM 2671 C CB . ALA A 1 339 ? 14.723 7.745 -39.883 1.00 109.91 ? ? ? ? ? ? 339 ALA A CB 1 ATOM 2672 N N . LYS A 1 340 ? 14.601 4.841 -38.997 1.00 110.68 ? ? ? ? ? ? 340 LYS A N 1 ATOM 2673 C CA . LYS A 1 340 ? 14.628 3.424 -39.275 1.00 111.49 ? ? ? ? ? ? 340 LYS A CA 1 ATOM 2674 C C . LYS A 1 340 ? 13.374 2.771 -38.674 1.00 113.13 ? ? ? ? ? ? 340 LYS A C 1 ATOM 2675 O O . LYS A 1 340 ? 12.602 2.168 -39.406 1.00 120.91 ? ? ? ? ? ? 340 LYS A O 1 ATOM 2676 C CB . LYS A 1 340 ? 15.907 2.795 -38.705 1.00 107.52 ? ? ? ? ? ? 340 LYS A CB 1 ATOM 2677 C CG . LYS A 1 340 ? 15.870 1.275 -38.641 1.00 113.67 ? ? ? ? ? ? 340 LYS A CG 1 ATOM 2678 C CD . LYS A 1 340 ? 17.116 0.671 -37.995 1.00 116.24 ? ? ? ? ? ? 340 LYS A CD 1 ATOM 2679 C CE . LYS A 1 340 ? 16.969 -0.841 -37.802 1.00 116.16 ? ? ? ? ? ? 340 LYS A CE 1 ATOM 2680 N NZ . LYS A 1 340 ? 18.220 -1.497 -37.333 1.00 107.23 ? ? ? ? ? ? 340 LYS A NZ 1 ATOM 2681 N N . GLU A 1 341 ? 13.146 2.910 -37.366 1.00 111.11 ? ? ? ? ? ? 341 GLU A N 1 ATOM 2682 C CA . GLU A 1 341 ? 11.973 2.295 -36.728 1.00 112.25 ? ? ? ? ? ? 341 GLU A CA 1 ATOM 2683 C C . GLU A 1 341 ? 10.658 3.030 -36.994 1.00 112.24 ? ? ? ? ? ? 341 GLU A C 1 ATOM 2684 O O . GLU A 1 341 ? 9.609 2.666 -36.445 1.00 103.08 ? ? ? ? ? ? 341 GLU A O 1 ATOM 2685 C CB . GLU A 1 341 ? 12.184 2.176 -35.216 1.00 123.81 ? ? ? ? ? ? 341 GLU A CB 1 ATOM 2686 C CG . GLU A 1 341 ? 13.324 1.241 -34.787 1.00 133.58 ? ? ? ? ? ? 341 GLU A CG 1 ATOM 2687 C CD . GLU A 1 341 ? 13.063 -0.228 -35.117 1.00 143.78 ? ? ? ? ? ? 341 GLU A CD 1 ATOM 2688 O OE1 . GLU A 1 341 ? 11.936 -0.723 -34.857 1.00 141.94 ? ? ? ? ? ? 341 GLU A OE1 1 ATOM 2689 O OE2 . GLU A 1 341 ? 14.002 -0.899 -35.612 1.00 145.71 ? ? ? ? ? ? 341 GLU A OE2 1 ATOM 2690 N N . GLY A 1 342 ? 10.731 4.060 -37.839 1.00 112.83 ? ? ? ? ? ? 342 GLY A N 1 ATOM 2691 C CA . GLY A 1 342 ? 9.565 4.854 -38.201 1.00 117.07 ? ? ? ? ? ? 342 GLY A CA 1 ATOM 2692 C C . GLY A 1 342 ? 9.065 5.759 -37.088 1.00 125.98 ? ? ? ? ? ? 342 GLY A C 1 ATOM 2693 O O . GLY A 1 342 ? 8.482 6.818 -37.352 1.00 119.90 ? ? ? ? ? ? 342 GLY A O 1 ATOM 2694 N N . LEU A 1 343 ? 9.300 5.330 -35.845 1.00 134.13 ? ? ? ? ? ? 343 LEU A N 1 ATOM 2695 C CA . LEU A 1 343 ? 8.886 6.059 -34.642 1.00 134.48 ? ? ? ? ? ? 343 LEU A CA 1 ATOM 2696 C C . LEU A 1 343 ? 9.112 7.552 -34.826 1.00 133.68 ? ? ? ? ? ? 343 LEU A C 1 ATOM 2697 O O . LEU A 1 343 ? 10.080 7.973 -35.464 1.00 132.76 ? ? ? ? ? ? 343 LEU A O 1 ATOM 2698 C CB . LEU A 1 343 ? 9.664 5.551 -33.412 1.00 136.01 ? ? ? ? ? ? 343 LEU A CB 1 ATOM 2699 C CG . LEU A 1 343 ? 9.201 5.944 -31.998 1.00 140.87 ? ? ? ? ? ? 343 LEU A CG 1 ATOM 2700 C CD1 . LEU A 1 343 ? 9.797 4.965 -30.990 1.00 141.31 ? ? ? ? ? ? 343 LEU A CD1 1 ATOM 2701 C CD2 . LEU A 1 343 ? 9.600 7.382 -31.656 1.00 137.46 ? ? ? ? ? ? 343 LEU A CD2 1 ATOM 2702 N N . GLU A 1 344 ? 8.215 8.354 -34.266 1.00 133.57 ? ? ? ? ? ? 344 GLU A N 1 ATOM 2703 C CA . GLU A 1 344 ? 8.334 9.797 -34.393 1.00 136.52 ? ? ? ? ? ? 344 GLU A CA 1 ATOM 2704 C C . GLU A 1 344 ? 9.742 10.294 -34.060 1.00 135.21 ? ? ? ? ? ? 344 GLU A C 1 ATOM 2705 O O . GLU A 1 344 ? 10.254 10.068 -32.961 1.00 134.93 ? ? ? ? ? ? 344 GLU A O 1 ATOM 2706 C CB . GLU A 1 344 ? 7.301 10.495 -33.500 1.00 138.63 ? ? ? ? ? ? 344 GLU A CB 1 ATOM 2707 C CG . GLU A 1 344 ? 7.493 12.005 -33.415 1.00 137.09 ? ? ? ? ? ? 344 GLU A CG 1 ATOM 2708 C CD . GLU A 1 344 ? 6.540 12.673 -32.437 1.00 137.28 ? ? ? ? ? ? 344 GLU A CD 1 ATOM 2709 O OE1 . GLU A 1 344 ? 6.944 13.694 -31.830 1.00 130.17 ? ? ? ? ? ? 344 GLU A OE1 1 ATOM 2710 O OE2 . GLU A 1 344 ? 5.392 12.188 -32.288 1.00 134.77 ? ? ? ? ? ? 344 GLU A OE2 1 ATOM 2711 N N . ILE A 1 345 ? 10.363 10.954 -35.036 1.00 135.81 ? ? ? ? ? ? 345 ILE A N 1 ATOM 2712 C CA . ILE A 1 345 ? 11.706 11.510 -34.879 1.00 139.03 ? ? ? ? ? ? 345 ILE A CA 1 ATOM 2713 C C . ILE A 1 345 ? 11.557 12.785 -34.061 1.00 142.65 ? ? ? ? ? ? 345 ILE A C 1 ATOM 2714 O O . ILE A 1 345 ? 11.308 13.863 -34.621 1.00 145.72 ? ? ? ? ? ? 345 ILE A O 1 ATOM 2715 C CB . ILE A 1 345 ? 12.342 11.872 -36.251 1.00 136.04 ? ? ? ? ? ? 345 ILE A CB 1 ATOM 2716 C CG1 . ILE A 1 345 ? 12.437 10.625 -37.135 1.00 129.61 ? ? ? ? ? ? 345 ILE A CG1 1 ATOM 2717 C CG2 . ILE A 1 345 ? 13.734 12.476 -36.042 1.00 134.35 ? ? ? ? ? ? 345 ILE A CG2 1 ATOM 2718 C CD1 . ILE A 1 345 ? 12.936 10.908 -38.534 1.00 116.18 ? ? ? ? ? ? 345 ILE A CD1 1 ATOM 2719 N N . GLN A 1 346 ? 11.714 12.658 -32.741 1.00 142.62 ? ? ? ? ? ? 346 GLN A N 1 ATOM 2720 C CA . GLN A 1 346 ? 11.557 13.788 -31.827 1.00 140.25 ? ? ? ? ? ? 346 GLN A CA 1 ATOM 2721 C C . GLN A 1 346 ? 12.654 14.844 -31.969 1.00 134.96 ? ? ? ? ? ? 346 GLN A C 1 ATOM 2722 O O . GLN A 1 346 ? 13.774 14.673 -31.496 1.00 127.80 ? ? ? ? ? ? 346 GLN A O 1 ATOM 2723 C CB . GLN A 1 346 ? 11.464 13.297 -30.365 1.00 142.15 ? ? ? ? ? ? 346 GLN A CB 1 ATOM 2724 C CG . GLN A 1 346 ? 10.262 13.886 -29.583 1.00 139.48 ? ? ? ? ? ? 346 GLN A CG 1 ATOM 2725 C CD . GLN A 1 346 ? 10.286 13.578 -28.080 1.00 143.53 ? ? ? ? ? ? 346 GLN A CD 1 ATOM 2726 O OE1 . GLN A 1 346 ? 11.254 13.894 -27.375 1.00 145.95 ? ? ? ? ? ? 346 GLN A OE1 1 ATOM 2727 N NE2 . GLN A 1 346 ? 9.208 12.980 -27.584 1.00 140.77 ? ? ? ? ? ? 346 GLN A NE2 1 ATOM 2728 N N . ASN A 1 347 ? 12.292 15.938 -32.634 1.00 134.87 ? ? ? ? ? ? 347 ASN A N 1 ATOM 2729 C CA . ASN A 1 347 ? 13.176 17.073 -32.870 1.00 139.14 ? ? ? ? ? ? 347 ASN A CA 1 ATOM 2730 C C . ASN A 1 347 ? 12.900 18.179 -31.853 1.00 141.54 ? ? ? ? ? ? 347 ASN A C 1 ATOM 2731 O O . ASN A 1 347 ? 11.757 18.650 -31.723 1.00 142.89 ? ? ? ? ? ? 347 ASN A O 1 ATOM 2732 C CB . ASN A 1 347 ? 12.968 17.611 -34.289 1.00 140.27 ? ? ? ? ? ? 347 ASN A CB 1 ATOM 2733 C CG . ASN A 1 347 ? 13.459 19.042 -34.452 1.00 141.34 ? ? ? ? ? ? 347 ASN A CG 1 ATOM 2734 O OD1 . ASN A 1 347 ? 14.594 19.372 -34.088 1.00 143.39 ? ? ? ? ? ? 347 ASN A OD1 1 ATOM 2735 N ND2 . ASN A 1 347 ? 12.604 19.899 -35.009 1.00 138.90 ? ? ? ? ? ? 347 ASN A ND2 1 ATOM 2736 N N . GLU A 1 348 ? 13.947 18.601 -31.142 1.00 137.23 ? ? ? ? ? ? 348 GLU A N 1 ATOM 2737 C CA . GLU A 1 348 ? 13.803 19.639 -30.116 1.00 132.21 ? ? ? ? ? ? 348 GLU A CA 1 ATOM 2738 C C . GLU A 1 348 ? 14.770 20.817 -30.314 1.00 125.30 ? ? ? ? ? ? 348 GLU A C 1 ATOM 2739 O O . GLU A 1 348 ? 15.247 21.075 -31.424 1.00 121.63 ? ? ? ? ? ? 348 GLU A O 1 ATOM 2740 C CB . GLU A 1 348 ? 14.036 19.026 -28.725 1.00 137.80 ? ? ? ? ? ? 348 GLU A CB 1 ATOM 2741 C CG . GLU A 1 348 ? 13.195 17.771 -28.387 1.00 145.60 ? ? ? ? ? ? 348 GLU A CG 1 ATOM 2742 C CD . GLU A 1 348 ? 11.725 18.074 -28.094 1.00 147.87 ? ? ? ? ? ? 348 GLU A CD 1 ATOM 2743 O OE1 . GLU A 1 348 ? 11.433 18.811 -27.122 1.00 151.80 ? ? ? ? ? ? 348 GLU A OE1 1 ATOM 2744 O OE2 . GLU A 1 348 ? 10.858 17.561 -28.838 1.00 145.65 ? ? ? ? ? ? 348 GLU A OE2 1 ATOM 2745 N N . SER A 1 349 ? 15.013 21.541 -29.222 1.00 121.21 ? ? ? ? ? ? 349 SER A N 1 ATOM 2746 C CA . SER A 1 349 ? 15.932 22.673 -29.190 1.00 116.65 ? ? ? ? ? ? 349 SER A CA 1 ATOM 2747 C C . SER A 1 349 ? 17.040 22.274 -28.217 1.00 118.71 ? ? ? ? ? ? 349 SER A C 1 ATOM 2748 O O . SER A 1 349 ? 16.878 22.341 -26.992 1.00 122.30 ? ? ? ? ? ? 349 SER A O 1 ATOM 2749 C CB . SER A 1 349 ? 15.228 23.960 -28.716 1.00 114.74 ? ? ? ? ? ? 349 SER A CB 1 ATOM 2750 O OG . SER A 1 349 ? 14.640 23.829 -27.435 1.00 109.20 ? ? ? ? ? ? 349 SER A OG 1 ATOM 2751 N N . MET A 1 350 ? 18.161 21.832 -28.775 1.00 114.81 ? ? ? ? ? ? 350 MET A N 1 ATOM 2752 C CA . MET A 1 350 ? 19.307 21.386 -27.988 1.00 110.89 ? ? ? ? ? ? 350 MET A CA 1 ATOM 2753 C C . MET A 1 350 ? 20.111 22.515 -27.333 1.00 112.68 ? ? ? ? ? ? 350 MET A C 1 ATOM 2754 O O . MET A 1 350 ? 20.056 23.664 -27.762 1.00 113.68 ? ? ? ? ? ? 350 MET A O 1 ATOM 2755 C CB . MET A 1 350 ? 20.221 20.552 -28.882 1.00 102.73 ? ? ? ? ? ? 350 MET A CB 1 ATOM 2756 C CG . MET A 1 350 ? 20.578 21.217 -30.198 1.00 98.63 ? ? ? ? ? ? 350 MET A CG 1 ATOM 2757 S SD . MET A 1 350 ? 21.690 20.174 -31.162 1.00 123.68 ? ? ? ? ? ? 350 MET A SD 1 ATOM 2758 C CE . MET A 1 350 ? 23.281 21.120 -31.139 1.00 99.66 ? ? ? ? ? ? 350 MET A CE 1 ATOM 2759 N N . THR A 1 351 ? 20.858 22.174 -26.287 1.00 113.63 ? ? ? ? ? ? 351 THR A N 1 ATOM 2760 C CA . THR A 1 351 ? 21.697 23.141 -25.567 1.00 110.09 ? ? ? ? ? ? 351 THR A CA 1 ATOM 2761 C C . THR A 1 351 ? 23.011 23.357 -26.367 1.00 109.32 ? ? ? ? ? ? 351 THR A C 1 ATOM 2762 O O . THR A 1 351 ? 23.376 22.501 -27.161 1.00 118.39 ? ? ? ? ? ? 351 THR A O 1 ATOM 2763 C CB . THR A 1 351 ? 22.020 22.598 -24.146 1.00 101.05 ? ? ? ? ? ? 351 THR A CB 1 ATOM 2764 O OG1 . THR A 1 351 ? 20.809 22.463 -23.392 1.00 90.73 ? ? ? ? ? ? 351 THR A OG1 1 ATOM 2765 C CG2 . THR A 1 351 ? 22.947 23.523 -23.420 1.00 98.66 ? ? ? ? ? ? 351 THR A CG2 1 ATOM 2766 N N . LEU A 1 352 ? 23.707 24.484 -26.193 1.00 104.99 ? ? ? ? ? ? 352 LEU A N 1 ATOM 2767 C CA . LEU A 1 352 ? 24.970 24.706 -26.919 1.00 100.73 ? ? ? ? ? ? 352 LEU A CA 1 ATOM 2768 C C . LEU A 1 352 ? 26.170 24.772 -25.972 1.00 101.42 ? ? ? ? ? ? 352 LEU A C 1 ATOM 2769 O O . LEU A 1 352 ? 27.201 24.155 -26.219 1.00 108.12 ? ? ? ? ? ? 352 LEU A O 1 ATOM 2770 C CB . LEU A 1 352 ? 24.913 25.984 -27.753 1.00 95.17 ? ? ? ? ? ? 352 LEU A CB 1 ATOM 2771 C CG . LEU A 1 352 ? 23.592 26.116 -28.495 1.00 96.53 ? ? ? ? ? ? 352 LEU A CG 1 ATOM 2772 C CD1 . LEU A 1 352 ? 23.643 27.254 -29.503 1.00 98.98 ? ? ? ? ? ? 352 LEU A CD1 1 ATOM 2773 C CD2 . LEU A 1 352 ? 23.293 24.811 -29.188 1.00 92.97 ? ? ? ? ? ? 352 LEU A CD2 1 ATOM 2774 N N . ALA A 1 353 ? 26.047 25.542 -24.900 1.00 97.39 ? ? ? ? ? ? 353 ALA A N 1 ATOM 2775 C CA . ALA A 1 353 ? 27.113 25.630 -23.918 1.00 88.25 ? ? ? ? ? ? 353 ALA A CA 1 ATOM 2776 C C . ALA A 1 353 ? 26.462 25.907 -22.587 1.00 88.22 ? ? ? ? ? ? 353 ALA A C 1 ATOM 2777 O O . ALA A 1 353 ? 25.326 26.385 -22.528 1.00 85.58 ? ? ? ? ? ? 353 ALA A O 1 ATOM 2778 C CB . ALA A 1 353 ? 28.085 26.736 -24.268 1.00 84.17 ? ? ? ? ? ? 353 ALA A CB 1 ATOM 2779 N N . THR A 1 354 ? 27.161 25.594 -21.507 1.00 82.46 ? ? ? ? ? ? 354 THR A N 1 ATOM 2780 C CA . THR A 1 354 ? 26.580 25.851 -20.207 1.00 77.81 ? ? ? ? ? ? 354 THR A CA 1 ATOM 2781 C C . THR A 1 354 ? 27.538 25.685 -19.053 1.00 78.92 ? ? ? ? ? ? 354 THR A C 1 ATOM 2782 O O . THR A 1 354 ? 28.437 24.841 -19.074 1.00 68.45 ? ? ? ? ? ? 354 THR A O 1 ATOM 2783 C CB . THR A 1 354 ? 25.363 24.953 -19.958 1.00 73.07 ? ? ? ? ? ? 354 THR A CB 1 ATOM 2784 O OG1 . THR A 1 354 ? 24.727 25.356 -18.745 1.00 77.13 ? ? ? ? ? ? 354 THR A OG1 1 ATOM 2785 C CG2 . THR A 1 354 ? 25.775 23.493 -19.844 1.00 75.47 ? ? ? ? ? ? 354 THR A CG2 1 ATOM 2786 N N . ILE A 1 355 ? 27.335 26.530 -18.049 1.00 85.87 ? ? ? ? ? ? 355 ILE A N 1 ATOM 2787 C CA . ILE A 1 355 ? 28.127 26.508 -16.827 1.00 92.41 ? ? ? ? ? ? 355 ILE A CA 1 ATOM 2788 C C . ILE A 1 355 ? 27.339 27.073 -15.655 1.00 91.56 ? ? ? ? ? ? 355 ILE A C 1 ATOM 2789 O O . ILE A 1 355 ? 26.465 27.939 -15.806 1.00 82.94 ? ? ? ? ? ? 355 ILE A O 1 ATOM 2790 C CB . ILE A 1 355 ? 29.410 27.338 -16.911 1.00 93.79 ? ? ? ? ? ? 355 ILE A CB 1 ATOM 2791 C CG1 . ILE A 1 355 ? 29.070 28.818 -16.921 1.00 89.31 ? ? ? ? ? ? 355 ILE A CG1 1 ATOM 2792 C CG2 . ILE A 1 355 ? 30.190 26.979 -18.137 1.00 107.26 ? ? ? ? ? ? 355 ILE A CG2 1 ATOM 2793 C CD1 . ILE A 1 355 ? 30.249 29.655 -16.537 1.00 96.44 ? ? ? ? ? ? 355 ILE A CD1 1 ATOM 2794 N N . THR A 1 356 ? 27.675 26.593 -14.471 1.00 84.06 ? ? ? ? ? ? 356 THR A N 1 ATOM 2795 C CA . THR A 1 356 ? 26.999 27.057 -13.286 1.00 80.99 ? ? ? ? ? ? 356 THR A CA 1 ATOM 2796 C C . THR A 1 356 ? 27.709 28.270 -12.716 1.00 79.34 ? ? ? ? ? ? 356 THR A C 1 ATOM 2797 O O . THR A 1 356 ? 28.935 28.301 -12.656 1.00 82.60 ? ? ? ? ? ? 356 THR A O 1 ATOM 2798 C CB . THR A 1 356 ? 26.976 25.972 -12.216 1.00 80.94 ? ? ? ? ? ? 356 THR A CB 1 ATOM 2799 O OG1 . THR A 1 356 ? 26.410 26.506 -11.018 1.00 87.37 ? ? ? ? ? ? 356 THR A OG1 1 ATOM 2800 C CG2 . THR A 1 356 ? 28.376 25.480 -11.931 1.00 78.98 ? ? ? ? ? ? 356 THR A CG2 1 ATOM 2801 N N . PHE A 1 357 ? 26.951 29.275 -12.303 1.00 68.82 ? ? ? ? ? ? 357 PHE A N 1 ATOM 2802 C CA . PHE A 1 357 ? 27.593 30.430 -11.730 1.00 69.38 ? ? ? ? ? ? 357 PHE A CA 1 ATOM 2803 C C . PHE A 1 357 ? 28.665 29.982 -10.768 1.00 74.53 ? ? ? ? ? ? 357 PHE A C 1 ATOM 2804 O O . PHE A 1 357 ? 29.783 30.479 -10.815 1.00 78.56 ? ? ? ? ? ? 357 PHE A O 1 ATOM 2805 C CB . PHE A 1 357 ? 26.599 31.304 -10.989 1.00 71.14 ? ? ? ? ? ? 357 PHE A CB 1 ATOM 2806 C CG . PHE A 1 357 ? 25.963 32.334 -11.844 1.00 70.35 ? ? ? ? ? ? 357 PHE A CG 1 ATOM 2807 C CD1 . PHE A 1 357 ? 24.946 33.126 -11.353 1.00 76.42 ? ? ? ? ? ? 357 PHE A CD1 1 ATOM 2808 C CD2 . PHE A 1 357 ? 26.347 32.488 -13.164 1.00 71.04 ? ? ? ? ? ? 357 PHE A CD2 1 ATOM 2809 C CE1 . PHE A 1 357 ? 24.313 34.041 -12.175 1.00 77.58 ? ? ? ? ? ? 357 PHE A CE1 1 ATOM 2810 C CE2 . PHE A 1 357 ? 25.717 33.401 -13.984 1.00 68.71 ? ? ? ? ? ? 357 PHE A CE2 1 ATOM 2811 C CZ . PHE A 1 357 ? 24.703 34.176 -13.489 1.00 68.46 ? ? ? ? ? ? 357 PHE A CZ 1 ATOM 2812 N N . GLN A 1 358 ? 28.337 29.030 -9.901 1.00 79.31 ? ? ? ? ? ? 358 GLN A N 1 ATOM 2813 C CA . GLN A 1 358 ? 29.307 28.542 -8.920 1.00 77.61 ? ? ? ? ? ? 358 GLN A CA 1 ATOM 2814 C C . GLN A 1 358 ? 30.663 28.295 -9.563 1.00 78.85 ? ? ? ? ? ? 358 GLN A C 1 ATOM 2815 O O . GLN A 1 358 ? 31.688 28.744 -9.060 1.00 75.06 ? ? ? ? ? ? 358 GLN A O 1 ATOM 2816 C CB . GLN A 1 358 ? 28.819 27.244 -8.262 1.00 76.66 ? ? ? ? ? ? 358 GLN A CB 1 ATOM 2817 C CG . GLN A 1 358 ? 27.841 27.418 -7.108 1.00 72.42 ? ? ? ? ? ? 358 GLN A CG 1 ATOM 2818 C CD . GLN A 1 358 ? 26.501 27.947 -7.547 1.00 74.53 ? ? ? ? ? ? 358 GLN A CD 1 ATOM 2819 O OE1 . GLN A 1 358 ? 26.110 27.796 -8.701 1.00 76.36 ? ? ? ? ? ? 358 GLN A OE1 1 ATOM 2820 N NE2 . GLN A 1 358 ? 25.776 28.554 -6.622 1.00 70.32 ? ? ? ? ? ? 358 GLN A NE2 1 ATOM 2821 N N . ASN A 1 359 ? 30.652 27.582 -10.683 1.00 80.02 ? ? ? ? ? ? 359 ASN A N 1 ATOM 2822 C CA . ASN A 1 359 ? 31.874 27.272 -11.399 1.00 87.17 ? ? ? ? ? ? 359 ASN A CA 1 ATOM 2823 C C . ASN A 1 359 ? 32.459 28.461 -12.127 1.00 91.14 ? ? ? ? ? ? 359 ASN A C 1 ATOM 2824 O O . ASN A 1 359 ? 33.656 28.499 -12.411 1.00 96.17 ? ? ? ? ? ? 359 ASN A O 1 ATOM 2825 C CB . ASN A 1 359 ? 31.637 26.160 -12.402 1.00 89.06 ? ? ? ? ? ? 359 ASN A CB 1 ATOM 2826 C CG . ASN A 1 359 ? 31.975 24.815 -11.840 1.00 89.08 ? ? ? ? ? ? 359 ASN A CG 1 ATOM 2827 O OD1 . ASN A 1 359 ? 33.082 24.603 -11.331 1.00 81.27 ? ? ? ? ? ? 359 ASN A OD1 1 ATOM 2828 N ND2 . ASN A 1 359 ? 31.035 23.889 -11.933 1.00 79.69 ? ? ? ? ? ? 359 ASN A ND2 1 ATOM 2829 N N . TYR A 1 360 ? 31.632 29.437 -12.457 1.00 89.47 ? ? ? ? ? ? 360 TYR A N 1 ATOM 2830 C CA . TYR A 1 360 ? 32.186 30.569 -13.150 1.00 82.95 ? ? ? ? ? ? 360 TYR A CA 1 ATOM 2831 C C . TYR A 1 360 ? 33.106 31.345 -12.221 1.00 83.01 ? ? ? ? ? ? 360 TYR A C 1 ATOM 2832 O O . TYR A 1 360 ? 34.320 31.323 -12.394 1.00 85.48 ? ? ? ? ? ? 360 TYR A O 1 ATOM 2833 C CB . TYR A 1 360 ? 31.083 31.471 -13.664 1.00 80.98 ? ? ? ? ? ? 360 TYR A CB 1 ATOM 2834 C CG . TYR A 1 360 ? 31.617 32.651 -14.411 1.00 84.87 ? ? ? ? ? ? 360 TYR A CG 1 ATOM 2835 C CD1 . TYR A 1 360 ? 32.055 32.531 -15.727 1.00 86.85 ? ? ? ? ? ? 360 TYR A CD1 1 ATOM 2836 C CD2 . TYR A 1 360 ? 31.700 33.896 -13.795 1.00 77.78 ? ? ? ? ? ? 360 TYR A CD2 1 ATOM 2837 C CE1 . TYR A 1 360 ? 32.557 33.630 -16.413 1.00 94.23 ? ? ? ? ? ? 360 TYR A CE1 1 ATOM 2838 C CE2 . TYR A 1 360 ? 32.203 34.996 -14.464 1.00 81.24 ? ? ? ? ? ? 360 TYR A CE2 1 ATOM 2839 C CZ . TYR A 1 360 ? 32.630 34.863 -15.772 1.00 91.28 ? ? ? ? ? ? 360 TYR A CZ 1 ATOM 2840 O OH . TYR A 1 360 ? 33.133 35.966 -16.431 1.00 94.14 ? ? ? ? ? ? 360 TYR A OH 1 ATOM 2841 N N . PHE A 1 361 ? 32.543 31.997 -11.211 1.00 80.98 ? ? ? ? ? ? 361 PHE A N 1 ATOM 2842 C CA . PHE A 1 361 ? 33.355 32.800 -10.304 1.00 78.52 ? ? ? ? ? ? 361 PHE A CA 1 ATOM 2843 C C . PHE A 1 361 ? 34.485 32.101 -9.574 1.00 79.92 ? ? ? ? ? ? 361 PHE A C 1 ATOM 2844 O O . PHE A 1 361 ? 35.156 32.700 -8.727 1.00 82.69 ? ? ? ? ? ? 361 PHE A O 1 ATOM 2845 C CB . PHE A 1 361 ? 32.453 33.512 -9.323 1.00 62.73 ? ? ? ? ? ? 361 PHE A CB 1 ATOM 2846 C CG . PHE A 1 361 ? 31.560 34.492 -9.984 1.00 66.25 ? ? ? ? ? ? 361 PHE A CG 1 ATOM 2847 C CD1 . PHE A 1 361 ? 30.194 34.296 -10.018 1.00 69.00 ? ? ? ? ? ? 361 PHE A CD1 1 ATOM 2848 C CD2 . PHE A 1 361 ? 32.092 35.604 -10.613 1.00 59.73 ? ? ? ? ? ? 361 PHE A CD2 1 ATOM 2849 C CE1 . PHE A 1 361 ? 29.373 35.196 -10.673 1.00 70.11 ? ? ? ? ? ? 361 PHE A CE1 1 ATOM 2850 C CE2 . PHE A 1 361 ? 31.278 36.504 -11.268 1.00 57.48 ? ? ? ? ? ? 361 PHE A CE2 1 ATOM 2851 C CZ . PHE A 1 361 ? 29.921 36.302 -11.297 1.00 63.16 ? ? ? ? ? ? 361 PHE A CZ 1 ATOM 2852 N N . ARG A 1 362 ? 34.704 30.841 -9.925 1.00 72.65 ? ? ? ? ? ? 362 ARG A N 1 ATOM 2853 C CA . ARG A 1 362 ? 35.767 30.076 -9.328 1.00 72.00 ? ? ? ? ? ? 362 ARG A CA 1 ATOM 2854 C C . ARG A 1 362 ? 36.955 30.117 -10.266 1.00 74.72 ? ? ? ? ? ? 362 ARG A C 1 ATOM 2855 O O . ARG A 1 362 ? 38.086 29.812 -9.871 1.00 76.33 ? ? ? ? ? ? 362 ARG A O 1 ATOM 2856 C CB . ARG A 1 362 ? 35.313 28.639 -9.073 1.00 77.38 ? ? ? ? ? ? 362 ARG A CB 1 ATOM 2857 C CG . ARG A 1 362 ? 34.683 28.419 -7.697 1.00 81.78 ? ? ? ? ? ? 362 ARG A CG 1 ATOM 2858 C CD . ARG A 1 362 ? 34.842 26.970 -7.209 1.00 86.67 ? ? ? ? ? ? 362 ARG A CD 1 ATOM 2859 N NE . ARG A 1 362 ? 33.897 26.068 -7.867 1.00 92.98 ? ? ? ? ? ? 362 ARG A NE 1 ATOM 2860 C CZ . ARG A 1 362 ? 33.957 24.737 -7.830 1.00 101.87 ? ? ? ? ? ? 362 ARG A CZ 1 ATOM 2861 N NH1 . ARG A 1 362 ? 34.927 24.115 -7.163 1.00 103.53 ? ? ? ? ? ? 362 ARG A NH1 1 ATOM 2862 N NH2 . ARG A 1 362 ? 33.038 24.028 -8.471 1.00 104.50 ? ? ? ? ? ? 362 ARG A NH2 1 ATOM 2863 N N . MET A 1 363 ? 36.697 30.519 -11.509 1.00 76.66 ? ? ? ? ? ? 363 MET A N 1 ATOM 2864 C CA . MET A 1 363 ? 37.745 30.620 -12.540 1.00 75.74 ? ? ? ? ? ? 363 MET A CA 1 ATOM 2865 C C . MET A 1 363 ? 38.737 31.746 -12.285 1.00 72.79 ? ? ? ? ? ? 363 MET A C 1 ATOM 2866 O O . MET A 1 363 ? 39.947 31.533 -12.313 1.00 70.42 ? ? ? ? ? ? 363 MET A O 1 ATOM 2867 C CB . MET A 1 363 ? 37.107 30.806 -13.921 1.00 82.79 ? ? ? ? ? ? 363 MET A CB 1 ATOM 2868 C CG . MET A 1 363 ? 36.732 29.502 -14.582 1.00 78.38 ? ? ? ? ? ? 363 MET A CG 1 ATOM 2869 S SD . MET A 1 363 ? 35.622 29.712 -15.969 1.00 78.69 ? ? ? ? ? ? 363 MET A SD 1 ATOM 2870 C CE . MET A 1 363 ? 35.168 27.990 -16.231 1.00 81.04 ? ? ? ? ? ? 363 MET A CE 1 ATOM 2871 N N . TYR A 1 364 ? 38.220 32.947 -12.048 1.00 73.79 ? ? ? ? ? ? 364 TYR A N 1 ATOM 2872 C CA . TYR A 1 364 ? 39.067 34.103 -11.767 1.00 73.66 ? ? ? ? ? ? 364 TYR A CA 1 ATOM 2873 C C . TYR A 1 364 ? 40.187 33.697 -10.808 1.00 71.56 ? ? ? ? ? ? 364 TYR A C 1 ATOM 2874 O O . TYR A 1 364 ? 39.928 33.028 -9.822 1.00 75.66 ? ? ? ? ? ? 364 TYR A O 1 ATOM 2875 C CB . TYR A 1 364 ? 38.230 35.204 -11.119 1.00 71.07 ? ? ? ? ? ? 364 TYR A CB 1 ATOM 2876 C CG . TYR A 1 364 ? 37.226 35.860 -12.037 1.00 69.50 ? ? ? ? ? ? 364 TYR A CG 1 ATOM 2877 C CD1 . TYR A 1 364 ? 36.036 35.224 -12.396 1.00 67.73 ? ? ? ? ? ? 364 TYR A CD1 1 ATOM 2878 C CD2 . TYR A 1 364 ? 37.477 37.118 -12.559 1.00 72.72 ? ? ? ? ? ? 364 TYR A CD2 1 ATOM 2879 C CE1 . TYR A 1 364 ? 35.121 35.841 -13.259 1.00 61.95 ? ? ? ? ? ? 364 TYR A CE1 1 ATOM 2880 C CE2 . TYR A 1 364 ? 36.581 37.737 -13.414 1.00 71.86 ? ? ? ? ? ? 364 TYR A CE2 1 ATOM 2881 C CZ . TYR A 1 364 ? 35.409 37.102 -13.761 1.00 67.50 ? ? ? ? ? ? 364 TYR A CZ 1 ATOM 2882 O OH . TYR A 1 364 ? 34.552 37.761 -14.607 1.00 62.25 ? ? ? ? ? ? 364 TYR A OH 1 ATOM 2883 N N . GLU A 1 365 ? 41.424 34.097 -11.074 1.00 72.56 ? ? ? ? ? ? 365 GLU A N 1 ATOM 2884 C CA . GLU A 1 365 ? 42.508 33.721 -10.170 1.00 85.28 ? ? ? ? ? ? 365 GLU A CA 1 ATOM 2885 C C . GLU A 1 365 ? 42.157 34.004 -8.703 1.00 82.56 ? ? ? ? ? ? 365 GLU A C 1 ATOM 2886 O O . GLU A 1 365 ? 42.532 33.257 -7.809 1.00 74.87 ? ? ? ? ? ? 365 GLU A O 1 ATOM 2887 C CB . GLU A 1 365 ? 43.791 34.476 -10.503 1.00 100.05 ? ? ? ? ? ? 365 GLU A CB 1 ATOM 2888 C CG . GLU A 1 365 ? 44.373 34.230 -11.880 1.00 108.97 ? ? ? ? ? ? 365 GLU A CG 1 ATOM 2889 C CD . GLU A 1 365 ? 45.632 35.051 -12.104 1.00 111.50 ? ? ? ? ? ? 365 GLU A CD 1 ATOM 2890 O OE1 . GLU A 1 365 ? 46.570 34.918 -11.280 1.00 100.00 ? ? ? ? ? ? 365 GLU A OE1 1 ATOM 2891 O OE2 . GLU A 1 365 ? 45.675 35.832 -13.090 1.00 117.01 ? ? ? ? ? ? 365 GLU A OE2 1 ATOM 2892 N N . LYS A 1 366 ? 41.463 35.106 -8.460 1.00 83.47 ? ? ? ? ? ? 366 LYS A N 1 ATOM 2893 C CA . LYS A 1 366 ? 41.067 35.467 -7.113 1.00 83.81 ? ? ? ? ? ? 366 LYS A CA 1 ATOM 2894 C C . LYS A 1 366 ? 39.669 36.047 -7.192 1.00 86.49 ? ? ? ? ? ? 366 LYS A C 1 ATOM 2895 O O . LYS A 1 366 ? 39.300 36.705 -8.176 1.00 86.96 ? ? ? ? ? ? 366 LYS A O 1 ATOM 2896 C CB . LYS A 1 366 ? 42.043 36.478 -6.502 1.00 82.87 ? ? ? ? ? ? 366 LYS A CB 1 ATOM 2897 C CG . LYS A 1 366 ? 41.628 37.005 -5.133 1.00 81.23 ? ? ? ? ? ? 366 LYS A CG 1 ATOM 2898 C CD . LYS A 1 366 ? 42.750 37.786 -4.450 1.00 84.34 ? ? ? ? ? ? 366 LYS A CD 1 ATOM 2899 C CE . LYS A 1 366 ? 43.008 39.157 -5.067 1.00 82.06 ? ? ? ? ? ? 366 LYS A CE 1 ATOM 2900 N NZ . LYS A 1 366 ? 44.125 39.830 -4.360 1.00 67.77 ? ? ? ? ? ? 366 LYS A NZ 1 ATOM 2901 N N . LEU A 1 367 ? 38.901 35.808 -6.136 1.00 85.52 ? ? ? ? ? ? 367 LEU A N 1 ATOM 2902 C CA . LEU A 1 367 ? 37.513 36.236 -6.071 1.00 78.17 ? ? ? ? ? ? 367 LEU A CA 1 ATOM 2903 C C . LEU A 1 367 ? 37.177 36.864 -4.726 1.00 73.18 ? ? ? ? ? ? 367 LEU A C 1 ATOM 2904 O O . LEU A 1 367 ? 37.817 36.550 -3.729 1.00 72.94 ? ? ? ? ? ? 367 LEU A O 1 ATOM 2905 C CB . LEU A 1 367 ? 36.658 35.009 -6.305 1.00 76.21 ? ? ? ? ? ? 367 LEU A CB 1 ATOM 2906 C CG . LEU A 1 367 ? 35.194 35.198 -6.041 1.00 73.15 ? ? ? ? ? ? 367 LEU A CG 1 ATOM 2907 C CD1 . LEU A 1 367 ? 34.616 36.229 -6.988 1.00 86.24 ? ? ? ? ? ? 367 LEU A CD1 1 ATOM 2908 C CD2 . LEU A 1 367 ? 34.539 33.865 -6.217 1.00 85.84 ? ? ? ? ? ? 367 LEU A CD2 1 ATOM 2909 N N . ALA A 1 368 ? 36.177 37.741 -4.699 1.00 67.71 ? ? ? ? ? ? 368 ALA A N 1 ATOM 2910 C CA . ALA A 1 368 ? 35.778 38.406 -3.460 1.00 72.07 ? ? ? ? ? ? 368 ALA A CA 1 ATOM 2911 C C . ALA A 1 368 ? 34.467 39.167 -3.609 1.00 76.53 ? ? ? ? ? ? 368 ALA A C 1 ATOM 2912 O O . ALA A 1 368 ? 34.033 39.468 -4.722 1.00 75.97 ? ? ? ? ? ? 368 ALA A O 1 ATOM 2913 C CB . ALA A 1 368 ? 36.866 39.350 -3.002 1.00 74.94 ? ? ? ? ? ? 368 ALA A CB 1 ATOM 2914 N N . GLY A 1 369 ? 33.835 39.500 -2.490 1.00 73.31 ? ? ? ? ? ? 369 GLY A N 1 ATOM 2915 C CA . GLY A 1 369 ? 32.568 40.199 -2.586 1.00 74.21 ? ? ? ? ? ? 369 GLY A CA 1 ATOM 2916 C C . GLY A 1 369 ? 32.217 40.996 -1.356 1.00 72.91 ? ? ? ? ? ? 369 GLY A C 1 ATOM 2917 O O . GLY A 1 369 ? 32.734 40.763 -0.266 1.00 63.17 ? ? ? ? ? ? 369 GLY A O 1 ATOM 2918 N N . MET A 1 370 ? 31.300 41.930 -1.540 1.00 73.47 ? ? ? ? ? ? 370 MET A N 1 ATOM 2919 C CA . MET A 1 370 ? 30.883 42.797 -0.463 1.00 79.75 ? ? ? ? ? ? 370 MET A CA 1 ATOM 2920 C C . MET A 1 370 ? 29.364 42.859 -0.331 1.00 80.65 ? ? ? ? ? ? 370 MET A C 1 ATOM 2921 O O . MET A 1 370 ? 28.630 42.849 -1.323 1.00 78.34 ? ? ? ? ? ? 370 MET A O 1 ATOM 2922 C CB . MET A 1 370 ? 31.416 44.200 -0.719 1.00 80.28 ? ? ? ? ? ? 370 MET A CB 1 ATOM 2923 C CG . MET A 1 370 ? 30.721 44.841 -1.903 1.00 91.85 ? ? ? ? ? ? 370 MET A CG 1 ATOM 2924 S SD . MET A 1 370 ? 31.603 46.215 -2.560 1.00 79.92 ? ? ? ? ? ? 370 MET A SD 1 ATOM 2925 C CE . MET A 1 370 ? 33.131 45.418 -2.839 1.00 79.04 ? ? ? ? ? ? 370 MET A CE 1 ATOM 2926 N N . THR A 1 371 ? 28.911 42.967 0.913 1.00 81.40 ? ? ? ? ? ? 371 THR A N 1 ATOM 2927 C CA . THR A 1 371 ? 27.499 43.024 1.229 1.00 73.57 ? ? ? ? ? ? 371 THR A CA 1 ATOM 2928 C C . THR A 1 371 ? 27.337 43.306 2.725 1.00 76.06 ? ? ? ? ? ? 371 THR A C 1 ATOM 2929 O O . THR A 1 371 ? 28.312 43.313 3.479 1.00 64.59 ? ? ? ? ? ? 371 THR A O 1 ATOM 2930 C CB . THR A 1 371 ? 26.830 41.685 0.857 1.00 72.97 ? ? ? ? ? ? 371 THR A CB 1 ATOM 2931 O OG1 . THR A 1 371 ? 25.447 41.714 1.229 1.00 77.02 ? ? ? ? ? ? 371 THR A OG1 1 ATOM 2932 C CG2 . THR A 1 371 ? 27.537 40.520 1.539 1.00 55.25 ? ? ? ? ? ? 371 THR A CG2 1 ATOM 2933 N N . GLY A 1 372 ? 26.106 43.558 3.153 1.00 82.63 ? ? ? ? ? ? 372 GLY A N 1 ATOM 2934 C CA . GLY A 1 372 ? 25.855 43.835 4.562 1.00 89.87 ? ? ? ? ? ? 372 GLY A CA 1 ATOM 2935 C C . GLY A 1 372 ? 25.247 42.647 5.294 1.00 85.09 ? ? ? ? ? ? 372 GLY A C 1 ATOM 2936 O O . GLY A 1 372 ? 24.905 42.716 6.482 1.00 89.75 ? ? ? ? ? ? 372 GLY A O 1 ATOM 2937 N N . THR A 1 373 ? 25.105 41.546 4.576 1.00 76.27 ? ? ? ? ? ? 373 THR A N 1 ATOM 2938 C CA . THR A 1 373 ? 24.555 40.352 5.163 1.00 74.29 ? ? ? ? ? ? 373 THR A CA 1 ATOM 2939 C C . THR A 1 373 ? 25.229 39.141 4.546 1.00 73.04 ? ? ? ? ? ? 373 THR A C 1 ATOM 2940 O O . THR A 1 373 ? 25.026 38.843 3.374 1.00 73.46 ? ? ? ? ? ? 373 THR A O 1 ATOM 2941 C CB . THR A 1 373 ? 23.009 40.269 4.932 1.00 84.22 ? ? ? ? ? ? 373 THR A CB 1 ATOM 2942 O OG1 . THR A 1 373 ? 22.708 40.345 3.531 1.00 80.26 ? ? ? ? ? ? 373 THR A OG1 1 ATOM 2943 C CG2 . THR A 1 373 ? 22.293 41.394 5.654 1.00 79.61 ? ? ? ? ? ? 373 THR A CG2 1 ATOM 2944 N N . ALA A 1 374 ? 26.068 38.462 5.313 1.00 71.93 ? ? ? ? ? ? 374 ALA A N 1 ATOM 2945 C CA . ALA A 1 374 ? 26.702 37.257 4.795 1.00 76.62 ? ? ? ? ? ? 374 ALA A CA 1 ATOM 2946 C C . ALA A 1 374 ? 26.680 36.151 5.838 1.00 82.15 ? ? ? ? ? ? 374 ALA A C 1 ATOM 2947 O O . ALA A 1 374 ? 26.442 34.995 5.500 1.00 89.07 ? ? ? ? ? ? 374 ALA A O 1 ATOM 2948 C CB . ALA A 1 374 ? 28.137 37.529 4.341 1.00 66.88 ? ? ? ? ? ? 374 ALA A CB 1 ATOM 2949 N N . LYS A 1 375 ? 26.904 36.501 7.104 1.00 88.64 ? ? ? ? ? ? 375 LYS A N 1 ATOM 2950 C CA . LYS A 1 375 ? 26.906 35.509 8.183 1.00 89.35 ? ? ? ? ? ? 375 LYS A CA 1 ATOM 2951 C C . LYS A 1 375 ? 25.723 34.554 8.086 1.00 90.43 ? ? ? ? ? ? 375 LYS A C 1 ATOM 2952 O O . LYS A 1 375 ? 25.849 33.364 8.395 1.00 82.82 ? ? ? ? ? ? 375 LYS A O 1 ATOM 2953 C CB . LYS A 1 375 ? 26.910 36.198 9.552 1.00 88.05 ? ? ? ? ? ? 375 LYS A CB 1 ATOM 2954 C CG . LYS A 1 375 ? 28.294 36.278 10.198 1.00 84.50 ? ? ? ? ? ? 375 LYS A CG 1 ATOM 2955 C CD . LYS A 1 375 ? 28.918 34.881 10.340 1.00 81.49 ? ? ? ? ? ? 375 LYS A CD 1 ATOM 2956 C CE . LYS A 1 375 ? 30.101 34.845 11.325 1.00 83.67 ? ? ? ? ? ? 375 LYS A CE 1 ATOM 2957 N NZ . LYS A 1 375 ? 31.276 35.684 10.953 1.00 75.45 ? ? ? ? ? ? 375 LYS A NZ 1 ATOM 2958 N N . THR A 1 376 ? 24.577 35.079 7.655 1.00 93.75 ? ? ? ? ? ? 376 THR A N 1 ATOM 2959 C CA . THR A 1 376 ? 23.385 34.254 7.494 1.00 89.78 ? ? ? ? ? ? 376 THR A CA 1 ATOM 2960 C C . THR A 1 376 ? 23.810 33.068 6.644 1.00 89.51 ? ? ? ? ? ? 376 THR A C 1 ATOM 2961 O O . THR A 1 376 ? 23.817 31.942 7.117 1.00 96.44 ? ? ? ? ? ? 376 THR A O 1 ATOM 2962 C CB . THR A 1 376 ? 22.250 34.988 6.749 1.00 89.81 ? ? ? ? ? ? 376 THR A CB 1 ATOM 2963 O OG1 . THR A 1 376 ? 22.008 36.275 7.342 1.00 85.55 ? ? ? ? ? ? 376 THR A OG1 1 ATOM 2964 C CG2 . THR A 1 376 ? 20.979 34.147 6.797 1.00 75.63 ? ? ? ? ? ? 376 THR A CG2 1 ATOM 2965 N N . GLU A 1 377 ? 24.179 33.318 5.391 1.00 85.49 ? ? ? ? ? ? 377 GLU A N 1 ATOM 2966 C CA . GLU A 1 377 ? 24.618 32.225 4.535 1.00 86.06 ? ? ? ? ? ? 377 GLU A CA 1 ATOM 2967 C C . GLU A 1 377 ? 26.141 32.105 4.477 1.00 83.60 ? ? ? ? ? ? 377 GLU A C 1 ATOM 2968 O O . GLU A 1 377 ? 26.740 31.958 3.415 1.00 80.44 ? ? ? ? ? ? 377 GLU A O 1 ATOM 2969 C CB . GLU A 1 377 ? 23.987 32.378 3.152 1.00 80.85 ? ? ? ? ? ? 377 GLU A CB 1 ATOM 2970 C CG . GLU A 1 377 ? 22.619 31.680 3.098 1.00 100.05 ? ? ? ? ? ? 377 GLU A CG 1 ATOM 2971 C CD . GLU A 1 377 ? 21.572 32.441 2.309 1.00 113.36 ? ? ? ? ? ? 377 GLU A CD 1 ATOM 2972 O OE1 . GLU A 1 377 ? 20.404 31.950 2.179 1.00 106.16 ? ? ? ? ? ? 377 GLU A OE1 1 ATOM 2973 O OE2 . GLU A 1 377 ? 21.925 33.538 1.809 1.00 118.89 ? ? ? ? ? ? 377 GLU A OE2 1 ATOM 2974 N N . GLU A 1 378 ? 26.746 32.118 5.663 1.00 84.39 ? ? ? ? ? ? 378 GLU A N 1 ATOM 2975 C CA . GLU A 1 378 ? 28.195 32.061 5.831 1.00 83.84 ? ? ? ? ? ? 378 GLU A CA 1 ATOM 2976 C C . GLU A 1 378 ? 28.940 30.798 5.415 1.00 82.44 ? ? ? ? ? ? 378 GLU A C 1 ATOM 2977 O O . GLU A 1 378 ? 29.977 30.888 4.753 1.00 72.53 ? ? ? ? ? ? 378 GLU A O 1 ATOM 2978 C CB . GLU A 1 378 ? 28.559 32.360 7.285 1.00 86.93 ? ? ? ? ? ? 378 GLU A CB 1 ATOM 2979 C CG . GLU A 1 378 ? 30.002 32.762 7.418 1.00 95.06 ? ? ? ? ? ? 378 GLU A CG 1 ATOM 2980 C CD . GLU A 1 378 ? 30.720 32.129 8.581 1.00 101.36 ? ? ? ? ? ? 378 GLU A CD 1 ATOM 2981 O OE1 . GLU A 1 378 ? 30.422 32.515 9.730 1.00 103.06 ? ? ? ? ? ? 378 GLU A OE1 1 ATOM 2982 O OE2 . GLU A 1 378 ? 31.571 31.233 8.342 1.00 105.61 ? ? ? ? ? ? 378 GLU A OE2 1 ATOM 2983 N N . GLU A 1 379 ? 28.433 29.633 5.829 1.00 89.18 ? ? ? ? ? ? 379 GLU A N 1 ATOM 2984 C CA . GLU A 1 379 ? 29.071 28.348 5.511 1.00 92.54 ? ? ? ? ? ? 379 GLU A CA 1 ATOM 2985 C C . GLU A 1 379 ? 28.944 28.029 4.027 1.00 90.55 ? ? ? ? ? ? 379 GLU A C 1 ATOM 2986 O O . GLU A 1 379 ? 29.743 27.268 3.467 1.00 80.84 ? ? ? ? ? ? 379 GLU A O 1 ATOM 2987 C CB . GLU A 1 379 ? 28.488 27.188 6.369 1.00 97.21 ? ? ? ? ? ? 379 GLU A CB 1 ATOM 2988 C CG . GLU A 1 379 ? 27.085 26.682 5.984 1.00 105.95 ? ? ? ? ? ? 379 GLU A CG 1 ATOM 2989 C CD . GLU A 1 379 ? 26.710 25.319 6.618 1.00 107.06 ? ? ? ? ? ? 379 GLU A CD 1 ATOM 2990 O OE1 . GLU A 1 379 ? 27.530 24.373 6.571 1.00 99.51 ? ? ? ? ? ? 379 GLU A OE1 1 ATOM 2991 O OE2 . GLU A 1 379 ? 25.580 25.191 7.141 1.00 110.35 ? ? ? ? ? ? 379 GLU A OE2 1 ATOM 2992 N N . GLU A 1 380 ? 27.940 28.623 3.390 1.00 91.73 ? ? ? ? ? ? 380 GLU A N 1 ATOM 2993 C CA . GLU A 1 380 ? 27.725 28.427 1.962 1.00 90.24 ? ? ? ? ? ? 380 GLU A CA 1 ATOM 2994 C C . GLU A 1 380 ? 29.030 28.794 1.280 1.00 90.56 ? ? ? ? ? ? 380 GLU A C 1 ATOM 2995 O O . GLU A 1 380 ? 29.594 27.989 0.548 1.00 95.11 ? ? ? ? ? ? 380 GLU A O 1 ATOM 2996 C CB . GLU A 1 380 ? 26.616 29.356 1.460 1.00 96.85 ? ? ? ? ? ? 380 GLU A CB 1 ATOM 2997 C CG . GLU A 1 380 ? 25.294 28.688 1.095 1.00 88.70 ? ? ? ? ? ? 380 GLU A CG 1 ATOM 2998 C CD . GLU A 1 380 ? 25.209 28.322 -0.374 1.00 82.11 ? ? ? ? ? ? 380 GLU A CD 1 ATOM 2999 O OE1 . GLU A 1 380 ? 24.120 28.485 -0.953 1.00 74.60 ? ? ? ? ? ? 380 GLU A OE1 1 ATOM 3000 O OE2 . GLU A 1 380 ? 26.222 27.866 -0.945 1.00 66.42 ? ? ? ? ? ? 380 GLU A OE2 1 ATOM 3001 N N . PHE A 1 381 ? 29.510 30.011 1.546 1.00 87.61 ? ? ? ? ? ? 381 PHE A N 1 ATOM 3002 C CA . PHE A 1 381 ? 30.749 30.496 0.948 1.00 84.05 ? ? ? ? ? ? 381 PHE A CA 1 ATOM 3003 C C . PHE A 1 381 ? 31.971 29.648 1.258 1.00 88.29 ? ? ? ? ? ? 381 PHE A C 1 ATOM 3004 O O . PHE A 1 381 ? 32.520 29.005 0.373 1.00 93.83 ? ? ? ? ? ? 381 PHE A O 1 ATOM 3005 C CB . PHE A 1 381 ? 31.041 31.916 1.384 1.00 74.22 ? ? ? ? ? ? 381 PHE A CB 1 ATOM 3006 C CG . PHE A 1 381 ? 29.994 32.888 0.997 1.00 69.22 ? ? ? ? ? ? 381 PHE A CG 1 ATOM 3007 C CD1 . PHE A 1 381 ? 29.117 33.366 1.940 1.00 75.87 ? ? ? ? ? ? 381 PHE A CD1 1 ATOM 3008 C CD2 . PHE A 1 381 ? 29.911 33.365 -0.299 1.00 71.77 ? ? ? ? ? ? 381 PHE A CD2 1 ATOM 3009 C CE1 . PHE A 1 381 ? 28.169 34.318 1.608 1.00 75.29 ? ? ? ? ? ? 381 PHE A CE1 1 ATOM 3010 C CE2 . PHE A 1 381 ? 28.965 34.317 -0.641 1.00 73.07 ? ? ? ? ? ? 381 PHE A CE2 1 ATOM 3011 C CZ . PHE A 1 381 ? 28.095 34.793 0.320 1.00 73.52 ? ? ? ? ? ? 381 PHE A CZ 1 ATOM 3012 N N . ARG A 1 382 ? 32.413 29.667 2.507 1.00 86.40 ? ? ? ? ? ? 382 ARG A N 1 ATOM 3013 C CA . ARG A 1 382 ? 33.578 28.891 2.912 1.00 92.46 ? ? ? ? ? ? 382 ARG A CA 1 ATOM 3014 C C . ARG A 1 382 ? 33.587 27.530 2.205 1.00 93.94 ? ? ? ? ? ? 382 ARG A C 1 ATOM 3015 O O . ARG A 1 382 ? 34.637 27.065 1.757 1.00 104.22 ? ? ? ? ? ? 382 ARG A O 1 ATOM 3016 C CB . ARG A 1 382 ? 33.550 28.708 4.438 1.00 107.91 ? ? ? ? ? ? 382 ARG A CB 1 ATOM 3017 C CG . ARG A 1 382 ? 34.779 28.076 5.128 1.00 112.88 ? ? ? ? ? ? 382 ARG A CG 1 ATOM 3018 C CD . ARG A 1 382 ? 34.523 28.019 6.658 1.00 120.12 ? ? ? ? ? ? 382 ARG A CD 1 ATOM 3019 N NE . ARG A 1 382 ? 33.357 27.170 6.965 1.00 125.46 ? ? ? ? ? ? 382 ARG A NE 1 ATOM 3020 C CZ . ARG A 1 382 ? 32.484 27.367 7.957 1.00 124.07 ? ? ? ? ? ? 382 ARG A CZ 1 ATOM 3021 N NH1 . ARG A 1 382 ? 32.613 28.403 8.784 1.00 122.16 ? ? ? ? ? ? 382 ARG A NH1 1 ATOM 3022 N NH2 . ARG A 1 382 ? 31.470 26.516 8.116 1.00 116.21 ? ? ? ? ? ? 382 ARG A NH2 1 ATOM 3023 N N . ASN A 1 383 ? 32.418 26.908 2.070 1.00 84.14 ? ? ? ? ? ? 383 ASN A N 1 ATOM 3024 C CA . ASN A 1 383 ? 32.328 25.593 1.443 1.00 81.33 ? ? ? ? ? ? 383 ASN A CA 1 ATOM 3025 C C . ASN A 1 383 ? 32.437 25.556 -0.064 1.00 77.47 ? ? ? ? ? ? 383 ASN A C 1 ATOM 3026 O O . ASN A 1 383 ? 33.181 24.754 -0.616 1.00 78.92 ? ? ? ? ? ? 383 ASN A O 1 ATOM 3027 C CB . ASN A 1 383 ? 31.020 24.914 1.823 1.00 88.61 ? ? ? ? ? ? 383 ASN A CB 1 ATOM 3028 C CG . ASN A 1 383 ? 30.921 23.498 1.271 1.00 95.23 ? ? ? ? ? ? 383 ASN A CG 1 ATOM 3029 O OD1 . ASN A 1 383 ? 30.968 23.275 0.052 1.00 92.77 ? ? ? ? ? ? 383 ASN A OD1 1 ATOM 3030 N ND2 . ASN A 1 383 ? 30.781 22.530 2.171 1.00 103.08 ? ? ? ? ? ? 383 ASN A ND2 1 ATOM 3031 N N . ILE A 1 384 ? 31.662 26.404 -0.722 1.00 77.91 ? ? ? ? ? ? 384 ILE A N 1 ATOM 3032 C CA . ILE A 1 384 ? 31.647 26.440 -2.169 1.00 79.62 ? ? ? ? ? ? 384 ILE A CA 1 ATOM 3033 C C . ILE A 1 384 ? 32.673 27.373 -2.788 1.00 80.05 ? ? ? ? ? ? 384 ILE A C 1 ATOM 3034 O O . ILE A 1 384 ? 33.226 27.052 -3.834 1.00 86.58 ? ? ? ? ? ? 384 ILE A O 1 ATOM 3035 C CB . ILE A 1 384 ? 30.233 26.794 -2.694 1.00 76.60 ? ? ? ? ? ? 384 ILE A CB 1 ATOM 3036 C CG1 . ILE A 1 384 ? 29.265 25.641 -2.411 1.00 72.44 ? ? ? ? ? ? 384 ILE A CG1 1 ATOM 3037 C CG2 . ILE A 1 384 ? 30.267 27.030 -4.176 1.00 71.87 ? ? ? ? ? ? 384 ILE A CG2 1 ATOM 3038 C CD1 . ILE A 1 384 ? 27.830 25.977 -2.692 1.00 70.78 ? ? ? ? ? ? 384 ILE A CD1 1 ATOM 3039 N N . TYR A 1 385 ? 32.959 28.512 -2.163 1.00 80.20 ? ? ? ? ? ? 385 TYR A N 1 ATOM 3040 C CA . TYR A 1 385 ? 33.945 29.451 -2.734 1.00 84.92 ? ? ? ? ? ? 385 TYR A CA 1 ATOM 3041 C C . TYR A 1 385 ? 35.227 29.628 -1.938 1.00 85.47 ? ? ? ? ? ? 385 TYR A C 1 ATOM 3042 O O . TYR A 1 385 ? 36.019 30.521 -2.229 1.00 76.34 ? ? ? ? ? ? 385 TYR A O 1 ATOM 3043 C CB . TYR A 1 385 ? 33.301 30.810 -2.925 1.00 78.79 ? ? ? ? ? ? 385 TYR A CB 1 ATOM 3044 C CG . TYR A 1 385 ? 32.081 30.728 -3.799 1.00 79.21 ? ? ? ? ? ? 385 TYR A CG 1 ATOM 3045 C CD1 . TYR A 1 385 ? 30.867 31.229 -3.366 1.00 79.64 ? ? ? ? ? ? 385 TYR A CD1 1 ATOM 3046 C CD2 . TYR A 1 385 ? 32.146 30.158 -5.066 1.00 68.40 ? ? ? ? ? ? 385 TYR A CD2 1 ATOM 3047 C CE1 . TYR A 1 385 ? 29.755 31.173 -4.163 1.00 69.23 ? ? ? ? ? ? 385 TYR A CE1 1 ATOM 3048 C CE2 . TYR A 1 385 ? 31.031 30.099 -5.873 1.00 65.85 ? ? ? ? ? ? 385 TYR A CE2 1 ATOM 3049 C CZ . TYR A 1 385 ? 29.845 30.612 -5.410 1.00 65.67 ? ? ? ? ? ? 385 TYR A CZ 1 ATOM 3050 O OH . TYR A 1 385 ? 28.738 30.601 -6.198 1.00 71.48 ? ? ? ? ? ? 385 TYR A OH 1 ATOM 3051 N N . ASN A 1 386 ? 35.413 28.763 -0.946 1.00 89.11 ? ? ? ? ? ? 386 ASN A N 1 ATOM 3052 C CA . ASN A 1 386 ? 36.578 28.776 -0.078 1.00 88.76 ? ? ? ? ? ? 386 ASN A CA 1 ATOM 3053 C C . ASN A 1 386 ? 36.881 30.198 0.398 1.00 91.49 ? ? ? ? ? ? 386 ASN A C 1 ATOM 3054 O O . ASN A 1 386 ? 38.033 30.537 0.674 1.00 93.08 ? ? ? ? ? ? 386 ASN A O 1 ATOM 3055 C CB . ASN A 1 386 ? 37.781 28.156 -0.815 1.00 99.33 ? ? ? ? ? ? 386 ASN A CB 1 ATOM 3056 C CG . ASN A 1 386 ? 38.806 27.517 0.134 1.00 105.92 ? ? ? ? ? ? 386 ASN A CG 1 ATOM 3057 O OD1 . ASN A 1 386 ? 39.569 28.219 0.804 1.00 107.40 ? ? ? ? ? ? 386 ASN A OD1 1 ATOM 3058 N ND2 . ASN A 1 386 ? 38.824 26.179 0.186 1.00 102.29 ? ? ? ? ? ? 386 ASN A ND2 1 ATOM 3059 N N . MET A 1 387 ? 35.831 31.021 0.502 1.00 94.39 ? ? ? ? ? ? 387 MET A N 1 ATOM 3060 C CA . MET A 1 387 ? 35.920 32.424 0.970 1.00 89.48 ? ? ? ? ? ? 387 MET A CA 1 ATOM 3061 C C . MET A 1 387 ? 35.462 32.520 2.442 1.00 87.99 ? ? ? ? ? ? 387 MET A C 1 ATOM 3062 O O . MET A 1 387 ? 34.582 31.775 2.850 1.00 95.89 ? ? ? ? ? ? 387 MET A O 1 ATOM 3063 C CB . MET A 1 387 ? 35.003 33.331 0.123 1.00 82.93 ? ? ? ? ? ? 387 MET A CB 1 ATOM 3064 C CG . MET A 1 387 ? 35.356 33.465 -1.348 1.00 79.91 ? ? ? ? ? ? 387 MET A CG 1 ATOM 3065 S SD . MET A 1 387 ? 34.696 34.980 -2.109 1.00 83.50 ? ? ? ? ? ? 387 MET A SD 1 ATOM 3066 C CE . MET A 1 387 ? 33.230 34.348 -2.844 1.00 79.12 ? ? ? ? ? ? 387 MET A CE 1 ATOM 3067 N N . GLN A 1 388 ? 36.045 33.411 3.240 1.00 83.38 ? ? ? ? ? ? 388 GLN A N 1 ATOM 3068 C CA . GLN A 1 388 ? 35.611 33.551 4.631 1.00 85.16 ? ? ? ? ? ? 388 GLN A CA 1 ATOM 3069 C C . GLN A 1 388 ? 34.766 34.793 4.775 1.00 86.21 ? ? ? ? ? ? 388 GLN A C 1 ATOM 3070 O O . GLN A 1 388 ? 34.873 35.732 3.990 1.00 90.64 ? ? ? ? ? ? 388 GLN A O 1 ATOM 3071 C CB . GLN A 1 388 ? 36.792 33.685 5.583 1.00 86.48 ? ? ? ? ? ? 388 GLN A CB 1 ATOM 3072 C CG . GLN A 1 388 ? 37.550 32.406 5.797 1.00 109.27 ? ? ? ? ? ? 388 GLN A CG 1 ATOM 3073 C CD . GLN A 1 388 ? 38.775 32.598 6.678 1.00 116.22 ? ? ? ? ? ? 388 GLN A CD 1 ATOM 3074 O OE1 . GLN A 1 388 ? 39.536 31.650 6.924 1.00 114.55 ? ? ? ? ? ? 388 GLN A OE1 1 ATOM 3075 N NE2 . GLN A 1 388 ? 38.975 33.831 7.159 1.00 113.43 ? ? ? ? ? ? 388 GLN A NE2 1 ATOM 3076 N N . VAL A 1 389 ? 33.917 34.826 5.778 1.00 78.30 ? ? ? ? ? ? 389 VAL A N 1 ATOM 3077 C CA . VAL A 1 389 ? 33.143 36.023 5.909 1.00 81.40 ? ? ? ? ? ? 389 VAL A CA 1 ATOM 3078 C C . VAL A 1 389 ? 33.707 36.829 7.044 1.00 83.55 ? ? ? ? ? ? 389 VAL A C 1 ATOM 3079 O O . VAL A 1 389 ? 33.737 36.381 8.184 1.00 92.81 ? ? ? ? ? ? 389 VAL A O 1 ATOM 3080 C CB . VAL A 1 389 ? 31.700 35.685 6.122 1.00 82.67 ? ? ? ? ? ? 389 VAL A CB 1 ATOM 3081 C CG1 . VAL A 1 389 ? 30.900 36.948 6.341 1.00 75.40 ? ? ? ? ? ? 389 VAL A CG1 1 ATOM 3082 C CG2 . VAL A 1 389 ? 31.200 34.934 4.902 1.00 89.66 ? ? ? ? ? ? 389 VAL A CG2 1 ATOM 3083 N N . VAL A 1 390 ? 34.199 38.016 6.728 1.00 84.17 ? ? ? ? ? ? 390 VAL A N 1 ATOM 3084 C CA . VAL A 1 390 ? 34.771 38.851 7.764 1.00 82.75 ? ? ? ? ? ? 390 VAL A CA 1 ATOM 3085 C C . VAL A 1 390 ? 33.815 39.995 8.024 1.00 78.79 ? ? ? ? ? ? 390 VAL A C 1 ATOM 3086 O O . VAL A 1 390 ? 33.592 40.836 7.168 1.00 72.57 ? ? ? ? ? ? 390 VAL A O 1 ATOM 3087 C CB . VAL A 1 390 ? 36.156 39.395 7.341 1.00 87.10 ? ? ? ? ? ? 390 VAL A CB 1 ATOM 3088 C CG1 . VAL A 1 390 ? 36.863 39.992 8.534 1.00 96.12 ? ? ? ? ? ? 390 VAL A CG1 1 ATOM 3089 C CG2 . VAL A 1 390 ? 36.999 38.277 6.761 1.00 85.10 ? ? ? ? ? ? 390 VAL A CG2 1 ATOM 3090 N N . THR A 1 391 ? 33.229 40.010 9.206 1.00 79.93 ? ? ? ? ? ? 391 THR A N 1 ATOM 3091 C CA . THR A 1 391 ? 32.300 41.063 9.529 1.00 80.54 ? ? ? ? ? ? 391 THR A CA 1 ATOM 3092 C C . THR A 1 391 ? 33.058 42.319 9.957 1.00 81.63 ? ? ? ? ? ? 391 THR A C 1 ATOM 3093 O O . THR A 1 391 ? 33.700 42.334 11.003 1.00 85.74 ? ? ? ? ? ? 391 THR A O 1 ATOM 3094 C CB . THR A 1 391 ? 31.357 40.625 10.653 1.00 81.26 ? ? ? ? ? ? 391 THR A CB 1 ATOM 3095 O OG1 . THR A 1 391 ? 30.772 39.357 10.328 1.00 73.44 ? ? ? ? ? ? 391 THR A OG1 1 ATOM 3096 C CG2 . THR A 1 391 ? 30.266 41.659 10.844 1.00 81.82 ? ? ? ? ? ? 391 THR A CG2 1 ATOM 3097 N N . ILE A 1 392 ? 32.986 43.373 9.146 1.00 80.48 ? ? ? ? ? ? 392 ILE A N 1 ATOM 3098 C CA . ILE A 1 392 ? 33.689 44.628 9.445 1.00 78.60 ? ? ? ? ? ? 392 ILE A CA 1 ATOM 3099 C C . ILE A 1 392 ? 32.879 45.559 10.356 1.00 78.78 ? ? ? ? ? ? 392 ILE A C 1 ATOM 3100 O O . ILE A 1 392 ? 31.677 45.753 10.152 1.00 84.66 ? ? ? ? ? ? 392 ILE A O 1 ATOM 3101 C CB . ILE A 1 392 ? 34.030 45.424 8.157 1.00 74.95 ? ? ? ? ? ? 392 ILE A CB 1 ATOM 3102 C CG1 . ILE A 1 392 ? 34.480 44.491 7.046 1.00 70.82 ? ? ? ? ? ? 392 ILE A CG1 1 ATOM 3103 C CG2 . ILE A 1 392 ? 35.195 46.351 8.429 1.00 74.81 ? ? ? ? ? ? 392 ILE A CG2 1 ATOM 3104 C CD1 . ILE A 1 392 ? 35.795 43.819 7.340 1.00 72.32 ? ? ? ? ? ? 392 ILE A CD1 1 ATOM 3105 N N . PRO A 1 393 ? 33.534 46.167 11.357 1.00 74.56 ? ? ? ? ? ? 393 PRO A N 1 ATOM 3106 C CA . PRO A 1 393 ? 32.854 47.076 12.286 1.00 72.13 ? ? ? ? ? ? 393 PRO A CA 1 ATOM 3107 C C . PRO A 1 393 ? 32.068 48.187 11.600 1.00 70.17 ? ? ? ? ? ? 393 PRO A C 1 ATOM 3108 O O . PRO A 1 393 ? 32.133 48.336 10.388 1.00 74.44 ? ? ? ? ? ? 393 PRO A O 1 ATOM 3109 C CB . PRO A 1 393 ? 34.005 47.603 13.131 1.00 74.22 ? ? ? ? ? ? 393 PRO A CB 1 ATOM 3110 C CG . PRO A 1 393 ? 34.917 46.402 13.225 1.00 74.32 ? ? ? ? ? ? 393 PRO A CG 1 ATOM 3111 C CD . PRO A 1 393 ? 34.928 45.935 11.778 1.00 74.64 ? ? ? ? ? ? 393 PRO A CD 1 ATOM 3112 N N . THR A 1 394 ? 31.298 48.941 12.378 1.00 72.47 ? ? ? ? ? ? 394 THR A N 1 ATOM 3113 C CA . THR A 1 394 ? 30.521 50.051 11.831 1.00 88.13 ? ? ? ? ? ? 394 THR A CA 1 ATOM 3114 C C . THR A 1 394 ? 31.232 51.343 12.143 1.00 91.91 ? ? ? ? ? ? 394 THR A C 1 ATOM 3115 O O . THR A 1 394 ? 31.728 51.532 13.251 1.00 96.38 ? ? ? ? ? ? 394 THR A O 1 ATOM 3116 C CB . THR A 1 394 ? 29.107 50.176 12.446 1.00 92.62 ? ? ? ? ? ? 394 THR A CB 1 ATOM 3117 O OG1 . THR A 1 394 ? 28.325 49.033 12.100 1.00 112.81 ? ? ? ? ? ? 394 THR A OG1 1 ATOM 3118 C CG2 . THR A 1 394 ? 28.394 51.427 11.917 1.00 97.17 ? ? ? ? ? ? 394 THR A CG2 1 ATOM 3119 N N . ASN A 1 395 ? 31.263 52.240 11.167 1.00 97.85 ? ? ? ? ? ? 395 ASN A N 1 ATOM 3120 C CA . ASN A 1 395 ? 31.914 53.536 11.332 1.00 104.22 ? ? ? ? ? ? 395 ASN A CA 1 ATOM 3121 C C . ASN A 1 395 ? 31.624 54.102 12.725 1.00 105.80 ? ? ? ? ? ? 395 ASN A C 1 ATOM 3122 O O . ASN A 1 395 ? 32.543 54.466 13.466 1.00 105.67 ? ? ? ? ? ? 395 ASN A O 1 ATOM 3123 C CB . ASN A 1 395 ? 31.392 54.510 10.274 1.00 107.98 ? ? ? ? ? ? 395 ASN A CB 1 ATOM 3124 C CG . ASN A 1 395 ? 32.242 55.756 10.161 1.00 108.36 ? ? ? ? ? ? 395 ASN A CG 1 ATOM 3125 O OD1 . ASN A 1 395 ? 31.780 56.793 9.688 1.00 103.88 ? ? ? ? ? ? 395 ASN A OD1 1 ATOM 3126 N ND2 . ASN A 1 395 ? 33.504 55.656 10.584 1.00 108.94 ? ? ? ? ? ? 395 ASN A ND2 1 ATOM 3127 N N . ARG A 1 396 ? 30.336 54.155 13.061 1.00 107.73 ? ? ? ? ? ? 396 ARG A N 1 ATOM 3128 C CA . ARG A 1 396 ? 29.861 54.672 14.332 1.00 105.90 ? ? ? ? ? ? 396 ARG A CA 1 ATOM 3129 C C . ARG A 1 396 ? 28.971 53.605 14.993 1.00 109.23 ? ? ? ? ? ? 396 ARG A C 1 ATOM 3130 O O . ARG A 1 396 ? 28.235 52.893 14.302 1.00 109.34 ? ? ? ? ? ? 396 ARG A O 1 ATOM 3131 C CB . ARG A 1 396 ? 29.070 55.971 14.080 1.00 96.74 ? ? ? ? ? ? 396 ARG A CB 1 ATOM 3132 C CG . ARG A 1 396 ? 29.777 56.928 13.115 1.00 93.39 ? ? ? ? ? ? 396 ARG A CG 1 ATOM 3133 C CD . ARG A 1 396 ? 29.185 58.350 13.082 1.00 109.73 ? ? ? ? ? ? 396 ARG A CD 1 ATOM 3134 N NE . ARG A 1 396 ? 29.911 59.238 12.151 1.00 125.39 ? ? ? ? ? ? 396 ARG A NE 1 ATOM 3135 C CZ . ARG A 1 396 ? 31.034 59.920 12.429 1.00 132.37 ? ? ? ? ? ? 396 ARG A CZ 1 ATOM 3136 N NH1 . ARG A 1 396 ? 31.599 59.851 13.637 1.00 130.64 ? ? ? ? ? ? 396 ARG A NH1 1 ATOM 3137 N NH2 . ARG A 1 396 ? 31.614 60.665 11.484 1.00 123.13 ? ? ? ? ? ? 396 ARG A NH2 1 ATOM 3138 N N . PRO A 1 397 ? 29.043 53.466 16.334 1.00 110.80 ? ? ? ? ? ? 397 PRO A N 1 ATOM 3139 C CA . PRO A 1 397 ? 28.224 52.476 17.041 1.00 107.46 ? ? ? ? ? ? 397 PRO A CA 1 ATOM 3140 C C . PRO A 1 397 ? 26.747 52.670 16.741 1.00 102.69 ? ? ? ? ? ? 397 PRO A C 1 ATOM 3141 O O . PRO A 1 397 ? 26.257 53.802 16.650 1.00 89.21 ? ? ? ? ? ? 397 PRO A O 1 ATOM 3142 C CB . PRO A 1 397 ? 28.568 52.720 18.510 1.00 106.27 ? ? ? ? ? ? 397 PRO A CB 1 ATOM 3143 C CG . PRO A 1 397 ? 28.867 54.181 18.534 1.00 117.00 ? ? ? ? ? ? 397 PRO A CG 1 ATOM 3144 C CD . PRO A 1 397 ? 29.744 54.329 17.300 1.00 119.23 ? ? ? ? ? ? 397 PRO A CD 1 ATOM 3145 N N . VAL A 1 398 ? 26.074 51.532 16.576 1.00 102.89 ? ? ? ? ? ? 398 VAL A N 1 ATOM 3146 C CA . VAL A 1 398 ? 24.654 51.433 16.266 1.00 92.63 ? ? ? ? ? ? 398 VAL A CA 1 ATOM 3147 C C . VAL A 1 398 ? 23.788 51.567 17.498 1.00 87.73 ? ? ? ? ? ? 398 VAL A C 1 ATOM 3148 O O . VAL A 1 398 ? 23.989 50.887 18.504 1.00 84.99 ? ? ? ? ? ? 398 VAL A O 1 ATOM 3149 C CB . VAL A 1 398 ? 24.318 50.076 15.607 1.00 87.07 ? ? ? ? ? ? 398 VAL A CB 1 ATOM 3150 C CG1 . VAL A 1 398 ? 24.806 50.052 14.172 1.00 89.05 ? ? ? ? ? ? 398 VAL A CG1 1 ATOM 3151 C CG2 . VAL A 1 398 ? 24.976 48.946 16.396 1.00 86.76 ? ? ? ? ? ? 398 VAL A CG2 1 ATOM 3152 N N . VAL A 1 399 ? 22.812 52.452 17.396 1.00 89.76 ? ? ? ? ? ? 399 VAL A N 1 ATOM 3153 C CA . VAL A 1 399 ? 21.884 52.695 18.476 1.00 99.97 ? ? ? ? ? ? 399 VAL A CA 1 ATOM 3154 C C . VAL A 1 399 ? 20.512 52.816 17.810 1.00 107.49 ? ? ? ? ? ? 399 VAL A C 1 ATOM 3155 O O . VAL A 1 399 ? 19.951 53.912 17.696 1.00 112.39 ? ? ? ? ? ? 399 VAL A O 1 ATOM 3156 C CB . VAL A 1 399 ? 22.254 53.996 19.227 1.00 100.29 ? ? ? ? ? ? 399 VAL A CB 1 ATOM 3157 C CG1 . VAL A 1 399 ? 21.247 54.288 20.329 1.00 104.77 ? ? ? ? ? ? 399 VAL A CG1 1 ATOM 3158 C CG2 . VAL A 1 399 ? 23.644 53.863 19.819 1.00 98.80 ? ? ? ? ? ? 399 VAL A CG2 1 ATOM 3159 N N . ARG A 1 400 ? 19.994 51.679 17.341 1.00 108.82 ? ? ? ? ? ? 400 ARG A N 1 ATOM 3160 C CA . ARG A 1 400 ? 18.687 51.630 16.687 1.00 108.11 ? ? ? ? ? ? 400 ARG A CA 1 ATOM 3161 C C . ARG A 1 400 ? 17.811 50.632 17.440 1.00 115.77 ? ? ? ? ? ? 400 ARG A C 1 ATOM 3162 O O . ARG A 1 400 ? 18.323 49.681 18.047 1.00 123.72 ? ? ? ? ? ? 400 ARG A O 1 ATOM 3163 C CB . ARG A 1 400 ? 18.841 51.202 15.231 1.00 93.73 ? ? ? ? ? ? 400 ARG A CB 1 ATOM 3164 C CG . ARG A 1 400 ? 17.643 51.472 14.348 1.00 83.02 ? ? ? ? ? ? 400 ARG A CG 1 ATOM 3165 C CD . ARG A 1 400 ? 17.923 50.864 13.005 1.00 82.86 ? ? ? ? ? ? 400 ARG A CD 1 ATOM 3166 N NE . ARG A 1 400 ? 18.064 49.428 13.185 1.00 93.31 ? ? ? ? ? ? 400 ARG A NE 1 ATOM 3167 C CZ . ARG A 1 400 ? 18.829 48.625 12.454 1.00 89.50 ? ? ? ? ? ? 400 ARG A CZ 1 ATOM 3168 N NH1 . ARG A 1 400 ? 19.556 49.105 11.458 1.00 82.85 ? ? ? ? ? ? 400 ARG A NH1 1 ATOM 3169 N NH2 . ARG A 1 400 ? 18.861 47.328 12.732 1.00 83.47 ? ? ? ? ? ? 400 ARG A NH2 1 ATOM 3170 N N . ASP A 1 401 ? 16.495 50.860 17.393 1.00 115.67 ? ? ? ? ? ? 401 ASP A N 1 ATOM 3171 C CA . ASP A 1 401 ? 15.485 50.028 18.071 1.00 107.52 ? ? ? ? ? ? 401 ASP A CA 1 ATOM 3172 C C . ASP A 1 401 ? 15.082 48.777 17.320 1.00 103.73 ? ? ? ? ? ? 401 ASP A C 1 ATOM 3173 O O . ASP A 1 401 ? 14.152 48.828 16.513 1.00 109.52 ? ? ? ? ? ? 401 ASP A O 1 ATOM 3174 C CB . ASP A 1 401 ? 14.208 50.834 18.298 1.00 111.41 ? ? ? ? ? ? 401 ASP A CB 1 ATOM 3175 C CG . ASP A 1 401 ? 14.065 51.318 19.715 1.00 117.00 ? ? ? ? ? ? 401 ASP A CG 1 ATOM 3176 O OD1 . ASP A 1 401 ? 14.276 50.488 20.643 1.00 113.51 ? ? ? ? ? ? 401 ASP A OD1 1 ATOM 3177 O OD2 . ASP A 1 401 ? 13.725 52.518 19.889 1.00 107.97 ? ? ? ? ? ? 401 ASP A OD2 1 ATOM 3178 N N . ASP A 1 402 ? 15.751 47.660 17.592 1.00 90.78 ? ? ? ? ? ? 402 ASP A N 1 ATOM 3179 C CA . ASP A 1 402 ? 15.400 46.409 16.933 1.00 89.20 ? ? ? ? ? ? 402 ASP A CA 1 ATOM 3180 C C . ASP A 1 402 ? 14.326 45.700 17.754 1.00 88.39 ? ? ? ? ? ? 402 ASP A C 1 ATOM 3181 O O . ASP A 1 402 ? 14.590 44.695 18.399 1.00 90.27 ? ? ? ? ? ? 402 ASP A O 1 ATOM 3182 C CB . ASP A 1 402 ? 16.624 45.510 16.776 1.00 91.41 ? ? ? ? ? ? 402 ASP A CB 1 ATOM 3183 C CG . ASP A 1 402 ? 17.442 45.849 15.539 1.00 98.68 ? ? ? ? ? ? 402 ASP A CG 1 ATOM 3184 O OD1 . ASP A 1 402 ? 16.860 46.390 14.565 1.00 76.17 ? ? ? ? ? ? 402 ASP A OD1 1 ATOM 3185 O OD2 . ASP A 1 402 ? 18.664 45.556 15.526 1.00 102.23 ? ? ? ? ? ? 402 ASP A OD2 1 ATOM 3186 N N . ARG A 1 403 ? 13.116 46.254 17.717 1.00 86.25 ? ? ? ? ? ? 403 ARG A N 1 ATOM 3187 C CA . ARG A 1 403 ? 11.968 45.740 18.442 1.00 76.12 ? ? ? ? ? ? 403 ARG A CA 1 ATOM 3188 C C . ARG A 1 403 ? 11.631 44.329 18.059 1.00 81.08 ? ? ? ? ? ? 403 ARG A C 1 ATOM 3189 O O . ARG A 1 403 ? 11.690 43.968 16.886 1.00 76.51 ? ? ? ? ? ? 403 ARG A O 1 ATOM 3190 C CB . ARG A 1 403 ? 10.753 46.591 18.169 1.00 75.69 ? ? ? ? ? ? 403 ARG A CB 1 ATOM 3191 C CG . ARG A 1 403 ? 10.763 47.902 18.859 1.00 94.02 ? ? ? ? ? ? 403 ARG A CG 1 ATOM 3192 C CD . ARG A 1 403 ? 10.443 47.727 20.319 1.00 107.42 ? ? ? ? ? ? 403 ARG A CD 1 ATOM 3193 N NE . ARG A 1 403 ? 10.000 49.006 20.866 1.00 119.35 ? ? ? ? ? ? 403 ARG A NE 1 ATOM 3194 C CZ . ARG A 1 403 ? 10.820 49.950 21.312 1.00 119.71 ? ? ? ? ? ? 403 ARG A CZ 1 ATOM 3195 N NH1 . ARG A 1 403 ? 12.130 49.746 21.291 1.00 124.26 ? ? ? ? ? ? 403 ARG A NH1 1 ATOM 3196 N NH2 . ARG A 1 403 ? 10.331 51.104 21.745 1.00 110.49 ? ? ? ? ? ? 403 ARG A NH2 1 ATOM 3197 N N . PRO A 1 404 ? 11.240 43.513 19.055 1.00 87.63 ? ? ? ? ? ? 404 PRO A N 1 ATOM 3198 C CA . PRO A 1 404 ? 10.865 42.103 18.905 1.00 83.87 ? ? ? ? ? ? 404 PRO A CA 1 ATOM 3199 C C . PRO A 1 404 ? 9.556 41.933 18.155 1.00 79.41 ? ? ? ? ? ? 404 PRO A C 1 ATOM 3200 O O . PRO A 1 404 ? 8.649 42.752 18.252 1.00 69.31 ? ? ? ? ? ? 404 PRO A O 1 ATOM 3201 C CB . PRO A 1 404 ? 10.784 41.609 20.348 1.00 79.65 ? ? ? ? ? ? 404 PRO A CB 1 ATOM 3202 C CG . PRO A 1 404 ? 10.392 42.835 21.103 1.00 76.19 ? ? ? ? ? ? 404 PRO A CG 1 ATOM 3203 C CD . PRO A 1 404 ? 11.240 43.904 20.478 1.00 84.48 ? ? ? ? ? ? 404 PRO A CD 1 ATOM 3204 N N . ASP A 1 405 ? 9.475 40.861 17.393 1.00 76.57 ? ? ? ? ? ? 405 ASP A N 1 ATOM 3205 C CA . ASP A 1 405 ? 8.298 40.584 16.612 1.00 79.42 ? ? ? ? ? ? 405 ASP A CA 1 ATOM 3206 C C . ASP A 1 405 ? 7.033 40.619 17.437 1.00 82.56 ? ? ? ? ? ? 405 ASP A C 1 ATOM 3207 O O . ASP A 1 405 ? 7.050 40.349 18.642 1.00 78.24 ? ? ? ? ? ? 405 ASP A O 1 ATOM 3208 C CB . ASP A 1 405 ? 8.448 39.228 15.958 1.00 80.59 ? ? ? ? ? ? 405 ASP A CB 1 ATOM 3209 C CG . ASP A 1 405 ? 9.842 38.995 15.487 1.00 82.66 ? ? ? ? ? ? 405 ASP A CG 1 ATOM 3210 O OD1 . ASP A 1 405 ? 10.378 39.919 14.852 1.00 80.99 ? ? ? ? ? ? 405 ASP A OD1 1 ATOM 3211 O OD2 . ASP A 1 405 ? 10.406 37.918 15.762 1.00 84.38 ? ? ? ? ? ? 405 ASP A OD2 1 ATOM 3212 N N . LEU A 1 406 ? 5.941 40.962 16.755 1.00 87.62 ? ? ? ? ? ? 406 LEU A N 1 ATOM 3213 C CA . LEU A 1 406 ? 4.606 41.056 17.340 1.00 83.26 ? ? ? ? ? ? 406 LEU A CA 1 ATOM 3214 C C . LEU A 1 406 ? 3.713 40.043 16.650 1.00 83.09 ? ? ? ? ? ? 406 LEU A C 1 ATOM 3215 O O . LEU A 1 406 ? 3.226 40.294 15.549 1.00 85.48 ? ? ? ? ? ? 406 LEU A O 1 ATOM 3216 C CB . LEU A 1 406 ? 4.004 42.454 17.124 1.00 82.10 ? ? ? ? ? ? 406 LEU A CB 1 ATOM 3217 C CG . LEU A 1 406 ? 4.635 43.707 17.752 1.00 84.13 ? ? ? ? ? ? 406 LEU A CG 1 ATOM 3218 C CD1 . LEU A 1 406 ? 3.822 44.923 17.388 1.00 66.89 ? ? ? ? ? ? 406 LEU A CD1 1 ATOM 3219 C CD2 . LEU A 1 406 ? 4.697 43.566 19.258 1.00 84.27 ? ? ? ? ? ? 406 LEU A CD2 1 ATOM 3220 N N . ILE A 1 407 ? 3.496 38.905 17.301 1.00 80.10 ? ? ? ? ? ? 407 ILE A N 1 ATOM 3221 C CA . ILE A 1 407 ? 2.653 37.854 16.745 1.00 80.44 ? ? ? ? ? ? 407 ILE A CA 1 ATOM 3222 C C . ILE A 1 407 ? 1.151 38.173 16.830 1.00 85.46 ? ? ? ? ? ? 407 ILE A C 1 ATOM 3223 O O . ILE A 1 407 ? 0.659 38.647 17.855 1.00 75.78 ? ? ? ? ? ? 407 ILE A O 1 ATOM 3224 C CB . ILE A 1 407 ? 2.899 36.509 17.450 1.00 77.68 ? ? ? ? ? ? 407 ILE A CB 1 ATOM 3225 C CG1 . ILE A 1 407 ? 4.392 36.203 17.501 1.00 84.97 ? ? ? ? ? ? 407 ILE A CG1 1 ATOM 3226 C CG2 . ILE A 1 407 ? 2.181 35.402 16.703 1.00 87.74 ? ? ? ? ? ? 407 ILE A CG2 1 ATOM 3227 C CD1 . ILE A 1 407 ? 5.119 36.833 18.666 1.00 91.53 ? ? ? ? ? ? 407 ILE A CD1 1 ATOM 3228 N N . TYR A 1 408 ? 0.441 37.903 15.736 1.00 92.28 ? ? ? ? ? ? 408 TYR A N 1 ATOM 3229 C CA . TYR A 1 408 ? -0.996 38.127 15.626 1.00 95.17 ? ? ? ? ? ? 408 TYR A CA 1 ATOM 3230 C C . TYR A 1 408 ? -1.721 36.837 15.240 1.00 104.14 ? ? ? ? ? ? 408 TYR A C 1 ATOM 3231 O O . TYR A 1 408 ? -1.200 36.013 14.475 1.00 102.57 ? ? ? ? ? ? 408 TYR A O 1 ATOM 3232 C CB . TYR A 1 408 ? -1.292 39.176 14.561 1.00 99.72 ? ? ? ? ? ? 408 TYR A CB 1 ATOM 3233 C CG . TYR A 1 408 ? -1.118 40.600 15.016 1.00 110.89 ? ? ? ? ? ? 408 TYR A CG 1 ATOM 3234 C CD1 . TYR A 1 408 ? 0.079 41.034 15.576 1.00 118.13 ? ? ? ? ? ? 408 TYR A CD1 1 ATOM 3235 C CD2 . TYR A 1 408 ? -2.154 41.524 14.878 1.00 115.54 ? ? ? ? ? ? 408 TYR A CD2 1 ATOM 3236 C CE1 . TYR A 1 408 ? 0.244 42.360 15.993 1.00 122.35 ? ? ? ? ? ? 408 TYR A CE1 1 ATOM 3237 C CE2 . TYR A 1 408 ? -2.006 42.851 15.289 1.00 114.78 ? ? ? ? ? ? 408 TYR A CE2 1 ATOM 3238 C CZ . TYR A 1 408 ? -0.802 43.262 15.847 1.00 118.84 ? ? ? ? ? ? 408 TYR A CZ 1 ATOM 3239 O OH . TYR A 1 408 ? -0.641 44.563 16.271 1.00 116.48 ? ? ? ? ? ? 408 TYR A OH 1 ATOM 3240 N N . ARG A 1 409 ? -2.933 36.676 15.762 1.00 107.01 ? ? ? ? ? ? 409 ARG A N 1 ATOM 3241 C CA . ARG A 1 409 ? -3.748 35.498 15.486 1.00 103.82 ? ? ? ? ? ? 409 ARG A CA 1 ATOM 3242 C C . ARG A 1 409 ? -4.481 35.682 14.161 1.00 101.15 ? ? ? ? ? ? 409 ARG A C 1 ATOM 3243 O O . ARG A 1 409 ? -4.495 34.793 13.319 1.00 102.14 ? ? ? ? ? ? 409 ARG A O 1 ATOM 3244 C CB . ARG A 1 409 ? -4.746 35.286 16.628 1.00 105.76 ? ? ? ? ? ? 409 ARG A CB 1 ATOM 3245 C CG . ARG A 1 409 ? -5.713 34.145 16.407 1.00 99.89 ? ? ? ? ? ? 409 ARG A CG 1 ATOM 3246 C CD . ARG A 1 409 ? -4.981 32.858 16.115 1.00 85.65 ? ? ? ? ? ? 409 ARG A CD 1 ATOM 3247 N NE . ARG A 1 409 ? -5.848 31.964 15.360 1.00 102.84 ? ? ? ? ? ? 409 ARG A NE 1 ATOM 3248 C CZ . ARG A 1 409 ? -5.435 30.867 14.733 1.00 110.68 ? ? ? ? ? ? 409 ARG A CZ 1 ATOM 3249 N NH1 . ARG A 1 409 ? -4.152 30.512 14.769 1.00 116.20 ? ? ? ? ? ? 409 ARG A NH1 1 ATOM 3250 N NH2 . ARG A 1 409 ? -6.306 30.129 14.057 1.00 110.36 ? ? ? ? ? ? 409 ARG A NH2 1 ATOM 3251 N N . THR A 1 410 ? -5.086 36.850 13.987 1.00 100.85 ? ? ? ? ? ? 410 THR A N 1 ATOM 3252 C CA . THR A 1 410 ? -5.815 37.170 12.767 1.00 103.26 ? ? ? ? ? ? 410 THR A CA 1 ATOM 3253 C C . THR A 1 410 ? -4.895 37.791 11.722 1.00 104.50 ? ? ? ? ? ? 410 THR A C 1 ATOM 3254 O O . THR A 1 410 ? -4.305 38.844 11.978 1.00 108.61 ? ? ? ? ? ? 410 THR A O 1 ATOM 3255 C CB . THR A 1 410 ? -6.919 38.192 13.036 1.00 111.14 ? ? ? ? ? ? 410 THR A CB 1 ATOM 3256 O OG1 . THR A 1 410 ? -6.341 39.354 13.645 1.00 93.65 ? ? ? ? ? ? 410 THR A OG1 1 ATOM 3257 C CG2 . THR A 1 410 ? -7.994 37.600 13.942 1.00 113.86 ? ? ? ? ? ? 410 THR A CG2 1 ATOM 3258 N N . MET A 1 411 ? -4.803 37.158 10.547 1.00 102.95 ? ? ? ? ? ? 411 MET A N 1 ATOM 3259 C CA . MET A 1 411 ? -3.964 37.628 9.426 1.00 103.09 ? ? ? ? ? ? 411 MET A CA 1 ATOM 3260 C C . MET A 1 411 ? -4.378 38.998 8.919 1.00 101.31 ? ? ? ? ? ? 411 MET A C 1 ATOM 3261 O O . MET A 1 411 ? -3.573 39.931 8.867 1.00 94.56 ? ? ? ? ? ? 411 MET A O 1 ATOM 3262 C CB . MET A 1 411 ? -4.023 36.639 8.243 1.00 105.49 ? ? ? ? ? ? 411 MET A CB 1 ATOM 3263 C CG . MET A 1 411 ? -3.415 37.178 6.929 1.00 99.50 ? ? ? ? ? ? 411 MET A CG 1 ATOM 3264 S SD . MET A 1 411 ? -2.953 35.911 5.660 1.00 112.98 ? ? ? ? ? ? 411 MET A SD 1 ATOM 3265 C CE . MET A 1 411 ? -4.408 34.806 5.607 1.00 101.74 ? ? ? ? ? ? 411 MET A CE 1 ATOM 3266 N N . GLU A 1 412 ? -5.642 39.090 8.519 1.00 108.48 ? ? ? ? ? ? 412 GLU A N 1 ATOM 3267 C CA . GLU A 1 412 ? -6.212 40.333 8.015 1.00 110.79 ? ? ? ? ? ? 412 GLU A CA 1 ATOM 3268 C C . GLU A 1 412 ? -6.399 41.249 9.221 1.00 103.97 ? ? ? ? ? ? 412 GLU A C 1 ATOM 3269 O O . GLU A 1 412 ? -6.878 42.368 9.092 1.00 106.65 ? ? ? ? ? ? 412 GLU A O 1 ATOM 3270 C CB . GLU A 1 412 ? -7.571 40.081 7.339 1.00 114.87 ? ? ? ? ? ? 412 GLU A CB 1 ATOM 3271 C CG . GLU A 1 412 ? -7.631 38.934 6.287 1.00 127.70 ? ? ? ? ? ? 412 GLU A CG 1 ATOM 3272 C CD . GLU A 1 412 ? -7.111 39.315 4.895 1.00 123.40 ? ? ? ? ? ? 412 GLU A CD 1 ATOM 3273 O OE1 . GLU A 1 412 ? -7.543 40.362 4.353 1.00 122.24 ? ? ? ? ? ? 412 GLU A OE1 1 ATOM 3274 O OE2 . GLU A 1 412 ? -6.288 38.543 4.339 1.00 111.40 ? ? ? ? ? ? 412 GLU A OE2 1 ATOM 3275 N N . GLY A 1 413 ? -6.024 40.753 10.397 1.00 97.65 ? ? ? ? ? ? 413 GLY A N 1 ATOM 3276 C CA . GLY A 1 413 ? -6.145 41.544 11.604 1.00 90.81 ? ? ? ? ? ? 413 GLY A CA 1 ATOM 3277 C C . GLY A 1 413 ? -4.850 42.268 11.909 1.00 92.61 ? ? ? ? ? ? 413 GLY A C 1 ATOM 3278 O O . GLY A 1 413 ? -4.856 43.394 12.416 1.00 90.71 ? ? ? ? ? ? 413 GLY A O 1 ATOM 3279 N N . LYS A 1 414 ? -3.726 41.630 11.607 1.00 90.92 ? ? ? ? ? ? 414 LYS A N 1 ATOM 3280 C CA . LYS A 1 414 ? -2.453 42.265 11.876 1.00 88.86 ? ? ? ? ? ? 414 LYS A CA 1 ATOM 3281 C C . LYS A 1 414 ? -2.308 43.472 10.965 1.00 97.92 ? ? ? ? ? ? 414 LYS A C 1 ATOM 3282 O O . LYS A 1 414 ? -1.912 44.549 11.419 1.00 102.01 ? ? ? ? ? ? 414 LYS A O 1 ATOM 3283 C CB . LYS A 1 414 ? -1.292 41.306 11.640 1.00 76.63 ? ? ? ? ? ? 414 LYS A CB 1 ATOM 3284 C CG . LYS A 1 414 ? -0.759 41.291 10.225 1.00 78.49 ? ? ? ? ? ? 414 LYS A CG 1 ATOM 3285 C CD . LYS A 1 414 ? 0.566 40.546 10.160 1.00 82.63 ? ? ? ? ? ? 414 LYS A CD 1 ATOM 3286 C CE . LYS A 1 414 ? 1.036 40.342 8.731 1.00 82.29 ? ? ? ? ? ? 414 LYS A CE 1 ATOM 3287 N NZ . LYS A 1 414 ? 2.150 39.366 8.652 1.00 76.73 ? ? ? ? ? ? 414 LYS A NZ 1 ATOM 3288 N N . PHE A 1 415 ? -2.643 43.299 9.684 1.00 97.95 ? ? ? ? ? ? 415 PHE A N 1 ATOM 3289 C CA . PHE A 1 415 ? -2.527 44.396 8.727 1.00 100.33 ? ? ? ? ? ? 415 PHE A CA 1 ATOM 3290 C C . PHE A 1 415 ? -3.211 45.665 9.219 1.00 104.59 ? ? ? ? ? ? 415 PHE A C 1 ATOM 3291 O O . PHE A 1 415 ? -2.715 46.772 8.999 1.00 103.26 ? ? ? ? ? ? 415 PHE A O 1 ATOM 3292 C CB . PHE A 1 415 ? -3.076 43.985 7.358 1.00 91.02 ? ? ? ? ? ? 415 PHE A CB 1 ATOM 3293 C CG . PHE A 1 415 ? -2.201 43.006 6.639 1.00 90.10 ? ? ? ? ? ? 415 PHE A CG 1 ATOM 3294 C CD1 . PHE A 1 415 ? -2.224 41.664 6.970 1.00 89.91 ? ? ? ? ? ? 415 PHE A CD1 1 ATOM 3295 C CD2 . PHE A 1 415 ? -1.324 43.431 5.652 1.00 100.36 ? ? ? ? ? ? 415 PHE A CD2 1 ATOM 3296 C CE1 . PHE A 1 415 ? -1.374 40.752 6.332 1.00 95.24 ? ? ? ? ? ? 415 PHE A CE1 1 ATOM 3297 C CE2 . PHE A 1 415 ? -0.470 42.526 5.009 1.00 93.70 ? ? ? ? ? ? 415 PHE A CE2 1 ATOM 3298 C CZ . PHE A 1 415 ? -0.500 41.187 5.350 1.00 85.17 ? ? ? ? ? ? 415 PHE A CZ 1 ATOM 3299 N N . LYS A 1 416 ? -4.344 45.507 9.895 1.00 111.22 ? ? ? ? ? ? 416 LYS A N 1 ATOM 3300 C CA . LYS A 1 416 ? -5.046 46.662 10.428 1.00 117.47 ? ? ? ? ? ? 416 LYS A CA 1 ATOM 3301 C C . LYS A 1 416 ? -4.131 47.371 11.430 1.00 115.89 ? ? ? ? ? ? 416 LYS A C 1 ATOM 3302 O O . LYS A 1 416 ? -4.154 48.599 11.551 1.00 116.98 ? ? ? ? ? ? 416 LYS A O 1 ATOM 3303 C CB . LYS A 1 416 ? -6.363 46.241 11.104 1.00 124.58 ? ? ? ? ? ? 416 LYS A CB 1 ATOM 3304 C CG . LYS A 1 416 ? -7.506 45.878 10.138 1.00 120.84 ? ? ? ? ? ? 416 LYS A CG 1 ATOM 3305 C CD . LYS A 1 416 ? -8.835 46.525 10.558 1.00 121.26 ? ? ? ? ? ? 416 LYS A CD 1 ATOM 3306 C CE . LYS A 1 416 ? -8.771 48.054 10.441 1.00 119.25 ? ? ? ? ? ? 416 LYS A CE 1 ATOM 3307 N NZ . LYS A 1 416 ? -10.024 48.738 10.862 1.00 118.96 ? ? ? ? ? ? 416 LYS A NZ 1 ATOM 3308 N N . ALA A 1 417 ? -3.315 46.599 12.143 1.00 114.84 ? ? ? ? ? ? 417 ALA A N 1 ATOM 3309 C CA . ALA A 1 417 ? -2.394 47.179 13.116 1.00 117.08 ? ? ? ? ? ? 417 ALA A CA 1 ATOM 3310 C C . ALA A 1 417 ? -1.226 47.833 12.393 1.00 119.17 ? ? ? ? ? ? 417 ALA A C 1 ATOM 3311 O O . ALA A 1 417 ? -0.825 48.949 12.733 1.00 122.63 ? ? ? ? ? ? 417 ALA A O 1 ATOM 3312 C CB . ALA A 1 417 ? -1.875 46.105 14.061 1.00 117.13 ? ? ? ? ? ? 417 ALA A CB 1 ATOM 3313 N N . VAL A 1 418 ? -0.687 47.127 11.398 1.00 114.99 ? ? ? ? ? ? 418 VAL A N 1 ATOM 3314 C CA . VAL A 1 418 ? 0.444 47.620 10.611 1.00 102.43 ? ? ? ? ? ? 418 VAL A CA 1 ATOM 3315 C C . VAL A 1 418 ? 0.056 48.902 9.901 1.00 99.69 ? ? ? ? ? ? 418 VAL A C 1 ATOM 3316 O O . VAL A 1 418 ? 0.737 49.916 10.006 1.00 102.08 ? ? ? ? ? ? 418 VAL A O 1 ATOM 3317 C CB . VAL A 1 418 ? 0.861 46.609 9.542 1.00 92.65 ? ? ? ? ? ? 418 VAL A CB 1 ATOM 3318 C CG1 . VAL A 1 418 ? 2.078 47.109 8.815 1.00 97.71 ? ? ? ? ? ? 418 VAL A CG1 1 ATOM 3319 C CG2 . VAL A 1 418 ? 1.131 45.278 10.167 1.00 96.37 ? ? ? ? ? ? 418 VAL A CG2 1 ATOM 3320 N N . ALA A 1 419 ? -1.049 48.831 9.172 1.00 95.46 ? ? ? ? ? ? 419 ALA A N 1 ATOM 3321 C CA . ALA A 1 419 ? -1.554 49.967 8.434 1.00 93.42 ? ? ? ? ? ? 419 ALA A CA 1 ATOM 3322 C C . ALA A 1 419 ? -1.727 51.145 9.379 1.00 94.48 ? ? ? ? ? ? 419 ALA A C 1 ATOM 3323 O O . ALA A 1 419 ? -1.498 52.291 9.010 1.00 98.82 ? ? ? ? ? ? 419 ALA A O 1 ATOM 3324 C CB . ALA A 1 419 ? -2.880 49.613 7.782 1.00 82.72 ? ? ? ? ? ? 419 ALA A CB 1 ATOM 3325 N N . GLU A 1 420 ? -2.137 50.862 10.605 1.00 96.39 ? ? ? ? ? ? 420 GLU A N 1 ATOM 3326 C CA . GLU A 1 420 ? -2.340 51.914 11.582 1.00 101.00 ? ? ? ? ? ? 420 GLU A CA 1 ATOM 3327 C C . GLU A 1 420 ? -0.998 52.467 12.052 1.00 101.97 ? ? ? ? ? ? 420 GLU A C 1 ATOM 3328 O O . GLU A 1 420 ? -0.831 53.677 12.205 1.00 102.41 ? ? ? ? ? ? 420 GLU A O 1 ATOM 3329 C CB . GLU A 1 420 ? -3.174 51.363 12.746 1.00 106.88 ? ? ? ? ? ? 420 GLU A CB 1 ATOM 3330 C CG . GLU A 1 420 ? -2.817 51.864 14.144 1.00 120.35 ? ? ? ? ? ? 420 GLU A CG 1 ATOM 3331 C CD . GLU A 1 420 ? -3.073 53.344 14.354 1.00 126.73 ? ? ? ? ? ? 420 GLU A CD 1 ATOM 3332 O OE1 . GLU A 1 420 ? -4.128 53.854 13.892 1.00 127.94 ? ? ? ? ? ? 420 GLU A OE1 1 ATOM 3333 O OE2 . GLU A 1 420 ? -2.222 53.995 15.012 1.00 127.88 ? ? ? ? ? ? 420 GLU A OE2 1 ATOM 3334 N N . ASP A 1 421 ? -0.030 51.584 12.255 1.00 103.45 ? ? ? ? ? ? 421 ASP A N 1 ATOM 3335 C CA . ASP A 1 421 ? 1.293 52.008 12.695 1.00 101.56 ? ? ? ? ? ? 421 ASP A CA 1 ATOM 3336 C C . ASP A 1 421 ? 1.803 53.117 11.780 1.00 98.84 ? ? ? ? ? ? 421 ASP A C 1 ATOM 3337 O O . ASP A 1 421 ? 2.068 54.234 12.223 1.00 101.14 ? ? ? ? ? ? 421 ASP A O 1 ATOM 3338 C CB . ASP A 1 421 ? 2.265 50.836 12.648 1.00 99.69 ? ? ? ? ? ? 421 ASP A CB 1 ATOM 3339 C CG . ASP A 1 421 ? 3.524 51.104 13.436 1.00 105.88 ? ? ? ? ? ? 421 ASP A CG 1 ATOM 3340 O OD1 . ASP A 1 421 ? 3.895 52.290 13.615 1.00 102.45 ? ? ? ? ? ? 421 ASP A OD1 1 ATOM 3341 O OD2 . ASP A 1 421 ? 4.154 50.121 13.862 1.00 102.62 ? ? ? ? ? ? 421 ASP A OD2 1 ATOM 3342 N N . VAL A 1 422 ? 1.934 52.793 10.498 1.00 94.44 ? ? ? ? ? ? 422 VAL A N 1 ATOM 3343 C CA . VAL A 1 422 ? 2.410 53.752 9.520 1.00 87.96 ? ? ? ? ? ? 422 VAL A CA 1 ATOM 3344 C C . VAL A 1 422 ? 1.593 55.029 9.599 1.00 93.10 ? ? ? ? ? ? 422 VAL A C 1 ATOM 3345 O O . VAL A 1 422 ? 2.135 56.121 9.473 1.00 94.08 ? ? ? ? ? ? 422 VAL A O 1 ATOM 3346 C CB . VAL A 1 422 ? 2.337 53.180 8.088 1.00 81.09 ? ? ? ? ? ? 422 VAL A CB 1 ATOM 3347 C CG1 . VAL A 1 422 ? 0.939 52.720 7.764 1.00 72.36 ? ? ? ? ? ? 422 VAL A CG1 1 ATOM 3348 C CG2 . VAL A 1 422 ? 2.769 54.226 7.105 1.00 90.71 ? ? ? ? ? ? 422 VAL A CG2 1 ATOM 3349 N N . ALA A 1 423 ? 0.291 54.886 9.830 1.00 93.48 ? ? ? ? ? ? 423 ALA A N 1 ATOM 3350 C CA . ALA A 1 423 ? -0.595 56.035 9.917 1.00 91.65 ? ? ? ? ? ? 423 ALA A CA 1 ATOM 3351 C C . ALA A 1 423 ? -0.130 57.047 10.948 1.00 99.22 ? ? ? ? ? ? 423 ALA A C 1 ATOM 3352 O O . ALA A 1 423 ? 0.048 58.214 10.620 1.00 106.76 ? ? ? ? ? ? 423 ALA A O 1 ATOM 3353 C CB . ALA A 1 423 ? -1.992 55.589 10.228 1.00 85.34 ? ? ? ? ? ? 423 ALA A CB 1 ATOM 3354 N N . GLN A 1 424 ? 0.072 56.619 12.191 1.00 103.85 ? ? ? ? ? ? 424 GLN A N 1 ATOM 3355 C CA . GLN A 1 424 ? 0.525 57.559 13.211 1.00 112.38 ? ? ? ? ? ? 424 GLN A CA 1 ATOM 3356 C C . GLN A 1 424 ? 1.985 57.962 13.010 1.00 112.81 ? ? ? ? ? ? 424 GLN A C 1 ATOM 3357 O O . GLN A 1 424 ? 2.352 59.113 13.265 1.00 114.25 ? ? ? ? ? ? 424 GLN A O 1 ATOM 3358 C CB . GLN A 1 424 ? 0.300 56.999 14.627 1.00 115.53 ? ? ? ? ? ? 424 GLN A CB 1 ATOM 3359 C CG . GLN A 1 424 ? 0.564 55.517 14.778 1.00 130.58 ? ? ? ? ? ? 424 GLN A CG 1 ATOM 3360 C CD . GLN A 1 424 ? 0.348 54.998 16.209 1.00 140.33 ? ? ? ? ? ? 424 GLN A CD 1 ATOM 3361 O OE1 . GLN A 1 424 ? -0.701 55.234 16.828 1.00 130.94 ? ? ? ? ? ? 424 GLN A OE1 1 ATOM 3362 N NE2 . GLN A 1 424 ? 1.345 54.274 16.731 1.00 145.43 ? ? ? ? ? ? 424 GLN A NE2 1 ATOM 3363 N N . ARG A 1 425 ? 2.810 57.026 12.539 1.00 111.34 ? ? ? ? ? ? 425 ARG A N 1 ATOM 3364 C CA . ARG A 1 425 ? 4.229 57.315 12.280 1.00 111.75 ? ? ? ? ? ? 425 ARG A CA 1 ATOM 3365 C C . ARG A 1 425 ? 4.251 58.494 11.310 1.00 111.43 ? ? ? ? ? ? 425 ARG A C 1 ATOM 3366 O O . ARG A 1 425 ? 5.003 59.458 11.475 1.00 107.34 ? ? ? ? ? ? 425 ARG A O 1 ATOM 3367 C CB . ARG A 1 425 ? 4.935 56.106 11.623 1.00 111.02 ? ? ? ? ? ? 425 ARG A CB 1 ATOM 3368 C CG . ARG A 1 425 ? 5.158 54.865 12.516 1.00 104.23 ? ? ? ? ? ? 425 ARG A CG 1 ATOM 3369 C CD . ARG A 1 425 ? 6.460 54.926 13.315 1.00 86.07 ? ? ? ? ? ? 425 ARG A CD 1 ATOM 3370 N NE . ARG A 1 425 ? 6.470 53.983 14.430 1.00 94.79 ? ? ? ? ? ? 425 ARG A NE 1 ATOM 3371 C CZ . ARG A 1 425 ? 7.387 53.981 15.398 1.00 104.01 ? ? ? ? ? ? 425 ARG A CZ 1 ATOM 3372 N NH1 . ARG A 1 425 ? 8.368 54.869 15.380 1.00 105.42 ? ? ? ? ? ? 425 ARG A NH1 1 ATOM 3373 N NH2 . ARG A 1 425 ? 7.317 53.108 16.398 1.00 103.26 ? ? ? ? ? ? 425 ARG A NH2 1 ATOM 3374 N N . TYR A 1 426 ? 3.402 58.395 10.295 1.00 108.01 ? ? ? ? ? ? 426 TYR A N 1 ATOM 3375 C CA . TYR A 1 426 ? 3.289 59.423 9.285 1.00 105.62 ? ? ? ? ? ? 426 TYR A CA 1 ATOM 3376 C C . TYR A 1 426 ? 2.804 60.730 9.900 1.00 107.57 ? ? ? ? ? ? 426 TYR A C 1 ATOM 3377 O O . TYR A 1 426 ? 3.465 61.756 9.775 1.00 111.87 ? ? ? ? ? ? 426 TYR A O 1 ATOM 3378 C CB . TYR A 1 426 ? 2.324 58.964 8.197 1.00 104.03 ? ? ? ? ? ? 426 TYR A CB 1 ATOM 3379 C CG . TYR A 1 426 ? 1.929 60.046 7.229 1.00 116.49 ? ? ? ? ? ? 426 TYR A CG 1 ATOM 3380 C CD1 . TYR A 1 426 ? 2.880 60.664 6.412 1.00 127.60 ? ? ? ? ? ? 426 TYR A CD1 1 ATOM 3381 C CD2 . TYR A 1 426 ? 0.601 60.453 7.121 1.00 112.81 ? ? ? ? ? ? 426 TYR A CD2 1 ATOM 3382 C CE1 . TYR A 1 426 ? 2.515 61.664 5.507 1.00 127.74 ? ? ? ? ? ? 426 TYR A CE1 1 ATOM 3383 C CE2 . TYR A 1 426 ? 0.224 61.447 6.223 1.00 118.78 ? ? ? ? ? ? 426 TYR A CE2 1 ATOM 3384 C CZ . TYR A 1 426 ? 1.183 62.047 5.418 1.00 123.58 ? ? ? ? ? ? 426 TYR A CZ 1 ATOM 3385 O OH . TYR A 1 426 ? 0.814 63.018 4.515 1.00 124.23 ? ? ? ? ? ? 426 TYR A OH 1 ATOM 3386 N N . MET A 1 427 ? 1.659 60.686 10.578 1.00 112.56 ? ? ? ? ? ? 427 MET A N 1 ATOM 3387 C CA . MET A 1 427 ? 1.089 61.889 11.186 1.00 116.06 ? ? ? ? ? ? 427 MET A CA 1 ATOM 3388 C C . MET A 1 427 ? 2.061 62.680 12.050 1.00 115.29 ? ? ? ? ? ? 427 MET A C 1 ATOM 3389 O O . MET A 1 427 ? 1.901 63.891 12.214 1.00 118.18 ? ? ? ? ? ? 427 MET A O 1 ATOM 3390 C CB . MET A 1 427 ? -0.172 61.556 12.002 1.00 118.90 ? ? ? ? ? ? 427 MET A CB 1 ATOM 3391 C CG . MET A 1 427 ? -1.403 61.293 11.129 1.00 121.80 ? ? ? ? ? ? 427 MET A CG 1 ATOM 3392 S SD . MET A 1 427 ? -3.014 61.215 11.980 1.00 131.71 ? ? ? ? ? ? 427 MET A SD 1 ATOM 3393 C CE . MET A 1 427 ? -3.043 59.493 12.657 1.00 122.72 ? ? ? ? ? ? 427 MET A CE 1 ATOM 3394 N N . THR A 1 428 ? 3.071 62.018 12.597 1.00 108.58 ? ? ? ? ? ? 428 THR A N 1 ATOM 3395 C CA . THR A 1 428 ? 4.020 62.740 13.418 1.00 107.27 ? ? ? ? ? ? 428 THR A CA 1 ATOM 3396 C C . THR A 1 428 ? 5.084 63.368 12.518 1.00 106.91 ? ? ? ? ? ? 428 THR A C 1 ATOM 3397 O O . THR A 1 428 ? 5.910 64.168 12.961 1.00 108.15 ? ? ? ? ? ? 428 THR A O 1 ATOM 3398 C CB . THR A 1 428 ? 4.666 61.808 14.475 1.00 110.34 ? ? ? ? ? ? 428 THR A CB 1 ATOM 3399 O OG1 . THR A 1 428 ? 5.469 62.586 15.374 1.00 115.12 ? ? ? ? ? ? 428 THR A OG1 1 ATOM 3400 C CG2 . THR A 1 428 ? 5.525 60.744 13.812 1.00 109.38 ? ? ? ? ? ? 428 THR A CG2 1 ATOM 3401 N N . GLY A 1 429 ? 5.040 63.022 11.237 1.00 105.72 ? ? ? ? ? ? 429 GLY A N 1 ATOM 3402 C CA . GLY A 1 429 ? 6.006 63.564 10.301 1.00 104.97 ? ? ? ? ? ? 429 GLY A CA 1 ATOM 3403 C C . GLY A 1 429 ? 7.230 62.677 10.128 1.00 111.61 ? ? ? ? ? ? 429 GLY A C 1 ATOM 3404 O O . GLY A 1 429 ? 8.081 62.967 9.288 1.00 114.00 ? ? ? ? ? ? 429 GLY A O 1 ATOM 3405 N N . GLN A 1 430 ? 7.331 61.606 10.919 1.00 110.65 ? ? ? ? ? ? 430 GLN A N 1 ATOM 3406 C CA . GLN A 1 430 ? 8.466 60.680 10.835 1.00 99.95 ? ? ? ? ? ? 430 GLN A CA 1 ATOM 3407 C C . GLN A 1 430 ? 8.302 59.809 9.586 1.00 98.77 ? ? ? ? ? ? 430 GLN A C 1 ATOM 3408 O O . GLN A 1 430 ? 7.185 59.448 9.223 1.00 97.60 ? ? ? ? ? ? 430 GLN A O 1 ATOM 3409 C CB . GLN A 1 430 ? 8.518 59.795 12.088 1.00 97.13 ? ? ? ? ? ? 430 GLN A CB 1 ATOM 3410 C CG . GLN A 1 430 ? 9.614 58.727 12.087 1.00 101.73 ? ? ? ? ? ? 430 GLN A CG 1 ATOM 3411 C CD . GLN A 1 430 ? 9.510 57.748 13.262 1.00 104.51 ? ? ? ? ? ? 430 GLN A CD 1 ATOM 3412 O OE1 . GLN A 1 430 ? 8.601 56.916 13.318 1.00 100.96 ? ? ? ? ? ? 430 GLN A OE1 1 ATOM 3413 N NE2 . GLN A 1 430 ? 10.440 57.856 14.209 1.00 101.65 ? ? ? ? ? ? 430 GLN A NE2 1 ATOM 3414 N N . PRO A 1 431 ? 9.413 59.477 8.902 1.00 98.55 ? ? ? ? ? ? 431 PRO A N 1 ATOM 3415 C CA . PRO A 1 431 ? 9.411 58.648 7.687 1.00 100.61 ? ? ? ? ? ? 431 PRO A CA 1 ATOM 3416 C C . PRO A 1 431 ? 9.133 57.166 7.997 1.00 105.81 ? ? ? ? ? ? 431 PRO A C 1 ATOM 3417 O O . PRO A 1 431 ? 9.271 56.738 9.143 1.00 112.99 ? ? ? ? ? ? 431 PRO A O 1 ATOM 3418 C CB . PRO A 1 431 ? 10.811 58.874 7.126 1.00 96.83 ? ? ? ? ? ? 431 PRO A CB 1 ATOM 3419 C CG . PRO A 1 431 ? 11.631 59.006 8.365 1.00 95.82 ? ? ? ? ? ? 431 PRO A CG 1 ATOM 3420 C CD . PRO A 1 431 ? 10.780 59.927 9.215 1.00 95.74 ? ? ? ? ? ? 431 PRO A CD 1 ATOM 3421 N N . VAL A 1 432 ? 8.755 56.384 6.984 1.00 100.86 ? ? ? ? ? ? 432 VAL A N 1 ATOM 3422 C CA . VAL A 1 432 ? 8.441 54.966 7.190 1.00 94.89 ? ? ? ? ? ? 432 VAL A CA 1 ATOM 3423 C C . VAL A 1 432 ? 8.595 54.070 5.960 1.00 91.42 ? ? ? ? ? ? 432 VAL A C 1 ATOM 3424 O O . VAL A 1 432 ? 8.139 54.394 4.859 1.00 86.45 ? ? ? ? ? ? 432 VAL A O 1 ATOM 3425 C CB . VAL A 1 432 ? 7.000 54.801 7.676 1.00 96.79 ? ? ? ? ? ? 432 VAL A CB 1 ATOM 3426 C CG1 . VAL A 1 432 ? 6.064 55.484 6.701 1.00 106.36 ? ? ? ? ? ? 432 VAL A CG1 1 ATOM 3427 C CG2 . VAL A 1 432 ? 6.639 53.325 7.777 1.00 101.01 ? ? ? ? ? ? 432 VAL A CG2 1 ATOM 3428 N N . LEU A 1 433 ? 9.216 52.921 6.177 1.00 86.07 ? ? ? ? ? ? 433 LEU A N 1 ATOM 3429 C CA . LEU A 1 433 ? 9.417 51.954 5.121 1.00 79.10 ? ? ? ? ? ? 433 LEU A CA 1 ATOM 3430 C C . LEU A 1 433 ? 8.758 50.646 5.541 1.00 79.25 ? ? ? ? ? ? 433 LEU A C 1 ATOM 3431 O O . LEU A 1 433 ? 9.235 49.953 6.435 1.00 72.15 ? ? ? ? ? ? 433 LEU A O 1 ATOM 3432 C CB . LEU A 1 433 ? 10.905 51.751 4.891 1.00 72.30 ? ? ? ? ? ? 433 LEU A CB 1 ATOM 3433 C CG . LEU A 1 433 ? 11.300 50.724 3.838 1.00 72.79 ? ? ? ? ? ? 433 LEU A CG 1 ATOM 3434 C CD1 . LEU A 1 433 ? 10.605 51.017 2.526 1.00 56.17 ? ? ? ? ? ? 433 LEU A CD1 1 ATOM 3435 C CD2 . LEU A 1 433 ? 12.804 50.742 3.687 1.00 60.93 ? ? ? ? ? ? 433 LEU A CD2 1 ATOM 3436 N N . VAL A 1 434 ? 7.642 50.333 4.895 1.00 82.15 ? ? ? ? ? ? 434 VAL A N 1 ATOM 3437 C CA . VAL A 1 434 ? 6.874 49.128 5.165 1.00 79.72 ? ? ? ? ? ? 434 VAL A CA 1 ATOM 3438 C C . VAL A 1 434 ? 7.332 48.040 4.204 1.00 83.03 ? ? ? ? ? ? 434 VAL A C 1 ATOM 3439 O O . VAL A 1 434 ? 7.011 48.090 3.022 1.00 87.96 ? ? ? ? ? ? 434 VAL A O 1 ATOM 3440 C CB . VAL A 1 434 ? 5.399 49.406 4.936 1.00 76.80 ? ? ? ? ? ? 434 VAL A CB 1 ATOM 3441 C CG1 . VAL A 1 434 ? 4.899 50.403 5.964 1.00 76.35 ? ? ? ? ? ? 434 VAL A CG1 1 ATOM 3442 C CG2 . VAL A 1 434 ? 5.208 49.992 3.551 1.00 62.53 ? ? ? ? ? ? 434 VAL A CG2 1 ATOM 3443 N N . GLY A 1 435 ? 8.085 47.062 4.700 1.00 83.27 ? ? ? ? ? ? 435 GLY A N 1 ATOM 3444 C CA . GLY A 1 435 ? 8.574 46.004 3.829 1.00 78.86 ? ? ? ? ? ? 435 GLY A CA 1 ATOM 3445 C C . GLY A 1 435 ? 7.637 44.821 3.730 1.00 76.47 ? ? ? ? ? ? 435 GLY A C 1 ATOM 3446 O O . GLY A 1 435 ? 7.145 44.339 4.735 1.00 77.10 ? ? ? ? ? ? 435 GLY A O 1 ATOM 3447 N N . THR A 1 436 ? 7.397 44.335 2.521 1.00 73.93 ? ? ? ? ? ? 436 THR A N 1 ATOM 3448 C CA . THR A 1 436 ? 6.502 43.208 2.354 1.00 74.90 ? ? ? ? ? ? 436 THR A CA 1 ATOM 3449 C C . THR A 1 436 ? 7.204 41.967 1.803 1.00 75.33 ? ? ? ? ? ? 436 THR A C 1 ATOM 3450 O O . THR A 1 436 ? 8.426 41.885 1.799 1.00 68.43 ? ? ? ? ? ? 436 THR A O 1 ATOM 3451 C CB . THR A 1 436 ? 5.341 43.589 1.438 1.00 74.53 ? ? ? ? ? ? 436 THR A CB 1 ATOM 3452 O OG1 . THR A 1 436 ? 4.373 42.535 1.437 1.00 85.01 ? ? ? ? ? ? 436 THR A OG1 1 ATOM 3453 C CG2 . THR A 1 436 ? 5.839 43.814 0.027 1.00 76.92 ? ? ? ? ? ? 436 THR A CG2 1 ATOM 3454 N N . VAL A 1 437 ? 6.426 40.995 1.348 1.00 82.56 ? ? ? ? ? ? 437 VAL A N 1 ATOM 3455 C CA . VAL A 1 437 ? 6.998 39.772 0.808 1.00 91.07 ? ? ? ? ? ? 437 VAL A CA 1 ATOM 3456 C C . VAL A 1 437 ? 6.467 39.450 -0.575 1.00 97.66 ? ? ? ? ? ? 437 VAL A C 1 ATOM 3457 O O . VAL A 1 437 ? 7.200 38.951 -1.427 1.00 101.39 ? ? ? ? ? ? 437 VAL A O 1 ATOM 3458 C CB . VAL A 1 437 ? 6.713 38.563 1.712 1.00 89.64 ? ? ? ? ? ? 437 VAL A CB 1 ATOM 3459 C CG1 . VAL A 1 437 ? 7.253 37.298 1.068 1.00 85.55 ? ? ? ? ? ? 437 VAL A CG1 1 ATOM 3460 C CG2 . VAL A 1 437 ? 7.349 38.766 3.065 1.00 89.18 ? ? ? ? ? ? 437 VAL A CG2 1 ATOM 3461 N N . ALA A 1 438 ? 5.184 39.708 -0.796 1.00 102.86 ? ? ? ? ? ? 438 ALA A N 1 ATOM 3462 C CA . ALA A 1 438 ? 4.575 39.447 -2.096 1.00 105.83 ? ? ? ? ? ? 438 ALA A CA 1 ATOM 3463 C C . ALA A 1 438 ? 3.846 40.697 -2.572 1.00 105.23 ? ? ? ? ? ? 438 ALA A C 1 ATOM 3464 O O . ALA A 1 438 ? 3.443 41.542 -1.766 1.00 101.36 ? ? ? ? ? ? 438 ALA A O 1 ATOM 3465 C CB . ALA A 1 438 ? 3.608 38.262 -2.006 1.00 102.21 ? ? ? ? ? ? 438 ALA A CB 1 ATOM 3466 N N . VAL A 1 439 ? 3.694 40.809 -3.888 1.00 102.73 ? ? ? ? ? ? 439 VAL A N 1 ATOM 3467 C CA . VAL A 1 439 ? 3.022 41.951 -4.498 1.00 100.64 ? ? ? ? ? ? 439 VAL A CA 1 ATOM 3468 C C . VAL A 1 439 ? 1.583 42.071 -3.971 1.00 104.17 ? ? ? ? ? ? 439 VAL A C 1 ATOM 3469 O O . VAL A 1 439 ? 1.145 43.153 -3.562 1.00 96.87 ? ? ? ? ? ? 439 VAL A O 1 ATOM 3470 C CB . VAL A 1 439 ? 3.015 41.805 -6.041 1.00 98.54 ? ? ? ? ? ? 439 VAL A CB 1 ATOM 3471 C CG1 . VAL A 1 439 ? 2.511 43.080 -6.701 1.00 90.96 ? ? ? ? ? ? 439 VAL A CG1 1 ATOM 3472 C CG2 . VAL A 1 439 ? 4.413 41.466 -6.523 1.00 99.81 ? ? ? ? ? ? 439 VAL A CG2 1 ATOM 3473 N N . GLU A 1 440 ? 0.865 40.951 -3.966 1.00 104.97 ? ? ? ? ? ? 440 GLU A N 1 ATOM 3474 C CA . GLU A 1 440 ? -0.509 40.929 -3.489 1.00 109.74 ? ? ? ? ? ? 440 GLU A CA 1 ATOM 3475 C C . GLU A 1 440 ? -0.612 41.537 -2.084 1.00 111.89 ? ? ? ? ? ? 440 GLU A C 1 ATOM 3476 O O . GLU A 1 440 ? -1.590 42.216 -1.760 1.00 115.89 ? ? ? ? ? ? 440 GLU A O 1 ATOM 3477 C CB . GLU A 1 440 ? -1.053 39.493 -3.464 1.00 117.41 ? ? ? ? ? ? 440 GLU A CB 1 ATOM 3478 C CG . GLU A 1 440 ? -0.868 38.680 -4.754 1.00 131.27 ? ? ? ? ? ? 440 GLU A CG 1 ATOM 3479 C CD . GLU A 1 440 ? 0.406 37.819 -4.747 1.00 142.83 ? ? ? ? ? ? 440 GLU A CD 1 ATOM 3480 O OE1 . GLU A 1 440 ? 0.642 37.092 -3.747 1.00 147.86 ? ? ? ? ? ? 440 GLU A OE1 1 ATOM 3481 O OE2 . GLU A 1 440 ? 1.169 37.852 -5.746 1.00 144.80 ? ? ? ? ? ? 440 GLU A OE2 1 ATOM 3482 N N . THR A 1 441 ? 0.403 41.303 -1.256 1.00 109.27 ? ? ? ? ? ? 441 THR A N 1 ATOM 3483 C CA . THR A 1 441 ? 0.415 41.813 0.116 1.00 104.46 ? ? ? ? ? ? 441 THR A CA 1 ATOM 3484 C C . THR A 1 441 ? 0.808 43.279 0.238 1.00 105.20 ? ? ? ? ? ? 441 THR A C 1 ATOM 3485 O O . THR A 1 441 ? 0.381 43.981 1.166 1.00 100.18 ? ? ? ? ? ? 441 THR A O 1 ATOM 3486 C CB . THR A 1 441 ? 1.359 40.989 0.982 1.00 96.16 ? ? ? ? ? ? 441 THR A CB 1 ATOM 3487 O OG1 . THR A 1 441 ? 0.763 39.708 1.227 1.00 104.57 ? ? ? ? ? ? 441 THR A OG1 1 ATOM 3488 C CG2 . THR A 1 441 ? 1.631 41.702 2.296 1.00 98.43 ? ? ? ? ? ? 441 THR A CG2 1 ATOM 3489 N N . SER A 1 442 ? 1.627 43.732 -0.702 1.00 104.14 ? ? ? ? ? ? 442 SER A N 1 ATOM 3490 C CA . SER A 1 442 ? 2.075 45.111 -0.714 1.00 98.90 ? ? ? ? ? ? 442 SER A CA 1 ATOM 3491 C C . SER A 1 442 ? 0.973 46.022 -1.231 1.00 94.73 ? ? ? ? ? ? 442 SER A C 1 ATOM 3492 O O . SER A 1 442 ? 0.742 47.086 -0.672 1.00 90.93 ? ? ? ? ? ? 442 SER A O 1 ATOM 3493 C CB . SER A 1 442 ? 3.346 45.238 -1.562 1.00 100.47 ? ? ? ? ? ? 442 SER A CB 1 ATOM 3494 O OG . SER A 1 442 ? 3.292 44.387 -2.692 1.00 112.58 ? ? ? ? ? ? 442 SER A OG 1 ATOM 3495 N N . GLU A 1 443 ? 0.280 45.604 -2.285 1.00 92.85 ? ? ? ? ? ? 443 GLU A N 1 ATOM 3496 C CA . GLU A 1 443 ? -0.796 46.432 -2.816 1.00 97.61 ? ? ? ? ? ? 443 GLU A CA 1 ATOM 3497 C C . GLU A 1 443 ? -1.990 46.478 -1.858 1.00 97.12 ? ? ? ? ? ? 443 GLU A C 1 ATOM 3498 O O . GLU A 1 443 ? -2.741 47.454 -1.831 1.00 94.03 ? ? ? ? ? ? 443 GLU A O 1 ATOM 3499 C CB . GLU A 1 443 ? -1.229 45.930 -4.190 1.00 99.04 ? ? ? ? ? ? 443 GLU A CB 1 ATOM 3500 C CG . GLU A 1 443 ? -1.523 44.460 -4.259 1.00 110.94 ? ? ? ? ? ? 443 GLU A CG 1 ATOM 3501 C CD . GLU A 1 443 ? -1.890 44.027 -5.663 1.00 120.65 ? ? ? ? ? ? 443 GLU A CD 1 ATOM 3502 O OE1 . GLU A 1 443 ? -1.133 44.375 -6.607 1.00 121.18 ? ? ? ? ? ? 443 GLU A OE1 1 ATOM 3503 O OE2 . GLU A 1 443 ? -2.931 43.338 -5.823 1.00 123.72 ? ? ? ? ? ? 443 GLU A OE2 1 ATOM 3504 N N . LEU A 1 444 ? -2.154 45.422 -1.070 1.00 93.22 ? ? ? ? ? ? 444 LEU A N 1 ATOM 3505 C CA . LEU A 1 444 ? -3.222 45.352 -0.087 1.00 90.49 ? ? ? ? ? ? 444 LEU A CA 1 ATOM 3506 C C . LEU A 1 444 ? -2.977 46.416 0.972 1.00 93.25 ? ? ? ? ? ? 444 LEU A C 1 ATOM 3507 O O . LEU A 1 444 ? -3.852 47.224 1.269 1.00 98.19 ? ? ? ? ? ? 444 LEU A O 1 ATOM 3508 C CB . LEU A 1 444 ? -3.231 43.982 0.581 1.00 90.18 ? ? ? ? ? ? 444 LEU A CB 1 ATOM 3509 C CG . LEU A 1 444 ? -3.878 43.899 1.972 1.00 91.43 ? ? ? ? ? ? 444 LEU A CG 1 ATOM 3510 C CD1 . LEU A 1 444 ? -5.344 44.279 1.912 1.00 85.20 ? ? ? ? ? ? 444 LEU A CD1 1 ATOM 3511 C CD2 . LEU A 1 444 ? -3.716 42.490 2.494 1.00 87.96 ? ? ? ? ? ? 444 LEU A CD2 1 ATOM 3512 N N . ILE A 1 445 ? -1.783 46.404 1.548 1.00 89.47 ? ? ? ? ? ? 445 ILE A N 1 ATOM 3513 C CA . ILE A 1 445 ? -1.432 47.380 2.562 1.00 94.00 ? ? ? ? ? ? 445 ILE A CA 1 ATOM 3514 C C . ILE A 1 445 ? -1.388 48.762 1.901 1.00 93.49 ? ? ? ? ? ? 445 ILE A C 1 ATOM 3515 O O . ILE A 1 445 ? -1.364 49.784 2.580 1.00 89.89 ? ? ? ? ? ? 445 ILE A O 1 ATOM 3516 C CB . ILE A 1 445 ? -0.060 47.050 3.179 1.00 95.77 ? ? ? ? ? ? 445 ILE A CB 1 ATOM 3517 C CG1 . ILE A 1 445 ? 0.058 47.647 4.583 1.00 85.90 ? ? ? ? ? ? 445 ILE A CG1 1 ATOM 3518 C CG2 . ILE A 1 445 ? 1.038 47.620 2.299 1.00 97.94 ? ? ? ? ? ? 445 ILE A CG2 1 ATOM 3519 C CD1 . ILE A 1 445 ? 0.394 49.118 4.604 1.00 89.43 ? ? ? ? ? ? 445 ILE A CD1 1 ATOM 3520 N N . SER A 1 446 ? -1.368 48.782 0.570 1.00 96.97 ? ? ? ? ? ? 446 SER A N 1 ATOM 3521 C CA . SER A 1 446 ? -1.350 50.040 -0.178 1.00 102.67 ? ? ? ? ? ? 446 SER A CA 1 ATOM 3522 C C . SER A 1 446 ? -2.736 50.657 -0.111 1.00 103.63 ? ? ? ? ? ? 446 SER A C 1 ATOM 3523 O O . SER A 1 446 ? -2.917 51.739 0.450 1.00 100.23 ? ? ? ? ? ? 446 SER A O 1 ATOM 3524 C CB . SER A 1 446 ? -0.971 49.815 -1.650 1.00 101.70 ? ? ? ? ? ? 446 SER A CB 1 ATOM 3525 O OG . SER A 1 446 ? -1.018 51.027 -2.393 1.00 83.75 ? ? ? ? ? ? 446 SER A OG 1 ATOM 3526 N N . LYS A 1 447 ? -3.717 49.962 -0.683 1.00 104.28 ? ? ? ? ? ? 447 LYS A N 1 ATOM 3527 C CA . LYS A 1 447 ? -5.093 50.451 -0.673 1.00 105.87 ? ? ? ? ? ? 447 LYS A CA 1 ATOM 3528 C C . LYS A 1 447 ? -5.610 50.503 0.752 1.00 102.61 ? ? ? ? ? ? 447 LYS A C 1 ATOM 3529 O O . LYS A 1 447 ? -6.512 51.269 1.063 1.00 98.64 ? ? ? ? ? ? 447 LYS A O 1 ATOM 3530 C CB . LYS A 1 447 ? -6.004 49.550 -1.524 1.00 108.19 ? ? ? ? ? ? 447 LYS A CB 1 ATOM 3531 C CG . LYS A 1 447 ? -5.778 49.678 -3.036 1.00 117.73 ? ? ? ? ? ? 447 LYS A CG 1 ATOM 3532 C CD . LYS A 1 447 ? -6.852 48.958 -3.886 1.00 121.92 ? ? ? ? ? ? 447 LYS A CD 1 ATOM 3533 C CE . LYS A 1 447 ? -8.236 49.633 -3.831 1.00 116.27 ? ? ? ? ? ? 447 LYS A CE 1 ATOM 3534 N NZ . LYS A 1 447 ? -9.199 48.971 -4.767 1.00 106.04 ? ? ? ? ? ? 447 LYS A NZ 1 ATOM 3535 N N . LEU A 1 448 ? -5.014 49.692 1.616 1.00 102.07 ? ? ? ? ? ? 448 LEU A N 1 ATOM 3536 C CA . LEU A 1 448 ? -5.425 49.636 3.004 1.00 102.87 ? ? ? ? ? ? 448 LEU A CA 1 ATOM 3537 C C . LEU A 1 448 ? -5.234 50.982 3.692 1.00 104.89 ? ? ? ? ? ? 448 LEU A C 1 ATOM 3538 O O . LEU A 1 448 ? -5.960 51.319 4.628 1.00 108.63 ? ? ? ? ? ? 448 LEU A O 1 ATOM 3539 C CB . LEU A 1 448 ? -4.635 48.556 3.739 1.00 98.56 ? ? ? ? ? ? 448 LEU A CB 1 ATOM 3540 C CG . LEU A 1 448 ? -5.305 47.869 4.929 1.00 98.70 ? ? ? ? ? ? 448 LEU A CG 1 ATOM 3541 C CD1 . LEU A 1 448 ? -4.369 46.796 5.454 1.00 103.99 ? ? ? ? ? ? 448 LEU A CD1 1 ATOM 3542 C CD2 . LEU A 1 448 ? -5.643 48.869 6.026 1.00 99.46 ? ? ? ? ? ? 448 LEU A CD2 1 ATOM 3543 N N . LEU A 1 449 ? -4.255 51.755 3.242 1.00 105.21 ? ? ? ? ? ? 449 LEU A N 1 ATOM 3544 C CA . LEU A 1 449 ? -4.040 53.053 3.856 1.00 113.50 ? ? ? ? ? ? 449 LEU A CA 1 ATOM 3545 C C . LEU A 1 449 ? -4.522 54.191 2.961 1.00 119.56 ? ? ? ? ? ? 449 LEU A C 1 ATOM 3546 O O . LEU A 1 449 ? -4.529 55.361 3.371 1.00 118.37 ? ? ? ? ? ? 449 LEU A O 1 ATOM 3547 C CB . LEU A 1 449 ? -2.566 53.229 4.270 1.00 112.08 ? ? ? ? ? ? 449 LEU A CB 1 ATOM 3548 C CG . LEU A 1 449 ? -1.398 52.865 3.353 1.00 108.47 ? ? ? ? ? ? 449 LEU A CG 1 ATOM 3549 C CD1 . LEU A 1 449 ? -1.268 53.910 2.260 1.00 111.18 ? ? ? ? ? ? 449 LEU A CD1 1 ATOM 3550 C CD2 . LEU A 1 449 ? -0.109 52.797 4.167 1.00 89.09 ? ? ? ? ? ? 449 LEU A CD2 1 ATOM 3551 N N . LYS A 1 450 ? -4.943 53.847 1.742 1.00 121.36 ? ? ? ? ? ? 450 LYS A N 1 ATOM 3552 C CA . LYS A 1 450 ? -5.464 54.858 0.821 1.00 121.74 ? ? ? ? ? ? 450 LYS A CA 1 ATOM 3553 C C . LYS A 1 450 ? -6.770 55.311 1.434 1.00 119.23 ? ? ? ? ? ? 450 LYS A C 1 ATOM 3554 O O . LYS A 1 450 ? -7.056 56.503 1.533 1.00 120.26 ? ? ? ? ? ? 450 LYS A O 1 ATOM 3555 C CB . LYS A 1 450 ? -5.720 54.269 -0.573 1.00 121.02 ? ? ? ? ? ? 450 LYS A CB 1 ATOM 3556 C CG . LYS A 1 450 ? -4.453 53.821 -1.281 1.00 129.87 ? ? ? ? ? ? 450 LYS A CG 1 ATOM 3557 C CD . LYS A 1 450 ? -4.559 53.884 -2.807 1.00 131.80 ? ? ? ? ? ? 450 LYS A CD 1 ATOM 3558 C CE . LYS A 1 450 ? -4.574 55.320 -3.327 1.00 132.41 ? ? ? ? ? ? 450 LYS A CE 1 ATOM 3559 N NZ . LYS A 1 450 ? -4.306 55.381 -4.796 1.00 136.05 ? ? ? ? ? ? 450 LYS A NZ 1 ATOM 3560 N N . ASN A 1 451 ? -7.549 54.329 1.863 1.00 117.24 ? ? ? ? ? ? 451 ASN A N 1 ATOM 3561 C CA . ASN A 1 451 ? -8.824 54.594 2.488 1.00 119.00 ? ? ? ? ? ? 451 ASN A CA 1 ATOM 3562 C C . ASN A 1 451 ? -8.574 55.141 3.897 1.00 118.49 ? ? ? ? ? ? 451 ASN A C 1 ATOM 3563 O O . ASN A 1 451 ? -9.497 55.589 4.573 1.00 123.17 ? ? ? ? ? ? 451 ASN A O 1 ATOM 3564 C CB . ASN A 1 451 ? -9.648 53.307 2.525 1.00 121.77 ? ? ? ? ? ? 451 ASN A CB 1 ATOM 3565 C CG . ASN A 1 451 ? -9.627 52.564 1.187 1.00 126.96 ? ? ? ? ? ? 451 ASN A CG 1 ATOM 3566 O OD1 . ASN A 1 451 ? -9.577 53.186 0.118 1.00 121.11 ? ? ? ? ? ? 451 ASN A OD1 1 ATOM 3567 N ND2 . ASN A 1 451 ? -9.678 51.230 1.242 1.00 125.27 ? ? ? ? ? ? 451 ASN A ND2 1 ATOM 3568 N N . LYS A 1 452 ? -7.315 55.116 4.324 1.00 117.00 ? ? ? ? ? ? 452 LYS A N 1 ATOM 3569 C CA . LYS A 1 452 ? -6.946 55.624 5.640 1.00 117.25 ? ? ? ? ? ? 452 LYS A CA 1 ATOM 3570 C C . LYS A 1 452 ? -6.585 57.101 5.534 1.00 116.75 ? ? ? ? ? ? 452 LYS A C 1 ATOM 3571 O O . LYS A 1 452 ? -6.559 57.827 6.533 1.00 118.51 ? ? ? ? ? ? 452 LYS A O 1 ATOM 3572 C CB . LYS A 1 452 ? -5.769 54.824 6.201 1.00 117.48 ? ? ? ? ? ? 452 LYS A CB 1 ATOM 3573 C CG . LYS A 1 452 ? -6.142 53.435 6.712 1.00 114.65 ? ? ? ? ? ? 452 LYS A CG 1 ATOM 3574 C CD . LYS A 1 452 ? -6.597 53.475 8.163 1.00 113.70 ? ? ? ? ? ? 452 LYS A CD 1 ATOM 3575 C CE . LYS A 1 452 ? -6.685 52.071 8.742 1.00 121.81 ? ? ? ? ? ? 452 LYS A CE 1 ATOM 3576 N NZ . LYS A 1 452 ? -6.785 52.077 10.232 1.00 129.46 ? ? ? ? ? ? 452 LYS A NZ 1 ATOM 3577 N N . GLY A 1 453 ? -6.315 57.541 4.310 1.00 116.33 ? ? ? ? ? ? 453 GLY A N 1 ATOM 3578 C CA . GLY A 1 453 ? -5.978 58.935 4.084 1.00 119.46 ? ? ? ? ? ? 453 GLY A CA 1 ATOM 3579 C C . GLY A 1 453 ? -4.502 59.228 4.251 1.00 117.76 ? ? ? ? ? ? 453 GLY A C 1 ATOM 3580 O O . GLY A 1 453 ? -4.125 60.188 4.925 1.00 112.75 ? ? ? ? ? ? 453 GLY A O 1 ATOM 3581 N N . ILE A 1 454 ? -3.672 58.399 3.625 1.00 115.12 ? ? ? ? ? ? 454 ILE A N 1 ATOM 3582 C CA . ILE A 1 454 ? -2.231 58.553 3.703 1.00 110.46 ? ? ? ? ? ? 454 ILE A CA 1 ATOM 3583 C C . ILE A 1 454 ? -1.554 58.418 2.355 1.00 111.86 ? ? ? ? ? ? 454 ILE A C 1 ATOM 3584 O O . ILE A 1 454 ? -1.761 57.445 1.636 1.00 102.22 ? ? ? ? ? ? 454 ILE A O 1 ATOM 3585 C CB . ILE A 1 454 ? -1.609 57.511 4.631 1.00 106.68 ? ? ? ? ? ? 454 ILE A CB 1 ATOM 3586 C CG1 . ILE A 1 454 ? -2.182 57.661 6.035 1.00 101.15 ? ? ? ? ? ? 454 ILE A CG1 1 ATOM 3587 C CG2 . ILE A 1 454 ? -0.097 57.661 4.637 1.00 98.05 ? ? ? ? ? ? 454 ILE A CG2 1 ATOM 3588 C CD1 . ILE A 1 454 ? -1.760 56.579 6.972 1.00 106.79 ? ? ? ? ? ? 454 ILE A CD1 1 ATOM 3589 N N . PRO A 1 455 ? -0.730 59.413 1.995 1.00 119.62 ? ? ? ? ? ? 455 PRO A N 1 ATOM 3590 C CA . PRO A 1 455 ? -0.004 59.408 0.721 1.00 120.83 ? ? ? ? ? ? 455 PRO A CA 1 ATOM 3591 C C . PRO A 1 455 ? 1.101 58.364 0.775 1.00 120.45 ? ? ? ? ? ? 455 PRO A C 1 ATOM 3592 O O . PRO A 1 455 ? 1.712 58.149 1.824 1.00 119.16 ? ? ? ? ? ? 455 PRO A O 1 ATOM 3593 C CB . PRO A 1 455 ? 0.525 60.837 0.616 1.00 121.08 ? ? ? ? ? ? 455 PRO A CB 1 ATOM 3594 C CG . PRO A 1 455 ? 0.712 61.233 2.050 1.00 124.46 ? ? ? ? ? ? 455 PRO A CG 1 ATOM 3595 C CD . PRO A 1 455 ? -0.527 60.685 2.713 1.00 122.11 ? ? ? ? ? ? 455 PRO A CD 1 ATOM 3596 N N . HIS A 1 456 ? 1.354 57.717 -0.357 1.00 122.09 ? ? ? ? ? ? 456 HIS A N 1 ATOM 3597 C CA . HIS A 1 456 ? 2.351 56.655 -0.419 1.00 119.24 ? ? ? ? ? ? 456 HIS A CA 1 ATOM 3598 C C . HIS A 1 456 ? 2.747 56.340 -1.855 1.00 116.49 ? ? ? ? ? ? 456 HIS A C 1 ATOM 3599 O O . HIS A 1 456 ? 2.291 56.978 -2.798 1.00 115.12 ? ? ? ? ? ? 456 HIS A O 1 ATOM 3600 C CB . HIS A 1 456 ? 1.761 55.397 0.197 1.00 117.11 ? ? ? ? ? ? 456 HIS A CB 1 ATOM 3601 C CG . HIS A 1 456 ? 0.630 54.823 -0.601 1.00 121.79 ? ? ? ? ? ? 456 HIS A CG 1 ATOM 3602 N ND1 . HIS A 1 456 ? -0.410 55.595 -1.075 1.00 122.65 ? ? ? ? ? ? 456 HIS A ND1 1 ATOM 3603 C CD2 . HIS A 1 456 ? 0.375 53.558 -1.010 1.00 123.06 ? ? ? ? ? ? 456 HIS A CD2 1 ATOM 3604 C CE1 . HIS A 1 456 ? -1.257 54.828 -1.740 1.00 125.34 ? ? ? ? ? ? 456 HIS A CE1 1 ATOM 3605 N NE2 . HIS A 1 456 ? -0.804 53.588 -1.714 1.00 123.67 ? ? ? ? ? ? 456 HIS A NE2 1 ATOM 3606 N N . GLN A 1 457 ? 3.580 55.320 -2.012 1.00 117.54 ? ? ? ? ? ? 457 GLN A N 1 ATOM 3607 C CA . GLN A 1 457 ? 4.032 54.907 -3.329 1.00 113.89 ? ? ? ? ? ? 457 GLN A CA 1 ATOM 3608 C C . GLN A 1 457 ? 4.683 53.524 -3.289 1.00 107.29 ? ? ? ? ? ? 457 GLN A C 1 ATOM 3609 O O . GLN A 1 457 ? 5.599 53.278 -2.506 1.00 103.73 ? ? ? ? ? ? 457 GLN A O 1 ATOM 3610 C CB . GLN A 1 457 ? 5.003 55.952 -3.877 1.00 121.38 ? ? ? ? ? ? 457 GLN A CB 1 ATOM 3611 C CG . GLN A 1 457 ? 5.789 56.687 -2.790 1.00 132.30 ? ? ? ? ? ? 457 GLN A CG 1 ATOM 3612 C CD . GLN A 1 457 ? 6.757 57.731 -3.350 1.00 138.58 ? ? ? ? ? ? 457 GLN A CD 1 ATOM 3613 O OE1 . GLN A 1 457 ? 6.473 58.385 -4.361 1.00 128.94 ? ? ? ? ? ? 457 GLN A OE1 1 ATOM 3614 N NE2 . GLN A 1 457 ? 7.903 57.897 -2.684 1.00 142.29 ? ? ? ? ? ? 457 GLN A NE2 1 ATOM 3615 N N . VAL A 1 458 ? 4.185 52.626 -4.133 1.00 99.27 ? ? ? ? ? ? 458 VAL A N 1 ATOM 3616 C CA . VAL A 1 458 ? 4.683 51.258 -4.217 1.00 95.42 ? ? ? ? ? ? 458 VAL A CA 1 ATOM 3617 C C . VAL A 1 458 ? 5.938 51.217 -5.082 1.00 98.45 ? ? ? ? ? ? 458 VAL A C 1 ATOM 3618 O O . VAL A 1 458 ? 6.191 52.137 -5.857 1.00 102.61 ? ? ? ? ? ? 458 VAL A O 1 ATOM 3619 C CB . VAL A 1 458 ? 3.626 50.331 -4.850 1.00 92.50 ? ? ? ? ? ? 458 VAL A CB 1 ATOM 3620 C CG1 . VAL A 1 458 ? 4.055 48.886 -4.728 1.00 84.01 ? ? ? ? ? ? 458 VAL A CG1 1 ATOM 3621 C CG2 . VAL A 1 458 ? 2.284 50.552 -4.188 1.00 94.33 ? ? ? ? ? ? 458 VAL A CG2 1 ATOM 3622 N N . LEU A 1 459 ? 6.713 50.143 -4.955 1.00 93.68 ? ? ? ? ? ? 459 LEU A N 1 ATOM 3623 C CA . LEU A 1 459 ? 7.941 49.985 -5.730 1.00 101.26 ? ? ? ? ? ? 459 LEU A CA 1 ATOM 3624 C C . LEU A 1 459 ? 7.905 48.851 -6.761 1.00 111.10 ? ? ? ? ? ? 459 LEU A C 1 ATOM 3625 O O . LEU A 1 459 ? 7.955 47.673 -6.399 1.00 111.58 ? ? ? ? ? ? 459 LEU A O 1 ATOM 3626 C CB . LEU A 1 459 ? 9.120 49.773 -4.783 1.00 96.21 ? ? ? ? ? ? 459 LEU A CB 1 ATOM 3627 C CG . LEU A 1 459 ? 9.755 51.052 -4.248 1.00 90.23 ? ? ? ? ? ? 459 LEU A CG 1 ATOM 3628 C CD1 . LEU A 1 459 ? 10.579 50.751 -3.019 1.00 81.37 ? ? ? ? ? ? 459 LEU A CD1 1 ATOM 3629 C CD2 . LEU A 1 459 ? 10.606 51.676 -5.334 1.00 86.93 ? ? ? ? ? ? 459 LEU A CD2 1 ATOM 3630 N N . ASN A 1 460 ? 7.827 49.223 -8.043 1.00 120.76 ? ? ? ? ? ? 460 ASN A N 1 ATOM 3631 C CA . ASN A 1 460 ? 7.791 48.268 -9.166 1.00 128.37 ? ? ? ? ? ? 460 ASN A CA 1 ATOM 3632 C C . ASN A 1 460 ? 9.179 48.248 -9.849 1.00 133.57 ? ? ? ? ? ? 460 ASN A C 1 ATOM 3633 O O . ASN A 1 460 ? 9.863 49.274 -9.878 1.00 135.88 ? ? ? ? ? ? 460 ASN A O 1 ATOM 3634 C CB . ASN A 1 460 ? 6.727 48.687 -10.209 1.00 126.93 ? ? ? ? ? ? 460 ASN A CB 1 ATOM 3635 C CG . ASN A 1 460 ? 5.357 49.028 -9.584 1.00 128.05 ? ? ? ? ? ? 460 ASN A CG 1 ATOM 3636 O OD1 . ASN A 1 460 ? 4.837 48.290 -8.749 1.00 127.97 ? ? ? ? ? ? 460 ASN A OD1 1 ATOM 3637 N ND2 . ASN A 1 460 ? 4.765 50.138 -10.018 1.00 122.27 ? ? ? ? ? ? 460 ASN A ND2 1 ATOM 3638 N N . ALA A 1 461 ? 9.600 47.101 -10.395 1.00 138.79 ? ? ? ? ? ? 461 ALA A N 1 ATOM 3639 C CA . ALA A 1 461 ? 10.908 47.008 -11.075 1.00 135.73 ? ? ? ? ? ? 461 ALA A CA 1 ATOM 3640 C C . ALA A 1 461 ? 10.829 47.443 -12.547 1.00 134.87 ? ? ? ? ? ? 461 ALA A C 1 ATOM 3641 O O . ALA A 1 461 ? 11.481 46.850 -13.413 1.00 125.70 ? ? ? ? ? ? 461 ALA A O 1 ATOM 3642 C CB . ALA A 1 461 ? 11.480 45.574 -10.972 1.00 125.41 ? ? ? ? ? ? 461 ALA A CB 1 ATOM 3643 N N . LYS A 1 462 ? 10.020 48.477 -12.809 1.00 138.73 ? ? ? ? ? ? 462 LYS A N 1 ATOM 3644 C CA . LYS A 1 462 ? 9.836 49.043 -14.156 1.00 140.80 ? ? ? ? ? ? 462 LYS A CA 1 ATOM 3645 C C . LYS A 1 462 ? 11.248 49.314 -14.676 1.00 138.07 ? ? ? ? ? ? 462 LYS A C 1 ATOM 3646 O O . LYS A 1 462 ? 11.564 49.044 -15.836 1.00 143.21 ? ? ? ? ? ? 462 LYS A O 1 ATOM 3647 C CB . LYS A 1 462 ? 9.029 50.350 -14.079 1.00 143.07 ? ? ? ? ? ? 462 LYS A CB 1 ATOM 3648 C CG . LYS A 1 462 ? 8.407 50.816 -15.401 1.00 136.63 ? ? ? ? ? ? 462 LYS A CG 1 ATOM 3649 C CD . LYS A 1 462 ? 7.123 50.062 -15.707 1.00 125.04 ? ? ? ? ? ? 462 LYS A CD 1 ATOM 3650 C CE . LYS A 1 462 ? 6.468 50.568 -16.977 1.00 121.73 ? ? ? ? ? ? 462 LYS A CE 1 ATOM 3651 N NZ . LYS A 1 462 ? 5.128 49.954 -17.146 1.00 112.35 ? ? ? ? ? ? 462 LYS A NZ 1 ATOM 3652 N N . ASN A 1 463 ? 12.069 49.884 -13.797 1.00 129.60 ? ? ? ? ? ? 463 ASN A N 1 ATOM 3653 C CA . ASN A 1 463 ? 13.494 50.148 -14.023 1.00 123.24 ? ? ? ? ? ? 463 ASN A CA 1 ATOM 3654 C C . ASN A 1 463 ? 14.077 50.642 -12.720 1.00 120.01 ? ? ? ? ? ? 463 ASN A C 1 ATOM 3655 O O . ASN A 1 463 ? 13.573 51.581 -12.095 1.00 106.58 ? ? ? ? ? ? 463 ASN A O 1 ATOM 3656 C CB . ASN A 1 463 ? 13.806 51.164 -15.138 1.00 113.51 ? ? ? ? ? ? 463 ASN A CB 1 ATOM 3657 C CG . ASN A 1 463 ? 15.330 51.274 -15.419 1.00 102.81 ? ? ? ? ? ? 463 ASN A CG 1 ATOM 3658 O OD1 . ASN A 1 463 ? 16.011 50.281 -15.695 1.00 74.09 ? ? ? ? ? ? 463 ASN A OD1 1 ATOM 3659 N ND2 . ASN A 1 463 ? 15.853 52.484 -15.336 1.00 97.01 ? ? ? ? ? ? 463 ASN A ND2 1 ATOM 3660 N N . HIS A 1 464 ? 15.142 49.963 -12.315 1.00 120.03 ? ? ? ? ? ? 464 HIS A N 1 ATOM 3661 C CA . HIS A 1 464 ? 15.863 50.248 -11.086 1.00 118.10 ? ? ? ? ? ? 464 HIS A CA 1 ATOM 3662 C C . HIS A 1 464 ? 16.145 51.749 -10.933 1.00 112.58 ? ? ? ? ? ? 464 HIS A C 1 ATOM 3663 O O . HIS A 1 464 ? 16.403 52.215 -9.830 1.00 116.68 ? ? ? ? ? ? 464 HIS A O 1 ATOM 3664 C CB . HIS A 1 464 ? 17.166 49.434 -11.082 1.00 123.60 ? ? ? ? ? ? 464 HIS A CB 1 ATOM 3665 C CG . HIS A 1 464 ? 16.997 48.018 -11.553 1.00 119.50 ? ? ? ? ? ? 464 HIS A CG 1 ATOM 3666 N ND1 . HIS A 1 464 ? 16.562 47.002 -10.728 1.00 120.24 ? ? ? ? ? ? 464 HIS A ND1 1 ATOM 3667 C CD2 . HIS A 1 464 ? 17.181 47.456 -12.772 1.00 118.05 ? ? ? ? ? ? 464 HIS A CD2 1 ATOM 3668 C CE1 . HIS A 1 464 ? 16.487 45.876 -11.417 1.00 114.76 ? ? ? ? ? ? 464 HIS A CE1 1 ATOM 3669 N NE2 . HIS A 1 464 ? 16.857 46.126 -12.661 1.00 122.40 ? ? ? ? ? ? 464 HIS A NE2 1 ATOM 3670 N N . GLU A 1 465 ? 16.090 52.510 -12.023 1.00 106.31 ? ? ? ? ? ? 465 GLU A N 1 ATOM 3671 C CA . GLU A 1 465 ? 16.342 53.937 -11.905 1.00 108.34 ? ? ? ? ? ? 465 GLU A CA 1 ATOM 3672 C C . GLU A 1 465 ? 15.146 54.571 -11.242 1.00 109.22 ? ? ? ? ? ? 465 GLU A C 1 ATOM 3673 O O . GLU A 1 465 ? 15.267 55.459 -10.391 1.00 100.02 ? ? ? ? ? ? 465 GLU A O 1 ATOM 3674 C CB . GLU A 1 465 ? 16.539 54.593 -13.259 1.00 107.26 ? ? ? ? ? ? 465 GLU A CB 1 ATOM 3675 C CG . GLU A 1 465 ? 17.525 55.736 -13.178 1.00 107.99 ? ? ? ? ? ? 465 GLU A CG 1 ATOM 3676 C CD . GLU A 1 465 ? 17.277 56.812 -14.191 1.00 107.59 ? ? ? ? ? ? 465 GLU A CD 1 ATOM 3677 O OE1 . GLU A 1 465 ? 17.068 56.470 -15.370 1.00 112.39 ? ? ? ? ? ? 465 GLU A OE1 1 ATOM 3678 O OE2 . GLU A 1 465 ? 17.289 58.002 -13.801 1.00 92.47 ? ? ? ? ? ? 465 GLU A OE2 1 ATOM 3679 N N . ARG A 1 466 ? 13.980 54.103 -11.661 1.00 113.65 ? ? ? ? ? ? 466 ARG A N 1 ATOM 3680 C CA . ARG A 1 466 ? 12.709 54.568 -11.134 1.00 119.82 ? ? ? ? ? ? 466 ARG A CA 1 ATOM 3681 C C . ARG A 1 466 ? 12.602 54.232 -9.651 1.00 116.01 ? ? ? ? ? ? 466 ARG A C 1 ATOM 3682 O O . ARG A 1 466 ? 12.143 55.050 -8.860 1.00 107.94 ? ? ? ? ? ? 466 ARG A O 1 ATOM 3683 C CB . ARG A 1 466 ? 11.570 53.903 -11.913 1.00 135.72 ? ? ? ? ? ? 466 ARG A CB 1 ATOM 3684 C CG . ARG A 1 466 ? 11.385 54.463 -13.311 1.00 147.41 ? ? ? ? ? ? 466 ARG A CG 1 ATOM 3685 C CD . ARG A 1 466 ? 10.780 53.444 -14.273 1.00 154.40 ? ? ? ? ? ? 466 ARG A CD 1 ATOM 3686 N NE . ARG A 1 466 ? 10.428 54.078 -15.545 1.00 164.76 ? ? ? ? ? ? 466 ARG A NE 1 ATOM 3687 C CZ . ARG A 1 466 ? 10.387 53.454 -16.720 1.00 168.77 ? ? ? ? ? ? 466 ARG A CZ 1 ATOM 3688 N NH1 . ARG A 1 466 ? 10.681 52.160 -16.800 1.00 171.51 ? ? ? ? ? ? 466 ARG A NH1 1 ATOM 3689 N NH2 . ARG A 1 466 ? 10.053 54.128 -17.818 1.00 168.20 ? ? ? ? ? ? 466 ARG A NH2 1 ATOM 3690 N N . GLU A 1 467 ? 13.028 53.023 -9.287 1.00 117.04 ? ? ? ? ? ? 467 GLU A N 1 ATOM 3691 C CA . GLU A 1 467 ? 12.994 52.577 -7.895 1.00 118.93 ? ? ? ? ? ? 467 GLU A CA 1 ATOM 3692 C C . GLU A 1 467 ? 13.976 53.430 -7.105 1.00 116.80 ? ? ? ? ? ? 467 GLU A C 1 ATOM 3693 O O . GLU A 1 467 ? 13.626 54.031 -6.085 1.00 112.65 ? ? ? ? ? ? 467 GLU A O 1 ATOM 3694 C CB . GLU A 1 467 ? 13.437 51.116 -7.766 1.00 128.98 ? ? ? ? ? ? 467 GLU A CB 1 ATOM 3695 C CG . GLU A 1 467 ? 12.740 50.106 -8.672 1.00 142.26 ? ? ? ? ? ? 467 GLU A CG 1 ATOM 3696 C CD . GLU A 1 467 ? 13.315 48.695 -8.507 1.00 150.12 ? ? ? ? ? ? 467 GLU A CD 1 ATOM 3697 O OE1 . GLU A 1 467 ? 14.564 48.546 -8.558 1.00 153.22 ? ? ? ? ? ? 467 GLU A OE1 1 ATOM 3698 O OE2 . GLU A 1 467 ? 12.521 47.737 -8.345 1.00 148.98 ? ? ? ? ? ? 467 GLU A OE2 1 ATOM 3699 N N . ALA A 1 468 ? 15.217 53.455 -7.587 1.00 115.53 ? ? ? ? ? ? 468 ALA A N 1 ATOM 3700 C CA . ALA A 1 468 ? 16.289 54.213 -6.957 1.00 110.96 ? ? ? ? ? ? 468 ALA A CA 1 ATOM 3701 C C . ALA A 1 468 ? 15.832 55.635 -6.682 1.00 110.85 ? ? ? ? ? ? 468 ALA A C 1 ATOM 3702 O O . ALA A 1 468 ? 15.957 56.125 -5.560 1.00 108.58 ? ? ? ? ? ? 468 ALA A O 1 ATOM 3703 C CB . ALA A 1 468 ? 17.520 54.221 -7.853 1.00 101.91 ? ? ? ? ? ? 468 ALA A CB 1 ATOM 3704 N N . GLN A 1 469 ? 15.292 56.294 -7.703 1.00 109.50 ? ? ? ? ? ? 469 GLN A N 1 ATOM 3705 C CA . GLN A 1 469 ? 14.824 57.662 -7.540 1.00 109.47 ? ? ? ? ? ? 469 GLN A CA 1 ATOM 3706 C C . GLN A 1 469 ? 13.876 57.821 -6.349 1.00 105.19 ? ? ? ? ? ? 469 GLN A C 1 ATOM 3707 O O . GLN A 1 469 ? 14.020 58.750 -5.557 1.00 109.08 ? ? ? ? ? ? 469 GLN A O 1 ATOM 3708 C CB . GLN A 1 469 ? 14.159 58.142 -8.832 1.00 116.18 ? ? ? ? ? ? 469 GLN A CB 1 ATOM 3709 C CG . GLN A 1 469 ? 15.163 58.633 -9.866 1.00 123.99 ? ? ? ? ? ? 469 GLN A CG 1 ATOM 3710 C CD . GLN A 1 469 ? 14.507 59.156 -11.135 1.00 129.98 ? ? ? ? ? ? 469 GLN A CD 1 ATOM 3711 O OE1 . GLN A 1 469 ? 13.481 59.840 -11.087 1.00 129.97 ? ? ? ? ? ? 469 GLN A OE1 1 ATOM 3712 N NE2 . GLN A 1 469 ? 15.112 58.850 -12.281 1.00 127.38 ? ? ? ? ? ? 469 GLN A NE2 1 ATOM 3713 N N . ILE A 1 470 ? 12.922 56.905 -6.214 1.00 99.48 ? ? ? ? ? ? 470 ILE A N 1 ATOM 3714 C CA . ILE A 1 470 ? 11.960 56.944 -5.118 1.00 89.06 ? ? ? ? ? ? 470 ILE A CA 1 ATOM 3715 C C . ILE A 1 470 ? 12.657 56.819 -3.777 1.00 92.54 ? ? ? ? ? ? 470 ILE A C 1 ATOM 3716 O O . ILE A 1 470 ? 12.428 57.602 -2.858 1.00 88.17 ? ? ? ? ? ? 470 ILE A O 1 ATOM 3717 C CB . ILE A 1 470 ? 10.976 55.795 -5.224 1.00 84.25 ? ? ? ? ? ? 470 ILE A CB 1 ATOM 3718 C CG1 . ILE A 1 470 ? 10.341 55.795 -6.611 1.00 85.94 ? ? ? ? ? ? 470 ILE A CG1 1 ATOM 3719 C CG2 . ILE A 1 470 ? 9.961 55.891 -4.111 1.00 74.10 ? ? ? ? ? ? 470 ILE A CG2 1 ATOM 3720 C CD1 . ILE A 1 470 ? 9.619 57.071 -6.966 1.00 104.50 ? ? ? ? ? ? 470 ILE A CD1 1 ATOM 3721 N N . ILE A 1 471 ? 13.505 55.808 -3.674 1.00 93.50 ? ? ? ? ? ? 471 ILE A N 1 ATOM 3722 C CA . ILE A 1 471 ? 14.245 55.559 -2.453 1.00 101.07 ? ? ? ? ? ? 471 ILE A CA 1 ATOM 3723 C C . ILE A 1 471 ? 14.972 56.804 -1.957 1.00 109.63 ? ? ? ? ? ? 471 ILE A C 1 ATOM 3724 O O . ILE A 1 471 ? 14.989 57.074 -0.754 1.00 113.52 ? ? ? ? ? ? 471 ILE A O 1 ATOM 3725 C CB . ILE A 1 471 ? 15.277 54.452 -2.664 1.00 93.89 ? ? ? ? ? ? 471 ILE A CB 1 ATOM 3726 C CG1 . ILE A 1 471 ? 14.590 53.235 -3.257 1.00 77.22 ? ? ? ? ? ? 471 ILE A CG1 1 ATOM 3727 C CG2 . ILE A 1 471 ? 15.914 54.078 -1.341 1.00 85.22 ? ? ? ? ? ? 471 ILE A CG2 1 ATOM 3728 C CD1 . ILE A 1 471 ? 13.552 52.661 -2.352 1.00 76.54 ? ? ? ? ? ? 471 ILE A CD1 1 ATOM 3729 N N . GLU A 1 472 ? 15.576 57.548 -2.888 1.00 112.77 ? ? ? ? ? ? 472 GLU A N 1 ATOM 3730 C CA . GLU A 1 472 ? 16.334 58.758 -2.560 1.00 110.22 ? ? ? ? ? ? 472 GLU A CA 1 ATOM 3731 C C . GLU A 1 472 ? 15.549 59.598 -1.566 1.00 115.43 ? ? ? ? ? ? 472 GLU A C 1 ATOM 3732 O O . GLU A 1 472 ? 16.023 59.878 -0.465 1.00 118.62 ? ? ? ? ? ? 472 GLU A O 1 ATOM 3733 C CB . GLU A 1 472 ? 16.617 59.600 -3.816 1.00 98.84 ? ? ? ? ? ? 472 GLU A CB 1 ATOM 3734 C CG . GLU A 1 472 ? 17.148 58.826 -5.018 1.00 102.06 ? ? ? ? ? ? 472 GLU A CG 1 ATOM 3735 C CD . GLU A 1 472 ? 18.593 59.157 -5.398 1.00 106.17 ? ? ? ? ? ? 472 GLU A CD 1 ATOM 3736 O OE1 . GLU A 1 472 ? 19.491 58.988 -4.545 1.00 94.73 ? ? ? ? ? ? 472 GLU A OE1 1 ATOM 3737 O OE2 . GLU A 1 472 ? 18.835 59.581 -6.555 1.00 112.27 ? ? ? ? ? ? 472 GLU A OE2 1 ATOM 3738 N N . GLU A 1 473 ? 14.343 59.995 -1.953 1.00 119.59 ? ? ? ? ? ? 473 GLU A N 1 ATOM 3739 C CA . GLU A 1 473 ? 13.509 60.799 -1.078 1.00 126.73 ? ? ? ? ? ? 473 GLU A CA 1 ATOM 3740 C C . GLU A 1 473 ? 12.644 59.922 -0.178 1.00 124.68 ? ? ? ? ? ? 473 GLU A C 1 ATOM 3741 O O . GLU A 1 473 ? 11.483 60.246 0.083 1.00 128.73 ? ? ? ? ? ? 473 GLU A O 1 ATOM 3742 C CB . GLU A 1 473 ? 12.627 61.741 -1.907 1.00 133.70 ? ? ? ? ? ? 473 GLU A CB 1 ATOM 3743 C CG . GLU A 1 473 ? 13.226 63.136 -2.171 1.00 142.47 ? ? ? ? ? ? 473 GLU A CG 1 ATOM 3744 C CD . GLU A 1 473 ? 14.556 63.105 -2.917 1.00 144.76 ? ? ? ? ? ? 473 GLU A CD 1 ATOM 3745 O OE1 . GLU A 1 473 ? 14.651 62.405 -3.954 1.00 149.19 ? ? ? ? ? ? 473 GLU A OE1 1 ATOM 3746 O OE2 . GLU A 1 473 ? 15.503 63.799 -2.473 1.00 140.30 ? ? ? ? ? ? 473 GLU A OE2 1 ATOM 3747 N N . ALA A 1 474 ? 13.204 58.810 0.298 1.00 120.67 ? ? ? ? ? ? 474 ALA A N 1 ATOM 3748 C CA . ALA A 1 474 ? 12.459 57.906 1.179 1.00 113.66 ? ? ? ? ? ? 474 ALA A CA 1 ATOM 3749 C C . ALA A 1 474 ? 12.747 58.167 2.659 1.00 106.22 ? ? ? ? ? ? 474 ALA A C 1 ATOM 3750 O O . ALA A 1 474 ? 12.297 57.418 3.521 1.00 88.87 ? ? ? ? ? ? 474 ALA A O 1 ATOM 3751 C CB . ALA A 1 474 ? 12.770 56.449 0.829 1.00 111.62 ? ? ? ? ? ? 474 ALA A CB 1 ATOM 3752 N N . GLY A 1 475 ? 13.490 59.234 2.945 1.00 103.56 ? ? ? ? ? ? 475 GLY A N 1 ATOM 3753 C CA . GLY A 1 475 ? 13.810 59.568 4.321 1.00 104.48 ? ? ? ? ? ? 475 GLY A CA 1 ATOM 3754 C C . GLY A 1 475 ? 13.292 60.937 4.730 1.00 106.94 ? ? ? ? ? ? 475 GLY A C 1 ATOM 3755 O O . GLY A 1 475 ? 13.546 61.395 5.845 1.00 101.57 ? ? ? ? ? ? 475 GLY A O 1 ATOM 3756 N N . GLN A 1 476 ? 12.558 61.588 3.827 1.00 109.47 ? ? ? ? ? ? 476 GLN A N 1 ATOM 3757 C CA . GLN A 1 476 ? 11.994 62.916 4.074 1.00 108.10 ? ? ? ? ? ? 476 GLN A CA 1 ATOM 3758 C C . GLN A 1 476 ? 10.755 62.824 4.937 1.00 105.10 ? ? ? ? ? ? 476 GLN A C 1 ATOM 3759 O O . GLN A 1 476 ? 10.176 61.756 5.074 1.00 111.03 ? ? ? ? ? ? 476 GLN A O 1 ATOM 3760 C CB . GLN A 1 476 ? 11.628 63.603 2.759 1.00 116.07 ? ? ? ? ? ? 476 GLN A CB 1 ATOM 3761 C CG . GLN A 1 476 ? 12.725 63.562 1.711 1.00 127.73 ? ? ? ? ? ? 476 GLN A CG 1 ATOM 3762 C CD . GLN A 1 476 ? 14.106 63.815 2.298 1.00 132.68 ? ? ? ? ? ? 476 GLN A CD 1 ATOM 3763 O OE1 . GLN A 1 476 ? 14.370 64.873 2.875 1.00 134.22 ? ? ? ? ? ? 476 GLN A OE1 1 ATOM 3764 N NE2 . GLN A 1 476 ? 14.993 62.835 2.159 1.00 132.15 ? ? ? ? ? ? 476 GLN A NE2 1 ATOM 3765 N N . LYS A 1 477 ? 10.330 63.960 5.481 1.00 103.21 ? ? ? ? ? ? 477 LYS A N 1 ATOM 3766 C CA . LYS A 1 477 ? 9.175 64.013 6.376 1.00 104.04 ? ? ? ? ? ? 477 LYS A CA 1 ATOM 3767 C C . LYS A 1 477 ? 7.888 63.311 5.940 1.00 108.12 ? ? ? ? ? ? 477 LYS A C 1 ATOM 3768 O O . LYS A 1 477 ? 7.237 62.653 6.754 1.00 104.26 ? ? ? ? ? ? 477 LYS A O 1 ATOM 3769 C CB . LYS A 1 477 ? 8.873 65.466 6.755 1.00 97.90 ? ? ? ? ? ? 477 LYS A CB 1 ATOM 3770 C CG . LYS A 1 477 ? 9.901 66.084 7.713 1.00 99.91 ? ? ? ? ? ? 477 LYS A CG 1 ATOM 3771 C CD . LYS A 1 477 ? 9.388 67.400 8.311 1.00 107.93 ? ? ? ? ? ? 477 LYS A CD 1 ATOM 3772 C CE . LYS A 1 477 ? 10.334 67.994 9.361 1.00 105.87 ? ? ? ? ? ? 477 LYS A CE 1 ATOM 3773 N NZ . LYS A 1 477 ? 9.671 69.085 10.149 1.00 97.81 ? ? ? ? ? ? 477 LYS A NZ 1 ATOM 3774 N N . GLY A 1 478 ? 7.510 63.432 4.674 1.00 111.96 ? ? ? ? ? ? 478 GLY A N 1 ATOM 3775 C CA . GLY A 1 478 ? 6.290 62.772 4.239 1.00 120.98 ? ? ? ? ? ? 478 GLY A CA 1 ATOM 3776 C C . GLY A 1 478 ? 6.497 61.326 3.814 1.00 127.76 ? ? ? ? ? ? 478 GLY A C 1 ATOM 3777 O O . GLY A 1 478 ? 5.585 60.688 3.277 1.00 130.75 ? ? ? ? ? ? 478 GLY A O 1 ATOM 3778 N N . ALA A 1 479 ? 7.688 60.795 4.076 1.00 129.83 ? ? ? ? ? ? 479 ALA A N 1 ATOM 3779 C CA . ALA A 1 479 ? 8.034 59.429 3.681 1.00 126.46 ? ? ? ? ? ? 479 ALA A CA 1 ATOM 3780 C C . ALA A 1 479 ? 7.111 58.301 4.128 1.00 118.73 ? ? ? ? ? ? 479 ALA A C 1 ATOM 3781 O O . ALA A 1 479 ? 6.821 58.126 5.311 1.00 115.13 ? ? ? ? ? ? 479 ALA A O 1 ATOM 3782 C CB . ALA A 1 479 ? 9.461 59.117 4.099 1.00 135.04 ? ? ? ? ? ? 479 ALA A CB 1 ATOM 3783 N N . VAL A 1 480 ? 6.685 57.530 3.135 1.00 110.36 ? ? ? ? ? ? 480 VAL A N 1 ATOM 3784 C CA . VAL A 1 480 ? 5.803 56.388 3.298 1.00 100.99 ? ? ? ? ? ? 480 VAL A CA 1 ATOM 3785 C C . VAL A 1 480 ? 6.004 55.572 2.039 1.00 98.11 ? ? ? ? ? ? 480 VAL A C 1 ATOM 3786 O O . VAL A 1 480 ? 5.329 55.784 1.021 1.00 85.49 ? ? ? ? ? ? 480 VAL A O 1 ATOM 3787 C CB . VAL A 1 480 ? 4.348 56.824 3.380 1.00 104.75 ? ? ? ? ? ? 480 VAL A CB 1 ATOM 3788 C CG1 . VAL A 1 480 ? 3.444 55.614 3.329 1.00 98.55 ? ? ? ? ? ? 480 VAL A CG1 1 ATOM 3789 C CG2 . VAL A 1 480 ? 4.123 57.611 4.657 1.00 102.51 ? ? ? ? ? ? 480 VAL A CG2 1 ATOM 3790 N N . THR A 1 481 ? 6.951 54.644 2.119 1.00 96.72 ? ? ? ? ? ? 481 THR A N 1 ATOM 3791 C CA . THR A 1 481 ? 7.298 53.807 0.984 1.00 93.83 ? ? ? ? ? ? 481 THR A CA 1 ATOM 3792 C C . THR A 1 481 ? 6.976 52.336 1.163 1.00 87.43 ? ? ? ? ? ? 481 THR A C 1 ATOM 3793 O O . THR A 1 481 ? 7.121 51.782 2.245 1.00 85.15 ? ? ? ? ? ? 481 THR A O 1 ATOM 3794 C CB . THR A 1 481 ? 8.791 53.938 0.671 1.00 94.87 ? ? ? ? ? ? 481 THR A CB 1 ATOM 3795 O OG1 . THR A 1 481 ? 9.335 55.051 1.397 1.00 85.56 ? ? ? ? ? ? 481 THR A OG1 1 ATOM 3796 C CG2 . THR A 1 481 ? 8.998 54.175 -0.821 1.00 89.54 ? ? ? ? ? ? 481 THR A CG2 1 ATOM 3797 N N . ILE A 1 482 ? 6.534 51.720 0.075 1.00 82.46 ? ? ? ? ? ? 482 ILE A N 1 ATOM 3798 C CA . ILE A 1 482 ? 6.194 50.310 0.048 1.00 82.33 ? ? ? ? ? ? 482 ILE A CA 1 ATOM 3799 C C . ILE A 1 482 ? 7.173 49.569 -0.854 1.00 87.13 ? ? ? ? ? ? 482 ILE A C 1 ATOM 3800 O O . ILE A 1 482 ? 7.122 49.692 -2.086 1.00 84.74 ? ? ? ? ? ? 482 ILE A O 1 ATOM 3801 C CB . ILE A 1 482 ? 4.780 50.071 -0.504 1.00 80.77 ? ? ? ? ? ? 482 ILE A CB 1 ATOM 3802 C CG1 . ILE A 1 482 ? 3.733 50.391 0.551 1.00 82.04 ? ? ? ? ? ? 482 ILE A CG1 1 ATOM 3803 C CG2 . ILE A 1 482 ? 4.621 48.620 -0.901 1.00 86.70 ? ? ? ? ? ? 482 ILE A CG2 1 ATOM 3804 C CD1 . ILE A 1 482 ? 3.701 51.806 0.964 1.00 93.79 ? ? ? ? ? ? 482 ILE A CD1 1 ATOM 3805 N N . ALA A 1 483 ? 8.056 48.795 -0.232 1.00 84.38 ? ? ? ? ? ? 483 ALA A N 1 ATOM 3806 C CA . ALA A 1 483 ? 9.060 48.027 -0.957 1.00 82.23 ? ? ? ? ? ? 483 ALA A CA 1 ATOM 3807 C C . ALA A 1 483 ? 8.704 46.554 -0.989 1.00 83.43 ? ? ? ? ? ? 483 ALA A C 1 ATOM 3808 O O . ALA A 1 483 ? 8.620 45.916 0.049 1.00 85.27 ? ? ? ? ? ? 483 ALA A O 1 ATOM 3809 C CB . ALA A 1 483 ? 10.398 48.206 -0.307 1.00 80.81 ? ? ? ? ? ? 483 ALA A CB 1 ATOM 3810 N N . THR A 1 484 ? 8.507 46.011 -2.183 1.00 88.23 ? ? ? ? ? ? 484 THR A N 1 ATOM 3811 C CA . THR A 1 484 ? 8.149 44.607 -2.325 1.00 94.45 ? ? ? ? ? ? 484 THR A CA 1 ATOM 3812 C C . THR A 1 484 ? 9.193 43.686 -1.715 1.00 100.55 ? ? ? ? ? ? 484 THR A C 1 ATOM 3813 O O . THR A 1 484 ? 8.939 43.038 -0.701 1.00 107.45 ? ? ? ? ? ? 484 THR A O 1 ATOM 3814 C CB . THR A 1 484 ? 7.974 44.226 -3.796 1.00 95.81 ? ? ? ? ? ? 484 THR A CB 1 ATOM 3815 O OG1 . THR A 1 484 ? 6.937 45.027 -4.372 1.00 104.38 ? ? ? ? ? ? 484 THR A OG1 1 ATOM 3816 C CG2 . THR A 1 484 ? 7.604 42.762 -3.928 1.00 93.92 ? ? ? ? ? ? 484 THR A CG2 1 ATOM 3817 N N . ASN A 1 485 ? 10.361 43.620 -2.342 1.00 101.34 ? ? ? ? ? ? 485 ASN A N 1 ATOM 3818 C CA . ASN A 1 485 ? 11.447 42.774 -1.863 1.00 104.42 ? ? ? ? ? ? 485 ASN A CA 1 ATOM 3819 C C . ASN A 1 485 ? 12.748 43.556 -1.930 1.00 108.34 ? ? ? ? ? ? 485 ASN A C 1 ATOM 3820 O O . ASN A 1 485 ? 13.726 43.098 -2.521 1.00 111.24 ? ? ? ? ? ? 485 ASN A O 1 ATOM 3821 C CB . ASN A 1 485 ? 11.565 41.518 -2.732 1.00 106.32 ? ? ? ? ? ? 485 ASN A CB 1 ATOM 3822 C CG . ASN A 1 485 ? 10.431 40.531 -2.500 1.00 110.17 ? ? ? ? ? ? 485 ASN A CG 1 ATOM 3823 O OD1 . ASN A 1 485 ? 10.353 39.897 -1.447 1.00 104.76 ? ? ? ? ? ? 485 ASN A OD1 1 ATOM 3824 N ND2 . ASN A 1 485 ? 9.543 40.401 -3.484 1.00 119.63 ? ? ? ? ? ? 485 ASN A ND2 1 ATOM 3825 N N . MET A 1 486 ? 12.750 44.741 -1.327 1.00 113.94 ? ? ? ? ? ? 486 MET A N 1 ATOM 3826 C CA . MET A 1 486 ? 13.936 45.591 -1.333 1.00 115.50 ? ? ? ? ? ? 486 MET A CA 1 ATOM 3827 C C . MET A 1 486 ? 14.147 46.089 -2.759 1.00 114.06 ? ? ? ? ? ? 486 MET A C 1 ATOM 3828 O O . MET A 1 486 ? 15.138 45.729 -3.390 1.00 120.82 ? ? ? ? ? ? 486 MET A O 1 ATOM 3829 C CB . MET A 1 486 ? 15.158 44.768 -0.921 1.00 116.48 ? ? ? ? ? ? 486 MET A CB 1 ATOM 3830 C CG . MET A 1 486 ? 14.987 43.995 0.360 1.00 111.20 ? ? ? ? ? ? 486 MET A CG 1 ATOM 3831 S SD . MET A 1 486 ? 15.984 44.761 1.630 1.00 117.41 ? ? ? ? ? ? 486 MET A SD 1 ATOM 3832 C CE . MET A 1 486 ? 15.336 46.500 1.606 1.00 113.45 ? ? ? ? ? ? 486 MET A CE 1 ATOM 3833 N N . ALA A 1 487 ? 13.238 46.908 -3.272 1.00 109.47 ? ? ? ? ? ? 487 ALA A N 1 ATOM 3834 C CA . ALA A 1 487 ? 13.369 47.384 -4.645 1.00 108.64 ? ? ? ? ? ? 487 ALA A CA 1 ATOM 3835 C C . ALA A 1 487 ? 14.649 48.166 -4.914 1.00 111.69 ? ? ? ? ? ? 487 ALA A C 1 ATOM 3836 O O . ALA A 1 487 ? 15.041 48.365 -6.067 1.00 112.28 ? ? ? ? ? ? 487 ALA A O 1 ATOM 3837 C CB . ALA A 1 487 ? 12.165 48.219 -5.030 1.00 107.35 ? ? ? ? ? ? 487 ALA A CB 1 ATOM 3838 N N . GLY A 1 488 ? 15.312 48.612 -3.859 1.00 107.95 ? ? ? ? ? ? 488 GLY A N 1 ATOM 3839 C CA . GLY A 1 488 ? 16.538 49.355 -4.064 1.00 104.33 ? ? ? ? ? ? 488 GLY A CA 1 ATOM 3840 C C . GLY A 1 488 ? 17.642 48.796 -3.203 1.00 99.05 ? ? ? ? ? ? 488 GLY A C 1 ATOM 3841 O O . GLY A 1 488 ? 17.668 48.999 -2.001 1.00 102.20 ? ? ? ? ? ? 488 GLY A O 1 ATOM 3842 N N . ARG A 1 489 ? 18.566 48.080 -3.801 1.00 92.32 ? ? ? ? ? ? 489 ARG A N 1 ATOM 3843 C CA . ARG A 1 489 ? 19.620 47.552 -2.987 1.00 105.44 ? ? ? ? ? ? 489 ARG A CA 1 ATOM 3844 C C . ARG A 1 489 ? 20.685 48.601 -2.728 1.00 115.08 ? ? ? ? ? ? 489 ARG A C 1 ATOM 3845 O O . ARG A 1 489 ? 20.853 49.068 -1.599 1.00 116.91 ? ? ? ? ? ? 489 ARG A O 1 ATOM 3846 C CB . ARG A 1 489 ? 20.229 46.339 -3.661 1.00 117.30 ? ? ? ? ? ? 489 ARG A CB 1 ATOM 3847 C CG . ARG A 1 489 ? 19.320 45.144 -3.627 1.00 125.28 ? ? ? ? ? ? 489 ARG A CG 1 ATOM 3848 C CD . ARG A 1 489 ? 19.117 44.734 -2.189 1.00 133.05 ? ? ? ? ? ? 489 ARG A CD 1 ATOM 3849 N NE . ARG A 1 489 ? 20.396 44.490 -1.519 1.00 132.40 ? ? ? ? ? ? 489 ARG A NE 1 ATOM 3850 C CZ . ARG A 1 489 ? 20.543 44.483 -0.200 1.00 132.64 ? ? ? ? ? ? 489 ARG A CZ 1 ATOM 3851 N NH1 . ARG A 1 489 ? 19.492 44.708 0.575 1.00 139.22 ? ? ? ? ? ? 489 ARG A NH1 1 ATOM 3852 N NH2 . ARG A 1 489 ? 21.727 44.247 0.345 1.00 127.44 ? ? ? ? ? ? 489 ARG A NH2 1 ATOM 3853 N N . GLY A 1 490 ? 21.386 48.971 -3.796 1.00 119.40 ? ? ? ? ? ? 490 GLY A N 1 ATOM 3854 C CA . GLY A 1 490 ? 22.469 49.937 -3.726 1.00 115.17 ? ? ? ? ? ? 490 GLY A CA 1 ATOM 3855 C C . GLY A 1 490 ? 22.114 51.305 -3.191 1.00 115.89 ? ? ? ? ? ? 490 GLY A C 1 ATOM 3856 O O . GLY A 1 490 ? 22.737 51.772 -2.241 1.00 125.44 ? ? ? ? ? ? 490 GLY A O 1 ATOM 3857 N N . THR A 1 491 ? 21.127 51.951 -3.805 1.00 109.52 ? ? ? ? ? ? 491 THR A N 1 ATOM 3858 C CA . THR A 1 491 ? 20.678 53.282 -3.395 1.00 106.62 ? ? ? ? ? ? 491 THR A CA 1 ATOM 3859 C C . THR A 1 491 ? 20.324 53.290 -1.890 1.00 106.82 ? ? ? ? ? ? 491 THR A C 1 ATOM 3860 O O . THR A 1 491 ? 19.284 52.757 -1.512 1.00 112.48 ? ? ? ? ? ? 491 THR A O 1 ATOM 3861 C CB . THR A 1 491 ? 19.423 53.686 -4.224 1.00 104.00 ? ? ? ? ? ? 491 THR A CB 1 ATOM 3862 O OG1 . THR A 1 491 ? 19.622 53.351 -5.605 1.00 95.25 ? ? ? ? ? ? 491 THR A OG1 1 ATOM 3863 C CG2 . THR A 1 491 ? 19.161 55.172 -4.120 1.00 101.49 ? ? ? ? ? ? 491 THR A CG2 1 ATOM 3864 N N . ASP A 1 492 ? 21.174 53.879 -1.039 1.00 105.70 ? ? ? ? ? ? 492 ASP A N 1 ATOM 3865 C CA . ASP A 1 492 ? 20.908 53.926 0.414 1.00 108.98 ? ? ? ? ? ? 492 ASP A CA 1 ATOM 3866 C C . ASP A 1 492 ? 20.012 55.092 0.811 1.00 106.37 ? ? ? ? ? ? 492 ASP A C 1 ATOM 3867 O O . ASP A 1 492 ? 20.070 56.152 0.195 1.00 104.56 ? ? ? ? ? ? 492 ASP A O 1 ATOM 3868 C CB . ASP A 1 492 ? 22.210 54.009 1.229 1.00 117.21 ? ? ? ? ? ? 492 ASP A CB 1 ATOM 3869 C CG . ASP A 1 492 ? 23.134 55.117 0.754 1.00 125.31 ? ? ? ? ? ? 492 ASP A CG 1 ATOM 3870 O OD1 . ASP A 1 492 ? 23.609 55.037 -0.401 1.00 127.60 ? ? ? ? ? ? 492 ASP A OD1 1 ATOM 3871 O OD2 . ASP A 1 492 ? 23.393 56.065 1.532 1.00 124.00 ? ? ? ? ? ? 492 ASP A OD2 1 ATOM 3872 N N . ILE A 1 493 ? 19.194 54.902 1.848 1.00 105.20 ? ? ? ? ? ? 493 ILE A N 1 ATOM 3873 C CA . ILE A 1 493 ? 18.269 55.949 2.298 1.00 100.21 ? ? ? ? ? ? 493 ILE A CA 1 ATOM 3874 C C . ILE A 1 493 ? 18.898 56.938 3.281 1.00 103.02 ? ? ? ? ? ? 493 ILE A C 1 ATOM 3875 O O . ILE A 1 493 ? 19.170 56.593 4.437 1.00 95.22 ? ? ? ? ? ? 493 ILE A O 1 ATOM 3876 C CB . ILE A 1 493 ? 17.013 55.347 2.958 1.00 94.81 ? ? ? ? ? ? 493 ILE A CB 1 ATOM 3877 C CG1 . ILE A 1 493 ? 16.294 54.408 1.985 1.00 97.39 ? ? ? ? ? ? 493 ILE A CG1 1 ATOM 3878 C CG2 . ILE A 1 493 ? 16.073 56.461 3.358 1.00 90.41 ? ? ? ? ? ? 493 ILE A CG2 1 ATOM 3879 C CD1 . ILE A 1 493 ? 15.216 53.578 2.638 1.00 92.48 ? ? ? ? ? ? 493 ILE A CD1 1 ATOM 3880 N N . LYS A 1 494 ? 19.109 58.169 2.805 1.00 103.69 ? ? ? ? ? ? 494 LYS A N 1 ATOM 3881 C CA . LYS A 1 494 ? 19.697 59.244 3.604 1.00 99.98 ? ? ? ? ? ? 494 LYS A CA 1 ATOM 3882 C C . LYS A 1 494 ? 18.606 59.938 4.414 1.00 101.56 ? ? ? ? ? ? 494 LYS A C 1 ATOM 3883 O O . LYS A 1 494 ? 17.623 60.422 3.855 1.00 105.89 ? ? ? ? ? ? 494 LYS A O 1 ATOM 3884 C CB . LYS A 1 494 ? 20.398 60.279 2.706 1.00 93.58 ? ? ? ? ? ? 494 LYS A CB 1 ATOM 3885 C CG . LYS A 1 494 ? 21.663 59.773 1.999 1.00 106.13 ? ? ? ? ? ? 494 LYS A CG 1 ATOM 3886 C CD . LYS A 1 494 ? 22.919 60.550 2.421 1.00 109.32 ? ? ? ? ? ? 494 LYS A CD 1 ATOM 3887 C CE . LYS A 1 494 ? 24.212 59.968 1.821 1.00 104.67 ? ? ? ? ? ? 494 LYS A CE 1 ATOM 3888 N NZ . LYS A 1 494 ? 25.447 60.646 2.351 1.00 99.47 ? ? ? ? ? ? 494 LYS A NZ 1 ATOM 3889 N N . LEU A 1 495 ? 18.777 59.973 5.731 1.00 101.68 ? ? ? ? ? ? 495 LEU A N 1 ATOM 3890 C CA . LEU A 1 495 ? 17.806 60.605 6.603 1.00 98.25 ? ? ? ? ? ? 495 LEU A CA 1 ATOM 3891 C C . LEU A 1 495 ? 17.423 61.976 6.121 1.00 106.12 ? ? ? ? ? ? 495 LEU A C 1 ATOM 3892 O O . LEU A 1 495 ? 18.276 62.747 5.678 1.00 108.32 ? ? ? ? ? ? 495 LEU A O 1 ATOM 3893 C CB . LEU A 1 495 ? 18.348 60.729 8.015 1.00 98.08 ? ? ? ? ? ? 495 LEU A CB 1 ATOM 3894 C CG . LEU A 1 495 ? 18.115 59.493 8.858 1.00 97.48 ? ? ? ? ? ? 495 LEU A CG 1 ATOM 3895 C CD1 . LEU A 1 495 ? 18.479 59.793 10.291 1.00 104.85 ? ? ? ? ? ? 495 LEU A CD1 1 ATOM 3896 C CD2 . LEU A 1 495 ? 16.656 59.108 8.760 1.00 99.44 ? ? ? ? ? ? 495 LEU A CD2 1 ATOM 3897 N N . GLY A 1 496 ? 16.134 62.284 6.229 1.00 112.89 ? ? ? ? ? ? 496 GLY A N 1 ATOM 3898 C CA . GLY A 1 496 ? 15.628 63.582 5.802 1.00 121.75 ? ? ? ? ? ? 496 GLY A CA 1 ATOM 3899 C C . GLY A 1 496 ? 15.973 64.761 6.704 1.00 120.38 ? ? ? ? ? ? 496 GLY A C 1 ATOM 3900 O O . GLY A 1 496 ? 16.436 64.607 7.834 1.00 115.36 ? ? ? ? ? ? 496 GLY A O 1 ATOM 3901 N N . GLU A 1 497 ? 15.727 65.960 6.202 1.00 120.06 ? ? ? ? ? ? 497 GLU A N 1 ATOM 3902 C CA . GLU A 1 497 ? 16.029 67.156 6.962 1.00 122.96 ? ? ? ? ? ? 497 GLU A CA 1 ATOM 3903 C C . GLU A 1 497 ? 15.064 67.335 8.160 1.00 119.89 ? ? ? ? ? ? 497 GLU A C 1 ATOM 3904 O O . GLU A 1 497 ? 13.910 67.751 8.006 1.00 112.80 ? ? ? ? ? ? 497 GLU A O 1 ATOM 3905 C CB . GLU A 1 497 ? 16.015 68.374 6.011 1.00 131.19 ? ? ? ? ? ? 497 GLU A CB 1 ATOM 3906 C CG . GLU A 1 497 ? 17.058 68.314 4.823 1.00 136.29 ? ? ? ? ? ? 497 GLU A CG 1 ATOM 3907 C CD . GLU A 1 497 ? 16.499 67.760 3.483 1.00 136.43 ? ? ? ? ? ? 497 GLU A CD 1 ATOM 3908 O OE1 . GLU A 1 497 ? 15.588 68.395 2.892 1.00 131.31 ? ? ? ? ? ? 497 GLU A OE1 1 ATOM 3909 O OE2 . GLU A 1 497 ? 16.990 66.703 3.007 1.00 129.09 ? ? ? ? ? ? 497 GLU A OE2 1 ATOM 3910 N N . GLY A 1 498 ? 15.550 66.994 9.354 1.00 118.08 ? ? ? ? ? ? 498 GLY A N 1 ATOM 3911 C CA . GLY A 1 498 ? 14.739 67.105 10.555 1.00 113.44 ? ? ? ? ? ? 498 GLY A CA 1 ATOM 3912 C C . GLY A 1 498 ? 14.375 65.746 11.127 1.00 113.73 ? ? ? ? ? ? 498 GLY A C 1 ATOM 3913 O O . GLY A 1 498 ? 14.185 65.596 12.338 1.00 113.31 ? ? ? ? ? ? 498 GLY A O 1 ATOM 3914 N N . VAL A 1 499 ? 14.282 64.746 10.254 1.00 111.94 ? ? ? ? ? ? 499 VAL A N 1 ATOM 3915 C CA . VAL A 1 499 ? 13.926 63.394 10.673 1.00 102.21 ? ? ? ? ? ? 499 VAL A CA 1 ATOM 3916 C C . VAL A 1 499 ? 14.771 62.919 11.842 1.00 100.08 ? ? ? ? ? ? 499 VAL A C 1 ATOM 3917 O O . VAL A 1 499 ? 14.309 62.156 12.682 1.00 92.90 ? ? ? ? ? ? 499 VAL A O 1 ATOM 3918 C CB . VAL A 1 499 ? 14.077 62.383 9.520 1.00 99.08 ? ? ? ? ? ? 499 VAL A CB 1 ATOM 3919 C CG1 . VAL A 1 499 ? 13.862 60.975 10.044 1.00 99.45 ? ? ? ? ? ? 499 VAL A CG1 1 ATOM 3920 C CG2 . VAL A 1 499 ? 13.079 62.692 8.420 1.00 86.10 ? ? ? ? ? ? 499 VAL A CG2 1 ATOM 3921 N N . LYS A 1 500 ? 16.014 63.374 11.889 1.00 106.01 ? ? ? ? ? ? 500 LYS A N 1 ATOM 3922 C CA . LYS A 1 500 ? 16.920 62.999 12.961 1.00 109.28 ? ? ? ? ? ? 500 LYS A CA 1 ATOM 3923 C C . LYS A 1 500 ? 16.285 63.184 14.350 1.00 113.39 ? ? ? ? ? ? 500 LYS A C 1 ATOM 3924 O O . LYS A 1 500 ? 16.461 62.350 15.243 1.00 110.13 ? ? ? ? ? ? 500 LYS A O 1 ATOM 3925 C CB . LYS A 1 500 ? 18.221 63.813 12.829 1.00 106.90 ? ? ? ? ? ? 500 LYS A CB 1 ATOM 3926 C CG . LYS A 1 500 ? 18.133 65.054 11.901 1.00 99.87 ? ? ? ? ? ? 500 LYS A CG 1 ATOM 3927 C CD . LYS A 1 500 ? 17.486 66.263 12.582 1.00 92.22 ? ? ? ? ? ? 500 LYS A CD 1 ATOM 3928 C CE . LYS A 1 500 ? 17.535 67.507 11.712 1.00 82.95 ? ? ? ? ? ? 500 LYS A CE 1 ATOM 3929 N NZ . LYS A 1 500 ? 18.903 67.817 11.250 1.00 84.33 ? ? ? ? ? ? 500 LYS A NZ 1 ATOM 3930 N N . GLU A 1 501 ? 15.520 64.267 14.503 1.00 118.48 ? ? ? ? ? ? 501 GLU A N 1 ATOM 3931 C CA . GLU A 1 501 ? 14.852 64.621 15.763 1.00 122.06 ? ? ? ? ? ? 501 GLU A CA 1 ATOM 3932 C C . GLU A 1 501 ? 13.503 63.933 15.956 1.00 115.93 ? ? ? ? ? ? 501 GLU A C 1 ATOM 3933 O O . GLU A 1 501 ? 13.190 63.446 17.040 1.00 113.58 ? ? ? ? ? ? 501 GLU A O 1 ATOM 3934 C CB . GLU A 1 501 ? 14.642 66.140 15.842 1.00 132.06 ? ? ? ? ? ? 501 GLU A CB 1 ATOM 3935 C CG . GLU A 1 501 ? 15.895 66.973 15.590 1.00 140.57 ? ? ? ? ? ? 501 GLU A CG 1 ATOM 3936 C CD . GLU A 1 501 ? 17.098 66.480 16.373 1.00 142.63 ? ? ? ? ? ? 501 GLU A CD 1 ATOM 3937 O OE1 . GLU A 1 501 ? 17.949 65.781 15.775 1.00 136.98 ? ? ? ? ? ? 501 GLU A OE1 1 ATOM 3938 O OE2 . GLU A 1 501 ? 17.182 66.779 17.586 1.00 147.01 ? ? ? ? ? ? 501 GLU A OE2 1 ATOM 3939 N N . LEU A 1 502 ? 12.693 63.923 14.908 1.00 110.98 ? ? ? ? ? ? 502 LEU A N 1 ATOM 3940 C CA . LEU A 1 502 ? 11.391 63.276 14.975 1.00 113.69 ? ? ? ? ? ? 502 LEU A CA 1 ATOM 3941 C C . LEU A 1 502 ? 11.569 61.831 15.443 1.00 112.60 ? ? ? ? ? ? 502 LEU A C 1 ATOM 3942 O O . LEU A 1 502 ? 10.623 61.188 15.895 1.00 113.96 ? ? ? ? ? ? 502 LEU A O 1 ATOM 3943 C CB . LEU A 1 502 ? 10.736 63.288 13.592 1.00 114.49 ? ? ? ? ? ? 502 LEU A CB 1 ATOM 3944 C CG . LEU A 1 502 ? 10.391 64.661 13.013 1.00 116.45 ? ? ? ? ? ? 502 LEU A CG 1 ATOM 3945 C CD1 . LEU A 1 502 ? 10.722 64.737 11.525 1.00 115.72 ? ? ? ? ? ? 502 LEU A CD1 1 ATOM 3946 C CD2 . LEU A 1 502 ? 8.911 64.919 13.261 1.00 119.54 ? ? ? ? ? ? 502 LEU A CD2 1 ATOM 3947 N N . GLY A 1 503 ? 12.795 61.331 15.330 1.00 111.49 ? ? ? ? ? ? 503 GLY A N 1 ATOM 3948 C CA . GLY A 1 503 ? 13.096 59.960 15.704 1.00 112.08 ? ? ? ? ? ? 503 GLY A CA 1 ATOM 3949 C C . GLY A 1 503 ? 14.052 59.384 14.673 1.00 110.78 ? ? ? ? ? ? 503 GLY A C 1 ATOM 3950 O O . GLY A 1 503 ? 15.264 59.492 14.826 1.00 121.96 ? ? ? ? ? ? 503 GLY A O 1 ATOM 3951 N N . GLY A 1 504 ? 13.512 58.788 13.615 1.00 102.66 ? ? ? ? ? ? 504 GLY A N 1 ATOM 3952 C CA . GLY A 1 504 ? 14.348 58.231 12.564 1.00 97.35 ? ? ? ? ? ? 504 GLY A CA 1 ATOM 3953 C C . GLY A 1 504 ? 13.505 57.589 11.480 1.00 100.69 ? ? ? ? ? ? 504 GLY A C 1 ATOM 3954 O O . GLY A 1 504 ? 12.340 57.940 11.306 1.00 98.62 ? ? ? ? ? ? 504 GLY A O 1 ATOM 3955 N N . LEU A 1 505 ? 14.081 56.668 10.719 1.00 99.35 ? ? ? ? ? ? 505 LEU A N 1 ATOM 3956 C CA . LEU A 1 505 ? 13.292 55.991 9.709 1.00 98.76 ? ? ? ? ? ? 505 LEU A CA 1 ATOM 3957 C C . LEU A 1 505 ? 12.687 54.786 10.404 1.00 101.08 ? ? ? ? ? ? 505 LEU A C 1 ATOM 3958 O O . LEU A 1 505 ? 13.410 53.934 10.930 1.00 102.36 ? ? ? ? ? ? 505 LEU A O 1 ATOM 3959 C CB . LEU A 1 505 ? 14.152 55.520 8.542 1.00 93.09 ? ? ? ? ? ? 505 LEU A CB 1 ATOM 3960 C CG . LEU A 1 505 ? 13.429 54.542 7.601 1.00 98.72 ? ? ? ? ? ? 505 LEU A CG 1 ATOM 3961 C CD1 . LEU A 1 505 ? 12.171 55.160 7.015 1.00 81.79 ? ? ? ? ? ? 505 LEU A CD1 1 ATOM 3962 C CD2 . LEU A 1 505 ? 14.381 54.132 6.505 1.00 101.39 ? ? ? ? ? ? 505 LEU A CD2 1 ATOM 3963 N N . ALA A 1 506 ? 11.363 54.719 10.431 1.00 97.46 ? ? ? ? ? ? 506 ALA A N 1 ATOM 3964 C CA . ALA A 1 506 ? 10.702 53.599 11.073 1.00 94.36 ? ? ? ? ? ? 506 ALA A CA 1 ATOM 3965 C C . ALA A 1 506 ? 10.431 52.546 10.023 1.00 93.96 ? ? ? ? ? ? 506 ALA A C 1 ATOM 3966 O O . ALA A 1 506 ? 9.517 52.690 9.216 1.00 95.10 ? ? ? ? ? ? 506 ALA A O 1 ATOM 3967 C CB . ALA A 1 506 ? 9.407 54.053 11.707 1.00 98.31 ? ? ? ? ? ? 506 ALA A CB 1 ATOM 3968 N N . VAL A 1 507 ? 11.237 51.493 10.018 1.00 92.20 ? ? ? ? ? ? 507 VAL A N 1 ATOM 3969 C CA . VAL A 1 507 ? 11.047 50.420 9.054 1.00 92.57 ? ? ? ? ? ? 507 VAL A CA 1 ATOM 3970 C C . VAL A 1 507 ? 10.167 49.351 9.687 1.00 86.65 ? ? ? ? ? ? 507 VAL A C 1 ATOM 3971 O O . VAL A 1 507 ? 10.468 48.838 10.764 1.00 82.15 ? ? ? ? ? ? 507 VAL A O 1 ATOM 3972 C CB . VAL A 1 507 ? 12.396 49.827 8.626 1.00 91.44 ? ? ? ? ? ? 507 VAL A CB 1 ATOM 3973 C CG1 . VAL A 1 507 ? 13.264 49.652 9.840 1.00 91.53 ? ? ? ? ? ? 507 VAL A CG1 1 ATOM 3974 C CG2 . VAL A 1 507 ? 12.186 48.501 7.906 1.00 86.67 ? ? ? ? ? ? 507 VAL A CG2 1 ATOM 3975 N N . VAL A 1 508 ? 9.074 49.024 9.010 1.00 71.56 ? ? ? ? ? ? 508 VAL A N 1 ATOM 3976 C CA . VAL A 1 508 ? 8.139 48.050 9.532 1.00 66.93 ? ? ? ? ? ? 508 VAL A CA 1 ATOM 3977 C C . VAL A 1 508 ? 7.887 46.907 8.571 1.00 68.03 ? ? ? ? ? ? 508 VAL A C 1 ATOM 3978 O O . VAL A 1 508 ? 7.321 47.093 7.496 1.00 64.30 ? ? ? ? ? ? 508 VAL A O 1 ATOM 3979 C CB . VAL A 1 508 ? 6.811 48.736 9.876 1.00 70.16 ? ? ? ? ? ? 508 VAL A CB 1 ATOM 3980 C CG1 . VAL A 1 508 ? 6.371 49.598 8.727 1.00 69.60 ? ? ? ? ? ? 508 VAL A CG1 1 ATOM 3981 C CG2 . VAL A 1 508 ? 5.762 47.711 10.194 1.00 72.43 ? ? ? ? ? ? 508 VAL A CG2 1 ATOM 3982 N N . GLY A 1 509 ? 8.310 45.720 8.981 1.00 67.20 ? ? ? ? ? ? 509 GLY A N 1 ATOM 3983 C CA . GLY A 1 509 ? 8.138 44.548 8.157 1.00 70.32 ? ? ? ? ? ? 509 GLY A CA 1 ATOM 3984 C C . GLY A 1 509 ? 6.757 43.935 8.259 1.00 78.28 ? ? ? ? ? ? 509 GLY A C 1 ATOM 3985 O O . GLY A 1 509 ? 6.315 43.555 9.345 1.00 74.57 ? ? ? ? ? ? 509 GLY A O 1 ATOM 3986 N N . THR A 1 510 ? 6.088 43.850 7.106 1.00 83.94 ? ? ? ? ? ? 510 THR A N 1 ATOM 3987 C CA . THR A 1 510 ? 4.747 43.272 6.957 1.00 75.78 ? ? ? ? ? ? 510 THR A CA 1 ATOM 3988 C C . THR A 1 510 ? 4.754 41.865 7.493 1.00 74.71 ? ? ? ? ? ? 510 THR A C 1 ATOM 3989 O O . THR A 1 510 ? 4.110 41.549 8.482 1.00 77.06 ? ? ? ? ? ? 510 THR A O 1 ATOM 3990 C CB . THR A 1 510 ? 4.333 43.098 5.481 1.00 70.22 ? ? ? ? ? ? 510 THR A CB 1 ATOM 3991 O OG1 . THR A 1 510 ? 4.329 44.356 4.803 1.00 80.77 ? ? ? ? ? ? 510 THR A OG1 1 ATOM 3992 C CG2 . THR A 1 510 ? 2.965 42.477 5.395 1.00 67.20 ? ? ? ? ? ? 510 THR A CG2 1 ATOM 3993 N N . GLU A 1 511 ? 5.480 41.010 6.792 1.00 70.87 ? ? ? ? ? ? 511 GLU A N 1 ATOM 3994 C CA . GLU A 1 511 ? 5.562 39.618 7.164 1.00 82.85 ? ? ? ? ? ? 511 GLU A CA 1 ATOM 3995 C C . GLU A 1 511 ? 7.001 39.292 7.482 1.00 88.71 ? ? ? ? ? ? 511 GLU A C 1 ATOM 3996 O O . GLU A 1 511 ? 7.791 40.184 7.760 1.00 94.94 ? ? ? ? ? ? 511 GLU A O 1 ATOM 3997 C CB . GLU A 1 511 ? 5.072 38.781 5.997 1.00 90.83 ? ? ? ? ? ? 511 GLU A CB 1 ATOM 3998 C CG . GLU A 1 511 ? 3.910 39.444 5.289 1.00 94.51 ? ? ? ? ? ? 511 GLU A CG 1 ATOM 3999 C CD . GLU A 1 511 ? 3.839 39.088 3.829 1.00 95.77 ? ? ? ? ? ? 511 GLU A CD 1 ATOM 4000 O OE1 . GLU A 1 511 ? 3.482 37.930 3.523 1.00 100.00 ? ? ? ? ? ? 511 GLU A OE1 1 ATOM 4001 O OE2 . GLU A 1 511 ? 4.153 39.966 2.993 1.00 86.63 ? ? ? ? ? ? 511 GLU A OE2 1 ATOM 4002 N N . ARG A 1 512 ? 7.339 38.011 7.445 1.00 91.50 ? ? ? ? ? ? 512 ARG A N 1 ATOM 4003 C CA . ARG A 1 512 ? 8.697 37.563 7.718 1.00 87.95 ? ? ? ? ? ? 512 ARG A CA 1 ATOM 4004 C C . ARG A 1 512 ? 9.092 36.637 6.582 1.00 90.93 ? ? ? ? ? ? 512 ARG A C 1 ATOM 4005 O O . ARG A 1 512 ? 8.291 35.830 6.128 1.00 100.18 ? ? ? ? ? ? 512 ARG A O 1 ATOM 4006 C CB . ARG A 1 512 ? 8.733 36.827 9.054 1.00 88.78 ? ? ? ? ? ? 512 ARG A CB 1 ATOM 4007 C CG . ARG A 1 512 ? 9.608 37.500 10.068 1.00 89.63 ? ? ? ? ? ? 512 ARG A CG 1 ATOM 4008 C CD . ARG A 1 512 ? 11.056 37.129 9.842 1.00 100.55 ? ? ? ? ? ? 512 ARG A CD 1 ATOM 4009 N NE . ARG A 1 512 ? 11.953 38.187 10.275 1.00 97.50 ? ? ? ? ? ? 512 ARG A NE 1 ATOM 4010 C CZ . ARG A 1 512 ? 11.950 38.726 11.486 1.00 89.96 ? ? ? ? ? ? 512 ARG A CZ 1 ATOM 4011 N NH1 . ARG A 1 512 ? 11.091 38.303 12.401 1.00 73.43 ? ? ? ? ? ? 512 ARG A NH1 1 ATOM 4012 N NH2 . ARG A 1 512 ? 12.805 39.701 11.774 1.00 89.63 ? ? ? ? ? ? 512 ARG A NH2 1 ATOM 4013 N N . HIS A 1 513 ? 10.324 36.744 6.114 1.00 93.68 ? ? ? ? ? ? 513 HIS A N 1 ATOM 4014 C CA . HIS A 1 513 ? 10.746 35.912 4.997 1.00 102.60 ? ? ? ? ? ? 513 HIS A CA 1 ATOM 4015 C C . HIS A 1 513 ? 11.156 34.473 5.338 1.00 101.92 ? ? ? ? ? ? 513 HIS A C 1 ATOM 4016 O O . HIS A 1 513 ? 11.053 34.051 6.487 1.00 104.97 ? ? ? ? ? ? 513 HIS A O 1 ATOM 4017 C CB . HIS A 1 513 ? 11.881 36.610 4.255 1.00 109.70 ? ? ? ? ? ? 513 HIS A CB 1 ATOM 4018 C CG . HIS A 1 513 ? 11.598 36.828 2.807 1.00 115.51 ? ? ? ? ? ? 513 HIS A CG 1 ATOM 4019 N ND1 . HIS A 1 513 ? 10.936 37.941 2.334 1.00 114.64 ? ? ? ? ? ? 513 HIS A ND1 1 ATOM 4020 C CD2 . HIS A 1 513 ? 11.849 36.051 1.727 1.00 111.24 ? ? ? ? ? ? 513 HIS A CD2 1 ATOM 4021 C CE1 . HIS A 1 513 ? 10.789 37.836 1.025 1.00 122.06 ? ? ? ? ? ? 513 HIS A CE1 1 ATOM 4022 N NE2 . HIS A 1 513 ? 11.333 36.697 0.632 1.00 122.52 ? ? ? ? ? ? 513 HIS A NE2 1 ATOM 4023 N N . GLU A 1 514 ? 11.612 33.728 4.325 1.00 100.84 ? ? ? ? ? ? 514 GLU A N 1 ATOM 4024 C CA . GLU A 1 514 ? 12.045 32.339 4.498 1.00 102.62 ? ? ? ? ? ? 514 GLU A CA 1 ATOM 4025 C C . GLU A 1 514 ? 13.478 32.319 5.057 1.00 103.53 ? ? ? ? ? ? 514 GLU A C 1 ATOM 4026 O O . GLU A 1 514 ? 13.780 31.558 5.983 1.00 99.91 ? ? ? ? ? ? 514 GLU A O 1 ATOM 4027 C CB . GLU A 1 514 ? 11.994 31.582 3.161 1.00 106.31 ? ? ? ? ? ? 514 GLU A CB 1 ATOM 4028 C CG . GLU A 1 514 ? 10.760 31.863 2.292 1.00 115.95 ? ? ? ? ? ? 514 GLU A CG 1 ATOM 4029 C CD . GLU A 1 514 ? 10.773 33.262 1.645 1.00 114.49 ? ? ? ? ? ? 514 GLU A CD 1 ATOM 4030 O OE1 . GLU A 1 514 ? 11.677 33.540 0.824 1.00 108.82 ? ? ? ? ? ? 514 GLU A OE1 1 ATOM 4031 O OE2 . GLU A 1 514 ? 9.881 34.080 1.962 1.00 108.08 ? ? ? ? ? ? 514 GLU A OE2 1 ATOM 4032 N N . SER A 1 515 ? 14.350 33.160 4.488 1.00 107.25 ? ? ? ? ? ? 515 SER A N 1 ATOM 4033 C CA . SER A 1 515 ? 15.759 33.294 4.915 1.00 108.36 ? ? ? ? ? ? 515 SER A CA 1 ATOM 4034 C C . SER A 1 515 ? 15.929 34.612 5.679 1.00 103.60 ? ? ? ? ? ? 515 SER A C 1 ATOM 4035 O O . SER A 1 515 ? 15.477 35.659 5.229 1.00 105.16 ? ? ? ? ? ? 515 SER A O 1 ATOM 4036 C CB . SER A 1 515 ? 16.696 33.259 3.699 1.00 111.49 ? ? ? ? ? ? 515 SER A CB 1 ATOM 4037 O OG . SER A 1 515 ? 16.100 33.911 2.586 1.00 124.54 ? ? ? ? ? ? 515 SER A OG 1 ATOM 4038 N N . ARG A 1 516 ? 16.584 34.563 6.831 1.00 97.76 ? ? ? ? ? ? 516 ARG A N 1 ATOM 4039 C CA . ARG A 1 516 ? 16.738 35.759 7.654 1.00 91.38 ? ? ? ? ? ? 516 ARG A CA 1 ATOM 4040 C C . ARG A 1 516 ? 17.373 36.938 6.963 1.00 84.69 ? ? ? ? ? ? 516 ARG A C 1 ATOM 4041 O O . ARG A 1 516 ? 17.062 38.082 7.268 1.00 79.75 ? ? ? ? ? ? 516 ARG A O 1 ATOM 4042 C CB . ARG A 1 516 ? 17.521 35.424 8.908 1.00 95.89 ? ? ? ? ? ? 516 ARG A CB 1 ATOM 4043 C CG . ARG A 1 516 ? 16.905 34.275 9.652 1.00 98.93 ? ? ? ? ? ? 516 ARG A CG 1 ATOM 4044 C CD . ARG A 1 516 ? 17.810 33.075 9.613 1.00 97.90 ? ? ? ? ? ? 516 ARG A CD 1 ATOM 4045 N NE . ARG A 1 516 ? 19.009 33.285 10.408 1.00 95.51 ? ? ? ? ? ? 516 ARG A NE 1 ATOM 4046 C CZ . ARG A 1 516 ? 19.940 32.357 10.581 1.00 105.71 ? ? ? ? ? ? 516 ARG A CZ 1 ATOM 4047 N NH1 . ARG A 1 516 ? 19.783 31.173 10.003 1.00 108.20 ? ? ? ? ? ? 516 ARG A NH1 1 ATOM 4048 N NH2 . ARG A 1 516 ? 21.020 32.600 11.325 1.00 113.35 ? ? ? ? ? ? 516 ARG A NH2 1 ATOM 4049 N N . ARG A 1 517 ? 18.260 36.671 6.024 1.00 83.32 ? ? ? ? ? ? 517 ARG A N 1 ATOM 4050 C CA . ARG A 1 517 ? 18.883 37.776 5.362 1.00 80.80 ? ? ? ? ? ? 517 ARG A CA 1 ATOM 4051 C C . ARG A 1 517 ? 17.894 38.647 4.621 1.00 79.80 ? ? ? ? ? ? 517 ARG A C 1 ATOM 4052 O O . ARG A 1 517 ? 17.734 39.802 4.973 1.00 85.96 ? ? ? ? ? ? 517 ARG A O 1 ATOM 4053 C CB . ARG A 1 517 ? 19.999 37.303 4.438 1.00 82.62 ? ? ? ? ? ? 517 ARG A CB 1 ATOM 4054 C CG . ARG A 1 517 ? 19.791 35.938 3.830 1.00 89.12 ? ? ? ? ? ? 517 ARG A CG 1 ATOM 4055 C CD . ARG A 1 517 ? 21.051 35.574 3.077 1.00 94.74 ? ? ? ? ? ? 517 ARG A CD 1 ATOM 4056 N NE . ARG A 1 517 ? 21.165 36.369 1.869 1.00 83.17 ? ? ? ? ? ? 517 ARG A NE 1 ATOM 4057 C CZ . ARG A 1 517 ? 20.609 36.034 0.713 1.00 79.93 ? ? ? ? ? ? 517 ARG A CZ 1 ATOM 4058 N NH1 . ARG A 1 517 ? 19.918 34.911 0.600 1.00 68.73 ? ? ? ? ? ? 517 ARG A NH1 1 ATOM 4059 N NH2 . ARG A 1 517 ? 20.704 36.849 -0.322 1.00 77.44 ? ? ? ? ? ? 517 ARG A NH2 1 ATOM 4060 N N . ILE A 1 518 ? 17.194 38.121 3.627 1.00 77.26 ? ? ? ? ? ? 518 ILE A N 1 ATOM 4061 C CA . ILE A 1 518 ? 16.279 38.994 2.885 1.00 86.95 ? ? ? ? ? ? 518 ILE A CA 1 ATOM 4062 C C . ILE A 1 518 ? 15.522 40.008 3.725 1.00 95.90 ? ? ? ? ? ? 518 ILE A C 1 ATOM 4063 O O . ILE A 1 518 ? 15.085 41.036 3.204 1.00 102.42 ? ? ? ? ? ? 518 ILE A O 1 ATOM 4064 C CB . ILE A 1 518 ? 15.235 38.230 2.076 1.00 89.06 ? ? ? ? ? ? 518 ILE A CB 1 ATOM 4065 C CG1 . ILE A 1 518 ? 15.930 37.204 1.177 1.00 88.87 ? ? ? ? ? ? 518 ILE A CG1 1 ATOM 4066 C CG2 . ILE A 1 518 ? 14.408 39.232 1.246 1.00 68.37 ? ? ? ? ? ? 518 ILE A CG2 1 ATOM 4067 C CD1 . ILE A 1 518 ? 16.867 37.813 0.166 1.00 93.21 ? ? ? ? ? ? 518 ILE A CD1 1 ATOM 4068 N N . ASP A 1 519 ? 15.346 39.730 5.014 1.00 99.05 ? ? ? ? ? ? 519 ASP A N 1 ATOM 4069 C CA . ASP A 1 519 ? 14.643 40.684 5.861 1.00 98.57 ? ? ? ? ? ? 519 ASP A CA 1 ATOM 4070 C C . ASP A 1 519 ? 15.631 41.352 6.802 1.00 92.43 ? ? ? ? ? ? 519 ASP A C 1 ATOM 4071 O O . ASP A 1 519 ? 15.280 42.301 7.493 1.00 98.22 ? ? ? ? ? ? 519 ASP A O 1 ATOM 4072 C CB . ASP A 1 519 ? 13.476 40.023 6.624 1.00 104.85 ? ? ? ? ? ? 519 ASP A CB 1 ATOM 4073 C CG . ASP A 1 519 ? 13.933 39.097 7.738 1.00 115.23 ? ? ? ? ? ? 519 ASP A CG 1 ATOM 4074 O OD1 . ASP A 1 519 ? 14.682 39.561 8.633 1.00 115.78 ? ? ? ? ? ? 519 ASP A OD1 1 ATOM 4075 O OD2 . ASP A 1 519 ? 13.525 37.909 7.728 1.00 118.62 ? ? ? ? ? ? 519 ASP A OD2 1 ATOM 4076 N N . ASN A 1 520 ? 16.867 40.855 6.828 1.00 85.64 ? ? ? ? ? ? 520 ASN A N 1 ATOM 4077 C CA . ASN A 1 520 ? 17.910 41.469 7.647 1.00 84.10 ? ? ? ? ? ? 520 ASN A CA 1 ATOM 4078 C C . ASN A 1 520 ? 18.399 42.676 6.869 1.00 84.29 ? ? ? ? ? ? 520 ASN A C 1 ATOM 4079 O O . ASN A 1 520 ? 18.909 43.638 7.437 1.00 79.37 ? ? ? ? ? ? 520 ASN A O 1 ATOM 4080 C CB . ASN A 1 520 ? 19.086 40.526 7.872 1.00 83.70 ? ? ? ? ? ? 520 ASN A CB 1 ATOM 4081 C CG . ASN A 1 520 ? 19.038 39.859 9.215 1.00 87.90 ? ? ? ? ? ? 520 ASN A CG 1 ATOM 4082 O OD1 . ASN A 1 520 ? 18.294 40.280 10.099 1.00 88.36 ? ? ? ? ? ? 520 ASN A OD1 1 ATOM 4083 N ND2 . ASN A 1 520 ? 19.840 38.815 9.386 1.00 84.33 ? ? ? ? ? ? 520 ASN A ND2 1 ATOM 4084 N N . GLN A 1 521 ? 18.239 42.594 5.551 1.00 88.68 ? ? ? ? ? ? 521 GLN A N 1 ATOM 4085 C CA . GLN A 1 521 ? 18.625 43.664 4.646 1.00 90.41 ? ? ? ? ? ? 521 GLN A CA 1 ATOM 4086 C C . GLN A 1 521 ? 17.608 44.774 4.834 1.00 94.12 ? ? ? ? ? ? 521 GLN A C 1 ATOM 4087 O O . GLN A 1 521 ? 17.957 45.954 4.922 1.00 93.50 ? ? ? ? ? ? 521 GLN A O 1 ATOM 4088 C CB . GLN A 1 521 ? 18.596 43.178 3.193 1.00 81.55 ? ? ? ? ? ? 521 GLN A CB 1 ATOM 4089 C CG . GLN A 1 521 ? 19.400 41.911 2.952 1.00 84.34 ? ? ? ? ? ? 521 GLN A CG 1 ATOM 4090 C CD . GLN A 1 521 ? 19.559 41.561 1.482 1.00 90.79 ? ? ? ? ? ? 521 GLN A CD 1 ATOM 4091 O OE1 . GLN A 1 521 ? 18.621 41.666 0.691 1.00 89.43 ? ? ? ? ? ? 521 GLN A OE1 1 ATOM 4092 N NE2 . GLN A 1 521 ? 20.752 41.123 1.115 1.00 99.87 ? ? ? ? ? ? 521 GLN A NE2 1 ATOM 4093 N N . LEU A 1 522 ? 16.338 44.384 4.894 1.00 96.66 ? ? ? ? ? ? 522 LEU A N 1 ATOM 4094 C CA . LEU A 1 522 ? 15.248 45.335 5.090 1.00 95.55 ? ? ? ? ? ? 522 LEU A CA 1 ATOM 4095 C C . LEU A 1 522 ? 15.426 46.033 6.424 1.00 90.84 ? ? ? ? ? ? 522 LEU A C 1 ATOM 4096 O O . LEU A 1 522 ? 15.523 47.256 6.495 1.00 84.33 ? ? ? ? ? ? 522 LEU A O 1 ATOM 4097 C CB . LEU A 1 522 ? 13.900 44.610 5.095 1.00 95.67 ? ? ? ? ? ? 522 LEU A CB 1 ATOM 4098 C CG . LEU A 1 522 ? 12.679 45.452 5.495 1.00 99.88 ? ? ? ? ? ? 522 LEU A CG 1 ATOM 4099 C CD1 . LEU A 1 522 ? 12.441 46.574 4.496 1.00 95.36 ? ? ? ? ? ? 522 LEU A CD1 1 ATOM 4100 C CD2 . LEU A 1 522 ? 11.472 44.543 5.568 1.00 94.21 ? ? ? ? ? ? 522 LEU A CD2 1 ATOM 4101 N N . ARG A 1 523 ? 15.458 45.227 7.477 1.00 83.46 ? ? ? ? ? ? 523 ARG A N 1 ATOM 4102 C CA . ARG A 1 523 ? 15.611 45.720 8.823 1.00 81.07 ? ? ? ? ? ? 523 ARG A CA 1 ATOM 4103 C C . ARG A 1 523 ? 16.803 46.642 8.928 1.00 83.61 ? ? ? ? ? ? 523 ARG A C 1 ATOM 4104 O O . ARG A 1 523 ? 16.859 47.503 9.803 1.00 86.33 ? ? ? ? ? ? 523 ARG A O 1 ATOM 4105 C CB . ARG A 1 523 ? 15.804 44.559 9.769 1.00 83.35 ? ? ? ? ? ? 523 ARG A CB 1 ATOM 4106 C CG . ARG A 1 523 ? 15.891 44.974 11.202 1.00 96.62 ? ? ? ? ? ? 523 ARG A CG 1 ATOM 4107 C CD . ARG A 1 523 ? 16.456 43.839 12.001 1.00 95.66 ? ? ? ? ? ? 523 ARG A CD 1 ATOM 4108 N NE . ARG A 1 523 ? 17.852 43.617 11.674 1.00 88.73 ? ? ? ? ? ? 523 ARG A NE 1 ATOM 4109 C CZ . ARG A 1 523 ? 18.477 42.470 11.877 1.00 93.41 ? ? ? ? ? ? 523 ARG A CZ 1 ATOM 4110 N NH1 . ARG A 1 523 ? 17.809 41.455 12.396 1.00 102.35 ? ? ? ? ? ? 523 ARG A NH1 1 ATOM 4111 N NH2 . ARG A 1 523 ? 19.767 42.344 11.583 1.00 109.31 ? ? ? ? ? ? 523 ARG A NH2 1 ATOM 4112 N N . GLY A 1 524 ? 17.759 46.459 8.030 1.00 83.00 ? ? ? ? ? ? 524 GLY A N 1 ATOM 4113 C CA . GLY A 1 524 ? 18.942 47.294 8.051 1.00 83.30 ? ? ? ? ? ? 524 GLY A CA 1 ATOM 4114 C C . GLY A 1 524 ? 18.828 48.611 7.303 1.00 83.07 ? ? ? ? ? ? 524 GLY A C 1 ATOM 4115 O O . GLY A 1 524 ? 19.767 49.399 7.329 1.00 86.51 ? ? ? ? ? ? 524 GLY A O 1 ATOM 4116 N N . ARG A 1 525 ? 17.701 48.866 6.643 1.00 79.94 ? ? ? ? ? ? 525 ARG A N 1 ATOM 4117 C CA . ARG A 1 525 ? 17.522 50.112 5.892 1.00 79.34 ? ? ? ? ? ? 525 ARG A CA 1 ATOM 4118 C C . ARG A 1 525 ? 17.523 51.387 6.749 1.00 79.17 ? ? ? ? ? ? 525 ARG A C 1 ATOM 4119 O O . ARG A 1 525 ? 17.339 52.488 6.232 1.00 76.42 ? ? ? ? ? ? 525 ARG A O 1 ATOM 4120 C CB . ARG A 1 525 ? 16.232 50.036 5.066 1.00 85.41 ? ? ? ? ? ? 525 ARG A CB 1 ATOM 4121 C CG . ARG A 1 525 ? 16.337 49.148 3.839 1.00 95.61 ? ? ? ? ? ? 525 ARG A CG 1 ATOM 4122 C CD . ARG A 1 525 ? 17.106 49.865 2.741 1.00 98.54 ? ? ? ? ? ? 525 ARG A CD 1 ATOM 4123 N NE . ARG A 1 525 ? 17.615 48.974 1.698 1.00 104.77 ? ? ? ? ? ? 525 ARG A NE 1 ATOM 4124 C CZ . ARG A 1 525 ? 18.513 48.008 1.897 1.00 103.73 ? ? ? ? ? ? 525 ARG A CZ 1 ATOM 4125 N NH1 . ARG A 1 525 ? 19.010 47.784 3.105 1.00 96.16 ? ? ? ? ? ? 525 ARG A NH1 1 ATOM 4126 N NH2 . ARG A 1 525 ? 18.939 47.279 0.876 1.00 108.75 ? ? ? ? ? ? 525 ARG A NH2 1 ATOM 4127 N N . SER A 1 526 ? 17.746 51.222 8.052 1.00 87.36 ? ? ? ? ? ? 526 SER A N 1 ATOM 4128 C CA . SER A 1 526 ? 17.789 52.324 9.022 1.00 94.03 ? ? ? ? ? ? 526 SER A CA 1 ATOM 4129 C C . SER A 1 526 ? 19.089 52.256 9.850 1.00 93.62 ? ? ? ? ? ? 526 SER A C 1 ATOM 4130 O O . SER A 1 526 ? 19.796 51.253 9.805 1.00 96.86 ? ? ? ? ? ? 526 SER A O 1 ATOM 4131 C CB . SER A 1 526 ? 16.574 52.234 9.954 1.00 93.88 ? ? ? ? ? ? 526 SER A CB 1 ATOM 4132 O OG . SER A 1 526 ? 15.573 53.167 9.594 1.00 91.08 ? ? ? ? ? ? 526 SER A OG 1 ATOM 4133 N N . GLY A 1 527 ? 19.405 53.313 10.596 1.00 90.10 ? ? ? ? ? ? 527 GLY A N 1 ATOM 4134 C CA . GLY A 1 527 ? 20.617 53.305 11.406 1.00 92.54 ? ? ? ? ? ? 527 GLY A CA 1 ATOM 4135 C C . GLY A 1 527 ? 21.919 53.584 10.662 1.00 96.50 ? ? ? ? ? ? 527 GLY A C 1 ATOM 4136 O O . GLY A 1 527 ? 23.010 53.175 11.088 1.00 91.65 ? ? ? ? ? ? 527 GLY A O 1 ATOM 4137 N N . ARG A 1 528 ? 21.806 54.281 9.538 1.00 98.57 ? ? ? ? ? ? 528 ARG A N 1 ATOM 4138 C CA . ARG A 1 528 ? 22.970 54.623 8.744 1.00 94.80 ? ? ? ? ? ? 528 ARG A CA 1 ATOM 4139 C C . ARG A 1 528 ? 23.828 55.583 9.541 1.00 93.05 ? ? ? ? ? ? 528 ARG A C 1 ATOM 4140 O O . ARG A 1 528 ? 23.351 56.617 9.983 1.00 99.59 ? ? ? ? ? ? 528 ARG A O 1 ATOM 4141 C CB . ARG A 1 528 ? 22.549 55.267 7.416 1.00 94.47 ? ? ? ? ? ? 528 ARG A CB 1 ATOM 4142 C CG . ARG A 1 528 ? 22.111 54.268 6.322 1.00 105.98 ? ? ? ? ? ? 528 ARG A CG 1 ATOM 4143 C CD . ARG A 1 528 ? 21.918 54.933 4.952 1.00 107.03 ? ? ? ? ? ? 528 ARG A CD 1 ATOM 4144 N NE . ARG A 1 528 ? 23.105 55.698 4.572 1.00 114.79 ? ? ? ? ? ? 528 ARG A NE 1 ATOM 4145 C CZ . ARG A 1 528 ? 23.364 56.946 4.968 1.00 111.69 ? ? ? ? ? ? 528 ARG A CZ 1 ATOM 4146 N NH1 . ARG A 1 528 ? 22.511 57.595 5.750 1.00 104.45 ? ? ? ? ? ? 528 ARG A NH1 1 ATOM 4147 N NH2 . ARG A 1 528 ? 24.498 57.539 4.617 1.00 112.62 ? ? ? ? ? ? 528 ARG A NH2 1 ATOM 4148 N N . GLN A 1 529 ? 25.088 55.213 9.746 1.00 98.82 ? ? ? ? ? ? 529 GLN A N 1 ATOM 4149 C CA . GLN A 1 529 ? 26.046 56.041 10.479 1.00 99.94 ? ? ? ? ? ? 529 GLN A CA 1 ATOM 4150 C C . GLN A 1 529 ? 25.591 56.393 11.883 1.00 100.38 ? ? ? ? ? ? 529 GLN A C 1 ATOM 4151 O O . GLN A 1 529 ? 25.645 57.554 12.284 1.00 103.93 ? ? ? ? ? ? 529 GLN A O 1 ATOM 4152 C CB . GLN A 1 529 ? 26.315 57.332 9.704 1.00 99.92 ? ? ? ? ? ? 529 GLN A CB 1 ATOM 4153 C CG . GLN A 1 529 ? 26.938 57.112 8.349 1.00 100.51 ? ? ? ? ? ? 529 GLN A CG 1 ATOM 4154 C CD . GLN A 1 529 ? 28.198 56.269 8.437 1.00 106.09 ? ? ? ? ? ? 529 GLN A CD 1 ATOM 4155 O OE1 . GLN A 1 529 ? 29.021 56.452 9.346 1.00 101.21 ? ? ? ? ? ? 529 GLN A OE1 1 ATOM 4156 N NE2 . GLN A 1 529 ? 28.364 55.345 7.488 1.00 100.57 ? ? ? ? ? ? 529 GLN A NE2 1 ATOM 4157 N N . GLY A 1 530 ? 25.150 55.398 12.638 1.00 100.24 ? ? ? ? ? ? 530 GLY A N 1 ATOM 4158 C CA . GLY A 1 530 ? 24.692 55.684 13.979 1.00 98.45 ? ? ? ? ? ? 530 GLY A CA 1 ATOM 4159 C C . GLY A 1 530 ? 23.331 56.359 14.013 1.00 102.15 ? ? ? ? ? ? 530 GLY A C 1 ATOM 4160 O O . GLY A 1 530 ? 22.840 56.678 15.088 1.00 107.34 ? ? ? ? ? ? 530 GLY A O 1 ATOM 4161 N N . ASP A 1 531 ? 22.704 56.589 12.861 1.00 104.32 ? ? ? ? ? ? 531 ASP A N 1 ATOM 4162 C CA . ASP A 1 531 ? 21.372 57.226 12.847 1.00 108.50 ? ? ? ? ? ? 531 ASP A CA 1 ATOM 4163 C C . ASP A 1 531 ? 20.370 56.495 13.754 1.00 113.15 ? ? ? ? ? ? 531 ASP A C 1 ATOM 4164 O O . ASP A 1 531 ? 20.429 55.270 13.906 1.00 117.40 ? ? ? ? ? ? 531 ASP A O 1 ATOM 4165 C CB . ASP A 1 531 ? 20.769 57.234 11.434 1.00 111.46 ? ? ? ? ? ? 531 ASP A CB 1 ATOM 4166 C CG . ASP A 1 531 ? 21.044 58.509 10.673 1.00 106.41 ? ? ? ? ? ? 531 ASP A CG 1 ATOM 4167 O OD1 . ASP A 1 531 ? 21.449 59.511 11.292 1.00 110.46 ? ? ? ? ? ? 531 ASP A OD1 1 ATOM 4168 O OD2 . ASP A 1 531 ? 20.829 58.513 9.442 1.00 103.47 ? ? ? ? ? ? 531 ASP A OD2 1 ATOM 4169 N N . PRO A 1 532 ? 19.439 57.239 14.372 1.00 112.66 ? ? ? ? ? ? 532 PRO A N 1 ATOM 4170 C CA . PRO A 1 532 ? 18.451 56.589 15.236 1.00 112.49 ? ? ? ? ? ? 532 PRO A CA 1 ATOM 4171 C C . PRO A 1 532 ? 17.287 56.100 14.375 1.00 109.23 ? ? ? ? ? ? 532 PRO A C 1 ATOM 4172 O O . PRO A 1 532 ? 16.866 56.784 13.440 1.00 105.58 ? ? ? ? ? ? 532 PRO A O 1 ATOM 4173 C CB . PRO A 1 532 ? 18.055 57.697 16.211 1.00 115.40 ? ? ? ? ? ? 532 PRO A CB 1 ATOM 4174 C CG . PRO A 1 532 ? 18.179 58.938 15.384 1.00 115.10 ? ? ? ? ? ? 532 PRO A CG 1 ATOM 4175 C CD . PRO A 1 532 ? 19.454 58.698 14.583 1.00 116.39 ? ? ? ? ? ? 532 PRO A CD 1 ATOM 4176 N N . GLY A 1 533 ? 16.784 54.907 14.679 1.00 108.99 ? ? ? ? ? ? 533 GLY A N 1 ATOM 4177 C CA . GLY A 1 533 ? 15.679 54.351 13.914 1.00 105.62 ? ? ? ? ? ? 533 GLY A CA 1 ATOM 4178 C C . GLY A 1 533 ? 14.934 53.249 14.641 1.00 102.78 ? ? ? ? ? ? 533 GLY A C 1 ATOM 4179 O O . GLY A 1 533 ? 15.402 52.716 15.649 1.00 98.73 ? ? ? ? ? ? 533 GLY A O 1 ATOM 4180 N N . ILE A 1 534 ? 13.764 52.903 14.120 1.00 102.14 ? ? ? ? ? ? 534 ILE A N 1 ATOM 4181 C CA . ILE A 1 534 ? 12.948 51.863 14.727 1.00 104.24 ? ? ? ? ? ? 534 ILE A CA 1 ATOM 4182 C C . ILE A 1 534 ? 12.454 50.864 13.677 1.00 102.63 ? ? ? ? ? ? 534 ILE A C 1 ATOM 4183 O O . ILE A 1 534 ? 11.818 51.232 12.678 1.00 93.03 ? ? ? ? ? ? 534 ILE A O 1 ATOM 4184 C CB . ILE A 1 534 ? 11.742 52.486 15.497 1.00 108.56 ? ? ? ? ? ? 534 ILE A CB 1 ATOM 4185 C CG1 . ILE A 1 534 ? 11.020 51.427 16.327 1.00 112.84 ? ? ? ? ? ? 534 ILE A CG1 1 ATOM 4186 C CG2 . ILE A 1 534 ? 10.758 53.108 14.527 1.00 109.58 ? ? ? ? ? ? 534 ILE A CG2 1 ATOM 4187 C CD1 . ILE A 1 534 ? 9.891 51.998 17.165 1.00 117.06 ? ? ? ? ? ? 534 ILE A CD1 1 ATOM 4188 N N . THR A 1 535 ? 12.788 49.596 13.915 1.00 100.37 ? ? ? ? ? ? 535 THR A N 1 ATOM 4189 C CA . THR A 1 535 ? 12.414 48.490 13.042 1.00 96.96 ? ? ? ? ? ? 535 THR A CA 1 ATOM 4190 C C . THR A 1 535 ? 11.453 47.607 13.810 1.00 95.65 ? ? ? ? ? ? 535 THR A C 1 ATOM 4191 O O . THR A 1 535 ? 11.641 47.359 15.005 1.00 91.63 ? ? ? ? ? ? 535 THR A O 1 ATOM 4192 C CB . THR A 1 535 ? 13.628 47.607 12.643 1.00 97.31 ? ? ? ? ? ? 535 THR A CB 1 ATOM 4193 O OG1 . THR A 1 535 ? 13.939 46.700 13.707 1.00 94.68 ? ? ? ? ? ? 535 THR A OG1 1 ATOM 4194 C CG2 . THR A 1 535 ? 14.850 48.459 12.369 1.00 102.58 ? ? ? ? ? ? 535 THR A CG2 1 ATOM 4195 N N . GLN A 1 536 ? 10.423 47.130 13.122 1.00 91.61 ? ? ? ? ? ? 536 GLN A N 1 ATOM 4196 C CA . GLN A 1 536 ? 9.441 46.261 13.742 1.00 87.29 ? ? ? ? ? ? 536 GLN A CA 1 ATOM 4197 C C . GLN A 1 536 ? 8.880 45.300 12.718 1.00 81.84 ? ? ? ? ? ? 536 GLN A C 1 ATOM 4198 O O . GLN A 1 536 ? 8.395 45.706 11.669 1.00 81.71 ? ? ? ? ? ? 536 GLN A O 1 ATOM 4199 C CB . GLN A 1 536 ? 8.312 47.089 14.352 1.00 93.67 ? ? ? ? ? ? 536 GLN A CB 1 ATOM 4200 C CG . GLN A 1 536 ? 7.175 46.261 14.926 1.00 103.74 ? ? ? ? ? ? 536 GLN A CG 1 ATOM 4201 C CD . GLN A 1 536 ? 7.612 45.366 16.074 1.00 111.64 ? ? ? ? ? ? 536 GLN A CD 1 ATOM 4202 O OE1 . GLN A 1 536 ? 7.876 45.842 17.183 1.00 112.32 ? ? ? ? ? ? 536 GLN A OE1 1 ATOM 4203 N NE2 . GLN A 1 536 ? 7.702 44.061 15.810 1.00 115.67 ? ? ? ? ? ? 536 GLN A NE2 1 ATOM 4204 N N . PHE A 1 537 ? 8.967 44.017 13.019 1.00 78.48 ? ? ? ? ? ? 537 PHE A N 1 ATOM 4205 C CA . PHE A 1 537 ? 8.427 43.030 12.115 1.00 81.59 ? ? ? ? ? ? 537 PHE A CA 1 ATOM 4206 C C . PHE A 1 537 ? 7.107 42.529 12.682 1.00 88.08 ? ? ? ? ? ? 537 PHE A C 1 ATOM 4207 O O . PHE A 1 537 ? 7.037 42.079 13.827 1.00 89.37 ? ? ? ? ? ? 537 PHE A O 1 ATOM 4208 C CB . PHE A 1 537 ? 9.392 41.861 11.950 1.00 84.89 ? ? ? ? ? ? 537 PHE A CB 1 ATOM 4209 C CG . PHE A 1 537 ? 10.505 42.117 10.975 1.00 88.32 ? ? ? ? ? ? 537 PHE A CG 1 ATOM 4210 C CD1 . PHE A 1 537 ? 11.755 42.544 11.414 1.00 88.83 ? ? ? ? ? ? 537 PHE A CD1 1 ATOM 4211 C CD2 . PHE A 1 537 ? 10.311 41.901 9.617 1.00 84.40 ? ? ? ? ? ? 537 PHE A CD2 1 ATOM 4212 C CE1 . PHE A 1 537 ? 12.795 42.747 10.512 1.00 85.09 ? ? ? ? ? ? 537 PHE A CE1 1 ATOM 4213 C CE2 . PHE A 1 537 ? 11.344 42.103 8.709 1.00 84.05 ? ? ? ? ? ? 537 PHE A CE2 1 ATOM 4214 C CZ . PHE A 1 537 ? 12.587 42.525 9.159 1.00 88.08 ? ? ? ? ? ? 537 PHE A CZ 1 ATOM 4215 N N . TYR A 1 538 ? 6.049 42.635 11.894 1.00 87.18 ? ? ? ? ? ? 538 TYR A N 1 ATOM 4216 C CA . TYR A 1 538 ? 4.762 42.156 12.347 1.00 88.77 ? ? ? ? ? ? 538 TYR A CA 1 ATOM 4217 C C . TYR A 1 538 ? 4.632 40.744 11.803 1.00 91.29 ? ? ? ? ? ? 538 TYR A C 1 ATOM 4218 O O . TYR A 1 538 ? 5.000 40.485 10.662 1.00 95.91 ? ? ? ? ? ? 538 TYR A O 1 ATOM 4219 C CB . TYR A 1 538 ? 3.648 43.053 11.816 1.00 82.96 ? ? ? ? ? ? 538 TYR A CB 1 ATOM 4220 C CG . TYR A 1 538 ? 3.445 44.309 12.631 1.00 89.38 ? ? ? ? ? ? 538 TYR A CG 1 ATOM 4221 C CD1 . TYR A 1 538 ? 2.775 44.273 13.856 1.00 92.26 ? ? ? ? ? ? 538 TYR A CD1 1 ATOM 4222 C CD2 . TYR A 1 538 ? 3.910 45.536 12.176 1.00 91.43 ? ? ? ? ? ? 538 TYR A CD2 1 ATOM 4223 C CE1 . TYR A 1 538 ? 2.568 45.433 14.605 1.00 92.31 ? ? ? ? ? ? 538 TYR A CE1 1 ATOM 4224 C CE2 . TYR A 1 538 ? 3.714 46.702 12.913 1.00 98.48 ? ? ? ? ? ? 538 TYR A CE2 1 ATOM 4225 C CZ . TYR A 1 538 ? 3.040 46.651 14.127 1.00 100.10 ? ? ? ? ? ? 538 TYR A CZ 1 ATOM 4226 O OH . TYR A 1 538 ? 2.827 47.820 14.839 1.00 90.71 ? ? ? ? ? ? 538 TYR A OH 1 ATOM 4227 N N . LEU A 1 539 ? 4.141 39.819 12.618 1.00 91.98 ? ? ? ? ? ? 539 LEU A N 1 ATOM 4228 C CA . LEU A 1 539 ? 3.997 38.452 12.150 1.00 94.41 ? ? ? ? ? ? 539 LEU A CA 1 ATOM 4229 C C . LEU A 1 539 ? 2.634 37.867 12.542 1.00 94.66 ? ? ? ? ? ? 539 LEU A C 1 ATOM 4230 O O . LEU A 1 539 ? 2.211 37.969 13.691 1.00 94.38 ? ? ? ? ? ? 539 LEU A O 1 ATOM 4231 C CB . LEU A 1 539 ? 5.160 37.609 12.687 1.00 89.19 ? ? ? ? ? ? 539 LEU A CB 1 ATOM 4232 C CG . LEU A 1 539 ? 5.449 36.238 12.054 1.00 89.80 ? ? ? ? ? ? 539 LEU A CG 1 ATOM 4233 C CD1 . LEU A 1 539 ? 5.592 36.343 10.544 1.00 89.70 ? ? ? ? ? ? 539 LEU A CD1 1 ATOM 4234 C CD2 . LEU A 1 539 ? 6.715 35.685 12.669 1.00 87.42 ? ? ? ? ? ? 539 LEU A CD2 1 ATOM 4235 N N . SER A 1 540 ? 1.955 37.268 11.563 1.00 96.42 ? ? ? ? ? ? 540 SER A N 1 ATOM 4236 C CA . SER A 1 540 ? 0.621 36.671 11.724 1.00 95.79 ? ? ? ? ? ? 540 SER A CA 1 ATOM 4237 C C . SER A 1 540 ? 0.650 35.174 12.033 1.00 95.44 ? ? ? ? ? ? 540 SER A C 1 ATOM 4238 O O . SER A 1 540 ? 1.648 34.506 11.784 1.00 98.86 ? ? ? ? ? ? 540 SER A O 1 ATOM 4239 C CB . SER A 1 540 ? -0.170 36.875 10.431 1.00 97.51 ? ? ? ? ? ? 540 SER A CB 1 ATOM 4240 O OG . SER A 1 540 ? 0.552 36.372 9.311 1.00 85.23 ? ? ? ? ? ? 540 SER A OG 1 ATOM 4241 N N . MET A 1 541 ? -0.446 34.638 12.558 1.00 86.59 ? ? ? ? ? ? 541 MET A N 1 ATOM 4242 C CA . MET A 1 541 ? -0.487 33.217 12.845 1.00 83.63 ? ? ? ? ? ? 541 MET A CA 1 ATOM 4243 C C . MET A 1 541 ? -1.030 32.437 11.664 1.00 86.85 ? ? ? ? ? ? 541 MET A C 1 ATOM 4244 O O . MET A 1 541 ? -1.108 31.216 11.703 1.00 90.53 ? ? ? ? ? ? 541 MET A O 1 ATOM 4245 C CB . MET A 1 541 ? -1.319 32.950 14.087 1.00 88.16 ? ? ? ? ? ? 541 MET A CB 1 ATOM 4246 C CG . MET A 1 541 ? -0.509 33.073 15.344 1.00 93.75 ? ? ? ? ? ? 541 MET A CG 1 ATOM 4247 S SD . MET A 1 541 ? 0.955 32.028 15.212 1.00 101.92 ? ? ? ? ? ? 541 MET A SD 1 ATOM 4248 C CE . MET A 1 541 ? 0.318 30.422 15.803 1.00 85.51 ? ? ? ? ? ? 541 MET A CE 1 ATOM 4249 N N . GLU A 1 542 ? -1.400 33.166 10.617 1.00 92.56 ? ? ? ? ? ? 542 GLU A N 1 ATOM 4250 C CA . GLU A 1 542 ? -1.924 32.602 9.373 1.00 95.32 ? ? ? ? ? ? 542 GLU A CA 1 ATOM 4251 C C . GLU A 1 542 ? -0.885 32.863 8.277 1.00 99.26 ? ? ? ? ? ? 542 GLU A C 1 ATOM 4252 O O . GLU A 1 542 ? -1.083 32.521 7.110 1.00 104.10 ? ? ? ? ? ? 542 GLU A O 1 ATOM 4253 C CB . GLU A 1 542 ? -3.236 33.293 8.968 1.00 95.18 ? ? ? ? ? ? 542 GLU A CB 1 ATOM 4254 C CG . GLU A 1 542 ? -4.399 33.157 9.952 1.00 101.78 ? ? ? ? ? ? 542 GLU A CG 1 ATOM 4255 C CD . GLU A 1 542 ? -5.665 33.886 9.490 1.00 103.09 ? ? ? ? ? ? 542 GLU A CD 1 ATOM 4256 O OE1 . GLU A 1 542 ? -6.215 33.526 8.425 1.00 99.59 ? ? ? ? ? ? 542 GLU A OE1 1 ATOM 4257 O OE2 . GLU A 1 542 ? -6.105 34.818 10.199 1.00 102.60 ? ? ? ? ? ? 542 GLU A OE2 1 ATOM 4258 N N . ASP A 1 543 ? 0.206 33.510 8.672 1.00 96.69 ? ? ? ? ? ? 543 ASP A N 1 ATOM 4259 C CA . ASP A 1 543 ? 1.321 33.847 7.797 1.00 96.14 ? ? ? ? ? ? 543 ASP A CA 1 ATOM 4260 C C . ASP A 1 543 ? 1.762 32.561 7.095 1.00 101.83 ? ? ? ? ? ? 543 ASP A C 1 ATOM 4261 O O . ASP A 1 543 ? 2.062 31.568 7.759 1.00 101.15 ? ? ? ? ? ? 543 ASP A O 1 ATOM 4262 C CB . ASP A 1 543 ? 2.449 34.392 8.670 1.00 110.93 ? ? ? ? ? ? 543 ASP A CB 1 ATOM 4263 C CG . ASP A 1 543 ? 3.159 35.574 8.053 1.00 124.99 ? ? ? ? ? ? 543 ASP A CG 1 ATOM 4264 O OD1 . ASP A 1 543 ? 3.946 35.371 7.096 1.00 132.67 ? ? ? ? ? ? 543 ASP A OD1 1 ATOM 4265 O OD2 . ASP A 1 543 ? 2.932 36.709 8.539 1.00 124.51 ? ? ? ? ? ? 543 ASP A OD2 1 ATOM 4266 N N . GLU A 1 544 ? 1.810 32.573 5.764 1.00 103.10 ? ? ? ? ? ? 544 GLU A N 1 ATOM 4267 C CA . GLU A 1 544 ? 2.198 31.384 4.992 1.00 101.03 ? ? ? ? ? ? 544 GLU A CA 1 ATOM 4268 C C . GLU A 1 544 ? 3.458 30.696 5.495 1.00 95.46 ? ? ? ? ? ? 544 GLU A C 1 ATOM 4269 O O . GLU A 1 544 ? 3.680 29.521 5.216 1.00 90.92 ? ? ? ? ? ? 544 GLU A O 1 ATOM 4270 C CB . GLU A 1 544 ? 2.389 31.742 3.514 1.00 107.96 ? ? ? ? ? ? 544 GLU A CB 1 ATOM 4271 C CG . GLU A 1 544 ? 2.701 30.550 2.611 1.00 115.63 ? ? ? ? ? ? 544 GLU A CG 1 ATOM 4272 C CD . GLU A 1 544 ? 2.880 30.943 1.149 1.00 121.85 ? ? ? ? ? ? 544 GLU A CD 1 ATOM 4273 O OE1 . GLU A 1 544 ? 3.858 31.655 0.826 1.00 123.17 ? ? ? ? ? ? 544 GLU A OE1 1 ATOM 4274 O OE2 . GLU A 1 544 ? 2.032 30.547 0.320 1.00 127.96 ? ? ? ? ? ? 544 GLU A OE2 1 ATOM 4275 N N . LEU A 1 545 ? 4.292 31.421 6.225 1.00 91.49 ? ? ? ? ? ? 545 LEU A N 1 ATOM 4276 C CA . LEU A 1 545 ? 5.494 30.800 6.723 1.00 96.28 ? ? ? ? ? ? 545 LEU A CA 1 ATOM 4277 C C . LEU A 1 545 ? 5.155 29.919 7.926 1.00 96.88 ? ? ? ? ? ? 545 LEU A C 1 ATOM 4278 O O . LEU A 1 545 ? 5.786 28.888 8.136 1.00 96.67 ? ? ? ? ? ? 545 LEU A O 1 ATOM 4279 C CB . LEU A 1 545 ? 6.537 31.855 7.077 1.00 96.00 ? ? ? ? ? ? 545 LEU A CB 1 ATOM 4280 C CG . LEU A 1 545 ? 6.339 32.693 8.328 1.00 109.90 ? ? ? ? ? ? 545 LEU A CG 1 ATOM 4281 C CD1 . LEU A 1 545 ? 6.666 31.867 9.562 1.00 114.12 ? ? ? ? ? ? 545 LEU A CD1 1 ATOM 4282 C CD2 . LEU A 1 545 ? 7.254 33.898 8.269 1.00 114.60 ? ? ? ? ? ? 545 LEU A CD2 1 ATOM 4283 N N . MET A 1 546 ? 4.152 30.311 8.706 1.00 96.54 ? ? ? ? ? ? 546 MET A N 1 ATOM 4284 C CA . MET A 1 546 ? 3.753 29.523 9.868 1.00 97.88 ? ? ? ? ? ? 546 MET A CA 1 ATOM 4285 C C . MET A 1 546 ? 3.209 28.201 9.388 1.00 99.51 ? ? ? ? ? ? 546 MET A C 1 ATOM 4286 O O . MET A 1 546 ? 3.470 27.151 9.967 1.00 94.78 ? ? ? ? ? ? 546 MET A O 1 ATOM 4287 C CB . MET A 1 546 ? 2.680 30.246 10.663 1.00 96.49 ? ? ? ? ? ? 546 MET A CB 1 ATOM 4288 C CG . MET A 1 546 ? 3.140 31.582 11.164 1.00 103.71 ? ? ? ? ? ? 546 MET A CG 1 ATOM 4289 S SD . MET A 1 546 ? 4.550 31.428 12.255 1.00 101.77 ? ? ? ? ? ? 546 MET A SD 1 ATOM 4290 C CE . MET A 1 546 ? 3.869 32.056 13.773 1.00 91.57 ? ? ? ? ? ? 546 MET A CE 1 ATOM 4291 N N . ARG A 1 547 ? 2.435 28.256 8.320 1.00 103.50 ? ? ? ? ? ? 547 ARG A N 1 ATOM 4292 C CA . ARG A 1 547 ? 1.897 27.037 7.779 1.00 110.75 ? ? ? ? ? ? 547 ARG A CA 1 ATOM 4293 C C . ARG A 1 547 ? 3.042 26.236 7.170 1.00 112.28 ? ? ? ? ? ? 547 ARG A C 1 ATOM 4294 O O . ARG A 1 547 ? 2.987 25.012 7.133 1.00 118.81 ? ? ? ? ? ? 547 ARG A O 1 ATOM 4295 C CB . ARG A 1 547 ? 0.821 27.346 6.733 1.00 115.33 ? ? ? ? ? ? 547 ARG A CB 1 ATOM 4296 C CG . ARG A 1 547 ? -0.483 27.863 7.340 1.00 122.84 ? ? ? ? ? ? 547 ARG A CG 1 ATOM 4297 C CD . ARG A 1 547 ? -1.513 28.218 6.276 1.00 127.15 ? ? ? ? ? ? 547 ARG A CD 1 ATOM 4298 N NE . ARG A 1 547 ? -1.269 29.531 5.680 1.00 138.07 ? ? ? ? ? ? 547 ARG A NE 1 ATOM 4299 C CZ . ARG A 1 547 ? -1.919 30.011 4.620 1.00 141.01 ? ? ? ? ? ? 547 ARG A CZ 1 ATOM 4300 N NH1 . ARG A 1 547 ? -2.861 29.285 4.027 1.00 143.61 ? ? ? ? ? ? 547 ARG A NH1 1 ATOM 4301 N NH2 . ARG A 1 547 ? -1.628 31.221 4.150 1.00 140.43 ? ? ? ? ? ? 547 ARG A NH2 1 ATOM 4302 N N . ARG A 1 548 ? 4.095 26.915 6.718 1.00 113.05 ? ? ? ? ? ? 548 ARG A N 1 ATOM 4303 C CA . ARG A 1 548 ? 5.228 26.219 6.097 1.00 112.89 ? ? ? ? ? ? 548 ARG A CA 1 ATOM 4304 C C . ARG A 1 548 ? 6.157 25.552 7.111 1.00 109.43 ? ? ? ? ? ? 548 ARG A C 1 ATOM 4305 O O . ARG A 1 548 ? 6.851 24.581 6.798 1.00 104.45 ? ? ? ? ? ? 548 ARG A O 1 ATOM 4306 C CB . ARG A 1 548 ? 6.019 27.189 5.207 1.00 110.80 ? ? ? ? ? ? 548 ARG A CB 1 ATOM 4307 C CG . ARG A 1 548 ? 5.926 26.880 3.695 1.00 124.24 ? ? ? ? ? ? 548 ARG A CG 1 ATOM 4308 C CD . ARG A 1 548 ? 4.485 26.968 3.138 1.00 135.60 ? ? ? ? ? ? 548 ARG A CD 1 ATOM 4309 N NE . ARG A 1 548 ? 4.011 25.743 2.464 1.00 138.61 ? ? ? ? ? ? 548 ARG A NE 1 ATOM 4310 C CZ . ARG A 1 548 ? 4.475 25.270 1.306 1.00 136.05 ? ? ? ? ? ? 548 ARG A CZ 1 ATOM 4311 N NH1 . ARG A 1 548 ? 5.446 25.906 0.656 1.00 133.82 ? ? ? ? ? ? 548 ARG A NH1 1 ATOM 4312 N NH2 . ARG A 1 548 ? 3.952 24.164 0.789 1.00 124.73 ? ? ? ? ? ? 548 ARG A NH2 1 ATOM 4313 N N . PHE A 1 549 ? 6.147 26.065 8.333 1.00 108.46 ? ? ? ? ? ? 549 PHE A N 1 ATOM 4314 C CA . PHE A 1 549 ? 6.987 25.525 9.379 1.00 106.99 ? ? ? ? ? ? 549 PHE A CA 1 ATOM 4315 C C . PHE A 1 549 ? 6.270 24.499 10.251 1.00 108.03 ? ? ? ? ? ? 549 PHE A C 1 ATOM 4316 O O . PHE A 1 549 ? 6.892 23.837 11.078 1.00 107.66 ? ? ? ? ? ? 549 PHE A O 1 ATOM 4317 C CB . PHE A 1 549 ? 7.534 26.677 10.220 1.00 101.40 ? ? ? ? ? ? 549 PHE A CB 1 ATOM 4318 C CG . PHE A 1 549 ? 8.453 27.599 9.456 1.00 110.97 ? ? ? ? ? ? 549 PHE A CG 1 ATOM 4319 C CD1 . PHE A 1 549 ? 9.396 27.083 8.567 1.00 111.48 ? ? ? ? ? ? 549 PHE A CD1 1 ATOM 4320 C CD2 . PHE A 1 549 ? 8.429 28.975 9.672 1.00 115.27 ? ? ? ? ? ? 549 PHE A CD2 1 ATOM 4321 C CE1 . PHE A 1 549 ? 10.308 27.924 7.909 1.00 105.46 ? ? ? ? ? ? 549 PHE A CE1 1 ATOM 4322 C CE2 . PHE A 1 549 ? 9.341 29.823 9.017 1.00 109.49 ? ? ? ? ? ? 549 PHE A CE2 1 ATOM 4323 C CZ . PHE A 1 549 ? 10.278 29.293 8.139 1.00 100.63 ? ? ? ? ? ? 549 PHE A CZ 1 ATOM 4324 N N . GLY A 1 550 ? 4.964 24.359 10.056 1.00 105.24 ? ? ? ? ? ? 550 GLY A N 1 ATOM 4325 C CA . GLY A 1 550 ? 4.210 23.395 10.833 1.00 110.51 ? ? ? ? ? ? 550 GLY A CA 1 ATOM 4326 C C . GLY A 1 550 ? 3.939 23.807 12.269 1.00 112.52 ? ? ? ? ? ? 550 GLY A C 1 ATOM 4327 O O . GLY A 1 550 ? 3.918 22.973 13.185 1.00 108.05 ? ? ? ? ? ? 550 GLY A O 1 ATOM 4328 N N . ALA A 1 551 ? 3.716 25.100 12.469 1.00 112.81 ? ? ? ? ? ? 551 ALA A N 1 ATOM 4329 C CA . ALA A 1 551 ? 3.442 25.629 13.800 1.00 116.92 ? ? ? ? ? ? 551 ALA A CA 1 ATOM 4330 C C . ALA A 1 551 ? 1.969 25.503 14.212 1.00 120.00 ? ? ? ? ? ? 551 ALA A C 1 ATOM 4331 O O . ALA A 1 551 ? 1.415 26.420 14.834 1.00 120.09 ? ? ? ? ? ? 551 ALA A O 1 ATOM 4332 C CB . ALA A 1 551 ? 3.877 27.085 13.866 1.00 117.98 ? ? ? ? ? ? 551 ALA A CB 1 ATOM 4333 N N . GLU A 1 552 ? 1.341 24.376 13.875 1.00 117.33 ? ? ? ? ? ? 552 GLU A N 1 ATOM 4334 C CA . GLU A 1 552 ? -0.059 24.148 14.226 1.00 110.67 ? ? ? ? ? ? 552 GLU A CA 1 ATOM 4335 C C . GLU A 1 552 ? -0.288 23.986 15.720 1.00 104.87 ? ? ? ? ? ? 552 GLU A C 1 ATOM 4336 O O . GLU A 1 552 ? -1.292 24.454 16.238 1.00 99.72 ? ? ? ? ? ? 552 GLU A O 1 ATOM 4337 C CB . GLU A 1 552 ? -0.600 22.927 13.490 1.00 116.35 ? ? ? ? ? ? 552 GLU A CB 1 ATOM 4338 C CG . GLU A 1 552 ? -0.937 23.204 12.044 1.00 123.08 ? ? ? ? ? ? 552 GLU A CG 1 ATOM 4339 C CD . GLU A 1 552 ? -1.768 22.102 11.426 1.00 130.00 ? ? ? ? ? ? 552 GLU A CD 1 ATOM 4340 O OE1 . GLU A 1 552 ? -1.187 21.051 11.068 1.00 126.67 ? ? ? ? ? ? 552 GLU A OE1 1 ATOM 4341 O OE2 . GLU A 1 552 ? -3.006 22.280 11.328 1.00 128.35 ? ? ? ? ? ? 552 GLU A OE2 1 ATOM 4342 N N . ARG A 1 553 ? 0.631 23.323 16.414 1.00 100.10 ? ? ? ? ? ? 553 ARG A N 1 ATOM 4343 C CA . ARG A 1 553 ? 0.471 23.169 17.850 1.00 94.55 ? ? ? ? ? ? 553 ARG A CA 1 ATOM 4344 C C . ARG A 1 553 ? 0.414 24.561 18.444 1.00 93.38 ? ? ? ? ? ? 553 ARG A C 1 ATOM 4345 O O . ARG A 1 553 ? -0.505 24.900 19.174 1.00 96.46 ? ? ? ? ? ? 553 ARG A O 1 ATOM 4346 C CB . ARG A 1 553 ? 1.645 22.424 18.478 1.00 93.63 ? ? ? ? ? ? 553 ARG A CB 1 ATOM 4347 C CG . ARG A 1 553 ? 1.483 22.196 19.982 1.00 94.64 ? ? ? ? ? ? 553 ARG A CG 1 ATOM 4348 C CD . ARG A 1 553 ? 1.468 20.714 20.328 1.00 90.35 ? ? ? ? ? ? 553 ARG A CD 1 ATOM 4349 N NE . ARG A 1 553 ? 0.693 19.954 19.346 1.00 99.31 ? ? ? ? ? ? 553 ARG A NE 1 ATOM 4350 C CZ . ARG A 1 553 ? 0.430 18.653 19.427 1.00 103.51 ? ? ? ? ? ? 553 ARG A CZ 1 ATOM 4351 N NH1 . ARG A 1 553 ? 0.873 17.940 20.456 1.00 110.91 ? ? ? ? ? ? 553 ARG A NH1 1 ATOM 4352 N NH2 . ARG A 1 553 ? -0.269 18.059 18.470 1.00 101.15 ? ? ? ? ? ? 553 ARG A NH2 1 ATOM 4353 N N . THR A 1 554 ? 1.397 25.379 18.124 1.00 91.59 ? ? ? ? ? ? 554 THR A N 1 ATOM 4354 C CA . THR A 1 554 ? 1.406 26.715 18.660 1.00 98.29 ? ? ? ? ? ? 554 THR A CA 1 ATOM 4355 C C . THR A 1 554 ? 0.169 27.501 18.305 1.00 102.22 ? ? ? ? ? ? 554 THR A C 1 ATOM 4356 O O . THR A 1 554 ? -0.220 28.431 19.019 1.00 98.88 ? ? ? ? ? ? 554 THR A O 1 ATOM 4357 C CB . THR A 1 554 ? 2.577 27.470 18.161 1.00 100.84 ? ? ? ? ? ? 554 THR A CB 1 ATOM 4358 O OG1 . THR A 1 554 ? 3.764 26.832 18.635 1.00 107.73 ? ? ? ? ? ? 554 THR A OG1 1 ATOM 4359 C CG2 . THR A 1 554 ? 2.512 28.895 18.658 1.00 105.37 ? ? ? ? ? ? 554 THR A CG2 1 ATOM 4360 N N . MET A 1 555 ? -0.436 27.146 17.180 1.00 110.94 ? ? ? ? ? ? 555 MET A N 1 ATOM 4361 C CA . MET A 1 555 ? -1.657 27.810 16.738 1.00 119.39 ? ? ? ? ? ? 555 MET A CA 1 ATOM 4362 C C . MET A 1 555 ? -2.791 27.355 17.656 1.00 120.20 ? ? ? ? ? ? 555 MET A C 1 ATOM 4363 O O . MET A 1 555 ? -3.707 28.121 17.938 1.00 119.49 ? ? ? ? ? ? 555 MET A O 1 ATOM 4364 C CB . MET A 1 555 ? -1.985 27.430 15.284 1.00 125.66 ? ? ? ? ? ? 555 MET A CB 1 ATOM 4365 C CG . MET A 1 555 ? -1.933 28.575 14.267 1.00 124.43 ? ? ? ? ? ? 555 MET A CG 1 ATOM 4366 S SD . MET A 1 555 ? -2.767 28.152 12.695 1.00 123.02 ? ? ? ? ? ? 555 MET A SD 1 ATOM 4367 C CE . MET A 1 555 ? -1.445 27.291 11.759 1.00 101.70 ? ? ? ? ? ? 555 MET A CE 1 ATOM 4368 N N . ALA A 1 556 ? -2.722 26.108 18.123 1.00 121.15 ? ? ? ? ? ? 556 ALA A N 1 ATOM 4369 C CA . ALA A 1 556 ? -3.752 25.565 19.010 1.00 115.83 ? ? ? ? ? ? 556 ALA A CA 1 ATOM 4370 C C . ALA A 1 556 ? -3.653 26.154 20.409 1.00 111.21 ? ? ? ? ? ? 556 ALA A C 1 ATOM 4371 O O . ALA A 1 556 ? -4.564 26.836 20.867 1.00 112.27 ? ? ? ? ? ? 556 ALA A O 1 ATOM 4372 C CB . ALA A 1 556 ? -3.646 24.046 19.086 1.00 113.26 ? ? ? ? ? ? 556 ALA A CB 1 ATOM 4373 N N . MET A 1 557 ? -2.543 25.891 21.084 1.00 100.89 ? ? ? ? ? ? 557 MET A N 1 ATOM 4374 C CA . MET A 1 557 ? -2.366 26.396 22.424 1.00 92.85 ? ? ? ? ? ? 557 MET A CA 1 ATOM 4375 C C . MET A 1 557 ? -2.635 27.882 22.502 1.00 90.52 ? ? ? ? ? ? 557 MET A C 1 ATOM 4376 O O . MET A 1 557 ? -2.901 28.397 23.574 1.00 90.13 ? ? ? ? ? ? 557 MET A O 1 ATOM 4377 C CB . MET A 1 557 ? -0.961 26.096 22.910 1.00 93.29 ? ? ? ? ? ? 557 MET A CB 1 ATOM 4378 C CG . MET A 1 557 ? -0.618 24.618 22.888 1.00 108.87 ? ? ? ? ? ? 557 MET A CG 1 ATOM 4379 S SD . MET A 1 557 ? -1.549 23.593 24.043 1.00 122.28 ? ? ? ? ? ? 557 MET A SD 1 ATOM 4380 C CE . MET A 1 557 ? -1.241 21.946 23.401 1.00 107.28 ? ? ? ? ? ? 557 MET A CE 1 ATOM 4381 N N . LEU A 1 558 ? -2.577 28.575 21.371 1.00 94.37 ? ? ? ? ? ? 558 LEU A N 1 ATOM 4382 C CA . LEU A 1 558 ? -2.826 30.012 21.365 1.00 95.85 ? ? ? ? ? ? 558 LEU A CA 1 ATOM 4383 C C . LEU A 1 558 ? -4.330 30.286 21.380 1.00 94.27 ? ? ? ? ? ? 558 LEU A C 1 ATOM 4384 O O . LEU A 1 558 ? -4.774 31.312 21.884 1.00 91.90 ? ? ? ? ? ? 558 LEU A O 1 ATOM 4385 C CB . LEU A 1 558 ? -2.167 30.654 20.139 1.00 103.55 ? ? ? ? ? ? 558 LEU A CB 1 ATOM 4386 C CG . LEU A 1 558 ? -1.937 32.171 20.083 1.00 107.93 ? ? ? ? ? ? 558 LEU A CG 1 ATOM 4387 C CD1 . LEU A 1 558 ? -0.918 32.446 18.998 1.00 108.01 ? ? ? ? ? ? 558 LEU A CD1 1 ATOM 4388 C CD2 . LEU A 1 558 ? -3.229 32.940 19.810 1.00 107.28 ? ? ? ? ? ? 558 LEU A CD2 1 ATOM 4389 N N . ASP A 1 559 ? -5.117 29.374 20.820 1.00 96.76 ? ? ? ? ? ? 559 ASP A N 1 ATOM 4390 C CA . ASP A 1 559 ? -6.564 29.545 20.829 1.00 104.55 ? ? ? ? ? ? 559 ASP A CA 1 ATOM 4391 C C . ASP A 1 559 ? -7.155 28.845 22.048 1.00 105.73 ? ? ? ? ? ? 559 ASP A C 1 ATOM 4392 O O . ASP A 1 559 ? -8.333 29.005 22.358 1.00 105.33 ? ? ? ? ? ? 559 ASP A O 1 ATOM 4393 C CB . ASP A 1 559 ? -7.209 28.963 19.568 1.00 107.68 ? ? ? ? ? ? 559 ASP A CB 1 ATOM 4394 C CG . ASP A 1 559 ? -6.897 29.765 18.322 1.00 105.25 ? ? ? ? ? ? 559 ASP A CG 1 ATOM 4395 O OD1 . ASP A 1 559 ? -6.725 31.002 18.420 1.00 97.43 ? ? ? ? ? ? 559 ASP A OD1 1 ATOM 4396 O OD2 . ASP A 1 559 ? -6.849 29.154 17.234 1.00 102.76 ? ? ? ? ? ? 559 ASP A OD2 1 ATOM 4397 N N . ARG A 1 560 ? -6.330 28.062 22.732 1.00 106.35 ? ? ? ? ? ? 560 ARG A N 1 ATOM 4398 C CA . ARG A 1 560 ? -6.775 27.331 23.911 1.00 107.91 ? ? ? ? ? ? 560 ARG A CA 1 ATOM 4399 C C . ARG A 1 560 ? -6.499 28.156 25.163 1.00 106.32 ? ? ? ? ? ? 560 ARG A C 1 ATOM 4400 O O . ARG A 1 560 ? -6.841 27.757 26.276 1.00 111.91 ? ? ? ? ? ? 560 ARG A O 1 ATOM 4401 C CB . ARG A 1 560 ? -6.053 25.979 23.990 1.00 111.06 ? ? ? ? ? ? 560 ARG A CB 1 ATOM 4402 C CG . ARG A 1 560 ? -6.789 24.903 24.786 1.00 111.29 ? ? ? ? ? ? 560 ARG A CG 1 ATOM 4403 C CD . ARG A 1 560 ? -6.242 24.767 26.198 1.00 119.47 ? ? ? ? ? ? 560 ARG A CD 1 ATOM 4404 N NE . ARG A 1 560 ? -5.255 23.698 26.340 1.00 124.92 ? ? ? ? ? ? 560 ARG A NE 1 ATOM 4405 C CZ . ARG A 1 560 ? -5.552 22.403 26.458 1.00 124.47 ? ? ? ? ? ? 560 ARG A CZ 1 ATOM 4406 N NH1 . ARG A 1 560 ? -6.817 22.008 26.449 1.00 121.82 ? ? ? ? ? ? 560 ARG A NH1 1 ATOM 4407 N NH2 . ARG A 1 560 ? -4.583 21.499 26.609 1.00 113.89 ? ? ? ? ? ? 560 ARG A NH2 1 ATOM 4408 N N . PHE A 1 561 ? -5.883 29.316 24.974 1.00 99.81 ? ? ? ? ? ? 561 PHE A N 1 ATOM 4409 C CA . PHE A 1 561 ? -5.566 30.188 26.090 1.00 98.55 ? ? ? ? ? ? 561 PHE A CA 1 ATOM 4410 C C . PHE A 1 561 ? -6.126 31.588 25.911 1.00 99.30 ? ? ? ? ? ? 561 PHE A C 1 ATOM 4411 O O . PHE A 1 561 ? -5.553 32.561 26.400 1.00 97.76 ? ? ? ? ? ? 561 PHE A O 1 ATOM 4412 C CB . PHE A 1 561 ? -4.053 30.235 26.303 1.00 100.71 ? ? ? ? ? ? 561 PHE A CB 1 ATOM 4413 C CG . PHE A 1 561 ? -3.517 29.052 27.067 1.00 105.84 ? ? ? ? ? ? 561 PHE A CG 1 ATOM 4414 C CD1 . PHE A 1 561 ? -3.836 27.744 26.679 1.00 99.96 ? ? ? ? ? ? 561 PHE A CD1 1 ATOM 4415 C CD2 . PHE A 1 561 ? -2.721 29.244 28.195 1.00 102.11 ? ? ? ? ? ? 561 PHE A CD2 1 ATOM 4416 C CE1 . PHE A 1 561 ? -3.374 26.649 27.405 1.00 94.76 ? ? ? ? ? ? 561 PHE A CE1 1 ATOM 4417 C CE2 . PHE A 1 561 ? -2.253 28.159 28.929 1.00 103.42 ? ? ? ? ? ? 561 PHE A CE2 1 ATOM 4418 C CZ . PHE A 1 561 ? -2.582 26.856 28.533 1.00 104.44 ? ? ? ? ? ? 561 PHE A CZ 1 ATOM 4419 N N . GLY A 1 562 ? -7.253 31.669 25.206 1.00 103.55 ? ? ? ? ? ? 562 GLY A N 1 ATOM 4420 C CA . GLY A 1 562 ? -7.931 32.935 24.964 1.00 109.09 ? ? ? ? ? ? 562 GLY A CA 1 ATOM 4421 C C . GLY A 1 562 ? -7.045 34.088 24.537 1.00 114.81 ? ? ? ? ? ? 562 GLY A C 1 ATOM 4422 O O . GLY A 1 562 ? -7.383 35.257 24.743 1.00 107.71 ? ? ? ? ? ? 562 GLY A O 1 ATOM 4423 N N . MET A 1 563 ? -5.912 33.750 23.928 1.00 120.75 ? ? ? ? ? ? 563 MET A N 1 ATOM 4424 C CA . MET A 1 563 ? -4.930 34.728 23.458 1.00 119.82 ? ? ? ? ? ? 563 MET A CA 1 ATOM 4425 C C . MET A 1 563 ? -5.421 35.558 22.277 1.00 118.88 ? ? ? ? ? ? 563 MET A C 1 ATOM 4426 O O . MET A 1 563 ? -5.172 36.756 22.221 1.00 122.36 ? ? ? ? ? ? 563 MET A O 1 ATOM 4427 C CB . MET A 1 563 ? -3.632 34.006 23.083 1.00 123.45 ? ? ? ? ? ? 563 MET A CB 1 ATOM 4428 C CG . MET A 1 563 ? -2.999 33.258 24.252 1.00 123.73 ? ? ? ? ? ? 563 MET A CG 1 ATOM 4429 S SD . MET A 1 563 ? -2.793 34.371 25.645 1.00 119.15 ? ? ? ? ? ? 563 MET A SD 1 ATOM 4430 C CE . MET A 1 563 ? -1.440 35.317 25.030 1.00 115.58 ? ? ? ? ? ? 563 MET A CE 1 ATOM 4431 N N . ASP A 1 564 ? -6.112 34.918 21.339 1.00 119.03 ? ? ? ? ? ? 564 ASP A N 1 ATOM 4432 C CA . ASP A 1 564 ? -6.646 35.603 20.167 1.00 120.15 ? ? ? ? ? ? 564 ASP A CA 1 ATOM 4433 C C . ASP A 1 564 ? -7.588 36.763 20.507 1.00 119.37 ? ? ? ? ? ? 564 ASP A C 1 ATOM 4434 O O . ASP A 1 564 ? -8.319 37.247 19.643 1.00 118.80 ? ? ? ? ? ? 564 ASP A O 1 ATOM 4435 C CB . ASP A 1 564 ? -7.384 34.609 19.275 1.00 119.62 ? ? ? ? ? ? 564 ASP A CB 1 ATOM 4436 C CG . ASP A 1 564 ? -7.991 33.473 20.064 1.00 123.48 ? ? ? ? ? ? 564 ASP A CG 1 ATOM 4437 O OD1 . ASP A 1 564 ? -7.209 32.660 20.606 1.00 119.33 ? ? ? ? ? ? 564 ASP A OD1 1 ATOM 4438 O OD2 . ASP A 1 564 ? -9.237 33.400 20.155 1.00 129.71 ? ? ? ? ? ? 564 ASP A OD2 1 ATOM 4439 N N . ASP A 1 565 ? -7.581 37.192 21.764 1.00 118.30 ? ? ? ? ? ? 565 ASP A N 1 ATOM 4440 C CA . ASP A 1 565 ? -8.414 38.304 22.194 1.00 121.23 ? ? ? ? ? ? 565 ASP A CA 1 ATOM 4441 C C . ASP A 1 565 ? -7.504 39.505 22.487 1.00 120.28 ? ? ? ? ? ? 565 ASP A C 1 ATOM 4442 O O . ASP A 1 565 ? -7.920 40.659 22.317 1.00 122.95 ? ? ? ? ? ? 565 ASP A O 1 ATOM 4443 C CB . ASP A 1 565 ? -9.258 37.900 23.423 1.00 131.40 ? ? ? ? ? ? 565 ASP A CB 1 ATOM 4444 C CG . ASP A 1 565 ? -10.668 37.373 23.042 1.00 138.61 ? ? ? ? ? ? 565 ASP A CG 1 ATOM 4445 O OD1 . ASP A 1 565 ? -11.525 38.192 22.630 1.00 139.40 ? ? ? ? ? ? 565 ASP A OD1 1 ATOM 4446 O OD2 . ASP A 1 565 ? -10.923 36.148 23.159 1.00 136.96 ? ? ? ? ? ? 565 ASP A OD2 1 ATOM 4447 N N . SER A 1 566 ? -6.265 39.222 22.919 1.00 120.56 ? ? ? ? ? ? 566 SER A N 1 ATOM 4448 C CA . SER A 1 566 ? -5.243 40.256 23.195 1.00 121.86 ? ? ? ? ? ? 566 SER A CA 1 ATOM 4449 C C . SER A 1 566 ? -4.416 40.422 21.912 1.00 120.98 ? ? ? ? ? ? 566 SER A C 1 ATOM 4450 O O . SER A 1 566 ? -3.464 39.687 21.655 1.00 114.50 ? ? ? ? ? ? 566 SER A O 1 ATOM 4451 C CB . SER A 1 566 ? -4.338 39.864 24.391 1.00 114.00 ? ? ? ? ? ? 566 SER A CB 1 ATOM 4452 O OG . SER A 1 566 ? -4.087 38.469 24.472 1.00 108.84 ? ? ? ? ? ? 566 SER A OG 1 ATOM 4453 N N . THR A 1 567 ? -4.820 41.403 21.112 1.00 126.33 ? ? ? ? ? ? 567 THR A N 1 ATOM 4454 C CA . THR A 1 567 ? -4.211 41.683 19.819 1.00 128.34 ? ? ? ? ? ? 567 THR A CA 1 ATOM 4455 C C . THR A 1 567 ? -2.701 41.394 19.770 1.00 122.83 ? ? ? ? ? ? 567 THR A C 1 ATOM 4456 O O . THR A 1 567 ? -2.303 40.339 19.279 1.00 121.42 ? ? ? ? ? ? 567 THR A O 1 ATOM 4457 C CB . THR A 1 567 ? -4.535 43.166 19.340 1.00 136.33 ? ? ? ? ? ? 567 THR A CB 1 ATOM 4458 O OG1 . THR A 1 567 ? -5.891 43.500 19.680 1.00 138.03 ? ? ? ? ? ? 567 THR A OG1 1 ATOM 4459 C CG2 . THR A 1 567 ? -4.389 43.292 17.818 1.00 137.40 ? ? ? ? ? ? 567 THR A CG2 1 ATOM 4460 N N . PRO A 1 568 ? -1.851 42.288 20.322 1.00 117.36 ? ? ? ? ? ? 568 PRO A N 1 ATOM 4461 C CA . PRO A 1 568 ? -0.407 42.043 20.276 1.00 104.73 ? ? ? ? ? ? 568 PRO A CA 1 ATOM 4462 C C . PRO A 1 568 ? 0.108 41.042 21.304 1.00 96.41 ? ? ? ? ? ? 568 PRO A C 1 ATOM 4463 O O . PRO A 1 568 ? -0.419 40.952 22.409 1.00 100.16 ? ? ? ? ? ? 568 PRO A O 1 ATOM 4464 C CB . PRO A 1 568 ? 0.154 43.431 20.500 1.00 105.31 ? ? ? ? ? ? 568 PRO A CB 1 ATOM 4465 C CG . PRO A 1 568 ? -0.755 43.956 21.571 1.00 112.05 ? ? ? ? ? ? 568 PRO A CG 1 ATOM 4466 C CD . PRO A 1 568 ? -2.145 43.492 21.134 1.00 118.79 ? ? ? ? ? ? 568 PRO A CD 1 ATOM 4467 N N . ILE A 1 569 ? 1.150 40.302 20.933 1.00 87.60 ? ? ? ? ? ? 569 ILE A N 1 ATOM 4468 C CA . ILE A 1 569 ? 1.761 39.319 21.824 1.00 90.44 ? ? ? ? ? ? 569 ILE A CA 1 ATOM 4469 C C . ILE A 1 569 ? 3.167 38.945 21.396 1.00 91.13 ? ? ? ? ? ? 569 ILE A C 1 ATOM 4470 O O . ILE A 1 569 ? 3.370 38.483 20.278 1.00 96.48 ? ? ? ? ? ? 569 ILE A O 1 ATOM 4471 C CB . ILE A 1 569 ? 0.960 38.011 21.891 1.00 91.97 ? ? ? ? ? ? 569 ILE A CB 1 ATOM 4472 C CG1 . ILE A 1 569 ? 1.674 37.017 22.801 1.00 93.25 ? ? ? ? ? ? 569 ILE A CG1 1 ATOM 4473 C CG2 . ILE A 1 569 ? 0.853 37.405 20.513 1.00 83.40 ? ? ? ? ? ? 569 ILE A CG2 1 ATOM 4474 C CD1 . ILE A 1 569 ? 2.089 37.603 24.140 1.00 107.74 ? ? ? ? ? ? 569 ILE A CD1 1 ATOM 4475 N N . GLN A 1 570 ? 4.127 39.129 22.297 1.00 90.37 ? ? ? ? ? ? 570 GLN A N 1 ATOM 4476 C CA . GLN A 1 570 ? 5.520 38.803 22.021 1.00 85.58 ? ? ? ? ? ? 570 GLN A CA 1 ATOM 4477 C C . GLN A 1 570 ? 5.857 37.519 22.743 1.00 81.96 ? ? ? ? ? ? 570 GLN A C 1 ATOM 4478 O O . GLN A 1 570 ? 5.267 37.204 23.774 1.00 87.58 ? ? ? ? ? ? 570 GLN A O 1 ATOM 4479 C CB . GLN A 1 570 ? 6.449 39.916 22.519 1.00 82.38 ? ? ? ? ? ? 570 GLN A CB 1 ATOM 4480 C CG . GLN A 1 570 ? 5.975 41.332 22.182 1.00 93.42 ? ? ? ? ? ? 570 GLN A CG 1 ATOM 4481 C CD . GLN A 1 570 ? 6.920 42.443 22.666 1.00 100.33 ? ? ? ? ? ? 570 GLN A CD 1 ATOM 4482 O OE1 . GLN A 1 570 ? 7.431 42.408 23.791 1.00 105.52 ? ? ? ? ? ? 570 GLN A OE1 1 ATOM 4483 N NE2 . GLN A 1 570 ? 7.133 43.447 21.815 1.00 95.67 ? ? ? ? ? ? 570 GLN A NE2 1 ATOM 4484 N N . SER A 1 571 ? 6.806 36.770 22.201 1.00 82.48 ? ? ? ? ? ? 571 SER A N 1 ATOM 4485 C CA . SER A 1 571 ? 7.211 35.523 22.836 1.00 91.48 ? ? ? ? ? ? 571 SER A CA 1 ATOM 4486 C C . SER A 1 571 ? 8.524 34.981 22.314 1.00 91.98 ? ? ? ? ? ? 571 SER A C 1 ATOM 4487 O O . SER A 1 571 ? 8.788 35.023 21.123 1.00 90.21 ? ? ? ? ? ? 571 SER A O 1 ATOM 4488 C CB . SER A 1 571 ? 6.152 34.449 22.642 1.00 89.79 ? ? ? ? ? ? 571 SER A CB 1 ATOM 4489 O OG . SER A 1 571 ? 6.780 33.185 22.610 1.00 78.04 ? ? ? ? ? ? 571 SER A OG 1 ATOM 4490 N N . LYS A 1 572 ? 9.342 34.455 23.212 1.00 92.44 ? ? ? ? ? ? 572 LYS A N 1 ATOM 4491 C CA . LYS A 1 572 ? 10.606 33.895 22.789 1.00 100.41 ? ? ? ? ? ? 572 LYS A CA 1 ATOM 4492 C C . LYS A 1 572 ? 10.343 32.555 22.082 1.00 100.68 ? ? ? ? ? ? 572 LYS A C 1 ATOM 4493 O O . LYS A 1 572 ? 10.598 32.420 20.884 1.00 96.66 ? ? ? ? ? ? 572 LYS A O 1 ATOM 4494 C CB . LYS A 1 572 ? 11.546 33.661 23.985 1.00 110.61 ? ? ? ? ? ? 572 LYS A CB 1 ATOM 4495 C CG . LYS A 1 572 ? 11.825 34.855 24.920 1.00 121.00 ? ? ? ? ? ? 572 LYS A CG 1 ATOM 4496 C CD . LYS A 1 572 ? 12.793 35.901 24.366 1.00 127.33 ? ? ? ? ? ? 572 LYS A CD 1 ATOM 4497 C CE . LYS A 1 572 ? 12.034 37.051 23.694 1.00 139.22 ? ? ? ? ? ? 572 LYS A CE 1 ATOM 4498 N NZ . LYS A 1 572 ? 12.920 38.151 23.191 1.00 140.84 ? ? ? ? ? ? 572 LYS A NZ 1 ATOM 4499 N N . MET A 1 573 ? 9.816 31.580 22.824 1.00 101.26 ? ? ? ? ? ? 573 MET A N 1 ATOM 4500 C CA . MET A 1 573 ? 9.544 30.231 22.305 1.00 104.20 ? ? ? ? ? ? 573 MET A CA 1 ATOM 4501 C C . MET A 1 573 ? 8.681 30.212 21.038 1.00 98.61 ? ? ? ? ? ? 573 MET A C 1 ATOM 4502 O O . MET A 1 573 ? 7.995 29.215 20.759 1.00 89.66 ? ? ? ? ? ? 573 MET A O 1 ATOM 4503 C CB . MET A 1 573 ? 8.878 29.352 23.385 1.00 115.58 ? ? ? ? ? ? 573 MET A CB 1 ATOM 4504 C CG . MET A 1 573 ? 9.425 29.498 24.845 1.00 126.49 ? ? ? ? ? ? 573 MET A CG 1 ATOM 4505 S SD . MET A 1 573 ? 11.135 28.924 25.273 1.00 135.43 ? ? ? ? ? ? 573 MET A SD 1 ATOM 4506 C CE . MET A 1 573 ? 11.728 30.254 26.531 1.00 109.13 ? ? ? ? ? ? 573 MET A CE 1 ATOM 4507 N N . VAL A 1 574 ? 8.708 31.325 20.302 1.00 86.68 ? ? ? ? ? ? 574 VAL A N 1 ATOM 4508 C CA . VAL A 1 574 ? 7.983 31.480 19.041 1.00 86.39 ? ? ? ? ? ? 574 VAL A CA 1 ATOM 4509 C C . VAL A 1 574 ? 8.861 32.236 18.037 1.00 82.47 ? ? ? ? ? ? 574 VAL A C 1 ATOM 4510 O O . VAL A 1 574 ? 8.904 31.881 16.861 1.00 77.52 ? ? ? ? ? ? 574 VAL A O 1 ATOM 4511 C CB . VAL A 1 574 ? 6.599 32.212 19.224 1.00 78.75 ? ? ? ? ? ? 574 VAL A CB 1 ATOM 4512 C CG1 . VAL A 1 574 ? 6.793 33.627 19.683 1.00 78.46 ? ? ? ? ? ? 574 VAL A CG1 1 ATOM 4513 C CG2 . VAL A 1 574 ? 5.821 32.189 17.929 1.00 52.97 ? ? ? ? ? ? 574 VAL A CG2 1 ATOM 4514 N N . SER A 1 575 ? 9.574 33.261 18.501 1.00 86.04 ? ? ? ? ? ? 575 SER A N 1 ATOM 4515 C CA . SER A 1 575 ? 10.456 34.034 17.624 1.00 85.94 ? ? ? ? ? ? 575 SER A CA 1 ATOM 4516 C C . SER A 1 575 ? 11.779 33.319 17.463 1.00 88.61 ? ? ? ? ? ? 575 SER A C 1 ATOM 4517 O O . SER A 1 575 ? 12.355 33.318 16.380 1.00 82.36 ? ? ? ? ? ? 575 SER A O 1 ATOM 4518 C CB . SER A 1 575 ? 10.709 35.434 18.181 1.00 85.35 ? ? ? ? ? ? 575 SER A CB 1 ATOM 4519 O OG . SER A 1 575 ? 9.740 36.345 17.709 1.00 88.30 ? ? ? ? ? ? 575 SER A OG 1 ATOM 4520 N N . ARG A 1 576 ? 12.259 32.731 18.559 1.00 96.69 ? ? ? ? ? ? 576 ARG A N 1 ATOM 4521 C CA . ARG A 1 576 ? 13.505 31.961 18.556 1.00 98.27 ? ? ? ? ? ? 576 ARG A CA 1 ATOM 4522 C C . ARG A 1 576 ? 13.162 30.637 17.877 1.00 95.64 ? ? ? ? ? ? 576 ARG A C 1 ATOM 4523 O O . ARG A 1 576 ? 14.012 29.766 17.708 1.00 93.97 ? ? ? ? ? ? 576 ARG A O 1 ATOM 4524 C CB . ARG A 1 576 ? 14.003 31.649 19.981 1.00 102.10 ? ? ? ? ? ? 576 ARG A CB 1 ATOM 4525 C CG . ARG A 1 576 ? 14.379 32.842 20.868 1.00 108.87 ? ? ? ? ? ? 576 ARG A CG 1 ATOM 4526 C CD . ARG A 1 576 ? 15.419 33.779 20.236 1.00 113.47 ? ? ? ? ? ? 576 ARG A CD 1 ATOM 4527 N NE . ARG A 1 576 ? 15.762 34.893 21.129 1.00 115.75 ? ? ? ? ? ? 576 ARG A NE 1 ATOM 4528 C CZ . ARG A 1 576 ? 15.692 36.179 20.794 1.00 111.82 ? ? ? ? ? ? 576 ARG A CZ 1 ATOM 4529 N NH1 . ARG A 1 576 ? 15.289 36.528 19.578 1.00 107.58 ? ? ? ? ? ? 576 ARG A NH1 1 ATOM 4530 N NH2 . ARG A 1 576 ? 16.024 37.114 21.678 1.00 98.30 ? ? ? ? ? ? 576 ARG A NH2 1 ATOM 4531 N N . ALA A 1 577 ? 11.898 30.485 17.508 1.00 89.89 ? ? ? ? ? ? 577 ALA A N 1 ATOM 4532 C CA . ALA A 1 577 ? 11.453 29.276 16.854 1.00 82.82 ? ? ? ? ? ? 577 ALA A CA 1 ATOM 4533 C C . ALA A 1 577 ? 11.371 29.549 15.374 1.00 80.85 ? ? ? ? ? ? 577 ALA A C 1 ATOM 4534 O O . ALA A 1 577 ? 11.806 28.746 14.562 1.00 80.30 ? ? ? ? ? ? 577 ALA A O 1 ATOM 4535 C CB . ALA A 1 577 ? 10.105 28.868 17.388 1.00 82.17 ? ? ? ? ? ? 577 ALA A CB 1 ATOM 4536 N N . VAL A 1 578 ? 10.811 30.698 15.023 1.00 86.24 ? ? ? ? ? ? 578 VAL A N 1 ATOM 4537 C CA . VAL A 1 578 ? 10.680 31.061 13.619 1.00 92.00 ? ? ? ? ? ? 578 VAL A CA 1 ATOM 4538 C C . VAL A 1 578 ? 12.056 31.230 12.985 1.00 98.98 ? ? ? ? ? ? 578 VAL A C 1 ATOM 4539 O O . VAL A 1 578 ? 12.192 31.190 11.761 1.00 103.26 ? ? ? ? ? ? 578 VAL A O 1 ATOM 4540 C CB . VAL A 1 578 ? 9.859 32.369 13.430 1.00 84.80 ? ? ? ? ? ? 578 VAL A CB 1 ATOM 4541 C CG1 . VAL A 1 578 ? 10.609 33.562 13.997 1.00 85.36 ? ? ? ? ? ? 578 VAL A CG1 1 ATOM 4542 C CG2 . VAL A 1 578 ? 9.551 32.577 11.963 1.00 77.97 ? ? ? ? ? ? 578 VAL A CG2 1 ATOM 4543 N N . GLU A 1 579 ? 13.080 31.417 13.814 1.00 100.29 ? ? ? ? ? ? 579 GLU A N 1 ATOM 4544 C CA . GLU A 1 579 ? 14.434 31.564 13.292 1.00 97.66 ? ? ? ? ? ? 579 GLU A CA 1 ATOM 4545 C C . GLU A 1 579 ? 15.024 30.177 13.041 1.00 94.24 ? ? ? ? ? ? 579 GLU A C 1 ATOM 4546 O O . GLU A 1 579 ? 15.456 29.870 11.935 1.00 90.46 ? ? ? ? ? ? 579 GLU A O 1 ATOM 4547 C CB . GLU A 1 579 ? 15.314 32.351 14.269 1.00 95.60 ? ? ? ? ? ? 579 GLU A CB 1 ATOM 4548 C CG . GLU A 1 579 ? 15.877 33.648 13.702 1.00 99.54 ? ? ? ? ? ? 579 GLU A CG 1 ATOM 4549 C CD . GLU A 1 579 ? 17.311 33.863 14.137 1.00 102.46 ? ? ? ? ? ? 579 GLU A CD 1 ATOM 4550 O OE1 . GLU A 1 579 ? 17.935 34.861 13.721 1.00 105.80 ? ? ? ? ? ? 579 GLU A OE1 1 ATOM 4551 O OE2 . GLU A 1 579 ? 17.812 33.017 14.904 1.00 103.00 ? ? ? ? ? ? 579 GLU A OE2 1 ATOM 4552 N N . SER A 1 580 ? 15.030 29.332 14.064 1.00 91.47 ? ? ? ? ? ? 580 SER A N 1 ATOM 4553 C CA . SER A 1 580 ? 15.564 27.984 13.913 1.00 95.22 ? ? ? ? ? ? 580 SER A CA 1 ATOM 4554 C C . SER A 1 580 ? 14.924 27.285 12.731 1.00 89.98 ? ? ? ? ? ? 580 SER A C 1 ATOM 4555 O O . SER A 1 580 ? 15.521 26.421 12.105 1.00 91.31 ? ? ? ? ? ? 580 SER A O 1 ATOM 4556 C CB . SER A 1 580 ? 15.293 27.157 15.165 1.00 109.89 ? ? ? ? ? ? 580 SER A CB 1 ATOM 4557 O OG . SER A 1 580 ? 13.893 27.073 15.411 1.00 127.12 ? ? ? ? ? ? 580 SER A OG 1 ATOM 4558 N N . SER A 1 581 ? 13.689 27.644 12.438 1.00 91.25 ? ? ? ? ? ? 581 SER A N 1 ATOM 4559 C CA . SER A 1 581 ? 13.003 27.026 11.326 1.00 96.11 ? ? ? ? ? ? 581 SER A CA 1 ATOM 4560 C C . SER A 1 581 ? 13.550 27.608 10.034 1.00 95.92 ? ? ? ? ? ? 581 SER A C 1 ATOM 4561 O O . SER A 1 581 ? 13.720 26.895 9.042 1.00 92.10 ? ? ? ? ? ? 581 SER A O 1 ATOM 4562 C CB . SER A 1 581 ? 11.503 27.269 11.452 1.00 101.47 ? ? ? ? ? ? 581 SER A CB 1 ATOM 4563 O OG . SER A 1 581 ? 11.256 28.635 11.721 1.00 105.62 ? ? ? ? ? ? 581 SER A OG 1 ATOM 4564 N N . GLN A 1 582 ? 13.829 28.909 10.043 1.00 97.77 ? ? ? ? ? ? 582 GLN A N 1 ATOM 4565 C CA . GLN A 1 582 ? 14.386 29.557 8.856 1.00 98.22 ? ? ? ? ? ? 582 GLN A CA 1 ATOM 4566 C C . GLN A 1 582 ? 15.740 28.914 8.519 1.00 98.50 ? ? ? ? ? ? 582 GLN A C 1 ATOM 4567 O O . GLN A 1 582 ? 16.008 28.627 7.351 1.00 96.95 ? ? ? ? ? ? 582 GLN A O 1 ATOM 4568 C CB . GLN A 1 582 ? 14.553 31.066 9.082 1.00 89.72 ? ? ? ? ? ? 582 GLN A CB 1 ATOM 4569 C CG . GLN A 1 582 ? 13.271 31.860 8.955 1.00 79.23 ? ? ? ? ? ? 582 GLN A CG 1 ATOM 4570 C CD . GLN A 1 582 ? 13.464 33.325 9.293 1.00 87.12 ? ? ? ? ? ? 582 GLN A CD 1 ATOM 4571 O OE1 . GLN A 1 582 ? 13.895 33.661 10.393 1.00 87.07 ? ? ? ? ? ? 582 GLN A OE1 1 ATOM 4572 N NE2 . GLN A 1 582 ? 13.134 34.206 8.354 1.00 81.40 ? ? ? ? ? ? 582 GLN A NE2 1 ATOM 4573 N N . LYS A 1 583 ? 16.580 28.677 9.536 1.00 90.16 ? ? ? ? ? ? 583 LYS A N 1 ATOM 4574 C CA . LYS A 1 583 ? 17.889 28.051 9.323 1.00 85.90 ? ? ? ? ? ? 583 LYS A CA 1 ATOM 4575 C C . LYS A 1 583 ? 17.731 26.765 8.506 1.00 84.40 ? ? ? ? ? ? 583 LYS A C 1 ATOM 4576 O O . LYS A 1 583 ? 18.542 26.469 7.635 1.00 82.22 ? ? ? ? ? ? 583 LYS A O 1 ATOM 4577 C CB . LYS A 1 583 ? 18.574 27.706 10.656 1.00 87.21 ? ? ? ? ? ? 583 LYS A CB 1 ATOM 4578 C CG . LYS A 1 583 ? 18.827 28.880 11.599 1.00 102.13 ? ? ? ? ? ? 583 LYS A CG 1 ATOM 4579 C CD . LYS A 1 583 ? 19.971 28.612 12.620 1.00 102.81 ? ? ? ? ? ? 583 LYS A CD 1 ATOM 4580 C CE . LYS A 1 583 ? 20.193 29.837 13.542 1.00 106.33 ? ? ? ? ? ? 583 LYS A CE 1 ATOM 4581 N NZ . LYS A 1 583 ? 21.536 29.952 14.203 1.00 100.30 ? ? ? ? ? ? 583 LYS A NZ 1 ATOM 4582 N N . ARG A 1 584 ? 16.679 26.007 8.798 1.00 84.87 ? ? ? ? ? ? 584 ARG A N 1 ATOM 4583 C CA . ARG A 1 584 ? 16.406 24.760 8.097 1.00 85.45 ? ? ? ? ? ? 584 ARG A CA 1 ATOM 4584 C C . ARG A 1 584 ? 16.149 25.006 6.625 1.00 89.28 ? ? ? ? ? ? 584 ARG A C 1 ATOM 4585 O O . ARG A 1 584 ? 16.483 24.174 5.781 1.00 89.20 ? ? ? ? ? ? 584 ARG A O 1 ATOM 4586 C CB . ARG A 1 584 ? 15.193 24.061 8.692 1.00 85.27 ? ? ? ? ? ? 584 ARG A CB 1 ATOM 4587 C CG . ARG A 1 584 ? 15.349 23.745 10.146 1.00 90.17 ? ? ? ? ? ? 584 ARG A CG 1 ATOM 4588 C CD . ARG A 1 584 ? 14.451 22.607 10.559 1.00 92.44 ? ? ? ? ? ? 584 ARG A CD 1 ATOM 4589 N NE . ARG A 1 584 ? 14.658 22.295 11.967 1.00 97.78 ? ? ? ? ? ? 584 ARG A NE 1 ATOM 4590 C CZ . ARG A 1 584 ? 13.951 22.818 12.962 1.00 101.98 ? ? ? ? ? ? 584 ARG A CZ 1 ATOM 4591 N NH1 . ARG A 1 584 ? 12.974 23.682 12.706 1.00 101.14 ? ? ? ? ? ? 584 ARG A NH1 1 ATOM 4592 N NH2 . ARG A 1 584 ? 14.237 22.487 14.215 1.00 101.93 ? ? ? ? ? ? 584 ARG A NH2 1 ATOM 4593 N N . VAL A 1 585 ? 15.538 26.143 6.316 1.00 88.34 ? ? ? ? ? ? 585 VAL A N 1 ATOM 4594 C CA . VAL A 1 585 ? 15.254 26.489 4.931 1.00 85.76 ? ? ? ? ? ? 585 VAL A CA 1 ATOM 4595 C C . VAL A 1 585 ? 16.571 26.870 4.265 1.00 81.74 ? ? ? ? ? ? 585 VAL A C 1 ATOM 4596 O O . VAL A 1 585 ? 16.862 26.460 3.141 1.00 78.41 ? ? ? ? ? ? 585 VAL A O 1 ATOM 4597 C CB . VAL A 1 585 ? 14.265 27.663 4.859 1.00 85.09 ? ? ? ? ? ? 585 VAL A CB 1 ATOM 4598 C CG1 . VAL A 1 585 ? 13.875 27.928 3.411 1.00 78.32 ? ? ? ? ? ? 585 VAL A CG1 1 ATOM 4599 C CG2 . VAL A 1 585 ? 13.039 27.342 5.695 1.00 88.43 ? ? ? ? ? ? 585 VAL A CG2 1 ATOM 4600 N N . GLU A 1 586 ? 17.375 27.636 4.993 1.00 79.64 ? ? ? ? ? ? 586 GLU A N 1 ATOM 4601 C CA . GLU A 1 586 ? 18.667 28.078 4.504 1.00 84.81 ? ? ? ? ? ? 586 GLU A CA 1 ATOM 4602 C C . GLU A 1 586 ? 19.596 26.884 4.343 1.00 80.91 ? ? ? ? ? ? 586 GLU A C 1 ATOM 4603 O O . GLU A 1 586 ? 20.464 26.873 3.476 1.00 89.07 ? ? ? ? ? ? 586 GLU A O 1 ATOM 4604 C CB . GLU A 1 586 ? 19.275 29.088 5.477 1.00 89.09 ? ? ? ? ? ? 586 GLU A CB 1 ATOM 4605 C CG . GLU A 1 586 ? 18.295 30.175 5.920 1.00 103.60 ? ? ? ? ? ? 586 GLU A CG 1 ATOM 4606 C CD . GLU A 1 586 ? 18.958 31.265 6.750 1.00 107.86 ? ? ? ? ? ? 586 GLU A CD 1 ATOM 4607 O OE1 . GLU A 1 586 ? 20.002 30.966 7.375 1.00 111.27 ? ? ? ? ? ? 586 GLU A OE1 1 ATOM 4608 O OE2 . GLU A 1 586 ? 18.429 32.404 6.789 1.00 105.02 ? ? ? ? ? ? 586 GLU A OE2 1 ATOM 4609 N N . GLY A 1 587 ? 19.412 25.875 5.182 1.00 83.88 ? ? ? ? ? ? 587 GLY A N 1 ATOM 4610 C CA . GLY A 1 587 ? 20.249 24.690 5.104 1.00 81.98 ? ? ? ? ? ? 587 GLY A CA 1 ATOM 4611 C C . GLY A 1 587 ? 19.839 23.797 3.954 1.00 75.14 ? ? ? ? ? ? 587 GLY A C 1 ATOM 4612 O O . GLY A 1 587 ? 20.615 22.967 3.504 1.00 66.83 ? ? ? ? ? ? 587 GLY A O 1 ATOM 4613 N N . ASN A 1 588 ? 18.609 23.963 3.486 1.00 78.21 ? ? ? ? ? ? 588 ASN A N 1 ATOM 4614 C CA . ASN A 1 588 ? 18.136 23.163 2.383 1.00 82.45 ? ? ? ? ? ? 588 ASN A CA 1 ATOM 4615 C C . ASN A 1 588 ? 18.542 23.794 1.088 1.00 87.10 ? ? ? ? ? ? 588 ASN A C 1 ATOM 4616 O O . ASN A 1 588 ? 19.023 23.107 0.184 1.00 94.78 ? ? ? ? ? ? 588 ASN A O 1 ATOM 4617 C CB . ASN A 1 588 ? 16.630 23.022 2.409 1.00 86.66 ? ? ? ? ? ? 588 ASN A CB 1 ATOM 4618 C CG . ASN A 1 588 ? 16.161 22.180 3.562 1.00 98.17 ? ? ? ? ? ? 588 ASN A CG 1 ATOM 4619 O OD1 . ASN A 1 588 ? 16.922 21.370 4.107 1.00 87.47 ? ? ? ? ? ? 588 ASN A OD1 1 ATOM 4620 N ND2 . ASN A 1 588 ? 14.899 22.341 3.933 1.00 105.79 ? ? ? ? ? ? 588 ASN A ND2 1 ATOM 4621 N N . ASN A 1 589 ? 18.344 25.102 0.976 1.00 91.10 ? ? ? ? ? ? 589 ASN A N 1 ATOM 4622 C CA . ASN A 1 589 ? 18.711 25.806 -0.252 1.00 93.02 ? ? ? ? ? ? 589 ASN A CA 1 ATOM 4623 C C . ASN A 1 589 ? 20.173 25.546 -0.581 1.00 91.89 ? ? ? ? ? ? 589 ASN A C 1 ATOM 4624 O O . ASN A 1 589 ? 20.524 25.383 -1.746 1.00 92.42 ? ? ? ? ? ? 589 ASN A O 1 ATOM 4625 C CB . ASN A 1 589 ? 18.456 27.308 -0.098 1.00 95.01 ? ? ? ? ? ? 589 ASN A CB 1 ATOM 4626 C CG . ASN A 1 589 ? 16.987 27.670 -0.256 1.00 99.97 ? ? ? ? ? ? 589 ASN A CG 1 ATOM 4627 O OD1 . ASN A 1 589 ? 16.424 27.615 -1.354 1.00 99.75 ? ? ? ? ? ? 589 ASN A OD1 1 ATOM 4628 N ND2 . ASN A 1 589 ? 16.355 28.028 0.848 1.00 102.86 ? ? ? ? ? ? 589 ASN A ND2 1 ATOM 4629 N N . PHE A 1 590 ? 21.004 25.493 0.458 1.00 92.25 ? ? ? ? ? ? 590 PHE A N 1 ATOM 4630 C CA . PHE A 1 590 ? 22.432 25.225 0.320 1.00 93.48 ? ? ? ? ? ? 590 PHE A CA 1 ATOM 4631 C C . PHE A 1 590 ? 22.609 23.791 -0.195 1.00 94.28 ? ? ? ? ? ? 590 PHE A C 1 ATOM 4632 O O . PHE A 1 590 ? 23.397 23.534 -1.104 1.00 100.76 ? ? ? ? ? ? 590 PHE A O 1 ATOM 4633 C CB . PHE A 1 590 ? 23.135 25.437 1.684 1.00 90.23 ? ? ? ? ? ? 590 PHE A CB 1 ATOM 4634 C CG . PHE A 1 590 ? 24.580 24.988 1.725 1.00 79.71 ? ? ? ? ? ? 590 PHE A CG 1 ATOM 4635 C CD1 . PHE A 1 590 ? 25.489 25.421 0.773 1.00 86.47 ? ? ? ? ? ? 590 PHE A CD1 1 ATOM 4636 C CD2 . PHE A 1 590 ? 25.020 24.122 2.718 1.00 82.90 ? ? ? ? ? ? 590 PHE A CD2 1 ATOM 4637 C CE1 . PHE A 1 590 ? 26.811 24.994 0.801 1.00 82.44 ? ? ? ? ? ? 590 PHE A CE1 1 ATOM 4638 C CE2 . PHE A 1 590 ? 26.334 23.688 2.758 1.00 81.22 ? ? ? ? ? ? 590 PHE A CE2 1 ATOM 4639 C CZ . PHE A 1 590 ? 27.229 24.127 1.797 1.00 87.22 ? ? ? ? ? ? 590 PHE A CZ 1 ATOM 4640 N N . ASP A 1 591 ? 21.863 22.850 0.361 1.00 92.00 ? ? ? ? ? ? 591 ASP A N 1 ATOM 4641 C CA . ASP A 1 591 ? 21.996 21.482 -0.107 1.00 95.33 ? ? ? ? ? ? 591 ASP A CA 1 ATOM 4642 C C . ASP A 1 591 ? 21.656 21.408 -1.603 1.00 91.71 ? ? ? ? ? ? 591 ASP A C 1 ATOM 4643 O O . ASP A 1 591 ? 22.319 20.691 -2.360 1.00 87.86 ? ? ? ? ? ? 591 ASP A O 1 ATOM 4644 C CB . ASP A 1 591 ? 21.100 20.562 0.727 1.00 103.47 ? ? ? ? ? ? 591 ASP A CB 1 ATOM 4645 C CG . ASP A 1 591 ? 21.531 20.508 2.192 1.00 99.97 ? ? ? ? ? ? 591 ASP A CG 1 ATOM 4646 O OD1 . ASP A 1 591 ? 20.953 19.713 2.969 1.00 91.20 ? ? ? ? ? ? 591 ASP A OD1 1 ATOM 4647 O OD2 . ASP A 1 591 ? 22.452 21.269 2.568 1.00 100.41 ? ? ? ? ? ? 591 ASP A OD2 1 ATOM 4648 N N . SER A 1 592 ? 20.636 22.165 -2.017 1.00 84.18 ? ? ? ? ? ? 592 SER A N 1 ATOM 4649 C CA . SER A 1 592 ? 20.210 22.228 -3.416 1.00 82.80 ? ? ? ? ? ? 592 SER A CA 1 ATOM 4650 C C . SER A 1 592 ? 21.355 22.671 -4.321 1.00 82.16 ? ? ? ? ? ? 592 SER A C 1 ATOM 4651 O O . SER A 1 592 ? 21.823 21.921 -5.184 1.00 79.86 ? ? ? ? ? ? 592 SER A O 1 ATOM 4652 C CB . SER A 1 592 ? 19.044 23.205 -3.581 1.00 74.72 ? ? ? ? ? ? 592 SER A CB 1 ATOM 4653 O OG . SER A 1 592 ? 17.860 22.634 -3.094 1.00 79.44 ? ? ? ? ? ? 592 SER A OG 1 ATOM 4654 N N . ARG A 1 593 ? 21.778 23.911 -4.128 1.00 74.80 ? ? ? ? ? ? 593 ARG A N 1 ATOM 4655 C CA . ARG A 1 593 ? 22.870 24.447 -4.897 1.00 78.95 ? ? ? ? ? ? 593 ARG A CA 1 ATOM 4656 C C . ARG A 1 593 ? 24.035 23.450 -4.830 1.00 86.67 ? ? ? ? ? ? 593 ARG A C 1 ATOM 4657 O O . ARG A 1 593 ? 24.625 23.115 -5.867 1.00 93.71 ? ? ? ? ? ? 593 ARG A O 1 ATOM 4658 C CB . ARG A 1 593 ? 23.304 25.805 -4.334 1.00 82.64 ? ? ? ? ? ? 593 ARG A CB 1 ATOM 4659 C CG . ARG A 1 593 ? 22.215 26.869 -4.304 1.00 83.17 ? ? ? ? ? ? 593 ARG A CG 1 ATOM 4660 C CD . ARG A 1 593 ? 22.470 27.867 -3.174 1.00 82.01 ? ? ? ? ? ? 593 ARG A CD 1 ATOM 4661 N NE . ARG A 1 593 ? 21.279 28.642 -2.849 1.00 81.21 ? ? ? ? ? ? 593 ARG A NE 1 ATOM 4662 C CZ . ARG A 1 593 ? 21.048 29.225 -1.671 1.00 88.66 ? ? ? ? ? ? 593 ARG A CZ 1 ATOM 4663 N NH1 . ARG A 1 593 ? 21.933 29.126 -0.682 1.00 84.96 ? ? ? ? ? ? 593 ARG A NH1 1 ATOM 4664 N NH2 . ARG A 1 593 ? 19.925 29.917 -1.473 1.00 85.85 ? ? ? ? ? ? 593 ARG A NH2 1 ATOM 4665 N N . LYS A 1 594 ? 24.369 22.945 -3.637 1.00 84.53 ? ? ? ? ? ? 594 LYS A N 1 ATOM 4666 C CA . LYS A 1 594 ? 25.500 22.006 -3.540 1.00 83.83 ? ? ? ? ? ? 594 LYS A CA 1 ATOM 4667 C C . LYS A 1 594 ? 25.232 20.770 -4.382 1.00 84.93 ? ? ? ? ? ? 594 LYS A C 1 ATOM 4668 O O . LYS A 1 594 ? 26.166 20.172 -4.917 1.00 84.63 ? ? ? ? ? ? 594 LYS A O 1 ATOM 4669 C CB . LYS A 1 594 ? 25.809 21.601 -2.080 1.00 84.19 ? ? ? ? ? ? 594 LYS A CB 1 ATOM 4670 C CG . LYS A 1 594 ? 27.233 20.968 -1.914 1.00 81.04 ? ? ? ? ? ? 594 LYS A CG 1 ATOM 4671 C CD . LYS A 1 594 ? 27.817 21.015 -0.471 1.00 78.49 ? ? ? ? ? ? 594 LYS A CD 1 ATOM 4672 C CE . LYS A 1 594 ? 26.856 20.403 0.573 1.00 91.62 ? ? ? ? ? ? 594 LYS A CE 1 ATOM 4673 N NZ . LYS A 1 594 ? 27.312 20.313 2.011 1.00 73.37 ? ? ? ? ? ? 594 LYS A NZ 1 ATOM 4674 N N . GLN A 1 595 ? 23.955 20.412 -4.514 1.00 82.87 ? ? ? ? ? ? 595 GLN A N 1 ATOM 4675 C CA . GLN A 1 595 ? 23.560 19.261 -5.307 1.00 83.62 ? ? ? ? ? ? 595 GLN A CA 1 ATOM 4676 C C . GLN A 1 595 ? 23.641 19.622 -6.783 1.00 84.43 ? ? ? ? ? ? 595 GLN A C 1 ATOM 4677 O O . GLN A 1 595 ? 24.012 18.807 -7.636 1.00 81.11 ? ? ? ? ? ? 595 GLN A O 1 ATOM 4678 C CB . GLN A 1 595 ? 22.140 18.848 -4.962 1.00 81.29 ? ? ? ? ? ? 595 GLN A CB 1 ATOM 4679 C CG . GLN A 1 595 ? 21.814 17.456 -5.453 1.00 103.01 ? ? ? ? ? ? 595 GLN A CG 1 ATOM 4680 C CD . GLN A 1 595 ? 20.347 17.082 -5.298 1.00 107.65 ? ? ? ? ? ? 595 GLN A CD 1 ATOM 4681 O OE1 . GLN A 1 595 ? 19.814 17.020 -4.186 1.00 111.84 ? ? ? ? ? ? 595 GLN A OE1 1 ATOM 4682 N NE2 . GLN A 1 595 ? 19.683 16.839 -6.424 1.00 109.82 ? ? ? ? ? ? 595 GLN A NE2 1 ATOM 4683 N N . LEU A 1 596 ? 23.295 20.865 -7.079 1.00 85.31 ? ? ? ? ? ? 596 LEU A N 1 ATOM 4684 C CA . LEU A 1 596 ? 23.342 21.365 -8.445 1.00 83.20 ? ? ? ? ? ? 596 LEU A CA 1 ATOM 4685 C C . LEU A 1 596 ? 24.782 21.414 -8.955 1.00 82.65 ? ? ? ? ? ? 596 LEU A C 1 ATOM 4686 O O . LEU A 1 596 ? 25.076 20.863 -10.022 1.00 83.57 ? ? ? ? ? ? 596 LEU A O 1 ATOM 4687 C CB . LEU A 1 596 ? 22.747 22.768 -8.502 1.00 78.96 ? ? ? ? ? ? 596 LEU A CB 1 ATOM 4688 C CG . LEU A 1 596 ? 22.681 23.417 -9.874 1.00 72.96 ? ? ? ? ? ? 596 LEU A CG 1 ATOM 4689 C CD1 . LEU A 1 596 ? 21.465 22.883 -10.610 1.00 75.26 ? ? ? ? ? ? 596 LEU A CD1 1 ATOM 4690 C CD2 . LEU A 1 596 ? 22.606 24.918 -9.722 1.00 66.22 ? ? ? ? ? ? 596 LEU A CD2 1 ATOM 4691 N N . LEU A 1 597 ? 25.659 22.079 -8.189 1.00 75.47 ? ? ? ? ? ? 597 LEU A N 1 ATOM 4692 C CA . LEU A 1 597 ? 27.069 22.241 -8.548 1.00 80.63 ? ? ? ? ? ? 597 LEU A CA 1 ATOM 4693 C C . LEU A 1 597 ? 27.736 20.903 -8.806 1.00 84.96 ? ? ? ? ? ? 597 LEU A C 1 ATOM 4694 O O . LEU A 1 597 ? 28.464 20.751 -9.789 1.00 81.24 ? ? ? ? ? ? 597 LEU A O 1 ATOM 4695 C CB . LEU A 1 597 ? 27.870 23.002 -7.455 1.00 80.37 ? ? ? ? ? ? 597 LEU A CB 1 ATOM 4696 C CG . LEU A 1 597 ? 29.418 23.220 -7.599 1.00 78.84 ? ? ? ? ? ? 597 LEU A CG 1 ATOM 4697 C CD1 . LEU A 1 597 ? 29.710 24.070 -8.819 1.00 78.58 ? ? ? ? ? ? 597 LEU A CD1 1 ATOM 4698 C CD2 . LEU A 1 597 ? 30.027 23.902 -6.366 1.00 69.16 ? ? ? ? ? ? 597 LEU A CD2 1 ATOM 4699 N N . GLN A 1 598 ? 27.491 19.925 -7.939 1.00 84.89 ? ? ? ? ? ? 598 GLN A N 1 ATOM 4700 C CA . GLN A 1 598 ? 28.121 18.630 -8.122 1.00 84.44 ? ? ? ? ? ? 598 GLN A CA 1 ATOM 4701 C C . GLN A 1 598 ? 27.851 18.018 -9.481 1.00 85.12 ? ? ? ? ? ? 598 GLN A C 1 ATOM 4702 O O . GLN A 1 598 ? 28.769 17.492 -10.113 1.00 84.02 ? ? ? ? ? ? 598 GLN A O 1 ATOM 4703 C CB . GLN A 1 598 ? 27.712 17.687 -7.005 1.00 81.47 ? ? ? ? ? ? 598 GLN A CB 1 ATOM 4704 C CG . GLN A 1 598 ? 28.475 17.965 -5.742 1.00 86.69 ? ? ? ? ? ? 598 GLN A CG 1 ATOM 4705 C CD . GLN A 1 598 ? 28.168 16.964 -4.668 1.00 100.94 ? ? ? ? ? ? 598 GLN A CD 1 ATOM 4706 O OE1 . GLN A 1 598 ? 27.005 16.786 -4.298 1.00 113.91 ? ? ? ? ? ? 598 GLN A OE1 1 ATOM 4707 N NE2 . GLN A 1 598 ? 29.205 16.290 -4.159 1.00 98.99 ? ? ? ? ? ? 598 GLN A NE2 1 ATOM 4708 N N . TYR A 1 599 ? 26.607 18.096 -9.946 1.00 85.18 ? ? ? ? ? ? 599 TYR A N 1 ATOM 4709 C CA . TYR A 1 599 ? 26.270 17.562 -11.264 1.00 88.36 ? ? ? ? ? ? 599 TYR A CA 1 ATOM 4710 C C . TYR A 1 599 ? 27.017 18.300 -12.375 1.00 91.42 ? ? ? ? ? ? 599 TYR A C 1 ATOM 4711 O O . TYR A 1 599 ? 27.504 17.667 -13.311 1.00 89.75 ? ? ? ? ? ? 599 TYR A O 1 ATOM 4712 C CB . TYR A 1 599 ? 24.769 17.668 -11.531 1.00 87.93 ? ? ? ? ? ? 599 TYR A CB 1 ATOM 4713 C CG . TYR A 1 599 ? 23.955 16.520 -10.983 1.00 89.03 ? ? ? ? ? ? 599 TYR A CG 1 ATOM 4714 C CD1 . TYR A 1 599 ? 23.000 16.740 -10.007 1.00 89.80 ? ? ? ? ? ? 599 TYR A CD1 1 ATOM 4715 C CD2 . TYR A 1 599 ? 24.155 15.212 -11.424 1.00 83.70 ? ? ? ? ? ? 599 TYR A CD2 1 ATOM 4716 C CE1 . TYR A 1 599 ? 22.267 15.703 -9.473 1.00 85.32 ? ? ? ? ? ? 599 TYR A CE1 1 ATOM 4717 C CE2 . TYR A 1 599 ? 23.421 14.158 -10.890 1.00 81.09 ? ? ? ? ? ? 599 TYR A CE2 1 ATOM 4718 C CZ . TYR A 1 599 ? 22.482 14.418 -9.908 1.00 83.65 ? ? ? ? ? ? 599 TYR A CZ 1 ATOM 4719 O OH . TYR A 1 599 ? 21.780 13.408 -9.299 1.00 84.23 ? ? ? ? ? ? 599 TYR A OH 1 ATOM 4720 N N . ASP A 1 600 ? 27.077 19.634 -12.272 1.00 94.41 ? ? ? ? ? ? 600 ASP A N 1 ATOM 4721 C CA . ASP A 1 600 ? 27.770 20.484 -13.250 1.00 93.24 ? ? ? ? ? ? 600 ASP A CA 1 ATOM 4722 C C . ASP A 1 600 ? 29.244 20.152 -13.109 1.00 92.86 ? ? ? ? ? ? 600 ASP A C 1 ATOM 4723 O O . ASP A 1 600 ? 29.980 20.102 -14.090 1.00 92.03 ? ? ? ? ? ? 600 ASP A O 1 ATOM 4724 C CB . ASP A 1 600 ? 27.569 21.986 -12.939 1.00 95.23 ? ? ? ? ? ? 600 ASP A CB 1 ATOM 4725 C CG . ASP A 1 600 ? 28.095 22.921 -14.066 1.00 101.48 ? ? ? ? ? ? 600 ASP A CG 1 ATOM 4726 O OD1 . ASP A 1 600 ? 27.482 22.925 -15.155 1.00 104.88 ? ? ? ? ? ? 600 ASP A OD1 1 ATOM 4727 O OD2 . ASP A 1 600 ? 29.102 23.654 -13.869 1.00 91.80 ? ? ? ? ? ? 600 ASP A OD2 1 ATOM 4728 N N . ASP A 1 601 ? 29.674 19.919 -11.877 1.00 90.82 ? ? ? ? ? ? 601 ASP A N 1 ATOM 4729 C CA . ASP A 1 601 ? 31.066 19.615 -11.654 1.00 88.88 ? ? ? ? ? ? 601 ASP A CA 1 ATOM 4730 C C . ASP A 1 601 ? 31.559 18.558 -12.617 1.00 88.89 ? ? ? ? ? ? 601 ASP A C 1 ATOM 4731 O O . ASP A 1 601 ? 32.759 18.446 -12.868 1.00 92.53 ? ? ? ? ? ? 601 ASP A O 1 ATOM 4732 C CB . ASP A 1 601 ? 31.298 19.168 -10.217 1.00 86.57 ? ? ? ? ? ? 601 ASP A CB 1 ATOM 4733 C CG . ASP A 1 601 ? 31.332 20.322 -9.260 1.00 90.82 ? ? ? ? ? ? 601 ASP A CG 1 ATOM 4734 O OD1 . ASP A 1 601 ? 31.538 20.089 -8.054 1.00 108.18 ? ? ? ? ? ? 601 ASP A OD1 1 ATOM 4735 O OD2 . ASP A 1 601 ? 31.150 21.469 -9.709 1.00 94.72 ? ? ? ? ? ? 601 ASP A OD2 1 ATOM 4736 N N . VAL A 1 602 ? 30.644 17.777 -13.169 1.00 85.66 ? ? ? ? ? ? 602 VAL A N 1 ATOM 4737 C CA . VAL A 1 602 ? 31.066 16.756 -14.105 1.00 83.95 ? ? ? ? ? ? 602 VAL A CA 1 ATOM 4738 C C . VAL A 1 602 ? 31.390 17.414 -15.432 1.00 87.09 ? ? ? ? ? ? 602 VAL A C 1 ATOM 4739 O O . VAL A 1 602 ? 32.409 17.115 -16.047 1.00 93.61 ? ? ? ? ? ? 602 VAL A O 1 ATOM 4740 C CB . VAL A 1 602 ? 29.992 15.704 -14.293 1.00 78.39 ? ? ? ? ? ? 602 VAL A CB 1 ATOM 4741 C CG1 . VAL A 1 602 ? 30.414 14.731 -15.357 1.00 78.79 ? ? ? ? ? ? 602 VAL A CG1 1 ATOM 4742 C CG2 . VAL A 1 602 ? 29.775 14.994 -12.988 1.00 84.85 ? ? ? ? ? ? 602 VAL A CG2 1 ATOM 4743 N N . LEU A 1 603 ? 30.522 18.325 -15.854 1.00 85.92 ? ? ? ? ? ? 603 LEU A N 1 ATOM 4744 C CA . LEU A 1 603 ? 30.715 19.052 -17.093 1.00 80.57 ? ? ? ? ? ? 603 LEU A CA 1 ATOM 4745 C C . LEU A 1 603 ? 31.997 19.866 -17.048 1.00 87.87 ? ? ? ? ? ? 603 LEU A C 1 ATOM 4746 O O . LEU A 1 603 ? 32.774 19.859 -17.999 1.00 84.27 ? ? ? ? ? ? 603 LEU A O 1 ATOM 4747 C CB . LEU A 1 603 ? 29.542 19.983 -17.330 1.00 75.90 ? ? ? ? ? ? 603 LEU A CB 1 ATOM 4748 C CG . LEU A 1 603 ? 28.314 19.278 -17.860 1.00 75.09 ? ? ? ? ? ? 603 LEU A CG 1 ATOM 4749 C CD1 . LEU A 1 603 ? 27.149 20.237 -17.899 1.00 78.99 ? ? ? ? ? ? 603 LEU A CD1 1 ATOM 4750 C CD2 . LEU A 1 603 ? 28.634 18.737 -19.247 1.00 85.07 ? ? ? ? ? ? 603 LEU A CD2 1 ATOM 4751 N N . ARG A 1 604 ? 32.207 20.571 -15.940 1.00 93.01 ? ? ? ? ? ? 604 ARG A N 1 ATOM 4752 C CA . ARG A 1 604 ? 33.400 21.387 -15.772 1.00 98.63 ? ? ? ? ? ? 604 ARG A CA 1 ATOM 4753 C C . ARG A 1 604 ? 34.701 20.582 -15.798 1.00 97.20 ? ? ? ? ? ? 604 ARG A C 1 ATOM 4754 O O . ARG A 1 604 ? 35.775 21.151 -15.660 1.00 106.35 ? ? ? ? ? ? 604 ARG A O 1 ATOM 4755 C CB . ARG A 1 604 ? 33.335 22.212 -14.468 1.00 104.33 ? ? ? ? ? ? 604 ARG A CB 1 ATOM 4756 C CG . ARG A 1 604 ? 33.570 21.443 -13.143 1.00 103.08 ? ? ? ? ? ? 604 ARG A CG 1 ATOM 4757 C CD . ARG A 1 604 ? 34.931 21.738 -12.456 1.00 96.68 ? ? ? ? ? ? 604 ARG A CD 1 ATOM 4758 N NE . ARG A 1 604 ? 34.860 21.541 -11.003 1.00 110.31 ? ? ? ? ? ? 604 ARG A NE 1 ATOM 4759 C CZ . ARG A 1 604 ? 35.877 21.683 -10.149 1.00 118.34 ? ? ? ? ? ? 604 ARG A CZ 1 ATOM 4760 N NH1 . ARG A 1 604 ? 37.083 22.026 -10.584 1.00 123.93 ? ? ? ? ? ? 604 ARG A NH1 1 ATOM 4761 N NH2 . ARG A 1 604 ? 35.682 21.497 -8.846 1.00 116.98 ? ? ? ? ? ? 604 ARG A NH2 1 ATOM 4762 N N . GLN A 1 605 ? 34.627 19.264 -15.933 1.00 91.20 ? ? ? ? ? ? 605 GLN A N 1 ATOM 4763 C CA . GLN A 1 605 ? 35.856 18.486 -16.011 1.00 90.96 ? ? ? ? ? ? 605 GLN A CA 1 ATOM 4764 C C . GLN A 1 605 ? 35.947 18.157 -17.490 1.00 93.72 ? ? ? ? ? ? 605 GLN A C 1 ATOM 4765 O O . GLN A 1 605 ? 37.009 17.821 -18.004 1.00 94.61 ? ? ? ? ? ? 605 GLN A O 1 ATOM 4766 C CB . GLN A 1 605 ? 35.775 17.194 -15.176 1.00 96.38 ? ? ? ? ? ? 605 GLN A CB 1 ATOM 4767 C CG . GLN A 1 605 ? 37.134 16.459 -14.976 1.00 100.85 ? ? ? ? ? ? 605 GLN A CG 1 ATOM 4768 C CD . GLN A 1 605 ? 36.980 14.988 -14.547 1.00 103.64 ? ? ? ? ? ? 605 GLN A CD 1 ATOM 4769 O OE1 . GLN A 1 605 ? 36.221 14.668 -13.632 1.00 102.40 ? ? ? ? ? ? 605 GLN A OE1 1 ATOM 4770 N NE2 . GLN A 1 605 ? 37.710 14.098 -15.208 1.00 103.37 ? ? ? ? ? ? 605 GLN A NE2 1 ATOM 4771 N N . GLN A 1 606 ? 34.810 18.306 -18.169 1.00 93.42 ? ? ? ? ? ? 606 GLN A N 1 ATOM 4772 C CA . GLN A 1 606 ? 34.688 18.046 -19.600 1.00 92.96 ? ? ? ? ? ? 606 GLN A CA 1 ATOM 4773 C C . GLN A 1 606 ? 34.884 19.333 -20.400 1.00 96.91 ? ? ? ? ? ? 606 GLN A C 1 ATOM 4774 O O . GLN A 1 606 ? 35.612 19.353 -21.389 1.00 98.06 ? ? ? ? ? ? 606 GLN A O 1 ATOM 4775 C CB . GLN A 1 606 ? 33.308 17.467 -19.907 1.00 89.70 ? ? ? ? ? ? 606 GLN A CB 1 ATOM 4776 C CG . GLN A 1 606 ? 32.984 16.207 -19.138 1.00 83.61 ? ? ? ? ? ? 606 GLN A CG 1 ATOM 4777 C CD . GLN A 1 606 ? 31.666 15.592 -19.555 1.00 84.57 ? ? ? ? ? ? 606 GLN A CD 1 ATOM 4778 O OE1 . GLN A 1 606 ? 30.656 16.283 -19.656 1.00 85.89 ? ? ? ? ? ? 606 GLN A OE1 1 ATOM 4779 N NE2 . GLN A 1 606 ? 31.669 14.286 -19.803 1.00 75.39 ? ? ? ? ? ? 606 GLN A NE2 1 ATOM 4780 N N . ARG A 1 607 ? 34.228 20.406 -19.968 1.00 94.37 ? ? ? ? ? ? 607 ARG A N 1 ATOM 4781 C CA . ARG A 1 607 ? 34.356 21.684 -20.646 1.00 95.60 ? ? ? ? ? ? 607 ARG A CA 1 ATOM 4782 C C . ARG A 1 607 ? 35.812 22.070 -20.832 1.00 98.04 ? ? ? ? ? ? 607 ARG A C 1 ATOM 4783 O O . ARG A 1 607 ? 36.265 22.300 -21.949 1.00 102.26 ? ? ? ? ? ? 607 ARG A O 1 ATOM 4784 C CB . ARG A 1 607 ? 33.661 22.785 -19.863 1.00 84.71 ? ? ? ? ? ? 607 ARG A CB 1 ATOM 4785 C CG . ARG A 1 607 ? 32.185 22.621 -19.809 1.00 88.79 ? ? ? ? ? ? 607 ARG A CG 1 ATOM 4786 C CD . ARG A 1 607 ? 31.560 23.944 -19.529 1.00 80.91 ? ? ? ? ? ? 607 ARG A CD 1 ATOM 4787 N NE . ARG A 1 607 ? 32.139 24.588 -18.355 1.00 97.08 ? ? ? ? ? ? 607 ARG A NE 1 ATOM 4788 C CZ . ARG A 1 607 ? 31.779 24.343 -17.096 1.00 101.08 ? ? ? ? ? ? 607 ARG A CZ 1 ATOM 4789 N NH1 . ARG A 1 607 ? 30.831 23.448 -16.834 1.00 86.78 ? ? ? ? ? ? 607 ARG A NH1 1 ATOM 4790 N NH2 . ARG A 1 607 ? 32.343 25.029 -16.099 1.00 97.06 ? ? ? ? ? ? 607 ARG A NH2 1 ATOM 4791 N N . GLU A 1 608 ? 36.557 22.149 -19.744 1.00 94.50 ? ? ? ? ? ? 608 GLU A N 1 ATOM 4792 C CA . GLU A 1 608 ? 37.945 22.527 -19.881 1.00 103.06 ? ? ? ? ? ? 608 GLU A CA 1 ATOM 4793 C C . GLU A 1 608 ? 38.698 21.647 -20.886 1.00 105.12 ? ? ? ? ? ? 608 GLU A C 1 ATOM 4794 O O . GLU A 1 608 ? 39.493 22.161 -21.670 1.00 114.70 ? ? ? ? ? ? 608 GLU A O 1 ATOM 4795 C CB . GLU A 1 608 ? 38.646 22.474 -18.537 1.00 108.25 ? ? ? ? ? ? 608 GLU A CB 1 ATOM 4796 C CG . GLU A 1 608 ? 38.980 21.080 -18.138 1.00 117.08 ? ? ? ? ? ? 608 GLU A CG 1 ATOM 4797 C CD . GLU A 1 608 ? 39.462 20.998 -16.726 1.00 125.44 ? ? ? ? ? ? 608 GLU A CD 1 ATOM 4798 O OE1 . GLU A 1 608 ? 39.647 19.856 -16.254 1.00 138.76 ? ? ? ? ? ? 608 GLU A OE1 1 ATOM 4799 O OE2 . GLU A 1 608 ? 39.654 22.065 -16.089 1.00 122.22 ? ? ? ? ? ? 608 GLU A OE2 1 ATOM 4800 N N . VAL A 1 609 ? 38.458 20.338 -20.889 1.00 98.51 ? ? ? ? ? ? 609 VAL A N 1 ATOM 4801 C CA . VAL A 1 609 ? 39.164 19.455 -21.823 1.00 93.62 ? ? ? ? ? ? 609 VAL A CA 1 ATOM 4802 C C . VAL A 1 609 ? 38.895 19.821 -23.291 1.00 91.31 ? ? ? ? ? ? 609 VAL A C 1 ATOM 4803 O O . VAL A 1 609 ? 39.794 19.768 -24.129 1.00 95.55 ? ? ? ? ? ? 609 VAL A O 1 ATOM 4804 C CB . VAL A 1 609 ? 38.786 17.970 -21.574 1.00 93.10 ? ? ? ? ? ? 609 VAL A CB 1 ATOM 4805 C CG1 . VAL A 1 609 ? 39.605 17.051 -22.464 1.00 85.40 ? ? ? ? ? ? 609 VAL A CG1 1 ATOM 4806 C CG2 . VAL A 1 609 ? 39.035 17.623 -20.124 1.00 102.19 ? ? ? ? ? ? 609 VAL A CG2 1 ATOM 4807 N N . ILE A 1 610 ? 37.660 20.205 -23.593 1.00 83.45 ? ? ? ? ? ? 610 ILE A N 1 ATOM 4808 C CA . ILE A 1 610 ? 37.264 20.582 -24.943 1.00 76.03 ? ? ? ? ? ? 610 ILE A CA 1 ATOM 4809 C C . ILE A 1 610 ? 37.582 22.053 -25.203 1.00 76.79 ? ? ? ? ? ? 610 ILE A C 1 ATOM 4810 O O . ILE A 1 610 ? 38.066 22.414 -26.273 1.00 75.49 ? ? ? ? ? ? 610 ILE A O 1 ATOM 4811 C CB . ILE A 1 610 ? 35.748 20.275 -25.149 1.00 74.91 ? ? ? ? ? ? 610 ILE A CB 1 ATOM 4812 C CG1 . ILE A 1 610 ? 35.600 19.038 -26.020 1.00 70.56 ? ? ? ? ? ? 610 ILE A CG1 1 ATOM 4813 C CG2 . ILE A 1 610 ? 35.020 21.449 -25.764 1.00 73.92 ? ? ? ? ? ? 610 ILE A CG2 1 ATOM 4814 C CD1 . ILE A 1 610 ? 36.289 17.816 -25.464 1.00 73.25 ? ? ? ? ? ? 610 ILE A CD1 1 ATOM 4815 N N . TYR A 1 611 ? 37.319 22.897 -24.214 1.00 73.74 ? ? ? ? ? ? 611 TYR A N 1 ATOM 4816 C CA . TYR A 1 611 ? 37.606 24.311 -24.351 1.00 79.15 ? ? ? ? ? ? 611 TYR A CA 1 ATOM 4817 C C . TYR A 1 611 ? 39.110 24.574 -24.521 1.00 80.44 ? ? ? ? ? ? 611 TYR A C 1 ATOM 4818 O O . TYR A 1 611 ? 39.509 25.236 -25.471 1.00 82.42 ? ? ? ? ? ? 611 TYR A O 1 ATOM 4819 C CB . TYR A 1 611 ? 37.021 25.079 -23.164 1.00 76.00 ? ? ? ? ? ? 611 TYR A CB 1 ATOM 4820 C CG . TYR A 1 611 ? 35.523 25.327 -23.282 1.00 82.33 ? ? ? ? ? ? 611 TYR A CG 1 ATOM 4821 C CD1 . TYR A 1 611 ? 34.731 24.608 -24.184 1.00 74.43 ? ? ? ? ? ? 611 TYR A CD1 1 ATOM 4822 C CD2 . TYR A 1 611 ? 34.884 26.255 -22.458 1.00 86.93 ? ? ? ? ? ? 611 TYR A CD2 1 ATOM 4823 C CE1 . TYR A 1 611 ? 33.339 24.813 -24.251 1.00 73.66 ? ? ? ? ? ? 611 TYR A CE1 1 ATOM 4824 C CE2 . TYR A 1 611 ? 33.493 26.455 -22.520 1.00 73.31 ? ? ? ? ? ? 611 TYR A CE2 1 ATOM 4825 C CZ . TYR A 1 611 ? 32.733 25.732 -23.414 1.00 68.25 ? ? ? ? ? ? 611 TYR A CZ 1 ATOM 4826 O OH . TYR A 1 611 ? 31.369 25.913 -23.444 1.00 60.60 ? ? ? ? ? ? 611 TYR A OH 1 ATOM 4827 N N . LYS A 1 612 ? 39.959 24.068 -23.636 1.00 69.62 ? ? ? ? ? ? 612 LYS A N 1 ATOM 4828 C CA . LYS A 1 612 ? 41.367 24.310 -23.861 1.00 73.22 ? ? ? ? ? ? 612 LYS A CA 1 ATOM 4829 C C . LYS A 1 612 ? 41.747 23.753 -25.230 1.00 78.00 ? ? ? ? ? ? 612 LYS A C 1 ATOM 4830 O O . LYS A 1 612 ? 42.480 24.392 -25.970 1.00 88.67 ? ? ? ? ? ? 612 LYS A O 1 ATOM 4831 C CB . LYS A 1 612 ? 42.241 23.662 -22.793 1.00 79.28 ? ? ? ? ? ? 612 LYS A CB 1 ATOM 4832 C CG . LYS A 1 612 ? 43.728 23.604 -23.177 1.00 88.44 ? ? ? ? ? ? 612 LYS A CG 1 ATOM 4833 C CD . LYS A 1 612 ? 44.532 22.759 -22.195 1.00 98.54 ? ? ? ? ? ? 612 LYS A CD 1 ATOM 4834 C CE . LYS A 1 612 ? 45.975 22.500 -22.660 1.00 108.03 ? ? ? ? ? ? 612 LYS A CE 1 ATOM 4835 N NZ . LYS A 1 612 ? 46.888 23.691 -22.642 1.00 108.47 ? ? ? ? ? ? 612 LYS A NZ 1 ATOM 4836 N N . GLN A 1 613 ? 41.247 22.576 -25.591 1.00 80.57 ? ? ? ? ? ? 613 GLN A N 1 ATOM 4837 C CA . GLN A 1 613 ? 41.598 22.000 -26.894 1.00 79.77 ? ? ? ? ? ? 613 GLN A CA 1 ATOM 4838 C C . GLN A 1 613 ? 41.011 22.800 -28.045 1.00 74.71 ? ? ? ? ? ? 613 GLN A C 1 ATOM 4839 O O . GLN A 1 613 ? 41.622 22.897 -29.098 1.00 70.28 ? ? ? ? ? ? 613 GLN A O 1 ATOM 4840 C CB . GLN A 1 613 ? 41.155 20.526 -26.984 1.00 80.62 ? ? ? ? ? ? 613 GLN A CB 1 ATOM 4841 C CG . GLN A 1 613 ? 41.425 19.820 -28.339 1.00 81.79 ? ? ? ? ? ? 613 GLN A CG 1 ATOM 4842 C CD . GLN A 1 613 ? 42.910 19.664 -28.712 1.00 90.00 ? ? ? ? ? ? 613 GLN A CD 1 ATOM 4843 O OE1 . GLN A 1 613 ? 43.714 19.135 -27.944 1.00 104.91 ? ? ? ? ? ? 613 GLN A OE1 1 ATOM 4844 N NE2 . GLN A 1 613 ? 43.266 20.121 -29.908 1.00 84.68 ? ? ? ? ? ? 613 GLN A NE2 1 ATOM 4845 N N . ARG A 1 614 ? 39.841 23.388 -27.844 1.00 68.90 ? ? ? ? ? ? 614 ARG A N 1 ATOM 4846 C CA . ARG A 1 614 ? 39.226 24.168 -28.906 1.00 75.67 ? ? ? ? ? ? 614 ARG A CA 1 ATOM 4847 C C . ARG A 1 614 ? 39.911 25.516 -29.099 1.00 85.09 ? ? ? ? ? ? 614 ARG A C 1 ATOM 4848 O O . ARG A 1 614 ? 40.124 25.973 -30.231 1.00 83.87 ? ? ? ? ? ? 614 ARG A O 1 ATOM 4849 C CB . ARG A 1 614 ? 37.760 24.401 -28.610 1.00 58.34 ? ? ? ? ? ? 614 ARG A CB 1 ATOM 4850 C CG . ARG A 1 614 ? 37.100 25.241 -29.648 1.00 40.72 ? ? ? ? ? ? 614 ARG A CG 1 ATOM 4851 C CD . ARG A 1 614 ? 35.655 24.944 -29.619 1.00 51.50 ? ? ? ? ? ? 614 ARG A CD 1 ATOM 4852 N NE . ARG A 1 614 ? 34.959 25.556 -30.724 1.00 45.62 ? ? ? ? ? ? 614 ARG A NE 1 ATOM 4853 C CZ . ARG A 1 614 ? 34.777 26.855 -30.846 1.00 56.16 ? ? ? ? ? ? 614 ARG A CZ 1 ATOM 4854 N NH1 . ARG A 1 614 ? 35.242 27.680 -29.925 1.00 55.56 ? ? ? ? ? ? 614 ARG A NH1 1 ATOM 4855 N NH2 . ARG A 1 614 ? 34.132 27.323 -31.894 1.00 54.63 ? ? ? ? ? ? 614 ARG A NH2 1 ATOM 4856 N N . PHE A 1 615 ? 40.221 26.156 -27.976 1.00 86.15 ? ? ? ? ? ? 615 PHE A N 1 ATOM 4857 C CA . PHE A 1 615 ? 40.897 27.443 -27.966 1.00 85.37 ? ? ? ? ? ? 615 PHE A CA 1 ATOM 4858 C C . PHE A 1 615 ? 42.275 27.206 -28.555 1.00 86.38 ? ? ? ? ? ? 615 PHE A C 1 ATOM 4859 O O . PHE A 1 615 ? 42.725 27.943 -29.419 1.00 89.44 ? ? ? ? ? ? 615 PHE A O 1 ATOM 4860 C CB . PHE A 1 615 ? 41.028 27.950 -26.530 1.00 82.70 ? ? ? ? ? ? 615 PHE A CB 1 ATOM 4861 C CG . PHE A 1 615 ? 41.860 29.197 -26.392 1.00 79.77 ? ? ? ? ? ? 615 PHE A CG 1 ATOM 4862 C CD1 . PHE A 1 615 ? 41.291 30.453 -26.584 1.00 68.44 ? ? ? ? ? ? 615 PHE A CD1 1 ATOM 4863 C CD2 . PHE A 1 615 ? 43.214 29.114 -26.063 1.00 67.78 ? ? ? ? ? ? 615 PHE A CD2 1 ATOM 4864 C CE1 . PHE A 1 615 ? 42.056 31.600 -26.447 1.00 65.50 ? ? ? ? ? ? 615 PHE A CE1 1 ATOM 4865 C CE2 . PHE A 1 615 ? 43.985 30.255 -25.925 1.00 60.00 ? ? ? ? ? ? 615 PHE A CE2 1 ATOM 4866 C CZ . PHE A 1 615 ? 43.406 31.500 -26.116 1.00 68.81 ? ? ? ? ? ? 615 PHE A CZ 1 ATOM 4867 N N . GLU A 1 616 ? 42.946 26.166 -28.084 1.00 85.42 ? ? ? ? ? ? 616 GLU A N 1 ATOM 4868 C CA . GLU A 1 616 ? 44.268 25.857 -28.591 1.00 88.77 ? ? ? ? ? ? 616 GLU A CA 1 ATOM 4869 C C . GLU A 1 616 ? 44.246 25.843 -30.110 1.00 86.88 ? ? ? ? ? ? 616 GLU A C 1 ATOM 4870 O O . GLU A 1 616 ? 45.184 26.301 -30.748 1.00 89.05 ? ? ? ? ? ? 616 GLU A O 1 ATOM 4871 C CB . GLU A 1 616 ? 44.741 24.501 -28.056 1.00 98.61 ? ? ? ? ? ? 616 GLU A CB 1 ATOM 4872 C CG . GLU A 1 616 ? 46.195 24.152 -28.367 1.00 105.61 ? ? ? ? ? ? 616 GLU A CG 1 ATOM 4873 C CD . GLU A 1 616 ? 46.711 23.011 -27.514 1.00 117.48 ? ? ? ? ? ? 616 GLU A CD 1 ATOM 4874 O OE1 . GLU A 1 616 ? 46.327 21.844 -27.763 1.00 128.83 ? ? ? ? ? ? 616 GLU A OE1 1 ATOM 4875 O OE2 . GLU A 1 616 ? 47.491 23.289 -26.576 1.00 123.76 ? ? ? ? ? ? 616 GLU A OE2 1 ATOM 4876 N N . VAL A 1 617 ? 43.175 25.329 -30.698 1.00 89.92 ? ? ? ? ? ? 617 VAL A N 1 ATOM 4877 C CA . VAL A 1 617 ? 43.082 25.272 -32.156 1.00 91.56 ? ? ? ? ? ? 617 VAL A CA 1 ATOM 4878 C C . VAL A 1 617 ? 42.738 26.639 -32.717 1.00 91.05 ? ? ? ? ? ? 617 VAL A C 1 ATOM 4879 O O . VAL A 1 617 ? 43.403 27.148 -33.626 1.00 88.75 ? ? ? ? ? ? 617 VAL A O 1 ATOM 4880 C CB . VAL A 1 617 ? 42.011 24.280 -32.586 1.00 92.13 ? ? ? ? ? ? 617 VAL A CB 1 ATOM 4881 C CG1 . VAL A 1 617 ? 41.943 24.199 -34.101 1.00 93.23 ? ? ? ? ? ? 617 VAL A CG1 1 ATOM 4882 C CG2 . VAL A 1 617 ? 42.327 22.936 -31.988 1.00 97.86 ? ? ? ? ? ? 617 VAL A CG2 1 ATOM 4883 N N . ILE A 1 618 ? 41.682 27.220 -32.163 1.00 89.07 ? ? ? ? ? ? 618 ILE A N 1 ATOM 4884 C CA . ILE A 1 618 ? 41.225 28.525 -32.574 1.00 80.82 ? ? ? ? ? ? 618 ILE A CA 1 ATOM 4885 C C . ILE A 1 618 ? 42.385 29.471 -32.726 1.00 83.01 ? ? ? ? ? ? 618 ILE A C 1 ATOM 4886 O O . ILE A 1 618 ? 42.440 30.235 -33.682 1.00 91.28 ? ? ? ? ? ? 618 ILE A O 1 ATOM 4887 C CB . ILE A 1 618 ? 40.236 29.076 -31.560 1.00 74.11 ? ? ? ? ? ? 618 ILE A CB 1 ATOM 4888 C CG1 . ILE A 1 618 ? 38.841 28.657 -31.980 1.00 83.12 ? ? ? ? ? ? 618 ILE A CG1 1 ATOM 4889 C CG2 . ILE A 1 618 ? 40.343 30.571 -31.451 1.00 60.24 ? ? ? ? ? ? 618 ILE A CG2 1 ATOM 4890 C CD1 . ILE A 1 618 ? 37.780 29.253 -31.134 1.00 103.73 ? ? ? ? ? ? 618 ILE A CD1 1 ATOM 4891 N N . ASP A 1 619 ? 43.326 29.392 -31.794 1.00 82.88 ? ? ? ? ? ? 619 ASP A N 1 ATOM 4892 C CA . ASP A 1 619 ? 44.497 30.256 -31.801 1.00 87.90 ? ? ? ? ? ? 619 ASP A CA 1 ATOM 4893 C C . ASP A 1 619 ? 45.795 29.469 -31.855 1.00 87.04 ? ? ? ? ? ? 619 ASP A C 1 ATOM 4894 O O . ASP A 1 619 ? 46.353 29.133 -30.818 1.00 94.78 ? ? ? ? ? ? 619 ASP A O 1 ATOM 4895 C CB . ASP A 1 619 ? 44.494 31.120 -30.544 1.00 90.98 ? ? ? ? ? ? 619 ASP A CB 1 ATOM 4896 C CG . ASP A 1 619 ? 45.843 31.711 -30.258 1.00 101.24 ? ? ? ? ? ? 619 ASP A CG 1 ATOM 4897 O OD1 . ASP A 1 619 ? 46.345 32.488 -31.102 1.00 108.64 ? ? ? ? ? ? 619 ASP A OD1 1 ATOM 4898 O OD2 . ASP A 1 619 ? 46.415 31.387 -29.196 1.00 111.84 ? ? ? ? ? ? 619 ASP A OD2 1 ATOM 4899 N N . SER A 1 620 ? 46.298 29.191 -33.049 1.00 88.25 ? ? ? ? ? ? 620 SER A N 1 ATOM 4900 C CA . SER A 1 620 ? 47.528 28.418 -33.139 1.00 105.27 ? ? ? ? ? ? 620 SER A CA 1 ATOM 4901 C C . SER A 1 620 ? 48.404 28.770 -34.332 1.00 112.36 ? ? ? ? ? ? 620 SER A C 1 ATOM 4902 O O . SER A 1 620 ? 47.895 29.149 -35.395 1.00 107.50 ? ? ? ? ? ? 620 SER A O 1 ATOM 4903 C CB . SER A 1 620 ? 47.192 26.938 -33.221 1.00 104.64 ? ? ? ? ? ? 620 SER A CB 1 ATOM 4904 O OG . SER A 1 620 ? 46.425 26.717 -34.391 1.00 117.26 ? ? ? ? ? ? 620 SER A OG 1 ATOM 4905 N N . GLU A 1 621 ? 49.721 28.621 -34.136 1.00 118.47 ? ? ? ? ? ? 621 GLU A N 1 ATOM 4906 C CA . GLU A 1 621 ? 50.733 28.875 -35.167 1.00 124.08 ? ? ? ? ? ? 621 GLU A CA 1 ATOM 4907 C C . GLU A 1 621 ? 50.633 27.722 -36.179 1.00 129.77 ? ? ? ? ? ? 621 GLU A C 1 ATOM 4908 O O . GLU A 1 621 ? 50.196 27.941 -37.318 1.00 132.42 ? ? ? ? ? ? 621 GLU A O 1 ATOM 4909 C CB . GLU A 1 621 ? 52.133 28.924 -34.532 1.00 124.61 ? ? ? ? ? ? 621 GLU A CB 1 ATOM 4910 C CG . GLU A 1 621 ? 53.305 29.103 -35.519 1.00 129.29 ? ? ? ? ? ? 621 GLU A CG 1 ATOM 4911 C CD . GLU A 1 621 ? 53.149 30.302 -36.456 1.00 128.78 ? ? ? ? ? ? 621 GLU A CD 1 ATOM 4912 O OE1 . GLU A 1 621 ? 52.909 31.432 -35.964 1.00 128.45 ? ? ? ? ? ? 621 GLU A OE1 1 ATOM 4913 O OE2 . GLU A 1 621 ? 53.282 30.111 -37.690 1.00 124.42 ? ? ? ? ? ? 621 GLU A OE2 1 ATOM 4914 N N . ASN A 1 622 ? 51.049 26.515 -35.758 1.00 129.82 ? ? ? ? ? ? 622 ASN A N 1 ATOM 4915 C CA . ASN A 1 622 ? 50.965 25.285 -36.572 1.00 120.44 ? ? ? ? ? ? 622 ASN A CA 1 ATOM 4916 C C . ASN A 1 622 ? 49.904 24.357 -35.962 1.00 112.35 ? ? ? ? ? ? 622 ASN A C 1 ATOM 4917 O O . ASN A 1 622 ? 49.770 24.252 -34.739 1.00 105.19 ? ? ? ? ? ? 622 ASN A O 1 ATOM 4918 C CB . ASN A 1 622 ? 52.320 24.531 -36.687 1.00 120.98 ? ? ? ? ? ? 622 ASN A CB 1 ATOM 4919 C CG . ASN A 1 622 ? 52.943 24.173 -35.325 1.00 132.76 ? ? ? ? ? ? 622 ASN A CG 1 ATOM 4920 O OD1 . ASN A 1 622 ? 53.530 25.034 -34.657 1.00 134.94 ? ? ? ? ? ? 622 ASN A OD1 1 ATOM 4921 N ND2 . ASN A 1 622 ? 52.828 22.897 -34.919 1.00 129.45 ? ? ? ? ? ? 622 ASN A ND2 1 ATOM 4922 N N . LEU A 1 623 ? 49.159 23.684 -36.834 1.00 105.87 ? ? ? ? ? ? 623 LEU A N 1 ATOM 4923 C CA . LEU A 1 623 ? 48.069 22.796 -36.435 1.00 94.70 ? ? ? ? ? ? 623 LEU A CA 1 ATOM 4924 C C . LEU A 1 623 ? 48.340 21.343 -36.811 1.00 99.35 ? ? ? ? ? ? 623 LEU A C 1 ATOM 4925 O O . LEU A 1 623 ? 47.523 20.469 -36.535 1.00 95.76 ? ? ? ? ? ? 623 LEU A O 1 ATOM 4926 C CB . LEU A 1 623 ? 46.780 23.257 -37.121 1.00 79.85 ? ? ? ? ? ? 623 LEU A CB 1 ATOM 4927 C CG . LEU A 1 623 ? 45.429 23.082 -36.442 1.00 77.16 ? ? ? ? ? ? 623 LEU A CG 1 ATOM 4928 C CD1 . LEU A 1 623 ? 45.367 23.938 -35.199 1.00 78.32 ? ? ? ? ? ? 623 LEU A CD1 1 ATOM 4929 C CD2 . LEU A 1 623 ? 44.324 23.476 -37.395 1.00 58.42 ? ? ? ? ? ? 623 LEU A CD2 1 ATOM 4930 N N . ARG A 1 624 ? 49.479 21.082 -37.446 1.00 105.74 ? ? ? ? ? ? 624 ARG A N 1 ATOM 4931 C CA . ARG A 1 624 ? 49.792 19.718 -37.843 1.00 109.49 ? ? ? ? ? ? 624 ARG A CA 1 ATOM 4932 C C . ARG A 1 624 ? 50.075 18.831 -36.625 1.00 111.77 ? ? ? ? ? ? 624 ARG A C 1 ATOM 4933 O O . ARG A 1 624 ? 49.680 17.668 -36.608 1.00 118.13 ? ? ? ? ? ? 624 ARG A O 1 ATOM 4934 C CB . ARG A 1 624 ? 50.981 19.688 -38.819 1.00 108.99 ? ? ? ? ? ? 624 ARG A CB 1 ATOM 4935 C CG . ARG A 1 624 ? 52.346 19.554 -38.162 1.00 116.19 ? ? ? ? ? ? 624 ARG A CG 1 ATOM 4936 C CD . ARG A 1 624 ? 53.494 19.438 -39.174 1.00 118.37 ? ? ? ? ? ? 624 ARG A CD 1 ATOM 4937 N NE . ARG A 1 624 ? 54.780 19.191 -38.507 1.00 122.53 ? ? ? ? ? ? 624 ARG A NE 1 ATOM 4938 C CZ . ARG A 1 624 ? 55.166 18.015 -38.006 1.00 125.99 ? ? ? ? ? ? 624 ARG A CZ 1 ATOM 4939 N NH1 . ARG A 1 624 ? 54.375 16.951 -38.094 1.00 124.79 ? ? ? ? ? ? 624 ARG A NH1 1 ATOM 4940 N NH2 . ARG A 1 624 ? 56.345 17.900 -37.400 1.00 125.66 ? ? ? ? ? ? 624 ARG A NH2 1 ATOM 4941 N N . GLU A 1 625 ? 50.737 19.373 -35.605 1.00 110.16 ? ? ? ? ? ? 625 GLU A N 1 ATOM 4942 C CA . GLU A 1 625 ? 51.043 18.590 -34.402 1.00 111.55 ? ? ? ? ? ? 625 GLU A CA 1 ATOM 4943 C C . GLU A 1 625 ? 49.740 18.130 -33.743 1.00 106.32 ? ? ? ? ? ? 625 GLU A C 1 ATOM 4944 O O . GLU A 1 625 ? 49.638 17.016 -33.227 1.00 101.25 ? ? ? ? ? ? 625 GLU A O 1 ATOM 4945 C CB . GLU A 1 625 ? 51.859 19.431 -33.410 1.00 120.81 ? ? ? ? ? ? 625 GLU A CB 1 ATOM 4946 C CG . GLU A 1 625 ? 52.715 18.625 -32.418 1.00 125.22 ? ? ? ? ? ? 625 GLU A CG 1 ATOM 4947 C CD . GLU A 1 625 ? 54.217 18.885 -32.586 1.00 133.85 ? ? ? ? ? ? 625 GLU A CD 1 ATOM 4948 O OE1 . GLU A 1 625 ? 54.643 20.063 -32.493 1.00 132.60 ? ? ? ? ? ? 625 GLU A OE1 1 ATOM 4949 O OE2 . GLU A 1 625 ? 54.976 17.912 -32.825 1.00 132.52 ? ? ? ? ? ? 625 GLU A OE2 1 ATOM 4950 N N . ILE A 1 626 ? 48.737 18.995 -33.763 1.00 106.67 ? ? ? ? ? ? 626 ILE A N 1 ATOM 4951 C CA . ILE A 1 626 ? 47.459 18.642 -33.179 1.00 106.58 ? ? ? ? ? ? 626 ILE A CA 1 ATOM 4952 C C . ILE A 1 626 ? 46.807 17.553 -34.021 1.00 104.88 ? ? ? ? ? ? 626 ILE A C 1 ATOM 4953 O O . ILE A 1 626 ? 46.673 16.412 -33.571 1.00 106.89 ? ? ? ? ? ? 626 ILE A O 1 ATOM 4954 C CB . ILE A 1 626 ? 46.510 19.858 -33.107 1.00 105.72 ? ? ? ? ? ? 626 ILE A CB 1 ATOM 4955 C CG1 . ILE A 1 626 ? 47.124 20.954 -32.233 1.00 102.96 ? ? ? ? ? ? 626 ILE A CG1 1 ATOM 4956 C CG2 . ILE A 1 626 ? 45.171 19.429 -32.526 1.00 107.24 ? ? ? ? ? ? 626 ILE A CG2 1 ATOM 4957 C CD1 . ILE A 1 626 ? 47.344 20.544 -30.784 1.00 112.56 ? ? ? ? ? ? 626 ILE A CD1 1 ATOM 4958 N N . VAL A 1 627 ? 46.417 17.914 -35.244 1.00 99.57 ? ? ? ? ? ? 627 VAL A N 1 ATOM 4959 C CA . VAL A 1 627 ? 45.769 16.987 -36.175 1.00 96.88 ? ? ? ? ? ? 627 VAL A CA 1 ATOM 4960 C C . VAL A 1 627 ? 46.505 15.650 -36.264 1.00 91.93 ? ? ? ? ? ? 627 VAL A C 1 ATOM 4961 O O . VAL A 1 627 ? 45.889 14.595 -36.151 1.00 79.60 ? ? ? ? ? ? 627 VAL A O 1 ATOM 4962 C CB . VAL A 1 627 ? 45.640 17.619 -37.582 1.00 97.65 ? ? ? ? ? ? 627 VAL A CB 1 ATOM 4963 C CG1 . VAL A 1 627 ? 44.972 16.647 -38.553 1.00 99.27 ? ? ? ? ? ? 627 VAL A CG1 1 ATOM 4964 C CG2 . VAL A 1 627 ? 44.814 18.878 -37.485 1.00 99.49 ? ? ? ? ? ? 627 VAL A CG2 1 ATOM 4965 N N . GLU A 1 628 ? 47.815 15.678 -36.460 1.00 90.95 ? ? ? ? ? ? 628 GLU A N 1 ATOM 4966 C CA . GLU A 1 628 ? 48.529 14.428 -36.518 1.00 92.42 ? ? ? ? ? ? 628 GLU A CA 1 ATOM 4967 C C . GLU A 1 628 ? 48.291 13.661 -35.244 1.00 95.74 ? ? ? ? ? ? 628 GLU A C 1 ATOM 4968 O O . GLU A 1 628 ? 47.767 12.550 -35.281 1.00 99.67 ? ? ? ? ? ? 628 GLU A O 1 ATOM 4969 C CB . GLU A 1 628 ? 50.010 14.652 -36.719 1.00 89.33 ? ? ? ? ? ? 628 GLU A CB 1 ATOM 4970 C CG . GLU A 1 628 ? 50.354 14.852 -38.161 1.00 98.19 ? ? ? ? ? ? 628 GLU A CG 1 ATOM 4971 C CD . GLU A 1 628 ? 51.834 14.864 -38.382 1.00 106.42 ? ? ? ? ? ? 628 GLU A CD 1 ATOM 4972 O OE1 . GLU A 1 628 ? 52.513 13.973 -37.824 1.00 104.05 ? ? ? ? ? ? 628 GLU A OE1 1 ATOM 4973 O OE2 . GLU A 1 628 ? 52.318 15.750 -39.118 1.00 119.24 ? ? ? ? ? ? 628 GLU A OE2 1 ATOM 4974 N N . ASN A 1 629 ? 48.648 14.248 -34.109 1.00 96.40 ? ? ? ? ? ? 629 ASN A N 1 ATOM 4975 C CA . ASN A 1 629 ? 48.445 13.558 -32.836 1.00 102.32 ? ? ? ? ? ? 629 ASN A CA 1 ATOM 4976 C C . ASN A 1 629 ? 47.077 12.875 -32.738 1.00 101.87 ? ? ? ? ? ? 629 ASN A C 1 ATOM 4977 O O . ASN A 1 629 ? 46.971 11.752 -32.242 1.00 102.17 ? ? ? ? ? ? 629 ASN A O 1 ATOM 4978 C CB . ASN A 1 629 ? 48.570 14.512 -31.660 1.00 105.95 ? ? ? ? ? ? 629 ASN A CB 1 ATOM 4979 C CG . ASN A 1 629 ? 48.106 13.874 -30.367 1.00 116.40 ? ? ? ? ? ? 629 ASN A CG 1 ATOM 4980 O OD1 . ASN A 1 629 ? 48.689 12.882 -29.910 1.00 111.66 ? ? ? ? ? ? 629 ASN A OD1 1 ATOM 4981 N ND2 . ASN A 1 629 ? 47.032 14.414 -29.784 1.00 112.17 ? ? ? ? ? ? 629 ASN A ND2 1 ATOM 4982 N N . MET A 1 630 ? 46.032 13.557 -33.191 1.00 95.17 ? ? ? ? ? ? 630 MET A N 1 ATOM 4983 C CA . MET A 1 630 ? 44.703 12.982 -33.144 1.00 90.75 ? ? ? ? ? ? 630 MET A CA 1 ATOM 4984 C C . MET A 1 630 ? 44.631 11.785 -34.080 1.00 85.90 ? ? ? ? ? ? 630 MET A C 1 ATOM 4985 O O . MET A 1 630 ? 43.944 10.810 -33.802 1.00 83.31 ? ? ? ? ? ? 630 MET A O 1 ATOM 4986 C CB . MET A 1 630 ? 43.660 14.014 -33.559 1.00 95.53 ? ? ? ? ? ? 630 MET A CB 1 ATOM 4987 C CG . MET A 1 630 ? 43.620 15.261 -32.705 1.00 98.67 ? ? ? ? ? ? 630 MET A CG 1 ATOM 4988 S SD . MET A 1 630 ? 42.149 16.215 -33.093 1.00 98.03 ? ? ? ? ? ? 630 MET A SD 1 ATOM 4989 C CE . MET A 1 630 ? 42.737 17.197 -34.475 1.00 105.52 ? ? ? ? ? ? 630 MET A CE 1 ATOM 4990 N N . ILE A 1 631 ? 45.335 11.860 -35.200 1.00 84.99 ? ? ? ? ? ? 631 ILE A N 1 ATOM 4991 C CA . ILE A 1 631 ? 45.323 10.763 -36.151 1.00 79.87 ? ? ? ? ? ? 631 ILE A CA 1 ATOM 4992 C C . ILE A 1 631 ? 45.971 9.548 -35.538 1.00 82.23 ? ? ? ? ? ? 631 ILE A C 1 ATOM 4993 O O . ILE A 1 631 ? 45.346 8.496 -35.456 1.00 84.03 ? ? ? ? ? ? 631 ILE A O 1 ATOM 4994 C CB . ILE A 1 631 ? 46.063 11.123 -37.425 1.00 77.43 ? ? ? ? ? ? 631 ILE A CB 1 ATOM 4995 C CG1 . ILE A 1 631 ? 45.265 12.184 -38.177 1.00 73.02 ? ? ? ? ? ? 631 ILE A CG1 1 ATOM 4996 C CG2 . ILE A 1 631 ? 46.255 9.889 -38.274 1.00 77.98 ? ? ? ? ? ? 631 ILE A CG2 1 ATOM 4997 C CD1 . ILE A 1 631 ? 46.062 12.936 -39.177 1.00 72.68 ? ? ? ? ? ? 631 ILE A CD1 1 ATOM 4998 N N . LYS A 1 632 ? 47.222 9.685 -35.106 1.00 78.96 ? ? ? ? ? ? 632 LYS A N 1 ATOM 4999 C CA . LYS A 1 632 ? 47.921 8.563 -34.484 1.00 88.85 ? ? ? ? ? ? 632 LYS A CA 1 ATOM 5000 C C . LYS A 1 632 ? 47.040 8.016 -33.351 1.00 91.08 ? ? ? ? ? ? 632 LYS A C 1 ATOM 5001 O O . LYS A 1 632 ? 47.071 6.825 -33.036 1.00 87.18 ? ? ? ? ? ? 632 LYS A O 1 ATOM 5002 C CB . LYS A 1 632 ? 49.280 9.011 -33.929 1.00 85.85 ? ? ? ? ? ? 632 LYS A CB 1 ATOM 5003 C CG . LYS A 1 632 ? 50.226 7.863 -33.591 1.00 91.79 ? ? ? ? ? ? 632 LYS A CG 1 ATOM 5004 C CD . LYS A 1 632 ? 51.519 8.344 -32.933 1.00 96.64 ? ? ? ? ? ? 632 LYS A CD 1 ATOM 5005 C CE . LYS A 1 632 ? 52.437 7.166 -32.595 1.00 104.82 ? ? ? ? ? ? 632 LYS A CE 1 ATOM 5006 N NZ . LYS A 1 632 ? 53.703 7.549 -31.910 1.00 104.37 ? ? ? ? ? ? 632 LYS A NZ 1 ATOM 5007 N N . SER A 1 633 ? 46.247 8.899 -32.752 1.00 91.06 ? ? ? ? ? ? 633 SER A N 1 ATOM 5008 C CA . SER A 1 633 ? 45.347 8.519 -31.675 1.00 94.23 ? ? ? ? ? ? 633 SER A CA 1 ATOM 5009 C C . SER A 1 633 ? 44.237 7.636 -32.255 1.00 95.78 ? ? ? ? ? ? 633 SER A C 1 ATOM 5010 O O . SER A 1 633 ? 43.926 6.583 -31.708 1.00 105.21 ? ? ? ? ? ? 633 SER A O 1 ATOM 5011 C CB . SER A 1 633 ? 44.771 9.786 -31.017 1.00 95.43 ? ? ? ? ? ? 633 SER A CB 1 ATOM 5012 O OG . SER A 1 633 ? 43.968 9.497 -29.881 1.00 90.73 ? ? ? ? ? ? 633 SER A OG 1 ATOM 5013 N N . SER A 1 634 ? 43.651 8.047 -33.374 1.00 92.76 ? ? ? ? ? ? 634 SER A N 1 ATOM 5014 C CA . SER A 1 634 ? 42.588 7.255 -33.984 1.00 88.54 ? ? ? ? ? ? 634 SER A CA 1 ATOM 5015 C C . SER A 1 634 ? 43.150 6.003 -34.634 1.00 83.37 ? ? ? ? ? ? 634 SER A C 1 ATOM 5016 O O . SER A 1 634 ? 42.413 5.074 -34.934 1.00 82.05 ? ? ? ? ? ? 634 SER A O 1 ATOM 5017 C CB . SER A 1 634 ? 41.835 8.072 -35.035 1.00 84.90 ? ? ? ? ? ? 634 SER A CB 1 ATOM 5018 O OG . SER A 1 634 ? 40.757 7.328 -35.564 1.00 71.93 ? ? ? ? ? ? 634 SER A OG 1 ATOM 5019 N N . LEU A 1 635 ? 44.456 5.974 -34.852 1.00 72.72 ? ? ? ? ? ? 635 LEU A N 1 ATOM 5020 C CA . LEU A 1 635 ? 45.063 4.815 -35.472 1.00 84.69 ? ? ? ? ? ? 635 LEU A CA 1 ATOM 5021 C C . LEU A 1 635 ? 45.328 3.717 -34.438 1.00 96.20 ? ? ? ? ? ? 635 LEU A C 1 ATOM 5022 O O . LEU A 1 635 ? 45.099 2.537 -34.719 1.00 92.74 ? ? ? ? ? ? 635 LEU A O 1 ATOM 5023 C CB . LEU A 1 635 ? 46.356 5.218 -36.182 1.00 91.62 ? ? ? ? ? ? 635 LEU A CB 1 ATOM 5024 C CG . LEU A 1 635 ? 47.174 4.146 -36.915 1.00 92.30 ? ? ? ? ? ? 635 LEU A CG 1 ATOM 5025 C CD1 . LEU A 1 635 ? 46.362 3.516 -38.013 1.00 81.61 ? ? ? ? ? ? 635 LEU A CD1 1 ATOM 5026 C CD2 . LEU A 1 635 ? 48.425 4.772 -37.487 1.00 90.41 ? ? ? ? ? ? 635 LEU A CD2 1 ATOM 5027 N N . GLU A 1 636 ? 45.801 4.094 -33.247 1.00 106.62 ? ? ? ? ? ? 636 GLU A N 1 ATOM 5028 C CA . GLU A 1 636 ? 46.067 3.107 -32.189 1.00 106.21 ? ? ? ? ? ? 636 GLU A CA 1 ATOM 5029 C C . GLU A 1 636 ? 44.782 2.334 -31.923 1.00 105.60 ? ? ? ? ? ? 636 GLU A C 1 ATOM 5030 O O . GLU A 1 636 ? 44.787 1.110 -31.921 1.00 114.66 ? ? ? ? ? ? 636 GLU A O 1 ATOM 5031 C CB . GLU A 1 636 ? 46.518 3.766 -30.873 1.00 110.09 ? ? ? ? ? ? 636 GLU A CB 1 ATOM 5032 C CG . GLU A 1 636 ? 47.084 2.745 -29.858 1.00 118.75 ? ? ? ? ? ? 636 GLU A CG 1 ATOM 5033 C CD . GLU A 1 636 ? 47.122 3.223 -28.395 1.00 119.04 ? ? ? ? ? ? 636 GLU A CD 1 ATOM 5034 O OE1 . GLU A 1 636 ? 47.672 4.311 -28.110 1.00 115.34 ? ? ? ? ? ? 636 GLU A OE1 1 ATOM 5035 O OE2 . GLU A 1 636 ? 46.601 2.488 -27.523 1.00 115.79 ? ? ? ? ? ? 636 GLU A OE2 1 ATOM 5036 N N . ARG A 1 637 ? 43.685 3.051 -31.694 1.00 94.62 ? ? ? ? ? ? 637 ARG A N 1 ATOM 5037 C CA . ARG A 1 637 ? 42.405 2.408 -31.448 1.00 89.25 ? ? ? ? ? ? 637 ARG A CA 1 ATOM 5038 C C . ARG A 1 637 ? 42.076 1.416 -32.551 1.00 87.37 ? ? ? ? ? ? 637 ARG A C 1 ATOM 5039 O O . ARG A 1 637 ? 41.541 0.343 -32.297 1.00 84.79 ? ? ? ? ? ? 637 ARG A O 1 ATOM 5040 C CB . ARG A 1 637 ? 41.284 3.440 -31.376 1.00 92.97 ? ? ? ? ? ? 637 ARG A CB 1 ATOM 5041 C CG . ARG A 1 637 ? 41.112 4.110 -30.035 1.00 100.90 ? ? ? ? ? ? 637 ARG A CG 1 ATOM 5042 C CD . ARG A 1 637 ? 39.670 4.582 -29.872 1.00 99.01 ? ? ? ? ? ? 637 ARG A CD 1 ATOM 5043 N NE . ARG A 1 637 ? 39.320 5.619 -30.838 1.00 94.98 ? ? ? ? ? ? 637 ARG A NE 1 ATOM 5044 C CZ . ARG A 1 637 ? 39.831 6.844 -30.822 1.00 96.91 ? ? ? ? ? ? 637 ARG A CZ 1 ATOM 5045 N NH1 . ARG A 1 637 ? 40.711 7.185 -29.892 1.00 100.11 ? ? ? ? ? ? 637 ARG A NH1 1 ATOM 5046 N NH2 . ARG A 1 637 ? 39.465 7.729 -31.731 1.00 90.43 ? ? ? ? ? ? 637 ARG A NH2 1 ATOM 5047 N N . ALA A 1 638 ? 42.390 1.788 -33.784 1.00 90.54 ? ? ? ? ? ? 638 ALA A N 1 ATOM 5048 C CA . ALA A 1 638 ? 42.108 0.931 -34.926 1.00 90.81 ? ? ? ? ? ? 638 ALA A CA 1 ATOM 5049 C C . ALA A 1 638 ? 42.978 -0.308 -34.882 1.00 92.52 ? ? ? ? ? ? 638 ALA A C 1 ATOM 5050 O O . ALA A 1 638 ? 42.482 -1.429 -34.826 1.00 94.85 ? ? ? ? ? ? 638 ALA A O 1 ATOM 5051 C CB . ALA A 1 638 ? 42.348 1.686 -36.219 1.00 88.82 ? ? ? ? ? ? 638 ALA A CB 1 ATOM 5052 N N . ILE A 1 639 ? 44.285 -0.100 -34.917 1.00 92.43 ? ? ? ? ? ? 639 ILE A N 1 ATOM 5053 C CA . ILE A 1 639 ? 45.214 -1.211 -34.869 1.00 93.53 ? ? ? ? ? ? 639 ILE A CA 1 ATOM 5054 C C . ILE A 1 639 ? 44.903 -2.061 -33.634 1.00 95.32 ? ? ? ? ? ? 639 ILE A C 1 ATOM 5055 O O . ILE A 1 639 ? 44.700 -3.266 -33.738 1.00 98.36 ? ? ? ? ? ? 639 ILE A O 1 ATOM 5056 C CB . ILE A 1 639 ? 46.665 -0.688 -34.835 1.00 90.65 ? ? ? ? ? ? 639 ILE A CB 1 ATOM 5057 C CG1 . ILE A 1 639 ? 46.874 0.263 -36.012 1.00 89.53 ? ? ? ? ? ? 639 ILE A CG1 1 ATOM 5058 C CG2 . ILE A 1 639 ? 47.651 -1.841 -34.919 1.00 82.26 ? ? ? ? ? ? 639 ILE A CG2 1 ATOM 5059 C CD1 . ILE A 1 639 ? 48.244 0.860 -36.085 1.00 80.22 ? ? ? ? ? ? 639 ILE A CD1 1 ATOM 5060 N N . ALA A 1 640 ? 44.828 -1.429 -32.472 1.00 93.32 ? ? ? ? ? ? 640 ALA A N 1 ATOM 5061 C CA . ALA A 1 640 ? 44.547 -2.153 -31.244 1.00 97.40 ? ? ? ? ? ? 640 ALA A CA 1 ATOM 5062 C C . ALA A 1 640 ? 43.303 -3.041 -31.298 1.00 100.39 ? ? ? ? ? ? 640 ALA A C 1 ATOM 5063 O O . ALA A 1 640 ? 43.336 -4.180 -30.827 1.00 107.73 ? ? ? ? ? ? 640 ALA A O 1 ATOM 5064 C CB . ALA A 1 640 ? 44.441 -1.180 -30.083 1.00 102.14 ? ? ? ? ? ? 640 ALA A CB 1 ATOM 5065 N N . ALA A 1 641 ? 42.209 -2.531 -31.860 1.00 97.49 ? ? ? ? ? ? 641 ALA A N 1 ATOM 5066 C CA . ALA A 1 641 ? 40.957 -3.296 -31.955 1.00 91.40 ? ? ? ? ? ? 641 ALA A CA 1 ATOM 5067 C C . ALA A 1 641 ? 41.114 -4.571 -32.784 1.00 89.24 ? ? ? ? ? ? 641 ALA A C 1 ATOM 5068 O O . ALA A 1 641 ? 40.275 -5.464 -32.716 1.00 76.58 ? ? ? ? ? ? 641 ALA A O 1 ATOM 5069 C CB . ALA A 1 641 ? 39.867 -2.424 -32.544 1.00 93.75 ? ? ? ? ? ? 641 ALA A CB 1 ATOM 5070 N N . TYR A 1 642 ? 42.196 -4.639 -33.559 1.00 94.49 ? ? ? ? ? ? 642 TYR A N 1 ATOM 5071 C CA . TYR A 1 642 ? 42.501 -5.799 -34.393 1.00 100.10 ? ? ? ? ? ? 642 TYR A CA 1 ATOM 5072 C C . TYR A 1 642 ? 43.575 -6.681 -33.789 1.00 99.88 ? ? ? ? ? ? 642 TYR A C 1 ATOM 5073 O O . TYR A 1 642 ? 43.948 -7.690 -34.382 1.00 99.11 ? ? ? ? ? ? 642 TYR A O 1 ATOM 5074 C CB . TYR A 1 642 ? 42.971 -5.382 -35.785 1.00 104.52 ? ? ? ? ? ? 642 TYR A CB 1 ATOM 5075 C CG . TYR A 1 642 ? 41.923 -5.592 -36.835 1.00 113.60 ? ? ? ? ? ? 642 TYR A CG 1 ATOM 5076 C CD1 . TYR A 1 642 ? 41.375 -6.849 -37.052 1.00 114.88 ? ? ? ? ? ? 642 TYR A CD1 1 ATOM 5077 C CD2 . TYR A 1 642 ? 41.415 -4.522 -37.556 1.00 117.09 ? ? ? ? ? ? 642 TYR A CD2 1 ATOM 5078 C CE1 . TYR A 1 642 ? 40.340 -7.032 -37.951 1.00 120.19 ? ? ? ? ? ? 642 TYR A CE1 1 ATOM 5079 C CE2 . TYR A 1 642 ? 40.377 -4.695 -38.458 1.00 118.10 ? ? ? ? ? ? 642 TYR A CE2 1 ATOM 5080 C CZ . TYR A 1 642 ? 39.841 -5.953 -38.647 1.00 118.86 ? ? ? ? ? ? 642 TYR A CZ 1 ATOM 5081 O OH . TYR A 1 642 ? 38.776 -6.126 -39.501 1.00 133.31 ? ? ? ? ? ? 642 TYR A OH 1 ATOM 5082 N N . THR A 1 643 ? 44.094 -6.293 -32.628 1.00 100.81 ? ? ? ? ? ? 643 THR A N 1 ATOM 5083 C CA . THR A 1 643 ? 45.118 -7.087 -31.963 1.00 105.79 ? ? ? ? ? ? 643 THR A CA 1 ATOM 5084 C C . THR A 1 643 ? 44.790 -7.330 -30.491 1.00 112.12 ? ? ? ? ? ? 643 THR A C 1 ATOM 5085 O O . THR A 1 643 ? 45.581 -7.000 -29.613 1.00 118.62 ? ? ? ? ? ? 643 THR A O 1 ATOM 5086 C CB . THR A 1 643 ? 46.519 -6.421 -32.062 1.00 102.10 ? ? ? ? ? ? 643 THR A CB 1 ATOM 5087 O OG1 . THR A 1 643 ? 46.507 -5.149 -31.405 1.00 112.37 ? ? ? ? ? ? 643 THR A OG1 1 ATOM 5088 C CG2 . THR A 1 643 ? 46.920 -6.232 -33.509 1.00 92.38 ? ? ? ? ? ? 643 THR A CG2 1 ATOM 5089 N N . PRO A 1 644 ? 43.618 -7.923 -30.205 1.00 116.58 ? ? ? ? ? ? 644 PRO A N 1 ATOM 5090 C CA . PRO A 1 644 ? 43.231 -8.189 -28.816 1.00 124.67 ? ? ? ? ? ? 644 PRO A CA 1 ATOM 5091 C C . PRO A 1 644 ? 44.287 -8.954 -28.014 1.00 134.16 ? ? ? ? ? ? 644 PRO A C 1 ATOM 5092 O O . PRO A 1 644 ? 45.331 -9.359 -28.554 1.00 131.60 ? ? ? ? ? ? 644 PRO A O 1 ATOM 5093 C CB . PRO A 1 644 ? 41.928 -8.978 -28.963 1.00 120.63 ? ? ? ? ? ? 644 PRO A CB 1 ATOM 5094 C CG . PRO A 1 644 ? 41.338 -8.402 -30.210 1.00 117.31 ? ? ? ? ? ? 644 PRO A CG 1 ATOM 5095 C CD . PRO A 1 644 ? 42.543 -8.332 -31.127 1.00 117.80 ? ? ? ? ? ? 644 PRO A CD 1 ATOM 5096 N N . ARG A 1 645 ? 43.991 -9.141 -26.724 1.00 141.64 ? ? ? ? ? ? 645 ARG A N 1 ATOM 5097 C CA . ARG A 1 645 ? 44.862 -9.841 -25.769 1.00 147.64 ? ? ? ? ? ? 645 ARG A CA 1 ATOM 5098 C C . ARG A 1 645 ? 45.231 -11.255 -26.242 1.00 151.69 ? ? ? ? ? ? 645 ARG A C 1 ATOM 5099 O O . ARG A 1 645 ? 44.433 -12.195 -26.137 1.00 153.87 ? ? ? ? ? ? 645 ARG A O 1 ATOM 5100 C CB . ARG A 1 645 ? 44.165 -9.933 -24.401 1.00 148.15 ? ? ? ? ? ? 645 ARG A CB 1 ATOM 5101 C CG . ARG A 1 645 ? 43.385 -8.685 -23.992 1.00 151.29 ? ? ? ? ? ? 645 ARG A CG 1 ATOM 5102 C CD . ARG A 1 645 ? 42.306 -9.013 -22.950 1.00 150.13 ? ? ? ? ? ? 645 ARG A CD 1 ATOM 5103 N NE . ARG A 1 645 ? 41.421 -10.118 -23.359 1.00 138.49 ? ? ? ? ? ? 645 ARG A NE 1 ATOM 5104 C CZ . ARG A 1 645 ? 40.651 -10.116 -24.447 1.00 126.97 ? ? ? ? ? ? 645 ARG A CZ 1 ATOM 5105 N NH1 . ARG A 1 645 ? 40.639 -9.065 -25.262 1.00 122.72 ? ? ? ? ? ? 645 ARG A NH1 1 ATOM 5106 N NH2 . ARG A 1 645 ? 39.897 -11.170 -24.720 1.00 110.22 ? ? ? ? ? ? 645 ARG A NH2 1 ATOM 5107 N N . GLU A 1 646 ? 46.448 -11.389 -26.759 1.00 151.71 ? ? ? ? ? ? 646 GLU A N 1 ATOM 5108 C CA . GLU A 1 646 ? 46.973 -12.663 -27.249 1.00 151.49 ? ? ? ? ? ? 646 GLU A CA 1 ATOM 5109 C C . GLU A 1 646 ? 45.974 -13.602 -27.991 1.00 147.39 ? ? ? ? ? ? 646 GLU A C 1 ATOM 5110 O O . GLU A 1 646 ? 46.211 -14.808 -28.059 1.00 150.36 ? ? ? ? ? ? 646 GLU A O 1 ATOM 5111 C CB . GLU A 1 646 ? 47.645 -13.432 -26.085 1.00 153.82 ? ? ? ? ? ? 646 GLU A CB 1 ATOM 5112 C CG . GLU A 1 646 ? 48.561 -12.599 -25.151 1.00 156.48 ? ? ? ? ? ? 646 GLU A CG 1 ATOM 5113 C CD . GLU A 1 646 ? 47.910 -12.225 -23.800 1.00 161.57 ? ? ? ? ? ? 646 GLU A CD 1 ATOM 5114 O OE1 . GLU A 1 646 ? 47.747 -13.117 -22.928 1.00 153.37 ? ? ? ? ? ? 646 GLU A OE1 1 ATOM 5115 O OE2 . GLU A 1 646 ? 47.537 -11.037 -23.618 1.00 166.64 ? ? ? ? ? ? 646 GLU A OE2 1 ATOM 5116 N N . GLU A 1 647 ? 44.876 -13.082 -28.547 1.00 135.65 ? ? ? ? ? ? 647 GLU A N 1 ATOM 5117 C CA . GLU A 1 647 ? 43.951 -13.957 -29.272 1.00 128.57 ? ? ? ? ? ? 647 GLU A CA 1 ATOM 5118 C C . GLU A 1 647 ? 44.632 -14.384 -30.573 1.00 131.47 ? ? ? ? ? ? 647 GLU A C 1 ATOM 5119 O O . GLU A 1 647 ? 44.546 -13.693 -31.591 1.00 129.84 ? ? ? ? ? ? 647 GLU A O 1 ATOM 5120 C CB . GLU A 1 647 ? 42.637 -13.250 -29.603 1.00 122.04 ? ? ? ? ? ? 647 GLU A CB 1 ATOM 5121 C CG . GLU A 1 647 ? 42.810 -12.035 -30.497 1.00 118.65 ? ? ? ? ? ? 647 GLU A CG 1 ATOM 5122 C CD . GLU A 1 647 ? 41.872 -12.031 -31.696 1.00 112.64 ? ? ? ? ? ? 647 GLU A CD 1 ATOM 5123 O OE1 . GLU A 1 647 ? 40.641 -12.141 -31.500 1.00 100.29 ? ? ? ? ? ? 647 GLU A OE1 1 ATOM 5124 O OE2 . GLU A 1 647 ? 42.372 -11.905 -32.834 1.00 107.17 ? ? ? ? ? ? 647 GLU A OE2 1 ATOM 5125 N N . LEU A 1 648 ? 45.322 -15.522 -30.528 1.00 135.64 ? ? ? ? ? ? 648 LEU A N 1 ATOM 5126 C CA . LEU A 1 648 ? 46.036 -16.054 -31.692 1.00 130.33 ? ? ? ? ? ? 648 LEU A CA 1 ATOM 5127 C C . LEU A 1 648 ? 47.157 -15.066 -32.088 1.00 129.96 ? ? ? ? ? ? 648 LEU A C 1 ATOM 5128 O O . LEU A 1 648 ? 46.977 -14.235 -32.974 1.00 121.93 ? ? ? ? ? ? 648 LEU A O 1 ATOM 5129 C CB . LEU A 1 648 ? 45.035 -16.280 -32.844 1.00 121.36 ? ? ? ? ? ? 648 LEU A CB 1 ATOM 5130 C CG . LEU A 1 648 ? 43.680 -16.914 -32.462 1.00 107.19 ? ? ? ? ? ? 648 LEU A CG 1 ATOM 5131 C CD1 . LEU A 1 648 ? 42.805 -17.035 -33.691 1.00 99.49 ? ? ? ? ? ? 648 LEU A CD1 1 ATOM 5132 C CD2 . LEU A 1 648 ? 43.882 -18.274 -31.815 1.00 101.15 ? ? ? ? ? ? 648 LEU A CD2 1 ATOM 5133 N N . PRO A 1 649 ? 48.340 -15.177 -31.439 1.00 137.01 ? ? ? ? ? ? 649 PRO A N 1 ATOM 5134 C CA . PRO A 1 649 ? 49.540 -14.340 -31.643 1.00 139.05 ? ? ? ? ? ? 649 PRO A CA 1 ATOM 5135 C C . PRO A 1 649 ? 49.585 -13.582 -32.976 1.00 136.65 ? ? ? ? ? ? 649 PRO A C 1 ATOM 5136 O O . PRO A 1 649 ? 48.948 -12.542 -33.109 1.00 135.89 ? ? ? ? ? ? 649 PRO A O 1 ATOM 5137 C CB . PRO A 1 649 ? 50.693 -15.340 -31.496 1.00 145.83 ? ? ? ? ? ? 649 PRO A CB 1 ATOM 5138 C CG . PRO A 1 649 ? 50.191 -16.251 -30.419 1.00 148.70 ? ? ? ? ? ? 649 PRO A CG 1 ATOM 5139 C CD . PRO A 1 649 ? 48.707 -16.444 -30.766 1.00 144.06 ? ? ? ? ? ? 649 PRO A CD 1 ATOM 5140 N N . GLU A 1 650 ? 50.334 -14.102 -33.954 1.00 137.24 ? ? ? ? ? ? 650 GLU A N 1 ATOM 5141 C CA . GLU A 1 650 ? 50.449 -13.467 -35.279 1.00 131.99 ? ? ? ? ? ? 650 GLU A CA 1 ATOM 5142 C C . GLU A 1 650 ? 49.265 -13.835 -36.193 1.00 133.35 ? ? ? ? ? ? 650 GLU A C 1 ATOM 5143 O O . GLU A 1 650 ? 49.270 -13.496 -37.383 1.00 133.32 ? ? ? ? ? ? 650 GLU A O 1 ATOM 5144 C CB . GLU A 1 650 ? 51.758 -13.890 -35.961 1.00 127.28 ? ? ? ? ? ? 650 GLU A CB 1 ATOM 5145 C CG . GLU A 1 650 ? 52.279 -12.905 -37.005 1.00 121.38 ? ? ? ? ? ? 650 GLU A CG 1 ATOM 5146 C CD . GLU A 1 650 ? 52.841 -11.636 -36.383 1.00 120.27 ? ? ? ? ? ? 650 GLU A CD 1 ATOM 5147 O OE1 . GLU A 1 650 ? 53.870 -11.717 -35.678 1.00 116.41 ? ? ? ? ? ? 650 GLU A OE1 1 ATOM 5148 O OE2 . GLU A 1 650 ? 52.240 -10.560 -36.580 1.00 119.01 ? ? ? ? ? ? 650 GLU A OE2 1 ATOM 5149 N N . GLU A 1 651 ? 48.264 -14.523 -35.625 1.00 130.40 ? ? ? ? ? ? 651 GLU A N 1 ATOM 5150 C CA . GLU A 1 651 ? 47.064 -14.981 -36.346 1.00 121.36 ? ? ? ? ? ? 651 GLU A CA 1 ATOM 5151 C C . GLU A 1 651 ? 45.833 -14.102 -36.136 1.00 117.89 ? ? ? ? ? ? 651 GLU A C 1 ATOM 5152 O O . GLU A 1 651 ? 44.701 -14.591 -36.088 1.00 110.46 ? ? ? ? ? ? 651 GLU A O 1 ATOM 5153 C CB . GLU A 1 651 ? 46.717 -16.409 -35.935 1.00 116.88 ? ? ? ? ? ? 651 GLU A CB 1 ATOM 5154 C CG . GLU A 1 651 ? 47.773 -17.447 -36.279 1.00 129.59 ? ? ? ? ? ? 651 GLU A CG 1 ATOM 5155 C CD . GLU A 1 651 ? 49.127 -17.169 -35.644 1.00 131.09 ? ? ? ? ? ? 651 GLU A CD 1 ATOM 5156 O OE1 . GLU A 1 651 ? 50.014 -16.627 -36.341 1.00 133.14 ? ? ? ? ? ? 651 GLU A OE1 1 ATOM 5157 O OE2 . GLU A 1 651 ? 49.301 -17.483 -34.444 1.00 129.51 ? ? ? ? ? ? 651 GLU A OE2 1 ATOM 5158 N N . TRP A 1 652 ? 46.076 -12.805 -35.989 1.00 117.38 ? ? ? ? ? ? 652 TRP A N 1 ATOM 5159 C CA . TRP A 1 652 ? 45.018 -11.825 -35.828 1.00 110.00 ? ? ? ? ? ? 652 TRP A CA 1 ATOM 5160 C C . TRP A 1 652 ? 44.434 -11.714 -37.215 1.00 102.95 ? ? ? ? ? ? 652 TRP A C 1 ATOM 5161 O O . TRP A 1 652 ? 45.005 -12.233 -38.168 1.00 106.66 ? ? ? ? ? ? 652 TRP A O 1 ATOM 5162 C CB . TRP A 1 652 ? 45.601 -10.469 -35.450 1.00 113.57 ? ? ? ? ? ? 652 TRP A CB 1 ATOM 5163 C CG . TRP A 1 652 ? 45.979 -10.292 -34.010 1.00 115.93 ? ? ? ? ? ? 652 TRP A CG 1 ATOM 5164 C CD1 . TRP A 1 652 ? 45.146 -10.370 -32.923 1.00 117.78 ? ? ? ? ? ? 652 TRP A CD1 1 ATOM 5165 C CD2 . TRP A 1 652 ? 47.252 -9.866 -33.509 1.00 111.82 ? ? ? ? ? ? 652 TRP A CD2 1 ATOM 5166 N NE1 . TRP A 1 652 ? 45.823 -10.017 -31.777 1.00 109.04 ? ? ? ? ? ? 652 TRP A NE1 1 ATOM 5167 C CE2 . TRP A 1 652 ? 47.119 -9.716 -32.104 1.00 111.46 ? ? ? ? ? ? 652 TRP A CE2 1 ATOM 5168 C CE3 . TRP A 1 652 ? 48.500 -9.621 -34.101 1.00 106.72 ? ? ? ? ? ? 652 TRP A CE3 1 ATOM 5169 C CZ2 . TRP A 1 652 ? 48.180 -9.292 -31.294 1.00 107.68 ? ? ? ? ? ? 652 TRP A CZ2 1 ATOM 5170 C CZ3 . TRP A 1 652 ? 49.555 -9.203 -33.293 1.00 106.56 ? ? ? ? ? ? 652 TRP A CZ3 1 ATOM 5171 C CH2 . TRP A 1 652 ? 49.389 -9.056 -31.901 1.00 103.91 ? ? ? ? ? ? 652 TRP A CH2 1 ATOM 5172 N N . LYS A 1 653 ? 43.313 -11.031 -37.350 1.00 92.44 ? ? ? ? ? ? 653 LYS A N 1 ATOM 5173 C CA . LYS A 1 653 ? 42.749 -10.894 -38.671 1.00 93.31 ? ? ? ? ? ? 653 LYS A CA 1 ATOM 5174 C C . LYS A 1 653 ? 43.504 -9.783 -39.417 1.00 92.57 ? ? ? ? ? ? 653 LYS A C 1 ATOM 5175 O O . LYS A 1 653 ? 42.909 -8.835 -39.925 1.00 93.51 ? ? ? ? ? ? 653 LYS A O 1 ATOM 5176 C CB . LYS A 1 653 ? 41.260 -10.597 -38.558 1.00 90.12 ? ? ? ? ? ? 653 LYS A CB 1 ATOM 5177 C CG . LYS A 1 653 ? 40.565 -10.402 -39.885 1.00 104.48 ? ? ? ? ? ? 653 LYS A CG 1 ATOM 5178 C CD . LYS A 1 653 ? 40.774 -11.564 -40.832 1.00 98.33 ? ? ? ? ? ? 653 LYS A CD 1 ATOM 5179 C CE . LYS A 1 653 ? 39.849 -11.426 -42.021 1.00 104.03 ? ? ? ? ? ? 653 LYS A CE 1 ATOM 5180 N NZ . LYS A 1 653 ? 40.129 -10.210 -42.823 1.00 102.77 ? ? ? ? ? ? 653 LYS A NZ 1 ATOM 5181 N N . LEU A 1 654 ? 44.826 -9.930 -39.483 1.00 88.62 ? ? ? ? ? ? 654 LEU A N 1 ATOM 5182 C CA . LEU A 1 654 ? 45.703 -8.963 -40.135 1.00 87.59 ? ? ? ? ? ? 654 LEU A CA 1 ATOM 5183 C C . LEU A 1 654 ? 45.281 -8.547 -41.520 1.00 89.52 ? ? ? ? ? ? 654 LEU A C 1 ATOM 5184 O O . LEU A 1 654 ? 45.304 -7.367 -41.863 1.00 87.08 ? ? ? ? ? ? 654 LEU A O 1 ATOM 5185 C CB . LEU A 1 654 ? 47.119 -9.504 -40.232 1.00 84.26 ? ? ? ? ? ? 654 LEU A CB 1 ATOM 5186 C CG . LEU A 1 654 ? 47.744 -9.890 -38.907 1.00 92.04 ? ? ? ? ? ? 654 LEU A CG 1 ATOM 5187 C CD1 . LEU A 1 654 ? 47.661 -11.399 -38.706 1.00 88.80 ? ? ? ? ? ? 654 LEU A CD1 1 ATOM 5188 C CD2 . LEU A 1 654 ? 49.178 -9.433 -38.917 1.00 96.07 ? ? ? ? ? ? 654 LEU A CD2 1 ATOM 5189 N N . ASP A 1 655 ? 44.919 -9.519 -42.335 1.00 98.60 ? ? ? ? ? ? 655 ASP A N 1 ATOM 5190 C CA . ASP A 1 655 ? 44.513 -9.208 -43.690 1.00 109.85 ? ? ? ? ? ? 655 ASP A CA 1 ATOM 5191 C C . ASP A 1 655 ? 43.335 -8.214 -43.672 1.00 110.69 ? ? ? ? ? ? 655 ASP A C 1 ATOM 5192 O O . ASP A 1 655 ? 43.194 -7.396 -44.584 1.00 106.56 ? ? ? ? ? ? 655 ASP A O 1 ATOM 5193 C CB . ASP A 1 655 ? 44.161 -10.509 -44.421 1.00 107.99 ? ? ? ? ? ? 655 ASP A CB 1 ATOM 5194 C CG . ASP A 1 655 ? 44.262 -10.384 -45.932 1.00 105.58 ? ? ? ? ? ? 655 ASP A CG 1 ATOM 5195 O OD1 . ASP A 1 655 ? 44.287 -11.433 -46.596 1.00 106.56 ? ? ? ? ? ? 655 ASP A OD1 1 ATOM 5196 O OD2 . ASP A 1 655 ? 44.303 -9.250 -46.458 1.00 103.22 ? ? ? ? ? ? 655 ASP A OD2 1 ATOM 5197 N N . GLY A 1 656 ? 42.516 -8.266 -42.620 1.00 108.42 ? ? ? ? ? ? 656 GLY A N 1 ATOM 5198 C CA . GLY A 1 656 ? 41.379 -7.362 -42.509 1.00 104.54 ? ? ? ? ? ? 656 GLY A CA 1 ATOM 5199 C C . GLY A 1 656 ? 41.782 -5.940 -42.155 1.00 106.61 ? ? ? ? ? ? 656 GLY A C 1 ATOM 5200 O O . GLY A 1 656 ? 41.285 -4.969 -42.743 1.00 91.22 ? ? ? ? ? ? 656 GLY A O 1 ATOM 5201 N N . LEU A 1 657 ? 42.683 -5.827 -41.179 1.00 111.14 ? ? ? ? ? ? 657 LEU A N 1 ATOM 5202 C CA . LEU A 1 657 ? 43.207 -4.536 -40.719 1.00 109.49 ? ? ? ? ? ? 657 LEU A CA 1 ATOM 5203 C C . LEU A 1 657 ? 43.689 -3.729 -41.921 1.00 109.84 ? ? ? ? ? ? 657 LEU A C 1 ATOM 5204 O O . LEU A 1 657 ? 43.318 -2.570 -42.087 1.00 110.91 ? ? ? ? ? ? 657 LEU A O 1 ATOM 5205 C CB . LEU A 1 657 ? 44.370 -4.748 -39.730 1.00 98.47 ? ? ? ? ? ? 657 LEU A CB 1 ATOM 5206 C CG . LEU A 1 657 ? 45.105 -3.513 -39.198 1.00 96.00 ? ? ? ? ? ? 657 LEU A CG 1 ATOM 5207 C CD1 . LEU A 1 657 ? 44.114 -2.580 -38.549 1.00 102.20 ? ? ? ? ? ? 657 LEU A CD1 1 ATOM 5208 C CD2 . LEU A 1 657 ? 46.171 -3.910 -38.197 1.00 87.67 ? ? ? ? ? ? 657 LEU A CD2 1 ATOM 5209 N N . VAL A 1 658 ? 44.511 -4.343 -42.763 1.00 107.28 ? ? ? ? ? ? 658 VAL A N 1 ATOM 5210 C CA . VAL A 1 658 ? 45.009 -3.647 -43.938 1.00 104.62 ? ? ? ? ? ? 658 VAL A CA 1 ATOM 5211 C C . VAL A 1 658 ? 43.862 -3.067 -44.741 1.00 105.39 ? ? ? ? ? ? 658 VAL A C 1 ATOM 5212 O O . VAL A 1 658 ? 43.956 -1.974 -45.286 1.00 105.15 ? ? ? ? ? ? 658 VAL A O 1 ATOM 5213 C CB . VAL A 1 658 ? 45.779 -4.576 -44.846 1.00 100.04 ? ? ? ? ? ? 658 VAL A CB 1 ATOM 5214 C CG1 . VAL A 1 658 ? 46.227 -3.826 -46.082 1.00 94.32 ? ? ? ? ? ? 658 VAL A CG1 1 ATOM 5215 C CG2 . VAL A 1 658 ? 46.953 -5.141 -44.102 1.00 100.06 ? ? ? ? ? ? 658 VAL A CG2 1 ATOM 5216 N N . ASP A 1 659 ? 42.771 -3.805 -44.817 1.00 108.24 ? ? ? ? ? ? 659 ASP A N 1 ATOM 5217 C CA . ASP A 1 659 ? 41.640 -3.325 -45.569 1.00 114.18 ? ? ? ? ? ? 659 ASP A CA 1 ATOM 5218 C C . ASP A 1 659 ? 40.981 -2.126 -44.905 1.00 113.83 ? ? ? ? ? ? 659 ASP A C 1 ATOM 5219 O O . ASP A 1 659 ? 40.305 -1.337 -45.564 1.00 117.77 ? ? ? ? ? ? 659 ASP A O 1 ATOM 5220 C CB . ASP A 1 659 ? 40.635 -4.459 -45.754 1.00 118.52 ? ? ? ? ? ? 659 ASP A CB 1 ATOM 5221 C CG . ASP A 1 659 ? 41.106 -5.486 -46.758 1.00 117.62 ? ? ? ? ? ? 659 ASP A CG 1 ATOM 5222 O OD1 . ASP A 1 659 ? 42.204 -6.053 -46.566 1.00 112.95 ? ? ? ? ? ? 659 ASP A OD1 1 ATOM 5223 O OD2 . ASP A 1 659 ? 40.377 -5.715 -47.747 1.00 118.01 ? ? ? ? ? ? 659 ASP A OD2 1 ATOM 5224 N N . LEU A 1 660 ? 41.198 -1.976 -43.605 1.00 108.80 ? ? ? ? ? ? 660 LEU A N 1 ATOM 5225 C CA . LEU A 1 660 ? 40.600 -0.873 -42.859 1.00 108.69 ? ? ? ? ? ? 660 LEU A CA 1 ATOM 5226 C C . LEU A 1 660 ? 41.420 0.403 -42.990 1.00 106.65 ? ? ? ? ? ? 660 LEU A C 1 ATOM 5227 O O . LEU A 1 660 ? 40.908 1.450 -43.370 1.00 106.83 ? ? ? ? ? ? 660 LEU A O 1 ATOM 5228 C CB . LEU A 1 660 ? 40.483 -1.248 -41.382 1.00 109.97 ? ? ? ? ? ? 660 LEU A CB 1 ATOM 5229 C CG . LEU A 1 660 ? 39.414 -0.534 -40.557 1.00 107.95 ? ? ? ? ? ? 660 LEU A CG 1 ATOM 5230 C CD1 . LEU A 1 660 ? 39.607 -0.874 -39.092 1.00 113.81 ? ? ? ? ? ? 660 LEU A CD1 1 ATOM 5231 C CD2 . LEU A 1 660 ? 39.501 0.958 -40.765 1.00 109.30 ? ? ? ? ? ? 660 LEU A CD2 1 ATOM 5232 N N . ILE A 1 661 ? 42.698 0.298 -42.660 1.00 105.34 ? ? ? ? ? ? 661 ILE A N 1 ATOM 5233 C CA . ILE A 1 661 ? 43.606 1.423 -42.737 1.00 101.86 ? ? ? ? ? ? 661 ILE A CA 1 ATOM 5234 C C . ILE A 1 661 ? 43.621 2.016 -44.140 1.00 101.73 ? ? ? ? ? ? 661 ILE A C 1 ATOM 5235 O O . ILE A 1 661 ? 43.754 3.221 -44.305 1.00 98.84 ? ? ? ? ? ? 661 ILE A O 1 ATOM 5236 C CB . ILE A 1 661 ? 45.022 0.988 -42.378 1.00 96.89 ? ? ? ? ? ? 661 ILE A CB 1 ATOM 5237 C CG1 . ILE A 1 661 ? 44.974 0.039 -41.193 1.00 91.42 ? ? ? ? ? ? 661 ILE A CG1 1 ATOM 5238 C CG2 . ILE A 1 661 ? 45.858 2.190 -42.041 1.00 97.70 ? ? ? ? ? ? 661 ILE A CG2 1 ATOM 5239 C CD1 . ILE A 1 661 ? 44.210 0.589 -40.028 1.00 95.85 ? ? ? ? ? ? 661 ILE A CD1 1 ATOM 5240 N N . ASN A 1 662 ? 43.491 1.157 -45.146 1.00 105.32 ? ? ? ? ? ? 662 ASN A N 1 ATOM 5241 C CA . ASN A 1 662 ? 43.500 1.588 -46.537 1.00 112.79 ? ? ? ? ? ? 662 ASN A CA 1 ATOM 5242 C C . ASN A 1 662 ? 42.313 2.480 -46.883 1.00 115.25 ? ? ? ? ? ? 662 ASN A C 1 ATOM 5243 O O . ASN A 1 662 ? 42.478 3.595 -47.386 1.00 117.96 ? ? ? ? ? ? 662 ASN A O 1 ATOM 5244 C CB . ASN A 1 662 ? 43.485 0.377 -47.480 1.00 118.75 ? ? ? ? ? ? 662 ASN A CB 1 ATOM 5245 C CG . ASN A 1 662 ? 44.880 -0.133 -47.820 1.00 122.45 ? ? ? ? ? ? 662 ASN A CG 1 ATOM 5246 O OD1 . ASN A 1 662 ? 45.762 0.634 -48.219 1.00 110.68 ? ? ? ? ? ? 662 ASN A OD1 1 ATOM 5247 N ND2 . ASN A 1 662 ? 45.076 -1.442 -47.687 1.00 130.18 ? ? ? ? ? ? 662 ASN A ND2 1 ATOM 5248 N N . THR A 1 663 ? 41.114 1.966 -46.625 1.00 118.49 ? ? ? ? ? ? 663 THR A N 1 ATOM 5249 C CA . THR A 1 663 ? 39.872 2.671 -46.918 1.00 118.72 ? ? ? ? ? ? 663 THR A CA 1 ATOM 5250 C C . THR A 1 663 ? 39.390 3.530 -45.747 1.00 116.08 ? ? ? ? ? ? 663 THR A C 1 ATOM 5251 O O . THR A 1 663 ? 38.188 3.663 -45.526 1.00 112.47 ? ? ? ? ? ? 663 THR A O 1 ATOM 5252 C CB . THR A 1 663 ? 38.749 1.667 -47.301 1.00 121.30 ? ? ? ? ? ? 663 THR A CB 1 ATOM 5253 O OG1 . THR A 1 663 ? 38.399 0.871 -46.162 1.00 117.51 ? ? ? ? ? ? 663 THR A OG1 1 ATOM 5254 C CG2 . THR A 1 663 ? 39.222 0.733 -48.412 1.00 122.02 ? ? ? ? ? ? 663 THR A CG2 1 ATOM 5255 N N . THR A 1 664 ? 40.328 4.115 -45.005 1.00 114.76 ? ? ? ? ? ? 664 THR A N 1 ATOM 5256 C CA . THR A 1 664 ? 39.980 4.960 -43.867 1.00 112.97 ? ? ? ? ? ? 664 THR A CA 1 ATOM 5257 C C . THR A 1 664 ? 41.038 6.036 -43.609 1.00 109.13 ? ? ? ? ? ? 664 THR A C 1 ATOM 5258 O O . THR A 1 664 ? 40.711 7.129 -43.158 1.00 112.04 ? ? ? ? ? ? 664 THR A O 1 ATOM 5259 C CB . THR A 1 664 ? 39.773 4.108 -42.583 1.00 110.43 ? ? ? ? ? ? 664 THR A CB 1 ATOM 5260 O OG1 . THR A 1 664 ? 39.019 4.854 -41.619 1.00 113.01 ? ? ? ? ? ? 664 THR A OG1 1 ATOM 5261 C CG2 . THR A 1 664 ? 41.108 3.733 -41.979 1.00 108.90 ? ? ? ? ? ? 664 THR A CG2 1 ATOM 5262 N N . TYR A 1 665 ? 42.298 5.723 -43.904 1.00 104.28 ? ? ? ? ? ? 665 TYR A N 1 ATOM 5263 C CA . TYR A 1 665 ? 43.401 6.660 -43.702 1.00 101.16 ? ? ? ? ? ? 665 TYR A CA 1 ATOM 5264 C C . TYR A 1 665 ? 44.175 6.899 -44.991 1.00 107.34 ? ? ? ? ? ? 665 TYR A C 1 ATOM 5265 O O . TYR A 1 665 ? 44.371 8.039 -45.405 1.00 113.01 ? ? ? ? ? ? 665 TYR A O 1 ATOM 5266 C CB . TYR A 1 665 ? 44.355 6.126 -42.638 1.00 92.78 ? ? ? ? ? ? 665 TYR A CB 1 ATOM 5267 C CG . TYR A 1 665 ? 43.718 5.976 -41.279 1.00 99.70 ? ? ? ? ? ? 665 TYR A CG 1 ATOM 5268 C CD1 . TYR A 1 665 ? 44.133 4.987 -40.403 1.00 102.91 ? ? ? ? ? ? 665 TYR A CD1 1 ATOM 5269 C CD2 . TYR A 1 665 ? 42.707 6.836 -40.861 1.00 103.30 ? ? ? ? ? ? 665 TYR A CD2 1 ATOM 5270 C CE1 . TYR A 1 665 ? 43.558 4.854 -39.144 1.00 102.58 ? ? ? ? ? ? 665 TYR A CE1 1 ATOM 5271 C CE2 . TYR A 1 665 ? 42.129 6.713 -39.605 1.00 94.02 ? ? ? ? ? ? 665 TYR A CE2 1 ATOM 5272 C CZ . TYR A 1 665 ? 42.561 5.721 -38.754 1.00 100.15 ? ? ? ? ? ? 665 TYR A CZ 1 ATOM 5273 O OH . TYR A 1 665 ? 42.012 5.608 -37.503 1.00 111.38 ? ? ? ? ? ? 665 TYR A OH 1 ATOM 5274 N N . LEU A 1 666 ? 44.621 5.818 -45.623 1.00 110.09 ? ? ? ? ? ? 666 LEU A N 1 ATOM 5275 C CA . LEU A 1 666 ? 45.364 5.920 -46.870 1.00 105.61 ? ? ? ? ? ? 666 LEU A CA 1 ATOM 5276 C C . LEU A 1 666 ? 44.440 5.740 -48.074 1.00 115.73 ? ? ? ? ? ? 666 LEU A C 1 ATOM 5277 O O . LEU A 1 666 ? 43.334 6.286 -48.105 1.00 116.12 ? ? ? ? ? ? 666 LEU A O 1 ATOM 5278 C CB . LEU A 1 666 ? 46.482 4.883 -46.890 1.00 97.76 ? ? ? ? ? ? 666 LEU A CB 1 ATOM 5279 C CG . LEU A 1 666 ? 47.355 4.932 -45.634 1.00 98.40 ? ? ? ? ? ? 666 LEU A CG 1 ATOM 5280 C CD1 . LEU A 1 666 ? 48.475 3.917 -45.722 1.00 104.83 ? ? ? ? ? ? 666 LEU A CD1 1 ATOM 5281 C CD2 . LEU A 1 666 ? 47.924 6.320 -45.471 1.00 95.92 ? ? ? ? ? ? 666 LEU A CD2 1 ATOM 5282 N N . ASP A 1 667 ? 44.881 4.959 -49.054 1.00 125.70 ? ? ? ? ? ? 667 ASP A N 1 ATOM 5283 C CA . ASP A 1 667 ? 44.099 4.756 -50.275 1.00 136.43 ? ? ? ? ? ? 667 ASP A CA 1 ATOM 5284 C C . ASP A 1 667 ? 43.827 3.285 -50.625 1.00 137.02 ? ? ? ? ? ? 667 ASP A C 1 ATOM 5285 O O . ASP A 1 667 ? 44.601 2.405 -50.258 1.00 138.19 ? ? ? ? ? ? 667 ASP A O 1 ATOM 5286 C CB . ASP A 1 667 ? 44.825 5.430 -51.447 1.00 146.42 ? ? ? ? ? ? 667 ASP A CB 1 ATOM 5287 C CG . ASP A 1 667 ? 44.968 6.949 -51.267 1.00 150.38 ? ? ? ? ? ? 667 ASP A CG 1 ATOM 5288 O OD1 . ASP A 1 667 ? 43.941 7.658 -51.375 1.00 152.56 ? ? ? ? ? ? 667 ASP A OD1 1 ATOM 5289 O OD2 . ASP A 1 667 ? 46.102 7.425 -51.014 1.00 145.48 ? ? ? ? ? ? 667 ASP A OD2 1 ATOM 5290 N N . GLU A 1 668 ? 42.734 3.042 -51.354 1.00 136.75 ? ? ? ? ? ? 668 GLU A N 1 ATOM 5291 C CA . GLU A 1 668 ? 42.312 1.697 -51.785 1.00 134.43 ? ? ? ? ? ? 668 GLU A CA 1 ATOM 5292 C C . GLU A 1 668 ? 43.383 0.598 -51.847 1.00 128.52 ? ? ? ? ? ? 668 GLU A C 1 ATOM 5293 O O . GLU A 1 668 ? 43.131 -0.540 -51.444 1.00 126.78 ? ? ? ? ? ? 668 GLU A O 1 ATOM 5294 C CB . GLU A 1 668 ? 41.618 1.779 -53.152 1.00 141.15 ? ? ? ? ? ? 668 GLU A CB 1 ATOM 5295 C CG . GLU A 1 668 ? 41.348 0.421 -53.815 1.00 145.08 ? ? ? ? ? ? 668 GLU A CG 1 ATOM 5296 C CD . GLU A 1 668 ? 40.674 0.547 -55.180 1.00 146.31 ? ? ? ? ? ? 668 GLU A CD 1 ATOM 5297 O OE1 . GLU A 1 668 ? 40.610 -0.463 -55.916 1.00 141.88 ? ? ? ? ? ? 668 GLU A OE1 1 ATOM 5298 O OE2 . GLU A 1 668 ? 40.204 1.655 -55.518 1.00 146.53 ? ? ? ? ? ? 668 GLU A OE2 1 ATOM 5299 N N . GLY A 1 669 ? 44.563 0.919 -52.368 1.00 122.65 ? ? ? ? ? ? 669 GLY A N 1 ATOM 5300 C CA . GLY A 1 669 ? 45.613 -0.083 -52.453 1.00 118.45 ? ? ? ? ? ? 669 GLY A CA 1 ATOM 5301 C C . GLY A 1 669 ? 46.951 0.439 -51.976 1.00 116.92 ? ? ? ? ? ? 669 GLY A C 1 ATOM 5302 O O . GLY A 1 669 ? 47.876 0.630 -52.764 1.00 114.76 ? ? ? ? ? ? 669 GLY A O 1 ATOM 5303 N N . ALA A 1 670 ? 47.067 0.669 -50.677 1.00 115.31 ? ? ? ? ? ? 670 ALA A N 1 ATOM 5304 C CA . ALA A 1 670 ? 48.313 1.184 -50.141 1.00 114.05 ? ? ? ? ? ? 670 ALA A CA 1 ATOM 5305 C C . ALA A 1 670 ? 49.009 0.192 -49.219 1.00 114.14 ? ? ? ? ? ? 670 ALA A C 1 ATOM 5306 O O . ALA A 1 670 ? 50.010 -0.415 -49.596 1.00 114.63 ? ? ? ? ? ? 670 ALA A O 1 ATOM 5307 C CB . ALA A 1 670 ? 48.055 2.491 -49.413 1.00 117.35 ? ? ? ? ? ? 670 ALA A CB 1 ATOM 5308 N N . LEU A 1 671 ? 48.478 0.030 -48.011 1.00 111.61 ? ? ? ? ? ? 671 LEU A N 1 ATOM 5309 C CA . LEU A 1 671 ? 49.059 -0.881 -47.037 1.00 110.06 ? ? ? ? ? ? 671 LEU A CA 1 ATOM 5310 C C . LEU A 1 671 ? 48.899 -2.336 -47.475 1.00 116.50 ? ? ? ? ? ? 671 LEU A C 1 ATOM 5311 O O . LEU A 1 671 ? 47.898 -2.701 -48.097 1.00 114.70 ? ? ? ? ? ? 671 LEU A O 1 ATOM 5312 C CB . LEU A 1 671 ? 48.405 -0.666 -45.667 1.00 104.32 ? ? ? ? ? ? 671 LEU A CB 1 ATOM 5313 C CG . LEU A 1 671 ? 49.029 -1.375 -44.461 1.00 104.50 ? ? ? ? ? ? 671 LEU A CG 1 ATOM 5314 C CD1 . LEU A 1 671 ? 50.502 -1.026 -44.374 1.00 98.82 ? ? ? ? ? ? 671 LEU A CD1 1 ATOM 5315 C CD2 . LEU A 1 671 ? 48.311 -0.962 -43.188 1.00 97.65 ? ? ? ? ? ? 671 LEU A CD2 1 ATOM 5316 N N . GLU A 1 672 ? 49.900 -3.156 -47.150 1.00 124.17 ? ? ? ? ? ? 672 GLU A N 1 ATOM 5317 C CA . GLU A 1 672 ? 49.912 -4.581 -47.501 1.00 123.27 ? ? ? ? ? ? 672 GLU A CA 1 ATOM 5318 C C . GLU A 1 672 ? 50.108 -5.455 -46.264 1.00 117.24 ? ? ? ? ? ? 672 GLU A C 1 ATOM 5319 O O . GLU A 1 672 ? 50.750 -5.050 -45.294 1.00 107.91 ? ? ? ? ? ? 672 GLU A O 1 ATOM 5320 C CB . GLU A 1 672 ? 51.043 -4.877 -48.495 1.00 129.90 ? ? ? ? ? ? 672 GLU A CB 1 ATOM 5321 C CG . GLU A 1 672 ? 51.116 -3.913 -49.677 1.00 133.26 ? ? ? ? ? ? 672 GLU A CG 1 ATOM 5322 C CD . GLU A 1 672 ? 50.501 -4.462 -50.956 1.00 135.67 ? ? ? ? ? ? 672 GLU A CD 1 ATOM 5323 O OE1 . GLU A 1 672 ? 49.451 -5.147 -50.888 1.00 133.17 ? ? ? ? ? ? 672 GLU A OE1 1 ATOM 5324 O OE2 . GLU A 1 672 ? 51.069 -4.186 -52.041 1.00 140.17 ? ? ? ? ? ? 672 GLU A OE2 1 ATOM 5325 N N . LYS A 1 673 ? 49.552 -6.659 -46.316 1.00 113.56 ? ? ? ? ? ? 673 LYS A N 1 ATOM 5326 C CA . LYS A 1 673 ? 49.667 -7.616 -45.224 1.00 116.25 ? ? ? ? ? ? 673 LYS A CA 1 ATOM 5327 C C . LYS A 1 673 ? 51.136 -7.731 -44.836 1.00 114.39 ? ? ? ? ? ? 673 LYS A C 1 ATOM 5328 O O . LYS A 1 673 ? 51.503 -7.718 -43.660 1.00 103.09 ? ? ? ? ? ? 673 LYS A O 1 ATOM 5329 C CB . LYS A 1 673 ? 49.179 -8.985 -45.685 1.00 123.41 ? ? ? ? ? ? 673 LYS A CB 1 ATOM 5330 C CG . LYS A 1 673 ? 47.833 -8.985 -46.377 1.00 129.81 ? ? ? ? ? ? 673 LYS A CG 1 ATOM 5331 C CD . LYS A 1 673 ? 47.483 -10.403 -46.859 1.00 134.94 ? ? ? ? ? ? 673 LYS A CD 1 ATOM 5332 C CE . LYS A 1 673 ? 48.353 -10.888 -48.057 1.00 135.07 ? ? ? ? ? ? 673 LYS A CE 1 ATOM 5333 N NZ . LYS A 1 673 ? 49.844 -11.008 -47.869 1.00 114.44 ? ? ? ? ? ? 673 LYS A NZ 1 ATOM 5334 N N . SER A 1 674 ? 51.963 -7.848 -45.864 1.00 118.23 ? ? ? ? ? ? 674 SER A N 1 ATOM 5335 C CA . SER A 1 674 ? 53.398 -7.988 -45.725 1.00 121.09 ? ? ? ? ? ? 674 SER A CA 1 ATOM 5336 C C . SER A 1 674 ? 54.013 -6.915 -44.830 1.00 118.78 ? ? ? ? ? ? 674 SER A C 1 ATOM 5337 O O . SER A 1 674 ? 54.818 -7.217 -43.944 1.00 118.79 ? ? ? ? ? ? 674 SER A O 1 ATOM 5338 C CB . SER A 1 674 ? 54.017 -7.962 -47.121 1.00 122.76 ? ? ? ? ? ? 674 SER A CB 1 ATOM 5339 O OG . SER A 1 674 ? 53.378 -8.928 -47.946 1.00 132.97 ? ? ? ? ? ? 674 SER A OG 1 ATOM 5340 N N . ASP A 1 675 ? 53.614 -5.668 -45.056 1.00 118.40 ? ? ? ? ? ? 675 ASP A N 1 ATOM 5341 C CA . ASP A 1 675 ? 54.115 -4.526 -44.292 1.00 117.49 ? ? ? ? ? ? 675 ASP A CA 1 ATOM 5342 C C . ASP A 1 675 ? 53.854 -4.659 -42.782 1.00 117.89 ? ? ? ? ? ? 675 ASP A C 1 ATOM 5343 O O . ASP A 1 675 ? 54.529 -4.035 -41.964 1.00 108.44 ? ? ? ? ? ? 675 ASP A O 1 ATOM 5344 C CB . ASP A 1 675 ? 53.463 -3.234 -44.815 1.00 111.32 ? ? ? ? ? ? 675 ASP A CB 1 ATOM 5345 C CG . ASP A 1 675 ? 53.745 -2.982 -46.296 1.00 106.62 ? ? ? ? ? ? 675 ASP A CG 1 ATOM 5346 O OD1 . ASP A 1 675 ? 54.924 -2.877 -46.668 1.00 99.64 ? ? ? ? ? ? 675 ASP A OD1 1 ATOM 5347 O OD2 . ASP A 1 675 ? 52.789 -2.884 -47.087 1.00 101.22 ? ? ? ? ? ? 675 ASP A OD2 1 ATOM 5348 N N . ILE A 1 676 ? 52.888 -5.493 -42.418 1.00 123.74 ? ? ? ? ? ? 676 ILE A N 1 ATOM 5349 C CA . ILE A 1 676 ? 52.521 -5.678 -41.016 1.00 128.72 ? ? ? ? ? ? 676 ILE A CA 1 ATOM 5350 C C . ILE A 1 676 ? 52.939 -7.037 -40.464 1.00 131.21 ? ? ? ? ? ? 676 ILE A C 1 ATOM 5351 O O . ILE A 1 676 ? 53.381 -7.149 -39.314 1.00 129.81 ? ? ? ? ? ? 676 ILE A O 1 ATOM 5352 C CB . ILE A 1 676 ? 50.992 -5.533 -40.846 1.00 130.11 ? ? ? ? ? ? 676 ILE A CB 1 ATOM 5353 C CG1 . ILE A 1 676 ? 50.538 -4.192 -41.420 1.00 133.00 ? ? ? ? ? ? 676 ILE A CG1 1 ATOM 5354 C CG2 . ILE A 1 676 ? 50.605 -5.627 -39.391 1.00 123.22 ? ? ? ? ? ? 676 ILE A CG2 1 ATOM 5355 C CD1 . ILE A 1 676 ? 49.051 -4.084 -41.606 1.00 133.34 ? ? ? ? ? ? 676 ILE A CD1 1 ATOM 5356 N N . PHE A 1 677 ? 52.793 -8.063 -41.297 1.00 133.04 ? ? ? ? ? ? 677 PHE A N 1 ATOM 5357 C CA . PHE A 1 677 ? 53.110 -9.435 -40.921 1.00 134.57 ? ? ? ? ? ? 677 PHE A CA 1 ATOM 5358 C C . PHE A 1 677 ? 54.399 -9.640 -40.123 1.00 132.25 ? ? ? ? ? ? 677 PHE A C 1 ATOM 5359 O O . PHE A 1 677 ? 55.512 -9.571 -40.665 1.00 125.97 ? ? ? ? ? ? 677 PHE A O 1 ATOM 5360 C CB . PHE A 1 677 ? 53.147 -10.333 -42.162 1.00 137.57 ? ? ? ? ? ? 677 PHE A CB 1 ATOM 5361 C CG . PHE A 1 677 ? 53.217 -11.793 -41.836 1.00 137.80 ? ? ? ? ? ? 677 PHE A CG 1 ATOM 5362 C CD1 . PHE A 1 677 ? 52.097 -12.459 -41.341 1.00 135.21 ? ? ? ? ? ? 677 PHE A CD1 1 ATOM 5363 C CD2 . PHE A 1 677 ? 54.415 -12.492 -41.964 1.00 138.34 ? ? ? ? ? ? 677 PHE A CD2 1 ATOM 5364 C CE1 . PHE A 1 677 ? 52.171 -13.803 -40.972 1.00 140.15 ? ? ? ? ? ? 677 PHE A CE1 1 ATOM 5365 C CE2 . PHE A 1 677 ? 54.502 -13.838 -41.597 1.00 138.17 ? ? ? ? ? ? 677 PHE A CE2 1 ATOM 5366 C CZ . PHE A 1 677 ? 53.378 -14.496 -41.099 1.00 135.91 ? ? ? ? ? ? 677 PHE A CZ 1 ATOM 5367 N N . GLY A 1 678 ? 54.222 -9.900 -38.828 1.00 129.66 ? ? ? ? ? ? 678 GLY A N 1 ATOM 5368 C CA . GLY A 1 678 ? 55.346 -10.154 -37.947 1.00 127.98 ? ? ? ? ? ? 678 GLY A CA 1 ATOM 5369 C C . GLY A 1 678 ? 55.653 -9.134 -36.865 1.00 126.05 ? ? ? ? ? ? 678 GLY A C 1 ATOM 5370 O O . GLY A 1 678 ? 56.113 -9.497 -35.783 1.00 127.73 ? ? ? ? ? ? 678 GLY A O 1 ATOM 5371 N N . LYS A 1 679 ? 55.407 -7.860 -37.136 1.00 122.13 ? ? ? ? ? ? 679 LYS A N 1 ATOM 5372 C CA . LYS A 1 679 ? 55.718 -6.833 -36.158 1.00 119.12 ? ? ? ? ? ? 679 LYS A CA 1 ATOM 5373 C C . LYS A 1 679 ? 54.634 -6.718 -35.098 1.00 118.08 ? ? ? ? ? ? 679 LYS A C 1 ATOM 5374 O O . LYS A 1 679 ? 53.459 -6.929 -35.385 1.00 120.54 ? ? ? ? ? ? 679 LYS A O 1 ATOM 5375 C CB . LYS A 1 679 ? 55.917 -5.493 -36.867 1.00 120.26 ? ? ? ? ? ? 679 LYS A CB 1 ATOM 5376 C CG . LYS A 1 679 ? 56.564 -5.617 -38.256 1.00 126.65 ? ? ? ? ? ? 679 LYS A CG 1 ATOM 5377 C CD . LYS A 1 679 ? 57.884 -6.413 -38.246 1.00 132.85 ? ? ? ? ? ? 679 LYS A CD 1 ATOM 5378 C CE . LYS A 1 679 ? 59.107 -5.556 -37.899 1.00 130.23 ? ? ? ? ? ? 679 LYS A CE 1 ATOM 5379 N NZ . LYS A 1 679 ? 60.403 -6.325 -37.820 1.00 121.45 ? ? ? ? ? ? 679 LYS A NZ 1 ATOM 5380 N N . GLU A 1 680 ? 55.040 -6.398 -33.869 1.00 118.01 ? ? ? ? ? ? 680 GLU A N 1 ATOM 5381 C CA . GLU A 1 680 ? 54.105 -6.246 -32.748 1.00 119.12 ? ? ? ? ? ? 680 GLU A CA 1 ATOM 5382 C C . GLU A 1 680 ? 53.294 -4.951 -32.857 1.00 121.24 ? ? ? ? ? ? 680 GLU A C 1 ATOM 5383 O O . GLU A 1 680 ? 53.628 -4.066 -33.650 1.00 122.33 ? ? ? ? ? ? 680 GLU A O 1 ATOM 5384 C CB . GLU A 1 680 ? 54.868 -6.249 -31.422 1.00 118.85 ? ? ? ? ? ? 680 GLU A CB 1 ATOM 5385 C CG . GLU A 1 680 ? 54.774 -7.548 -30.642 1.00 122.52 ? ? ? ? ? ? 680 GLU A CG 1 ATOM 5386 C CD . GLU A 1 680 ? 55.517 -8.695 -31.300 1.00 127.50 ? ? ? ? ? ? 680 GLU A CD 1 ATOM 5387 O OE1 . GLU A 1 680 ? 55.416 -9.833 -30.787 1.00 124.09 ? ? ? ? ? ? 680 GLU A OE1 1 ATOM 5388 O OE2 . GLU A 1 680 ? 56.203 -8.463 -32.322 1.00 128.37 ? ? ? ? ? ? 680 GLU A OE2 1 ATOM 5389 N N . PRO A 1 681 ? 52.217 -4.819 -32.058 1.00 118.99 ? ? ? ? ? ? 681 PRO A N 1 ATOM 5390 C CA . PRO A 1 681 ? 51.386 -3.612 -32.101 1.00 119.23 ? ? ? ? ? ? 681 PRO A CA 1 ATOM 5391 C C . PRO A 1 681 ? 52.186 -2.310 -32.028 1.00 121.01 ? ? ? ? ? ? 681 PRO A C 1 ATOM 5392 O O . PRO A 1 681 ? 51.826 -1.323 -32.672 1.00 118.44 ? ? ? ? ? ? 681 PRO A O 1 ATOM 5393 C CB . PRO A 1 681 ? 50.453 -3.801 -30.909 1.00 115.63 ? ? ? ? ? ? 681 PRO A CB 1 ATOM 5394 C CG . PRO A 1 681 ? 50.227 -5.268 -30.921 1.00 112.68 ? ? ? ? ? ? 681 PRO A CG 1 ATOM 5395 C CD . PRO A 1 681 ? 51.643 -5.799 -31.119 1.00 118.57 ? ? ? ? ? ? 681 PRO A CD 1 ATOM 5396 N N . ASP A 1 682 ? 53.264 -2.309 -31.247 1.00 123.26 ? ? ? ? ? ? 682 ASP A N 1 ATOM 5397 C CA . ASP A 1 682 ? 54.099 -1.119 -31.127 1.00 123.83 ? ? ? ? ? ? 682 ASP A CA 1 ATOM 5398 C C . ASP A 1 682 ? 54.614 -0.749 -32.509 1.00 125.58 ? ? ? ? ? ? 682 ASP A C 1 ATOM 5399 O O . ASP A 1 682 ? 54.379 0.362 -32.986 1.00 124.54 ? ? ? ? ? ? 682 ASP A O 1 ATOM 5400 C CB . ASP A 1 682 ? 55.296 -1.360 -30.199 1.00 126.51 ? ? ? ? ? ? 682 ASP A CB 1 ATOM 5401 C CG . ASP A 1 682 ? 54.883 -1.732 -28.792 1.00 133.43 ? ? ? ? ? ? 682 ASP A CG 1 ATOM 5402 O OD1 . ASP A 1 682 ? 55.739 -1.651 -27.874 1.00 127.86 ? ? ? ? ? ? 682 ASP A OD1 1 ATOM 5403 O OD2 . ASP A 1 682 ? 53.704 -2.119 -28.604 1.00 137.10 ? ? ? ? ? ? 682 ASP A OD2 1 ATOM 5404 N N . GLU A 1 683 ? 55.314 -1.684 -33.150 1.00 124.43 ? ? ? ? ? ? 683 GLU A N 1 ATOM 5405 C CA . GLU A 1 683 ? 55.862 -1.441 -34.482 1.00 122.36 ? ? ? ? ? ? 683 GLU A CA 1 ATOM 5406 C C . GLU A 1 683 ? 54.794 -1.079 -35.495 1.00 116.37 ? ? ? ? ? ? 683 GLU A C 1 ATOM 5407 O O . GLU A 1 683 ? 54.940 -0.130 -36.266 1.00 111.07 ? ? ? ? ? ? 683 GLU A O 1 ATOM 5408 C CB . GLU A 1 683 ? 56.636 -2.663 -34.999 1.00 126.41 ? ? ? ? ? ? 683 GLU A CB 1 ATOM 5409 C CG . GLU A 1 683 ? 58.068 -2.763 -34.488 1.00 131.41 ? ? ? ? ? ? 683 GLU A CG 1 ATOM 5410 C CD . GLU A 1 683 ? 59.046 -3.285 -35.537 1.00 132.32 ? ? ? ? ? ? 683 GLU A CD 1 ATOM 5411 O OE1 . GLU A 1 683 ? 59.252 -2.603 -36.570 1.00 120.16 ? ? ? ? ? ? 683 GLU A OE1 1 ATOM 5412 O OE2 . GLU A 1 683 ? 59.609 -4.382 -35.322 1.00 137.69 ? ? ? ? ? ? 683 GLU A OE2 1 ATOM 5413 N N . MET A 1 684 ? 53.712 -1.837 -35.497 1.00 113.34 ? ? ? ? ? ? 684 MET A N 1 ATOM 5414 C CA . MET A 1 684 ? 52.655 -1.566 -36.444 1.00 121.60 ? ? ? ? ? ? 684 MET A CA 1 ATOM 5415 C C . MET A 1 684 ? 52.199 -0.117 -36.387 1.00 122.85 ? ? ? ? ? ? 684 MET A C 1 ATOM 5416 O O . MET A 1 684 ? 52.294 0.605 -37.382 1.00 123.69 ? ? ? ? ? ? 684 MET A O 1 ATOM 5417 C CB . MET A 1 684 ? 51.484 -2.509 -36.199 1.00 128.51 ? ? ? ? ? ? 684 MET A CB 1 ATOM 5418 C CG . MET A 1 684 ? 51.850 -3.960 -36.434 1.00 129.81 ? ? ? ? ? ? 684 MET A CG 1 ATOM 5419 S SD . MET A 1 684 ? 50.423 -5.025 -36.430 1.00 129.86 ? ? ? ? ? ? 684 MET A SD 1 ATOM 5420 C CE . MET A 1 684 ? 50.427 -5.631 -34.706 1.00 137.01 ? ? ? ? ? ? 684 MET A CE 1 ATOM 5421 N N . LEU A 1 685 ? 51.719 0.309 -35.221 1.00 120.01 ? ? ? ? ? ? 685 LEU A N 1 ATOM 5422 C CA . LEU A 1 685 ? 51.237 1.677 -35.033 1.00 114.53 ? ? ? ? ? ? 685 LEU A CA 1 ATOM 5423 C C . LEU A 1 685 ? 52.200 2.710 -35.586 1.00 111.38 ? ? ? ? ? ? 685 LEU A C 1 ATOM 5424 O O . LEU A 1 685 ? 51.787 3.685 -36.207 1.00 105.14 ? ? ? ? ? ? 685 LEU A O 1 ATOM 5425 C CB . LEU A 1 685 ? 50.997 1.951 -33.545 1.00 107.81 ? ? ? ? ? ? 685 LEU A CB 1 ATOM 5426 C CG . LEU A 1 685 ? 50.454 3.323 -33.144 1.00 97.66 ? ? ? ? ? ? 685 LEU A CG 1 ATOM 5427 C CD1 . LEU A 1 685 ? 49.265 3.721 -33.995 1.00 76.32 ? ? ? ? ? ? 685 LEU A CD1 1 ATOM 5428 C CD2 . LEU A 1 685 ? 50.073 3.265 -31.682 1.00 85.02 ? ? ? ? ? ? 685 LEU A CD2 1 ATOM 5429 N N . GLU A 1 686 ? 53.488 2.486 -35.356 1.00 112.29 ? ? ? ? ? ? 686 GLU A N 1 ATOM 5430 C CA . GLU A 1 686 ? 54.508 3.404 -35.827 1.00 116.77 ? ? ? ? ? ? 686 GLU A CA 1 ATOM 5431 C C . GLU A 1 686 ? 54.616 3.342 -37.339 1.00 113.93 ? ? ? ? ? ? 686 GLU A C 1 ATOM 5432 O O . GLU A 1 686 ? 54.695 4.365 -38.017 1.00 110.51 ? ? ? ? ? ? 686 GLU A O 1 ATOM 5433 C CB . GLU A 1 686 ? 55.860 3.051 -35.214 1.00 119.55 ? ? ? ? ? ? 686 GLU A CB 1 ATOM 5434 C CG . GLU A 1 686 ? 56.662 4.266 -34.806 1.00 128.29 ? ? ? ? ? ? 686 GLU A CG 1 ATOM 5435 C CD . GLU A 1 686 ? 56.117 4.917 -33.548 1.00 134.86 ? ? ? ? ? ? 686 GLU A CD 1 ATOM 5436 O OE1 . GLU A 1 686 ? 56.298 6.144 -33.393 1.00 139.75 ? ? ? ? ? ? 686 GLU A OE1 1 ATOM 5437 O OE2 . GLU A 1 686 ? 55.525 4.199 -32.709 1.00 131.74 ? ? ? ? ? ? 686 GLU A OE2 1 ATOM 5438 N N . LEU A 1 687 ? 54.613 2.126 -37.863 1.00 115.69 ? ? ? ? ? ? 687 LEU A N 1 ATOM 5439 C CA . LEU A 1 687 ? 54.722 1.919 -39.294 1.00 117.03 ? ? ? ? ? ? 687 LEU A CA 1 ATOM 5440 C C . LEU A 1 687 ? 53.549 2.549 -40.031 1.00 116.10 ? ? ? ? ? ? 687 LEU A C 1 ATOM 5441 O O . LEU A 1 687 ? 53.733 3.427 -40.878 1.00 115.64 ? ? ? ? ? ? 687 LEU A O 1 ATOM 5442 C CB . LEU A 1 687 ? 54.782 0.424 -39.596 1.00 113.14 ? ? ? ? ? ? 687 LEU A CB 1 ATOM 5443 C CG . LEU A 1 687 ? 55.319 0.022 -40.969 1.00 114.35 ? ? ? ? ? ? 687 LEU A CG 1 ATOM 5444 C CD1 . LEU A 1 687 ? 55.602 -1.461 -40.941 1.00 120.86 ? ? ? ? ? ? 687 LEU A CD1 1 ATOM 5445 C CD2 . LEU A 1 687 ? 54.342 0.376 -42.083 1.00 114.25 ? ? ? ? ? ? 687 LEU A CD2 1 ATOM 5446 N N . ILE A 1 688 ? 52.342 2.097 -39.713 1.00 111.64 ? ? ? ? ? ? 688 ILE A N 1 ATOM 5447 C CA . ILE A 1 688 ? 51.159 2.625 -40.369 1.00 111.88 ? ? ? ? ? ? 688 ILE A CA 1 ATOM 5448 C C . ILE A 1 688 ? 51.139 4.151 -40.332 1.00 115.73 ? ? ? ? ? ? 688 ILE A C 1 ATOM 5449 O O . ILE A 1 688 ? 50.641 4.781 -41.263 1.00 119.02 ? ? ? ? ? ? 688 ILE A O 1 ATOM 5450 C CB . ILE A 1 688 ? 49.857 2.070 -39.728 1.00 110.35 ? ? ? ? ? ? 688 ILE A CB 1 ATOM 5451 C CG1 . ILE A 1 688 ? 49.716 0.581 -40.035 1.00 102.80 ? ? ? ? ? ? 688 ILE A CG1 1 ATOM 5452 C CG2 . ILE A 1 688 ? 48.643 2.803 -40.270 1.00 107.22 ? ? ? ? ? ? 688 ILE A CG2 1 ATOM 5453 C CD1 . ILE A 1 688 ? 50.103 -0.310 -38.893 1.00 106.44 ? ? ? ? ? ? 688 ILE A CD1 1 ATOM 5454 N N . MET A 1 689 ? 51.692 4.739 -39.269 1.00 114.22 ? ? ? ? ? ? 689 MET A N 1 ATOM 5455 C CA . MET A 1 689 ? 51.728 6.198 -39.113 1.00 111.87 ? ? ? ? ? ? 689 MET A CA 1 ATOM 5456 C C . MET A 1 689 ? 52.740 6.815 -40.078 1.00 113.60 ? ? ? ? ? ? 689 MET A C 1 ATOM 5457 O O . MET A 1 689 ? 52.454 7.820 -40.734 1.00 104.89 ? ? ? ? ? ? 689 MET A O 1 ATOM 5458 C CB . MET A 1 689 ? 52.083 6.569 -37.660 1.00 108.95 ? ? ? ? ? ? 689 MET A CB 1 ATOM 5459 C CG . MET A 1 689 ? 51.947 8.062 -37.277 1.00 103.64 ? ? ? ? ? ? 689 MET A CG 1 ATOM 5460 S SD . MET A 1 689 ? 50.281 8.665 -36.838 1.00 102.14 ? ? ? ? ? ? 689 MET A SD 1 ATOM 5461 C CE . MET A 1 689 ? 49.919 9.784 -38.198 1.00 92.59 ? ? ? ? ? ? 689 MET A CE 1 ATOM 5462 N N . ASP A 1 690 ? 53.916 6.200 -40.174 1.00 117.67 ? ? ? ? ? ? 690 ASP A N 1 ATOM 5463 C CA . ASP A 1 690 ? 54.969 6.684 -41.061 1.00 123.05 ? ? ? ? ? ? 690 ASP A CA 1 ATOM 5464 C C . ASP A 1 690 ? 54.523 6.916 -42.500 1.00 127.12 ? ? ? ? ? ? 690 ASP A C 1 ATOM 5465 O O . ASP A 1 690 ? 55.119 7.732 -43.207 1.00 131.42 ? ? ? ? ? ? 690 ASP A O 1 ATOM 5466 C CB . ASP A 1 690 ? 56.147 5.721 -41.048 1.00 123.32 ? ? ? ? ? ? 690 ASP A CB 1 ATOM 5467 C CG . ASP A 1 690 ? 56.881 5.741 -39.738 1.00 131.12 ? ? ? ? ? ? 690 ASP A CG 1 ATOM 5468 O OD1 . ASP A 1 690 ? 57.342 6.835 -39.348 1.00 130.94 ? ? ? ? ? ? 690 ASP A OD1 1 ATOM 5469 O OD2 . ASP A 1 690 ? 56.995 4.673 -39.099 1.00 138.72 ? ? ? ? ? ? 690 ASP A OD2 1 ATOM 5470 N N . ARG A 1 691 ? 53.499 6.187 -42.942 1.00 125.75 ? ? ? ? ? ? 691 ARG A N 1 ATOM 5471 C CA . ARG A 1 691 ? 52.968 6.354 -44.296 1.00 117.71 ? ? ? ? ? ? 691 ARG A CA 1 ATOM 5472 C C . ARG A 1 691 ? 51.831 7.354 -44.246 1.00 110.54 ? ? ? ? ? ? 691 ARG A C 1 ATOM 5473 O O . ARG A 1 691 ? 51.478 7.952 -45.256 1.00 107.19 ? ? ? ? ? ? 691 ARG A O 1 ATOM 5474 C CB . ARG A 1 691 ? 52.416 5.043 -44.855 1.00 121.01 ? ? ? ? ? ? 691 ARG A CB 1 ATOM 5475 C CG . ARG A 1 691 ? 53.433 4.104 -45.472 1.00 125.46 ? ? ? ? ? ? 691 ARG A CG 1 ATOM 5476 C CD . ARG A 1 691 ? 52.816 3.419 -46.688 1.00 124.40 ? ? ? ? ? ? 691 ARG A CD 1 ATOM 5477 N NE . ARG A 1 691 ? 53.164 2.006 -46.782 1.00 126.52 ? ? ? ? ? ? 691 ARG A NE 1 ATOM 5478 C CZ . ARG A 1 691 ? 52.452 1.122 -47.473 1.00 129.36 ? ? ? ? ? ? 691 ARG A CZ 1 ATOM 5479 N NH1 . ARG A 1 691 ? 51.363 1.519 -48.124 1.00 126.43 ? ? ? ? ? ? 691 ARG A NH1 1 ATOM 5480 N NH2 . ARG A 1 691 ? 52.816 -0.157 -47.507 1.00 126.82 ? ? ? ? ? ? 691 ARG A NH2 1 ATOM 5481 N N . ILE A 1 692 ? 51.238 7.504 -43.067 1.00 104.62 ? ? ? ? ? ? 692 ILE A N 1 ATOM 5482 C CA . ILE A 1 692 ? 50.153 8.444 -42.909 1.00 104.49 ? ? ? ? ? ? 692 ILE A CA 1 ATOM 5483 C C . ILE A 1 692 ? 50.762 9.826 -42.941 1.00 110.00 ? ? ? ? ? ? 692 ILE A C 1 ATOM 5484 O O . ILE A 1 692 ? 50.178 10.743 -43.528 1.00 113.58 ? ? ? ? ? ? 692 ILE A O 1 ATOM 5485 C CB . ILE A 1 692 ? 49.399 8.263 -41.576 1.00 100.44 ? ? ? ? ? ? 692 ILE A CB 1 ATOM 5486 C CG1 . ILE A 1 692 ? 48.429 7.090 -41.666 1.00 99.85 ? ? ? ? ? ? 692 ILE A CG1 1 ATOM 5487 C CG2 . ILE A 1 692 ? 48.619 9.516 -41.245 1.00 98.89 ? ? ? ? ? ? 692 ILE A CG2 1 ATOM 5488 C CD1 . ILE A 1 692 ? 47.534 6.956 -40.461 1.00 89.07 ? ? ? ? ? ? 692 ILE A CD1 1 ATOM 5489 N N . ILE A 1 693 ? 51.935 9.978 -42.318 1.00 106.64 ? ? ? ? ? ? 693 ILE A N 1 ATOM 5490 C CA . ILE A 1 693 ? 52.611 11.280 -42.301 1.00 105.50 ? ? ? ? ? ? 693 ILE A CA 1 ATOM 5491 C C . ILE A 1 693 ? 53.236 11.601 -43.642 1.00 104.58 ? ? ? ? ? ? 693 ILE A C 1 ATOM 5492 O O . ILE A 1 693 ? 52.967 12.654 -44.220 1.00 104.76 ? ? ? ? ? ? 693 ILE A O 1 ATOM 5493 C CB . ILE A 1 693 ? 53.744 11.397 -41.215 1.00 100.65 ? ? ? ? ? ? 693 ILE A CB 1 ATOM 5494 C CG1 . ILE A 1 693 ? 54.741 10.260 -41.334 1.00 102.50 ? ? ? ? ? ? 693 ILE A CG1 1 ATOM 5495 C CG2 . ILE A 1 693 ? 53.152 11.427 -39.826 1.00 97.85 ? ? ? ? ? ? 693 ILE A CG2 1 ATOM 5496 C CD1 . ILE A 1 693 ? 55.862 10.379 -40.312 1.00 107.66 ? ? ? ? ? ? 693 ILE A CD1 1 ATOM 5497 N N . THR A 1 694 ? 54.062 10.686 -44.141 1.00 108.72 ? ? ? ? ? ? 694 THR A N 1 ATOM 5498 C CA . THR A 1 694 ? 54.738 10.885 -45.422 1.00 113.10 ? ? ? ? ? ? 694 THR A CA 1 ATOM 5499 C C . THR A 1 694 ? 53.700 11.196 -46.501 1.00 113.15 ? ? ? ? ? ? 694 THR A C 1 ATOM 5500 O O . THR A 1 694 ? 54.014 11.792 -47.535 1.00 113.64 ? ? ? ? ? ? 694 THR A O 1 ATOM 5501 C CB . THR A 1 694 ? 55.568 9.643 -45.811 1.00 109.11 ? ? ? ? ? ? 694 THR A CB 1 ATOM 5502 O OG1 . THR A 1 694 ? 56.509 10.004 -46.826 1.00 101.82 ? ? ? ? ? ? 694 THR A OG1 1 ATOM 5503 C CG2 . THR A 1 694 ? 54.666 8.524 -46.318 1.00 106.79 ? ? ? ? ? ? 694 THR A CG2 1 ATOM 5504 N N . LYS A 1 695 ? 52.462 10.782 -46.238 1.00 110.43 ? ? ? ? ? ? 695 LYS A N 1 ATOM 5505 C CA . LYS A 1 695 ? 51.350 11.050 -47.132 1.00 110.14 ? ? ? ? ? ? 695 LYS A CA 1 ATOM 5506 C C . LYS A 1 695 ? 50.822 12.419 -46.742 1.00 112.51 ? ? ? ? ? ? 695 LYS A C 1 ATOM 5507 O O . LYS A 1 695 ? 50.554 13.258 -47.595 1.00 120.21 ? ? ? ? ? ? 695 LYS A O 1 ATOM 5508 C CB . LYS A 1 695 ? 50.234 10.022 -46.968 1.00 105.42 ? ? ? ? ? ? 695 LYS A CB 1 ATOM 5509 C CG . LYS A 1 695 ? 48.872 10.580 -47.348 1.00 107.22 ? ? ? ? ? ? 695 LYS A CG 1 ATOM 5510 C CD . LYS A 1 695 ? 47.971 9.534 -47.959 1.00 116.57 ? ? ? ? ? ? 695 LYS A CD 1 ATOM 5511 C CE . LYS A 1 695 ? 46.642 10.142 -48.375 1.00 113.87 ? ? ? ? ? ? 695 LYS A CE 1 ATOM 5512 N NZ . LYS A 1 695 ? 45.843 9.174 -49.168 1.00 118.24 ? ? ? ? ? ? 695 LYS A NZ 1 ATOM 5513 N N . TYR A 1 696 ? 50.673 12.642 -45.442 1.00 107.50 ? ? ? ? ? ? 696 TYR A N 1 ATOM 5514 C CA . TYR A 1 696 ? 50.181 13.922 -44.966 1.00 107.23 ? ? ? ? ? ? 696 TYR A CA 1 ATOM 5515 C C . TYR A 1 696 ? 51.002 15.049 -45.574 1.00 109.00 ? ? ? ? ? ? 696 TYR A C 1 ATOM 5516 O O . TYR A 1 696 ? 50.482 16.131 -45.848 1.00 104.24 ? ? ? ? ? ? 696 TYR A O 1 ATOM 5517 C CB . TYR A 1 696 ? 50.260 13.988 -43.444 1.00 107.40 ? ? ? ? ? ? 696 TYR A CB 1 ATOM 5518 C CG . TYR A 1 696 ? 49.890 15.339 -42.870 1.00 110.24 ? ? ? ? ? ? 696 TYR A CG 1 ATOM 5519 C CD1 . TYR A 1 696 ? 50.708 15.956 -41.926 1.00 106.81 ? ? ? ? ? ? 696 TYR A CD1 1 ATOM 5520 C CD2 . TYR A 1 696 ? 48.720 16.002 -43.267 1.00 108.41 ? ? ? ? ? ? 696 TYR A CD2 1 ATOM 5521 C CE1 . TYR A 1 696 ? 50.382 17.195 -41.390 1.00 103.88 ? ? ? ? ? ? 696 TYR A CE1 1 ATOM 5522 C CE2 . TYR A 1 696 ? 48.380 17.248 -42.733 1.00 100.01 ? ? ? ? ? ? 696 TYR A CE2 1 ATOM 5523 C CZ . TYR A 1 696 ? 49.219 17.834 -41.796 1.00 104.65 ? ? ? ? ? ? 696 TYR A CZ 1 ATOM 5524 O OH . TYR A 1 696 ? 48.915 19.058 -41.259 1.00 98.63 ? ? ? ? ? ? 696 TYR A OH 1 ATOM 5525 N N . ASN A 1 697 ? 52.285 14.785 -45.793 1.00 114.92 ? ? ? ? ? ? 697 ASN A N 1 ATOM 5526 C CA . ASN A 1 697 ? 53.179 15.780 -46.373 1.00 122.05 ? ? ? ? ? ? 697 ASN A CA 1 ATOM 5527 C C . ASN A 1 697 ? 52.746 16.203 -47.761 1.00 127.62 ? ? ? ? ? ? 697 ASN A C 1 ATOM 5528 O O . ASN A 1 697 ? 52.753 17.389 -48.085 1.00 133.44 ? ? ? ? ? ? 697 ASN A O 1 ATOM 5529 C CB . ASN A 1 697 ? 54.601 15.241 -46.430 1.00 117.05 ? ? ? ? ? ? 697 ASN A CB 1 ATOM 5530 C CG . ASN A 1 697 ? 55.141 14.935 -45.066 1.00 115.12 ? ? ? ? ? ? 697 ASN A CG 1 ATOM 5531 O OD1 . ASN A 1 697 ? 54.799 15.609 -44.089 1.00 107.93 ? ? ? ? ? ? 697 ASN A OD1 1 ATOM 5532 N ND2 . ASN A 1 697 ? 55.999 13.926 -44.981 1.00 116.25 ? ? ? ? ? ? 697 ASN A ND2 1 ATOM 5533 N N . GLU A 1 698 ? 52.376 15.232 -48.583 1.00 130.56 ? ? ? ? ? ? 698 GLU A N 1 ATOM 5534 C CA . GLU A 1 698 ? 51.932 15.523 -49.937 1.00 133.15 ? ? ? ? ? ? 698 GLU A CA 1 ATOM 5535 C C . GLU A 1 698 ? 50.800 16.545 -49.967 1.00 127.46 ? ? ? ? ? ? 698 GLU A C 1 ATOM 5536 O O . GLU A 1 698 ? 50.629 17.260 -50.947 1.00 128.76 ? ? ? ? ? ? 698 GLU A O 1 ATOM 5537 C CB . GLU A 1 698 ? 51.488 14.230 -50.620 1.00 142.08 ? ? ? ? ? ? 698 GLU A CB 1 ATOM 5538 C CG . GLU A 1 698 ? 52.646 13.365 -51.084 1.00 147.54 ? ? ? ? ? ? 698 GLU A CG 1 ATOM 5539 C CD . GLU A 1 698 ? 52.285 11.900 -51.150 1.00 151.00 ? ? ? ? ? ? 698 GLU A CD 1 ATOM 5540 O OE1 . GLU A 1 698 ? 51.201 11.567 -51.691 1.00 150.12 ? ? ? ? ? ? 698 GLU A OE1 1 ATOM 5541 O OE2 . GLU A 1 698 ? 53.093 11.078 -50.660 1.00 154.55 ? ? ? ? ? ? 698 GLU A OE2 1 ATOM 5542 N N . LYS A 1 699 ? 50.042 16.622 -48.882 1.00 123.75 ? ? ? ? ? ? 699 LYS A N 1 ATOM 5543 C CA . LYS A 1 699 ? 48.926 17.550 -48.795 1.00 121.53 ? ? ? ? ? ? 699 LYS A CA 1 ATOM 5544 C C . LYS A 1 699 ? 49.413 18.987 -48.686 1.00 121.59 ? ? ? ? ? ? 699 LYS A C 1 ATOM 5545 O O . LYS A 1 699 ? 48.873 19.873 -49.348 1.00 115.41 ? ? ? ? ? ? 699 LYS A O 1 ATOM 5546 C CB . LYS A 1 699 ? 48.081 17.185 -47.591 1.00 125.96 ? ? ? ? ? ? 699 LYS A CB 1 ATOM 5547 C CG . LYS A 1 699 ? 48.006 15.690 -47.402 1.00 128.25 ? ? ? ? ? ? 699 LYS A CG 1 ATOM 5548 C CD . LYS A 1 699 ? 47.057 15.315 -46.296 1.00 140.82 ? ? ? ? ? ? 699 LYS A CD 1 ATOM 5549 C CE . LYS A 1 699 ? 47.137 13.820 -45.992 1.00 150.81 ? ? ? ? ? ? 699 LYS A CE 1 ATOM 5550 N NZ . LYS A 1 699 ? 46.887 12.919 -47.164 1.00 156.02 ? ? ? ? ? ? 699 LYS A NZ 1 ATOM 5551 N N . GLU A 1 700 ? 50.421 19.212 -47.840 1.00 125.49 ? ? ? ? ? ? 700 GLU A N 1 ATOM 5552 C CA . GLU A 1 700 ? 51.010 20.544 -47.662 1.00 132.30 ? ? ? ? ? ? 700 GLU A CA 1 ATOM 5553 C C . GLU A 1 700 ? 51.728 20.938 -48.950 1.00 140.53 ? ? ? ? ? ? 700 GLU A C 1 ATOM 5554 O O . GLU A 1 700 ? 51.747 22.105 -49.341 1.00 146.99 ? ? ? ? ? ? 700 GLU A O 1 ATOM 5555 C CB . GLU A 1 700 ? 52.044 20.569 -46.522 1.00 123.49 ? ? ? ? ? ? 700 GLU A CB 1 ATOM 5556 C CG . GLU A 1 700 ? 51.493 20.502 -45.105 1.00 126.93 ? ? ? ? ? ? 700 GLU A CG 1 ATOM 5557 C CD . GLU A 1 700 ? 52.539 20.876 -44.046 1.00 125.63 ? ? ? ? ? ? 700 GLU A CD 1 ATOM 5558 O OE1 . GLU A 1 700 ? 53.705 20.439 -44.163 1.00 121.90 ? ? ? ? ? ? 700 GLU A OE1 1 ATOM 5559 O OE2 . GLU A 1 700 ? 52.192 21.598 -43.086 1.00 116.77 ? ? ? ? ? ? 700 GLU A OE2 1 ATOM 5560 N N . GLU A 1 701 ? 52.326 19.945 -49.597 1.00 144.78 ? ? ? ? ? ? 701 GLU A N 1 ATOM 5561 C CA . GLU A 1 701 ? 53.061 20.153 -50.835 1.00 143.95 ? ? ? ? ? ? 701 GLU A CA 1 ATOM 5562 C C . GLU A 1 701 ? 52.097 20.360 -52.005 1.00 142.89 ? ? ? ? ? ? 701 GLU A C 1 ATOM 5563 O O . GLU A 1 701 ? 52.298 21.250 -52.827 1.00 148.54 ? ? ? ? ? ? 701 GLU A O 1 ATOM 5564 C CB . GLU A 1 701 ? 53.961 18.939 -51.108 1.00 146.72 ? ? ? ? ? ? 701 GLU A CB 1 ATOM 5565 C CG . GLU A 1 701 ? 55.089 19.176 -52.103 1.00 154.36 ? ? ? ? ? ? 701 GLU A CG 1 ATOM 5566 C CD . GLU A 1 701 ? 56.180 20.089 -51.559 1.00 159.02 ? ? ? ? ? ? 701 GLU A CD 1 ATOM 5567 O OE1 . GLU A 1 701 ? 55.869 21.261 -51.239 1.00 160.88 ? ? ? ? ? ? 701 GLU A OE1 1 ATOM 5568 O OE2 . GLU A 1 701 ? 57.345 19.629 -51.441 1.00 154.95 ? ? ? ? ? ? 701 GLU A OE2 1 ATOM 5569 N N . GLN A 1 702 ? 51.039 19.556 -52.066 1.00 137.51 ? ? ? ? ? ? 702 GLN A N 1 ATOM 5570 C CA . GLN A 1 702 ? 50.083 19.652 -53.161 1.00 132.47 ? ? ? ? ? ? 702 GLN A CA 1 ATOM 5571 C C . GLN A 1 702 ? 49.132 20.840 -53.118 1.00 129.26 ? ? ? ? ? ? 702 GLN A C 1 ATOM 5572 O O . GLN A 1 702 ? 49.351 21.852 -53.781 1.00 130.90 ? ? ? ? ? ? 702 GLN A O 1 ATOM 5573 C CB . GLN A 1 702 ? 49.261 18.353 -53.267 1.00 133.83 ? ? ? ? ? ? 702 GLN A CB 1 ATOM 5574 C CG . GLN A 1 702 ? 49.357 17.620 -54.626 1.00 130.73 ? ? ? ? ? ? 702 GLN A CG 1 ATOM 5575 C CD . GLN A 1 702 ? 50.558 16.669 -54.728 1.00 130.78 ? ? ? ? ? ? 702 GLN A CD 1 ATOM 5576 O OE1 . GLN A 1 702 ? 50.584 15.611 -54.093 1.00 126.29 ? ? ? ? ? ? 702 GLN A OE1 1 ATOM 5577 N NE2 . GLN A 1 702 ? 51.547 17.040 -55.539 1.00 120.39 ? ? ? ? ? ? 702 GLN A NE2 1 ATOM 5578 N N . PHE A 1 703 ? 48.081 20.717 -52.323 1.00 129.07 ? ? ? ? ? ? 703 PHE A N 1 ATOM 5579 C CA . PHE A 1 703 ? 47.049 21.742 -52.241 1.00 134.52 ? ? ? ? ? ? 703 PHE A CA 1 ATOM 5580 C C . PHE A 1 703 ? 47.389 23.101 -51.585 1.00 133.11 ? ? ? ? ? ? 703 PHE A C 1 ATOM 5581 O O . PHE A 1 703 ? 46.748 24.114 -51.896 1.00 128.11 ? ? ? ? ? ? 703 PHE A O 1 ATOM 5582 C CB . PHE A 1 703 ? 45.805 21.115 -51.597 1.00 145.44 ? ? ? ? ? ? 703 PHE A CB 1 ATOM 5583 C CG . PHE A 1 703 ? 45.253 19.916 -52.362 1.00 155.61 ? ? ? ? ? ? 703 PHE A CG 1 ATOM 5584 C CD1 . PHE A 1 703 ? 46.022 18.758 -52.557 1.00 156.95 ? ? ? ? ? ? 703 PHE A CD1 1 ATOM 5585 C CD2 . PHE A 1 703 ? 43.948 19.940 -52.860 1.00 158.89 ? ? ? ? ? ? 703 PHE A CD2 1 ATOM 5586 C CE1 . PHE A 1 703 ? 45.491 17.643 -53.236 1.00 154.40 ? ? ? ? ? ? 703 PHE A CE1 1 ATOM 5587 C CE2 . PHE A 1 703 ? 43.409 18.833 -53.539 1.00 156.78 ? ? ? ? ? ? 703 PHE A CE2 1 ATOM 5588 C CZ . PHE A 1 703 ? 44.179 17.682 -53.727 1.00 151.86 ? ? ? ? ? ? 703 PHE A CZ 1 ATOM 5589 N N . GLY A 1 704 ? 48.385 23.141 -50.701 1.00 130.49 ? ? ? ? ? ? 704 GLY A N 1 ATOM 5590 C CA . GLY A 1 704 ? 48.739 24.405 -50.067 1.00 130.85 ? ? ? ? ? ? 704 GLY A CA 1 ATOM 5591 C C . GLY A 1 704 ? 49.752 24.281 -48.943 1.00 130.30 ? ? ? ? ? ? 704 GLY A C 1 ATOM 5592 O O . GLY A 1 704 ? 49.616 23.415 -48.081 1.00 136.82 ? ? ? ? ? ? 704 GLY A O 1 ATOM 5593 N N . LYS A 1 705 ? 50.761 25.153 -48.938 1.00 129.02 ? ? ? ? ? ? 705 LYS A N 1 ATOM 5594 C CA . LYS A 1 705 ? 51.806 25.128 -47.909 1.00 125.48 ? ? ? ? ? ? 705 LYS A CA 1 ATOM 5595 C C . LYS A 1 705 ? 51.293 25.617 -46.551 1.00 119.85 ? ? ? ? ? ? 705 LYS A C 1 ATOM 5596 O O . LYS A 1 705 ? 51.668 25.095 -45.503 1.00 112.58 ? ? ? ? ? ? 705 LYS A O 1 ATOM 5597 C CB . LYS A 1 705 ? 53.025 25.970 -48.366 1.00 124.01 ? ? ? ? ? ? 705 LYS A CB 1 ATOM 5598 C CG . LYS A 1 705 ? 52.814 27.497 -48.469 1.00 120.16 ? ? ? ? ? ? 705 LYS A CG 1 ATOM 5599 C CD . LYS A 1 705 ? 51.874 27.926 -49.600 1.00 123.63 ? ? ? ? ? ? 705 LYS A CD 1 ATOM 5600 C CE . LYS A 1 705 ? 50.918 29.034 -49.137 1.00 116.53 ? ? ? ? ? ? 705 LYS A CE 1 ATOM 5601 N NZ . LYS A 1 705 ? 51.616 30.120 -48.385 1.00 110.35 ? ? ? ? ? ? 705 LYS A NZ 1 ATOM 5602 N N . GLU A 1 706 ? 50.424 26.621 -46.588 1.00 122.82 ? ? ? ? ? ? 706 GLU A N 1 ATOM 5603 C CA . GLU A 1 706 ? 49.853 27.202 -45.384 1.00 124.61 ? ? ? ? ? ? 706 GLU A CA 1 ATOM 5604 C C . GLU A 1 706 ? 48.335 27.218 -45.514 1.00 125.16 ? ? ? ? ? ? 706 GLU A C 1 ATOM 5605 O O . GLU A 1 706 ? 47.635 27.539 -44.557 1.00 128.14 ? ? ? ? ? ? 706 GLU A O 1 ATOM 5606 C CB . GLU A 1 706 ? 50.393 28.628 -45.178 1.00 130.07 ? ? ? ? ? ? 706 GLU A CB 1 ATOM 5607 C CG . GLU A 1 706 ? 49.828 29.382 -43.966 1.00 141.41 ? ? ? ? ? ? 706 GLU A CG 1 ATOM 5608 C CD . GLU A 1 706 ? 50.408 30.795 -43.818 1.00 150.14 ? ? ? ? ? ? 706 GLU A CD 1 ATOM 5609 O OE1 . GLU A 1 706 ? 50.614 31.469 -44.854 1.00 154.77 ? ? ? ? ? ? 706 GLU A OE1 1 ATOM 5610 O OE2 . GLU A 1 706 ? 50.634 31.246 -42.669 1.00 149.45 ? ? ? ? ? ? 706 GLU A OE2 1 ATOM 5611 N N . GLN A 1 707 ? 47.828 26.876 -46.699 1.00 122.75 ? ? ? ? ? ? 707 GLN A N 1 ATOM 5612 C CA . GLN A 1 707 ? 46.384 26.839 -46.924 1.00 123.50 ? ? ? ? ? ? 707 GLN A CA 1 ATOM 5613 C C . GLN A 1 707 ? 45.844 25.620 -46.198 1.00 127.04 ? ? ? ? ? ? 707 GLN A C 1 ATOM 5614 O O . GLN A 1 707 ? 44.630 25.452 -46.025 1.00 124.59 ? ? ? ? ? ? 707 GLN A O 1 ATOM 5615 C CB . GLN A 1 707 ? 46.062 26.697 -48.403 1.00 123.41 ? ? ? ? ? ? 707 GLN A CB 1 ATOM 5616 C CG . GLN A 1 707 ? 44.588 26.828 -48.686 1.00 121.17 ? ? ? ? ? ? 707 GLN A CG 1 ATOM 5617 C CD . GLN A 1 707 ? 44.192 26.159 -49.973 1.00 120.61 ? ? ? ? ? ? 707 GLN A CD 1 ATOM 5618 O OE1 . GLN A 1 707 ? 44.909 26.229 -50.973 1.00 119.86 ? ? ? ? ? ? 707 GLN A OE1 1 ATOM 5619 N NE2 . GLN A 1 707 ? 43.037 25.506 -49.964 1.00 122.79 ? ? ? ? ? ? 707 GLN A NE2 1 ATOM 5620 N N . MET A 1 708 ? 46.785 24.767 -45.798 1.00 130.79 ? ? ? ? ? ? 708 MET A N 1 ATOM 5621 C CA . MET A 1 708 ? 46.524 23.531 -45.071 1.00 122.29 ? ? ? ? ? ? 708 MET A CA 1 ATOM 5622 C C . MET A 1 708 ? 45.855 23.893 -43.759 1.00 117.85 ? ? ? ? ? ? 708 MET A C 1 ATOM 5623 O O . MET A 1 708 ? 44.773 23.399 -43.456 1.00 112.70 ? ? ? ? ? ? 708 MET A O 1 ATOM 5624 C CB . MET A 1 708 ? 47.850 22.808 -44.790 1.00 120.21 ? ? ? ? ? ? 708 MET A CB 1 ATOM 5625 C CG . MET A 1 708 ? 47.703 21.474 -44.071 1.00 124.95 ? ? ? ? ? ? 708 MET A CG 1 ATOM 5626 S SD . MET A 1 708 ? 47.458 19.985 -45.120 1.00 137.74 ? ? ? ? ? ? 708 MET A SD 1 ATOM 5627 C CE . MET A 1 708 ? 45.831 20.279 -45.930 1.00 122.53 ? ? ? ? ? ? 708 MET A CE 1 ATOM 5628 N N . ARG A 1 709 ? 46.511 24.762 -42.989 1.00 114.12 ? ? ? ? ? ? 709 ARG A N 1 ATOM 5629 C CA . ARG A 1 709 ? 45.982 25.206 -41.702 1.00 113.71 ? ? ? ? ? ? 709 ARG A CA 1 ATOM 5630 C C . ARG A 1 709 ? 44.499 25.536 -41.811 1.00 110.23 ? ? ? ? ? ? 709 ARG A C 1 ATOM 5631 O O . ARG A 1 709 ? 43.672 24.934 -41.138 1.00 107.93 ? ? ? ? ? ? 709 ARG A O 1 ATOM 5632 C CB . ARG A 1 709 ? 46.707 26.453 -41.204 1.00 118.05 ? ? ? ? ? ? 709 ARG A CB 1 ATOM 5633 C CG . ARG A 1 709 ? 48.193 26.318 -41.004 1.00 123.19 ? ? ? ? ? ? 709 ARG A CG 1 ATOM 5634 C CD . ARG A 1 709 ? 48.628 27.388 -40.019 1.00 136.24 ? ? ? ? ? ? 709 ARG A CD 1 ATOM 5635 N NE . ARG A 1 709 ? 50.044 27.750 -40.098 1.00 140.46 ? ? ? ? ? ? 709 ARG A NE 1 ATOM 5636 C CZ . ARG A 1 709 ? 51.060 26.928 -39.858 1.00 141.78 ? ? ? ? ? ? 709 ARG A CZ 1 ATOM 5637 N NH1 . ARG A 1 709 ? 50.840 25.658 -39.521 1.00 137.21 ? ? ? ? ? ? 709 ARG A NH1 1 ATOM 5638 N NH2 . ARG A 1 709 ? 52.304 27.392 -39.936 1.00 144.65 ? ? ? ? ? ? 709 ARG A NH2 1 ATOM 5639 N N . GLU A 1 710 ? 44.165 26.501 -42.656 1.00 107.10 ? ? ? ? ? ? 710 GLU A N 1 ATOM 5640 C CA . GLU A 1 710 ? 42.781 26.877 -42.812 1.00 104.90 ? ? ? ? ? ? 710 GLU A CA 1 ATOM 5641 C C . GLU A 1 710 ? 41.971 25.642 -43.207 1.00 105.78 ? ? ? ? ? ? 710 GLU A C 1 ATOM 5642 O O . GLU A 1 710 ? 40.762 25.600 -43.015 1.00 109.71 ? ? ? ? ? ? 710 GLU A O 1 ATOM 5643 C CB . GLU A 1 710 ? 42.651 27.986 -43.858 1.00 108.59 ? ? ? ? ? ? 710 GLU A CB 1 ATOM 5644 C CG . GLU A 1 710 ? 41.306 28.735 -43.872 1.00 119.14 ? ? ? ? ? ? 710 GLU A CG 1 ATOM 5645 C CD . GLU A 1 710 ? 40.980 29.466 -42.567 1.00 120.03 ? ? ? ? ? ? 710 GLU A CD 1 ATOM 5646 O OE1 . GLU A 1 710 ? 41.920 29.746 -41.782 1.00 108.35 ? ? ? ? ? ? 710 GLU A OE1 1 ATOM 5647 O OE2 . GLU A 1 710 ? 39.777 29.773 -42.339 1.00 111.42 ? ? ? ? ? ? 710 GLU A OE2 1 ATOM 5648 N N . PHE A 1 711 ? 42.625 24.618 -43.740 1.00 105.38 ? ? ? ? ? ? 711 PHE A N 1 ATOM 5649 C CA . PHE A 1 711 ? 41.896 23.408 -44.118 1.00 103.43 ? ? ? ? ? ? 711 PHE A CA 1 ATOM 5650 C C . PHE A 1 711 ? 41.632 22.538 -42.885 1.00 99.66 ? ? ? ? ? ? 711 PHE A C 1 ATOM 5651 O O . PHE A 1 711 ? 40.565 21.930 -42.742 1.00 90.91 ? ? ? ? ? ? 711 PHE A O 1 ATOM 5652 C CB . PHE A 1 711 ? 42.687 22.617 -45.164 1.00 103.78 ? ? ? ? ? ? 711 PHE A CB 1 ATOM 5653 C CG . PHE A 1 711 ? 42.031 21.331 -45.561 1.00 111.31 ? ? ? ? ? ? 711 PHE A CG 1 ATOM 5654 C CD1 . PHE A 1 711 ? 40.784 21.328 -46.183 1.00 104.47 ? ? ? ? ? ? 711 PHE A CD1 1 ATOM 5655 C CD2 . PHE A 1 711 ? 42.653 20.116 -45.293 1.00 116.57 ? ? ? ? ? ? 711 PHE A CD2 1 ATOM 5656 C CE1 . PHE A 1 711 ? 40.165 20.130 -46.529 1.00 103.57 ? ? ? ? ? ? 711 PHE A CE1 1 ATOM 5657 C CE2 . PHE A 1 711 ? 42.049 18.913 -45.633 1.00 108.72 ? ? ? ? ? ? 711 PHE A CE2 1 ATOM 5658 C CZ . PHE A 1 711 ? 40.801 18.919 -46.254 1.00 111.29 ? ? ? ? ? ? 711 PHE A CZ 1 ATOM 5659 N N . GLU A 1 712 ? 42.619 22.490 -41.997 1.00 102.45 ? ? ? ? ? ? 712 GLU A N 1 ATOM 5660 C CA . GLU A 1 712 ? 42.523 21.726 -40.761 1.00 102.28 ? ? ? ? ? ? 712 GLU A CA 1 ATOM 5661 C C . GLU A 1 712 ? 41.515 22.365 -39.817 1.00 104.81 ? ? ? ? ? ? 712 GLU A C 1 ATOM 5662 O O . GLU A 1 712 ? 40.534 21.733 -39.430 1.00 102.51 ? ? ? ? ? ? 712 GLU A O 1 ATOM 5663 C CB . GLU A 1 712 ? 43.894 21.659 -40.093 1.00 92.80 ? ? ? ? ? ? 712 GLU A CB 1 ATOM 5664 C CG . GLU A 1 712 ? 44.844 20.735 -40.806 1.00 95.26 ? ? ? ? ? ? 712 GLU A CG 1 ATOM 5665 C CD . GLU A 1 712 ? 46.276 20.919 -40.367 1.00 113.00 ? ? ? ? ? ? 712 GLU A CD 1 ATOM 5666 O OE1 . GLU A 1 712 ? 46.512 21.182 -39.168 1.00 119.96 ? ? ? ? ? ? 712 GLU A OE1 1 ATOM 5667 O OE2 . GLU A 1 712 ? 47.179 20.784 -41.219 1.00 117.46 ? ? ? ? ? ? 712 GLU A OE2 1 ATOM 5668 N N . LYS A 1 713 ? 41.758 23.630 -39.473 1.00 108.05 ? ? ? ? ? ? 713 LYS A N 1 ATOM 5669 C CA . LYS A 1 713 ? 40.892 24.382 -38.562 1.00 108.03 ? ? ? ? ? ? 713 LYS A CA 1 ATOM 5670 C C . LYS A 1 713 ? 39.393 24.251 -38.844 1.00 109.06 ? ? ? ? ? ? 713 LYS A C 1 ATOM 5671 O O . LYS A 1 713 ? 38.594 24.234 -37.912 1.00 117.76 ? ? ? ? ? ? 713 LYS A O 1 ATOM 5672 C CB . LYS A 1 713 ? 41.264 25.877 -38.551 1.00 99.29 ? ? ? ? ? ? 713 LYS A CB 1 ATOM 5673 C CG . LYS A 1 713 ? 42.717 26.168 -38.182 1.00 98.40 ? ? ? ? ? ? 713 LYS A CG 1 ATOM 5674 C CD . LYS A 1 713 ? 42.897 27.353 -37.215 1.00 93.87 ? ? ? ? ? ? 713 LYS A CD 1 ATOM 5675 C CE . LYS A 1 713 ? 44.390 27.526 -36.883 1.00 95.39 ? ? ? ? ? ? 713 LYS A CE 1 ATOM 5676 N NZ . LYS A 1 713 ? 44.717 28.448 -35.762 1.00 87.55 ? ? ? ? ? ? 713 LYS A NZ 1 ATOM 5677 N N . VAL A 1 714 ? 38.994 24.154 -40.106 1.00 99.71 ? ? ? ? ? ? 714 VAL A N 1 ATOM 5678 C CA . VAL A 1 714 ? 37.576 24.043 -40.385 1.00 95.24 ? ? ? ? ? ? 714 VAL A CA 1 ATOM 5679 C C . VAL A 1 714 ? 36.998 22.696 -40.016 1.00 93.49 ? ? ? ? ? ? 714 VAL A C 1 ATOM 5680 O O . VAL A 1 714 ? 35.936 22.630 -39.398 1.00 93.95 ? ? ? ? ? ? 714 VAL A O 1 ATOM 5681 C CB . VAL A 1 714 ? 37.276 24.298 -41.846 1.00 94.55 ? ? ? ? ? ? 714 VAL A CB 1 ATOM 5682 C CG1 . VAL A 1 714 ? 37.565 25.734 -42.187 1.00 91.94 ? ? ? ? ? ? 714 VAL A CG1 1 ATOM 5683 C CG2 . VAL A 1 714 ? 38.103 23.372 -42.689 1.00 96.82 ? ? ? ? ? ? 714 VAL A CG2 1 ATOM 5684 N N . ILE A 1 715 ? 37.687 21.620 -40.383 1.00 91.85 ? ? ? ? ? ? 715 ILE A N 1 ATOM 5685 C CA . ILE A 1 715 ? 37.189 20.275 -40.078 1.00 90.92 ? ? ? ? ? ? 715 ILE A CA 1 ATOM 5686 C C . ILE A 1 715 ? 37.255 19.946 -38.586 1.00 90.40 ? ? ? ? ? ? 715 ILE A C 1 ATOM 5687 O O . ILE A 1 715 ? 36.404 19.221 -38.085 1.00 91.98 ? ? ? ? ? ? 715 ILE A O 1 ATOM 5688 C CB . ILE A 1 715 ? 37.949 19.176 -40.894 1.00 83.96 ? ? ? ? ? ? 715 ILE A CB 1 ATOM 5689 C CG1 . ILE A 1 715 ? 39.413 19.106 -40.494 1.00 86.10 ? ? ? ? ? ? 715 ILE A CG1 1 ATOM 5690 C CG2 . ILE A 1 715 ? 37.926 19.498 -42.356 1.00 80.00 ? ? ? ? ? ? 715 ILE A CG2 1 ATOM 5691 C CD1 . ILE A 1 715 ? 39.680 18.224 -39.302 1.00 87.96 ? ? ? ? ? ? 715 ILE A CD1 1 ATOM 5692 N N . VAL A 1 716 ? 38.254 20.493 -37.889 1.00 86.29 ? ? ? ? ? ? 716 VAL A N 1 ATOM 5693 C CA . VAL A 1 716 ? 38.420 20.262 -36.458 1.00 81.48 ? ? ? ? ? ? 716 VAL A CA 1 ATOM 5694 C C . VAL A 1 716 ? 37.433 21.098 -35.670 1.00 81.17 ? ? ? ? ? ? 716 VAL A C 1 ATOM 5695 O O . VAL A 1 716 ? 37.175 20.837 -34.503 1.00 82.54 ? ? ? ? ? ? 716 VAL A O 1 ATOM 5696 C CB . VAL A 1 716 ? 39.850 20.601 -35.976 1.00 76.64 ? ? ? ? ? ? 716 VAL A CB 1 ATOM 5697 C CG1 . VAL A 1 716 ? 39.966 20.405 -34.470 1.00 63.04 ? ? ? ? ? ? 716 VAL A CG1 1 ATOM 5698 C CG2 . VAL A 1 716 ? 40.856 19.722 -36.684 1.00 68.96 ? ? ? ? ? ? 716 VAL A CG2 1 ATOM 5699 N N . LEU A 1 717 ? 36.868 22.109 -36.301 1.00 82.36 ? ? ? ? ? ? 717 LEU A N 1 ATOM 5700 C CA . LEU A 1 717 ? 35.901 22.925 -35.593 1.00 87.69 ? ? ? ? ? ? 717 LEU A CA 1 ATOM 5701 C C . LEU A 1 717 ? 34.503 22.418 -35.896 1.00 88.08 ? ? ? ? ? ? 717 LEU A C 1 ATOM 5702 O O . LEU A 1 717 ? 33.681 22.327 -34.995 1.00 87.16 ? ? ? ? ? ? 717 LEU A O 1 ATOM 5703 C CB . LEU A 1 717 ? 36.040 24.404 -35.978 1.00 85.27 ? ? ? ? ? ? 717 LEU A CB 1 ATOM 5704 C CG . LEU A 1 717 ? 37.278 25.151 -35.460 1.00 83.53 ? ? ? ? ? ? 717 LEU A CG 1 ATOM 5705 C CD1 . LEU A 1 717 ? 37.241 26.547 -35.975 1.00 88.88 ? ? ? ? ? ? 717 LEU A CD1 1 ATOM 5706 C CD2 . LEU A 1 717 ? 37.323 25.169 -33.950 1.00 87.15 ? ? ? ? ? ? 717 LEU A CD2 1 ATOM 5707 N N . ARG A 1 718 ? 34.237 22.082 -37.160 1.00 92.06 ? ? ? ? ? ? 718 ARG A N 1 ATOM 5708 C CA . ARG A 1 718 ? 32.919 21.572 -37.559 1.00 97.41 ? ? ? ? ? ? 718 ARG A CA 1 ATOM 5709 C C . ARG A 1 718 ? 32.751 20.163 -37.018 1.00 93.04 ? ? ? ? ? ? 718 ARG A C 1 ATOM 5710 O O . ARG A 1 718 ? 31.725 19.528 -37.223 1.00 92.00 ? ? ? ? ? ? 718 ARG A O 1 ATOM 5711 C CB . ARG A 1 718 ? 32.744 21.560 -39.098 1.00 108.21 ? ? ? ? ? ? 718 ARG A CB 1 ATOM 5712 C CG . ARG A 1 718 ? 32.346 22.928 -39.781 1.00 126.83 ? ? ? ? ? ? 718 ARG A CG 1 ATOM 5713 C CD . ARG A 1 718 ? 30.804 23.104 -40.150 1.00 134.15 ? ? ? ? ? ? 718 ARG A CD 1 ATOM 5714 N NE . ARG A 1 718 ? 30.584 23.494 -41.575 1.00 127.84 ? ? ? ? ? ? 718 ARG A NE 1 ATOM 5715 C CZ . ARG A 1 718 ? 29.399 23.706 -42.179 1.00 119.44 ? ? ? ? ? ? 718 ARG A CZ 1 ATOM 5716 N NH1 . ARG A 1 718 ? 28.242 23.589 -41.525 1.00 107.30 ? ? ? ? ? ? 718 ARG A NH1 1 ATOM 5717 N NH2 . ARG A 1 718 ? 29.372 24.020 -43.467 1.00 100.45 ? ? ? ? ? ? 718 ARG A NH2 1 ATOM 5718 N N . ALA A 1 719 ? 33.778 19.674 -36.337 1.00 92.96 ? ? ? ? ? ? 719 ALA A N 1 ATOM 5719 C CA . ALA A 1 719 ? 33.741 18.345 -35.739 1.00 90.66 ? ? ? ? ? ? 719 ALA A CA 1 ATOM 5720 C C . ALA A 1 719 ? 33.529 18.573 -34.260 1.00 86.95 ? ? ? ? ? ? 719 ALA A C 1 ATOM 5721 O O . ALA A 1 719 ? 32.448 18.340 -33.721 1.00 77.14 ? ? ? ? ? ? 719 ALA A O 1 ATOM 5722 C CB . ALA A 1 719 ? 35.060 17.636 -35.961 1.00 82.59 ? ? ? ? ? ? 719 ALA A CB 1 ATOM 5723 N N . VAL A 1 720 ? 34.590 19.049 -33.621 1.00 79.77 ? ? ? ? ? ? 720 VAL A N 1 ATOM 5724 C CA . VAL A 1 720 ? 34.577 19.344 -32.203 1.00 76.60 ? ? ? ? ? ? 720 VAL A CA 1 ATOM 5725 C C . VAL A 1 720 ? 33.348 20.097 -31.778 1.00 76.06 ? ? ? ? ? ? 720 VAL A C 1 ATOM 5726 O O . VAL A 1 720 ? 32.847 19.895 -30.684 1.00 83.88 ? ? ? ? ? ? 720 VAL A O 1 ATOM 5727 C CB . VAL A 1 720 ? 35.763 20.192 -31.794 1.00 72.29 ? ? ? ? ? ? 720 VAL A CB 1 ATOM 5728 C CG1 . VAL A 1 720 ? 35.578 20.674 -30.368 1.00 57.60 ? ? ? ? ? ? 720 VAL A CG1 1 ATOM 5729 C CG2 . VAL A 1 720 ? 37.024 19.392 -31.924 1.00 70.78 ? ? ? ? ? ? 720 VAL A CG2 1 ATOM 5730 N N . ASP A 1 721 ? 32.870 20.991 -32.624 1.00 77.14 ? ? ? ? ? ? 721 ASP A N 1 ATOM 5731 C CA . ASP A 1 721 ? 31.692 21.735 -32.257 1.00 83.10 ? ? ? ? ? ? 721 ASP A CA 1 ATOM 5732 C C . ASP A 1 721 ? 30.449 20.898 -32.478 1.00 85.38 ? ? ? ? ? ? 721 ASP A C 1 ATOM 5733 O O . ASP A 1 721 ? 29.617 20.790 -31.588 1.00 83.94 ? ? ? ? ? ? 721 ASP A O 1 ATOM 5734 C CB . ASP A 1 721 ? 31.601 23.028 -33.062 1.00 91.31 ? ? ? ? ? ? 721 ASP A CB 1 ATOM 5735 C CG . ASP A 1 721 ? 32.212 24.216 -32.344 1.00 93.63 ? ? ? ? ? ? 721 ASP A CG 1 ATOM 5736 O OD1 . ASP A 1 721 ? 32.826 24.046 -31.274 1.00 89.96 ? ? ? ? ? ? 721 ASP A OD1 1 ATOM 5737 O OD2 . ASP A 1 721 ? 32.074 25.336 -32.864 1.00 91.10 ? ? ? ? ? ? 721 ASP A OD2 1 ATOM 5738 N N . SER A 1 722 ? 30.326 20.289 -33.654 1.00 88.27 ? ? ? ? ? ? 722 SER A N 1 ATOM 5739 C CA . SER A 1 722 ? 29.144 19.484 -33.977 1.00 96.08 ? ? ? ? ? ? 722 SER A CA 1 ATOM 5740 C C . SER A 1 722 ? 28.776 18.455 -32.928 1.00 94.45 ? ? ? ? ? ? 722 SER A C 1 ATOM 5741 O O . SER A 1 722 ? 27.605 18.287 -32.578 1.00 92.35 ? ? ? ? ? ? 722 SER A O 1 ATOM 5742 C CB . SER A 1 722 ? 29.336 18.762 -35.309 1.00 104.64 ? ? ? ? ? ? 722 SER A CB 1 ATOM 5743 O OG . SER A 1 722 ? 29.151 19.652 -36.390 1.00 125.42 ? ? ? ? ? ? 722 SER A OG 1 ATOM 5744 N N . LYS A 1 723 ? 29.797 17.761 -32.446 1.00 93.75 ? ? ? ? ? ? 723 LYS A N 1 ATOM 5745 C CA . LYS A 1 723 ? 29.640 16.722 -31.449 1.00 91.05 ? ? ? ? ? ? 723 LYS A CA 1 ATOM 5746 C C . LYS A 1 723 ? 29.379 17.330 -30.073 1.00 88.44 ? ? ? ? ? ? 723 LYS A C 1 ATOM 5747 O O . LYS A 1 723 ? 28.387 17.007 -29.433 1.00 94.82 ? ? ? ? ? ? 723 LYS A O 1 ATOM 5748 C CB . LYS A 1 723 ? 30.898 15.848 -31.456 1.00 91.97 ? ? ? ? ? ? 723 LYS A CB 1 ATOM 5749 C CG . LYS A 1 723 ? 31.261 15.309 -32.851 1.00 90.81 ? ? ? ? ? ? 723 LYS A CG 1 ATOM 5750 C CD . LYS A 1 723 ? 30.161 14.400 -33.400 1.00 100.93 ? ? ? ? ? ? 723 LYS A CD 1 ATOM 5751 C CE . LYS A 1 723 ? 30.524 13.803 -34.749 1.00 96.63 ? ? ? ? ? ? 723 LYS A CE 1 ATOM 5752 N NZ . LYS A 1 723 ? 30.597 14.836 -35.810 1.00 102.62 ? ? ? ? ? ? 723 LYS A NZ 1 ATOM 5753 N N . TRP A 1 724 ? 30.265 18.213 -29.628 1.00 84.28 ? ? ? ? ? ? 724 TRP A N 1 ATOM 5754 C CA . TRP A 1 724 ? 30.110 18.865 -28.337 1.00 88.91 ? ? ? ? ? ? 724 TRP A CA 1 ATOM 5755 C C . TRP A 1 724 ? 28.671 19.356 -28.088 1.00 88.78 ? ? ? ? ? ? 724 TRP A C 1 ATOM 5756 O O . TRP A 1 724 ? 28.028 18.941 -27.125 1.00 83.41 ? ? ? ? ? ? 724 TRP A O 1 ATOM 5757 C CB . TRP A 1 724 ? 31.109 20.023 -28.232 1.00 95.29 ? ? ? ? ? ? 724 TRP A CB 1 ATOM 5758 C CG . TRP A 1 724 ? 31.104 20.746 -26.921 1.00 104.04 ? ? ? ? ? ? 724 TRP A CG 1 ATOM 5759 C CD1 . TRP A 1 724 ? 30.776 22.053 -26.711 1.00 103.98 ? ? ? ? ? ? 724 TRP A CD1 1 ATOM 5760 C CD2 . TRP A 1 724 ? 31.431 20.200 -25.638 1.00 109.87 ? ? ? ? ? ? 724 TRP A CD2 1 ATOM 5761 N NE1 . TRP A 1 724 ? 30.875 22.355 -25.379 1.00 108.07 ? ? ? ? ? ? 724 TRP A NE1 1 ATOM 5762 C CE2 . TRP A 1 724 ? 31.274 21.236 -24.695 1.00 111.21 ? ? ? ? ? ? 724 TRP A CE2 1 ATOM 5763 C CE3 . TRP A 1 724 ? 31.833 18.934 -25.192 1.00 114.56 ? ? ? ? ? ? 724 TRP A CE3 1 ATOM 5764 C CZ2 . TRP A 1 724 ? 31.516 21.048 -23.322 1.00 110.44 ? ? ? ? ? ? 724 TRP A CZ2 1 ATOM 5765 C CZ3 . TRP A 1 724 ? 32.073 18.750 -23.828 1.00 111.89 ? ? ? ? ? ? 724 TRP A CZ3 1 ATOM 5766 C CH2 . TRP A 1 724 ? 31.910 19.804 -22.912 1.00 107.08 ? ? ? ? ? ? 724 TRP A CH2 1 ATOM 5767 N N . MET A 1 725 ? 28.151 20.215 -28.958 1.00 89.83 ? ? ? ? ? ? 725 MET A N 1 ATOM 5768 C CA . MET A 1 725 ? 26.796 20.728 -28.761 1.00 93.41 ? ? ? ? ? ? 725 MET A CA 1 ATOM 5769 C C . MET A 1 725 ? 25.844 19.559 -28.575 1.00 90.64 ? ? ? ? ? ? 725 MET A C 1 ATOM 5770 O O . MET A 1 725 ? 24.941 19.599 -27.750 1.00 95.36 ? ? ? ? ? ? 725 MET A O 1 ATOM 5771 C CB . MET A 1 725 ? 26.339 21.584 -29.957 1.00 97.82 ? ? ? ? ? ? 725 MET A CB 1 ATOM 5772 C CG . MET A 1 725 ? 27.410 22.514 -30.560 1.00 99.77 ? ? ? ? ? ? 725 MET A CG 1 ATOM 5773 S SD . MET A 1 725 ? 27.717 24.094 -29.761 1.00 88.84 ? ? ? ? ? ? 725 MET A SD 1 ATOM 5774 C CE . MET A 1 725 ? 26.837 25.188 -30.850 1.00 95.85 ? ? ? ? ? ? 725 MET A CE 1 ATOM 5775 N N . ASP A 1 726 ? 26.051 18.508 -29.347 1.00 92.84 ? ? ? ? ? ? 726 ASP A N 1 ATOM 5776 C CA . ASP A 1 726 ? 25.204 17.336 -29.241 1.00 94.90 ? ? ? ? ? ? 726 ASP A CA 1 ATOM 5777 C C . ASP A 1 726 ? 25.330 16.734 -27.826 1.00 93.17 ? ? ? ? ? ? 726 ASP A C 1 ATOM 5778 O O . ASP A 1 726 ? 24.325 16.495 -27.145 1.00 94.75 ? ? ? ? ? ? 726 ASP A O 1 ATOM 5779 C CB . ASP A 1 726 ? 25.626 16.320 -30.296 1.00 98.64 ? ? ? ? ? ? 726 ASP A CB 1 ATOM 5780 C CG . ASP A 1 726 ? 24.724 15.129 -30.337 1.00 98.34 ? ? ? ? ? ? 726 ASP A CG 1 ATOM 5781 O OD1 . ASP A 1 726 ? 23.684 15.191 -31.027 1.00 105.60 ? ? ? ? ? ? 726 ASP A OD1 1 ATOM 5782 O OD2 . ASP A 1 726 ? 25.057 14.135 -29.665 1.00 99.51 ? ? ? ? ? ? 726 ASP A OD2 1 ATOM 5783 N N . HIS A 1 727 ? 26.571 16.514 -27.390 1.00 88.18 ? ? ? ? ? ? 727 HIS A N 1 ATOM 5784 C CA . HIS A 1 727 ? 26.866 15.945 -26.076 1.00 80.94 ? ? ? ? ? ? 727 HIS A CA 1 ATOM 5785 C C . HIS A 1 727 ? 26.351 16.792 -24.930 1.00 79.25 ? ? ? ? ? ? 727 HIS A C 1 ATOM 5786 O O . HIS A 1 727 ? 25.797 16.277 -23.957 1.00 67.13 ? ? ? ? ? ? 727 HIS A O 1 ATOM 5787 C CB . HIS A 1 727 ? 28.374 15.779 -25.894 1.00 71.24 ? ? ? ? ? ? 727 HIS A CB 1 ATOM 5788 C CG . HIS A 1 727 ? 28.756 15.140 -24.594 1.00 72.75 ? ? ? ? ? ? 727 HIS A CG 1 ATOM 5789 N ND1 . HIS A 1 727 ? 28.910 13.779 -24.451 1.00 85.26 ? ? ? ? ? ? 727 HIS A ND1 1 ATOM 5790 C CD2 . HIS A 1 727 ? 28.975 15.673 -23.368 1.00 77.42 ? ? ? ? ? ? 727 HIS A CD2 1 ATOM 5791 C CE1 . HIS A 1 727 ? 29.207 13.499 -23.197 1.00 80.05 ? ? ? ? ? ? 727 HIS A CE1 1 ATOM 5792 N NE2 . HIS A 1 727 ? 29.253 14.630 -22.517 1.00 78.93 ? ? ? ? ? ? 727 HIS A NE2 1 ATOM 5793 N N . ILE A 1 728 ? 26.559 18.097 -25.033 1.00 84.39 ? ? ? ? ? ? 728 ILE A N 1 ATOM 5794 C CA . ILE A 1 728 ? 26.121 18.996 -23.975 1.00 97.96 ? ? ? ? ? ? 728 ILE A CA 1 ATOM 5795 C C . ILE A 1 728 ? 24.607 18.867 -23.805 1.00 98.52 ? ? ? ? ? ? 728 ILE A C 1 ATOM 5796 O O . ILE A 1 728 ? 24.098 18.979 -22.688 1.00 101.54 ? ? ? ? ? ? 728 ILE A O 1 ATOM 5797 C CB . ILE A 1 728 ? 26.542 20.489 -24.261 1.00 102.95 ? ? ? ? ? ? 728 ILE A CB 1 ATOM 5798 C CG1 . ILE A 1 728 ? 27.036 21.158 -22.970 1.00 105.25 ? ? ? ? ? ? 728 ILE A CG1 1 ATOM 5799 C CG2 . ILE A 1 728 ? 25.368 21.294 -24.808 1.00 108.54 ? ? ? ? ? ? 728 ILE A CG2 1 ATOM 5800 C CD1 . ILE A 1 728 ? 28.317 20.550 -22.382 1.00 94.66 ? ? ? ? ? ? 728 ILE A CD1 1 ATOM 5801 N N . ASP A 1 729 ? 23.887 18.615 -24.898 1.00 97.21 ? ? ? ? ? ? 729 ASP A N 1 ATOM 5802 C CA . ASP A 1 729 ? 22.445 18.460 -24.791 1.00 94.21 ? ? ? ? ? ? 729 ASP A CA 1 ATOM 5803 C C . ASP A 1 729 ? 22.129 17.121 -24.149 1.00 91.28 ? ? ? ? ? ? 729 ASP A C 1 ATOM 5804 O O . ASP A 1 729 ? 21.245 17.032 -23.299 1.00 94.07 ? ? ? ? ? ? 729 ASP A O 1 ATOM 5805 C CB . ASP A 1 729 ? 21.757 18.524 -26.148 1.00 93.48 ? ? ? ? ? ? 729 ASP A CB 1 ATOM 5806 C CG . ASP A 1 729 ? 20.247 18.378 -26.025 1.00 102.16 ? ? ? ? ? ? 729 ASP A CG 1 ATOM 5807 O OD1 . ASP A 1 729 ? 19.609 19.290 -25.459 1.00 107.89 ? ? ? ? ? ? 729 ASP A OD1 1 ATOM 5808 O OD2 . ASP A 1 729 ? 19.690 17.351 -26.476 1.00 100.44 ? ? ? ? ? ? 729 ASP A OD2 1 ATOM 5809 N N . ALA A 1 730 ? 22.855 16.084 -24.559 1.00 85.78 ? ? ? ? ? ? 730 ALA A N 1 ATOM 5810 C CA . ALA A 1 730 ? 22.653 14.743 -24.020 1.00 92.49 ? ? ? ? ? ? 730 ALA A CA 1 ATOM 5811 C C . ALA A 1 730 ? 22.796 14.736 -22.502 1.00 97.08 ? ? ? ? ? ? 730 ALA A C 1 ATOM 5812 O O . ALA A 1 730 ? 22.020 14.084 -21.794 1.00 100.91 ? ? ? ? ? ? 730 ALA A O 1 ATOM 5813 C CB . ALA A 1 730 ? 23.642 13.776 -24.640 1.00 87.53 ? ? ? ? ? ? 730 ALA A CB 1 ATOM 5814 N N . MET A 1 731 ? 23.792 15.461 -22.006 1.00 98.36 ? ? ? ? ? ? 731 MET A N 1 ATOM 5815 C CA . MET A 1 731 ? 24.025 15.550 -20.573 1.00 96.02 ? ? ? ? ? ? 731 MET A CA 1 ATOM 5816 C C . MET A 1 731 ? 22.871 16.323 -19.918 1.00 98.69 ? ? ? ? ? ? 731 MET A C 1 ATOM 5817 O O . MET A 1 731 ? 22.277 15.852 -18.951 1.00 98.60 ? ? ? ? ? ? 731 MET A O 1 ATOM 5818 C CB . MET A 1 731 ? 25.368 16.247 -20.303 1.00 90.28 ? ? ? ? ? ? 731 MET A CB 1 ATOM 5819 C CG . MET A 1 731 ? 26.599 15.515 -20.838 1.00 83.95 ? ? ? ? ? ? 731 MET A CG 1 ATOM 5820 S SD . MET A 1 731 ? 26.936 13.975 -19.982 1.00 87.11 ? ? ? ? ? ? 731 MET A SD 1 ATOM 5821 C CE . MET A 1 731 ? 27.505 14.587 -18.476 1.00 79.61 ? ? ? ? ? ? 731 MET A CE 1 ATOM 5822 N N . ASP A 1 732 ? 22.545 17.496 -20.462 1.00 101.85 ? ? ? ? ? ? 732 ASP A N 1 ATOM 5823 C CA . ASP A 1 732 ? 21.459 18.346 -19.937 1.00 106.99 ? ? ? ? ? ? 732 ASP A CA 1 ATOM 5824 C C . ASP A 1 732 ? 20.119 17.677 -20.210 1.00 107.31 ? ? ? ? ? ? 732 ASP A C 1 ATOM 5825 O O . ASP A 1 732 ? 19.054 18.295 -20.092 1.00 106.34 ? ? ? ? ? ? 732 ASP A O 1 ATOM 5826 C CB . ASP A 1 732 ? 21.482 19.730 -20.619 1.00 114.16 ? ? ? ? ? ? 732 ASP A CB 1 ATOM 5827 C CG . ASP A 1 732 ? 20.608 20.773 -19.907 1.00 113.58 ? ? ? ? ? ? 732 ASP A CG 1 ATOM 5828 O OD1 . ASP A 1 732 ? 20.870 21.071 -18.717 1.00 105.69 ? ? ? ? ? ? 732 ASP A OD1 1 ATOM 5829 O OD2 . ASP A 1 732 ? 19.666 21.298 -20.548 1.00 109.19 ? ? ? ? ? ? 732 ASP A OD2 1 ATOM 5830 N N . GLN A 1 733 ? 20.181 16.405 -20.579 1.00 105.90 ? ? ? ? ? ? 733 GLN A N 1 ATOM 5831 C CA . GLN A 1 733 ? 18.978 15.655 -20.884 1.00 101.54 ? ? ? ? ? ? 733 GLN A CA 1 ATOM 5832 C C . GLN A 1 733 ? 18.893 14.483 -19.934 1.00 90.37 ? ? ? ? ? ? 733 GLN A C 1 ATOM 5833 O O . GLN A 1 733 ? 17.997 14.420 -19.100 1.00 81.57 ? ? ? ? ? ? 733 GLN A O 1 ATOM 5834 C CB . GLN A 1 733 ? 19.029 15.184 -22.342 1.00 110.07 ? ? ? ? ? ? 733 GLN A CB 1 ATOM 5835 C CG . GLN A 1 733 ? 17.709 14.765 -22.957 1.00 106.36 ? ? ? ? ? ? 733 GLN A CG 1 ATOM 5836 C CD . GLN A 1 733 ? 17.541 13.277 -22.940 1.00 109.23 ? ? ? ? ? ? 733 GLN A CD 1 ATOM 5837 O OE1 . GLN A 1 733 ? 18.510 12.540 -22.738 1.00 114.08 ? ? ? ? ? ? 733 GLN A OE1 1 ATOM 5838 N NE2 . GLN A 1 733 ? 16.319 12.814 -23.163 1.00 110.88 ? ? ? ? ? ? 733 GLN A NE2 1 ATOM 5839 N N . LEU A 1 734 ? 19.849 13.572 -20.040 1.00 85.73 ? ? ? ? ? ? 734 LEU A N 1 ATOM 5840 C CA . LEU A 1 734 ? 19.829 12.415 -19.172 1.00 93.11 ? ? ? ? ? ? 734 LEU A CA 1 ATOM 5841 C C . LEU A 1 734 ? 19.916 12.784 -17.702 1.00 98.23 ? ? ? ? ? ? 734 LEU A C 1 ATOM 5842 O O . LEU A 1 734 ? 19.628 11.957 -16.842 1.00 98.55 ? ? ? ? ? ? 734 LEU A O 1 ATOM 5843 C CB . LEU A 1 734 ? 20.951 11.437 -19.511 1.00 81.85 ? ? ? ? ? ? 734 LEU A CB 1 ATOM 5844 C CG . LEU A 1 734 ? 22.321 11.593 -18.873 1.00 73.52 ? ? ? ? ? ? 734 LEU A CG 1 ATOM 5845 C CD1 . LEU A 1 734 ? 22.714 10.354 -18.096 1.00 63.01 ? ? ? ? ? ? 734 LEU A CD1 1 ATOM 5846 C CD2 . LEU A 1 734 ? 23.306 11.851 -19.977 1.00 86.03 ? ? ? ? ? ? 734 LEU A CD2 1 ATOM 5847 N N . ARG A 1 735 ? 20.314 14.011 -17.387 1.00 102.97 ? ? ? ? ? ? 735 ARG A N 1 ATOM 5848 C CA . ARG A 1 735 ? 20.396 14.377 -15.980 1.00 106.83 ? ? ? ? ? ? 735 ARG A CA 1 ATOM 5849 C C . ARG A 1 735 ? 19.002 14.219 -15.377 1.00 109.42 ? ? ? ? ? ? 735 ARG A C 1 ATOM 5850 O O . ARG A 1 735 ? 18.842 13.641 -14.299 1.00 106.62 ? ? ? ? ? ? 735 ARG A O 1 ATOM 5851 C CB . ARG A 1 735 ? 20.905 15.821 -15.815 1.00 107.07 ? ? ? ? ? ? 735 ARG A CB 1 ATOM 5852 C CG . ARG A 1 735 ? 21.088 16.289 -14.358 1.00 107.02 ? ? ? ? ? ? 735 ARG A CG 1 ATOM 5853 C CD . ARG A 1 735 ? 21.996 17.536 -14.265 1.00 120.37 ? ? ? ? ? ? 735 ARG A CD 1 ATOM 5854 N NE . ARG A 1 735 ? 21.329 18.837 -14.405 1.00 124.07 ? ? ? ? ? ? 735 ARG A NE 1 ATOM 5855 C CZ . ARG A 1 735 ? 20.627 19.439 -13.442 1.00 124.01 ? ? ? ? ? ? 735 ARG A CZ 1 ATOM 5856 N NH1 . ARG A 1 735 ? 20.490 18.854 -12.262 1.00 131.40 ? ? ? ? ? ? 735 ARG A NH1 1 ATOM 5857 N NH2 . ARG A 1 735 ? 20.086 20.643 -13.640 1.00 112.30 ? ? ? ? ? ? 735 ARG A NH2 1 ATOM 5858 N N . GLN A 1 736 ? 17.992 14.703 -16.097 1.00 109.53 ? ? ? ? ? ? 736 GLN A N 1 ATOM 5859 C CA . GLN A 1 736 ? 16.608 14.632 -15.624 1.00 114.26 ? ? ? ? ? ? 736 GLN A CA 1 ATOM 5860 C C . GLN A 1 736 ? 15.990 13.230 -15.824 1.00 110.06 ? ? ? ? ? ? 736 GLN A C 1 ATOM 5861 O O . GLN A 1 736 ? 15.081 12.823 -15.084 1.00 110.66 ? ? ? ? ? ? 736 GLN A O 1 ATOM 5862 C CB . GLN A 1 736 ? 15.751 15.717 -16.323 1.00 122.59 ? ? ? ? ? ? 736 GLN A CB 1 ATOM 5863 C CG . GLN A 1 736 ? 16.350 17.158 -16.296 1.00 132.20 ? ? ? ? ? ? 736 GLN A CG 1 ATOM 5864 C CD . GLN A 1 736 ? 15.365 18.263 -16.752 1.00 136.01 ? ? ? ? ? ? 736 GLN A CD 1 ATOM 5865 O OE1 . GLN A 1 736 ? 14.605 18.082 -17.714 1.00 138.82 ? ? ? ? ? ? 736 GLN A OE1 1 ATOM 5866 N NE2 . GLN A 1 736 ? 15.395 19.416 -16.066 1.00 125.88 ? ? ? ? ? ? 736 GLN A NE2 1 ATOM 5867 N N . GLY A 1 737 ? 16.505 12.497 -16.810 1.00 103.03 ? ? ? ? ? ? 737 GLY A N 1 ATOM 5868 C CA . GLY A 1 737 ? 16.013 11.158 -17.095 1.00 102.33 ? ? ? ? ? ? 737 GLY A CA 1 ATOM 5869 C C . GLY A 1 737 ? 16.203 10.231 -15.912 1.00 106.51 ? ? ? ? ? ? 737 GLY A C 1 ATOM 5870 O O . GLY A 1 737 ? 15.245 9.658 -15.398 1.00 107.74 ? ? ? ? ? ? 737 GLY A O 1 ATOM 5871 N N . ILE A 1 738 ? 17.452 10.082 -15.486 1.00 110.78 ? ? ? ? ? ? 738 ILE A N 1 ATOM 5872 C CA . ILE A 1 738 ? 17.798 9.246 -14.341 1.00 113.21 ? ? ? ? ? ? 738 ILE A CA 1 ATOM 5873 C C . ILE A 1 738 ? 16.931 9.543 -13.103 1.00 120.38 ? ? ? ? ? ? 738 ILE A C 1 ATOM 5874 O O . ILE A 1 738 ? 16.506 8.617 -12.411 1.00 118.97 ? ? ? ? ? ? 738 ILE A O 1 ATOM 5875 C CB . ILE A 1 738 ? 19.288 9.449 -13.961 1.00 108.31 ? ? ? ? ? ? 738 ILE A CB 1 ATOM 5876 C CG1 . ILE A 1 738 ? 19.611 8.783 -12.615 1.00 109.90 ? ? ? ? ? ? 738 ILE A CG1 1 ATOM 5877 C CG2 . ILE A 1 738 ? 19.573 10.932 -13.852 1.00 101.01 ? ? ? ? ? ? 738 ILE A CG2 1 ATOM 5878 C CD1 . ILE A 1 738 ? 19.316 7.293 -12.535 1.00 115.85 ? ? ? ? ? ? 738 ILE A CD1 1 ATOM 5879 N N . HIS A 1 739 ? 16.684 10.830 -12.833 1.00 128.14 ? ? ? ? ? ? 739 HIS A N 1 ATOM 5880 C CA . HIS A 1 739 ? 15.893 11.271 -11.672 1.00 134.73 ? ? ? ? ? ? 739 HIS A CA 1 ATOM 5881 C C . HIS A 1 739 ? 14.671 10.392 -11.396 1.00 139.68 ? ? ? ? ? ? 739 HIS A C 1 ATOM 5882 O O . HIS A 1 739 ? 14.237 10.269 -10.239 1.00 142.18 ? ? ? ? ? ? 739 HIS A O 1 ATOM 5883 C CB . HIS A 1 739 ? 15.433 12.738 -11.835 1.00 139.19 ? ? ? ? ? ? 739 HIS A CB 1 ATOM 5884 C CG . HIS A 1 739 ? 15.971 13.676 -10.783 1.00 145.61 ? ? ? ? ? ? 739 HIS A CG 1 ATOM 5885 N ND1 . HIS A 1 739 ? 15.820 15.048 -10.851 1.00 142.85 ? ? ? ? ? ? 739 HIS A ND1 1 ATOM 5886 C CD2 . HIS A 1 739 ? 16.684 13.442 -9.649 1.00 145.67 ? ? ? ? ? ? 739 HIS A CD2 1 ATOM 5887 C CE1 . HIS A 1 739 ? 16.420 15.616 -9.818 1.00 139.63 ? ? ? ? ? ? 739 HIS A CE1 1 ATOM 5888 N NE2 . HIS A 1 739 ? 16.953 14.663 -9.075 1.00 141.81 ? ? ? ? ? ? 739 HIS A NE2 1 ATOM 5889 N N . LEU A 1 740 ? 14.114 9.781 -12.445 1.00 143.16 ? ? ? ? ? ? 740 LEU A N 1 ATOM 5890 C CA . LEU A 1 740 ? 12.939 8.920 -12.286 1.00 143.41 ? ? ? ? ? ? 740 LEU A CA 1 ATOM 5891 C C . LEU A 1 740 ? 13.319 7.448 -12.078 1.00 141.70 ? ? ? ? ? ? 740 LEU A C 1 ATOM 5892 O O . LEU A 1 740 ? 13.696 7.075 -10.962 1.00 140.51 ? ? ? ? ? ? 740 LEU A O 1 ATOM 5893 C CB . LEU A 1 740 ? 11.977 9.105 -13.480 1.00 143.17 ? ? ? ? ? ? 740 LEU A CB 1 ATOM 5894 C CG . LEU A 1 740 ? 11.242 10.470 -13.461 1.00 140.86 ? ? ? ? ? ? 740 LEU A CG 1 ATOM 5895 C CD1 . LEU A 1 740 ? 12.065 11.518 -14.219 1.00 125.67 ? ? ? ? ? ? 740 LEU A CD1 1 ATOM 5896 C CD2 . LEU A 1 740 ? 9.854 10.323 -14.076 1.00 137.59 ? ? ? ? ? ? 740 LEU A CD2 1 ATOM 5897 N N . ARG A 1 741 ? 13.217 6.617 -13.119 1.00 144.58 ? ? ? ? ? ? 741 ARG A N 1 ATOM 5898 C CA . ARG A 1 741 ? 13.565 5.193 -12.990 1.00 146.91 ? ? ? ? ? ? 741 ARG A CA 1 ATOM 5899 C C . ARG A 1 741 ? 15.005 5.071 -12.494 1.00 149.37 ? ? ? ? ? ? 741 ARG A C 1 ATOM 5900 O O . ARG A 1 741 ? 15.968 5.235 -13.255 1.00 146.27 ? ? ? ? ? ? 741 ARG A O 1 ATOM 5901 C CB . ARG A 1 741 ? 13.381 4.453 -14.331 1.00 141.20 ? ? ? ? ? ? 741 ARG A CB 1 ATOM 5902 C CG . ARG A 1 741 ? 14.041 3.064 -14.416 1.00 140.97 ? ? ? ? ? ? 741 ARG A CG 1 ATOM 5903 C CD . ARG A 1 741 ? 13.591 2.087 -13.327 1.00 129.63 ? ? ? ? ? ? 741 ARG A CD 1 ATOM 5904 N NE . ARG A 1 741 ? 14.461 0.904 -13.276 1.00 129.11 ? ? ? ? ? ? 741 ARG A NE 1 ATOM 5905 C CZ . ARG A 1 741 ? 15.714 0.901 -12.811 1.00 128.02 ? ? ? ? ? ? 741 ARG A CZ 1 ATOM 5906 N NH1 . ARG A 1 741 ? 16.258 2.020 -12.344 1.00 124.44 ? ? ? ? ? ? 741 ARG A NH1 1 ATOM 5907 N NH2 . ARG A 1 741 ? 16.434 -0.218 -12.820 1.00 123.05 ? ? ? ? ? ? 741 ARG A NH2 1 ATOM 5908 N N . ALA A 1 742 ? 15.134 4.787 -11.199 1.00 151.36 ? ? ? ? ? ? 742 ALA A N 1 ATOM 5909 C CA . ALA A 1 742 ? 16.437 4.671 -10.565 1.00 150.79 ? ? ? ? ? ? 742 ALA A CA 1 ATOM 5910 C C . ALA A 1 742 ? 16.388 4.019 -9.186 1.00 148.77 ? ? ? ? ? ? 742 ALA A C 1 ATOM 5911 O O . ALA A 1 742 ? 16.362 4.712 -8.157 1.00 139.66 ? ? ? ? ? ? 742 ALA A O 1 ATOM 5912 C CB . ALA A 1 742 ? 17.089 6.059 -10.459 1.00 151.57 ? ? ? ? ? ? 742 ALA A CB 1 ATOM 5913 N N . TYR A 1 743 ? 16.366 2.685 -9.180 1.00 151.73 ? ? ? ? ? ? 743 TYR A N 1 ATOM 5914 C CA . TYR A 1 743 ? 16.375 1.915 -7.939 1.00 157.06 ? ? ? ? ? ? 743 TYR A CA 1 ATOM 5915 C C . TYR A 1 743 ? 17.698 1.109 -7.869 1.00 158.49 ? ? ? ? ? ? 743 TYR A C 1 ATOM 5916 O O . TYR A 1 743 ? 17.823 0.147 -7.109 1.00 159.35 ? ? ? ? ? ? 743 TYR A O 1 ATOM 5917 C CB . TYR A 1 743 ? 15.096 1.019 -7.825 1.00 155.64 ? ? ? ? ? ? 743 TYR A CB 1 ATOM 5918 C CG . TYR A 1 743 ? 15.108 -0.342 -8.518 1.00 151.15 ? ? ? ? ? ? 743 TYR A CG 1 ATOM 5919 C CD1 . TYR A 1 743 ? 15.665 -1.466 -7.892 1.00 147.37 ? ? ? ? ? ? 743 TYR A CD1 1 ATOM 5920 C CD2 . TYR A 1 743 ? 14.586 -0.498 -9.805 1.00 150.80 ? ? ? ? ? ? 743 TYR A CD2 1 ATOM 5921 C CE1 . TYR A 1 743 ? 15.710 -2.709 -8.532 1.00 147.94 ? ? ? ? ? ? 743 TYR A CE1 1 ATOM 5922 C CE2 . TYR A 1 743 ? 14.627 -1.739 -10.459 1.00 149.74 ? ? ? ? ? ? 743 TYR A CE2 1 ATOM 5923 C CZ . TYR A 1 743 ? 15.193 -2.839 -9.817 1.00 148.66 ? ? ? ? ? ? 743 TYR A CZ 1 ATOM 5924 O OH . TYR A 1 743 ? 15.263 -4.055 -10.469 1.00 144.90 ? ? ? ? ? ? 743 TYR A OH 1 ATOM 5925 N N . ALA A 1 744 ? 18.692 1.535 -8.659 1.00 161.15 ? ? ? ? ? ? 744 ALA A N 1 ATOM 5926 C CA . ALA A 1 744 ? 20.018 0.895 -8.692 1.00 159.50 ? ? ? ? ? ? 744 ALA A CA 1 ATOM 5927 C C . ALA A 1 744 ? 20.670 1.023 -7.314 1.00 155.70 ? ? ? ? ? ? 744 ALA A C 1 ATOM 5928 O O . ALA A 1 744 ? 20.269 1.882 -6.513 1.00 156.51 ? ? ? ? ? ? 744 ALA A O 1 ATOM 5929 C CB . ALA A 1 744 ? 20.918 1.558 -9.765 1.00 158.98 ? ? ? ? ? ? 744 ALA A CB 1 ATOM 5930 N N . GLN A 1 745 ? 21.673 0.185 -7.037 1.00 147.79 ? ? ? ? ? ? 745 GLN A N 1 ATOM 5931 C CA . GLN A 1 745 ? 22.348 0.222 -5.733 1.00 139.84 ? ? ? ? ? ? 745 GLN A CA 1 ATOM 5932 C C . GLN A 1 745 ? 22.987 1.587 -5.454 1.00 134.79 ? ? ? ? ? ? 745 GLN A C 1 ATOM 5933 O O . GLN A 1 745 ? 22.938 2.093 -4.324 1.00 133.10 ? ? ? ? ? ? 745 GLN A O 1 ATOM 5934 C CB . GLN A 1 745 ? 23.418 -0.882 -5.620 1.00 134.89 ? ? ? ? ? ? 745 GLN A CB 1 ATOM 5935 C CG . GLN A 1 745 ? 24.700 -0.639 -6.404 1.00 122.51 ? ? ? ? ? ? 745 GLN A CG 1 ATOM 5936 C CD . GLN A 1 745 ? 24.564 -1.013 -7.865 1.00 125.04 ? ? ? ? ? ? 745 GLN A CD 1 ATOM 5937 O OE1 . GLN A 1 745 ? 23.531 -0.749 -8.497 1.00 123.03 ? ? ? ? ? ? 745 GLN A OE1 1 ATOM 5938 N NE2 . GLN A 1 745 ? 25.614 -1.625 -8.419 1.00 118.52 ? ? ? ? ? ? 745 GLN A NE2 1 ATOM 5939 N N . THR A 1 746 ? 23.573 2.185 -6.487 1.00 124.35 ? ? ? ? ? ? 746 THR A N 1 ATOM 5940 C CA . THR A 1 746 ? 24.218 3.480 -6.348 1.00 110.84 ? ? ? ? ? ? 746 THR A CA 1 ATOM 5941 C C . THR A 1 746 ? 23.230 4.612 -6.458 1.00 108.37 ? ? ? ? ? ? 746 THR A C 1 ATOM 5942 O O . THR A 1 746 ? 22.096 4.416 -6.895 1.00 113.96 ? ? ? ? ? ? 746 THR A O 1 ATOM 5943 C CB . THR A 1 746 ? 25.232 3.709 -7.435 1.00 104.53 ? ? ? ? ? ? 746 THR A CB 1 ATOM 5944 O OG1 . THR A 1 746 ? 25.852 2.466 -7.781 1.00 103.71 ? ? ? ? ? ? 746 THR A OG1 1 ATOM 5945 C CG2 . THR A 1 746 ? 26.275 4.684 -6.954 1.00 104.94 ? ? ? ? ? ? 746 THR A CG2 1 ATOM 5946 N N . ASN A 1 747 ? 23.682 5.806 -6.083 1.00 107.53 ? ? ? ? ? ? 747 ASN A N 1 ATOM 5947 C CA . ASN A 1 747 ? 22.849 7.003 -6.145 1.00 103.87 ? ? ? ? ? ? 747 ASN A CA 1 ATOM 5948 C C . ASN A 1 747 ? 22.908 7.590 -7.559 1.00 95.75 ? ? ? ? ? ? 747 ASN A C 1 ATOM 5949 O O . ASN A 1 747 ? 23.869 7.353 -8.297 1.00 91.58 ? ? ? ? ? ? 747 ASN A O 1 ATOM 5950 C CB . ASN A 1 747 ? 23.312 8.029 -5.085 1.00 105.32 ? ? ? ? ? ? 747 ASN A CB 1 ATOM 5951 C CG . ASN A 1 747 ? 24.536 8.833 -5.514 1.00 107.52 ? ? ? ? ? ? 747 ASN A CG 1 ATOM 5952 O OD1 . ASN A 1 747 ? 25.585 8.280 -5.850 1.00 107.57 ? ? ? ? ? ? 747 ASN A OD1 1 ATOM 5953 N ND2 . ASN A 1 747 ? 24.402 10.157 -5.486 1.00 105.22 ? ? ? ? ? ? 747 ASN A ND2 1 ATOM 5954 N N . PRO A 1 748 ? 21.873 8.347 -7.960 1.00 87.73 ? ? ? ? ? ? 748 PRO A N 1 ATOM 5955 C CA . PRO A 1 748 ? 21.805 8.961 -9.290 1.00 87.02 ? ? ? ? ? ? 748 PRO A CA 1 ATOM 5956 C C . PRO A 1 748 ? 22.986 9.836 -9.681 1.00 82.65 ? ? ? ? ? ? 748 PRO A C 1 ATOM 5957 O O . PRO A 1 748 ? 23.490 9.745 -10.796 1.00 73.00 ? ? ? ? ? ? 748 PRO A O 1 ATOM 5958 C CB . PRO A 1 748 ? 20.486 9.734 -9.245 1.00 92.60 ? ? ? ? ? ? 748 PRO A CB 1 ATOM 5959 C CG . PRO A 1 748 ? 20.312 10.042 -7.792 1.00 98.88 ? ? ? ? ? ? 748 PRO A CG 1 ATOM 5960 C CD . PRO A 1 748 ? 20.712 8.742 -7.147 1.00 90.83 ? ? ? ? ? ? 748 PRO A CD 1 ATOM 5961 N N . LEU A 1 749 ? 23.421 10.688 -8.766 1.00 79.44 ? ? ? ? ? ? 749 LEU A N 1 ATOM 5962 C CA . LEU A 1 749 ? 24.539 11.559 -9.046 1.00 78.38 ? ? ? ? ? ? 749 LEU A CA 1 ATOM 5963 C C . LEU A 1 749 ? 25.726 10.717 -9.519 1.00 79.02 ? ? ? ? ? ? 749 LEU A C 1 ATOM 5964 O O . LEU A 1 749 ? 26.453 11.127 -10.418 1.00 82.25 ? ? ? ? ? ? 749 LEU A O 1 ATOM 5965 C CB . LEU A 1 749 ? 24.901 12.353 -7.791 1.00 77.62 ? ? ? ? ? ? 749 LEU A CB 1 ATOM 5966 C CG . LEU A 1 749 ? 25.804 13.587 -7.906 1.00 70.36 ? ? ? ? ? ? 749 LEU A CG 1 ATOM 5967 C CD1 . LEU A 1 749 ? 25.721 14.351 -6.601 1.00 80.26 ? ? ? ? ? ? 749 LEU A CD1 1 ATOM 5968 C CD2 . LEU A 1 749 ? 27.231 13.208 -8.217 1.00 54.27 ? ? ? ? ? ? 749 LEU A CD2 1 ATOM 5969 N N . ARG A 1 750 ? 25.912 9.535 -8.931 1.00 75.02 ? ? ? ? ? ? 750 ARG A N 1 ATOM 5970 C CA . ARG A 1 750 ? 27.023 8.660 -9.311 1.00 76.46 ? ? ? ? ? ? 750 ARG A CA 1 ATOM 5971 C C . ARG A 1 750 ? 26.865 8.192 -10.747 1.00 79.90 ? ? ? ? ? ? 750 ARG A C 1 ATOM 5972 O O . ARG A 1 750 ? 27.772 8.343 -11.554 1.00 79.07 ? ? ? ? ? ? 750 ARG A O 1 ATOM 5973 C CB . ARG A 1 750 ? 27.108 7.441 -8.383 1.00 78.61 ? ? ? ? ? ? 750 ARG A CB 1 ATOM 5974 C CG . ARG A 1 750 ? 28.377 6.577 -8.561 1.00 91.85 ? ? ? ? ? ? 750 ARG A CG 1 ATOM 5975 C CD . ARG A 1 750 ? 29.687 7.296 -8.148 1.00 97.43 ? ? ? ? ? ? 750 ARG A CD 1 ATOM 5976 N NE . ARG A 1 750 ? 29.671 7.706 -6.735 1.00 103.90 ? ? ? ? ? ? 750 ARG A NE 1 ATOM 5977 C CZ . ARG A 1 750 ? 30.420 8.675 -6.204 1.00 103.79 ? ? ? ? ? ? 750 ARG A CZ 1 ATOM 5978 N NH1 . ARG A 1 750 ? 31.280 9.372 -6.949 1.00 100.97 ? ? ? ? ? ? 750 ARG A NH1 1 ATOM 5979 N NH2 . ARG A 1 750 ? 30.285 8.968 -4.922 1.00 88.89 ? ? ? ? ? ? 750 ARG A NH2 1 ATOM 5980 N N . GLU A 1 751 ? 25.708 7.622 -11.063 1.00 87.00 ? ? ? ? ? ? 751 GLU A N 1 ATOM 5981 C CA . GLU A 1 751 ? 25.449 7.149 -12.417 1.00 86.68 ? ? ? ? ? ? 751 GLU A CA 1 ATOM 5982 C C . GLU A 1 751 ? 25.745 8.246 -13.415 1.00 84.07 ? ? ? ? ? ? 751 GLU A C 1 ATOM 5983 O O . GLU A 1 751 ? 26.350 7.997 -14.453 1.00 81.88 ? ? ? ? ? ? 751 GLU A O 1 ATOM 5984 C CB . GLU A 1 751 ? 24.000 6.689 -12.570 1.00 86.09 ? ? ? ? ? ? 751 GLU A CB 1 ATOM 5985 C CG . GLU A 1 751 ? 23.779 5.224 -12.216 1.00 97.00 ? ? ? ? ? ? 751 GLU A CG 1 ATOM 5986 C CD . GLU A 1 751 ? 24.575 4.268 -13.099 1.00 98.17 ? ? ? ? ? ? 751 GLU A CD 1 ATOM 5987 O OE1 . GLU A 1 751 ? 24.382 4.271 -14.332 1.00 98.87 ? ? ? ? ? ? 751 GLU A OE1 1 ATOM 5988 O OE2 . GLU A 1 751 ? 25.411 3.520 -12.556 1.00 99.49 ? ? ? ? ? ? 751 GLU A OE2 1 ATOM 5989 N N . TYR A 1 752 ? 25.310 9.461 -13.113 1.00 80.09 ? ? ? ? ? ? 752 TYR A N 1 ATOM 5990 C CA . TYR A 1 752 ? 25.576 10.574 -14.007 1.00 75.27 ? ? ? ? ? ? 752 TYR A CA 1 ATOM 5991 C C . TYR A 1 752 ? 27.076 10.553 -14.261 1.00 69.21 ? ? ? ? ? ? 752 TYR A C 1 ATOM 5992 O O . TYR A 1 752 ? 27.511 10.412 -15.394 1.00 65.19 ? ? ? ? ? ? 752 TYR A O 1 ATOM 5993 C CB . TYR A 1 752 ? 25.167 11.889 -13.347 1.00 74.16 ? ? ? ? ? ? 752 TYR A CB 1 ATOM 5994 C CG . TYR A 1 752 ? 25.122 13.077 -14.283 1.00 84.16 ? ? ? ? ? ? 752 TYR A CG 1 ATOM 5995 C CD1 . TYR A 1 752 ? 24.185 13.153 -15.309 1.00 74.52 ? ? ? ? ? ? 752 TYR A CD1 1 ATOM 5996 C CD2 . TYR A 1 752 ? 26.014 14.140 -14.128 1.00 89.11 ? ? ? ? ? ? 752 TYR A CD2 1 ATOM 5997 C CE1 . TYR A 1 752 ? 24.138 14.259 -16.151 1.00 82.06 ? ? ? ? ? ? 752 TYR A CE1 1 ATOM 5998 C CE2 . TYR A 1 752 ? 25.978 15.246 -14.965 1.00 83.18 ? ? ? ? ? ? 752 TYR A CE2 1 ATOM 5999 C CZ . TYR A 1 752 ? 25.040 15.298 -15.971 1.00 85.62 ? ? ? ? ? ? 752 TYR A CZ 1 ATOM 6000 O OH . TYR A 1 752 ? 25.029 16.396 -16.793 1.00 84.34 ? ? ? ? ? ? 752 TYR A OH 1 ATOM 6001 N N . GLN A 1 753 ? 27.863 10.665 -13.198 1.00 65.27 ? ? ? ? ? ? 753 GLN A N 1 ATOM 6002 C CA . GLN A 1 753 ? 29.307 10.651 -13.342 1.00 70.74 ? ? ? ? ? ? 753 GLN A CA 1 ATOM 6003 C C . GLN A 1 753 ? 29.696 9.500 -14.240 1.00 74.10 ? ? ? ? ? ? 753 GLN A C 1 ATOM 6004 O O . GLN A 1 753 ? 30.268 9.697 -15.305 1.00 75.66 ? ? ? ? ? ? 753 GLN A O 1 ATOM 6005 C CB . GLN A 1 753 ? 30.001 10.461 -11.994 1.00 75.37 ? ? ? ? ? ? 753 GLN A CB 1 ATOM 6006 C CG . GLN A 1 753 ? 29.468 11.306 -10.858 1.00 72.30 ? ? ? ? ? ? 753 GLN A CG 1 ATOM 6007 C CD . GLN A 1 753 ? 30.378 11.272 -9.641 1.00 82.31 ? ? ? ? ? ? 753 GLN A CD 1 ATOM 6008 O OE1 . GLN A 1 753 ? 31.146 10.329 -9.456 1.00 87.11 ? ? ? ? ? ? 753 GLN A OE1 1 ATOM 6009 N NE2 . GLN A 1 753 ? 30.290 12.296 -8.801 1.00 78.79 ? ? ? ? ? ? 753 GLN A NE2 1 ATOM 6010 N N . MET A 1 754 ? 29.371 8.296 -13.787 1.00 78.70 ? ? ? ? ? ? 754 MET A N 1 ATOM 6011 C CA . MET A 1 754 ? 29.674 7.053 -14.488 1.00 78.69 ? ? ? ? ? ? 754 MET A CA 1 ATOM 6012 C C . MET A 1 754 ? 29.389 7.110 -15.968 1.00 81.82 ? ? ? ? ? ? 754 MET A C 1 ATOM 6013 O O . MET A 1 754 ? 30.293 7.215 -16.787 1.00 87.86 ? ? ? ? ? ? 754 MET A O 1 ATOM 6014 C CB . MET A 1 754 ? 28.851 5.929 -13.892 1.00 83.76 ? ? ? ? ? ? 754 MET A CB 1 ATOM 6015 C CG . MET A 1 754 ? 29.164 5.656 -12.460 1.00 87.50 ? ? ? ? ? ? 754 MET A CG 1 ATOM 6016 S SD . MET A 1 754 ? 30.601 4.628 -12.366 1.00 91.36 ? ? ? ? ? ? 754 MET A SD 1 ATOM 6017 C CE . MET A 1 754 ? 29.837 3.040 -12.605 1.00 94.98 ? ? ? ? ? ? 754 MET A CE 1 ATOM 6018 N N . GLU A 1 755 ? 28.115 7.028 -16.304 1.00 74.79 ? ? ? ? ? ? 755 GLU A N 1 ATOM 6019 C CA . GLU A 1 755 ? 27.732 7.062 -17.686 1.00 75.93 ? ? ? ? ? ? 755 GLU A CA 1 ATOM 6020 C C . GLU A 1 755 ? 28.206 8.318 -18.384 1.00 70.70 ? ? ? ? ? ? 755 GLU A C 1 ATOM 6021 O O . GLU A 1 755 ? 28.649 8.259 -19.518 1.00 65.30 ? ? ? ? ? ? 755 GLU A O 1 ATOM 6022 C CB . GLU A 1 755 ? 26.225 6.901 -17.802 1.00 83.75 ? ? ? ? ? ? 755 GLU A CB 1 ATOM 6023 C CG . GLU A 1 755 ? 25.758 5.506 -17.408 1.00 95.89 ? ? ? ? ? ? 755 GLU A CG 1 ATOM 6024 C CD . GLU A 1 755 ? 24.285 5.310 -17.645 1.00 98.06 ? ? ? ? ? ? 755 GLU A CD 1 ATOM 6025 O OE1 . GLU A 1 755 ? 23.819 5.645 -18.757 1.00 107.34 ? ? ? ? ? ? 755 GLU A OE1 1 ATOM 6026 O OE2 . GLU A 1 755 ? 23.598 4.822 -16.720 1.00 85.36 ? ? ? ? ? ? 755 GLU A OE2 1 ATOM 6027 N N . GLY A 1 756 ? 28.130 9.459 -17.718 1.00 70.98 ? ? ? ? ? ? 756 GLY A N 1 ATOM 6028 C CA . GLY A 1 756 ? 28.591 10.677 -18.357 1.00 76.19 ? ? ? ? ? ? 756 GLY A CA 1 ATOM 6029 C C . GLY A 1 756 ? 30.005 10.548 -18.914 1.00 78.02 ? ? ? ? ? ? 756 GLY A C 1 ATOM 6030 O O . GLY A 1 756 ? 30.214 10.680 -20.119 1.00 83.18 ? ? ? ? ? ? 756 GLY A O 1 ATOM 6031 N N . PHE A 1 757 ? 30.975 10.289 -18.040 1.00 77.26 ? ? ? ? ? ? 757 PHE A N 1 ATOM 6032 C CA . PHE A 1 757 ? 32.373 10.157 -18.441 1.00 81.04 ? ? ? ? ? ? 757 PHE A CA 1 ATOM 6033 C C . PHE A 1 757 ? 32.585 9.216 -19.613 1.00 81.08 ? ? ? ? ? ? 757 PHE A C 1 ATOM 6034 O O . PHE A 1 757 ? 33.506 9.383 -20.422 1.00 69.25 ? ? ? ? ? ? 757 PHE A O 1 ATOM 6035 C CB . PHE A 1 757 ? 33.212 9.665 -17.272 1.00 84.20 ? ? ? ? ? ? 757 PHE A CB 1 ATOM 6036 C CG . PHE A 1 757 ? 34.670 9.545 -17.596 1.00 91.61 ? ? ? ? ? ? 757 PHE A CG 1 ATOM 6037 C CD1 . PHE A 1 757 ? 35.414 10.674 -17.913 1.00 95.13 ? ? ? ? ? ? 757 PHE A CD1 1 ATOM 6038 C CD2 . PHE A 1 757 ? 35.301 8.309 -17.590 1.00 95.42 ? ? ? ? ? ? 757 PHE A CD2 1 ATOM 6039 C CE1 . PHE A 1 757 ? 36.768 10.574 -18.216 1.00 100.66 ? ? ? ? ? ? 757 PHE A CE1 1 ATOM 6040 C CE2 . PHE A 1 757 ? 36.658 8.197 -17.892 1.00 99.44 ? ? ? ? ? ? 757 PHE A CE2 1 ATOM 6041 C CZ . PHE A 1 757 ? 37.393 9.332 -18.205 1.00 97.63 ? ? ? ? ? ? 757 PHE A CZ 1 ATOM 6042 N N . ALA A 1 758 ? 31.740 8.200 -19.674 1.00 90.08 ? ? ? ? ? ? 758 ALA A N 1 ATOM 6043 C CA . ALA A 1 758 ? 31.801 7.212 -20.741 1.00 94.62 ? ? ? ? ? ? 758 ALA A CA 1 ATOM 6044 C C . ALA A 1 758 ? 31.407 7.919 -22.027 1.00 91.20 ? ? ? ? ? ? 758 ALA A C 1 ATOM 6045 O O . ALA A 1 758 ? 32.094 7.821 -23.041 1.00 80.31 ? ? ? ? ? ? 758 ALA A O 1 ATOM 6046 C CB . ALA A 1 758 ? 30.832 6.082 -20.447 1.00 98.30 ? ? ? ? ? ? 758 ALA A CB 1 ATOM 6047 N N . MET A 1 759 ? 30.286 8.629 -21.973 1.00 87.03 ? ? ? ? ? ? 759 MET A N 1 ATOM 6048 C CA . MET A 1 759 ? 29.815 9.371 -23.124 1.00 81.73 ? ? ? ? ? ? 759 MET A CA 1 ATOM 6049 C C . MET A 1 759 ? 30.924 10.299 -23.574 1.00 85.46 ? ? ? ? ? ? 759 MET A C 1 ATOM 6050 O O . MET A 1 759 ? 31.334 10.283 -24.733 1.00 90.99 ? ? ? ? ? ? 759 MET A O 1 ATOM 6051 C CB . MET A 1 759 ? 28.590 10.177 -22.747 1.00 68.66 ? ? ? ? ? ? 759 MET A CB 1 ATOM 6052 C CG . MET A 1 759 ? 27.424 9.310 -22.449 1.00 69.32 ? ? ? ? ? ? 759 MET A CG 1 ATOM 6053 S SD . MET A 1 759 ? 26.040 10.248 -21.873 1.00 92.63 ? ? ? ? ? ? 759 MET A SD 1 ATOM 6054 C CE . MET A 1 759 ? 25.838 9.570 -20.218 1.00 93.11 ? ? ? ? ? ? 759 MET A CE 1 ATOM 6055 N N . PHE A 1 760 ? 31.416 11.108 -22.647 1.00 83.31 ? ? ? ? ? ? 760 PHE A N 1 ATOM 6056 C CA . PHE A 1 760 ? 32.482 12.026 -22.968 1.00 76.49 ? ? ? ? ? ? 760 PHE A CA 1 ATOM 6057 C C . PHE A 1 760 ? 33.580 11.293 -23.705 1.00 73.20 ? ? ? ? ? ? 760 PHE A C 1 ATOM 6058 O O . PHE A 1 760 ? 34.173 11.833 -24.622 1.00 65.97 ? ? ? ? ? ? 760 PHE A O 1 ATOM 6059 C CB . PHE A 1 760 ? 33.054 12.637 -21.703 1.00 79.35 ? ? ? ? ? ? 760 PHE A CB 1 ATOM 6060 C CG . PHE A 1 760 ? 34.150 13.615 -21.961 1.00 80.51 ? ? ? ? ? ? 760 PHE A CG 1 ATOM 6061 C CD1 . PHE A 1 760 ? 33.859 14.881 -22.445 1.00 74.86 ? ? ? ? ? ? 760 PHE A CD1 1 ATOM 6062 C CD2 . PHE A 1 760 ? 35.473 13.271 -21.726 1.00 75.12 ? ? ? ? ? ? 760 PHE A CD2 1 ATOM 6063 C CE1 . PHE A 1 760 ? 34.872 15.790 -22.697 1.00 78.34 ? ? ? ? ? ? 760 PHE A CE1 1 ATOM 6064 C CE2 . PHE A 1 760 ? 36.494 14.172 -21.974 1.00 76.74 ? ? ? ? ? ? 760 PHE A CE2 1 ATOM 6065 C CZ . PHE A 1 760 ? 36.192 15.438 -22.459 1.00 75.57 ? ? ? ? ? ? 760 PHE A CZ 1 ATOM 6066 N N . GLU A 1 761 ? 33.861 10.059 -23.314 1.00 74.43 ? ? ? ? ? ? 761 GLU A N 1 ATOM 6067 C CA . GLU A 1 761 ? 34.912 9.336 -24.001 1.00 81.14 ? ? ? ? ? ? 761 GLU A CA 1 ATOM 6068 C C . GLU A 1 761 ? 34.536 8.952 -25.429 1.00 80.93 ? ? ? ? ? ? 761 GLU A C 1 ATOM 6069 O O . GLU A 1 761 ? 35.386 8.984 -26.304 1.00 84.73 ? ? ? ? ? ? 761 GLU A O 1 ATOM 6070 C CB . GLU A 1 761 ? 35.334 8.100 -23.203 1.00 92.02 ? ? ? ? ? ? 761 GLU A CB 1 ATOM 6071 C CG . GLU A 1 761 ? 36.193 8.383 -21.971 1.00 95.03 ? ? ? ? ? ? 761 GLU A CG 1 ATOM 6072 C CD . GLU A 1 761 ? 36.748 7.105 -21.349 1.00 102.07 ? ? ? ? ? ? 761 GLU A CD 1 ATOM 6073 O OE1 . GLU A 1 761 ? 37.840 7.155 -20.730 1.00 101.58 ? ? ? ? ? ? 761 GLU A OE1 1 ATOM 6074 O OE2 . GLU A 1 761 ? 36.085 6.045 -21.475 1.00 109.14 ? ? ? ? ? ? 761 GLU A OE2 1 ATOM 6075 N N . HIS A 1 762 ? 33.282 8.592 -25.691 1.00 83.34 ? ? ? ? ? ? 762 HIS A N 1 ATOM 6076 C CA . HIS A 1 762 ? 32.909 8.230 -27.061 1.00 94.35 ? ? ? ? ? ? 762 HIS A CA 1 ATOM 6077 C C . HIS A 1 762 ? 33.016 9.429 -28.015 1.00 92.87 ? ? ? ? ? ? 762 HIS A C 1 ATOM 6078 O O . HIS A 1 762 ? 33.371 9.268 -29.183 1.00 92.94 ? ? ? ? ? ? 762 HIS A O 1 ATOM 6079 C CB . HIS A 1 762 ? 31.480 7.656 -27.138 1.00 106.42 ? ? ? ? ? ? 762 HIS A CB 1 ATOM 6080 C CG . HIS A 1 762 ? 31.358 6.225 -26.687 1.00 122.61 ? ? ? ? ? ? 762 HIS A CG 1 ATOM 6081 N ND1 . HIS A 1 762 ? 32.442 5.376 -26.571 1.00 122.32 ? ? ? ? ? ? 762 HIS A ND1 1 ATOM 6082 C CD2 . HIS A 1 762 ? 30.270 5.488 -26.357 1.00 120.04 ? ? ? ? ? ? 762 HIS A CD2 1 ATOM 6083 C CE1 . HIS A 1 762 ? 32.022 4.178 -26.191 1.00 122.17 ? ? ? ? ? ? 762 HIS A CE1 1 ATOM 6084 N NE2 . HIS A 1 762 ? 30.709 4.220 -26.056 1.00 115.98 ? ? ? ? ? ? 762 HIS A NE2 1 ATOM 6085 N N . MET A 1 763 ? 32.707 10.628 -27.523 1.00 90.39 ? ? ? ? ? ? 763 MET A N 1 ATOM 6086 C CA . MET A 1 763 ? 32.770 11.850 -28.334 1.00 81.51 ? ? ? ? ? ? 763 MET A CA 1 ATOM 6087 C C . MET A 1 763 ? 34.201 12.190 -28.709 1.00 80.36 ? ? ? ? ? ? 763 MET A C 1 ATOM 6088 O O . MET A 1 763 ? 34.486 12.508 -29.856 1.00 83.62 ? ? ? ? ? ? 763 MET A O 1 ATOM 6089 C CB . MET A 1 763 ? 32.158 13.016 -27.564 1.00 76.57 ? ? ? ? ? ? 763 MET A CB 1 ATOM 6090 C CG . MET A 1 763 ? 32.939 14.317 -27.627 1.00 76.23 ? ? ? ? ? ? 763 MET A CG 1 ATOM 6091 S SD . MET A 1 763 ? 32.065 15.589 -26.699 1.00 87.73 ? ? ? ? ? ? 763 MET A SD 1 ATOM 6092 C CE . MET A 1 763 ? 30.845 15.953 -27.871 1.00 83.08 ? ? ? ? ? ? 763 MET A CE 1 ATOM 6093 N N . ILE A 1 764 ? 35.095 12.131 -27.733 1.00 72.54 ? ? ? ? ? ? 764 ILE A N 1 ATOM 6094 C CA . ILE A 1 764 ? 36.485 12.418 -27.991 1.00 73.75 ? ? ? ? ? ? 764 ILE A CA 1 ATOM 6095 C C . ILE A 1 764 ? 37.017 11.492 -29.072 1.00 80.92 ? ? ? ? ? ? 764 ILE A C 1 ATOM 6096 O O . ILE A 1 764 ? 37.591 11.947 -30.057 1.00 81.83 ? ? ? ? ? ? 764 ILE A O 1 ATOM 6097 C CB . ILE A 1 764 ? 37.328 12.234 -26.738 1.00 72.76 ? ? ? ? ? ? 764 ILE A CB 1 ATOM 6098 C CG1 . ILE A 1 764 ? 36.735 13.038 -25.591 1.00 74.41 ? ? ? ? ? ? 764 ILE A CG1 1 ATOM 6099 C CG2 . ILE A 1 764 ? 38.753 12.641 -27.019 1.00 66.57 ? ? ? ? ? ? 764 ILE A CG2 1 ATOM 6100 C CD1 . ILE A 1 764 ? 36.511 14.496 -25.905 1.00 78.45 ? ? ? ? ? ? 764 ILE A CD1 1 ATOM 6101 N N . GLU A 1 765 ? 36.826 10.190 -28.890 1.00 87.45 ? ? ? ? ? ? 765 GLU A N 1 ATOM 6102 C CA . GLU A 1 765 ? 37.301 9.213 -29.865 1.00 89.00 ? ? ? ? ? ? 765 GLU A CA 1 ATOM 6103 C C . GLU A 1 765 ? 36.657 9.498 -31.221 1.00 91.41 ? ? ? ? ? ? 765 GLU A C 1 ATOM 6104 O O . GLU A 1 765 ? 37.295 9.341 -32.266 1.00 94.29 ? ? ? ? ? ? 765 GLU A O 1 ATOM 6105 C CB . GLU A 1 765 ? 36.971 7.788 -29.402 1.00 94.87 ? ? ? ? ? ? 765 GLU A CB 1 ATOM 6106 C CG . GLU A 1 765 ? 37.579 7.407 -28.043 1.00 98.05 ? ? ? ? ? ? 765 GLU A CG 1 ATOM 6107 C CD . GLU A 1 765 ? 37.109 6.040 -27.533 1.00 103.06 ? ? ? ? ? ? 765 GLU A CD 1 ATOM 6108 O OE1 . GLU A 1 765 ? 35.889 5.745 -27.612 1.00 107.08 ? ? ? ? ? ? 765 GLU A OE1 1 ATOM 6109 O OE2 . GLU A 1 765 ? 37.960 5.270 -27.032 1.00 96.58 ? ? ? ? ? ? 765 GLU A OE2 1 ATOM 6110 N N . SER A 1 766 ? 35.397 9.928 -31.202 1.00 89.03 ? ? ? ? ? ? 766 SER A N 1 ATOM 6111 C CA . SER A 1 766 ? 34.685 10.256 -32.439 1.00 89.58 ? ? ? ? ? ? 766 SER A CA 1 ATOM 6112 C C . SER A 1 766 ? 35.295 11.491 -33.096 1.00 88.89 ? ? ? ? ? ? 766 SER A C 1 ATOM 6113 O O . SER A 1 766 ? 35.516 11.530 -34.307 1.00 90.77 ? ? ? ? ? ? 766 SER A O 1 ATOM 6114 C CB . SER A 1 766 ? 33.213 10.540 -32.160 1.00 87.69 ? ? ? ? ? ? 766 SER A CB 1 ATOM 6115 O OG . SER A 1 766 ? 32.619 11.154 -33.295 1.00 84.17 ? ? ? ? ? ? 766 SER A OG 1 ATOM 6116 N N . ILE A 1 767 ? 35.542 12.509 -32.283 1.00 82.87 ? ? ? ? ? ? 767 ILE A N 1 ATOM 6117 C CA . ILE A 1 767 ? 36.130 13.736 -32.764 1.00 77.47 ? ? ? ? ? ? 767 ILE A CA 1 ATOM 6118 C C . ILE A 1 767 ? 37.392 13.393 -33.524 1.00 76.25 ? ? ? ? ? ? 767 ILE A C 1 ATOM 6119 O O . ILE A 1 767 ? 37.573 13.807 -34.665 1.00 76.90 ? ? ? ? ? ? 767 ILE A O 1 ATOM 6120 C CB . ILE A 1 767 ? 36.463 14.653 -31.592 1.00 76.98 ? ? ? ? ? ? 767 ILE A CB 1 ATOM 6121 C CG1 . ILE A 1 767 ? 35.179 15.069 -30.904 1.00 68.93 ? ? ? ? ? ? 767 ILE A CG1 1 ATOM 6122 C CG2 . ILE A 1 767 ? 37.183 15.887 -32.058 1.00 76.03 ? ? ? ? ? ? 767 ILE A CG2 1 ATOM 6123 C CD1 . ILE A 1 767 ? 35.417 16.034 -29.815 1.00 78.69 ? ? ? ? ? ? 767 ILE A CD1 1 ATOM 6124 N N . GLU A 1 768 ? 38.254 12.613 -32.888 1.00 74.01 ? ? ? ? ? ? 768 GLU A N 1 ATOM 6125 C CA . GLU A 1 768 ? 39.509 12.201 -33.497 1.00 86.40 ? ? ? ? ? ? 768 GLU A CA 1 ATOM 6126 C C . GLU A 1 768 ? 39.291 11.414 -34.790 1.00 88.12 ? ? ? ? ? ? 768 GLU A C 1 ATOM 6127 O O . GLU A 1 768 ? 39.808 11.784 -35.848 1.00 84.07 ? ? ? ? ? ? 768 GLU A O 1 ATOM 6128 C CB . GLU A 1 768 ? 40.293 11.352 -32.510 1.00 89.04 ? ? ? ? ? ? 768 GLU A CB 1 ATOM 6129 C CG . GLU A 1 768 ? 40.423 11.987 -31.162 1.00 91.98 ? ? ? ? ? ? 768 GLU A CG 1 ATOM 6130 C CD . GLU A 1 768 ? 41.091 11.066 -30.184 1.00 102.22 ? ? ? ? ? ? 768 GLU A CD 1 ATOM 6131 O OE1 . GLU A 1 768 ? 40.656 9.898 -30.101 1.00 110.30 ? ? ? ? ? ? 768 GLU A OE1 1 ATOM 6132 O OE2 . GLU A 1 768 ? 42.049 11.496 -29.506 1.00 101.83 ? ? ? ? ? ? 768 GLU A OE2 1 ATOM 6133 N N . ASP A 1 769 ? 38.528 10.327 -34.702 1.00 86.11 ? ? ? ? ? ? 769 ASP A N 1 ATOM 6134 C CA . ASP A 1 769 ? 38.248 9.508 -35.869 1.00 86.73 ? ? ? ? ? ? 769 ASP A CA 1 ATOM 6135 C C . ASP A 1 769 ? 37.822 10.364 -37.064 1.00 92.37 ? ? ? ? ? ? 769 ASP A C 1 ATOM 6136 O O . ASP A 1 769 ? 38.442 10.292 -38.126 1.00 90.75 ? ? ? ? ? ? 769 ASP A O 1 ATOM 6137 C CB . ASP A 1 769 ? 37.175 8.477 -35.525 1.00 87.82 ? ? ? ? ? ? 769 ASP A CB 1 ATOM 6138 C CG . ASP A 1 769 ? 37.728 7.308 -34.728 1.00 97.19 ? ? ? ? ? ? 769 ASP A CG 1 ATOM 6139 O OD1 . ASP A 1 769 ? 38.602 6.583 -35.256 1.00 96.62 ? ? ? ? ? ? 769 ASP A OD1 1 ATOM 6140 O OD2 . ASP A 1 769 ? 37.295 7.109 -33.573 1.00 104.82 ? ? ? ? ? ? 769 ASP A OD2 1 ATOM 6141 N N . GLU A 1 770 ? 36.781 11.182 -36.892 1.00 91.30 ? ? ? ? ? ? 770 GLU A N 1 ATOM 6142 C CA . GLU A 1 770 ? 36.309 12.045 -37.976 1.00 88.04 ? ? ? ? ? ? 770 GLU A CA 1 ATOM 6143 C C . GLU A 1 770 ? 37.429 12.948 -38.483 1.00 90.82 ? ? ? ? ? ? 770 GLU A C 1 ATOM 6144 O O . GLU A 1 770 ? 37.693 13.023 -39.691 1.00 95.99 ? ? ? ? ? ? 770 GLU A O 1 ATOM 6145 C CB . GLU A 1 770 ? 35.143 12.931 -37.525 1.00 75.76 ? ? ? ? ? ? 770 GLU A CB 1 ATOM 6146 C CG . GLU A 1 770 ? 34.552 13.769 -38.667 1.00 74.37 ? ? ? ? ? ? 770 GLU A CG 1 ATOM 6147 C CD . GLU A 1 770 ? 33.333 14.579 -38.255 1.00 87.74 ? ? ? ? ? ? 770 GLU A CD 1 ATOM 6148 O OE1 . GLU A 1 770 ? 32.321 13.984 -37.814 1.00 91.33 ? ? ? ? ? ? 770 GLU A OE1 1 ATOM 6149 O OE2 . GLU A 1 770 ? 33.377 15.821 -38.380 1.00 88.96 ? ? ? ? ? ? 770 GLU A OE2 1 ATOM 6150 N N . VAL A 1 771 ? 38.089 13.640 -37.563 1.00 83.24 ? ? ? ? ? ? 771 VAL A N 1 ATOM 6151 C CA . VAL A 1 771 ? 39.159 14.522 -37.962 1.00 79.93 ? ? ? ? ? ? 771 VAL A CA 1 ATOM 6152 C C . VAL A 1 771 ? 40.161 13.756 -38.811 1.00 80.90 ? ? ? ? ? ? 771 VAL A C 1 ATOM 6153 O O . VAL A 1 771 ? 40.395 14.111 -39.964 1.00 77.52 ? ? ? ? ? ? 771 VAL A O 1 ATOM 6154 C CB . VAL A 1 771 ? 39.847 15.148 -36.731 1.00 79.59 ? ? ? ? ? ? 771 VAL A CB 1 ATOM 6155 C CG1 . VAL A 1 771 ? 41.001 16.039 -37.167 1.00 82.32 ? ? ? ? ? ? 771 VAL A CG1 1 ATOM 6156 C CG2 . VAL A 1 771 ? 38.845 15.965 -35.953 1.00 74.57 ? ? ? ? ? ? 771 VAL A CG2 1 ATOM 6157 N N . ALA A 1 772 ? 40.715 12.681 -38.264 1.00 85.12 ? ? ? ? ? ? 772 ALA A N 1 ATOM 6158 C CA . ALA A 1 772 ? 41.713 11.885 -38.980 1.00 92.98 ? ? ? ? ? ? 772 ALA A CA 1 ATOM 6159 C C . ALA A 1 772 ? 41.315 11.489 -40.392 1.00 95.00 ? ? ? ? ? ? 772 ALA A C 1 ATOM 6160 O O . ALA A 1 772 ? 42.169 11.389 -41.272 1.00 90.06 ? ? ? ? ? ? 772 ALA A O 1 ATOM 6161 C CB . ALA A 1 772 ? 42.049 10.634 -38.184 1.00 100.09 ? ? ? ? ? ? 772 ALA A CB 1 ATOM 6162 N N . LYS A 1 773 ? 40.023 11.264 -40.609 1.00 97.27 ? ? ? ? ? ? 773 LYS A N 1 ATOM 6163 C CA . LYS A 1 773 ? 39.542 10.857 -41.924 1.00 105.26 ? ? ? ? ? ? 773 LYS A CA 1 ATOM 6164 C C . LYS A 1 773 ? 39.537 12.019 -42.908 1.00 110.74 ? ? ? ? ? ? 773 LYS A C 1 ATOM 6165 O O . LYS A 1 773 ? 40.237 11.981 -43.923 1.00 116.49 ? ? ? ? ? ? 773 LYS A O 1 ATOM 6166 C CB . LYS A 1 773 ? 38.135 10.251 -41.820 1.00 105.85 ? ? ? ? ? ? 773 LYS A CB 1 ATOM 6167 C CG . LYS A 1 773 ? 37.721 9.404 -43.028 1.00 101.57 ? ? ? ? ? ? 773 LYS A CG 1 ATOM 6168 C CD . LYS A 1 773 ? 36.447 8.625 -42.740 1.00 110.60 ? ? ? ? ? ? 773 LYS A CD 1 ATOM 6169 C CE . LYS A 1 773 ? 36.063 7.715 -43.899 1.00 116.03 ? ? ? ? ? ? 773 LYS A CE 1 ATOM 6170 N NZ . LYS A 1 773 ? 34.797 6.972 -43.610 1.00 117.07 ? ? ? ? ? ? 773 LYS A NZ 1 ATOM 6171 N N . PHE A 1 774 ? 38.764 13.057 -42.610 1.00 109.13 ? ? ? ? ? ? 774 PHE A N 1 ATOM 6172 C CA . PHE A 1 774 ? 38.700 14.189 -43.519 1.00 110.61 ? ? ? ? ? ? 774 PHE A CA 1 ATOM 6173 C C . PHE A 1 774 ? 40.060 14.769 -43.900 1.00 109.09 ? ? ? ? ? ? 774 PHE A C 1 ATOM 6174 O O . PHE A 1 774 ? 40.328 14.993 -45.082 1.00 111.66 ? ? ? ? ? ? 774 PHE A O 1 ATOM 6175 C CB . PHE A 1 774 ? 37.821 15.290 -42.946 1.00 113.65 ? ? ? ? ? ? 774 PHE A CB 1 ATOM 6176 C CG . PHE A 1 774 ? 36.356 14.973 -42.971 1.00 113.85 ? ? ? ? ? ? 774 PHE A CG 1 ATOM 6177 C CD1 . PHE A 1 774 ? 35.812 14.043 -42.091 1.00 112.25 ? ? ? ? ? ? 774 PHE A CD1 1 ATOM 6178 C CD2 . PHE A 1 774 ? 35.507 15.655 -43.832 1.00 110.93 ? ? ? ? ? ? 774 PHE A CD2 1 ATOM 6179 C CE1 . PHE A 1 774 ? 34.441 13.809 -42.067 1.00 110.33 ? ? ? ? ? ? 774 PHE A CE1 1 ATOM 6180 C CE2 . PHE A 1 774 ? 34.139 15.427 -43.814 1.00 108.77 ? ? ? ? ? ? 774 PHE A CE2 1 ATOM 6181 C CZ . PHE A 1 774 ? 33.604 14.506 -42.930 1.00 110.30 ? ? ? ? ? ? 774 PHE A CZ 1 ATOM 6182 N N . VAL A 1 775 ? 40.925 15.013 -42.922 1.00 104.59 ? ? ? ? ? ? 775 VAL A N 1 ATOM 6183 C CA . VAL A 1 775 ? 42.233 15.558 -43.246 1.00 102.12 ? ? ? ? ? ? 775 VAL A CA 1 ATOM 6184 C C . VAL A 1 775 ? 42.872 14.739 -44.366 1.00 103.55 ? ? ? ? ? ? 775 VAL A C 1 ATOM 6185 O O . VAL A 1 775 ? 43.773 15.209 -45.042 1.00 110.08 ? ? ? ? ? ? 775 VAL A O 1 ATOM 6186 C CB . VAL A 1 775 ? 43.186 15.539 -42.030 1.00 95.81 ? ? ? ? ? ? 775 VAL A CB 1 ATOM 6187 C CG1 . VAL A 1 775 ? 42.559 16.255 -40.854 1.00 81.35 ? ? ? ? ? ? 775 VAL A CG1 1 ATOM 6188 C CG2 . VAL A 1 775 ? 43.529 14.114 -41.673 1.00 103.57 ? ? ? ? ? ? 775 VAL A CG2 1 ATOM 6189 N N . MET A 1 776 ? 42.402 13.518 -44.584 1.00 99.57 ? ? ? ? ? ? 776 MET A N 1 ATOM 6190 C CA . MET A 1 776 ? 43.000 12.702 -45.628 1.00 103.69 ? ? ? ? ? ? 776 MET A CA 1 ATOM 6191 C C . MET A 1 776 ? 42.142 12.577 -46.879 1.00 112.14 ? ? ? ? ? ? 776 MET A C 1 ATOM 6192 O O . MET A 1 776 ? 42.449 13.154 -47.928 1.00 115.93 ? ? ? ? ? ? 776 MET A O 1 ATOM 6193 C CB . MET A 1 776 ? 43.302 11.311 -45.084 1.00 95.75 ? ? ? ? ? ? 776 MET A CB 1 ATOM 6194 C CG . MET A 1 776 ? 43.888 11.330 -43.693 1.00 89.52 ? ? ? ? ? ? 776 MET A CG 1 ATOM 6195 S SD . MET A 1 776 ? 45.570 11.914 -43.629 1.00 93.81 ? ? ? ? ? ? 776 MET A SD 1 ATOM 6196 C CE . MET A 1 776 ? 46.066 11.346 -42.029 1.00 77.81 ? ? ? ? ? ? 776 MET A CE 1 ATOM 6197 N N . LYS A 1 777 ? 41.058 11.825 -46.760 1.00 114.25 ? ? ? ? ? ? 777 LYS A N 1 ATOM 6198 C CA . LYS A 1 777 ? 40.174 11.595 -47.885 1.00 121.02 ? ? ? ? ? ? 777 LYS A CA 1 ATOM 6199 C C . LYS A 1 777 ? 39.352 12.789 -48.370 1.00 126.46 ? ? ? ? ? ? 777 LYS A C 1 ATOM 6200 O O . LYS A 1 777 ? 38.605 12.654 -49.337 1.00 131.37 ? ? ? ? ? ? 777 LYS A O 1 ATOM 6201 C CB . LYS A 1 777 ? 39.238 10.433 -47.572 1.00 121.53 ? ? ? ? ? ? 777 LYS A CB 1 ATOM 6202 C CG . LYS A 1 777 ? 39.943 9.127 -47.256 1.00 126.48 ? ? ? ? ? ? 777 LYS A CG 1 ATOM 6203 C CD . LYS A 1 777 ? 38.921 8.006 -47.082 1.00 134.42 ? ? ? ? ? ? 777 LYS A CD 1 ATOM 6204 C CE . LYS A 1 777 ? 39.601 6.710 -46.712 1.00 132.10 ? ? ? ? ? ? 777 LYS A CE 1 ATOM 6205 N NZ . LYS A 1 777 ? 40.796 6.503 -47.583 1.00 136.68 ? ? ? ? ? ? 777 LYS A NZ 1 ATOM 6206 N N . ALA A 1 778 ? 39.464 13.947 -47.724 1.00 130.04 ? ? ? ? ? ? 778 ALA A N 1 ATOM 6207 C CA . ALA A 1 778 ? 38.696 15.108 -48.180 1.00 135.50 ? ? ? ? ? ? 778 ALA A CA 1 ATOM 6208 C C . ALA A 1 778 ? 39.586 16.081 -48.945 1.00 139.46 ? ? ? ? ? ? 778 ALA A C 1 ATOM 6209 O O . ALA A 1 778 ? 40.540 16.632 -48.391 1.00 142.35 ? ? ? ? ? ? 778 ALA A O 1 ATOM 6210 C CB . ALA A 1 778 ? 38.028 15.819 -46.995 1.00 131.51 ? ? ? ? ? ? 778 ALA A CB 1 ATOM 6211 N N . GLU A 1 779 ? 39.268 16.278 -50.223 1.00 141.54 ? ? ? ? ? ? 779 GLU A N 1 ATOM 6212 C CA . GLU A 1 779 ? 40.024 17.173 -51.100 1.00 139.71 ? ? ? ? ? ? 779 GLU A CA 1 ATOM 6213 C C . GLU A 1 779 ? 39.381 18.559 -51.112 1.00 138.22 ? ? ? ? ? ? 779 GLU A C 1 ATOM 6214 O O . GLU A 1 779 ? 38.155 18.683 -51.125 1.00 140.20 ? ? ? ? ? ? 779 GLU A O 1 ATOM 6215 C CB . GLU A 1 779 ? 40.063 16.595 -52.520 1.00 141.55 ? ? ? ? ? ? 779 GLU A CB 1 ATOM 6216 C CG . GLU A 1 779 ? 40.650 15.184 -52.589 1.00 143.82 ? ? ? ? ? ? 779 GLU A CG 1 ATOM 6217 C CD . GLU A 1 779 ? 40.636 14.574 -53.989 1.00 143.06 ? ? ? ? ? ? 779 GLU A CD 1 ATOM 6218 O OE1 . GLU A 1 779 ? 39.538 14.333 -54.538 1.00 135.99 ? ? ? ? ? ? 779 GLU A OE1 1 ATOM 6219 O OE2 . GLU A 1 779 ? 41.735 14.340 -54.537 1.00 143.97 ? ? ? ? ? ? 779 GLU A OE2 1 ATOM 6220 N N . ILE A 1 780 ? 40.211 19.596 -51.116 1.00 134.77 ? ? ? ? ? ? 780 ILE A N 1 ATOM 6221 C CA . ILE A 1 780 ? 39.726 20.972 -51.096 1.00 132.06 ? ? ? ? ? ? 780 ILE A CA 1 ATOM 6222 C C . ILE A 1 780 ? 39.114 21.457 -52.416 1.00 140.78 ? ? ? ? ? ? 780 ILE A C 1 ATOM 6223 O O . ILE A 1 780 ? 39.562 21.068 -53.497 1.00 145.48 ? ? ? ? ? ? 780 ILE A O 1 ATOM 6224 C CB . ILE A 1 780 ? 40.863 21.932 -50.725 1.00 118.43 ? ? ? ? ? ? 780 ILE A CB 1 ATOM 6225 C CG1 . ILE A 1 780 ? 41.637 21.364 -49.529 1.00 112.25 ? ? ? ? ? ? 780 ILE A CG1 1 ATOM 6226 C CG2 . ILE A 1 780 ? 40.288 23.310 -50.428 1.00 104.99 ? ? ? ? ? ? 780 ILE A CG2 1 ATOM 6227 C CD1 . ILE A 1 780 ? 43.101 21.745 -49.486 1.00 91.79 ? ? ? ? ? ? 780 ILE A CD1 1 ATOM 6228 N N . GLU A 1 781 ? 38.083 22.297 -52.316 1.00 143.73 ? ? ? ? ? ? 781 GLU A N 1 ATOM 6229 C CA . GLU A 1 781 ? 37.424 22.883 -53.486 1.00 145.80 ? ? ? ? ? ? 781 GLU A CA 1 ATOM 6230 C C . GLU A 1 781 ? 37.637 24.405 -53.425 1.00 149.97 ? ? ? ? ? ? 781 GLU A C 1 ATOM 6231 O O . GLU A 1 781 ? 38.782 24.861 -53.355 1.00 150.44 ? ? ? ? ? ? 781 GLU A O 1 ATOM 6232 C CB . GLU A 1 781 ? 35.925 22.527 -53.514 1.00 145.76 ? ? ? ? ? ? 781 GLU A CB 1 ATOM 6233 C CG . GLU A 1 781 ? 35.243 22.497 -52.152 1.00 145.23 ? ? ? ? ? ? 781 GLU A CG 1 ATOM 6234 C CD . GLU A 1 781 ? 33.730 22.464 -52.255 1.00 148.42 ? ? ? ? ? ? 781 GLU A CD 1 ATOM 6235 O OE1 . GLU A 1 781 ? 33.130 23.505 -52.620 1.00 151.09 ? ? ? ? ? ? 781 GLU A OE1 1 ATOM 6236 O OE2 . GLU A 1 781 ? 33.136 21.398 -51.968 1.00 142.40 ? ? ? ? ? ? 781 GLU A OE2 1 ATOM 6237 N N . ASN A 1 782 ? 36.558 25.190 -53.427 1.00 154.94 ? ? ? ? ? ? 782 ASN A N 1 ATOM 6238 C CA . ASN A 1 782 ? 36.667 26.661 -53.380 1.00 157.73 ? ? ? ? ? ? 782 ASN A CA 1 ATOM 6239 C C . ASN A 1 782 ? 36.509 27.283 -51.979 1.00 159.49 ? ? ? ? ? ? 782 ASN A C 1 ATOM 6240 O O . ASN A 1 782 ? 37.495 27.751 -51.375 1.00 156.14 ? ? ? ? ? ? 782 ASN A O 1 ATOM 6241 C CB . ASN A 1 782 ? 35.634 27.275 -54.326 1.00 153.11 ? ? ? ? ? ? 782 ASN A CB 1 ATOM 6242 C CG . ASN A 1 782 ? 34.472 26.346 -54.576 1.00 147.78 ? ? ? ? ? ? 782 ASN A CG 1 ATOM 6243 O OD1 . ASN A 1 782 ? 34.324 25.796 -55.670 1.00 147.95 ? ? ? ? ? ? 782 ASN A OD1 1 ATOM 6244 N ND2 . ASN A 1 782 ? 33.647 26.144 -53.551 1.00 139.88 ? ? ? ? ? ? 782 ASN A ND2 1 ATOM 6245 N N . ASN A 1 783 ? 35.264 27.290 -51.486 1.00 158.72 ? ? ? ? ? ? 783 ASN A N 1 ATOM 6246 C CA . ASN A 1 783 ? 34.905 27.843 -50.167 1.00 155.02 ? ? ? ? ? ? 783 ASN A CA 1 ATOM 6247 C C . ASN A 1 783 ? 35.674 27.149 -49.025 1.00 152.55 ? ? ? ? ? ? 783 ASN A C 1 ATOM 6248 O O . ASN A 1 783 ? 35.402 25.991 -48.677 1.00 151.12 ? ? ? ? ? ? 783 ASN A O 1 ATOM 6249 C CB . ASN A 1 783 ? 33.373 27.724 -49.945 1.00 149.05 ? ? ? ? ? ? 783 ASN A CB 1 ATOM 6250 C CG . ASN A 1 783 ? 32.655 29.088 -49.930 1.00 140.56 ? ? ? ? ? ? 783 ASN A CG 1 ATOM 6251 O OD1 . ASN A 1 783 ? 31.431 29.164 -50.069 1.00 131.34 ? ? ? ? ? ? 783 ASN A OD1 1 ATOM 6252 N ND2 . ASN A 1 783 ? 33.421 30.161 -49.753 1.00 134.62 ? ? ? ? ? ? 783 ASN A ND2 1 ATOM 6253 N N . LEU A 1 784 ? 36.635 27.868 -48.450 1.00 145.19 ? ? ? ? ? ? 784 LEU A N 1 ATOM 6254 C CA . LEU A 1 784 ? 37.447 27.327 -47.372 1.00 141.97 ? ? ? ? ? ? 784 LEU A CA 1 ATOM 6255 C C . LEU A 1 784 ? 37.332 28.205 -46.126 1.00 137.91 ? ? ? ? ? ? 784 LEU A C 1 ATOM 6256 O O . LEU A 1 784 ? 38.331 28.629 -45.536 1.00 134.24 ? ? ? ? ? ? 784 LEU A O 1 ATOM 6257 C CB . LEU A 1 784 ? 38.906 27.227 -47.833 1.00 146.06 ? ? ? ? ? ? 784 LEU A CB 1 ATOM 6258 C CG . LEU A 1 784 ? 39.722 26.025 -47.318 1.00 148.22 ? ? ? ? ? ? 784 LEU A CG 1 ATOM 6259 C CD1 . LEU A 1 784 ? 39.870 26.123 -45.814 1.00 141.11 ? ? ? ? ? ? 784 LEU A CD1 1 ATOM 6260 C CD2 . LEU A 1 784 ? 39.037 24.714 -47.710 1.00 146.50 ? ? ? ? ? ? 784 LEU A CD2 1 ATOM 6261 N N . GLU A 1 785 ? 36.089 28.470 -45.741 1.00 134.73 ? ? ? ? ? ? 785 GLU A N 1 ATOM 6262 C CA . GLU A 1 785 ? 35.775 29.292 -44.579 1.00 126.14 ? ? ? ? ? ? 785 GLU A CA 1 ATOM 6263 C C . GLU A 1 785 ? 35.201 28.451 -43.446 1.00 119.98 ? ? ? ? ? ? 785 GLU A C 1 ATOM 6264 O O . GLU A 1 785 ? 34.389 27.552 -43.673 1.00 117.92 ? ? ? ? ? ? 785 GLU A O 1 ATOM 6265 C CB . GLU A 1 785 ? 34.751 30.370 -44.948 1.00 122.88 ? ? ? ? ? ? 785 GLU A CB 1 ATOM 6266 C CG . GLU A 1 785 ? 33.491 29.818 -45.602 1.00 116.40 ? ? ? ? ? ? 785 GLU A CG 1 ATOM 6267 C CD . GLU A 1 785 ? 32.338 30.791 -45.563 1.00 116.79 ? ? ? ? ? ? 785 GLU A CD 1 ATOM 6268 O OE1 . GLU A 1 785 ? 32.507 31.945 -46.009 1.00 111.52 ? ? ? ? ? ? 785 GLU A OE1 1 ATOM 6269 O OE2 . GLU A 1 785 ? 31.255 30.400 -45.083 1.00 122.08 ? ? ? ? ? ? 785 GLU A OE2 1 ATOM 6270 N N . ARG A 1 786 ? 35.634 28.753 -42.228 1.00 111.76 ? ? ? ? ? ? 786 ARG A N 1 ATOM 6271 C CA . ARG A 1 786 ? 35.158 28.059 -41.049 1.00 104.33 ? ? ? ? ? ? 786 ARG A CA 1 ATOM 6272 C C . ARG A 1 786 ? 33.670 28.345 -41.005 1.00 107.32 ? ? ? ? ? ? 786 ARG A C 1 ATOM 6273 O O . ARG A 1 786 ? 33.271 29.502 -40.884 1.00 108.14 ? ? ? ? ? ? 786 ARG A O 1 ATOM 6274 C CB . ARG A 1 786 ? 35.847 28.629 -39.818 1.00 97.67 ? ? ? ? ? ? 786 ARG A CB 1 ATOM 6275 C CG . ARG A 1 786 ? 37.347 28.626 -39.953 1.00 99.28 ? ? ? ? ? ? 786 ARG A CG 1 ATOM 6276 C CD . ARG A 1 786 ? 38.011 29.462 -38.897 1.00 82.97 ? ? ? ? ? ? 786 ARG A CD 1 ATOM 6277 N NE . ARG A 1 786 ? 39.457 29.339 -38.988 1.00 87.94 ? ? ? ? ? ? 786 ARG A NE 1 ATOM 6278 C CZ . ARG A 1 786 ? 40.308 29.971 -38.192 1.00 94.89 ? ? ? ? ? ? 786 ARG A CZ 1 ATOM 6279 N NH1 . ARG A 1 786 ? 39.853 30.777 -37.245 1.00 96.37 ? ? ? ? ? ? 786 ARG A NH1 1 ATOM 6280 N NH2 . ARG A 1 786 ? 41.613 29.790 -38.340 1.00 75.76 ? ? ? ? ? ? 786 ARG A NH2 1 ATOM 6281 N N . GLU A 1 787 ? 32.854 27.297 -41.122 1.00 116.06 ? ? ? ? ? ? 787 GLU A N 1 ATOM 6282 C CA . GLU A 1 787 ? 31.396 27.445 -41.126 1.00 116.53 ? ? ? ? ? ? 787 GLU A CA 1 ATOM 6283 C C . GLU A 1 787 ? 30.754 27.154 -39.769 1.00 109.35 ? ? ? ? ? ? 787 GLU A C 1 ATOM 6284 O O . GLU A 1 787 ? 31.129 26.201 -39.081 1.00 100.75 ? ? ? ? ? ? 787 GLU A O 1 ATOM 6285 C CB . GLU A 1 787 ? 30.772 26.531 -42.199 1.00 133.13 ? ? ? ? ? ? 787 GLU A CB 1 ATOM 6286 C CG . GLU A 1 787 ? 31.707 26.137 -43.369 1.00 148.07 ? ? ? ? ? ? 787 GLU A CG 1 ATOM 6287 C CD . GLU A 1 787 ? 31.131 26.431 -44.767 1.00 152.21 ? ? ? ? ? ? 787 GLU A CD 1 ATOM 6288 O OE1 . GLU A 1 787 ? 30.004 25.964 -45.075 1.00 152.49 ? ? ? ? ? ? 787 GLU A OE1 1 ATOM 6289 O OE2 . GLU A 1 787 ? 31.824 27.125 -45.558 1.00 143.25 ? ? ? ? ? ? 787 GLU A OE2 1 ATOM 6290 N N . GLU A 1 788 ? 29.774 27.982 -39.407 1.00 108.91 ? ? ? ? ? ? 788 GLU A N 1 ATOM 6291 C CA . GLU A 1 788 ? 29.062 27.863 -38.135 1.00 115.48 ? ? ? ? ? ? 788 GLU A CA 1 ATOM 6292 C C . GLU A 1 788 ? 28.480 26.473 -37.942 1.00 110.56 ? ? ? ? ? ? 788 GLU A C 1 ATOM 6293 O O . GLU A 1 788 ? 28.534 25.642 -38.842 1.00 111.78 ? ? ? ? ? ? 788 GLU A O 1 ATOM 6294 C CB . GLU A 1 788 ? 27.948 28.919 -38.044 1.00 122.47 ? ? ? ? ? ? 788 GLU A CB 1 ATOM 6295 C CG . GLU A 1 788 ? 27.403 29.141 -36.626 1.00 133.03 ? ? ? ? ? ? 788 GLU A CG 1 ATOM 6296 C CD . GLU A 1 788 ? 26.896 30.569 -36.388 1.00 139.73 ? ? ? ? ? ? 788 GLU A CD 1 ATOM 6297 O OE1 . GLU A 1 788 ? 26.179 31.108 -37.265 1.00 137.73 ? ? ? ? ? ? 788 GLU A OE1 1 ATOM 6298 O OE2 . GLU A 1 788 ? 27.211 31.147 -35.317 1.00 138.38 ? ? ? ? ? ? 788 GLU A OE2 1 ATOM 6299 N N . VAL A 1 789 ? 27.930 26.206 -36.766 1.00 104.88 ? ? ? ? ? ? 789 VAL A N 1 ATOM 6300 C CA . VAL A 1 789 ? 27.377 24.889 -36.533 1.00 101.77 ? ? ? ? ? ? 789 VAL A CA 1 ATOM 6301 C C . VAL A 1 789 ? 25.982 24.927 -35.938 1.00 102.74 ? ? ? ? ? ? 789 VAL A C 1 ATOM 6302 O O . VAL A 1 789 ? 25.547 23.979 -35.295 1.00 100.04 ? ? ? ? ? ? 789 VAL A O 1 ATOM 6303 C CB . VAL A 1 789 ? 28.298 24.060 -35.628 1.00 98.19 ? ? ? ? ? ? 789 VAL A CB 1 ATOM 6304 C CG1 . VAL A 1 789 ? 27.927 22.600 -35.727 1.00 95.51 ? ? ? ? ? ? 789 VAL A CG1 1 ATOM 6305 C CG2 . VAL A 1 789 ? 29.745 24.263 -36.033 1.00 97.98 ? ? ? ? ? ? 789 VAL A CG2 1 ATOM 6306 N N . VAL A 1 790 ? 25.279 26.028 -36.162 1.00 108.65 ? ? ? ? ? ? 790 VAL A N 1 ATOM 6307 C CA . VAL A 1 790 ? 23.917 26.180 -35.666 1.00 116.58 ? ? ? ? ? ? 790 VAL A CA 1 ATOM 6308 C C . VAL A 1 790 ? 23.136 27.207 -36.486 1.00 126.60 ? ? ? ? ? ? 790 VAL A C 1 ATOM 6309 O O . VAL A 1 790 ? 23.651 28.283 -36.814 1.00 129.23 ? ? ? ? ? ? 790 VAL A O 1 ATOM 6310 C CB . VAL A 1 790 ? 23.899 26.597 -34.186 1.00 111.15 ? ? ? ? ? ? 790 VAL A CB 1 ATOM 6311 C CG1 . VAL A 1 790 ? 24.095 25.390 -33.310 1.00 102.28 ? ? ? ? ? ? 790 VAL A CG1 1 ATOM 6312 C CG2 . VAL A 1 790 ? 24.990 27.621 -33.927 1.00 116.65 ? ? ? ? ? ? 790 VAL A CG2 1 ATOM 6313 N N . GLN A 1 791 ? 21.888 26.871 -36.809 1.00 130.31 ? ? ? ? ? ? 791 GLN A N 1 ATOM 6314 C CA . GLN A 1 791 ? 21.034 27.748 -37.607 1.00 134.13 ? ? ? ? ? ? 791 GLN A CA 1 ATOM 6315 C C . GLN A 1 791 ? 20.465 28.990 -36.913 1.00 132.71 ? ? ? ? ? ? 791 GLN A C 1 ATOM 6316 O O . GLN A 1 791 ? 19.750 28.888 -35.920 1.00 128.69 ? ? ? ? ? ? 791 GLN A O 1 ATOM 6317 C CB . GLN A 1 791 ? 19.872 26.949 -38.212 1.00 138.87 ? ? ? ? ? ? 791 GLN A CB 1 ATOM 6318 C CG . GLN A 1 791 ? 20.177 26.321 -39.568 1.00 146.49 ? ? ? ? ? ? 791 GLN A CG 1 ATOM 6319 C CD . GLN A 1 791 ? 20.800 24.937 -39.469 1.00 149.60 ? ? ? ? ? ? 791 GLN A CD 1 ATOM 6320 O OE1 . GLN A 1 791 ? 20.134 23.957 -39.103 1.00 150.89 ? ? ? ? ? ? 791 GLN A OE1 1 ATOM 6321 N NE2 . GLN A 1 791 ? 22.090 24.850 -39.790 1.00 142.66 ? ? ? ? ? ? 791 GLN A NE2 1 ATOM 6322 N N . GLY A 1 792 ? 20.793 30.157 -37.463 1.00 133.57 ? ? ? ? ? ? 792 GLY A N 1 ATOM 6323 C CA . GLY A 1 792 ? 20.303 31.432 -36.955 1.00 134.70 ? ? ? ? ? ? 792 GLY A CA 1 ATOM 6324 C C . GLY A 1 792 ? 20.175 31.692 -35.462 1.00 134.97 ? ? ? ? ? ? 792 GLY A C 1 ATOM 6325 O O . GLY A 1 792 ? 21.145 31.544 -34.715 1.00 134.82 ? ? ? ? ? ? 792 GLY A O 1 ATOM 6326 N N . GLN A 1 793 ? 18.965 32.094 -35.050 1.00 133.41 ? ? ? ? ? ? 793 GLN A N 1 ATOM 6327 C CA . GLN A 1 793 ? 18.604 32.442 -33.660 1.00 128.44 ? ? ? ? ? ? 793 GLN A CA 1 ATOM 6328 C C . GLN A 1 793 ? 19.093 31.539 -32.531 1.00 124.52 ? ? ? ? ? ? 793 GLN A C 1 ATOM 6329 O O . GLN A 1 793 ? 18.808 30.345 -32.496 1.00 126.97 ? ? ? ? ? ? 793 GLN A O 1 ATOM 6330 C CB . GLN A 1 793 ? 17.069 32.590 -33.519 1.00 132.90 ? ? ? ? ? ? 793 GLN A CB 1 ATOM 6331 C CG . GLN A 1 793 ? 16.235 31.314 -33.829 1.00 145.23 ? ? ? ? ? ? 793 GLN A CG 1 ATOM 6332 C CD . GLN A 1 793 ? 15.532 30.696 -32.595 1.00 150.35 ? ? ? ? ? ? 793 GLN A CD 1 ATOM 6333 O OE1 . GLN A 1 793 ? 14.759 31.366 -31.895 1.00 151.85 ? ? ? ? ? ? 793 GLN A OE1 1 ATOM 6334 N NE2 . GLN A 1 793 ? 15.773 29.404 -32.359 1.00 145.58 ? ? ? ? ? ? 793 GLN A NE2 1 ATOM 6335 N N . THR A 1 794 ? 19.819 32.134 -31.596 1.00 117.84 ? ? ? ? ? ? 794 THR A N 1 ATOM 6336 C CA . THR A 1 794 ? 20.334 31.418 -30.439 1.00 110.33 ? ? ? ? ? ? 794 THR A CA 1 ATOM 6337 C C . THR A 1 794 ? 20.014 32.305 -29.257 1.00 108.36 ? ? ? ? ? ? 794 THR A C 1 ATOM 6338 O O . THR A 1 794 ? 20.279 33.506 -29.286 1.00 105.21 ? ? ? ? ? ? 794 THR A O 1 ATOM 6339 C CB . THR A 1 794 ? 21.840 31.209 -30.537 1.00 108.29 ? ? ? ? ? ? 794 THR A CB 1 ATOM 6340 O OG1 . THR A 1 794 ? 22.424 32.311 -31.238 1.00 105.73 ? ? ? ? ? ? 794 THR A OG1 1 ATOM 6341 C CG2 . THR A 1 794 ? 22.147 29.914 -31.262 1.00 108.26 ? ? ? ? ? ? 794 THR A CG2 1 ATOM 6342 N N . THR A 1 795 ? 19.448 31.725 -28.211 1.00 105.67 ? ? ? ? ? ? 795 THR A N 1 ATOM 6343 C CA . THR A 1 795 ? 19.068 32.534 -27.072 1.00 101.17 ? ? ? ? ? ? 795 THR A CA 1 ATOM 6344 C C . THR A 1 795 ? 19.918 32.339 -25.824 1.00 95.57 ? ? ? ? ? ? 795 THR A C 1 ATOM 6345 O O . THR A 1 795 ? 20.521 31.293 -25.620 1.00 88.80 ? ? ? ? ? ? 795 THR A O 1 ATOM 6346 C CB . THR A 1 795 ? 17.592 32.287 -26.737 1.00 105.10 ? ? ? ? ? ? 795 THR A CB 1 ATOM 6347 O OG1 . THR A 1 795 ? 16.844 32.130 -27.952 1.00 106.39 ? ? ? ? ? ? 795 THR A OG1 1 ATOM 6348 C CG2 . THR A 1 795 ? 17.025 33.463 -25.968 1.00 102.79 ? ? ? ? ? ? 795 THR A CG2 1 ATOM 6349 N N . ALA A 1 796 ? 19.964 33.377 -25.001 1.00 98.52 ? ? ? ? ? ? 796 ALA A N 1 ATOM 6350 C CA . ALA A 1 796 ? 20.708 33.350 -23.753 1.00 104.62 ? ? ? ? ? ? 796 ALA A CA 1 ATOM 6351 C C . ALA A 1 796 ? 19.661 33.471 -22.645 1.00 108.39 ? ? ? ? ? ? 796 ALA A C 1 ATOM 6352 O O . ALA A 1 796 ? 18.792 34.335 -22.715 1.00 112.33 ? ? ? ? ? ? 796 ALA A O 1 ATOM 6353 C CB . ALA A 1 796 ? 21.684 34.526 -23.695 1.00 101.23 ? ? ? ? ? ? 796 ALA A CB 1 ATOM 6354 N N . HIS A 1 797 ? 19.730 32.615 -21.628 1.00 111.33 ? ? ? ? ? ? 797 HIS A N 1 ATOM 6355 C CA . HIS A 1 797 ? 18.746 32.663 -20.545 1.00 112.02 ? ? ? ? ? ? 797 HIS A CA 1 ATOM 6356 C C . HIS A 1 797 ? 19.096 31.804 -19.333 1.00 116.00 ? ? ? ? ? ? 797 HIS A C 1 ATOM 6357 O O . HIS A 1 797 ? 19.899 30.870 -19.422 1.00 114.37 ? ? ? ? ? ? 797 HIS A O 1 ATOM 6358 C CB . HIS A 1 797 ? 17.382 32.219 -21.076 1.00 115.63 ? ? ? ? ? ? 797 HIS A CB 1 ATOM 6359 C CG . HIS A 1 797 ? 17.420 30.917 -21.821 1.00 126.60 ? ? ? ? ? ? 797 HIS A CG 1 ATOM 6360 N ND1 . HIS A 1 797 ? 16.285 30.301 -22.304 1.00 132.50 ? ? ? ? ? ? 797 HIS A ND1 1 ATOM 6361 C CD2 . HIS A 1 797 ? 18.459 30.134 -22.200 1.00 129.59 ? ? ? ? ? ? 797 HIS A CD2 1 ATOM 6362 C CE1 . HIS A 1 797 ? 16.624 29.198 -22.950 1.00 135.06 ? ? ? ? ? ? 797 HIS A CE1 1 ATOM 6363 N NE2 . HIS A 1 797 ? 17.938 29.074 -22.902 1.00 132.21 ? ? ? ? ? ? 797 HIS A NE2 1 ATOM 6364 N N . GLN A 1 798 ? 18.486 32.126 -18.197 1.00 115.56 ? ? ? ? ? ? 798 GLN A N 1 ATOM 6365 C CA . GLN A 1 798 ? 18.696 31.352 -16.977 1.00 118.45 ? ? ? ? ? ? 798 GLN A CA 1 ATOM 6366 C C . GLN A 1 798 ? 17.324 30.933 -16.426 1.00 118.09 ? ? ? ? ? ? 798 GLN A C 1 ATOM 6367 O O . GLN A 1 798 ? 16.464 31.786 -16.177 1.00 116.78 ? ? ? ? ? ? 798 GLN A O 1 ATOM 6368 C CB . GLN A 1 798 ? 19.455 32.172 -15.915 1.00 114.13 ? ? ? ? ? ? 798 GLN A CB 1 ATOM 6369 C CG . GLN A 1 798 ? 20.037 31.300 -14.790 1.00 118.90 ? ? ? ? ? ? 798 GLN A CG 1 ATOM 6370 C CD . GLN A 1 798 ? 20.655 32.084 -13.646 1.00 117.16 ? ? ? ? ? ? 798 GLN A CD 1 ATOM 6371 O OE1 . GLN A 1 798 ? 21.375 33.053 -13.863 1.00 120.65 ? ? ? ? ? ? 798 GLN A OE1 1 ATOM 6372 N NE2 . GLN A 1 798 ? 20.384 31.654 -12.416 1.00 116.56 ? ? ? ? ? ? 798 GLN A NE2 1 ATOM 6373 N N . PRO A 1 799 ? 17.094 29.613 -16.252 1.00 117.90 ? ? ? ? ? ? 799 PRO A N 1 ATOM 6374 C CA . PRO A 1 799 ? 15.826 29.097 -15.732 1.00 118.48 ? ? ? ? ? ? 799 PRO A CA 1 ATOM 6375 C C . PRO A 1 799 ? 15.318 29.833 -14.497 1.00 125.83 ? ? ? ? ? ? 799 PRO A C 1 ATOM 6376 O O . PRO A 1 799 ? 16.097 30.175 -13.599 1.00 122.01 ? ? ? ? ? ? 799 PRO A O 1 ATOM 6377 C CB . PRO A 1 799 ? 16.152 27.643 -15.431 1.00 115.22 ? ? ? ? ? ? 799 PRO A CB 1 ATOM 6378 C CG . PRO A 1 799 ? 17.093 27.300 -16.509 1.00 111.77 ? ? ? ? ? ? 799 PRO A CG 1 ATOM 6379 C CD . PRO A 1 799 ? 18.009 28.500 -16.562 1.00 115.76 ? ? ? ? ? ? 799 PRO A CD 1 ATOM 6380 N N . GLN A 1 800 ? 14.004 30.061 -14.461 1.00 134.93 ? ? ? ? ? ? 800 GLN A N 1 ATOM 6381 C CA . GLN A 1 800 ? 13.340 30.745 -13.344 1.00 137.73 ? ? ? ? ? ? 800 GLN A CA 1 ATOM 6382 C C . GLN A 1 800 ? 13.631 29.985 -12.047 1.00 136.40 ? ? ? ? ? ? 800 GLN A C 1 ATOM 6383 O O . GLN A 1 800 ? 14.085 30.567 -11.049 1.00 132.53 ? ? ? ? ? ? 800 GLN A O 1 ATOM 6384 C CB . GLN A 1 800 ? 11.828 30.784 -13.588 1.00 137.25 ? ? ? ? ? ? 800 GLN A CB 1 ATOM 6385 C CG . GLN A 1 800 ? 11.074 31.628 -12.578 1.00 148.43 ? ? ? ? ? ? 800 GLN A CG 1 ATOM 6386 C CD . GLN A 1 800 ? 9.565 31.516 -12.714 1.00 155.38 ? ? ? ? ? ? 800 GLN A CD 1 ATOM 6387 O OE1 . GLN A 1 800 ? 8.996 30.425 -12.579 1.00 159.32 ? ? ? ? ? ? 800 GLN A OE1 1 ATOM 6388 N NE2 . GLN A 1 800 ? 8.907 32.647 -12.985 1.00 157.72 ? ? ? ? ? ? 800 GLN A NE2 1 ATOM 6389 N N . GLU A 1 801 ? 13.343 28.683 -12.096 1.00 133.74 ? ? ? ? ? ? 801 GLU A N 1 ATOM 6390 C CA . GLU A 1 801 ? 13.561 27.751 -11.001 1.00 131.76 ? ? ? ? ? ? 801 GLU A CA 1 ATOM 6391 C C . GLU A 1 801 ? 13.235 26.335 -11.446 1.00 132.34 ? ? ? ? ? ? 801 GLU A C 1 ATOM 6392 O O . GLU A 1 801 ? 12.328 26.120 -12.254 1.00 129.86 ? ? ? ? ? ? 801 GLU A O 1 ATOM 6393 C CB . GLU A 1 801 ? 12.714 28.104 -9.778 1.00 130.06 ? ? ? ? ? ? 801 GLU A CB 1 ATOM 6394 C CG . GLU A 1 801 ? 13.548 28.595 -8.609 1.00 127.75 ? ? ? ? ? ? 801 GLU A CG 1 ATOM 6395 C CD . GLU A 1 801 ? 13.072 28.051 -7.282 1.00 126.45 ? ? ? ? ? ? 801 GLU A CD 1 ATOM 6396 O OE1 . GLU A 1 801 ? 11.926 28.363 -6.880 1.00 116.63 ? ? ? ? ? ? 801 GLU A OE1 1 ATOM 6397 O OE2 . GLU A 1 801 ? 13.851 27.304 -6.650 1.00 121.43 ? ? ? ? ? ? 801 GLU A OE2 1 ATOM 6398 N N . GLY A 1 802 ? 13.990 25.378 -10.911 1.00 135.57 ? ? ? ? ? ? 802 GLY A N 1 ATOM 6399 C CA . GLY A 1 802 ? 13.807 23.975 -11.247 1.00 129.26 ? ? ? ? ? ? 802 GLY A CA 1 ATOM 6400 C C . GLY A 1 802 ? 15.137 23.232 -11.207 1.00 126.37 ? ? ? ? ? ? 802 GLY A C 1 ATOM 6401 O O . GLY A 1 802 ? 16.206 23.810 -11.441 1.00 114.26 ? ? ? ? ? ? 802 GLY A O 1 HETATM 6402 S S . SO4 B 2 . ? 26.337 51.040 1.363 1.00 88.84 ? ? ? ? ? ? 901 SO4 A S 1 HETATM 6403 O O1 . SO4 B 2 . ? 26.578 50.182 2.531 1.00 89.03 ? ? ? ? ? ? 901 SO4 A O1 1 HETATM 6404 O O2 . SO4 B 2 . ? 25.542 52.223 1.769 1.00 75.67 ? ? ? ? ? ? 901 SO4 A O2 1 HETATM 6405 O O3 . SO4 B 2 . ? 25.593 50.282 0.336 1.00 89.08 ? ? ? ? ? ? 901 SO4 A O3 1 HETATM 6406 O O4 . SO4 B 2 . ? 27.637 51.475 0.809 1.00 86.71 ? ? ? ? ? ? 901 SO4 A O4 1 HETATM 6407 S S . SO4 C 2 . ? 23.633 46.213 1.145 1.00 94.12 ? ? ? ? ? ? 902 SO4 A S 1 HETATM 6408 O O1 . SO4 C 2 . ? 24.027 45.120 2.041 1.00 90.74 ? ? ? ? ? ? 902 SO4 A O1 1 HETATM 6409 O O2 . SO4 C 2 . ? 24.477 47.380 1.390 1.00 99.01 ? ? ? ? ? ? 902 SO4 A O2 1 HETATM 6410 O O3 . SO4 C 2 . ? 22.228 46.594 1.392 1.00 85.73 ? ? ? ? ? ? 902 SO4 A O3 1 HETATM 6411 O O4 . SO4 C 2 . ? 23.792 45.775 -0.253 1.00 90.45 ? ? ? ? ? ? 902 SO4 A O4 1 HETATM 6412 S S . SO4 D 2 . ? 48.917 40.463 -10.154 1.00 121.53 ? ? ? ? ? ? 903 SO4 A S 1 HETATM 6413 O O1 . SO4 D 2 . ? 48.047 39.340 -10.563 1.00 121.81 ? ? ? ? ? ? 903 SO4 A O1 1 HETATM 6414 O O2 . SO4 D 2 . ? 48.865 40.602 -8.689 1.00 113.86 ? ? ? ? ? ? 903 SO4 A O2 1 HETATM 6415 O O3 . SO4 D 2 . ? 48.455 41.716 -10.788 1.00 115.66 ? ? ? ? ? ? 903 SO4 A O3 1 HETATM 6416 O O4 . SO4 D 2 . ? 50.300 40.179 -10.571 1.00 114.63 ? ? ? ? ? ? 903 SO4 A O4 1 HETATM 6417 S S . SO4 E 2 . ? 19.106 44.970 -15.917 1.00 123.66 ? ? ? ? ? ? 904 SO4 A S 1 HETATM 6418 O O1 . SO4 E 2 . ? 17.693 44.667 -15.653 1.00 119.03 ? ? ? ? ? ? 904 SO4 A O1 1 HETATM 6419 O O2 . SO4 E 2 . ? 19.406 44.697 -17.337 1.00 123.75 ? ? ? ? ? ? 904 SO4 A O2 1 HETATM 6420 O O3 . SO4 E 2 . ? 19.959 44.134 -15.055 1.00 120.60 ? ? ? ? ? ? 904 SO4 A O3 1 HETATM 6421 O O4 . SO4 E 2 . ? 19.363 46.398 -15.625 1.00 118.17 ? ? ? ? ? ? 904 SO4 A O4 1 HETATM 6422 S S . SO4 F 2 . ? 32.623 21.477 -4.817 1.00 131.12 ? ? ? ? ? ? 905 SO4 A S 1 HETATM 6423 O O1 . SO4 F 2 . ? 31.815 20.239 -4.909 1.00 115.40 ? ? ? ? ? ? 905 SO4 A O1 1 HETATM 6424 O O2 . SO4 F 2 . ? 32.822 22.049 -6.159 1.00 131.03 ? ? ? ? ? ? 905 SO4 A O2 1 HETATM 6425 O O3 . SO4 F 2 . ? 33.946 21.168 -4.220 1.00 118.48 ? ? ? ? ? ? 905 SO4 A O3 1 HETATM 6426 O O4 . SO4 F 2 . ? 31.913 22.468 -3.977 1.00 130.56 ? ? ? ? ? ? 905 SO4 A O4 1 HETATM 6427 S S . SO4 G 2 . ? -5.677 39.488 16.469 1.00 107.80 ? ? ? ? ? ? 906 SO4 A S 1 HETATM 6428 O O1 . SO4 G 2 . ? -4.928 39.426 17.751 1.00 104.74 ? ? ? ? ? ? 906 SO4 A O1 1 HETATM 6429 O O2 . SO4 G 2 . ? -6.657 38.396 16.428 1.00 110.37 ? ? ? ? ? ? 906 SO4 A O2 1 HETATM 6430 O O3 . SO4 G 2 . ? -4.729 39.317 15.357 1.00 114.69 ? ? ? ? ? ? 906 SO4 A O3 1 HETATM 6431 O O4 . SO4 G 2 . ? -6.365 40.781 16.348 1.00 94.29 ? ? ? ? ? ? 906 SO4 A O4 1 HETATM 6432 S S . SO4 H 2 . ? 26.945 42.990 -32.794 1.00 164.40 ? ? ? ? ? ? 907 SO4 A S 1 HETATM 6433 O O1 . SO4 H 2 . ? 27.140 42.800 -31.349 1.00 167.72 ? ? ? ? ? ? 907 SO4 A O1 1 HETATM 6434 O O2 . SO4 H 2 . ? 28.010 43.844 -33.340 1.00 162.33 ? ? ? ? ? ? 907 SO4 A O2 1 HETATM 6435 O O3 . SO4 H 2 . ? 25.633 43.630 -33.026 1.00 161.44 ? ? ? ? ? ? 907 SO4 A O3 1 HETATM 6436 O O4 . SO4 H 2 . ? 26.997 41.674 -33.463 1.00 166.28 ? ? ? ? ? ? 907 SO4 A O4 1 HETATM 6437 S S . SO4 I 2 . ? 14.354 8.114 -22.996 1.00 185.84 ? ? ? ? ? ? 908 SO4 A S 1 HETATM 6438 O O1 . SO4 I 2 . ? 15.589 7.459 -23.465 1.00 181.18 ? ? ? ? ? ? 908 SO4 A O1 1 HETATM 6439 O O2 . SO4 I 2 . ? 13.324 8.029 -24.048 1.00 187.56 ? ? ? ? ? ? 908 SO4 A O2 1 HETATM 6440 O O3 . SO4 I 2 . ? 13.869 7.444 -21.774 1.00 180.33 ? ? ? ? ? ? 908 SO4 A O3 1 HETATM 6441 O O4 . SO4 I 2 . ? 14.633 9.534 -22.697 1.00 187.50 ? ? ? ? ? ? 908 SO4 A O4 1 HETATM 6442 S S . SO4 J 2 . ? 32.973 17.386 0.778 0.50 124.67 ? ? ? ? ? ? 909 SO4 A S 1 HETATM 6443 O O1 . SO4 J 2 . ? 33.906 18.084 -0.125 1.00 113.42 ? ? ? ? ? ? 909 SO4 A O1 1 HETATM 6444 O O2 . SO4 J 2 . ? 31.737 17.034 0.058 1.00 130.31 ? ? ? ? ? ? 909 SO4 A O2 1 HETATM 6445 O O3 . SO4 J 2 . ? 33.597 16.134 1.278 1.00 118.94 ? ? ? ? ? ? 909 SO4 A O3 1 HETATM 6446 O O4 . SO4 J 2 . ? 32.649 18.277 1.919 1.00 117.84 ? ? ? ? ? ? 909 SO4 A O4 1 HETATM 6447 S S . SO4 K 2 . ? 47.593 41.007 4.190 1.00 146.93 ? ? ? ? ? ? 910 SO4 A S 1 HETATM 6448 O O1 . SO4 K 2 . ? 47.702 40.490 2.816 1.00 144.06 ? ? ? ? ? ? 910 SO4 A O1 1 HETATM 6449 O O2 . SO4 K 2 . ? 46.248 41.566 4.396 1.00 143.66 ? ? ? ? ? ? 910 SO4 A O2 1 HETATM 6450 O O3 . SO4 K 2 . ? 47.816 39.907 5.153 1.00 146.29 ? ? ? ? ? ? 910 SO4 A O3 1 HETATM 6451 O O4 . SO4 K 2 . ? 48.608 42.058 4.397 1.00 137.32 ? ? ? ? ? ? 910 SO4 A O4 1 HETATM 6452 S S . SO4 L 2 . ? 44.113 32.017 -37.084 1.00 137.02 ? ? ? ? ? ? 911 SO4 A S 1 HETATM 6453 O O1 . SO4 L 2 . ? 44.112 32.488 -38.481 1.00 130.64 ? ? ? ? ? ? 911 SO4 A O1 1 HETATM 6454 O O2 . SO4 L 2 . ? 42.759 31.578 -36.702 1.00 129.77 ? ? ? ? ? ? 911 SO4 A O2 1 HETATM 6455 O O3 . SO4 L 2 . ? 45.056 30.887 -36.958 1.00 135.58 ? ? ? ? ? ? 911 SO4 A O3 1 HETATM 6456 O O4 . SO4 L 2 . ? 44.539 33.113 -36.189 1.00 138.27 ? ? ? ? ? ? 911 SO4 A O4 1 HETATM 6457 O O . HOH M 3 . ? 34.339 40.976 -32.625 1.00 89.98 ? ? ? ? ? ? 951 HOH A O 1 HETATM 6458 O O . HOH M 3 . ? 22.167 42.473 -0.990 1.00 20.84 ? ? ? ? ? ? 952 HOH A O 1 HETATM 6459 O O . HOH M 3 . ? 10.638 3.106 -26.689 1.00 83.99 ? ? ? ? ? ? 953 HOH A O 1 HETATM 6460 O O . HOH M 3 . ? 43.230 65.464 9.668 1.00 65.86 ? ? ? ? ? ? 954 HOH A O 1 HETATM 6461 O O . HOH M 3 . ? 28.521 17.926 -51.547 1.00 93.86 ? ? ? ? ? ? 955 HOH A O 1 HETATM 6462 O O . HOH M 3 . ? 25.434 -1.378 -52.184 1.00 86.53 ? ? ? ? ? ? 956 HOH A O 1 HETATM 6463 O O . HOH M 3 . ? 52.128 39.784 -8.455 1.00 46.77 ? ? ? ? ? ? 957 HOH A O 1 HETATM 6464 O O . HOH M 3 . ? 57.819 12.034 -45.616 1.00 38.74 ? ? ? ? ? ? 958 HOH A O 1 HETATM 6465 O O . HOH M 3 . ? 45.460 34.635 7.486 1.00 62.13 ? ? ? ? ? ? 959 HOH A O 1 HETATM 6466 O O . HOH M 3 . ? 16.806 -4.475 -37.009 1.00 38.99 ? ? ? ? ? ? 960 HOH A O 1 HETATM 6467 O O . HOH M 3 . ? 35.627 11.437 -47.134 1.00 47.21 ? ? ? ? ? ? 961 HOH A O 1 HETATM 6468 O O . HOH M 3 . ? 28.997 -4.635 -39.033 1.00 35.03 ? ? ? ? ? ? 962 HOH A O 1 HETATM 6469 O O . HOH M 3 . ? 26.285 50.732 -31.426 1.00 62.88 ? ? ? ? ? ? 963 HOH A O 1 HETATM 6470 O O . HOH M 3 . ? 47.300 -10.916 -50.901 1.00 91.86 ? ? ? ? ? ? 964 HOH A O 1 HETATM 6471 O O . HOH M 3 . ? 42.018 20.564 -23.818 1.00 148.30 ? ? ? ? ? ? 965 HOH A O 1 HETATM 6472 O O . HOH M 3 . ? 29.831 0.597 -53.792 1.00 140.52 ? ? ? ? ? ? 966 HOH A O 1 HETATM 6473 O O . HOH M 3 . ? 15.971 53.264 22.840 1.00 57.51 ? ? ? ? ? ? 967 HOH A O 1 HETATM 6474 O O . HOH M 3 . ? 41.624 29.739 8.344 1.00 56.81 ? ? ? ? ? ? 968 HOH A O 1 HETATM 6475 O O . HOH M 3 . ? 40.207 47.041 -27.873 1.00 46.65 ? ? ? ? ? ? 969 HOH A O 1 HETATM 6476 O O . HOH M 3 . ? 20.515 42.586 -17.026 1.00 62.64 ? ? ? ? ? ? 970 HOH A O 1 HETATM 6477 O O . HOH M 3 . ? 39.807 55.854 15.660 1.00 82.96 ? ? ? ? ? ? 971 HOH A O 1 HETATM 6478 O O . HOH M 3 . ? 26.740 16.201 -34.932 1.00 72.15 ? ? ? ? ? ? 972 HOH A O 1 HETATM 6479 O O . HOH M 3 . ? 22.356 12.649 -52.228 1.00 57.42 ? ? ? ? ? ? 973 HOH A O 1 HETATM 6480 O O . HOH M 3 . ? 35.621 -6.191 -38.956 1.00 109.92 ? ? ? ? ? ? 974 HOH A O 1 HETATM 6481 O O . HOH M 3 . ? 6.748 2.206 -20.101 1.00 77.88 ? ? ? ? ? ? 975 HOH A O 1 HETATM 6482 O O . HOH M 3 . ? 18.162 50.495 -6.397 1.00 72.27 ? ? ? ? ? ? 976 HOH A O 1 HETATM 6483 O O . HOH M 3 . ? 17.523 65.531 -0.832 1.00 61.40 ? ? ? ? ? ? 977 HOH A O 1 HETATM 6484 O O . HOH M 3 . ? 9.888 27.475 -13.104 1.00 72.99 ? ? ? ? ? ? 978 HOH A O 1 HETATM 6485 O O . HOH M 3 . ? 36.385 20.491 -18.188 1.00 99.12 ? ? ? ? ? ? 979 HOH A O 1 HETATM 6486 O O . HOH M 3 . ? 51.601 65.834 1.017 1.00 51.56 ? ? ? ? ? ? 980 HOH A O 1 HETATM 6487 O O . HOH M 3 . ? -8.998 37.004 26.585 1.00 132.12 ? ? ? ? ? ? 981 HOH A O 1 HETATM 6488 O O . HOH M 3 . ? 14.507 54.957 -15.574 1.00 131.98 ? ? ? ? ? ? 982 HOH A O 1 HETATM 6489 O O . HOH M 3 . ? 7.815 45.557 20.250 1.00 133.82 ? ? ? ? ? ? 983 HOH A O 1 HETATM 6490 O O . HOH M 3 . ? 47.302 -12.798 -30.435 1.00 120.25 ? ? ? ? ? ? 984 HOH A O 1 HETATM 6491 O O . HOH M 3 . ? 8.317 51.312 -10.690 1.00 64.83 ? ? ? ? ? ? 985 HOH A O 1 HETATM 6492 O O . HOH M 3 . ? 42.220 -12.094 -26.726 1.00 36.26 ? ? ? ? ? ? 986 HOH A O 1 HETATM 6493 O O . HOH M 3 . ? 50.364 31.907 -35.684 1.00 48.73 ? ? ? ? ? ? 987 HOH A O 1 HETATM 6494 O O . HOH M 3 . ? 49.444 35.041 -13.173 1.00 50.29 ? ? ? ? ? ? 988 HOH A O 1 HETATM 6495 O O . HOH M 3 . ? 36.523 -0.369 -55.051 1.00 83.79 ? ? ? ? ? ? 989 HOH A O 1 # loop_ _pdbx_poly_seq_scheme.asym_id _pdbx_poly_seq_scheme.entity_id _pdbx_poly_seq_scheme.seq_id _pdbx_poly_seq_scheme.mon_id _pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num _pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id _pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code _pdbx_poly_seq_scheme.hetero A 1 1 MET 1 1 1 MET MET A . n A 1 2 LEU 2 2 2 LEU LEU A . n A 1 3 GLY 3 3 3 GLY GLY A . n A 1 4 ILE 4 4 4 ILE ILE A . n A 1 5 LEU 5 5 5 LEU LEU A . n A 1 6 ASN 6 6 6 ASN ASN A . n A 1 7 LYS 7 7 7 LYS LYS A . n A 1 8 MET 8 8 8 MET MET A . n A 1 9 PHE 9 9 9 PHE PHE A . n A 1 10 ASP 10 10 10 ASP ASP A . n A 1 11 PRO 11 11 11 PRO PRO A . n A 1 12 THR 12 12 12 THR THR A . n A 1 13 LYS 13 13 13 LYS LYS A . n A 1 14 ARG 14 14 14 ARG ARG A . n A 1 15 THR 15 15 15 THR THR A . n A 1 16 LEU 16 16 16 LEU LEU A . n A 1 17 ASN 17 17 17 ASN ASN A . n A 1 18 ARG 18 18 18 ARG ARG A . n A 1 19 TYR 19 19 19 TYR TYR A . n A 1 20 GLU 20 20 20 GLU GLU A . n A 1 21 LYS 21 21 21 LYS LYS A . n A 1 22 ILE 22 22 22 ILE ILE A . n A 1 23 ALA 23 23 23 ALA ALA A . n A 1 24 ASN 24 24 24 ASN ASN A . n A 1 25 ASP 25 25 25 ASP ASP A . n A 1 26 ILE 26 26 26 ILE ILE A . n A 1 27 ASP 27 27 27 ASP ASP A . n A 1 28 ALA 28 28 28 ALA ALA A . n A 1 29 ILE 29 29 29 ILE ILE A . n A 1 30 ARG 30 30 30 ARG ARG A . n A 1 31 GLY 31 31 31 GLY GLY A . n A 1 32 ASP 32 32 32 ASP ASP A . n A 1 33 TYR 33 33 33 TYR TYR A . n A 1 34 GLU 34 34 34 GLU GLU A . n A 1 35 ASN 35 35 35 ASN ASN A . n A 1 36 LEU 36 36 36 LEU LEU A . n A 1 37 SER 37 37 37 SER SER A . n A 1 38 ASP 38 38 38 ASP ASP A . n A 1 39 ASP 39 39 39 ASP ASP A . n A 1 40 ALA 40 40 40 ALA ALA A . n A 1 41 LEU 41 41 41 LEU LEU A . n A 1 42 LYS 42 42 42 LYS LYS A . n A 1 43 HIS 43 43 43 HIS HIS A . n A 1 44 LYS 44 44 44 LYS LYS A . n A 1 45 THR 45 45 45 THR THR A . n A 1 46 ILE 46 46 46 ILE ILE A . n A 1 47 GLU 47 47 47 GLU GLU A . n A 1 48 PHE 48 48 48 PHE PHE A . n A 1 49 LYS 49 49 49 LYS LYS A . n A 1 50 GLU 50 50 50 GLU GLU A . n A 1 51 ARG 51 51 51 ARG ARG A . n A 1 52 LEU 52 52 52 LEU LEU A . n A 1 53 GLU 53 53 53 GLU GLU A . n A 1 54 LYS 54 54 54 LYS LYS A . n A 1 55 GLY 55 55 55 GLY GLY A . n A 1 56 ALA 56 56 56 ALA ALA A . n A 1 57 THR 57 57 57 THR THR A . n A 1 58 THR 58 58 58 THR THR A . n A 1 59 ASP 59 59 59 ASP ASP A . n A 1 60 ASP 60 60 60 ASP ASP A . n A 1 61 LEU 61 61 61 LEU LEU A . n A 1 62 LEU 62 62 62 LEU LEU A . n A 1 63 VAL 63 63 63 VAL VAL A . n A 1 64 GLU 64 64 64 GLU GLU A . n A 1 65 ALA 65 65 65 ALA ALA A . n A 1 66 PHE 66 66 66 PHE PHE A . n A 1 67 ALA 67 67 67 ALA ALA A . n A 1 68 VAL 68 68 68 VAL VAL A . n A 1 69 VAL 69 69 69 VAL VAL A . n A 1 70 ARG 70 70 70 ARG ARG A . n A 1 71 GLU 71 71 71 GLU GLU A . n A 1 72 ALA 72 72 72 ALA ALA A . n A 1 73 SER 73 73 73 SER SER A . n A 1 74 ARG 74 74 74 ARG ARG A . n A 1 75 ARG 75 75 75 ARG ARG A . n A 1 76 VAL 76 76 76 VAL VAL A . n A 1 77 THR 77 77 77 THR THR A . n A 1 78 GLY 78 78 78 GLY GLY A . n A 1 79 MET 79 79 79 MET MET A . n A 1 80 PHE 80 80 80 PHE PHE A . n A 1 81 PRO 81 81 81 PRO PRO A . n A 1 82 PHE 82 82 82 PHE PHE A . n A 1 83 LYS 83 83 83 LYS LYS A . n A 1 84 VAL 84 84 84 VAL VAL A . n A 1 85 GLN 85 85 85 GLN GLN A . n A 1 86 LEU 86 86 86 LEU LEU A . n A 1 87 MET 87 87 87 MET MET A . n A 1 88 GLY 88 88 88 GLY GLY A . n A 1 89 GLY 89 89 89 GLY GLY A . n A 1 90 VAL 90 90 90 VAL VAL A . n A 1 91 ALA 91 91 91 ALA ALA A . n A 1 92 LEU 92 92 92 LEU LEU A . n A 1 93 HIS 93 93 93 HIS HIS A . n A 1 94 ASP 94 94 94 ASP ASP A . n A 1 95 GLY 95 95 95 GLY GLY A . n A 1 96 ASN 96 96 96 ASN ASN A . n A 1 97 ILE 97 97 97 ILE ILE A . n A 1 98 ALA 98 98 98 ALA ALA A . n A 1 99 GLU 99 99 99 GLU GLU A . n A 1 100 MET 100 100 100 MET MET A . n A 1 101 LYS 101 101 101 LYS LYS A . n A 1 102 THR 102 102 102 THR THR A . n A 1 103 GLY 103 103 103 GLY GLY A . n A 1 104 GLU 104 104 104 GLU GLU A . n A 1 105 GLY 105 105 105 GLY GLY A . n A 1 106 LYS 106 106 106 LYS LYS A . n A 1 107 THR 107 107 107 THR THR A . n A 1 108 LEU 108 108 108 LEU LEU A . n A 1 109 THR 109 109 109 THR THR A . n A 1 110 SER 110 110 110 SER SER A . n A 1 111 THR 111 111 111 THR THR A . n A 1 112 LEU 112 112 112 LEU LEU A . n A 1 113 PRO 113 113 113 PRO PRO A . n A 1 114 VAL 114 114 114 VAL VAL A . n A 1 115 TYR 115 115 115 TYR TYR A . n A 1 116 LEU 116 116 116 LEU LEU A . n A 1 117 ASN 117 117 117 ASN ASN A . n A 1 118 ALA 118 118 118 ALA ALA A . n A 1 119 LEU 119 119 119 LEU LEU A . n A 1 120 THR 120 120 120 THR THR A . n A 1 121 GLY 121 121 121 GLY GLY A . n A 1 122 LYS 122 122 122 LYS LYS A . n A 1 123 GLY 123 123 123 GLY GLY A . n A 1 124 VAL 124 124 124 VAL VAL A . n A 1 125 HIS 125 125 125 HIS HIS A . n A 1 126 VAL 126 126 126 VAL VAL A . n A 1 127 VAL 127 127 127 VAL VAL A . n A 1 128 THR 128 128 128 THR THR A . n A 1 129 VAL 129 129 129 VAL VAL A . n A 1 130 ASN 130 130 130 ASN ASN A . n A 1 131 GLU 131 131 131 GLU GLU A . n A 1 132 TYR 132 132 132 TYR TYR A . n A 1 133 LEU 133 133 133 LEU LEU A . n A 1 134 ALA 134 134 134 ALA ALA A . n A 1 135 SER 135 135 135 SER SER A . n A 1 136 ARG 136 136 136 ARG ARG A . n A 1 137 ASP 137 137 137 ASP ASP A . n A 1 138 ALA 138 138 138 ALA ALA A . n A 1 139 GLU 139 139 139 GLU GLU A . n A 1 140 GLN 140 140 140 GLN GLN A . n A 1 141 MET 141 141 141 MET MET A . n A 1 142 GLY 142 142 142 GLY GLY A . n A 1 143 LYS 143 143 143 LYS LYS A . n A 1 144 ILE 144 144 144 ILE ILE A . n A 1 145 PHE 145 145 145 PHE PHE A . n A 1 146 GLU 146 146 146 GLU GLU A . n A 1 147 PHE 147 147 147 PHE PHE A . n A 1 148 LEU 148 148 148 LEU LEU A . n A 1 149 GLY 149 149 149 GLY GLY A . n A 1 150 LEU 150 150 150 LEU LEU A . n A 1 151 THR 151 151 151 THR THR A . n A 1 152 VAL 152 152 152 VAL VAL A . n A 1 153 GLY 153 153 153 GLY GLY A . n A 1 154 LEU 154 154 154 LEU LEU A . n A 1 155 ASN 155 155 155 ASN ASN A . n A 1 156 LEU 156 156 156 LEU LEU A . n A 1 157 ASN 157 157 157 ASN ASN A . n A 1 158 SER 158 158 158 SER SER A . n A 1 159 MET 159 159 159 MET MET A . n A 1 160 SER 160 160 160 SER SER A . n A 1 161 LYS 161 161 161 LYS LYS A . n A 1 162 ASP 162 162 162 ASP ASP A . n A 1 163 GLU 163 163 163 GLU GLU A . n A 1 164 LYS 164 164 164 LYS LYS A . n A 1 165 ARG 165 165 165 ARG ARG A . n A 1 166 GLU 166 166 166 GLU GLU A . n A 1 167 ALA 167 167 167 ALA ALA A . n A 1 168 TYR 168 168 168 TYR TYR A . n A 1 169 ALA 169 169 169 ALA ALA A . n A 1 170 ALA 170 170 170 ALA ALA A . n A 1 171 ASP 171 171 171 ASP ASP A . n A 1 172 ILE 172 172 172 ILE ILE A . n A 1 173 THR 173 173 173 THR THR A . n A 1 174 TYR 174 174 174 TYR TYR A . n A 1 175 SER 175 175 175 SER SER A . n A 1 176 THR 176 176 176 THR THR A . n A 1 177 ASN 177 177 177 ASN ASN A . n A 1 178 ASN 178 178 178 ASN ASN A . n A 1 179 GLU 179 179 179 GLU GLU A . n A 1 180 LEU 180 180 180 LEU LEU A . n A 1 181 GLY 181 181 181 GLY GLY A . n A 1 182 PHE 182 182 182 PHE PHE A . n A 1 183 ASP 183 183 183 ASP ASP A . n A 1 184 TYR 184 184 184 TYR TYR A . n A 1 185 LEU 185 185 185 LEU LEU A . n A 1 186 ARG 186 186 186 ARG ARG A . n A 1 187 ASP 187 187 187 ASP ASP A . n A 1 188 ASN 188 188 188 ASN ASN A . n A 1 189 MET 189 189 189 MET MET A . n A 1 190 VAL 190 190 190 VAL VAL A . n A 1 191 LEU 191 191 191 LEU LEU A . n A 1 192 TYR 192 192 192 TYR TYR A . n A 1 193 LYS 193 193 193 LYS LYS A . n A 1 194 GLU 194 194 194 GLU GLU A . n A 1 195 GLN 195 195 195 GLN GLN A . n A 1 196 MET 196 196 196 MET MET A . n A 1 197 VAL 197 197 197 VAL VAL A . n A 1 198 GLN 198 198 198 GLN GLN A . n A 1 199 ARG 199 199 199 ARG ARG A . n A 1 200 PRO 200 200 200 PRO PRO A . n A 1 201 LEU 201 201 201 LEU LEU A . n A 1 202 HIS 202 202 202 HIS HIS A . n A 1 203 PHE 203 203 203 PHE PHE A . n A 1 204 ALA 204 204 204 ALA ALA A . n A 1 205 VAL 205 205 205 VAL VAL A . n A 1 206 ILE 206 206 206 ILE ILE A . n A 1 207 ASP 207 207 207 ASP ASP A . n A 1 208 GLN 208 208 208 GLN GLN A . n A 1 209 VAL 209 209 209 VAL VAL A . n A 1 210 ASP 210 210 210 ASP ASP A . n A 1 211 SER 211 211 211 SER SER A . n A 1 212 ILE 212 212 212 ILE ILE A . n A 1 213 LEU 213 213 213 LEU LEU A . n A 1 214 ILE 214 214 214 ILE ILE A . n A 1 215 ASP 215 215 215 ASP ASP A . n A 1 216 GLU 216 216 216 GLU GLU A . n A 1 217 ALA 217 217 217 ALA ALA A . n A 1 218 ARG 218 218 218 ARG ARG A . n A 1 219 THR 219 219 219 THR THR A . n A 1 220 PRO 220 220 220 PRO PRO A . n A 1 221 LEU 221 221 221 LEU LEU A . n A 1 222 ILE 222 222 222 ILE ILE A . n A 1 223 ILE 223 223 223 ILE ILE A . n A 1 224 SER 224 224 224 SER SER A . n A 1 225 GLY 225 225 225 GLY GLY A . n A 1 226 GLN 226 226 226 GLN GLN A . n A 1 227 ALA 227 227 227 ALA ALA A . n A 1 228 ALA 228 228 228 ALA ALA A . n A 1 229 LYS 229 229 229 LYS LYS A . n A 1 230 SER 230 230 230 SER SER A . n A 1 231 THR 231 231 231 THR THR A . n A 1 232 LYS 232 232 232 LYS LYS A . n A 1 233 LEU 233 233 233 LEU LEU A . n A 1 234 TYR 234 234 234 TYR TYR A . n A 1 235 VAL 235 235 235 VAL VAL A . n A 1 236 GLN 236 236 236 GLN GLN A . n A 1 237 ALA 237 237 237 ALA ALA A . n A 1 238 ASN 238 238 238 ASN ASN A . n A 1 239 ALA 239 239 239 ALA ALA A . n A 1 240 PHE 240 240 240 PHE PHE A . n A 1 241 VAL 241 241 241 VAL VAL A . n A 1 242 ARG 242 242 242 ARG ARG A . n A 1 243 THR 243 243 243 THR THR A . n A 1 244 LEU 244 244 244 LEU LEU A . n A 1 245 LYS 245 245 245 LYS LYS A . n A 1 246 ALA 246 246 246 ALA ALA A . n A 1 247 GLU 247 247 247 GLU GLU A . n A 1 248 LYS 248 248 248 LYS LYS A . n A 1 249 ASP 249 249 249 ASP ASP A . n A 1 250 TYR 250 250 250 TYR TYR A . n A 1 251 THR 251 251 251 THR THR A . n A 1 252 TYR 252 252 252 TYR TYR A . n A 1 253 ASP 253 253 253 ASP ASP A . n A 1 254 ILE 254 254 254 ILE ILE A . n A 1 255 LYS 255 255 255 LYS LYS A . n A 1 256 THR 256 256 256 THR THR A . n A 1 257 LYS 257 257 257 LYS LYS A . n A 1 258 ALA 258 258 258 ALA ALA A . n A 1 259 VAL 259 259 259 VAL VAL A . n A 1 260 GLN 260 260 260 GLN GLN A . n A 1 261 LEU 261 261 261 LEU LEU A . n A 1 262 THR 262 262 262 THR THR A . n A 1 263 GLU 263 263 263 GLU GLU A . n A 1 264 GLU 264 264 264 GLU GLU A . n A 1 265 GLY 265 265 265 GLY GLY A . n A 1 266 MET 266 266 266 MET MET A . n A 1 267 THR 267 267 267 THR THR A . n A 1 268 LYS 268 268 268 LYS LYS A . n A 1 269 ALA 269 269 269 ALA ALA A . n A 1 270 GLU 270 270 270 GLU GLU A . n A 1 271 LYS 271 271 271 LYS LYS A . n A 1 272 ALA 272 272 272 ALA ALA A . n A 1 273 PHE 273 273 273 PHE PHE A . n A 1 274 GLY 274 274 274 GLY GLY A . n A 1 275 ILE 275 275 275 ILE ILE A . n A 1 276 ASP 276 276 276 ASP ASP A . n A 1 277 ASN 277 277 277 ASN ASN A . n A 1 278 LEU 278 278 278 LEU LEU A . n A 1 279 PHE 279 279 279 PHE PHE A . n A 1 280 ASP 280 280 280 ASP ASP A . n A 1 281 VAL 281 281 281 VAL VAL A . n A 1 282 LYS 282 282 282 LYS LYS A . n A 1 283 HIS 283 283 283 HIS HIS A . n A 1 284 VAL 284 284 284 VAL VAL A . n A 1 285 ALA 285 285 285 ALA ALA A . n A 1 286 LEU 286 286 286 LEU LEU A . n A 1 287 ASN 287 287 287 ASN ASN A . n A 1 288 HIS 288 288 288 HIS HIS A . n A 1 289 HIS 289 289 289 HIS HIS A . n A 1 290 ILE 290 290 290 ILE ILE A . n A 1 291 ASN 291 291 291 ASN ASN A . n A 1 292 GLN 292 292 292 GLN GLN A . n A 1 293 ALA 293 293 293 ALA ALA A . n A 1 294 LEU 294 294 294 LEU LEU A . n A 1 295 LYS 295 295 295 LYS LYS A . n A 1 296 ALA 296 296 296 ALA ALA A . n A 1 297 HIS 297 297 297 HIS HIS A . n A 1 298 VAL 298 298 298 VAL VAL A . n A 1 299 ALA 299 299 299 ALA ALA A . n A 1 300 MET 300 300 300 MET MET A . n A 1 301 GLN 301 301 301 GLN GLN A . n A 1 302 LYS 302 302 302 LYS LYS A . n A 1 303 ASP 303 303 303 ASP ASP A . n A 1 304 VAL 304 304 304 VAL VAL A . n A 1 305 ASP 305 305 305 ASP ASP A . n A 1 306 TYR 306 306 306 TYR TYR A . n A 1 307 VAL 307 307 307 VAL VAL A . n A 1 308 VAL 308 308 308 VAL VAL A . n A 1 309 GLU 309 309 309 GLU GLU A . n A 1 310 ASP 310 310 310 ASP ASP A . n A 1 311 GLY 311 311 311 GLY GLY A . n A 1 312 GLN 312 312 312 GLN GLN A . n A 1 313 VAL 313 313 313 VAL VAL A . n A 1 314 VAL 314 314 314 VAL VAL A . n A 1 315 ILE 315 315 315 ILE ILE A . n A 1 316 VAL 316 316 316 VAL VAL A . n A 1 317 ASP 317 317 317 ASP ASP A . n A 1 318 SER 318 318 318 SER SER A . n A 1 319 PHE 319 319 319 PHE PHE A . n A 1 320 THR 320 320 320 THR THR A . n A 1 321 GLY 321 321 321 GLY GLY A . n A 1 322 ARG 322 322 322 ARG ARG A . n A 1 323 LEU 323 323 323 LEU LEU A . n A 1 324 MET 324 324 324 MET MET A . n A 1 325 LYS 325 325 325 LYS LYS A . n A 1 326 GLY 326 326 326 GLY GLY A . n A 1 327 ARG 327 327 327 ARG ARG A . n A 1 328 ARG 328 328 328 ARG ARG A . n A 1 329 TYR 329 329 329 TYR TYR A . n A 1 330 SER 330 330 330 SER SER A . n A 1 331 GLU 331 331 331 GLU GLU A . n A 1 332 GLY 332 332 332 GLY GLY A . n A 1 333 LEU 333 333 333 LEU LEU A . n A 1 334 HIS 334 334 334 HIS HIS A . n A 1 335 GLN 335 335 335 GLN GLN A . n A 1 336 ALA 336 336 336 ALA ALA A . n A 1 337 ILE 337 337 337 ILE ILE A . n A 1 338 GLU 338 338 338 GLU GLU A . n A 1 339 ALA 339 339 339 ALA ALA A . n A 1 340 LYS 340 340 340 LYS LYS A . n A 1 341 GLU 341 341 341 GLU GLU A . n A 1 342 GLY 342 342 342 GLY GLY A . n A 1 343 LEU 343 343 343 LEU LEU A . n A 1 344 GLU 344 344 344 GLU GLU A . n A 1 345 ILE 345 345 345 ILE ILE A . n A 1 346 GLN 346 346 346 GLN GLN A . n A 1 347 ASN 347 347 347 ASN ASN A . n A 1 348 GLU 348 348 348 GLU GLU A . n A 1 349 SER 349 349 349 SER SER A . n A 1 350 MET 350 350 350 MET MET A . n A 1 351 THR 351 351 351 THR THR A . n A 1 352 LEU 352 352 352 LEU LEU A . n A 1 353 ALA 353 353 353 ALA ALA A . n A 1 354 THR 354 354 354 THR THR A . n A 1 355 ILE 355 355 355 ILE ILE A . n A 1 356 THR 356 356 356 THR THR A . n A 1 357 PHE 357 357 357 PHE PHE A . n A 1 358 GLN 358 358 358 GLN GLN A . n A 1 359 ASN 359 359 359 ASN ASN A . n A 1 360 TYR 360 360 360 TYR TYR A . n A 1 361 PHE 361 361 361 PHE PHE A . n A 1 362 ARG 362 362 362 ARG ARG A . n A 1 363 MET 363 363 363 MET MET A . n A 1 364 TYR 364 364 364 TYR TYR A . n A 1 365 GLU 365 365 365 GLU GLU A . n A 1 366 LYS 366 366 366 LYS LYS A . n A 1 367 LEU 367 367 367 LEU LEU A . n A 1 368 ALA 368 368 368 ALA ALA A . n A 1 369 GLY 369 369 369 GLY GLY A . n A 1 370 MET 370 370 370 MET MET A . n A 1 371 THR 371 371 371 THR THR A . n A 1 372 GLY 372 372 372 GLY GLY A . n A 1 373 THR 373 373 373 THR THR A . n A 1 374 ALA 374 374 374 ALA ALA A . n A 1 375 LYS 375 375 375 LYS LYS A . n A 1 376 THR 376 376 376 THR THR A . n A 1 377 GLU 377 377 377 GLU GLU A . n A 1 378 GLU 378 378 378 GLU GLU A . n A 1 379 GLU 379 379 379 GLU GLU A . n A 1 380 GLU 380 380 380 GLU GLU A . n A 1 381 PHE 381 381 381 PHE PHE A . n A 1 382 ARG 382 382 382 ARG ARG A . n A 1 383 ASN 383 383 383 ASN ASN A . n A 1 384 ILE 384 384 384 ILE ILE A . n A 1 385 TYR 385 385 385 TYR TYR A . n A 1 386 ASN 386 386 386 ASN ASN A . n A 1 387 MET 387 387 387 MET MET A . n A 1 388 GLN 388 388 388 GLN GLN A . n A 1 389 VAL 389 389 389 VAL VAL A . n A 1 390 VAL 390 390 390 VAL VAL A . n A 1 391 THR 391 391 391 THR THR A . n A 1 392 ILE 392 392 392 ILE ILE A . n A 1 393 PRO 393 393 393 PRO PRO A . n A 1 394 THR 394 394 394 THR THR A . n A 1 395 ASN 395 395 395 ASN ASN A . n A 1 396 ARG 396 396 396 ARG ARG A . n A 1 397 PRO 397 397 397 PRO PRO A . n A 1 398 VAL 398 398 398 VAL VAL A . n A 1 399 VAL 399 399 399 VAL VAL A . n A 1 400 ARG 400 400 400 ARG ARG A . n A 1 401 ASP 401 401 401 ASP ASP A . n A 1 402 ASP 402 402 402 ASP ASP A . n A 1 403 ARG 403 403 403 ARG ARG A . n A 1 404 PRO 404 404 404 PRO PRO A . n A 1 405 ASP 405 405 405 ASP ASP A . n A 1 406 LEU 406 406 406 LEU LEU A . n A 1 407 ILE 407 407 407 ILE ILE A . n A 1 408 TYR 408 408 408 TYR TYR A . n A 1 409 ARG 409 409 409 ARG ARG A . n A 1 410 THR 410 410 410 THR THR A . n A 1 411 MET 411 411 411 MET MET A . n A 1 412 GLU 412 412 412 GLU GLU A . n A 1 413 GLY 413 413 413 GLY GLY A . n A 1 414 LYS 414 414 414 LYS LYS A . n A 1 415 PHE 415 415 415 PHE PHE A . n A 1 416 LYS 416 416 416 LYS LYS A . n A 1 417 ALA 417 417 417 ALA ALA A . n A 1 418 VAL 418 418 418 VAL VAL A . n A 1 419 ALA 419 419 419 ALA ALA A . n A 1 420 GLU 420 420 420 GLU GLU A . n A 1 421 ASP 421 421 421 ASP ASP A . n A 1 422 VAL 422 422 422 VAL VAL A . n A 1 423 ALA 423 423 423 ALA ALA A . n A 1 424 GLN 424 424 424 GLN GLN A . n A 1 425 ARG 425 425 425 ARG ARG A . n A 1 426 TYR 426 426 426 TYR TYR A . n A 1 427 MET 427 427 427 MET MET A . n A 1 428 THR 428 428 428 THR THR A . n A 1 429 GLY 429 429 429 GLY GLY A . n A 1 430 GLN 430 430 430 GLN GLN A . n A 1 431 PRO 431 431 431 PRO PRO A . n A 1 432 VAL 432 432 432 VAL VAL A . n A 1 433 LEU 433 433 433 LEU LEU A . n A 1 434 VAL 434 434 434 VAL VAL A . n A 1 435 GLY 435 435 435 GLY GLY A . n A 1 436 THR 436 436 436 THR THR A . n A 1 437 VAL 437 437 437 VAL VAL A . n A 1 438 ALA 438 438 438 ALA ALA A . n A 1 439 VAL 439 439 439 VAL VAL A . n A 1 440 GLU 440 440 440 GLU GLU A . n A 1 441 THR 441 441 441 THR THR A . n A 1 442 SER 442 442 442 SER SER A . n A 1 443 GLU 443 443 443 GLU GLU A . n A 1 444 LEU 444 444 444 LEU LEU A . n A 1 445 ILE 445 445 445 ILE ILE A . n A 1 446 SER 446 446 446 SER SER A . n A 1 447 LYS 447 447 447 LYS LYS A . n A 1 448 LEU 448 448 448 LEU LEU A . n A 1 449 LEU 449 449 449 LEU LEU A . n A 1 450 LYS 450 450 450 LYS LYS A . n A 1 451 ASN 451 451 451 ASN ASN A . n A 1 452 LYS 452 452 452 LYS LYS A . n A 1 453 GLY 453 453 453 GLY GLY A . n A 1 454 ILE 454 454 454 ILE ILE A . n A 1 455 PRO 455 455 455 PRO PRO A . n A 1 456 HIS 456 456 456 HIS HIS A . n A 1 457 GLN 457 457 457 GLN GLN A . n A 1 458 VAL 458 458 458 VAL VAL A . n A 1 459 LEU 459 459 459 LEU LEU A . n A 1 460 ASN 460 460 460 ASN ASN A . n A 1 461 ALA 461 461 461 ALA ALA A . n A 1 462 LYS 462 462 462 LYS LYS A . n A 1 463 ASN 463 463 463 ASN ASN A . n A 1 464 HIS 464 464 464 HIS HIS A . n A 1 465 GLU 465 465 465 GLU GLU A . n A 1 466 ARG 466 466 466 ARG ARG A . n A 1 467 GLU 467 467 467 GLU GLU A . n A 1 468 ALA 468 468 468 ALA ALA A . n A 1 469 GLN 469 469 469 GLN GLN A . n A 1 470 ILE 470 470 470 ILE ILE A . n A 1 471 ILE 471 471 471 ILE ILE A . n A 1 472 GLU 472 472 472 GLU GLU A . n A 1 473 GLU 473 473 473 GLU GLU A . n A 1 474 ALA 474 474 474 ALA ALA A . n A 1 475 GLY 475 475 475 GLY GLY A . n A 1 476 GLN 476 476 476 GLN GLN A . n A 1 477 LYS 477 477 477 LYS LYS A . n A 1 478 GLY 478 478 478 GLY GLY A . n A 1 479 ALA 479 479 479 ALA ALA A . n A 1 480 VAL 480 480 480 VAL VAL A . n A 1 481 THR 481 481 481 THR THR A . n A 1 482 ILE 482 482 482 ILE ILE A . n A 1 483 ALA 483 483 483 ALA ALA A . n A 1 484 THR 484 484 484 THR THR A . n A 1 485 ASN 485 485 485 ASN ASN A . n A 1 486 MET 486 486 486 MET MET A . n A 1 487 ALA 487 487 487 ALA ALA A . n A 1 488 GLY 488 488 488 GLY GLY A . n A 1 489 ARG 489 489 489 ARG ARG A . n A 1 490 GLY 490 490 490 GLY GLY A . n A 1 491 THR 491 491 491 THR THR A . n A 1 492 ASP 492 492 492 ASP ASP A . n A 1 493 ILE 493 493 493 ILE ILE A . n A 1 494 LYS 494 494 494 LYS LYS A . n A 1 495 LEU 495 495 495 LEU LEU A . n A 1 496 GLY 496 496 496 GLY GLY A . n A 1 497 GLU 497 497 497 GLU GLU A . n A 1 498 GLY 498 498 498 GLY GLY A . n A 1 499 VAL 499 499 499 VAL VAL A . n A 1 500 LYS 500 500 500 LYS LYS A . n A 1 501 GLU 501 501 501 GLU GLU A . n A 1 502 LEU 502 502 502 LEU LEU A . n A 1 503 GLY 503 503 503 GLY GLY A . n A 1 504 GLY 504 504 504 GLY GLY A . n A 1 505 LEU 505 505 505 LEU LEU A . n A 1 506 ALA 506 506 506 ALA ALA A . n A 1 507 VAL 507 507 507 VAL VAL A . n A 1 508 VAL 508 508 508 VAL VAL A . n A 1 509 GLY 509 509 509 GLY GLY A . n A 1 510 THR 510 510 510 THR THR A . n A 1 511 GLU 511 511 511 GLU GLU A . n A 1 512 ARG 512 512 512 ARG ARG A . n A 1 513 HIS 513 513 513 HIS HIS A . n A 1 514 GLU 514 514 514 GLU GLU A . n A 1 515 SER 515 515 515 SER SER A . n A 1 516 ARG 516 516 516 ARG ARG A . n A 1 517 ARG 517 517 517 ARG ARG A . n A 1 518 ILE 518 518 518 ILE ILE A . n A 1 519 ASP 519 519 519 ASP ASP A . n A 1 520 ASN 520 520 520 ASN ASN A . n A 1 521 GLN 521 521 521 GLN GLN A . n A 1 522 LEU 522 522 522 LEU LEU A . n A 1 523 ARG 523 523 523 ARG ARG A . n A 1 524 GLY 524 524 524 GLY GLY A . n A 1 525 ARG 525 525 525 ARG ARG A . n A 1 526 SER 526 526 526 SER SER A . n A 1 527 GLY 527 527 527 GLY GLY A . n A 1 528 ARG 528 528 528 ARG ARG A . n A 1 529 GLN 529 529 529 GLN GLN A . n A 1 530 GLY 530 530 530 GLY GLY A . n A 1 531 ASP 531 531 531 ASP ASP A . n A 1 532 PRO 532 532 532 PRO PRO A . n A 1 533 GLY 533 533 533 GLY GLY A . n A 1 534 ILE 534 534 534 ILE ILE A . n A 1 535 THR 535 535 535 THR THR A . n A 1 536 GLN 536 536 536 GLN GLN A . n A 1 537 PHE 537 537 537 PHE PHE A . n A 1 538 TYR 538 538 538 TYR TYR A . n A 1 539 LEU 539 539 539 LEU LEU A . n A 1 540 SER 540 540 540 SER SER A . n A 1 541 MET 541 541 541 MET MET A . n A 1 542 GLU 542 542 542 GLU GLU A . n A 1 543 ASP 543 543 543 ASP ASP A . n A 1 544 GLU 544 544 544 GLU GLU A . n A 1 545 LEU 545 545 545 LEU LEU A . n A 1 546 MET 546 546 546 MET MET A . n A 1 547 ARG 547 547 547 ARG ARG A . n A 1 548 ARG 548 548 548 ARG ARG A . n A 1 549 PHE 549 549 549 PHE PHE A . n A 1 550 GLY 550 550 550 GLY GLY A . n A 1 551 ALA 551 551 551 ALA ALA A . n A 1 552 GLU 552 552 552 GLU GLU A . n A 1 553 ARG 553 553 553 ARG ARG A . n A 1 554 THR 554 554 554 THR THR A . n A 1 555 MET 555 555 555 MET MET A . n A 1 556 ALA 556 556 556 ALA ALA A . n A 1 557 MET 557 557 557 MET MET A . n A 1 558 LEU 558 558 558 LEU LEU A . n A 1 559 ASP 559 559 559 ASP ASP A . n A 1 560 ARG 560 560 560 ARG ARG A . n A 1 561 PHE 561 561 561 PHE PHE A . n A 1 562 GLY 562 562 562 GLY GLY A . n A 1 563 MET 563 563 563 MET MET A . n A 1 564 ASP 564 564 564 ASP ASP A . n A 1 565 ASP 565 565 565 ASP ASP A . n A 1 566 SER 566 566 566 SER SER A . n A 1 567 THR 567 567 567 THR THR A . n A 1 568 PRO 568 568 568 PRO PRO A . n A 1 569 ILE 569 569 569 ILE ILE A . n A 1 570 GLN 570 570 570 GLN GLN A . n A 1 571 SER 571 571 571 SER SER A . n A 1 572 LYS 572 572 572 LYS LYS A . n A 1 573 MET 573 573 573 MET MET A . n A 1 574 VAL 574 574 574 VAL VAL A . n A 1 575 SER 575 575 575 SER SER A . n A 1 576 ARG 576 576 576 ARG ARG A . n A 1 577 ALA 577 577 577 ALA ALA A . n A 1 578 VAL 578 578 578 VAL VAL A . n A 1 579 GLU 579 579 579 GLU GLU A . n A 1 580 SER 580 580 580 SER SER A . n A 1 581 SER 581 581 581 SER SER A . n A 1 582 GLN 582 582 582 GLN GLN A . n A 1 583 LYS 583 583 583 LYS LYS A . n A 1 584 ARG 584 584 584 ARG ARG A . n A 1 585 VAL 585 585 585 VAL VAL A . n A 1 586 GLU 586 586 586 GLU GLU A . n A 1 587 GLY 587 587 587 GLY GLY A . n A 1 588 ASN 588 588 588 ASN ASN A . n A 1 589 ASN 589 589 589 ASN ASN A . n A 1 590 PHE 590 590 590 PHE PHE A . n A 1 591 ASP 591 591 591 ASP ASP A . n A 1 592 SER 592 592 592 SER SER A . n A 1 593 ARG 593 593 593 ARG ARG A . n A 1 594 LYS 594 594 594 LYS LYS A . n A 1 595 GLN 595 595 595 GLN GLN A . n A 1 596 LEU 596 596 596 LEU LEU A . n A 1 597 LEU 597 597 597 LEU LEU A . n A 1 598 GLN 598 598 598 GLN GLN A . n A 1 599 TYR 599 599 599 TYR TYR A . n A 1 600 ASP 600 600 600 ASP ASP A . n A 1 601 ASP 601 601 601 ASP ASP A . n A 1 602 VAL 602 602 602 VAL VAL A . n A 1 603 LEU 603 603 603 LEU LEU A . n A 1 604 ARG 604 604 604 ARG ARG A . n A 1 605 GLN 605 605 605 GLN GLN A . n A 1 606 GLN 606 606 606 GLN GLN A . n A 1 607 ARG 607 607 607 ARG ARG A . n A 1 608 GLU 608 608 608 GLU GLU A . n A 1 609 VAL 609 609 609 VAL VAL A . n A 1 610 ILE 610 610 610 ILE ILE A . n A 1 611 TYR 611 611 611 TYR TYR A . n A 1 612 LYS 612 612 612 LYS LYS A . n A 1 613 GLN 613 613 613 GLN GLN A . n A 1 614 ARG 614 614 614 ARG ARG A . n A 1 615 PHE 615 615 615 PHE PHE A . n A 1 616 GLU 616 616 616 GLU GLU A . n A 1 617 VAL 617 617 617 VAL VAL A . n A 1 618 ILE 618 618 618 ILE ILE A . n A 1 619 ASP 619 619 619 ASP ASP A . n A 1 620 SER 620 620 620 SER SER A . n A 1 621 GLU 621 621 621 GLU GLU A . n A 1 622 ASN 622 622 622 ASN ASN A . n A 1 623 LEU 623 623 623 LEU LEU A . n A 1 624 ARG 624 624 624 ARG ARG A . n A 1 625 GLU 625 625 625 GLU GLU A . n A 1 626 ILE 626 626 626 ILE ILE A . n A 1 627 VAL 627 627 627 VAL VAL A . n A 1 628 GLU 628 628 628 GLU GLU A . n A 1 629 ASN 629 629 629 ASN ASN A . n A 1 630 MET 630 630 630 MET MET A . n A 1 631 ILE 631 631 631 ILE ILE A . n A 1 632 LYS 632 632 632 LYS LYS A . n A 1 633 SER 633 633 633 SER SER A . n A 1 634 SER 634 634 634 SER SER A . n A 1 635 LEU 635 635 635 LEU LEU A . n A 1 636 GLU 636 636 636 GLU GLU A . n A 1 637 ARG 637 637 637 ARG ARG A . n A 1 638 ALA 638 638 638 ALA ALA A . n A 1 639 ILE 639 639 639 ILE ILE A . n A 1 640 ALA 640 640 640 ALA ALA A . n A 1 641 ALA 641 641 641 ALA ALA A . n A 1 642 TYR 642 642 642 TYR TYR A . n A 1 643 THR 643 643 643 THR THR A . n A 1 644 PRO 644 644 644 PRO PRO A . n A 1 645 ARG 645 645 645 ARG ARG A . n A 1 646 GLU 646 646 646 GLU GLU A . n A 1 647 GLU 647 647 647 GLU GLU A . n A 1 648 LEU 648 648 648 LEU LEU A . n A 1 649 PRO 649 649 649 PRO PRO A . n A 1 650 GLU 650 650 650 GLU GLU A . n A 1 651 GLU 651 651 651 GLU GLU A . n A 1 652 TRP 652 652 652 TRP TRP A . n A 1 653 LYS 653 653 653 LYS LYS A . n A 1 654 LEU 654 654 654 LEU LEU A . n A 1 655 ASP 655 655 655 ASP ASP A . n A 1 656 GLY 656 656 656 GLY GLY A . n A 1 657 LEU 657 657 657 LEU LEU A . n A 1 658 VAL 658 658 658 VAL VAL A . n A 1 659 ASP 659 659 659 ASP ASP A . n A 1 660 LEU 660 660 660 LEU LEU A . n A 1 661 ILE 661 661 661 ILE ILE A . n A 1 662 ASN 662 662 662 ASN ASN A . n A 1 663 THR 663 663 663 THR THR A . n A 1 664 THR 664 664 664 THR THR A . n A 1 665 TYR 665 665 665 TYR TYR A . n A 1 666 LEU 666 666 666 LEU LEU A . n A 1 667 ASP 667 667 667 ASP ASP A . n A 1 668 GLU 668 668 668 GLU GLU A . n A 1 669 GLY 669 669 669 GLY GLY A . n A 1 670 ALA 670 670 670 ALA ALA A . n A 1 671 LEU 671 671 671 LEU LEU A . n A 1 672 GLU 672 672 672 GLU GLU A . n A 1 673 LYS 673 673 673 LYS LYS A . n A 1 674 SER 674 674 674 SER SER A . n A 1 675 ASP 675 675 675 ASP ASP A . n A 1 676 ILE 676 676 676 ILE ILE A . n A 1 677 PHE 677 677 677 PHE PHE A . n A 1 678 GLY 678 678 678 GLY GLY A . n A 1 679 LYS 679 679 679 LYS LYS A . n A 1 680 GLU 680 680 680 GLU GLU A . n A 1 681 PRO 681 681 681 PRO PRO A . n A 1 682 ASP 682 682 682 ASP ASP A . n A 1 683 GLU 683 683 683 GLU GLU A . n A 1 684 MET 684 684 684 MET MET A . n A 1 685 LEU 685 685 685 LEU LEU A . n A 1 686 GLU 686 686 686 GLU GLU A . n A 1 687 LEU 687 687 687 LEU LEU A . n A 1 688 ILE 688 688 688 ILE ILE A . n A 1 689 MET 689 689 689 MET MET A . n A 1 690 ASP 690 690 690 ASP ASP A . n A 1 691 ARG 691 691 691 ARG ARG A . n A 1 692 ILE 692 692 692 ILE ILE A . n A 1 693 ILE 693 693 693 ILE ILE A . n A 1 694 THR 694 694 694 THR THR A . n A 1 695 LYS 695 695 695 LYS LYS A . n A 1 696 TYR 696 696 696 TYR TYR A . n A 1 697 ASN 697 697 697 ASN ASN A . n A 1 698 GLU 698 698 698 GLU GLU A . n A 1 699 LYS 699 699 699 LYS LYS A . n A 1 700 GLU 700 700 700 GLU GLU A . n A 1 701 GLU 701 701 701 GLU GLU A . n A 1 702 GLN 702 702 702 GLN GLN A . n A 1 703 PHE 703 703 703 PHE PHE A . n A 1 704 GLY 704 704 704 GLY GLY A . n A 1 705 LYS 705 705 705 LYS LYS A . n A 1 706 GLU 706 706 706 GLU GLU A . n A 1 707 GLN 707 707 707 GLN GLN A . n A 1 708 MET 708 708 708 MET MET A . n A 1 709 ARG 709 709 709 ARG ARG A . n A 1 710 GLU 710 710 710 GLU GLU A . n A 1 711 PHE 711 711 711 PHE PHE A . n A 1 712 GLU 712 712 712 GLU GLU A . n A 1 713 LYS 713 713 713 LYS LYS A . n A 1 714 VAL 714 714 714 VAL VAL A . n A 1 715 ILE 715 715 715 ILE ILE A . n A 1 716 VAL 716 716 716 VAL VAL A . n A 1 717 LEU 717 717 717 LEU LEU A . n A 1 718 ARG 718 718 718 ARG ARG A . n A 1 719 ALA 719 719 719 ALA ALA A . n A 1 720 VAL 720 720 720 VAL VAL A . n A 1 721 ASP 721 721 721 ASP ASP A . n A 1 722 SER 722 722 722 SER SER A . n A 1 723 LYS 723 723 723 LYS LYS A . n A 1 724 TRP 724 724 724 TRP TRP A . n A 1 725 MET 725 725 725 MET MET A . n A 1 726 ASP 726 726 726 ASP ASP A . n A 1 727 HIS 727 727 727 HIS HIS A . n A 1 728 ILE 728 728 728 ILE ILE A . n A 1 729 ASP 729 729 729 ASP ASP A . n A 1 730 ALA 730 730 730 ALA ALA A . n A 1 731 MET 731 731 731 MET MET A . n A 1 732 ASP 732 732 732 ASP ASP A . n A 1 733 GLN 733 733 733 GLN GLN A . n A 1 734 LEU 734 734 734 LEU LEU A . n A 1 735 ARG 735 735 735 ARG ARG A . n A 1 736 GLN 736 736 736 GLN GLN A . n A 1 737 GLY 737 737 737 GLY GLY A . n A 1 738 ILE 738 738 738 ILE ILE A . n A 1 739 HIS 739 739 739 HIS HIS A . n A 1 740 LEU 740 740 740 LEU LEU A . n A 1 741 ARG 741 741 741 ARG ARG A . n A 1 742 ALA 742 742 742 ALA ALA A . n A 1 743 TYR 743 743 743 TYR TYR A . n A 1 744 ALA 744 744 744 ALA ALA A . n A 1 745 GLN 745 745 745 GLN GLN A . n A 1 746 THR 746 746 746 THR THR A . n A 1 747 ASN 747 747 747 ASN ASN A . n A 1 748 PRO 748 748 748 PRO PRO A . n A 1 749 LEU 749 749 749 LEU LEU A . n A 1 750 ARG 750 750 750 ARG ARG A . n A 1 751 GLU 751 751 751 GLU GLU A . n A 1 752 TYR 752 752 752 TYR TYR A . n A 1 753 GLN 753 753 753 GLN GLN A . n A 1 754 MET 754 754 754 MET MET A . n A 1 755 GLU 755 755 755 GLU GLU A . n A 1 756 GLY 756 756 756 GLY GLY A . n A 1 757 PHE 757 757 757 PHE PHE A . n A 1 758 ALA 758 758 758 ALA ALA A . n A 1 759 MET 759 759 759 MET MET A . n A 1 760 PHE 760 760 760 PHE PHE A . n A 1 761 GLU 761 761 761 GLU GLU A . n A 1 762 HIS 762 762 762 HIS HIS A . n A 1 763 MET 763 763 763 MET MET A . n A 1 764 ILE 764 764 764 ILE ILE A . n A 1 765 GLU 765 765 765 GLU GLU A . n A 1 766 SER 766 766 766 SER SER A . n A 1 767 ILE 767 767 767 ILE ILE A . n A 1 768 GLU 768 768 768 GLU GLU A . n A 1 769 ASP 769 769 769 ASP ASP A . n A 1 770 GLU 770 770 770 GLU GLU A . n A 1 771 VAL 771 771 771 VAL VAL A . n A 1 772 ALA 772 772 772 ALA ALA A . n A 1 773 LYS 773 773 773 LYS LYS A . n A 1 774 PHE 774 774 774 PHE PHE A . n A 1 775 VAL 775 775 775 VAL VAL A . n A 1 776 MET 776 776 776 MET MET A . n A 1 777 LYS 777 777 777 LYS LYS A . n A 1 778 ALA 778 778 778 ALA ALA A . n A 1 779 GLU 779 779 779 GLU GLU A . n A 1 780 ILE 780 780 780 ILE ILE A . n A 1 781 GLU 781 781 781 GLU GLU A . n A 1 782 ASN 782 782 782 ASN ASN A . n A 1 783 ASN 783 783 783 ASN ASN A . n A 1 784 LEU 784 784 784 LEU LEU A . n A 1 785 GLU 785 785 785 GLU GLU A . n A 1 786 ARG 786 786 786 ARG ARG A . n A 1 787 GLU 787 787 787 GLU GLU A . n A 1 788 GLU 788 788 788 GLU GLU A . n A 1 789 VAL 789 789 789 VAL VAL A . n A 1 790 VAL 790 790 790 VAL VAL A . n A 1 791 GLN 791 791 791 GLN GLN A . n A 1 792 GLY 792 792 792 GLY GLY A . n A 1 793 GLN 793 793 793 GLN GLN A . n A 1 794 THR 794 794 794 THR THR A . n A 1 795 THR 795 795 795 THR THR A . n A 1 796 ALA 796 796 796 ALA ALA A . n A 1 797 HIS 797 797 797 HIS HIS A . n A 1 798 GLN 798 798 798 GLN GLN A . n A 1 799 PRO 799 799 799 PRO PRO A . n A 1 800 GLN 800 800 800 GLN GLN A . n A 1 801 GLU 801 801 801 GLU GLU A . n A 1 802 GLY 802 802 802 GLY GLY A . n # _pdbx_struct_assembly.id 1 _pdbx_struct_assembly.details author_and_software_defined_assembly _pdbx_struct_assembly.method_details PISA _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details dimeric _pdbx_struct_assembly.oligomeric_count 2 # _pdbx_struct_assembly_gen.assembly_id 1 _pdbx_struct_assembly_gen.oper_expression 1,2 _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list A,B,C,D,E,F,G,H,I,J,K,L,M # loop_ _pdbx_struct_assembly_prop.biol_id _pdbx_struct_assembly_prop.type _pdbx_struct_assembly_prop.value _pdbx_struct_assembly_prop.details 1 'ABSA (A^2)' 5380 ? 1 'SSA (A^2)' 71310 ? 1 MORE -26.8 ? # loop_ _pdbx_struct_oper_list.id _pdbx_struct_oper_list.type _pdbx_struct_oper_list.name _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation _pdbx_struct_oper_list.matrix[1][1] _pdbx_struct_oper_list.matrix[1][2] _pdbx_struct_oper_list.matrix[1][3] _pdbx_struct_oper_list.vector[1] _pdbx_struct_oper_list.matrix[2][1] _pdbx_struct_oper_list.matrix[2][2] _pdbx_struct_oper_list.matrix[2][3] _pdbx_struct_oper_list.vector[2] _pdbx_struct_oper_list.matrix[3][1] _pdbx_struct_oper_list.matrix[3][2] _pdbx_struct_oper_list.matrix[3][3] _pdbx_struct_oper_list.vector[3] 1 'identity operation' 1_555 x,y,z 1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 1.0000000000 0.0000000000 2 'crystal symmetry operation' 6_555 x,x-y,-z 0.5000000000 0.8660254038 0.0000000000 0.0000000000 0.8660254038 -0.5000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 -1.0000000000 0.0000000000 # _pdbx_prerelease_seq.entity_id 1 _pdbx_prerelease_seq.seq_one_letter_code ;MLGILNKMFDPTKRTLNRYEKIANDIDAIRGDYENLSDDALKHKTIEFKERLEKGATTDDLLVEAFAVVREASRRVTGMF PFKVQLMGGVALHDGNIAEMKTGEGKTLTSTLPVYLNALTGKGVHVVTVNEYLASRDAEQMGKIFEFLGLTVGLNLNSMS KDEKREAYAADITYSTNNELGFDYLRDNMVLYKEQMVQRPLHFAVIDQVDSILIDEARTPLIISGQAAKSTKLYVQANAF VRTLKAEKDYTYDIKTKAVQLTEEGMTKAEKAFGIDNLFDVKHVALNHHINQALKAHVAMQKDVDYVVEDGQVVIVDSFT GRLMKGRRYSEGLHQAIEAKEGLEIQNESMTLATITFQNYFRMYEKLAGMTGTAKTEEEEFRNIYNMQVVTIPTNRPVVR DDRPDLIYRTMEGKFKAVAEDVAQRYMTGQPVLVGTVAVETSELISKLLKNKGIPHQVLNAKNHEREAQIIEEAGQKGAV TIATNMAGRGTDIKLGEGVKELGGLAVVGTERHESRRIDNQLRGRSGRQGDPGITQFYLSMEDELMRRFGAERTMAMLDR FGMDDSTPIQSKMVSRAVESSQKRVEGNNFDSRKQLLQYDDVLRQQREVIYKQRFEVIDSENLREIVENMIKSSLERAIA AYTPREELPEEWKLDGLVDLINTTYLDEGALEKSDIFGKEPDEMLELIMDRIITKYNEKEEQFGKEQMREFEKVIVLRAV DSKWMDHIDAMDQLRQGIHLRAYAQTNPLREYQMEGFAMFEHMIESIEDEVAKFVMKAEIENNLEREEVVQGQTTAHQPQ EG ; # loop_ _software.name _software.classification _software.version _software.citation_id _software.pdbx_ordinal ADSC 'data collection' Quantum ? 1 MOLREP 'model building' . ? 2 CNS refinement 1.2 ? 3 # loop_ _pdbx_version.entry_id _pdbx_version.revision_date _pdbx_version.major_version _pdbx_version.minor_version _pdbx_version.revision_type _pdbx_version.details 3IQM 2009-08-21 3 2 'Version format compliance' 'compliance with PDB format V.3.20' 3IQM 2011-07-13 4 0000 'Version format compliance' 'compliance with PDB Exchange Dictionary V4' 3IQM 2011-07-13 4 0000 'Source and taxonomy' 'Removed strain from scientific name' # loop_ _pdbx_nonpoly_scheme.asym_id _pdbx_nonpoly_scheme.entity_id _pdbx_nonpoly_scheme.mon_id _pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num _pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id _pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code B 2 SO4 1 901 901 SO4 SO4 A . C 2 SO4 1 902 902 SO4 SO4 A . D 2 SO4 1 903 903 SO4 SO4 A . E 2 SO4 1 904 904 SO4 SO4 A . F 2 SO4 1 905 905 SO4 SO4 A . G 2 SO4 1 906 906 SO4 SO4 A . H 2 SO4 1 907 907 SO4 SO4 A . I 2 SO4 1 908 908 SO4 SO4 A . J 2 SO4 1 909 909 SO4 SO4 A . K 2 SO4 1 910 910 SO4 SO4 A . L 2 SO4 1 911 911 SO4 SO4 A . M 3 HOH 1 951 1 HOH HOH A . M 3 HOH 2 952 2 HOH HOH A . M 3 HOH 3 953 3 HOH HOH A . M 3 HOH 4 954 4 HOH HOH A . M 3 HOH 5 955 5 HOH HOH A . M 3 HOH 6 956 6 HOH HOH A . M 3 HOH 7 957 7 HOH HOH A . M 3 HOH 8 958 8 HOH HOH A . M 3 HOH 9 959 9 HOH HOH A . M 3 HOH 10 960 10 HOH HOH A . M 3 HOH 11 961 11 HOH HOH A . M 3 HOH 12 962 12 HOH HOH A . M 3 HOH 13 963 13 HOH HOH A . M 3 HOH 14 964 14 HOH HOH A . M 3 HOH 15 965 15 HOH HOH A . M 3 HOH 16 966 16 HOH HOH A . M 3 HOH 17 967 17 HOH HOH A . M 3 HOH 18 968 18 HOH HOH A . M 3 HOH 19 969 19 HOH HOH A . M 3 HOH 20 970 20 HOH HOH A . M 3 HOH 21 971 21 HOH HOH A . M 3 HOH 22 972 22 HOH HOH A . M 3 HOH 23 973 23 HOH HOH A . M 3 HOH 24 974 24 HOH HOH A . M 3 HOH 25 975 25 HOH HOH A . M 3 HOH 26 976 26 HOH HOH A . M 3 HOH 27 977 27 HOH HOH A . M 3 HOH 28 978 28 HOH HOH A . M 3 HOH 29 979 29 HOH HOH A . M 3 HOH 30 980 30 HOH HOH A . M 3 HOH 31 981 31 HOH HOH A . M 3 HOH 32 982 32 HOH HOH A . M 3 HOH 33 983 33 HOH HOH A . M 3 HOH 34 984 34 HOH HOH A . M 3 HOH 35 985 35 HOH HOH A . M 3 HOH 36 986 36 HOH HOH A . M 3 HOH 37 987 37 HOH HOH A . M 3 HOH 38 988 38 HOH HOH A . M 3 HOH 39 989 39 HOH HOH A . # loop_ _pdbx_validate_torsion.id _pdbx_validate_torsion.PDB_model_num _pdbx_validate_torsion.auth_comp_id _pdbx_validate_torsion.auth_asym_id _pdbx_validate_torsion.auth_seq_id _pdbx_validate_torsion.PDB_ins_code _pdbx_validate_torsion.phi _pdbx_validate_torsion.psi 1 1 LEU A 5 ? -82.40 41.46 2 1 ARG A 18 ? -70.51 -73.48 3 1 GLU A 53 ? -67.54 3.58 4 1 PRO A 81 ? -36.53 151.12 5 1 LYS A 101 ? -36.64 129.73 6 1 THR A 102 ? -52.76 107.24 7 1 GLU A 104 ? -79.29 -145.33 8 1 LEU A 119 ? -79.95 39.17 9 1 THR A 120 ? -155.27 18.20 10 1 SER A 135 ? -63.04 -80.08 11 1 ARG A 136 ? -28.42 -58.26 12 1 ASN A 157 ? -58.28 -8.72 13 1 LYS A 161 ? -63.27 3.47 14 1 ALA A 170 ? -35.97 152.49 15 1 LYS A 193 ? -29.27 -54.85 16 1 GLU A 194 ? -59.55 -9.39 17 1 HIS A 202 ? -104.44 -70.79 18 1 GLN A 208 ? 71.33 41.06 19 1 ILE A 214 ? -104.87 -82.94 20 1 ASP A 215 ? -42.72 -75.99 21 1 GLU A 216 ? -54.53 -3.27 22 1 GLN A 226 ? -46.88 155.75 23 1 ALA A 228 ? -45.83 154.33 24 1 SER A 230 ? -66.95 44.91 25 1 ARG A 242 ? -59.63 2.74 26 1 LYS A 245 ? -33.45 110.36 27 1 ALA A 246 ? -178.84 -177.68 28 1 GLU A 247 ? -97.01 32.55 29 1 VAL A 259 ? -39.34 169.26 30 1 LEU A 261 ? -156.13 -64.86 31 1 GLU A 263 ? -98.64 59.55 32 1 PHE A 273 ? -168.79 89.57 33 1 ILE A 275 ? -61.16 80.28 34 1 PHE A 279 ? -116.47 -89.69 35 1 ASP A 280 ? -10.40 -61.47 36 1 VAL A 281 ? -61.51 -76.91 37 1 LEU A 286 ? -84.57 -72.22 38 1 LYS A 302 ? -71.08 -113.96 39 1 ASP A 303 ? -54.22 36.54 40 1 VAL A 304 ? -134.14 -48.53 41 1 ASP A 310 ? -67.80 5.78 42 1 VAL A 313 ? -65.05 97.51 43 1 PHE A 319 ? -52.25 -88.98 44 1 GLU A 348 ? -126.21 -158.25 45 1 PHE A 361 ? -57.59 5.88 46 1 ALA A 374 ? -136.21 -39.40 47 1 GLU A 377 ? -97.73 48.76 48 1 ARG A 382 ? -38.36 -39.78 49 1 ASN A 386 ? 46.20 29.27 50 1 PRO A 393 ? -52.67 171.93 51 1 THR A 436 ? -115.90 -165.76 52 1 ALA A 461 ? -85.32 37.73 53 1 ASN A 463 ? -173.12 126.53 54 1 HIS A 464 ? -47.02 -19.50 55 1 GLU A 473 ? -88.96 38.31 56 1 VAL A 480 ? -160.38 91.17 57 1 MET A 486 ? 68.99 66.21 58 1 THR A 491 ? -53.91 105.32 59 1 GLU A 511 ? -118.50 -160.10 60 1 ILE A 518 ? -38.89 -24.27 61 1 ARG A 525 ? -64.26 2.99 62 1 ALA A 551 ? -83.77 39.87 63 1 ASP A 564 ? -57.65 14.20 64 1 THR A 567 ? -33.31 -78.09 65 1 MET A 573 ? -53.84 24.17 66 1 VAL A 574 ? -139.79 -40.60 67 1 GLU A 621 ? -72.68 -70.15 68 1 PRO A 644 ? -52.64 176.30 69 1 ARG A 645 ? -55.26 101.99 70 1 GLU A 646 ? 37.81 22.52 71 1 LEU A 648 ? 63.76 84.94 72 1 PRO A 649 ? -19.60 -100.08 73 1 THR A 663 ? -90.46 35.06 74 1 THR A 664 ? -151.38 -31.84 75 1 TYR A 665 ? -123.65 -53.30 76 1 LEU A 666 ? -95.81 -135.95 77 1 GLU A 668 ? -22.33 -42.93 78 1 ALA A 670 ? -114.26 -74.35 79 1 PHE A 677 ? -42.45 105.60 80 1 GLN A 702 ? -74.65 -80.69 81 1 ALA A 719 ? -103.95 -72.74 82 1 ASP A 732 ? -69.54 13.47 83 1 LEU A 740 ? -92.35 -101.52 84 1 ARG A 741 ? -56.67 101.82 85 1 ALA A 742 ? -166.02 82.67 86 1 MET A 754 ? -44.07 -76.22 87 1 VAL A 775 ? -49.52 -19.41 88 1 MET A 776 ? -105.46 -71.75 89 1 GLU A 781 ? -116.36 -123.00 90 1 ASN A 782 ? -97.15 -73.29 91 1 ASN A 783 ? -58.64 107.47 92 1 GLU A 788 ? -54.37 173.31 93 1 GLU A 801 ? -175.04 145.70 # loop_ _pdbx_entity_nonpoly.entity_id _pdbx_entity_nonpoly.name _pdbx_entity_nonpoly.comp_id 2 'SULFATE ION' SO4 3 water HOH #