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'X-RAY DIFFRACTION' # _refine_ls_shell.pdbx_total_number_of_bins_used 10 _refine_ls_shell.d_res_high 3.30 _refine_ls_shell.d_res_low 3.42 _refine_ls_shell.number_reflns_R_work 1251 _refine_ls_shell.R_factor_R_work 0.248 _refine_ls_shell.percent_reflns_obs 59.2 _refine_ls_shell.R_factor_R_free 0.265 _refine_ls_shell.R_factor_R_free_error 0.033 _refine_ls_shell.percent_reflns_R_free 4.9 _refine_ls_shell.number_reflns_R_free 64 _refine_ls_shell.number_reflns_all ? _refine_ls_shell.R_factor_all ? _refine_ls_shell.number_reflns_obs 2216 _refine_ls_shell.redundancy_reflns_obs ? _refine_ls_shell.pdbx_refine_id 'X-RAY DIFFRACTION' # _struct.entry_id 3IQY _struct.title 'Active site mutants of B. subtilis SecA' _struct.pdbx_descriptor 'Protein translocase subunit secA' _struct.pdbx_model_details ? _struct.pdbx_CASP_flag ? _struct.pdbx_model_type_details ? # _struct_keywords.entry_id 3IQY _struct_keywords.pdbx_keywords 'PROTEIN TRANSPORT' _struct_keywords.text 'alpha beta, ATP-binding, Cell membrane, Membrane, Metal-binding, Nucleotide-binding, Protein transport, Translocation, Transport' # loop_ _struct_asym.id _struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag _struct_asym.pdbx_modified _struct_asym.entity_id _struct_asym.details A N N 1 ? 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N GLN A 457 # loop_ _struct_site.id _struct_site.details _struct_site.pdbx_evidence_code AC1 'BINDING SITE FOR RESIDUE SO4 A 901' SOFTWARE AC2 'BINDING SITE FOR RESIDUE SO4 A 902' SOFTWARE AC3 'BINDING SITE FOR RESIDUE SO4 A 903' SOFTWARE AC4 'BINDING SITE FOR RESIDUE SO4 A 904' SOFTWARE # loop_ _struct_site_gen.id _struct_site_gen.site_id _struct_site_gen.pdbx_num_res _struct_site_gen.label_comp_id _struct_site_gen.label_asym_id _struct_site_gen.label_seq_id _struct_site_gen.pdbx_auth_ins_code _struct_site_gen.auth_comp_id _struct_site_gen.auth_asym_id _struct_site_gen.auth_seq_id _struct_site_gen.label_atom_id _struct_site_gen.label_alt_id _struct_site_gen.symmetry _struct_site_gen.details 1 AC1 5 THR A 102 ? THR A 102 . . 1_555 ? 2 AC1 5 GLY A 103 ? GLY A 103 . . 1_555 ? 3 AC1 5 GLU A 104 ? GLU A 104 . . 1_555 ? 4 AC1 5 GLY A 105 ? GLY A 105 . . 1_555 ? 5 AC1 5 LYS A 106 ? LYS A 106 . . 1_555 ? 6 AC2 4 TYR A 408 ? TYR A 408 . . 1_555 ? 7 AC2 4 ARG A 409 ? ARG A 409 . . 1_555 ? 8 AC2 4 THR A 410 ? THR A 410 . . 1_555 ? 9 AC2 4 THR A 567 ? THR A 567 . . 1_555 ? 10 AC3 2 ASN A 520 ? ASN A 520 . . 1_555 ? 11 AC3 2 ARG A 523 ? ARG A 523 . . 1_555 ? 12 AC4 4 ASN A 383 ? ASN A 383 . . 1_555 ? 13 AC4 4 LYS A 594 ? LYS A 594 . . 1_555 ? 14 AC4 4 LYS A 594 ? LYS A 594 . . 6_556 ? 15 AC4 4 GLN A 598 ? 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MET A 1 1 ? 99.963 37.251 98.857 1.00 127.43 ? ? ? ? ? ? 1 MET A N 1 ATOM 2 C CA . MET A 1 1 ? 99.941 38.622 99.476 1.00 126.34 ? ? ? ? ? ? 1 MET A CA 1 ATOM 3 C C . MET A 1 1 ? 99.030 38.781 100.690 1.00 122.36 ? ? ? ? ? ? 1 MET A C 1 ATOM 4 O O . MET A 1 1 ? 97.840 38.483 100.627 1.00 122.32 ? ? ? ? ? ? 1 MET A O 1 ATOM 5 C CB . MET A 1 1 ? 99.544 39.666 98.428 1.00 129.45 ? ? ? ? ? ? 1 MET A CB 1 ATOM 6 C CG . MET A 1 1 ? 100.732 40.381 97.803 1.00 133.80 ? ? ? ? ? ? 1 MET A CG 1 ATOM 7 S SD . MET A 1 1 ? 101.645 41.462 98.961 1.00 124.92 ? ? ? ? ? ? 1 MET A SD 1 ATOM 8 C CE . MET A 1 1 ? 102.234 42.781 97.797 1.00 126.77 ? ? ? ? ? ? 1 MET A CE 1 ATOM 9 N N . LEU A 1 2 ? 99.602 39.274 101.786 1.00 121.47 ? ? ? ? ? ? 2 LEU A N 1 ATOM 10 C CA . LEU A 1 2 ? 98.856 39.503 103.024 1.00 122.66 ? ? ? ? ? ? 2 LEU A CA 1 ATOM 11 C C . LEU A 1 2 ? 98.972 40.988 103.454 1.00 123.01 ? ? ? ? ? ? 2 LEU A C 1 ATOM 12 O O . LEU A 1 2 ? 99.966 41.659 103.151 1.00 128.53 ? ? ? ? ? ? 2 LEU A O 1 ATOM 13 C CB . LEU A 1 2 ? 99.356 38.555 104.140 1.00 117.33 ? ? ? ? ? ? 2 LEU A CB 1 ATOM 14 C CG . LEU A 1 2 ? 99.097 37.036 103.997 1.00 120.29 ? ? ? ? ? ? 2 LEU A CG 1 ATOM 15 C CD1 . LEU A 1 2 ? 99.679 36.273 105.189 1.00 106.59 ? ? ? ? ? ? 2 LEU A CD1 1 ATOM 16 C CD2 . LEU A 1 2 ? 97.593 36.771 103.900 1.00 121.49 ? ? ? ? ? ? 2 LEU A CD2 1 ATOM 17 N N . GLY A 1 3 ? 97.947 41.507 104.131 1.00 117.01 ? ? ? ? ? ? 3 GLY A N 1 ATOM 18 C CA . GLY A 1 3 ? 97.977 42.898 104.557 1.00 101.67 ? ? ? ? ? ? 3 GLY A CA 1 ATOM 19 C C . GLY A 1 3 ? 97.373 43.864 103.549 1.00 93.60 ? ? ? ? ? ? 3 GLY A C 1 ATOM 20 O O . GLY A 1 3 ? 97.113 43.504 102.402 1.00 89.56 ? ? ? ? ? ? 3 GLY A O 1 ATOM 21 N N . ILE A 1 4 ? 97.157 45.100 103.989 1.00 86.64 ? ? ? ? ? ? 4 ILE A N 1 ATOM 22 C CA . ILE A 1 4 ? 96.570 46.156 103.168 1.00 81.72 ? ? ? ? ? ? 4 ILE A CA 1 ATOM 23 C C . ILE A 1 4 ? 96.900 46.059 101.690 1.00 86.55 ? ? ? ? ? ? 4 ILE A C 1 ATOM 24 O O . ILE A 1 4 ? 96.025 46.165 100.840 1.00 83.20 ? ? ? ? ? ? 4 ILE A O 1 ATOM 25 C CB . ILE A 1 4 ? 97.016 47.561 103.672 1.00 74.07 ? ? ? ? ? ? 4 ILE A CB 1 ATOM 26 C CG1 . ILE A 1 4 ? 96.368 47.849 105.013 1.00 63.33 ? ? ? ? ? ? 4 ILE A CG1 1 ATOM 27 C CG2 . ILE A 1 4 ? 96.656 48.643 102.670 1.00 65.41 ? ? ? ? ? ? 4 ILE A CG2 1 ATOM 28 C CD1 . ILE A 1 4 ? 96.891 46.995 106.103 1.00 70.83 ? ? ? ? ? ? 4 ILE A CD1 1 ATOM 29 N N . LEU A 1 5 ? 98.168 45.838 101.389 1.00 95.08 ? ? ? ? ? ? 5 LEU A N 1 ATOM 30 C CA . LEU A 1 5 ? 98.623 45.773 100.014 1.00 100.52 ? ? ? ? ? ? 5 LEU A CA 1 ATOM 31 C C . LEU A 1 5 ? 98.039 44.642 99.166 1.00 107.14 ? ? ? ? ? ? 5 LEU A C 1 ATOM 32 O O . LEU A 1 5 ? 98.254 44.610 97.953 1.00 108.98 ? ? ? ? ? ? 5 LEU A O 1 ATOM 33 C CB . LEU A 1 5 ? 100.146 45.694 100.008 1.00 102.71 ? ? ? ? ? ? 5 LEU A CB 1 ATOM 34 C CG . LEU A 1 5 ? 100.851 46.381 98.847 1.00 101.85 ? ? ? ? ? ? 5 LEU A CG 1 ATOM 35 C CD1 . LEU A 1 5 ? 100.446 47.846 98.762 1.00 93.07 ? ? ? ? ? ? 5 LEU A CD1 1 ATOM 36 C CD2 . LEU A 1 5 ? 102.346 46.245 99.061 1.00 108.05 ? ? ? ? ? ? 5 LEU A CD2 1 ATOM 37 N N . ASN A 1 6 ? 97.296 43.728 99.787 1.00 115.19 ? ? ? ? ? ? 6 ASN A N 1 ATOM 38 C CA . ASN A 1 6 ? 96.695 42.595 99.064 1.00 117.28 ? ? ? ? ? ? 6 ASN A CA 1 ATOM 39 C C . ASN A 1 6 ? 95.602 42.987 98.063 1.00 117.98 ? ? ? ? ? ? 6 ASN A C 1 ATOM 40 O O . ASN A 1 6 ? 95.308 42.254 97.111 1.00 114.10 ? ? ? ? ? ? 6 ASN A O 1 ATOM 41 C CB . ASN A 1 6 ? 96.083 41.604 100.048 1.00 114.76 ? ? ? ? ? ? 6 ASN A CB 1 ATOM 42 C CG . ASN A 1 6 ? 95.353 40.486 99.347 1.00 116.00 ? ? ? ? ? ? 6 ASN A CG 1 ATOM 43 O OD1 . ASN A 1 6 ? 94.449 39.873 99.908 1.00 121.22 ? ? ? ? ? ? 6 ASN A OD1 1 ATOM 44 N ND2 . ASN A 1 6 ? 95.744 40.211 98.106 1.00 111.12 ? ? ? ? ? ? 6 ASN A ND2 1 ATOM 45 N N . LYS A 1 7 ? 95.004 44.146 98.313 1.00 120.55 ? ? ? ? ? ? 7 LYS A N 1 ATOM 46 C CA . LYS A 1 7 ? 93.922 44.703 97.511 1.00 118.12 ? ? ? ? ? ? 7 LYS A CA 1 ATOM 47 C C . LYS A 1 7 ? 94.288 44.970 96.062 1.00 119.60 ? ? ? ? ? ? 7 LYS A C 1 ATOM 48 O O . LYS A 1 7 ? 93.419 45.222 95.225 1.00 122.22 ? ? ? ? ? ? 7 LYS A O 1 ATOM 49 C CB . LYS A 1 7 ? 93.426 45.990 98.173 1.00 115.55 ? ? ? ? ? ? 7 LYS A CB 1 ATOM 50 C CG . LYS A 1 7 ? 93.053 45.780 99.631 1.00 109.45 ? ? ? ? ? ? 7 LYS A CG 1 ATOM 51 C CD . LYS A 1 7 ? 92.117 46.845 100.143 1.00 104.04 ? ? ? ? ? ? 7 LYS A CD 1 ATOM 52 C CE . LYS A 1 7 ? 91.517 46.399 101.457 1.00 107.38 ? ? ? ? ? ? 7 LYS A CE 1 ATOM 53 N NZ . LYS A 1 7 ? 90.032 46.497 101.444 1.00 115.35 ? ? ? ? ? ? 7 LYS A NZ 1 ATOM 54 N N . MET A 1 8 ? 95.578 44.917 95.766 1.00 123.99 ? ? ? ? ? ? 8 MET A N 1 ATOM 55 C CA . MET A 1 8 ? 96.037 45.154 94.410 1.00 130.42 ? ? ? ? ? ? 8 MET A CA 1 ATOM 56 C C . MET A 1 8 ? 95.636 43.974 93.500 1.00 137.33 ? ? ? ? ? ? 8 MET A C 1 ATOM 57 O O . MET A 1 8 ? 95.106 44.179 92.397 1.00 138.22 ? ? ? ? ? ? 8 MET A O 1 ATOM 58 C CB . MET A 1 8 ? 97.555 45.385 94.418 1.00 123.45 ? ? ? ? ? ? 8 MET A CB 1 ATOM 59 C CG . MET A 1 8 ? 97.980 46.569 95.305 1.00 121.40 ? ? ? ? ? ? 8 MET A CG 1 ATOM 60 S SD . MET A 1 8 ? 99.193 47.705 94.563 1.00 123.53 ? ? ? ? ? ? 8 MET A SD 1 ATOM 61 C CE . MET A 1 8 ? 100.533 46.560 94.147 1.00 121.49 ? ? ? ? ? ? 8 MET A CE 1 ATOM 62 N N . PHE A 1 9 ? 95.856 42.748 93.983 1.00 141.56 ? ? ? ? ? ? 9 PHE A N 1 ATOM 63 C CA . PHE A 1 9 ? 95.524 41.526 93.241 1.00 143.84 ? ? ? ? ? ? 9 PHE A CA 1 ATOM 64 C C . PHE A 1 9 ? 94.022 41.242 93.210 1.00 145.01 ? ? ? ? ? ? 9 PHE A C 1 ATOM 65 O O . PHE A 1 9 ? 93.608 40.133 92.847 1.00 145.84 ? ? ? ? ? ? 9 PHE A O 1 ATOM 66 C CB . PHE A 1 9 ? 96.237 40.318 93.859 1.00 146.90 ? ? ? ? ? ? 9 PHE A CB 1 ATOM 67 C CG . PHE A 1 9 ? 97.738 40.363 93.735 1.00 152.40 ? ? ? ? ? ? 9 PHE A CG 1 ATOM 68 C CD1 . PHE A 1 9 ? 98.487 41.318 94.428 1.00 150.85 ? ? ? ? ? ? 9 PHE A CD1 1 ATOM 69 C CD2 . PHE A 1 9 ? 98.408 39.445 92.923 1.00 153.88 ? ? ? ? ? ? 9 PHE A CD2 1 ATOM 70 C CE1 . PHE A 1 9 ? 99.884 41.356 94.310 1.00 153.39 ? ? ? ? ? ? 9 PHE A CE1 1 ATOM 71 C CE2 . PHE A 1 9 ? 99.803 39.475 92.798 1.00 154.23 ? ? ? ? ? ? 9 PHE A CE2 1 ATOM 72 C CZ . PHE A 1 9 ? 100.543 40.429 93.492 1.00 152.93 ? ? ? ? ? ? 9 PHE A CZ 1 ATOM 73 N N . ASP A 1 10 ? 93.222 42.243 93.591 1.00 145.63 ? ? ? ? ? ? 10 ASP A N 1 ATOM 74 C CA . ASP A 1 10 ? 91.757 42.132 93.621 1.00 146.84 ? ? ? ? ? ? 10 ASP A CA 1 ATOM 75 C C . ASP A 1 10 ? 91.089 42.056 92.213 1.00 147.00 ? ? ? ? ? ? 10 ASP A C 1 ATOM 76 O O . ASP A 1 10 ? 90.267 41.151 91.955 1.00 147.45 ? ? ? ? ? ? 10 ASP A O 1 ATOM 77 C CB . ASP A 1 10 ? 91.165 43.296 94.448 1.00 142.80 ? ? ? ? ? ? 10 ASP A CB 1 ATOM 78 C CG . ASP A 1 10 ? 91.134 43.008 95.966 1.00 139.62 ? ? ? ? ? ? 10 ASP A CG 1 ATOM 79 O OD1 . ASP A 1 10 ? 91.780 42.032 96.424 1.00 129.27 ? ? ? ? ? ? 10 ASP A OD1 1 ATOM 80 O OD2 . ASP A 1 10 ? 90.454 43.776 96.697 1.00 135.93 ? ? ? ? ? ? 10 ASP A OD2 1 ATOM 81 N N . PRO A 1 11 ? 91.432 42.986 91.288 1.00 140.97 ? ? ? ? ? ? 11 PRO A N 1 ATOM 82 C CA . PRO A 1 11 ? 90.826 42.941 89.948 1.00 134.97 ? ? ? ? ? ? 11 PRO A CA 1 ATOM 83 C C . PRO A 1 11 ? 91.073 41.601 89.225 1.00 131.65 ? ? ? ? ? ? 11 PRO A C 1 ATOM 84 O O . PRO A 1 11 ? 90.203 41.097 88.508 1.00 131.37 ? ? ? ? ? ? 11 PRO A O 1 ATOM 85 C CB . PRO A 1 11 ? 91.482 44.129 89.233 1.00 131.41 ? ? ? ? ? ? 11 PRO A CB 1 ATOM 86 C CG . PRO A 1 11 ? 92.819 44.226 89.904 1.00 129.53 ? ? ? ? ? ? 11 PRO A CG 1 ATOM 87 C CD . PRO A 1 11 ? 92.442 44.059 91.360 1.00 136.24 ? ? ? ? ? ? 11 PRO A CD 1 ATOM 88 N N . THR A 1 12 ? 92.262 41.035 89.423 1.00 126.36 ? ? ? ? ? ? 12 THR A N 1 ATOM 89 C CA . THR A 1 12 ? 92.636 39.765 88.802 1.00 120.53 ? ? ? ? ? ? 12 THR A CA 1 ATOM 90 C C . THR A 1 12 ? 92.130 38.591 89.636 1.00 121.71 ? ? ? ? ? ? 12 THR A C 1 ATOM 91 O O . THR A 1 12 ? 92.303 37.429 89.249 1.00 122.16 ? ? ? ? ? ? 12 THR A O 1 ATOM 92 C CB . THR A 1 12 ? 94.166 39.626 88.685 1.00 119.68 ? ? ? ? ? ? 12 THR A CB 1 ATOM 93 O OG1 . THR A 1 12 ? 94.729 40.898 88.347 1.00 119.68 ? ? ? ? ? ? 12 THR A OG1 1 ATOM 94 C CG2 . THR A 1 12 ? 94.533 38.602 87.616 1.00 113.46 ? ? ? ? ? ? 12 THR A CG2 1 ATOM 95 N N . LYS A 1 13 ? 91.520 38.881 90.784 1.00 121.70 ? ? ? ? ? ? 13 LYS A N 1 ATOM 96 C CA . LYS A 1 13 ? 91.023 37.819 91.658 1.00 120.29 ? ? ? ? ? ? 13 LYS A CA 1 ATOM 97 C C . LYS A 1 13 ? 89.605 37.421 91.267 1.00 115.58 ? ? ? ? ? ? 13 LYS A C 1 ATOM 98 O O . LYS A 1 13 ? 89.290 36.228 91.213 1.00 108.40 ? ? ? ? ? ? 13 LYS A O 1 ATOM 99 C CB . LYS A 1 13 ? 91.060 38.277 93.120 1.00 123.48 ? ? ? ? ? ? 13 LYS A CB 1 ATOM 100 C CG . LYS A 1 13 ? 91.533 37.206 94.115 1.00 127.12 ? ? ? ? ? ? 13 LYS A CG 1 ATOM 101 C CD . LYS A 1 13 ? 91.749 37.800 95.527 1.00 138.20 ? ? ? ? ? ? 13 LYS A CD 1 ATOM 102 C CE . LYS A 1 13 ? 92.878 38.849 95.559 1.00 142.92 ? ? ? ? ? ? 13 LYS A CE 1 ATOM 103 N NZ . LYS A 1 13 ? 93.037 39.558 96.872 1.00 139.99 ? ? ? ? ? ? 13 LYS A NZ 1 ATOM 104 N N . ARG A 1 14 ? 88.760 38.418 90.994 1.00 111.09 ? ? ? ? ? ? 14 ARG A N 1 ATOM 105 C CA . ARG A 1 14 ? 87.378 38.159 90.599 1.00 111.57 ? ? ? ? ? ? 14 ARG A CA 1 ATOM 106 C C . ARG A 1 14 ? 87.356 37.456 89.260 1.00 103.66 ? ? ? ? ? ? 14 ARG A C 1 ATOM 107 O O . ARG A 1 14 ? 86.439 36.695 88.946 1.00 101.47 ? ? ? ? ? ? 14 ARG A O 1 ATOM 108 C CB . ARG A 1 14 ? 86.578 39.459 90.465 1.00 118.56 ? ? ? ? ? ? 14 ARG A CB 1 ATOM 109 C CG . ARG A 1 14 ? 86.299 40.198 91.766 1.00 132.87 ? ? ? ? ? ? 14 ARG A CG 1 ATOM 110 C CD . ARG A 1 14 ? 85.356 41.389 91.537 1.00 140.53 ? ? ? ? ? ? 14 ARG A CD 1 ATOM 111 N NE . ARG A 1 14 ? 85.156 42.172 92.753 1.00 143.04 ? ? ? ? ? ? 14 ARG A NE 1 ATOM 112 C CZ . ARG A 1 14 ? 86.123 42.847 93.370 1.00 147.25 ? ? ? ? ? ? 14 ARG A CZ 1 ATOM 113 N NH1 . ARG A 1 14 ? 87.362 42.839 92.881 1.00 145.71 ? ? ? ? ? ? 14 ARG A NH1 1 ATOM 114 N NH2 . ARG A 1 14 ? 85.857 43.521 94.486 1.00 150.02 ? ? ? ? ? ? 14 ARG A NH2 1 ATOM 115 N N . THR A 1 15 ? 88.373 37.721 88.459 1.00 97.19 ? ? ? ? ? ? 15 THR A N 1 ATOM 116 C CA . THR A 1 15 ? 88.424 37.106 87.158 1.00 91.11 ? ? ? ? ? ? 15 THR A CA 1 ATOM 117 C C . THR A 1 15 ? 88.763 35.640 87.334 1.00 88.23 ? ? ? ? ? ? 15 THR A C 1 ATOM 118 O O . THR A 1 15 ? 88.010 34.777 86.898 1.00 86.20 ? ? ? ? ? ? 15 THR A O 1 ATOM 119 C CB . THR A 1 15 ? 89.462 37.770 86.279 1.00 85.89 ? ? ? ? ? ? 15 THR A CB 1 ATOM 120 O OG1 . THR A 1 15 ? 89.560 39.154 86.627 1.00 93.22 ? ? ? ? ? ? 15 THR A OG1 1 ATOM 121 C CG2 . THR A 1 15 ? 89.042 37.668 84.847 1.00 77.15 ? ? ? ? ? ? 15 THR A CG2 1 ATOM 122 N N . LEU A 1 16 ? 89.885 35.359 87.989 1.00 89.47 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A N 1 ATOM 123 C CA . LEU A 1 16 ? 90.321 33.985 88.213 1.00 86.67 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A CA 1 ATOM 124 C C . LEU A 1 16 ? 89.248 33.112 88.842 1.00 92.17 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A C 1 ATOM 125 O O . LEU A 1 16 ? 89.306 31.884 88.748 1.00 88.95 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A O 1 ATOM 126 C CB . LEU A 1 16 ? 91.567 33.966 89.090 1.00 81.81 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A CB 1 ATOM 127 C CG . LEU A 1 16 ? 92.883 34.050 88.332 1.00 81.41 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A CG 1 ATOM 128 C CD1 . LEU A 1 16 ? 93.914 34.748 89.190 1.00 88.68 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A CD1 1 ATOM 129 C CD2 . LEU A 1 16 ? 93.330 32.657 87.947 1.00 77.94 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A CD2 1 ATOM 130 N N . ASN A 1 17 ? 88.272 33.738 89.491 1.00 99.20 ? ? ? ? ? ? 17 ASN A N 1 ATOM 131 C CA . ASN A 1 17 ? 87.194 32.980 90.112 1.00 104.82 ? ? ? ? ? ? 17 ASN A CA 1 ATOM 132 C C . ASN A 1 17 ? 86.214 32.513 89.062 1.00 103.93 ? ? ? ? ? ? 17 ASN A C 1 ATOM 133 O O . ASN A 1 17 ? 85.904 31.327 88.995 1.00 104.14 ? ? ? ? ? ? 17 ASN A O 1 ATOM 134 C CB . ASN A 1 17 ? 86.467 33.815 91.165 1.00 109.44 ? ? ? ? ? ? 17 ASN A CB 1 ATOM 135 C CG . ASN A 1 17 ? 87.226 33.873 92.475 1.00 111.63 ? ? ? ? ? ? 17 ASN A CG 1 ATOM 136 O OD1 . ASN A 1 17 ? 87.489 32.841 93.096 1.00 107.00 ? ? ? ? ? ? 17 ASN A OD1 1 ATOM 137 N ND2 . ASN A 1 17 ? 87.588 35.078 92.901 1.00 116.75 ? ? ? ? ? ? 17 ASN A ND2 1 ATOM 138 N N . ARG A 1 18 ? 85.725 33.441 88.242 1.00 102.71 ? ? ? ? ? ? 18 ARG A N 1 ATOM 139 C CA . ARG A 1 18 ? 84.791 33.060 87.188 1.00 99.70 ? ? ? ? ? ? 18 ARG A CA 1 ATOM 140 C C . ARG A 1 18 ? 85.403 31.848 86.485 1.00 92.64 ? ? ? ? ? ? 18 ARG A C 1 ATOM 141 O O . ARG A 1 18 ? 84.751 30.820 86.337 1.00 98.35 ? ? ? ? ? ? 18 ARG A O 1 ATOM 142 C CB . ARG A 1 18 ? 84.593 34.175 86.141 1.00 104.93 ? ? ? ? ? ? 18 ARG A CB 1 ATOM 143 C CG . ARG A 1 18 ? 84.157 35.566 86.638 1.00 113.49 ? ? ? ? ? ? 18 ARG A CG 1 ATOM 144 C CD . ARG A 1 18 ? 83.842 36.488 85.441 1.00 102.39 ? ? ? ? ? ? 18 ARG A CD 1 ATOM 145 N NE . ARG A 1 18 ? 83.926 37.917 85.763 1.00 107.42 ? ? ? ? ? ? 18 ARG A NE 1 ATOM 146 C CZ . ARG A 1 18 ? 84.980 38.692 85.506 1.00 101.72 ? ? ? ? ? ? 18 ARG A CZ 1 ATOM 147 N NH1 . ARG A 1 18 ? 86.060 38.187 84.918 1.00 97.36 ? ? ? ? ? ? 18 ARG A NH1 1 ATOM 148 N NH2 . ARG A 1 18 ? 84.949 39.982 85.821 1.00 91.48 ? ? ? ? ? ? 18 ARG A NH2 1 ATOM 149 N N . TYR A 1 19 ? 86.663 31.971 86.077 1.00 80.64 ? ? ? ? ? ? 19 TYR A N 1 ATOM 150 C CA . TYR A 1 19 ? 87.346 30.899 85.370 1.00 79.42 ? ? ? ? ? ? 19 TYR A CA 1 ATOM 151 C C . TYR A 1 19 ? 87.474 29.618 86.152 1.00 79.46 ? ? ? ? ? ? 19 TYR A C 1 ATOM 152 O O . TYR A 1 19 ? 87.580 28.543 85.562 1.00 72.98 ? ? ? ? ? ? 19 TYR A O 1 ATOM 153 C CB . TYR A 1 19 ? 88.739 31.331 84.956 1.00 76.89 ? ? ? ? ? ? 19 TYR A CB 1 ATOM 154 C CG . TYR A 1 19 ? 88.785 32.512 84.036 1.00 78.89 ? ? ? ? ? ? 19 TYR A CG 1 ATOM 155 C CD1 . TYR A 1 19 ? 90.003 33.009 83.611 1.00 80.55 ? ? ? ? ? ? 19 TYR A CD1 1 ATOM 156 C CD2 . TYR A 1 19 ? 87.617 33.114 83.558 1.00 82.59 ? ? ? ? ? ? 19 TYR A CD2 1 ATOM 157 C CE1 . TYR A 1 19 ? 90.076 34.069 82.744 1.00 83.27 ? ? ? ? ? ? 19 TYR A CE1 1 ATOM 158 C CE2 . TYR A 1 19 ? 87.677 34.186 82.679 1.00 81.15 ? ? ? ? ? ? 19 TYR A CE2 1 ATOM 159 C CZ . TYR A 1 19 ? 88.919 34.650 82.273 1.00 83.89 ? ? ? ? ? ? 19 TYR A CZ 1 ATOM 160 O OH . TYR A 1 19 ? 89.027 35.677 81.375 1.00 89.99 ? ? ? ? ? ? 19 TYR A OH 1 ATOM 161 N N . GLU A 1 20 ? 87.506 29.726 87.477 1.00 84.33 ? ? ? ? ? ? 20 GLU A N 1 ATOM 162 C CA . GLU A 1 20 ? 87.615 28.526 88.300 1.00 87.74 ? ? ? ? ? ? 20 GLU A CA 1 ATOM 163 C C . GLU A 1 20 ? 86.244 27.880 88.353 1.00 81.17 ? ? ? ? ? ? 20 GLU A C 1 ATOM 164 O O . GLU A 1 20 ? 86.127 26.661 88.347 1.00 67.37 ? ? ? ? ? ? 20 GLU A O 1 ATOM 165 C CB . GLU A 1 20 ? 88.077 28.832 89.731 1.00 94.96 ? ? ? ? ? ? 20 GLU A CB 1 ATOM 166 C CG . GLU A 1 20 ? 88.377 27.541 90.533 1.00 99.36 ? ? ? ? ? ? 20 GLU A CG 1 ATOM 167 C CD . GLU A 1 20 ? 88.382 27.742 92.051 1.00 101.51 ? ? ? ? ? ? 20 GLU A CD 1 ATOM 168 O OE1 . GLU A 1 20 ? 87.412 28.326 92.591 1.00 102.43 ? ? ? ? ? ? 20 GLU A OE1 1 ATOM 169 O OE2 . GLU A 1 20 ? 89.340 27.271 92.705 1.00 90.18 ? ? ? ? ? ? 20 GLU A OE2 1 ATOM 170 N N . LYS A 1 21 ? 85.205 28.708 88.419 1.00 82.21 ? ? ? ? ? ? 21 LYS A N 1 ATOM 171 C CA . LYS A 1 21 ? 83.845 28.194 88.447 1.00 88.25 ? ? ? ? ? ? 21 LYS A CA 1 ATOM 172 C C . LYS A 1 21 ? 83.571 27.487 87.131 1.00 87.81 ? ? ? ? ? ? 21 LYS A C 1 ATOM 173 O O . LYS A 1 21 ? 83.228 26.299 87.117 1.00 91.83 ? ? ? ? ? ? 21 LYS A O 1 ATOM 174 C CB . LYS A 1 21 ? 82.834 29.324 88.687 1.00 93.01 ? ? ? ? ? ? 21 LYS A CB 1 ATOM 175 C CG . LYS A 1 21 ? 82.681 29.663 90.176 1.00 105.19 ? ? ? ? ? ? 21 LYS A CG 1 ATOM 176 C CD . LYS A 1 21 ? 81.500 30.584 90.474 1.00 110.79 ? ? ? ? ? ? 21 LYS A CD 1 ATOM 177 C CE . LYS A 1 21 ? 81.198 30.649 91.980 1.00 110.79 ? ? ? ? ? ? 21 LYS A CE 1 ATOM 178 N NZ . LYS A 1 21 ? 82.355 31.135 92.802 1.00 111.49 ? ? ? ? ? ? 21 LYS A NZ 1 ATOM 179 N N . ILE A 1 22 ? 83.739 28.215 86.032 1.00 79.98 ? ? ? ? ? ? 22 ILE A N 1 ATOM 180 C CA . ILE A 1 22 ? 83.536 27.670 84.696 1.00 72.72 ? ? ? ? ? ? 22 ILE A CA 1 ATOM 181 C C . ILE A 1 22 ? 84.274 26.359 84.520 1.00 67.54 ? ? ? ? ? ? 22 ILE A C 1 ATOM 182 O O . ILE A 1 22 ? 83.749 25.414 83.948 1.00 68.01 ? ? ? ? ? ? 22 ILE A O 1 ATOM 183 C CB . ILE A 1 22 ? 84.053 28.632 83.614 1.00 72.27 ? ? ? ? ? ? 22 ILE A CB 1 ATOM 184 C CG1 . ILE A 1 22 ? 83.189 29.894 83.584 1.00 72.73 ? ? ? ? ? ? 22 ILE A CG1 1 ATOM 185 C CG2 . ILE A 1 22 ? 84.063 27.929 82.252 1.00 82.53 ? ? ? ? ? ? 22 ILE A CG2 1 ATOM 186 C CD1 . ILE A 1 22 ? 83.617 30.906 82.560 1.00 53.22 ? ? ? ? ? ? 22 ILE A CD1 1 ATOM 187 N N . ALA A 1 23 ? 85.501 26.311 85.012 1.00 61.77 ? ? ? ? ? ? 23 ALA A N 1 ATOM 188 C CA . ALA A 1 23 ? 86.295 25.107 84.887 1.00 67.73 ? ? ? ? ? ? 23 ALA A CA 1 ATOM 189 C C . ALA A 1 23 ? 85.599 23.954 85.583 1.00 73.17 ? ? ? ? ? ? 23 ALA A C 1 ATOM 190 O O . ALA A 1 23 ? 85.810 22.791 85.249 1.00 78.57 ? ? ? ? ? ? 23 ALA A O 1 ATOM 191 C CB . ALA A 1 23 ? 87.678 25.325 85.482 1.00 67.91 ? ? ? ? ? ? 23 ALA A CB 1 ATOM 192 N N . ASN A 1 24 ? 84.763 24.267 86.559 1.00 77.15 ? ? ? ? ? ? 24 ASN A N 1 ATOM 193 C CA . ASN A 1 24 ? 84.075 23.209 87.266 1.00 82.32 ? ? ? ? ? ? 24 ASN A CA 1 ATOM 194 C C . ASN A 1 24 ? 82.846 22.781 86.509 1.00 85.88 ? ? ? ? ? ? 24 ASN A C 1 ATOM 195 O O . ASN A 1 24 ? 82.559 21.590 86.421 1.00 95.41 ? ? ? ? ? ? 24 ASN A O 1 ATOM 196 C CB . ASN A 1 24 ? 83.738 23.653 88.687 1.00 83.06 ? ? ? ? ? ? 24 ASN A CB 1 ATOM 197 C CG . ASN A 1 24 ? 84.969 23.714 89.561 1.00 81.01 ? ? ? ? ? ? 24 ASN A CG 1 ATOM 198 O OD1 . ASN A 1 24 ? 85.806 22.806 89.520 1.00 78.29 ? ? ? ? ? ? 24 ASN A OD1 1 ATOM 199 N ND2 . ASN A 1 24 ? 85.092 24.772 90.356 1.00 67.28 ? ? ? ? ? ? 24 ASN A ND2 1 ATOM 200 N N . ASP A 1 25 ? 82.132 23.745 85.940 1.00 81.81 ? ? ? ? ? ? 25 ASP A N 1 ATOM 201 C CA . ASP A 1 25 ? 80.935 23.443 85.165 1.00 84.01 ? ? ? ? ? ? 25 ASP A CA 1 ATOM 202 C C . ASP A 1 25 ? 81.309 22.569 83.959 1.00 83.27 ? ? ? ? ? ? 25 ASP A C 1 ATOM 203 O O . ASP A 1 25 ? 80.563 21.672 83.583 1.00 90.67 ? ? ? ? ? ? 25 ASP A O 1 ATOM 204 C CB . ASP A 1 25 ? 80.270 24.741 84.694 1.00 89.11 ? ? ? ? ? ? 25 ASP A CB 1 ATOM 205 C CG . ASP A 1 25 ? 79.953 25.703 85.844 1.00 94.28 ? ? ? ? ? ? 25 ASP A CG 1 ATOM 206 O OD1 . ASP A 1 25 ? 80.053 25.300 87.027 1.00 96.80 ? ? ? ? ? ? 25 ASP A OD1 1 ATOM 207 O OD2 . ASP A 1 25 ? 79.596 26.868 85.557 1.00 88.26 ? ? ? ? ? ? 25 ASP A OD2 1 ATOM 208 N N . ILE A 1 26 ? 82.468 22.839 83.363 1.00 78.61 ? ? ? ? ? ? 26 ILE A N 1 ATOM 209 C CA . ILE A 1 26 ? 82.969 22.077 82.219 1.00 78.71 ? ? ? ? ? ? 26 ILE A CA 1 ATOM 210 C C . ILE A 1 26 ? 83.319 20.652 82.673 1.00 83.76 ? ? ? ? ? ? 26 ILE A C 1 ATOM 211 O O . ILE A 1 26 ? 83.211 19.690 81.906 1.00 83.86 ? ? ? ? ? ? 26 ILE A O 1 ATOM 212 C CB . ILE A 1 26 ? 84.251 22.741 81.626 1.00 77.69 ? ? ? ? ? ? 26 ILE A CB 1 ATOM 213 C CG1 . ILE A 1 26 ? 83.939 24.175 81.187 1.00 81.34 ? ? ? ? ? ? 26 ILE A CG1 1 ATOM 214 C CG2 . ILE A 1 26 ? 84.793 21.906 80.474 1.00 77.21 ? ? ? ? ? ? 26 ILE A CG2 1 ATOM 215 C CD1 . ILE A 1 26 ? 85.145 24.971 80.680 1.00 76.79 ? ? ? ? ? ? 26 ILE A CD1 1 ATOM 216 N N . ASP A 1 27 ? 83.748 20.526 83.926 1.00 82.44 ? ? ? ? ? ? 27 ASP A N 1 ATOM 217 C CA . ASP A 1 27 ? 84.122 19.233 84.489 1.00 84.09 ? ? ? ? ? ? 27 ASP A CA 1 ATOM 218 C C . ASP A 1 27 ? 82.886 18.475 84.974 1.00 87.96 ? ? ? ? ? ? 27 ASP A C 1 ATOM 219 O O . ASP A 1 27 ? 82.914 17.251 85.139 1.00 88.85 ? ? ? ? ? ? 27 ASP A O 1 ATOM 220 C CB . ASP A 1 27 ? 85.097 19.435 85.652 1.00 83.61 ? ? ? ? ? ? 27 ASP A CB 1 ATOM 221 C CG . ASP A 1 27 ? 85.507 18.127 86.306 1.00 90.18 ? ? ? ? ? ? 27 ASP A CG 1 ATOM 222 O OD1 . ASP A 1 27 ? 86.149 17.287 85.641 1.00 78.67 ? ? ? ? ? ? 27 ASP A OD1 1 ATOM 223 O OD2 . ASP A 1 27 ? 85.186 17.936 87.496 1.00 101.07 ? ? ? ? ? ? 27 ASP A OD2 1 ATOM 224 N N . ALA A 1 28 ? 81.805 19.222 85.195 1.00 88.26 ? ? ? ? ? ? 28 ALA A N 1 ATOM 225 C CA . ALA A 1 28 ? 80.536 18.667 85.659 1.00 89.38 ? ? ? ? ? ? 28 ALA A CA 1 ATOM 226 C C . ALA A 1 28 ? 79.949 17.762 84.590 1.00 93.96 ? ? ? ? ? ? 28 ALA A C 1 ATOM 227 O O . ALA A 1 28 ? 79.709 16.568 84.816 1.00 99.60 ? ? ? ? ? ? 28 ALA A O 1 ATOM 228 C CB . ALA A 1 28 ? 79.560 19.790 85.970 1.00 77.45 ? ? ? ? ? ? 28 ALA A CB 1 ATOM 229 N N . ILE A 1 29 ? 79.723 18.342 83.418 1.00 91.61 ? ? ? ? ? ? 29 ILE A N 1 ATOM 230 C CA . ILE A 1 29 ? 79.157 17.603 82.310 1.00 84.80 ? ? ? ? ? ? 29 ILE A CA 1 ATOM 231 C C . ILE A 1 29 ? 80.139 16.654 81.621 1.00 79.98 ? ? ? ? ? ? 29 ILE A C 1 ATOM 232 O O . ILE A 1 29 ? 79.902 16.232 80.498 1.00 76.08 ? ? ? ? ? ? 29 ILE A O 1 ATOM 233 C CB . ILE A 1 29 ? 78.562 18.577 81.280 1.00 83.22 ? ? ? ? ? ? 29 ILE A CB 1 ATOM 234 C CG1 . ILE A 1 29 ? 79.623 19.575 80.840 1.00 84.74 ? ? ? ? ? ? 29 ILE A CG1 1 ATOM 235 C CG2 . ILE A 1 29 ? 77.395 19.333 81.891 1.00 80.72 ? ? ? ? ? ? 29 ILE A CG2 1 ATOM 236 C CD1 . ILE A 1 29 ? 79.127 20.562 79.815 1.00 91.60 ? ? ? ? ? ? 29 ILE A CD1 1 ATOM 237 N N . ARG A 1 30 ? 81.229 16.300 82.295 1.00 76.95 ? ? ? ? ? ? 30 ARG A N 1 ATOM 238 C CA . ARG A 1 30 ? 82.208 15.394 81.692 1.00 88.69 ? ? ? ? ? ? 30 ARG A CA 1 ATOM 239 C C . ARG A 1 30 ? 81.636 14.000 81.414 1.00 90.04 ? ? ? ? ? ? 30 ARG A C 1 ATOM 240 O O . ARG A 1 30 ? 82.294 13.163 80.791 1.00 88.51 ? ? ? ? ? ? 30 ARG A O 1 ATOM 241 C CB . ARG A 1 30 ? 83.453 15.252 82.580 1.00 92.43 ? ? ? ? ? ? 30 ARG A CB 1 ATOM 242 C CG . ARG A 1 30 ? 83.181 14.630 83.934 1.00 101.92 ? ? ? ? ? ? 30 ARG A CG 1 ATOM 243 C CD . ARG A 1 30 ? 84.458 14.182 84.624 1.00 102.52 ? ? ? ? ? ? 30 ARG A CD 1 ATOM 244 N NE . ARG A 1 30 ? 84.170 13.628 85.949 1.00 118.57 ? ? ? ? ? ? 30 ARG A NE 1 ATOM 245 C CZ . ARG A 1 30 ? 85.100 13.190 86.795 1.00 124.42 ? ? ? ? ? ? 30 ARG A CZ 1 ATOM 246 N NH1 . ARG A 1 30 ? 86.383 13.241 86.452 1.00 129.04 ? ? ? ? ? ? 30 ARG A NH1 1 ATOM 247 N NH2 . ARG A 1 30 ? 84.752 12.709 87.986 1.00 122.96 ? ? ? ? ? ? 30 ARG A NH2 1 ATOM 248 N N . GLY A 1 31 ? 80.413 13.751 81.875 1.00 95.55 ? ? ? ? ? ? 31 GLY A N 1 ATOM 249 C CA . GLY A 1 31 ? 79.792 12.450 81.667 1.00 100.47 ? ? ? ? ? ? 31 GLY A CA 1 ATOM 250 C C . GLY A 1 31 ? 78.968 12.403 80.394 1.00 100.49 ? ? ? ? ? ? 31 GLY A C 1 ATOM 251 O O . GLY A 1 31 ? 78.850 11.359 79.734 1.00 102.35 ? ? ? ? ? ? 31 GLY A O 1 ATOM 252 N N . ASP A 1 32 ? 78.385 13.546 80.055 1.00 94.04 ? ? ? ? ? ? 32 ASP A N 1 ATOM 253 C CA . ASP A 1 32 ? 77.576 13.664 78.856 1.00 89.44 ? ? ? ? ? ? 32 ASP A CA 1 ATOM 254 C C . ASP A 1 32 ? 78.374 13.246 77.623 1.00 91.35 ? ? ? ? ? ? 32 ASP A C 1 ATOM 255 O O . ASP A 1 32 ? 77.835 12.625 76.715 1.00 98.16 ? ? ? ? ? ? 32 ASP A O 1 ATOM 256 C CB . ASP A 1 32 ? 77.096 15.104 78.706 1.00 84.85 ? ? ? ? ? ? 32 ASP A CB 1 ATOM 257 C CG . ASP A 1 32 ? 76.266 15.558 79.881 1.00 92.62 ? ? ? ? ? ? 32 ASP A CG 1 ATOM 258 O OD1 . ASP A 1 32 ? 76.398 14.930 80.959 1.00 78.93 ? ? ? ? ? ? 32 ASP A OD1 1 ATOM 259 O OD2 . ASP A 1 32 ? 75.499 16.543 79.731 1.00 96.42 ? ? ? ? ? ? 32 ASP A OD2 1 ATOM 260 N N . TYR A 1 33 ? 79.664 13.561 77.596 1.00 87.19 ? ? ? ? ? ? 33 TYR A N 1 ATOM 261 C CA . TYR A 1 33 ? 80.475 13.208 76.442 1.00 79.80 ? ? ? ? ? ? 33 TYR A CA 1 ATOM 262 C C . TYR A 1 33 ? 81.444 12.057 76.675 1.00 88.60 ? ? ? ? ? ? 33 TYR A C 1 ATOM 263 O O . TYR A 1 33 ? 81.989 11.515 75.710 1.00 89.74 ? ? ? ? ? ? 33 TYR A O 1 ATOM 264 C CB . TYR A 1 33 ? 81.254 14.430 75.970 1.00 66.40 ? ? ? ? ? ? 33 TYR A CB 1 ATOM 265 C CG . TYR A 1 33 ? 80.451 15.709 76.041 1.00 66.50 ? ? ? ? ? ? 33 TYR A CG 1 ATOM 266 C CD1 . TYR A 1 33 ? 80.274 16.369 77.246 1.00 51.87 ? ? ? ? ? ? 33 TYR A CD1 1 ATOM 267 C CD2 . TYR A 1 33 ? 79.816 16.221 74.913 1.00 70.94 ? ? ? ? ? ? 33 TYR A CD2 1 ATOM 268 C CE1 . TYR A 1 33 ? 79.484 17.499 77.334 1.00 58.79 ? ? ? ? ? ? 33 TYR A CE1 1 ATOM 269 C CE2 . TYR A 1 33 ? 79.016 17.349 74.987 1.00 59.79 ? ? ? ? ? ? 33 TYR A CE2 1 ATOM 270 C CZ . TYR A 1 33 ? 78.851 17.982 76.205 1.00 65.23 ? ? ? ? ? ? 33 TYR A CZ 1 ATOM 271 O OH . TYR A 1 33 ? 78.010 19.063 76.310 1.00 68.69 ? ? ? ? ? ? 33 TYR A OH 1 ATOM 272 N N . GLU A 1 34 ? 81.649 11.686 77.944 1.00 96.08 ? ? ? ? ? ? 34 GLU A N 1 ATOM 273 C CA . GLU A 1 34 ? 82.574 10.611 78.343 1.00 93.90 ? ? ? ? ? ? 34 GLU A CA 1 ATOM 274 C C . GLU A 1 34 ? 82.353 9.308 77.593 1.00 90.12 ? ? ? ? ? ? 34 GLU A C 1 ATOM 275 O O . GLU A 1 34 ? 83.283 8.741 77.014 1.00 77.38 ? ? ? ? ? ? 34 GLU A O 1 ATOM 276 C CB . GLU A 1 34 ? 82.461 10.351 79.859 1.00 91.06 ? ? ? ? ? ? 34 GLU A CB 1 ATOM 277 C CG . GLU A 1 34 ? 83.428 9.291 80.397 1.00 90.46 ? ? ? ? ? ? 34 GLU A CG 1 ATOM 278 C CD . GLU A 1 34 ? 83.429 9.183 81.926 1.00 100.46 ? ? ? ? ? ? 34 GLU A CD 1 ATOM 279 O OE1 . GLU A 1 34 ? 82.515 9.743 82.577 1.00 96.99 ? ? ? ? ? ? 34 GLU A OE1 1 ATOM 280 O OE2 . GLU A 1 34 ? 84.343 8.529 82.481 1.00 103.71 ? ? ? ? ? ? 34 GLU A OE2 1 ATOM 281 N N . ASN A 1 35 ? 81.103 8.851 77.630 1.00 97.54 ? ? ? ? ? ? 35 ASN A N 1 ATOM 282 C CA . ASN A 1 35 ? 80.658 7.617 76.984 1.00 102.76 ? ? ? ? ? ? 35 ASN A CA 1 ATOM 283 C C . ASN A 1 35 ? 79.757 8.007 75.808 1.00 101.08 ? ? ? ? ? ? 35 ASN A C 1 ATOM 284 O O . ASN A 1 35 ? 78.547 8.202 75.966 1.00 100.68 ? ? ? ? ? ? 35 ASN A O 1 ATOM 285 C CB . ASN A 1 35 ? 79.876 6.752 77.989 1.00 108.28 ? ? ? ? ? ? 35 ASN A CB 1 ATOM 286 C CG . ASN A 1 35 ? 80.714 6.349 79.208 1.00 114.39 ? ? ? ? ? ? 35 ASN A CG 1 ATOM 287 O OD1 . ASN A 1 35 ? 81.788 5.747 79.069 1.00 111.56 ? ? ? ? ? ? 35 ASN A OD1 1 ATOM 288 N ND2 . ASN A 1 35 ? 80.219 6.674 80.407 1.00 115.10 ? ? ? ? ? ? 35 ASN A ND2 1 ATOM 289 N N . LEU A 1 36 ? 80.366 8.122 74.633 1.00 98.90 ? ? ? ? ? ? 36 LEU A N 1 ATOM 290 C CA . LEU A 1 36 ? 79.660 8.532 73.428 1.00 94.08 ? ? ? ? ? ? 36 LEU A CA 1 ATOM 291 C C . LEU A 1 36 ? 80.455 8.069 72.209 1.00 99.61 ? ? ? ? ? ? 36 LEU A C 1 ATOM 292 O O . LEU A 1 36 ? 81.657 7.789 72.317 1.00 105.84 ? ? ? ? ? ? 36 LEU A O 1 ATOM 293 C CB . LEU A 1 36 ? 79.532 10.059 73.414 1.00 85.08 ? ? ? ? ? ? 36 LEU A CB 1 ATOM 294 C CG . LEU A 1 36 ? 78.458 10.650 72.514 1.00 77.43 ? ? ? ? ? ? 36 LEU A CG 1 ATOM 295 C CD1 . LEU A 1 36 ? 77.155 9.910 72.790 1.00 91.80 ? ? ? ? ? ? 36 LEU A CD1 1 ATOM 296 C CD2 . LEU A 1 36 ? 78.305 12.143 72.769 1.00 66.57 ? ? ? ? ? ? 36 LEU A CD2 1 ATOM 297 N N . SER A 1 37 ? 79.792 7.982 71.054 1.00 100.19 ? ? ? ? ? ? 37 SER A N 1 ATOM 298 C CA . SER A 1 37 ? 80.451 7.552 69.822 1.00 93.59 ? ? ? ? ? ? 37 SER A CA 1 ATOM 299 C C . SER A 1 37 ? 81.102 8.733 69.131 1.00 89.44 ? ? ? ? ? ? 37 SER A C 1 ATOM 300 O O . SER A 1 37 ? 80.551 9.840 69.078 1.00 78.81 ? ? ? ? ? ? 37 SER A O 1 ATOM 301 C CB . SER A 1 37 ? 79.449 6.931 68.856 1.00 93.47 ? ? ? ? ? ? 37 SER A CB 1 ATOM 302 O OG . SER A 1 37 ? 78.453 7.877 68.525 1.00 97.50 ? ? ? ? ? ? 37 SER A OG 1 ATOM 303 N N . ASP A 1 38 ? 82.288 8.464 68.604 1.00 84.54 ? ? ? ? ? ? 38 ASP A N 1 ATOM 304 C CA . ASP A 1 38 ? 83.069 9.443 67.885 1.00 82.62 ? ? ? ? ? ? 38 ASP A CA 1 ATOM 305 C C . ASP A 1 38 ? 82.159 10.277 66.963 1.00 85.05 ? ? ? ? ? ? 38 ASP A C 1 ATOM 306 O O . ASP A 1 38 ? 82.220 11.505 66.979 1.00 82.21 ? ? ? ? ? ? 38 ASP A O 1 ATOM 307 C CB . ASP A 1 38 ? 84.165 8.720 67.086 1.00 82.07 ? ? ? ? ? ? 38 ASP A CB 1 ATOM 308 C CG . ASP A 1 38 ? 85.301 8.168 67.978 1.00 90.16 ? ? ? ? ? ? 38 ASP A CG 1 ATOM 309 O OD1 . ASP A 1 38 ? 85.127 8.059 69.215 1.00 93.17 ? ? ? ? ? ? 38 ASP A OD1 1 ATOM 310 O OD2 . ASP A 1 38 ? 86.374 7.826 67.428 1.00 84.79 ? ? ? ? ? ? 38 ASP A OD2 1 ATOM 311 N N . ASP A 1 39 ? 81.298 9.624 66.182 1.00 84.13 ? ? ? ? ? ? 39 ASP A N 1 ATOM 312 C CA . ASP A 1 39 ? 80.403 10.341 65.260 1.00 80.62 ? ? ? ? ? ? 39 ASP A CA 1 ATOM 313 C C . ASP A 1 39 ? 79.413 11.248 65.960 1.00 75.27 ? ? ? ? ? ? 39 ASP A C 1 ATOM 314 O O . ASP A 1 39 ? 79.136 12.352 65.497 1.00 67.72 ? ? ? ? ? ? 39 ASP A O 1 ATOM 315 C CB . ASP A 1 39 ? 79.597 9.369 64.395 1.00 99.89 ? ? ? ? ? ? 39 ASP A CB 1 ATOM 316 C CG . ASP A 1 39 ? 80.460 8.574 63.439 1.00 112.11 ? ? ? ? ? ? 39 ASP A CG 1 ATOM 317 O OD1 . ASP A 1 39 ? 81.233 9.206 62.675 1.00 112.49 ? ? ? ? ? ? 39 ASP A OD1 1 ATOM 318 O OD2 . ASP A 1 39 ? 80.344 7.321 63.454 1.00 117.48 ? ? ? ? ? ? 39 ASP A OD2 1 ATOM 319 N N . ALA A 1 40 ? 78.850 10.753 67.057 1.00 80.25 ? ? ? ? ? ? 40 ALA A N 1 ATOM 320 C CA . ALA A 1 40 ? 77.861 11.504 67.823 1.00 86.02 ? ? ? ? ? ? 40 ALA A CA 1 ATOM 321 C C . ALA A 1 40 ? 78.523 12.748 68.393 1.00 85.32 ? ? ? ? ? ? 40 ALA A C 1 ATOM 322 O O . ALA A 1 40 ? 77.902 13.823 68.455 1.00 83.47 ? ? ? ? ? ? 40 ALA A O 1 ATOM 323 C CB . ALA A 1 40 ? 77.299 10.644 68.950 1.00 85.37 ? ? ? ? ? ? 40 ALA A CB 1 ATOM 324 N N . LEU A 1 41 ? 79.788 12.590 68.801 1.00 79.03 ? ? ? ? ? ? 41 LEU A N 1 ATOM 325 C CA . LEU A 1 41 ? 80.589 13.685 69.355 1.00 71.48 ? ? ? ? ? ? 41 LEU A CA 1 ATOM 326 C C . LEU A 1 41 ? 80.856 14.701 68.251 1.00 71.35 ? ? ? ? ? ? 41 LEU A C 1 ATOM 327 O O . LEU A 1 41 ? 80.461 15.852 68.368 1.00 61.06 ? ? ? ? ? ? 41 LEU A O 1 ATOM 328 C CB . LEU A 1 41 ? 81.912 13.136 69.914 1.00 67.64 ? ? ? ? ? ? 41 LEU A CB 1 ATOM 329 C CG . LEU A 1 41 ? 82.840 14.041 70.720 1.00 54.14 ? ? ? ? ? ? 41 LEU A CG 1 ATOM 330 C CD1 . LEU A 1 41 ? 82.042 14.806 71.737 1.00 49.34 ? ? ? ? ? ? 41 LEU A CD1 1 ATOM 331 C CD2 . LEU A 1 41 ? 83.908 13.196 71.391 1.00 50.00 ? ? ? ? ? ? 41 LEU A CD2 1 ATOM 332 N N . LYS A 1 42 ? 81.511 14.264 67.177 1.00 69.73 ? ? ? ? ? ? 42 LYS A N 1 ATOM 333 C CA . LYS A 1 42 ? 81.797 15.154 66.064 1.00 72.91 ? ? ? ? ? ? 42 LYS A CA 1 ATOM 334 C C . LYS A 1 42 ? 80.508 15.872 65.673 1.00 71.35 ? ? ? ? ? ? 42 LYS A C 1 ATOM 335 O O . LYS A 1 42 ? 80.517 17.058 65.350 1.00 68.66 ? ? ? ? ? ? 42 LYS A O 1 ATOM 336 C CB . LYS A 1 42 ? 82.321 14.385 64.844 1.00 76.45 ? ? ? ? ? ? 42 LYS A CB 1 ATOM 337 C CG . LYS A 1 42 ? 83.529 13.487 65.112 1.00 91.86 ? ? ? ? ? ? 42 LYS A CG 1 ATOM 338 C CD . LYS A 1 42 ? 84.114 12.879 63.810 1.00 99.71 ? ? ? ? ? ? 42 LYS A CD 1 ATOM 339 C CE . LYS A 1 42 ? 85.248 11.861 64.097 1.00 95.61 ? ? ? ? ? ? 42 LYS A CE 1 ATOM 340 N NZ . LYS A 1 42 ? 85.974 11.388 62.877 1.00 93.85 ? ? ? ? ? ? 42 LYS A NZ 1 ATOM 341 N N . HIS A 1 43 ? 79.385 15.165 65.701 1.00 69.84 ? ? ? ? ? ? 43 HIS A N 1 ATOM 342 C CA . HIS A 1 43 ? 78.160 15.827 65.319 1.00 70.47 ? ? ? ? ? ? 43 HIS A CA 1 ATOM 343 C C . HIS A 1 43 ? 77.831 16.993 66.271 1.00 75.28 ? ? ? ? ? ? 43 HIS A C 1 ATOM 344 O O . HIS A 1 43 ? 76.970 17.835 65.972 1.00 74.59 ? ? ? ? ? ? 43 HIS A O 1 ATOM 345 C CB . HIS A 1 43 ? 76.987 14.850 65.241 1.00 58.77 ? ? ? ? ? ? 43 HIS A CB 1 ATOM 346 C CG . HIS A 1 43 ? 75.723 15.502 64.776 1.00 63.42 ? ? ? ? ? ? 43 HIS A CG 1 ATOM 347 N ND1 . HIS A 1 43 ? 74.479 15.145 65.251 1.00 73.51 ? ? ? ? ? ? 43 HIS A ND1 1 ATOM 348 C CD2 . HIS A 1 43 ? 75.519 16.581 63.978 1.00 67.75 ? ? ? ? ? ? 43 HIS A CD2 1 ATOM 349 C CE1 . HIS A 1 43 ? 73.570 15.985 64.780 1.00 80.16 ? ? ? ? ? ? 43 HIS A CE1 1 ATOM 350 N NE2 . HIS A 1 43 ? 74.175 16.864 64.008 1.00 75.10 ? ? ? ? ? ? 43 HIS A NE2 1 ATOM 351 N N . LYS A 1 44 ? 78.530 17.071 67.403 1.00 72.80 ? ? ? ? ? ? 44 LYS A N 1 ATOM 352 C CA . LYS A 1 44 ? 78.287 18.168 68.339 1.00 77.53 ? ? ? ? ? ? 44 LYS A CA 1 ATOM 353 C C . LYS A 1 44 ? 78.605 19.528 67.692 1.00 79.83 ? ? ? ? ? ? 44 LYS A C 1 ATOM 354 O O . LYS A 1 44 ? 77.878 20.504 67.892 1.00 74.10 ? ? ? ? ? ? 44 LYS A O 1 ATOM 355 C CB . LYS A 1 44 ? 79.097 17.958 69.631 1.00 77.50 ? ? ? ? ? ? 44 LYS A CB 1 ATOM 356 C CG . LYS A 1 44 ? 78.536 16.855 70.529 1.00 82.12 ? ? ? ? ? ? 44 LYS A CG 1 ATOM 357 C CD . LYS A 1 44 ? 77.090 17.155 70.949 1.00 85.89 ? ? ? ? ? ? 44 LYS A CD 1 ATOM 358 C CE . LYS A 1 44 ? 76.364 15.901 71.460 1.00 92.86 ? ? ? ? ? ? 44 LYS A CE 1 ATOM 359 N NZ . LYS A 1 44 ? 74.862 16.034 71.539 1.00 94.41 ? ? ? ? ? ? 44 LYS A NZ 1 ATOM 360 N N . THR A 1 45 ? 79.678 19.580 66.905 1.00 70.72 ? ? ? ? ? ? 45 THR A N 1 ATOM 361 C CA . THR A 1 45 ? 80.063 20.807 66.216 1.00 67.98 ? ? ? ? ? ? 45 THR A CA 1 ATOM 362 C C . THR A 1 45 ? 78.893 21.362 65.401 1.00 74.74 ? ? ? ? ? ? 45 THR A C 1 ATOM 363 O O . THR A 1 45 ? 78.610 22.568 65.419 1.00 69.55 ? ? ? ? ? ? 45 THR A O 1 ATOM 364 C CB . THR A 1 45 ? 81.218 20.569 65.239 1.00 60.71 ? ? ? ? ? ? 45 THR A CB 1 ATOM 365 O OG1 . THR A 1 45 ? 82.283 19.899 65.919 1.00 58.98 ? ? ? ? ? ? 45 THR A OG1 1 ATOM 366 C CG2 . THR A 1 45 ? 81.722 21.902 64.681 1.00 56.84 ? ? ? ? ? ? 45 THR A CG2 1 ATOM 367 N N . ILE A 1 46 ? 78.211 20.480 64.680 1.00 74.16 ? ? ? ? ? ? 46 ILE A N 1 ATOM 368 C CA . ILE A 1 46 ? 77.104 20.923 63.857 1.00 70.57 ? ? ? ? ? ? 46 ILE A CA 1 ATOM 369 C C . ILE A 1 46 ? 76.004 21.509 64.688 1.00 68.15 ? ? ? ? ? ? 46 ILE A C 1 ATOM 370 O O . ILE A 1 46 ? 75.387 22.498 64.300 1.00 64.85 ? ? ? ? ? ? 46 ILE A O 1 ATOM 371 C CB . ILE A 1 46 ? 76.505 19.794 63.049 1.00 73.50 ? ? ? ? ? ? 46 ILE A CB 1 ATOM 372 C CG1 . ILE A 1 46 ? 77.602 18.818 62.625 1.00 74.43 ? ? ? ? ? ? 46 ILE A CG1 1 ATOM 373 C CG2 . ILE A 1 46 ? 75.834 20.377 61.826 1.00 68.35 ? ? ? ? ? ? 46 ILE A CG2 1 ATOM 374 C CD1 . ILE A 1 46 ? 78.569 19.384 61.632 1.00 72.43 ? ? ? ? ? ? 46 ILE A CD1 1 ATOM 375 N N . GLU A 1 47 ? 75.749 20.892 65.832 1.00 70.31 ? ? ? ? ? ? 47 GLU A N 1 ATOM 376 C CA . GLU A 1 47 ? 74.697 21.361 66.719 1.00 75.97 ? ? ? ? ? ? 47 GLU A CA 1 ATOM 377 C C . GLU A 1 47 ? 75.012 22.773 67.192 1.00 78.15 ? ? ? ? ? ? 47 GLU A C 1 ATOM 378 O O . GLU A 1 47 ? 74.115 23.620 67.295 1.00 70.46 ? ? ? ? ? ? 47 GLU A O 1 ATOM 379 C CB . GLU A 1 47 ? 74.585 20.432 67.918 1.00 79.16 ? ? ? ? ? ? 47 GLU A CB 1 ATOM 380 C CG . GLU A 1 47 ? 74.576 18.966 67.541 1.00 95.27 ? ? ? ? ? ? 47 GLU A CG 1 ATOM 381 C CD . GLU A 1 47 ? 73.812 18.127 68.546 1.00 107.65 ? ? ? ? ? ? 47 GLU A CD 1 ATOM 382 O OE1 . GLU A 1 47 ? 74.028 18.340 69.770 1.00 112.94 ? ? ? ? ? ? 47 GLU A OE1 1 ATOM 383 O OE2 . GLU A 1 47 ? 73.008 17.256 68.116 1.00 107.69 ? ? ? ? ? ? 47 GLU A OE2 1 ATOM 384 N N . PHE A 1 48 ? 76.298 23.009 67.467 1.00 80.14 ? ? ? ? ? ? 48 PHE A N 1 ATOM 385 C CA . PHE A 1 48 ? 76.806 24.301 67.934 1.00 75.80 ? ? ? ? ? ? 48 PHE A CA 1 ATOM 386 C C . PHE A 1 48 ? 76.638 25.387 66.857 1.00 76.11 ? ? ? ? ? ? 48 PHE A C 1 ATOM 387 O O . PHE A 1 48 ? 76.114 26.469 67.150 1.00 68.48 ? ? ? ? ? ? 48 PHE A O 1 ATOM 388 C CB . PHE A 1 48 ? 78.290 24.164 68.301 1.00 71.51 ? ? ? ? ? ? 48 PHE A CB 1 ATOM 389 C CG . PHE A 1 48 ? 78.563 23.263 69.496 1.00 69.79 ? ? ? ? ? ? 48 PHE A CG 1 ATOM 390 C CD1 . PHE A 1 48 ? 79.772 22.556 69.595 1.00 74.73 ? ? ? ? ? ? 48 PHE A CD1 1 ATOM 391 C CD2 . PHE A 1 48 ? 77.653 23.162 70.543 1.00 66.16 ? ? ? ? ? ? 48 PHE A CD2 1 ATOM 392 C CE1 . PHE A 1 48 ? 80.077 21.760 70.716 1.00 59.65 ? ? ? ? ? ? 48 PHE A CE1 1 ATOM 393 C CE2 . PHE A 1 48 ? 77.948 22.369 71.669 1.00 75.48 ? ? ? ? ? ? 48 PHE A CE2 1 ATOM 394 C CZ . PHE A 1 48 ? 79.167 21.669 71.750 1.00 65.98 ? ? ? ? ? ? 48 PHE A CZ 1 ATOM 395 N N . LYS A 1 49 ? 77.079 25.090 65.626 1.00 75.81 ? ? ? ? ? ? 49 LYS A N 1 ATOM 396 C CA . LYS A 1 49 ? 76.989 26.025 64.496 1.00 74.94 ? ? ? ? ? ? 49 LYS A CA 1 ATOM 397 C C . LYS A 1 49 ? 75.554 26.437 64.233 1.00 76.64 ? ? ? ? ? ? 49 LYS A C 1 ATOM 398 O O . LYS A 1 49 ? 75.267 27.583 63.853 1.00 67.57 ? ? ? ? ? ? 49 LYS A O 1 ATOM 399 C CB . LYS A 1 49 ? 77.518 25.385 63.225 1.00 64.19 ? ? ? ? ? ? 49 LYS A CB 1 ATOM 400 C CG . LYS A 1 49 ? 78.895 24.817 63.334 1.00 67.52 ? ? ? ? ? ? 49 LYS A CG 1 ATOM 401 C CD . LYS A 1 49 ? 79.531 24.807 61.960 1.00 74.46 ? ? ? ? ? ? 49 LYS A CD 1 ATOM 402 C CE . LYS A 1 49 ? 80.891 24.158 61.979 1.00 69.42 ? ? ? ? ? ? 49 LYS A CE 1 ATOM 403 N NZ . LYS A 1 49 ? 81.642 24.525 60.752 1.00 77.34 ? ? ? ? ? ? 49 LYS A NZ 1 ATOM 404 N N . GLU A 1 50 ? 74.659 25.474 64.419 1.00 74.87 ? ? ? ? ? ? 50 GLU A N 1 ATOM 405 C CA . GLU A 1 50 ? 73.246 25.693 64.217 1.00 79.04 ? ? ? ? ? ? 50 GLU A CA 1 ATOM 406 C C . GLU A 1 50 ? 72.700 26.613 65.276 1.00 80.54 ? ? ? ? ? ? 50 GLU A C 1 ATOM 407 O O . GLU A 1 50 ? 72.016 27.591 64.964 1.00 83.78 ? ? ? ? ? ? 50 GLU A O 1 ATOM 408 C CB . GLU A 1 50 ? 72.522 24.365 64.253 1.00 79.91 ? ? ? ? ? ? 50 GLU A CB 1 ATOM 409 C CG . GLU A 1 50 ? 72.542 23.694 62.915 1.00 92.89 ? ? ? ? ? ? 50 GLU A CG 1 ATOM 410 C CD . GLU A 1 50 ? 72.112 22.260 62.994 1.00 98.13 ? ? ? ? ? ? 50 GLU A CD 1 ATOM 411 O OE1 . GLU A 1 50 ? 71.073 21.982 63.637 1.00 107.96 ? ? ? ? ? ? 50 GLU A OE1 1 ATOM 412 O OE2 . GLU A 1 50 ? 72.816 21.412 62.403 1.00 96.54 ? ? ? ? ? ? 50 GLU A OE2 1 ATOM 413 N N . ARG A 1 51 ? 73.011 26.292 66.530 1.00 81.84 ? ? ? ? ? ? 51 ARG A N 1 ATOM 414 C CA . ARG A 1 51 ? 72.561 27.086 67.669 1.00 80.63 ? ? ? ? ? ? 51 ARG A CA 1 ATOM 415 C C . ARG A 1 51 ? 73.097 28.506 67.562 1.00 77.51 ? ? ? ? ? ? 51 ARG A C 1 ATOM 416 O O . ARG A 1 51 ? 72.466 29.450 68.033 1.00 70.29 ? ? ? ? ? ? 51 ARG A O 1 ATOM 417 C CB . ARG A 1 51 ? 73.043 26.449 68.974 1.00 77.84 ? ? ? ? ? ? 51 ARG A CB 1 ATOM 418 C CG . ARG A 1 51 ? 72.408 25.108 69.264 1.00 81.13 ? ? ? ? ? ? 51 ARG A CG 1 ATOM 419 C CD . ARG A 1 51 ? 73.181 24.323 70.319 1.00 86.96 ? ? ? ? ? ? 51 ARG A CD 1 ATOM 420 N NE . ARG A 1 51 ? 73.208 24.971 71.631 1.00 90.59 ? ? ? ? ? ? 51 ARG A NE 1 ATOM 421 C CZ . ARG A 1 51 ? 73.694 24.395 72.728 1.00 92.55 ? ? ? ? ? ? 51 ARG A CZ 1 ATOM 422 N NH1 . ARG A 1 51 ? 74.193 23.162 72.668 1.00 85.95 ? ? ? ? ? ? 51 ARG A NH1 1 ATOM 423 N NH2 . ARG A 1 51 ? 73.675 25.044 73.885 1.00 77.81 ? ? ? ? ? ? 51 ARG A NH2 1 ATOM 424 N N . LEU A 1 52 ? 74.262 28.648 66.936 1.00 72.93 ? ? ? ? ? ? 52 LEU A N 1 ATOM 425 C CA . LEU A 1 52 ? 74.880 29.954 66.765 1.00 77.70 ? ? ? ? ? ? 52 LEU A CA 1 ATOM 426 C C . LEU A 1 52 ? 74.207 30.729 65.657 1.00 82.03 ? ? ? ? ? ? 52 LEU A C 1 ATOM 427 O O . LEU A 1 52 ? 74.131 31.965 65.694 1.00 74.17 ? ? ? ? ? ? 52 LEU A O 1 ATOM 428 C CB . LEU A 1 52 ? 76.350 29.802 66.423 1.00 72.31 ? ? ? ? ? ? 52 LEU A CB 1 ATOM 429 C CG . LEU A 1 52 ? 77.291 29.579 67.590 1.00 67.29 ? ? ? ? ? ? 52 LEU A CG 1 ATOM 430 C CD1 . LEU A 1 52 ? 78.687 29.485 67.023 1.00 69.52 ? ? ? ? ? ? 52 LEU A CD1 1 ATOM 431 C CD2 . LEU A 1 52 ? 77.180 30.712 68.605 1.00 53.68 ? ? ? ? ? ? 52 LEU A CD2 1 ATOM 432 N N . GLU A 1 53 ? 73.744 29.991 64.657 1.00 88.65 ? ? ? ? ? ? 53 GLU A N 1 ATOM 433 C CA . GLU A 1 53 ? 73.073 30.587 63.520 1.00 95.46 ? ? ? ? ? ? 53 GLU A CA 1 ATOM 434 C C . GLU A 1 53 ? 71.720 31.104 63.996 1.00 96.42 ? ? ? ? ? ? 53 GLU A C 1 ATOM 435 O O . GLU A 1 53 ? 71.054 31.873 63.297 1.00 96.43 ? ? ? ? ? ? 53 GLU A O 1 ATOM 436 C CB . GLU A 1 53 ? 72.897 29.538 62.437 1.00 98.51 ? ? ? ? ? ? 53 GLU A CB 1 ATOM 437 C CG . GLU A 1 53 ? 73.197 30.040 61.046 1.00 117.36 ? ? ? ? ? ? 53 GLU A CG 1 ATOM 438 C CD . GLU A 1 53 ? 72.860 28.993 59.996 1.00 133.71 ? ? ? ? ? ? 53 GLU A CD 1 ATOM 439 O OE1 . GLU A 1 53 ? 73.353 27.832 60.128 1.00 133.12 ? ? ? ? ? ? 53 GLU A OE1 1 ATOM 440 O OE2 . GLU A 1 53 ? 72.106 29.334 59.040 1.00 136.76 ? ? ? ? ? ? 53 GLU A OE2 1 ATOM 441 N N . LYS A 1 54 ? 71.341 30.656 65.196 1.00 98.26 ? ? ? ? ? ? 54 LYS A N 1 ATOM 442 C CA . LYS A 1 54 ? 70.112 31.038 65.892 1.00 98.89 ? ? ? ? ? ? 54 LYS A CA 1 ATOM 443 C C . LYS A 1 54 ? 70.697 31.828 67.073 1.00 110.68 ? ? ? ? ? ? 54 LYS A C 1 ATOM 444 O O . LYS A 1 54 ? 71.925 31.864 67.243 1.00 116.08 ? ? ? ? ? ? 54 LYS A O 1 ATOM 445 C CB . LYS A 1 54 ? 69.382 29.795 66.423 1.00 90.65 ? ? ? ? ? ? 54 LYS A CB 1 ATOM 446 C CG . LYS A 1 54 ? 69.091 28.751 65.332 1.00 96.46 ? ? ? ? ? ? 54 LYS A CG 1 ATOM 447 C CD . LYS A 1 54 ? 68.628 27.379 65.851 1.00 95.40 ? ? ? ? ? ? 54 LYS A CD 1 ATOM 448 C CE . LYS A 1 54 ? 68.234 26.473 64.657 1.00 95.15 ? ? ? ? ? ? 54 LYS A CE 1 ATOM 449 N NZ . LYS A 1 54 ? 67.833 25.059 64.986 1.00 90.76 ? ? ? ? ? ? 54 LYS A NZ 1 ATOM 450 N N . GLY A 1 55 ? 69.844 32.457 67.881 1.00 113.49 ? ? ? ? ? ? 55 GLY A N 1 ATOM 451 C CA . GLY A 1 55 ? 70.305 33.245 69.031 1.00 110.43 ? ? ? ? ? ? 55 GLY A CA 1 ATOM 452 C C . GLY A 1 55 ? 71.657 33.000 69.731 1.00 100.54 ? ? ? ? ? ? 55 GLY A C 1 ATOM 453 O O . GLY A 1 55 ? 72.445 33.932 69.899 1.00 104.96 ? ? ? ? ? ? 55 GLY A O 1 ATOM 454 N N . ALA A 1 56 ? 71.932 31.764 70.148 1.00 93.78 ? ? ? ? ? ? 56 ALA A N 1 ATOM 455 C CA . ALA A 1 56 ? 73.172 31.445 70.854 1.00 86.32 ? ? ? ? ? ? 56 ALA A CA 1 ATOM 456 C C . ALA A 1 56 ? 74.398 32.235 70.414 1.00 82.51 ? ? ? ? ? ? 56 ALA A C 1 ATOM 457 O O . ALA A 1 56 ? 74.496 32.695 69.273 1.00 75.37 ? ? ? ? ? ? 56 ALA A O 1 ATOM 458 C CB . ALA A 1 56 ? 73.457 29.949 70.783 1.00 84.58 ? ? ? ? ? ? 56 ALA A CB 1 ATOM 459 N N . THR A 1 57 ? 75.330 32.370 71.355 1.00 84.26 ? ? ? ? ? ? 57 THR A N 1 ATOM 460 C CA . THR A 1 57 ? 76.586 33.091 71.171 1.00 81.58 ? ? ? ? ? ? 57 THR A CA 1 ATOM 461 C C . THR A 1 57 ? 77.754 32.216 71.679 1.00 79.56 ? ? ? ? ? ? 57 THR A C 1 ATOM 462 O O . THR A 1 57 ? 77.535 31.170 72.302 1.00 76.39 ? ? ? ? ? ? 57 THR A O 1 ATOM 463 C CB . THR A 1 57 ? 76.543 34.428 71.948 1.00 80.53 ? ? ? ? ? ? 57 THR A CB 1 ATOM 464 O OG1 . THR A 1 57 ? 76.711 34.191 73.350 1.00 86.89 ? ? ? ? ? ? 57 THR A OG1 1 ATOM 465 C CG2 . THR A 1 57 ? 75.190 35.097 71.754 1.00 81.21 ? ? ? ? ? ? 57 THR A CG2 1 ATOM 466 N N . THR A 1 58 ? 78.988 32.632 71.412 1.00 75.52 ? ? ? ? ? ? 58 THR A N 1 ATOM 467 C CA . THR A 1 58 ? 80.156 31.860 71.836 1.00 77.82 ? ? ? ? ? ? 58 THR A CA 1 ATOM 468 C C . THR A 1 58 ? 80.223 31.607 73.333 1.00 77.07 ? ? ? ? ? ? 58 THR A C 1 ATOM 469 O O . THR A 1 58 ? 80.592 30.521 73.777 1.00 72.67 ? ? ? ? ? ? 58 THR A O 1 ATOM 470 C CB . THR A 1 58 ? 81.445 32.554 71.390 1.00 75.35 ? ? ? ? ? ? 58 THR A CB 1 ATOM 471 O OG1 . THR A 1 58 ? 81.281 33.975 71.484 1.00 82.96 ? ? ? ? ? ? 58 THR A OG1 1 ATOM 472 C CG2 . THR A 1 58 ? 81.779 32.170 69.961 1.00 82.42 ? ? ? ? ? ? 58 THR A CG2 1 ATOM 473 N N . ASP A 1 59 ? 79.866 32.626 74.101 1.00 79.86 ? ? ? ? ? ? 59 ASP A N 1 ATOM 474 C CA . ASP A 1 59 ? 79.867 32.512 75.544 1.00 81.44 ? ? ? ? ? ? 59 ASP A CA 1 ATOM 475 C C . ASP A 1 59 ? 78.854 31.464 75.969 1.00 79.99 ? ? ? ? ? ? 59 ASP A C 1 ATOM 476 O O . ASP A 1 59 ? 79.140 30.633 76.836 1.00 91.16 ? ? ? ? ? ? 59 ASP A O 1 ATOM 477 C CB . ASP A 1 59 ? 79.526 33.851 76.201 1.00 87.07 ? ? ? ? ? ? 59 ASP A CB 1 ATOM 478 C CG . ASP A 1 59 ? 80.684 34.838 76.147 1.00 98.53 ? ? ? ? ? ? 59 ASP A CG 1 ATOM 479 O OD1 . ASP A 1 59 ? 80.800 35.666 77.094 1.00 95.47 ? ? ? ? ? ? 59 ASP A OD1 1 ATOM 480 O OD2 . ASP A 1 59 ? 81.469 34.793 75.153 1.00 96.35 ? ? ? ? ? ? 59 ASP A OD2 1 ATOM 481 N N . ASP A 1 60 ? 77.672 31.494 75.359 1.00 74.25 ? ? ? ? ? ? 60 ASP A N 1 ATOM 482 C CA . ASP A 1 60 ? 76.623 30.538 75.701 1.00 74.56 ? ? ? ? ? ? 60 ASP A CA 1 ATOM 483 C C . ASP A 1 60 ? 77.149 29.109 75.558 1.00 76.21 ? ? ? ? ? ? 60 ASP A C 1 ATOM 484 O O . ASP A 1 60 ? 77.054 28.298 76.483 1.00 82.03 ? ? ? ? ? ? 60 ASP A O 1 ATOM 485 C CB . ASP A 1 60 ? 75.409 30.712 74.778 1.00 80.42 ? ? ? ? ? ? 60 ASP A CB 1 ATOM 486 C CG . ASP A 1 60 ? 74.834 32.120 74.809 1.00 81.56 ? ? ? ? ? ? 60 ASP A CG 1 ATOM 487 O OD1 . ASP A 1 60 ? 75.605 33.072 75.011 1.00 93.80 ? ? ? ? ? ? 60 ASP A OD1 1 ATOM 488 O OD2 . ASP A 1 60 ? 73.615 32.282 74.605 1.00 75.20 ? ? ? ? ? ? 60 ASP A OD2 1 ATOM 489 N N . LEU A 1 61 ? 77.727 28.808 74.401 1.00 71.18 ? ? ? ? ? ? 61 LEU A N 1 ATOM 490 C CA . LEU A 1 61 ? 78.225 27.461 74.139 1.00 70.44 ? ? ? ? ? ? 61 LEU A CA 1 ATOM 491 C C . LEU A 1 61 ? 79.618 27.171 74.683 1.00 69.16 ? ? ? ? ? ? 61 LEU A C 1 ATOM 492 O O . LEU A 1 61 ? 80.198 26.130 74.371 1.00 65.97 ? ? ? ? ? ? 61 LEU A O 1 ATOM 493 C CB . LEU A 1 61 ? 78.228 27.207 72.634 1.00 75.39 ? ? ? ? ? ? 61 LEU A CB 1 ATOM 494 C CG . LEU A 1 61 ? 77.036 27.683 71.798 1.00 72.95 ? ? ? ? ? ? 61 LEU A CG 1 ATOM 495 C CD1 . LEU A 1 61 ? 77.441 27.576 70.350 1.00 76.65 ? ? ? ? ? ? 61 LEU A CD1 1 ATOM 496 C CD2 . LEU A 1 61 ? 75.771 26.871 72.076 1.00 71.45 ? ? ? ? ? ? 61 LEU A CD2 1 ATOM 497 N N . LEU A 1 62 ? 80.146 28.071 75.503 1.00 64.31 ? ? ? ? ? ? 62 LEU A N 1 ATOM 498 C CA . LEU A 1 62 ? 81.486 27.899 76.036 1.00 65.12 ? ? ? ? ? ? 62 LEU A CA 1 ATOM 499 C C . LEU A 1 62 ? 81.718 26.632 76.855 1.00 68.31 ? ? ? ? ? ? 62 LEU A C 1 ATOM 500 O O . LEU A 1 62 ? 82.597 25.824 76.541 1.00 58.34 ? ? ? ? ? ? 62 LEU A O 1 ATOM 501 C CB . LEU A 1 62 ? 81.871 29.133 76.857 1.00 69.35 ? ? ? ? ? ? 62 LEU A CB 1 ATOM 502 C CG . LEU A 1 62 ? 83.367 29.416 77.090 1.00 72.74 ? ? ? ? ? ? 62 LEU A CG 1 ATOM 503 C CD1 . LEU A 1 62 ? 83.542 30.856 77.508 1.00 79.31 ? ? ? ? ? ? 62 LEU A CD1 1 ATOM 504 C CD2 . LEU A 1 62 ? 83.937 28.495 78.154 1.00 78.50 ? ? ? ? ? ? 62 LEU A CD2 1 ATOM 505 N N . VAL A 1 63 ? 80.927 26.446 77.902 1.00 71.42 ? ? ? ? ? ? 63 VAL A N 1 ATOM 506 C CA . VAL A 1 63 ? 81.110 25.281 78.765 1.00 73.43 ? ? ? ? ? ? 63 VAL A CA 1 ATOM 507 C C . VAL A 1 63 ? 80.987 23.978 78.014 1.00 73.31 ? ? ? ? ? ? 63 VAL A C 1 ATOM 508 O O . VAL A 1 63 ? 81.788 23.057 78.193 1.00 71.84 ? ? ? ? ? ? 63 VAL A O 1 ATOM 509 C CB . VAL A 1 63 ? 80.091 25.252 79.908 1.00 71.69 ? ? ? ? ? ? 63 VAL A CB 1 ATOM 510 C CG1 . VAL A 1 63 ? 80.469 24.170 80.897 1.00 59.89 ? ? ? ? ? ? 63 VAL A CG1 1 ATOM 511 C CG2 . VAL A 1 63 ? 80.035 26.612 80.577 1.00 74.21 ? ? ? ? ? ? 63 VAL A CG2 1 ATOM 512 N N . GLU A 1 64 ? 79.961 23.914 77.178 1.00 76.42 ? ? ? ? ? ? 64 GLU A N 1 ATOM 513 C CA . GLU A 1 64 ? 79.685 22.744 76.368 1.00 77.58 ? ? ? ? ? ? 64 GLU A CA 1 ATOM 514 C C . GLU A 1 64 ? 80.793 22.536 75.329 1.00 74.05 ? ? ? ? ? ? 64 GLU A C 1 ATOM 515 O O . GLU A 1 64 ? 81.339 21.440 75.212 1.00 64.85 ? ? ? ? ? ? 64 GLU A O 1 ATOM 516 C CB . GLU A 1 64 ? 78.344 22.923 75.661 1.00 81.54 ? ? ? ? ? ? 64 GLU A CB 1 ATOM 517 C CG . GLU A 1 64 ? 77.181 23.316 76.560 1.00 79.76 ? ? ? ? ? ? 64 GLU A CG 1 ATOM 518 C CD . GLU A 1 64 ? 75.850 22.830 75.992 1.00 86.03 ? ? ? ? ? ? 64 GLU A CD 1 ATOM 519 O OE1 . GLU A 1 64 ? 75.164 23.609 75.291 1.00 78.02 ? ? ? ? ? ? 64 GLU A OE1 1 ATOM 520 O OE2 . GLU A 1 64 ? 75.503 21.652 76.229 1.00 82.78 ? ? ? ? ? ? 64 GLU A OE2 1 ATOM 521 N N . ALA A 1 65 ? 81.125 23.600 74.596 1.00 63.96 ? ? ? ? ? ? 65 ALA A N 1 ATOM 522 C CA . ALA A 1 65 ? 82.146 23.545 73.555 1.00 64.96 ? ? ? ? ? ? 65 ALA A CA 1 ATOM 523 C C . ALA A 1 65 ? 83.486 23.063 74.074 1.00 65.05 ? ? ? ? ? ? 65 ALA A C 1 ATOM 524 O O . ALA A 1 65 ? 84.201 22.302 73.402 1.00 51.87 ? ? ? ? ? ? 65 ALA A O 1 ATOM 525 C CB . ALA A 1 65 ? 82.308 24.909 72.922 1.00 60.28 ? ? ? ? ? ? 65 ALA A CB 1 ATOM 526 N N . PHE A 1 66 ? 83.827 23.539 75.267 1.00 68.95 ? ? ? ? ? ? 66 PHE A N 1 ATOM 527 C CA . PHE A 1 66 ? 85.078 23.183 75.923 1.00 74.71 ? ? ? ? ? ? 66 PHE A CA 1 ATOM 528 C C . PHE A 1 66 ? 85.065 21.701 76.288 1.00 74.41 ? ? ? ? ? ? 66 PHE A C 1 ATOM 529 O O . PHE A 1 66 ? 86.059 20.983 76.123 1.00 67.61 ? ? ? ? ? ? 66 PHE A O 1 ATOM 530 C CB . PHE A 1 66 ? 85.274 24.071 77.163 1.00 72.12 ? ? ? ? ? ? 66 PHE A CB 1 ATOM 531 C CG . PHE A 1 66 ? 85.907 25.405 76.861 1.00 74.77 ? ? ? ? ? ? 66 PHE A CG 1 ATOM 532 C CD1 . PHE A 1 66 ? 85.226 26.377 76.127 1.00 76.46 ? ? ? ? ? ? 66 PHE A CD1 1 ATOM 533 C CD2 . PHE A 1 66 ? 87.219 25.660 77.244 1.00 78.71 ? ? ? ? ? ? 66 PHE A CD2 1 ATOM 534 C CE1 . PHE A 1 66 ? 85.853 27.596 75.792 1.00 81.00 ? ? ? ? ? ? 66 PHE A CE1 1 ATOM 535 C CE2 . PHE A 1 66 ? 87.853 26.869 76.916 1.00 72.22 ? ? ? ? ? ? 66 PHE A CE2 1 ATOM 536 C CZ . PHE A 1 66 ? 87.175 27.829 76.185 1.00 72.01 ? ? ? ? ? ? 66 PHE A CZ 1 ATOM 537 N N . ALA A 1 67 ? 83.906 21.258 76.762 1.00 71.35 ? ? ? ? ? ? 67 ALA A N 1 ATOM 538 C CA . ALA A 1 67 ? 83.675 19.871 77.145 1.00 75.40 ? ? ? ? ? ? 67 ALA A CA 1 ATOM 539 C C . ALA A 1 67 ? 83.994 18.966 75.969 1.00 75.75 ? ? ? ? ? ? 67 ALA A C 1 ATOM 540 O O . ALA A 1 67 ? 84.760 17.994 76.071 1.00 68.98 ? ? ? ? ? ? 67 ALA A O 1 ATOM 541 C CB . ALA A 1 67 ? 82.222 19.687 77.538 1.00 74.85 ? ? ? ? ? ? 67 ALA A CB 1 ATOM 542 N N . VAL A 1 68 ? 83.365 19.284 74.852 1.00 67.87 ? ? ? ? ? ? 68 VAL A N 1 ATOM 543 C CA . VAL A 1 68 ? 83.554 18.515 73.659 1.00 64.41 ? ? ? ? ? ? 68 VAL A CA 1 ATOM 544 C C . VAL A 1 68 ? 85.019 18.400 73.297 1.00 64.33 ? ? ? ? ? ? 68 VAL A C 1 ATOM 545 O O . VAL A 1 68 ? 85.506 17.317 72.996 1.00 59.09 ? ? ? ? ? ? 68 VAL A O 1 ATOM 546 C CB . VAL A 1 68 ? 82.816 19.161 72.510 1.00 65.93 ? ? ? ? ? ? 68 VAL A CB 1 ATOM 547 C CG1 . VAL A 1 68 ? 82.838 18.242 71.328 1.00 73.60 ? ? ? ? ? ? 68 VAL A CG1 1 ATOM 548 C CG2 . VAL A 1 68 ? 81.411 19.490 72.920 1.00 67.66 ? ? ? ? ? ? 68 VAL A CG2 1 ATOM 549 N N . VAL A 1 69 ? 85.728 19.520 73.333 1.00 62.41 ? ? ? ? ? ? 69 VAL A N 1 ATOM 550 C CA . VAL A 1 69 ? 87.135 19.498 72.971 1.00 64.52 ? ? ? ? ? ? 69 VAL A CA 1 ATOM 551 C C . VAL A 1 69 ? 87.975 18.763 73.981 1.00 71.48 ? ? ? ? ? ? 69 VAL A C 1 ATOM 552 O O . VAL A 1 69 ? 88.899 18.019 73.625 1.00 63.44 ? ? ? ? ? ? 69 VAL A O 1 ATOM 553 C CB . VAL A 1 69 ? 87.717 20.880 72.861 1.00 63.46 ? ? ? ? ? ? 69 VAL A CB 1 ATOM 554 C CG1 . VAL A 1 69 ? 89.163 20.778 72.449 1.00 54.31 ? ? ? ? ? ? 69 VAL A CG1 1 ATOM 555 C CG2 . VAL A 1 69 ? 86.920 21.680 71.864 1.00 53.24 ? ? ? ? ? ? 69 VAL A CG2 1 ATOM 556 N N . ARG A 1 70 ? 87.665 18.975 75.251 1.00 73.57 ? ? ? ? ? ? 70 ARG A N 1 ATOM 557 C CA . ARG A 1 70 ? 88.412 18.311 76.297 1.00 77.34 ? ? ? ? ? ? 70 ARG A CA 1 ATOM 558 C C . ARG A 1 70 ? 88.399 16.805 76.046 1.00 77.34 ? ? ? ? ? ? 70 ARG A C 1 ATOM 559 O O . ARG A 1 70 ? 89.428 16.137 76.106 1.00 72.03 ? ? ? ? ? ? 70 ARG A O 1 ATOM 560 C CB . ARG A 1 70 ? 87.792 18.645 77.648 1.00 76.00 ? ? ? ? ? ? 70 ARG A CB 1 ATOM 561 C CG . ARG A 1 70 ? 88.707 18.331 78.800 1.00 82.43 ? ? ? ? ? ? 70 ARG A CG 1 ATOM 562 C CD . ARG A 1 70 ? 88.087 18.776 80.085 1.00 82.34 ? ? ? ? ? ? 70 ARG A CD 1 ATOM 563 N NE . ARG A 1 70 ? 88.854 18.324 81.233 1.00 85.64 ? ? ? ? ? ? 70 ARG A NE 1 ATOM 564 C CZ . ARG A 1 70 ? 88.334 18.191 82.446 1.00 88.39 ? ? ? ? ? ? 70 ARG A CZ 1 ATOM 565 N NH1 . ARG A 1 70 ? 87.050 18.475 82.641 1.00 92.22 ? ? ? ? ? ? 70 ARG A NH1 1 ATOM 566 N NH2 . ARG A 1 70 ? 89.087 17.777 83.459 1.00 85.44 ? ? ? ? ? ? 70 ARG A NH2 1 ATOM 567 N N . GLU A 1 71 ? 87.209 16.296 75.745 1.00 79.24 ? ? ? ? ? ? 71 GLU A N 1 ATOM 568 C CA . GLU A 1 71 ? 86.986 14.879 75.462 1.00 79.40 ? ? ? ? ? ? 71 GLU A CA 1 ATOM 569 C C . GLU A 1 71 ? 87.711 14.458 74.168 1.00 82.82 ? ? ? ? ? ? 71 GLU A C 1 ATOM 570 O O . GLU A 1 71 ? 88.510 13.502 74.154 1.00 74.41 ? ? ? ? ? ? 71 GLU A O 1 ATOM 571 C CB . GLU A 1 71 ? 85.477 14.641 75.335 1.00 69.64 ? ? ? ? ? ? 71 GLU A CB 1 ATOM 572 C CG . GLU A 1 71 ? 85.058 13.203 75.106 1.00 69.13 ? ? ? ? ? ? 71 GLU A CG 1 ATOM 573 C CD . GLU A 1 71 ? 85.581 12.254 76.166 1.00 72.61 ? ? ? ? ? ? 71 GLU A CD 1 ATOM 574 O OE1 . GLU A 1 71 ? 85.330 12.499 77.370 1.00 75.73 ? ? ? ? ? ? 71 GLU A OE1 1 ATOM 575 O OE2 . GLU A 1 71 ? 86.243 11.258 75.791 1.00 69.26 ? ? ? ? ? ? 71 GLU A OE2 1 ATOM 576 N N . ALA A 1 72 ? 87.415 15.188 73.091 1.00 80.34 ? ? ? ? ? ? 72 ALA A N 1 ATOM 577 C CA . ALA A 1 72 ? 87.998 14.951 71.783 1.00 71.23 ? ? ? ? ? ? 72 ALA A CA 1 ATOM 578 C C . ALA A 1 72 ? 89.503 14.808 71.895 1.00 71.11 ? ? ? ? ? ? 72 ALA A C 1 ATOM 579 O O . ALA A 1 72 ? 90.088 13.913 71.301 1.00 70.94 ? ? ? ? ? ? 72 ALA A O 1 ATOM 580 C CB . ALA A 1 72 ? 87.640 16.091 70.853 1.00 47.28 ? ? ? ? ? ? 72 ALA A CB 1 ATOM 581 N N . SER A 1 73 ? 90.143 15.667 72.675 1.00 73.39 ? ? ? ? ? ? 73 SER A N 1 ATOM 582 C CA . SER A 1 73 ? 91.590 15.552 72.808 1.00 78.93 ? ? ? ? ? ? 73 SER A CA 1 ATOM 583 C C . SER A 1 73 ? 92.009 14.228 73.451 1.00 77.43 ? ? ? ? ? ? 73 SER A C 1 ATOM 584 O O . SER A 1 73 ? 93.002 13.639 73.036 1.00 69.78 ? ? ? ? ? ? 73 SER A O 1 ATOM 585 C CB . SER A 1 73 ? 92.162 16.694 73.642 1.00 72.13 ? ? ? ? ? ? 73 SER A CB 1 ATOM 586 O OG . SER A 1 73 ? 92.002 16.421 75.018 1.00 85.76 ? ? ? ? ? ? 73 SER A OG 1 ATOM 587 N N . ARG A 1 74 ? 91.255 13.759 74.452 1.00 82.65 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A N 1 ATOM 588 C CA . ARG A 1 74 ? 91.609 12.511 75.149 1.00 86.73 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A CA 1 ATOM 589 C C . ARG A 1 74 ? 91.674 11.352 74.184 1.00 86.02 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A C 1 ATOM 590 O O . ARG A 1 74 ? 92.529 10.450 74.286 1.00 71.56 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A O 1 ATOM 591 C CB . ARG A 1 74 ? 90.604 12.153 76.270 1.00 85.52 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A CB 1 ATOM 592 C CG . ARG A 1 74 ? 90.934 10.790 76.963 1.00 79.77 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A CG 1 ATOM 593 C CD . ARG A 1 74 ? 90.464 10.655 78.433 1.00 79.82 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A CD 1 ATOM 594 N NE . ARG A 1 74 ? 89.027 10.895 78.626 1.00 96.17 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A NE 1 ATOM 595 C CZ . ARG A 1 74 ? 88.383 10.819 79.795 1.00 92.88 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A CZ 1 ATOM 596 N NH1 . ARG A 1 74 ? 89.045 10.496 80.901 1.00 99.33 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A NH1 1 ATOM 597 N NH2 . ARG A 1 74 ? 87.079 11.094 79.863 1.00 78.34 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A NH2 1 ATOM 598 N N . ARG A 1 75 ? 90.750 11.394 73.240 1.00 83.57 ? ? ? ? ? ? 75 ARG A N 1 ATOM 599 C CA . ARG A 1 75 ? 90.642 10.364 72.241 1.00 82.66 ? ? ? ? ? ? 75 ARG A CA 1 ATOM 600 C C . ARG A 1 75 ? 91.806 10.419 71.251 1.00 83.08 ? ? ? ? ? ? 75 ARG A C 1 ATOM 601 O O . ARG A 1 75 ? 92.430 9.391 70.965 1.00 81.54 ? ? ? ? ? ? 75 ARG A O 1 ATOM 602 C CB . ARG A 1 75 ? 89.273 10.504 71.574 1.00 77.61 ? ? ? ? ? ? 75 ARG A CB 1 ATOM 603 C CG . ARG A 1 75 ? 88.151 10.410 72.612 1.00 71.24 ? ? ? ? ? ? 75 ARG A CG 1 ATOM 604 C CD . ARG A 1 75 ? 86.860 9.912 72.006 1.00 76.92 ? ? ? ? ? ? 75 ARG A CD 1 ATOM 605 N NE . ARG A 1 75 ? 85.819 9.730 73.010 1.00 80.79 ? ? ? ? ? ? 75 ARG A NE 1 ATOM 606 C CZ . ARG A 1 75 ? 84.511 9.791 72.753 1.00 86.62 ? ? ? ? ? ? 75 ARG A CZ 1 ATOM 607 N NH1 . ARG A 1 75 ? 84.075 10.029 71.518 1.00 85.91 ? ? ? ? ? ? 75 ARG A NH1 1 ATOM 608 N NH2 . ARG A 1 75 ? 83.626 9.634 73.732 1.00 86.02 ? ? ? ? ? ? 75 ARG A NH2 1 ATOM 609 N N . VAL A 1 76 ? 92.131 11.625 70.784 1.00 78.70 ? ? ? ? ? ? 76 VAL A N 1 ATOM 610 C CA . VAL A 1 76 ? 93.215 11.817 69.819 1.00 81.00 ? ? ? ? ? ? 76 VAL A CA 1 ATOM 611 C C . VAL A 1 76 ? 94.618 11.734 70.445 1.00 85.19 ? ? ? ? ? ? 76 VAL A C 1 ATOM 612 O O . VAL A 1 76 ? 95.529 11.118 69.873 1.00 86.80 ? ? ? ? ? ? 76 VAL A O 1 ATOM 613 C CB . VAL A 1 76 ? 93.069 13.171 69.089 1.00 78.05 ? ? ? ? ? ? 76 VAL A CB 1 ATOM 614 C CG1 . VAL A 1 76 ? 94.090 13.265 67.971 1.00 82.53 ? ? ? ? ? ? 76 VAL A CG1 1 ATOM 615 C CG2 . VAL A 1 76 ? 91.659 13.316 68.528 1.00 72.17 ? ? ? ? ? ? 76 VAL A CG2 1 ATOM 616 N N . THR A 1 77 ? 94.776 12.378 71.602 1.00 93.68 ? ? ? ? ? ? 77 THR A N 1 ATOM 617 C CA . THR A 1 77 ? 96.024 12.401 72.378 1.00 92.37 ? ? ? ? ? ? 77 THR A CA 1 ATOM 618 C C . THR A 1 77 ? 95.691 11.735 73.717 1.00 97.40 ? ? ? ? ? ? 77 THR A C 1 ATOM 619 O O . THR A 1 77 ? 94.563 11.837 74.198 1.00 101.34 ? ? ? ? ? ? 77 THR A O 1 ATOM 620 C CB . THR A 1 77 ? 96.491 13.845 72.692 1.00 89.88 ? ? ? ? ? ? 77 THR A CB 1 ATOM 621 O OG1 . THR A 1 77 ? 95.394 14.602 73.239 1.00 87.64 ? ? ? ? ? ? 77 THR A OG1 1 ATOM 622 C CG2 . THR A 1 77 ? 97.004 14.532 71.434 1.00 76.23 ? ? ? ? ? ? 77 THR A CG2 1 ATOM 623 N N . GLY A 1 78 ? 96.650 11.051 74.324 1.00 98.07 ? ? ? ? ? ? 78 GLY A N 1 ATOM 624 C CA . GLY A 1 78 ? 96.357 10.407 75.587 1.00 99.79 ? ? ? ? ? ? 78 GLY A CA 1 ATOM 625 C C . GLY A 1 78 ? 96.223 11.418 76.716 1.00 104.19 ? ? ? ? ? ? 78 GLY A C 1 ATOM 626 O O . GLY A 1 78 ? 96.446 11.057 77.880 1.00 109.92 ? ? ? ? ? ? 78 GLY A O 1 ATOM 627 N N . MET A 1 79 ? 95.850 12.666 76.388 1.00 101.03 ? ? ? ? ? ? 79 MET A N 1 ATOM 628 C CA . MET A 1 79 ? 95.717 13.740 77.383 1.00 93.75 ? ? ? ? ? ? 79 MET A CA 1 ATOM 629 C C . MET A 1 79 ? 94.329 14.319 77.542 1.00 87.05 ? ? ? ? ? ? 79 MET A C 1 ATOM 630 O O . MET A 1 79 ? 93.621 14.554 76.570 1.00 80.83 ? ? ? ? ? ? 79 MET A O 1 ATOM 631 C CB . MET A 1 79 ? 96.658 14.907 77.063 1.00 94.35 ? ? ? ? ? ? 79 MET A CB 1 ATOM 632 C CG . MET A 1 79 ? 97.980 14.508 76.448 1.00 97.21 ? ? ? ? ? ? 79 MET A CG 1 ATOM 633 S SD . MET A 1 79 ? 99.144 15.889 76.228 1.00 116.74 ? ? ? ? ? ? 79 MET A SD 1 ATOM 634 C CE . MET A 1 79 ? 98.316 16.972 74.946 1.00 88.10 ? ? ? ? ? ? 79 MET A CE 1 ATOM 635 N N . PHE A 1 80 ? 93.984 14.584 78.796 1.00 89.89 ? ? ? ? ? ? 80 PHE A N 1 ATOM 636 C CA . PHE A 1 80 ? 92.695 15.152 79.176 1.00 87.14 ? ? ? ? ? ? 80 PHE A CA 1 ATOM 637 C C . PHE A 1 80 ? 92.968 16.386 80.041 1.00 87.46 ? ? ? ? ? ? 80 PHE A C 1 ATOM 638 O O . PHE A 1 80 ? 93.246 16.268 81.245 1.00 84.61 ? ? ? ? ? ? 80 PHE A O 1 ATOM 639 C CB . PHE A 1 80 ? 91.888 14.125 79.970 1.00 82.77 ? ? ? ? ? ? 80 PHE A CB 1 ATOM 640 C CG . PHE A 1 80 ? 90.448 14.496 80.161 1.00 80.99 ? ? ? ? ? ? 80 PHE A CG 1 ATOM 641 C CD1 . PHE A 1 80 ? 89.601 14.616 79.071 1.00 79.77 ? ? ? ? ? ? 80 PHE A CD1 1 ATOM 642 C CD2 . PHE A 1 80 ? 89.936 14.724 81.433 1.00 78.78 ? ? ? ? ? ? 80 PHE A CD2 1 ATOM 643 C CE1 . PHE A 1 80 ? 88.270 14.950 79.252 1.00 75.94 ? ? ? ? ? ? 80 PHE A CE1 1 ATOM 644 C CE2 . PHE A 1 80 ? 88.601 15.060 81.616 1.00 60.42 ? ? ? ? ? ? 80 PHE A CE2 1 ATOM 645 C CZ . PHE A 1 80 ? 87.774 15.176 80.530 1.00 66.69 ? ? ? ? ? ? 80 PHE A CZ 1 ATOM 646 N N . PRO A 1 81 ? 92.897 17.585 79.427 1.00 84.78 ? ? ? ? ? ? 81 PRO A N 1 ATOM 647 C CA . PRO A 1 81 ? 93.108 18.928 79.983 1.00 76.47 ? ? ? ? ? ? 81 PRO A CA 1 ATOM 648 C C . PRO A 1 81 ? 92.722 19.049 81.443 1.00 75.34 ? ? ? ? ? ? 81 PRO A C 1 ATOM 649 O O . PRO A 1 81 ? 91.699 18.507 81.851 1.00 82.52 ? ? ? ? ? ? 81 PRO A O 1 ATOM 650 C CB . PRO A 1 81 ? 92.253 19.794 79.082 1.00 67.79 ? ? ? ? ? ? 81 PRO A CB 1 ATOM 651 C CG . PRO A 1 81 ? 92.546 19.179 77.754 1.00 76.08 ? ? ? ? ? ? 81 PRO A CG 1 ATOM 652 C CD . PRO A 1 81 ? 92.449 17.686 78.025 1.00 77.19 ? ? ? ? ? ? 81 PRO A CD 1 ATOM 653 N N . PHE A 1 82 ? 93.537 19.764 82.220 1.00 70.08 ? ? ? ? ? ? 82 PHE A N 1 ATOM 654 C CA . PHE A 1 82 ? 93.287 19.945 83.647 1.00 69.99 ? ? ? ? ? ? 82 PHE A CA 1 ATOM 655 C C . PHE A 1 82 ? 92.425 21.156 83.873 1.00 68.13 ? ? ? ? ? ? 82 PHE A C 1 ATOM 656 O O . PHE A 1 82 ? 92.237 21.960 82.970 1.00 63.30 ? ? ? ? ? ? 82 PHE A O 1 ATOM 657 C CB . PHE A 1 82 ? 94.588 20.134 84.401 1.00 75.07 ? ? ? ? ? ? 82 PHE A CB 1 ATOM 658 C CG . PHE A 1 82 ? 95.612 19.088 84.092 1.00 71.58 ? ? ? ? ? ? 82 PHE A CG 1 ATOM 659 C CD1 . PHE A 1 82 ? 96.772 19.411 83.404 1.00 73.76 ? ? ? ? ? ? 82 PHE A CD1 1 ATOM 660 C CD2 . PHE A 1 82 ? 95.439 17.786 84.523 1.00 69.65 ? ? ? ? ? ? 82 PHE A CD2 1 ATOM 661 C CE1 . PHE A 1 82 ? 97.733 18.448 83.136 1.00 72.09 ? ? ? ? ? ? 82 PHE A CE1 1 ATOM 662 C CE2 . PHE A 1 82 ? 96.399 16.825 84.255 1.00 76.97 ? ? ? ? ? ? 82 PHE A CE2 1 ATOM 663 C CZ . PHE A 1 82 ? 97.554 17.159 83.570 1.00 64.43 ? ? ? ? ? ? 82 PHE A CZ 1 ATOM 664 N N . LYS A 1 83 ? 91.898 21.299 85.080 1.00 72.59 ? ? ? ? ? ? 83 LYS A N 1 ATOM 665 C CA . LYS A 1 83 ? 91.042 22.444 85.347 1.00 83.49 ? ? ? ? ? ? 83 LYS A CA 1 ATOM 666 C C . LYS A 1 83 ? 91.752 23.755 84.976 1.00 81.91 ? ? ? ? ? ? 83 LYS A C 1 ATOM 667 O O . LYS A 1 83 ? 91.134 24.652 84.401 1.00 79.26 ? ? ? ? ? ? 83 LYS A O 1 ATOM 668 C CB . LYS A 1 83 ? 90.596 22.468 86.822 1.00 91.45 ? ? ? ? ? ? 83 LYS A CB 1 ATOM 669 C CG . LYS A 1 83 ? 89.587 21.370 87.241 1.00 92.21 ? ? ? ? ? ? 83 LYS A CG 1 ATOM 670 C CD . LYS A 1 83 ? 90.265 20.027 87.586 1.00 97.81 ? ? ? ? ? ? 83 LYS A CD 1 ATOM 671 C CE . LYS A 1 83 ? 89.305 19.089 88.331 1.00 96.64 ? ? ? ? ? ? 83 LYS A CE 1 ATOM 672 N NZ . LYS A 1 83 ? 89.980 17.892 88.908 1.00 96.00 ? ? ? ? ? ? 83 LYS A NZ 1 ATOM 673 N N . VAL A 1 84 ? 93.048 23.850 85.290 1.00 85.56 ? ? ? ? ? ? 84 VAL A N 1 ATOM 674 C CA . VAL A 1 84 ? 93.854 25.047 85.005 1.00 82.79 ? ? ? ? ? ? 84 VAL A CA 1 ATOM 675 C C . VAL A 1 84 ? 93.900 25.373 83.516 1.00 81.81 ? ? ? ? ? ? 84 VAL A C 1 ATOM 676 O O . VAL A 1 84 ? 93.831 26.548 83.116 1.00 80.55 ? ? ? ? ? ? 84 VAL A O 1 ATOM 677 C CB . VAL A 1 84 ? 95.308 24.881 85.520 1.00 84.38 ? ? ? ? ? ? 84 VAL A CB 1 ATOM 678 C CG1 . VAL A 1 84 ? 95.323 25.018 87.027 1.00 84.56 ? ? ? ? ? ? 84 VAL A CG1 1 ATOM 679 C CG2 . VAL A 1 84 ? 95.883 23.516 85.111 1.00 75.79 ? ? ? ? ? ? 84 VAL A CG2 1 ATOM 680 N N . GLN A 1 85 ? 94.041 24.313 82.717 1.00 78.07 ? ? ? ? ? ? 85 GLN A N 1 ATOM 681 C CA . GLN A 1 85 ? 94.077 24.394 81.263 1.00 75.01 ? ? ? ? ? ? 85 GLN A CA 1 ATOM 682 C C . GLN A 1 85 ? 92.706 24.877 80.789 1.00 69.72 ? ? ? ? ? ? 85 GLN A C 1 ATOM 683 O O . GLN A 1 85 ? 92.602 25.684 79.874 1.00 71.91 ? ? ? ? ? ? 85 GLN A O 1 ATOM 684 C CB . GLN A 1 85 ? 94.415 23.015 80.650 1.00 67.94 ? ? ? ? ? ? 85 GLN A CB 1 ATOM 685 C CG . GLN A 1 85 ? 95.918 22.657 80.624 1.00 71.36 ? ? ? ? ? ? 85 GLN A CG 1 ATOM 686 C CD . GLN A 1 85 ? 96.216 21.293 79.990 1.00 72.55 ? ? ? ? ? ? 85 GLN A CD 1 ATOM 687 O OE1 . GLN A 1 85 ? 95.748 20.266 80.468 1.00 76.53 ? ? ? ? ? ? 85 GLN A OE1 1 ATOM 688 N NE2 . GLN A 1 85 ? 97.001 21.285 78.915 1.00 69.85 ? ? ? ? ? ? 85 GLN A NE2 1 ATOM 689 N N . LEU A 1 86 ? 91.643 24.395 81.410 1.00 62.78 ? ? ? ? ? ? 86 LEU A N 1 ATOM 690 C CA . LEU A 1 86 ? 90.345 24.867 80.991 1.00 66.66 ? ? ? ? ? ? 86 LEU A CA 1 ATOM 691 C C . LEU A 1 86 ? 90.259 26.348 81.332 1.00 70.52 ? ? ? ? ? ? 86 LEU A C 1 ATOM 692 O O . LEU A 1 86 ? 89.762 27.137 80.530 1.00 75.07 ? ? ? ? ? ? 86 LEU A O 1 ATOM 693 C CB . LEU A 1 86 ? 89.235 24.082 81.678 1.00 73.82 ? ? ? ? ? ? 86 LEU A CB 1 ATOM 694 C CG . LEU A 1 86 ? 89.313 22.575 81.412 1.00 86.11 ? ? ? ? ? ? 86 LEU A CG 1 ATOM 695 C CD1 . LEU A 1 86 ? 88.350 21.911 82.346 1.00 92.43 ? ? ? ? ? ? 86 LEU A CD1 1 ATOM 696 C CD2 . LEU A 1 86 ? 89.004 22.215 79.952 1.00 84.98 ? ? ? ? ? ? 86 LEU A CD2 1 ATOM 697 N N . MET A 1 87 ? 90.761 26.728 82.509 1.00 80.92 ? ? ? ? ? ? 87 MET A N 1 ATOM 698 C CA . MET A 1 87 ? 90.756 28.131 82.959 1.00 81.81 ? ? ? ? ? ? 87 MET A CA 1 ATOM 699 C C . MET A 1 87 ? 91.521 29.025 81.987 1.00 82.91 ? ? ? ? ? ? 87 MET A C 1 ATOM 700 O O . MET A 1 87 ? 91.088 30.147 81.696 1.00 78.46 ? ? ? ? ? ? 87 MET A O 1 ATOM 701 C CB . MET A 1 87 ? 91.394 28.260 84.350 1.00 82.16 ? ? ? ? ? ? 87 MET A CB 1 ATOM 702 C CG . MET A 1 87 ? 90.566 27.673 85.487 1.00 85.72 ? ? ? ? ? ? 87 MET A CG 1 ATOM 703 S SD . MET A 1 87 ? 91.212 28.019 87.166 1.00 84.67 ? ? ? ? ? ? 87 MET A SD 1 ATOM 704 C CE . MET A 1 87 ? 92.152 26.490 87.543 1.00 83.48 ? ? ? ? ? ? 87 MET A CE 1 ATOM 705 N N . GLY A 1 88 ? 92.659 28.523 81.501 1.00 78.66 ? ? ? ? ? ? 88 GLY A N 1 ATOM 706 C CA . GLY A 1 88 ? 93.470 29.270 80.554 1.00 72.24 ? ? ? ? ? ? 88 GLY A CA 1 ATOM 707 C C . GLY A 1 88 ? 92.682 29.611 79.304 1.00 74.49 ? ? ? ? ? ? 88 GLY A C 1 ATOM 708 O O . GLY A 1 88 ? 92.573 30.784 78.940 1.00 72.53 ? ? ? ? ? ? 88 GLY A O 1 ATOM 709 N N . GLY A 1 89 ? 92.123 28.587 78.657 1.00 69.31 ? ? ? ? ? ? 89 GLY A N 1 ATOM 710 C CA . GLY A 1 89 ? 91.335 28.791 77.452 1.00 63.85 ? ? ? ? ? ? 89 GLY A CA 1 ATOM 711 C C . GLY A 1 89 ? 90.268 29.870 77.550 1.00 62.16 ? ? ? ? ? ? 89 GLY A C 1 ATOM 712 O O . GLY A 1 89 ? 90.104 30.675 76.628 1.00 53.83 ? ? ? ? ? ? 89 GLY A O 1 ATOM 713 N N . VAL A 1 90 ? 89.534 29.875 78.661 1.00 56.08 ? ? ? ? ? ? 90 VAL A N 1 ATOM 714 C CA . VAL A 1 90 ? 88.475 30.858 78.902 1.00 60.85 ? ? ? ? ? ? 90 VAL A CA 1 ATOM 715 C C . VAL A 1 90 ? 89.054 32.255 78.868 1.00 60.99 ? ? ? ? ? ? 90 VAL A C 1 ATOM 716 O O . VAL A 1 90 ? 88.475 33.187 78.289 1.00 59.70 ? ? ? ? ? ? 90 VAL A O 1 ATOM 717 C CB . VAL A 1 90 ? 87.879 30.725 80.286 1.00 56.60 ? ? ? ? ? ? 90 VAL A CB 1 ATOM 718 C CG1 . VAL A 1 90 ? 86.627 31.576 80.380 1.00 47.93 ? ? ? ? ? ? 90 VAL A CG1 1 ATOM 719 C CG2 . VAL A 1 90 ? 87.628 29.283 80.595 1.00 53.59 ? ? ? ? ? ? 90 VAL A CG2 1 ATOM 720 N N . ALA A 1 91 ? 90.187 32.387 79.553 1.00 57.56 ? ? ? ? ? ? 91 ALA A N 1 ATOM 721 C CA . ALA A 1 91 ? 90.918 33.632 79.645 1.00 51.54 ? ? ? ? ? ? 91 ALA A CA 1 ATOM 722 C C . ALA A 1 91 ? 91.093 34.116 78.215 1.00 62.87 ? ? ? ? ? ? 91 ALA A C 1 ATOM 723 O O . ALA A 1 91 ? 90.646 35.212 77.866 1.00 58.95 ? ? ? ? ? ? 91 ALA A O 1 ATOM 724 C CB . ALA A 1 91 ? 92.251 33.363 80.272 1.00 54.30 ? ? ? ? ? ? 91 ALA A CB 1 ATOM 725 N N . LEU A 1 92 ? 91.728 33.257 77.406 1.00 66.26 ? ? ? ? ? ? 92 LEU A N 1 ATOM 726 C CA . LEU A 1 92 ? 92.008 33.473 75.983 1.00 56.57 ? ? ? ? ? ? 92 LEU A CA 1 ATOM 727 C C . LEU A 1 92 ? 90.758 33.826 75.217 1.00 58.74 ? ? ? ? ? ? 92 LEU A C 1 ATOM 728 O O . LEU A 1 92 ? 90.806 34.648 74.302 1.00 53.40 ? ? ? ? ? ? 92 LEU A O 1 ATOM 729 C CB . LEU A 1 92 ? 92.563 32.207 75.358 1.00 39.34 ? ? ? ? ? ? 92 LEU A CB 1 ATOM 730 C CG . LEU A 1 92 ? 93.963 31.909 75.825 1.00 43.70 ? ? ? ? ? ? 92 LEU A CG 1 ATOM 731 C CD1 . LEU A 1 92 ? 94.652 30.815 75.021 1.00 55.35 ? ? ? ? ? ? 92 LEU A CD1 1 ATOM 732 C CD2 . LEU A 1 92 ? 94.688 33.190 75.664 1.00 55.80 ? ? ? ? ? ? 92 LEU A CD2 1 ATOM 733 N N . HIS A 1 93 ? 89.655 33.169 75.573 1.00 57.53 ? ? ? ? ? ? 93 HIS A N 1 ATOM 734 C CA . HIS A 1 93 ? 88.401 33.435 74.921 1.00 60.47 ? ? ? ? ? ? 93 HIS A CA 1 ATOM 735 C C . HIS A 1 93 ? 87.963 34.811 75.308 1.00 56.93 ? ? ? ? ? ? 93 HIS A C 1 ATOM 736 O O . HIS A 1 93 ? 87.215 35.449 74.594 1.00 61.56 ? ? ? ? ? ? 93 HIS A O 1 ATOM 737 C CB . HIS A 1 93 ? 87.321 32.439 75.328 1.00 56.92 ? ? ? ? ? ? 93 HIS A CB 1 ATOM 738 C CG . HIS A 1 93 ? 85.997 32.688 74.657 1.00 64.81 ? ? ? ? ? ? 93 HIS A CG 1 ATOM 739 N ND1 . HIS A 1 93 ? 84.883 33.132 75.340 1.00 72.05 ? ? ? ? ? ? 93 HIS A ND1 1 ATOM 740 C CD2 . HIS A 1 93 ? 85.604 32.522 73.372 1.00 68.12 ? ? ? ? ? ? 93 HIS A CD2 1 ATOM 741 C CE1 . HIS A 1 93 ? 83.858 33.219 74.508 1.00 60.12 ? ? ? ? ? ? 93 HIS A CE1 1 ATOM 742 N NE2 . HIS A 1 93 ? 84.268 32.853 73.306 1.00 80.88 ? ? ? ? ? ? 93 HIS A NE2 1 ATOM 743 N N . ASP A 1 94 ? 88.431 35.282 76.447 1.00 59.00 ? ? ? ? ? ? 94 ASP A N 1 ATOM 744 C CA . ASP A 1 94 ? 88.024 36.598 76.876 1.00 65.75 ? ? ? ? ? ? 94 ASP A CA 1 ATOM 745 C C . ASP A 1 94 ? 88.726 37.730 76.175 1.00 63.26 ? ? ? ? ? ? 94 ASP A C 1 ATOM 746 O O . ASP A 1 94 ? 88.215 38.847 76.118 1.00 62.53 ? ? ? ? ? ? 94 ASP A O 1 ATOM 747 C CB . ASP A 1 94 ? 88.196 36.727 78.376 1.00 76.36 ? ? ? ? ? ? 94 ASP A CB 1 ATOM 748 C CG . ASP A 1 94 ? 86.926 36.446 79.100 1.00 92.99 ? ? ? ? ? ? 94 ASP A CG 1 ATOM 749 O OD1 . ASP A 1 94 ? 86.059 35.747 78.520 1.00 95.48 ? ? ? ? ? ? 94 ASP A OD1 1 ATOM 750 O OD2 . ASP A 1 94 ? 86.787 36.919 80.247 1.00 111.50 ? ? ? ? ? ? 94 ASP A OD2 1 ATOM 751 N N . GLY A 1 95 ? 89.894 37.430 75.632 1.00 57.41 ? ? ? ? ? ? 95 GLY A N 1 ATOM 752 C CA . GLY A 1 95 ? 90.665 38.439 74.949 1.00 60.60 ? ? ? ? ? ? 95 GLY A CA 1 ATOM 753 C C . GLY A 1 95 ? 91.815 38.892 75.815 1.00 61.97 ? ? ? ? ? ? 95 GLY A C 1 ATOM 754 O O . GLY A 1 95 ? 92.281 40.014 75.683 1.00 72.92 ? ? ? ? ? ? 95 GLY A O 1 ATOM 755 N N . ASN A 1 96 ? 92.281 38.017 76.698 1.00 63.55 ? ? ? ? ? ? 96 ASN A N 1 ATOM 756 C CA . ASN A 1 96 ? 93.383 38.354 77.589 1.00 63.52 ? ? ? ? ? ? 96 ASN A CA 1 ATOM 757 C C . ASN A 1 96 ? 94.616 37.550 77.297 1.00 65.01 ? ? ? ? ? ? 96 ASN A C 1 ATOM 758 O O . ASN A 1 96 ? 94.620 36.664 76.438 1.00 54.34 ? ? ? ? ? ? 96 ASN A O 1 ATOM 759 C CB . ASN A 1 96 ? 93.022 38.073 79.043 1.00 53.83 ? ? ? ? ? ? 96 ASN A CB 1 ATOM 760 C CG . ASN A 1 96 ? 91.756 38.732 79.461 1.00 56.98 ? ? ? ? ? ? 96 ASN A CG 1 ATOM 761 O OD1 . ASN A 1 96 ? 91.593 39.942 79.313 1.00 65.55 ? ? ? ? ? ? 96 ASN A OD1 1 ATOM 762 N ND2 . ASN A 1 96 ? 90.840 37.945 79.997 1.00 56.19 ? ? ? ? ? ? 96 ASN A ND2 1 ATOM 763 N N . ILE A 1 97 ? 95.673 37.870 78.029 1.00 56.72 ? ? ? ? ? ? 97 ILE A N 1 ATOM 764 C CA . ILE A 1 97 ? 96.879 37.106 77.893 1.00 60.40 ? ? ? ? ? ? 97 ILE A CA 1 ATOM 765 C C . ILE A 1 97 ? 96.817 36.048 79.002 1.00 67.05 ? ? ? ? ? ? 97 ILE A C 1 ATOM 766 O O . ILE A 1 97 ? 96.547 36.348 80.168 1.00 72.01 ? ? ? ? ? ? 97 ILE A O 1 ATOM 767 C CB . ILE A 1 97 ? 98.132 38.000 78.005 1.00 57.62 ? ? ? ? ? ? 97 ILE A CB 1 ATOM 768 C CG1 . ILE A 1 97 ? 98.416 38.656 76.657 1.00 55.48 ? ? ? ? ? ? 97 ILE A CG1 1 ATOM 769 C CG2 . ILE A 1 97 ? 99.355 37.155 78.338 1.00 66.73 ? ? ? ? ? ? 97 ILE A CG2 1 ATOM 770 C CD1 . ILE A 1 97 ? 98.257 40.135 76.620 1.00 63.01 ? ? ? ? ? ? 97 ILE A CD1 1 ATOM 771 N N . ALA A 1 98 ? 96.993 34.790 78.621 1.00 72.94 ? ? ? ? ? ? 98 ALA A N 1 ATOM 772 C CA . ALA A 1 98 ? 96.959 33.723 79.600 1.00 74.73 ? ? ? ? ? ? 98 ALA A CA 1 ATOM 773 C C . ALA A 1 98 ? 98.391 33.341 79.776 1.00 76.79 ? ? ? ? ? ? 98 ALA A C 1 ATOM 774 O O . ALA A 1 98 ? 99.015 32.779 78.868 1.00 71.55 ? ? ? ? ? ? 98 ALA A O 1 ATOM 775 C CB . ALA A 1 98 ? 96.155 32.531 79.100 1.00 89.06 ? ? ? ? ? ? 98 ALA A CB 1 ATOM 776 N N . GLU A 1 99 ? 98.911 33.707 80.942 1.00 77.92 ? ? ? ? ? ? 99 GLU A N 1 ATOM 777 C CA . GLU A 1 99 ? 100.275 33.401 81.299 1.00 74.75 ? ? ? ? ? ? 99 GLU A CA 1 ATOM 778 C C . GLU A 1 99 ? 100.237 32.115 82.071 1.00 69.23 ? ? ? ? ? ? 99 GLU A C 1 ATOM 779 O O . GLU A 1 99 ? 99.594 32.030 83.115 1.00 72.72 ? ? ? ? ? ? 99 GLU A O 1 ATOM 780 C CB . GLU A 1 99 ? 100.890 34.474 82.183 1.00 77.63 ? ? ? ? ? ? 99 GLU A CB 1 ATOM 781 C CG . GLU A 1 99 ? 102.360 34.176 82.420 1.00 87.02 ? ? ? ? ? ? 99 GLU A CG 1 ATOM 782 C CD . GLU A 1 99 ? 102.939 34.888 83.618 1.00 88.84 ? ? ? ? ? ? 99 GLU A CD 1 ATOM 783 O OE1 . GLU A 1 99 ? 102.373 34.776 84.728 1.00 99.95 ? ? ? ? ? ? 99 GLU A OE1 1 ATOM 784 O OE2 . GLU A 1 99 ? 103.990 35.538 83.451 1.00 89.81 ? ? ? ? ? ? 99 GLU A OE2 1 ATOM 785 N N . MET A 1 100 ? 100.929 31.118 81.544 1.00 62.22 ? ? ? ? ? ? 100 MET A N 1 ATOM 786 C CA . MET A 1 100 ? 100.983 29.819 82.172 1.00 73.80 ? ? ? ? ? ? 100 MET A CA 1 ATOM 787 C C . MET A 1 100 ? 102.408 29.305 82.038 1.00 78.37 ? ? ? ? ? ? 100 MET A C 1 ATOM 788 O O . MET A 1 100 ? 102.919 29.125 80.929 1.00 71.19 ? ? ? ? ? ? 100 MET A O 1 ATOM 789 C CB . MET A 1 100 ? 100.005 28.876 81.482 1.00 87.99 ? ? ? ? ? ? 100 MET A CB 1 ATOM 790 C CG . MET A 1 100 ? 98.557 29.381 81.457 1.00 90.50 ? ? ? ? ? ? 100 MET A CG 1 ATOM 791 S SD . MET A 1 100 ? 97.530 28.304 80.449 1.00 86.13 ? ? ? ? ? ? 100 MET A SD 1 ATOM 792 C CE . MET A 1 100 ? 98.030 28.873 78.828 1.00 100.11 ? ? ? ? ? ? 100 MET A CE 1 ATOM 793 N N . LYS A 1 101 ? 103.049 29.083 83.181 1.00 85.83 ? ? ? ? ? ? 101 LYS A N 1 ATOM 794 C CA . LYS A 1 101 ? 104.437 28.622 83.228 1.00 87.19 ? ? ? ? ? ? 101 LYS A CA 1 ATOM 795 C C . LYS A 1 101 ? 104.680 27.423 82.315 1.00 82.49 ? ? ? ? ? ? 101 LYS A C 1 ATOM 796 O O . LYS A 1 101 ? 103.824 26.564 82.181 1.00 79.76 ? ? ? ? ? ? 101 LYS A O 1 ATOM 797 C CB . LYS A 1 101 ? 104.813 28.292 84.683 1.00 92.32 ? ? ? ? ? ? 101 LYS A CB 1 ATOM 798 C CG . LYS A 1 101 ? 104.778 29.513 85.630 1.00 101.17 ? ? ? ? ? ? 101 LYS A CG 1 ATOM 799 C CD . LYS A 1 101 ? 105.174 29.157 87.079 1.00 110.23 ? ? ? ? ? ? 101 LYS A CD 1 ATOM 800 C CE . LYS A 1 101 ? 105.227 30.403 88.013 1.00 119.12 ? ? ? ? ? ? 101 LYS A CE 1 ATOM 801 N NZ . LYS A 1 101 ? 103.964 31.221 88.120 1.00 116.03 ? ? ? ? ? ? 101 LYS A NZ 1 ATOM 802 N N . THR A 1 102 ? 105.848 27.398 81.677 1.00 85.13 ? ? ? ? ? ? 102 THR A N 1 ATOM 803 C CA . THR A 1 102 ? 106.243 26.323 80.766 1.00 87.68 ? ? ? ? ? ? 102 THR A CA 1 ATOM 804 C C . THR A 1 102 ? 105.857 24.973 81.383 1.00 93.42 ? ? ? ? ? ? 102 THR A C 1 ATOM 805 O O . THR A 1 102 ? 105.926 24.805 82.610 1.00 99.66 ? ? ? ? ? ? 102 THR A O 1 ATOM 806 C CB . THR A 1 102 ? 107.786 26.330 80.511 1.00 92.94 ? ? ? ? ? ? 102 THR A CB 1 ATOM 807 O OG1 . THR A 1 102 ? 108.215 27.658 80.194 1.00 100.70 ? ? ? ? ? ? 102 THR A OG1 1 ATOM 808 C CG2 . THR A 1 102 ? 108.153 25.399 79.356 1.00 104.88 ? ? ? ? ? ? 102 THR A CG2 1 ATOM 809 N N . GLY A 1 103 ? 105.455 24.014 80.543 1.00 93.80 ? ? ? ? ? ? 103 GLY A N 1 ATOM 810 C CA . GLY A 1 103 ? 105.065 22.699 81.042 1.00 83.87 ? ? ? ? ? ? 103 GLY A CA 1 ATOM 811 C C . GLY A 1 103 ? 103.616 22.622 81.510 1.00 81.27 ? ? ? ? ? ? 103 GLY A C 1 ATOM 812 O O . GLY A 1 103 ? 103.208 21.615 82.088 1.00 82.28 ? ? ? ? ? ? 103 GLY A O 1 ATOM 813 N N . GLU A 1 104 ? 102.827 23.670 81.268 1.00 79.00 ? ? ? ? ? ? 104 GLU A N 1 ATOM 814 C CA . GLU A 1 104 ? 101.419 23.659 81.673 1.00 73.15 ? ? ? ? ? ? 104 GLU A CA 1 ATOM 815 C C . GLU A 1 104 ? 100.514 23.228 80.530 1.00 73.36 ? ? ? ? ? ? 104 GLU A C 1 ATOM 816 O O . GLU A 1 104 ? 99.300 23.175 80.705 1.00 70.30 ? ? ? ? ? ? 104 GLU A O 1 ATOM 817 C CB . GLU A 1 104 ? 100.966 25.044 82.183 1.00 75.23 ? ? ? ? ? ? 104 GLU A CB 1 ATOM 818 C CG . GLU A 1 104 ? 101.513 25.468 83.552 1.00 87.40 ? ? ? ? ? ? 104 GLU A CG 1 ATOM 819 C CD . GLU A 1 104 ? 101.276 24.425 84.649 1.00 95.97 ? ? ? ? ? ? 104 GLU A CD 1 ATOM 820 O OE1 . GLU A 1 104 ? 100.111 24.231 85.075 1.00 102.99 ? ? ? ? ? ? 104 GLU A OE1 1 ATOM 821 O OE2 . GLU A 1 104 ? 102.266 23.792 85.085 1.00 100.06 ? ? ? ? ? ? 104 GLU A OE2 1 ATOM 822 N N . GLY A 1 105 ? 101.111 22.936 79.370 1.00 67.81 ? ? ? ? ? ? 105 GLY A N 1 ATOM 823 C CA . GLY A 1 105 ? 100.352 22.511 78.203 1.00 69.03 ? ? ? ? ? ? 105 GLY A CA 1 ATOM 824 C C . GLY A 1 105 ? 99.624 23.638 77.485 1.00 74.52 ? ? ? ? ? ? 105 GLY A C 1 ATOM 825 O O . GLY A 1 105 ? 98.443 23.522 77.133 1.00 73.31 ? ? ? ? ? ? 105 GLY A O 1 ATOM 826 N N . LYS A 1 106 ? 100.336 24.743 77.273 1.00 80.39 ? ? ? ? ? ? 106 LYS A N 1 ATOM 827 C CA . LYS A 1 106 ? 99.775 25.924 76.611 1.00 79.32 ? ? ? ? ? ? 106 LYS A CA 1 ATOM 828 C C . LYS A 1 106 ? 99.180 25.541 75.245 1.00 80.81 ? ? ? ? ? ? 106 LYS A C 1 ATOM 829 O O . LYS A 1 106 ? 98.037 25.896 74.929 1.00 72.42 ? ? ? ? ? ? 106 LYS A O 1 ATOM 830 C CB . LYS A 1 106 ? 100.866 27.003 76.435 1.00 75.96 ? ? ? ? ? ? 106 LYS A CB 1 ATOM 831 C CG . LYS A 1 106 ? 101.588 27.442 77.734 1.00 63.60 ? ? ? ? ? ? 106 LYS A CG 1 ATOM 832 C CD . LYS A 1 106 ? 102.732 28.440 77.464 1.00 65.31 ? ? ? ? ? ? 106 LYS A CD 1 ATOM 833 C CE . LYS A 1 106 ? 104.098 27.941 77.996 1.00 71.75 ? ? ? ? ? ? 106 LYS A CE 1 ATOM 834 N NZ . LYS A 1 106 ? 105.320 28.722 77.531 1.00 65.88 ? ? ? ? ? ? 106 LYS A NZ 1 ATOM 835 N N . THR A 1 107 ? 99.955 24.799 74.452 1.00 83.09 ? ? ? ? ? ? 107 THR A N 1 ATOM 836 C CA . THR A 1 107 ? 99.537 24.370 73.119 1.00 80.42 ? ? ? ? ? ? 107 THR A CA 1 ATOM 837 C C . THR A 1 107 ? 98.162 23.730 73.103 1.00 77.16 ? ? ? ? ? ? 107 THR A C 1 ATOM 838 O O . THR A 1 107 ? 97.254 24.214 72.437 1.00 79.31 ? ? ? ? ? ? 107 THR A O 1 ATOM 839 C CB . THR A 1 107 ? 100.545 23.392 72.542 1.00 80.95 ? ? ? ? ? ? 107 THR A CB 1 ATOM 840 O OG1 . THR A 1 107 ? 101.864 23.949 72.668 1.00 82.89 ? ? ? ? ? ? 107 THR A OG1 1 ATOM 841 C CG2 . THR A 1 107 ? 100.238 23.133 71.072 1.00 59.96 ? ? ? ? ? ? 107 THR A CG2 1 ATOM 842 N N . LEU A 1 108 ? 98.010 22.639 73.833 1.00 67.88 ? ? ? ? ? ? 108 LEU A N 1 ATOM 843 C CA . LEU A 1 108 ? 96.727 21.985 73.891 1.00 67.70 ? ? ? ? ? ? 108 LEU A CA 1 ATOM 844 C C . LEU A 1 108 ? 95.653 22.978 74.345 1.00 70.93 ? ? ? ? ? ? 108 LEU A C 1 ATOM 845 O O . LEU A 1 108 ? 94.597 23.109 73.731 1.00 68.51 ? ? ? ? ? ? 108 LEU A O 1 ATOM 846 C CB . LEU A 1 108 ? 96.820 20.821 74.849 1.00 68.56 ? ? ? ? ? ? 108 LEU A CB 1 ATOM 847 C CG . LEU A 1 108 ? 95.545 20.075 75.187 1.00 64.46 ? ? ? ? ? ? 108 LEU A CG 1 ATOM 848 C CD1 . LEU A 1 108 ? 94.821 19.628 73.937 1.00 66.04 ? ? ? ? ? ? 108 LEU A CD1 1 ATOM 849 C CD2 . LEU A 1 108 ? 95.940 18.898 76.039 1.00 72.80 ? ? ? ? ? ? 108 LEU A CD2 1 ATOM 850 N N . THR A 1 109 ? 95.935 23.697 75.419 1.00 69.12 ? ? ? ? ? ? 109 THR A N 1 ATOM 851 C CA . THR A 1 109 ? 94.981 24.667 75.921 1.00 64.36 ? ? ? ? ? ? 109 THR A CA 1 ATOM 852 C C . THR A 1 109 ? 94.507 25.598 74.830 1.00 66.52 ? ? ? ? ? ? 109 THR A C 1 ATOM 853 O O . THR A 1 109 ? 93.382 26.078 74.880 1.00 73.06 ? ? ? ? ? ? 109 THR A O 1 ATOM 854 C CB . THR A 1 109 ? 95.581 25.575 76.997 1.00 65.27 ? ? ? ? ? ? 109 THR A CB 1 ATOM 855 O OG1 . THR A 1 109 ? 96.062 24.782 78.086 1.00 62.78 ? ? ? ? ? ? 109 THR A OG1 1 ATOM 856 C CG2 . THR A 1 109 ? 94.526 26.558 77.489 1.00 46.37 ? ? ? ? ? ? 109 THR A CG2 1 ATOM 857 N N . SER A 1 110 ? 95.360 25.874 73.851 1.00 59.01 ? ? ? ? ? ? 110 SER A N 1 ATOM 858 C CA . SER A 1 110 ? 94.988 26.814 72.789 1.00 67.35 ? ? ? ? ? ? 110 SER A CA 1 ATOM 859 C C . SER A 1 110 ? 93.810 26.371 71.918 1.00 69.53 ? ? ? ? ? ? 110 SER A C 1 ATOM 860 O O . SER A 1 110 ? 93.128 27.201 71.311 1.00 67.54 ? ? ? ? ? ? 110 SER A O 1 ATOM 861 C CB . SER A 1 110 ? 96.190 27.118 71.892 1.00 60.99 ? ? ? ? ? ? 110 SER A CB 1 ATOM 862 O OG . SER A 1 110 ? 96.523 26.035 71.057 1.00 62.63 ? ? ? ? ? ? 110 SER A OG 1 ATOM 863 N N . THR A 1 111 ? 93.556 25.067 71.884 1.00 69.14 ? ? ? ? ? ? 111 THR A N 1 ATOM 864 C CA . THR A 1 111 ? 92.485 24.489 71.077 1.00 63.08 ? ? ? ? ? ? 111 THR A CA 1 ATOM 865 C C . THR A 1 111 ? 91.074 24.755 71.584 1.00 63.04 ? ? ? ? ? ? 111 THR A C 1 ATOM 866 O O . THR A 1 111 ? 90.130 24.775 70.803 1.00 66.73 ? ? ? ? ? ? 111 THR A O 1 ATOM 867 C CB . THR A 1 111 ? 92.651 23.004 71.026 1.00 58.40 ? ? ? ? ? ? 111 THR A CB 1 ATOM 868 O OG1 . THR A 1 111 ? 92.422 22.500 72.341 1.00 66.04 ? ? ? ? ? ? 111 THR A OG1 1 ATOM 869 C CG2 . THR A 1 111 ? 94.060 22.632 70.590 1.00 41.23 ? ? ? ? ? ? 111 THR A CG2 1 ATOM 870 N N . LEU A 1 112 ? 90.931 24.928 72.892 1.00 60.41 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A N 1 ATOM 871 C CA . LEU A 1 112 ? 89.621 25.162 73.480 1.00 59.26 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A CA 1 ATOM 872 C C . LEU A 1 112 ? 89.003 26.439 73.017 1.00 62.51 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A C 1 ATOM 873 O O . LEU A 1 112 ? 87.827 26.480 72.649 1.00 61.68 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A O 1 ATOM 874 C CB . LEU A 1 112 ? 89.715 25.258 74.974 1.00 51.39 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A CB 1 ATOM 875 C CG . LEU A 1 112 ? 90.271 24.016 75.587 1.00 58.51 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A CG 1 ATOM 876 C CD1 . LEU A 1 112 ? 90.420 24.254 77.048 1.00 61.52 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A CD1 1 ATOM 877 C CD2 . LEU A 1 112 ? 89.343 22.854 75.306 1.00 64.67 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A CD2 1 ATOM 878 N N . PRO A 1 113 ? 89.781 27.524 73.068 1.00 64.68 ? ? ? ? ? ? 113 PRO A N 1 ATOM 879 C CA . PRO A 1 113 ? 89.242 28.809 72.641 1.00 60.94 ? ? ? ? ? ? 113 PRO A CA 1 ATOM 880 C C . PRO A 1 113 ? 89.286 28.992 71.133 1.00 58.55 ? ? ? ? ? ? 113 PRO A C 1 ATOM 881 O O . PRO A 1 113 ? 88.482 29.725 70.567 1.00 52.15 ? ? ? ? ? ? 113 PRO A O 1 ATOM 882 C CB . PRO A 1 113 ? 90.108 29.801 73.409 1.00 53.47 ? ? ? ? ? ? 113 PRO A CB 1 ATOM 883 C CG . PRO A 1 113 ? 91.444 29.120 73.430 1.00 59.88 ? ? ? ? ? ? 113 PRO A CG 1 ATOM 884 C CD . PRO A 1 113 ? 91.122 27.671 73.673 1.00 58.69 ? ? ? ? ? ? 113 PRO A CD 1 ATOM 885 N N . VAL A 1 114 ? 90.226 28.315 70.485 1.00 52.16 ? ? ? ? ? ? 114 VAL A N 1 ATOM 886 C CA . VAL A 1 114 ? 90.351 28.422 69.045 1.00 58.51 ? ? ? ? ? ? 114 VAL A CA 1 ATOM 887 C C . VAL A 1 114 ? 89.190 27.704 68.411 1.00 63.64 ? ? ? ? ? ? 114 VAL A C 1 ATOM 888 O O . VAL A 1 114 ? 88.630 28.180 67.422 1.00 66.88 ? ? ? ? ? ? 114 VAL A O 1 ATOM 889 C CB . VAL A 1 114 ? 91.642 27.785 68.527 1.00 63.22 ? ? ? ? ? ? 114 VAL A CB 1 ATOM 890 C CG1 . VAL A 1 114 ? 91.513 27.504 67.037 1.00 53.78 ? ? ? ? ? ? 114 VAL A CG1 1 ATOM 891 C CG2 . VAL A 1 114 ? 92.823 28.708 68.790 1.00 51.02 ? ? ? ? ? ? 114 VAL A CG2 1 ATOM 892 N N . TYR A 1 115 ? 88.832 26.551 68.969 1.00 60.92 ? ? ? ? ? ? 115 TYR A N 1 ATOM 893 C CA . TYR A 1 115 ? 87.720 25.782 68.440 1.00 56.97 ? ? ? ? ? ? 115 TYR A CA 1 ATOM 894 C C . TYR A 1 115 ? 86.445 26.589 68.556 1.00 55.57 ? ? ? ? ? ? 115 TYR A C 1 ATOM 895 O O . TYR A 1 115 ? 85.788 26.863 67.572 1.00 62.12 ? ? ? ? ? ? 115 TYR A O 1 ATOM 896 C CB . TYR A 1 115 ? 87.567 24.479 69.209 1.00 52.83 ? ? ? ? ? ? 115 TYR A CB 1 ATOM 897 C CG . TYR A 1 115 ? 86.291 23.730 68.891 1.00 67.95 ? ? ? ? ? ? 115 TYR A CG 1 ATOM 898 C CD1 . TYR A 1 115 ? 86.288 22.678 67.983 1.00 70.46 ? ? ? ? ? ? 115 TYR A CD1 1 ATOM 899 C CD2 . TYR A 1 115 ? 85.092 24.029 69.557 1.00 75.00 ? ? ? ? ? ? 115 TYR A CD2 1 ATOM 900 C CE1 . TYR A 1 115 ? 85.131 21.927 67.757 1.00 72.32 ? ? ? ? ? ? 115 TYR A CE1 1 ATOM 901 C CE2 . TYR A 1 115 ? 83.927 23.291 69.337 1.00 73.46 ? ? ? ? ? ? 115 TYR A CE2 1 ATOM 902 C CZ . TYR A 1 115 ? 83.959 22.235 68.439 1.00 78.60 ? ? ? ? ? ? 115 TYR A CZ 1 ATOM 903 O OH . TYR A 1 115 ? 82.849 21.446 68.252 1.00 84.71 ? ? ? ? ? ? 115 TYR A OH 1 ATOM 904 N N . LEU A 1 116 ? 86.110 26.983 69.771 1.00 52.40 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A N 1 ATOM 905 C CA . LEU A 1 116 ? 84.907 27.750 69.994 1.00 57.31 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CA 1 ATOM 906 C C . LEU A 1 116 ? 84.769 28.975 69.101 1.00 62.88 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A C 1 ATOM 907 O O . LEU A 1 116 ? 83.668 29.373 68.734 1.00 62.40 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A O 1 ATOM 908 C CB . LEU A 1 116 ? 84.834 28.165 71.463 1.00 57.44 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CB 1 ATOM 909 C CG . LEU A 1 116 ? 83.752 29.164 71.886 1.00 63.53 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CG 1 ATOM 910 C CD1 . LEU A 1 116 ? 82.335 28.638 71.633 1.00 52.98 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CD1 1 ATOM 911 C CD2 . LEU A 1 116 ? 83.961 29.436 73.356 1.00 66.97 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CD2 1 ATOM 912 N N . ASN A 1 117 ? 85.883 29.581 68.732 1.00 65.53 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A N 1 ATOM 913 C CA . ASN A 1 117 ? 85.798 30.789 67.923 1.00 72.79 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A CA 1 ATOM 914 C C . ASN A 1 117 ? 85.732 30.533 66.431 1.00 68.86 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A C 1 ATOM 915 O O . ASN A 1 117 ? 85.251 31.367 65.660 1.00 66.13 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A O 1 ATOM 916 C CB . ASN A 1 117 ? 86.953 31.725 68.307 1.00 78.29 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A CB 1 ATOM 917 C CG . ASN A 1 117 ? 86.733 32.368 69.683 1.00 83.40 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A CG 1 ATOM 918 O OD1 . ASN A 1 117 ? 86.167 33.463 69.796 1.00 69.70 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A OD1 1 ATOM 919 N ND2 . ASN A 1 117 ? 87.145 31.667 70.735 1.00 83.09 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A ND2 1 ATOM 920 N N . ALA A 1 118 ? 86.175 29.341 66.045 1.00 66.17 ? ? ? ? ? ? 118 ALA A N 1 ATOM 921 C CA . ALA A 1 118 ? 86.187 28.909 64.649 1.00 70.00 ? ? ? ? ? ? 118 ALA A CA 1 ATOM 922 C C . ALA A 1 118 ? 84.852 28.309 64.183 1.00 71.04 ? ? ? ? ? ? 118 ALA A C 1 ATOM 923 O O . ALA A 1 118 ? 84.734 27.889 63.032 1.00 78.53 ? ? ? ? ? ? 118 ALA A O 1 ATOM 924 C CB . ALA A 1 118 ? 87.308 27.903 64.433 1.00 65.87 ? ? ? ? ? ? 118 ALA A CB 1 ATOM 925 N N . LEU A 1 119 ? 83.851 28.277 65.061 1.00 63.55 ? ? ? ? ? ? 119 LEU A N 1 ATOM 926 C CA . LEU A 1 119 ? 82.565 27.726 64.694 1.00 53.31 ? ? ? ? ? ? 119 LEU A CA 1 ATOM 927 C C . LEU A 1 119 ? 81.806 28.575 63.714 1.00 57.00 ? ? ? ? ? ? 119 LEU A C 1 ATOM 928 O O . LEU A 1 119 ? 81.171 28.043 62.822 1.00 61.43 ? ? ? ? ? ? 119 LEU A O 1 ATOM 929 C CB . LEU A 1 119 ? 81.711 27.492 65.922 1.00 57.51 ? ? ? ? ? ? 119 LEU A CB 1 ATOM 930 C CG . LEU A 1 119 ? 82.170 26.477 66.982 1.00 67.48 ? ? ? ? ? ? 119 LEU A CG 1 ATOM 931 C CD1 . LEU A 1 119 ? 81.028 26.429 67.981 1.00 60.03 ? ? ? ? ? ? 119 LEU A CD1 1 ATOM 932 C CD2 . LEU A 1 119 ? 82.466 25.060 66.427 1.00 46.20 ? ? ? ? ? ? 119 LEU A CD2 1 ATOM 933 N N . THR A 1 120 ? 81.833 29.894 63.861 1.00 61.85 ? ? ? ? ? ? 120 THR A N 1 ATOM 934 C CA . THR A 1 120 ? 81.107 30.703 62.871 1.00 63.74 ? ? ? ? ? ? 120 THR A CA 1 ATOM 935 C C . THR A 1 120 ? 81.833 30.714 61.512 1.00 71.90 ? ? ? ? ? ? 120 THR A C 1 ATOM 936 O O . THR A 1 120 ? 81.343 31.310 60.552 1.00 73.54 ? ? ? ? ? ? 120 THR A O 1 ATOM 937 C CB . THR A 1 120 ? 80.861 32.191 63.286 1.00 58.69 ? ? ? ? ? ? 120 THR A CB 1 ATOM 938 O OG1 . THR A 1 120 ? 81.466 32.479 64.551 1.00 75.79 ? ? ? ? ? ? 120 THR A OG1 1 ATOM 939 C CG2 . THR A 1 120 ? 79.378 32.452 63.347 1.00 37.17 ? ? ? ? ? ? 120 THR A CG2 1 ATOM 940 N N . GLY A 1 121 ? 82.996 30.064 61.426 1.00 71.90 ? ? ? ? ? ? 121 GLY A N 1 ATOM 941 C CA . GLY A 1 121 ? 83.725 30.015 60.169 1.00 72.49 ? ? ? ? ? ? 121 GLY A CA 1 ATOM 942 C C . GLY A 1 121 ? 84.283 31.352 59.717 1.00 80.65 ? ? ? ? ? ? 121 GLY A C 1 ATOM 943 O O . GLY A 1 121 ? 84.561 31.542 58.525 1.00 83.67 ? ? ? ? ? ? 121 GLY A O 1 ATOM 944 N N . LYS A 1 122 ? 84.462 32.277 60.663 1.00 77.38 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A N 1 ATOM 945 C CA . LYS A 1 122 ? 85.001 33.605 60.363 1.00 62.72 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A CA 1 ATOM 946 C C . LYS A 1 122 ? 86.532 33.568 60.276 1.00 57.44 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A C 1 ATOM 947 O O . LYS A 1 122 ? 87.170 34.514 59.810 1.00 47.28 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A O 1 ATOM 948 C CB . LYS A 1 122 ? 84.541 34.600 61.443 1.00 63.13 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A CB 1 ATOM 949 C CG . LYS A 1 122 ? 83.036 34.791 61.527 1.00 53.54 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A CG 1 ATOM 950 C CD . LYS A 1 122 ? 82.652 36.142 62.140 1.00 64.47 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A CD 1 ATOM 951 C CE . LYS A 1 122 ? 81.183 36.532 61.818 1.00 70.54 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A CE 1 ATOM 952 N NZ . LYS A 1 122 ? 80.757 37.904 62.280 1.00 67.84 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A NZ 1 ATOM 953 N N . GLY A 1 123 ? 87.094 32.449 60.728 1.00 57.53 ? ? ? ? ? ? 123 GLY A N 1 ATOM 954 C CA . GLY A 1 123 ? 88.528 32.238 60.707 1.00 56.65 ? ? ? ? ? ? 123 GLY A CA 1 ATOM 955 C C . GLY A 1 123 ? 89.217 32.532 62.019 1.00 56.57 ? ? ? ? ? ? 123 GLY A C 1 ATOM 956 O O . GLY A 1 123 ? 88.739 33.348 62.801 1.00 61.62 ? ? ? ? ? ? 123 GLY A O 1 ATOM 957 N N . VAL A 1 124 ? 90.339 31.859 62.259 1.00 56.85 ? ? ? ? ? ? 124 VAL A N 1 ATOM 958 C CA . VAL A 1 124 ? 91.130 32.049 63.479 1.00 61.76 ? ? ? ? ? ? 124 VAL A CA 1 ATOM 959 C C . VAL A 1 124 ? 92.608 31.757 63.203 1.00 66.04 ? ? ? ? ? ? 124 VAL A C 1 ATOM 960 O O . VAL A 1 124 ? 92.986 30.611 62.926 1.00 67.84 ? ? ? ? ? ? 124 VAL A O 1 ATOM 961 C CB . VAL A 1 124 ? 90.645 31.125 64.631 1.00 57.07 ? ? ? ? ? ? 124 VAL A CB 1 ATOM 962 C CG1 . VAL A 1 124 ? 91.642 31.139 65.783 1.00 47.59 ? ? ? ? ? ? 124 VAL A CG1 1 ATOM 963 C CG2 . VAL A 1 124 ? 89.287 31.593 65.114 1.00 59.31 ? ? ? ? ? ? 124 VAL A CG2 1 ATOM 964 N N . HIS A 1 125 ? 93.444 32.789 63.261 1.00 65.38 ? ? ? ? ? ? 125 HIS A N 1 ATOM 965 C CA . HIS A 1 125 ? 94.869 32.597 63.030 1.00 65.72 ? ? ? ? ? ? 125 HIS A CA 1 ATOM 966 C C . HIS A 1 125 ? 95.526 32.343 64.364 1.00 62.93 ? ? ? ? ? ? 125 HIS A C 1 ATOM 967 O O . HIS A 1 125 ? 95.174 32.946 65.363 1.00 59.10 ? ? ? ? ? ? 125 HIS A O 1 ATOM 968 C CB . HIS A 1 125 ? 95.476 33.830 62.394 1.00 67.47 ? ? ? ? ? ? 125 HIS A CB 1 ATOM 969 C CG . HIS A 1 125 ? 94.692 34.343 61.236 1.00 71.21 ? ? ? ? ? ? 125 HIS A CG 1 ATOM 970 N ND1 . HIS A 1 125 ? 93.361 34.688 61.348 1.00 77.34 ? ? ? ? ? ? 125 HIS A ND1 1 ATOM 971 C CD2 . HIS A 1 125 ? 95.028 34.554 59.943 1.00 70.02 ? ? ? ? ? ? 125 HIS A CD2 1 ATOM 972 C CE1 . HIS A 1 125 ? 92.914 35.087 60.169 1.00 81.47 ? ? ? ? ? ? 125 HIS A CE1 1 ATOM 973 N NE2 . HIS A 1 125 ? 93.908 35.014 59.301 1.00 69.28 ? ? ? ? ? ? 125 HIS A NE2 1 ATOM 974 N N . VAL A 1 126 ? 96.473 31.427 64.369 1.00 58.18 ? ? ? ? ? ? 126 VAL A N 1 ATOM 975 C CA . VAL A 1 126 ? 97.189 31.069 65.571 1.00 57.39 ? ? ? ? ? ? 126 VAL A CA 1 ATOM 976 C C . VAL A 1 126 ? 98.624 31.413 65.283 1.00 63.42 ? ? ? ? ? ? 126 VAL A C 1 ATOM 977 O O . VAL A 1 126 ? 99.371 30.556 64.852 1.00 74.03 ? ? ? ? ? ? 126 VAL A O 1 ATOM 978 C CB . VAL A 1 126 ? 97.103 29.574 65.805 1.00 51.94 ? ? ? ? ? ? 126 VAL A CB 1 ATOM 979 C CG1 . VAL A 1 126 ? 98.020 29.183 66.926 1.00 53.68 ? ? ? ? ? ? 126 VAL A CG1 1 ATOM 980 C CG2 . VAL A 1 126 ? 95.677 29.190 66.102 1.00 59.90 ? ? ? ? ? ? 126 VAL A CG2 1 ATOM 981 N N . VAL A 1 127 ? 99.035 32.646 65.531 1.00 63.10 ? ? ? ? ? ? 127 VAL A N 1 ATOM 982 C CA . VAL A 1 127 ? 100.401 33.019 65.205 1.00 64.34 ? ? ? ? ? ? 127 VAL A CA 1 ATOM 983 C C . VAL A 1 127 ? 101.521 32.505 66.142 1.00 65.47 ? ? ? ? ? ? 127 VAL A C 1 ATOM 984 O O . VAL A 1 127 ? 101.321 32.345 67.348 1.00 63.71 ? ? ? ? ? ? 127 VAL A O 1 ATOM 985 C CB . VAL A 1 127 ? 100.438 34.539 65.016 1.00 59.14 ? ? ? ? ? ? 127 VAL A CB 1 ATOM 986 C CG1 . VAL A 1 127 ? 99.704 35.185 66.141 1.00 62.54 ? ? ? ? ? ? 127 VAL A CG1 1 ATOM 987 C CG2 . VAL A 1 127 ? 101.853 35.032 64.912 1.00 59.02 ? ? ? ? ? ? 127 VAL A CG2 1 ATOM 988 N N . THR A 1 128 ? 102.683 32.212 65.551 1.00 65.41 ? ? ? ? ? ? 128 THR A N 1 ATOM 989 C CA . THR A 1 128 ? 103.858 31.729 66.289 1.00 69.30 ? ? ? ? ? ? 128 THR A CA 1 ATOM 990 C C . THR A 1 128 ? 105.133 32.376 65.760 1.00 75.48 ? ? ? ? ? ? 128 THR A C 1 ATOM 991 O O . THR A 1 128 ? 105.130 32.987 64.690 1.00 73.31 ? ? ? ? ? ? 128 THR A O 1 ATOM 992 C CB . THR A 1 128 ? 104.083 30.235 66.145 1.00 72.43 ? ? ? ? ? ? 128 THR A CB 1 ATOM 993 O OG1 . THR A 1 128 ? 102.842 29.547 66.274 1.00 77.81 ? ? ? ? ? ? 128 THR A OG1 1 ATOM 994 C CG2 . THR A 1 128 ? 105.052 29.748 67.218 1.00 76.00 ? ? ? ? ? ? 128 THR A CG2 1 ATOM 995 N N . VAL A 1 129 ? 106.237 32.183 66.480 1.00 73.60 ? ? ? ? ? ? 129 VAL A N 1 ATOM 996 C CA . VAL A 1 129 ? 107.506 32.796 66.102 1.00 71.80 ? ? ? ? ? ? 129 VAL A CA 1 ATOM 997 C C . VAL A 1 129 ? 108.236 32.327 64.849 1.00 79.07 ? ? ? ? ? ? 129 VAL A C 1 ATOM 998 O O . VAL A 1 129 ? 108.626 33.157 64.021 1.00 85.64 ? ? ? ? ? ? 129 VAL A O 1 ATOM 999 C CB . VAL A 1 129 ? 108.487 32.746 67.250 1.00 61.00 ? ? ? ? ? ? 129 VAL A CB 1 ATOM 1000 C CG1 . VAL A 1 129 ? 107.870 33.434 68.445 1.00 56.22 ? ? ? ? ? ? 129 VAL A CG1 1 ATOM 1001 C CG2 . VAL A 1 129 ? 108.864 31.319 67.544 1.00 53.83 ? ? ? ? ? ? 129 VAL A CG2 1 ATOM 1002 N N . ASN A 1 130 ? 108.444 31.023 64.703 1.00 82.93 ? ? ? ? ? ? 130 ASN A N 1 ATOM 1003 C CA . ASN A 1 130 ? 109.145 30.504 63.531 1.00 90.23 ? ? ? ? ? ? 130 ASN A CA 1 ATOM 1004 C C . ASN A 1 130 ? 108.261 29.527 62.768 1.00 91.81 ? ? ? ? ? ? 130 ASN A C 1 ATOM 1005 O O . ASN A 1 130 ? 107.230 29.076 63.286 1.00 94.93 ? ? ? ? ? ? 130 ASN A O 1 ATOM 1006 C CB . ASN A 1 130 ? 110.420 29.790 63.964 1.00 90.32 ? ? ? ? ? ? 130 ASN A CB 1 ATOM 1007 C CG . ASN A 1 130 ? 110.140 28.645 64.914 1.00 88.07 ? ? ? ? ? ? 130 ASN A CG 1 ATOM 1008 O OD1 . ASN A 1 130 ? 109.363 27.740 64.596 1.00 85.17 ? ? ? ? ? ? 130 ASN A OD1 1 ATOM 1009 N ND2 . ASN A 1 130 ? 110.767 28.676 66.086 1.00 74.80 ? ? ? ? ? ? 130 ASN A ND2 1 ATOM 1010 N N . GLU A 1 131 ? 108.686 29.198 61.544 1.00 91.63 ? ? ? ? ? ? 131 GLU A N 1 ATOM 1011 C CA . GLU A 1 131 ? 107.979 28.265 60.652 1.00 84.51 ? ? ? ? ? ? 131 GLU A CA 1 ATOM 1012 C C . GLU A 1 131 ? 107.794 26.875 61.299 1.00 78.71 ? ? ? ? ? ? 131 GLU A C 1 ATOM 1013 O O . GLU A 1 131 ? 106.707 26.302 61.256 1.00 70.54 ? ? ? ? ? ? 131 GLU A O 1 ATOM 1014 C CB . GLU A 1 131 ? 108.766 28.097 59.330 1.00 92.22 ? ? ? ? ? ? 131 GLU A CB 1 ATOM 1015 C CG . GLU A 1 131 ? 108.973 29.364 58.441 1.00 100.30 ? ? ? ? ? ? 131 GLU A CG 1 ATOM 1016 C CD . GLU A 1 131 ? 107.718 29.769 57.654 1.00 97.31 ? ? ? ? ? ? 131 GLU A CD 1 ATOM 1017 O OE1 . GLU A 1 131 ? 107.786 30.672 56.779 1.00 82.29 ? ? ? ? ? ? 131 GLU A OE1 1 ATOM 1018 O OE2 . GLU A 1 131 ? 106.659 29.175 57.930 1.00 95.63 ? ? ? ? ? ? 131 GLU A OE2 1 ATOM 1019 N N . TYR A 1 132 ? 108.860 26.342 61.894 1.00 75.84 ? ? ? ? ? ? 132 TYR A N 1 ATOM 1020 C CA . TYR A 1 132 ? 108.815 25.029 62.529 1.00 72.72 ? ? ? ? ? ? 132 TYR A CA 1 ATOM 1021 C C . TYR A 1 132 ? 107.736 24.867 63.582 1.00 72.76 ? ? ? ? ? ? 132 TYR A C 1 ATOM 1022 O O . TYR A 1 132 ? 106.924 23.952 63.498 1.00 75.54 ? ? ? ? ? ? 132 TYR A O 1 ATOM 1023 C CB . TYR A 1 132 ? 110.158 24.703 63.170 1.00 76.46 ? ? ? ? ? ? 132 TYR A CB 1 ATOM 1024 C CG . TYR A 1 132 ? 110.092 23.551 64.148 1.00 77.43 ? ? ? ? ? ? 132 TYR A CG 1 ATOM 1025 C CD1 . TYR A 1 132 ? 110.074 22.229 63.703 1.00 78.61 ? ? ? ? ? ? 132 TYR A CD1 1 ATOM 1026 C CD2 . TYR A 1 132 ? 110.021 23.787 65.519 1.00 77.67 ? ? ? ? ? ? 132 TYR A CD2 1 ATOM 1027 C CE1 . TYR A 1 132 ? 109.984 21.163 64.603 1.00 82.46 ? ? ? ? ? ? 132 TYR A CE1 1 ATOM 1028 C CE2 . TYR A 1 132 ? 109.935 22.739 66.427 1.00 86.10 ? ? ? ? ? ? 132 TYR A CE2 1 ATOM 1029 C CZ . TYR A 1 132 ? 109.917 21.425 65.969 1.00 88.14 ? ? ? ? ? ? 132 TYR A CZ 1 ATOM 1030 O OH . TYR A 1 132 ? 109.839 20.393 66.887 1.00 91.71 ? ? ? ? ? ? 132 TYR A OH 1 ATOM 1031 N N . LEU A 1 133 ? 107.746 25.728 64.594 1.00 74.20 ? ? ? ? ? ? 133 LEU A N 1 ATOM 1032 C CA . LEU A 1 133 ? 106.752 25.639 65.655 1.00 75.82 ? ? ? ? ? ? 133 LEU A CA 1 ATOM 1033 C C . LEU A 1 133 ? 105.326 25.652 65.131 1.00 76.16 ? ? ? ? ? ? 133 LEU A C 1 ATOM 1034 O O . LEU A 1 133 ? 104.453 24.991 65.699 1.00 74.06 ? ? ? ? ? ? 133 LEU A O 1 ATOM 1035 C CB . LEU A 1 133 ? 106.917 26.776 66.655 1.00 76.36 ? ? ? ? ? ? 133 LEU A CB 1 ATOM 1036 C CG . LEU A 1 133 ? 107.956 26.584 67.759 1.00 77.81 ? ? ? ? ? ? 133 LEU A CG 1 ATOM 1037 C CD1 . LEU A 1 133 ? 107.688 27.612 68.862 1.00 72.80 ? ? ? ? ? ? 133 LEU A CD1 1 ATOM 1038 C CD2 . LEU A 1 133 ? 107.871 25.172 68.324 1.00 71.76 ? ? ? ? ? ? 133 LEU A CD2 1 ATOM 1039 N N . ALA A 1 134 ? 105.095 26.407 64.057 1.00 72.56 ? ? ? ? ? ? 134 ALA A N 1 ATOM 1040 C CA . ALA A 1 134 ? 103.775 26.506 63.447 1.00 73.51 ? ? ? ? ? ? 134 ALA A CA 1 ATOM 1041 C C . ALA A 1 134 ? 103.394 25.210 62.740 1.00 72.87 ? ? ? ? ? ? 134 ALA A C 1 ATOM 1042 O O . ALA A 1 134 ? 102.265 24.737 62.863 1.00 72.68 ? ? ? ? ? ? 134 ALA A O 1 ATOM 1043 C CB . ALA A 1 134 ? 103.745 27.666 62.474 1.00 68.90 ? ? ? ? ? ? 134 ALA A CB 1 ATOM 1044 N N . SER A 1 135 ? 104.342 24.640 62.000 1.00 74.58 ? ? ? ? ? ? 135 SER A N 1 ATOM 1045 C CA . SER A 1 135 ? 104.124 23.366 61.303 1.00 75.93 ? ? ? ? ? ? 135 SER A CA 1 ATOM 1046 C C . SER A 1 135 ? 103.747 22.359 62.380 1.00 74.10 ? ? ? ? ? ? 135 SER A C 1 ATOM 1047 O O . SER A 1 135 ? 102.591 21.927 62.468 1.00 73.16 ? ? ? ? ? ? 135 SER A O 1 ATOM 1048 C CB . SER A 1 135 ? 105.412 22.874 60.628 1.00 73.47 ? ? ? ? ? ? 135 SER A CB 1 ATOM 1049 O OG . SER A 1 135 ? 105.911 23.786 59.663 1.00 79.73 ? ? ? ? ? ? 135 SER A OG 1 ATOM 1050 N N . ARG A 1 136 ? 104.748 22.004 63.194 1.00 69.68 ? ? ? ? ? ? 136 ARG A N 1 ATOM 1051 C CA . ARG A 1 136 ? 104.591 21.056 64.296 1.00 69.69 ? ? ? ? ? ? 136 ARG A CA 1 ATOM 1052 C C . ARG A 1 136 ? 103.255 21.227 64.995 1.00 67.92 ? ? ? ? ? ? 136 ARG A C 1 ATOM 1053 O O . ARG A 1 136 ? 102.476 20.297 65.099 1.00 52.94 ? ? ? ? ? ? 136 ARG A O 1 ATOM 1054 C CB . ARG A 1 136 ? 105.728 21.210 65.334 1.00 67.93 ? ? ? ? ? ? 136 ARG A CB 1 ATOM 1055 C CG . ARG A 1 136 ? 105.465 20.430 66.643 1.00 65.36 ? ? ? ? ? ? 136 ARG A CG 1 ATOM 1056 C CD . ARG A 1 136 ? 106.692 20.167 67.526 1.00 62.55 ? ? ? ? ? ? 136 ARG A CD 1 ATOM 1057 N NE . ARG A 1 136 ? 107.057 21.202 68.503 1.00 70.63 ? ? ? ? ? ? 136 ARG A NE 1 ATOM 1058 C CZ . ARG A 1 136 ? 106.203 21.919 69.245 1.00 78.54 ? ? ? ? ? ? 136 ARG A CZ 1 ATOM 1059 N NH1 . ARG A 1 136 ? 104.882 21.755 69.137 1.00 73.58 ? ? ? ? ? ? 136 ARG A NH1 1 ATOM 1060 N NH2 . ARG A 1 136 ? 106.672 22.787 70.144 1.00 72.35 ? ? ? ? ? ? 136 ARG A NH2 1 ATOM 1061 N N . ASP A 1 137 ? 102.994 22.428 65.477 1.00 72.14 ? ? ? ? ? ? 137 ASP A N 1 ATOM 1062 C CA . ASP A 1 137 ? 101.749 22.667 66.161 1.00 76.99 ? ? ? ? ? ? 137 ASP A CA 1 ATOM 1063 C C . ASP A 1 137 ? 100.551 22.368 65.304 1.00 75.06 ? ? ? ? ? ? 137 ASP A C 1 ATOM 1064 O O . ASP A 1 137 ? 99.690 21.592 65.711 1.00 81.86 ? ? ? ? ? ? 137 ASP A O 1 ATOM 1065 C CB . ASP A 1 137 ? 101.667 24.096 66.669 1.00 84.60 ? ? ? ? ? ? 137 ASP A CB 1 ATOM 1066 C CG . ASP A 1 137 ? 102.069 24.199 68.117 1.00 103.02 ? ? ? ? ? ? 137 ASP A CG 1 ATOM 1067 O OD1 . ASP A 1 137 ? 102.811 23.287 68.583 1.00 106.95 ? ? ? ? ? ? 137 ASP A OD1 1 ATOM 1068 O OD2 . ASP A 1 137 ? 101.658 25.182 68.785 1.00 106.95 ? ? ? ? ? ? 137 ASP A OD2 1 ATOM 1069 N N . ALA A 1 138 ? 100.466 22.955 64.118 1.00 72.29 ? ? ? ? ? ? 138 ALA A N 1 ATOM 1070 C CA . ALA A 1 138 ? 99.295 22.686 63.295 1.00 73.07 ? ? ? ? ? ? 138 ALA A CA 1 ATOM 1071 C C . ALA A 1 138 ? 99.124 21.205 62.959 1.00 75.24 ? ? ? ? ? ? 138 ALA A C 1 ATOM 1072 O O . ALA A 1 138 ? 98.010 20.758 62.734 1.00 83.34 ? ? ? ? ? ? 138 ALA A O 1 ATOM 1073 C CB . ALA A 1 138 ? 99.345 23.512 62.026 1.00 72.30 ? ? ? ? ? ? 138 ALA A CB 1 ATOM 1074 N N . GLU A 1 139 ? 100.210 20.437 62.957 1.00 74.83 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A N 1 ATOM 1075 C CA . GLU A 1 139 ? 100.127 19.015 62.622 1.00 76.17 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A CA 1 ATOM 1076 C C . GLU A 1 139 ? 99.553 18.140 63.724 1.00 67.87 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A C 1 ATOM 1077 O O . GLU A 1 139 ? 98.800 17.197 63.469 1.00 67.34 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A O 1 ATOM 1078 C CB . GLU A 1 139 ? 101.509 18.490 62.260 1.00 79.69 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A CB 1 ATOM 1079 C CG . GLU A 1 139 ? 101.526 17.602 61.044 1.00 94.03 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A CG 1 ATOM 1080 C CD . GLU A 1 139 ? 102.589 16.534 61.153 1.00 108.87 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A CD 1 ATOM 1081 O OE1 . GLU A 1 139 ? 103.576 16.767 61.899 1.00 111.14 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A OE1 1 ATOM 1082 O OE2 . GLU A 1 139 ? 102.447 15.473 60.494 1.00 113.20 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A OE2 1 ATOM 1083 N N . GLN A 1 140 ? 99.952 18.464 64.947 1.00 72.70 ? ? ? ? ? ? 140 GLN A N 1 ATOM 1084 C CA . GLN A 1 140 ? 99.532 17.756 66.148 1.00 69.95 ? ? ? ? ? ? 140 GLN A CA 1 ATOM 1085 C C . GLN A 1 140 ? 98.189 18.254 66.665 1.00 66.98 ? ? ? ? ? ? 140 GLN A C 1 ATOM 1086 O O . GLN A 1 140 ? 97.334 17.454 66.998 1.00 70.25 ? ? ? ? ? ? 140 GLN A O 1 ATOM 1087 C CB . GLN A 1 140 ? 100.591 17.919 67.231 1.00 69.73 ? ? ? ? ? ? 140 GLN A CB 1 ATOM 1088 C CG . GLN A 1 140 ? 101.975 17.499 66.775 1.00 77.87 ? ? ? ? ? ? 140 GLN A CG 1 ATOM 1089 C CD . GLN A 1 140 ? 103.051 17.963 67.739 1.00 87.41 ? ? ? ? ? ? 140 GLN A CD 1 ATOM 1090 O OE1 . GLN A 1 140 ? 103.013 19.100 68.217 1.00 99.75 ? ? ? ? ? ? 140 GLN A OE1 1 ATOM 1091 N NE2 . GLN A 1 140 ? 104.030 17.102 68.008 1.00 79.78 ? ? ? ? ? ? 140 GLN A NE2 1 ATOM 1092 N N . MET A 1 141 ? 97.993 19.563 66.743 1.00 55.85 ? ? ? ? ? ? 141 MET A N 1 ATOM 1093 C CA . MET A 1 141 ? 96.719 20.059 67.219 1.00 61.68 ? ? ? ? ? ? 141 MET A CA 1 ATOM 1094 C C . MET A 1 141 ? 95.674 20.003 66.107 1.00 68.78 ? ? ? ? ? ? 141 MET A C 1 ATOM 1095 O O . MET A 1 141 ? 94.472 19.976 66.378 1.00 66.25 ? ? ? ? ? ? 141 MET A O 1 ATOM 1096 C CB . MET A 1 141 ? 96.868 21.485 67.747 1.00 64.61 ? ? ? ? ? ? 141 MET A CB 1 ATOM 1097 C CG . MET A 1 141 ? 96.827 21.602 69.265 1.00 69.87 ? ? ? ? ? ? 141 MET A CG 1 ATOM 1098 S SD . MET A 1 141 ? 97.874 20.408 70.169 1.00 70.94 ? ? ? ? ? ? 141 MET A SD 1 ATOM 1099 C CE . MET A 1 141 ? 96.740 20.037 71.439 1.00 62.43 ? ? ? ? ? ? 141 MET A CE 1 ATOM 1100 N N . GLY A 1 142 ? 96.133 19.973 64.856 1.00 72.63 ? ? ? ? ? ? 142 GLY A N 1 ATOM 1101 C CA . GLY A 1 142 ? 95.216 19.916 63.725 1.00 75.67 ? ? ? ? ? ? 142 GLY A CA 1 ATOM 1102 C C . GLY A 1 142 ? 94.301 18.716 63.833 1.00 75.39 ? ? ? ? ? ? 142 GLY A C 1 ATOM 1103 O O . GLY A 1 142 ? 93.098 18.808 63.580 1.00 76.14 ? ? ? ? ? ? 142 GLY A O 1 ATOM 1104 N N . LYS A 1 143 ? 94.893 17.591 64.231 1.00 71.32 ? ? ? ? ? ? 143 LYS A N 1 ATOM 1105 C CA . LYS A 1 143 ? 94.209 16.317 64.412 1.00 67.39 ? ? ? ? ? ? 143 LYS A CA 1 ATOM 1106 C C . LYS A 1 143 ? 92.968 16.390 65.305 1.00 71.92 ? ? ? ? ? ? 143 LYS A C 1 ATOM 1107 O O . LYS A 1 143 ? 91.960 15.734 65.042 1.00 78.60 ? ? ? ? ? ? 143 LYS A O 1 ATOM 1108 C CB . LYS A 1 143 ? 95.195 15.314 64.987 1.00 57.21 ? ? ? ? ? ? 143 LYS A CB 1 ATOM 1109 C CG . LYS A 1 143 ? 96.363 15.032 64.053 1.00 82.72 ? ? ? ? ? ? 143 LYS A CG 1 ATOM 1110 C CD . LYS A 1 143 ? 97.287 13.976 64.645 1.00 88.83 ? ? ? ? ? ? 143 LYS A CD 1 ATOM 1111 C CE . LYS A 1 143 ? 97.921 13.100 63.576 1.00 87.38 ? ? ? ? ? ? 143 LYS A CE 1 ATOM 1112 N NZ . LYS A 1 143 ? 98.512 11.879 64.210 1.00 102.73 ? ? ? ? ? ? 143 LYS A NZ 1 ATOM 1113 N N . ILE A 1 144 ? 93.054 17.185 66.365 1.00 68.82 ? ? ? ? ? ? 144 ILE A N 1 ATOM 1114 C CA . ILE A 1 144 ? 91.948 17.371 67.298 1.00 62.92 ? ? ? ? ? ? 144 ILE A CA 1 ATOM 1115 C C . ILE A 1 144 ? 90.902 18.284 66.655 1.00 66.45 ? ? ? ? ? ? 144 ILE A C 1 ATOM 1116 O O . ILE A 1 144 ? 89.699 18.143 66.892 1.00 57.46 ? ? ? ? ? ? 144 ILE A O 1 ATOM 1117 C CB . ILE A 1 144 ? 92.437 18.033 68.611 1.00 58.65 ? ? ? ? ? ? 144 ILE A CB 1 ATOM 1118 C CG1 . ILE A 1 144 ? 93.426 17.116 69.316 1.00 67.03 ? ? ? ? ? ? 144 ILE A CG1 1 ATOM 1119 C CG2 . ILE A 1 144 ? 91.270 18.344 69.515 1.00 40.01 ? ? ? ? ? ? 144 ILE A CG2 1 ATOM 1120 C CD1 . ILE A 1 144 ? 93.892 17.637 70.669 1.00 80.56 ? ? ? ? ? ? 144 ILE A CD1 1 ATOM 1121 N N . PHE A 1 145 ? 91.367 19.227 65.840 1.00 68.03 ? ? ? ? ? ? 145 PHE A N 1 ATOM 1122 C CA . PHE A 1 145 ? 90.467 20.165 65.180 1.00 69.94 ? ? ? ? ? ? 145 PHE A CA 1 ATOM 1123 C C . PHE A 1 145 ? 89.695 19.468 64.070 1.00 67.01 ? ? ? ? ? ? 145 PHE A C 1 ATOM 1124 O O . PHE A 1 145 ? 88.465 19.562 64.009 1.00 52.35 ? ? ? ? ? ? 145 PHE A O 1 ATOM 1125 C CB . PHE A 1 145 ? 91.271 21.358 64.622 1.00 72.85 ? ? ? ? ? ? 145 PHE A CB 1 ATOM 1126 C CG . PHE A 1 145 ? 91.654 22.388 65.664 1.00 69.74 ? ? ? ? ? ? 145 PHE A CG 1 ATOM 1127 C CD1 . PHE A 1 145 ? 92.899 23.007 65.619 1.00 69.20 ? ? ? ? ? ? 145 PHE A CD1 1 ATOM 1128 C CD2 . PHE A 1 145 ? 90.763 22.753 66.673 1.00 67.53 ? ? ? ? ? ? 145 PHE A CD2 1 ATOM 1129 C CE1 . PHE A 1 145 ? 93.249 23.970 66.563 1.00 67.52 ? ? ? ? ? ? 145 PHE A CE1 1 ATOM 1130 C CE2 . PHE A 1 145 ? 91.104 23.715 67.620 1.00 65.07 ? ? ? ? ? ? 145 PHE A CE2 1 ATOM 1131 C CZ . PHE A 1 145 ? 92.345 24.320 67.562 1.00 72.34 ? ? ? ? ? ? 145 PHE A CZ 1 ATOM 1132 N N . GLU A 1 146 ? 90.448 18.778 63.207 1.00 67.50 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A N 1 ATOM 1133 C CA . GLU A 1 146 ? 89.922 18.019 62.072 1.00 73.42 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A CA 1 ATOM 1134 C C . GLU A 1 146 ? 88.962 16.935 62.615 1.00 79.07 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A C 1 ATOM 1135 O O . GLU A 1 146 ? 87.807 16.820 62.169 1.00 76.87 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A O 1 ATOM 1136 C CB . GLU A 1 146 ? 91.079 17.374 61.299 1.00 67.74 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A CB 1 ATOM 1137 C CG . GLU A 1 146 ? 91.733 18.287 60.240 1.00 93.26 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A CG 1 ATOM 1138 C CD . GLU A 1 146 ? 93.165 17.857 59.833 1.00 101.40 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A CD 1 ATOM 1139 O OE1 . GLU A 1 146 ? 93.383 16.659 59.520 1.00 105.79 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A OE1 1 ATOM 1140 O OE2 . GLU A 1 146 ? 94.077 18.724 59.821 1.00 101.70 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A OE2 1 ATOM 1141 N N . PHE A 1 147 ? 89.440 16.153 63.583 1.00 76.57 ? ? ? ? ? ? 147 PHE A N 1 ATOM 1142 C CA . PHE A 1 147 ? 88.615 15.135 64.207 1.00 70.13 ? ? ? ? ? ? 147 PHE A CA 1 ATOM 1143 C C . PHE A 1 147 ? 87.230 15.722 64.517 1.00 56.79 ? ? ? ? ? ? 147 PHE A C 1 ATOM 1144 O O . PHE A 1 147 ? 86.226 15.182 64.100 1.00 57.73 ? ? ? ? ? ? 147 PHE A O 1 ATOM 1145 C CB . PHE A 1 147 ? 89.282 14.632 65.491 1.00 63.47 ? ? ? ? ? ? 147 PHE A CB 1 ATOM 1146 C CG . PHE A 1 147 ? 88.389 13.773 66.330 1.00 72.72 ? ? ? ? ? ? 147 PHE A CG 1 ATOM 1147 C CD1 . PHE A 1 147 ? 88.383 12.392 66.177 1.00 84.13 ? ? ? ? ? ? 147 PHE A CD1 1 ATOM 1148 C CD2 . PHE A 1 147 ? 87.539 14.348 67.274 1.00 76.31 ? ? ? ? ? ? 147 PHE A CD2 1 ATOM 1149 C CE1 . PHE A 1 147 ? 87.540 11.588 66.959 1.00 89.88 ? ? ? ? ? ? 147 PHE A CE1 1 ATOM 1150 C CE2 . PHE A 1 147 ? 86.690 13.556 68.064 1.00 78.41 ? ? ? ? ? ? 147 PHE A CE2 1 ATOM 1151 C CZ . PHE A 1 147 ? 86.691 12.179 67.910 1.00 81.79 ? ? ? ? ? ? 147 PHE A CZ 1 ATOM 1152 N N . LEU A 1 148 ? 87.175 16.834 65.236 1.00 52.33 ? ? ? ? ? ? 148 LEU A N 1 ATOM 1153 C CA . LEU A 1 148 ? 85.891 17.441 65.557 1.00 60.50 ? ? ? ? ? ? 148 LEU A CA 1 ATOM 1154 C C . LEU A 1 148 ? 85.256 18.128 64.353 1.00 64.39 ? ? ? ? ? ? 148 LEU A C 1 ATOM 1155 O O . LEU A 1 148 ? 84.290 18.880 64.494 1.00 55.76 ? ? ? ? ? ? 148 LEU A O 1 ATOM 1156 C CB . LEU A 1 148 ? 86.039 18.437 66.707 1.00 69.26 ? ? ? ? ? ? 148 LEU A CB 1 ATOM 1157 C CG . LEU A 1 148 ? 86.386 17.787 68.053 1.00 68.71 ? ? ? ? ? ? 148 LEU A CG 1 ATOM 1158 C CD1 . LEU A 1 148 ? 86.810 18.856 69.030 1.00 64.59 ? ? ? ? ? ? 148 LEU A CD1 1 ATOM 1159 C CD2 . LEU A 1 148 ? 85.194 17.007 68.588 1.00 71.10 ? ? ? ? ? ? 148 LEU A CD2 1 ATOM 1160 N N . GLY A 1 149 ? 85.829 17.875 63.177 1.00 63.28 ? ? ? ? ? ? 149 GLY A N 1 ATOM 1161 C CA . GLY A 1 149 ? 85.309 18.409 61.926 1.00 63.37 ? ? ? ? ? ? 149 GLY A CA 1 ATOM 1162 C C . GLY A 1 149 ? 85.619 19.828 61.510 1.00 66.55 ? ? ? ? ? ? 149 GLY A C 1 ATOM 1163 O O . GLY A 1 149 ? 84.721 20.543 61.042 1.00 68.29 ? ? ? ? ? ? 149 GLY A O 1 ATOM 1164 N N . LEU A 1 150 ? 86.881 20.229 61.655 1.00 70.07 ? ? ? ? ? ? 150 LEU A N 1 ATOM 1165 C CA . LEU A 1 150 ? 87.308 21.579 61.292 1.00 67.02 ? ? ? ? ? ? 150 LEU A CA 1 ATOM 1166 C C . LEU A 1 150 ? 88.512 21.617 60.356 1.00 70.18 ? ? ? ? ? ? 150 LEU A C 1 ATOM 1167 O O . LEU A 1 150 ? 89.444 20.816 60.503 1.00 64.14 ? ? ? ? ? ? 150 LEU A O 1 ATOM 1168 C CB . LEU A 1 150 ? 87.636 22.372 62.545 1.00 62.07 ? ? ? ? ? ? 150 LEU A CB 1 ATOM 1169 C CG . LEU A 1 150 ? 86.442 22.714 63.422 1.00 60.75 ? ? ? ? ? ? 150 LEU A CG 1 ATOM 1170 C CD1 . LEU A 1 150 ? 86.904 23.696 64.489 1.00 67.47 ? ? ? ? ? ? 150 LEU A CD1 1 ATOM 1171 C CD2 . LEU A 1 150 ? 85.325 23.317 62.580 1.00 54.39 ? ? ? ? ? ? 150 LEU A CD2 1 ATOM 1172 N N . THR A 1 151 ? 88.492 22.549 59.398 1.00 66.96 ? ? ? ? ? ? 151 THR A N 1 ATOM 1173 C CA . THR A 1 151 ? 89.594 22.672 58.445 1.00 67.72 ? ? ? ? ? ? 151 THR A CA 1 ATOM 1174 C C . THR A 1 151 ? 90.757 23.455 59.065 1.00 69.88 ? ? ? ? ? ? 151 THR A C 1 ATOM 1175 O O . THR A 1 151 ? 90.582 24.581 59.549 1.00 68.16 ? ? ? ? ? ? 151 THR A O 1 ATOM 1176 C CB . THR A 1 151 ? 89.184 23.392 57.123 1.00 61.69 ? ? ? ? ? ? 151 THR A CB 1 ATOM 1177 O OG1 . THR A 1 151 ? 87.772 23.316 56.925 1.00 57.29 ? ? ? ? ? ? 151 THR A OG1 1 ATOM 1178 C CG2 . THR A 1 151 ? 89.847 22.714 55.944 1.00 69.13 ? ? ? ? ? ? 151 THR A CG2 1 ATOM 1179 N N . VAL A 1 152 ? 91.945 22.857 59.046 1.00 61.45 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A N 1 ATOM 1180 C CA . VAL A 1 152 ? 93.122 23.500 59.606 1.00 66.38 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A CA 1 ATOM 1181 C C . VAL A 1 152 ? 94.183 23.777 58.543 1.00 66.42 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A C 1 ATOM 1182 O O . VAL A 1 152 ? 94.852 22.853 58.071 1.00 67.28 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A O 1 ATOM 1183 C CB . VAL A 1 152 ? 93.742 22.621 60.716 1.00 63.45 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A CB 1 ATOM 1184 C CG1 . VAL A 1 152 ? 94.864 23.373 61.414 1.00 60.34 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A CG1 1 ATOM 1185 C CG2 . VAL A 1 152 ? 92.677 22.204 61.709 1.00 55.30 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A CG2 1 ATOM 1186 N N . GLY A 1 153 ? 94.352 25.044 58.171 1.00 62.12 ? ? ? ? ? ? 153 GLY A N 1 ATOM 1187 C CA . GLY A 1 153 ? 95.360 25.373 57.170 1.00 71.61 ? ? ? ? ? ? 153 GLY A CA 1 ATOM 1188 C C . GLY A 1 153 ? 96.664 25.941 57.720 1.00 71.40 ? ? ? ? ? ? 153 GLY A C 1 ATOM 1189 O O . GLY A 1 153 ? 96.656 26.611 58.752 1.00 72.66 ? ? ? ? ? ? 153 GLY A O 1 ATOM 1190 N N . LEU A 1 154 ? 97.785 25.661 57.047 1.00 68.70 ? ? ? ? ? ? 154 LEU A N 1 ATOM 1191 C CA . LEU A 1 154 ? 99.100 26.190 57.459 1.00 65.11 ? ? ? ? ? ? 154 LEU A CA 1 ATOM 1192 C C . LEU A 1 154 ? 99.556 27.228 56.433 1.00 68.71 ? ? ? ? ? ? 154 LEU A C 1 ATOM 1193 O O . LEU A 1 154 ? 99.318 27.066 55.235 1.00 69.48 ? ? ? ? ? ? 154 LEU A O 1 ATOM 1194 C CB . LEU A 1 154 ? 100.167 25.086 57.555 1.00 59.86 ? ? ? ? ? ? 154 LEU A CB 1 ATOM 1195 C CG . LEU A 1 154 ? 101.572 25.452 58.078 1.00 61.92 ? ? ? ? ? ? 154 LEU A CG 1 ATOM 1196 C CD1 . LEU A 1 154 ? 101.504 25.994 59.506 1.00 60.97 ? ? ? ? ? ? 154 LEU A CD1 1 ATOM 1197 C CD2 . LEU A 1 154 ? 102.462 24.221 58.044 1.00 53.06 ? ? ? ? ? ? 154 LEU A CD2 1 ATOM 1198 N N . ASN A 1 155 ? 100.200 28.293 56.917 1.00 65.88 ? ? ? ? ? ? 155 ASN A N 1 ATOM 1199 C CA . ASN A 1 155 ? 100.697 29.380 56.076 1.00 64.16 ? ? ? ? ? ? 155 ASN A CA 1 ATOM 1200 C C . ASN A 1 155 ? 102.209 29.572 56.298 1.00 66.31 ? ? ? ? ? ? 155 ASN A C 1 ATOM 1201 O O . ASN A 1 155 ? 102.659 29.753 57.428 1.00 68.98 ? ? ? ? ? ? 155 ASN A O 1 ATOM 1202 C CB . ASN A 1 155 ? 99.916 30.667 56.398 1.00 62.40 ? ? ? ? ? ? 155 ASN A CB 1 ATOM 1203 C CG . ASN A 1 155 ? 100.277 31.840 55.482 1.00 67.43 ? ? ? ? ? ? 155 ASN A CG 1 ATOM 1204 O OD1 . ASN A 1 155 ? 100.527 31.654 54.299 1.00 70.11 ? ? ? ? ? ? 155 ASN A OD1 1 ATOM 1205 N ND2 . ASN A 1 155 ? 100.269 33.055 56.027 1.00 65.97 ? ? ? ? ? ? 155 ASN A ND2 1 ATOM 1206 N N . LEU A 1 156 ? 102.963 29.509 55.195 1.00 65.40 ? ? ? ? ? ? 156 LEU A N 1 ATOM 1207 C CA . LEU A 1 156 ? 104.428 29.657 55.136 1.00 73.55 ? ? ? ? ? ? 156 LEU A CA 1 ATOM 1208 C C . LEU A 1 156 ? 104.765 30.665 54.029 1.00 78.71 ? ? ? ? ? ? 156 LEU A C 1 ATOM 1209 O O . LEU A 1 156 ? 103.909 30.933 53.185 1.00 81.88 ? ? ? ? ? ? 156 LEU A O 1 ATOM 1210 C CB . LEU A 1 156 ? 105.065 28.324 54.772 1.00 69.50 ? ? ? ? ? ? 156 LEU A CB 1 ATOM 1211 C CG . LEU A 1 156 ? 104.558 27.118 55.540 1.00 63.76 ? ? ? ? ? ? 156 LEU A CG 1 ATOM 1212 C CD1 . LEU A 1 156 ? 105.342 25.921 55.091 1.00 61.13 ? ? ? ? ? ? 156 LEU A CD1 1 ATOM 1213 C CD2 . LEU A 1 156 ? 104.717 27.332 57.035 1.00 57.77 ? ? ? ? ? ? 156 LEU A CD2 1 ATOM 1214 N N . ASN A 1 157 ? 105.990 31.204 53.990 1.00 80.49 ? ? ? ? ? ? 157 ASN A N 1 ATOM 1215 C CA . ASN A 1 157 ? 106.333 32.187 52.934 1.00 84.58 ? ? ? ? ? ? 157 ASN A CA 1 ATOM 1216 C C . ASN A 1 157 ? 106.741 31.529 51.601 1.00 85.40 ? ? ? ? ? ? 157 ASN A C 1 ATOM 1217 O O . ASN A 1 157 ? 106.914 32.196 50.569 1.00 81.60 ? ? ? ? ? ? 157 ASN A O 1 ATOM 1218 C CB . ASN A 1 157 ? 107.442 33.146 53.415 1.00 74.40 ? ? ? ? ? ? 157 ASN A CB 1 ATOM 1219 C CG . ASN A 1 157 ? 108.842 32.602 53.207 1.00 79.90 ? ? ? ? ? ? 157 ASN A CG 1 ATOM 1220 O OD1 . ASN A 1 157 ? 109.119 31.427 53.455 1.00 90.36 ? ? ? ? ? ? 157 ASN A OD1 1 ATOM 1221 N ND2 . ASN A 1 157 ? 109.747 33.475 52.780 1.00 75.12 ? ? ? ? ? ? 157 ASN A ND2 1 ATOM 1222 N N . SER A 1 158 ? 106.839 30.205 51.651 1.00 78.46 ? ? ? ? ? ? 158 SER A N 1 ATOM 1223 C CA . SER A 1 158 ? 107.213 29.364 50.534 1.00 71.92 ? ? ? ? ? ? 158 SER A CA 1 ATOM 1224 C C . SER A 1 158 ? 106.000 29.068 49.681 1.00 71.16 ? ? ? ? ? ? 158 SER A C 1 ATOM 1225 O O . SER A 1 158 ? 106.094 28.877 48.475 1.00 78.89 ? ? ? ? ? ? 158 SER A O 1 ATOM 1226 C CB . SER A 1 158 ? 107.780 28.072 51.100 1.00 73.80 ? ? ? ? ? ? 158 SER A CB 1 ATOM 1227 O OG . SER A 1 158 ? 108.120 28.276 52.456 1.00 75.05 ? ? ? ? ? ? 158 SER A OG 1 ATOM 1228 N N . MET A 1 159 ? 104.854 29.023 50.334 1.00 67.70 ? ? ? ? ? ? 159 MET A N 1 ATOM 1229 C CA . MET A 1 159 ? 103.603 28.721 49.661 1.00 78.26 ? ? ? ? ? ? 159 MET A CA 1 ATOM 1230 C C . MET A 1 159 ? 103.187 29.756 48.623 1.00 76.60 ? ? ? ? ? ? 159 MET A C 1 ATOM 1231 O O . MET A 1 159 ? 103.143 30.948 48.907 1.00 87.48 ? ? ? ? ? ? 159 MET A O 1 ATOM 1232 C CB . MET A 1 159 ? 102.485 28.532 50.706 1.00 77.47 ? ? ? ? ? ? 159 MET A CB 1 ATOM 1233 C CG . MET A 1 159 ? 102.553 27.186 51.456 1.00 78.24 ? ? ? ? ? ? 159 MET A CG 1 ATOM 1234 S SD . MET A 1 159 ? 101.559 27.092 52.970 1.00 73.73 ? ? ? ? ? ? 159 MET A SD 1 ATOM 1235 C CE . MET A 1 159 ? 100.120 28.121 52.468 1.00 61.46 ? ? ? ? ? ? 159 MET A CE 1 ATOM 1236 N N . SER A 1 160 ? 102.889 29.291 47.414 1.00 73.44 ? ? ? ? ? ? 160 SER A N 1 ATOM 1237 C CA . SER A 1 160 ? 102.447 30.170 46.334 1.00 80.71 ? ? ? ? ? ? 160 SER A CA 1 ATOM 1238 C C . SER A 1 160 ? 101.241 30.978 46.782 1.00 72.78 ? ? ? ? ? ? 160 SER A C 1 ATOM 1239 O O . SER A 1 160 ? 100.494 30.543 47.647 1.00 64.73 ? ? ? ? ? ? 160 SER A O 1 ATOM 1240 C CB . SER A 1 160 ? 102.025 29.339 45.119 1.00 98.11 ? ? ? ? ? ? 160 SER A CB 1 ATOM 1241 O OG . SER A 1 160 ? 100.700 28.782 45.302 1.00 90.53 ? ? ? ? ? ? 160 SER A OG 1 ATOM 1242 N N . LYS A 1 161 ? 101.044 32.142 46.174 1.00 76.93 ? ? ? ? ? ? 161 LYS A N 1 ATOM 1243 C CA . LYS A 1 161 ? 99.900 32.977 46.524 1.00 87.26 ? ? ? ? ? ? 161 LYS A CA 1 ATOM 1244 C C . LYS A 1 161 ? 98.609 32.126 46.463 1.00 88.78 ? ? ? ? ? ? 161 LYS A C 1 ATOM 1245 O O . LYS A 1 161 ? 97.623 32.436 47.139 1.00 83.97 ? ? ? ? ? ? 161 LYS A O 1 ATOM 1246 C CB . LYS A 1 161 ? 99.812 34.228 45.594 1.00 86.36 ? ? ? ? ? ? 161 LYS A CB 1 ATOM 1247 C CG . LYS A 1 161 ? 99.281 33.988 44.143 1.00 99.11 ? ? ? ? ? ? 161 LYS A CG 1 ATOM 1248 C CD . LYS A 1 161 ? 99.586 35.149 43.157 1.00 90.05 ? ? ? ? ? ? 161 LYS A CD 1 ATOM 1249 C CE . LYS A 1 161 ? 98.645 35.166 41.923 1.00 84.26 ? ? ? ? ? ? 161 LYS A CE 1 ATOM 1250 N NZ . LYS A 1 161 ? 97.304 35.847 42.140 1.00 70.97 ? ? ? ? ? ? 161 LYS A NZ 1 ATOM 1251 N N . ASP A 1 162 ? 98.617 31.042 45.681 1.00 88.94 ? ? ? ? ? ? 162 ASP A N 1 ATOM 1252 C CA . ASP A 1 162 ? 97.429 30.178 45.566 1.00 89.12 ? ? ? ? ? ? 162 ASP A CA 1 ATOM 1253 C C . ASP A 1 162 ? 97.268 29.306 46.810 1.00 76.99 ? ? ? ? ? ? 162 ASP A C 1 ATOM 1254 O O . ASP A 1 162 ? 96.178 29.196 47.379 1.00 63.05 ? ? ? ? ? ? 162 ASP A O 1 ATOM 1255 C CB . ASP A 1 162 ? 97.524 29.273 44.317 1.00 97.94 ? ? ? ? ? ? 162 ASP A CB 1 ATOM 1256 C CG . ASP A 1 162 ? 96.665 29.771 43.144 1.00 106.09 ? ? ? ? ? ? 162 ASP A CG 1 ATOM 1257 O OD1 . ASP A 1 162 ? 95.465 30.092 43.348 1.00 104.81 ? ? ? ? ? ? 162 ASP A OD1 1 ATOM 1258 O OD2 . ASP A 1 162 ? 97.201 29.823 42.010 1.00 107.10 ? ? ? ? ? ? 162 ASP A OD2 1 ATOM 1259 N N . GLU A 1 163 ? 98.380 28.678 47.195 1.00 72.32 ? ? ? ? ? ? 163 GLU A N 1 ATOM 1260 C CA . GLU A 1 163 ? 98.473 27.792 48.359 1.00 74.30 ? ? ? ? ? ? 163 GLU A CA 1 ATOM 1261 C C . GLU A 1 163 ? 98.067 28.575 49.602 1.00 77.68 ? ? ? ? ? ? 163 GLU A C 1 ATOM 1262 O O . GLU A 1 163 ? 97.584 28.007 50.587 1.00 71.75 ? ? ? ? ? ? 163 GLU A O 1 ATOM 1263 C CB . GLU A 1 163 ? 99.913 27.276 48.518 1.00 61.61 ? ? ? ? ? ? 163 GLU A CB 1 ATOM 1264 C CG . GLU A 1 163 ? 100.373 26.457 47.312 1.00 73.55 ? ? ? ? ? ? 163 GLU A CG 1 ATOM 1265 C CD . GLU A 1 163 ? 101.790 25.897 47.423 1.00 85.99 ? ? ? ? ? ? 163 GLU A CD 1 ATOM 1266 O OE1 . GLU A 1 163 ? 102.759 26.687 47.462 1.00 89.01 ? ? ? ? ? ? 163 GLU A OE1 1 ATOM 1267 O OE2 . GLU A 1 163 ? 101.945 24.657 47.461 1.00 94.25 ? ? ? ? ? ? 163 GLU A OE2 1 ATOM 1268 N N . LYS A 1 164 ? 98.247 29.889 49.537 1.00 79.85 ? ? ? ? ? ? 164 LYS A N 1 ATOM 1269 C CA . LYS A 1 164 ? 97.896 30.727 50.646 1.00 70.51 ? ? ? ? ? ? 164 LYS A CA 1 ATOM 1270 C C . LYS A 1 164 ? 96.410 30.837 50.759 1.00 65.95 ? ? ? ? ? ? 164 LYS A C 1 ATOM 1271 O O . LYS A 1 164 ? 95.844 30.353 51.734 1.00 66.59 ? ? ? ? ? ? 164 LYS A O 1 ATOM 1272 C CB . LYS A 1 164 ? 98.551 32.091 50.507 1.00 66.73 ? ? ? ? ? ? 164 LYS A CB 1 ATOM 1273 C CG . LYS A 1 164 ? 100.060 31.966 50.667 1.00 70.72 ? ? ? ? ? ? 164 LYS A CG 1 ATOM 1274 C CD . LYS A 1 164 ? 100.711 33.250 51.109 1.00 56.88 ? ? ? ? ? ? 164 LYS A CD 1 ATOM 1275 C CE . LYS A 1 164 ? 102.202 33.048 51.229 1.00 55.36 ? ? ? ? ? ? 164 LYS A CE 1 ATOM 1276 N NZ . LYS A 1 164 ? 102.824 34.014 52.169 1.00 67.01 ? ? ? ? ? ? 164 LYS A NZ 1 ATOM 1277 N N . ARG A 1 165 ? 95.764 31.436 49.767 1.00 66.08 ? ? ? ? ? ? 165 ARG A N 1 ATOM 1278 C CA . ARG A 1 165 ? 94.312 31.578 49.820 1.00 68.55 ? ? ? ? ? ? 165 ARG A CA 1 ATOM 1279 C C . ARG A 1 165 ? 93.691 30.331 50.477 1.00 74.71 ? ? ? ? ? ? 165 ARG A C 1 ATOM 1280 O O . ARG A 1 165 ? 92.774 30.459 51.295 1.00 61.53 ? ? ? ? ? ? 165 ARG A O 1 ATOM 1281 C CB . ARG A 1 165 ? 93.750 31.792 48.413 1.00 61.99 ? ? ? ? ? ? 165 ARG A CB 1 ATOM 1282 C CG . ARG A 1 165 ? 93.000 33.110 48.258 1.00 63.97 ? ? ? ? ? ? 165 ARG A CG 1 ATOM 1283 C CD . ARG A 1 165 ? 92.794 33.501 46.802 1.00 72.78 ? ? ? ? ? ? 165 ARG A CD 1 ATOM 1284 N NE . ARG A 1 165 ? 93.999 34.081 46.184 1.00 93.57 ? ? ? ? ? ? 165 ARG A NE 1 ATOM 1285 C CZ . ARG A 1 165 ? 95.100 33.405 45.815 1.00 97.38 ? ? ? ? ? ? 165 ARG A CZ 1 ATOM 1286 N NH1 . ARG A 1 165 ? 95.192 32.090 45.991 1.00 95.42 ? ? ? ? ? ? 165 ARG A NH1 1 ATOM 1287 N NH2 . ARG A 1 165 ? 96.116 34.041 45.233 1.00 90.43 ? ? ? ? ? ? 165 ARG A NH2 1 ATOM 1288 N N . GLU A 1 166 ? 94.223 29.145 50.138 1.00 79.85 ? ? ? ? ? ? 166 GLU A N 1 ATOM 1289 C CA . GLU A 1 166 ? 93.765 27.851 50.684 1.00 76.04 ? ? ? ? ? ? 166 GLU A CA 1 ATOM 1290 C C . GLU A 1 166 ? 93.856 27.822 52.200 1.00 72.52 ? ? ? ? ? ? 166 GLU A C 1 ATOM 1291 O O . GLU A 1 166 ? 92.861 27.561 52.877 1.00 69.84 ? ? ? ? ? ? 166 GLU A O 1 ATOM 1292 C CB . GLU A 1 166 ? 94.609 26.685 50.133 1.00 81.18 ? ? ? ? ? ? 166 GLU A CB 1 ATOM 1293 C CG . GLU A 1 166 ? 94.013 25.280 50.411 1.00 84.98 ? ? ? ? ? ? 166 GLU A CG 1 ATOM 1294 C CD . GLU A 1 166 ? 94.762 24.138 49.717 1.00 90.49 ? ? ? ? ? ? 166 GLU A CD 1 ATOM 1295 O OE1 . GLU A 1 166 ? 95.073 24.273 48.511 1.00 97.06 ? ? ? ? ? ? 166 GLU A OE1 1 ATOM 1296 O OE2 . GLU A 1 166 ? 95.025 23.098 50.371 1.00 92.50 ? ? ? ? ? ? 166 GLU A OE2 1 ATOM 1297 N N . ALA A 1 167 ? 95.064 28.071 52.714 1.00 67.84 ? ? ? ? ? ? 167 ALA A N 1 ATOM 1298 C CA . ALA A 1 167 ? 95.328 28.090 54.149 1.00 60.79 ? ? ? ? ? ? 167 ALA A CA 1 ATOM 1299 C C . ALA A 1 167 ? 94.488 29.155 54.856 1.00 58.64 ? ? ? ? ? ? 167 ALA A C 1 ATOM 1300 O O . ALA A 1 167 ? 94.041 28.958 55.976 1.00 60.33 ? ? ? ? ? ? 167 ALA A O 1 ATOM 1301 C CB . ALA A 1 167 ? 96.807 28.323 54.403 1.00 44.63 ? ? ? ? ? ? 167 ALA A CB 1 ATOM 1302 N N . TYR A 1 168 ? 94.258 30.286 54.211 1.00 54.38 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A N 1 ATOM 1303 C CA . TYR A 1 168 ? 93.443 31.301 54.852 1.00 62.45 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A CA 1 ATOM 1304 C C . TYR A 1 168 ? 91.958 31.021 54.718 1.00 68.93 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A C 1 ATOM 1305 O O . TYR A 1 168 ? 91.135 31.750 55.276 1.00 69.33 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A O 1 ATOM 1306 C CB . TYR A 1 168 ? 93.696 32.670 54.263 1.00 73.87 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A CB 1 ATOM 1307 C CG . TYR A 1 168 ? 94.854 33.427 54.848 1.00 71.54 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A CG 1 ATOM 1308 C CD1 . TYR A 1 168 ? 96.161 33.092 54.521 1.00 70.28 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A CD1 1 ATOM 1309 C CD2 . TYR A 1 168 ? 94.634 34.554 55.628 1.00 60.68 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A CD2 1 ATOM 1310 C CE1 . TYR A 1 168 ? 97.217 33.870 54.933 1.00 69.82 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A CE1 1 ATOM 1311 C CE2 . TYR A 1 168 ? 95.677 35.339 56.047 1.00 64.01 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A CE2 1 ATOM 1312 C CZ . TYR A 1 168 ? 96.964 35.006 55.693 1.00 72.83 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A CZ 1 ATOM 1313 O OH . TYR A 1 168 ? 97.985 35.862 56.025 1.00 77.12 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A OH 1 ATOM 1314 N N . ALA A 1 169 ? 91.611 29.993 53.948 1.00 74.23 ? ? ? ? ? ? 169 ALA A N 1 ATOM 1315 C CA . ALA A 1 169 ? 90.213 29.615 53.740 1.00 72.09 ? ? ? ? ? ? 169 ALA A CA 1 ATOM 1316 C C . ALA A 1 169 ? 89.781 28.680 54.862 1.00 67.29 ? ? ? ? ? ? 169 ALA A C 1 ATOM 1317 O O . ALA A 1 169 ? 88.621 28.678 55.266 1.00 60.49 ? ? ? ? ? ? 169 ALA A O 1 ATOM 1318 C CB . ALA A 1 169 ? 90.073 28.927 52.405 1.00 74.18 ? ? ? ? ? ? 169 ALA A CB 1 ATOM 1319 N N . ALA A 1 170 ? 90.760 27.915 55.357 1.00 63.05 ? ? ? ? ? ? 170 ALA A N 1 ATOM 1320 C CA . ALA A 1 170 ? 90.619 26.942 56.438 1.00 65.62 ? ? ? ? ? ? 170 ALA A CA 1 ATOM 1321 C C . ALA A 1 170 ? 89.822 27.491 57.618 1.00 67.52 ? ? ? ? ? ? 170 ALA A C 1 ATOM 1322 O O . ALA A 1 170 ? 89.668 28.708 57.766 1.00 67.31 ? ? ? ? ? ? 170 ALA A O 1 ATOM 1323 C CB . ALA A 1 170 ? 92.013 26.490 56.906 1.00 43.24 ? ? ? ? ? ? 170 ALA A CB 1 ATOM 1324 N N . ASP A 1 171 ? 89.301 26.602 58.457 1.00 70.12 ? ? ? ? ? ? 171 ASP A N 1 ATOM 1325 C CA . ASP A 1 171 ? 88.548 27.077 59.613 1.00 80.48 ? ? ? ? ? ? 171 ASP A CA 1 ATOM 1326 C C . ASP A 1 171 ? 89.496 27.749 60.607 1.00 81.50 ? ? ? ? ? ? 171 ASP A C 1 ATOM 1327 O O . ASP A 1 171 ? 89.133 28.733 61.269 1.00 81.59 ? ? ? ? ? ? 171 ASP A O 1 ATOM 1328 C CB . ASP A 1 171 ? 87.830 25.929 60.316 1.00 84.05 ? ? ? ? ? ? 171 ASP A CB 1 ATOM 1329 C CG . ASP A 1 171 ? 86.694 25.363 59.496 1.00 95.81 ? ? ? ? ? ? 171 ASP A CG 1 ATOM 1330 O OD1 . ASP A 1 171 ? 86.005 26.150 58.788 1.00 98.98 ? ? ? ? ? ? 171 ASP A OD1 1 ATOM 1331 O OD2 . ASP A 1 171 ? 86.477 24.129 59.583 1.00 100.18 ? ? ? ? ? ? 171 ASP A OD2 1 ATOM 1332 N N . ILE A 1 172 ? 90.710 27.203 60.685 1.00 74.10 ? ? ? ? ? ? 172 ILE A N 1 ATOM 1333 C CA . ILE A 1 172 ? 91.752 27.662 61.589 1.00 71.47 ? ? ? ? ? ? 172 ILE A CA 1 ATOM 1334 C C . ILE A 1 172 ? 93.049 27.760 60.807 1.00 70.71 ? ? ? ? ? ? 172 ILE A C 1 ATOM 1335 O O . ILE A 1 172 ? 93.396 26.832 60.081 1.00 76.46 ? ? ? ? ? ? 172 ILE A O 1 ATOM 1336 C CB . ILE A 1 172 ? 91.941 26.634 62.708 1.00 67.74 ? ? ? ? ? ? 172 ILE A CB 1 ATOM 1337 C CG1 . ILE A 1 172 ? 90.630 26.482 63.480 1.00 61.35 ? ? ? ? ? ? 172 ILE A CG1 1 ATOM 1338 C CG2 . ILE A 1 172 ? 93.117 27.016 63.600 1.00 70.51 ? ? ? ? ? ? 172 ILE A CG2 1 ATOM 1339 C CD1 . ILE A 1 172 ? 90.605 25.285 64.372 1.00 62.43 ? ? ? ? ? ? 172 ILE A CD1 1 ATOM 1340 N N . THR A 1 173 ? 93.769 28.870 60.939 1.00 68.58 ? ? ? ? ? ? 173 THR A N 1 ATOM 1341 C CA . THR A 1 173 ? 95.040 29.011 60.217 1.00 65.07 ? ? ? ? ? ? 173 THR A CA 1 ATOM 1342 C C . THR A 1 173 ? 96.236 29.236 61.139 1.00 67.70 ? ? ? ? ? ? 173 THR A C 1 ATOM 1343 O O . THR A 1 173 ? 96.213 30.077 62.040 1.00 70.82 ? ? ? ? ? ? 173 THR A O 1 ATOM 1344 C CB . THR A 1 173 ? 95.028 30.171 59.224 1.00 62.16 ? ? ? ? ? ? 173 THR A CB 1 ATOM 1345 O OG1 . THR A 1 173 ? 93.727 30.285 58.643 1.00 63.90 ? ? ? ? ? ? 173 THR A OG1 1 ATOM 1346 C CG2 . THR A 1 173 ? 96.065 29.929 58.142 1.00 26.19 ? ? ? ? ? ? 173 THR A CG2 1 ATOM 1347 N N . TYR A 1 174 ? 97.290 28.481 60.889 1.00 61.46 ? ? ? ? ? ? 174 TYR A N 1 ATOM 1348 C CA . TYR A 1 174 ? 98.496 28.592 61.667 1.00 63.50 ? ? ? ? ? ? 174 TYR A CA 1 ATOM 1349 C C . TYR A 1 174 ? 99.446 29.419 60.824 1.00 65.07 ? ? ? ? ? ? 174 TYR A C 1 ATOM 1350 O O . TYR A 1 174 ? 99.343 29.409 59.602 1.00 70.22 ? ? ? ? ? ? 174 TYR A O 1 ATOM 1351 C CB . TYR A 1 174 ? 99.061 27.204 61.917 1.00 65.55 ? ? ? ? ? ? 174 TYR A CB 1 ATOM 1352 C CG . TYR A 1 174 ? 98.565 26.543 63.192 1.00 73.05 ? ? ? ? ? ? 174 TYR A CG 1 ATOM 1353 C CD1 . TYR A 1 174 ? 97.217 26.214 63.383 1.00 70.90 ? ? ? ? ? ? 174 TYR A CD1 1 ATOM 1354 C CD2 . TYR A 1 174 ? 99.463 26.236 64.208 1.00 77.64 ? ? ? ? ? ? 174 TYR A CD2 1 ATOM 1355 C CE1 . TYR A 1 174 ? 96.789 25.586 64.564 1.00 70.72 ? ? ? ? ? ? 174 TYR A CE1 1 ATOM 1356 C CE2 . TYR A 1 174 ? 99.056 25.619 65.380 1.00 77.28 ? ? ? ? ? ? 174 TYR A CE2 1 ATOM 1357 C CZ . TYR A 1 174 ? 97.727 25.297 65.559 1.00 73.55 ? ? ? ? ? ? 174 TYR A CZ 1 ATOM 1358 O OH . TYR A 1 174 ? 97.371 24.700 66.743 1.00 81.10 ? ? ? ? ? ? 174 TYR A OH 1 ATOM 1359 N N . SER A 1 175 ? 100.367 30.140 61.455 1.00 61.64 ? ? ? ? ? ? 175 SER A N 1 ATOM 1360 C CA . SER A 1 175 ? 101.293 30.977 60.697 1.00 62.20 ? ? ? ? ? ? 175 SER A CA 1 ATOM 1361 C C . SER A 1 175 ? 102.289 31.646 61.632 1.00 63.59 ? ? ? ? ? ? 175 SER A C 1 ATOM 1362 O O . SER A 1 175 ? 102.286 31.419 62.840 1.00 61.12 ? ? ? ? ? ? 175 SER A O 1 ATOM 1363 C CB . SER A 1 175 ? 100.486 32.042 59.931 1.00 60.07 ? ? ? ? ? ? 175 SER A CB 1 ATOM 1364 O OG . SER A 1 175 ? 101.282 32.866 59.114 1.00 61.68 ? ? ? ? ? ? 175 SER A OG 1 ATOM 1365 N N . THR A 1 176 ? 103.159 32.463 61.053 1.00 64.19 ? ? ? ? ? ? 176 THR A N 1 ATOM 1366 C CA . THR A 1 176 ? 104.131 33.209 61.827 1.00 55.86 ? ? ? ? ? ? 176 THR A CA 1 ATOM 1367 C C . THR A 1 176 ? 103.690 34.663 61.751 1.00 59.07 ? ? ? ? ? ? 176 THR A C 1 ATOM 1368 O O . THR A 1 176 ? 102.982 35.068 60.824 1.00 51.39 ? ? ? ? ? ? 176 THR A O 1 ATOM 1369 C CB . THR A 1 176 ? 105.566 33.102 61.257 1.00 57.95 ? ? ? ? ? ? 176 THR A CB 1 ATOM 1370 O OG1 . THR A 1 176 ? 105.589 33.608 59.922 1.00 54.10 ? ? ? ? ? ? 176 THR A OG1 1 ATOM 1371 C CG2 . THR A 1 176 ? 106.055 31.673 61.271 1.00 52.24 ? ? ? ? ? ? 176 THR A CG2 1 ATOM 1372 N N . ASN A 1 177 ? 104.115 35.441 62.737 1.00 63.02 ? ? ? ? ? ? 177 ASN A N 1 ATOM 1373 C CA . ASN A 1 177 ? 103.781 36.850 62.804 1.00 59.42 ? ? ? ? ? ? 177 ASN A CA 1 ATOM 1374 C C . ASN A 1 177 ? 104.194 37.574 61.536 1.00 59.81 ? ? ? ? ? ? 177 ASN A C 1 ATOM 1375 O O . ASN A 1 177 ? 103.387 38.274 60.926 1.00 53.41 ? ? ? ? ? ? 177 ASN A O 1 ATOM 1376 C CB . ASN A 1 177 ? 104.436 37.485 64.044 1.00 65.84 ? ? ? ? ? ? 177 ASN A CB 1 ATOM 1377 C CG . ASN A 1 177 ? 105.962 37.321 64.091 1.00 65.57 ? ? ? ? ? ? 177 ASN A CG 1 ATOM 1378 O OD1 . ASN A 1 177 ? 106.511 36.227 63.908 1.00 63.17 ? ? ? ? ? ? 177 ASN A OD1 1 ATOM 1379 N ND2 . ASN A 1 177 ? 106.647 38.420 64.378 1.00 73.41 ? ? ? ? ? ? 177 ASN A ND2 1 ATOM 1380 N N . ASN A 1 178 ? 105.446 37.372 61.133 1.00 60.94 ? ? ? ? ? ? 178 ASN A N 1 ATOM 1381 C CA . ASN A 1 178 ? 105.998 37.989 59.931 1.00 68.82 ? ? ? ? ? ? 178 ASN A CA 1 ATOM 1382 C C . ASN A 1 178 ? 105.185 37.699 58.688 1.00 72.50 ? ? ? ? ? ? 178 ASN A C 1 ATOM 1383 O O . ASN A 1 178 ? 104.891 38.613 57.905 1.00 71.77 ? ? ? ? ? ? 178 ASN A O 1 ATOM 1384 C CB . ASN A 1 178 ? 107.411 37.497 59.685 1.00 71.10 ? ? ? ? ? ? 178 ASN A CB 1 ATOM 1385 C CG . ASN A 1 178 ? 108.348 37.871 60.798 1.00 83.01 ? ? ? ? ? ? 178 ASN A CG 1 ATOM 1386 O OD1 . ASN A 1 178 ? 108.867 38.986 60.836 1.00 88.56 ? ? ? ? ? ? 178 ASN A OD1 1 ATOM 1387 N ND2 . ASN A 1 178 ? 108.563 36.948 61.730 1.00 97.14 ? ? ? ? ? ? 178 ASN A ND2 1 ATOM 1388 N N . GLU A 1 179 ? 104.831 36.430 58.480 1.00 69.54 ? ? ? ? ? ? 179 GLU A N 1 ATOM 1389 C CA . GLU A 1 179 ? 104.060 36.083 57.299 1.00 60.85 ? ? ? ? ? ? 179 GLU A CA 1 ATOM 1390 C C . GLU A 1 179 ? 102.743 36.786 57.293 1.00 56.35 ? ? ? ? ? ? 179 GLU A C 1 ATOM 1391 O O . GLU A 1 179 ? 102.444 37.517 56.351 1.00 57.78 ? ? ? ? ? ? 179 GLU A O 1 ATOM 1392 C CB . GLU A 1 179 ? 103.849 34.577 57.196 1.00 59.90 ? ? ? ? ? ? 179 GLU A CB 1 ATOM 1393 C CG . GLU A 1 179 ? 104.943 33.897 56.382 1.00 80.24 ? ? ? ? ? ? 179 GLU A CG 1 ATOM 1394 C CD . GLU A 1 179 ? 105.264 34.645 55.078 1.00 80.15 ? ? ? ? ? ? 179 GLU A CD 1 ATOM 1395 O OE1 . GLU A 1 179 ? 104.391 34.735 54.177 1.00 75.48 ? ? ? ? ? ? 179 GLU A OE1 1 ATOM 1396 O OE2 . GLU A 1 179 ? 106.399 35.156 54.966 1.00 79.27 ? ? ? ? ? ? 179 GLU A OE2 1 ATOM 1397 N N . LEU A 1 180 ? 101.964 36.575 58.350 1.00 55.88 ? ? ? ? ? ? 180 LEU A N 1 ATOM 1398 C CA . LEU A 1 180 ? 100.647 37.202 58.479 1.00 59.40 ? ? ? ? ? ? 180 LEU A CA 1 ATOM 1399 C C . LEU A 1 180 ? 100.721 38.652 58.035 1.00 62.99 ? ? ? ? ? ? 180 LEU A C 1 ATOM 1400 O O . LEU A 1 180 ? 99.955 39.100 57.160 1.00 46.61 ? ? ? ? ? ? 180 LEU A O 1 ATOM 1401 C CB . LEU A 1 180 ? 100.179 37.145 59.932 1.00 52.94 ? ? ? ? ? ? 180 LEU A CB 1 ATOM 1402 C CG . LEU A 1 180 ? 100.176 35.730 60.513 1.00 71.63 ? ? ? ? ? ? 180 LEU A CG 1 ATOM 1403 C CD1 . LEU A 1 180 ? 99.833 35.784 61.986 1.00 63.51 ? ? ? ? ? ? 180 LEU A CD1 1 ATOM 1404 C CD2 . LEU A 1 180 ? 99.178 34.860 59.742 1.00 61.34 ? ? ? ? ? ? 180 LEU A CD2 1 ATOM 1405 N N . GLY A 1 181 ? 101.670 39.362 58.650 1.00 64.93 ? ? ? ? ? ? 181 GLY A N 1 ATOM 1406 C CA . GLY A 1 181 ? 101.904 40.765 58.367 1.00 61.63 ? ? ? ? ? ? 181 GLY A CA 1 ATOM 1407 C C . GLY A 1 181 ? 102.134 41.102 56.912 1.00 63.58 ? ? ? ? ? ? 181 GLY A C 1 ATOM 1408 O O . GLY A 1 181 ? 101.372 41.869 56.337 1.00 68.17 ? ? ? ? ? ? 181 GLY A O 1 ATOM 1409 N N . PHE A 1 182 ? 103.172 40.535 56.307 1.00 57.69 ? ? ? ? ? ? 182 PHE A N 1 ATOM 1410 C CA . PHE A 1 182 ? 103.464 40.808 54.905 1.00 59.12 ? ? ? ? ? ? 182 PHE A CA 1 ATOM 1411 C C . PHE A 1 182 ? 102.296 40.543 53.974 1.00 59.78 ? ? ? ? ? ? 182 PHE A C 1 ATOM 1412 O O . PHE A 1 182 ? 102.039 41.306 53.032 1.00 45.79 ? ? ? ? ? ? 182 PHE A O 1 ATOM 1413 C CB . PHE A 1 182 ? 104.679 40.013 54.492 1.00 60.42 ? ? ? ? ? ? 182 PHE A CB 1 ATOM 1414 C CG . PHE A 1 182 ? 105.939 40.543 55.094 1.00 75.69 ? ? ? ? ? ? 182 PHE A CG 1 ATOM 1415 C CD1 . PHE A 1 182 ? 106.632 39.826 56.072 1.00 83.70 ? ? ? ? ? ? 182 PHE A CD1 1 ATOM 1416 C CD2 . PHE A 1 182 ? 106.422 41.789 54.702 1.00 73.84 ? ? ? ? ? ? 182 PHE A CD2 1 ATOM 1417 C CE1 . PHE A 1 182 ? 107.796 40.340 56.646 1.00 82.33 ? ? ? ? ? ? 182 PHE A CE1 1 ATOM 1418 C CE2 . PHE A 1 182 ? 107.575 42.315 55.259 1.00 72.53 ? ? ? ? ? ? 182 PHE A CE2 1 ATOM 1419 C CZ . PHE A 1 182 ? 108.268 41.597 56.232 1.00 79.29 ? ? ? ? ? ? 182 PHE A CZ 1 ATOM 1420 N N . ASP A 1 183 ? 101.583 39.454 54.249 1.00 63.01 ? ? ? ? ? ? 183 ASP A N 1 ATOM 1421 C CA . ASP A 1 183 ? 100.394 39.083 53.475 1.00 66.80 ? ? ? ? ? ? 183 ASP A CA 1 ATOM 1422 C C . ASP A 1 183 ? 99.425 40.273 53.495 1.00 67.28 ? ? ? ? ? ? 183 ASP A C 1 ATOM 1423 O O . ASP A 1 183 ? 98.910 40.672 52.445 1.00 65.54 ? ? ? ? ? ? 183 ASP A O 1 ATOM 1424 C CB . ASP A 1 183 ? 99.705 37.855 54.085 1.00 62.81 ? ? ? ? ? ? 183 ASP A CB 1 ATOM 1425 C CG . ASP A 1 183 ? 100.372 36.558 53.679 1.00 71.45 ? ? ? ? ? ? 183 ASP A CG 1 ATOM 1426 O OD1 . ASP A 1 183 ? 101.209 36.595 52.740 1.00 63.13 ? ? ? ? ? ? 183 ASP A OD1 1 ATOM 1427 O OD2 . ASP A 1 183 ? 100.061 35.500 54.276 1.00 63.85 ? ? ? ? ? ? 183 ASP A OD2 1 ATOM 1428 N N . TYR A 1 184 ? 99.180 40.828 54.690 1.00 65.01 ? ? ? ? ? ? 184 TYR A N 1 ATOM 1429 C CA . TYR A 1 184 ? 98.295 41.978 54.846 1.00 55.23 ? ? ? ? ? ? 184 TYR A CA 1 ATOM 1430 C C . TYR A 1 184 ? 98.790 43.061 53.924 1.00 57.02 ? ? ? ? ? ? 184 TYR A C 1 ATOM 1431 O O . TYR A 1 184 ? 98.026 43.655 53.171 1.00 55.08 ? ? ? ? ? ? 184 TYR A O 1 ATOM 1432 C CB . TYR A 1 184 ? 98.344 42.533 56.268 1.00 43.87 ? ? ? ? ? ? 184 TYR A CB 1 ATOM 1433 C CG . TYR A 1 184 ? 97.577 43.838 56.413 1.00 39.12 ? ? ? ? ? ? 184 TYR A CG 1 ATOM 1434 C CD1 . TYR A 1 184 ? 96.195 43.847 56.460 1.00 44.43 ? ? ? ? ? ? 184 TYR A CD1 1 ATOM 1435 C CD2 . TYR A 1 184 ? 98.234 45.063 56.435 1.00 46.06 ? ? ? ? ? ? 184 TYR A CD2 1 ATOM 1436 C CE1 . TYR A 1 184 ? 95.470 45.032 56.521 1.00 52.72 ? ? ? ? ? ? 184 TYR A CE1 1 ATOM 1437 C CE2 . TYR A 1 184 ? 97.527 46.274 56.492 1.00 57.02 ? ? ? ? ? ? 184 TYR A CE2 1 ATOM 1438 C CZ . TYR A 1 184 ? 96.131 46.249 56.535 1.00 61.76 ? ? ? ? ? ? 184 TYR A CZ 1 ATOM 1439 O OH . TYR A 1 184 ? 95.402 47.422 56.575 1.00 54.30 ? ? ? ? ? ? 184 TYR A OH 1 ATOM 1440 N N . LEU A 1 185 ? 100.088 43.321 53.987 1.00 50.97 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A N 1 ATOM 1441 C CA . LEU A 1 185 ? 100.665 44.365 53.160 1.00 59.47 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A CA 1 ATOM 1442 C C . LEU A 1 185 ? 100.514 44.111 51.683 1.00 63.56 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A C 1 ATOM 1443 O O . LEU A 1 185 ? 100.023 44.973 50.946 1.00 62.61 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A O 1 ATOM 1444 C CB . LEU A 1 185 ? 102.133 44.546 53.488 1.00 57.30 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A CB 1 ATOM 1445 C CG . LEU A 1 185 ? 102.361 45.314 54.779 1.00 56.09 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A CG 1 ATOM 1446 C CD1 . LEU A 1 185 ? 103.830 45.305 55.039 1.00 49.36 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A CD1 1 ATOM 1447 C CD2 . LEU A 1 185 ? 101.805 46.735 54.693 1.00 42.46 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A CD2 1 ATOM 1448 N N . ARG A 1 186 ? 100.953 42.932 51.252 1.00 59.57 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A N 1 ATOM 1449 C CA . ARG A 1 186 ? 100.870 42.574 49.850 1.00 59.35 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A CA 1 ATOM 1450 C C . ARG A 1 186 ? 99.428 42.555 49.353 1.00 61.93 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A C 1 ATOM 1451 O O . ARG A 1 186 ? 99.153 42.874 48.208 1.00 68.18 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A O 1 ATOM 1452 C CB . ARG A 1 186 ? 101.541 41.228 49.627 1.00 55.65 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A CB 1 ATOM 1453 C CG . ARG A 1 186 ? 103.020 41.273 49.876 1.00 58.59 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A CG 1 ATOM 1454 C CD . ARG A 1 186 ? 103.718 40.115 49.207 1.00 69.46 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A CD 1 ATOM 1455 N NE . ARG A 1 186 ? 104.596 39.360 50.116 1.00 89.61 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A NE 1 ATOM 1456 C CZ . ARG A 1 186 ? 104.180 38.552 51.101 1.00 86.26 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A CZ 1 ATOM 1457 N NH1 . ARG A 1 186 ? 102.879 38.376 51.333 1.00 76.46 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A NH1 1 ATOM 1458 N NH2 . ARG A 1 186 ? 105.070 37.903 51.853 1.00 79.93 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A NH2 1 ATOM 1459 N N . ASP A 1 187 ? 98.516 42.201 50.243 1.00 57.48 ? ? ? ? ? ? 187 ASP A N 1 ATOM 1460 C CA . ASP A 1 187 ? 97.097 42.139 49.947 1.00 56.56 ? ? ? ? ? ? 187 ASP A CA 1 ATOM 1461 C C . ASP A 1 187 ? 96.491 43.482 49.590 1.00 57.69 ? ? ? ? ? ? 187 ASP A C 1 ATOM 1462 O O . ASP A 1 187 ? 95.400 43.541 49.036 1.00 59.65 ? ? ? ? ? ? 187 ASP A O 1 ATOM 1463 C CB . ASP A 1 187 ? 96.356 41.582 51.155 1.00 65.26 ? ? ? ? ? ? 187 ASP A CB 1 ATOM 1464 C CG . ASP A 1 187 ? 95.848 40.191 50.925 1.00 63.45 ? ? ? ? ? ? 187 ASP A CG 1 ATOM 1465 O OD1 . ASP A 1 187 ? 96.642 39.313 50.539 1.00 65.42 ? ? ? ? ? ? 187 ASP A OD1 1 ATOM 1466 O OD2 . ASP A 1 187 ? 94.646 39.979 51.143 1.00 64.46 ? ? ? ? ? ? 187 ASP A OD2 1 ATOM 1467 N N . ASN A 1 188 ? 97.185 44.563 49.923 1.00 61.47 ? ? ? ? ? ? 188 ASN A N 1 ATOM 1468 C CA . ASN A 1 188 ? 96.676 45.909 49.656 1.00 64.30 ? ? ? ? ? ? 188 ASN A CA 1 ATOM 1469 C C . ASN A 1 188 ? 97.368 46.540 48.477 1.00 58.97 ? ? ? ? ? ? 188 ASN A C 1 ATOM 1470 O O . ASN A 1 188 ? 97.156 47.704 48.164 1.00 59.89 ? ? ? ? ? ? 188 ASN A O 1 ATOM 1471 C CB . ASN A 1 188 ? 96.880 46.791 50.880 1.00 67.71 ? ? ? ? ? ? 188 ASN A CB 1 ATOM 1472 C CG . ASN A 1 188 ? 96.047 46.351 52.050 1.00 67.43 ? ? ? ? ? ? 188 ASN A CG 1 ATOM 1473 O OD1 . ASN A 1 188 ? 94.836 46.570 52.084 1.00 67.42 ? ? ? ? ? ? 188 ASN A OD1 1 ATOM 1474 N ND2 . ASN A 1 188 ? 96.686 45.716 53.015 1.00 55.26 ? ? ? ? ? ? 188 ASN A ND2 1 ATOM 1475 N N . MET A 1 189 ? 98.213 45.751 47.841 1.00 59.62 ? ? ? ? ? ? 189 MET A N 1 ATOM 1476 C CA . MET A 1 189 ? 98.966 46.183 46.687 1.00 66.31 ? ? ? ? ? ? 189 MET A CA 1 ATOM 1477 C C . MET A 1 189 ? 98.449 45.387 45.481 1.00 69.42 ? ? ? ? ? ? 189 MET A C 1 ATOM 1478 O O . MET A 1 189 ? 98.906 45.553 44.347 1.00 68.50 ? ? ? ? ? ? 189 MET A O 1 ATOM 1479 C CB . MET A 1 189 ? 100.434 45.886 46.918 1.00 63.03 ? ? ? ? ? ? 189 MET A CB 1 ATOM 1480 C CG . MET A 1 189 ? 101.001 46.469 48.183 1.00 58.93 ? ? ? ? ? ? 189 MET A CG 1 ATOM 1481 S SD . MET A 1 189 ? 102.792 46.543 47.942 1.00 82.91 ? ? ? ? ? ? 189 MET A SD 1 ATOM 1482 C CE . MET A 1 189 ? 103.452 46.297 49.641 1.00 88.83 ? ? ? ? ? ? 189 MET A CE 1 ATOM 1483 N N . VAL A 1 190 ? 97.498 44.507 45.774 1.00 67.15 ? ? ? ? ? ? 190 VAL A N 1 ATOM 1484 C CA . VAL A 1 190 ? 96.813 43.627 44.838 1.00 65.63 ? ? ? ? ? ? 190 VAL A CA 1 ATOM 1485 C C . VAL A 1 190 ? 96.100 44.466 43.753 1.00 72.52 ? ? ? ? ? ? 190 VAL A C 1 ATOM 1486 O O . VAL A 1 190 ? 95.551 45.531 44.058 1.00 73.31 ? ? ? ? ? ? 190 VAL A O 1 ATOM 1487 C CB . VAL A 1 190 ? 95.801 42.781 45.670 1.00 57.63 ? ? ? ? ? ? 190 VAL A CB 1 ATOM 1488 C CG1 . VAL A 1 190 ? 94.510 42.568 44.929 1.00 49.69 ? ? ? ? ? ? 190 VAL A CG1 1 ATOM 1489 C CG2 . VAL A 1 190 ? 96.452 41.482 46.062 1.00 52.92 ? ? ? ? ? ? 190 VAL A CG2 1 ATOM 1490 N N . LEU A 1 191 ? 96.116 44.011 42.494 1.00 69.36 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A N 1 ATOM 1491 C CA . LEU A 1 191 ? 95.454 44.746 41.398 1.00 63.09 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A CA 1 ATOM 1492 C C . LEU A 1 191 ? 94.006 44.334 41.250 1.00 62.34 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A C 1 ATOM 1493 O O . LEU A 1 191 ? 93.119 45.173 41.070 1.00 59.12 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A O 1 ATOM 1494 C CB . LEU A 1 191 ? 96.182 44.520 40.067 1.00 65.82 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A CB 1 ATOM 1495 C CG . LEU A 1 191 ? 97.495 45.265 39.835 1.00 52.12 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A CG 1 ATOM 1496 C CD1 . LEU A 1 191 ? 98.225 44.623 38.681 1.00 59.92 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A CD1 1 ATOM 1497 C CD2 . LEU A 1 191 ? 97.213 46.726 39.587 1.00 42.95 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A CD2 1 ATOM 1498 N N . TYR A 1 192 ? 93.786 43.024 41.312 1.00 63.88 ? ? ? ? ? ? 192 TYR A N 1 ATOM 1499 C CA . TYR A 1 192 ? 92.451 42.424 41.205 1.00 67.83 ? ? ? ? ? ? 192 TYR A CA 1 ATOM 1500 C C . TYR A 1 192 ? 92.133 41.720 42.548 1.00 64.31 ? ? ? ? ? ? 192 TYR A C 1 ATOM 1501 O O . TYR A 1 192 ? 92.941 40.935 43.061 1.00 54.05 ? ? ? ? ? ? 192 TYR A O 1 ATOM 1502 C CB . TYR A 1 192 ? 92.422 41.414 40.051 1.00 66.26 ? ? ? ? ? ? 192 TYR A CB 1 ATOM 1503 C CG . TYR A 1 192 ? 92.941 41.938 38.717 1.00 59.55 ? ? ? ? ? ? 192 TYR A CG 1 ATOM 1504 C CD1 . TYR A 1 192 ? 94.295 41.839 38.372 1.00 41.63 ? ? ? ? ? ? 192 TYR A CD1 1 ATOM 1505 C CD2 . TYR A 1 192 ? 92.058 42.502 37.785 1.00 60.88 ? ? ? ? ? ? 192 TYR A CD2 1 ATOM 1506 C CE1 . TYR A 1 192 ? 94.745 42.276 37.124 1.00 62.57 ? ? ? ? ? ? 192 TYR A CE1 1 ATOM 1507 C CE2 . TYR A 1 192 ? 92.489 42.945 36.542 1.00 60.61 ? ? ? ? ? ? 192 TYR A CE2 1 ATOM 1508 C CZ . TYR A 1 192 ? 93.830 42.835 36.205 1.00 72.00 ? ? ? ? ? ? 192 TYR A CZ 1 ATOM 1509 O OH . TYR A 1 192 ? 94.232 43.275 34.947 1.00 77.04 ? ? ? ? ? ? 192 TYR A OH 1 ATOM 1510 N N . LYS A 1 193 ? 90.960 42.017 43.103 1.00 58.83 ? ? ? ? ? ? 193 LYS A N 1 ATOM 1511 C CA . LYS A 1 193 ? 90.530 41.495 44.400 1.00 59.84 ? ? ? ? ? ? 193 LYS A CA 1 ATOM 1512 C C . LYS A 1 193 ? 90.892 40.054 44.685 1.00 64.93 ? ? ? ? ? ? 193 LYS A C 1 ATOM 1513 O O . LYS A 1 193 ? 91.341 39.719 45.786 1.00 60.94 ? ? ? ? ? ? 193 LYS A O 1 ATOM 1514 C CB . LYS A 1 193 ? 89.015 41.652 44.562 1.00 63.16 ? ? ? ? ? ? 193 LYS A CB 1 ATOM 1515 C CG . LYS A 1 193 ? 88.477 41.090 45.881 1.00 62.48 ? ? ? ? ? ? 193 LYS A CG 1 ATOM 1516 C CD . LYS A 1 193 ? 86.988 41.368 46.066 1.00 64.49 ? ? ? ? ? ? 193 LYS A CD 1 ATOM 1517 C CE . LYS A 1 193 ? 86.452 40.666 47.313 1.00 64.17 ? ? ? ? ? ? 193 LYS A CE 1 ATOM 1518 N NZ . LYS A 1 193 ? 84.964 40.730 47.453 1.00 61.33 ? ? ? ? ? ? 193 LYS A NZ 1 ATOM 1519 N N . GLU A 1 194 ? 90.686 39.204 43.688 1.00 66.51 ? ? ? ? ? ? 194 GLU A N 1 ATOM 1520 C CA . GLU A 1 194 ? 90.939 37.788 43.821 1.00 57.80 ? ? ? ? ? ? 194 GLU A CA 1 ATOM 1521 C C . GLU A 1 194 ? 92.402 37.408 44.021 1.00 58.79 ? ? ? ? ? ? 194 GLU A C 1 ATOM 1522 O O . GLU A 1 194 ? 92.696 36.219 44.173 1.00 70.27 ? ? ? ? ? ? 194 GLU A O 1 ATOM 1523 C CB . GLU A 1 194 ? 90.386 37.059 42.607 1.00 50.46 ? ? ? ? ? ? 194 GLU A CB 1 ATOM 1524 C CG . GLU A 1 194 ? 91.211 37.215 41.356 1.00 60.58 ? ? ? ? ? ? 194 GLU A CG 1 ATOM 1525 C CD . GLU A 1 194 ? 90.701 38.281 40.422 1.00 66.15 ? ? ? ? ? ? 194 GLU A CD 1 ATOM 1526 O OE1 . GLU A 1 194 ? 89.569 38.776 40.633 1.00 58.96 ? ? ? ? ? ? 194 GLU A OE1 1 ATOM 1527 O OE2 . GLU A 1 194 ? 91.437 38.608 39.463 1.00 61.33 ? ? ? ? ? ? 194 GLU A OE2 1 ATOM 1528 N N . GLN A 1 195 ? 93.313 38.385 44.025 1.00 53.31 ? ? ? ? ? ? 195 GLN A N 1 ATOM 1529 C CA . GLN A 1 195 ? 94.744 38.109 44.241 1.00 68.51 ? ? ? ? ? ? 195 GLN A CA 1 ATOM 1530 C C . GLN A 1 195 ? 95.058 38.086 45.746 1.00 69.00 ? ? ? ? ? ? 195 GLN A C 1 ATOM 1531 O O . GLN A 1 195 ? 96.094 37.561 46.167 1.00 64.32 ? ? ? ? ? ? 195 GLN A O 1 ATOM 1532 C CB . GLN A 1 195 ? 95.606 39.195 43.605 1.00 78.01 ? ? ? ? ? ? 195 GLN A CB 1 ATOM 1533 C CG . GLN A 1 195 ? 95.763 39.170 42.095 1.00 89.16 ? ? ? ? ? ? 195 GLN A CG 1 ATOM 1534 C CD . GLN A 1 195 ? 96.512 40.425 41.572 1.00 93.41 ? ? ? ? ? ? 195 GLN A CD 1 ATOM 1535 O OE1 . GLN A 1 195 ? 95.943 41.522 41.496 1.00 74.26 ? ? ? ? ? ? 195 GLN A OE1 1 ATOM 1536 N NE2 . GLN A 1 195 ? 97.792 40.259 41.231 1.00 98.10 ? ? ? ? ? ? 195 GLN A NE2 1 ATOM 1537 N N . MET A 1 196 ? 94.152 38.672 46.532 1.00 63.05 ? ? ? ? ? ? 196 MET A N 1 ATOM 1538 C CA . MET A 1 196 ? 94.251 38.767 47.992 1.00 59.11 ? ? ? ? ? ? 196 MET A CA 1 ATOM 1539 C C . MET A 1 196 ? 94.138 37.403 48.693 1.00 56.19 ? ? ? ? ? ? 196 MET A C 1 ATOM 1540 O O . MET A 1 196 ? 93.141 36.713 48.521 1.00 57.35 ? ? ? ? ? ? 196 MET A O 1 ATOM 1541 C CB . MET A 1 196 ? 93.117 39.661 48.515 1.00 60.27 ? ? ? ? ? ? 196 MET A CB 1 ATOM 1542 C CG . MET A 1 196 ? 93.087 41.120 48.056 1.00 62.85 ? ? ? ? ? ? 196 MET A CG 1 ATOM 1543 S SD . MET A 1 196 ? 91.552 41.954 48.615 1.00 63.30 ? ? ? ? ? ? 196 MET A SD 1 ATOM 1544 C CE . MET A 1 196 ? 91.473 41.430 50.387 1.00 63.78 ? ? ? ? ? ? 196 MET A CE 1 ATOM 1545 N N . VAL A 1 197 ? 95.125 37.031 49.505 1.00 48.43 ? ? ? ? ? ? 197 VAL A N 1 ATOM 1546 C CA . VAL A 1 197 ? 95.063 35.750 50.216 1.00 52.13 ? ? ? ? ? ? 197 VAL A CA 1 ATOM 1547 C C . VAL A 1 197 ? 94.229 35.773 51.504 1.00 57.92 ? ? ? ? ? ? 197 VAL A C 1 ATOM 1548 O O . VAL A 1 197 ? 93.509 34.825 51.821 1.00 61.36 ? ? ? ? ? ? 197 VAL A O 1 ATOM 1549 C CB . VAL A 1 197 ? 96.452 35.229 50.613 1.00 49.36 ? ? ? ? ? ? 197 VAL A CB 1 ATOM 1550 C CG1 . VAL A 1 197 ? 97.366 35.207 49.417 1.00 56.09 ? ? ? ? ? ? 197 VAL A CG1 1 ATOM 1551 C CG2 . VAL A 1 197 ? 97.022 36.067 51.723 1.00 53.09 ? ? ? ? ? ? 197 VAL A CG2 1 ATOM 1552 N N . GLN A 1 198 ? 94.327 36.864 52.246 1.00 60.73 ? ? ? ? ? ? 198 GLN A N 1 ATOM 1553 C CA . GLN A 1 198 ? 93.617 36.989 53.504 1.00 59.90 ? ? ? ? ? ? 198 GLN A CA 1 ATOM 1554 C C . GLN A 1 198 ? 92.132 37.276 53.430 1.00 65.97 ? ? ? ? ? ? 198 GLN A C 1 ATOM 1555 O O . GLN A 1 198 ? 91.622 37.844 52.458 1.00 72.75 ? ? ? ? ? ? 198 GLN A O 1 ATOM 1556 C CB . GLN A 1 198 ? 94.251 38.084 54.339 1.00 67.29 ? ? ? ? ? ? 198 GLN A CB 1 ATOM 1557 C CG . GLN A 1 198 ? 95.733 37.950 54.516 1.00 71.96 ? ? ? ? ? ? 198 GLN A CG 1 ATOM 1558 C CD . GLN A 1 198 ? 96.193 38.810 55.667 1.00 78.25 ? ? ? ? ? ? 198 GLN A CD 1 ATOM 1559 O OE1 . GLN A 1 198 ? 95.739 39.954 55.812 1.00 58.31 ? ? ? ? ? ? 198 GLN A OE1 1 ATOM 1560 N NE2 . GLN A 1 198 ? 97.105 38.285 56.484 1.00 73.89 ? ? ? ? ? ? 198 GLN A NE2 1 ATOM 1561 N N . ARG A 1 199 ? 91.446 36.887 54.497 1.00 71.65 ? ? ? ? ? ? 199 ARG A N 1 ATOM 1562 C CA . ARG A 1 199 ? 90.010 37.120 54.646 1.00 67.95 ? ? ? ? ? ? 199 ARG A CA 1 ATOM 1563 C C . ARG A 1 199 ? 89.956 38.201 55.700 1.00 70.30 ? ? ? ? ? ? 199 ARG A C 1 ATOM 1564 O O . ARG A 1 199 ? 90.995 38.535 56.273 1.00 72.89 ? ? ? ? ? ? 199 ARG A O 1 ATOM 1565 C CB . ARG A 1 199 ? 89.323 35.884 55.199 1.00 67.25 ? ? ? ? ? ? 199 ARG A CB 1 ATOM 1566 C CG . ARG A 1 199 ? 88.576 35.038 54.211 1.00 59.08 ? ? ? ? ? ? 199 ARG A CG 1 ATOM 1567 C CD . ARG A 1 199 ? 87.685 34.060 54.963 1.00 58.81 ? ? ? ? ? ? 199 ARG A CD 1 ATOM 1568 N NE . ARG A 1 199 ? 88.376 32.924 55.571 1.00 52.72 ? ? ? ? ? ? 199 ARG A NE 1 ATOM 1569 C CZ . ARG A 1 199 ? 87.877 32.275 56.624 1.00 62.00 ? ? ? ? ? ? 199 ARG A CZ 1 ATOM 1570 N NH1 . ARG A 1 199 ? 86.716 32.685 57.148 1.00 41.45 ? ? ? ? ? ? 199 ARG A NH1 1 ATOM 1571 N NH2 . ARG A 1 199 ? 88.501 31.214 57.141 1.00 44.74 ? ? ? ? ? ? 199 ARG A NH2 1 ATOM 1572 N N . PRO A 1 200 ? 88.760 38.741 55.995 1.00 71.83 ? ? ? ? ? ? 200 PRO A N 1 ATOM 1573 C CA . PRO A 1 200 ? 88.684 39.789 57.016 1.00 77.22 ? ? ? ? ? ? 200 PRO A CA 1 ATOM 1574 C C . PRO A 1 200 ? 89.237 39.197 58.311 1.00 78.99 ? ? ? ? ? ? 200 PRO A C 1 ATOM 1575 O O . PRO A 1 200 ? 88.904 38.059 58.660 1.00 87.77 ? ? ? ? ? ? 200 PRO A O 1 ATOM 1576 C CB . PRO A 1 200 ? 87.187 40.095 57.090 1.00 75.73 ? ? ? ? ? ? 200 PRO A CB 1 ATOM 1577 C CG . PRO A 1 200 ? 86.692 39.730 55.731 1.00 75.59 ? ? ? ? ? ? 200 PRO A CG 1 ATOM 1578 C CD . PRO A 1 200 ? 87.419 38.425 55.481 1.00 75.77 ? ? ? ? ? ? 200 PRO A CD 1 ATOM 1579 N N . LEU A 1 201 ? 90.094 39.962 58.992 1.00 71.75 ? ? ? ? ? ? 201 LEU A N 1 ATOM 1580 C CA . LEU A 1 201 ? 90.729 39.529 60.228 1.00 62.15 ? ? ? ? ? ? 201 LEU A CA 1 ATOM 1581 C C . LEU A 1 201 ? 89.703 39.355 61.311 1.00 67.61 ? ? ? ? ? ? 201 LEU A C 1 ATOM 1582 O O . LEU A 1 201 ? 88.938 40.278 61.625 1.00 72.83 ? ? ? ? ? ? 201 LEU A O 1 ATOM 1583 C CB . LEU A 1 201 ? 91.790 40.534 60.660 1.00 54.54 ? ? ? ? ? ? 201 LEU A CB 1 ATOM 1584 C CG . LEU A 1 201 ? 92.849 40.826 59.601 1.00 54.12 ? ? ? ? ? ? 201 LEU A CG 1 ATOM 1585 C CD1 . LEU A 1 201 ? 93.699 41.955 60.093 1.00 56.08 ? ? ? ? ? ? 201 LEU A CD1 1 ATOM 1586 C CD2 . LEU A 1 201 ? 93.689 39.601 59.296 1.00 34.05 ? ? ? ? ? ? 201 LEU A CD2 1 ATOM 1587 N N . HIS A 1 202 ? 89.704 38.157 61.894 1.00 69.64 ? ? ? ? ? ? 202 HIS A N 1 ATOM 1588 C CA . HIS A 1 202 ? 88.727 37.799 62.924 1.00 69.33 ? ? ? ? ? ? 202 HIS A CA 1 ATOM 1589 C C . HIS A 1 202 ? 89.240 37.742 64.339 1.00 69.29 ? ? ? ? ? ? 202 HIS A C 1 ATOM 1590 O O . HIS A 1 202 ? 88.925 38.608 65.162 1.00 63.35 ? ? ? ? ? ? 202 HIS A O 1 ATOM 1591 C CB . HIS A 1 202 ? 88.138 36.431 62.624 1.00 64.95 ? ? ? ? ? ? 202 HIS A CB 1 ATOM 1592 C CG . HIS A 1 202 ? 87.027 36.054 63.532 1.00 59.87 ? ? ? ? ? ? 202 HIS A CG 1 ATOM 1593 N ND1 . HIS A 1 202 ? 86.937 34.819 64.128 1.00 56.14 ? ? ? ? ? ? 202 HIS A ND1 1 ATOM 1594 C CD2 . HIS A 1 202 ? 85.946 36.758 63.940 1.00 60.45 ? ? ? ? ? ? 202 HIS A CD2 1 ATOM 1595 C CE1 . HIS A 1 202 ? 85.847 34.776 64.866 1.00 71.35 ? ? ? ? ? ? 202 HIS A CE1 1 ATOM 1596 N NE2 . HIS A 1 202 ? 85.227 35.938 64.770 1.00 59.63 ? ? ? ? ? ? 202 HIS A NE2 1 ATOM 1597 N N . PHE A 1 203 ? 89.975 36.660 64.606 1.00 64.03 ? ? ? ? ? ? 203 PHE A N 1 ATOM 1598 C CA . PHE A 1 203 ? 90.549 36.370 65.909 1.00 59.82 ? ? ? ? ? ? 203 PHE A CA 1 ATOM 1599 C C . PHE A 1 203 ? 91.971 35.868 65.755 1.00 60.12 ? ? ? ? ? ? 203 PHE A C 1 ATOM 1600 O O . PHE A 1 203 ? 92.257 35.017 64.908 1.00 62.71 ? ? ? ? ? ? 203 PHE A O 1 ATOM 1601 C CB . PHE A 1 203 ? 89.713 35.309 66.627 1.00 55.04 ? ? ? ? ? ? 203 PHE A CB 1 ATOM 1602 C CG . PHE A 1 203 ? 90.175 35.018 68.035 1.00 66.85 ? ? ? ? ? ? 203 PHE A CG 1 ATOM 1603 C CD1 . PHE A 1 203 ? 90.204 36.020 68.998 1.00 64.12 ? ? ? ? ? ? 203 PHE A CD1 1 ATOM 1604 C CD2 . PHE A 1 203 ? 90.525 33.728 68.413 1.00 66.96 ? ? ? ? ? ? 203 PHE A CD2 1 ATOM 1605 C CE1 . PHE A 1 203 ? 90.585 35.736 70.300 1.00 67.95 ? ? ? ? ? ? 203 PHE A CE1 1 ATOM 1606 C CE2 . PHE A 1 203 ? 90.906 33.444 69.718 1.00 55.41 ? ? ? ? ? ? 203 PHE A CE2 1 ATOM 1607 C CZ . PHE A 1 203 ? 90.928 34.441 70.660 1.00 61.42 ? ? ? ? ? ? 203 PHE A CZ 1 ATOM 1608 N N . ALA A 1 204 ? 92.854 36.402 66.596 1.00 56.67 ? ? ? ? ? ? 204 ALA A N 1 ATOM 1609 C CA . ALA A 1 204 ? 94.266 36.051 66.587 1.00 50.86 ? ? ? ? ? ? 204 ALA A CA 1 ATOM 1610 C C . ALA A 1 204 ? 94.711 35.500 67.915 1.00 47.90 ? ? ? ? ? ? 204 ALA A C 1 ATOM 1611 O O . ALA A 1 204 ? 94.616 36.157 68.927 1.00 52.91 ? ? ? ? ? ? 204 ALA A O 1 ATOM 1612 C CB . ALA A 1 204 ? 95.079 37.257 66.266 1.00 37.18 ? ? ? ? ? ? 204 ALA A CB 1 ATOM 1613 N N . VAL A 1 205 ? 95.188 34.277 67.919 1.00 46.43 ? ? ? ? ? ? 205 VAL A N 1 ATOM 1614 C CA . VAL A 1 205 ? 95.672 33.723 69.154 1.00 49.25 ? ? ? ? ? ? 205 VAL A CA 1 ATOM 1615 C C . VAL A 1 205 ? 97.187 33.659 69.026 1.00 61.15 ? ? ? ? ? ? 205 VAL A C 1 ATOM 1616 O O . VAL A 1 205 ? 97.743 32.798 68.334 1.00 57.35 ? ? ? ? ? ? 205 VAL A O 1 ATOM 1617 C CB . VAL A 1 205 ? 95.078 32.346 69.425 1.00 45.65 ? ? ? ? ? ? 205 VAL A CB 1 ATOM 1618 C CG1 . VAL A 1 205 ? 95.853 31.667 70.520 1.00 52.40 ? ? ? ? ? ? 205 VAL A CG1 1 ATOM 1619 C CG2 . VAL A 1 205 ? 93.637 32.495 69.838 1.00 29.08 ? ? ? ? ? ? 205 VAL A CG2 1 ATOM 1620 N N . ILE A 1 206 ? 97.850 34.599 69.695 1.00 66.70 ? ? ? ? ? ? 206 ILE A N 1 ATOM 1621 C CA . ILE A 1 206 ? 99.300 34.701 69.657 1.00 66.32 ? ? ? ? ? ? 206 ILE A CA 1 ATOM 1622 C C . ILE A 1 206 ? 99.986 33.888 70.738 1.00 67.76 ? ? ? ? ? ? 206 ILE A C 1 ATOM 1623 O O . ILE A 1 206 ? 99.867 34.172 71.934 1.00 62.72 ? ? ? ? ? ? 206 ILE A O 1 ATOM 1624 C CB . ILE A 1 206 ? 99.725 36.184 69.752 1.00 64.97 ? ? ? ? ? ? 206 ILE A CB 1 ATOM 1625 C CG1 . ILE A 1 206 ? 98.869 37.011 68.789 1.00 55.08 ? ? ? ? ? ? 206 ILE A CG1 1 ATOM 1626 C CG2 . ILE A 1 206 ? 101.192 36.342 69.371 1.00 61.36 ? ? ? ? ? ? 206 ILE A CG2 1 ATOM 1627 C CD1 . ILE A 1 206 ? 98.829 38.456 69.092 1.00 48.97 ? ? ? ? ? ? 206 ILE A CD1 1 ATOM 1628 N N . ASP A 1 207 ? 100.680 32.852 70.288 1.00 65.26 ? ? ? ? ? ? 207 ASP A N 1 ATOM 1629 C CA . ASP A 1 207 ? 101.433 31.969 71.167 1.00 75.96 ? ? ? ? ? ? 207 ASP A CA 1 ATOM 1630 C C . ASP A 1 207 ? 102.800 32.629 71.367 1.00 82.86 ? ? ? ? ? ? 207 ASP A C 1 ATOM 1631 O O . ASP A 1 207 ? 103.488 32.873 70.377 1.00 92.84 ? ? ? ? ? ? 207 ASP A O 1 ATOM 1632 C CB . ASP A 1 207 ? 101.622 30.620 70.488 1.00 71.65 ? ? ? ? ? ? 207 ASP A CB 1 ATOM 1633 C CG . ASP A 1 207 ? 102.735 29.822 71.105 1.00 82.31 ? ? ? ? ? ? 207 ASP A CG 1 ATOM 1634 O OD1 . ASP A 1 207 ? 102.674 29.588 72.333 1.00 76.76 ? ? ? ? ? ? 207 ASP A OD1 1 ATOM 1635 O OD2 . ASP A 1 207 ? 103.675 29.440 70.369 1.00 94.28 ? ? ? ? ? ? 207 ASP A OD2 1 ATOM 1636 N N . GLN A 1 208 ? 103.205 32.902 72.613 1.00 77.80 ? ? ? ? ? ? 208 GLN A N 1 ATOM 1637 C CA . GLN A 1 208 ? 104.486 33.577 72.893 1.00 72.64 ? ? ? ? ? ? 208 GLN A CA 1 ATOM 1638 C C . GLN A 1 208 ? 104.322 35.061 72.638 1.00 68.50 ? ? ? ? ? ? 208 GLN A C 1 ATOM 1639 O O . GLN A 1 208 ? 105.158 35.692 71.992 1.00 61.60 ? ? ? ? ? ? 208 GLN A O 1 ATOM 1640 C CB . GLN A 1 208 ? 105.610 33.079 71.993 1.00 73.99 ? ? ? ? ? ? 208 GLN A CB 1 ATOM 1641 C CG . GLN A 1 208 ? 106.045 31.674 72.259 1.00 83.46 ? ? ? ? ? ? 208 GLN A CG 1 ATOM 1642 C CD . GLN A 1 208 ? 106.784 31.098 71.071 1.00 85.40 ? ? ? ? ? ? 208 GLN A CD 1 ATOM 1643 O OE1 . GLN A 1 208 ? 106.267 31.098 69.947 1.00 93.35 ? ? ? ? ? ? 208 GLN A OE1 1 ATOM 1644 N NE2 . GLN A 1 208 ? 107.988 30.582 71.310 1.00 84.89 ? ? ? ? ? ? 208 GLN A NE2 1 ATOM 1645 N N . VAL A 1 209 ? 103.225 35.599 73.137 1.00 63.82 ? ? ? ? ? ? 209 VAL A N 1 ATOM 1646 C CA . VAL A 1 209 ? 102.895 36.994 72.988 1.00 59.84 ? ? ? ? ? ? 209 VAL A CA 1 ATOM 1647 C C . VAL A 1 209 ? 103.991 37.991 73.259 1.00 64.74 ? ? ? ? ? ? 209 VAL A C 1 ATOM 1648 O O . VAL A 1 209 ? 104.064 39.029 72.599 1.00 72.43 ? ? ? ? ? ? 209 VAL A O 1 ATOM 1649 C CB . VAL A 1 209 ? 101.769 37.333 73.892 1.00 60.20 ? ? ? ? ? ? 209 VAL A CB 1 ATOM 1650 C CG1 . VAL A 1 209 ? 100.509 37.415 73.100 1.00 63.51 ? ? ? ? ? ? 209 VAL A CG1 1 ATOM 1651 C CG2 . VAL A 1 209 ? 101.663 36.280 74.977 1.00 52.83 ? ? ? ? ? ? 209 VAL A CG2 1 ATOM 1652 N N . ASP A 1 210 ? 104.828 37.701 74.247 1.00 63.69 ? ? ? ? ? ? 210 ASP A N 1 ATOM 1653 C CA . ASP A 1 210 ? 105.920 38.604 74.584 1.00 57.51 ? ? ? ? ? ? 210 ASP A CA 1 ATOM 1654 C C . ASP A 1 210 ? 106.907 38.669 73.439 1.00 55.74 ? ? ? ? ? ? 210 ASP A C 1 ATOM 1655 O O . ASP A 1 210 ? 107.216 39.745 72.964 1.00 55.12 ? ? ? ? ? ? 210 ASP A O 1 ATOM 1656 C CB . ASP A 1 210 ? 106.625 38.159 75.873 1.00 64.91 ? ? ? ? ? ? 210 ASP A CB 1 ATOM 1657 C CG . ASP A 1 210 ? 106.817 36.647 75.962 1.00 71.56 ? ? ? ? ? ? 210 ASP A CG 1 ATOM 1658 O OD1 . ASP A 1 210 ? 106.901 35.956 74.922 1.00 66.73 ? ? ? ? ? ? 210 ASP A OD1 1 ATOM 1659 O OD2 . ASP A 1 210 ? 106.920 36.150 77.096 1.00 70.43 ? ? ? ? ? ? 210 ASP A OD2 1 ATOM 1660 N N . SER A 1 211 ? 107.379 37.511 72.996 1.00 53.34 ? ? ? ? ? ? 211 SER A N 1 ATOM 1661 C CA . SER A 1 211 ? 108.313 37.454 71.893 1.00 61.82 ? ? ? ? ? ? 211 SER A CA 1 ATOM 1662 C C . SER A 1 211 ? 107.738 38.092 70.657 1.00 69.09 ? ? ? ? ? ? 211 SER A C 1 ATOM 1663 O O . SER A 1 211 ? 108.441 38.755 69.892 1.00 69.20 ? ? ? ? ? ? 211 SER A O 1 ATOM 1664 C CB . SER A 1 211 ? 108.660 36.018 71.535 1.00 60.13 ? ? ? ? ? ? 211 SER A CB 1 ATOM 1665 O OG . SER A 1 211 ? 109.600 35.485 72.424 1.00 78.89 ? ? ? ? ? ? 211 SER A OG 1 ATOM 1666 N N . ILE A 1 212 ? 106.452 37.883 70.441 1.00 67.50 ? ? ? ? ? ? 212 ILE A N 1 ATOM 1667 C CA . ILE A 1 212 ? 105.840 38.421 69.249 1.00 68.91 ? ? ? ? ? ? 212 ILE A CA 1 ATOM 1668 C C . ILE A 1 212 ? 105.381 39.865 69.326 1.00 72.47 ? ? ? ? ? ? 212 ILE A C 1 ATOM 1669 O O . ILE A 1 212 ? 105.772 40.682 68.490 1.00 79.59 ? ? ? ? ? ? 212 ILE A O 1 ATOM 1670 C CB . ILE A 1 212 ? 104.652 37.559 68.816 1.00 67.61 ? ? ? ? ? ? 212 ILE A CB 1 ATOM 1671 C CG1 . ILE A 1 212 ? 105.137 36.145 68.473 1.00 60.22 ? ? ? ? ? ? 212 ILE A CG1 1 ATOM 1672 C CG2 . ILE A 1 212 ? 103.975 38.201 67.624 1.00 76.99 ? ? ? ? ? ? 212 ILE A CG2 1 ATOM 1673 C CD1 . ILE A 1 212 ? 104.059 35.230 68.009 1.00 50.44 ? ? ? ? ? ? 212 ILE A CD1 1 ATOM 1674 N N . LEU A 1 213 ? 104.555 40.167 70.325 1.00 75.01 ? ? ? ? ? ? 213 LEU A N 1 ATOM 1675 C CA . LEU A 1 213 ? 103.990 41.502 70.512 1.00 70.97 ? ? ? ? ? ? 213 LEU A CA 1 ATOM 1676 C C . LEU A 1 213 ? 104.927 42.543 71.108 1.00 73.55 ? ? ? ? ? ? 213 LEU A C 1 ATOM 1677 O O . LEU A 1 213 ? 104.761 43.760 70.910 1.00 61.53 ? ? ? ? ? ? 213 LEU A O 1 ATOM 1678 C CB . LEU A 1 213 ? 102.729 41.396 71.372 1.00 68.05 ? ? ? ? ? ? 213 LEU A CB 1 ATOM 1679 C CG . LEU A 1 213 ? 101.582 40.729 70.626 1.00 69.59 ? ? ? ? ? ? 213 LEU A CG 1 ATOM 1680 C CD1 . LEU A 1 213 ? 100.327 40.658 71.483 1.00 71.15 ? ? ? ? ? ? 213 LEU A CD1 1 ATOM 1681 C CD2 . LEU A 1 213 ? 101.331 41.539 69.369 1.00 66.58 ? ? ? ? ? ? 213 LEU A CD2 1 ATOM 1682 N N . ILE A 1 214 ? 105.922 42.049 71.832 1.00 77.42 ? ? ? ? ? ? 214 ILE A N 1 ATOM 1683 C CA . ILE A 1 214 ? 106.889 42.910 72.482 1.00 77.73 ? ? ? ? ? ? 214 ILE A CA 1 ATOM 1684 C C . ILE A 1 214 ? 108.266 42.806 71.867 1.00 78.89 ? ? ? ? ? ? 214 ILE A C 1 ATOM 1685 O O . ILE A 1 214 ? 108.734 43.768 71.264 1.00 83.56 ? ? ? ? ? ? 214 ILE A O 1 ATOM 1686 C CB . ILE A 1 214 ? 106.917 42.612 73.988 1.00 72.41 ? ? ? ? ? ? 214 ILE A CB 1 ATOM 1687 C CG1 . ILE A 1 214 ? 105.604 43.133 74.579 1.00 60.03 ? ? ? ? ? ? 214 ILE A CG1 1 ATOM 1688 C CG2 . ILE A 1 214 ? 108.146 43.219 74.652 1.00 57.66 ? ? ? ? ? ? 214 ILE A CG2 1 ATOM 1689 C CD1 . ILE A 1 214 ? 105.392 42.839 76.001 1.00 69.33 ? ? ? ? ? ? 214 ILE A CD1 1 ATOM 1690 N N . ASP A 1 215 ? 108.920 41.658 71.977 1.00 72.78 ? ? ? ? ? ? 215 ASP A N 1 ATOM 1691 C CA . ASP A 1 215 ? 110.240 41.573 71.388 1.00 66.25 ? ? ? ? ? ? 215 ASP A CA 1 ATOM 1692 C C . ASP A 1 215 ? 110.265 41.939 69.921 1.00 71.05 ? ? ? ? ? ? 215 ASP A C 1 ATOM 1693 O O . ASP A 1 215 ? 110.634 43.056 69.580 1.00 76.97 ? ? ? ? ? ? 215 ASP A O 1 ATOM 1694 C CB . ASP A 1 215 ? 110.839 40.193 71.570 1.00 70.08 ? ? ? ? ? ? 215 ASP A CB 1 ATOM 1695 C CG . ASP A 1 215 ? 111.151 39.890 73.010 1.00 79.95 ? ? ? ? ? ? 215 ASP A CG 1 ATOM 1696 O OD1 . ASP A 1 215 ? 111.342 40.858 73.787 1.00 74.62 ? ? ? ? ? ? 215 ASP A OD1 1 ATOM 1697 O OD2 . ASP A 1 215 ? 111.215 38.687 73.356 1.00 76.50 ? ? ? ? ? ? 215 ASP A OD2 1 ATOM 1698 N N . GLU A 1 216 ? 109.860 41.024 69.047 1.00 77.33 ? ? ? ? ? ? 216 GLU A N 1 ATOM 1699 C CA . GLU A 1 216 ? 109.901 41.294 67.611 1.00 78.98 ? ? ? ? ? ? 216 GLU A CA 1 ATOM 1700 C C . GLU A 1 216 ? 109.081 42.475 67.115 1.00 73.66 ? ? ? ? ? ? 216 GLU A C 1 ATOM 1701 O O . GLU A 1 216 ? 108.969 42.683 65.917 1.00 78.08 ? ? ? ? ? ? 216 GLU A O 1 ATOM 1702 C CB . GLU A 1 216 ? 109.520 40.027 66.835 1.00 77.94 ? ? ? ? ? ? 216 GLU A CB 1 ATOM 1703 C CG . GLU A 1 216 ? 110.524 38.892 67.034 1.00 93.82 ? ? ? ? ? ? 216 GLU A CG 1 ATOM 1704 C CD . GLU A 1 216 ? 110.156 37.606 66.299 1.00 106.21 ? ? ? ? ? ? 216 GLU A CD 1 ATOM 1705 O OE1 . GLU A 1 216 ? 109.955 37.646 65.053 1.00 103.24 ? ? ? ? ? ? 216 GLU A OE1 1 ATOM 1706 O OE2 . GLU A 1 216 ? 110.091 36.546 66.978 1.00 105.29 ? ? ? ? ? ? 216 GLU A OE2 1 ATOM 1707 N N . ALA A 1 217 ? 108.522 43.260 68.025 1.00 66.63 ? ? ? ? ? ? 217 ALA A N 1 ATOM 1708 C CA . ALA A 1 217 ? 107.730 44.406 67.613 1.00 70.92 ? ? ? ? ? ? 217 ALA A CA 1 ATOM 1709 C C . ALA A 1 217 ? 108.472 45.716 67.848 1.00 75.11 ? ? ? ? ? ? 217 ALA A C 1 ATOM 1710 O O . ALA A 1 217 ? 107.845 46.768 67.958 1.00 70.67 ? ? ? ? ? ? 217 ALA A O 1 ATOM 1711 C CB . ALA A 1 217 ? 106.392 44.419 68.348 1.00 54.72 ? ? ? ? ? ? 217 ALA A CB 1 ATOM 1712 N N . ARG A 1 218 ? 109.803 45.662 67.914 1.00 76.38 ? ? ? ? ? ? 218 ARG A N 1 ATOM 1713 C CA . ARG A 1 218 ? 110.606 46.874 68.143 1.00 78.86 ? ? ? ? ? ? 218 ARG A CA 1 ATOM 1714 C C . ARG A 1 218 ? 110.814 47.720 66.865 1.00 81.30 ? ? ? ? ? ? 218 ARG A C 1 ATOM 1715 O O . ARG A 1 218 ? 111.214 48.888 66.935 1.00 74.00 ? ? ? ? ? ? 218 ARG A O 1 ATOM 1716 C CB . ARG A 1 218 ? 111.974 46.511 68.752 1.00 76.12 ? ? ? ? ? ? 218 ARG A CB 1 ATOM 1717 C CG . ARG A 1 218 ? 111.940 46.054 70.229 1.00 80.58 ? ? ? ? ? ? 218 ARG A CG 1 ATOM 1718 C CD . ARG A 1 218 ? 113.357 45.823 70.784 1.00 84.57 ? ? ? ? ? ? 218 ARG A CD 1 ATOM 1719 N NE . ARG A 1 218 ? 114.105 44.891 69.935 1.00 110.82 ? ? ? ? ? ? 218 ARG A NE 1 ATOM 1720 C CZ . ARG A 1 218 ? 113.948 43.561 69.938 1.00 119.05 ? ? ? ? ? ? 218 ARG A CZ 1 ATOM 1721 N NH1 . ARG A 1 218 ? 113.073 42.993 70.764 1.00 123.02 ? ? ? ? ? ? 218 ARG A NH1 1 ATOM 1722 N NH2 . ARG A 1 218 ? 114.629 42.789 69.087 1.00 113.75 ? ? ? ? ? ? 218 ARG A NH2 1 ATOM 1723 N N . THR A 1 219 ? 110.532 47.122 65.706 1.00 83.48 ? ? ? ? ? ? 219 THR A N 1 ATOM 1724 C CA . THR A 1 219 ? 110.668 47.782 64.411 1.00 68.68 ? ? ? ? ? ? 219 THR A CA 1 ATOM 1725 C C . THR A 1 219 ? 109.478 47.436 63.537 1.00 66.97 ? ? ? ? ? ? 219 THR A C 1 ATOM 1726 O O . THR A 1 219 ? 108.763 46.476 63.806 1.00 69.74 ? ? ? ? ? ? 219 THR A O 1 ATOM 1727 C CB . THR A 1 219 ? 111.935 47.318 63.696 1.00 62.78 ? ? ? ? ? ? 219 THR A CB 1 ATOM 1728 O OG1 . THR A 1 219 ? 112.059 45.900 63.839 1.00 63.85 ? ? ? ? ? ? 219 THR A OG1 1 ATOM 1729 C CG2 . THR A 1 219 ? 113.158 47.995 64.282 1.00 74.05 ? ? ? ? ? ? 219 THR A CG2 1 ATOM 1730 N N . PRO A 1 220 ? 109.238 48.235 62.490 1.00 66.52 ? ? ? ? ? ? 220 PRO A N 1 ATOM 1731 C CA . PRO A 1 220 ? 108.124 48.013 61.559 1.00 72.62 ? ? ? ? ? ? 220 PRO A CA 1 ATOM 1732 C C . PRO A 1 220 ? 108.402 47.031 60.398 1.00 74.97 ? ? ? ? ? ? 220 PRO A C 1 ATOM 1733 O O . PRO A 1 220 ? 109.532 46.560 60.206 1.00 66.62 ? ? ? ? ? ? 220 PRO A O 1 ATOM 1734 C CB . PRO A 1 220 ? 107.806 49.424 61.058 1.00 62.57 ? ? ? ? ? ? 220 PRO A CB 1 ATOM 1735 C CG . PRO A 1 220 ? 109.131 50.101 61.113 1.00 65.76 ? ? ? ? ? ? 220 PRO A CG 1 ATOM 1736 C CD . PRO A 1 220 ? 109.709 49.629 62.412 1.00 64.45 ? ? ? ? ? ? 220 PRO A CD 1 ATOM 1737 N N . LEU A 1 221 ? 107.352 46.701 59.647 1.00 74.36 ? ? ? ? ? ? 221 LEU A N 1 ATOM 1738 C CA . LEU A 1 221 ? 107.492 45.799 58.514 1.00 71.78 ? ? ? ? ? ? 221 LEU A CA 1 ATOM 1739 C C . LEU A 1 221 ? 107.544 46.688 57.286 1.00 73.09 ? ? ? ? ? ? 221 LEU A C 1 ATOM 1740 O O . LEU A 1 221 ? 106.624 47.454 56.994 1.00 67.43 ? ? ? ? ? ? 221 LEU A O 1 ATOM 1741 C CB . LEU A 1 221 ? 106.323 44.803 58.438 1.00 74.42 ? ? ? ? ? ? 221 LEU A CB 1 ATOM 1742 C CG . LEU A 1 221 ? 106.266 43.628 59.429 1.00 65.74 ? ? ? ? ? ? 221 LEU A CG 1 ATOM 1743 C CD1 . LEU A 1 221 ? 104.930 42.967 59.319 1.00 68.30 ? ? ? ? ? ? 221 LEU A CD1 1 ATOM 1744 C CD2 . LEU A 1 221 ? 107.355 42.624 59.170 1.00 63.87 ? ? ? ? ? ? 221 LEU A CD2 1 ATOM 1745 N N . ILE A 1 222 ? 108.659 46.581 56.583 1.00 75.57 ? ? ? ? ? ? 222 ILE A N 1 ATOM 1746 C CA . ILE A 1 222 ? 108.919 47.380 55.405 1.00 79.57 ? ? ? ? ? ? 222 ILE A CA 1 ATOM 1747 C C . ILE A 1 222 ? 108.970 46.572 54.126 1.00 79.74 ? ? ? ? ? ? 222 ILE A C 1 ATOM 1748 O O . ILE A 1 222 ? 109.589 45.511 54.074 1.00 80.51 ? ? ? ? ? ? 222 ILE A O 1 ATOM 1749 C CB . ILE A 1 222 ? 110.269 48.129 55.554 1.00 80.60 ? ? ? ? ? ? 222 ILE A CB 1 ATOM 1750 C CG1 . ILE A 1 222 ? 110.135 49.268 56.554 1.00 80.77 ? ? ? ? ? ? 222 ILE A CG1 1 ATOM 1751 C CG2 . ILE A 1 222 ? 110.720 48.684 54.239 1.00 77.55 ? ? ? ? ? ? 222 ILE A CG2 1 ATOM 1752 C CD1 . ILE A 1 222 ? 110.159 48.823 57.992 1.00 91.11 ? ? ? ? ? ? 222 ILE A CD1 1 ATOM 1753 N N . ILE A 1 223 ? 108.306 47.090 53.098 1.00 79.83 ? ? ? ? ? ? 223 ILE A N 1 ATOM 1754 C CA . ILE A 1 223 ? 108.302 46.479 51.773 1.00 83.16 ? ? ? ? ? ? 223 ILE A CA 1 ATOM 1755 C C . ILE A 1 223 ? 108.767 47.588 50.837 1.00 88.10 ? ? ? ? ? ? 223 ILE A C 1 ATOM 1756 O O . ILE A 1 223 ? 108.074 48.592 50.670 1.00 85.59 ? ? ? ? ? ? 223 ILE A O 1 ATOM 1757 C CB . ILE A 1 223 ? 106.905 46.031 51.356 1.00 83.02 ? ? ? ? ? ? 223 ILE A CB 1 ATOM 1758 C CG1 . ILE A 1 223 ? 106.511 44.790 52.153 1.00 83.84 ? ? ? ? ? ? 223 ILE A CG1 1 ATOM 1759 C CG2 . ILE A 1 223 ? 106.878 45.751 49.867 1.00 74.80 ? ? ? ? ? ? 223 ILE A CG2 1 ATOM 1760 C CD1 . ILE A 1 223 ? 105.106 44.329 51.898 1.00 61.67 ? ? ? ? ? ? 223 ILE A CD1 1 ATOM 1761 N N . SER A 1 224 ? 109.938 47.394 50.232 1.00 88.71 ? ? ? ? ? ? 224 SER A N 1 ATOM 1762 C CA . SER A 1 224 ? 110.539 48.387 49.347 1.00 90.40 ? ? ? ? ? ? 224 SER A CA 1 ATOM 1763 C C . SER A 1 224 ? 110.756 47.945 47.892 1.00 97.46 ? ? ? ? ? ? 224 SER A C 1 ATOM 1764 O O . SER A 1 224 ? 110.312 46.878 47.485 1.00 100.39 ? ? ? ? ? ? 224 SER A O 1 ATOM 1765 C CB . SER A 1 224 ? 111.866 48.832 49.962 1.00 84.05 ? ? ? ? ? ? 224 SER A CB 1 ATOM 1766 O OG . SER A 1 224 ? 112.518 47.733 50.569 1.00 65.78 ? ? ? ? ? ? 224 SER A OG 1 ATOM 1767 N N . GLY A 1 225 ? 111.435 48.783 47.112 1.00 104.71 ? ? ? ? ? ? 225 GLY A N 1 ATOM 1768 C CA . GLY A 1 225 ? 111.710 48.464 45.718 1.00 112.75 ? ? ? ? ? ? 225 GLY A CA 1 ATOM 1769 C C . GLY A 1 225 ? 112.464 49.606 45.060 1.00 120.45 ? ? ? ? ? ? 225 GLY A C 1 ATOM 1770 O O . GLY A 1 225 ? 111.898 50.683 44.887 1.00 124.94 ? ? ? ? ? ? 225 GLY A O 1 ATOM 1771 N N . GLN A 1 226 ? 113.726 49.378 44.689 1.00 128.05 ? ? ? ? ? ? 226 GLN A N 1 ATOM 1772 C CA . GLN A 1 226 ? 114.575 50.419 44.077 1.00 137.14 ? ? ? ? ? ? 226 GLN A CA 1 ATOM 1773 C C . GLN A 1 226 ? 114.147 50.877 42.677 1.00 141.89 ? ? ? ? ? ? 226 GLN A C 1 ATOM 1774 O O . GLN A 1 226 ? 113.270 50.261 42.058 1.00 143.96 ? ? ? ? ? ? 226 GLN A O 1 ATOM 1775 C CB . GLN A 1 226 ? 116.026 49.938 44.019 1.00 137.08 ? ? ? ? ? ? 226 GLN A CB 1 ATOM 1776 C CG . GLN A 1 226 ? 117.035 51.007 43.623 1.00 143.19 ? ? ? ? ? ? 226 GLN A CG 1 ATOM 1777 C CD . GLN A 1 226 ? 118.466 50.492 43.709 1.00 153.22 ? ? ? ? ? ? 226 GLN A CD 1 ATOM 1778 O OE1 . GLN A 1 226 ? 119.433 51.248 43.534 1.00 156.10 ? ? ? ? ? ? 226 GLN A OE1 1 ATOM 1779 N NE2 . GLN A 1 226 ? 118.608 49.189 43.969 1.00 151.48 ? ? ? ? ? ? 226 GLN A NE2 1 ATOM 1780 N N . ALA A 1 227 ? 114.766 51.956 42.183 1.00 143.84 ? ? ? ? ? ? 227 ALA A N 1 ATOM 1781 C CA . ALA A 1 227 ? 114.443 52.493 40.855 1.00 152.06 ? ? ? ? ? ? 227 ALA A CA 1 ATOM 1782 C C . ALA A 1 227 ? 115.311 51.884 39.737 1.00 158.49 ? ? ? ? ? ? 227 ALA A C 1 ATOM 1783 O O . ALA A 1 227 ? 116.510 51.645 39.941 1.00 160.52 ? ? ? ? ? ? 227 ALA A O 1 ATOM 1784 C CB . ALA A 1 227 ? 114.571 54.014 40.858 1.00 146.10 ? ? ? ? ? ? 227 ALA A CB 1 ATOM 1785 N N . ALA A 1 228 ? 114.688 51.641 38.568 1.00 163.99 ? ? ? ? ? ? 228 ALA A N 1 ATOM 1786 C CA . ALA A 1 228 ? 115.326 51.027 37.374 1.00 161.87 ? ? ? ? ? ? 228 ALA A CA 1 ATOM 1787 C C . ALA A 1 228 ? 116.247 51.967 36.581 1.00 158.98 ? ? ? ? ? ? 228 ALA A C 1 ATOM 1788 O O . ALA A 1 228 ? 116.283 51.939 35.335 1.00 152.98 ? ? ? ? ? ? 228 ALA A O 1 ATOM 1789 C CB . ALA A 1 228 ? 114.238 50.436 36.435 1.00 157.65 ? ? ? ? ? ? 228 ALA A CB 1 ATOM 1790 N N . LYS A 1 229 ? 116.990 52.783 37.332 1.00 157.05 ? ? ? ? ? ? 229 LYS A N 1 ATOM 1791 C CA . LYS A 1 229 ? 117.937 53.750 36.787 1.00 154.38 ? ? ? ? ? ? 229 LYS A CA 1 ATOM 1792 C C . LYS A 1 229 ? 117.224 54.734 35.852 1.00 153.37 ? ? ? ? ? ? 229 LYS A C 1 ATOM 1793 O O . LYS A 1 229 ? 117.746 55.081 34.786 1.00 153.50 ? ? ? ? ? ? 229 LYS A O 1 ATOM 1794 C CB . LYS A 1 229 ? 119.051 53.022 36.017 1.00 158.17 ? ? ? ? ? ? 229 LYS A CB 1 ATOM 1795 C CG . LYS A 1 229 ? 119.440 51.642 36.574 1.00 160.08 ? ? ? ? ? ? 229 LYS A CG 1 ATOM 1796 C CD . LYS A 1 229 ? 120.877 51.615 37.103 1.00 158.63 ? ? ? ? ? ? 229 LYS A CD 1 ATOM 1797 C CE . LYS A 1 229 ? 121.337 50.198 37.469 1.00 153.70 ? ? ? ? ? ? 229 LYS A CE 1 ATOM 1798 N NZ . LYS A 1 229 ? 122.783 50.165 37.871 1.00 149.22 ? ? ? ? ? ? 229 LYS A NZ 1 ATOM 1799 N N . SER A 1 230 ? 116.035 55.181 36.255 1.00 152.24 ? ? ? ? ? ? 230 SER A N 1 ATOM 1800 C CA . SER A 1 230 ? 115.240 56.107 35.445 1.00 149.83 ? ? ? ? ? ? 230 SER A CA 1 ATOM 1801 C C . SER A 1 230 ? 115.746 57.563 35.499 1.00 148.79 ? ? ? ? ? ? 230 SER A C 1 ATOM 1802 O O . SER A 1 230 ? 114.948 58.502 35.565 1.00 149.61 ? ? ? ? ? ? 230 SER A O 1 ATOM 1803 C CB . SER A 1 230 ? 113.766 56.028 35.886 1.00 149.31 ? ? ? ? ? ? 230 SER A CB 1 ATOM 1804 O OG . SER A 1 230 ? 112.910 56.768 35.030 1.00 146.36 ? ? ? ? ? ? 230 SER A OG 1 ATOM 1805 N N . THR A 1 231 ? 117.072 57.736 35.463 1.00 148.22 ? ? ? ? ? ? 231 THR A N 1 ATOM 1806 C CA . THR A 1 231 ? 117.721 59.060 35.504 1.00 144.37 ? ? ? ? ? ? 231 THR A CA 1 ATOM 1807 C C . THR A 1 231 ? 117.676 59.744 34.128 1.00 143.52 ? ? ? ? ? ? 231 THR A C 1 ATOM 1808 O O . THR A 1 231 ? 117.407 60.949 34.021 1.00 136.54 ? ? ? ? ? ? 231 THR A O 1 ATOM 1809 C CB . THR A 1 231 ? 119.214 58.945 35.932 1.00 143.43 ? ? ? ? ? ? 231 THR A CB 1 ATOM 1810 O OG1 . THR A 1 231 ? 119.305 58.249 37.181 1.00 137.77 ? ? ? ? ? ? 231 THR A OG1 1 ATOM 1811 C CG2 . THR A 1 231 ? 119.842 60.335 36.079 1.00 142.03 ? ? ? ? ? ? 231 THR A CG2 1 ATOM 1812 N N . LYS A 1 232 ? 117.949 58.958 33.086 1.00 143.87 ? ? ? ? ? ? 232 LYS A N 1 ATOM 1813 C CA . LYS A 1 232 ? 117.956 59.444 31.710 1.00 141.27 ? ? ? ? ? ? 232 LYS A CA 1 ATOM 1814 C C . LYS A 1 232 ? 116.634 60.117 31.305 1.00 138.86 ? ? ? ? ? ? 232 LYS A C 1 ATOM 1815 O O . LYS A 1 232 ? 116.614 60.944 30.391 1.00 139.75 ? ? ? ? ? ? 232 LYS A O 1 ATOM 1816 C CB . LYS A 1 232 ? 118.283 58.283 30.745 1.00 140.43 ? ? ? ? ? ? 232 LYS A CB 1 ATOM 1817 C CG . LYS A 1 232 ? 117.259 57.141 30.726 1.00 133.68 ? ? ? ? ? ? 232 LYS A CG 1 ATOM 1818 C CD . LYS A 1 232 ? 117.683 55.985 29.809 1.00 126.63 ? ? ? ? ? ? 232 LYS A CD 1 ATOM 1819 C CE . LYS A 1 232 ? 118.919 55.264 30.346 1.00 127.39 ? ? ? ? ? ? 232 LYS A CE 1 ATOM 1820 N NZ . LYS A 1 232 ? 119.238 54.009 29.608 1.00 118.53 ? ? ? ? ? ? 232 LYS A NZ 1 ATOM 1821 N N . LEU A 1 233 ? 115.536 59.775 31.982 1.00 132.91 ? ? ? ? ? ? 233 LEU A N 1 ATOM 1822 C CA . LEU A 1 233 ? 114.236 60.366 31.657 1.00 128.15 ? ? ? ? ? ? 233 LEU A CA 1 ATOM 1823 C C . LEU A 1 233 ? 114.073 61.789 32.176 1.00 127.27 ? ? ? ? ? ? 233 LEU A C 1 ATOM 1824 O O . LEU A 1 233 ? 113.644 62.681 31.441 1.00 121.78 ? ? ? ? ? ? 233 LEU A O 1 ATOM 1825 C CB . LEU A 1 233 ? 113.087 59.502 32.193 1.00 127.05 ? ? ? ? ? ? 233 LEU A CB 1 ATOM 1826 C CG . LEU A 1 233 ? 112.829 58.197 31.432 1.00 135.72 ? ? ? ? ? ? 233 LEU A CG 1 ATOM 1827 C CD1 . LEU A 1 233 ? 113.598 57.070 32.113 1.00 135.26 ? ? ? ? ? ? 233 LEU A CD1 1 ATOM 1828 C CD2 . LEU A 1 233 ? 111.335 57.878 31.388 1.00 131.82 ? ? ? ? ? ? 233 LEU A CD2 1 ATOM 1829 N N . TYR A 1 234 ? 114.417 61.991 33.445 1.00 130.29 ? ? ? ? ? ? 234 TYR A N 1 ATOM 1830 C CA . TYR A 1 234 ? 114.310 63.297 34.102 1.00 128.44 ? ? ? ? ? ? 234 TYR A CA 1 ATOM 1831 C C . TYR A 1 234 ? 115.137 64.387 33.433 1.00 127.75 ? ? ? ? ? ? 234 TYR A C 1 ATOM 1832 O O . TYR A 1 234 ? 114.718 65.544 33.360 1.00 123.10 ? ? ? ? ? ? 234 TYR A O 1 ATOM 1833 C CB . TYR A 1 234 ? 114.727 63.181 35.577 1.00 123.28 ? ? ? ? ? ? 234 TYR A CB 1 ATOM 1834 C CG . TYR A 1 234 ? 113.678 62.568 36.484 1.00 113.59 ? ? ? ? ? ? 234 TYR A CG 1 ATOM 1835 C CD1 . TYR A 1 234 ? 113.971 61.451 37.268 1.00 107.08 ? ? ? ? ? ? 234 TYR A CD1 1 ATOM 1836 C CD2 . TYR A 1 234 ? 112.395 63.115 36.567 1.00 110.57 ? ? ? ? ? ? 234 TYR A CD2 1 ATOM 1837 C CE1 . TYR A 1 234 ? 113.014 60.893 38.111 1.00 108.89 ? ? ? ? ? ? 234 TYR A CE1 1 ATOM 1838 C CE2 . TYR A 1 234 ? 111.431 62.566 37.410 1.00 110.81 ? ? ? ? ? ? 234 TYR A CE2 1 ATOM 1839 C CZ . TYR A 1 234 ? 111.750 61.456 38.176 1.00 112.80 ? ? ? ? ? ? 234 TYR A CZ 1 ATOM 1840 O OH . TYR A 1 234 ? 110.807 60.904 39.008 1.00 117.70 ? ? ? ? ? ? 234 TYR A OH 1 ATOM 1841 N N . VAL A 1 235 ? 116.323 64.010 32.970 1.00 133.00 ? ? ? ? ? ? 235 VAL A N 1 ATOM 1842 C CA . VAL A 1 235 ? 117.221 64.945 32.297 1.00 137.33 ? ? ? ? ? ? 235 VAL A CA 1 ATOM 1843 C C . VAL A 1 235 ? 116.584 65.391 30.982 1.00 138.58 ? ? ? ? ? ? 235 VAL A C 1 ATOM 1844 O O . VAL A 1 235 ? 116.523 66.589 30.677 1.00 140.72 ? ? ? ? ? ? 235 VAL A O 1 ATOM 1845 C CB . VAL A 1 235 ? 118.614 64.298 32.008 1.00 136.76 ? ? ? ? ? ? 235 VAL A CB 1 ATOM 1846 C CG1 . VAL A 1 235 ? 119.400 64.137 33.313 1.00 138.45 ? ? ? ? ? ? 235 VAL A CG1 1 ATOM 1847 C CG2 . VAL A 1 235 ? 118.433 62.937 31.344 1.00 137.35 ? ? ? ? ? ? 235 VAL A CG2 1 ATOM 1848 N N . GLN A 1 236 ? 116.101 64.422 30.208 1.00 137.18 ? ? ? ? ? ? 236 GLN A N 1 ATOM 1849 C CA . GLN A 1 236 ? 115.463 64.715 28.934 1.00 133.42 ? ? ? ? ? ? 236 GLN A CA 1 ATOM 1850 C C . GLN A 1 236 ? 114.324 65.697 29.139 1.00 130.62 ? ? ? ? ? ? 236 GLN A C 1 ATOM 1851 O O . GLN A 1 236 ? 114.275 66.743 28.493 1.00 129.32 ? ? ? ? ? ? 236 GLN A O 1 ATOM 1852 C CB . GLN A 1 236 ? 114.957 63.422 28.296 1.00 136.82 ? ? ? ? ? ? 236 GLN A CB 1 ATOM 1853 C CG . GLN A 1 236 ? 116.100 62.555 27.778 1.00 144.76 ? ? ? ? ? ? 236 GLN A CG 1 ATOM 1854 C CD . GLN A 1 236 ? 115.633 61.321 27.025 1.00 146.82 ? ? ? ? ? ? 236 GLN A CD 1 ATOM 1855 O OE1 . GLN A 1 236 ? 116.394 60.728 26.257 1.00 150.19 ? ? ? ? ? ? 236 GLN A OE1 1 ATOM 1856 N NE2 . GLN A 1 236 ? 114.387 60.916 27.256 1.00 143.95 ? ? ? ? ? ? 236 GLN A NE2 1 ATOM 1857 N N . ALA A 1 237 ? 113.420 65.356 30.053 1.00 129.41 ? ? ? ? ? ? 237 ALA A N 1 ATOM 1858 C CA . ALA A 1 237 ? 112.278 66.204 30.372 1.00 125.21 ? ? ? ? ? ? 237 ALA A CA 1 ATOM 1859 C C . ALA A 1 237 ? 112.762 67.613 30.680 1.00 124.53 ? ? ? ? ? ? 237 ALA A C 1 ATOM 1860 O O . ALA A 1 237 ? 112.254 68.595 30.134 1.00 120.38 ? ? ? ? ? ? 237 ALA A O 1 ATOM 1861 C CB . ALA A 1 237 ? 111.542 65.643 31.573 1.00 121.83 ? ? ? ? ? ? 237 ALA A CB 1 ATOM 1862 N N . ASN A 1 238 ? 113.752 67.694 31.562 1.00 129.80 ? ? ? ? ? ? 238 ASN A N 1 ATOM 1863 C CA . ASN A 1 238 ? 114.326 68.969 31.977 1.00 131.16 ? ? ? ? ? ? 238 ASN A CA 1 ATOM 1864 C C . ASN A 1 238 ? 114.865 69.757 30.794 1.00 125.40 ? ? ? ? ? ? 238 ASN A C 1 ATOM 1865 O O . ASN A 1 238 ? 114.682 70.975 30.710 1.00 122.55 ? ? ? ? ? ? 238 ASN A O 1 ATOM 1866 C CB . ASN A 1 238 ? 115.444 68.730 33.002 1.00 136.24 ? ? ? ? ? ? 238 ASN A CB 1 ATOM 1867 C CG . ASN A 1 238 ? 116.104 70.017 33.459 1.00 140.12 ? ? ? ? ? ? 238 ASN A CG 1 ATOM 1868 O OD1 . ASN A 1 238 ? 115.436 70.963 33.899 1.00 138.08 ? ? ? ? ? ? 238 ASN A OD1 1 ATOM 1869 N ND2 . ASN A 1 238 ? 117.429 70.058 33.363 1.00 139.93 ? ? ? ? ? ? 238 ASN A ND2 1 ATOM 1870 N N . ALA A 1 239 ? 115.520 69.047 29.880 1.00 124.02 ? ? ? ? ? ? 239 ALA A N 1 ATOM 1871 C CA . ALA A 1 239 ? 116.098 69.653 28.682 1.00 125.30 ? ? ? ? ? ? 239 ALA A CA 1 ATOM 1872 C C . ALA A 1 239 ? 115.015 70.169 27.718 1.00 123.56 ? ? ? ? ? ? 239 ALA A C 1 ATOM 1873 O O . ALA A 1 239 ? 115.020 71.343 27.345 1.00 116.49 ? ? ? ? ? ? 239 ALA A O 1 ATOM 1874 C CB . ALA A 1 239 ? 116.996 68.643 27.972 1.00 125.95 ? ? ? ? ? ? 239 ALA A CB 1 ATOM 1875 N N . PHE A 1 240 ? 114.093 69.291 27.326 1.00 120.58 ? ? ? ? ? ? 240 PHE A N 1 ATOM 1876 C CA . PHE A 1 240 ? 113.020 69.657 26.414 1.00 120.35 ? ? ? ? ? ? 240 PHE A CA 1 ATOM 1877 C C . PHE A 1 240 ? 112.269 70.886 26.869 1.00 124.13 ? ? ? ? ? ? 240 PHE A C 1 ATOM 1878 O O . PHE A 1 240 ? 112.202 71.882 26.158 1.00 130.27 ? ? ? ? ? ? 240 PHE A O 1 ATOM 1879 C CB . PHE A 1 240 ? 112.011 68.521 26.266 1.00 119.79 ? ? ? ? ? ? 240 PHE A CB 1 ATOM 1880 C CG . PHE A 1 240 ? 110.739 68.935 25.560 1.00 127.80 ? ? ? ? ? ? 240 PHE A CG 1 ATOM 1881 C CD1 . PHE A 1 240 ? 110.759 69.297 24.213 1.00 134.91 ? ? ? ? ? ? 240 PHE A CD1 1 ATOM 1882 C CD2 . PHE A 1 240 ? 109.528 68.976 26.240 1.00 125.02 ? ? ? ? ? ? 240 PHE A CD2 1 ATOM 1883 C CE1 . PHE A 1 240 ? 109.589 69.692 23.554 1.00 134.21 ? ? ? ? ? ? 240 PHE A CE1 1 ATOM 1884 C CE2 . PHE A 1 240 ? 108.354 69.369 25.590 1.00 127.76 ? ? ? ? ? ? 240 PHE A CE2 1 ATOM 1885 C CZ . PHE A 1 240 ? 108.387 69.727 24.244 1.00 129.07 ? ? ? ? ? ? 240 PHE A CZ 1 ATOM 1886 N N . VAL A 1 241 ? 111.677 70.793 28.052 1.00 127.72 ? ? ? ? ? ? 241 VAL A N 1 ATOM 1887 C CA . VAL A 1 241 ? 110.901 71.892 28.617 1.00 132.29 ? ? ? ? ? ? 241 VAL A CA 1 ATOM 1888 C C . VAL A 1 241 ? 111.572 73.266 28.426 1.00 134.24 ? ? ? ? ? ? 241 VAL A C 1 ATOM 1889 O O . VAL A 1 241 ? 110.894 74.258 28.120 1.00 137.12 ? ? ? ? ? ? 241 VAL A O 1 ATOM 1890 C CB . VAL A 1 241 ? 110.626 71.645 30.117 1.00 130.18 ? ? ? ? ? ? 241 VAL A CB 1 ATOM 1891 C CG1 . VAL A 1 241 ? 109.866 72.817 30.719 1.00 125.50 ? ? ? ? ? ? 241 VAL A CG1 1 ATOM 1892 C CG2 . VAL A 1 241 ? 109.825 70.360 30.282 1.00 126.07 ? ? ? ? ? ? 241 VAL A CG2 1 ATOM 1893 N N . ARG A 1 242 ? 112.894 73.327 28.588 1.00 128.83 ? ? ? ? ? ? 242 ARG A N 1 ATOM 1894 C CA . ARG A 1 242 ? 113.608 74.588 28.420 1.00 129.06 ? ? ? ? ? ? 242 ARG A CA 1 ATOM 1895 C C . ARG A 1 242 ? 113.378 75.157 27.007 1.00 131.67 ? ? ? ? ? ? 242 ARG A C 1 ATOM 1896 O O . ARG A 1 242 ? 113.449 76.372 26.808 1.00 128.25 ? ? ? ? ? ? 242 ARG A O 1 ATOM 1897 C CB . ARG A 1 242 ? 115.114 74.391 28.713 1.00 127.30 ? ? ? ? ? ? 242 ARG A CB 1 ATOM 1898 C CG . ARG A 1 242 ? 115.718 75.422 29.699 1.00 131.33 ? ? ? ? ? ? 242 ARG A CG 1 ATOM 1899 C CD . ARG A 1 242 ? 115.862 76.814 29.056 1.00 138.54 ? ? ? ? ? ? 242 ARG A CD 1 ATOM 1900 N NE . ARG A 1 242 ? 115.625 77.953 29.956 1.00 141.20 ? ? ? ? ? ? 242 ARG A NE 1 ATOM 1901 C CZ . ARG A 1 242 ? 114.418 78.401 30.316 1.00 145.71 ? ? ? ? ? ? 242 ARG A CZ 1 ATOM 1902 N NH1 . ARG A 1 242 ? 113.316 77.810 29.868 1.00 147.23 ? ? ? ? ? ? 242 ARG A NH1 1 ATOM 1903 N NH2 . ARG A 1 242 ? 114.303 79.465 31.103 1.00 144.86 ? ? ? ? ? ? 242 ARG A NH2 1 ATOM 1904 N N . THR A 1 243 ? 113.081 74.283 26.038 1.00 136.11 ? ? ? ? ? ? 243 THR A N 1 ATOM 1905 C CA . THR A 1 243 ? 112.836 74.703 24.645 1.00 139.18 ? ? ? ? ? ? 243 THR A CA 1 ATOM 1906 C C . THR A 1 243 ? 111.662 75.680 24.577 1.00 146.90 ? ? ? ? ? ? 243 THR A C 1 ATOM 1907 O O . THR A 1 243 ? 111.834 76.890 24.780 1.00 151.07 ? ? ? ? ? ? 243 THR A O 1 ATOM 1908 C CB . THR A 1 243 ? 112.492 73.505 23.689 1.00 131.99 ? ? ? ? ? ? 243 THR A CB 1 ATOM 1909 O OG1 . THR A 1 243 ? 113.519 72.511 23.754 1.00 125.37 ? ? ? ? ? ? 243 THR A OG1 1 ATOM 1910 C CG2 . THR A 1 243 ? 112.371 73.986 22.240 1.00 123.21 ? ? ? ? ? ? 243 THR A CG2 1 ATOM 1911 N N . LEU A 1 244 ? 110.471 75.147 24.297 1.00 147.69 ? ? ? ? ? ? 244 LEU A N 1 ATOM 1912 C CA . LEU A 1 244 ? 109.262 75.965 24.185 1.00 146.81 ? ? ? ? ? ? 244 LEU A CA 1 ATOM 1913 C C . LEU A 1 244 ? 108.973 76.699 25.488 1.00 146.72 ? ? ? ? ? ? 244 LEU A C 1 ATOM 1914 O O . LEU A 1 244 ? 108.740 76.070 26.515 1.00 148.05 ? ? ? ? ? ? 244 LEU A O 1 ATOM 1915 C CB . LEU A 1 244 ? 108.052 75.092 23.817 1.00 142.36 ? ? ? ? ? ? 244 LEU A CB 1 ATOM 1916 C CG . LEU A 1 244 ? 107.005 75.749 22.906 1.00 137.67 ? ? ? ? ? ? 244 LEU A CG 1 ATOM 1917 C CD1 . LEU A 1 244 ? 105.910 74.757 22.572 1.00 130.32 ? ? ? ? ? ? 244 LEU A CD1 1 ATOM 1918 C CD2 . LEU A 1 244 ? 106.429 76.981 23.583 1.00 137.60 ? ? ? ? ? ? 244 LEU A CD2 1 ATOM 1919 N N . LYS A 1 245 ? 109.002 78.026 25.449 1.00 145.93 ? ? ? ? ? ? 245 LYS A N 1 ATOM 1920 C CA . LYS A 1 245 ? 108.708 78.821 26.635 1.00 150.95 ? ? ? ? ? ? 245 LYS A CA 1 ATOM 1921 C C . LYS A 1 245 ? 107.951 80.061 26.159 1.00 151.04 ? ? ? ? ? ? 245 LYS A C 1 ATOM 1922 O O . LYS A 1 245 ? 108.350 81.200 26.443 1.00 153.77 ? ? ? ? ? ? 245 LYS A O 1 ATOM 1923 C CB . LYS A 1 245 ? 109.998 79.230 27.379 1.00 151.97 ? ? ? ? ? ? 245 LYS A CB 1 ATOM 1924 C CG . LYS A 1 245 ? 109.772 79.853 28.784 1.00 148.07 ? ? ? ? ? ? 245 LYS A CG 1 ATOM 1925 C CD . LYS A 1 245 ? 111.010 80.609 29.317 1.00 144.67 ? ? ? ? ? ? 245 LYS A CD 1 ATOM 1926 C CE . LYS A 1 245 ? 111.318 81.872 28.492 1.00 138.67 ? ? ? ? ? ? 245 LYS A CE 1 ATOM 1927 N NZ . LYS A 1 245 ? 112.571 82.583 28.898 1.00 127.27 ? ? ? ? ? ? 245 LYS A NZ 1 ATOM 1928 N N . ALA A 1 246 ? 106.864 79.827 25.423 1.00 144.42 ? ? ? ? ? ? 246 ALA A N 1 ATOM 1929 C CA . ALA A 1 246 ? 106.043 80.913 24.901 1.00 142.12 ? ? ? ? ? ? 246 ALA A CA 1 ATOM 1930 C C . ALA A 1 246 ? 104.794 81.089 25.734 1.00 138.42 ? ? ? ? ? ? 246 ALA A C 1 ATOM 1931 O O . ALA A 1 246 ? 104.312 80.137 26.329 1.00 136.69 ? ? ? ? ? ? 246 ALA A O 1 ATOM 1932 C CB . ALA A 1 246 ? 105.662 80.637 23.453 1.00 143.60 ? ? ? ? ? ? 246 ALA A CB 1 ATOM 1933 N N . GLU A 1 247 ? 104.278 82.315 25.772 1.00 138.50 ? ? ? ? ? ? 247 GLU A N 1 ATOM 1934 C CA . GLU A 1 247 ? 103.065 82.621 26.522 1.00 139.58 ? ? ? ? ? ? 247 GLU A CA 1 ATOM 1935 C C . GLU A 1 247 ? 101.943 81.659 26.105 1.00 137.90 ? ? ? ? ? ? 247 GLU A C 1 ATOM 1936 O O . GLU A 1 247 ? 100.932 81.540 26.797 1.00 129.09 ? ? ? ? ? ? 247 GLU A O 1 ATOM 1937 C CB . GLU A 1 247 ? 102.657 84.094 26.283 1.00 147.03 ? ? ? ? ? ? 247 GLU A CB 1 ATOM 1938 C CG . GLU A 1 247 ? 101.385 84.554 27.028 1.00 153.83 ? ? ? ? ? ? 247 GLU A CG 1 ATOM 1939 C CD . GLU A 1 247 ? 101.175 86.078 27.027 1.00 157.51 ? ? ? ? ? ? 247 GLU A CD 1 ATOM 1940 O OE1 . GLU A 1 247 ? 100.124 86.535 27.544 1.00 152.95 ? ? ? ? ? ? 247 GLU A OE1 1 ATOM 1941 O OE2 . GLU A 1 247 ? 102.056 86.817 26.522 1.00 160.99 ? ? ? ? ? ? 247 GLU A OE2 1 ATOM 1942 N N . LYS A 1 248 ? 102.136 80.983 24.969 1.00 141.70 ? ? ? ? ? ? 248 LYS A N 1 ATOM 1943 C CA . LYS A 1 248 ? 101.173 80.006 24.444 1.00 146.78 ? ? ? ? ? ? 248 LYS A CA 1 ATOM 1944 C C . LYS A 1 248 ? 101.373 78.676 25.172 1.00 154.33 ? ? ? ? ? ? 248 LYS A C 1 ATOM 1945 O O . LYS A 1 248 ? 100.989 77.600 24.693 1.00 156.91 ? ? ? ? ? ? 248 LYS A O 1 ATOM 1946 C CB . LYS A 1 248 ? 101.352 79.800 22.931 1.00 142.85 ? ? ? ? ? ? 248 LYS A CB 1 ATOM 1947 C CG . LYS A 1 248 ? 100.512 80.747 22.082 1.00 138.80 ? ? ? ? ? ? 248 LYS A CG 1 ATOM 1948 C CD . LYS A 1 248 ? 100.494 80.357 20.606 1.00 128.20 ? ? ? ? ? ? 248 LYS A CD 1 ATOM 1949 C CE . LYS A 1 248 ? 99.578 81.290 19.822 1.00 120.73 ? ? ? ? ? ? 248 LYS A CE 1 ATOM 1950 N NZ . LYS A 1 248 ? 99.596 81.022 18.359 1.00 119.78 ? ? ? ? ? ? 248 LYS A NZ 1 ATOM 1951 N N . ASP A 1 249 ? 101.986 78.791 26.345 1.00 157.36 ? ? ? ? ? ? 249 ASP A N 1 ATOM 1952 C CA . ASP A 1 249 ? 102.286 77.682 27.242 1.00 150.97 ? ? ? ? ? ? 249 ASP A CA 1 ATOM 1953 C C . ASP A 1 249 ? 101.671 78.085 28.592 1.00 151.87 ? ? ? ? ? ? 249 ASP A C 1 ATOM 1954 O O . ASP A 1 249 ? 102.390 78.470 29.515 1.00 157.08 ? ? ? ? ? ? 249 ASP A O 1 ATOM 1955 C CB . 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THR A 1 251 ? 101.844 78.707 33.804 1.00 141.33 ? ? ? ? ? ? 251 THR A CB 1 ATOM 1976 O OG1 . THR A 1 251 ? 102.165 78.868 35.196 1.00 131.61 ? ? ? ? ? ? 251 THR A OG1 1 ATOM 1977 C CG2 . THR A 1 251 ? 102.399 79.886 33.027 1.00 142.07 ? ? ? ? ? ? 251 THR A CG2 1 ATOM 1978 N N . TYR A 1 252 ? 98.408 79.718 34.626 1.00 135.11 ? ? ? ? ? ? 252 TYR A N 1 ATOM 1979 C CA . TYR A 1 252 ? 97.750 80.728 35.429 1.00 141.64 ? ? ? ? ? ? 252 TYR A CA 1 ATOM 1980 C C . TYR A 1 252 ? 98.290 80.800 36.852 1.00 141.76 ? ? ? ? ? ? 252 TYR A C 1 ATOM 1981 O O . TYR A 1 252 ? 98.791 79.810 37.386 1.00 142.77 ? ? ? ? ? ? 252 TYR A O 1 ATOM 1982 C CB . TYR A 1 252 ? 96.253 80.494 35.482 1.00 140.16 ? ? ? ? ? ? 252 TYR A CB 1 ATOM 1983 C CG . TYR A 1 252 ? 95.521 81.771 35.801 1.00 146.01 ? ? ? ? ? ? 252 TYR A CG 1 ATOM 1984 C CD1 . TYR A 1 252 ? 95.345 82.758 34.826 1.00 139.98 ? ? ? ? ? ? 252 TYR A CD1 1 ATOM 1985 C CD2 . 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ASP A 1 253 ? 99.240 84.564 37.922 1.00 138.83 ? ? ? ? ? ? 253 ASP A CG 1 ATOM 1996 O OD1 . ASP A 1 253 ? 100.371 84.291 37.465 1.00 143.83 ? ? ? ? ? ? 253 ASP A OD1 1 ATOM 1997 O OD2 . ASP A 1 253 ? 98.532 85.490 37.474 1.00 139.41 ? ? ? ? ? ? 253 ASP A OD2 1 ATOM 1998 N N . ILE A 1 254 ? 96.572 82.075 40.074 1.00 125.09 ? ? ? ? ? ? 254 ILE A N 1 ATOM 1999 C CA . ILE A 1 254 ? 95.684 81.593 41.133 1.00 123.27 ? ? ? ? ? ? 254 ILE A CA 1 ATOM 2000 C C . ILE A 1 254 ? 95.627 80.064 41.133 1.00 124.55 ? ? ? ? ? ? 254 ILE A C 1 ATOM 2001 O O . ILE A 1 254 ? 95.578 79.433 42.189 1.00 126.37 ? ? ? ? ? ? 254 ILE A O 1 ATOM 2002 C CB . ILE A 1 254 ? 94.230 82.193 40.999 1.00 119.89 ? ? ? ? ? ? 254 ILE A CB 1 ATOM 2003 C CG1 . ILE A 1 254 ? 94.260 83.728 41.037 1.00 112.18 ? ? ? ? ? ? 254 ILE A CG1 1 ATOM 2004 C CG2 . ILE A 1 254 ? 93.368 81.749 42.178 1.00 121.24 ? ? ? ? ? ? 254 ILE A CG2 1 ATOM 2005 C CD1 . ILE A 1 254 ? 94.519 84.322 42.419 1.00 109.67 ? ? ? ? ? ? 254 ILE A CD1 1 ATOM 2006 N N . LYS A 1 255 ? 95.658 79.466 39.948 1.00 124.42 ? ? ? ? ? ? 255 LYS A N 1 ATOM 2007 C CA . LYS A 1 255 ? 95.608 78.023 39.848 1.00 118.11 ? ? ? ? ? ? 255 LYS A CA 1 ATOM 2008 C C . LYS A 1 255 ? 96.903 77.327 40.234 1.00 118.79 ? ? ? ? ? ? 255 LYS A C 1 ATOM 2009 O O . LYS A 1 255 ? 96.879 76.258 40.843 1.00 120.25 ? ? ? ? ? ? 255 LYS A O 1 ATOM 2010 C CB . LYS A 1 255 ? 95.218 77.630 38.435 1.00 118.06 ? ? ? ? ? ? 255 LYS A CB 1 ATOM 2011 C CG . LYS A 1 255 ? 93.874 77.002 38.413 1.00 130.00 ? ? ? ? ? ? 255 LYS A CG 1 ATOM 2012 C CD . LYS A 1 255 ? 93.861 75.840 39.393 1.00 138.68 ? ? ? ? ? ? 255 LYS A CD 1 ATOM 2013 C CE . LYS A 1 255 ? 92.795 76.013 40.459 1.00 154.76 ? ? ? ? ? ? 255 LYS A CE 1 ATOM 2014 N NZ . LYS A 1 255 ? 91.443 76.213 39.855 1.00 167.15 ? ? ? ? ? ? 255 LYS A NZ 1 ATOM 2015 N N . THR A 1 256 ? 98.020 77.963 39.878 1.00 120.99 ? ? ? ? ? ? 256 THR A N 1 ATOM 2016 C CA . THR A 1 256 ? 99.392 77.483 40.110 1.00 116.03 ? ? ? ? ? ? 256 THR A CA 1 ATOM 2017 C C . THR A 1 256 ? 99.654 76.247 39.265 1.00 111.67 ? ? ? ? ? ? 256 THR A C 1 ATOM 2018 O O . THR A 1 256 ? 100.461 75.385 39.623 1.00 106.02 ? ? ? ? ? ? 256 THR A O 1 ATOM 2019 C CB . THR A 1 256 ? 99.684 77.155 41.606 1.00 118.10 ? ? ? ? ? ? 256 THR A CB 1 ATOM 2020 O OG1 . THR A 1 256 ? 98.942 76.001 42.002 1.00 124.60 ? ? ? ? ? ? 256 THR A OG1 1 ATOM 2021 C CG2 . THR A 1 256 ? 99.311 78.329 42.500 1.00 122.97 ? ? ? ? ? ? 256 THR A CG2 1 ATOM 2022 N N . LYS A 1 257 ? 98.961 76.196 38.127 1.00 111.39 ? ? ? ? ? ? 257 LYS A N 1 ATOM 2023 C CA . LYS A 1 257 ? 99.040 75.092 37.173 1.00 119.15 ? ? ? ? ? ? 257 LYS A CA 1 ATOM 2024 C C . LYS A 1 257 ? 99.932 75.398 35.964 1.00 122.14 ? ? ? ? ? ? 257 LYS A C 1 ATOM 2025 O O . LYS A 1 257 ? 100.072 76.550 35.558 1.00 125.59 ? ? ? ? ? ? 257 LYS A O 1 ATOM 2026 C CB . LYS A 1 257 ? 97.629 74.727 36.683 1.00 119.11 ? ? ? ? ? ? 257 LYS A CB 1 ATOM 2027 C CG . LYS A 1 257 ? 96.742 74.050 37.741 1.00 132.13 ? ? ? ? ? ? 257 LYS A CG 1 ATOM 2028 C CD . LYS A 1 257 ? 95.340 73.729 37.217 1.00 129.38 ? ? ? ? ? ? 257 LYS A CD 1 ATOM 2029 C CE . LYS A 1 257 ? 94.545 72.864 38.200 1.00 126.14 ? ? ? ? ? ? 257 LYS A CE 1 ATOM 2030 N NZ . LYS A 1 257 ? 95.048 71.463 38.296 1.00 125.88 ? ? ? ? ? ? 257 LYS A NZ 1 ATOM 2031 N N . ALA A 1 258 ? 100.540 74.358 35.400 1.00 123.75 ? ? ? ? ? ? 258 ALA A N 1 ATOM 2032 C CA . ALA A 1 258 ? 101.400 74.503 34.232 1.00 119.95 ? ? ? ? ? ? 258 ALA A CA 1 ATOM 2033 C C . ALA A 1 258 ? 100.773 73.675 33.127 1.00 125.80 ? ? ? ? ? ? 258 ALA A C 1 ATOM 2034 O O . ALA A 1 258 ? 101.407 72.782 32.568 1.00 128.30 ? ? ? ? ? ? 258 ALA A O 1 ATOM 2035 C CB . ALA A 1 258 ? 102.796 73.999 34.538 1.00 112.63 ? ? ? ? ? ? 258 ALA A CB 1 ATOM 2036 N N . VAL A 1 259 ? 99.513 73.972 32.828 1.00 130.96 ? ? ? ? ? ? 259 VAL A N 1 ATOM 2037 C CA . VAL A 1 259 ? 98.784 73.252 31.795 1.00 134.38 ? ? ? ? ? ? 259 VAL A CA 1 ATOM 2038 C C . VAL A 1 259 ? 99.516 73.329 30.464 1.00 138.72 ? ? ? ? ? ? 259 VAL A C 1 ATOM 2039 O O . VAL A 1 259 ? 100.002 74.390 30.075 1.00 139.72 ? ? ? ? ? ? 259 VAL A O 1 ATOM 2040 C CB . VAL A 1 259 ? 97.366 73.830 31.582 1.00 132.89 ? ? ? ? ? ? 259 VAL A CB 1 ATOM 2041 C CG1 . VAL A 1 259 ? 96.501 72.809 30.857 1.00 131.71 ? ? ? ? ? ? 259 VAL A CG1 1 ATOM 2042 C CG2 . VAL A 1 259 ? 96.749 74.220 32.909 1.00 125.91 ? ? ? ? ? ? 259 VAL A CG2 1 ATOM 2043 N N . GLN A 1 260 ? 99.592 72.194 29.774 1.00 143.76 ? ? ? ? ? ? 260 GLN A N 1 ATOM 2044 C CA . GLN A 1 260 ? 100.234 72.117 28.464 1.00 146.59 ? ? ? ? ? ? 260 GLN A CA 1 ATOM 2045 C C . GLN A 1 260 ? 99.315 71.428 27.437 1.00 152.89 ? ? ? ? ? ? 260 GLN A C 1 ATOM 2046 O O . GLN A 1 260 ? 99.738 70.502 26.736 1.00 154.72 ? ? ? ? ? ? 260 GLN A O 1 ATOM 2047 C CB . GLN A 1 260 ? 101.570 71.368 28.567 1.00 137.66 ? ? ? ? ? ? 260 GLN A CB 1 ATOM 2048 C CG . GLN A 1 260 ? 102.332 71.284 27.253 1.00 135.86 ? ? ? ? ? ? 260 GLN A CG 1 ATOM 2049 C CD . GLN A 1 260 ? 102.596 72.646 26.635 1.00 142.78 ? ? ? ? ? ? 260 GLN A CD 1 ATOM 2050 O OE1 . GLN A 1 260 ? 101.682 73.328 26.168 1.00 136.33 ? ? ? ? ? ? 260 GLN A OE1 1 ATOM 2051 N NE2 . GLN A 1 260 ? 103.857 73.051 26.636 1.00 145.75 ? ? ? ? ? ? 260 GLN A NE2 1 ATOM 2052 N N . LEU A 1 261 ? 98.058 71.885 27.365 1.00 157.71 ? ? ? ? ? ? 261 LEU A N 1 ATOM 2053 C CA . LEU A 1 261 ? 97.054 71.340 26.433 1.00 161.70 ? ? ? ? ? ? 261 LEU A CA 1 ATOM 2054 C C . LEU A 1 261 ? 97.067 72.114 25.096 1.00 167.86 ? ? ? ? ? ? 261 LEU A C 1 ATOM 2055 O O . LEU A 1 261 ? 96.290 71.805 24.185 1.00 172.05 ? ? ? ? ? ? 261 LEU A O 1 ATOM 2056 C CB . LEU A 1 261 ? 95.636 71.406 27.048 1.00 151.38 ? ? ? ? ? ? 261 LEU A CB 1 ATOM 2057 C CG . LEU A 1 261 ? 94.474 70.705 26.308 1.00 141.93 ? ? ? ? ? ? 261 LEU A CG 1 ATOM 2058 C CD1 . LEU A 1 261 ? 94.423 69.234 26.712 1.00 126.68 ? ? ? ? ? ? 261 LEU A CD1 1 ATOM 2059 C CD2 . LEU A 1 261 ? 93.141 71.381 26.628 1.00 133.23 ? ? ? ? ? ? 261 LEU A CD2 1 ATOM 2060 N N . THR A 1 262 ? 97.950 73.110 24.984 1.00 170.90 ? ? ? ? ? ? 262 THR A N 1 ATOM 2061 C CA . THR A 1 262 ? 98.075 73.923 23.768 1.00 170.68 ? ? ? ? ? ? 262 THR A CA 1 ATOM 2062 C C . THR A 1 262 ? 98.774 73.132 22.662 1.00 172.27 ? ? ? ? ? ? 262 THR A C 1 ATOM 2063 O O . THR A 1 262 ? 99.558 72.222 22.936 1.00 170.64 ? ? ? ? ? ? 262 THR A O 1 ATOM 2064 C CB . THR A 1 262 ? 98.895 75.218 24.032 1.00 171.20 ? ? ? ? ? ? 262 THR A CB 1 ATOM 2065 O OG1 . THR A 1 262 ? 98.934 76.022 22.843 1.00 170.85 ? ? ? ? ? ? 262 THR A OG1 1 ATOM 2066 C CG2 . THR A 1 262 ? 100.319 74.865 24.448 1.00 165.26 ? ? ? ? ? ? 262 THR A CG2 1 ATOM 2067 N N . GLU A 1 263 ? 98.497 73.490 21.412 1.00 174.76 ? ? ? ? ? ? 263 GLU A N 1 ATOM 2068 C CA . GLU A 1 263 ? 99.100 72.807 20.274 1.00 174.45 ? ? ? ? ? ? 263 GLU A CA 1 ATOM 2069 C C . GLU A 1 263 ? 100.615 72.957 20.168 1.00 173.23 ? ? ? ? ? ? 263 GLU A C 1 ATOM 2070 O O . GLU A 1 263 ? 101.310 71.998 19.832 1.00 170.79 ? ? ? ? ? ? 263 GLU A O 1 ATOM 2071 C CB . GLU A 1 263 ? 98.427 73.267 18.975 1.00 176.08 ? ? ? ? ? ? 263 GLU A CB 1 ATOM 2072 C CG . GLU A 1 263 ? 97.030 72.703 18.819 1.00 178.59 ? ? ? ? ? ? 263 GLU A CG 1 ATOM 2073 C CD . GLU A 1 263 ? 96.957 71.264 19.313 1.00 182.45 ? ? ? ? ? ? 263 GLU A CD 1 ATOM 2074 O OE1 . GLU A 1 263 ? 97.846 70.456 18.947 1.00 181.85 ? ? ? ? ? ? 263 GLU A OE1 1 ATOM 2075 O OE2 . GLU A 1 263 ? 96.016 70.946 20.073 1.00 184.50 ? ? ? ? ? ? 263 GLU A OE2 1 ATOM 2076 N N . GLU A 1 264 ? 101.120 74.157 20.450 1.00 174.70 ? ? ? ? ? ? 264 GLU A N 1 ATOM 2077 C CA . GLU A 1 264 ? 102.560 74.423 20.394 1.00 175.43 ? ? ? ? ? ? 264 GLU A CA 1 ATOM 2078 C C . GLU A 1 264 ? 103.338 73.383 21.195 1.00 175.61 ? ? ? ? ? ? 264 GLU A C 1 ATOM 2079 O O . GLU A 1 264 ? 104.458 73.017 20.835 1.00 178.02 ? ? ? ? ? ? 264 GLU A O 1 ATOM 2080 C CB . GLU A 1 264 ? 102.893 75.831 20.935 1.00 175.01 ? ? ? ? ? ? 264 GLU A CB 1 ATOM 2081 C CG . GLU A 1 264 ? 102.237 76.187 22.277 1.00 169.61 ? ? ? ? ? ? 264 GLU A CG 1 ATOM 2082 C CD . GLU A 1 264 ? 103.159 76.933 23.244 1.00 165.75 ? ? ? ? ? ? 264 GLU A CD 1 ATOM 2083 O OE1 . GLU A 1 264 ? 103.718 77.987 22.864 1.00 158.29 ? ? ? ? ? ? 264 GLU A OE1 1 ATOM 2084 O OE2 . GLU A 1 264 ? 103.321 76.455 24.391 1.00 161.76 ? ? ? ? ? ? 264 GLU A OE2 1 ATOM 2085 N N . GLY A 1 265 ? 102.743 72.916 22.287 1.00 172.43 ? ? ? ? ? ? 265 GLY A N 1 ATOM 2086 C CA . GLY A 1 265 ? 103.405 71.924 23.111 1.00 164.66 ? ? ? ? ? ? 265 GLY A CA 1 ATOM 2087 C C . GLY A 1 265 ? 102.924 70.525 22.786 1.00 158.74 ? ? ? ? ? ? 265 GLY A C 1 ATOM 2088 O O . GLY A 1 265 ? 103.725 69.611 22.590 1.00 153.00 ? ? ? ? ? ? 265 GLY A O 1 ATOM 2089 N N . MET A 1 266 ? 101.606 70.368 22.719 1.00 157.16 ? ? ? ? ? ? 266 MET A N 1 ATOM 2090 C CA . MET A 1 266 ? 100.984 69.084 22.424 1.00 157.60 ? ? ? ? ? ? 266 MET A CA 1 ATOM 2091 C C . MET A 1 266 ? 101.666 68.370 21.262 1.00 155.79 ? ? ? ? ? ? 266 MET A C 1 ATOM 2092 O O . MET A 1 266 ? 101.863 67.153 21.290 1.00 153.40 ? ? ? ? ? ? 266 MET A O 1 ATOM 2093 C CB . MET A 1 266 ? 99.508 69.288 22.090 1.00 160.29 ? ? ? ? ? ? 266 MET A CB 1 ATOM 2094 C CG . MET A 1 266 ? 98.691 68.012 22.143 1.00 165.82 ? ? ? ? ? ? 266 MET A CG 1 ATOM 2095 S SD . MET A 1 266 ? 98.440 67.444 23.844 1.00 167.04 ? ? ? ? ? ? 266 MET A SD 1 ATOM 2096 C CE . MET A 1 266 ? 96.685 67.914 24.121 1.00 163.44 ? ? ? ? ? ? 266 MET A CE 1 ATOM 2097 N N . THR A 1 267 ? 102.018 69.137 20.236 1.00 155.61 ? ? ? ? ? ? 267 THR A N 1 ATOM 2098 C CA . THR A 1 267 ? 102.673 68.585 19.057 1.00 149.39 ? ? ? ? ? ? 267 THR A CA 1 ATOM 2099 C C . THR A 1 267 ? 104.206 68.504 19.213 1.00 144.36 ? ? ? ? ? ? 267 THR A C 1 ATOM 2100 O O . THR A 1 267 ? 104.774 67.423 19.076 1.00 141.32 ? ? ? ? ? ? 267 THR A O 1 ATOM 2101 C CB . THR A 1 267 ? 102.304 69.406 17.777 1.00 151.31 ? ? ? ? ? ? 267 THR A CB 1 ATOM 2102 O OG1 . THR A 1 267 ? 102.820 70.740 17.891 1.00 155.15 ? ? ? ? ? ? 267 THR A OG1 1 ATOM 2103 C CG2 . THR A 1 267 ? 100.782 69.463 17.592 1.00 134.53 ? ? ? ? ? ? 267 THR A CG2 1 ATOM 2104 N N . LYS A 1 268 ? 104.866 69.626 19.510 1.00 138.10 ? ? ? ? ? ? 268 LYS A N 1 ATOM 2105 C CA . LYS A 1 268 ? 106.326 69.640 19.665 1.00 137.24 ? ? ? ? ? ? 268 LYS A CA 1 ATOM 2106 C C . LYS A 1 268 ? 106.836 68.631 20.692 1.00 135.72 ? ? ? ? ? ? 268 LYS A C 1 ATOM 2107 O O . LYS A 1 268 ? 107.996 68.209 20.646 1.00 128.47 ? ? ? ? ? ? 268 LYS A O 1 ATOM 2108 C CB . LYS A 1 268 ? 106.822 71.040 20.045 1.00 137.61 ? ? ? ? ? ? 268 LYS A CB 1 ATOM 2109 C CG . LYS A 1 268 ? 106.520 72.106 19.001 1.00 142.23 ? ? ? ? ? ? 268 LYS A CG 1 ATOM 2110 C CD . LYS A 1 268 ? 107.075 73.473 19.397 1.00 143.11 ? ? ? ? ? ? 268 LYS A CD 1 ATOM 2111 C CE . LYS A 1 268 ? 106.509 74.576 18.504 1.00 143.50 ? ? ? ? ? ? 268 LYS A CE 1 ATOM 2112 N NZ . LYS A 1 268 ? 106.707 74.287 17.054 1.00 133.39 ? ? ? ? ? ? 268 LYS A NZ 1 ATOM 2113 N N . ALA A 1 269 ? 105.973 68.256 21.630 1.00 137.81 ? ? ? ? ? ? 269 ALA A N 1 ATOM 2114 C CA . ALA A 1 269 ? 106.349 67.280 22.642 1.00 139.60 ? ? ? ? ? ? 269 ALA A CA 1 ATOM 2115 C C . ALA A 1 269 ? 106.401 65.915 21.960 1.00 143.82 ? ? ? ? ? ? 269 ALA A C 1 ATOM 2116 O O . ALA A 1 269 ? 107.230 65.071 22.304 1.00 148.81 ? ? ? ? ? ? 269 ALA A O 1 ATOM 2117 C CB . ALA A 1 269 ? 105.328 67.268 23.774 1.00 133.09 ? ? ? ? ? ? 269 ALA A CB 1 ATOM 2118 N N . GLU A 1 270 ? 105.524 65.715 20.976 1.00 145.50 ? ? ? ? ? ? 270 GLU A N 1 ATOM 2119 C CA . GLU A 1 270 ? 105.455 64.457 20.226 1.00 142.30 ? ? ? ? ? ? 270 GLU A CA 1 ATOM 2120 C C . GLU A 1 270 ? 106.614 64.295 19.237 1.00 143.27 ? ? ? ? ? ? 270 GLU A C 1 ATOM 2121 O O . GLU A 1 270 ? 106.934 63.179 18.805 1.00 139.87 ? ? ? ? ? ? 270 GLU A O 1 ATOM 2122 C CB . GLU A 1 270 ? 104.116 64.368 19.486 1.00 136.80 ? ? ? ? ? ? 270 GLU A CB 1 ATOM 2123 C CG . GLU A 1 270 ? 102.931 64.204 20.421 1.00 133.55 ? ? ? ? ? ? 270 GLU A CG 1 ATOM 2124 C CD . GLU A 1 270 ? 101.650 63.902 19.686 1.00 131.89 ? ? ? ? ? ? 270 GLU A CD 1 ATOM 2125 O OE1 . GLU A 1 270 ? 101.692 63.092 18.739 1.00 137.08 ? ? ? ? ? ? 270 GLU A OE1 1 ATOM 2126 O OE2 . GLU A 1 270 ? 100.597 64.453 20.065 1.00 123.08 ? ? ? ? ? ? 270 GLU A OE2 1 ATOM 2127 N N . LYS A 1 271 ? 107.237 65.424 18.898 1.00 144.83 ? ? ? ? ? ? 271 LYS A N 1 ATOM 2128 C CA . LYS A 1 271 ? 108.367 65.467 17.978 1.00 146.32 ? ? ? ? ? ? 271 LYS A CA 1 ATOM 2129 C C . LYS A 1 271 ? 109.640 64.938 18.638 1.00 150.13 ? ? ? ? ? ? 271 LYS A C 1 ATOM 2130 O O . LYS A 1 271 ? 110.721 64.973 18.045 1.00 151.26 ? ? ? ? ? ? 271 LYS A O 1 ATOM 2131 C CB . LYS A 1 271 ? 108.587 66.903 17.485 1.00 148.89 ? ? ? ? ? ? 271 LYS A CB 1 ATOM 2132 C CG . LYS A 1 271 ? 107.484 67.430 16.557 1.00 147.14 ? ? ? ? ? ? 271 LYS A CG 1 ATOM 2133 C CD . LYS A 1 271 ? 107.904 68.699 15.798 1.00 148.06 ? ? ? ? ? ? 271 LYS A CD 1 ATOM 2134 C CE . LYS A 1 271 ? 108.049 69.918 16.712 1.00 150.11 ? ? ? ? ? ? 271 LYS A CE 1 ATOM 2135 N NZ . LYS A 1 271 ? 109.111 69.770 17.756 1.00 147.46 ? ? ? ? ? ? 271 LYS A NZ 1 ATOM 2136 N N . ALA A 1 272 ? 109.498 64.458 19.872 1.00 153.67 ? ? ? ? ? ? 272 ALA A N 1 ATOM 2137 C CA . ALA A 1 272 ? 110.614 63.893 20.631 1.00 157.42 ? ? ? ? ? ? 272 ALA A CA 1 ATOM 2138 C C . ALA A 1 272 ? 110.658 62.382 20.352 1.00 160.30 ? ? ? ? ? ? 272 ALA A C 1 ATOM 2139 O O . ALA A 1 272 ? 111.122 61.589 21.182 1.00 158.73 ? ? ? ? ? ? 272 ALA A O 1 ATOM 2140 C CB . ALA A 1 272 ? 110.420 64.154 22.126 1.00 153.86 ? ? ? ? ? ? 272 ALA A CB 1 ATOM 2141 N N . PHE A 1 273 ? 110.173 62.010 19.165 1.00 161.95 ? ? ? ? ? ? 273 PHE A N 1 ATOM 2142 C CA . PHE A 1 273 ? 110.103 60.623 18.693 1.00 161.34 ? ? ? ? ? ? 273 PHE A CA 1 ATOM 2143 C C . PHE A 1 273 ? 109.254 59.759 19.640 1.00 159.42 ? ? ? ? ? ? 273 PHE A C 1 ATOM 2144 O O . PHE A 1 273 ? 109.726 58.744 20.170 1.00 161.31 ? ? ? ? ? ? 273 PHE A O 1 ATOM 2145 C CB . PHE A 1 273 ? 111.516 60.017 18.531 1.00 163.11 ? ? ? ? ? ? 273 PHE A CB 1 ATOM 2146 C CG . PHE A 1 273 ? 111.648 59.035 17.366 1.00 162.44 ? ? ? ? ? ? 273 PHE A CG 1 ATOM 2147 C CD1 . PHE A 1 273 ? 112.067 59.471 16.099 1.00 159.60 ? ? ? ? ? ? 273 PHE A CD1 1 ATOM 2148 C CD2 . PHE A 1 273 ? 111.360 57.676 17.543 1.00 158.66 ? ? ? ? ? ? 273 PHE A CD2 1 ATOM 2149 C CE1 . PHE A 1 273 ? 112.200 58.567 15.032 1.00 158.63 ? ? ? ? ? ? 273 PHE A CE1 1 ATOM 2150 C CE2 . PHE A 1 273 ? 111.488 56.767 16.486 1.00 157.85 ? ? ? ? ? ? 273 PHE A CE2 1 ATOM 2151 C CZ . PHE A 1 273 ? 111.908 57.212 15.229 1.00 159.53 ? ? ? ? ? ? 273 PHE A CZ 1 ATOM 2152 N N . GLY A 1 274 ? 108.005 60.175 19.853 1.00 151.99 ? ? ? ? ? ? 274 GLY A N 1 ATOM 2153 C CA . GLY A 1 274 ? 107.109 59.418 20.709 1.00 144.35 ? ? ? ? ? ? 274 GLY A CA 1 ATOM 2154 C C . GLY A 1 274 ? 106.283 58.496 19.835 1.00 142.32 ? ? ? ? ? ? 274 GLY A C 1 ATOM 2155 O O . GLY A 1 274 ? 106.316 58.645 18.616 1.00 143.27 ? ? ? ? ? ? 274 GLY A O 1 ATOM 2156 N N . ILE A 1 275 ? 105.567 57.536 20.428 1.00 144.79 ? ? ? ? ? ? 275 ILE A N 1 ATOM 2157 C CA . ILE A 1 275 ? 104.727 56.603 19.652 1.00 144.46 ? ? ? ? ? ? 275 ILE A CA 1 ATOM 2158 C C . ILE A 1 275 ? 103.521 57.390 19.102 1.00 152.57 ? ? ? ? ? ? 275 ILE A C 1 ATOM 2159 O O . ILE A 1 275 ? 102.420 56.846 18.967 1.00 153.97 ? ? ? ? ? ? 275 ILE A O 1 ATOM 2160 C CB . ILE A 1 275 ? 104.180 55.403 20.514 1.00 136.72 ? ? ? ? ? ? 275 ILE A CB 1 ATOM 2161 C CG1 . ILE A 1 275 ? 105.299 54.776 21.352 1.00 136.19 ? ? ? ? ? ? 275 ILE A CG1 1 ATOM 2162 C CG2 . ILE A 1 275 ? 103.583 54.331 19.611 1.00 118.88 ? ? ? ? ? ? 275 ILE A CG2 1 ATOM 2163 C CD1 . ILE A 1 275 ? 105.483 55.428 22.717 1.00 141.42 ? ? ? ? ? ? 275 ILE A CD1 1 ATOM 2164 N N . ASP A 1 276 ? 103.751 58.677 18.807 1.00 158.18 ? ? ? ? ? ? 276 ASP A N 1 ATOM 2165 C CA . ASP A 1 276 ? 102.751 59.611 18.260 1.00 158.75 ? ? ? ? ? ? 276 ASP A CA 1 ATOM 2166 C C . ASP A 1 276 ? 101.579 59.964 19.190 1.00 159.48 ? ? ? ? ? ? 276 ASP A C 1 ATOM 2167 O O . ASP A 1 276 ? 101.757 60.122 20.399 1.00 158.41 ? ? ? ? ? ? 276 ASP A O 1 ATOM 2168 C CB . ASP A 1 276 ? 102.209 59.079 16.915 1.00 162.44 ? ? ? ? ? ? 276 ASP A CB 1 ATOM 2169 C CG . ASP A 1 276 ? 103.155 59.343 15.733 1.00 163.46 ? ? ? ? ? ? 276 ASP A CG 1 ATOM 2170 O OD1 . ASP A 1 276 ? 104.392 59.313 15.923 1.00 162.46 ? ? ? ? ? ? 276 ASP A OD1 1 ATOM 2171 O OD2 . ASP A 1 276 ? 102.651 59.558 14.603 1.00 163.70 ? ? ? ? ? ? 276 ASP A OD2 1 ATOM 2172 N N . ASN A 1 277 ? 100.388 60.097 18.604 1.00 161.04 ? ? ? ? ? ? 277 ASN A N 1 ATOM 2173 C CA . ASN A 1 277 ? 99.161 60.454 19.325 1.00 159.33 ? ? ? ? ? ? 277 ASN A CA 1 ATOM 2174 C C . ASN A 1 277 ? 98.788 59.566 20.517 1.00 159.21 ? ? ? ? ? ? 277 ASN A C 1 ATOM 2175 O O . ASN A 1 277 ? 97.994 59.984 21.366 1.00 158.41 ? ? ? ? ? ? 277 ASN A O 1 ATOM 2176 C CB . ASN A 1 277 ? 97.970 60.501 18.340 1.00 156.80 ? ? ? ? ? ? 277 ASN A CB 1 ATOM 2177 C CG . ASN A 1 277 ? 97.857 61.833 17.593 1.00 155.86 ? ? ? ? ? ? 277 ASN A CG 1 ATOM 2178 O OD1 . ASN A 1 277 ? 98.801 62.276 16.931 1.00 154.80 ? ? ? ? ? ? 277 ASN A OD1 1 ATOM 2179 N ND2 . ASN A 1 277 ? 96.689 62.466 17.689 1.00 150.18 ? ? ? ? ? ? 277 ASN A ND2 1 ATOM 2180 N N . LEU A 1 278 ? 99.354 58.356 20.581 1.00 161.55 ? ? ? ? ? ? 278 LEU A N 1 ATOM 2181 C CA . LEU A 1 278 ? 99.060 57.404 21.667 1.00 160.70 ? ? ? ? ? ? 278 LEU A CA 1 ATOM 2182 C C . LEU A 1 278 ? 99.212 58.031 23.073 1.00 161.97 ? ? ? ? ? ? 278 LEU A C 1 ATOM 2183 O O . LEU A 1 278 ? 100.290 58.013 23.686 1.00 160.70 ? ? ? ? ? ? 278 LEU A O 1 ATOM 2184 C CB . LEU A 1 278 ? 99.929 56.118 21.537 1.00 152.18 ? ? ? ? ? ? 278 LEU A CB 1 ATOM 2185 C CG . LEU A 1 278 ? 99.690 55.097 20.399 1.00 143.26 ? ? ? ? ? ? 278 LEU A CG 1 ATOM 2186 C CD1 . LEU A 1 278 ? 100.579 53.855 20.568 1.00 134.86 ? ? ? ? ? ? 278 LEU A CD1 1 ATOM 2187 C CD2 . LEU A 1 278 ? 98.236 54.673 20.399 1.00 134.77 ? ? ? ? ? ? 278 LEU A CD2 1 ATOM 2188 N N . PHE A 1 279 ? 98.097 58.588 23.554 1.00 160.36 ? ? ? ? ? ? 279 PHE A N 1 ATOM 2189 C CA . PHE A 1 279 ? 98.004 59.245 24.856 1.00 154.79 ? ? ? ? ? ? 279 PHE A CA 1 ATOM 2190 C C . PHE A 1 279 ? 97.171 58.461 25.839 1.00 154.35 ? ? ? ? ? ? 279 PHE A C 1 ATOM 2191 O O . PHE A 1 279 ? 96.057 58.853 26.220 1.00 150.28 ? ? ? ? ? ? 279 PHE A O 1 ATOM 2192 C CB . PHE A 1 279 ? 97.429 60.649 24.702 1.00 145.18 ? ? ? ? ? ? 279 PHE A CB 1 ATOM 2193 C CG . PHE A 1 279 ? 98.456 61.657 24.347 1.00 139.52 ? ? ? ? ? ? 279 PHE A CG 1 ATOM 2194 C CD1 . PHE A 1 279 ? 99.450 61.992 25.262 1.00 132.08 ? ? ? ? ? ? 279 PHE A CD1 1 ATOM 2195 C CD2 . PHE A 1 279 ? 98.477 62.227 23.081 1.00 140.34 ? ? ? ? ? ? 279 PHE A CD2 1 ATOM 2196 C CE1 . PHE A 1 279 ? 100.454 62.877 24.923 1.00 129.10 ? ? ? ? ? ? 279 PHE A CE1 1 ATOM 2197 C CE2 . PHE A 1 279 ? 99.480 63.117 22.724 1.00 136.87 ? ? ? ? ? ? 279 PHE A CE2 1 ATOM 2198 C CZ . PHE A 1 279 ? 100.472 63.443 23.649 1.00 135.98 ? ? ? ? ? ? 279 PHE A CZ 1 ATOM 2199 N N . ASP A 1 280 ? 97.743 57.341 26.250 1.00 155.64 ? ? ? ? ? ? 280 ASP A N 1 ATOM 2200 C CA . ASP A 1 280 ? 97.104 56.465 27.196 1.00 156.94 ? ? ? ? ? ? 280 ASP A CA 1 ATOM 2201 C C . ASP A 1 280 ? 98.193 55.634 27.886 1.00 156.58 ? ? ? ? ? ? 280 ASP A C 1 ATOM 2202 O O . ASP A 1 280 ? 98.529 55.895 29.043 1.00 150.41 ? ? ? ? ? ? 280 ASP A O 1 ATOM 2203 C CB . ASP A 1 280 ? 96.103 55.567 26.472 1.00 158.16 ? ? ? ? ? ? 280 ASP A CB 1 ATOM 2204 C CG . ASP A 1 280 ? 95.009 55.077 27.388 1.00 158.39 ? ? ? ? ? ? 280 ASP A CG 1 ATOM 2205 O OD1 . ASP A 1 280 ? 94.228 54.198 26.963 1.00 167.43 ? ? ? ? ? ? 280 ASP A OD1 1 ATOM 2206 O OD2 . ASP A 1 280 ? 94.932 55.581 28.533 1.00 147.76 ? ? ? ? ? ? 280 ASP A OD2 1 ATOM 2207 N N . VAL A 1 281 ? 98.752 54.656 27.167 1.00 160.96 ? ? ? ? ? ? 281 VAL A N 1 ATOM 2208 C CA . VAL A 1 281 ? 99.805 53.773 27.698 1.00 163.36 ? ? ? ? ? ? 281 VAL A CA 1 ATOM 2209 C C . VAL A 1 281 ? 101.130 54.539 27.742 1.00 162.18 ? ? ? ? ? ? 281 VAL A C 1 ATOM 2210 O O . VAL A 1 281 ? 102.114 54.103 28.365 1.00 159.46 ? ? ? ? ? ? 281 VAL A O 1 ATOM 2211 C CB . VAL A 1 281 ? 99.998 52.505 26.804 1.00 166.31 ? ? ? ? ? ? 281 VAL A CB 1 ATOM 2212 C CG1 . VAL A 1 281 ? 100.736 51.416 27.588 1.00 167.53 ? ? ? ? ? ? 281 VAL A CG1 1 ATOM 2213 C CG2 . VAL A 1 281 ? 98.649 51.992 26.302 1.00 163.19 ? ? ? ? ? ? 281 VAL A CG2 1 ATOM 2214 N N . LYS A 1 282 ? 101.131 55.684 27.062 1.00 160.26 ? ? ? ? ? ? 282 LYS A N 1 ATOM 2215 C CA . LYS A 1 282 ? 102.287 56.562 26.973 1.00 156.30 ? ? ? ? ? ? 282 LYS A CA 1 ATOM 2216 C C . LYS A 1 282 ? 101.991 57.887 27.691 1.00 159.71 ? ? ? ? ? ? 282 LYS A C 1 ATOM 2217 O O . LYS A 1 282 ? 102.912 58.565 28.159 1.00 154.86 ? ? ? ? ? ? 282 LYS A O 1 ATOM 2218 C CB . LYS A 1 282 ? 102.612 56.827 25.501 1.00 145.40 ? ? ? ? ? ? 282 LYS A CB 1 ATOM 2219 C CG . LYS A 1 282 ? 103.781 57.754 25.288 1.00 139.12 ? ? ? ? ? ? 282 LYS A CG 1 ATOM 2220 C CD . LYS A 1 282 ? 103.799 58.256 23.865 1.00 132.14 ? ? ? ? ? ? 282 LYS A CD 1 ATOM 2221 C CE . LYS A 1 282 ? 104.842 59.334 23.683 1.00 131.96 ? ? ? ? ? ? 282 LYS A CE 1 ATOM 2222 N NZ . LYS A 1 282 ? 104.847 59.820 22.281 1.00 124.35 ? ? ? ? ? ? 282 LYS A NZ 1 ATOM 2223 N N . HIS A 1 283 ? 100.706 58.240 27.784 1.00 165.54 ? ? ? ? ? ? 283 HIS A N 1 ATOM 2224 C CA . HIS A 1 283 ? 100.260 59.484 28.439 1.00 170.62 ? ? ? ? ? ? 283 HIS A CA 1 ATOM 2225 C C . HIS A 1 283 ? 100.592 59.502 29.946 1.00 165.95 ? ? ? ? ? ? 283 HIS A C 1 ATOM 2226 O O . HIS A 1 283 ? 100.514 60.550 30.593 1.00 168.49 ? ? ? ? ? ? 283 HIS A O 1 ATOM 2227 C CB . HIS A 1 283 ? 98.735 59.670 28.207 1.00 177.63 ? ? ? ? ? ? 283 HIS A CB 1 ATOM 2228 C CG . HIS A 1 283 ? 98.177 60.999 28.650 1.00 180.19 ? ? ? ? ? ? 283 HIS A CG 1 ATOM 2229 N ND1 . HIS A 1 283 ? 98.891 62.180 28.586 1.00 179.66 ? ? ? ? ? ? 283 HIS A ND1 1 ATOM 2230 C CD2 . HIS A 1 283 ? 96.946 61.336 29.115 1.00 176.40 ? ? ? ? ? ? 283 HIS A CD2 1 ATOM 2231 C CE1 . HIS A 1 283 ? 98.125 63.182 28.992 1.00 175.75 ? ? ? ? ? ? 283 HIS A CE1 1 ATOM 2232 N NE2 . HIS A 1 283 ? 96.940 62.695 29.317 1.00 172.13 ? ? ? ? ? ? 283 HIS A NE2 1 ATOM 2233 N N . VAL A 1 284 ? 100.973 58.353 30.499 1.00 156.78 ? ? ? ? ? ? 284 VAL A N 1 ATOM 2234 C CA . VAL A 1 284 ? 101.308 58.266 31.919 1.00 147.83 ? ? ? ? ? ? 284 VAL A CA 1 ATOM 2235 C C . VAL A 1 284 ? 102.767 58.657 32.157 1.00 143.95 ? ? ? ? ? ? 284 VAL A C 1 ATOM 2236 O O . VAL A 1 284 ? 103.066 59.774 32.573 1.00 139.81 ? ? ? ? ? ? 284 VAL A O 1 ATOM 2237 C CB . VAL A 1 284 ? 101.062 56.827 32.457 1.00 146.85 ? ? ? ? ? ? 284 VAL A CB 1 ATOM 2238 C CG1 . VAL A 1 284 ? 101.314 56.771 33.962 1.00 146.20 ? ? ? ? ? ? 284 VAL A CG1 1 ATOM 2239 C CG2 . VAL A 1 284 ? 99.638 56.396 32.142 1.00 141.80 ? ? ? ? ? ? 284 VAL A CG2 1 ATOM 2240 N N . ALA A 1 285 ? 103.666 57.723 31.877 1.00 144.65 ? ? ? ? ? ? 285 ALA A N 1 ATOM 2241 C CA . ALA A 1 285 ? 105.098 57.924 32.056 1.00 144.77 ? ? ? ? ? ? 285 ALA A CA 1 ATOM 2242 C C . ALA A 1 285 ? 105.621 59.270 31.551 1.00 143.00 ? ? ? ? ? ? 285 ALA A C 1 ATOM 2243 O O . ALA A 1 285 ? 105.836 60.196 32.334 1.00 141.22 ? ? ? ? ? ? 285 ALA A O 1 ATOM 2244 C CB . ALA A 1 285 ? 105.865 56.784 31.378 1.00 146.97 ? ? ? ? ? ? 285 ALA A CB 1 ATOM 2245 N N . LEU A 1 286 ? 105.824 59.370 30.241 1.00 141.23 ? ? ? ? ? ? 286 LEU A N 1 ATOM 2246 C CA . LEU A 1 286 ? 106.362 60.575 29.616 1.00 135.53 ? ? ? ? ? ? 286 LEU A CA 1 ATOM 2247 C C . LEU A 1 286 ? 105.642 61.878 29.964 1.00 131.77 ? ? ? ? ? ? 286 LEU A C 1 ATOM 2248 O O . LEU A 1 286 ? 106.286 62.903 30.197 1.00 127.50 ? ? ? ? ? ? 286 LEU A O 1 ATOM 2249 C CB . LEU A 1 286 ? 106.399 60.390 28.090 1.00 137.56 ? ? ? ? ? ? 286 LEU A CB 1 ATOM 2250 C CG . LEU A 1 286 ? 107.550 61.007 27.268 1.00 140.41 ? ? ? ? ? ? 286 LEU A CG 1 ATOM 2251 C CD1 . LEU A 1 286 ? 107.459 62.522 27.262 1.00 139.89 ? ? ? ? ? ? 286 LEU A CD1 1 ATOM 2252 C CD2 . LEU A 1 286 ? 108.890 60.549 27.833 1.00 138.63 ? ? ? ? ? ? 286 LEU A CD2 1 ATOM 2253 N N . ASN A 1 287 ? 104.315 61.849 30.005 1.00 129.85 ? ? ? ? ? ? 287 ASN A N 1 ATOM 2254 C CA . ASN A 1 287 ? 103.550 63.058 30.316 1.00 128.57 ? ? ? ? ? ? 287 ASN A CA 1 ATOM 2255 C C . ASN A 1 287 ? 103.698 63.447 31.783 1.00 122.71 ? ? ? ? ? ? 287 ASN A C 1 ATOM 2256 O O . ASN A 1 287 ? 103.787 64.624 32.116 1.00 116.42 ? ? ? ? ? ? 287 ASN A O 1 ATOM 2257 C CB . ASN A 1 287 ? 102.069 62.846 29.980 1.00 131.17 ? ? ? ? ? ? 287 ASN A CB 1 ATOM 2258 C CG . ASN A 1 287 ? 101.352 64.141 29.642 1.00 131.00 ? ? ? ? ? ? 287 ASN A CG 1 ATOM 2259 O OD1 . ASN A 1 287 ? 101.235 65.044 30.471 1.00 133.59 ? ? ? ? ? ? 287 ASN A OD1 1 ATOM 2260 N ND2 . ASN A 1 287 ? 100.875 64.238 28.406 1.00 131.93 ? ? ? ? ? ? 287 ASN A ND2 1 ATOM 2261 N N . HIS A 1 288 ? 103.723 62.457 32.663 1.00 119.35 ? ? ? ? ? ? 288 HIS A N 1 ATOM 2262 C CA . HIS A 1 288 ? 103.874 62.754 34.071 1.00 119.55 ? ? ? ? ? ? 288 HIS A CA 1 ATOM 2263 C C . HIS A 1 288 ? 105.222 63.437 34.305 1.00 117.36 ? ? ? ? ? ? 288 HIS A C 1 ATOM 2264 O O . HIS A 1 288 ? 105.305 64.419 35.031 1.00 121.34 ? ? ? ? ? ? 288 HIS A O 1 ATOM 2265 C CB . HIS A 1 288 ? 103.769 61.475 34.904 1.00 128.22 ? ? ? ? ? ? 288 HIS A CB 1 ATOM 2266 C CG . HIS A 1 288 ? 103.869 61.711 36.381 1.00 136.12 ? ? ? ? ? ? 288 HIS A CG 1 ATOM 2267 N ND1 . HIS A 1 288 ? 102.869 62.321 37.110 1.00 135.56 ? ? ? ? ? ? 288 HIS A ND1 1 ATOM 2268 C CD2 . HIS A 1 288 ? 104.875 61.469 37.255 1.00 136.54 ? ? ? ? ? ? 288 HIS A CD2 1 ATOM 2269 C CE1 . HIS A 1 288 ? 103.255 62.446 38.368 1.00 136.55 ? ? ? ? ? ? 288 HIS A CE1 1 ATOM 2270 N NE2 . HIS A 1 288 ? 104.469 61.937 38.482 1.00 140.87 ? ? ? ? ? ? 288 HIS A NE2 1 ATOM 2271 N N . HIS A 1 289 ? 106.279 62.927 33.681 1.00 115.27 ? ? ? ? ? ? 289 HIS A N 1 ATOM 2272 C CA . HIS A 1 289 ? 107.607 63.515 33.851 1.00 112.73 ? ? ? ? ? ? 289 HIS A CA 1 ATOM 2273 C C . HIS A 1 289 ? 107.764 64.869 33.180 1.00 105.27 ? ? ? ? ? ? 289 HIS A C 1 ATOM 2274 O O . HIS A 1 289 ? 108.589 65.682 33.587 1.00 98.47 ? ? ? ? ? ? 289 HIS A O 1 ATOM 2275 C CB . HIS A 1 289 ? 108.694 62.572 33.324 1.00 113.91 ? ? ? ? ? ? 289 HIS A CB 1 ATOM 2276 C CG . HIS A 1 289 ? 109.106 61.524 34.308 1.00 124.24 ? ? ? ? ? ? 289 HIS A CG 1 ATOM 2277 N ND1 . HIS A 1 289 ? 110.249 60.771 34.157 1.00 127.64 ? ? ? ? ? ? 289 HIS A ND1 1 ATOM 2278 C CD2 . HIS A 1 289 ? 108.533 61.112 35.464 1.00 128.01 ? ? ? ? ? ? 289 HIS A CD2 1 ATOM 2279 C CE1 . HIS A 1 289 ? 110.366 59.941 35.177 1.00 130.47 ? ? ? ? ? ? 289 HIS A CE1 1 ATOM 2280 N NE2 . HIS A 1 289 ? 109.336 60.127 35.987 1.00 130.86 ? ? ? ? ? ? 289 HIS A NE2 1 ATOM 2281 N N . ILE A 1 290 ? 106.973 65.112 32.147 1.00 103.70 ? ? ? ? ? ? 290 ILE A N 1 ATOM 2282 C CA . ILE A 1 290 ? 107.072 66.385 31.429 1.00 107.43 ? ? ? ? ? ? 290 ILE A CA 1 ATOM 2283 C C . ILE A 1 290 ? 106.332 67.516 32.155 1.00 106.33 ? ? ? ? ? ? 290 ILE A C 1 ATOM 2284 O O . ILE A 1 290 ? 106.761 68.669 32.103 1.00 103.80 ? ? ? ? ? ? 290 ILE A O 1 ATOM 2285 C CB . ILE A 1 290 ? 106.560 66.257 29.966 1.00 114.28 ? ? ? ? ? ? 290 ILE A CB 1 ATOM 2286 C CG1 . ILE A 1 290 ? 107.168 67.347 29.077 1.00 120.44 ? ? ? ? ? ? 290 ILE A CG1 1 ATOM 2287 C CG2 . ILE A 1 290 ? 105.038 66.304 29.907 1.00 118.38 ? ? ? ? ? ? 290 ILE A CG2 1 ATOM 2288 C CD1 . ILE A 1 290 ? 108.645 67.154 28.749 1.00 125.68 ? ? ? ? ? ? 290 ILE A CD1 1 ATOM 2289 N N . ASN A 1 291 ? 105.260 67.204 32.867 1.00 106.58 ? ? ? ? ? ? 291 ASN A N 1 ATOM 2290 C CA . ASN A 1 291 ? 104.551 68.258 33.581 1.00 105.97 ? ? ? ? ? ? 291 ASN A CA 1 ATOM 2291 C C . ASN A 1 291 ? 105.337 68.710 34.804 1.00 103.67 ? ? ? ? ? ? 291 ASN A C 1 ATOM 2292 O O . ASN A 1 291 ? 105.269 69.869 35.191 1.00 102.06 ? ? ? ? ? ? 291 ASN A O 1 ATOM 2293 C CB . ASN A 1 291 ? 103.172 67.776 34.012 1.00 112.44 ? ? ? ? ? ? 291 ASN A CB 1 ATOM 2294 C CG . ASN A 1 291 ? 102.322 67.345 32.842 1.00 124.35 ? ? ? ? ? ? 291 ASN A CG 1 ATOM 2295 O OD1 . ASN A 1 291 ? 102.115 68.109 31.897 1.00 134.23 ? ? ? ? ? ? 291 ASN A OD1 1 ATOM 2296 N ND2 . ASN A 1 291 ? 101.826 66.113 32.892 1.00 127.74 ? ? ? ? ? ? 291 ASN A ND2 1 ATOM 2297 N N . GLN A 1 292 ? 106.086 67.798 35.409 1.00 101.52 ? ? ? ? ? ? 292 GLN A N 1 ATOM 2298 C CA . GLN A 1 292 ? 106.881 68.137 36.582 1.00 104.67 ? ? ? ? ? ? 292 GLN A CA 1 ATOM 2299 C C . GLN A 1 292 ? 108.046 69.037 36.213 1.00 111.73 ? ? ? ? ? ? 292 GLN A C 1 ATOM 2300 O O . GLN A 1 292 ? 108.447 69.909 36.993 1.00 116.43 ? ? ? ? ? ? 292 GLN A O 1 ATOM 2301 C CB . GLN A 1 292 ? 107.408 66.871 37.241 1.00 97.38 ? ? ? ? ? ? 292 GLN A CB 1 ATOM 2302 C CG . GLN A 1 292 ? 106.317 66.037 37.832 1.00 100.84 ? ? ? ? ? ? 292 GLN A CG 1 ATOM 2303 C CD . GLN A 1 292 ? 105.541 66.793 38.878 1.00 95.83 ? ? ? ? ? ? 292 GLN A CD 1 ATOM 2304 O OE1 . GLN A 1 292 ? 106.057 67.076 39.953 1.00 90.47 ? ? ? ? ? ? 292 GLN A OE1 1 ATOM 2305 N NE2 . GLN A 1 292 ? 104.303 67.144 38.564 1.00 94.87 ? ? ? ? ? ? 292 GLN A NE2 1 ATOM 2306 N N . ALA A 1 293 ? 108.593 68.805 35.022 1.00 116.64 ? ? ? ? ? ? 293 ALA A N 1 ATOM 2307 C CA . ALA A 1 293 ? 109.719 69.577 34.508 1.00 114.70 ? ? ? ? ? ? 293 ALA A CA 1 ATOM 2308 C C . ALA A 1 293 ? 109.228 70.963 34.138 1.00 115.48 ? ? ? ? ? ? 293 ALA A C 1 ATOM 2309 O O . ALA A 1 293 ? 109.953 71.952 34.248 1.00 115.33 ? ? ? ? ? ? 293 ALA A O 1 ATOM 2310 C CB . ALA A 1 293 ? 110.303 68.889 33.287 1.00 113.29 ? ? ? ? ? ? 293 ALA A CB 1 ATOM 2311 N N . LEU A 1 294 ? 107.978 71.025 33.700 1.00 114.76 ? ? ? ? ? ? 294 LEU A N 1 ATOM 2312 C CA . LEU A 1 294 ? 107.372 72.291 33.329 1.00 114.46 ? ? ? ? ? ? 294 LEU A CA 1 ATOM 2313 C C . LEU A 1 294 ? 107.011 73.083 34.597 1.00 114.24 ? ? ? ? ? ? 294 LEU A C 1 ATOM 2314 O O . LEU A 1 294 ? 107.110 74.311 34.611 1.00 116.83 ? ? ? ? ? ? 294 LEU A O 1 ATOM 2315 C CB . LEU A 1 294 ? 106.135 72.032 32.458 1.00 108.39 ? ? ? ? ? ? 294 LEU A CB 1 ATOM 2316 C CG . LEU A 1 294 ? 105.344 73.234 31.938 1.00 105.02 ? ? ? ? ? ? 294 LEU A CG 1 ATOM 2317 C CD1 . LEU A 1 294 ? 106.279 74.217 31.280 1.00 96.28 ? ? ? ? ? ? 294 LEU A CD1 1 ATOM 2318 C CD2 . LEU A 1 294 ? 104.282 72.762 30.959 1.00 95.15 ? ? ? ? ? ? 294 LEU A CD2 1 ATOM 2319 N N . LYS A 1 295 ? 106.621 72.377 35.661 1.00 110.58 ? ? ? ? ? ? 295 LYS A N 1 ATOM 2320 C CA . LYS A 1 295 ? 106.255 73.015 36.930 1.00 107.97 ? ? ? ? ? ? 295 LYS A CA 1 ATOM 2321 C C . LYS A 1 295 ? 107.499 73.482 37.676 1.00 105.65 ? ? ? ? ? ? 295 LYS A C 1 ATOM 2322 O O . LYS A 1 295 ? 107.526 74.575 38.245 1.00 99.96 ? ? ? ? ? ? 295 LYS A O 1 ATOM 2323 C CB . LYS A 1 295 ? 105.477 72.040 37.823 1.00 108.76 ? ? ? ? ? ? 295 LYS A CB 1 ATOM 2324 C CG . LYS A 1 295 ? 104.739 72.699 38.997 1.00 109.51 ? ? ? ? ? ? 295 LYS A CG 1 ATOM 2325 C CD . LYS A 1 295 ? 103.944 71.684 39.819 1.00 110.14 ? ? ? ? ? ? 295 LYS A CD 1 ATOM 2326 C CE . LYS A 1 295 ? 103.126 72.359 40.911 1.00 115.94 ? ? ? ? ? ? 295 LYS A CE 1 ATOM 2327 N NZ . LYS A 1 295 ? 102.436 71.361 41.774 1.00 119.30 ? ? ? ? ? ? 295 LYS A NZ 1 ATOM 2328 N N . ALA A 1 296 ? 108.527 72.645 37.675 1.00 101.27 ? ? ? ? ? ? 296 ALA A N 1 ATOM 2329 C CA . ALA A 1 296 ? 109.766 72.982 38.350 1.00 102.78 ? ? ? ? ? ? 296 ALA A CA 1 ATOM 2330 C C . ALA A 1 296 ? 110.413 74.207 37.714 1.00 103.85 ? ? ? ? ? ? 296 ALA A C 1 ATOM 2331 O O . ALA A 1 296 ? 111.299 74.821 38.304 1.00 103.03 ? ? ? ? ? ? 296 ALA A O 1 ATOM 2332 C CB . ALA A 1 296 ? 110.720 71.804 38.298 1.00 91.87 ? ? ? ? ? ? 296 ALA A CB 1 ATOM 2333 N N . HIS A 1 297 ? 109.970 74.572 36.516 1.00 105.11 ? ? ? ? ? ? 297 HIS A N 1 ATOM 2334 C CA . HIS A 1 297 ? 110.546 75.729 35.841 1.00 103.59 ? ? ? ? ? ? 297 HIS A CA 1 ATOM 2335 C C . HIS A 1 297 ? 109.692 76.987 35.898 1.00 98.07 ? ? ? ? ? ? 297 HIS A C 1 ATOM 2336 O O . HIS A 1 297 ? 110.209 78.085 36.107 1.00 101.22 ? ? ? ? ? ? 297 HIS A O 1 ATOM 2337 C CB . HIS A 1 297 ? 110.850 75.395 34.381 1.00 103.78 ? ? ? ? ? ? 297 HIS A CB 1 ATOM 2338 C CG . HIS A 1 297 ? 112.263 74.948 34.144 1.00 118.79 ? ? ? ? ? ? 297 HIS A CG 1 ATOM 2339 N ND1 . HIS A 1 297 ? 112.738 73.719 34.551 1.00 129.13 ? ? ? ? ? ? 297 HIS A ND1 1 ATOM 2340 C CD2 . HIS A 1 297 ? 113.302 75.567 33.536 1.00 127.59 ? ? ? ? ? ? 297 HIS A CD2 1 ATOM 2341 C CE1 . HIS A 1 297 ? 114.008 73.598 34.202 1.00 127.01 ? ? ? ? ? ? 297 HIS A CE1 1 ATOM 2342 N NE2 . HIS A 1 297 ? 114.375 74.706 33.583 1.00 134.44 ? ? ? ? ? ? 297 HIS A NE2 1 ATOM 2343 N N . VAL A 1 298 ? 108.385 76.828 35.724 1.00 87.05 ? ? ? ? ? ? 298 VAL A N 1 ATOM 2344 C CA . VAL A 1 298 ? 107.470 77.965 35.726 1.00 83.83 ? ? ? ? ? ? 298 VAL A CA 1 ATOM 2345 C C . VAL A 1 298 ? 106.881 78.345 37.103 1.00 95.66 ? ? ? ? ? ? 298 VAL A C 1 ATOM 2346 O O . VAL A 1 298 ? 106.549 79.513 37.336 1.00 93.30 ? ? ? ? ? ? 298 VAL A O 1 ATOM 2347 C CB . VAL A 1 298 ? 106.330 77.706 34.736 1.00 76.77 ? ? ? ? ? ? 298 VAL A CB 1 ATOM 2348 C CG1 . VAL A 1 298 ? 105.509 78.958 34.534 1.00 79.37 ? ? ? ? ? ? 298 VAL A CG1 1 ATOM 2349 C CG2 . VAL A 1 298 ? 106.902 77.223 33.430 1.00 72.81 ? ? ? ? ? ? 298 VAL A CG2 1 ATOM 2350 N N . ALA A 1 299 ? 106.766 77.375 38.013 1.00 99.09 ? ? ? ? ? ? 299 ALA A N 1 ATOM 2351 C CA . ALA A 1 299 ? 106.213 77.623 39.343 1.00 86.81 ? ? ? ? ? ? 299 ALA A CA 1 ATOM 2352 C C . ALA A 1 299 ? 107.269 77.859 40.424 1.00 91.10 ? ? ? ? ? ? 299 ALA A C 1 ATOM 2353 O O . ALA A 1 299 ? 107.206 78.854 41.142 1.00 91.15 ? ? ? ? ? ? 299 ALA A O 1 ATOM 2354 C CB . ALA A 1 299 ? 105.316 76.470 39.743 1.00 79.29 ? ? ? ? ? ? 299 ALA A CB 1 ATOM 2355 N N . MET A 1 300 ? 108.238 76.952 40.533 1.00 96.16 ? ? ? ? ? ? 300 MET A N 1 ATOM 2356 C CA . MET A 1 300 ? 109.296 77.057 41.545 1.00 107.74 ? ? ? ? ? ? 300 MET A CA 1 ATOM 2357 C C . MET A 1 300 ? 110.433 77.997 41.155 1.00 109.62 ? ? ? ? ? ? 300 MET A C 1 ATOM 2358 O O . MET A 1 300 ? 110.873 78.000 40.004 1.00 109.64 ? ? ? ? ? ? 300 MET A O 1 ATOM 2359 C CB . MET A 1 300 ? 109.908 75.681 41.828 1.00 116.04 ? ? ? ? ? ? 300 MET A CB 1 ATOM 2360 C CG . MET A 1 300 ? 108.918 74.529 41.885 1.00 111.37 ? ? ? ? ? ? 300 MET A CG 1 ATOM 2361 S SD . MET A 1 300 ? 107.510 74.889 42.934 1.00 114.01 ? ? ? ? ? ? 300 MET A SD 1 ATOM 2362 C CE . MET A 1 300 ? 108.225 74.649 44.559 1.00 116.46 ? ? ? ? ? ? 300 MET A CE 1 ATOM 2363 N N . GLN A 1 301 ? 110.920 78.774 42.121 1.00 111.33 ? ? ? ? ? ? 301 GLN A N 1 ATOM 2364 C CA . GLN A 1 301 ? 112.024 79.705 41.883 1.00 117.56 ? ? ? ? ? ? 301 GLN A CA 1 ATOM 2365 C C . GLN A 1 301 ? 113.221 79.454 42.779 1.00 118.68 ? ? ? ? ? ? 301 GLN A C 1 ATOM 2366 O O . GLN A 1 301 ? 113.084 79.277 43.986 1.00 116.37 ? ? ? ? ? ? 301 GLN A O 1 ATOM 2367 C CB . GLN A 1 301 ? 111.559 81.139 42.049 1.00 118.03 ? ? ? ? ? ? 301 GLN A CB 1 ATOM 2368 C CG . GLN A 1 301 ? 110.893 81.668 40.820 1.00 130.01 ? ? ? ? ? ? 301 GLN A CG 1 ATOM 2369 C CD . GLN A 1 301 ? 110.200 82.969 41.068 1.00 136.39 ? ? ? ? ? ? 301 GLN A CD 1 ATOM 2370 O OE1 . GLN A 1 301 ? 110.785 83.897 41.625 1.00 141.19 ? ? ? ? ? ? 301 GLN A OE1 1 ATOM 2371 N NE2 . GLN A 1 301 ? 108.936 83.050 40.665 1.00 142.69 ? ? ? ? ? ? 301 GLN A NE2 1 ATOM 2372 N N . LYS A 1 302 ? 114.401 79.473 42.165 1.00 123.77 ? ? ? ? ? ? 302 LYS A N 1 ATOM 2373 C CA . LYS A 1 302 ? 115.661 79.199 42.849 1.00 127.38 ? ? ? ? ? ? 302 LYS A CA 1 ATOM 2374 C C . LYS A 1 302 ? 115.811 79.678 44.289 1.00 125.33 ? ? ? ? ? ? 302 LYS A C 1 ATOM 2375 O O . LYS A 1 302 ? 116.350 78.947 45.120 1.00 127.85 ? ? ? ? ? ? 302 LYS A O 1 ATOM 2376 C CB . LYS A 1 302 ? 116.851 79.732 42.037 1.00 133.32 ? ? ? ? ? ? 302 LYS A CB 1 ATOM 2377 C CG . LYS A 1 302 ? 118.204 79.144 42.463 1.00 129.71 ? ? ? ? ? ? 302 LYS A CG 1 ATOM 2378 C CD . LYS A 1 302 ? 119.374 79.854 41.786 1.00 138.24 ? ? ? ? ? ? 302 LYS A CD 1 ATOM 2379 C CE . LYS A 1 302 ? 120.676 79.096 42.000 1.00 141.09 ? ? ? ? ? ? 302 LYS A CE 1 ATOM 2380 N NZ . LYS A 1 302 ? 120.852 78.712 43.429 1.00 137.01 ? ? ? ? ? ? 302 LYS A NZ 1 ATOM 2381 N N . ASP A 1 303 ? 115.358 80.881 44.615 1.00 118.96 ? ? ? ? ? ? 303 ASP A N 1 ATOM 2382 C CA . ASP A 1 303 ? 115.547 81.325 45.987 1.00 117.77 ? ? ? ? ? ? 303 ASP A CA 1 ATOM 2383 C C . ASP A 1 303 ? 114.304 81.865 46.682 1.00 111.90 ? ? ? ? ? ? 303 ASP A C 1 ATOM 2384 O O . ASP A 1 303 ? 114.403 82.760 47.515 1.00 105.63 ? ? ? ? ? ? 303 ASP A O 1 ATOM 2385 C CB . ASP A 1 303 ? 116.686 82.363 46.060 1.00 129.17 ? ? ? ? ? ? 303 ASP A CB 1 ATOM 2386 C CG . ASP A 1 303 ? 118.043 81.811 45.570 1.00 135.32 ? ? ? ? ? ? 303 ASP A CG 1 ATOM 2387 O OD1 . ASP A 1 303 ? 118.598 80.884 46.205 1.00 133.70 ? ? ? ? ? ? 303 ASP A OD1 1 ATOM 2388 O OD2 . ASP A 1 303 ? 118.555 82.320 44.545 1.00 139.63 ? ? ? ? ? ? 303 ASP A OD2 1 ATOM 2389 N N . VAL A 1 304 ? 113.136 81.320 46.370 1.00 108.10 ? ? ? ? ? ? 304 VAL A N 1 ATOM 2390 C CA . VAL A 1 304 ? 111.922 81.786 47.029 1.00 107.94 ? ? ? ? ? ? 304 VAL A CA 1 ATOM 2391 C C . VAL A 1 304 ? 111.078 80.608 47.529 1.00 113.80 ? ? ? ? ? ? 304 VAL A C 1 ATOM 2392 O O . VAL A 1 304 ? 110.302 80.746 48.479 1.00 119.52 ? ? ? ? ? ? 304 VAL A O 1 ATOM 2393 C CB . VAL A 1 304 ? 111.092 82.674 46.081 1.00 103.66 ? ? ? ? ? ? 304 VAL A CB 1 ATOM 2394 C CG1 . VAL A 1 304 ? 110.653 81.883 44.878 1.00 106.69 ? ? ? ? ? ? 304 VAL A CG1 1 ATOM 2395 C CG2 . VAL A 1 304 ? 109.897 83.256 46.815 1.00 91.44 ? ? ? ? ? ? 304 VAL A CG2 1 ATOM 2396 N N . ASP A 1 305 ? 111.244 79.449 46.891 1.00 111.26 ? ? ? ? ? ? 305 ASP A N 1 ATOM 2397 C CA . ASP A 1 305 ? 110.522 78.240 47.273 1.00 104.72 ? ? ? ? ? ? 305 ASP A CA 1 ATOM 2398 C C . ASP A 1 305 ? 111.489 77.182 47.779 1.00 105.51 ? ? ? ? ? ? 305 ASP A C 1 ATOM 2399 O O . ASP A 1 305 ? 111.172 76.430 48.694 1.00 109.45 ? ? ? ? ? ? 305 ASP A O 1 ATOM 2400 C CB . ASP A 1 305 ? 109.730 77.669 46.090 1.00 100.43 ? ? ? ? ? ? 305 ASP A CB 1 ATOM 2401 C CG . ASP A 1 305 ? 108.569 78.550 45.682 1.00 96.15 ? ? ? ? ? ? 305 ASP A CG 1 ATOM 2402 O OD1 . ASP A 1 305 ? 107.788 78.966 46.562 1.00 102.52 ? ? ? ? ? ? 305 ASP A OD1 1 ATOM 2403 O OD2 . ASP A 1 305 ? 108.429 78.812 44.471 1.00 95.42 ? ? ? ? ? ? 305 ASP A OD2 1 ATOM 2404 N N . TYR A 1 306 ? 112.671 77.112 47.189 1.00 106.44 ? ? ? ? ? ? 306 TYR A N 1 ATOM 2405 C CA . TYR A 1 306 ? 113.627 76.114 47.627 1.00 113.04 ? ? ? ? ? ? 306 TYR A CA 1 ATOM 2406 C C . TYR A 1 306 ? 115.011 76.712 47.753 1.00 119.17 ? ? ? ? ? ? 306 TYR A C 1 ATOM 2407 O O . TYR A 1 306 ? 115.274 77.791 47.234 1.00 123.36 ? ? ? ? ? ? 306 TYR A O 1 ATOM 2408 C CB . TYR A 1 306 ? 113.648 74.959 46.644 1.00 115.28 ? ? ? ? ? ? 306 TYR A CB 1 ATOM 2409 C CG . TYR A 1 306 ? 114.066 75.338 45.249 1.00 108.00 ? ? ? ? ? ? 306 TYR A CG 1 ATOM 2410 C CD1 . TYR A 1 306 ? 115.405 75.333 44.884 1.00 104.25 ? ? ? ? ? ? 306 TYR A CD1 1 ATOM 2411 C CD2 . TYR A 1 306 ? 113.117 75.646 44.279 1.00 105.94 ? ? ? ? ? ? 306 TYR A CD2 1 ATOM 2412 C CE1 . TYR A 1 306 ? 115.791 75.610 43.583 1.00 112.37 ? ? ? ? ? ? 306 TYR A CE1 1 ATOM 2413 C CE2 . TYR A 1 306 ? 113.489 75.928 42.974 1.00 107.92 ? ? ? ? ? ? 306 TYR A CE2 1 ATOM 2414 C CZ . TYR A 1 306 ? 114.831 75.904 42.628 1.00 113.30 ? ? ? ? ? ? 306 TYR A CZ 1 ATOM 2415 O OH . TYR A 1 306 ? 115.213 76.132 41.322 1.00 113.10 ? ? ? ? ? ? 306 TYR A OH 1 ATOM 2416 N N . VAL A 1 307 ? 115.896 76.011 48.448 1.00 120.03 ? ? ? ? ? ? 307 VAL A N 1 ATOM 2417 C CA . VAL A 1 307 ? 117.253 76.492 48.641 1.00 124.84 ? ? ? ? ? ? 307 VAL A CA 1 ATOM 2418 C C . VAL A 1 307 ? 118.245 75.448 48.154 1.00 126.72 ? ? ? ? ? ? 307 VAL A C 1 ATOM 2419 O O . VAL A 1 307 ? 118.317 74.352 48.709 1.00 135.16 ? ? ? ? ? ? 307 VAL A O 1 ATOM 2420 C CB . VAL A 1 307 ? 117.518 76.790 50.132 1.00 125.87 ? ? ? ? ? ? 307 VAL A CB 1 ATOM 2421 C CG1 . VAL A 1 307 ? 118.934 77.319 50.318 1.00 129.23 ? ? ? ? ? ? 307 VAL A CG1 1 ATOM 2422 C CG2 . VAL A 1 307 ? 116.497 77.788 50.648 1.00 121.51 ? ? ? ? ? ? 307 VAL A CG2 1 ATOM 2423 N N . VAL A 1 308 ? 119.007 75.780 47.115 1.00 124.47 ? ? ? ? ? ? 308 VAL A N 1 ATOM 2424 C CA . VAL A 1 308 ? 119.983 74.834 46.582 1.00 123.80 ? ? ? ? ? ? 308 VAL A CA 1 ATOM 2425 C C . VAL A 1 308 ? 121.264 74.846 47.420 1.00 126.11 ? ? ? ? ? ? 308 VAL A C 1 ATOM 2426 O O . VAL A 1 308 ? 121.796 75.909 47.762 1.00 123.84 ? ? ? ? ? ? 308 VAL A O 1 ATOM 2427 C CB . VAL A 1 308 ? 120.340 75.144 45.102 1.00 120.34 ? ? ? ? ? ? 308 VAL A CB 1 ATOM 2428 C CG1 . VAL A 1 308 ? 121.049 73.946 44.473 1.00 112.16 ? ? ? ? ? ? 308 VAL A CG1 1 ATOM 2429 C CG2 . VAL A 1 308 ? 119.082 75.492 44.325 1.00 110.43 ? ? ? ? ? ? 308 VAL A CG2 1 ATOM 2430 N N . GLU A 1 309 ? 121.737 73.648 47.757 1.00 128.08 ? ? ? ? ? ? 309 GLU A N 1 ATOM 2431 C CA . GLU A 1 309 ? 122.948 73.482 48.545 1.00 131.95 ? ? ? ? ? ? 309 GLU A CA 1 ATOM 2432 C C . GLU A 1 309 ? 123.763 72.290 48.072 1.00 139.34 ? ? ? ? ? ? 309 GLU A C 1 ATOM 2433 O O . GLU A 1 309 ? 123.256 71.423 47.359 1.00 141.74 ? ? ? ? ? ? 309 GLU A O 1 ATOM 2434 C CB . GLU A 1 309 ? 122.605 73.327 50.020 1.00 121.91 ? ? ? ? ? ? 309 GLU A CB 1 ATOM 2435 C CG . GLU A 1 309 ? 122.130 74.619 50.631 1.00 115.54 ? ? ? ? ? ? 309 GLU A CG 1 ATOM 2436 C CD . GLU A 1 309 ? 122.108 74.545 52.123 1.00 115.35 ? ? ? ? ? ? 309 GLU A CD 1 ATOM 2437 O OE1 . GLU A 1 309 ? 123.027 73.911 52.686 1.00 118.05 ? ? ? ? ? ? 309 GLU A OE1 1 ATOM 2438 O OE2 . GLU A 1 309 ? 121.200 75.141 52.734 1.00 111.24 ? ? ? ? ? ? 309 GLU A OE2 1 ATOM 2439 N N . ASP A 1 310 ? 125.033 72.269 48.477 1.00 148.64 ? ? ? ? ? ? 310 ASP A N 1 ATOM 2440 C CA . ASP A 1 310 ? 125.991 71.211 48.117 1.00 156.41 ? ? ? ? ? ? 310 ASP A CA 1 ATOM 2441 C C . ASP A 1 310 ? 125.454 69.811 48.469 1.00 157.46 ? ? ? ? ? ? 310 ASP A C 1 ATOM 2442 O O . ASP A 1 310 ? 126.003 68.786 48.036 1.00 155.96 ? ? ? ? ? ? 310 ASP A O 1 ATOM 2443 C CB . ASP A 1 310 ? 127.339 71.458 48.829 1.00 160.54 ? ? ? ? ? ? 310 ASP A CB 1 ATOM 2444 C CG . ASP A 1 310 ? 127.987 72.807 48.443 1.00 162.68 ? ? ? ? ? ? 310 ASP A CG 1 ATOM 2445 O OD1 . ASP A 1 310 ? 128.919 73.251 49.165 1.00 158.63 ? ? ? ? ? ? 310 ASP A OD1 1 ATOM 2446 O OD2 . ASP A 1 310 ? 127.578 73.413 47.416 1.00 159.31 ? ? ? ? ? ? 310 ASP A OD2 1 ATOM 2447 N N . GLY A 1 311 ? 124.385 69.780 49.264 1.00 158.36 ? ? ? ? ? ? 311 GLY A N 1 ATOM 2448 C CA . GLY A 1 311 ? 123.768 68.522 49.642 1.00 157.97 ? ? ? ? ? ? 311 GLY A CA 1 ATOM 2449 C C . GLY A 1 311 ? 122.697 68.203 48.616 1.00 156.03 ? ? ? ? ? ? 311 GLY A C 1 ATOM 2450 O O . GLY A 1 311 ? 122.911 67.396 47.703 1.00 161.58 ? ? ? ? ? ? 311 GLY A O 1 ATOM 2451 N N . GLN A 1 312 ? 121.546 68.853 48.756 1.00 149.19 ? ? ? ? ? ? 312 GLN A N 1 ATOM 2452 C CA . GLN A 1 312 ? 120.424 68.658 47.835 1.00 140.03 ? ? ? ? ? ? 312 GLN A CA 1 ATOM 2453 C C . GLN A 1 312 ? 119.645 69.966 47.688 1.00 129.08 ? ? ? ? ? ? 312 GLN A C 1 ATOM 2454 O O . GLN A 1 312 ? 120.156 71.045 47.996 1.00 128.40 ? ? ? ? ? ? 312 GLN A O 1 ATOM 2455 C CB . GLN A 1 312 ? 119.484 67.557 48.358 1.00 143.85 ? ? ? ? ? ? 312 GLN A CB 1 ATOM 2456 C CG . GLN A 1 312 ? 120.045 66.130 48.291 1.00 149.45 ? ? ? ? ? ? 312 GLN A CG 1 ATOM 2457 C CD . GLN A 1 312 ? 119.966 65.517 46.896 1.00 150.82 ? ? ? ? ? ? 312 GLN A CD 1 ATOM 2458 O OE1 . GLN A 1 312 ? 118.873 65.319 46.356 1.00 147.19 ? ? ? ? ? ? 312 GLN A OE1 1 ATOM 2459 N NE2 . GLN A 1 312 ? 121.128 65.222 46.303 1.00 145.66 ? ? ? ? ? ? 312 GLN A NE2 1 ATOM 2460 N N . VAL A 1 313 ? 118.410 69.858 47.210 1.00 115.90 ? ? ? ? ? ? 313 VAL A N 1 ATOM 2461 C CA . VAL A 1 313 ? 117.542 71.010 47.034 1.00 102.01 ? ? ? ? ? ? 313 VAL A CA 1 ATOM 2462 C C . VAL A 1 313 ? 116.620 71.065 48.237 1.00 100.99 ? ? ? ? ? ? 313 VAL A C 1 ATOM 2463 O O . VAL A 1 313 ? 115.532 70.512 48.182 1.00 108.11 ? ? ? ? ? ? 313 VAL A O 1 ATOM 2464 C CB . VAL A 1 313 ? 116.666 70.849 45.781 1.00 95.72 ? ? ? ? ? ? 313 VAL A CB 1 ATOM 2465 C CG1 . VAL A 1 313 ? 115.808 72.076 45.594 1.00 84.18 ? ? ? ? ? ? 313 VAL A CG1 1 ATOM 2466 C CG2 . VAL A 1 313 ? 117.524 70.591 44.562 1.00 88.98 ? ? ? ? ? ? 313 VAL A CG2 1 ATOM 2467 N N . VAL A 1 314 ? 117.039 71.713 49.322 1.00 96.67 ? ? ? ? ? ? 314 VAL A N 1 ATOM 2468 C CA . VAL A 1 314 ? 116.197 71.772 50.531 1.00 98.15 ? ? ? ? ? ? 314 VAL A CA 1 ATOM 2469 C C . VAL A 1 314 ? 115.043 72.770 50.429 1.00 93.34 ? ? ? ? ? ? 314 VAL A C 1 ATOM 2470 O O . VAL A 1 314 ? 115.199 73.851 49.865 1.00 98.63 ? ? ? ? ? ? 314 VAL A O 1 ATOM 2471 C CB . VAL A 1 314 ? 117.025 72.124 51.796 1.00 103.42 ? ? ? ? ? ? 314 VAL A CB 1 ATOM 2472 C CG1 . VAL A 1 314 ? 116.124 72.128 53.031 1.00 100.86 ? ? ? ? ? ? 314 VAL A CG1 1 ATOM 2473 C CG2 . VAL A 1 314 ? 118.163 71.121 51.973 1.00 107.30 ? ? ? ? ? ? 314 VAL A CG2 1 ATOM 2474 N N . ILE A 1 315 ? 113.884 72.408 50.977 1.00 88.87 ? ? ? ? ? ? 315 ILE A N 1 ATOM 2475 C CA . ILE A 1 315 ? 112.723 73.290 50.922 1.00 90.22 ? ? ? ? ? ? 315 ILE A CA 1 ATOM 2476 C C . ILE A 1 315 ? 112.852 74.365 51.995 1.00 88.33 ? ? ? ? ? ? 315 ILE A C 1 ATOM 2477 O O . ILE A 1 315 ? 113.725 74.296 52.854 1.00 87.48 ? ? ? ? ? ? 315 ILE A O 1 ATOM 2478 C CB . ILE A 1 315 ? 111.365 72.521 51.126 1.00 91.95 ? ? ? ? ? ? 315 ILE A CB 1 ATOM 2479 C CG1 . ILE A 1 315 ? 111.311 71.251 50.263 1.00 92.87 ? ? ? ? ? ? 315 ILE A CG1 1 ATOM 2480 C CG2 . ILE A 1 315 ? 110.189 73.410 50.688 1.00 78.90 ? ? ? ? ? ? 315 ILE A CG2 1 ATOM 2481 C CD1 . ILE A 1 315 ? 112.106 70.078 50.794 1.00 90.05 ? ? ? ? ? ? 315 ILE A CD1 1 ATOM 2482 N N . VAL A 1 316 ? 111.979 75.362 51.927 1.00 92.41 ? ? ? ? ? ? 316 VAL A N 1 ATOM 2483 C CA . VAL A 1 316 ? 111.983 76.466 52.876 1.00 101.06 ? ? ? ? ? ? 316 VAL A CA 1 ATOM 2484 C C . VAL A 1 316 ? 110.565 76.826 53.301 1.00 100.48 ? ? ? ? ? ? 316 VAL A C 1 ATOM 2485 O O . VAL A 1 316 ? 109.719 77.182 52.470 1.00 99.73 ? ? ? ? ? ? 316 VAL A O 1 ATOM 2486 C CB . VAL A 1 316 ? 112.672 77.725 52.274 1.00 104.41 ? ? ? ? ? ? 316 VAL A CB 1 ATOM 2487 C CG1 . VAL A 1 316 ? 112.072 78.070 50.916 1.00 105.89 ? ? ? ? ? ? 316 VAL A CG1 1 ATOM 2488 C CG2 . VAL A 1 316 ? 112.513 78.906 53.214 1.00 110.97 ? ? ? ? ? ? 316 VAL A CG2 1 ATOM 2489 N N . ASP A 1 317 ? 110.306 76.731 54.601 1.00 102.85 ? ? ? ? ? ? 317 ASP A N 1 ATOM 2490 C CA . ASP A 1 317 ? 108.988 77.051 55.148 1.00 110.40 ? ? ? ? ? ? 317 ASP A CA 1 ATOM 2491 C C . ASP A 1 317 ? 108.601 78.476 54.801 1.00 108.97 ? ? ? ? ? ? 317 ASP A C 1 ATOM 2492 O O . ASP A 1 317 ? 109.203 79.428 55.289 1.00 106.98 ? ? ? ? ? ? 317 ASP A O 1 ATOM 2493 C CB . ASP A 1 317 ? 108.992 76.892 56.668 1.00 119.70 ? ? ? ? ? ? 317 ASP A CB 1 ATOM 2494 C CG . ASP A 1 317 ? 107.798 77.568 57.329 1.00 125.95 ? ? ? ? ? ? 317 ASP A CG 1 ATOM 2495 O OD1 . ASP A 1 317 ? 106.651 77.210 56.979 1.00 124.59 ? ? ? ? ? ? 317 ASP A OD1 1 ATOM 2496 O OD2 . ASP A 1 317 ? 108.010 78.464 58.181 1.00 128.70 ? ? ? ? ? ? 317 ASP A OD2 1 ATOM 2497 N N . SER A 1 318 ? 107.576 78.616 53.973 1.00 109.87 ? ? ? ? ? ? 318 SER A N 1 ATOM 2498 C CA . SER A 1 318 ? 107.128 79.930 53.564 1.00 112.46 ? ? ? ? ? ? 318 SER A CA 1 ATOM 2499 C C . SER A 1 318 ? 107.127 80.927 54.718 1.00 112.40 ? ? ? ? ? ? 318 SER A C 1 ATOM 2500 O O . SER A 1 318 ? 107.956 81.831 54.757 1.00 115.07 ? ? ? ? ? ? 318 SER A O 1 ATOM 2501 C CB . SER A 1 318 ? 105.737 79.863 52.913 1.00 109.05 ? ? ? ? ? ? 318 SER A CB 1 ATOM 2502 O OG . SER A 1 318 ? 104.760 79.398 53.802 1.00 105.09 ? ? ? ? ? ? 318 SER A OG 1 ATOM 2503 N N . PHE A 1 319 ? 106.248 80.762 55.692 1.00 114.07 ? ? ? ? ? ? 319 PHE A N 1 ATOM 2504 C CA . PHE A 1 319 ? 106.211 81.746 56.769 1.00 116.28 ? ? ? ? ? ? 319 PHE A CA 1 ATOM 2505 C C . PHE A 1 319 ? 107.295 81.655 57.833 1.00 114.03 ? ? ? ? ? ? 319 PHE A C 1 ATOM 2506 O O . PHE A 1 319 ? 107.207 80.877 58.774 1.00 117.76 ? ? ? ? ? ? 319 PHE A O 1 ATOM 2507 C CB . PHE A 1 319 ? 104.798 81.758 57.334 1.00 122.35 ? ? ? ? ? ? 319 PHE A CB 1 ATOM 2508 C CG . PHE A 1 319 ? 103.820 82.389 56.380 1.00 131.45 ? ? ? ? ? ? 319 PHE A CG 1 ATOM 2509 C CD1 . PHE A 1 319 ? 103.447 83.722 56.542 1.00 132.52 ? ? ? ? ? ? 319 PHE A CD1 1 ATOM 2510 C CD2 . PHE A 1 319 ? 103.409 81.718 55.220 1.00 127.57 ? ? ? ? ? ? 319 PHE A CD2 1 ATOM 2511 C CE1 . PHE A 1 319 ? 102.685 84.378 55.573 1.00 126.20 ? ? ? ? ? ? 319 PHE A CE1 1 ATOM 2512 C CE2 . PHE A 1 319 ? 102.647 82.371 54.245 1.00 116.59 ? ? ? ? ? ? 319 PHE A CE2 1 ATOM 2513 C CZ . PHE A 1 319 ? 102.290 83.708 54.422 1.00 116.13 ? ? ? ? ? ? 319 PHE A CZ 1 ATOM 2514 N N . THR A 1 320 ? 108.314 82.496 57.658 1.00 117.03 ? ? ? ? ? ? 320 THR A N 1 ATOM 2515 C CA . THR A 1 320 ? 109.516 82.594 58.511 1.00 121.81 ? ? ? ? ? ? 320 THR A CA 1 ATOM 2516 C C . THR A 1 320 ? 110.521 81.588 57.947 1.00 114.98 ? ? ? ? ? ? 320 THR A C 1 ATOM 2517 O O . THR A 1 320 ? 111.158 80.821 58.679 1.00 105.97 ? ? ? ? ? ? 320 THR A O 1 ATOM 2518 C CB . THR A 1 320 ? 109.252 82.301 60.035 1.00 125.13 ? ? ? ? ? ? 320 THR A CB 1 ATOM 2519 O OG1 . THR A 1 320 ? 109.071 80.891 60.235 1.00 120.73 ? ? ? ? ? ? 320 THR A OG1 1 ATOM 2520 C CG2 . THR A 1 320 ? 108.020 83.064 60.519 1.00 118.25 ? ? ? ? ? ? 320 THR A CG2 1 ATOM 2521 N N . GLY A 1 321 ? 110.619 81.625 56.616 1.00 110.73 ? ? ? ? ? ? 321 GLY A N 1 ATOM 2522 C CA . GLY A 1 321 ? 111.510 80.773 55.846 1.00 106.98 ? ? ? ? ? ? 321 GLY A CA 1 ATOM 2523 C C . GLY A 1 321 ? 112.495 79.939 56.625 1.00 105.69 ? ? ? ? ? ? 321 GLY A C 1 ATOM 2524 O O . GLY A 1 321 ? 113.638 80.331 56.840 1.00 103.90 ? ? ? ? ? ? 321 GLY A O 1 ATOM 2525 N N . ARG A 1 322 ? 112.050 78.768 57.043 1.00 109.79 ? ? ? ? ? ? 322 ARG A N 1 ATOM 2526 C CA . ARG A 1 322 ? 112.908 77.884 57.795 1.00 112.43 ? ? ? ? ? ? 322 ARG A CA 1 ATOM 2527 C C . ARG A 1 322 ? 113.256 76.707 56.901 1.00 111.78 ? ? ? ? ? ? 322 ARG A C 1 ATOM 2528 O O . ARG A 1 322 ? 112.428 76.248 56.116 1.00 110.56 ? ? ? ? ? ? 322 ARG A O 1 ATOM 2529 C CB . ARG A 1 322 ? 112.184 77.424 59.060 1.00 113.38 ? ? ? ? ? ? 322 ARG A CB 1 ATOM 2530 C CG . ARG A 1 322 ? 113.100 76.986 60.191 1.00 129.70 ? ? ? ? ? ? 322 ARG A CG 1 ATOM 2531 C CD . ARG A 1 322 ? 114.111 78.076 60.593 1.00 138.59 ? ? ? ? ? ? 322 ARG A CD 1 ATOM 2532 N NE . ARG A 1 322 ? 113.534 79.267 61.236 1.00 142.47 ? ? ? ? ? ? 322 ARG A NE 1 ATOM 2533 C CZ . ARG A 1 322 ? 113.016 79.307 62.465 1.00 135.65 ? ? ? ? ? ? 322 ARG A CZ 1 ATOM 2534 N NH1 . ARG A 1 322 ? 112.973 78.213 63.222 1.00 130.91 ? ? ? ? ? ? 322 ARG A NH1 1 ATOM 2535 N NH2 . ARG A 1 322 ? 112.574 80.461 62.951 1.00 131.18 ? ? ? ? ? ? 322 ARG A NH2 1 ATOM 2536 N N . LEU A 1 323 ? 114.499 76.254 57.014 1.00 113.86 ? ? ? ? ? ? 323 LEU A N 1 ATOM 2537 C CA . LEU A 1 323 ? 115.035 75.127 56.251 1.00 120.36 ? ? ? ? ? ? 323 LEU A CA 1 ATOM 2538 C C . LEU A 1 323 ? 114.319 73.816 56.627 1.00 126.07 ? ? ? ? ? ? 323 LEU A C 1 ATOM 2539 O O . LEU A 1 323 ? 114.451 73.350 57.762 1.00 130.02 ? ? ? ? ? ? 323 LEU A O 1 ATOM 2540 C CB . LEU A 1 323 ? 116.530 74.992 56.564 1.00 123.76 ? ? ? ? ? ? 323 LEU A CB 1 ATOM 2541 C CG . LEU A 1 323 ? 117.455 76.192 56.319 1.00 125.96 ? ? ? ? ? ? 323 LEU A CG 1 ATOM 2542 C CD1 . LEU A 1 323 ? 118.739 76.121 57.172 1.00 112.72 ? ? ? ? ? ? 323 LEU A CD1 1 ATOM 2543 C CD2 . LEU A 1 323 ? 117.776 76.218 54.839 1.00 122.68 ? ? ? ? ? ? 323 LEU A CD2 1 ATOM 2544 N N . MET A 1 324 ? 113.579 73.213 55.691 1.00 129.35 ? ? ? ? ? ? 324 MET A N 1 ATOM 2545 C CA . MET A 1 324 ? 112.871 71.961 55.985 1.00 127.19 ? ? ? ? ? ? 324 MET A CA 1 ATOM 2546 C C . MET A 1 324 ? 113.822 70.802 56.220 1.00 128.40 ? ? ? ? ? ? 324 MET A C 1 ATOM 2547 O O . MET A 1 324 ? 114.860 70.674 55.564 1.00 122.54 ? ? ? ? ? ? 324 MET A O 1 ATOM 2548 C CB . MET A 1 324 ? 111.894 71.585 54.869 1.00 124.49 ? ? ? ? ? ? 324 MET A CB 1 ATOM 2549 C CG . MET A 1 324 ? 110.769 72.587 54.689 1.00 121.85 ? ? ? ? ? ? 324 MET A CG 1 ATOM 2550 S SD . MET A 1 324 ? 109.800 72.800 56.197 1.00 124.35 ? ? ? ? ? ? 324 MET A SD 1 ATOM 2551 C CE . MET A 1 324 ? 108.129 73.252 55.548 1.00 114.23 ? ? ? ? ? ? 324 MET A CE 1 ATOM 2552 N N . LYS A 1 325 ? 113.433 69.953 57.166 1.00 130.98 ? ? ? ? ? ? 325 LYS A N 1 ATOM 2553 C CA . LYS A 1 325 ? 114.208 68.788 57.581 1.00 129.41 ? ? ? ? ? ? 325 LYS A CA 1 ATOM 2554 C C . LYS A 1 325 ? 114.434 67.749 56.467 1.00 127.93 ? ? ? ? ? ? 325 LYS A C 1 ATOM 2555 O O . LYS A 1 325 ? 115.213 67.976 55.530 1.00 120.22 ? ? ? ? ? ? 325 LYS A O 1 ATOM 2556 C CB . LYS A 1 325 ? 113.518 68.149 58.808 1.00 123.67 ? ? ? ? ? ? 325 LYS A CB 1 ATOM 2557 C CG . LYS A 1 325 ? 113.404 69.096 60.026 1.00 113.26 ? ? ? ? ? ? 325 LYS A CG 1 ATOM 2558 C CD . LYS A 1 325 ? 111.966 69.469 60.340 1.00 93.73 ? ? ? ? ? ? 325 LYS A CD 1 ATOM 2559 C CE . LYS A 1 325 ? 111.289 70.000 59.105 1.00 87.22 ? ? ? ? ? ? 325 LYS A CE 1 ATOM 2560 N NZ . LYS A 1 325 ? 109.918 70.453 59.373 1.00 78.50 ? ? ? ? ? ? 325 LYS A NZ 1 ATOM 2561 N N . GLY A 1 326 ? 113.774 66.600 56.597 1.00 127.30 ? ? ? ? ? ? 326 GLY A N 1 ATOM 2562 C CA . GLY A 1 326 ? 113.902 65.546 55.607 1.00 121.74 ? ? ? ? ? ? 326 GLY A CA 1 ATOM 2563 C C . GLY A 1 326 ? 112.615 65.501 54.822 1.00 117.74 ? ? ? ? ? ? 326 GLY A C 1 ATOM 2564 O O . GLY A 1 326 ? 111.993 64.439 54.657 1.00 116.85 ? ? ? ? ? ? 326 GLY A O 1 ATOM 2565 N N . ARG A 1 327 ? 112.199 66.679 54.363 1.00 112.25 ? ? ? ? ? ? 327 ARG A N 1 ATOM 2566 C CA . ARG A 1 327 ? 110.974 66.806 53.596 1.00 102.11 ? ? ? ? ? ? 327 ARG A CA 1 ATOM 2567 C C . ARG A 1 327 ? 111.338 66.916 52.102 1.00 100.57 ? ? ? ? ? ? 327 ARG A C 1 ATOM 2568 O O . ARG A 1 327 ? 112.443 67.340 51.738 1.00 91.42 ? ? ? ? ? ? 327 ARG A O 1 ATOM 2569 C CB . ARG A 1 327 ? 110.156 68.015 54.095 1.00 89.11 ? ? ? ? ? ? 327 ARG A CB 1 ATOM 2570 C CG . ARG A 1 327 ? 108.647 67.849 53.873 1.00 81.70 ? ? ? ? ? ? 327 ARG A CG 1 ATOM 2571 C CD . ARG A 1 327 ? 107.765 68.929 54.522 1.00 84.36 ? ? ? ? ? ? 327 ARG A CD 1 ATOM 2572 N NE . ARG A 1 327 ? 106.611 69.232 53.661 1.00 97.81 ? ? ? ? ? ? 327 ARG A NE 1 ATOM 2573 C CZ . ARG A 1 327 ? 105.586 70.032 53.972 1.00 102.02 ? ? ? ? ? ? 327 ARG A CZ 1 ATOM 2574 N NH1 . ARG A 1 327 ? 105.534 70.636 55.151 1.00 98.04 ? ? ? ? ? ? 327 ARG A NH1 1 ATOM 2575 N NH2 . ARG A 1 327 ? 104.612 70.241 53.085 1.00 92.58 ? ? ? ? ? ? 327 ARG A NH2 1 ATOM 2576 N N . ARG A 1 328 ? 110.414 66.475 51.251 1.00 103.25 ? ? ? ? ? ? 328 ARG A N 1 ATOM 2577 C CA . ARG A 1 328 ? 110.599 66.467 49.800 1.00 103.40 ? ? ? ? ? ? 328 ARG A CA 1 ATOM 2578 C C . ARG A 1 328 ? 109.299 66.755 49.066 1.00 101.16 ? ? ? ? ? ? 328 ARG A C 1 ATOM 2579 O O . ARG A 1 328 ? 108.205 66.544 49.596 1.00 98.89 ? ? ? ? ? ? 328 ARG A O 1 ATOM 2580 C CB . ARG A 1 328 ? 111.113 65.096 49.327 1.00 106.76 ? ? ? ? ? ? 328 ARG A CB 1 ATOM 2581 C CG . ARG A 1 328 ? 112.609 65.012 49.014 1.00 115.48 ? ? ? ? ? ? 328 ARG A CG 1 ATOM 2582 C CD . ARG A 1 328 ? 112.965 63.702 48.285 1.00 119.91 ? ? ? ? ? ? 328 ARG A CD 1 ATOM 2583 N NE . ARG A 1 328 ? 114.360 63.688 47.832 1.00 126.74 ? ? ? ? ? ? 328 ARG A NE 1 ATOM 2584 C CZ . ARG A 1 328 ? 114.994 62.615 47.355 1.00 128.72 ? ? ? ? ? ? 328 ARG A CZ 1 ATOM 2585 N NH1 . ARG A 1 328 ? 114.365 61.443 47.260 1.00 124.37 ? ? ? ? ? ? 328 ARG A NH1 1 ATOM 2586 N NH2 . ARG A 1 328 ? 116.266 62.712 46.973 1.00 123.49 ? ? ? ? ? ? 328 ARG A NH2 1 ATOM 2587 N N . TYR A 1 329 ? 109.429 67.229 47.833 1.00 101.80 ? ? ? ? ? ? 329 TYR A N 1 ATOM 2588 C CA . TYR A 1 329 ? 108.265 67.515 47.018 1.00 104.73 ? ? ? ? ? ? 329 TYR A CA 1 ATOM 2589 C C . TYR A 1 329 ? 107.797 66.187 46.445 1.00 106.58 ? ? ? ? ? ? 329 TYR A C 1 ATOM 2590 O O . TYR A 1 329 ? 108.598 65.342 46.023 1.00 95.08 ? ? ? ? ? ? 329 TYR A O 1 ATOM 2591 C CB . TYR A 1 329 ? 108.599 68.503 45.892 1.00 106.52 ? ? ? ? ? ? 329 TYR A CB 1 ATOM 2592 C CG . TYR A 1 329 ? 108.733 69.959 46.334 1.00 100.99 ? ? ? ? ? ? 329 TYR A CG 1 ATOM 2593 C CD1 . TYR A 1 329 ? 109.976 70.513 46.662 1.00 91.11 ? ? ? ? ? ? 329 TYR A CD1 1 ATOM 2594 C CD2 . TYR A 1 329 ? 107.611 70.785 46.411 1.00 103.81 ? ? ? ? ? ? 329 TYR A CD2 1 ATOM 2595 C CE1 . TYR A 1 329 ? 110.089 71.856 47.052 1.00 84.31 ? ? ? ? ? ? 329 TYR A CE1 1 ATOM 2596 C CE2 . TYR A 1 329 ? 107.716 72.124 46.802 1.00 99.29 ? ? ? ? ? ? 329 TYR A CE2 1 ATOM 2597 C CZ . TYR A 1 329 ? 108.952 72.650 47.119 1.00 91.11 ? ? ? ? ? ? 329 TYR A CZ 1 ATOM 2598 O OH . TYR A 1 329 ? 109.020 73.967 47.510 1.00 89.19 ? ? ? ? ? ? 329 TYR A OH 1 ATOM 2599 N N . SER A 1 330 ? 106.486 66.007 46.449 1.00 109.92 ? ? ? ? ? ? 330 SER A N 1 ATOM 2600 C CA . SER A 1 330 ? 105.895 64.776 45.968 1.00 114.75 ? ? ? ? ? ? 330 SER A CA 1 ATOM 2601 C C . SER A 1 330 ? 105.719 64.734 44.458 1.00 116.93 ? ? ? ? ? ? 330 SER A C 1 ATOM 2602 O O . SER A 1 330 ? 105.760 65.770 43.787 1.00 113.44 ? ? ? ? ? ? 330 SER A O 1 ATOM 2603 C CB . SER A 1 330 ? 104.562 64.554 46.684 1.00 114.03 ? ? ? ? ? ? 330 SER A CB 1 ATOM 2604 O OG . SER A 1 330 ? 103.895 65.791 46.857 1.00 117.73 ? ? ? ? ? ? 330 SER A OG 1 ATOM 2605 N N . GLU A 1 331 ? 105.529 63.509 43.958 1.00 117.04 ? ? ? ? ? ? 331 GLU A N 1 ATOM 2606 C CA . GLU A 1 331 ? 105.338 63.185 42.544 1.00 112.90 ? ? ? ? ? ? 331 GLU A CA 1 ATOM 2607 C C . GLU A 1 331 ? 106.550 63.505 41.670 1.00 111.76 ? ? ? ? ? ? 331 GLU A C 1 ATOM 2608 O O . GLU A 1 331 ? 106.414 63.919 40.518 1.00 111.11 ? ? ? ? ? ? 331 GLU A O 1 ATOM 2609 C CB . GLU A 1 331 ? 104.071 63.869 41.999 1.00 110.10 ? ? ? ? ? ? 331 GLU A CB 1 ATOM 2610 C CG . GLU A 1 331 ? 102.775 63.200 42.452 1.00 107.78 ? ? ? ? ? ? 331 GLU A CG 1 ATOM 2611 C CD . GLU A 1 331 ? 101.559 64.106 42.346 1.00 112.31 ? ? ? ? ? ? 331 GLU A CD 1 ATOM 2612 O OE1 . GLU A 1 331 ? 101.177 64.476 41.213 1.00 110.64 ? ? ? ? ? ? 331 GLU A OE1 1 ATOM 2613 O OE2 . GLU A 1 331 ? 100.993 64.456 43.407 1.00 115.37 ? ? ? ? ? ? 331 GLU A OE2 1 ATOM 2614 N N . GLY A 1 332 ? 107.737 63.300 42.230 1.00 109.75 ? ? ? ? ? ? 332 GLY A N 1 ATOM 2615 C CA . GLY A 1 332 ? 108.959 63.558 41.493 1.00 110.85 ? ? ? ? ? ? 332 GLY A CA 1 ATOM 2616 C C . GLY A 1 332 ? 109.254 65.017 41.187 1.00 109.32 ? ? ? ? ? ? 332 GLY A C 1 ATOM 2617 O O . GLY A 1 332 ? 110.147 65.306 40.392 1.00 108.43 ? ? ? ? ? ? 332 GLY A O 1 ATOM 2618 N N . LEU A 1 333 ? 108.516 65.938 41.804 1.00 104.92 ? ? ? ? ? ? 333 LEU A N 1 ATOM 2619 C CA . LEU A 1 333 ? 108.737 67.374 41.589 1.00 97.33 ? ? ? ? ? ? 333 LEU A CA 1 ATOM 2620 C C . LEU A 1 333 ? 110.126 67.752 42.076 1.00 94.17 ? ? ? ? ? ? 333 LEU A C 1 ATOM 2621 O O . LEU A 1 333 ? 110.779 68.630 41.524 1.00 86.46 ? ? ? ? ? ? 333 LEU A O 1 ATOM 2622 C CB . LEU A 1 333 ? 107.690 68.203 42.343 1.00 94.34 ? ? ? ? ? ? 333 LEU A CB 1 ATOM 2623 C CG . LEU A 1 333 ? 107.794 69.730 42.260 1.00 89.46 ? ? ? ? ? ? 333 LEU A CG 1 ATOM 2624 C CD1 . LEU A 1 333 ? 107.878 70.180 40.809 1.00 78.54 ? ? ? ? ? ? 333 LEU A CD1 1 ATOM 2625 C CD2 . LEU A 1 333 ? 106.590 70.354 42.947 1.00 83.51 ? ? ? ? ? ? 333 LEU A CD2 1 ATOM 2626 N N . HIS A 1 334 ? 110.552 67.076 43.133 1.00 97.22 ? ? ? ? ? ? 334 HIS A N 1 ATOM 2627 C CA . HIS A 1 334 ? 111.856 67.278 43.733 1.00 100.91 ? ? ? ? ? ? 334 HIS A CA 1 ATOM 2628 C C . HIS A 1 334 ? 112.896 66.951 42.673 1.00 99.86 ? ? ? ? ? ? 334 HIS A C 1 ATOM 2629 O O . HIS A 1 334 ? 113.945 67.576 42.597 1.00 103.89 ? ? ? ? ? ? 334 HIS A O 1 ATOM 2630 C CB . HIS A 1 334 ? 112.022 66.332 44.923 1.00 110.13 ? ? ? ? ? ? 334 HIS A CB 1 ATOM 2631 C CG . HIS A 1 334 ? 113.057 66.773 45.909 1.00 115.32 ? ? ? ? ? ? 334 HIS A CG 1 ATOM 2632 N ND1 . HIS A 1 334 ? 112.841 67.803 46.801 1.00 115.45 ? ? ? ? ? ? 334 HIS A ND1 1 ATOM 2633 C CD2 . HIS A 1 334 ? 114.318 66.337 46.134 1.00 117.91 ? ? ? ? ? ? 334 HIS A CD2 1 ATOM 2634 C CE1 . HIS A 1 334 ? 113.927 67.981 47.535 1.00 118.17 ? ? ? ? ? ? 334 HIS A CE1 1 ATOM 2635 N NE2 . HIS A 1 334 ? 114.838 67.103 47.149 1.00 121.80 ? ? ? ? ? ? 334 HIS A NE2 1 ATOM 2636 N N . GLN A 1 335 ? 112.593 65.955 41.854 1.00 103.49 ? ? ? ? ? ? 335 GLN A N 1 ATOM 2637 C CA . GLN A 1 335 ? 113.494 65.533 40.790 1.00 106.56 ? ? ? ? ? ? 335 GLN A CA 1 ATOM 2638 C C . GLN A 1 335 ? 113.616 66.622 39.724 1.00 102.07 ? ? ? ? ? ? 335 GLN A C 1 ATOM 2639 O O . GLN A 1 335 ? 114.718 66.991 39.329 1.00 99.53 ? ? ? ? ? ? 335 GLN A O 1 ATOM 2640 C CB . GLN A 1 335 ? 112.960 64.266 40.120 1.00 116.61 ? ? ? ? ? ? 335 GLN A CB 1 ATOM 2641 C CG . GLN A 1 335 ? 112.418 63.220 41.064 1.00 117.17 ? ? ? ? ? ? 335 GLN A CG 1 ATOM 2642 C CD . GLN A 1 335 ? 113.512 62.489 41.796 1.00 125.73 ? ? ? ? ? ? 335 GLN A CD 1 ATOM 2643 O OE1 . GLN A 1 335 ? 113.237 61.572 42.561 1.00 133.81 ? ? ? ? ? ? 335 GLN A OE1 1 ATOM 2644 N NE2 . GLN A 1 335 ? 114.764 62.890 41.569 1.00 117.75 ? ? ? ? ? ? 335 GLN A NE2 1 ATOM 2645 N N . ALA A 1 336 ? 112.469 67.113 39.250 1.00 97.04 ? ? ? ? ? ? 336 ALA A N 1 ATOM 2646 C CA . ALA A 1 336 ? 112.420 68.144 38.212 1.00 93.61 ? ? ? ? ? ? 336 ALA A CA 1 ATOM 2647 C C . ALA A 1 336 ? 113.239 69.349 38.634 1.00 98.01 ? ? ? ? ? ? 336 ALA A C 1 ATOM 2648 O O . ALA A 1 336 ? 113.779 70.077 37.798 1.00 105.70 ? ? ? ? ? ? 336 ALA A O 1 ATOM 2649 C CB . ALA A 1 336 ? 110.983 68.559 37.959 1.00 80.92 ? ? ? ? ? ? 336 ALA A CB 1 ATOM 2650 N N . ILE A 1 337 ? 113.321 69.549 39.942 1.00 96.41 ? ? ? ? ? ? 337 ILE A N 1 ATOM 2651 C CA . ILE A 1 337 ? 114.066 70.652 40.494 1.00 85.81 ? ? ? ? ? ? 337 ILE A CA 1 ATOM 2652 C C . ILE A 1 337 ? 115.545 70.345 40.452 1.00 85.90 ? ? ? ? ? ? 337 ILE A C 1 ATOM 2653 O O . ILE A 1 337 ? 116.327 71.142 39.962 1.00 95.47 ? ? ? ? ? ? 337 ILE A O 1 ATOM 2654 C CB . ILE A 1 337 ? 113.591 70.943 41.920 1.00 81.73 ? ? ? ? ? ? 337 ILE A CB 1 ATOM 2655 C CG1 . ILE A 1 337 ? 112.168 71.519 41.840 1.00 70.83 ? ? ? ? ? ? 337 ILE A CG1 1 ATOM 2656 C CG2 . ILE A 1 337 ? 114.574 71.858 42.628 1.00 85.43 ? ? ? ? ? ? 337 ILE A CG2 1 ATOM 2657 C CD1 . ILE A 1 337 ? 111.632 72.086 43.112 1.00 60.62 ? ? ? ? ? ? 337 ILE A CD1 1 ATOM 2658 N N . GLU A 1 338 ? 115.937 69.177 40.933 1.00 92.97 ? ? ? ? ? ? 338 GLU A N 1 ATOM 2659 C CA . GLU A 1 338 ? 117.355 68.813 40.906 1.00 105.11 ? ? ? ? ? ? 338 GLU A CA 1 ATOM 2660 C C . GLU A 1 338 ? 117.921 68.862 39.473 1.00 108.25 ? ? ? ? ? ? 338 GLU A C 1 ATOM 2661 O O . GLU A 1 338 ? 119.083 69.236 39.277 1.00 109.22 ? ? ? ? ? ? 338 GLU A O 1 ATOM 2662 C CB . GLU A 1 338 ? 117.556 67.414 41.491 1.00 103.75 ? ? ? ? ? ? 338 GLU A CB 1 ATOM 2663 C CG . GLU A 1 338 ? 117.039 67.271 42.908 1.00 106.28 ? ? ? ? ? ? 338 GLU A CG 1 ATOM 2664 C CD . GLU A 1 338 ? 116.808 65.828 43.284 1.00 113.41 ? ? ? ? ? ? 338 GLU A CD 1 ATOM 2665 O OE1 . GLU A 1 338 ? 115.972 65.171 42.622 1.00 113.94 ? ? ? ? ? ? 338 GLU A OE1 1 ATOM 2666 O OE2 . GLU A 1 338 ? 117.458 65.351 44.240 1.00 115.87 ? ? ? ? ? ? 338 GLU A OE2 1 ATOM 2667 N N . ALA A 1 339 ? 117.101 68.487 38.484 1.00 109.33 ? ? ? ? ? ? 339 ALA A N 1 ATOM 2668 C CA . ALA A 1 339 ? 117.503 68.493 37.075 1.00 106.44 ? ? ? ? ? ? 339 ALA A CA 1 ATOM 2669 C C . ALA A 1 339 ? 117.640 69.942 36.627 1.00 107.75 ? ? ? ? ? ? 339 ALA A C 1 ATOM 2670 O O . ALA A 1 339 ? 118.620 70.314 35.977 1.00 113.06 ? ? ? ? ? ? 339 ALA A O 1 ATOM 2671 C CB . ALA A 1 339 ? 116.452 67.773 36.226 1.00 106.84 ? ? ? ? ? ? 339 ALA A CB 1 ATOM 2672 N N . LYS A 1 340 ? 116.643 70.748 36.988 1.00 101.79 ? ? ? ? ? ? 340 LYS A N 1 ATOM 2673 C CA . LYS A 1 340 ? 116.628 72.164 36.660 1.00 97.02 ? ? ? ? ? ? 340 LYS A CA 1 ATOM 2674 C C . LYS A 1 340 ? 117.839 72.872 37.255 1.00 102.08 ? ? ? ? ? ? 340 LYS A C 1 ATOM 2675 O O . LYS A 1 340 ? 118.310 73.863 36.701 1.00 109.60 ? ? ? ? ? ? 340 LYS A O 1 ATOM 2676 C CB . LYS A 1 340 ? 115.371 72.824 37.201 1.00 91.77 ? ? ? ? ? ? 340 LYS A CB 1 ATOM 2677 C CG . LYS A 1 340 ? 115.503 74.325 37.317 1.00 83.46 ? ? ? ? ? ? 340 LYS A CG 1 ATOM 2678 C CD . LYS A 1 340 ? 114.277 74.934 37.922 1.00 81.56 ? ? ? ? ? ? 340 LYS A CD 1 ATOM 2679 C CE . LYS A 1 340 ? 114.392 76.431 38.000 1.00 85.70 ? ? ? ? ? ? 340 LYS A CE 1 ATOM 2680 N NZ . LYS A 1 340 ? 113.130 76.966 38.548 1.00 98.44 ? ? ? ? ? ? 340 LYS A NZ 1 ATOM 2681 N N . GLU A 1 341 ? 118.333 72.384 38.390 1.00 103.80 ? ? ? ? ? ? 341 GLU A N 1 ATOM 2682 C CA . GLU A 1 341 ? 119.505 72.987 39.029 1.00 107.72 ? ? ? ? ? ? 341 GLU A CA 1 ATOM 2683 C C . GLU A 1 341 ? 120.722 72.144 38.736 1.00 105.14 ? ? ? ? ? ? 341 GLU A C 1 ATOM 2684 O O . GLU A 1 341 ? 121.774 72.336 39.342 1.00 105.44 ? ? ? ? ? ? 341 GLU A O 1 ATOM 2685 C CB . GLU A 1 341 ? 119.331 73.065 40.545 1.00 115.71 ? ? ? ? ? ? 341 GLU A CB 1 ATOM 2686 C CG . GLU A 1 341 ? 118.294 74.076 41.017 1.00 124.78 ? ? ? ? ? ? 341 GLU A CG 1 ATOM 2687 C CD . GLU A 1 341 ? 118.630 75.498 40.599 1.00 130.95 ? ? ? ? ? ? 341 GLU A CD 1 ATOM 2688 O OE1 . GLU A 1 341 ? 119.839 75.805 40.448 1.00 133.28 ? ? ? ? ? ? 341 GLU A OE1 1 ATOM 2689 O OE2 . GLU A 1 341 ? 117.686 76.315 40.454 1.00 130.29 ? ? ? ? ? ? 341 GLU A OE2 1 ATOM 2690 N N . GLY A 1 342 ? 120.555 71.202 37.811 1.00 102.47 ? ? ? ? ? ? 342 GLY A N 1 ATOM 2691 C CA . GLY A 1 342 ? 121.634 70.314 37.433 1.00 103.57 ? ? ? ? ? ? 342 GLY A CA 1 ATOM 2692 C C . GLY A 1 342 ? 122.218 69.542 38.602 1.00 107.76 ? ? ? ? ? ? 342 GLY A C 1 ATOM 2693 O O . GLY A 1 342 ? 123.096 68.698 38.400 1.00 109.56 ? ? ? ? ? ? 342 GLY A O 1 ATOM 2694 N N . LEU A 1 343 ? 121.740 69.815 39.818 1.00 108.69 ? ? ? ? ? ? 343 LEU A N 1 ATOM 2695 C CA . LEU A 1 343 ? 122.252 69.138 41.016 1.00 109.51 ? ? ? ? ? ? 343 LEU A CA 1 ATOM 2696 C C . LEU A 1 343 ? 121.991 67.624 40.939 1.00 106.21 ? ? ? ? ? ? 343 LEU A C 1 ATOM 2697 O O . LEU A 1 343 ? 121.090 67.174 40.228 1.00 101.45 ? ? ? ? ? ? 343 LEU A O 1 ATOM 2698 C CB . LEU A 1 343 ? 121.601 69.735 42.280 1.00 111.08 ? ? ? ? ? ? 343 LEU A CB 1 ATOM 2699 C CG . LEU A 1 343 ? 122.418 69.959 43.571 1.00 114.00 ? ? ? ? ? ? 343 LEU A CG 1 ATOM 2700 C CD1 . LEU A 1 343 ? 121.489 70.543 44.640 1.00 107.98 ? ? ? ? ? ? 343 LEU A CD1 1 ATOM 2701 C CD2 . LEU A 1 343 ? 123.049 68.653 44.082 1.00 106.16 ? ? ? ? ? ? 343 LEU A CD2 1 ATOM 2702 N N . GLU A 1 344 ? 122.794 66.846 41.661 1.00 105.97 ? ? ? ? ? ? 344 GLU A N 1 ATOM 2703 C CA . GLU A 1 344 ? 122.650 65.394 41.675 1.00 111.11 ? ? ? ? ? ? 344 GLU A CA 1 ATOM 2704 C C . GLU A 1 344 ? 121.179 64.998 41.881 1.00 115.73 ? ? ? ? ? ? 344 GLU A C 1 ATOM 2705 O O . GLU A 1 344 ? 120.578 65.340 42.901 1.00 123.49 ? ? ? ? ? ? 344 GLU A O 1 ATOM 2706 C CB . GLU A 1 344 ? 123.505 64.789 42.803 1.00 113.37 ? ? ? ? ? ? 344 GLU A CB 1 ATOM 2707 C CG . GLU A 1 344 ? 123.560 63.252 42.794 1.00 121.35 ? ? ? ? ? ? 344 GLU A CG 1 ATOM 2708 C CD . GLU A 1 344 ? 123.817 62.631 44.172 1.00 124.78 ? ? ? ? ? ? 344 GLU A CD 1 ATOM 2709 O OE1 . GLU A 1 344 ? 122.946 62.764 45.062 1.00 128.22 ? ? ? ? ? ? 344 GLU A OE1 1 ATOM 2710 O OE2 . GLU A 1 344 ? 124.886 62.001 44.363 1.00 119.40 ? ? ? ? ? ? 344 GLU A OE2 1 ATOM 2711 N N . ILE A 1 345 ? 120.594 64.292 40.914 1.00 115.03 ? ? ? ? ? ? 345 ILE A N 1 ATOM 2712 C CA . ILE A 1 345 ? 119.199 63.843 41.038 1.00 117.30 ? ? ? ? ? ? 345 ILE A CA 1 ATOM 2713 C C . ILE A 1 345 ? 119.176 62.500 41.784 1.00 126.21 ? ? ? ? ? ? 345 ILE A C 1 ATOM 2714 O O . ILE A 1 345 ? 119.377 61.440 41.161 1.00 130.72 ? ? ? ? ? ? 345 ILE A O 1 ATOM 2715 C CB . ILE A 1 345 ? 118.522 63.608 39.654 1.00 113.91 ? ? ? ? ? ? 345 ILE A CB 1 ATOM 2716 C CG1 . ILE A 1 345 ? 118.548 64.883 38.797 1.00 107.27 ? ? ? ? ? ? 345 ILE A CG1 1 ATOM 2717 C CG2 . ILE A 1 345 ? 117.087 63.133 39.865 1.00 114.82 ? ? ? ? ? ? 345 ILE A CG2 1 ATOM 2718 C CD1 . ILE A 1 345 ? 118.080 64.667 37.354 1.00 87.24 ? ? ? ? ? ? 345 ILE A CD1 1 ATOM 2719 N N . GLN A 1 346 ? 118.929 62.552 43.103 1.00 131.61 ? ? ? ? ? ? 346 GLN A N 1 ATOM 2720 C CA . GLN A 1 346 ? 118.877 61.359 43.983 1.00 132.83 ? ? ? ? ? ? 346 GLN A CA 1 ATOM 2721 C C . GLN A 1 346 ? 117.836 60.283 43.574 1.00 129.88 ? ? ? ? ? ? 346 GLN A C 1 ATOM 2722 O O . GLN A 1 346 ? 116.620 60.498 43.618 1.00 125.19 ? ? ? ? ? ? 346 GLN A O 1 ATOM 2723 C CB . GLN A 1 346 ? 118.620 61.772 45.459 1.00 136.71 ? ? ? ? ? ? 346 GLN A CB 1 ATOM 2724 C CG . GLN A 1 346 ? 119.860 61.725 46.401 1.00 141.09 ? ? ? ? ? ? 346 GLN A CG 1 ATOM 2725 C CD . GLN A 1 346 ? 119.504 61.642 47.913 1.00 145.34 ? ? ? ? ? ? 346 GLN A CD 1 ATOM 2726 O OE1 . GLN A 1 346 ? 118.809 60.712 48.357 1.00 142.79 ? ? ? ? ? ? 346 GLN A OE1 1 ATOM 2727 N NE2 . GLN A 1 346 ? 120.002 62.607 48.701 1.00 140.61 ? ? ? ? ? ? 346 GLN A NE2 1 ATOM 2728 N N . ASN A 1 347 ? 118.342 59.117 43.187 1.00 128.14 ? ? ? ? ? ? 347 ASN A N 1 ATOM 2729 C CA . ASN A 1 347 ? 117.519 57.987 42.781 1.00 125.73 ? ? ? ? ? ? 347 ASN A CA 1 ATOM 2730 C C . ASN A 1 347 ? 117.767 56.874 43.792 1.00 125.41 ? ? ? ? ? ? 347 ASN A C 1 ATOM 2731 O O . ASN A 1 347 ? 118.811 56.214 43.728 1.00 129.18 ? ? ? ? ? ? 347 ASN A O 1 ATOM 2732 C CB . ASN A 1 347 ? 117.937 57.518 41.380 1.00 125.59 ? ? ? ? ? ? 347 ASN A CB 1 ATOM 2733 C CG . ASN A 1 347 ? 117.139 56.317 40.896 1.00 126.88 ? ? ? ? ? ? 347 ASN A CG 1 ATOM 2734 O OD1 . ASN A 1 347 ? 115.950 56.428 40.595 1.00 126.09 ? ? ? ? ? ? 347 ASN A OD1 1 ATOM 2735 N ND2 . ASN A 1 347 ? 117.795 55.162 40.811 1.00 130.92 ? ? ? ? ? ? 347 ASN A ND2 1 ATOM 2736 N N . GLU A 1 348 ? 116.839 56.671 44.732 1.00 117.21 ? ? ? ? ? ? 348 GLU A N 1 ATOM 2737 C CA . GLU A 1 348 ? 117.024 55.613 45.731 1.00 112.84 ? ? ? ? ? ? 348 GLU A CA 1 ATOM 2738 C C . GLU A 1 348 ? 115.872 54.609 45.717 1.00 106.80 ? ? ? ? ? ? 348 GLU A C 1 ATOM 2739 O O . GLU A 1 348 ? 114.995 54.648 44.846 1.00 101.59 ? ? ? ? ? ? 348 GLU A O 1 ATOM 2740 C CB . GLU A 1 348 ? 117.166 56.216 47.141 1.00 117.02 ? ? ? ? ? ? 348 GLU A CB 1 ATOM 2741 C CG . GLU A 1 348 ? 118.248 57.298 47.271 1.00 123.59 ? ? ? ? ? ? 348 GLU A CG 1 ATOM 2742 C CD . GLU A 1 348 ? 119.655 56.812 46.899 1.00 131.32 ? ? ? ? ? ? 348 GLU A CD 1 ATOM 2743 O OE1 . GLU A 1 348 ? 120.526 57.682 46.636 1.00 128.92 ? ? ? ? ? ? 348 GLU A OE1 1 ATOM 2744 O OE2 . GLU A 1 348 ? 119.891 55.574 46.879 1.00 132.34 ? ? ? ? ? ? 348 GLU A OE2 1 ATOM 2745 N N . SER A 1 349 ? 115.899 53.696 46.681 1.00 99.93 ? ? ? ? ? ? 349 SER A N 1 ATOM 2746 C CA . SER A 1 349 ? 114.866 52.686 46.808 1.00 92.99 ? ? ? ? ? ? 349 SER A CA 1 ATOM 2747 C C . SER A 1 349 ? 113.792 53.212 47.735 1.00 90.94 ? ? ? ? ? ? 349 SER A C 1 ATOM 2748 O O . SER A 1 349 ? 114.081 53.742 48.819 1.00 92.04 ? ? ? ? ? ? 349 SER A O 1 ATOM 2749 C CB . SER A 1 349 ? 115.451 51.396 47.372 1.00 94.63 ? ? ? ? ? ? 349 SER A CB 1 ATOM 2750 O OG . SER A 1 349 ? 116.252 51.690 48.501 1.00 97.07 ? ? ? ? ? ? 349 SER A OG 1 ATOM 2751 N N . MET A 1 350 ? 112.549 53.051 47.301 1.00 88.81 ? ? ? ? ? ? 350 MET A N 1 ATOM 2752 C CA . MET A 1 350 ? 111.414 53.529 48.066 1.00 89.85 ? ? ? ? ? ? 350 MET A CA 1 ATOM 2753 C C . MET A 1 350 ? 110.770 52.471 48.908 1.00 88.49 ? ? ? ? ? ? 350 MET A C 1 ATOM 2754 O O . MET A 1 350 ? 110.909 51.275 48.657 1.00 89.20 ? ? ? ? ? ? 350 MET A O 1 ATOM 2755 C CB . MET A 1 350 ? 110.339 54.058 47.152 1.00 82.48 ? ? ? ? ? ? 350 MET A CB 1 ATOM 2756 C CG . MET A 1 350 ? 110.829 54.965 46.104 1.00 89.02 ? ? ? ? ? ? 350 MET A CG 1 ATOM 2757 S SD . MET A 1 350 ? 109.581 54.833 44.897 1.00 101.38 ? ? ? ? ? ? 350 MET A SD 1 ATOM 2758 C CE . MET A 1 350 ? 110.064 53.214 44.045 1.00 99.58 ? ? ? ? ? ? 350 MET A CE 1 ATOM 2759 N N . THR A 1 351 ? 110.032 52.949 49.899 1.00 87.65 ? ? ? ? ? ? 351 THR A N 1 ATOM 2760 C CA . THR A 1 351 ? 109.299 52.094 50.797 1.00 82.18 ? ? ? ? ? ? 351 THR A CA 1 ATOM 2761 C C . THR A 1 351 ? 107.862 52.105 50.325 1.00 82.33 ? ? ? ? ? ? 351 THR A C 1 ATOM 2762 O O . THR A 1 351 ? 107.141 53.081 50.530 1.00 76.53 ? ? ? ? ? ? 351 THR A O 1 ATOM 2763 C CB . THR A 1 351 ? 109.350 52.612 52.201 1.00 75.96 ? ? ? ? ? ? 351 THR A CB 1 ATOM 2764 O OG1 . THR A 1 351 ? 110.717 52.692 52.616 1.00 79.41 ? ? ? ? ? ? 351 THR A OG1 1 ATOM 2765 C CG2 . THR A 1 351 ? 108.593 51.679 53.105 1.00 83.26 ? ? ? ? ? ? 351 THR A CG2 1 ATOM 2766 N N . LEU A 1 352 ? 107.476 51.006 49.678 1.00 82.15 ? ? ? ? ? ? 352 LEU A N 1 ATOM 2767 C CA . LEU A 1 352 ? 106.146 50.805 49.114 1.00 73.84 ? ? ? ? ? ? 352 LEU A CA 1 ATOM 2768 C C . LEU A 1 352 ? 105.037 50.745 50.168 1.00 73.01 ? ? ? ? ? ? 352 LEU A C 1 ATOM 2769 O O . LEU A 1 352 ? 104.116 51.536 50.124 1.00 76.59 ? ? ? ? ? ? 352 LEU A O 1 ATOM 2770 C CB . LEU A 1 352 ? 106.155 49.529 48.271 1.00 80.88 ? ? ? ? ? ? 352 LEU A CB 1 ATOM 2771 C CG . LEU A 1 352 ? 107.443 49.198 47.501 1.00 80.20 ? ? ? ? ? ? 352 LEU A CG 1 ATOM 2772 C CD1 . LEU A 1 352 ? 107.227 47.894 46.753 1.00 83.54 ? ? ? ? ? ? 352 LEU A CD1 1 ATOM 2773 C CD2 . LEU A 1 352 ? 107.815 50.312 46.545 1.00 74.60 ? ? ? ? ? ? 352 LEU A CD2 1 ATOM 2774 N N . ALA A 1 353 ? 105.089 49.805 51.102 1.00 72.83 ? ? ? ? ? ? 353 ALA A N 1 ATOM 2775 C CA . ALA A 1 353 ? 104.063 49.786 52.136 1.00 74.74 ? ? ? ? ? ? 353 ALA A CA 1 ATOM 2776 C C . ALA A 1 353 ? 104.700 49.421 53.470 1.00 77.49 ? ? ? ? ? ? 353 ALA A C 1 ATOM 2777 O O . ALA A 1 353 ? 105.731 48.736 53.510 1.00 74.75 ? ? ? ? ? ? 353 ALA A O 1 ATOM 2778 C CB . ALA A 1 353 ? 102.937 48.816 51.770 1.00 77.22 ? ? ? ? ? ? 353 ALA A CB 1 ATOM 2779 N N . THR A 1 354 ? 104.089 49.894 54.555 1.00 73.95 ? ? ? ? ? ? 354 THR A N 1 ATOM 2780 C CA . THR A 1 354 ? 104.598 49.653 55.903 1.00 72.04 ? ? ? ? ? ? 354 THR A CA 1 ATOM 2781 C C . THR A 1 354 ? 103.508 49.610 56.956 1.00 69.71 ? ? ? ? ? ? 354 THR A C 1 ATOM 2782 O O . THR A 1 354 ? 102.433 50.192 56.797 1.00 73.51 ? ? ? ? ? ? 354 THR A O 1 ATOM 2783 C CB . THR A 1 354 ? 105.608 50.761 56.314 1.00 74.97 ? ? ? ? ? ? 354 THR A CB 1 ATOM 2784 O OG1 . THR A 1 354 ? 106.855 50.522 55.659 1.00 91.27 ? ? ? ? ? ? 354 THR A OG1 1 ATOM 2785 C CG2 . THR A 1 354 ? 105.836 50.794 57.819 1.00 68.01 ? ? ? ? ? ? 354 THR A CG2 1 ATOM 2786 N N . ILE A 1 355 ? 103.797 48.906 58.042 1.00 69.81 ? ? ? ? ? ? 355 ILE A N 1 ATOM 2787 C CA . ILE A 1 355 ? 102.877 48.798 59.168 1.00 63.82 ? ? ? ? ? ? 355 ILE A CA 1 ATOM 2788 C C . ILE A 1 355 ? 103.611 48.238 60.372 1.00 67.36 ? ? ? ? ? ? 355 ILE A C 1 ATOM 2789 O O . ILE A 1 355 ? 104.658 47.596 60.260 1.00 54.76 ? ? ? ? ? ? 355 ILE A O 1 ATOM 2790 C CB . ILE A 1 355 ? 101.703 47.872 58.869 1.00 61.03 ? ? ? ? ? ? 355 ILE A CB 1 ATOM 2791 C CG1 . ILE A 1 355 ? 100.630 48.063 59.928 1.00 57.33 ? ? ? ? ? ? 355 ILE A CG1 1 ATOM 2792 C CG2 . ILE A 1 355 ? 102.172 46.425 58.847 1.00 44.12 ? ? ? ? ? ? 355 ILE A CG2 1 ATOM 2793 C CD1 . ILE A 1 355 ? 99.332 47.379 59.629 1.00 54.24 ? ? ? ? ? ? 355 ILE A CD1 1 ATOM 2794 N N . THR A 1 356 ? 103.058 48.503 61.536 1.00 62.29 ? ? ? ? ? ? 356 THR A N 1 ATOM 2795 C CA . THR A 1 356 ? 103.659 48.016 62.739 1.00 60.88 ? ? ? ? ? ? 356 THR A CA 1 ATOM 2796 C C . THR A 1 356 ? 102.867 46.824 63.269 1.00 65.35 ? ? ? ? ? ? 356 THR A C 1 ATOM 2797 O O . THR A 1 356 ? 101.646 46.732 63.089 1.00 60.91 ? ? ? ? ? ? 356 THR A O 1 ATOM 2798 C CB . THR A 1 356 ? 103.732 49.131 63.796 1.00 61.94 ? ? ? ? ? ? 356 THR A CB 1 ATOM 2799 O OG1 . THR A 1 356 ? 104.576 48.690 64.860 1.00 72.16 ? ? ? ? ? ? 356 THR A OG1 1 ATOM 2800 C CG2 . THR A 1 356 ? 102.347 49.468 64.337 1.00 33.62 ? ? ? ? ? ? 356 THR A CG2 1 ATOM 2801 N N . PHE A 1 357 ? 103.576 45.894 63.893 1.00 61.25 ? ? ? ? ? ? 357 PHE A N 1 ATOM 2802 C CA . PHE A 1 357 ? 102.933 44.733 64.456 1.00 56.91 ? ? ? ? ? ? 357 PHE A CA 1 ATOM 2803 C C . PHE A 1 357 ? 101.892 45.191 65.443 1.00 57.83 ? ? ? ? ? ? 357 PHE A C 1 ATOM 2804 O O . PHE A 1 357 ? 100.906 44.510 65.686 1.00 60.87 ? ? ? ? ? ? 357 PHE A O 1 ATOM 2805 C CB . PHE A 1 357 ? 103.939 43.869 65.183 1.00 62.55 ? ? ? ? ? ? 357 PHE A CB 1 ATOM 2806 C CG . PHE A 1 357 ? 104.693 42.963 64.294 1.00 65.75 ? ? ? ? ? ? 357 PHE A CG 1 ATOM 2807 C CD1 . PHE A 1 357 ? 105.961 43.297 63.859 1.00 73.64 ? ? ? ? ? ? 357 PHE A CD1 1 ATOM 2808 C CD2 . PHE A 1 357 ? 104.126 41.786 63.864 1.00 64.93 ? ? ? ? ? ? 357 PHE A CD2 1 ATOM 2809 C CE1 . PHE A 1 357 ? 106.651 42.465 63.001 1.00 72.36 ? ? ? ? ? ? 357 PHE A CE1 1 ATOM 2810 C CE2 . PHE A 1 357 ? 104.808 40.950 63.006 1.00 67.81 ? ? ? ? ? ? 357 PHE A CE2 1 ATOM 2811 C CZ . PHE A 1 357 ? 106.068 41.286 62.574 1.00 68.17 ? ? ? ? ? ? 357 PHE A CZ 1 ATOM 2812 N N . GLN A 1 358 ? 102.122 46.351 66.033 1.00 54.12 ? ? ? ? ? ? 358 GLN A N 1 ATOM 2813 C CA . GLN A 1 358 ? 101.175 46.875 66.990 1.00 55.95 ? ? ? ? ? ? 358 GLN A CA 1 ATOM 2814 C C . GLN A 1 358 ? 99.869 47.188 66.314 1.00 55.40 ? ? ? ? ? ? 358 GLN A C 1 ATOM 2815 O O . GLN A 1 358 ? 98.829 46.655 66.678 1.00 44.71 ? ? ? ? ? ? 358 GLN A O 1 ATOM 2816 C CB . GLN A 1 358 ? 101.725 48.136 67.659 1.00 64.61 ? ? ? ? ? ? 358 GLN A CB 1 ATOM 2817 C CG . GLN A 1 358 ? 102.620 47.843 68.836 1.00 65.11 ? ? ? ? ? ? 358 GLN A CG 1 ATOM 2818 C CD . GLN A 1 358 ? 104.049 47.604 68.433 1.00 62.99 ? ? ? ? ? ? 358 GLN A CD 1 ATOM 2819 O OE1 . GLN A 1 358 ? 104.342 47.112 67.341 1.00 64.40 ? ? ? ? ? ? 358 GLN A OE1 1 ATOM 2820 N NE2 . GLN A 1 358 ? 104.956 47.929 69.330 1.00 68.41 ? ? ? ? ? ? 358 GLN A NE2 1 ATOM 2821 N N . ASN A 1 359 ? 99.931 48.074 65.332 1.00 59.52 ? ? ? ? ? ? 359 ASN A N 1 ATOM 2822 C CA . ASN A 1 359 ? 98.737 48.443 64.599 1.00 69.08 ? ? ? ? ? ? 359 ASN A CA 1 ATOM 2823 C C . ASN A 1 359 ? 98.226 47.273 63.807 1.00 68.50 ? ? ? ? ? ? 359 ASN A C 1 ATOM 2824 O O . ASN A 1 359 ? 97.058 47.270 63.418 1.00 71.58 ? ? ? ? ? ? 359 ASN A O 1 ATOM 2825 C CB . ASN A 1 359 ? 98.994 49.599 63.633 1.00 72.18 ? ? ? ? ? ? 359 ASN A CB 1 ATOM 2826 C CG . ASN A 1 359 ? 98.809 50.940 64.280 1.00 76.02 ? ? ? ? ? ? 359 ASN A CG 1 ATOM 2827 O OD1 . ASN A 1 359 ? 97.827 51.180 64.994 1.00 80.42 ? ? ? ? ? ? 359 ASN A OD1 1 ATOM 2828 N ND2 . ASN A 1 359 ? 99.744 51.836 64.026 1.00 71.47 ? ? ? ? ? ? 359 ASN A ND2 1 ATOM 2829 N N . TYR A 1 360 ? 99.076 46.288 63.537 1.00 57.09 ? ? ? ? ? ? 360 TYR A N 1 ATOM 2830 C CA . TYR A 1 360 ? 98.580 45.163 62.771 1.00 60.62 ? ? ? ? ? ? 360 TYR A CA 1 ATOM 2831 C C . TYR A 1 360 ? 97.648 44.329 63.637 1.00 62.05 ? ? ? ? ? ? 360 TYR A C 1 ATOM 2832 O O . TYR A 1 360 ? 96.427 44.368 63.463 1.00 69.76 ? ? ? ? ? ? 360 TYR A O 1 ATOM 2833 C CB . TYR A 1 360 ? 99.713 44.289 62.244 1.00 58.95 ? ? ? ? ? ? 360 TYR A CB 1 ATOM 2834 C CG . TYR A 1 360 ? 99.224 43.032 61.543 1.00 60.44 ? ? ? ? ? ? 360 TYR A CG 1 ATOM 2835 C CD1 . TYR A 1 360 ? 98.541 43.093 60.328 1.00 57.18 ? ? ? ? ? ? 360 TYR A CD1 1 ATOM 2836 C CD2 . TYR A 1 360 ? 99.403 41.788 62.128 1.00 58.75 ? ? ? ? ? ? 360 TYR A CD2 1 ATOM 2837 C CE1 . TYR A 1 360 ? 98.049 41.936 59.726 1.00 66.98 ? ? ? ? ? ? 360 TYR A CE1 1 ATOM 2838 C CE2 . TYR A 1 360 ? 98.915 40.637 61.543 1.00 70.26 ? ? ? ? ? ? 360 TYR A CE2 1 ATOM 2839 C CZ . TYR A 1 360 ? 98.239 40.707 60.346 1.00 73.97 ? ? ? ? ? ? 360 TYR A CZ 1 ATOM 2840 O OH . TYR A 1 360 ? 97.740 39.539 59.805 1.00 78.42 ? ? ? ? ? ? 360 TYR A OH 1 ATOM 2841 N N . PHE A 1 361 ? 98.206 43.590 64.585 1.00 57.82 ? ? ? ? ? ? 361 PHE A N 1 ATOM 2842 C CA . PHE A 1 361 ? 97.373 42.767 65.442 1.00 62.51 ? ? ? ? ? ? 361 PHE A CA 1 ATOM 2843 C C . PHE A 1 361 ? 96.229 43.477 66.140 1.00 64.65 ? ? ? ? ? ? 361 PHE A C 1 ATOM 2844 O O . PHE A 1 361 ? 95.444 42.849 66.848 1.00 70.60 ? ? ? ? ? ? 361 PHE A O 1 ATOM 2845 C CB . PHE A 1 361 ? 98.243 42.060 66.449 1.00 50.07 ? ? ? ? ? ? 361 PHE A CB 1 ATOM 2846 C CG . PHE A 1 361 ? 99.047 40.979 65.850 1.00 60.12 ? ? ? ? ? ? 361 PHE A CG 1 ATOM 2847 C CD1 . PHE A 1 361 ? 100.424 41.087 65.751 1.00 62.48 ? ? ? ? ? ? 361 PHE A CD1 1 ATOM 2848 C CD2 . PHE A 1 361 ? 98.425 39.840 65.371 1.00 56.70 ? ? ? ? ? ? 361 PHE A CD2 1 ATOM 2849 C CE1 . PHE A 1 361 ? 101.173 40.059 65.204 1.00 55.01 ? ? ? ? ? ? 361 PHE A CE1 1 ATOM 2850 C CE2 . PHE A 1 361 ? 99.163 38.815 64.826 1.00 52.42 ? ? ? ? ? ? 361 PHE A CE2 1 ATOM 2851 C CZ . PHE A 1 361 ? 100.538 38.927 64.738 1.00 53.40 ? ? ? ? ? ? 361 PHE A CZ 1 ATOM 2852 N N . ARG A 1 362 ? 96.120 44.779 65.934 1.00 58.32 ? ? ? ? ? ? 362 ARG A N 1 ATOM 2853 C CA . ARG A 1 362 ? 95.050 45.508 66.548 1.00 60.24 ? ? ? ? ? ? 362 ARG A CA 1 ATOM 2854 C C . ARG A 1 362 ? 93.856 45.528 65.628 1.00 66.52 ? ? ? ? ? ? 362 ARG A C 1 ATOM 2855 O O . ARG A 1 362 ? 92.745 45.851 66.045 1.00 68.97 ? ? ? ? ? ? 362 ARG A O 1 ATOM 2856 C CB . ARG A 1 362 ? 95.516 46.911 66.897 1.00 66.41 ? ? ? ? ? ? 362 ARG A CB 1 ATOM 2857 C CG . ARG A 1 362 ? 96.360 46.928 68.165 1.00 79.30 ? ? ? ? ? ? 362 ARG A CG 1 ATOM 2858 C CD . ARG A 1 362 ? 95.957 48.094 69.065 1.00 92.25 ? ? ? ? ? ? 362 ARG A CD 1 ATOM 2859 N NE . ARG A 1 362 ? 96.530 49.352 68.592 1.00 101.63 ? ? ? ? ? ? 362 ARG A NE 1 ATOM 2860 C CZ . ARG A 1 362 ? 96.028 50.558 68.846 1.00 105.11 ? ? ? ? ? ? 362 ARG A CZ 1 ATOM 2861 N NH1 . ARG A 1 362 ? 94.917 50.684 69.579 1.00 102.30 ? ? ? ? ? ? 362 ARG A NH1 1 ATOM 2862 N NH2 . ARG A 1 362 ? 96.643 51.639 68.364 1.00 100.31 ? ? ? ? ? ? 362 ARG A NH2 1 ATOM 2863 N N . MET A 1 363 ? 94.078 45.140 64.377 1.00 74.42 ? ? ? ? ? ? 363 MET A N 1 ATOM 2864 C CA . MET A 1 363 ? 93.003 45.108 63.380 1.00 76.57 ? ? ? ? ? ? 363 MET A CA 1 ATOM 2865 C C . MET A 1 363 ? 91.999 43.996 63.666 1.00 77.92 ? ? ? ? ? ? 363 MET A C 1 ATOM 2866 O O . MET A 1 363 ? 90.788 44.191 63.488 1.00 83.99 ? ? ? ? ? ? 363 MET A O 1 ATOM 2867 C CB . MET A 1 363 ? 93.584 44.898 61.995 1.00 78.84 ? ? ? ? ? ? 363 MET A CB 1 ATOM 2868 C CG . MET A 1 363 ? 94.736 45.807 61.715 1.00 80.38 ? ? ? ? ? ? 363 MET A CG 1 ATOM 2869 S SD . MET A 1 363 ? 94.670 46.361 60.024 1.00 90.55 ? ? ? ? ? ? 363 MET A SD 1 ATOM 2870 C CE . MET A 1 363 ? 94.575 48.171 60.250 1.00 89.43 ? ? ? ? ? ? 363 MET A CE 1 ATOM 2871 N N . TYR A 1 364 ? 92.502 42.835 64.094 1.00 70.43 ? ? ? ? ? ? 364 TYR A N 1 ATOM 2872 C CA . TYR A 1 364 ? 91.634 41.717 64.420 1.00 66.33 ? ? ? ? ? ? 364 TYR A CA 1 ATOM 2873 C C . TYR A 1 364 ? 90.519 42.141 65.343 1.00 63.86 ? ? ? ? ? ? 364 TYR A C 1 ATOM 2874 O O . TYR A 1 364 ? 90.707 42.959 66.237 1.00 61.61 ? ? ? ? ? ? 364 TYR A O 1 ATOM 2875 C CB . TYR A 1 364 ? 92.402 40.611 65.100 1.00 50.57 ? ? ? ? ? ? 364 TYR A CB 1 ATOM 2876 C CG . TYR A 1 364 ? 93.321 39.877 64.191 1.00 58.67 ? ? ? ? ? ? 364 TYR A CG 1 ATOM 2877 C CD1 . TYR A 1 364 ? 94.526 40.446 63.758 1.00 60.26 ? ? ? ? ? ? 364 TYR A CD1 1 ATOM 2878 C CD2 . TYR A 1 364 ? 93.026 38.579 63.800 1.00 60.77 ? ? ? ? ? ? 364 TYR A CD2 1 ATOM 2879 C CE1 . 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GLU A 1 365 ? 83.347 40.815 65.447 1.00 101.81 ? ? ? ? ? ? 365 GLU A OE1 1 ATOM 2891 O OE2 . GLU A 1 365 ? 84.761 39.995 63.966 1.00 98.63 ? ? ? ? ? ? 365 GLU A OE2 1 ATOM 2892 N N . LYS A 1 366 ? 89.146 40.428 67.660 1.00 61.57 ? ? ? ? ? ? 366 LYS A N 1 ATOM 2893 C CA . LYS A 1 366 ? 89.456 40.008 69.015 1.00 60.41 ? ? ? ? ? ? 366 LYS A CA 1 ATOM 2894 C C . LYS A 1 366 ? 90.864 39.422 68.966 1.00 63.91 ? ? ? ? ? ? 366 LYS A C 1 ATOM 2895 O O . LYS A 1 366 ? 91.235 38.749 68.007 1.00 65.47 ? ? ? ? ? ? 366 LYS A O 1 ATOM 2896 C CB . LYS A 1 366 ? 88.449 38.966 69.535 1.00 64.50 ? ? ? ? ? ? 366 LYS A CB 1 ATOM 2897 C CG . LYS A 1 366 ? 88.741 38.514 70.973 1.00 64.90 ? ? ? ? ? ? 366 LYS A CG 1 ATOM 2898 C CD . LYS A 1 366 ? 87.605 37.726 71.592 1.00 66.78 ? ? ? ? ? ? 366 LYS A CD 1 ATOM 2899 C CE . LYS A 1 366 ? 87.718 36.242 71.339 1.00 64.35 ? ? ? ? ? ? 366 LYS A CE 1 ATOM 2900 N NZ . LYS A 1 366 ? 86.492 35.517 71.806 1.00 59.52 ? ? ? ? ? ? 366 LYS A NZ 1 ATOM 2901 N N . 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ALA A 1 368 ? 96.351 35.899 71.615 1.00 53.36 ? ? ? ? ? ? 368 ALA A O 1 ATOM 2913 C CB . ALA A 1 368 ? 93.431 36.012 73.119 1.00 45.44 ? ? ? ? ? ? 368 ALA A CB 1 ATOM 2914 N N . GLY A 1 369 ? 96.522 36.018 73.830 1.00 46.88 ? ? ? ? ? ? 369 GLY A N 1 ATOM 2915 C CA . GLY A 1 369 ? 97.811 35.364 73.732 1.00 45.81 ? ? ? ? ? ? 369 GLY A CA 1 ATOM 2916 C C . GLY A 1 369 ? 98.201 34.535 74.915 1.00 53.87 ? ? ? ? ? ? 369 GLY A C 1 ATOM 2917 O O . GLY A 1 369 ? 97.645 34.651 75.994 1.00 39.73 ? ? ? ? ? ? 369 GLY A O 1 ATOM 2918 N N . MET A 1 370 ? 99.189 33.688 74.698 1.00 54.12 ? ? ? ? ? ? 370 MET A N 1 ATOM 2919 C CA . MET A 1 370 ? 99.639 32.818 75.755 1.00 65.20 ? ? ? ? ? ? 370 MET A CA 1 ATOM 2920 C C . MET A 1 370 ? 101.146 32.781 75.795 1.00 70.10 ? ? ? ? ? ? 370 MET A C 1 ATOM 2921 O O . MET A 1 370 ? 101.814 32.864 74.754 1.00 62.30 ? ? ? ? ? ? 370 MET A O 1 ATOM 2922 C CB . MET A 1 370 ? 99.087 31.412 75.556 1.00 73.53 ? ? ? ? ? ? 370 MET A CB 1 ATOM 2923 C CG . MET A 1 370 ? 99.378 30.870 74.163 1.00 90.48 ? ? ? ? ? ? 370 MET A CG 1 ATOM 2924 S SD . MET A 1 370 ? 99.233 29.075 74.028 1.00 96.94 ? ? ? ? ? ? 370 MET A SD 1 ATOM 2925 C CE . MET A 1 370 ? 97.637 28.834 74.735 1.00 108.96 ? ? ? ? ? ? 370 MET A CE 1 ATOM 2926 N N . THR A 1 371 ? 101.666 32.618 77.015 1.00 75.60 ? ? ? ? ? ? 371 THR A N 1 ATOM 2927 C CA . THR A 1 371 ? 103.102 32.623 77.263 1.00 67.60 ? ? ? ? ? ? 371 THR A CA 1 ATOM 2928 C C . THR A 1 371 ? 103.406 32.315 78.738 1.00 63.73 ? ? ? ? ? ? 371 THR A C 1 ATOM 2929 O O . THR A 1 371 ? 102.498 32.247 79.559 1.00 69.10 ? ? ? ? ? ? 371 THR A O 1 ATOM 2930 C CB . THR A 1 371 ? 103.643 34.000 76.901 1.00 63.49 ? ? ? ? ? ? 371 THR A CB 1 ATOM 2931 O OG1 . THR A 1 371 ? 105.069 33.999 76.973 1.00 56.57 ? ? ? ? ? ? 371 THR A OG1 1 ATOM 2932 C CG2 . THR A 1 371 ? 103.049 35.052 77.830 1.00 53.99 ? ? ? ? ? ? 371 THR A CG2 1 ATOM 2933 N N . GLY A 1 372 ? 104.681 32.125 79.066 1.00 61.09 ? ? ? ? ? ? 372 GLY A N 1 ATOM 2934 C CA . GLY A 1 372 ? 105.053 31.827 80.442 1.00 71.17 ? ? ? ? ? ? 372 GLY A CA 1 ATOM 2935 C C . GLY A 1 372 ? 105.377 33.094 81.235 1.00 80.08 ? ? ? ? ? ? 372 GLY A C 1 ATOM 2936 O O . GLY A 1 372 ? 104.996 33.238 82.409 1.00 84.35 ? ? ? ? ? ? 372 GLY A O 1 ATOM 2937 N N . THR A 1 373 ? 106.089 34.009 80.580 1.00 74.56 ? ? ? ? ? ? 373 THR A N 1 ATOM 2938 C CA . THR A 1 373 ? 106.489 35.282 81.147 1.00 68.39 ? ? ? ? ? ? 373 THR A CA 1 ATOM 2939 C C . THR A 1 373 ? 105.655 36.404 80.543 1.00 67.37 ? ? ? ? ? ? 373 THR A C 1 ATOM 2940 O O . THR A 1 373 ? 105.895 36.802 79.413 1.00 74.01 ? ? ? ? ? ? 373 THR A O 1 ATOM 2941 C CB . THR A 1 373 ? 107.971 35.565 80.839 1.00 75.47 ? ? ? ? ? ? 373 THR A CB 1 ATOM 2942 O OG1 . THR A 1 373 ? 108.286 35.121 79.513 1.00 67.52 ? ? ? ? ? ? 373 THR A OG1 1 ATOM 2943 C CG2 . THR A 1 373 ? 108.880 34.874 81.828 1.00 83.43 ? ? ? ? ? ? 373 THR A CG2 1 ATOM 2944 N N . ALA A 1 374 ? 104.679 36.905 81.294 1.00 65.56 ? ? ? ? ? ? 374 ALA A N 1 ATOM 2945 C CA . ALA A 1 374 ? 103.814 37.984 80.816 1.00 68.46 ? ? ? ? ? ? 374 ALA A CA 1 ATOM 2946 C C . ALA A 1 374 ? 103.644 39.121 81.827 1.00 70.35 ? ? ? ? ? ? 374 ALA A C 1 ATOM 2947 O O . ALA A 1 374 ? 103.517 40.277 81.437 1.00 77.15 ? ? ? ? ? ? 374 ALA A O 1 ATOM 2948 C CB . ALA A 1 374 ? 102.439 37.431 80.427 1.00 66.92 ? ? ? ? ? ? 374 ALA A CB 1 ATOM 2949 N N . LYS A 1 375 ? 103.645 38.797 83.120 1.00 75.96 ? ? ? ? ? ? 375 LYS A N 1 ATOM 2950 C CA . LYS A 1 375 ? 103.486 39.803 84.179 1.00 79.80 ? ? ? ? ? ? 375 LYS A CA 1 ATOM 2951 C C . LYS A 1 375 ? 104.481 40.976 84.104 1.00 83.72 ? ? ? ? ? ? 375 LYS A C 1 ATOM 2952 O O . LYS A 1 375 ? 104.099 42.133 84.318 1.00 85.89 ? ? ? ? ? ? 375 LYS A O 1 ATOM 2953 C CB . LYS A 1 375 ? 103.562 39.126 85.551 1.00 78.46 ? ? ? ? ? ? 375 LYS A CB 1 ATOM 2954 C CG . LYS A 1 375 ? 102.206 38.701 86.057 1.00 85.76 ? ? ? ? ? ? 375 LYS A CG 1 ATOM 2955 C CD . LYS A 1 375 ? 101.300 39.934 86.259 1.00 87.43 ? ? ? ? ? ? 375 LYS A CD 1 ATOM 2956 C CE . 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GLU A 1 377 ? 103.800 43.973 80.890 1.00 76.11 ? ? ? ? ? ? 377 GLU A C 1 ATOM 2968 O O . GLU A 1 377 ? 103.241 44.726 80.097 1.00 70.45 ? ? ? ? ? ? 377 GLU A O 1 ATOM 2969 C CB . GLU A 1 377 ? 105.609 43.304 79.361 1.00 75.37 ? ? ? ? ? ? 377 GLU A CB 1 ATOM 2970 C CG . GLU A 1 377 ? 106.780 42.367 79.221 1.00 81.91 ? ? ? ? ? ? 377 GLU A CG 1 ATOM 2971 C CD . GLU A 1 377 ? 108.099 43.056 79.454 1.00 95.16 ? ? ? ? ? ? 377 GLU A CD 1 ATOM 2972 O OE1 . GLU A 1 377 ? 108.386 44.044 78.731 1.00 101.13 ? ? ? ? ? ? 377 GLU A OE1 1 ATOM 2973 O OE2 . GLU A 1 377 ? 108.850 42.607 80.353 1.00 102.83 ? ? ? ? ? ? 377 GLU A OE2 1 ATOM 2974 N N . GLU A 1 378 ? 103.163 43.343 81.861 1.00 76.10 ? ? ? ? ? ? 378 GLU A N 1 ATOM 2975 C CA . GLU A 1 378 ? 101.740 43.487 82.104 1.00 82.27 ? ? ? ? ? ? 378 GLU A CA 1 ATOM 2976 C C . GLU A 1 378 ? 101.190 44.866 81.825 1.00 81.89 ? ? ? ? ? ? 378 GLU A C 1 ATOM 2977 O O . GLU A 1 378 ? 100.079 44.994 81.320 1.00 76.19 ? ? ? ? ? ? 378 GLU A O 1 ATOM 2978 C CB . 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GLU A 1 379 ? 103.830 48.569 82.225 1.00 109.67 ? ? ? ? ? ? 379 GLU A CG 1 ATOM 2989 C CD . GLU A 1 379 ? 104.363 49.981 82.636 1.00 119.67 ? ? ? ? ? ? 379 GLU A CD 1 ATOM 2990 O OE1 . GLU A 1 379 ? 103.626 50.988 82.431 1.00 97.85 ? ? ? ? ? ? 379 GLU A OE1 1 ATOM 2991 O OE2 . GLU A 1 379 ? 105.519 50.091 83.135 1.00 119.84 ? ? ? ? ? ? 379 GLU A OE2 1 ATOM 2992 N N . GLU A 1 380 ? 102.249 47.150 79.739 1.00 81.78 ? ? ? ? ? ? 380 GLU A N 1 ATOM 2993 C CA . GLU A 1 380 ? 102.253 47.470 78.329 1.00 76.90 ? ? ? ? ? ? 380 GLU A CA 1 ATOM 2994 C C . GLU A 1 380 ? 101.105 46.799 77.580 1.00 81.09 ? ? ? ? ? ? 380 GLU A C 1 ATOM 2995 O O . GLU A 1 380 ? 100.373 47.471 76.851 1.00 81.98 ? ? ? ? ? ? 380 GLU A O 1 ATOM 2996 C CB . GLU A 1 380 ? 103.588 47.073 77.715 1.00 75.51 ? ? ? ? ? ? 380 GLU A CB 1 ATOM 2997 C CG . GLU A 1 380 ? 103.590 47.165 76.214 1.00 73.72 ? ? ? ? ? ? 380 GLU A CG 1 ATOM 2998 C CD . GLU A 1 380 ? 104.968 47.356 75.613 1.00 78.41 ? ? ? ? ? ? 380 GLU A CD 1 ATOM 2999 O OE1 . GLU A 1 380 ? 105.968 46.894 76.202 1.00 76.31 ? ? ? ? ? ? 380 GLU A OE1 1 ATOM 3000 O OE2 . GLU A 1 380 ? 105.036 47.979 74.531 1.00 74.25 ? ? ? ? ? ? 380 GLU A OE2 1 ATOM 3001 N N . PHE A 1 381 ? 100.940 45.485 77.764 1.00 77.40 ? ? ? ? ? ? 381 PHE A N 1 ATOM 3002 C CA . PHE A 1 381 ? 99.873 44.732 77.094 1.00 69.89 ? ? ? ? ? ? 381 PHE A CA 1 ATOM 3003 C C . PHE A 1 381 ? 98.532 45.429 77.221 1.00 73.33 ? ? ? ? ? ? 381 PHE A C 1 ATOM 3004 O O . PHE A 1 381 ? 97.865 45.716 76.239 1.00 74.50 ? ? ? ? ? ? 381 PHE A O 1 ATOM 3005 C CB . PHE A 1 381 ? 99.779 43.319 77.673 1.00 52.41 ? ? ? ? ? ? 381 PHE A CB 1 ATOM 3006 C CG . PHE A 1 381 ? 100.882 42.413 77.215 1.00 64.94 ? ? ? ? ? ? 381 PHE A CG 1 ATOM 3007 C CD1 . PHE A 1 381 ? 101.724 41.803 78.125 1.00 65.79 ? ? ? ? ? ? 381 PHE A CD1 1 ATOM 3008 C CD2 . PHE A 1 381 ? 101.098 42.191 75.859 1.00 56.00 ? ? ? ? ? ? 381 PHE A CD2 1 ATOM 3009 C CE1 . PHE A 1 381 ? 102.765 40.981 77.688 1.00 57.75 ? ? ? ? ? ? 381 PHE A CE1 1 ATOM 3010 C CE2 . PHE A 1 381 ? 102.133 41.375 75.421 1.00 36.17 ? ? ? ? ? ? 381 PHE A CE2 1 ATOM 3011 C CZ . PHE A 1 381 ? 102.964 40.773 76.333 1.00 48.48 ? ? ? ? ? ? 381 PHE A CZ 1 ATOM 3012 N N . ARG A 1 382 ? 98.151 45.694 78.458 1.00 87.69 ? ? ? ? ? ? 382 ARG A N 1 ATOM 3013 C CA . ARG A 1 382 ? 96.905 46.375 78.767 1.00 96.89 ? ? ? ? ? ? 382 ARG A CA 1 ATOM 3014 C C . ARG A 1 382 ? 96.874 47.721 78.041 1.00 94.72 ? ? ? ? ? ? 382 ARG A C 1 ATOM 3015 O O . ARG A 1 382 ? 95.832 48.142 77.526 1.00 97.41 ? ? ? ? ? ? 382 ARG A O 1 ATOM 3016 C CB . ARG A 1 382 ? 96.804 46.563 80.291 1.00 105.95 ? ? ? ? ? ? 382 ARG A CB 1 ATOM 3017 C CG . ARG A 1 382 ? 95.662 47.442 80.774 1.00 112.58 ? ? ? ? ? ? 382 ARG A CG 1 ATOM 3018 C CD . ARG A 1 382 ? 95.554 47.425 82.305 1.00 124.09 ? ? ? ? ? ? 382 ARG A CD 1 ATOM 3019 N NE . ARG A 1 382 ? 94.787 48.574 82.785 1.00 137.91 ? ? ? ? ? ? 382 ARG A NE 1 ATOM 3020 C CZ . ARG A 1 382 ? 95.298 49.556 83.536 1.00 143.10 ? ? ? ? ? ? 382 ARG A CZ 1 ATOM 3021 N NH1 . ARG A 1 382 ? 96.584 49.525 83.906 1.00 141.11 ? ? ? ? ? ? 382 ARG A NH1 1 ATOM 3022 N NH2 . ARG A 1 382 ? 94.534 50.585 83.907 1.00 142.24 ? ? ? ? ? ? 382 ARG A NH2 1 ATOM 3023 N N . ASN A 1 383 ? 98.026 48.384 77.987 1.00 88.42 ? ? ? ? ? ? 383 ASN A N 1 ATOM 3024 C CA . ASN A 1 383 ? 98.147 49.693 77.340 1.00 82.25 ? ? ? ? ? ? 383 ASN A CA 1 ATOM 3025 C C . ASN A 1 383 ? 97.845 49.677 75.829 1.00 79.33 ? ? ? ? ? ? 383 ASN A C 1 ATOM 3026 O O . ASN A 1 383 ? 96.822 50.215 75.390 1.00 72.22 ? ? ? ? ? ? 383 ASN A O 1 ATOM 3027 C CB . ASN A 1 383 ? 99.559 50.246 77.626 1.00 85.35 ? ? ? ? ? ? 383 ASN A CB 1 ATOM 3028 C CG . ASN A 1 383 ? 99.866 51.531 76.873 1.00 85.29 ? ? ? ? ? ? 383 ASN A CG 1 ATOM 3029 O OD1 . ASN A 1 383 ? 99.970 51.529 75.650 1.00 92.12 ? ? ? ? ? ? 383 ASN A OD1 1 ATOM 3030 N ND2 . ASN A 1 383 ? 100.016 52.635 77.606 1.00 92.47 ? ? ? ? ? ? 383 ASN A ND2 1 ATOM 3031 N N . ILE A 1 384 ? 98.736 49.045 75.059 1.00 79.36 ? ? ? ? ? ? 384 ILE A N 1 ATOM 3032 C CA . ILE A 1 384 ? 98.636 48.923 73.598 1.00 73.38 ? ? ? ? ? ? 384 ILE A CA 1 ATOM 3033 C C . ILE A 1 384 ? 97.550 47.954 73.082 1.00 77.48 ? ? ? ? ? ? 384 ILE A C 1 ATOM 3034 O O . ILE A 1 384 ? 96.749 48.327 72.219 1.00 77.18 ? ? ? ? ? ? 384 ILE A O 1 ATOM 3035 C CB . ILE A 1 384 ? 100.005 48.507 73.006 1.00 69.79 ? ? ? ? ? ? 384 ILE A CB 1 ATOM 3036 C CG1 . ILE A 1 384 ? 101.007 49.643 73.200 1.00 75.28 ? ? ? ? ? ? 384 ILE A CG1 1 ATOM 3037 C CG2 . ILE A 1 384 ? 99.884 48.173 71.525 1.00 74.17 ? ? ? ? ? ? 384 ILE A CG2 1 ATOM 3038 C CD1 . ILE A 1 384 ? 102.212 49.274 74.048 1.00 70.69 ? ? ? ? ? ? 384 ILE A CD1 1 ATOM 3039 N N . TYR A 1 385 ? 97.503 46.723 73.587 1.00 70.14 ? ? ? ? ? ? 385 TYR A N 1 ATOM 3040 C CA . TYR A 1 385 ? 96.482 45.799 73.103 1.00 72.14 ? ? ? ? ? ? 385 TYR A CA 1 ATOM 3041 C C . TYR A 1 385 ? 95.311 45.577 74.037 1.00 76.76 ? ? ? ? ? ? 385 TYR A C 1 ATOM 3042 O O . TYR A 1 385 ? 94.667 44.545 73.946 1.00 87.04 ? ? ? ? ? ? 385 TYR A O 1 ATOM 3043 C CB . TYR A 1 385 ? 97.080 44.435 72.768 1.00 74.14 ? ? ? ? ? ? 385 TYR A CB 1 ATOM 3044 C CG . TYR A 1 385 ? 98.419 44.518 72.091 1.00 81.11 ? ? ? ? ? ? 385 TYR A CG 1 ATOM 3045 C CD1 . TYR A 1 385 ? 99.583 44.517 72.843 1.00 78.21 ? ? ? ? ? ? 385 TYR A CD1 1 ATOM 3046 C CD2 . TYR A 1 385 ? 98.522 44.692 70.706 1.00 83.25 ? ? ? ? ? ? 385 TYR A CD2 1 ATOM 3047 C CE1 . TYR A 1 385 ? 100.813 44.696 72.251 1.00 81.78 ? ? ? ? ? ? 385 TYR A CE1 1 ATOM 3048 C CE2 . TYR A 1 385 ? 99.759 44.876 70.096 1.00 78.70 ? ? ? ? ? ? 385 TYR A CE2 1 ATOM 3049 C CZ . TYR A 1 385 ? 100.897 44.880 70.882 1.00 81.94 ? ? ? ? ? ? 385 TYR A CZ 1 ATOM 3050 O OH . TYR A 1 385 ? 102.128 45.106 70.332 1.00 73.80 ? ? ? ? ? ? 385 TYR A OH 1 ATOM 3051 N N . ASN A 1 386 ? 95.025 46.524 74.924 1.00 80.36 ? ? ? ? ? ? 386 ASN A N 1 ATOM 3052 C CA . ASN A 1 386 ? 93.904 46.378 75.850 1.00 84.67 ? ? ? ? ? ? 386 ASN A CA 1 ATOM 3053 C C . ASN A 1 386 ? 93.653 44.930 76.304 1.00 84.62 ? ? ? ? ? ? 386 ASN A C 1 ATOM 3054 O O . ASN A 1 386 ? 92.523 44.437 76.244 1.00 81.47 ? ? ? ? ? ? 386 ASN A O 1 ATOM 3055 C CB . ASN A 1 386 ? 92.630 46.946 75.212 1.00 96.53 ? ? ? ? ? ? 386 ASN A CB 1 ATOM 3056 C CG . ASN A 1 386 ? 92.300 48.356 75.702 1.00 115.13 ? ? ? ? ? ? 386 ASN A CG 1 ATOM 3057 O OD1 . ASN A 1 386 ? 91.858 48.544 76.844 1.00 114.96 ? ? ? ? ? ? 386 ASN A OD1 1 ATOM 3058 N ND2 . ASN A 1 386 ? 92.521 49.357 74.838 1.00 122.68 ? ? ? ? ? ? 386 ASN A ND2 1 ATOM 3059 N N . MET A 1 387 ? 94.714 44.268 76.762 1.00 80.42 ? ? ? ? ? ? 387 MET A N 1 ATOM 3060 C CA . MET A 1 387 ? 94.653 42.887 77.250 1.00 85.00 ? ? ? ? ? ? 387 MET A CA 1 ATOM 3061 C C . MET A 1 387 ? 95.199 42.832 78.699 1.00 90.12 ? ? ? ? ? ? 387 MET A C 1 ATOM 3062 O O . MET A 1 387 ? 96.226 43.452 78.997 1.00 93.98 ? ? ? ? ? ? 387 MET A O 1 ATOM 3063 C CB . MET A 1 387 ? 95.502 41.971 76.351 1.00 85.12 ? ? ? ? ? ? 387 MET A CB 1 ATOM 3064 C CG . MET A 1 387 ? 94.969 41.745 74.925 1.00 83.58 ? ? ? ? ? ? 387 MET A CG 1 ATOM 3065 S SD . MET A 1 387 ? 96.174 40.956 73.792 1.00 84.46 ? ? ? ? ? ? 387 MET A SD 1 ATOM 3066 C CE . MET A 1 387 ? 96.118 39.278 74.330 1.00 66.60 ? ? ? ? ? ? 387 MET A CE 1 ATOM 3067 N N . GLN A 1 388 ? 94.516 42.117 79.601 1.00 85.92 ? ? ? ? ? ? 388 GLN A N 1 ATOM 3068 C CA . GLN A 1 388 ? 94.967 41.994 80.998 1.00 81.14 ? ? ? ? ? ? 388 GLN A CA 1 ATOM 3069 C C . GLN A 1 388 ? 95.632 40.654 81.150 1.00 74.19 ? ? ? ? ? ? 388 GLN A C 1 ATOM 3070 O O . GLN A 1 388 ? 95.048 39.633 80.859 1.00 81.95 ? ? ? ? ? ? 388 GLN A O 1 ATOM 3071 C CB . GLN A 1 388 ? 93.785 42.093 81.979 1.00 84.35 ? ? ? ? ? ? 388 GLN A CB 1 ATOM 3072 C CG . GLN A 1 388 ? 93.557 43.499 82.554 1.00 100.72 ? ? ? ? ? ? 388 GLN A CG 1 ATOM 3073 C CD . GLN A 1 388 ? 92.096 43.948 82.479 1.00 106.27 ? ? ? ? ? ? 388 GLN A CD 1 ATOM 3074 O OE1 . GLN A 1 388 ? 91.188 43.242 82.942 1.00 104.53 ? ? ? ? ? ? 388 GLN A OE1 1 ATOM 3075 N NE2 . GLN A 1 388 ? 91.864 45.127 81.889 1.00 102.06 ? ? ? ? ? ? 388 GLN A NE2 1 ATOM 3076 N N . VAL A 1 389 ? 96.865 40.642 81.594 1.00 67.62 ? ? ? ? ? ? 389 VAL A N 1 ATOM 3077 C CA . VAL A 1 389 ? 97.517 39.371 81.746 1.00 63.98 ? ? ? ? ? ? 389 VAL A CA 1 ATOM 3078 C C . VAL A 1 389 ? 96.922 38.645 82.927 1.00 64.13 ? ? ? ? ? ? 389 VAL A C 1 ATOM 3079 O O . VAL A 1 389 ? 96.988 39.125 84.047 1.00 71.03 ? ? ? ? ? ? 389 VAL A O 1 ATOM 3080 C CB . VAL A 1 389 ? 99.012 39.582 81.940 1.00 72.58 ? ? ? ? ? ? 389 VAL A CB 1 ATOM 3081 C CG1 . VAL A 1 389 ? 99.707 38.266 82.175 1.00 71.04 ? ? ? ? ? ? 389 VAL A CG1 1 ATOM 3082 C CG2 . VAL A 1 389 ? 99.588 40.290 80.712 1.00 77.24 ? ? ? ? ? ? 389 VAL A CG2 1 ATOM 3083 N N . VAL A 1 390 ? 96.298 37.504 82.679 1.00 68.80 ? ? ? ? ? ? 390 VAL A N 1 ATOM 3084 C CA . VAL A 1 390 ? 95.727 36.745 83.785 1.00 71.75 ? ? ? ? ? ? 390 VAL A CA 1 ATOM 3085 C C . VAL A 1 390 ? 96.712 35.624 84.120 1.00 79.32 ? ? ? ? ? ? 390 VAL A C 1 ATOM 3086 O O . VAL A 1 390 ? 96.980 34.748 83.292 1.00 80.00 ? ? ? ? ? ? 390 VAL A O 1 ATOM 3087 C CB . VAL A 1 390 ? 94.336 36.153 83.435 1.00 70.72 ? ? ? ? ? ? 390 VAL A CB 1 ATOM 3088 C CG1 . VAL A 1 390 ? 93.920 35.141 84.500 1.00 68.04 ? ? ? ? ? ? 390 VAL A CG1 1 ATOM 3089 C CG2 . VAL A 1 390 ? 93.295 37.273 83.365 1.00 52.99 ? ? ? ? ? ? 390 VAL A CG2 1 ATOM 3090 N N . THR A 1 391 ? 97.261 35.669 85.334 1.00 81.96 ? ? ? ? ? ? 391 THR A N 1 ATOM 3091 C CA . THR A 1 391 ? 98.246 34.682 85.783 1.00 81.62 ? ? ? ? ? ? 391 THR A CA 1 ATOM 3092 C C . THR A 1 391 ? 97.545 33.371 86.197 1.00 79.16 ? ? ? ? ? ? 391 THR A C 1 ATOM 3093 O O . THR A 1 391 ? 97.059 33.239 87.322 1.00 80.94 ? ? ? ? ? ? 391 THR A O 1 ATOM 3094 C CB . THR A 1 391 ? 99.094 35.266 86.969 1.00 81.66 ? ? ? ? ? ? 391 THR A CB 1 ATOM 3095 O OG1 . THR A 1 391 ? 99.196 36.694 86.831 1.00 74.94 ? ? ? ? ? ? 391 THR A OG1 1 ATOM 3096 C CG2 . THR A 1 391 ? 100.516 34.682 86.962 1.00 75.83 ? ? ? ? ? ? 391 THR A CG2 1 ATOM 3097 N N . ILE A 1 392 ? 97.500 32.407 85.277 1.00 73.16 ? ? ? ? ? ? 392 ILE A N 1 ATOM 3098 C CA . ILE A 1 392 ? 96.845 31.115 85.523 1.00 76.95 ? ? ? ? ? ? 392 ILE A CA 1 ATOM 3099 C C . ILE A 1 392 ? 97.614 30.226 86.516 1.00 77.33 ? ? ? ? ? ? 392 ILE A C 1 ATOM 3100 O O . ILE A 1 392 ? 98.839 30.096 86.426 1.00 76.94 ? ? ? ? ? ? 392 ILE A O 1 ATOM 3101 C CB . ILE A 1 392 ? 96.615 30.325 84.165 1.00 72.65 ? ? ? ? ? ? 392 ILE A CB 1 ATOM 3102 C CG1 . ILE A 1 392 ? 95.712 31.134 83.230 1.00 74.99 ? ? ? ? ? ? 392 ILE A CG1 1 ATOM 3103 C CG2 . ILE A 1 392 ? 95.961 28.966 84.417 1.00 51.94 ? ? ? ? ? ? 392 ILE A CG2 1 ATOM 3104 C CD1 . ILE A 1 392 ? 94.326 31.428 83.784 1.00 59.65 ? ? ? ? ? ? 392 ILE A CD1 1 ATOM 3105 N N . PRO A 1 393 ? 96.897 29.631 87.498 1.00 73.50 ? ? ? ? ? ? 393 PRO A N 1 ATOM 3106 C CA . PRO A 1 393 ? 97.482 28.751 88.510 1.00 72.02 ? ? ? ? ? ? 393 PRO A CA 1 ATOM 3107 C C . PRO A 1 393 ? 98.251 27.636 87.842 1.00 79.66 ? ? ? ? ? ? 393 PRO A C 1 ATOM 3108 O O . PRO A 1 393 ? 98.258 27.510 86.612 1.00 86.03 ? ? ? ? ? ? 393 PRO A O 1 ATOM 3109 C CB . PRO A 1 393 ? 96.266 28.214 89.246 1.00 62.92 ? ? ? ? ? ? 393 PRO A CB 1 ATOM 3110 C CG . PRO A 1 393 ? 95.359 29.358 89.234 1.00 64.97 ? ? ? ? ? ? 393 PRO A CG 1 ATOM 3111 C CD . PRO A 1 393 ? 95.487 29.912 87.826 1.00 69.68 ? ? ? ? ? ? 393 PRO A CD 1 ATOM 3112 N N . THR A 1 394 ? 98.891 26.821 88.665 1.00 79.76 ? ? ? ? ? ? 394 THR A N 1 ATOM 3113 C CA . THR A 1 394 ? 99.655 25.702 88.160 1.00 84.86 ? ? ? ? ? ? 394 THR A CA 1 ATOM 3114 C C . THR A 1 394 ? 98.930 24.446 88.549 1.00 87.46 ? ? ? ? ? ? 394 THR A C 1 ATOM 3115 O O . THR A 1 394 ? 98.253 24.406 89.576 1.00 93.77 ? ? ? ? ? ? 394 THR A O 1 ATOM 3116 C CB . THR A 1 394 ? 101.027 25.643 88.778 1.00 84.29 ? ? ? ? ? ? 394 THR A CB 1 ATOM 3117 O OG1 . THR A 1 394 ? 101.692 26.886 88.552 1.00 86.30 ? ? ? ? ? ? 394 THR A OG1 1 ATOM 3118 C CG2 . THR A 1 394 ? 101.828 24.500 88.167 1.00 88.16 ? ? ? ? ? ? 394 THR A CG2 1 ATOM 3119 N N . ASN A 1 395 ? 99.070 23.416 87.731 1.00 89.46 ? ? ? ? ? ? 395 ASN A N 1 ATOM 3120 C CA . ASN A 1 395 ? 98.413 22.164 88.027 1.00 95.55 ? ? ? ? ? ? 395 ASN A CA 1 ATOM 3121 C C . ASN A 1 395 ? 98.907 21.639 89.378 1.00 100.84 ? ? ? ? ? ? 395 ASN A C 1 ATOM 3122 O O . ASN A 1 395 ? 98.111 21.243 90.243 1.00 94.83 ? ? ? ? ? ? 395 ASN A O 1 ATOM 3123 C CB . ASN A 1 395 ? 98.706 21.153 86.936 1.00 92.89 ? ? ? ? ? ? 395 ASN A CB 1 ATOM 3124 C CG . ASN A 1 395 ? 97.943 19.885 87.133 1.00 94.47 ? ? ? ? ? ? 395 ASN A CG 1 ATOM 3125 O OD1 . ASN A 1 395 ? 98.440 18.806 86.827 1.00 97.00 ? ? ? ? ? ? 395 ASN A OD1 1 ATOM 3126 N ND2 . ASN A 1 395 ? 96.715 20.000 87.652 1.00 80.36 ? ? ? ? ? ? 395 ASN A ND2 1 ATOM 3127 N N . ARG A 1 396 ? 100.225 21.634 89.554 1.00 105.44 ? ? ? ? ? ? 396 ARG A N 1 ATOM 3128 C CA . ARG A 1 396 ? 100.823 21.188 90.808 1.00 106.74 ? ? ? ? ? ? 396 ARG A CA 1 ATOM 3129 C C . ARG A 1 396 ? 101.618 22.356 91.373 1.00 106.76 ? ? ? ? ? ? 396 ARG A C 1 ATOM 3130 O O . ARG A 1 396 ? 102.102 23.210 90.622 1.00 104.01 ? ? ? ? ? ? 396 ARG A O 1 ATOM 3131 C CB . ARG A 1 396 ? 101.786 20.008 90.589 1.00 106.65 ? ? ? ? ? ? 396 ARG A CB 1 ATOM 3132 C CG . ARG A 1 396 ? 101.164 18.719 90.102 1.00 110.32 ? ? ? ? ? ? 396 ARG A CG 1 ATOM 3133 C CD . ARG A 1 396 ? 102.213 17.604 90.034 1.00 125.65 ? ? ? ? ? ? 396 ARG A CD 1 ATOM 3134 N NE . ARG A 1 396 ? 101.681 16.402 89.384 1.00 146.74 ? ? ? ? ? ? 396 ARG A NE 1 ATOM 3135 C CZ . ARG A 1 396 ? 102.330 15.239 89.256 1.00 152.49 ? ? ? ? ? ? 396 ARG A CZ 1 ATOM 3136 N NH1 . ARG A 1 396 ? 103.568 15.090 89.736 1.00 153.68 ? ? ? ? ? ? 396 ARG A NH1 1 ATOM 3137 N NH2 . ARG A 1 396 ? 101.735 14.213 88.644 1.00 153.16 ? ? ? ? ? ? 396 ARG A NH2 1 ATOM 3138 N N . PRO A 1 397 ? 101.758 22.413 92.705 1.00 104.62 ? ? ? ? ? ? 397 PRO A N 1 ATOM 3139 C CA . PRO A 1 397 ? 102.515 23.492 93.331 1.00 101.84 ? ? ? ? ? ? 397 PRO A CA 1 ATOM 3140 C C . PRO A 1 397 ? 103.967 23.343 92.880 1.00 99.18 ? ? ? ? ? ? 397 PRO A C 1 ATOM 3141 O O . PRO A 1 397 ? 104.455 22.221 92.649 1.00 87.35 ? ? ? ? ? ? 397 PRO A O 1 ATOM 3142 C CB . PRO A 1 397 ? 102.327 23.218 94.822 1.00 102.03 ? ? ? ? ? ? 397 PRO A CB 1 ATOM 3143 C CG . PRO A 1 397 ? 102.251 21.725 94.874 1.00 100.90 ? ? ? ? ? ? 397 PRO A CG 1 ATOM 3144 C CD . PRO A 1 397 ? 101.331 21.421 93.707 1.00 107.01 ? ? ? ? ? ? 397 PRO A CD 1 ATOM 3145 N N . VAL A 1 398 ? 104.637 24.482 92.738 1.00 94.08 ? ? ? ? ? ? 398 VAL A N 1 ATOM 3146 C CA . VAL A 1 398 ? 106.024 24.501 92.316 1.00 92.68 ? ? ? ? ? ? 398 VAL A CA 1 ATOM 3147 C C . VAL A 1 398 ? 106.903 24.040 93.465 1.00 102.31 ? ? ? ? ? ? 398 VAL A C 1 ATOM 3148 O O . VAL A 1 398 ? 106.578 24.252 94.640 1.00 105.89 ? ? ? ? ? ? 398 VAL A O 1 ATOM 3149 C CB . VAL A 1 398 ? 106.465 25.910 91.910 1.00 83.79 ? ? ? ? ? ? 398 VAL A CB 1 ATOM 3150 C CG1 . VAL A 1 398 ? 107.749 25.833 91.096 1.00 70.64 ? ? ? ? ? ? 398 VAL A CG1 1 ATOM 3151 C CG2 . VAL A 1 398 ? 105.351 26.602 91.153 1.00 78.06 ? ? ? ? ? ? 398 VAL A CG2 1 ATOM 3152 N N . VAL A 1 399 ? 108.017 23.404 93.117 1.00 106.11 ? ? ? ? ? ? 399 VAL A N 1 ATOM 3153 C CA . VAL A 1 399 ? 108.961 22.906 94.109 1.00 104.82 ? ? ? ? ? ? 399 VAL A CA 1 ATOM 3154 C C . VAL A 1 399 ? 110.384 23.167 93.604 1.00 104.23 ? ? ? ? ? ? 399 VAL A C 1 ATOM 3155 O O . VAL A 1 399 ? 111.353 22.662 94.171 1.00 106.11 ? ? ? ? ? ? 399 VAL A O 1 ATOM 3156 C CB . VAL A 1 399 ? 108.753 21.377 94.356 1.00 102.16 ? ? ? ? ? ? 399 VAL A CB 1 ATOM 3157 C CG1 . VAL A 1 399 ? 109.590 20.901 95.540 1.00 107.41 ? ? ? ? ? ? 399 VAL A CG1 1 ATOM 3158 C CG2 . VAL A 1 399 ? 107.277 21.088 94.608 1.00 103.29 ? ? ? ? ? ? 399 VAL A CG2 1 ATOM 3159 N N . ARG A 1 400 ? 110.518 23.955 92.536 1.00 100.40 ? ? ? ? ? ? 400 ARG A N 1 ATOM 3160 C CA . ARG A 1 400 ? 111.850 24.249 92.010 1.00 96.57 ? ? ? ? ? ? 400 ARG A CA 1 ATOM 3161 C C . ARG A 1 400 ? 112.514 25.271 92.937 1.00 98.61 ? ? ? ? ? ? 400 ARG A C 1 ATOM 3162 O O . ARG A 1 400 ? 111.869 26.232 93.370 1.00 98.69 ? ? ? ? ? ? 400 ARG A O 1 ATOM 3163 C CB . ARG A 1 400 ? 111.770 24.789 90.574 1.00 97.89 ? ? ? ? ? ? 400 ARG A CB 1 ATOM 3164 C CG . ARG A 1 400 ? 113.126 24.811 89.846 1.00 91.33 ? ? ? ? ? ? 400 ARG A CG 1 ATOM 3165 C CD . ARG A 1 400 ? 113.054 25.319 88.398 1.00 86.26 ? ? ? ? ? ? 400 ARG A CD 1 ATOM 3166 N NE . ARG A 1 400 ? 112.718 26.739 88.297 1.00 88.66 ? ? ? ? ? ? 400 ARG A NE 1 ATOM 3167 C CZ . ARG A 1 400 ? 111.489 27.236 88.409 1.00 85.18 ? ? ? ? ? ? 400 ARG A CZ 1 ATOM 3168 N NH1 . ARG A 1 400 ? 110.461 26.432 88.621 1.00 82.13 ? ? ? ? ? ? 400 ARG A NH1 1 ATOM 3169 N NH2 . ARG A 1 400 ? 111.288 28.543 88.316 1.00 89.76 ? ? ? ? ? ? 400 ARG A NH2 1 ATOM 3170 N N . ASP A 1 401 ? 113.797 25.046 93.241 1.00 99.30 ? ? ? ? ? ? 401 ASP A N 1 ATOM 3171 C CA . ASP A 1 401 ? 114.574 25.913 94.142 1.00 100.57 ? ? ? ? ? ? 401 ASP A CA 1 ATOM 3172 C C . ASP A 1 401 ? 115.276 27.050 93.416 1.00 90.73 ? ? ? ? ? ? 401 ASP A C 1 ATOM 3173 O O . ASP A 1 401 ? 116.214 26.825 92.651 1.00 89.93 ? ? ? ? ? ? 401 ASP A O 1 ATOM 3174 C CB . ASP A 1 401 ? 115.637 25.099 94.907 1.00 110.27 ? ? ? ? ? ? 401 ASP A CB 1 ATOM 3175 C CG . ASP A 1 401 ? 116.174 25.832 96.157 1.00 117.34 ? ? ? ? ? ? 401 ASP A CG 1 ATOM 3176 O OD1 . ASP A 1 401 ? 116.428 27.070 96.099 1.00 115.83 ? ? ? ? ? ? 401 ASP A OD1 1 ATOM 3177 O OD2 . ASP A 1 401 ? 116.366 25.148 97.193 1.00 117.77 ? ? ? ? ? ? 401 ASP A OD2 1 ATOM 3178 N N . ASP A 1 402 ? 114.845 28.275 93.678 1.00 81.38 ? ? ? ? ? ? 402 ASP A N 1 ATOM 3179 C CA . ASP A 1 402 ? 115.460 29.412 93.033 1.00 87.12 ? ? ? ? ? ? 402 ASP A CA 1 ATOM 3180 C C . ASP A 1 402 ? 116.492 30.044 93.967 1.00 87.69 ? ? ? ? ? ? 402 ASP A C 1 ATOM 3181 O O . ASP A 1 402 ? 116.146 30.721 94.935 1.00 88.30 ? ? ? ? ? ? 402 ASP A O 1 ATOM 3182 C CB . ASP A 1 402 ? 114.378 30.416 92.613 1.00 95.43 ? ? ? ? ? ? 402 ASP A CB 1 ATOM 3183 C CG . ASP A 1 402 ? 113.403 29.838 91.572 1.00 101.41 ? ? ? ? ? ? 402 ASP A CG 1 ATOM 3184 O OD1 . ASP A 1 402 ? 113.879 29.284 90.550 1.00 81.68 ? ? ? ? ? ? 402 ASP A OD1 1 ATOM 3185 O OD2 . ASP A 1 402 ? 112.163 29.951 91.767 1.00 102.71 ? ? ? ? ? ? 402 ASP A OD2 1 ATOM 3186 N N . ARG A 1 403 ? 117.766 29.800 93.665 1.00 87.34 ? ? ? ? ? ? 403 ARG A N 1 ATOM 3187 C CA . ARG A 1 403 ? 118.887 30.307 94.452 1.00 84.14 ? ? ? ? ? ? 403 ARG A CA 1 ATOM 3188 C C . ARG A 1 403 ? 119.236 31.734 94.107 1.00 91.07 ? ? ? ? ? ? 403 ARG A C 1 ATOM 3189 O O . ARG A 1 403 ? 119.163 32.123 92.935 1.00 104.62 ? ? ? ? ? ? 403 ARG A O 1 ATOM 3190 C CB . ARG A 1 403 ? 120.120 29.464 94.196 1.00 79.75 ? ? ? ? ? ? 403 ARG A CB 1 ATOM 3191 C CG . ARG A 1 403 ? 119.958 28.065 94.601 1.00 87.07 ? ? ? ? ? ? 403 ARG A CG 1 ATOM 3192 C CD . ARG A 1 403 ? 119.742 28.055 96.067 1.00 97.59 ? ? ? ? ? ? 403 ARG A CD 1 ATOM 3193 N NE . ARG A 1 403 ? 119.767 26.698 96.559 1.00 111.32 ? ? ? ? ? ? 403 ARG A NE 1 ATOM 3194 C CZ . ARG A 1 403 ? 119.672 26.386 97.842 1.00 121.06 ? ? ? ? ? ? 403 ARG A CZ 1 ATOM 3195 N NH1 . ARG A 1 403 ? 119.545 27.353 98.756 1.00 113.29 ? ? ? ? ? ? 403 ARG A NH1 1 ATOM 3196 N NH2 . ARG A 1 403 ? 119.708 25.106 98.206 1.00 128.04 ? ? ? ? ? ? 403 ARG A NH2 1 ATOM 3197 N N . PRO A 1 404 ? 119.653 32.528 95.114 1.00 89.83 ? ? ? ? ? ? 404 PRO A N 1 ATOM 3198 C CA . PRO A 1 404 ? 120.026 33.935 94.910 1.00 82.21 ? ? ? ? ? ? 404 PRO A CA 1 ATOM 3199 C C . PRO A 1 404 ? 121.291 34.062 94.071 1.00 77.40 ? ? ? ? ? ? 404 PRO A C 1 ATOM 3200 O O . PRO A 1 404 ? 122.208 33.260 94.195 1.00 65.69 ? ? ? ? ? ? 404 PRO A O 1 ATOM 3201 C CB . PRO A 1 404 ? 120.231 34.447 96.332 1.00 80.26 ? ? ? ? ? ? 404 PRO A CB 1 ATOM 3202 C CG . PRO A 1 404 ? 119.327 33.566 97.148 1.00 76.13 ? ? ? ? ? ? 404 PRO A CG 1 ATOM 3203 C CD . PRO A 1 404 ? 119.593 32.212 96.552 1.00 79.81 ? ? ? ? ? ? 404 PRO A CD 1 ATOM 3204 N N . ASP A 1 405 ? 121.327 35.072 93.216 1.00 77.66 ? ? ? ? ? ? 405 ASP A N 1 ATOM 3205 C CA . ASP A 1 405 ? 122.484 35.295 92.368 1.00 88.02 ? ? ? ? ? ? 405 ASP A CA 1 ATOM 3206 C C . ASP A 1 405 ? 123.759 35.252 93.178 1.00 91.26 ? ? ? ? ? ? 405 ASP A C 1 ATOM 3207 O O . ASP A 1 405 ? 123.808 35.743 94.309 1.00 89.49 ? ? ? ? ? ? 405 ASP A O 1 ATOM 3208 C CB . ASP A 1 405 ? 122.441 36.667 91.724 1.00 91.60 ? ? ? ? ? ? 405 ASP A CB 1 ATOM 3209 C CG . ASP A 1 405 ? 121.124 36.970 91.104 1.00 96.46 ? ? ? ? ? ? 405 ASP A CG 1 ATOM 3210 O OD1 . ASP A 1 405 ? 120.795 36.326 90.081 1.00 103.98 ? ? ? ? ? ? 405 ASP A OD1 1 ATOM 3211 O OD2 . ASP A 1 405 ? 120.420 37.849 91.653 1.00 106.87 ? ? ? ? ? ? 405 ASP A OD2 1 ATOM 3212 N N . LEU A 1 406 ? 124.797 34.690 92.572 1.00 89.86 ? ? ? ? ? ? 406 LEU A N 1 ATOM 3213 C CA . LEU A 1 406 ? 126.106 34.602 93.193 1.00 85.80 ? ? ? ? ? ? 406 LEU A CA 1 ATOM 3214 C C . LEU A 1 406 ? 126.990 35.618 92.482 1.00 87.22 ? ? ? ? ? ? 406 LEU A C 1 ATOM 3215 O O . LEU A 1 406 ? 127.244 35.483 91.280 1.00 91.48 ? ? ? ? ? ? 406 LEU A O 1 ATOM 3216 C CB . LEU A 1 406 ? 126.680 33.191 93.022 1.00 82.21 ? ? ? ? ? ? 406 LEU A CB 1 ATOM 3217 C CG . LEU A 1 406 ? 125.950 31.995 93.649 1.00 84.05 ? ? ? ? ? ? 406 LEU A CG 1 ATOM 3218 C CD1 . LEU A 1 406 ? 126.677 30.727 93.251 1.00 73.61 ? ? ? ? ? ? 406 LEU A CD1 1 ATOM 3219 C CD2 . LEU A 1 406 ? 125.886 32.120 95.164 1.00 72.95 ? ? ? ? ? ? 406 LEU A CD2 1 ATOM 3220 N N . ILE A 1 407 ? 127.447 36.638 93.209 1.00 84.83 ? ? ? ? ? ? 407 ILE A N 1 ATOM 3221 C CA . ILE A 1 407 ? 128.297 37.660 92.604 1.00 85.33 ? ? ? ? ? ? 407 ILE A CA 1 ATOM 3222 C C . ILE A 1 407 ? 129.780 37.301 92.597 1.00 85.00 ? ? ? ? ? ? 407 ILE A C 1 ATOM 3223 O O . ILE A 1 407 ? 130.294 36.669 93.527 1.00 81.27 ? ? ? ? ? ? 407 ILE A O 1 ATOM 3224 C CB . ILE A 1 407 ? 128.154 39.041 93.291 1.00 86.48 ? ? ? ? ? ? 407 ILE A CB 1 ATOM 3225 C CG1 . ILE A 1 407 ? 126.704 39.531 93.225 1.00 99.10 ? ? ? ? ? ? 407 ILE A CG1 1 ATOM 3226 C CG2 . ILE A 1 407 ? 129.044 40.059 92.583 1.00 85.68 ? ? ? ? ? ? 407 ILE A CG2 1 ATOM 3227 C CD1 . ILE A 1 407 ? 125.806 39.035 94.357 1.00 113.90 ? ? ? ? ? ? 407 ILE A CD1 1 ATOM 3228 N N . TYR A 1 408 ? 130.447 37.712 91.520 1.00 83.84 ? ? ? ? ? ? 408 TYR A N 1 ATOM 3229 C CA . TYR A 1 408 ? 131.871 37.484 91.313 1.00 80.90 ? ? ? ? ? ? 408 TYR A CA 1 ATOM 3230 C C . TYR A 1 408 ? 132.535 38.810 90.956 1.00 85.49 ? ? ? ? ? ? 408 TYR A C 1 ATOM 3231 O O . TYR A 1 408 ? 131.895 39.701 90.392 1.00 84.22 ? ? ? ? ? ? 408 TYR A O 1 ATOM 3232 C CB . TYR A 1 408 ? 132.084 36.487 90.181 1.00 79.19 ? ? ? ? ? ? 408 TYR A CB 1 ATOM 3233 C CG . TYR A 1 408 ? 131.806 35.052 90.575 1.00 83.19 ? ? ? ? ? ? 408 TYR A CG 1 ATOM 3234 C CD1 . TYR A 1 408 ? 130.571 34.674 91.085 1.00 90.39 ? ? ? ? ? ? 408 TYR A CD1 1 ATOM 3235 C CD2 . TYR A 1 408 ? 132.778 34.072 90.435 1.00 80.36 ? ? ? ? ? ? 408 TYR A CD2 1 ATOM 3236 C CE1 . TYR A 1 408 ? 130.309 33.350 91.449 1.00 89.84 ? ? ? ? ? ? 408 TYR A CE1 1 ATOM 3237 C CE2 . TYR A 1 408 ? 132.530 32.752 90.792 1.00 83.11 ? ? ? ? ? ? 408 TYR A CE2 1 ATOM 3238 C CZ . TYR A 1 408 ? 131.292 32.398 91.299 1.00 84.59 ? ? ? ? ? ? 408 TYR A CZ 1 ATOM 3239 O OH . TYR A 1 408 ? 131.038 31.097 91.653 1.00 88.95 ? ? ? ? ? ? 408 TYR A OH 1 ATOM 3240 N N . ARG A 1 409 ? 133.814 38.945 91.297 1.00 90.43 ? ? ? ? ? ? 409 ARG A N 1 ATOM 3241 C CA . ARG A 1 409 ? 134.547 40.175 91.008 1.00 98.03 ? ? ? ? ? ? 409 ARG A CA 1 ATOM 3242 C C . ARG A 1 409 ? 135.097 40.102 89.590 1.00 105.27 ? ? ? ? ? ? 409 ARG A C 1 ATOM 3243 O O . ARG A 1 409 ? 134.863 40.989 88.764 1.00 107.78 ? ? ? ? ? ? 409 ARG A O 1 ATOM 3244 C CB . ARG A 1 409 ? 135.691 40.381 92.025 1.00 94.36 ? ? ? ? ? ? 409 ARG A CB 1 ATOM 3245 C CG . ARG A 1 409 ? 136.598 41.598 91.750 1.00 94.32 ? ? ? ? ? ? 409 ARG A CG 1 ATOM 3246 C CD . ARG A 1 409 ? 135.799 42.894 91.534 1.00 87.53 ? ? ? ? ? ? 409 ARG A CD 1 ATOM 3247 N NE . ARG A 1 409 ? 136.530 43.879 90.733 1.00 89.28 ? ? ? ? ? ? 409 ARG A NE 1 ATOM 3248 C CZ . ARG A 1 409 ? 135.969 44.942 90.149 1.00 99.87 ? ? ? ? ? ? 409 ARG A CZ 1 ATOM 3249 N NH1 . ARG A 1 409 ? 134.663 45.168 90.273 1.00 109.08 ? ? ? ? ? ? 409 ARG A NH1 1 ATOM 3250 N NH2 . ARG A 1 409 ? 136.702 45.783 89.424 1.00 100.57 ? ? ? ? ? ? 409 ARG A NH2 1 ATOM 3251 N N . THR A 1 410 ? 135.808 39.022 89.305 1.00 109.01 ? ? ? ? ? ? 410 THR A N 1 ATOM 3252 C CA . THR A 1 410 ? 136.403 38.827 87.995 1.00 115.75 ? ? ? ? ? ? 410 THR A CA 1 ATOM 3253 C C . THR A 1 410 ? 135.444 38.105 87.062 1.00 112.37 ? ? ? ? ? ? 410 THR A C 1 ATOM 3254 O O . THR A 1 410 ? 134.741 37.178 87.478 1.00 111.18 ? ? ? ? ? ? 410 THR A O 1 ATOM 3255 C CB . THR A 1 410 ? 137.658 37.995 88.120 1.00 127.22 ? ? ? ? ? ? 410 THR A CB 1 ATOM 3256 O OG1 . THR A 1 410 ? 137.321 36.711 88.677 1.00 135.01 ? ? ? ? ? ? 410 THR A OG1 1 ATOM 3257 C CG2 . THR A 1 410 ? 138.655 38.702 89.048 1.00 133.71 ? ? ? ? ? ? 410 THR A CG2 1 ATOM 3258 N N . MET A 1 411 ? 135.422 38.523 85.799 1.00 111.01 ? ? ? ? ? ? 411 MET A N 1 ATOM 3259 C CA . MET A 1 411 ? 134.532 37.921 84.810 1.00 108.44 ? ? ? ? ? ? 411 MET A CA 1 ATOM 3260 C C . MET A 1 411 ? 134.916 36.482 84.509 1.00 103.07 ? ? ? ? ? ? 411 MET A C 1 ATOM 3261 O O . MET A 1 411 ? 134.096 35.570 84.627 1.00 93.33 ? ? ? ? ? ? 411 MET A O 1 ATOM 3262 C CB . MET A 1 411 ? 134.562 38.726 83.511 1.00 110.21 ? ? ? ? ? ? 411 MET A CB 1 ATOM 3263 C CG . MET A 1 411 ? 133.581 38.219 82.464 1.00 112.38 ? ? ? ? ? ? 411 MET A CG 1 ATOM 3264 S SD . MET A 1 411 ? 133.644 39.136 80.886 1.00 119.92 ? ? ? ? ? ? 411 MET A SD 1 ATOM 3265 C CE . MET A 1 411 ? 135.412 38.798 80.311 1.00 126.14 ? ? ? ? ? ? 411 MET A CE 1 ATOM 3266 N N . GLU A 1 412 ? 136.174 36.300 84.113 1.00 104.92 ? ? ? ? ? ? 412 GLU A N 1 ATOM 3267 C CA . GLU A 1 412 ? 136.714 34.988 83.779 1.00 103.94 ? ? ? ? ? ? 412 GLU A CA 1 ATOM 3268 C C . GLU A 1 412 ? 136.742 34.070 85.002 1.00 95.40 ? ? ? ? ? ? 412 GLU A C 1 ATOM 3269 O O . GLU A 1 412 ? 136.546 32.865 84.879 1.00 88.58 ? ? ? ? ? ? 412 GLU A O 1 ATOM 3270 C CB . GLU A 1 412 ? 138.119 35.151 83.160 1.00 114.89 ? ? ? ? ? ? 412 GLU A CB 1 ATOM 3271 C CG . GLU A 1 412 ? 138.149 35.304 81.605 1.00 123.98 ? ? ? ? ? ? 412 GLU A CG 1 ATOM 3272 C CD . GLU A 1 412 ? 138.116 33.953 80.864 1.00 130.21 ? ? ? ? ? ? 412 GLU A CD 1 ATOM 3273 O OE1 . GLU A 1 412 ? 137.322 33.079 81.289 1.00 134.25 ? ? ? ? ? ? 412 GLU A OE1 1 ATOM 3274 O OE2 . GLU A 1 412 ? 138.864 33.760 79.865 1.00 128.10 ? ? ? ? ? ? 412 GLU A OE2 1 ATOM 3275 N N . GLY A 1 413 ? 136.971 34.647 86.179 1.00 92.30 ? ? ? ? ? ? 413 GLY A N 1 ATOM 3276 C CA . GLY A 1 413 ? 136.995 33.865 87.404 1.00 91.93 ? ? ? ? ? ? 413 GLY A CA 1 ATOM 3277 C C . GLY A 1 413 ? 135.605 33.354 87.724 1.00 92.82 ? ? ? ? ? ? 413 GLY A C 1 ATOM 3278 O O . GLY A 1 413 ? 135.428 32.409 88.504 1.00 91.58 ? ? ? ? ? ? 413 GLY A O 1 ATOM 3279 N N . LYS A 1 414 ? 134.615 33.999 87.109 1.00 96.40 ? ? ? ? ? ? 414 LYS A N 1 ATOM 3280 C CA . LYS A 1 414 ? 133.208 33.635 87.276 1.00 97.64 ? ? ? ? ? ? 414 LYS A CA 1 ATOM 3281 C C . LYS A 1 414 ? 132.938 32.335 86.529 1.00 100.39 ? ? ? ? ? ? 414 LYS A C 1 ATOM 3282 O O . LYS A 1 414 ? 132.535 31.330 87.124 1.00 103.76 ? ? ? ? ? ? 414 LYS A O 1 ATOM 3283 C CB . LYS A 1 414 ? 132.290 34.722 86.708 1.00 89.76 ? ? ? ? ? ? 414 LYS A CB 1 ATOM 3284 C CG . LYS A 1 414 ? 130.819 34.348 86.792 1.00 80.89 ? ? ? ? ? ? 414 LYS A CG 1 ATOM 3285 C CD . LYS A 1 414 ? 129.900 35.376 86.152 1.00 81.46 ? ? ? ? ? ? 414 LYS A CD 1 ATOM 3286 C CE . LYS A 1 414 ? 130.009 35.378 84.641 1.00 80.10 ? ? ? ? ? ? 414 LYS A CE 1 ATOM 3287 N NZ . LYS A 1 414 ? 129.022 36.296 84.009 1.00 72.37 ? ? ? ? ? ? 414 LYS A NZ 1 ATOM 3288 N N . PHE A 1 415 ? 133.166 32.375 85.218 1.00 96.03 ? ? ? ? ? ? 415 PHE A N 1 ATOM 3289 C CA . PHE A 1 415 ? 132.961 31.228 84.350 1.00 93.66 ? ? ? ? ? ? 415 PHE A CA 1 ATOM 3290 C C . PHE A 1 415 ? 133.713 29.975 84.815 1.00 93.74 ? ? ? ? ? ? 415 PHE A C 1 ATOM 3291 O O . PHE A 1 415 ? 133.266 28.856 84.580 1.00 86.75 ? ? ? ? ? ? 415 PHE A O 1 ATOM 3292 C CB . PHE A 1 415 ? 133.384 31.579 82.921 1.00 96.58 ? ? ? ? ? ? 415 PHE A CB 1 ATOM 3293 C CG . PHE A 1 415 ? 132.624 32.733 82.321 1.00 95.26 ? ? ? ? ? ? 415 PHE A CG 1 ATOM 3294 C CD1 . PHE A 1 415 ? 133.095 34.027 82.441 1.00 98.05 ? ? ? ? ? ? 415 PHE A CD1 1 ATOM 3295 C CD2 . PHE A 1 415 ? 131.453 32.515 81.602 1.00 103.23 ? ? ? ? ? ? 415 PHE A CD2 1 ATOM 3296 C CE1 . PHE A 1 415 ? 132.404 35.091 81.854 1.00 108.82 ? ? ? ? ? ? 415 PHE A CE1 1 ATOM 3297 C CE2 . PHE A 1 415 ? 130.754 33.574 81.012 1.00 98.80 ? ? ? ? ? ? 415 PHE A CE2 1 ATOM 3298 C CZ . PHE A 1 415 ? 131.232 34.859 81.134 1.00 102.00 ? ? ? ? ? ? 415 PHE A CZ 1 ATOM 3299 N N . LYS A 1 416 ? 134.860 30.164 85.462 1.00 98.30 ? ? ? ? ? ? 416 LYS A N 1 ATOM 3300 C CA . LYS A 1 416 ? 135.643 29.035 85.958 1.00 104.39 ? ? ? ? ? ? 416 LYS A CA 1 ATOM 3301 C C . LYS A 1 416 ? 134.837 28.346 87.052 1.00 109.61 ? ? ? ? ? ? 416 LYS A C 1 ATOM 3302 O O . LYS A 1 416 ? 134.969 27.134 87.274 1.00 114.38 ? ? ? ? ? ? 416 LYS A O 1 ATOM 3303 C CB . LYS A 1 416 ? 136.997 29.499 86.522 1.00 106.22 ? ? ? ? ? ? 416 LYS A CB 1 ATOM 3304 C CG . LYS A 1 416 ? 137.974 30.032 85.471 1.00 102.44 ? ? ? ? ? ? 416 LYS A CG 1 ATOM 3305 C CD . LYS A 1 416 ? 139.297 30.531 86.069 1.00 94.93 ? ? ? ? ? ? 416 LYS A CD 1 ATOM 3306 C CE . LYS A 1 416 ? 140.341 29.432 86.236 1.00 92.47 ? ? ? ? ? ? 416 LYS A CE 1 ATOM 3307 N NZ . LYS A 1 416 ? 140.126 28.586 87.433 1.00 81.88 ? ? ? ? ? ? 416 LYS A NZ 1 ATOM 3308 N N . ALA A 1 417 ? 133.996 29.121 87.734 1.00 110.34 ? ? ? ? ? ? 417 ALA A N 1 ATOM 3309 C CA . ALA A 1 417 ? 133.149 28.584 88.798 1.00 113.15 ? ? ? ? ? ? 417 ALA A CA 1 ATOM 3310 C C . ALA A 1 417 ? 131.949 27.846 88.199 1.00 109.91 ? ? ? ? ? ? 417 ALA A C 1 ATOM 3311 O O . ALA A 1 417 ? 131.543 26.796 88.698 1.00 106.23 ? ? ? ? ? ? 417 ALA A O 1 ATOM 3312 C CB . ALA A 1 417 ? 132.675 29.716 89.699 1.00 112.96 ? ? ? ? ? ? 417 ALA A CB 1 ATOM 3313 N N . VAL A 1 418 ? 131.403 28.422 87.125 1.00 109.62 ? ? ? ? ? ? 418 VAL A N 1 ATOM 3314 C CA . VAL A 1 418 ? 130.255 27.879 86.387 1.00 106.93 ? ? ? ? ? ? 418 VAL A CA 1 ATOM 3315 C C . VAL A 1 418 ? 130.611 26.496 85.824 1.00 107.99 ? ? ? ? ? ? 418 VAL A C 1 ATOM 3316 O O . VAL A 1 418 ? 129.872 25.518 86.008 1.00 106.80 ? ? ? ? ? ? 418 VAL A O 1 ATOM 3317 C CB . VAL A 1 418 ? 129.865 28.809 85.199 1.00 100.87 ? ? ? ? ? ? 418 VAL A CB 1 ATOM 3318 C CG1 . VAL A 1 418 ? 128.645 28.269 84.479 1.00 96.13 ? ? ? ? ? ? 418 VAL A CG1 1 ATOM 3319 C CG2 . VAL A 1 418 ? 129.606 30.215 85.705 1.00 95.86 ? ? ? ? ? ? 418 VAL A CG2 1 ATOM 3320 N N . ALA A 1 419 ? 131.748 26.432 85.131 1.00 104.86 ? ? ? ? ? ? 419 ALA A N 1 ATOM 3321 C CA . ALA A 1 419 ? 132.240 25.196 84.539 1.00 99.26 ? ? ? ? ? ? 419 ALA A CA 1 ATOM 3322 C C . ALA A 1 419 ? 132.298 24.120 85.622 1.00 102.39 ? ? ? ? ? ? 419 ALA A C 1 ATOM 3323 O O . ALA A 1 419 ? 131.932 22.970 85.384 1.00 103.07 ? ? ? ? ? ? 419 ALA A O 1 ATOM 3324 C CB . ALA A 1 419 ? 133.621 25.431 83.938 1.00 93.06 ? ? ? ? ? ? 419 ALA A CB 1 ATOM 3325 N N . GLU A 1 420 ? 132.759 24.505 86.811 1.00 104.90 ? ? ? ? ? ? 420 GLU A N 1 ATOM 3326 C CA . GLU A 1 420 ? 132.851 23.588 87.944 1.00 104.82 ? ? ? ? ? ? 420 GLU A CA 1 ATOM 3327 C C . GLU A 1 420 ? 131.466 23.061 88.307 1.00 99.58 ? ? ? ? ? ? 420 GLU A C 1 ATOM 3328 O O . GLU A 1 420 ? 131.236 21.853 88.333 1.00 86.13 ? ? ? ? ? ? 420 GLU A O 1 ATOM 3329 C CB . GLU A 1 420 ? 133.469 24.306 89.157 1.00 116.46 ? ? ? ? ? ? 420 GLU A CB 1 ATOM 3330 C CG . GLU A 1 420 ? 133.190 23.658 90.539 1.00 128.46 ? ? ? ? ? ? 420 GLU A CG 1 ATOM 3331 C CD . GLU A 1 420 ? 133.555 22.170 90.620 1.00 132.36 ? ? ? ? ? ? 420 GLU A CD 1 ATOM 3332 O OE1 . GLU A 1 420 ? 134.702 21.808 90.255 1.00 135.77 ? ? ? ? ? ? 420 GLU A OE1 1 ATOM 3333 O OE2 . GLU A 1 420 ? 132.696 21.366 91.068 1.00 125.80 ? ? ? ? ? ? 420 GLU A OE2 1 ATOM 3334 N N . ASP A 1 421 ? 130.545 23.980 88.579 1.00 99.34 ? ? ? ? ? ? 421 ASP A N 1 ATOM 3335 C CA . ASP A 1 421 ? 129.195 23.607 88.954 1.00 94.29 ? ? ? ? ? ? 421 ASP A CA 1 ATOM 3336 C C . ASP A 1 421 ? 128.669 22.604 87.955 1.00 96.12 ? ? ? ? ? ? 421 ASP A C 1 ATOM 3337 O O . ASP A 1 421 ? 128.133 21.560 88.327 1.00 100.17 ? ? ? ? ? ? 421 ASP A O 1 ATOM 3338 C CB . ASP A 1 421 ? 128.271 24.819 88.978 1.00 87.64 ? ? ? ? ? ? 421 ASP A CB 1 ATOM 3339 C CG . ASP A 1 421 ? 127.078 24.601 89.881 1.00 96.80 ? ? ? ? ? ? 421 ASP A CG 1 ATOM 3340 O OD1 . ASP A 1 421 ? 126.728 23.421 90.117 1.00 98.34 ? ? ? ? ? ? 421 ASP A OD1 1 ATOM 3341 O OD2 . ASP A 1 421 ? 126.476 25.593 90.338 1.00 89.49 ? ? ? ? ? ? 421 ASP A OD2 1 ATOM 3342 N N . VAL A 1 422 ? 128.827 22.930 86.679 1.00 93.15 ? ? ? ? ? ? 422 VAL A N 1 ATOM 3343 C CA . VAL A 1 422 ? 128.374 22.057 85.608 1.00 90.84 ? ? ? ? ? ? 422 VAL A CA 1 ATOM 3344 C C . VAL A 1 422 ? 129.031 20.677 85.730 1.00 92.80 ? ? ? ? ? ? 422 VAL A C 1 ATOM 3345 O O . VAL A 1 422 ? 128.355 19.645 85.670 1.00 87.31 ? ? ? ? ? ? 422 VAL A O 1 ATOM 3346 C CB . VAL A 1 422 ? 128.711 22.669 84.240 1.00 85.06 ? ? ? ? ? ? 422 VAL A CB 1 ATOM 3347 C CG1 . VAL A 1 422 ? 128.264 21.747 83.133 1.00 87.76 ? ? ? ? ? ? 422 VAL A CG1 1 ATOM 3348 C CG2 . VAL A 1 422 ? 128.038 24.015 84.109 1.00 85.58 ? ? ? ? ? ? 422 VAL A CG2 1 ATOM 3349 N N . ALA A 1 423 ? 130.349 20.674 85.921 1.00 94.55 ? ? ? ? ? ? 423 ALA A N 1 ATOM 3350 C CA . ALA A 1 423 ? 131.118 19.447 86.034 1.00 87.83 ? ? ? ? ? ? 423 ALA A CA 1 ATOM 3351 C C . ALA A 1 423 ? 130.690 18.547 87.190 1.00 90.11 ? ? ? ? ? ? 423 ALA A C 1 ATOM 3352 O O . ALA A 1 423 ? 130.410 17.369 86.982 1.00 92.06 ? ? ? ? ? ? 423 ALA A O 1 ATOM 3353 C CB . ALA A 1 423 ? 132.592 19.782 86.149 1.00 71.98 ? ? ? ? ? ? 423 ALA A CB 1 ATOM 3354 N N . GLN A 1 424 ? 130.628 19.089 88.401 1.00 97.22 ? ? ? ? ? ? 424 GLN A N 1 ATOM 3355 C CA . GLN A 1 424 ? 130.249 18.288 89.567 1.00 110.73 ? ? ? ? ? ? 424 GLN A CA 1 ATOM 3356 C C . GLN A 1 424 ? 128.858 17.644 89.496 1.00 112.74 ? ? ? ? ? ? 424 GLN A C 1 ATOM 3357 O O . GLN A 1 424 ? 128.655 16.533 90.009 1.00 104.90 ? ? ? ? ? ? 424 GLN A O 1 ATOM 3358 C CB . GLN A 1 424 ? 130.349 19.127 90.835 1.00 117.34 ? ? ? ? ? ? 424 GLN A CB 1 ATOM 3359 C CG . GLN A 1 424 ? 129.597 20.426 90.750 1.00 130.59 ? ? ? ? ? ? 424 GLN A CG 1 ATOM 3360 C CD . GLN A 1 424 ? 129.281 20.998 92.113 1.00 140.96 ? ? ? ? ? ? 424 GLN A CD 1 ATOM 3361 O OE1 . GLN A 1 424 ? 130.120 20.963 93.022 1.00 141.79 ? ? ? ? ? ? 424 GLN A OE1 1 ATOM 3362 N NE2 . GLN A 1 424 ? 128.065 21.534 92.268 1.00 141.44 ? ? ? ? ? ? 424 GLN A NE2 1 ATOM 3363 N N . ARG A 1 425 ? 127.902 18.341 88.879 1.00 116.21 ? ? ? ? ? ? 425 ARG A N 1 ATOM 3364 C CA . ARG A 1 425 ? 126.541 17.812 88.733 1.00 115.55 ? ? ? ? ? ? 425 ARG A CA 1 ATOM 3365 C C . ARG A 1 425 ? 126.543 16.722 87.674 1.00 116.06 ? ? ? ? ? ? 425 ARG A C 1 ATOM 3366 O O . ARG A 1 425 ? 125.815 15.735 87.789 1.00 114.16 ? ? ? ? ? ? 425 ARG A O 1 ATOM 3367 C CB . ARG A 1 425 ? 125.550 18.921 88.332 1.00 107.35 ? ? ? ? ? ? 425 ARG A CB 1 ATOM 3368 C CG . ARG A 1 425 ? 125.285 19.929 89.439 1.00 104.53 ? ? ? ? ? ? 425 ARG A CG 1 ATOM 3369 C CD . ARG A 1 425 ? 124.232 20.958 89.074 1.00 91.00 ? ? ? ? ? ? 425 ARG A CD 1 ATOM 3370 N NE . ARG A 1 425 ? 124.221 22.033 90.063 1.00 96.00 ? ? ? ? ? ? 425 ARG A NE 1 ATOM 3371 C CZ . ARG A 1 425 ? 123.735 21.926 91.295 1.00 96.40 ? ? ? ? ? ? 425 ARG A CZ 1 ATOM 3372 N NH1 . ARG A 1 425 ? 123.197 20.790 91.705 1.00 99.23 ? ? ? ? ? ? 425 ARG A NH1 1 ATOM 3373 N NH2 . ARG A 1 425 ? 123.819 22.951 92.130 1.00 94.95 ? ? ? ? ? ? 425 ARG A NH2 1 ATOM 3374 N N . TYR A 1 426 ? 127.367 16.903 86.642 1.00 118.62 ? ? ? ? ? ? 426 TYR A N 1 ATOM 3375 C CA . TYR A 1 426 ? 127.457 15.911 85.579 1.00 122.95 ? ? ? ? ? ? 426 TYR A CA 1 ATOM 3376 C C . TYR A 1 426 ? 127.816 14.554 86.167 1.00 125.97 ? ? ? ? ? ? 426 TYR A C 1 ATOM 3377 O O . TYR A 1 426 ? 127.175 13.548 85.857 1.00 128.59 ? ? ? ? ? ? 426 TYR A O 1 ATOM 3378 C CB . TYR A 1 426 ? 128.513 16.291 84.536 1.00 122.11 ? ? ? ? ? ? 426 TYR A CB 1 ATOM 3379 C CG . TYR A 1 426 ? 128.828 15.157 83.569 1.00 133.96 ? ? ? ? ? ? 426 TYR A CG 1 ATOM 3380 C CD1 . TYR A 1 426 ? 127.820 14.570 82.791 1.00 141.70 ? ? ? ? ? ? 426 TYR A CD1 1 ATOM 3381 C CD2 . TYR A 1 426 ? 130.131 14.658 83.439 1.00 138.14 ? ? ? ? ? ? 426 TYR A CD2 1 ATOM 3382 C CE1 . TYR A 1 426 ? 128.102 13.509 81.906 1.00 143.34 ? ? ? ? ? ? 426 TYR A CE1 1 ATOM 3383 C CE2 . TYR A 1 426 ? 130.425 13.601 82.555 1.00 140.89 ? ? ? ? ? ? 426 TYR A CE2 1 ATOM 3384 C CZ . TYR A 1 426 ? 129.406 13.034 81.793 1.00 141.16 ? ? ? ? ? ? 426 TYR A CZ 1 ATOM 3385 O OH . TYR A 1 426 ? 129.685 12.010 80.910 1.00 134.27 ? ? ? ? ? ? 426 TYR A OH 1 ATOM 3386 N N . MET A 1 427 ? 128.840 14.523 87.016 1.00 125.72 ? ? ? ? ? ? 427 MET A N 1 ATOM 3387 C CA . MET A 1 427 ? 129.255 13.265 87.621 1.00 125.60 ? ? ? ? ? ? 427 MET A CA 1 ATOM 3388 C C . MET A 1 427 ? 128.113 12.621 88.401 1.00 123.75 ? ? ? ? ? ? 427 MET A C 1 ATOM 3389 O O . MET A 1 427 ? 127.952 11.398 88.386 1.00 123.66 ? ? ? ? ? ? 427 MET A O 1 ATOM 3390 C CB . MET A 1 427 ? 130.446 13.468 88.565 1.00 128.71 ? ? ? ? ? ? 427 MET A CB 1 ATOM 3391 C CG . MET A 1 427 ? 131.693 14.055 87.928 1.00 126.26 ? ? ? ? ? ? 427 MET A CG 1 ATOM 3392 S SD . MET A 1 427 ? 133.141 13.863 89.023 1.00 140.08 ? ? ? ? ? ? 427 MET A SD 1 ATOM 3393 C CE . MET A 1 427 ? 132.624 14.785 90.554 1.00 117.18 ? ? ? ? ? ? 427 MET A CE 1 ATOM 3394 N N . THR A 1 428 ? 127.310 13.435 89.076 1.00 118.86 ? ? ? ? ? ? 428 THR A N 1 ATOM 3395 C CA . THR A 1 428 ? 126.215 12.881 89.862 1.00 118.72 ? ? ? ? ? ? 428 THR A CA 1 ATOM 3396 C C . THR A 1 428 ? 125.126 12.311 88.940 1.00 120.04 ? ? ? ? ? ? 428 THR A C 1 ATOM 3397 O O . THR A 1 428 ? 124.229 11.582 89.383 1.00 115.78 ? ? ? ? ? ? 428 THR A O 1 ATOM 3398 C CB . THR A 1 428 ? 125.652 13.953 90.859 1.00 117.78 ? ? ? ? ? ? 428 THR A CB 1 ATOM 3399 O OG1 . THR A 1 428 ? 124.968 13.293 91.930 1.00 115.17 ? ? ? ? ? ? 428 THR A OG1 1 ATOM 3400 C CG2 . THR A 1 428 ? 124.706 14.933 90.166 1.00 114.93 ? ? ? ? ? ? 428 THR A CG2 1 ATOM 3401 N N . GLY A 1 429 ? 125.241 12.615 87.648 1.00 117.05 ? ? ? ? ? ? 429 GLY A N 1 ATOM 3402 C CA . GLY A 1 429 ? 124.284 12.120 86.676 1.00 115.47 ? ? ? ? ? ? 429 GLY A CA 1 ATOM 3403 C C . GLY A 1 429 ? 123.105 13.051 86.487 1.00 115.04 ? ? ? ? ? ? 429 GLY A C 1 ATOM 3404 O O . GLY A 1 429 ? 122.127 12.704 85.819 1.00 109.36 ? ? ? ? ? ? 429 GLY A O 1 ATOM 3405 N N . GLN A 1 430 ? 123.197 14.236 87.084 1.00 117.17 ? ? ? ? ? ? 430 GLN A N 1 ATOM 3406 C CA . GLN A 1 430 ? 122.140 15.236 86.985 1.00 113.65 ? ? ? ? ? ? 430 GLN A CA 1 ATOM 3407 C C . GLN A 1 430 ? 122.283 16.026 85.694 1.00 113.90 ? ? ? ? ? ? 430 GLN A C 1 ATOM 3408 O O . GLN A 1 430 ? 123.368 16.486 85.344 1.00 114.06 ? ? ? ? ? ? 430 GLN A O 1 ATOM 3409 C CB . GLN A 1 430 ? 122.193 16.186 88.178 1.00 103.15 ? ? ? ? ? ? 430 GLN A CB 1 ATOM 3410 C CG . GLN A 1 430 ? 121.221 17.346 88.092 1.00 99.94 ? ? ? ? ? ? 430 GLN A CG 1 ATOM 3411 C CD . GLN A 1 430 ? 121.285 18.248 89.307 1.00 107.28 ? ? ? ? ? ? 430 GLN A CD 1 ATOM 3412 O OE1 . GLN A 1 430 ? 122.335 18.801 89.625 1.00 110.79 ? ? ? ? ? ? 430 GLN A OE1 1 ATOM 3413 N NE2 . GLN A 1 430 ? 120.159 18.389 90.004 1.00 101.32 ? ? ? ? ? ? 430 GLN A NE2 1 ATOM 3414 N N . PRO A 1 431 ? 121.180 16.184 84.955 1.00 115.56 ? ? ? ? ? ? 431 PRO A N 1 ATOM 3415 C CA . PRO A 1 431 ? 121.206 16.929 83.693 1.00 117.91 ? ? ? ? ? ? 431 PRO A CA 1 ATOM 3416 C C . PRO A 1 431 ? 121.271 18.447 83.910 1.00 120.96 ? ? ? ? ? ? 431 PRO A C 1 ATOM 3417 O O . PRO A 1 431 ? 120.379 19.043 84.530 1.00 124.79 ? ? ? ? ? ? 431 PRO A O 1 ATOM 3418 C CB . PRO A 1 431 ? 119.908 16.496 83.014 1.00 118.72 ? ? ? ? ? ? 431 PRO A CB 1 ATOM 3419 C CG . PRO A 1 431 ? 118.975 16.315 84.182 1.00 114.80 ? ? ? ? ? ? 431 PRO A CG 1 ATOM 3420 C CD . PRO A 1 431 ? 119.847 15.601 85.198 1.00 115.73 ? ? ? ? ? ? 431 PRO A CD 1 ATOM 3421 N N . VAL A 1 432 ? 122.336 19.070 83.413 1.00 118.05 ? ? ? ? ? ? 432 VAL A N 1 ATOM 3422 C CA . VAL A 1 432 ? 122.499 20.512 83.554 1.00 108.72 ? ? ? ? ? ? 432 VAL A CA 1 ATOM 3423 C C . VAL A 1 432 ? 122.198 21.229 82.252 1.00 103.12 ? ? ? ? ? ? 432 VAL A C 1 ATOM 3424 O O . VAL A 1 432 ? 122.354 20.676 81.158 1.00 97.27 ? ? ? ? ? ? 432 VAL A O 1 ATOM 3425 C CB . VAL A 1 432 ? 123.929 20.910 83.983 1.00 109.35 ? ? ? ? ? ? 432 VAL A CB 1 ATOM 3426 C CG1 . VAL A 1 432 ? 124.223 20.361 85.371 1.00 107.61 ? ? ? ? ? ? 432 VAL A CG1 1 ATOM 3427 C CG2 . VAL A 1 432 ? 124.943 20.413 82.958 1.00 108.32 ? ? ? ? ? ? 432 VAL A CG2 1 ATOM 3428 N N . LEU A 1 433 ? 121.782 22.481 82.400 1.00 100.63 ? ? ? ? ? ? 433 LEU A N 1 ATOM 3429 C CA . LEU A 1 433 ? 121.419 23.356 81.295 1.00 95.69 ? ? ? ? ? ? 433 LEU A CA 1 ATOM 3430 C C . LEU A 1 433 ? 121.919 24.780 81.552 1.00 92.72 ? ? ? ? ? ? 433 LEU A C 1 ATOM 3431 O O . LEU A 1 433 ? 121.300 25.542 82.293 1.00 89.68 ? ? ? ? ? ? 433 LEU A O 1 ATOM 3432 C CB . LEU A 1 433 ? 119.901 23.364 81.147 1.00 88.17 ? ? ? ? ? ? 433 LEU A CB 1 ATOM 3433 C CG . LEU A 1 433 ? 119.318 24.365 80.161 1.00 79.62 ? ? ? ? ? ? 433 LEU A CG 1 ATOM 3434 C CD1 . LEU A 1 433 ? 119.906 24.152 78.781 1.00 76.80 ? ? ? ? ? ? 433 LEU A CD1 1 ATOM 3435 C CD2 . LEU A 1 433 ? 117.826 24.197 80.154 1.00 77.79 ? ? ? ? ? ? 433 LEU A CD2 1 ATOM 3436 N N . VAL A 1 434 ? 123.039 25.132 80.935 1.00 87.76 ? ? ? ? ? ? 434 VAL A N 1 ATOM 3437 C CA . VAL A 1 434 ? 123.615 26.457 81.093 1.00 87.16 ? ? ? ? ? ? 434 VAL A CA 1 ATOM 3438 C C . VAL A 1 434 ? 123.146 27.351 79.960 1.00 89.10 ? ? ? ? ? ? 434 VAL A C 1 ATOM 3439 O O . VAL A 1 434 ? 123.319 27.016 78.794 1.00 89.08 ? ? ? ? ? ? 434 VAL A O 1 ATOM 3440 C CB . VAL A 1 434 ? 125.148 26.384 81.083 1.00 87.77 ? ? ? ? ? ? 434 VAL A CB 1 ATOM 3441 C CG1 . VAL A 1 434 ? 125.645 25.644 82.318 1.00 79.17 ? ? ? ? ? ? 434 VAL A CG1 1 ATOM 3442 C CG2 . VAL A 1 434 ? 125.617 25.679 79.824 1.00 70.14 ? ? ? ? ? ? 434 VAL A CG2 1 ATOM 3443 N N . GLY A 1 435 ? 122.545 28.484 80.300 1.00 88.97 ? ? ? ? ? ? 435 GLY A N 1 ATOM 3444 C CA . GLY A 1 435 ? 122.069 29.379 79.266 1.00 88.92 ? ? ? ? ? ? 435 GLY A CA 1 ATOM 3445 C C . GLY A 1 435 ? 122.930 30.616 79.168 1.00 92.82 ? ? ? ? ? ? 435 GLY A C 1 ATOM 3446 O O . GLY A 1 435 ? 123.439 31.102 80.173 1.00 97.15 ? ? ? ? ? ? 435 GLY A O 1 ATOM 3447 N N . THR A 1 436 ? 123.097 31.133 77.959 1.00 90.80 ? ? ? ? ? ? 436 THR A N 1 ATOM 3448 C CA . THR A 1 436 ? 123.900 32.323 77.772 1.00 87.86 ? ? ? ? ? ? 436 THR A CA 1 ATOM 3449 C C . THR A 1 436 ? 123.097 33.336 76.988 1.00 85.85 ? ? ? ? ? ? 436 THR A C 1 ATOM 3450 O O . THR A 1 436 ? 121.984 33.045 76.556 1.00 81.71 ? ? ? ? ? ? 436 THR A O 1 ATOM 3451 C CB . THR A 1 436 ? 125.157 32.008 77.003 1.00 85.76 ? ? ? ? ? ? 436 THR A CB 1 ATOM 3452 O OG1 . THR A 1 436 ? 124.824 31.811 75.629 1.00 86.35 ? ? ? ? ? ? 436 THR A OG1 1 ATOM 3453 C CG2 . THR A 1 436 ? 125.796 30.748 77.541 1.00 78.14 ? ? ? ? ? ? 436 THR A CG2 1 ATOM 3454 N N . VAL A 1 437 ? 123.680 34.517 76.807 1.00 89.65 ? ? ? ? ? ? 437 VAL A N 1 ATOM 3455 C CA . VAL A 1 437 ? 123.057 35.626 76.080 1.00 100.71 ? ? ? ? ? ? 437 VAL A CA 1 ATOM 3456 C C . VAL A 1 437 ? 123.835 35.961 74.803 1.00 105.56 ? ? ? ? ? ? 437 VAL A C 1 ATOM 3457 O O . VAL A 1 437 ? 123.288 36.518 73.849 1.00 97.05 ? ? ? ? ? ? 437 VAL A O 1 ATOM 3458 C CB . VAL A 1 437 ? 123.004 36.902 76.956 1.00 99.94 ? ? ? ? ? ? 437 VAL A CB 1 ATOM 3459 C CG1 . VAL A 1 437 ? 122.349 38.042 76.192 1.00 102.17 ? ? ? ? ? ? 437 VAL A CG1 1 ATOM 3460 C CG2 . VAL A 1 437 ? 122.250 36.613 78.234 1.00 97.18 ? ? ? ? ? ? 437 VAL A CG2 1 ATOM 3461 N N . ALA A 1 438 ? 125.120 35.625 74.802 1.00 113.05 ? ? ? ? ? ? 438 ALA A N 1 ATOM 3462 C CA . ALA A 1 438 ? 125.982 35.880 73.660 1.00 116.24 ? ? ? ? ? ? 438 ALA A CA 1 ATOM 3463 C C . ALA A 1 438 ? 126.596 34.566 73.183 1.00 116.68 ? ? ? ? ? ? 438 ALA A C 1 ATOM 3464 O O . ALA A 1 438 ? 126.658 33.592 73.941 1.00 111.41 ? ? ? ? ? ? 438 ALA A O 1 ATOM 3465 C CB . ALA A 1 438 ? 127.081 36.876 74.049 1.00 117.97 ? ? ? ? ? ? 438 ALA A CB 1 ATOM 3466 N N . VAL A 1 439 ? 127.037 34.553 71.924 1.00 117.06 ? ? ? ? ? ? 439 VAL A N 1 ATOM 3467 C CA . VAL A 1 439 ? 127.658 33.383 71.302 1.00 114.20 ? ? ? ? ? ? 439 VAL A CA 1 ATOM 3468 C C . VAL A 1 439 ? 129.027 33.105 71.925 1.00 116.85 ? ? ? ? ? ? 439 VAL A C 1 ATOM 3469 O O . VAL A 1 439 ? 129.383 31.949 72.177 1.00 112.44 ? ? ? ? ? ? 439 VAL A O 1 ATOM 3470 C CB . VAL A 1 439 ? 127.845 33.596 69.781 1.00 109.31 ? ? ? ? ? ? 439 VAL A CB 1 ATOM 3471 C CG1 . VAL A 1 439 ? 128.484 32.367 69.147 1.00 107.83 ? ? ? ? ? ? 439 VAL A CG1 1 ATOM 3472 C CG2 . VAL A 1 439 ? 126.505 33.901 69.136 1.00 102.80 ? ? ? ? ? ? 439 VAL A CG2 1 ATOM 3473 N N . GLU A 1 440 ? 129.796 34.166 72.164 1.00 117.91 ? ? ? ? ? ? 440 GLU A N 1 ATOM 3474 C CA . GLU A 1 440 ? 131.115 34.018 72.775 1.00 121.20 ? ? ? ? ? ? 440 GLU A CA 1 ATOM 3475 C C . GLU A 1 440 ? 130.992 33.379 74.152 1.00 120.19 ? ? ? ? ? ? 440 GLU A C 1 ATOM 3476 O O . GLU A 1 440 ? 131.927 32.728 74.617 1.00 121.84 ? ? ? ? ? ? 440 GLU A O 1 ATOM 3477 C CB . GLU A 1 440 ? 131.812 35.371 72.949 1.00 125.34 ? ? ? ? ? ? 440 GLU A CB 1 ATOM 3478 C CG . GLU A 1 440 ? 132.511 35.932 71.723 1.00 131.27 ? ? ? ? ? ? 440 GLU A CG 1 ATOM 3479 C CD . GLU A 1 440 ? 131.709 37.033 71.050 1.00 138.00 ? ? ? ? ? ? 440 GLU A CD 1 ATOM 3480 O OE1 . GLU A 1 440 ? 132.324 37.854 70.326 1.00 136.44 ? ? ? ? ? ? 440 GLU A OE1 1 ATOM 3481 O OE2 . GLU A 1 440 ? 130.467 37.070 71.232 1.00 133.71 ? ? ? ? ? ? 440 GLU A OE2 1 ATOM 3482 N N . THR A 1 441 ? 129.850 33.591 74.810 1.00 117.48 ? ? ? ? ? ? 441 THR A N 1 ATOM 3483 C CA . THR A 1 441 ? 129.608 33.043 76.146 1.00 115.80 ? ? ? ? ? ? 441 THR A CA 1 ATOM 3484 C C . THR A 1 441 ? 129.541 31.532 76.048 1.00 115.55 ? ? ? ? ? ? 441 THR A C 1 ATOM 3485 O O . THR A 1 441 ? 130.321 30.818 76.679 1.00 114.72 ? ? ? ? ? ? 441 THR A O 1 ATOM 3486 C CB . THR A 1 441 ? 128.271 33.520 76.739 1.00 117.39 ? ? ? ? ? ? 441 THR A CB 1 ATOM 3487 O OG1 . THR A 1 441 ? 128.135 34.932 76.551 1.00 117.99 ? ? ? ? ? ? 441 THR A OG1 1 ATOM 3488 C CG2 . THR A 1 441 ? 128.206 33.194 78.233 1.00 116.91 ? ? ? ? ? ? 441 THR A CG2 1 ATOM 3489 N N . SER A 1 442 ? 128.585 31.056 75.259 1.00 114.13 ? ? ? ? ? ? 442 SER A N 1 ATOM 3490 C CA . SER A 1 442 ? 128.405 29.634 75.060 1.00 114.06 ? ? ? ? ? ? 442 SER A CA 1 ATOM 3491 C C . SER A 1 442 ? 129.674 29.065 74.441 1.00 113.95 ? ? ? ? ? ? 442 SER A C 1 ATOM 3492 O O . SER A 1 442 ? 130.040 27.920 74.688 1.00 117.12 ? ? ? ? ? ? 442 SER A O 1 ATOM 3493 C CB . SER A 1 442 ? 127.187 29.378 74.161 1.00 115.15 ? ? ? ? ? ? 442 SER A CB 1 ATOM 3494 O OG . SER A 1 442 ? 127.241 30.150 72.977 1.00 113.86 ? ? ? ? ? ? 442 SER A OG 1 ATOM 3495 N N . GLU A 1 443 ? 130.356 29.883 73.649 1.00 112.30 ? ? ? ? ? ? 443 GLU A N 1 ATOM 3496 C CA . GLU A 1 443 ? 131.598 29.479 72.985 1.00 115.22 ? ? ? ? ? ? 443 GLU A CA 1 ATOM 3497 C C . GLU A 1 443 ? 132.739 29.224 73.994 1.00 109.73 ? ? ? ? ? ? 443 GLU A C 1 ATOM 3498 O O . GLU A 1 443 ? 133.246 28.105 74.119 1.00 95.81 ? ? ? ? ? ? 443 GLU A O 1 ATOM 3499 C CB . GLU A 1 443 ? 131.993 30.577 71.975 1.00 121.19 ? ? ? ? ? ? 443 GLU A CB 1 ATOM 3500 C CG . GLU A 1 443 ? 133.345 30.427 71.273 1.00 134.96 ? ? ? ? ? ? 443 GLU A CG 1 ATOM 3501 C CD . GLU A 1 443 ? 133.380 29.308 70.245 1.00 141.71 ? ? ? ? ? ? 443 GLU A CD 1 ATOM 3502 O OE1 . GLU A 1 443 ? 132.435 29.207 69.428 1.00 142.76 ? ? ? ? ? ? 443 GLU A OE1 1 ATOM 3503 O OE2 . GLU A 1 443 ? 134.373 28.543 70.241 1.00 148.10 ? ? ? ? ? ? 443 GLU A OE2 1 ATOM 3504 N N . LEU A 1 444 ? 133.111 30.273 74.722 1.00 108.03 ? ? ? ? ? ? 444 LEU A N 1 ATOM 3505 C CA . LEU A 1 444 ? 134.187 30.215 75.699 1.00 103.68 ? ? ? ? ? ? 444 LEU A CA 1 ATOM 3506 C C . LEU A 1 444 ? 133.885 29.290 76.862 1.00 99.21 ? ? ? ? ? ? 444 LEU A C 1 ATOM 3507 O O . LEU A 1 444 ? 134.790 28.747 77.496 1.00 99.67 ? ? ? ? ? ? 444 LEU A O 1 ATOM 3508 C CB . LEU A 1 444 ? 134.485 31.621 76.217 1.00 104.77 ? ? ? ? ? ? 444 LEU A CB 1 ATOM 3509 C CG . LEU A 1 444 ? 133.611 32.113 77.360 1.00 103.75 ? ? ? ? ? ? 444 LEU A CG 1 ATOM 3510 C CD1 . LEU A 1 444 ? 134.213 31.616 78.660 1.00 100.35 ? ? ? ? ? ? 444 LEU A CD1 1 ATOM 3511 C CD2 . LEU A 1 444 ? 133.539 33.634 77.359 1.00 107.62 ? ? ? ? ? ? 444 LEU A CD2 1 ATOM 3512 N N . ILE A 1 445 ? 132.615 29.114 77.170 1.00 96.28 ? ? ? ? ? ? 445 ILE A N 1 ATOM 3513 C CA . ILE A 1 445 ? 132.293 28.233 78.267 1.00 97.51 ? ? ? ? ? ? 445 ILE A CA 1 ATOM 3514 C C . ILE A 1 445 ? 132.280 26.805 77.758 1.00 97.43 ? ? ? ? ? ? 445 ILE A C 1 ATOM 3515 O O . ILE A 1 445 ? 132.347 25.859 78.536 1.00 97.71 ? ? ? ? ? ? 445 ILE A O 1 ATOM 3516 C CB . ILE A 1 445 ? 130.947 28.568 78.842 1.00 92.60 ? ? ? ? ? ? 445 ILE A CB 1 ATOM 3517 C CG1 . ILE A 1 445 ? 130.752 27.803 80.133 1.00 88.69 ? ? ? ? ? ? 445 ILE A CG1 1 ATOM 3518 C CG2 . ILE A 1 445 ? 129.872 28.225 77.847 1.00 95.68 ? ? ? ? ? ? 445 ILE A CG2 1 ATOM 3519 C CD1 . ILE A 1 445 ? 129.652 28.351 80.951 1.00 93.02 ? ? ? ? ? ? 445 ILE A CD1 1 ATOM 3520 N N . SER A 1 446 ? 132.199 26.660 76.438 1.00 100.57 ? ? ? ? ? ? 446 SER A N 1 ATOM 3521 C CA . SER A 1 446 ? 132.192 25.341 75.806 1.00 105.73 ? ? ? ? ? ? 446 SER A CA 1 ATOM 3522 C C . SER A 1 446 ? 133.602 24.760 75.816 1.00 111.95 ? ? ? ? ? ? 446 SER A C 1 ATOM 3523 O O . SER A 1 446 ? 133.788 23.563 76.046 1.00 104.37 ? ? ? ? ? ? 446 SER A O 1 ATOM 3524 C CB . SER A 1 446 ? 131.693 25.429 74.362 1.00 98.53 ? ? ? ? ? ? 446 SER A CB 1 ATOM 3525 O OG . SER A 1 446 ? 131.786 24.176 73.721 1.00 87.11 ? ? ? ? ? ? 446 SER A OG 1 ATOM 3526 N N . LYS A 1 447 ? 134.593 25.609 75.560 1.00 112.91 ? ? ? ? ? ? 447 LYS A N 1 ATOM 3527 C CA . LYS A 1 447 ? 135.974 25.162 75.564 1.00 107.81 ? ? ? ? ? ? 447 LYS A CA 1 ATOM 3528 C C . LYS A 1 447 ? 136.396 24.800 76.978 1.00 105.91 ? ? ? ? ? ? 447 LYS A C 1 ATOM 3529 O O . LYS A 1 447 ? 137.294 23.985 77.156 1.00 114.51 ? ? ? ? ? ? 447 LYS A O 1 ATOM 3530 C CB . LYS A 1 447 ? 136.896 26.250 75.021 1.00 108.03 ? ? ? ? ? ? 447 LYS A CB 1 ATOM 3531 C CG . LYS A 1 447 ? 136.752 26.496 73.533 1.00 121.68 ? ? ? ? ? ? 447 LYS A CG 1 ATOM 3532 C CD . LYS A 1 447 ? 137.608 27.677 73.092 1.00 130.24 ? ? ? ? ? ? 447 LYS A CD 1 ATOM 3533 C CE . LYS A 1 447 ? 137.483 27.917 71.599 1.00 126.93 ? ? ? ? ? ? 447 LYS A CE 1 ATOM 3534 N NZ . LYS A 1 447 ? 138.060 29.225 71.209 1.00 124.40 ? ? ? ? ? ? 447 LYS A NZ 1 ATOM 3535 N N . LEU A 1 448 ? 135.755 25.394 77.984 1.00 102.04 ? ? ? ? ? ? 448 LEU A N 1 ATOM 3536 C CA . LEU A 1 448 ? 136.099 25.104 79.380 1.00 105.39 ? ? ? ? ? ? 448 LEU A CA 1 ATOM 3537 C C . LEU A 1 448 ? 135.728 23.675 79.738 1.00 110.32 ? ? ? ? ? ? 448 LEU A C 1 ATOM 3538 O O . LEU A 1 448 ? 136.371 23.030 80.581 1.00 104.98 ? ? ? ? ? ? 448 LEU A O 1 ATOM 3539 C CB . LEU A 1 448 ? 135.378 26.072 80.323 1.00 98.20 ? ? ? ? ? ? 448 LEU A CB 1 ATOM 3540 C CG . LEU A 1 448 ? 135.972 27.478 80.428 1.00 91.93 ? ? ? ? ? ? 448 LEU A CG 1 ATOM 3541 C CD1 . LEU A 1 448 ? 135.063 28.357 81.261 1.00 86.86 ? ? ? ? ? ? 448 LEU A CD1 1 ATOM 3542 C CD2 . LEU A 1 448 ? 137.362 27.402 81.047 1.00 85.88 ? ? ? ? ? ? 448 LEU A CD2 1 ATOM 3543 N N . LEU A 1 449 ? 134.681 23.200 79.068 1.00 116.05 ? ? ? ? ? ? 449 LEU A N 1 ATOM 3544 C CA . LEU A 1 449 ? 134.149 21.855 79.239 1.00 124.53 ? ? ? ? ? ? 449 LEU A CA 1 ATOM 3545 C C . LEU A 1 449 ? 134.970 20.853 78.400 1.00 129.61 ? ? ? ? ? ? 449 LEU A C 1 ATOM 3546 O O . LEU A 1 449 ? 135.246 19.733 78.853 1.00 129.73 ? ? ? ? ? ? 449 LEU A O 1 ATOM 3547 C CB . LEU A 1 449 ? 132.678 21.840 78.805 1.00 124.17 ? ? ? ? ? ? 449 LEU A CB 1 ATOM 3548 C CG . LEU A 1 449 ? 131.723 22.849 79.463 1.00 123.99 ? ? ? ? ? ? 449 LEU A CG 1 ATOM 3549 C CD1 . LEU A 1 449 ? 130.408 22.858 78.708 1.00 125.97 ? ? ? ? ? ? 449 LEU A CD1 1 ATOM 3550 C CD2 . LEU A 1 449 ? 131.498 22.500 80.927 1.00 119.85 ? ? ? ? ? ? 449 LEU A CD2 1 ATOM 3551 N N . LYS A 1 450 ? 135.356 21.263 77.185 1.00 131.91 ? ? ? ? ? ? 450 LYS A N 1 ATOM 3552 C CA . LYS A 1 450 ? 136.163 20.423 76.288 1.00 130.89 ? ? ? ? ? ? 450 LYS A CA 1 ATOM 3553 C C . LYS A 1 450 ? 137.538 20.159 76.897 1.00 129.43 ? ? ? ? ? ? 450 LYS A C 1 ATOM 3554 O O . LYS A 1 450 ? 138.141 19.115 76.650 1.00 132.32 ? ? ? ? ? ? 450 LYS A O 1 ATOM 3555 C CB . LYS A 1 450 ? 136.368 21.096 74.925 1.00 133.40 ? ? ? ? ? ? 450 LYS A CB 1 ATOM 3556 C CG . LYS A 1 450 ? 135.141 21.177 74.029 1.00 139.58 ? ? ? ? ? ? 450 LYS A CG 1 ATOM 3557 C CD . LYS A 1 450 ? 135.527 21.624 72.612 1.00 136.45 ? ? ? ? ? ? 450 LYS A CD 1 ATOM 3558 C CE . LYS A 1 450 ? 134.334 21.553 71.659 1.00 134.65 ? ? ? ? ? ? 450 LYS A CE 1 ATOM 3559 N NZ . LYS A 1 450 ? 134.702 21.809 70.235 1.00 119.76 ? ? ? ? ? ? 450 LYS A NZ 1 ATOM 3560 N N . ASN A 1 451 ? 138.042 21.125 77.662 1.00 127.33 ? ? ? ? ? ? 451 ASN A N 1 ATOM 3561 C CA . ASN A 1 451 ? 139.334 20.972 78.306 1.00 127.27 ? ? ? ? ? ? 451 ASN A CA 1 ATOM 3562 C C . ASN A 1 451 ? 139.126 20.249 79.633 1.00 124.45 ? ? ? ? ? ? 451 ASN A C 1 ATOM 3563 O O . ASN A 1 451 ? 140.064 19.681 80.189 1.00 129.95 ? ? ? ? ? ? 451 ASN A O 1 ATOM 3564 C CB . ASN A 1 451 ? 140.005 22.333 78.565 1.00 132.31 ? ? ? ? ? ? 451 ASN A CB 1 ATOM 3565 C CG . ASN A 1 451 ? 140.415 23.060 77.276 1.00 137.76 ? ? ? ? ? ? 451 ASN A CG 1 ATOM 3566 O OD1 . ASN A 1 451 ? 140.922 22.450 76.327 1.00 142.69 ? ? ? ? ? ? 451 ASN A OD1 1 ATOM 3567 N ND2 . ASN A 1 451 ? 140.215 24.376 77.254 1.00 132.72 ? ? ? ? ? ? 451 ASN A ND2 1 ATOM 3568 N N . LYS A 1 452 ? 137.901 20.254 80.145 1.00 118.16 ? ? ? ? ? ? 452 LYS A N 1 ATOM 3569 C CA . LYS A 1 452 ? 137.658 19.587 81.411 1.00 118.15 ? ? ? ? ? ? 452 LYS A CA 1 ATOM 3570 C C . LYS A 1 452 ? 137.242 18.131 81.228 1.00 119.28 ? ? ? ? ? ? 452 LYS A C 1 ATOM 3571 O O . LYS A 1 452 ? 137.312 17.330 82.167 1.00 118.22 ? ? ? ? ? ? 452 LYS A O 1 ATOM 3572 C CB . LYS A 1 452 ? 136.615 20.354 82.214 1.00 112.52 ? ? ? ? ? ? 452 LYS A CB 1 ATOM 3573 C CG . LYS A 1 452 ? 136.699 20.050 83.693 1.00 117.45 ? ? ? ? ? ? 452 LYS A CG 1 ATOM 3574 C CD . LYS A 1 452 ? 136.411 21.276 84.527 1.00 112.93 ? ? ? ? ? ? 452 LYS A CD 1 ATOM 3575 C CE . LYS A 1 452 ? 137.482 22.328 84.356 1.00 107.48 ? ? ? ? ? ? 452 LYS A CE 1 ATOM 3576 N NZ . LYS A 1 452 ? 137.108 23.516 85.158 1.00 103.30 ? ? ? ? ? ? 452 LYS A NZ 1 ATOM 3577 N N . GLY A 1 453 ? 136.820 17.799 80.009 1.00 121.69 ? ? ? ? ? ? 453 GLY A N 1 ATOM 3578 C CA . GLY A 1 453 ? 136.423 16.438 79.686 1.00 121.32 ? ? ? ? ? ? 453 GLY A CA 1 ATOM 3579 C C . GLY A 1 453 ? 134.965 16.080 79.887 1.00 119.57 ? ? ? ? ? ? 453 GLY A C 1 ATOM 3580 O O . GLY A 1 453 ? 134.648 14.969 80.319 1.00 118.44 ? ? ? ? ? ? 453 GLY A O 1 ATOM 3581 N N . ILE A 1 454 ? 134.073 17.013 79.571 1.00 123.02 ? ? ? ? ? ? 454 ILE A N 1 ATOM 3582 C CA . ILE A 1 454 ? 132.645 16.769 79.745 1.00 122.94 ? ? ? ? ? ? 454 ILE A CA 1 ATOM 3583 C C . ILE A 1 454 ? 131.903 16.902 78.414 1.00 123.06 ? ? ? ? ? ? 454 ILE A C 1 ATOM 3584 O O . ILE A 1 454 ? 132.063 17.892 77.685 1.00 110.06 ? ? ? ? ? ? 454 ILE A O 1 ATOM 3585 C CB . ILE A 1 454 ? 132.023 17.744 80.779 1.00 120.86 ? ? ? ? ? ? 454 ILE A CB 1 ATOM 3586 C CG1 . ILE A 1 454 ? 132.966 17.912 81.973 1.00 117.94 ? ? ? ? ? ? 454 ILE A CG1 1 ATOM 3587 C CG2 . ILE A 1 454 ? 130.705 17.183 81.289 1.00 109.69 ? ? ? ? ? ? 454 ILE A CG2 1 ATOM 3588 C CD1 . ILE A 1 454 ? 132.557 19.013 82.928 1.00 112.29 ? ? ? ? ? ? 454 ILE A CD1 1 ATOM 3589 N N . PRO A 1 455 ? 131.089 15.889 78.074 1.00 127.05 ? ? ? ? ? ? 455 PRO A N 1 ATOM 3590 C CA . PRO A 1 455 ? 130.315 15.879 76.831 1.00 128.79 ? ? ? ? ? ? 455 PRO A CA 1 ATOM 3591 C C . PRO A 1 455 ? 129.141 16.861 76.889 1.00 127.10 ? ? ? ? ? ? 455 PRO A C 1 ATOM 3592 O O . PRO A 1 455 ? 128.438 16.969 77.901 1.00 122.70 ? ? ? ? ? ? 455 PRO A O 1 ATOM 3593 C CB . PRO A 1 455 ? 129.885 14.423 76.712 1.00 131.30 ? ? ? ? ? ? 455 PRO A CB 1 ATOM 3594 C CG . PRO A 1 455 ? 129.721 14.005 78.142 1.00 134.86 ? ? ? ? ? ? 455 PRO A CG 1 ATOM 3595 C CD . PRO A 1 455 ? 130.924 14.626 78.817 1.00 131.03 ? ? ? ? ? ? 455 PRO A CD 1 ATOM 3596 N N . HIS A 1 456 ? 128.928 17.566 75.786 1.00 126.87 ? ? ? ? ? ? 456 HIS A N 1 ATOM 3597 C CA . HIS A 1 456 ? 127.880 18.566 75.720 1.00 122.02 ? ? ? ? ? ? 456 HIS A CA 1 ATOM 3598 C C . HIS A 1 456 ? 127.511 18.888 74.277 1.00 119.11 ? ? ? ? ? ? 456 HIS A C 1 ATOM 3599 O O . HIS A 1 456 ? 128.066 18.317 73.334 1.00 118.18 ? ? ? ? ? ? 456 HIS A O 1 ATOM 3600 C CB . HIS A 1 456 ? 128.377 19.830 76.411 1.00 123.72 ? ? ? ? ? ? 456 HIS A CB 1 ATOM 3601 C CG . HIS A 1 456 ? 129.603 20.408 75.778 1.00 122.25 ? ? ? ? ? ? 456 HIS A CG 1 ATOM 3602 N ND1 . HIS A 1 456 ? 130.743 19.666 75.550 1.00 123.93 ? ? ? ? ? ? 456 HIS A ND1 1 ATOM 3603 C CD2 . HIS A 1 456 ? 129.861 21.648 75.295 1.00 121.51 ? ? ? ? ? ? 456 HIS A CD2 1 ATOM 3604 C CE1 . HIS A 1 456 ? 131.647 20.423 74.953 1.00 127.23 ? ? ? ? ? ? 456 HIS A CE1 1 ATOM 3605 N NE2 . HIS A 1 456 ? 131.137 21.628 74.788 1.00 123.41 ? ? ? ? ? ? 456 HIS A NE2 1 ATOM 3606 N N . GLN A 1 457 ? 126.580 19.822 74.118 1.00 115.91 ? ? ? ? ? ? 457 GLN A N 1 ATOM 3607 C CA . GLN A 1 457 ? 126.126 20.239 72.800 1.00 115.37 ? ? ? ? ? ? 457 GLN A CA 1 ATOM 3608 C C . GLN A 1 457 ? 125.707 21.705 72.816 1.00 109.03 ? ? ? ? ? ? 457 GLN A C 1 ATOM 3609 O O . GLN A 1 457 ? 124.869 22.114 73.620 1.00 97.61 ? ? ? ? ? ? 457 GLN A O 1 ATOM 3610 C CB . GLN A 1 457 ? 124.957 19.367 72.354 1.00 121.17 ? ? ? ? ? ? 457 GLN A CB 1 ATOM 3611 C CG . GLN A 1 457 ? 123.909 19.179 73.437 1.00 132.60 ? ? ? ? ? ? 457 GLN A CG 1 ATOM 3612 C CD . GLN A 1 457 ? 124.020 17.845 74.162 1.00 135.15 ? ? ? ? ? ? 457 GLN A CD 1 ATOM 3613 O OE1 . GLN A 1 457 ? 123.722 16.791 73.593 1.00 132.16 ? ? ? ? ? ? 457 GLN A OE1 1 ATOM 3614 N NE2 . GLN A 1 457 ? 124.470 17.883 75.417 1.00 138.81 ? ? ? ? ? ? 457 GLN A NE2 1 ATOM 3615 N N . VAL A 1 458 ? 126.310 22.487 71.924 1.00 108.86 ? ? ? ? ? ? 458 VAL A N 1 ATOM 3616 C CA . VAL A 1 458 ? 126.031 23.912 71.808 1.00 107.02 ? ? ? ? ? ? 458 VAL A CA 1 ATOM 3617 C C . VAL A 1 458 ? 124.713 24.100 71.088 1.00 101.29 ? ? ? ? ? ? 458 VAL A C 1 ATOM 3618 O O . VAL A 1 458 ? 124.342 23.291 70.247 1.00 94.40 ? ? ? ? ? ? 458 VAL A O 1 ATOM 3619 C CB . VAL A 1 458 ? 127.130 24.636 71.003 1.00 111.22 ? ? ? ? ? ? 458 VAL A CB 1 ATOM 3620 C CG1 . VAL A 1 458 ? 127.103 24.168 69.542 1.00 110.59 ? ? ? ? ? ? 458 VAL A CG1 1 ATOM 3621 C CG2 . VAL A 1 458 ? 126.926 26.136 71.095 1.00 110.84 ? ? ? ? ? ? 458 VAL A CG2 1 ATOM 3622 N N . LEU A 1 459 ? 124.013 25.179 71.403 1.00 99.39 ? ? ? ? ? ? 459 LEU A N 1 ATOM 3623 C CA . LEU A 1 459 ? 122.733 25.420 70.767 1.00 110.78 ? ? ? ? ? ? 459 LEU A CA 1 ATOM 3624 C C . LEU A 1 459 ? 122.596 26.759 70.053 1.00 115.73 ? ? ? ? ? ? 459 LEU A C 1 ATOM 3625 O O . LEU A 1 459 ? 121.689 27.531 70.345 1.00 115.70 ? ? ? ? ? ? 459 LEU A O 1 ATOM 3626 C CB . LEU A 1 459 ? 121.600 25.256 71.789 1.00 110.07 ? ? ? ? ? ? 459 LEU A CB 1 ATOM 3627 C CG . LEU A 1 459 ? 121.025 23.849 72.002 1.00 106.14 ? ? ? ? ? ? 459 LEU A CG 1 ATOM 3628 C CD1 . LEU A 1 459 ? 120.158 23.813 73.245 1.00 100.35 ? ? ? ? ? ? 459 LEU A CD1 1 ATOM 3629 C CD2 . LEU A 1 459 ? 120.226 23.452 70.781 1.00 102.68 ? ? ? ? ? ? 459 LEU A CD2 1 ATOM 3630 N N . ASN A 1 460 ? 123.502 27.031 69.119 1.00 125.48 ? ? ? ? ? ? 460 ASN A N 1 ATOM 3631 C CA . ASN A 1 460 ? 123.444 28.266 68.340 1.00 133.02 ? ? ? ? ? ? 460 ASN A CA 1 ATOM 3632 C C . ASN A 1 460 ? 122.167 28.163 67.486 1.00 138.04 ? ? ? ? ? ? 460 ASN A C 1 ATOM 3633 O O . ASN A 1 460 ? 121.846 27.073 66.997 1.00 143.59 ? ? ? ? ? ? 460 ASN A O 1 ATOM 3634 C CB . ASN A 1 460 ? 124.708 28.403 67.457 1.00 133.83 ? ? ? ? ? ? 460 ASN A CB 1 ATOM 3635 C CG . ASN A 1 460 ? 124.918 27.210 66.496 1.00 137.73 ? ? ? ? ? ? 460 ASN A CG 1 ATOM 3636 O OD1 . ASN A 1 460 ? 125.069 26.056 66.922 1.00 136.40 ? ? ? ? ? ? 460 ASN A OD1 1 ATOM 3637 N ND2 . ASN A 1 460 ? 124.944 27.499 65.194 1.00 131.56 ? ? ? ? ? ? 460 ASN A ND2 1 ATOM 3638 N N . ALA A 1 461 ? 121.424 29.260 67.322 1.00 137.08 ? ? ? ? ? ? 461 ALA A N 1 ATOM 3639 C CA . ALA A 1 461 ? 120.190 29.209 66.522 1.00 137.57 ? ? ? ? ? ? 461 ALA A CA 1 ATOM 3640 C C . ALA A 1 461 ? 120.472 29.102 65.013 1.00 143.62 ? ? ? ? ? ? 461 ALA A C 1 ATOM 3641 O O . ALA A 1 461 ? 120.516 30.121 64.311 1.00 145.78 ? ? ? ? ? ? 461 ALA A O 1 ATOM 3642 C CB . ALA A 1 461 ? 119.309 30.441 66.813 1.00 127.77 ? ? ? ? ? ? 461 ALA A CB 1 ATOM 3643 N N . LYS A 1 462 ? 120.666 27.865 64.528 1.00 146.25 ? ? ? ? ? ? 462 LYS A N 1 ATOM 3644 C CA . LYS A 1 462 ? 120.943 27.583 63.104 1.00 140.26 ? ? ? ? ? ? 462 LYS A CA 1 ATOM 3645 C C . LYS A 1 462 ? 119.706 26.969 62.434 1.00 134.09 ? ? ? ? ? ? 462 LYS A C 1 ATOM 3646 O O . LYS A 1 462 ? 119.289 27.427 61.369 1.00 134.25 ? ? ? ? ? ? 462 LYS A O 1 ATOM 3647 C CB . LYS A 1 462 ? 122.149 26.632 62.939 1.00 139.65 ? ? ? ? ? ? 462 LYS A CB 1 ATOM 3648 C CG . LYS A 1 462 ? 121.900 25.164 63.303 1.00 137.27 ? ? ? ? ? ? 462 LYS A CG 1 ATOM 3649 C CD . LYS A 1 462 ? 121.504 25.002 64.767 1.00 125.78 ? ? ? ? ? ? 462 LYS A CD 1 ATOM 3650 C CE . LYS A 1 462 ? 121.598 23.555 65.205 1.00 126.25 ? ? ? ? ? ? 462 LYS A CE 1 ATOM 3651 N NZ . LYS A 1 462 ? 122.986 23.032 65.048 1.00 128.64 ? ? ? ? ? ? 462 LYS A NZ 1 ATOM 3652 N N . ASN A 1 463 ? 119.138 25.927 63.046 1.00 125.60 ? ? ? ? ? ? 463 ASN A N 1 ATOM 3653 C CA . ASN A 1 463 ? 117.922 25.306 62.530 1.00 119.98 ? ? ? ? ? ? 463 ASN A CA 1 ATOM 3654 C C . ASN A 1 463 ? 117.051 24.781 63.663 1.00 118.47 ? ? ? ? ? ? 463 ASN A C 1 ATOM 3655 O O . ASN A 1 463 ? 117.447 23.887 64.422 1.00 109.15 ? ? ? ? ? ? 463 ASN A O 1 ATOM 3656 C CB . ASN A 1 463 ? 118.213 24.177 61.537 1.00 121.20 ? ? ? ? ? ? 463 ASN A CB 1 ATOM 3657 C CG . ASN A 1 463 ? 116.926 23.593 60.933 1.00 128.65 ? ? ? ? ? ? 463 ASN A CG 1 ATOM 3658 O OD1 . ASN A 1 463 ? 116.047 24.331 60.454 1.00 117.27 ? ? ? ? ? ? 463 ASN A OD1 1 ATOM 3659 N ND2 . ASN A 1 463 ? 116.811 22.268 60.959 1.00 128.05 ? ? ? ? ? ? 463 ASN A ND2 1 ATOM 3660 N N . HIS A 1 464 ? 115.857 25.367 63.744 1.00 121.77 ? ? ? ? ? ? 464 HIS A N 1 ATOM 3661 C CA . HIS A 1 464 ? 114.839 25.072 64.752 1.00 121.25 ? ? ? ? ? ? 464 HIS A CA 1 ATOM 3662 C C . HIS A 1 464 ? 114.522 23.566 64.886 1.00 113.47 ? ? ? ? ? ? 464 HIS A C 1 ATOM 3663 O O . HIS A 1 464 ? 114.300 23.059 65.985 1.00 110.15 ? ? ? ? ? ? 464 HIS A O 1 ATOM 3664 C CB . HIS A 1 464 ? 113.546 25.853 64.416 1.00 130.58 ? ? ? ? ? ? 464 HIS A CB 1 ATOM 3665 C CG . HIS A 1 464 ? 113.758 27.282 63.976 1.00 131.32 ? ? ? ? ? ? 464 HIS A CG 1 ATOM 3666 N ND1 . HIS A 1 464 ? 114.360 28.239 64.767 1.00 124.91 ? ? ? ? ? ? 464 HIS A ND1 1 ATOM 3667 C CD2 . HIS A 1 464 ? 113.373 27.926 62.843 1.00 135.89 ? ? ? ? ? ? 464 HIS A CD2 1 ATOM 3668 C CE1 . HIS A 1 464 ? 114.335 29.406 64.148 1.00 125.42 ? ? ? ? ? ? 464 HIS A CE1 1 ATOM 3669 N NE2 . HIS A 1 464 ? 113.741 29.246 62.979 1.00 135.79 ? ? ? ? ? ? 464 HIS A NE2 1 ATOM 3670 N N . GLU A 1 465 ? 114.495 22.866 63.756 1.00 113.26 ? ? ? ? ? ? 465 GLU A N 1 ATOM 3671 C CA . GLU A 1 465 ? 114.227 21.427 63.714 1.00 105.26 ? ? ? ? ? ? 465 GLU A CA 1 ATOM 3672 C C . GLU A 1 465 ? 115.191 20.660 64.617 1.00 103.33 ? ? ? ? ? ? 465 GLU A C 1 ATOM 3673 O O . GLU A 1 465 ? 114.779 20.010 65.582 1.00 93.43 ? ? ? ? ? ? 465 GLU A O 1 ATOM 3674 C CB . GLU A 1 465 ? 114.391 20.918 62.279 1.00 107.91 ? ? ? ? ? ? 465 GLU A CB 1 ATOM 3675 C CG . GLU A 1 465 ? 114.196 19.428 62.115 1.00 105.61 ? ? ? ? ? ? 465 GLU A CG 1 ATOM 3676 C CD . GLU A 1 465 ? 112.821 19.087 61.604 1.00 112.41 ? ? ? ? ? ? 465 GLU A CD 1 ATOM 3677 O OE1 . GLU A 1 465 ? 112.590 19.282 60.394 1.00 112.21 ? ? ? ? ? ? 465 GLU A OE1 1 ATOM 3678 O OE2 . GLU A 1 465 ? 111.964 18.657 62.407 1.00 120.41 ? ? ? ? ? ? 465 GLU A OE2 1 ATOM 3679 N N . ARG A 1 466 ? 116.477 20.744 64.269 1.00 102.81 ? ? ? ? ? ? 466 ARG A N 1 ATOM 3680 C CA . ARG A 1 466 ? 117.572 20.072 64.977 1.00 103.43 ? ? ? ? ? ? 466 ARG A CA 1 ATOM 3681 C C . ARG A 1 466 ? 117.546 20.266 66.500 1.00 101.39 ? ? ? ? ? ? 466 ARG A C 1 ATOM 3682 O O . ARG A 1 466 ? 117.526 19.298 67.267 1.00 88.88 ? ? ? ? ? ? 466 ARG A O 1 ATOM 3683 C CB . ARG A 1 466 ? 118.928 20.570 64.431 1.00 111.51 ? ? ? ? ? ? 466 ARG A CB 1 ATOM 3684 C CG . ARG A 1 466 ? 119.302 20.113 63.005 1.00 121.02 ? ? ? ? ? ? 466 ARG A CG 1 ATOM 3685 C CD . ARG A 1 466 ? 120.567 20.842 62.467 1.00 132.19 ? ? ? ? ? ? 466 ARG A CD 1 ATOM 3686 N NE . ARG A 1 466 ? 120.933 20.436 61.100 1.00 133.68 ? ? ? ? ? ? 466 ARG A NE 1 ATOM 3687 C CZ . ARG A 1 466 ? 121.649 21.180 60.251 1.00 134.01 ? ? ? ? ? ? 466 ARG A CZ 1 ATOM 3688 N NH1 . ARG A 1 466 ? 122.089 22.383 60.613 1.00 132.92 ? ? ? ? ? ? 466 ARG A NH1 1 ATOM 3689 N NH2 . ARG A 1 466 ? 121.920 20.729 59.029 1.00 125.76 ? ? ? ? ? ? 466 ARG A NH2 1 ATOM 3690 N N . GLU A 1 467 ? 117.560 21.533 66.912 1.00 101.04 ? ? ? ? ? ? 467 GLU A N 1 ATOM 3691 C CA . GLU A 1 467 ? 117.555 21.933 68.317 1.00 101.98 ? ? ? ? ? ? 467 GLU A CA 1 ATOM 3692 C C . GLU A 1 467 ? 116.397 21.351 69.086 1.00 100.46 ? ? ? ? ? ? 467 GLU A C 1 ATOM 3693 O O . GLU A 1 467 ? 116.515 21.006 70.261 1.00 96.40 ? ? ? ? ? ? 467 GLU A O 1 ATOM 3694 C CB . GLU A 1 467 ? 117.455 23.445 68.426 1.00 106.80 ? ? ? ? ? ? 467 GLU A CB 1 ATOM 3695 C CG . GLU A 1 467 ? 118.476 24.206 67.626 1.00 126.89 ? ? ? ? ? ? 467 GLU A CG 1 ATOM 3696 C CD . GLU A 1 467 ? 118.530 25.661 68.048 1.00 140.28 ? ? ? ? ? ? 467 GLU A CD 1 ATOM 3697 O OE1 . GLU A 1 467 ? 117.442 26.278 68.186 1.00 143.22 ? ? ? ? ? ? 467 GLU A OE1 1 ATOM 3698 O OE2 . GLU A 1 467 ? 119.656 26.187 68.228 1.00 143.59 ? ? ? ? ? ? 467 GLU A OE2 1 ATOM 3699 N N . ALA A 1 468 ? 115.261 21.290 68.411 1.00 102.84 ? ? ? ? ? ? 468 ALA A N 1 ATOM 3700 C CA . ALA A 1 468 ? 114.041 20.780 68.999 1.00 110.85 ? ? ? ? ? ? 468 ALA A CA 1 ATOM 3701 C C . ALA A 1 468 ? 114.255 19.417 69.654 1.00 117.86 ? ? ? ? ? ? 468 ALA A C 1 ATOM 3702 O O . ALA A 1 468 ? 114.009 19.251 70.857 1.00 120.74 ? ? ? ? ? ? 468 ALA A O 1 ATOM 3703 C CB . ALA A 1 468 ? 112.963 20.694 67.932 1.00 112.73 ? ? ? ? ? ? 468 ALA A CB 1 ATOM 3704 N N . GLN A 1 469 ? 114.720 18.452 68.863 1.00 119.21 ? ? ? ? ? ? 469 GLN A N 1 ATOM 3705 C CA . GLN A 1 469 ? 114.951 17.088 69.335 1.00 120.76 ? ? ? ? ? ? 469 GLN A CA 1 ATOM 3706 C C . GLN A 1 469 ? 116.158 16.931 70.259 1.00 118.56 ? ? ? ? ? ? 469 GLN A C 1 ATOM 3707 O O . GLN A 1 469 ? 116.251 15.957 71.011 1.00 120.57 ? ? ? ? ? ? 469 GLN A O 1 ATOM 3708 C CB . GLN A 1 469 ? 115.077 16.159 68.120 1.00 126.17 ? ? ? ? ? ? 469 GLN A CB 1 ATOM 3709 C CG . GLN A 1 469 ? 115.975 16.709 67.013 1.00 126.08 ? ? ? ? ? ? 469 GLN A CG 1 ATOM 3710 C CD . GLN A 1 469 ? 115.680 16.084 65.657 1.00 131.70 ? ? ? ? ? ? 469 GLN A CD 1 ATOM 3711 O OE1 . GLN A 1 469 ? 116.503 16.142 64.736 1.00 132.66 ? ? ? ? ? ? 469 GLN A OE1 1 ATOM 3712 N NE2 . GLN A 1 469 ? 114.490 15.494 65.523 1.00 126.99 ? ? ? ? ? ? 469 GLN A NE2 1 ATOM 3713 N N . ILE A 1 470 ? 117.075 17.894 70.190 1.00 114.30 ? ? ? ? ? ? 470 ILE A N 1 ATOM 3714 C CA . ILE A 1 470 ? 118.276 17.886 71.019 1.00 106.88 ? ? ? ? ? ? 470 ILE A CA 1 ATOM 3715 C C . ILE A 1 470 ? 117.894 18.363 72.426 1.00 105.01 ? ? ? ? ? ? 470 ILE A C 1 ATOM 3716 O O . ILE A 1 470 ? 118.389 17.845 73.425 1.00 101.54 ? ? ? ? ? ? 470 ILE A O 1 ATOM 3717 C CB . ILE A 1 470 ? 119.393 18.796 70.398 1.00 102.41 ? ? ? ? ? ? 470 ILE A CB 1 ATOM 3718 C CG1 . ILE A 1 470 ? 120.745 18.105 70.516 1.00 105.27 ? ? ? ? ? ? 470 ILE A CG1 1 ATOM 3719 C CG2 . ILE A 1 470 ? 119.495 20.122 71.124 1.00 96.96 ? ? ? ? ? ? 470 ILE A CG2 1 ATOM 3720 C CD1 . ILE A 1 470 ? 121.103 17.730 71.932 1.00 108.84 ? ? ? ? ? ? 470 ILE A CD1 1 ATOM 3721 N N . ILE A 1 471 ? 116.990 19.337 72.493 1.00 103.44 ? ? ? ? ? ? 471 ILE A N 1 ATOM 3722 C CA . ILE A 1 471 ? 116.519 19.869 73.767 1.00 106.75 ? ? ? ? ? ? 471 ILE A CA 1 ATOM 3723 C C . ILE A 1 471 ? 115.727 18.827 74.560 1.00 112.24 ? ? ? ? ? ? 471 ILE A C 1 ATOM 3724 O O . ILE A 1 471 ? 115.896 18.710 75.770 1.00 116.06 ? ? ? ? ? ? 471 ILE A O 1 ATOM 3725 C CB . ILE A 1 471 ? 115.622 21.115 73.563 1.00 101.35 ? ? ? ? ? ? 471 ILE A CB 1 ATOM 3726 C CG1 . ILE A 1 471 ? 116.490 22.350 73.364 1.00 90.28 ? ? ? ? ? ? 471 ILE A CG1 1 ATOM 3727 C CG2 . ILE A 1 471 ? 114.726 21.324 74.778 1.00 104.52 ? ? ? ? ? ? 471 ILE A CG2 1 ATOM 3728 C CD1 . ILE A 1 471 ? 117.251 22.745 74.614 1.00 91.67 ? ? ? ? ? ? 471 ILE A CD1 1 ATOM 3729 N N . GLU A 1 472 ? 114.859 18.085 73.878 1.00 112.26 ? ? ? ? ? ? 472 GLU A N 1 ATOM 3730 C CA . GLU A 1 472 ? 114.046 17.068 74.531 1.00 115.38 ? ? ? ? ? ? 472 GLU A CA 1 ATOM 3731 C C . GLU A 1 472 ? 114.904 16.123 75.356 1.00 113.95 ? ? ? ? ? ? 472 GLU A C 1 ATOM 3732 O O . GLU A 1 472 ? 114.558 15.788 76.496 1.00 114.40 ? ? ? ? ? ? 472 GLU A O 1 ATOM 3733 C CB . GLU A 1 472 ? 113.270 16.270 73.492 1.00 123.25 ? ? ? ? ? ? 472 GLU A CB 1 ATOM 3734 C CG . GLU A 1 472 ? 112.283 17.101 72.685 1.00 136.21 ? ? ? ? ? ? 472 GLU A CG 1 ATOM 3735 C CD . GLU A 1 472 ? 111.571 16.276 71.626 1.00 141.29 ? ? ? ? ? ? 472 GLU A CD 1 ATOM 3736 O OE1 . GLU A 1 472 ? 110.997 15.223 71.988 1.00 138.11 ? ? ? ? ? ? 472 GLU A OE1 1 ATOM 3737 O OE2 . GLU A 1 472 ? 111.581 16.679 70.438 1.00 143.46 ? ? ? ? ? ? 472 GLU A OE2 1 ATOM 3738 N N . GLU A 1 473 ? 116.018 15.690 74.773 1.00 111.75 ? ? ? ? ? ? 473 GLU A N 1 ATOM 3739 C CA . GLU A 1 473 ? 116.939 14.786 75.453 1.00 118.41 ? ? ? ? ? ? 473 GLU A CA 1 ATOM 3740 C C . GLU A 1 473 ? 117.886 15.562 76.377 1.00 116.74 ? ? ? ? ? ? 473 GLU A C 1 ATOM 3741 O O . GLU A 1 473 ? 119.008 15.122 76.651 1.00 119.46 ? ? ? ? ? ? 473 GLU A O 1 ATOM 3742 C CB . GLU A 1 473 ? 117.748 13.979 74.428 1.00 123.53 ? ? ? ? ? ? 473 GLU A CB 1 ATOM 3743 C CG . GLU A 1 473 ? 117.123 12.634 74.019 1.00 129.72 ? ? ? ? ? ? 473 GLU A CG 1 ATOM 3744 C CD . GLU A 1 473 ? 115.774 12.779 73.331 1.00 137.86 ? ? ? ? ? ? 473 GLU A CD 1 ATOM 3745 O OE1 . GLU A 1 473 ? 115.674 13.613 72.398 1.00 144.14 ? ? ? ? ? ? 473 GLU A OE1 1 ATOM 3746 O OE2 . GLU A 1 473 ? 114.822 12.050 73.706 1.00 131.05 ? ? ? ? ? ? 473 GLU A OE2 1 ATOM 3747 N N . ALA A 1 474 ? 117.423 16.715 76.858 1.00 106.83 ? ? ? ? ? ? 474 ALA A N 1 ATOM 3748 C CA . ALA A 1 474 ? 118.215 17.547 77.753 1.00 98.86 ? ? ? ? ? ? 474 ALA A CA 1 ATOM 3749 C C . ALA A 1 474 ? 117.875 17.263 79.207 1.00 96.52 ? ? ? ? ? ? 474 ALA A C 1 ATOM 3750 O O . ALA A 1 474 ? 118.370 17.937 80.099 1.00 97.03 ? ? ? ? ? ? 474 ALA A O 1 ATOM 3751 C CB . ALA A 1 474 ? 117.985 19.020 77.445 1.00 88.38 ? ? ? ? ? ? 474 ALA A CB 1 ATOM 3752 N N . GLY A 1 475 ? 117.032 16.265 79.444 1.00 94.92 ? ? ? ? ? ? 475 GLY A N 1 ATOM 3753 C CA . GLY A 1 475 ? 116.661 15.939 80.808 1.00 97.73 ? ? ? ? ? ? 475 GLY A CA 1 ATOM 3754 C C . GLY A 1 475 ? 117.122 14.562 81.244 1.00 103.51 ? ? ? ? ? ? 475 GLY A C 1 ATOM 3755 O O . GLY A 1 475 ? 116.723 14.081 82.303 1.00 97.37 ? ? ? ? ? ? 475 GLY A O 1 ATOM 3756 N N . GLN A 1 476 ? 117.972 13.936 80.425 1.00 111.32 ? ? ? ? ? ? 476 GLN A N 1 ATOM 3757 C CA . GLN A 1 476 ? 118.503 12.588 80.686 1.00 114.86 ? ? ? ? ? ? 476 GLN A CA 1 ATOM 3758 C C . GLN A 1 476 ? 119.630 12.582 81.717 1.00 113.48 ? ? ? ? ? ? 476 GLN A C 1 ATOM 3759 O O . GLN A 1 476 ? 119.962 13.625 82.276 1.00 119.59 ? ? ? ? ? ? 476 GLN A O 1 ATOM 3760 C CB . GLN A 1 476 ? 119.012 11.944 79.387 1.00 117.95 ? ? ? ? ? ? 476 GLN A CB 1 ATOM 3761 C CG . GLN A 1 476 ? 118.028 11.965 78.208 1.00 114.80 ? ? ? ? ? ? 476 GLN A CG 1 ATOM 3762 C CD . GLN A 1 476 ? 116.587 11.691 78.611 1.00 111.39 ? ? ? ? ? ? 476 GLN A CD 1 ATOM 3763 O OE1 . GLN A 1 476 ? 116.276 10.673 79.227 1.00 106.85 ? ? ? ? ? ? 476 GLN A OE1 1 ATOM 3764 N NE2 . GLN A 1 476 ? 115.700 12.615 78.265 1.00 106.80 ? ? ? ? ? ? 476 GLN A NE2 1 ATOM 3765 N N . LYS A 1 477 ? 120.235 11.418 81.953 1.00 111.52 ? ? ? ? ? ? 477 LYS A N 1 ATOM 3766 C CA . LYS A 1 477 ? 121.304 11.311 82.950 1.00 116.54 ? ? ? ? ? ? 477 LYS A CA 1 ATOM 3767 C C . LYS A 1 477 ? 122.581 12.115 82.672 1.00 117.11 ? ? ? ? ? ? 477 LYS A C 1 ATOM 3768 O O . LYS A 1 477 ? 122.885 13.070 83.395 1.00 116.01 ? ? ? ? ? ? 477 LYS A O 1 ATOM 3769 C CB . LYS A 1 477 ? 121.664 9.837 83.203 1.00 119.29 ? ? ? ? ? ? 477 LYS A CB 1 ATOM 3770 C CG . LYS A 1 477 ? 120.557 9.052 83.918 1.00 124.99 ? ? ? ? ? ? 477 LYS A CG 1 ATOM 3771 C CD . LYS A 1 477 ? 121.106 7.889 84.754 1.00 116.46 ? ? ? ? ? ? 477 LYS A CD 1 ATOM 3772 C CE . LYS A 1 477 ? 120.003 7.215 85.571 1.00 107.34 ? ? ? ? ? ? 477 LYS A CE 1 ATOM 3773 N NZ . LYS A 1 477 ? 120.563 6.273 86.573 1.00 99.29 ? ? ? ? ? ? 477 LYS A NZ 1 ATOM 3774 N N . GLY A 1 478 ? 123.333 11.732 81.645 1.00 115.90 ? ? ? ? ? ? 478 GLY A N 1 ATOM 3775 C CA . GLY A 1 478 ? 124.552 12.459 81.332 1.00 117.83 ? ? ? ? ? ? 478 GLY A CA 1 ATOM 3776 C C . GLY A 1 478 ? 124.275 13.646 80.426 1.00 124.50 ? ? ? ? ? ? 478 GLY A C 1 ATOM 3777 O O . GLY A 1 478 ? 125.067 13.958 79.539 1.00 128.11 ? ? ? ? ? ? 478 GLY A O 1 ATOM 3778 N N . ALA A 1 479 ? 123.151 14.320 80.654 1.00 125.77 ? ? ? ? ? ? 479 ALA A N 1 ATOM 3779 C CA . ALA A 1 479 ? 122.768 15.469 79.841 1.00 119.87 ? ? ? ? ? ? 479 ALA A CA 1 ATOM 3780 C C . ALA A 1 479 ? 123.415 16.787 80.281 1.00 118.13 ? ? ? ? ? ? 479 ALA A C 1 ATOM 3781 O O . ALA A 1 479 ? 123.300 17.202 81.438 1.00 114.73 ? ? ? ? ? ? 479 ALA A O 1 ATOM 3782 C CB . ALA A 1 479 ? 121.250 15.603 79.837 1.00 115.94 ? ? ? ? ? ? 479 ALA A CB 1 ATOM 3783 N N . VAL A 1 480 ? 124.091 17.434 79.335 1.00 113.50 ? ? ? ? ? ? 480 VAL A N 1 ATOM 3784 C CA . VAL A 1 480 ? 124.773 18.705 79.567 1.00 109.01 ? ? ? ? ? ? 480 VAL A CA 1 ATOM 3785 C C . VAL A 1 480 ? 124.637 19.538 78.314 1.00 106.85 ? ? ? ? ? ? 480 VAL A C 1 ATOM 3786 O O . VAL A 1 480 ? 125.460 19.444 77.402 1.00 106.41 ? ? ? ? ? ? 480 VAL A O 1 ATOM 3787 C CB . VAL A 1 480 ? 126.263 18.516 79.809 1.00 109.40 ? ? ? ? ? ? 480 VAL A CB 1 ATOM 3788 C CG1 . VAL A 1 480 ? 126.908 19.867 80.062 1.00 90.49 ? ? ? ? ? ? 480 VAL A CG1 1 ATOM 3789 C CG2 . VAL A 1 480 ? 126.480 17.560 80.968 1.00 110.28 ? ? ? ? ? ? 480 VAL A CG2 1 ATOM 3790 N N . THR A 1 481 ? 123.612 20.374 78.288 1.00 101.69 ? ? ? ? ? ? 481 THR A N 1 ATOM 3791 C CA . THR A 1 481 ? 123.340 21.192 77.126 1.00 96.55 ? ? ? ? ? ? 481 THR A CA 1 ATOM 3792 C C . THR A 1 481 ? 123.537 22.670 77.340 1.00 91.25 ? ? ? ? ? ? 481 THR A C 1 ATOM 3793 O O . THR A 1 481 ? 123.012 23.240 78.287 1.00 92.36 ? ? ? ? ? ? 481 THR A O 1 ATOM 3794 C CB . THR A 1 481 ? 121.917 20.981 76.692 1.00 98.80 ? ? ? ? ? ? 481 THR A CB 1 ATOM 3795 O OG1 . THR A 1 481 ? 121.637 19.576 76.686 1.00 91.61 ? ? ? ? ? ? 481 THR A OG1 1 ATOM 3796 C CG2 . THR A 1 481 ? 121.699 21.564 75.313 1.00 101.92 ? ? ? ? ? ? 481 THR A CG2 1 ATOM 3797 N N . ILE A 1 482 ? 124.271 23.294 76.430 1.00 86.93 ? ? ? ? ? ? 482 ILE A N 1 ATOM 3798 C CA . ILE A 1 482 ? 124.532 24.719 76.518 1.00 84.90 ? ? ? ? ? ? 482 ILE A CA 1 ATOM 3799 C C . ILE A 1 482 ? 123.630 25.522 75.593 1.00 83.47 ? ? ? ? ? ? 482 ILE A C 1 ATOM 3800 O O . ILE A 1 482 ? 123.900 25.633 74.398 1.00 80.82 ? ? ? ? ? ? 482 ILE A O 1 ATOM 3801 C CB . ILE A 1 482 ? 125.970 25.030 76.150 1.00 81.49 ? ? ? ? ? ? 482 ILE A CB 1 ATOM 3802 C CG1 . ILE A 1 482 ? 126.913 24.335 77.127 1.00 70.91 ? ? ? ? ? ? 482 ILE A CG1 1 ATOM 3803 C CG2 . ILE A 1 482 ? 126.173 26.528 76.137 1.00 71.68 ? ? ? ? ? ? 482 ILE A CG2 1 ATOM 3804 C CD1 . ILE A 1 482 ? 128.355 24.438 76.733 1.00 75.10 ? ? ? ? ? ? 482 ILE A CD1 1 ATOM 3805 N N . ALA A 1 483 ? 122.577 26.099 76.165 1.00 83.97 ? ? ? ? ? ? 483 ALA A N 1 ATOM 3806 C CA . ALA A 1 483 ? 121.607 26.894 75.417 1.00 82.42 ? ? ? ? ? ? 483 ALA A CA 1 ATOM 3807 C C . ALA A 1 483 ? 121.928 28.381 75.404 1.00 89.65 ? ? ? ? ? ? 483 ALA A C 1 ATOM 3808 O O . ALA A 1 483 ? 122.303 28.960 76.422 1.00 89.39 ? ? ? ? ? ? 483 ALA A O 1 ATOM 3809 C CB . ALA A 1 483 ? 120.219 26.683 75.986 1.00 87.51 ? ? ? ? ? ? 483 ALA A CB 1 ATOM 3810 N N . THR A 1 484 ? 121.754 28.992 74.236 1.00 97.54 ? ? ? ? ? ? 484 THR A N 1 ATOM 3811 C CA . THR A 1 484 ? 122.014 30.416 74.039 1.00 104.05 ? ? ? ? ? ? 484 THR A CA 1 ATOM 3812 C C . THR A 1 484 ? 120.786 31.185 73.570 1.00 106.53 ? ? ? ? ? ? 484 THR A C 1 ATOM 3813 O O . THR A 1 484 ? 120.346 31.030 72.426 1.00 105.40 ? ? ? ? ? ? 484 THR A O 1 ATOM 3814 C CB . THR A 1 484 ? 123.129 30.643 73.009 1.00 102.28 ? ? ? ? ? ? 484 THR A CB 1 ATOM 3815 O OG1 . THR A 1 484 ? 122.852 31.839 72.270 1.00 99.09 ? ? ? ? ? ? 484 THR A OG1 1 ATOM 3816 C CG2 . THR A 1 484 ? 123.212 29.467 72.054 1.00 103.68 ? ? ? ? ? ? 484 THR A CG2 1 ATOM 3817 N N . ASN A 1 485 ? 120.251 32.023 74.457 1.00 112.13 ? ? ? ? ? ? 485 ASN A N 1 ATOM 3818 C CA . ASN A 1 485 ? 119.072 32.834 74.155 1.00 119.96 ? ? ? ? ? ? 485 ASN A CA 1 ATOM 3819 C C . ASN A 1 485 ? 117.845 32.001 73.852 1.00 124.48 ? ? ? ? ? ? 485 ASN A C 1 ATOM 3820 O O . ASN A 1 485 ? 117.209 32.160 72.799 1.00 125.38 ? ? ? ? ? ? 485 ASN A O 1 ATOM 3821 C CB . ASN A 1 485 ? 119.364 33.773 72.984 1.00 120.79 ? ? ? ? ? ? 485 ASN A CB 1 ATOM 3822 C CG . ASN A 1 485 ? 120.094 35.014 73.418 1.00 120.57 ? ? ? ? ? ? 485 ASN A CG 1 ATOM 3823 O OD1 . ASN A 1 485 ? 119.513 35.882 74.066 1.00 121.95 ? ? ? ? ? ? 485 ASN A OD1 1 ATOM 3824 N ND2 . ASN A 1 485 ? 121.377 35.107 73.071 1.00 121.44 ? ? ? ? ? ? 485 ASN A ND2 1 ATOM 3825 N N . MET A 1 486 ? 117.518 31.105 74.775 1.00 125.77 ? ? ? ? ? ? 486 MET A N 1 ATOM 3826 C CA . MET A 1 486 ? 116.354 30.250 74.592 1.00 128.70 ? ? ? ? ? ? 486 MET A CA 1 ATOM 3827 C C . MET A 1 486 ? 116.412 29.580 73.214 1.00 121.80 ? ? ? ? ? ? 486 MET A C 1 ATOM 3828 O O . MET A 1 486 ? 115.602 29.887 72.350 1.00 124.91 ? ? ? ? ? ? 486 MET A O 1 ATOM 3829 C CB . MET A 1 486 ? 115.077 31.098 74.696 1.00 133.76 ? ? ? ? ? ? 486 MET A CB 1 ATOM 3830 C CG . MET A 1 486 ? 114.976 31.964 75.950 1.00 134.84 ? ? ? ? ? ? 486 MET A CG 1 ATOM 3831 S SD . MET A 1 486 ? 115.367 31.062 77.488 1.00 136.35 ? ? ? ? ? ? 486 MET A SD 1 ATOM 3832 C CE . MET A 1 486 ? 114.050 29.834 77.544 1.00 146.17 ? ? ? ? ? ? 486 MET A CE 1 ATOM 3833 N N . ALA A 1 487 ? 117.357 28.671 73.004 1.00 113.19 ? ? ? ? ? ? 487 ALA A N 1 ATOM 3834 C CA . ALA A 1 487 ? 117.473 28.024 71.702 1.00 114.36 ? ? ? ? ? ? 487 ALA A CA 1 ATOM 3835 C C . ALA A 1 487 ? 116.143 27.486 71.149 1.00 120.66 ? ? ? ? ? ? 487 ALA A C 1 ATOM 3836 O O . ALA A 1 487 ? 115.499 28.127 70.313 1.00 123.02 ? ? ? ? ? ? 487 ALA A O 1 ATOM 3837 C CB . ALA A 1 487 ? 118.505 26.909 71.761 1.00 115.31 ? ? ? ? ? ? 487 ALA A CB 1 ATOM 3838 N N . GLY A 1 488 ? 115.732 26.307 71.598 1.00 122.78 ? ? ? ? ? ? 488 GLY A N 1 ATOM 3839 C CA . GLY A 1 488 ? 114.485 25.745 71.111 1.00 123.09 ? ? ? ? ? ? 488 GLY A CA 1 ATOM 3840 C C . GLY A 1 488 ? 113.342 26.073 72.052 1.00 122.21 ? ? ? ? ? ? 488 GLY A C 1 ATOM 3841 O O . GLY A 1 488 ? 112.789 25.190 72.708 1.00 124.46 ? ? ? ? ? ? 488 GLY A O 1 ATOM 3842 N N . LYS A 1 489 ? 112.979 27.345 72.133 1.00 119.08 ? ? ? ? ? ? 489 LYS A N 1 ATOM 3843 C CA . LYS A 1 489 ? 111.894 27.719 73.010 1.00 119.69 ? ? ? ? ? ? 489 LYS A CA 1 ATOM 3844 C C . LYS A 1 489 ? 110.606 27.134 72.437 1.00 118.31 ? ? ? ? ? ? 489 LYS A C 1 ATOM 3845 O O . LYS A 1 489 ? 110.477 26.993 71.221 1.00 114.67 ? ? ? ? ? ? 489 LYS A O 1 ATOM 3846 C CB . LYS A 1 489 ? 111.826 29.245 73.131 1.00 126.01 ? ? ? ? ? ? 489 LYS A CB 1 ATOM 3847 C CG . LYS A 1 489 ? 110.708 29.748 74.032 1.00 133.58 ? ? ? ? ? ? 489 LYS A CG 1 ATOM 3848 C CD . LYS A 1 489 ? 110.851 31.231 74.348 1.00 131.96 ? ? ? ? ? ? 489 LYS A CD 1 ATOM 3849 C CE . LYS A 1 489 ? 109.505 31.860 74.744 1.00 134.66 ? ? ? ? ? ? 489 LYS A CE 1 ATOM 3850 N NZ . LYS A 1 489 ? 108.749 31.148 75.822 1.00 130.84 ? ? ? ? ? ? 489 LYS A NZ 1 ATOM 3851 N N . GLY A 1 490 ? 109.668 26.776 73.313 1.00 121.20 ? ? ? ? ? ? 490 GLY A N 1 ATOM 3852 C CA . GLY A 1 490 ? 108.408 26.195 72.868 1.00 121.72 ? ? ? ? ? ? 490 GLY A CA 1 ATOM 3853 C C . GLY A 1 490 ? 108.335 24.707 73.176 1.00 123.42 ? ? ? ? ? ? 490 GLY A C 1 ATOM 3854 O O . GLY A 1 490 ? 107.251 24.145 73.343 1.00 124.15 ? ? ? ? ? ? 490 GLY A O 1 ATOM 3855 N N . THR A 1 491 ? 109.509 24.079 73.244 1.00 123.91 ? ? ? ? ? ? 491 THR A N 1 ATOM 3856 C CA . THR A 1 491 ? 109.660 22.654 73.545 1.00 119.77 ? ? ? ? ? ? 491 THR A CA 1 ATOM 3857 C C . THR A 1 491 ? 110.141 22.555 74.989 1.00 119.18 ? ? ? ? ? ? 491 THR A C 1 ATOM 3858 O O . THR A 1 491 ? 111.246 23.013 75.302 1.00 119.63 ? ? ? ? ? ? 491 THR A O 1 ATOM 3859 C CB . THR A 1 491 ? 110.746 21.990 72.639 1.00 118.74 ? ? ? ? ? ? 491 THR A CB 1 ATOM 3860 O OG1 . THR A 1 491 ? 110.436 22.216 71.260 1.00 123.13 ? ? ? ? ? ? 491 THR A OG1 1 ATOM 3861 C CG2 . THR A 1 491 ? 110.828 20.486 72.889 1.00 116.77 ? ? ? ? ? ? 491 THR A CG2 1 ATOM 3862 N N . ASP A 1 492 ? 109.316 21.980 75.867 1.00 120.89 ? ? ? ? ? ? 492 ASP A N 1 ATOM 3863 C CA . ASP A 1 492 ? 109.699 21.827 77.274 1.00 123.24 ? ? ? ? ? ? 492 ASP A CA 1 ATOM 3864 C C . ASP A 1 492 ? 110.424 20.503 77.445 1.00 117.13 ? ? ? ? ? ? 492 ASP A C 1 ATOM 3865 O O . ASP A 1 492 ? 110.125 19.527 76.758 1.00 115.26 ? ? ? ? ? ? 492 ASP A O 1 ATOM 3866 C CB . ASP A 1 492 ? 108.472 21.906 78.213 1.00 127.62 ? ? ? ? ? ? 492 ASP A CB 1 ATOM 3867 C CG . ASP A 1 492 ? 107.476 20.770 77.999 1.00 133.21 ? ? ? ? ? ? 492 ASP A CG 1 ATOM 3868 O OD1 . ASP A 1 492 ? 107.497 20.147 76.911 1.00 138.72 ? ? ? ? ? ? 492 ASP A OD1 1 ATOM 3869 O OD2 . ASP A 1 492 ? 106.654 20.521 78.918 1.00 130.52 ? ? ? ? ? ? 492 ASP A OD2 1 ATOM 3870 N N . ILE A 1 493 ? 111.391 20.489 78.352 1.00 111.85 ? ? ? ? ? ? 493 ILE A N 1 ATOM 3871 C CA . ILE A 1 493 ? 112.177 19.300 78.608 1.00 107.65 ? ? ? ? ? ? 493 ILE A CA 1 ATOM 3872 C C . ILE A 1 493 ? 111.503 18.453 79.683 1.00 112.90 ? ? ? ? ? ? 493 ILE A C 1 ATOM 3873 O O . ILE A 1 493 ? 111.202 18.960 80.771 1.00 114.89 ? ? ? ? ? ? 493 ILE A O 1 ATOM 3874 C CB . ILE A 1 493 ? 113.568 19.678 79.105 1.00 98.24 ? ? ? ? ? ? 493 ILE A CB 1 ATOM 3875 C CG1 . ILE A 1 493 ? 113.984 21.007 78.491 1.00 92.14 ? ? ? ? ? ? 493 ILE A CG1 1 ATOM 3876 C CG2 . ILE A 1 493 ? 114.548 18.576 78.759 1.00 105.18 ? ? ? ? ? ? 493 ILE A CG2 1 ATOM 3877 C CD1 . ILE A 1 493 ? 115.253 21.566 79.063 1.00 78.56 ? ? ? ? ? ? 493 ILE A CD1 1 ATOM 3878 N N . LYS A 1 494 ? 111.241 17.181 79.377 1.00 109.29 ? ? ? ? ? ? 494 LYS A N 1 ATOM 3879 C CA . LYS A 1 494 ? 110.635 16.298 80.362 1.00 106.21 ? ? ? ? ? ? 494 LYS A CA 1 ATOM 3880 C C . LYS A 1 494 ? 111.769 15.546 81.036 1.00 113.20 ? ? ? ? ? ? 494 LYS A C 1 ATOM 3881 O O . LYS A 1 494 ? 112.646 14.977 80.369 1.00 112.53 ? ? ? ? ? ? 494 LYS A O 1 ATOM 3882 C CB . LYS A 1 494 ? 109.663 15.301 79.722 1.00 98.97 ? ? ? ? ? ? 494 LYS A CB 1 ATOM 3883 C CG . LYS A 1 494 ? 108.312 15.873 79.321 1.00 101.65 ? ? ? ? ? ? 494 LYS A CG 1 ATOM 3884 C CD . LYS A 1 494 ? 107.414 14.781 78.739 1.00 103.94 ? ? ? ? ? ? 494 LYS A CD 1 ATOM 3885 C CE . LYS A 1 494 ? 106.142 15.350 78.129 1.00 103.47 ? ? ? ? ? ? 494 LYS A CE 1 ATOM 3886 N NZ . LYS A 1 494 ? 106.442 16.324 77.034 1.00 99.76 ? ? ? ? ? ? 494 LYS A NZ 1 ATOM 3887 N N . LEU A 1 495 ? 111.754 15.581 82.366 1.00 117.71 ? ? ? ? ? ? 495 LEU A N 1 ATOM 3888 C CA . LEU A 1 495 ? 112.758 14.925 83.187 1.00 116.99 ? ? ? ? ? ? 495 LEU A CA 1 ATOM 3889 C C . LEU A 1 495 ? 113.035 13.510 82.691 1.00 119.55 ? ? ? ? ? ? 495 LEU A C 1 ATOM 3890 O O . LEU A 1 495 ? 112.110 12.776 82.337 1.00 119.80 ? ? ? ? ? ? 495 LEU A O 1 ATOM 3891 C CB . LEU A 1 495 ? 112.291 14.903 84.647 1.00 114.36 ? ? ? ? ? ? 495 LEU A CB 1 ATOM 3892 C CG . LEU A 1 495 ? 112.647 16.118 85.511 1.00 108.12 ? ? ? ? ? ? 495 LEU A CG 1 ATOM 3893 C CD1 . LEU A 1 495 ? 112.212 17.425 84.851 1.00 110.45 ? ? ? ? ? ? 495 LEU A CD1 1 ATOM 3894 C CD2 . LEU A 1 495 ? 111.986 15.949 86.863 1.00 107.94 ? ? ? ? ? ? 495 LEU A CD2 1 ATOM 3895 N N . GLY A 1 496 ? 114.316 13.145 82.668 1.00 121.72 ? ? ? ? ? ? 496 GLY A N 1 ATOM 3896 C CA . GLY A 1 496 ? 114.725 11.830 82.207 1.00 124.50 ? ? ? ? ? ? 496 GLY A CA 1 ATOM 3897 C C . GLY A 1 496 ? 114.307 10.661 83.081 1.00 122.90 ? ? ? ? ? ? 496 GLY A C 1 ATOM 3898 O O . GLY A 1 496 ? 113.342 10.742 83.844 1.00 122.20 ? ? ? ? ? ? 496 GLY A O 1 ATOM 3899 N N . GLU A 1 497 ? 115.044 9.563 82.970 1.00 123.58 ? ? ? ? ? ? 497 GLU A N 1 ATOM 3900 C CA . GLU A 1 497 ? 114.743 8.363 83.739 1.00 127.53 ? ? ? ? ? ? 497 GLU A CA 1 ATOM 3901 C C . GLU A 1 497 ? 115.167 8.493 85.212 1.00 126.26 ? ? ? ? ? ? 497 GLU A C 1 ATOM 3902 O O . GLU A 1 497 ? 116.363 8.621 85.519 1.00 122.83 ? ? ? ? ? ? 497 GLU A O 1 ATOM 3903 C CB . GLU A 1 497 ? 115.415 7.146 83.078 1.00 137.43 ? ? ? ? ? ? 497 GLU A CB 1 ATOM 3904 C CG . GLU A 1 497 ? 114.870 6.775 81.669 1.00 149.77 ? ? ? ? ? ? 497 GLU A CG 1 ATOM 3905 C CD . GLU A 1 497 ? 115.100 7.858 80.598 1.00 154.99 ? ? ? ? ? ? 497 GLU A CD 1 ATOM 3906 O OE1 . GLU A 1 497 ? 116.259 8.322 80.448 1.00 155.23 ? ? ? ? ? ? 497 GLU A OE1 1 ATOM 3907 O OE2 . GLU A 1 497 ? 114.123 8.235 79.900 1.00 149.76 ? ? ? ? ? ? 497 GLU A OE2 1 ATOM 3908 N N . GLY A 1 498 ? 114.170 8.469 86.107 1.00 121.17 ? ? ? ? ? ? 498 GLY A N 1 ATOM 3909 C CA . GLY A 1 498 ? 114.405 8.579 87.539 1.00 113.27 ? ? ? ? ? ? 498 GLY A CA 1 ATOM 3910 C C . GLY A 1 498 ? 115.347 9.712 87.902 1.00 114.31 ? ? ? ? ? ? 498 GLY A C 1 ATOM 3911 O O . GLY A 1 498 ? 115.893 9.746 89.007 1.00 117.80 ? ? ? ? ? ? 498 GLY A O 1 ATOM 3912 N N . VAL A 1 499 ? 115.543 10.633 86.962 1.00 109.83 ? ? ? ? ? ? 499 VAL A N 1 ATOM 3913 C CA . VAL A 1 499 ? 116.417 11.784 87.152 1.00 97.41 ? ? ? ? ? ? 499 VAL A CA 1 ATOM 3914 C C . VAL A 1 499 ? 115.941 12.565 88.351 1.00 98.57 ? ? ? ? ? ? 499 VAL A C 1 ATOM 3915 O O . VAL A 1 499 ? 116.707 13.276 88.994 1.00 96.73 ? ? ? ? ? ? 499 VAL A O 1 ATOM 3916 C CB . VAL A 1 499 ? 116.387 12.711 85.924 1.00 90.40 ? ? ? ? ? ? 499 VAL A CB 1 ATOM 3917 C CG1 . VAL A 1 499 ? 117.059 14.034 86.248 1.00 79.64 ? ? ? ? ? ? 499 VAL A CG1 1 ATOM 3918 C CG2 . VAL A 1 499 ? 117.077 12.028 84.757 1.00 82.33 ? ? ? ? ? ? 499 VAL A CG2 1 ATOM 3919 N N . LYS A 1 500 ? 114.661 12.417 88.651 1.00 99.68 ? ? ? ? ? ? 500 LYS A N 1 ATOM 3920 C CA . LYS A 1 500 ? 114.082 13.117 89.772 1.00 106.79 ? ? ? ? ? ? 500 LYS A CA 1 ATOM 3921 C C . LYS A 1 500 ? 114.825 12.786 91.071 1.00 113.60 ? ? ? ? ? ? 500 LYS A C 1 ATOM 3922 O O . LYS A 1 500 ? 115.070 13.679 91.882 1.00 114.32 ? ? ? ? ? ? 500 LYS A O 1 ATOM 3923 C CB . LYS A 1 500 ? 112.603 12.762 89.893 1.00 110.49 ? ? ? ? ? ? 500 LYS A CB 1 ATOM 3924 C CG . LYS A 1 500 ? 111.920 12.522 88.562 1.00 110.59 ? ? ? ? ? ? 500 LYS A CG 1 ATOM 3925 C CD . LYS A 1 500 ? 110.413 12.568 88.732 1.00 115.42 ? ? ? ? ? ? 500 LYS A CD 1 ATOM 3926 C CE . LYS A 1 500 ? 109.688 12.139 87.459 1.00 124.41 ? ? ? ? ? ? 500 LYS A CE 1 ATOM 3927 N NZ . LYS A 1 500 ? 110.104 12.903 86.242 1.00 123.75 ? ? ? ? ? ? 500 LYS A NZ 1 ATOM 3928 N N . GLU A 1 501 ? 115.189 11.515 91.271 1.00 120.96 ? ? ? ? ? ? 501 GLU A N 1 ATOM 3929 C CA . GLU A 1 501 ? 115.911 11.102 92.491 1.00 125.92 ? ? ? ? ? ? 501 GLU A CA 1 ATOM 3930 C C . GLU A 1 501 ? 117.258 11.831 92.588 1.00 127.20 ? ? ? ? ? ? 501 GLU A C 1 ATOM 3931 O O . GLU A 1 501 ? 117.685 12.253 93.676 1.00 124.14 ? ? ? ? ? ? 501 GLU A O 1 ATOM 3932 C CB . GLU A 1 501 ? 116.157 9.581 92.511 1.00 126.50 ? ? ? ? ? ? 501 GLU A CB 1 ATOM 3933 C CG . GLU A 1 501 ? 115.093 8.751 93.250 1.00 131.04 ? ? ? ? ? ? 501 GLU A CG 1 ATOM 3934 C CD . GLU A 1 501 ? 113.771 8.652 92.493 1.00 135.09 ? ? ? ? ? ? 501 GLU A CD 1 ATOM 3935 O OE1 . GLU A 1 501 ? 113.171 9.709 92.188 1.00 128.87 ? ? ? ? ? ? 501 GLU A OE1 1 ATOM 3936 O OE2 . GLU A 1 501 ? 113.331 7.514 92.206 1.00 137.44 ? ? ? ? ? ? 501 GLU A OE2 1 ATOM 3937 N N . LEU A 1 502 ? 117.918 11.966 91.438 1.00 122.96 ? ? ? ? ? ? 502 LEU A N 1 ATOM 3938 C CA . LEU A 1 502 ? 119.200 12.649 91.356 1.00 117.15 ? ? ? ? ? ? 502 LEU A CA 1 ATOM 3939 C C . LEU A 1 502 ? 118.986 14.144 91.454 1.00 116.17 ? ? ? ? ? ? 502 LEU A C 1 ATOM 3940 O O . LEU A 1 502 ? 119.759 14.919 90.891 1.00 120.73 ? ? ? ? ? ? 502 LEU A O 1 ATOM 3941 C CB . LEU A 1 502 ? 119.881 12.351 90.029 1.00 112.60 ? ? ? ? ? ? 502 LEU A CB 1 ATOM 3942 C CG . LEU A 1 502 ? 120.314 10.912 89.794 1.00 117.97 ? ? ? ? ? ? 502 LEU A CG 1 ATOM 3943 C CD1 . LEU A 1 502 ? 119.097 9.995 89.683 1.00 113.14 ? ? ? ? ? ? 502 LEU A CD1 1 ATOM 3944 C CD2 . LEU A 1 502 ? 121.148 10.869 88.525 1.00 117.58 ? ? ? ? ? ? 502 LEU A CD2 1 ATOM 3945 N N . GLY A 1 503 ? 117.938 14.552 92.163 1.00 115.96 ? ? ? ? ? ? 503 GLY A N 1 ATOM 3946 C CA . GLY A 1 503 ? 117.644 15.970 92.295 1.00 114.60 ? ? ? ? ? ? 503 GLY A CA 1 ATOM 3947 C C . GLY A 1 503 ? 116.677 16.440 91.222 1.00 111.64 ? ? ? ? ? ? 503 GLY A C 1 ATOM 3948 O O . GLY A 1 503 ? 115.463 16.326 91.373 1.00 116.23 ? ? ? ? ? ? 503 GLY A O 1 ATOM 3949 N N . GLY A 1 504 ? 117.210 16.972 90.131 1.00 101.81 ? ? ? ? ? ? 504 GLY A N 1 ATOM 3950 C CA . GLY A 1 504 ? 116.357 17.435 89.055 1.00 97.13 ? ? ? ? ? ? 504 GLY A CA 1 ATOM 3951 C C . GLY A 1 504 ? 117.200 18.130 88.016 1.00 107.66 ? ? ? ? ? ? 504 GLY A C 1 ATOM 3952 O O . GLY A 1 504 ? 118.426 17.981 88.012 1.00 110.71 ? ? ? ? ? ? 504 GLY A O 1 ATOM 3953 N N . LEU A 1 505 ? 116.552 18.869 87.120 1.00 109.62 ? ? ? ? ? ? 505 LEU A N 1 ATOM 3954 C CA . LEU A 1 505 ? 117.272 19.610 86.096 1.00 111.08 ? ? ? ? ? ? 505 LEU A CA 1 ATOM 3955 C C . LEU A 1 505 ? 117.723 20.908 86.751 1.00 114.88 ? ? ? ? ? ? 505 LEU A C 1 ATOM 3956 O O . LEU A 1 505 ? 116.896 21.721 87.184 1.00 112.23 ? ? ? ? ? ? 505 LEU A O 1 ATOM 3957 C CB . LEU A 1 505 ? 116.364 19.935 84.901 1.00 109.12 ? ? ? ? ? ? 505 LEU A CB 1 ATOM 3958 C CG . LEU A 1 505 ? 116.886 20.978 83.888 1.00 110.75 ? ? ? ? ? ? 505 LEU A CG 1 ATOM 3959 C CD1 . LEU A 1 505 ? 118.098 20.435 83.153 1.00 102.28 ? ? ? ? ? ? 505 LEU A CD1 1 ATOM 3960 C CD2 . LEU A 1 505 ? 115.791 21.347 82.895 1.00 105.09 ? ? ? ? ? ? 505 LEU A CD2 1 ATOM 3961 N N . ALA A 1 506 ? 119.035 21.085 86.848 1.00 111.43 ? ? ? ? ? ? 506 ALA A N 1 ATOM 3962 C CA . ALA A 1 506 ? 119.586 22.287 87.441 1.00 106.13 ? ? ? ? ? ? 506 ALA A CA 1 ATOM 3963 C C . ALA A 1 506 ? 120.025 23.171 86.298 1.00 104.10 ? ? ? ? ? ? 506 ALA A C 1 ATOM 3964 O O . ALA A 1 506 ? 120.905 22.804 85.519 1.00 101.29 ? ? ? ? ? ? 506 ALA A O 1 ATOM 3965 C CB . ALA A 1 506 ? 120.757 21.951 88.327 1.00 113.54 ? ? ? ? ? ? 506 ALA A CB 1 ATOM 3966 N N . VAL A 1 507 ? 119.383 24.327 86.196 1.00 105.78 ? ? ? ? ? ? 507 VAL A N 1 ATOM 3967 C CA . VAL A 1 507 ? 119.685 25.286 85.149 1.00 103.07 ? ? ? ? ? ? 507 VAL A CA 1 ATOM 3968 C C . VAL A 1 507 ? 120.700 26.294 85.670 1.00 98.45 ? ? ? ? ? ? 507 VAL A C 1 ATOM 3969 O O . VAL A 1 507 ? 120.642 26.720 86.827 1.00 95.93 ? ? ? ? ? ? 507 VAL A O 1 ATOM 3970 C CB . VAL A 1 507 ? 118.426 26.030 84.711 1.00 107.53 ? ? ? ? ? ? 507 VAL A CB 1 ATOM 3971 C CG1 . VAL A 1 507 ? 117.878 26.830 85.879 1.00 109.02 ? ? ? ? ? ? 507 VAL A CG1 1 ATOM 3972 C CG2 . VAL A 1 507 ? 118.739 26.928 83.529 1.00 105.18 ? ? ? ? ? ? 507 VAL A CG2 1 ATOM 3973 N N . VAL A 1 508 ? 121.617 26.687 84.800 1.00 88.65 ? ? ? ? ? ? 508 VAL A N 1 ATOM 3974 C CA . VAL A 1 508 ? 122.666 27.611 85.178 1.00 84.26 ? ? ? ? ? ? 508 VAL A CA 1 ATOM 3975 C C . VAL A 1 508 ? 122.714 28.856 84.308 1.00 82.71 ? ? ? ? ? ? 508 VAL A C 1 ATOM 3976 O O . VAL A 1 508 ? 122.904 28.774 83.100 1.00 85.63 ? ? ? ? ? ? 508 VAL A O 1 ATOM 3977 C CB . VAL A 1 508 ? 124.015 26.887 85.122 1.00 80.58 ? ? ? ? ? ? 508 VAL A CB 1 ATOM 3978 C CG1 . VAL A 1 508 ? 125.143 27.863 85.320 1.00 82.34 ? ? ? ? ? ? 508 VAL A CG1 1 ATOM 3979 C CG2 . VAL A 1 508 ? 124.050 25.800 86.178 1.00 74.53 ? ? ? ? ? ? 508 VAL A CG2 1 ATOM 3980 N N . GLY A 1 509 ? 122.546 30.014 84.930 1.00 78.55 ? ? ? ? ? ? 509 GLY A N 1 ATOM 3981 C CA . GLY A 1 509 ? 122.582 31.248 84.170 1.00 83.76 ? ? ? ? ? ? 509 GLY A CA 1 ATOM 3982 C C . GLY A 1 509 ? 123.960 31.877 84.173 1.00 87.71 ? ? ? ? ? ? 509 GLY A C 1 ATOM 3983 O O . GLY A 1 509 ? 124.483 32.212 85.231 1.00 95.37 ? ? ? ? ? ? 509 GLY A O 1 ATOM 3984 N N . THR A 1 510 ? 124.554 32.049 82.997 1.00 85.60 ? ? ? ? ? ? 510 THR A N 1 ATOM 3985 C CA . THR A 1 510 ? 125.881 32.640 82.921 1.00 82.86 ? ? ? ? ? ? 510 THR A CA 1 ATOM 3986 C C . THR A 1 510 ? 125.863 34.163 83.016 1.00 85.96 ? ? ? ? ? ? 510 THR A C 1 ATOM 3987 O O . THR A 1 510 ? 126.913 34.798 83.032 1.00 91.96 ? ? ? ? ? ? 510 THR A O 1 ATOM 3988 C CB . THR A 1 510 ? 126.611 32.243 81.615 1.00 87.53 ? ? ? ? ? ? 510 THR A CB 1 ATOM 3989 O OG1 . THR A 1 510 ? 125.861 32.686 80.473 1.00 84.04 ? ? ? ? ? ? 510 THR A OG1 1 ATOM 3990 C CG2 . THR A 1 510 ? 126.793 30.741 81.550 1.00 84.79 ? ? ? ? ? ? 510 THR A CG2 1 ATOM 3991 N N . GLU A 1 511 ? 124.675 34.749 83.097 1.00 88.11 ? ? ? ? ? ? 511 GLU A N 1 ATOM 3992 C CA . GLU A 1 511 ? 124.544 36.201 83.174 1.00 94.80 ? ? ? ? ? ? 511 GLU A CA 1 ATOM 3993 C C . GLU A 1 511 ? 123.065 36.510 83.050 1.00 99.48 ? ? ? ? ? ? 511 GLU A C 1 ATOM 3994 O O . GLU A 1 511 ? 122.338 35.734 82.441 1.00 111.22 ? ? ? ? ? ? 511 GLU A O 1 ATOM 3995 C CB . GLU A 1 511 ? 125.303 36.843 82.010 1.00 98.29 ? ? ? ? ? ? 511 GLU A CB 1 ATOM 3996 C CG . GLU A 1 511 ? 124.821 36.372 80.636 1.00 103.90 ? ? ? ? ? ? 511 GLU A CG 1 ATOM 3997 C CD . GLU A 1 511 ? 125.920 36.300 79.577 1.00 106.47 ? ? ? ? ? ? 511 GLU A CD 1 ATOM 3998 O OE1 . GLU A 1 511 ? 126.403 37.362 79.131 1.00 109.67 ? ? ? ? ? ? 511 GLU A OE1 1 ATOM 3999 O OE2 . GLU A 1 511 ? 126.308 35.168 79.208 1.00 98.13 ? ? ? ? ? ? 511 GLU A OE2 1 ATOM 4000 N N . ARG A 1 512 ? 122.602 37.616 83.621 1.00 102.21 ? ? ? ? ? ? 512 ARG A N 1 ATOM 4001 C CA . ARG A 1 512 ? 121.184 37.965 83.506 1.00 100.89 ? ? ? ? ? ? 512 ARG A CA 1 ATOM 4002 C C . ARG A 1 512 ? 120.973 38.949 82.356 1.00 102.41 ? ? ? ? ? ? 512 ARG A C 1 ATOM 4003 O O . ARG A 1 512 ? 121.647 39.972 82.293 1.00 106.36 ? ? ? ? ? ? 512 ARG A O 1 ATOM 4004 C CB . ARG A 1 512 ? 120.683 38.582 84.807 1.00 94.02 ? ? ? ? ? ? 512 ARG A CB 1 ATOM 4005 C CG . ARG A 1 512 ? 120.221 37.563 85.808 1.00 92.29 ? ? ? ? ? ? 512 ARG A CG 1 ATOM 4006 C CD . ARG A 1 512 ? 119.570 38.271 86.955 1.00 95.72 ? ? ? ? ? ? 512 ARG A CD 1 ATOM 4007 N NE . ARG A 1 512 ? 118.751 37.374 87.751 1.00 100.09 ? ? ? ? ? ? 512 ARG A NE 1 ATOM 4008 C CZ . ARG A 1 512 ? 117.908 37.797 88.688 1.00 111.16 ? ? ? ? ? ? 512 ARG A CZ 1 ATOM 4009 N NH1 . ARG A 1 512 ? 117.784 39.103 88.934 1.00 100.36 ? ? ? ? ? ? 512 ARG A NH1 1 ATOM 4010 N NH2 . ARG A 1 512 ? 117.187 36.921 89.380 1.00 116.58 ? ? ? ? ? ? 512 ARG A NH2 1 ATOM 4011 N N . HIS A 1 513 ? 120.051 38.650 81.444 1.00 101.29 ? ? ? ? ? ? 513 HIS A N 1 ATOM 4012 C CA . HIS A 1 513 ? 119.819 39.550 80.320 1.00 104.89 ? ? ? ? ? ? 513 HIS A CA 1 ATOM 4013 C C . HIS A 1 513 ? 119.082 40.811 80.773 1.00 102.77 ? ? ? ? ? ? 513 HIS A C 1 ATOM 4014 O O . HIS A 1 513 ? 118.586 40.859 81.894 1.00 106.82 ? ? ? ? ? ? 513 HIS A O 1 ATOM 4015 C CB . HIS A 1 513 ? 119.014 38.845 79.222 1.00 112.85 ? ? ? ? ? ? 513 HIS A CB 1 ATOM 4016 C CG . HIS A 1 513 ? 118.859 39.664 77.970 1.00 126.20 ? ? ? ? ? ? 513 HIS A CG 1 ATOM 4017 N ND1 . HIS A 1 513 ? 119.915 39.950 77.126 1.00 130.43 ? ? ? ? ? ? 513 HIS A ND1 1 ATOM 4018 C CD2 . HIS A 1 513 ? 117.777 40.279 77.430 1.00 127.69 ? ? ? ? ? ? 513 HIS A CD2 1 ATOM 4019 C CE1 . HIS A 1 513 ? 119.490 40.703 76.124 1.00 131.25 ? ? ? ? ? ? 513 HIS A CE1 1 ATOM 4020 N NE2 . HIS A 1 513 ? 118.197 40.917 76.284 1.00 131.17 ? ? ? ? ? ? 513 HIS A NE2 1 ATOM 4021 N N . GLU A 1 514 ? 119.011 41.826 79.910 1.00 99.56 ? ? ? ? ? ? 514 GLU A N 1 ATOM 4022 C CA . GLU A 1 514 ? 118.318 43.072 80.245 1.00 96.10 ? ? ? ? ? ? 514 GLU A CA 1 ATOM 4023 C C . GLU A 1 514 ? 116.926 42.809 80.799 1.00 99.22 ? ? ? ? ? ? 514 GLU A C 1 ATOM 4024 O O . GLU A 1 514 ? 116.666 43.077 81.971 1.00 106.36 ? ? ? ? ? ? 514 GLU A O 1 ATOM 4025 C CB . GLU A 1 514 ? 118.171 43.947 79.022 1.00 95.14 ? ? ? ? ? ? 514 GLU A CB 1 ATOM 4026 C CG . GLU A 1 514 ? 119.426 44.095 78.226 1.00 112.07 ? ? ? ? ? ? 514 GLU A CG 1 ATOM 4027 C CD . GLU A 1 514 ? 119.170 44.804 76.916 1.00 122.19 ? ? ? ? ? ? 514 GLU A CD 1 ATOM 4028 O OE1 . GLU A 1 514 ? 118.345 44.292 76.121 1.00 121.36 ? ? ? ? ? ? 514 GLU A OE1 1 ATOM 4029 O OE2 . GLU A 1 514 ? 119.786 45.871 76.683 1.00 127.24 ? ? ? ? ? ? 514 GLU A OE2 1 ATOM 4030 N N . SER A 1 515 ? 116.032 42.294 79.956 1.00 98.31 ? ? ? ? ? ? 515 SER A N 1 ATOM 4031 C CA . SER A 1 515 ? 114.667 42.000 80.387 1.00 97.66 ? ? ? ? ? ? 515 SER A CA 1 ATOM 4032 C C . SER A 1 515 ? 114.631 40.786 81.284 1.00 93.89 ? ? ? ? ? ? 515 SER A C 1 ATOM 4033 O O . SER A 1 515 ? 115.274 39.783 80.988 1.00 92.18 ? ? ? ? ? ? 515 SER A O 1 ATOM 4034 C CB . SER A 1 515 ? 113.756 41.737 79.186 1.00 100.38 ? ? ? ? ? ? 515 SER A CB 1 ATOM 4035 O OG . SER A 1 515 ? 113.425 42.935 78.501 1.00 116.19 ? ? ? ? ? ? 515 SER A OG 1 ATOM 4036 N N . ARG A 1 516 ? 113.884 40.869 82.380 1.00 91.67 ? ? ? ? ? ? 516 ARG A N 1 ATOM 4037 C CA . ARG A 1 516 ? 113.775 39.726 83.269 1.00 84.88 ? ? ? ? ? ? 516 ARG A CA 1 ATOM 4038 C C . ARG A 1 516 ? 113.118 38.601 82.534 1.00 81.08 ? ? ? ? ? ? 516 ARG A C 1 ATOM 4039 O O . ARG A 1 516 ? 113.531 37.462 82.660 1.00 67.55 ? ? ? ? ? ? 516 ARG A O 1 ATOM 4040 C CB . ARG A 1 516 ? 112.937 40.036 84.498 1.00 85.39 ? ? ? ? ? ? 516 ARG A CB 1 ATOM 4041 C CG . ARG A 1 516 ? 113.639 40.876 85.499 1.00 82.59 ? ? ? ? ? ? 516 ARG A CG 1 ATOM 4042 C CD . ARG A 1 516 ? 113.155 42.264 85.357 1.00 82.26 ? ? ? ? ? ? 516 ARG A CD 1 ATOM 4043 N NE . ARG A 1 516 ? 111.810 42.387 85.887 1.00 85.27 ? ? ? ? ? ? 516 ARG A NE 1 ATOM 4044 C CZ . ARG A 1 516 ? 111.110 43.511 85.840 1.00 98.75 ? ? ? ? ? ? 516 ARG A CZ 1 ATOM 4045 N NH1 . ARG A 1 516 ? 111.648 44.582 85.276 1.00 103.73 ? ? ? ? ? ? 516 ARG A NH1 1 ATOM 4046 N NH2 . ARG A 1 516 ? 109.892 43.581 86.373 1.00 105.11 ? ? ? ? ? ? 516 ARG A NH2 1 ATOM 4047 N N . ARG A 1 517 ? 112.085 38.917 81.765 1.00 83.94 ? ? ? ? ? ? 517 ARG A N 1 ATOM 4048 C CA . ARG A 1 517 ? 111.408 37.868 81.033 1.00 85.35 ? ? ? ? ? ? 517 ARG A CA 1 ATOM 4049 C C . ARG A 1 517 ? 112.427 36.894 80.478 1.00 79.80 ? ? ? ? ? ? 517 ARG A C 1 ATOM 4050 O O . ARG A 1 517 ? 112.278 35.699 80.654 1.00 88.67 ? ? ? ? ? ? 517 ARG A O 1 ATOM 4051 C CB . ARG A 1 517 ? 110.584 38.412 79.864 1.00 93.25 ? ? ? ? ? ? 517 ARG A CB 1 ATOM 4052 C CG . ARG A 1 517 ? 109.444 39.354 80.208 1.00 92.92 ? ? ? ? ? ? 517 ARG A CG 1 ATOM 4053 C CD . ARG A 1 517 ? 108.455 39.352 79.049 1.00 84.34 ? ? ? ? ? ? 517 ARG A CD 1 ATOM 4054 N NE . ARG A 1 517 ? 109.138 39.185 77.769 1.00 70.69 ? ? ? ? ? ? 517 ARG A NE 1 ATOM 4055 C CZ . ARG A 1 517 ? 109.702 40.170 77.088 1.00 71.31 ? ? ? ? ? ? 517 ARG A CZ 1 ATOM 4056 N NH1 . ARG A 1 517 ? 109.661 41.401 77.550 1.00 78.31 ? ? ? ? ? ? 517 ARG A NH1 1 ATOM 4057 N NH2 . ARG A 1 517 ? 110.319 39.924 75.951 1.00 75.27 ? ? ? ? ? ? 517 ARG A NH2 1 ATOM 4058 N N . ILE A 1 518 ? 113.475 37.377 79.831 1.00 63.55 ? ? ? ? ? ? 518 ILE A N 1 ATOM 4059 C CA . ILE A 1 518 ? 114.431 36.443 79.257 1.00 70.88 ? ? ? ? ? ? 518 ILE A CA 1 ATOM 4060 C C . ILE A 1 518 ? 115.078 35.458 80.213 1.00 83.01 ? ? ? ? ? ? 518 ILE A C 1 ATOM 4061 O O . ILE A 1 518 ? 115.096 34.260 79.937 1.00 88.74 ? ? ? ? ? ? 518 ILE A O 1 ATOM 4062 C CB . ILE A 1 518 ? 115.522 37.168 78.479 1.00 75.87 ? ? ? ? ? ? 518 ILE A CB 1 ATOM 4063 C CG1 . ILE A 1 518 ? 114.903 37.725 77.200 1.00 72.52 ? ? ? ? ? ? 518 ILE A CG1 1 ATOM 4064 C CG2 . ILE A 1 518 ? 116.731 36.228 78.244 1.00 72.75 ? ? ? ? ? ? 518 ILE A CG2 1 ATOM 4065 C CD1 . ILE A 1 518 ? 113.751 38.673 77.473 1.00 69.02 ? ? ? ? ? ? 518 ILE A CD1 1 ATOM 4066 N N . ASP A 1 519 ? 115.614 35.939 81.327 1.00 88.72 ? ? ? ? ? ? 519 ASP A N 1 ATOM 4067 C CA . ASP A 1 519 ? 116.230 35.021 82.266 1.00 89.17 ? ? ? ? ? ? 519 ASP A CA 1 ATOM 4068 C C . ASP A 1 519 ? 115.159 34.302 83.103 1.00 83.32 ? ? ? ? ? ? 519 ASP A C 1 ATOM 4069 O O . ASP A 1 519 ? 115.463 33.404 83.885 1.00 79.78 ? ? ? ? ? ? 519 ASP A O 1 ATOM 4070 C CB . ASP A 1 519 ? 117.270 35.747 83.139 1.00 98.66 ? ? ? ? ? ? 519 ASP A CB 1 ATOM 4071 C CG . ASP A 1 519 ? 116.706 36.951 83.870 1.00 111.98 ? ? ? ? ? ? 519 ASP A CG 1 ATOM 4072 O OD1 . ASP A 1 519 ? 115.684 36.800 84.576 1.00 123.04 ? ? ? ? ? ? 519 ASP A OD1 1 ATOM 4073 O OD2 . ASP A 1 519 ? 117.301 38.047 83.745 1.00 121.29 ? ? ? ? ? ? 519 ASP A OD2 1 ATOM 4074 N N . ASN A 1 520 ? 113.899 34.688 82.917 1.00 81.37 ? ? ? ? ? ? 520 ASN A N 1 ATOM 4075 C CA . ASN A 1 520 ? 112.779 34.043 83.605 1.00 77.30 ? ? ? ? ? ? 520 ASN A CA 1 ATOM 4076 C C . ASN A 1 520 ? 112.333 32.843 82.788 1.00 78.86 ? ? ? ? ? ? 520 ASN A C 1 ATOM 4077 O O . ASN A 1 520 ? 111.831 31.872 83.334 1.00 78.99 ? ? ? ? ? ? 520 ASN A O 1 ATOM 4078 C CB . ASN A 1 520 ? 111.589 34.984 83.727 1.00 79.05 ? ? ? ? ? ? 520 ASN A CB 1 ATOM 4079 C CG . ASN A 1 520 ? 111.556 35.709 85.031 1.00 82.26 ? ? ? ? ? ? 520 ASN A CG 1 ATOM 4080 O OD1 . ASN A 1 520 ? 111.699 35.106 86.092 1.00 87.37 ? ? ? ? ? ? 520 ASN A OD1 1 ATOM 4081 N ND2 . ASN A 1 520 ? 111.347 37.012 84.972 1.00 88.35 ? ? ? ? ? ? 520 ASN A ND2 1 ATOM 4082 N N . GLN A 1 521 ? 112.485 32.952 81.469 1.00 78.70 ? ? ? ? ? ? 521 GLN A N 1 ATOM 4083 C CA . GLN A 1 521 ? 112.139 31.881 80.545 1.00 87.49 ? ? ? ? ? ? 521 GLN A CA 1 ATOM 4084 C C . GLN A 1 521 ? 113.171 30.796 80.779 1.00 93.20 ? ? ? ? ? ? 521 GLN A C 1 ATOM 4085 O O . GLN A 1 521 ? 112.854 29.605 80.810 1.00 100.64 ? ? ? ? ? ? 521 GLN A O 1 ATOM 4086 C CB . GLN A 1 521 ? 112.228 32.345 79.086 1.00 91.36 ? ? ? ? ? ? 521 GLN A CB 1 ATOM 4087 C CG . GLN A 1 521 ? 111.302 33.512 78.728 1.00 103.12 ? ? ? ? ? ? 521 GLN A CG 1 ATOM 4088 C CD . GLN A 1 521 ? 111.314 33.858 77.232 1.00 104.98 ? ? ? ? ? ? 521 GLN A CD 1 ATOM 4089 O OE1 . GLN A 1 521 ? 112.349 33.771 76.554 1.00 95.83 ? ? ? ? ? ? 521 GLN A OE1 1 ATOM 4090 N NE2 . GLN A 1 521 ? 110.168 34.297 76.727 1.00 110.10 ? ? ? ? ? ? 521 GLN A NE2 1 ATOM 4091 N N . LEU A 1 522 ? 114.424 31.204 80.932 1.00 89.49 ? ? ? ? ? ? 522 LEU A N 1 ATOM 4092 C CA . LEU A 1 522 ? 115.477 30.236 81.190 1.00 88.83 ? ? ? ? ? ? 522 LEU A CA 1 ATOM 4093 C C . LEU A 1 522 ? 115.147 29.535 82.506 1.00 89.86 ? ? ? ? ? ? 522 LEU A C 1 ATOM 4094 O O . LEU A 1 522 ? 115.035 28.309 82.559 1.00 88.67 ? ? ? ? ? ? 522 LEU A O 1 ATOM 4095 C CB . LEU A 1 522 ? 116.825 30.943 81.289 1.00 77.50 ? ? ? ? ? ? 522 LEU A CB 1 ATOM 4096 C CG . LEU A 1 522 ? 117.997 30.117 81.812 1.00 75.58 ? ? ? ? ? ? 522 LEU A CG 1 ATOM 4097 C CD1 . LEU A 1 522 ? 118.330 28.949 80.904 1.00 76.54 ? ? ? ? ? ? 522 LEU A CD1 1 ATOM 4098 C CD2 . LEU A 1 522 ? 119.171 31.041 81.932 1.00 83.27 ? ? ? ? ? ? 522 LEU A CD2 1 ATOM 4099 N N . ARG A 1 523 ? 114.968 30.341 83.552 1.00 88.98 ? ? ? ? ? ? 523 ARG A N 1 ATOM 4100 C CA . ARG A 1 523 ? 114.651 29.880 84.906 1.00 91.40 ? ? ? ? ? ? 523 ARG A CA 1 ATOM 4101 C C . ARG A 1 523 ? 113.519 28.853 84.965 1.00 91.27 ? ? ? ? ? ? 523 ARG A C 1 ATOM 4102 O O . ARG A 1 523 ? 113.594 27.872 85.704 1.00 86.69 ? ? ? ? ? ? 523 ARG A O 1 ATOM 4103 C CB . ARG A 1 523 ? 114.288 31.088 85.777 1.00 91.46 ? ? ? ? ? ? 523 ARG A CB 1 ATOM 4104 C CG . ARG A 1 523 ? 113.977 30.766 87.228 1.00 97.34 ? ? ? ? ? ? 523 ARG A CG 1 ATOM 4105 C CD . ARG A 1 523 ? 113.394 31.979 87.953 1.00 94.33 ? ? ? ? ? ? 523 ARG A CD 1 ATOM 4106 N NE . ARG A 1 523 ? 114.302 33.127 87.962 1.00 107.02 ? ? ? ? ? ? 523 ARG A NE 1 ATOM 4107 C CZ . ARG A 1 523 ? 115.518 33.134 88.514 1.00 110.92 ? ? ? ? ? ? 523 ARG A CZ 1 ATOM 4108 N NH1 . ARG A 1 523 ? 115.992 32.047 89.112 1.00 109.14 ? ? ? ? ? ? 523 ARG A NH1 1 ATOM 4109 N NH2 . ARG A 1 523 ? 116.271 34.232 88.475 1.00 111.79 ? ? ? ? ? ? 523 ARG A NH2 1 ATOM 4110 N N . GLY A 1 524 ? 112.471 29.083 84.186 1.00 90.06 ? ? ? ? ? ? 524 GLY A N 1 ATOM 4111 C CA . GLY A 1 524 ? 111.345 28.170 84.181 1.00 94.34 ? ? ? ? ? ? 524 GLY A CA 1 ATOM 4112 C C . GLY A 1 524 ? 111.495 26.901 83.357 1.00 96.78 ? ? ? ? ? ? 524 GLY A C 1 ATOM 4113 O O . GLY A 1 524 ? 110.594 26.061 83.383 1.00 99.23 ? ? ? ? ? ? 524 GLY A O 1 ATOM 4114 N N . ARG A 1 525 ? 112.605 26.752 82.627 1.00 96.85 ? ? ? ? ? ? 525 ARG A N 1 ATOM 4115 C CA . ARG A 1 525 ? 112.842 25.554 81.802 1.00 96.73 ? ? ? ? ? ? 525 ARG A CA 1 ATOM 4116 C C . ARG A 1 525 ? 113.068 24.305 82.663 1.00 93.94 ? ? ? ? ? ? 525 ARG A C 1 ATOM 4117 O O . ARG A 1 525 ? 113.512 23.270 82.164 1.00 90.54 ? ? ? ? ? ? 525 ARG A O 1 ATOM 4118 C CB . ARG A 1 525 ? 114.069 25.745 80.879 1.00 92.76 ? ? ? ? ? ? 525 ARG A CB 1 ATOM 4119 C CG . ARG A 1 525 ? 113.887 26.735 79.734 1.00 94.00 ? ? ? ? ? ? 525 ARG A CG 1 ATOM 4120 C CD . ARG A 1 525 ? 112.646 26.409 78.918 1.00 112.72 ? ? ? ? ? ? 525 ARG A CD 1 ATOM 4121 N NE . ARG A 1 525 ? 112.201 27.537 78.099 1.00 122.37 ? ? ? ? ? ? 525 ARG A NE 1 ATOM 4122 C CZ . ARG A 1 525 ? 111.042 27.580 77.438 1.00 126.06 ? ? ? ? ? ? 525 ARG A CZ 1 ATOM 4123 N NH1 . ARG A 1 525 ? 110.194 26.557 77.492 1.00 121.63 ? ? ? ? ? ? 525 ARG A NH1 1 ATOM 4124 N NH2 . ARG A 1 525 ? 110.724 28.652 76.719 1.00 124.32 ? ? ? ? ? ? 525 ARG A NH2 1 ATOM 4125 N N . SER A 1 526 ? 112.744 24.419 83.951 1.00 91.27 ? ? ? ? ? ? 526 SER A N 1 ATOM 4126 C CA . SER A 1 526 ? 112.915 23.347 84.931 1.00 85.70 ? ? ? ? ? ? 526 SER A CA 1 ATOM 4127 C C . SER A 1 526 ? 111.797 23.375 85.964 1.00 83.11 ? ? ? ? ? ? 526 SER A C 1 ATOM 4128 O O . SER A 1 526 ? 111.342 24.447 86.349 1.00 80.50 ? ? ? ? ? ? 526 SER A O 1 ATOM 4129 C CB . SER A 1 526 ? 114.254 23.524 85.655 1.00 87.91 ? ? ? ? ? ? 526 SER A CB 1 ATOM 4130 O OG . SER A 1 526 ? 114.413 22.582 86.700 1.00 86.86 ? ? ? ? ? ? 526 SER A OG 1 ATOM 4131 N N . GLY A 1 527 ? 111.364 22.202 86.420 1.00 87.18 ? ? ? ? ? ? 527 GLY A N 1 ATOM 4132 C CA . GLY A 1 527 ? 110.315 22.142 87.433 1.00 95.47 ? ? ? ? ? ? 527 GLY A CA 1 ATOM 4133 C C . GLY A 1 527 ? 108.890 22.059 86.907 1.00 95.53 ? ? ? ? ? ? 527 GLY A C 1 ATOM 4134 O O . GLY A 1 527 ? 107.918 22.358 87.615 1.00 92.68 ? ? ? ? ? ? 527 GLY A O 1 ATOM 4135 N N . ARG A 1 528 ? 108.762 21.629 85.661 1.00 95.11 ? ? ? ? ? ? 528 ARG A N 1 ATOM 4136 C CA . ARG A 1 528 ? 107.464 21.519 85.042 1.00 93.64 ? ? ? ? ? ? 528 ARG A CA 1 ATOM 4137 C C . ARG A 1 528 ? 106.612 20.439 85.676 1.00 94.83 ? ? ? ? ? ? 528 ARG A C 1 ATOM 4138 O O . ARG A 1 528 ? 106.960 19.262 85.643 1.00 94.75 ? ? ? ? ? ? 528 ARG A O 1 ATOM 4139 C CB . ARG A 1 528 ? 107.632 21.253 83.547 1.00 103.54 ? ? ? ? ? ? 528 ARG A CB 1 ATOM 4140 C CG . ARG A 1 528 ? 108.659 20.181 83.202 1.00 109.41 ? ? ? ? ? ? 528 ARG A CG 1 ATOM 4141 C CD . ARG A 1 528 ? 108.700 19.990 81.697 1.00 106.37 ? ? ? ? ? ? 528 ARG A CD 1 ATOM 4142 N NE . ARG A 1 528 ? 107.390 19.560 81.218 1.00 111.00 ? ? ? ? ? ? 528 ARG A NE 1 ATOM 4143 C CZ . ARG A 1 528 ? 106.863 18.369 81.482 1.00 108.78 ? ? ? ? ? ? 528 ARG A CZ 1 ATOM 4144 N NH1 . ARG A 1 528 ? 107.542 17.490 82.208 1.00 113.47 ? ? ? ? ? ? 528 ARG A NH1 1 ATOM 4145 N NH2 . ARG A 1 528 ? 105.651 18.064 81.043 1.00 102.15 ? ? ? ? ? ? 528 ARG A NH2 1 ATOM 4146 N N . GLN A 1 529 ? 105.498 20.865 86.267 1.00 93.89 ? ? ? ? ? ? 529 GLN A N 1 ATOM 4147 C CA . GLN A 1 529 ? 104.537 19.968 86.896 1.00 91.34 ? ? ? ? ? ? 529 GLN A CA 1 ATOM 4148 C C . GLN A 1 529 ? 105.033 19.461 88.245 1.00 92.66 ? ? ? ? ? ? 529 GLN A C 1 ATOM 4149 O O . GLN A 1 529 ? 105.036 18.258 88.504 1.00 91.50 ? ? ? ? ? ? 529 GLN A O 1 ATOM 4150 C CB . GLN A 1 529 ? 104.244 18.787 85.956 1.00 99.15 ? ? ? ? ? ? 529 GLN A CB 1 ATOM 4151 C CG . GLN A 1 529 ? 102.844 18.179 86.088 1.00 110.21 ? ? ? ? ? ? 529 GLN A CG 1 ATOM 4152 C CD . GLN A 1 529 ? 101.763 18.965 85.341 1.00 106.63 ? ? ? ? ? ? 529 GLN A CD 1 ATOM 4153 O OE1 . GLN A 1 529 ? 100.614 19.014 85.777 1.00 98.41 ? ? ? ? ? ? 529 GLN A OE1 1 ATOM 4154 N NE2 . GLN A 1 529 ? 102.125 19.562 84.206 1.00 92.76 ? ? ? ? ? ? 529 GLN A NE2 1 ATOM 4155 N N . GLY A 1 530 ? 105.455 20.383 89.104 1.00 94.00 ? ? ? ? ? ? 530 GLY A N 1 ATOM 4156 C CA . GLY A 1 530 ? 105.939 19.983 90.413 1.00 95.36 ? ? ? ? ? ? 530 GLY A CA 1 ATOM 4157 C C . GLY A 1 530 ? 107.298 19.301 90.427 1.00 97.48 ? ? ? ? ? ? 530 GLY A C 1 ATOM 4158 O O . GLY A 1 530 ? 107.768 18.904 91.482 1.00 94.72 ? ? ? ? ? ? 530 GLY A O 1 ATOM 4159 N N . ASP A 1 531 ? 107.937 19.147 89.272 1.00 102.13 ? ? ? ? ? ? 531 ASP A N 1 ATOM 4160 C CA . ASP A 1 531 ? 109.258 18.510 89.232 1.00 109.90 ? ? ? ? ? ? 531 ASP A CA 1 ATOM 4161 C C . ASP A 1 531 ? 110.243 19.246 90.145 1.00 115.96 ? ? ? ? ? ? 531 ASP A C 1 ATOM 4162 O O . ASP A 1 531 ? 110.113 20.453 90.398 1.00 116.28 ? ? ? ? ? ? 531 ASP A O 1 ATOM 4163 C CB . ASP A 1 531 ? 109.845 18.511 87.818 1.00 109.44 ? ? ? ? ? ? 531 ASP A CB 1 ATOM 4164 C CG . ASP A 1 531 ? 108.983 17.773 86.837 1.00 111.62 ? ? ? ? ? ? 531 ASP A CG 1 ATOM 4165 O OD1 . ASP A 1 531 ? 107.911 17.285 87.264 1.00 116.13 ? ? ? ? ? ? 531 ASP A OD1 1 ATOM 4166 O OD2 . ASP A 1 531 ? 109.364 17.679 85.648 1.00 111.33 ? ? ? ? ? ? 531 ASP A OD2 1 ATOM 4167 N N . PRO A 1 532 ? 111.247 18.519 90.662 1.00 115.17 ? ? ? ? ? ? 532 PRO A N 1 ATOM 4168 C CA . PRO A 1 532 ? 112.262 19.102 91.545 1.00 113.96 ? ? ? ? ? ? 532 PRO A CA 1 ATOM 4169 C C . PRO A 1 532 ? 113.437 19.662 90.732 1.00 112.42 ? ? ? ? ? ? 532 PRO A C 1 ATOM 4170 O O . PRO A 1 532 ? 113.944 18.999 89.825 1.00 112.51 ? ? ? ? ? ? 532 PRO A O 1 ATOM 4171 C CB . PRO A 1 532 ? 112.668 17.919 92.415 1.00 114.89 ? ? ? ? ? ? 532 PRO A CB 1 ATOM 4172 C CG . PRO A 1 532 ? 112.580 16.769 91.454 1.00 107.89 ? ? ? ? ? ? 532 PRO A CG 1 ATOM 4173 C CD . PRO A 1 532 ? 111.294 17.043 90.714 1.00 113.60 ? ? ? ? ? ? 532 PRO A CD 1 ATOM 4174 N N . GLY A 1 533 ? 113.864 20.880 91.051 1.00 108.45 ? ? ? ? ? ? 533 GLY A N 1 ATOM 4175 C CA . GLY A 1 533 ? 114.973 21.474 90.324 1.00 104.51 ? ? ? ? ? ? 533 GLY A CA 1 ATOM 4176 C C . GLY A 1 533 ? 115.551 22.702 91.002 1.00 102.99 ? ? ? ? ? ? 533 GLY A C 1 ATOM 4177 O O . GLY A 1 533 ? 114.947 23.252 91.923 1.00 101.90 ? ? ? ? ? ? 533 GLY A O 1 ATOM 4178 N N . ILE A 1 534 ? 116.724 23.133 90.545 1.00 101.85 ? ? ? ? ? ? 534 ILE A N 1 ATOM 4179 C CA . ILE A 1 534 ? 117.392 24.307 91.101 1.00 97.86 ? ? ? ? ? ? 534 ILE A CA 1 ATOM 4180 C C . ILE A 1 534 ? 117.840 25.262 90.006 1.00 95.20 ? ? ? ? ? ? 534 ILE A C 1 ATOM 4181 O O . ILE A 1 534 ? 118.342 24.849 88.961 1.00 92.43 ? ? ? ? ? ? 534 ILE A O 1 ATOM 4182 C CB . ILE A 1 534 ? 118.635 23.916 91.928 1.00 100.23 ? ? ? ? ? ? 534 ILE A CB 1 ATOM 4183 C CG1 . ILE A 1 534 ? 119.424 22.835 91.185 1.00 99.12 ? ? ? ? ? ? 534 ILE A CG1 1 ATOM 4184 C CG2 . ILE A 1 534 ? 118.228 23.479 93.324 1.00 96.51 ? ? ? ? ? ? 534 ILE A CG2 1 ATOM 4185 C CD1 . ILE A 1 534 ? 120.624 22.317 91.942 1.00 95.05 ? ? ? ? ? ? 534 ILE A CD1 1 ATOM 4186 N N . THR A 1 535 ? 117.667 26.548 90.265 1.00 91.94 ? ? ? ? ? ? 535 THR A N 1 ATOM 4187 C CA . THR A 1 535 ? 118.040 27.564 89.306 1.00 93.59 ? ? ? ? ? ? 535 THR A CA 1 ATOM 4188 C C . THR A 1 535 ? 119.122 28.460 89.892 1.00 93.55 ? ? ? ? ? ? 535 THR A C 1 ATOM 4189 O O . THR A 1 535 ? 118.920 29.094 90.928 1.00 90.17 ? ? ? ? ? ? 535 THR A O 1 ATOM 4190 C CB . THR A 1 535 ? 116.819 28.416 88.936 1.00 95.74 ? ? ? ? ? ? 535 THR A CB 1 ATOM 4191 O OG1 . THR A 1 535 ? 116.302 29.051 90.111 1.00 88.43 ? ? ? ? ? ? 535 THR A OG1 1 ATOM 4192 C CG2 . THR A 1 535 ? 115.731 27.543 88.338 1.00 98.92 ? ? ? ? ? ? 535 THR A CG2 1 ATOM 4193 N N . GLN A 1 536 ? 120.276 28.508 89.236 1.00 90.73 ? ? ? ? ? ? 536 GLN A N 1 ATOM 4194 C CA . GLN A 1 536 ? 121.362 29.341 89.726 1.00 93.97 ? ? ? ? ? ? 536 GLN A CA 1 ATOM 4195 C C . GLN A 1 536 ? 121.827 30.363 88.708 1.00 95.41 ? ? ? ? ? ? 536 GLN A C 1 ATOM 4196 O O . GLN A 1 536 ? 122.068 30.034 87.546 1.00 96.39 ? ? ? ? ? ? 536 GLN A O 1 ATOM 4197 C CB . GLN A 1 536 ? 122.558 28.488 90.140 1.00 97.27 ? ? ? ? ? ? 536 GLN A CB 1 ATOM 4198 C CG . GLN A 1 536 ? 123.687 29.303 90.746 1.00 101.59 ? ? ? ? ? ? 536 GLN A CG 1 ATOM 4199 C CD . GLN A 1 536 ? 123.287 29.978 92.042 1.00 101.99 ? ? ? ? ? ? 536 GLN A CD 1 ATOM 4200 O OE1 . GLN A 1 536 ? 123.015 29.314 93.044 1.00 97.93 ? ? ? ? ? ? 536 GLN A OE1 1 ATOM 4201 N NE2 . GLN A 1 536 ? 123.229 31.305 92.025 1.00 105.71 ? ? ? ? ? ? 536 GLN A NE2 1 ATOM 4202 N N . PHE A 1 537 ? 121.961 31.607 89.153 1.00 93.78 ? ? ? ? ? ? 537 PHE A N 1 ATOM 4203 C CA . PHE A 1 537 ? 122.423 32.675 88.280 1.00 90.95 ? ? ? ? ? ? 537 PHE A CA 1 ATOM 4204 C C . PHE A 1 537 ? 123.776 33.200 88.702 1.00 94.52 ? ? ? ? ? ? 537 PHE A C 1 ATOM 4205 O O . PHE A 1 537 ? 123.966 33.601 89.846 1.00 102.01 ? ? ? ? ? ? 537 PHE A O 1 ATOM 4206 C CB . PHE A 1 537 ? 121.434 33.830 88.267 1.00 95.12 ? ? ? ? ? ? 537 PHE A CB 1 ATOM 4207 C CG . PHE A 1 537 ? 120.392 33.704 87.215 1.00 98.33 ? ? ? ? ? ? 537 PHE A CG 1 ATOM 4208 C CD1 . PHE A 1 537 ? 119.167 33.116 87.497 1.00 98.66 ? ? ? ? ? ? 537 PHE A CD1 1 ATOM 4209 C CD2 . PHE A 1 537 ? 120.652 34.133 85.922 1.00 93.67 ? ? ? ? ? ? 537 PHE A CD2 1 ATOM 4210 C CE1 . PHE A 1 537 ? 118.220 32.956 86.504 1.00 84.50 ? ? ? ? ? ? 537 PHE A CE1 1 ATOM 4211 C CE2 . PHE A 1 537 ? 119.714 33.976 84.930 1.00 87.81 ? ? ? ? ? ? 537 PHE A CE2 1 ATOM 4212 C CZ . PHE A 1 537 ? 118.494 33.386 85.219 1.00 81.78 ? ? ? ? ? ? 537 PHE A CZ 1 ATOM 4213 N N . TYR A 1 538 ? 124.715 33.211 87.769 1.00 86.19 ? ? ? ? ? ? 538 TYR A N 1 ATOM 4214 C CA . TYR A 1 538 ? 126.046 33.697 88.066 1.00 87.95 ? ? ? ? ? ? 538 TYR A CA 1 ATOM 4215 C C . TYR A 1 538 ? 126.262 35.091 87.518 1.00 93.89 ? ? ? ? ? ? 538 TYR A C 1 ATOM 4216 O O . TYR A 1 538 ? 126.110 35.319 86.320 1.00 94.66 ? ? ? ? ? ? 538 TYR A O 1 ATOM 4217 C CB . TYR A 1 538 ? 127.080 32.754 87.474 1.00 86.34 ? ? ? ? ? ? 538 TYR A CB 1 ATOM 4218 C CG . TYR A 1 538 ? 127.162 31.455 88.202 1.00 90.91 ? ? ? ? ? ? 538 TYR A CG 1 ATOM 4219 C CD1 . TYR A 1 538 ? 127.789 31.375 89.438 1.00 98.30 ? ? ? ? ? ? 538 TYR A CD1 1 ATOM 4220 C CD2 . TYR A 1 538 ? 126.597 30.306 87.672 1.00 93.72 ? ? ? ? ? ? 538 TYR A CD2 1 ATOM 4221 C CE1 . TYR A 1 538 ? 127.855 30.177 90.126 1.00 105.15 ? ? ? ? ? ? 538 TYR A CE1 1 ATOM 4222 C CE2 . TYR A 1 538 ? 126.653 29.103 88.352 1.00 98.45 ? ? ? ? ? ? 538 TYR A CE2 1 ATOM 4223 C CZ . TYR A 1 538 ? 127.286 29.040 89.578 1.00 103.96 ? ? ? ? ? ? 538 TYR A CZ 1 ATOM 4224 O OH . TYR A 1 538 ? 127.377 27.837 90.249 1.00 107.26 ? ? ? ? ? ? 538 TYR A OH 1 ATOM 4225 N N . LEU A 1 539 ? 126.610 36.028 88.394 1.00 99.41 ? ? ? ? ? ? 539 LEU A N 1 ATOM 4226 C CA . LEU A 1 539 ? 126.869 37.398 87.962 1.00 105.24 ? ? ? ? ? ? 539 LEU A CA 1 ATOM 4227 C C . LEU A 1 539 ? 128.212 37.891 88.460 1.00 105.60 ? ? ? ? ? ? 539 LEU A C 1 ATOM 4228 O O . LEU A 1 539 ? 128.576 37.659 89.608 1.00 105.51 ? ? ? ? ? ? 539 LEU A O 1 ATOM 4229 C CB . LEU A 1 539 ? 125.787 38.363 88.455 1.00 105.96 ? ? ? ? ? ? 539 LEU A CB 1 ATOM 4230 C CG . LEU A 1 539 ? 124.634 38.666 87.504 1.00 104.93 ? ? ? ? ? ? 539 LEU A CG 1 ATOM 4231 C CD1 . LEU A 1 539 ? 123.578 37.595 87.646 1.00 113.90 ? ? ? ? ? ? 539 LEU A CD1 1 ATOM 4232 C CD2 . LEU A 1 539 ? 124.044 40.021 87.831 1.00 106.19 ? ? ? ? ? ? 539 LEU A CD2 1 ATOM 4233 N N . SER A 1 540 ? 128.942 38.574 87.584 1.00 108.15 ? ? ? ? ? ? 540 SER A N 1 ATOM 4234 C CA . SER A 1 540 ? 130.246 39.128 87.925 1.00 105.14 ? ? ? ? ? ? 540 SER A CA 1 ATOM 4235 C C . SER A 1 540 ? 130.211 40.642 87.738 1.00 99.56 ? ? ? ? ? ? 540 SER A C 1 ATOM 4236 O O . SER A 1 540 ? 129.423 41.166 86.948 1.00 95.80 ? ? ? ? ? ? 540 SER A O 1 ATOM 4237 C CB . SER A 1 540 ? 131.343 38.512 87.048 1.00 103.47 ? ? ? ? ? ? 540 SER A CB 1 ATOM 4238 O OG . SER A 1 540 ? 131.162 38.841 85.687 1.00 98.25 ? ? ? ? ? ? 540 SER A OG 1 ATOM 4239 N N . MET A 1 541 ? 131.068 41.338 88.472 1.00 94.81 ? ? ? ? ? ? 541 MET A N 1 ATOM 4240 C CA . MET A 1 541 ? 131.131 42.788 88.410 1.00 98.42 ? ? ? ? ? ? 541 MET A CA 1 ATOM 4241 C C . MET A 1 541 ? 131.621 43.328 87.080 1.00 101.01 ? ? ? ? ? ? 541 MET A C 1 ATOM 4242 O O . MET A 1 541 ? 131.656 44.543 86.869 1.00 102.31 ? ? ? ? ? ? 541 MET A O 1 ATOM 4243 C CB . MET A 1 541 ? 132.018 43.299 89.533 1.00 103.19 ? ? ? ? ? ? 541 MET A CB 1 ATOM 4244 C CG . MET A 1 541 ? 131.497 42.892 90.886 1.00 108.66 ? ? ? ? ? ? 541 MET A CG 1 ATOM 4245 S SD . MET A 1 541 ? 129.760 43.299 90.948 1.00 109.15 ? ? ? ? ? ? 541 MET A SD 1 ATOM 4246 C CE . MET A 1 541 ? 129.816 45.140 90.944 1.00 95.40 ? ? ? ? ? ? 541 MET A CE 1 ATOM 4247 N N . GLU A 1 542 ? 131.992 42.425 86.183 1.00 104.54 ? ? ? ? ? ? 542 GLU A N 1 ATOM 4248 C CA . GLU A 1 542 ? 132.474 42.821 84.871 1.00 108.65 ? ? ? ? ? ? 542 GLU A CA 1 ATOM 4249 C C . GLU A 1 542 ? 131.394 42.685 83.798 1.00 116.54 ? ? ? ? ? ? 542 GLU A C 1 ATOM 4250 O O . GLU A 1 542 ? 131.584 43.127 82.667 1.00 120.63 ? ? ? ? ? ? 542 GLU A O 1 ATOM 4251 C CB . GLU A 1 542 ? 133.700 41.986 84.485 1.00 101.84 ? ? ? ? ? ? 542 GLU A CB 1 ATOM 4252 C CG . GLU A 1 542 ? 134.887 42.185 85.403 1.00 106.91 ? ? ? ? ? ? 542 GLU A CG 1 ATOM 4253 C CD . GLU A 1 542 ? 136.218 41.849 84.743 1.00 108.92 ? ? ? ? ? ? 542 GLU A CD 1 ATOM 4254 O OE1 . GLU A 1 542 ? 137.261 42.070 85.382 1.00 110.14 ? ? ? ? ? ? 542 GLU A OE1 1 ATOM 4255 O OE2 . GLU A 1 542 ? 136.228 41.367 83.594 1.00 116.22 ? ? ? ? ? ? 542 GLU A OE2 1 ATOM 4256 N N . ASP A 1 543 ? 130.261 42.082 84.153 1.00 117.64 ? ? ? ? ? ? 543 ASP A N 1 ATOM 4257 C CA . ASP A 1 543 ? 129.182 41.897 83.191 1.00 115.81 ? ? ? ? ? ? 543 ASP A CA 1 ATOM 4258 C C . ASP A 1 543 ? 128.695 43.214 82.630 1.00 118.04 ? ? ? ? ? ? 543 ASP A C 1 ATOM 4259 O O . ASP A 1 543 ? 128.413 44.153 83.382 1.00 110.55 ? ? ? ? ? ? 543 ASP A O 1 ATOM 4260 C CB . ASP A 1 543 ? 128.007 41.168 83.825 1.00 116.32 ? ? ? ? ? ? 543 ASP A CB 1 ATOM 4261 C CG . ASP A 1 543 ? 128.406 39.843 84.413 1.00 120.14 ? ? ? ? ? ? 543 ASP A CG 1 ATOM 4262 O OD1 . ASP A 1 543 ? 129.163 39.103 83.749 1.00 120.57 ? ? ? ? ? ? 543 ASP A OD1 1 ATOM 4263 O OD2 . ASP A 1 543 ? 127.962 39.540 85.538 1.00 122.57 ? ? ? ? ? ? 543 ASP A OD2 1 ATOM 4264 N N . GLU A 1 544 ? 128.597 43.270 81.301 1.00 122.78 ? ? ? ? ? ? 544 GLU A N 1 ATOM 4265 C CA . GLU A 1 544 ? 128.140 44.470 80.606 1.00 125.12 ? ? ? ? ? ? 544 GLU A CA 1 ATOM 4266 C C . GLU A 1 544 ? 126.883 44.976 81.293 1.00 120.96 ? ? ? ? ? ? 544 GLU A C 1 ATOM 4267 O O . GLU A 1 544 ? 126.572 46.164 81.253 1.00 125.93 ? ? ? ? ? ? 544 GLU A O 1 ATOM 4268 C CB . GLU A 1 544 ? 127.836 44.168 79.125 1.00 130.82 ? ? ? ? ? ? 544 GLU A CB 1 ATOM 4269 C CG . GLU A 1 544 ? 127.351 45.397 78.315 1.00 142.73 ? ? ? ? ? ? 544 GLU A CG 1 ATOM 4270 C CD . GLU A 1 544 ? 126.746 45.048 76.950 1.00 150.01 ? ? ? ? ? ? 544 GLU A CD 1 ATOM 4271 O OE1 . GLU A 1 544 ? 127.481 44.505 76.089 1.00 156.76 ? ? ? ? ? ? 544 GLU A OE1 1 ATOM 4272 O OE2 . GLU A 1 544 ? 125.533 45.313 76.746 1.00 144.23 ? ? ? ? ? ? 544 GLU A OE2 1 ATOM 4273 N N . LEU A 1 545 ? 126.160 44.071 81.934 1.00 112.96 ? ? ? ? ? ? 545 LEU A N 1 ATOM 4274 C CA . LEU A 1 545 ? 124.951 44.473 82.616 1.00 113.36 ? ? ? ? ? ? 545 LEU A CA 1 ATOM 4275 C C . LEU A 1 545 ? 125.289 45.460 83.736 1.00 110.67 ? ? ? ? ? ? 545 LEU A C 1 ATOM 4276 O O . LEU A 1 545 ? 124.610 46.466 83.917 1.00 105.38 ? ? ? ? ? ? 545 LEU A O 1 ATOM 4277 C CB . LEU A 1 545 ? 124.249 43.241 83.181 1.00 116.23 ? ? ? ? ? ? 545 LEU A CB 1 ATOM 4278 C CG . LEU A 1 545 ? 122.789 43.408 83.616 1.00 117.99 ? ? ? ? ? ? 545 LEU A CG 1 ATOM 4279 C CD1 . LEU A 1 545 ? 121.876 43.610 82.404 1.00 107.50 ? ? ? ? ? ? 545 LEU A CD1 1 ATOM 4280 C CD2 . LEU A 1 545 ? 122.383 42.163 84.388 1.00 120.32 ? ? ? ? ? ? 545 LEU A CD2 1 ATOM 4281 N N . MET A 1 546 ? 126.357 45.177 84.470 1.00 111.56 ? ? ? ? ? ? 546 MET A N 1 ATOM 4282 C CA . MET A 1 546 ? 126.774 46.024 85.580 1.00 111.64 ? ? ? ? ? ? 546 MET A CA 1 ATOM 4283 C C . MET A 1 546 ? 127.263 47.382 85.129 1.00 113.60 ? ? ? ? ? ? 546 MET A C 1 ATOM 4284 O O . MET A 1 546 ? 126.838 48.422 85.644 1.00 111.89 ? ? ? ? ? ? 546 MET A O 1 ATOM 4285 C CB . MET A 1 546 ? 127.894 45.342 86.351 1.00 111.65 ? ? ? ? ? ? 546 MET A CB 1 ATOM 4286 C CG . MET A 1 546 ? 127.505 43.978 86.849 1.00 114.11 ? ? ? ? ? ? 546 MET A CG 1 ATOM 4287 S SD . MET A 1 546 ? 126.000 44.105 87.796 1.00 108.84 ? ? ? ? ? ? 546 MET A SD 1 ATOM 4288 C CE . MET A 1 546 ? 126.629 44.800 89.322 1.00 108.12 ? ? ? ? ? ? 546 MET A CE 1 ATOM 4289 N N . ARG A 1 547 ? 128.174 47.353 84.166 1.00 116.72 ? ? ? ? ? ? 547 ARG A N 1 ATOM 4290 C CA . ARG A 1 547 ? 128.763 48.565 83.638 1.00 123.29 ? ? ? ? ? ? 547 ARG A CA 1 ATOM 4291 C C . ARG A 1 547 ? 127.754 49.538 83.036 1.00 124.27 ? ? ? ? ? ? 547 ARG A C 1 ATOM 4292 O O . ARG A 1 547 ? 128.092 50.690 82.789 1.00 135.29 ? ? ? ? ? ? 547 ARG A O 1 ATOM 4293 C CB . ARG A 1 547 ? 129.873 48.216 82.627 1.00 122.80 ? ? ? ? ? ? 547 ARG A CB 1 ATOM 4294 C CG . ARG A 1 547 ? 131.197 47.820 83.304 1.00 126.99 ? ? ? ? ? ? 547 ARG A CG 1 ATOM 4295 C CD . ARG A 1 547 ? 132.320 47.381 82.339 1.00 135.77 ? ? ? ? ? ? 547 ARG A CD 1 ATOM 4296 N NE . ARG A 1 547 ? 132.133 46.045 81.751 1.00 142.96 ? ? ? ? ? ? 547 ARG A NE 1 ATOM 4297 C CZ . ARG A 1 547 ? 133.070 45.377 81.069 1.00 141.87 ? ? ? ? ? ? 547 ARG A CZ 1 ATOM 4298 N NH1 . ARG A 1 547 ? 134.276 45.908 80.886 1.00 136.51 ? ? ? ? ? ? 547 ARG A NH1 1 ATOM 4299 N NH2 . ARG A 1 547 ? 132.798 44.184 80.545 1.00 139.51 ? ? ? ? ? ? 547 ARG A NH2 1 ATOM 4300 N N . ARG A 1 548 ? 126.516 49.112 82.815 1.00 122.29 ? ? ? ? ? ? 548 ARG A N 1 ATOM 4301 C CA . ARG A 1 548 ? 125.549 50.043 82.238 1.00 122.64 ? ? ? ? ? ? 548 ARG A CA 1 ATOM 4302 C C . ARG A 1 548 ? 124.622 50.653 83.264 1.00 119.33 ? ? ? ? ? ? 548 ARG A C 1 ATOM 4303 O O . ARG A 1 548 ? 123.841 51.561 82.970 1.00 109.23 ? ? ? ? ? ? 548 ARG A O 1 ATOM 4304 C CB . ARG A 1 548 ? 124.755 49.369 81.119 1.00 129.93 ? ? ? ? ? ? 548 ARG A CB 1 ATOM 4305 C CG . ARG A 1 548 ? 125.062 50.013 79.783 1.00 142.97 ? ? ? ? ? ? 548 ARG A CG 1 ATOM 4306 C CD . ARG A 1 548 ? 124.830 49.096 78.606 1.00 148.87 ? ? ? ? ? ? 548 ARG A CD 1 ATOM 4307 N NE . ARG A 1 548 ? 125.787 49.372 77.530 1.00 154.77 ? ? ? ? ? ? 548 ARG A NE 1 ATOM 4308 C CZ . ARG A 1 548 ? 125.889 50.534 76.878 1.00 156.47 ? ? ? ? ? ? 548 ARG A CZ 1 ATOM 4309 N NH1 . ARG A 1 548 ? 125.087 51.553 77.180 1.00 155.73 ? ? ? ? ? ? 548 ARG A NH1 1 ATOM 4310 N NH2 . ARG A 1 548 ? 126.806 50.683 75.924 1.00 150.24 ? ? ? ? ? ? 548 ARG A NH2 1 ATOM 4311 N N . PHE A 1 549 ? 124.747 50.154 84.485 1.00 122.64 ? ? ? ? ? ? 549 PHE A N 1 ATOM 4312 C CA . PHE A 1 549 ? 123.946 50.619 85.601 1.00 124.89 ? ? ? ? ? ? 549 PHE A CA 1 ATOM 4313 C C . PHE A 1 549 ? 124.714 51.665 86.385 1.00 126.71 ? ? ? ? ? ? 549 PHE A C 1 ATOM 4314 O O . PHE A 1 549 ? 124.128 52.407 87.171 1.00 126.32 ? ? ? ? ? ? 549 PHE A O 1 ATOM 4315 C CB . PHE A 1 549 ? 123.612 49.448 86.515 1.00 129.76 ? ? ? ? ? ? 549 PHE A CB 1 ATOM 4316 C CG . PHE A 1 549 ? 122.885 48.330 85.820 1.00 148.75 ? ? ? ? ? ? 549 PHE A CG 1 ATOM 4317 C CD1 . PHE A 1 549 ? 122.114 48.580 84.682 1.00 156.82 ? ? ? ? ? ? 549 PHE A CD1 1 ATOM 4318 C CD2 . PHE A 1 549 ? 122.896 47.043 86.346 1.00 155.71 ? ? ? ? ? ? 549 PHE A CD2 1 ATOM 4319 C CE1 . PHE A 1 549 ? 121.354 47.558 84.087 1.00 158.69 ? ? ? ? ? ? 549 PHE A CE1 1 ATOM 4320 C CE2 . PHE A 1 549 ? 122.142 46.016 85.763 1.00 158.07 ? ? ? ? ? ? 549 PHE A CE2 1 ATOM 4321 C CZ . PHE A 1 549 ? 121.369 46.276 84.629 1.00 157.16 ? ? ? ? ? ? 549 PHE A CZ 1 ATOM 4322 N N . GLY A 1 550 ? 126.027 51.720 86.162 1.00 128.68 ? ? ? ? ? ? 550 GLY A N 1 ATOM 4323 C CA . GLY A 1 550 ? 126.869 52.677 86.862 1.00 132.41 ? ? ? ? ? ? 550 GLY A CA 1 ATOM 4324 C C . GLY A 1 550 ? 127.278 52.118 88.213 1.00 134.75 ? ? ? ? ? ? 550 GLY A C 1 ATOM 4325 O O . GLY A 1 550 ? 127.377 52.848 89.209 1.00 134.99 ? ? ? ? ? ? 550 GLY A O 1 ATOM 4326 N N . ALA A 1 551 ? 127.520 50.807 88.226 1.00 132.79 ? ? ? ? ? ? 551 ALA A N 1 ATOM 4327 C CA . ALA A 1 551 ? 127.900 50.072 89.427 1.00 131.60 ? ? ? ? ? ? 551 ALA A CA 1 ATOM 4328 C C . ALA A 1 551 ? 129.376 50.197 89.805 1.00 130.32 ? ? ? ? ? ? 551 ALA A C 1 ATOM 4329 O O . ALA A 1 551 ? 129.911 49.343 90.517 1.00 131.21 ? ? ? ? ? ? 551 ALA A O 1 ATOM 4330 C CB . ALA A 1 551 ? 127.530 48.598 89.251 1.00 132.35 ? ? ? ? ? ? 551 ALA A CB 1 ATOM 4331 N N . GLU A 1 552 ? 130.033 51.253 89.332 1.00 129.21 ? ? ? ? ? ? 552 GLU A N 1 ATOM 4332 C CA . GLU A 1 552 ? 131.448 51.473 89.630 1.00 121.30 ? ? ? ? ? ? 552 GLU A CA 1 ATOM 4333 C C . GLU A 1 552 ? 131.636 51.843 91.098 1.00 114.41 ? ? ? ? ? ? 552 GLU A C 1 ATOM 4334 O O . GLU A 1 552 ? 132.547 51.344 91.760 1.00 108.73 ? ? ? ? ? ? 552 GLU A O 1 ATOM 4335 C CB . GLU A 1 552 ? 132.015 52.586 88.744 1.00 125.56 ? ? ? ? ? ? 552 GLU A CB 1 ATOM 4336 C CG . GLU A 1 552 ? 131.977 52.283 87.255 1.00 131.90 ? ? ? ? ? ? 552 GLU A CG 1 ATOM 4337 C CD . GLU A 1 552 ? 132.465 53.446 86.413 1.00 137.84 ? ? ? ? ? ? 552 GLU A CD 1 ATOM 4338 O OE1 . GLU A 1 552 ? 131.839 54.529 86.471 1.00 137.51 ? ? ? ? ? ? 552 GLU A OE1 1 ATOM 4339 O OE2 . GLU A 1 552 ? 133.476 53.276 85.693 1.00 138.95 ? ? ? ? ? ? 552 GLU A OE2 1 ATOM 4340 N N . ARG A 1 553 ? 130.770 52.712 91.612 1.00 108.04 ? ? ? ? ? ? 553 ARG A N 1 ATOM 4341 C CA . ARG A 1 553 ? 130.879 53.121 93.000 1.00 99.20 ? ? ? ? ? ? 553 ARG A CA 1 ATOM 4342 C C . ARG A 1 553 ? 130.700 51.907 93.900 1.00 96.34 ? ? ? ? ? ? 553 ARG A C 1 ATOM 4343 O O . ARG A 1 553 ? 131.169 51.907 95.026 1.00 95.16 ? ? ? ? ? ? 553 ARG A O 1 ATOM 4344 C CB . ARG A 1 553 ? 129.848 54.206 93.316 1.00 97.97 ? ? ? ? ? ? 553 ARG A CB 1 ATOM 4345 C CG . ARG A 1 553 ? 130.116 54.976 94.592 1.00 85.92 ? ? ? ? ? ? 553 ARG A CG 1 ATOM 4346 C CD . ARG A 1 553 ? 129.474 54.308 95.796 1.00 96.16 ? ? ? ? ? ? 553 ARG A CD 1 ATOM 4347 N NE . ARG A 1 553 ? 129.528 55.176 96.974 1.00 114.95 ? ? ? ? ? ? 553 ARG A NE 1 ATOM 4348 C CZ . ARG A 1 553 ? 128.846 54.972 98.102 1.00 119.29 ? ? ? ? ? ? 553 ARG A CZ 1 ATOM 4349 N NH1 . ARG A 1 553 ? 128.048 53.920 98.209 1.00 116.70 ? ? ? ? ? ? 553 ARG A NH1 1 ATOM 4350 N NH2 . ARG A 1 553 ? 128.957 55.821 99.122 1.00 104.61 ? ? ? ? ? ? 553 ARG A NH2 1 ATOM 4351 N N . THR A 1 554 ? 130.029 50.871 93.400 1.00 100.25 ? ? ? ? ? ? 554 THR A N 1 ATOM 4352 C CA . THR A 1 554 ? 129.823 49.641 94.171 1.00 102.92 ? ? ? ? ? ? 554 THR A CA 1 ATOM 4353 C C . THR A 1 554 ? 130.993 48.694 93.937 1.00 106.08 ? ? ? ? ? ? 554 THR A C 1 ATOM 4354 O O . THR A 1 554 ? 131.291 47.844 94.773 1.00 104.10 ? ? ? ? ? ? 554 THR A O 1 ATOM 4355 C CB . THR A 1 554 ? 128.515 48.904 93.773 1.00 103.14 ? ? ? ? ? ? 554 THR A CB 1 ATOM 4356 O OG1 . THR A 1 554 ? 127.379 49.647 94.237 1.00 97.94 ? ? ? ? ? ? 554 THR A OG1 1 ATOM 4357 C CG2 . THR A 1 554 ? 128.485 47.501 94.381 1.00 94.27 ? ? ? ? ? ? 554 THR A CG2 1 ATOM 4358 N N . MET A 1 555 ? 131.640 48.838 92.783 1.00 111.25 ? ? ? ? ? ? 555 MET A N 1 ATOM 4359 C CA . MET A 1 555 ? 132.805 48.025 92.453 1.00 112.35 ? ? ? ? ? ? 555 MET A CA 1 ATOM 4360 C C . MET A 1 555 ? 133.916 48.419 93.437 1.00 113.87 ? ? ? ? ? ? 555 MET A C 1 ATOM 4361 O O . MET A 1 555 ? 134.605 47.555 93.972 1.00 115.61 ? ? ? ? ? ? 555 MET A O 1 ATOM 4362 C CB . MET A 1 555 ? 133.273 48.277 91.002 1.00 112.56 ? ? ? ? ? ? 555 MET A CB 1 ATOM 4363 C CG . MET A 1 555 ? 132.493 47.541 89.885 1.00 118.44 ? ? ? ? ? ? 555 MET A CG 1 ATOM 4364 S SD . MET A 1 555 ? 133.239 47.709 88.191 1.00 125.99 ? ? ? ? ? ? 555 MET A SD 1 ATOM 4365 C CE . MET A 1 555 ? 132.197 48.984 87.419 1.00 110.36 ? ? ? ? ? ? 555 MET A CE 1 ATOM 4366 N N . ALA A 1 556 ? 134.066 49.724 93.687 1.00 111.87 ? ? ? ? ? ? 556 ALA A N 1 ATOM 4367 C CA . ALA A 1 556 ? 135.088 50.236 94.611 1.00 107.77 ? ? ? ? ? ? 556 ALA A CA 1 ATOM 4368 C C . ALA A 1 556 ? 134.887 49.740 96.043 1.00 108.33 ? ? ? ? ? ? 556 ALA A C 1 ATOM 4369 O O . ALA A 1 556 ? 135.782 49.129 96.618 1.00 120.10 ? ? ? ? ? ? 556 ALA A O 1 ATOM 4370 C CB . ALA A 1 556 ? 135.106 51.763 94.589 1.00 98.13 ? ? ? ? ? ? 556 ALA A CB 1 ATOM 4371 N N . MET A 1 557 ? 133.717 50.006 96.614 1.00 99.57 ? ? ? ? ? ? 557 MET A N 1 ATOM 4372 C CA . MET A 1 557 ? 133.410 49.571 97.969 1.00 93.66 ? ? ? ? ? ? 557 MET A CA 1 ATOM 4373 C C . MET A 1 557 ? 133.610 48.070 98.108 1.00 94.82 ? ? ? ? ? ? 557 MET A C 1 ATOM 4374 O O . MET A 1 557 ? 133.725 47.554 99.214 1.00 93.70 ? ? ? ? ? ? 557 MET A O 1 ATOM 4375 C CB . MET A 1 557 ? 131.965 49.921 98.321 1.00 93.61 ? ? ? ? ? ? 557 MET A CB 1 ATOM 4376 C CG . MET A 1 557 ? 131.682 51.411 98.439 1.00 93.87 ? ? ? ? ? ? 557 MET A CG 1 ATOM 4377 S SD . MET A 1 557 ? 132.605 52.173 99.782 1.00 107.05 ? ? ? ? ? ? 557 MET A SD 1 ATOM 4378 C CE . MET A 1 557 ? 131.918 53.838 99.837 1.00 91.69 ? ? ? ? ? ? 557 MET A CE 1 ATOM 4379 N N . LEU A 1 558 ? 133.641 47.372 96.980 1.00 98.53 ? ? ? ? ? ? 558 LEU A N 1 ATOM 4380 C CA . LEU A 1 558 ? 133.825 45.926 96.980 1.00 107.92 ? ? ? ? ? ? 558 LEU A CA 1 ATOM 4381 C C . LEU A 1 558 ? 135.303 45.574 97.127 1.00 110.79 ? ? ? ? ? ? 558 LEU A C 1 ATOM 4382 O O . LEU A 1 558 ? 135.671 44.652 97.855 1.00 110.95 ? ? ? ? ? ? 558 LEU A O 1 ATOM 4383 C CB . LEU A 1 558 ? 133.288 45.317 95.677 1.00 110.41 ? ? ? ? ? ? 558 LEU A CB 1 ATOM 4384 C CG . LEU A 1 558 ? 133.222 43.783 95.655 1.00 112.63 ? ? ? ? ? ? 558 LEU A CG 1 ATOM 4385 C CD1 . LEU A 1 558 ? 132.155 43.351 96.648 1.00 103.93 ? ? ? ? ? ? 558 LEU A CD1 1 ATOM 4386 C CD2 . LEU A 1 558 ? 132.896 43.249 94.254 1.00 107.44 ? ? ? ? ? ? 558 LEU A CD2 1 ATOM 4387 N N . ASP A 1 559 ? 136.147 46.317 96.417 1.00 114.38 ? ? ? ? ? ? 559 ASP A N 1 ATOM 4388 C CA . ASP A 1 559 ? 137.592 46.103 96.447 1.00 119.95 ? ? ? ? ? ? 559 ASP A CA 1 ATOM 4389 C C . ASP A 1 559 ? 138.230 46.846 97.628 1.00 123.27 ? ? ? ? ? ? 559 ASP A C 1 ATOM 4390 O O . ASP A 1 559 ? 139.207 46.378 98.223 1.00 129.58 ? ? ? ? ? ? 559 ASP A O 1 ATOM 4391 C CB . ASP A 1 559 ? 138.231 46.590 95.137 1.00 118.56 ? ? ? ? ? ? 559 ASP A CB 1 ATOM 4392 C CG . ASP A 1 559 ? 137.639 45.921 93.904 1.00 117.39 ? ? ? ? ? ? 559 ASP A CG 1 ATOM 4393 O OD1 . ASP A 1 559 ? 137.271 44.725 93.980 1.00 116.76 ? ? ? ? ? ? 559 ASP A OD1 1 ATOM 4394 O OD2 . ASP A 1 559 ? 137.559 46.587 92.848 1.00 112.94 ? ? ? ? ? ? 559 ASP A OD2 1 ATOM 4395 N N . ARG A 1 560 ? 137.670 48.004 97.961 1.00 118.41 ? ? ? ? ? ? 560 ARG A N 1 ATOM 4396 C CA . ARG A 1 560 ? 138.176 48.814 99.056 1.00 111.03 ? ? ? ? ? ? 560 ARG A CA 1 ATOM 4397 C C . ARG A 1 560 ? 137.931 48.125 100.390 1.00 105.27 ? ? ? ? ? ? 560 ARG A C 1 ATOM 4398 O O . ARG A 1 560 ? 138.391 48.590 101.426 1.00 111.29 ? ? ? ? ? ? 560 ARG A O 1 ATOM 4399 C CB . ARG A 1 560 ? 137.499 50.183 99.033 1.00 114.94 ? ? ? ? ? ? 560 ARG A CB 1 ATOM 4400 C CG . ARG A 1 560 ? 138.261 51.284 99.752 1.00 124.30 ? ? ? ? ? ? 560 ARG A CG 1 ATOM 4401 C CD . ARG A 1 560 ? 137.564 51.678 101.038 1.00 131.59 ? ? ? ? ? ? 560 ARG A CD 1 ATOM 4402 N NE . ARG A 1 560 ? 137.554 53.127 101.224 1.00 137.34 ? ? ? ? ? ? 560 ARG A NE 1 ATOM 4403 C CZ . ARG A 1 560 ? 136.762 53.753 102.092 1.00 143.36 ? ? ? ? ? ? 560 ARG A CZ 1 ATOM 4404 N NH1 . ARG A 1 560 ? 135.924 53.048 102.849 1.00 144.97 ? ? ? ? ? ? 560 ARG A NH1 1 ATOM 4405 N NH2 . ARG A 1 560 ? 136.794 55.079 102.203 1.00 139.81 ? ? ? ? ? ? 560 ARG A NH2 1 ATOM 4406 N N . PHE A 1 561 ? 137.204 47.014 100.357 1.00 102.33 ? ? ? ? ? ? 561 PHE A N 1 ATOM 4407 C CA . PHE A 1 561 ? 136.904 46.261 101.567 1.00 102.30 ? ? ? ? ? ? 561 PHE A CA 1 ATOM 4408 C C . PHE A 1 561 ? 137.343 44.814 101.440 1.00 101.58 ? ? ? ? ? ? 561 PHE A C 1 ATOM 4409 O O . PHE A 1 561 ? 136.696 43.915 101.974 1.00 97.18 ? ? ? ? ? ? 561 PHE A O 1 ATOM 4410 C CB . PHE A 1 561 ? 135.407 46.325 101.879 1.00 105.88 ? ? ? ? ? ? 561 PHE A CB 1 ATOM 4411 C CG . PHE A 1 561 ? 134.965 47.653 102.410 1.00 116.42 ? ? ? ? ? ? 561 PHE A CG 1 ATOM 4412 C CD1 . PHE A 1 561 ? 135.074 48.804 101.626 1.00 118.84 ? ? ? ? ? ? 561 PHE A CD1 1 ATOM 4413 C CD2 . PHE A 1 561 ? 134.488 47.769 103.714 1.00 120.49 ? ? ? ? ? ? 561 PHE A CD2 1 ATOM 4414 C CE1 . PHE A 1 561 ? 134.721 50.054 102.134 1.00 121.36 ? ? ? ? ? ? 561 PHE A CE1 1 ATOM 4415 C CE2 . PHE A 1 561 ? 134.131 49.014 104.237 1.00 125.67 ? ? ? ? ? ? 561 PHE A CE2 1 ATOM 4416 C CZ . PHE A 1 561 ? 134.249 50.161 103.444 1.00 126.76 ? ? ? ? ? ? 561 PHE A CZ 1 ATOM 4417 N N . GLY A 1 562 ? 138.445 44.598 100.729 1.00 107.37 ? ? ? ? ? ? 562 GLY A N 1 ATOM 4418 C CA . GLY A 1 562 ? 138.973 43.259 100.540 1.00 113.61 ? ? ? ? ? ? 562 GLY A CA 1 ATOM 4419 C C . GLY A 1 562 ? 137.883 42.211 100.495 1.00 119.89 ? ? ? ? ? ? 562 GLY A C 1 ATOM 4420 O O . GLY A 1 562 ? 138.005 41.137 101.088 1.00 117.54 ? ? ? ? ? ? 562 GLY A O 1 ATOM 4421 N N . MET A 1 563 ? 136.809 42.541 99.783 1.00 126.83 ? ? ? ? ? ? 563 MET A N 1 ATOM 4422 C CA . MET A 1 563 ? 135.643 41.668 99.626 1.00 131.25 ? ? ? ? ? ? 563 MET A CA 1 ATOM 4423 C C . MET A 1 563 ? 135.864 40.632 98.521 1.00 131.99 ? ? ? ? ? ? 563 MET A C 1 ATOM 4424 O O . MET A 1 563 ? 135.427 39.480 98.644 1.00 127.29 ? ? ? ? ? ? 563 MET A O 1 ATOM 4425 C CB . MET A 1 563 ? 134.409 42.526 99.313 1.00 132.23 ? ? ? ? ? ? 563 MET A CB 1 ATOM 4426 C CG . MET A 1 563 ? 134.056 43.534 100.408 1.00 128.29 ? ? ? ? ? ? 563 MET A CG 1 ATOM 4427 S SD . MET A 1 563 ? 133.099 42.769 101.711 1.00 119.48 ? ? ? ? ? ? 563 MET A SD 1 ATOM 4428 C CE . MET A 1 563 ? 134.311 41.624 102.437 1.00 122.66 ? ? ? ? ? ? 563 MET A CE 1 ATOM 4429 N N . ASP A 1 564 ? 136.551 41.070 97.458 1.00 137.80 ? ? ? ? ? ? 564 ASP A N 1 ATOM 4430 C CA . ASP A 1 564 ? 136.885 40.246 96.290 1.00 142.98 ? ? ? ? ? ? 564 ASP A CA 1 ATOM 4431 C C . ASP A 1 564 ? 137.706 39.004 96.671 1.00 143.82 ? ? ? ? ? ? 564 ASP A C 1 ATOM 4432 O O . ASP A 1 564 ? 138.064 38.179 95.815 1.00 137.80 ? ? ? ? ? ? 564 ASP A O 1 ATOM 4433 C CB . ASP A 1 564 ? 137.622 41.089 95.214 1.00 141.83 ? ? ? ? ? ? 564 ASP A CB 1 ATOM 4434 C CG . ASP A 1 564 ? 138.841 41.855 95.758 1.00 140.14 ? ? ? ? ? ? 564 ASP A CG 1 ATOM 4435 O OD1 . ASP A 1 564 ? 138.678 42.655 96.711 1.00 137.10 ? ? ? ? ? ? 564 ASP A OD1 1 ATOM 4436 O OD2 . ASP A 1 564 ? 139.958 41.670 95.213 1.00 133.30 ? ? ? ? ? ? 564 ASP A OD2 1 ATOM 4437 N N . ASP A 1 565 ? 137.996 38.895 97.968 1.00 145.86 ? ? ? ? ? ? 565 ASP A N 1 ATOM 4438 C CA . ASP A 1 565 ? 138.718 37.763 98.531 1.00 148.06 ? ? ? ? ? ? 565 ASP A CA 1 ATOM 4439 C C . ASP A 1 565 ? 137.688 36.635 98.594 1.00 151.35 ? ? ? ? ? ? 565 ASP A C 1 ATOM 4440 O O . ASP A 1 565 ? 137.941 35.525 98.097 1.00 156.37 ? ? ? ? ? ? 565 ASP A O 1 ATOM 4441 C CB . ASP A 1 565 ? 139.222 38.085 99.947 1.00 148.67 ? ? ? ? ? ? 565 ASP A CB 1 ATOM 4442 C CG . ASP A 1 565 ? 140.429 39.022 99.955 1.00 146.94 ? ? ? ? ? ? 565 ASP A CG 1 ATOM 4443 O OD1 . ASP A 1 565 ? 141.499 38.637 99.422 1.00 144.46 ? ? ? ? ? ? 565 ASP A OD1 1 ATOM 4444 O OD2 . ASP A 1 565 ? 140.300 40.141 100.505 1.00 141.25 ? ? ? ? ? ? 565 ASP A OD2 1 ATOM 4445 N N . SER A 1 566 ? 136.528 36.926 99.204 1.00 152.42 ? ? ? ? ? ? 566 SER A N 1 ATOM 4446 C CA . SER A 1 566 ? 135.426 35.949 99.313 1.00 150.58 ? ? ? ? ? ? 566 SER A CA 1 ATOM 4447 C C . SER A 1 566 ? 134.835 35.841 97.896 1.00 153.88 ? ? ? ? ? ? 566 SER A C 1 ATOM 4448 O O . SER A 1 566 ? 133.985 36.647 97.504 1.00 152.68 ? ? ? ? ? ? 566 SER A O 1 ATOM 4449 C CB . SER A 1 566 ? 134.324 36.440 100.279 1.00 142.50 ? ? ? ? ? ? 566 SER A CB 1 ATOM 4450 O OG . SER A 1 566 ? 134.841 37.167 101.390 1.00 130.38 ? ? ? ? ? ? 566 SER A OG 1 ATOM 4451 N N . THR A 1 567 ? 135.306 34.851 97.138 1.00 156.46 ? ? ? ? ? ? 567 THR A N 1 ATOM 4452 C CA . THR A 1 567 ? 134.881 34.627 95.761 1.00 155.24 ? ? ? ? ? ? 567 THR A CA 1 ATOM 4453 C C . THR A 1 567 ? 133.361 34.767 95.546 1.00 151.60 ? ? ? ? ? ? 567 THR A C 1 ATOM 4454 O O . THR A 1 567 ? 132.920 35.686 94.840 1.00 150.48 ? ? ? ? ? ? 567 THR A O 1 ATOM 4455 C CB . THR A 1 567 ? 135.418 33.220 95.231 1.00 159.00 ? ? ? ? ? ? 567 THR A CB 1 ATOM 4456 O OG1 . THR A 1 567 ? 134.358 32.485 94.596 1.00 167.91 ? ? ? ? ? ? 567 THR A OG1 1 ATOM 4457 C CG2 . THR A 1 567 ? 136.000 32.386 96.385 1.00 153.00 ? ? ? ? ? ? 567 THR A CG2 1 ATOM 4458 N N . PRO A 1 568 ? 132.543 33.897 96.177 1.00 144.81 ? ? ? ? ? ? 568 PRO A N 1 ATOM 4459 C CA . PRO A 1 568 ? 131.090 33.983 96.001 1.00 130.14 ? ? ? ? ? ? 568 PRO A CA 1 ATOM 4460 C C . PRO A 1 568 ? 130.457 34.972 96.987 1.00 121.04 ? ? ? ? ? ? 568 PRO A C 1 ATOM 4461 O O . PRO A 1 568 ? 130.832 35.012 98.161 1.00 122.53 ? ? ? ? ? ? 568 PRO A O 1 ATOM 4462 C CB . PRO A 1 568 ? 130.658 32.557 96.254 1.00 133.65 ? ? ? ? ? ? 568 PRO A CB 1 ATOM 4463 C CG . PRO A 1 568 ? 131.549 32.168 97.421 1.00 142.71 ? ? ? ? ? ? 568 PRO A CG 1 ATOM 4464 C CD . PRO A 1 568 ? 132.907 32.785 97.082 1.00 145.33 ? ? ? ? ? ? 568 PRO A CD 1 ATOM 4465 N N . ILE A 1 569 ? 129.498 35.761 96.508 1.00 110.50 ? ? ? ? ? ? 569 ILE A N 1 ATOM 4466 C CA . ILE A 1 569 ? 128.795 36.737 97.345 1.00 103.87 ? ? ? ? ? ? 569 ILE A CA 1 ATOM 4467 C C . ILE A 1 569 ? 127.310 36.755 97.035 1.00 100.76 ? ? ? ? ? ? 569 ILE A C 1 ATOM 4468 O O . ILE A 1 569 ? 126.932 36.819 95.874 1.00 100.91 ? ? ? ? ? ? 569 ILE A O 1 ATOM 4469 C CB . ILE A 1 569 ? 129.309 38.170 97.122 1.00 104.30 ? ? ? ? ? ? 569 ILE A CB 1 ATOM 4470 C CG1 . ILE A 1 569 ? 130.749 38.292 97.612 1.00 109.65 ? ? ? ? ? ? 569 ILE A CG1 1 ATOM 4471 C CG2 . ILE A 1 569 ? 128.413 39.167 97.856 1.00 106.32 ? ? ? ? ? ? 569 ILE A CG2 1 ATOM 4472 C CD1 . ILE A 1 569 ? 130.923 37.916 99.070 1.00 122.26 ? ? ? ? ? ? 569 ILE A CD1 1 ATOM 4473 N N . GLN A 1 570 ? 126.468 36.705 98.061 1.00 99.83 ? ? ? ? ? ? 570 GLN A N 1 ATOM 4474 C CA . GLN A 1 570 ? 125.033 36.743 97.820 1.00 102.16 ? ? ? ? ? ? 570 GLN A CA 1 ATOM 4475 C C . GLN A 1 570 ? 124.408 37.950 98.484 1.00 104.81 ? ? ? ? ? ? 570 GLN A C 1 ATOM 4476 O O . GLN A 1 570 ? 123.679 37.830 99.470 1.00 109.61 ? ? ? ? ? ? 570 GLN A O 1 ATOM 4477 C CB . GLN A 1 570 ? 124.350 35.466 98.310 1.00 95.59 ? ? ? ? ? ? 570 GLN A CB 1 ATOM 4478 C CG . GLN A 1 570 ? 124.733 34.235 97.524 1.00 101.19 ? ? ? ? ? ? 570 GLN A CG 1 ATOM 4479 C CD . GLN A 1 570 ? 123.768 33.087 97.724 1.00 107.06 ? ? ? ? ? ? 570 GLN A CD 1 ATOM 4480 O OE1 . GLN A 1 570 ? 123.430 32.740 98.853 1.00 100.86 ? ? ? ? ? ? 570 GLN A OE1 1 ATOM 4481 N NE2 . GLN A 1 570 ? 123.319 32.485 96.623 1.00 112.59 ? ? ? ? ? ? 570 GLN A NE2 1 ATOM 4482 N N . SER A 1 571 ? 124.693 39.124 97.935 1.00 103.85 ? ? ? ? ? ? 571 SER A N 1 ATOM 4483 C CA . SER A 1 571 ? 124.160 40.359 98.489 1.00 104.95 ? ? ? ? ? ? 571 SER A CA 1 ATOM 4484 C C . SER A 1 571 ? 122.720 40.632 98.075 1.00 103.71 ? ? ? ? ? ? 571 SER A C 1 ATOM 4485 O O . SER A 1 571 ? 122.449 41.006 96.938 1.00 99.75 ? ? ? ? ? ? 571 SER A O 1 ATOM 4486 C CB . SER A 1 571 ? 125.031 41.541 98.074 1.00 100.16 ? ? ? ? ? ? 571 SER A CB 1 ATOM 4487 O OG . SER A 1 571 ? 124.362 42.753 98.335 1.00 97.43 ? ? ? ? ? ? 571 SER A OG 1 ATOM 4488 N N . LYS A 1 572 ? 121.796 40.462 99.011 1.00 106.75 ? ? ? ? ? ? 572 LYS A N 1 ATOM 4489 C CA . LYS A 1 572 ? 120.384 40.708 98.741 1.00 106.08 ? ? ? ? ? ? 572 LYS A CA 1 ATOM 4490 C C . LYS A 1 572 ? 120.162 42.090 98.129 1.00 96.45 ? ? ? ? ? ? 572 LYS A C 1 ATOM 4491 O O . LYS A 1 572 ? 119.378 42.242 97.203 1.00 93.73 ? ? ? ? ? ? 572 LYS A O 1 ATOM 4492 C CB . LYS A 1 572 ? 119.565 40.569 100.041 1.00 116.99 ? ? ? ? ? ? 572 LYS A CB 1 ATOM 4493 C CG . LYS A 1 572 ? 118.044 40.598 99.859 1.00 112.03 ? ? ? ? ? ? 572 LYS A CG 1 ATOM 4494 C CD . LYS A 1 572 ? 117.325 40.097 101.111 1.00 113.76 ? ? ? ? ? ? 572 LYS A CD 1 ATOM 4495 C CE . LYS A 1 572 ? 115.904 39.658 100.789 1.00 112.36 ? ? ? ? ? ? 572 LYS A CE 1 ATOM 4496 N NZ . LYS A 1 572 ? 115.298 38.889 101.909 1.00 110.63 ? ? ? ? ? ? 572 LYS A NZ 1 ATOM 4497 N N . MET A 1 573 ? 120.859 43.091 98.648 1.00 98.10 ? ? ? ? ? ? 573 MET A N 1 ATOM 4498 C CA . MET A 1 573 ? 120.710 44.454 98.158 1.00 100.99 ? ? ? ? ? ? 573 MET A CA 1 ATOM 4499 C C . MET A 1 573 ? 121.322 44.668 96.768 1.00 92.86 ? ? ? ? ? ? 573 MET A C 1 ATOM 4500 O O . MET A 1 573 ? 120.874 45.527 96.009 1.00 89.21 ? ? ? ? ? ? 573 MET A O 1 ATOM 4501 C CB . MET A 1 573 ? 121.265 45.456 99.202 1.00 110.04 ? ? ? ? ? ? 573 MET A CB 1 ATOM 4502 C CG . MET A 1 573 ? 120.184 46.129 100.127 1.00 124.29 ? ? ? ? ? ? 573 MET A CG 1 ATOM 4503 S SD . MET A 1 573 ? 120.058 45.646 101.948 1.00 151.13 ? ? ? ? ? ? 573 MET A SD 1 ATOM 4504 C CE . MET A 1 573 ? 118.166 45.554 102.261 1.00 124.61 ? ? ? ? ? ? 573 MET A CE 1 ATOM 4505 N N . VAL A 1 574 ? 122.329 43.889 96.404 1.00 84.51 ? ? ? ? ? ? 574 VAL A N 1 ATOM 4506 C CA . VAL A 1 574 ? 122.880 44.069 95.068 1.00 81.46 ? ? ? ? ? ? 574 VAL A CA 1 ATOM 4507 C C . VAL A 1 574 ? 121.984 43.382 94.036 1.00 86.11 ? ? ? ? ? ? 574 VAL A C 1 ATOM 4508 O O . VAL A 1 574 ? 121.913 43.828 92.896 1.00 84.35 ? ? ? ? ? ? 574 VAL A O 1 ATOM 4509 C CB . VAL A 1 574 ? 124.316 43.519 94.924 1.00 81.88 ? ? ? ? ? ? 574 VAL A CB 1 ATOM 4510 C CG1 . VAL A 1 574 ? 124.337 42.026 95.121 1.00 91.51 ? ? ? ? ? ? 574 VAL A CG1 1 ATOM 4511 C CG2 . VAL A 1 574 ? 124.859 43.861 93.548 1.00 64.56 ? ? ? ? ? ? 574 VAL A CG2 1 ATOM 4512 N N . SER A 1 575 ? 121.293 42.307 94.420 1.00 84.41 ? ? ? ? ? ? 575 SER A N 1 ATOM 4513 C CA . SER A 1 575 ? 120.395 41.624 93.483 1.00 82.44 ? ? ? ? ? ? 575 SER A CA 1 ATOM 4514 C C . SER A 1 575 ? 119.227 42.521 93.132 1.00 84.77 ? ? ? ? ? ? 575 SER A C 1 ATOM 4515 O O . SER A 1 575 ? 118.764 42.532 92.006 1.00 88.18 ? ? ? ? ? ? 575 SER A O 1 ATOM 4516 C CB . SER A 1 575 ? 119.851 40.325 94.074 1.00 79.81 ? ? ? ? ? ? 575 SER A CB 1 ATOM 4517 O OG . SER A 1 575 ? 120.790 39.276 93.949 1.00 90.82 ? ? ? ? ? ? 575 SER A OG 1 ATOM 4518 N N . ARG A 1 576 ? 118.747 43.264 94.117 1.00 87.08 ? ? ? ? ? ? 576 ARG A N 1 ATOM 4519 C CA . ARG A 1 576 ? 117.639 44.180 93.907 1.00 91.22 ? ? ? ? ? ? 576 ARG A CA 1 ATOM 4520 C C . ARG A 1 576 ? 118.069 45.282 92.974 1.00 89.69 ? ? ? ? ? ? 576 ARG A C 1 ATOM 4521 O O . ARG A 1 576 ? 117.306 45.717 92.110 1.00 87.09 ? ? ? ? ? ? 576 ARG A O 1 ATOM 4522 C CB . ARG A 1 576 ? 117.208 44.805 95.225 1.00 103.53 ? ? ? ? ? ? 576 ARG A CB 1 ATOM 4523 C CG . ARG A 1 576 ? 116.659 43.806 96.203 1.00 120.19 ? ? ? ? ? ? 576 ARG A CG 1 ATOM 4524 C CD . ARG A 1 576 ? 116.299 44.459 97.513 1.00 125.24 ? ? ? ? ? ? 576 ARG A CD 1 ATOM 4525 N NE . ARG A 1 576 ? 115.630 43.496 98.375 1.00 138.05 ? ? ? ? ? ? 576 ARG A NE 1 ATOM 4526 C CZ . ARG A 1 576 ? 115.451 43.651 99.683 1.00 144.42 ? ? ? ? ? ? 576 ARG A CZ 1 ATOM 4527 N NH1 . ARG A 1 576 ? 115.893 44.745 100.305 1.00 142.23 ? ? ? ? ? ? 576 ARG A NH1 1 ATOM 4528 N NH2 . ARG A 1 576 ? 114.829 42.701 100.371 1.00 152.78 ? ? ? ? ? ? 576 ARG A NH2 1 ATOM 4529 N N . ALA A 1 577 ? 119.297 45.744 93.170 1.00 92.34 ? ? ? ? ? ? 577 ALA A N 1 ATOM 4530 C CA . ALA A 1 577 ? 119.852 46.815 92.358 1.00 90.94 ? ? ? ? ? ? 577 ALA A CA 1 ATOM 4531 C C . ALA A 1 577 ? 119.897 46.390 90.907 1.00 83.77 ? ? ? ? ? ? 577 ALA A C 1 ATOM 4532 O O . ALA A 1 577 ? 119.717 47.196 90.002 1.00 77.11 ? ? ? ? ? ? 577 ALA A O 1 ATOM 4533 C CB . ALA A 1 577 ? 121.251 47.168 92.848 1.00 90.71 ? ? ? ? ? ? 577 ALA A CB 1 ATOM 4534 N N . VAL A 1 578 ? 120.130 45.106 90.693 1.00 79.66 ? ? ? ? ? ? 578 VAL A N 1 ATOM 4535 C CA . VAL A 1 578 ? 120.188 44.578 89.345 1.00 86.00 ? ? ? ? ? ? 578 VAL A CA 1 ATOM 4536 C C . VAL A 1 578 ? 118.804 44.597 88.695 1.00 87.18 ? ? ? ? ? ? 578 VAL A C 1 ATOM 4537 O O . VAL A 1 578 ? 118.627 45.172 87.616 1.00 86.24 ? ? ? ? ? ? 578 VAL A O 1 ATOM 4538 C CB . VAL A 1 578 ? 120.723 43.157 89.363 1.00 83.96 ? ? ? ? ? ? 578 VAL A CB 1 ATOM 4539 C CG1 . VAL A 1 578 ? 120.824 42.626 87.961 1.00 87.27 ? ? ? ? ? ? 578 VAL A CG1 1 ATOM 4540 C CG2 . VAL A 1 578 ? 122.065 43.139 90.047 1.00 84.24 ? ? ? ? ? ? 578 VAL A CG2 1 ATOM 4541 N N . GLU A 1 579 ? 117.825 43.978 89.354 1.00 86.62 ? ? ? ? ? ? 579 GLU A N 1 ATOM 4542 C CA . GLU A 1 579 ? 116.463 43.932 88.832 1.00 82.55 ? ? ? ? ? ? 579 GLU A CA 1 ATOM 4543 C C . GLU A 1 579 ? 115.895 45.319 88.686 1.00 78.36 ? ? ? ? ? ? 579 GLU A C 1 ATOM 4544 O O . GLU A 1 579 ? 115.239 45.622 87.698 1.00 72.19 ? ? ? ? ? ? 579 GLU A O 1 ATOM 4545 C CB . GLU A 1 579 ? 115.547 43.096 89.735 1.00 82.30 ? ? ? ? ? ? 579 GLU A CB 1 ATOM 4546 C CG . GLU A 1 579 ? 115.790 41.587 89.632 1.00 102.33 ? ? ? ? ? ? 579 GLU A CG 1 ATOM 4547 C CD . GLU A 1 579 ? 114.504 40.764 89.624 1.00 108.82 ? ? ? ? ? ? 579 GLU A CD 1 ATOM 4548 O OE1 . GLU A 1 579 ? 113.696 40.903 90.575 1.00 105.94 ? ? ? ? ? ? 579 GLU A OE1 1 ATOM 4549 O OE2 . GLU A 1 579 ? 114.312 39.978 88.661 1.00 106.37 ? ? ? ? ? ? 579 GLU A OE2 1 ATOM 4550 N N . SER A 1 580 ? 116.147 46.166 89.672 1.00 78.73 ? ? ? ? ? ? 580 SER A N 1 ATOM 4551 C CA . SER A 1 580 ? 115.649 47.524 89.604 1.00 82.04 ? ? ? ? ? ? 580 SER A CA 1 ATOM 4552 C C . SER A 1 580 ? 116.176 48.197 88.338 1.00 81.69 ? ? ? ? ? ? 580 SER A C 1 ATOM 4553 O O . SER A 1 580 ? 115.565 49.129 87.817 1.00 75.40 ? ? ? ? ? ? 580 SER A O 1 ATOM 4554 C CB . SER A 1 580 ? 116.064 48.314 90.851 1.00 79.57 ? ? ? ? ? ? 580 SER A CB 1 ATOM 4555 O OG . SER A 1 580 ? 117.468 48.393 90.965 1.00 87.20 ? ? ? ? ? ? 580 SER A OG 1 ATOM 4556 N N . SER A 1 581 ? 117.301 47.713 87.824 1.00 86.58 ? ? ? ? ? ? 581 SER A N 1 ATOM 4557 C CA . SER A 1 581 ? 117.884 48.299 86.618 1.00 90.07 ? ? ? ? ? ? 581 SER A CA 1 ATOM 4558 C C . SER A 1 581 ? 117.305 47.688 85.354 1.00 89.69 ? ? ? ? ? ? 581 SER A C 1 ATOM 4559 O O . SER A 1 581 ? 117.048 48.396 84.378 1.00 91.92 ? ? ? ? ? ? 581 SER A O 1 ATOM 4560 C CB . SER A 1 581 ? 119.404 48.137 86.631 1.00 95.34 ? ? ? ? ? ? 581 SER A CB 1 ATOM 4561 O OG . SER A 1 581 ? 119.985 48.993 87.618 1.00 111.67 ? ? ? ? ? ? 581 SER A OG 1 ATOM 4562 N N . GLN A 1 582 ? 117.103 46.371 85.374 1.00 88.89 ? ? ? ? ? ? 582 GLN A N 1 ATOM 4563 C CA . GLN A 1 582 ? 116.509 45.662 84.242 1.00 83.77 ? ? ? ? ? ? 582 GLN A CA 1 ATOM 4564 C C . GLN A 1 582 ? 115.187 46.372 83.938 1.00 86.66 ? ? ? ? ? ? 582 GLN A C 1 ATOM 4565 O O . GLN A 1 582 ? 114.850 46.633 82.779 1.00 83.92 ? ? ? ? ? ? 582 GLN A O 1 ATOM 4566 C CB . GLN A 1 582 ? 116.226 44.213 84.625 1.00 73.63 ? ? ? ? ? ? 582 GLN A CB 1 ATOM 4567 C CG . GLN A 1 582 ? 117.448 43.441 85.031 1.00 74.37 ? ? ? ? ? ? 582 GLN A CG 1 ATOM 4568 C CD . GLN A 1 582 ? 117.155 41.981 85.357 1.00 89.27 ? ? ? ? ? ? 582 GLN A CD 1 ATOM 4569 O OE1 . GLN A 1 582 ? 116.435 41.664 86.310 1.00 88.73 ? ? ? ? ? ? 582 GLN A OE1 1 ATOM 4570 N NE2 . GLN A 1 582 ? 117.719 41.081 84.562 1.00 92.72 ? ? ? ? ? ? 582 GLN A NE2 1 ATOM 4571 N N . LYS A 1 583 ? 114.454 46.686 85.005 1.00 83.98 ? ? ? ? ? ? 583 LYS A N 1 ATOM 4572 C CA . LYS A 1 583 ? 113.185 47.374 84.905 1.00 74.41 ? ? ? ? ? ? 583 LYS A CA 1 ATOM 4573 C C . LYS A 1 583 ? 113.371 48.668 84.125 1.00 71.76 ? ? ? ? ? ? 583 LYS A C 1 ATOM 4574 O O . LYS A 1 583 ? 112.525 49.037 83.326 1.00 71.32 ? ? ? ? ? ? 583 LYS A O 1 ATOM 4575 C CB . LYS A 1 583 ? 112.642 47.655 86.309 1.00 65.53 ? ? ? ? ? ? 583 LYS A CB 1 ATOM 4576 C CG . LYS A 1 583 ? 111.182 48.072 86.343 1.00 82.99 ? ? ? ? ? ? 583 LYS A CG 1 ATOM 4577 C CD . LYS A 1 583 ? 110.567 47.891 87.733 1.00 90.27 ? ? ? ? ? ? 583 LYS A CD 1 ATOM 4578 C CE . LYS A 1 583 ? 110.470 46.414 88.102 1.00 98.24 ? ? ? ? ? ? 583 LYS A CE 1 ATOM 4579 N NZ . LYS A 1 583 ? 109.812 46.142 89.407 1.00 92.93 ? ? ? ? ? ? 583 LYS A NZ 1 ATOM 4580 N N . ARG A 1 584 ? 114.480 49.356 84.352 1.00 70.31 ? ? ? ? ? ? 584 ARG A N 1 ATOM 4581 C CA . ARG A 1 584 ? 114.734 50.592 83.636 1.00 75.03 ? ? ? ? ? ? 584 ARG A CA 1 ATOM 4582 C C . ARG A 1 584 ? 114.863 50.294 82.159 1.00 83.00 ? ? ? ? ? ? 584 ARG A C 1 ATOM 4583 O O . ARG A 1 584 ? 114.256 50.955 81.318 1.00 86.20 ? ? ? ? ? ? 584 ARG A O 1 ATOM 4584 C CB . ARG A 1 584 ? 116.017 51.243 84.120 1.00 79.21 ? ? ? ? ? ? 584 ARG A CB 1 ATOM 4585 C CG . ARG A 1 584 ? 115.917 51.774 85.520 1.00 86.29 ? ? ? ? ? ? 584 ARG A CG 1 ATOM 4586 C CD . ARG A 1 584 ? 117.113 52.635 85.881 1.00 93.58 ? ? ? ? ? ? 584 ARG A CD 1 ATOM 4587 N NE . ARG A 1 584 ? 116.867 53.327 87.136 1.00 94.97 ? ? ? ? ? ? 584 ARG A NE 1 ATOM 4588 C CZ . ARG A 1 584 ? 116.854 52.731 88.323 1.00 99.66 ? ? ? ? ? ? 584 ARG A CZ 1 ATOM 4589 N NH1 . ARG A 1 584 ? 117.088 51.427 88.418 1.00 93.36 ? ? ? ? ? ? 584 ARG A NH1 1 ATOM 4590 N NH2 . ARG A 1 584 ? 116.580 53.435 89.417 1.00 106.58 ? ? ? ? ? ? 584 ARG A NH2 1 ATOM 4591 N N . VAL A 1 585 ? 115.663 49.291 81.834 1.00 86.67 ? ? ? ? ? ? 585 VAL A N 1 ATOM 4592 C CA . VAL A 1 585 ? 115.849 48.929 80.442 1.00 85.93 ? ? ? ? ? ? 585 VAL A CA 1 ATOM 4593 C C . VAL A 1 585 ? 114.500 48.594 79.811 1.00 79.83 ? ? ? ? ? ? 585 VAL A C 1 ATOM 4594 O O . VAL A 1 585 ? 114.152 49.134 78.766 1.00 76.25 ? ? ? ? ? ? 585 VAL A O 1 ATOM 4595 C CB . VAL A 1 585 ? 116.827 47.750 80.335 1.00 88.01 ? ? ? ? ? ? 585 VAL A CB 1 ATOM 4596 C CG1 . VAL A 1 585 ? 116.989 47.335 78.887 1.00 95.88 ? ? ? ? ? ? 585 VAL A CG1 1 ATOM 4597 C CG2 . VAL A 1 585 ? 118.165 48.160 80.923 1.00 84.05 ? ? ? ? ? ? 585 VAL A CG2 1 ATOM 4598 N N . GLU A 1 586 ? 113.742 47.720 80.460 1.00 72.74 ? ? ? ? ? ? 586 GLU A N 1 ATOM 4599 C CA . GLU A 1 586 ? 112.433 47.347 79.957 1.00 80.44 ? ? ? ? ? ? 586 GLU A CA 1 ATOM 4600 C C . GLU A 1 586 ? 111.548 48.580 79.744 1.00 84.05 ? ? ? ? ? ? 586 GLU A C 1 ATOM 4601 O O . GLU A 1 586 ? 110.800 48.656 78.766 1.00 83.70 ? ? ? ? ? ? 586 GLU A O 1 ATOM 4602 C CB . GLU A 1 586 ? 111.756 46.385 80.922 1.00 78.11 ? ? ? ? ? ? 586 GLU A CB 1 ATOM 4603 C CG . GLU A 1 586 ? 112.561 45.136 81.184 1.00 89.74 ? ? ? ? ? ? 586 GLU A CG 1 ATOM 4604 C CD . GLU A 1 586 ? 111.747 44.044 81.844 1.00 99.62 ? ? ? ? ? ? 586 GLU A CD 1 ATOM 4605 O OE1 . GLU A 1 586 ? 111.232 44.288 82.951 1.00 101.23 ? ? ? ? ? ? 586 GLU A OE1 1 ATOM 4606 O OE2 . GLU A 1 586 ? 111.600 42.949 81.247 1.00 109.34 ? ? ? ? ? ? 586 GLU A OE2 1 ATOM 4607 N N . GLY A 1 587 ? 111.647 49.547 80.653 1.00 84.27 ? ? ? ? ? ? 587 GLY A N 1 ATOM 4608 C CA . GLY A 1 587 ? 110.860 50.764 80.541 1.00 79.71 ? ? ? ? ? ? 587 GLY A CA 1 ATOM 4609 C C . GLY A 1 587 ? 111.197 51.551 79.296 1.00 80.36 ? ? ? ? ? ? 587 GLY A C 1 ATOM 4610 O O . GLY A 1 587 ? 110.309 52.026 78.605 1.00 78.11 ? ? ? ? ? ? 587 GLY A O 1 ATOM 4611 N N . ASN A 1 588 ? 112.484 51.689 79.007 1.00 86.56 ? ? ? ? ? ? 588 ASN A N 1 ATOM 4612 C CA . ASN A 1 588 ? 112.932 52.424 77.827 1.00 87.28 ? ? ? ? ? ? 588 ASN A CA 1 ATOM 4613 C C . ASN A 1 588 ? 112.454 51.772 76.554 1.00 84.75 ? ? ? ? ? ? 588 ASN A C 1 ATOM 4614 O O . ASN A 1 588 ? 111.936 52.439 75.658 1.00 79.75 ? ? ? ? ? ? 588 ASN A O 1 ATOM 4615 C CB . ASN A 1 588 ? 114.448 52.509 77.814 1.00 85.92 ? ? ? ? ? ? 588 ASN A CB 1 ATOM 4616 C CG . ASN A 1 588 ? 114.955 53.552 78.757 1.00 89.75 ? ? ? ? ? ? 588 ASN A CG 1 ATOM 4617 O OD1 . ASN A 1 588 ? 114.405 53.744 79.849 1.00 86.06 ? ? ? ? ? ? 588 ASN A OD1 1 ATOM 4618 N ND2 . ASN A 1 588 ? 116.009 54.241 78.354 1.00 93.65 ? ? ? ? ? ? 588 ASN A ND2 1 ATOM 4619 N N . ASN A 1 589 ? 112.645 50.459 76.485 1.00 88.24 ? ? ? ? ? ? 589 ASN A N 1 ATOM 4620 C CA . ASN A 1 589 ? 112.219 49.670 75.340 1.00 91.97 ? ? ? ? ? ? 589 ASN A CA 1 ATOM 4621 C C . ASN A 1 589 ? 110.708 49.913 75.157 1.00 90.69 ? ? ? ? ? ? 589 ASN A C 1 ATOM 4622 O O . ASN A 1 589 ? 110.240 50.179 74.043 1.00 86.63 ? ? ? ? ? ? 589 ASN A O 1 ATOM 4623 C CB . ASN A 1 589 ? 112.508 48.180 75.594 1.00 97.28 ? ? ? ? ? ? 589 ASN A CB 1 ATOM 4624 C CG . ASN A 1 589 ? 113.996 47.892 75.852 1.00 94.70 ? ? ? ? ? ? 589 ASN A CG 1 ATOM 4625 O OD1 . ASN A 1 589 ? 114.867 48.694 75.525 1.00 89.77 ? ? ? ? ? ? 589 ASN A OD1 1 ATOM 4626 N ND2 . ASN A 1 589 ? 114.281 46.729 76.429 1.00 94.30 ? ? ? ? ? ? 589 ASN A ND2 1 ATOM 4627 N N . PHE A 1 590 ? 109.959 49.833 76.259 1.00 87.06 ? ? ? ? ? ? 590 PHE A N 1 ATOM 4628 C CA . PHE A 1 590 ? 108.521 50.076 76.236 1.00 82.63 ? ? ? ? ? ? 590 PHE A CA 1 ATOM 4629 C C . PHE A 1 590 ? 108.296 51.482 75.673 1.00 81.08 ? ? ? ? ? ? 590 PHE A C 1 ATOM 4630 O O . PHE A 1 590 ? 107.279 51.749 75.056 1.00 82.22 ? ? ? ? ? ? 590 PHE A O 1 ATOM 4631 C CB . PHE A 1 590 ? 107.928 49.905 77.662 1.00 83.10 ? ? ? ? ? ? 590 PHE A CB 1 ATOM 4632 C CG . PHE A 1 590 ? 106.487 50.361 77.808 1.00 71.77 ? ? ? ? ? ? 590 PHE A CG 1 ATOM 4633 C CD1 . PHE A 1 590 ? 105.532 50.029 76.866 1.00 82.48 ? ? ? ? ? ? 590 PHE A CD1 1 ATOM 4634 C CD2 . PHE A 1 590 ? 106.105 51.166 78.866 1.00 77.92 ? ? ? ? ? ? 590 PHE A CD2 1 ATOM 4635 C CE1 . PHE A 1 590 ? 104.219 50.504 76.967 1.00 80.49 ? ? ? ? ? ? 590 PHE A CE1 1 ATOM 4636 C CE2 . PHE A 1 590 ? 104.798 51.647 78.977 1.00 82.28 ? ? ? ? ? ? 590 PHE A CE2 1 ATOM 4637 C CZ . PHE A 1 590 ? 103.860 51.314 78.025 1.00 82.42 ? ? ? ? ? ? 590 PHE A CZ 1 ATOM 4638 N N . ASP A 1 591 ? 109.247 52.388 75.852 1.00 81.91 ? ? ? ? ? ? 591 ASP A N 1 ATOM 4639 C CA . ASP A 1 591 ? 109.042 53.722 75.301 1.00 84.70 ? ? ? ? ? ? 591 ASP A CA 1 ATOM 4640 C C . ASP A 1 591 ? 109.287 53.727 73.812 1.00 83.09 ? ? ? ? ? ? 591 ASP A C 1 ATOM 4641 O O . ASP A 1 591 ? 108.484 54.251 73.043 1.00 81.82 ? ? ? ? ? ? 591 ASP A O 1 ATOM 4642 C CB . ASP A 1 591 ? 109.966 54.741 75.951 1.00 91.98 ? ? ? ? ? ? 591 ASP A CB 1 ATOM 4643 C CG . ASP A 1 591 ? 109.715 54.876 77.418 1.00 90.28 ? ? ? ? ? ? 591 ASP A CG 1 ATOM 4644 O OD1 . ASP A 1 591 ? 108.530 54.819 77.805 1.00 87.32 ? ? ? ? ? ? 591 ASP A OD1 1 ATOM 4645 O OD2 . ASP A 1 591 ? 110.689 55.042 78.180 1.00 96.65 ? ? ? ? ? ? 591 ASP A OD2 1 ATOM 4646 N N . SER A 1 592 ? 110.408 53.143 73.412 1.00 80.41 ? ? ? ? ? ? 592 SER A N 1 ATOM 4647 C CA . SER A 1 592 ? 110.772 53.080 72.008 1.00 79.30 ? ? ? ? ? ? 592 SER A CA 1 ATOM 4648 C C . SER A 1 592 ? 109.650 52.513 71.193 1.00 75.25 ? ? ? ? ? ? 592 SER A C 1 ATOM 4649 O O . SER A 1 592 ? 109.377 52.974 70.085 1.00 74.82 ? ? ? ? ? ? 592 SER A O 1 ATOM 4650 C CB . SER A 1 592 ? 112.004 52.229 71.839 1.00 82.33 ? ? ? ? ? ? 592 SER A CB 1 ATOM 4651 O OG . SER A 1 592 ? 113.085 52.922 72.434 1.00 102.55 ? ? ? ? ? ? 592 SER A OG 1 ATOM 4652 N N . ARG A 1 593 ? 108.997 51.504 71.743 1.00 69.02 ? ? ? ? ? ? 593 ARG A N 1 ATOM 4653 C CA . ARG A 1 593 ? 107.887 50.912 71.050 1.00 62.84 ? ? ? ? ? ? 593 ARG A CA 1 ATOM 4654 C C . ARG A 1 593 ? 106.676 51.811 71.168 1.00 66.46 ? ? ? ? ? ? 593 ARG A C 1 ATOM 4655 O O . ARG A 1 593 ? 105.963 52.012 70.189 1.00 62.74 ? ? ? ? ? ? 593 ARG A O 1 ATOM 4656 C CB . ARG A 1 593 ? 107.585 49.544 71.622 1.00 52.55 ? ? ? ? ? ? 593 ARG A CB 1 ATOM 4657 C CG . ARG A 1 593 ? 108.175 48.443 70.800 1.00 72.83 ? ? ? ? ? ? 593 ARG A CG 1 ATOM 4658 C CD . ARG A 1 593 ? 108.062 47.134 71.529 1.00 79.68 ? ? ? ? ? ? 593 ARG A CD 1 ATOM 4659 N NE . ARG A 1 593 ? 109.019 47.063 72.629 1.00 86.85 ? ? ? ? ? ? 593 ARG A NE 1 ATOM 4660 C CZ . ARG A 1 593 ? 108.695 46.783 73.887 1.00 86.26 ? ? ? ? ? ? 593 ARG A CZ 1 ATOM 4661 N NH1 . ARG A 1 593 ? 107.429 46.551 74.201 1.00 78.45 ? ? ? ? ? ? 593 ARG A NH1 1 ATOM 4662 N NH2 . ARG A 1 593 ? 109.634 46.728 74.826 1.00 78.15 ? ? ? ? ? ? 593 ARG A NH2 1 ATOM 4663 N N . LYS A 1 594 ? 106.448 52.369 72.356 1.00 70.78 ? ? ? ? ? ? 594 LYS A N 1 ATOM 4664 C CA . LYS A 1 594 ? 105.290 53.238 72.568 1.00 73.21 ? ? ? ? ? ? 594 LYS A CA 1 ATOM 4665 C C . LYS A 1 594 ? 105.396 54.431 71.627 1.00 69.19 ? ? ? ? ? ? 594 LYS A C 1 ATOM 4666 O O . LYS A 1 594 ? 104.386 54.971 71.182 1.00 61.59 ? ? ? ? ? ? 594 LYS A O 1 ATOM 4667 C CB . LYS A 1 594 ? 105.225 53.702 74.037 1.00 82.09 ? ? ? ? ? ? 594 LYS A CB 1 ATOM 4668 C CG . LYS A 1 594 ? 103.895 54.361 74.486 1.00 97.14 ? ? ? ? ? ? 594 LYS A CG 1 ATOM 4669 C CD . LYS A 1 594 ? 104.068 55.125 75.841 1.00 116.17 ? ? ? ? ? ? 594 LYS A CD 1 ATOM 4670 C CE . LYS A 1 594 ? 102.906 56.124 76.150 1.00 129.05 ? ? ? ? ? ? 594 LYS A CE 1 ATOM 4671 N NZ . LYS A 1 594 ? 103.303 57.512 76.650 1.00 120.71 ? ? ? ? ? ? 594 LYS A NZ 1 ATOM 4672 N N . GLN A 1 595 ? 106.628 54.823 71.320 1.00 72.10 ? ? ? ? ? ? 595 GLN A N 1 ATOM 4673 C CA . GLN A 1 595 ? 106.888 55.939 70.418 1.00 75.74 ? ? ? ? ? ? 595 GLN A CA 1 ATOM 4674 C C . GLN A 1 595 ? 106.671 55.506 68.970 1.00 79.29 ? ? ? ? ? ? 595 GLN A C 1 ATOM 4675 O O . GLN A 1 595 ? 106.042 56.212 68.175 1.00 70.77 ? ? ? ? ? ? 595 GLN A O 1 ATOM 4676 C CB . GLN A 1 595 ? 108.318 56.413 70.601 1.00 78.36 ? ? ? ? ? ? 595 GLN A CB 1 ATOM 4677 C CG . GLN A 1 595 ? 108.745 57.415 69.576 1.00 102.85 ? ? ? ? ? ? 595 GLN A CG 1 ATOM 4678 C CD . GLN A 1 595 ? 110.027 58.127 69.955 1.00 115.71 ? ? ? ? ? ? 595 GLN A CD 1 ATOM 4679 O OE1 . GLN A 1 595 ? 111.070 57.494 70.170 1.00 118.40 ? ? ? ? ? ? 595 GLN A OE1 1 ATOM 4680 N NE2 . GLN A 1 595 ? 109.955 59.457 70.056 1.00 119.18 ? ? ? ? ? ? 595 GLN A NE2 1 ATOM 4681 N N . LEU A 1 596 ? 107.209 54.336 68.643 1.00 81.77 ? ? ? ? ? ? 596 LEU A N 1 ATOM 4682 C CA . LEU A 1 596 ? 107.079 53.747 67.314 1.00 77.38 ? ? ? ? ? ? 596 LEU A CA 1 ATOM 4683 C C . LEU A 1 596 ? 105.613 53.733 66.884 1.00 75.96 ? ? ? ? ? ? 596 LEU A C 1 ATOM 4684 O O . LEU A 1 596 ? 105.275 54.174 65.787 1.00 82.74 ? ? ? ? ? ? 596 LEU A O 1 ATOM 4685 C CB . LEU A 1 596 ? 107.631 52.312 67.328 1.00 71.62 ? ? ? ? ? ? 596 LEU A CB 1 ATOM 4686 C CG . LEU A 1 596 ? 107.658 51.464 66.054 1.00 65.89 ? ? ? ? ? ? 596 LEU A CG 1 ATOM 4687 C CD1 . LEU A 1 596 ? 108.426 52.196 64.978 1.00 75.85 ? ? ? ? ? ? 596 LEU A CD1 1 ATOM 4688 C CD2 . LEU A 1 596 ? 108.297 50.117 66.351 1.00 53.92 ? ? ? ? ? ? 596 LEU A CD2 1 ATOM 4689 N N . LEU A 1 597 ? 104.746 53.219 67.745 1.00 58.54 ? ? ? ? ? ? 597 LEU A N 1 ATOM 4690 C CA . LEU A 1 597 ? 103.337 53.166 67.412 1.00 65.62 ? ? ? ? ? ? 597 LEU A CA 1 ATOM 4691 C C . LEU A 1 597 ? 102.797 54.557 67.156 1.00 73.22 ? ? ? ? ? ? 597 LEU A C 1 ATOM 4692 O O . LEU A 1 597 ? 102.136 54.790 66.143 1.00 77.15 ? ? ? ? ? ? 597 LEU A O 1 ATOM 4693 C CB . LEU A 1 597 ? 102.531 52.524 68.539 1.00 73.13 ? ? ? ? ? ? 597 LEU A CB 1 ATOM 4694 C CG . LEU A 1 597 ? 101.019 52.406 68.301 1.00 66.97 ? ? ? ? ? ? 597 LEU A CG 1 ATOM 4695 C CD1 . LEU A 1 597 ? 100.751 51.531 67.097 1.00 70.36 ? ? ? ? ? ? 597 LEU A CD1 1 ATOM 4696 C CD2 . LEU A 1 597 ? 100.355 51.820 69.528 1.00 67.01 ? ? ? ? ? ? 597 LEU A CD2 1 ATOM 4697 N N . GLN A 1 598 ? 103.088 55.486 68.068 1.00 76.98 ? ? ? ? ? ? 598 GLN A N 1 ATOM 4698 C CA . GLN A 1 598 ? 102.595 56.861 67.958 1.00 75.14 ? ? ? ? ? ? 598 GLN A CA 1 ATOM 4699 C C . GLN A 1 598 ? 102.853 57.491 66.613 1.00 70.41 ? ? ? ? ? ? 598 GLN A C 1 ATOM 4700 O O . GLN A 1 598 ? 101.999 58.212 66.105 1.00 69.34 ? ? ? ? ? ? 598 GLN A O 1 ATOM 4701 C CB . GLN A 1 598 ? 103.195 57.730 69.051 1.00 74.31 ? ? ? ? ? ? 598 GLN A CB 1 ATOM 4702 C CG . GLN A 1 598 ? 102.828 57.243 70.434 1.00 89.79 ? ? ? ? ? ? 598 GLN A CG 1 ATOM 4703 C CD . GLN A 1 598 ? 103.031 58.302 71.500 1.00 102.29 ? ? ? ? ? ? 598 GLN A CD 1 ATOM 4704 O OE1 . GLN A 1 598 ? 104.075 58.972 71.546 1.00 106.60 ? ? ? ? ? ? 598 GLN A OE1 1 ATOM 4705 N NE2 . GLN A 1 598 ? 102.043 58.448 72.380 1.00 113.45 ? ? ? ? ? ? 598 GLN A NE2 1 ATOM 4706 N N . TYR A 1 599 ? 104.030 57.215 66.049 1.00 71.32 ? ? ? ? ? ? 599 TYR A N 1 ATOM 4707 C CA . TYR A 1 599 ? 104.409 57.725 64.738 1.00 70.51 ? ? ? ? ? ? 599 TYR A CA 1 ATOM 4708 C C . TYR A 1 599 ? 103.662 56.987 63.648 1.00 71.36 ? ? ? ? ? ? 599 TYR A C 1 ATOM 4709 O O . TYR A 1 599 ? 103.287 57.578 62.640 1.00 64.62 ? ? ? ? ? ? 599 TYR A O 1 ATOM 4710 C CB . TYR A 1 599 ? 105.906 57.562 64.489 1.00 73.34 ? ? ? ? ? ? 599 TYR A CB 1 ATOM 4711 C CG . TYR A 1 599 ? 106.749 58.705 65.005 1.00 86.23 ? ? ? ? ? ? 599 TYR A CG 1 ATOM 4712 C CD1 . TYR A 1 599 ? 107.412 58.604 66.226 1.00 92.52 ? ? ? ? ? ? 599 TYR A CD1 1 ATOM 4713 C CD2 . TYR A 1 599 ? 106.859 59.907 64.286 1.00 78.41 ? ? ? ? ? ? 599 TYR A CD2 1 ATOM 4714 C CE1 . TYR A 1 599 ? 108.157 59.660 66.727 1.00 96.15 ? ? ? ? ? ? 599 TYR A CE1 1 ATOM 4715 C CE2 . TYR A 1 599 ? 107.602 60.973 64.781 1.00 85.05 ? ? ? ? ? ? 599 TYR A CE2 1 ATOM 4716 C CZ . TYR A 1 599 ? 108.247 60.840 66.009 1.00 96.17 ? ? ? ? ? ? 599 TYR A CZ 1 ATOM 4717 O OH . TYR A 1 599 ? 108.960 61.884 66.559 1.00 102.20 ? ? ? ? ? ? 599 TYR A OH 1 ATOM 4718 N N . ASP A 1 600 ? 103.459 55.687 63.841 1.00 75.78 ? ? ? ? ? ? 600 ASP A N 1 ATOM 4719 C CA . ASP A 1 600 ? 102.743 54.903 62.847 1.00 80.80 ? ? ? ? ? ? 600 ASP A CA 1 ATOM 4720 C C . ASP A 1 600 ? 101.261 55.206 62.900 1.00 76.33 ? ? ? ? ? ? 600 ASP A C 1 ATOM 4721 O O . ASP A 1 600 ? 100.567 55.057 61.907 1.00 78.70 ? ? ? ? ? ? 600 ASP A O 1 ATOM 4722 C CB . ASP A 1 600 ? 102.980 53.386 63.033 1.00 81.13 ? ? ? ? ? ? 600 ASP A CB 1 ATOM 4723 C CG . ASP A 1 600 ? 102.139 52.524 62.059 1.00 82.51 ? ? ? ? ? ? 600 ASP A CG 1 ATOM 4724 O OD1 . ASP A 1 600 ? 102.099 52.840 60.847 1.00 80.63 ? ? ? ? ? ? 600 ASP A OD1 1 ATOM 4725 O OD2 . ASP A 1 600 ? 101.526 51.524 62.505 1.00 79.62 ? ? ? ? ? ? 600 ASP A OD2 1 ATOM 4726 N N . ASP A 1 601 ? 100.773 55.633 64.058 1.00 72.91 ? ? ? ? ? ? 601 ASP A N 1 ATOM 4727 C CA . ASP A 1 601 ? 99.352 55.939 64.195 1.00 82.87 ? ? ? ? ? ? 601 ASP A CA 1 ATOM 4728 C C . ASP A 1 601 ? 98.924 57.072 63.272 1.00 87.41 ? ? ? ? ? ? 601 ASP A C 1 ATOM 4729 O O . ASP A 1 601 ? 97.718 57.324 63.082 1.00 81.33 ? ? ? ? ? ? 601 ASP A O 1 ATOM 4730 C CB . ASP A 1 601 ? 98.993 56.305 65.636 1.00 96.13 ? ? ? ? ? ? 601 ASP A CB 1 ATOM 4731 C CG . ASP A 1 601 ? 98.672 55.090 66.485 1.00 100.35 ? ? ? ? ? ? 601 ASP A CG 1 ATOM 4732 O OD1 . ASP A 1 601 ? 97.953 54.184 65.992 1.00 102.33 ? ? ? ? ? ? 601 ASP A OD1 1 ATOM 4733 O OD2 . ASP A 1 601 ? 99.126 55.061 67.651 1.00 98.68 ? ? ? ? ? ? 601 ASP A OD2 1 ATOM 4734 N N . VAL A 1 602 ? 99.916 57.766 62.711 1.00 90.52 ? ? ? ? ? ? 602 VAL A N 1 ATOM 4735 C CA . VAL A 1 602 ? 99.671 58.871 61.782 1.00 83.35 ? ? ? ? ? ? 602 VAL A CA 1 ATOM 4736 C C . VAL A 1 602 ? 99.416 58.272 60.412 1.00 79.05 ? ? ? ? ? ? 602 VAL A C 1 ATOM 4737 O O . VAL A 1 602 ? 98.559 58.745 59.669 1.00 75.92 ? ? ? ? ? ? 602 VAL A O 1 ATOM 4738 C CB . VAL A 1 602 ? 100.880 59.790 61.642 1.00 74.58 ? ? ? ? ? ? 602 VAL A CB 1 ATOM 4739 C CG1 . VAL A 1 602 ? 100.514 60.933 60.743 1.00 67.22 ? ? ? ? ? ? 602 VAL A CG1 1 ATOM 4740 C CG2 . VAL A 1 602 ? 101.336 60.275 62.999 1.00 74.34 ? ? ? ? ? ? 602 VAL A CG2 1 ATOM 4741 N N . LEU A 1 603 ? 100.191 57.232 60.101 1.00 71.09 ? ? ? ? ? ? 603 LEU A N 1 ATOM 4742 C CA . LEU A 1 603 ? 100.096 56.497 58.850 1.00 66.35 ? ? ? ? ? ? 603 LEU A CA 1 ATOM 4743 C C . LEU A 1 603 ? 98.822 55.671 58.851 1.00 69.89 ? ? ? ? ? ? 603 LEU A C 1 ATOM 4744 O O . LEU A 1 603 ? 98.110 55.613 57.853 1.00 66.43 ? ? ? ? ? ? 603 LEU A O 1 ATOM 4745 C CB . LEU A 1 603 ? 101.300 55.574 58.710 1.00 70.49 ? ? ? ? ? ? 603 LEU A CB 1 ATOM 4746 C CG . LEU A 1 603 ? 102.554 56.181 58.089 1.00 74.37 ? ? ? ? ? ? 603 LEU A CG 1 ATOM 4747 C CD1 . LEU A 1 603 ? 103.791 55.355 58.451 1.00 65.73 ? ? ? ? ? ? 603 LEU A CD1 1 ATOM 4748 C CD2 . LEU A 1 603 ? 102.339 56.256 56.585 1.00 66.39 ? ? ? ? ? ? 603 LEU A CD2 1 ATOM 4749 N N . ARG A 1 604 ? 98.563 55.029 59.989 1.00 70.97 ? ? ? ? ? ? 604 ARG A N 1 ATOM 4750 C CA . ARG A 1 604 ? 97.386 54.194 60.204 1.00 68.49 ? ? ? ? ? ? 604 ARG A CA 1 ATOM 4751 C C . ARG A 1 604 ? 96.132 54.946 59.795 1.00 73.96 ? ? ? ? ? ? 604 ARG A C 1 ATOM 4752 O O . ARG A 1 604 ? 95.289 54.414 59.076 1.00 77.95 ? ? ? ? ? ? 604 ARG A O 1 ATOM 4753 C CB . ARG A 1 604 ? 97.278 53.799 61.691 1.00 76.23 ? ? ? ? ? ? 604 ARG A CB 1 ATOM 4754 C CG . ARG A 1 604 ? 95.967 53.099 62.115 1.00 71.01 ? ? ? ? ? ? 604 ARG A CG 1 ATOM 4755 C CD . ARG A 1 604 ? 95.805 52.992 63.650 1.00 77.46 ? ? ? ? ? ? 604 ARG A CD 1 ATOM 4756 N NE . ARG A 1 604 ? 95.570 54.280 64.304 1.00 85.16 ? ? ? ? ? ? 604 ARG A NE 1 ATOM 4757 C CZ . ARG A 1 604 ? 94.410 54.949 64.281 1.00 96.93 ? ? ? ? ? ? 604 ARG A CZ 1 ATOM 4758 N NH1 . ARG A 1 604 ? 93.350 54.459 63.638 1.00 88.10 ? ? ? ? ? ? 604 ARG A NH1 1 ATOM 4759 N NH2 . ARG A 1 604 ? 94.300 56.125 64.898 1.00 102.96 ? ? ? ? ? ? 604 ARG A NH2 1 ATOM 4760 N N . GLN A 1 605 ? 96.014 56.187 60.256 1.00 74.38 ? ? ? ? ? ? 605 GLN A N 1 ATOM 4761 C CA . GLN A 1 605 ? 94.847 57.014 59.957 1.00 76.15 ? ? ? ? ? ? 605 GLN A CA 1 ATOM 4762 C C . GLN A 1 605 ? 94.676 57.177 58.451 1.00 74.09 ? ? ? ? ? ? 605 GLN A C 1 ATOM 4763 O O . GLN A 1 605 ? 93.555 57.148 57.925 1.00 73.95 ? ? ? ? ? ? 605 GLN A O 1 ATOM 4764 C CB . GLN A 1 605 ? 95.013 58.385 60.600 1.00 82.68 ? ? ? ? ? ? 605 GLN A CB 1 ATOM 4765 C CG . GLN A 1 605 ? 93.722 59.184 60.644 1.00 95.49 ? ? ? ? ? ? 605 GLN A CG 1 ATOM 4766 C CD . GLN A 1 605 ? 93.946 60.629 61.064 1.00 104.68 ? ? ? ? ? ? 605 GLN A CD 1 ATOM 4767 O OE1 . GLN A 1 605 ? 94.918 60.940 61.771 1.00 103.07 ? ? ? ? ? ? 605 GLN A OE1 1 ATOM 4768 N NE2 . GLN A 1 605 ? 93.035 61.517 60.659 1.00 102.05 ? ? ? ? ? ? 605 GLN A NE2 1 ATOM 4769 N N . GLN A 1 606 ? 95.818 57.344 57.789 1.00 69.03 ? ? ? ? ? ? 606 GLN A N 1 ATOM 4770 C CA . GLN A 1 606 ? 95.922 57.524 56.356 1.00 63.91 ? ? ? ? ? ? 606 GLN A CA 1 ATOM 4771 C C . GLN A 1 606 ? 95.668 56.224 55.595 1.00 66.59 ? ? ? ? ? ? 606 GLN A C 1 ATOM 4772 O O . GLN A 1 606 ? 94.839 56.191 54.691 1.00 61.37 ? ? ? ? ? ? 606 GLN A O 1 ATOM 4773 C CB . GLN A 1 606 ? 97.309 58.071 56.044 1.00 67.70 ? ? ? ? ? ? 606 GLN A CB 1 ATOM 4774 C CG . GLN A 1 606 ? 97.667 59.333 56.818 1.00 76.42 ? ? ? ? ? ? 606 GLN A CG 1 ATOM 4775 C CD . GLN A 1 606 ? 98.902 60.036 56.273 1.00 79.72 ? ? ? ? ? ? 606 GLN A CD 1 ATOM 4776 O OE1 . GLN A 1 606 ? 99.927 59.406 56.015 1.00 88.21 ? ? ? ? ? ? 606 GLN A OE1 1 ATOM 4777 N NE2 . GLN A 1 606 ? 98.799 61.352 56.085 1.00 75.06 ? ? ? ? ? ? 606 GLN A NE2 1 ATOM 4778 N N . ARG A 1 607 ? 96.393 55.163 55.955 1.00 69.07 ? ? ? ? ? ? 607 ARG A N 1 ATOM 4779 C CA . ARG A 1 607 ? 96.209 53.850 55.335 1.00 64.87 ? ? ? ? ? ? 607 ARG A CA 1 ATOM 4780 C C . ARG A 1 607 ? 94.722 53.513 55.345 1.00 66.62 ? ? ? ? ? ? 607 ARG A C 1 ATOM 4781 O O . ARG A 1 607 ? 94.191 53.015 54.366 1.00 64.13 ? ? ? ? ? ? 607 ARG A O 1 ATOM 4782 C CB . ARG A 1 607 ? 96.945 52.761 56.117 1.00 49.88 ? ? ? ? ? ? 607 ARG A CB 1 ATOM 4783 C CG . ARG A 1 607 ? 98.424 52.989 56.278 1.00 67.57 ? ? ? ? ? ? 607 ARG A CG 1 ATOM 4784 C CD . ARG A 1 607 ? 99.141 51.724 56.736 1.00 70.62 ? ? ? ? ? ? 607 ARG A CD 1 ATOM 4785 N NE . ARG A 1 607 ? 98.594 51.135 57.960 1.00 79.62 ? ? ? ? ? ? 607 ARG A NE 1 ATOM 4786 C CZ . ARG A 1 607 ? 99.218 51.148 59.140 1.00 82.05 ? ? ? ? ? ? 607 ARG A CZ 1 ATOM 4787 N NH1 . ARG A 1 607 ? 100.407 51.732 59.252 1.00 69.55 ? ? ? ? ? ? 607 ARG A NH1 1 ATOM 4788 N NH2 . ARG A 1 607 ? 98.675 50.546 60.200 1.00 75.58 ? ? ? ? ? ? 607 ARG A NH2 1 ATOM 4789 N N . GLU A 1 608 ? 94.063 53.782 56.467 1.00 65.27 ? ? ? ? ? ? 608 GLU A N 1 ATOM 4790 C CA . GLU A 1 608 ? 92.642 53.518 56.619 1.00 72.59 ? ? ? ? ? ? 608 GLU A CA 1 ATOM 4791 C C . GLU A 1 608 ? 91.787 54.070 55.488 1.00 73.76 ? ? ? ? ? ? 608 GLU A C 1 ATOM 4792 O O . GLU A 1 608 ? 90.895 53.384 54.987 1.00 78.19 ? ? ? ? ? ? 608 GLU A O 1 ATOM 4793 C CB . GLU A 1 608 ? 92.130 54.082 57.951 1.00 84.42 ? ? ? ? ? ? 608 GLU A CB 1 ATOM 4794 C CG . GLU A 1 608 ? 92.409 53.202 59.185 1.00 100.74 ? ? ? ? ? ? 608 GLU A CG 1 ATOM 4795 C CD . GLU A 1 608 ? 91.592 53.628 60.416 1.00 107.34 ? ? ? ? ? ? 608 GLU A CD 1 ATOM 4796 O OE1 . GLU A 1 608 ? 90.340 53.702 60.312 1.00 104.09 ? ? ? ? ? ? 608 GLU A OE1 1 ATOM 4797 O OE2 . GLU A 1 608 ? 92.196 53.872 61.491 1.00 105.03 ? ? ? ? ? ? 608 GLU A OE2 1 ATOM 4798 N N . VAL A 1 609 ? 92.058 55.313 55.097 1.00 76.14 ? ? ? ? ? ? 609 VAL A N 1 ATOM 4799 C CA . VAL A 1 609 ? 91.316 55.999 54.026 1.00 75.82 ? ? ? ? ? ? 609 VAL A CA 1 ATOM 4800 C C . VAL A 1 609 ? 91.711 55.455 52.641 1.00 67.91 ? ? ? ? ? ? 609 VAL A C 1 ATOM 4801 O O . VAL A 1 609 ? 90.857 55.055 51.861 1.00 67.64 ? ? ? ? ? ? 609 VAL A O 1 ATOM 4802 C CB . VAL A 1 609 ? 91.573 57.555 54.081 1.00 79.99 ? ? ? ? ? ? 609 VAL A CB 1 ATOM 4803 C CG1 . VAL A 1 609 ? 90.645 58.289 53.126 1.00 75.63 ? ? ? ? ? ? 609 VAL A CG1 1 ATOM 4804 C CG2 . VAL A 1 609 ? 91.371 58.071 55.501 1.00 79.44 ? ? ? ? ? ? 609 VAL A CG2 1 ATOM 4805 N N . ILE A 1 610 ? 93.007 55.435 52.350 1.00 62.96 ? ? ? ? ? ? 610 ILE A N 1 ATOM 4806 C CA . ILE A 1 610 ? 93.495 54.933 51.079 1.00 61.36 ? ? ? ? ? ? 610 ILE A CA 1 ATOM 4807 C C . ILE A 1 610 ? 93.161 53.468 50.906 1.00 62.18 ? ? ? ? ? ? 610 ILE A C 1 ATOM 4808 O O . ILE A 1 610 ? 92.463 53.115 49.970 1.00 65.19 ? ? ? ? ? ? 610 ILE A O 1 ATOM 4809 C CB . ILE A 1 610 ? 95.019 55.130 50.946 1.00 64.25 ? ? ? ? ? ? 610 ILE A CB 1 ATOM 4810 C CG1 . ILE A 1 610 ? 95.314 56.608 50.809 1.00 61.12 ? ? ? ? ? ? 610 ILE A CG1 1 ATOM 4811 C CG2 . ILE A 1 610 ? 95.545 54.470 49.680 1.00 69.84 ? ? ? ? ? ? 610 ILE A CG2 1 ATOM 4812 C CD1 . ILE A 1 610 ? 94.682 57.198 49.582 1.00 55.46 ? ? ? ? ? ? 610 ILE A CD1 1 ATOM 4813 N N . TYR A 1 611 ? 93.648 52.614 51.802 1.00 60.41 ? ? ? ? ? ? 611 TYR A N 1 ATOM 4814 C CA . TYR A 1 611 ? 93.377 51.182 51.702 1.00 62.71 ? ? ? ? ? ? 611 TYR A CA 1 ATOM 4815 C C . TYR A 1 611 ? 91.886 50.882 51.542 1.00 71.48 ? ? ? ? ? ? 611 TYR A C 1 ATOM 4816 O O . TYR A 1 611 ? 91.493 50.155 50.627 1.00 76.19 ? ? ? ? ? ? 611 TYR A O 1 ATOM 4817 C CB . TYR A 1 611 ? 93.931 50.449 52.918 1.00 59.20 ? ? ? ? ? ? 611 TYR A CB 1 ATOM 4818 C CG . TYR A 1 611 ? 95.426 50.175 52.850 1.00 73.50 ? ? ? ? ? ? 611 TYR A CG 1 ATOM 4819 C CD1 . TYR A 1 611 ? 96.209 50.683 51.810 1.00 78.44 ? ? ? ? ? ? 611 TYR A CD1 1 ATOM 4820 C CD2 . TYR A 1 611 ? 96.066 49.409 53.834 1.00 72.39 ? ? ? ? ? ? 611 TYR A CD2 1 ATOM 4821 C CE1 . TYR A 1 611 ? 97.584 50.430 51.750 1.00 74.99 ? ? ? ? ? ? 611 TYR A CE1 1 ATOM 4822 C CE2 . TYR A 1 611 ? 97.438 49.154 53.780 1.00 65.03 ? ? ? ? ? ? 611 TYR A CE2 1 ATOM 4823 C CZ . TYR A 1 611 ? 98.190 49.669 52.737 1.00 69.92 ? ? ? ? ? ? 611 TYR A CZ 1 ATOM 4824 O OH . TYR A 1 611 ? 99.544 49.411 52.667 1.00 81.47 ? ? ? ? ? ? 611 TYR A OH 1 ATOM 4825 N N . LYS A 1 612 ? 91.052 51.442 52.413 1.00 71.52 ? ? ? ? ? ? 612 LYS A N 1 ATOM 4826 C CA . LYS A 1 612 ? 89.616 51.223 52.305 1.00 76.08 ? ? ? ? ? ? 612 LYS A CA 1 ATOM 4827 C C . LYS A 1 612 ? 89.088 51.751 50.971 1.00 72.64 ? ? ? ? ? ? 612 LYS A C 1 ATOM 4828 O O . LYS A 1 612 ? 88.327 51.086 50.282 1.00 70.18 ? ? ? ? ? ? 612 LYS A O 1 ATOM 4829 C CB . LYS A 1 612 ? 88.890 51.902 53.469 1.00 80.04 ? ? ? ? ? ? 612 LYS A CB 1 ATOM 4830 C CG . LYS A 1 612 ? 87.409 52.125 53.194 1.00 92.18 ? ? ? ? ? ? 612 LYS A CG 1 ATOM 4831 C CD . LYS A 1 612 ? 86.619 52.336 54.473 1.00 107.19 ? ? ? ? ? ? 612 LYS A CD 1 ATOM 4832 C CE . LYS A 1 612 ? 85.160 52.612 54.140 1.00 118.12 ? ? ? ? ? ? 612 LYS A CE 1 ATOM 4833 N NZ . LYS A 1 612 ? 84.286 52.633 55.348 1.00 129.23 ? ? ? ? ? ? 612 LYS A NZ 1 ATOM 4834 N N . GLN A 1 613 ? 89.498 52.962 50.625 1.00 75.73 ? ? ? ? ? ? 613 GLN A N 1 ATOM 4835 C CA . GLN A 1 613 ? 89.084 53.592 49.384 1.00 73.57 ? ? ? ? ? ? 613 GLN A CA 1 ATOM 4836 C C . GLN A 1 613 ? 89.581 52.788 48.193 1.00 73.14 ? ? ? ? ? ? 613 GLN A C 1 ATOM 4837 O O . GLN A 1 613 ? 88.829 52.525 47.264 1.00 83.22 ? ? ? ? ? ? 613 GLN A O 1 ATOM 4838 C CB . GLN A 1 613 ? 89.626 55.020 49.320 1.00 73.10 ? ? ? ? ? ? 613 GLN A CB 1 ATOM 4839 C CG . GLN A 1 613 ? 89.644 55.632 47.939 1.00 82.05 ? ? ? ? ? ? 613 GLN A CG 1 ATOM 4840 C CD . GLN A 1 613 ? 88.276 55.703 47.300 1.00 90.53 ? ? ? ? ? ? 613 GLN A CD 1 ATOM 4841 O OE1 . GLN A 1 613 ? 87.327 56.222 47.882 1.00 100.81 ? ? ? ? ? ? 613 GLN A OE1 1 ATOM 4842 N NE2 . GLN A 1 613 ? 88.168 55.177 46.089 1.00 91.36 ? ? ? ? ? ? 613 GLN A NE2 1 ATOM 4843 N N . ARG A 1 614 ? 90.845 52.391 48.209 1.00 63.73 ? ? ? ? ? ? 614 ARG A N 1 ATOM 4844 C CA . ARG A 1 614 ? 91.372 51.604 47.109 1.00 66.36 ? ? ? ? ? ? 614 ARG A CA 1 ATOM 4845 C C . ARG A 1 614 ? 90.511 50.358 46.934 1.00 75.15 ? ? ? ? ? ? 614 ARG A C 1 ATOM 4846 O O . ARG A 1 614 ? 89.957 50.133 45.848 1.00 68.79 ? ? ? ? ? ? 614 ARG A O 1 ATOM 4847 C CB . ARG A 1 614 ? 92.799 51.193 47.399 1.00 60.38 ? ? ? ? ? ? 614 ARG A CB 1 ATOM 4848 C CG . ARG A 1 614 ? 93.425 50.386 46.313 1.00 50.11 ? ? ? ? ? ? 614 ARG A CG 1 ATOM 4849 C CD . ARG A 1 614 ? 94.882 50.356 46.574 1.00 56.69 ? ? ? ? ? ? 614 ARG A CD 1 ATOM 4850 N NE . ARG A 1 614 ? 95.652 49.843 45.458 1.00 57.40 ? ? ? ? ? ? 614 ARG A NE 1 ATOM 4851 C CZ . ARG A 1 614 ? 95.892 48.560 45.250 1.00 66.35 ? ? ? ? ? ? 614 ARG A CZ 1 ATOM 4852 N NH1 . ARG A 1 614 ? 95.411 47.664 46.088 1.00 68.65 ? ? ? ? ? ? 614 ARG A NH1 1 ATOM 4853 N NH2 . ARG A 1 614 ? 96.636 48.182 44.224 1.00 60.13 ? ? ? ? ? ? 614 ARG A NH2 1 ATOM 4854 N N . PHE A 1 615 ? 90.401 49.568 48.011 1.00 75.16 ? ? ? ? ? ? 615 PHE A N 1 ATOM 4855 C CA . PHE A 1 615 ? 89.607 48.331 48.033 1.00 80.57 ? ? ? ? ? ? 615 PHE A CA 1 ATOM 4856 C C . PHE A 1 615 ? 88.264 48.497 47.292 1.00 85.65 ? ? ? ? ? ? 615 PHE A C 1 ATOM 4857 O O . PHE A 1 615 ? 87.847 47.613 46.541 1.00 86.99 ? ? ? ? ? ? 615 PHE A O 1 ATOM 4858 C CB . PHE A 1 615 ? 89.333 47.904 49.484 1.00 74.30 ? ? ? ? ? ? 615 PHE A CB 1 ATOM 4859 C CG . PHE A 1 615 ? 88.642 46.553 49.619 1.00 86.38 ? ? ? ? ? ? 615 PHE A CG 1 ATOM 4860 C CD1 . PHE A 1 615 ? 89.384 45.366 49.630 1.00 83.52 ? ? ? ? ? ? 615 PHE A CD1 1 ATOM 4861 C CD2 . PHE A 1 615 ? 87.246 46.465 49.732 1.00 78.91 ? ? ? ? ? ? 615 PHE A CD2 1 ATOM 4862 C CE1 . PHE A 1 615 ? 88.743 44.113 49.759 1.00 78.38 ? ? ? ? ? ? 615 PHE A CE1 1 ATOM 4863 C CE2 . PHE A 1 615 ? 86.600 45.217 49.860 1.00 70.73 ? ? ? ? ? ? 615 PHE A CE2 1 ATOM 4864 C CZ . PHE A 1 615 ? 87.351 44.045 49.872 1.00 74.08 ? ? ? ? ? ? 615 PHE A CZ 1 ATOM 4865 N N . GLU A 1 616 ? 87.596 49.629 47.498 1.00 84.63 ? ? ? ? ? ? 616 GLU A N 1 ATOM 4866 C CA . GLU A 1 616 ? 86.318 49.887 46.850 1.00 81.85 ? ? ? ? ? ? 616 GLU A CA 1 ATOM 4867 C C . GLU A 1 616 ? 86.384 49.813 45.345 1.00 83.97 ? ? ? ? ? ? 616 GLU A C 1 ATOM 4868 O O . GLU A 1 616 ? 85.462 49.322 44.697 1.00 86.07 ? ? ? ? ? ? 616 GLU A O 1 ATOM 4869 C CB . GLU A 1 616 ? 85.802 51.266 47.209 1.00 87.56 ? ? ? ? ? ? 616 GLU A CB 1 ATOM 4870 C CG . GLU A 1 616 ? 85.315 51.397 48.613 1.00 102.94 ? ? ? ? ? ? 616 GLU A CG 1 ATOM 4871 C CD . GLU A 1 616 ? 84.189 52.395 48.717 1.00 114.41 ? ? ? ? ? ? 616 GLU A CD 1 ATOM 4872 O OE1 . GLU A 1 616 ? 84.388 53.569 48.316 1.00 111.79 ? ? ? ? ? ? 616 GLU A OE1 1 ATOM 4873 O OE2 . GLU A 1 616 ? 83.098 51.996 49.192 1.00 124.81 ? ? ? ? ? ? 616 GLU A OE2 1 ATOM 4874 N N . VAL A 1 617 ? 87.460 50.337 44.783 1.00 85.12 ? ? ? ? ? ? 617 VAL A N 1 ATOM 4875 C CA . VAL A 1 617 ? 87.610 50.332 43.345 1.00 88.24 ? ? ? ? ? ? 617 VAL A CA 1 ATOM 4876 C C . VAL A 1 617 ? 87.875 48.914 42.877 1.00 88.64 ? ? ? ? ? ? 617 VAL A C 1 ATOM 4877 O O . VAL A 1 617 ? 87.199 48.393 41.985 1.00 84.09 ? ? ? ? ? ? 617 VAL A O 1 ATOM 4878 C CB . VAL A 1 617 ? 88.759 51.217 42.949 1.00 88.69 ? ? ? ? ? ? 617 VAL A CB 1 ATOM 4879 C CG1 . VAL A 1 617 ? 88.773 51.398 41.457 1.00 93.88 ? ? ? ? ? ? 617 VAL A CG1 1 ATOM 4880 C CG2 . VAL A 1 617 ? 88.628 52.535 43.658 1.00 88.85 ? ? ? ? ? ? 617 VAL A CG2 1 ATOM 4881 N N . ILE A 1 618 ? 88.862 48.290 43.502 1.00 82.74 ? ? ? ? ? ? 618 ILE A N 1 ATOM 4882 C CA . ILE A 1 618 ? 89.223 46.931 43.175 1.00 80.03 ? ? ? ? ? ? 618 ILE A CA 1 ATOM 4883 C C . ILE A 1 618 ? 88.008 46.024 43.185 1.00 84.51 ? ? ? ? ? ? 618 ILE A C 1 ATOM 4884 O O . ILE A 1 618 ? 87.859 45.159 42.320 1.00 88.35 ? ? ? ? ? ? 618 ILE A O 1 ATOM 4885 C CB . ILE A 1 618 ? 90.262 46.412 44.176 1.00 73.74 ? ? ? ? ? ? 618 ILE A CB 1 ATOM 4886 C CG1 . ILE A 1 618 ? 91.662 46.799 43.707 1.00 71.10 ? ? ? ? ? ? 618 ILE A CG1 1 ATOM 4887 C CG2 . ILE A 1 618 ? 90.132 44.931 44.354 1.00 73.80 ? ? ? ? ? ? 618 ILE A CG2 1 ATOM 4888 C CD1 . ILE A 1 618 ? 91.920 48.282 43.768 1.00 87.49 ? ? ? ? ? ? 618 ILE A CD1 1 ATOM 4889 N N . ASP A 1 619 ? 87.133 46.239 44.161 1.00 86.25 ? ? ? ? ? ? 619 ASP A N 1 ATOM 4890 C CA . ASP A 1 619 ? 85.928 45.424 44.335 1.00 94.04 ? ? ? ? ? ? 619 ASP A CA 1 ATOM 4891 C C . ASP A 1 619 ? 84.643 46.196 44.101 1.00 93.07 ? ? ? ? ? ? 619 ASP A C 1 ATOM 4892 O O . ASP A 1 619 ? 83.795 46.282 44.988 1.00 96.11 ? ? ? ? ? ? 619 ASP A O 1 ATOM 4893 C CB . ASP A 1 619 ? 85.909 44.860 45.758 1.00 102.66 ? ? ? ? ? ? 619 ASP A CB 1 ATOM 4894 C CG . ASP A 1 619 ? 84.693 44.008 46.034 1.00 109.18 ? ? ? ? ? ? 619 ASP A CG 1 ATOM 4895 O OD1 . ASP A 1 619 ? 84.509 43.000 45.316 1.00 114.91 ? ? ? ? ? ? 619 ASP A OD1 1 ATOM 4896 O OD2 . ASP A 1 619 ? 83.918 44.356 46.957 1.00 116.60 ? ? ? ? ? ? 619 ASP A OD2 1 ATOM 4897 N N . SER A 1 620 ? 84.480 46.745 42.912 1.00 95.08 ? ? ? ? ? ? 620 SER A N 1 ATOM 4898 C CA . SER A 1 620 ? 83.278 47.505 42.656 1.00 107.95 ? ? ? ? ? ? 620 SER A CA 1 ATOM 4899 C C . SER A 1 620 ? 82.719 47.195 41.288 1.00 115.00 ? ? ? ? ? ? 620 SER A C 1 ATOM 4900 O O . SER A 1 620 ? 83.415 46.626 40.443 1.00 119.56 ? ? ? ? ? ? 620 SER A O 1 ATOM 4901 C CB . SER A 1 620 ? 83.567 49.000 42.764 1.00 105.66 ? ? ? ? ? ? 620 SER A CB 1 ATOM 4902 O OG . SER A 1 620 ? 82.365 49.760 42.691 1.00 113.81 ? ? ? ? ? ? 620 SER A OG 1 ATOM 4903 N N . GLU A 1 621 ? 81.459 47.568 41.074 1.00 122.20 ? ? ? ? ? ? 621 GLU A N 1 ATOM 4904 C CA . GLU A 1 621 ? 80.801 47.337 39.796 1.00 125.30 ? ? ? ? ? ? 621 GLU A CA 1 ATOM 4905 C C . GLU A 1 621 ? 80.477 48.660 39.051 1.00 128.59 ? ? ? ? ? ? 621 GLU A C 1 ATOM 4906 O O . GLU A 1 621 ? 80.824 48.806 37.874 1.00 126.25 ? ? ? ? ? ? 621 GLU A O 1 ATOM 4907 C CB . GLU A 1 621 ? 79.536 46.510 40.020 1.00 120.73 ? ? ? ? ? ? 621 GLU A CB 1 ATOM 4908 C CG . GLU A 1 621 ? 78.887 46.092 38.726 1.00 123.92 ? ? ? ? ? ? 621 GLU A CG 1 ATOM 4909 C CD . GLU A 1 621 ? 77.519 45.490 38.925 1.00 127.01 ? ? ? ? ? ? 621 GLU A CD 1 ATOM 4910 O OE1 . GLU A 1 621 ? 76.825 45.279 37.908 1.00 129.37 ? ? ? ? ? ? 621 GLU A OE1 1 ATOM 4911 O OE2 . GLU A 1 621 ? 77.144 45.223 40.092 1.00 125.28 ? ? ? ? ? ? 621 GLU A OE2 1 ATOM 4912 N N . ASN A 1 622 ? 79.809 49.598 39.740 1.00 132.37 ? ? ? ? ? ? 622 ASN A N 1 ATOM 4913 C CA . ASN A 1 622 ? 79.447 50.928 39.205 1.00 129.26 ? ? ? ? ? ? 622 ASN A CA 1 ATOM 4914 C C . ASN A 1 622 ? 80.352 52.029 39.807 1.00 126.00 ? ? ? ? ? ? 622 ASN A C 1 ATOM 4915 O O . ASN A 1 622 ? 79.970 52.750 40.744 1.00 123.63 ? ? ? ? ? ? 622 ASN A O 1 ATOM 4916 C CB . ASN A 1 622 ? 77.957 51.267 39.482 1.00 137.42 ? ? ? ? ? ? 622 ASN A CB 1 ATOM 4917 C CG . ASN A 1 622 ? 77.454 50.761 40.859 1.00 145.34 ? ? ? ? ? ? 622 ASN A CG 1 ATOM 4918 O OD1 . ASN A 1 622 ? 77.345 49.548 41.083 1.00 143.21 ? ? ? ? ? ? 622 ASN A OD1 1 ATOM 4919 N ND2 . ASN A 1 622 ? 77.135 51.695 41.771 1.00 145.26 ? ? ? ? ? ? 622 ASN A ND2 1 ATOM 4920 N N . LEU A 1 623 ? 81.554 52.153 39.246 1.00 121.09 ? ? ? ? ? ? 623 LEU A N 1 ATOM 4921 C CA . LEU A 1 623 ? 82.554 53.121 39.706 1.00 113.13 ? ? ? ? ? ? 623 LEU A CA 1 ATOM 4922 C C . LEU A 1 623 ? 82.217 54.580 39.393 1.00 110.96 ? ? ? ? ? ? 623 LEU A C 1 ATOM 4923 O O . LEU A 1 623 ? 82.866 55.492 39.898 1.00 104.35 ? ? ? ? ? ? 623 LEU A O 1 ATOM 4924 C CB . LEU A 1 623 ? 83.916 52.761 39.097 1.00 102.96 ? ? ? ? ? ? 623 LEU A CB 1 ATOM 4925 C CG . LEU A 1 623 ? 85.184 53.255 39.800 1.00 98.97 ? ? ? ? ? ? 623 LEU A CG 1 ATOM 4926 C CD1 . LEU A 1 623 ? 85.251 52.745 41.247 1.00 93.16 ? ? ? ? ? ? 623 LEU A CD1 1 ATOM 4927 C CD2 . LEU A 1 623 ? 86.389 52.764 39.009 1.00 91.45 ? ? ? ? ? ? 623 LEU A CD2 1 ATOM 4928 N N . ARG A 1 624 ? 81.210 54.786 38.551 1.00 115.19 ? ? ? ? ? ? 624 ARG A N 1 ATOM 4929 C CA . ARG A 1 624 ? 80.784 56.129 38.171 1.00 117.10 ? ? ? ? ? ? 624 ARG A CA 1 ATOM 4930 C C . ARG A 1 624 ? 80.613 57.021 39.397 1.00 115.38 ? ? ? ? ? ? 624 ARG A C 1 ATOM 4931 O O . ARG A 1 624 ? 81.303 58.030 39.541 1.00 114.00 ? ? ? ? ? ? 624 ARG A O 1 ATOM 4932 C CB . ARG A 1 624 ? 79.452 56.088 37.403 1.00 124.13 ? ? ? ? ? ? 624 ARG A CB 1 ATOM 4933 C CG . ARG A 1 624 ? 79.569 55.998 35.880 1.00 133.85 ? ? ? ? ? ? 624 ARG A CG 1 ATOM 4934 C CD . ARG A 1 624 ? 78.185 56.050 35.177 1.00 148.81 ? ? ? ? ? ? 624 ARG A CD 1 ATOM 4935 N NE . ARG A 1 624 ? 77.374 54.846 35.428 1.00 157.89 ? ? ? ? ? ? 624 ARG A NE 1 ATOM 4936 C CZ . ARG A 1 624 ? 76.181 54.589 34.874 1.00 158.17 ? ? ? ? ? ? 624 ARG A CZ 1 ATOM 4937 N NH1 . ARG A 1 624 ? 75.625 55.454 34.016 1.00 154.65 ? ? ? ? ? ? 624 ARG A NH1 1 ATOM 4938 N NH2 . ARG A 1 624 ? 75.537 53.460 35.183 1.00 152.09 ? ? ? ? ? ? 624 ARG A NH2 1 ATOM 4939 N N . GLU A 1 625 ? 79.695 56.643 40.281 1.00 115.46 ? ? ? ? ? ? 625 GLU A N 1 ATOM 4940 C CA . GLU A 1 625 ? 79.419 57.435 41.471 1.00 115.85 ? ? ? ? ? ? 625 GLU A CA 1 ATOM 4941 C C . GLU A 1 625 ? 80.691 57.881 42.198 1.00 113.73 ? ? ? ? ? ? 625 GLU A C 1 ATOM 4942 O O . GLU A 1 625 ? 80.800 59.046 42.594 1.00 112.33 ? ? ? ? ? ? 625 GLU A O 1 ATOM 4943 C CB . GLU A 1 625 ? 78.491 56.656 42.407 1.00 117.50 ? ? ? ? ? ? 625 GLU A CB 1 ATOM 4944 C CG . GLU A 1 625 ? 78.000 57.467 43.596 1.00 116.81 ? ? ? ? ? ? 625 GLU A CG 1 ATOM 4945 C CD . GLU A 1 625 ? 76.689 56.957 44.166 1.00 114.93 ? ? ? ? ? ? 625 GLU A CD 1 ATOM 4946 O OE1 . GLU A 1 625 ? 76.550 55.725 44.345 1.00 114.93 ? ? ? ? ? ? 625 GLU A OE1 1 ATOM 4947 O OE2 . GLU A 1 625 ? 75.800 57.796 44.443 1.00 115.14 ? ? ? ? ? ? 625 GLU A OE2 1 ATOM 4948 N N . ILE A 1 626 ? 81.641 56.956 42.364 1.00 113.81 ? ? ? ? ? ? 626 ILE A N 1 ATOM 4949 C CA . ILE A 1 626 ? 82.932 57.233 43.014 1.00 109.23 ? ? ? ? ? ? 626 ILE A CA 1 ATOM 4950 C C . ILE A 1 626 ? 83.679 58.273 42.166 1.00 107.25 ? ? ? ? ? ? 626 ILE A C 1 ATOM 4951 O O . ILE A 1 626 ? 84.078 59.328 42.671 1.00 110.95 ? ? ? ? ? ? 626 ILE A O 1 ATOM 4952 C CB . ILE A 1 626 ? 83.822 55.935 43.131 1.00 106.83 ? ? ? ? ? ? 626 ILE A CB 1 ATOM 4953 C CG1 . ILE A 1 626 ? 83.284 54.986 44.214 1.00 106.05 ? ? ? ? ? ? 626 ILE A CG1 1 ATOM 4954 C CG2 . ILE A 1 626 ? 85.262 56.307 43.423 1.00 108.26 ? ? ? ? ? ? 626 ILE A CG2 1 ATOM 4955 C CD1 . ILE A 1 626 ? 83.264 55.548 45.633 1.00 104.65 ? ? ? ? ? ? 626 ILE A CD1 1 ATOM 4956 N N . VAL A 1 627 ? 83.858 57.974 40.879 1.00 99.21 ? ? ? ? ? ? 627 VAL A N 1 ATOM 4957 C CA . VAL A 1 627 ? 84.542 58.884 39.970 1.00 90.56 ? ? ? ? ? ? 627 VAL A CA 1 ATOM 4958 C C . VAL A 1 627 ? 83.888 60.249 39.987 1.00 92.00 ? ? ? ? ? ? 627 VAL A C 1 ATOM 4959 O O . VAL A 1 627 ? 84.509 61.225 40.376 1.00 95.89 ? ? ? ? ? ? 627 VAL A O 1 ATOM 4960 C CB . VAL A 1 627 ? 84.529 58.365 38.531 1.00 87.75 ? ? ? ? ? ? 627 VAL A CB 1 ATOM 4961 C CG1 . VAL A 1 627 ? 85.261 59.338 37.614 1.00 86.93 ? ? ? ? ? ? 627 VAL A CG1 1 ATOM 4962 C CG2 . VAL A 1 627 ? 85.177 57.005 38.481 1.00 95.91 ? ? ? ? ? ? 627 VAL A CG2 1 ATOM 4963 N N . GLU A 1 628 ? 82.630 60.326 39.574 1.00 92.68 ? ? ? ? ? ? 628 GLU A N 1 ATOM 4964 C CA . GLU A 1 628 ? 81.947 61.609 39.570 1.00 91.49 ? ? ? ? ? ? 628 GLU A CA 1 ATOM 4965 C C . GLU A 1 628 ? 82.230 62.368 40.851 1.00 93.14 ? ? ? ? ? ? 628 GLU A C 1 ATOM 4966 O O . GLU A 1 628 ? 82.563 63.551 40.811 1.00 91.86 ? ? ? ? ? ? 628 GLU A O 1 ATOM 4967 C CB . GLU A 1 628 ? 80.444 61.423 39.389 1.00 91.60 ? ? ? ? ? ? 628 GLU A CB 1 ATOM 4968 C CG . GLU A 1 628 ? 80.104 60.894 38.006 1.00 107.96 ? ? ? ? ? ? 628 GLU A CG 1 ATOM 4969 C CD . GLU A 1 628 ? 78.631 60.998 37.675 1.00 114.56 ? ? ? ? ? ? 628 GLU A CD 1 ATOM 4970 O OE1 . GLU A 1 628 ? 78.038 62.070 37.958 1.00 113.03 ? ? ? ? ? ? 628 GLU A OE1 1 ATOM 4971 O OE2 . GLU A 1 628 ? 78.076 60.029 37.098 1.00 120.44 ? ? ? ? ? ? 628 GLU A OE2 1 ATOM 4972 N N . ASN A 1 629 ? 82.124 61.695 41.993 1.00 93.98 ? ? ? ? ? ? 629 ASN A N 1 ATOM 4973 C CA . ASN A 1 629 ? 82.383 62.370 43.259 1.00 95.80 ? ? ? ? ? ? 629 ASN A CA 1 ATOM 4974 C C . ASN A 1 629 ? 83.805 62.914 43.329 1.00 95.94 ? ? ? ? ? ? 629 ASN A C 1 ATOM 4975 O O . ASN A 1 629 ? 84.079 63.859 44.074 1.00 102.63 ? ? ? ? ? ? 629 ASN A O 1 ATOM 4976 C CB . ASN A 1 629 ? 82.159 61.438 44.442 1.00 106.62 ? ? ? ? ? ? 629 ASN A CB 1 ATOM 4977 C CG . ASN A 1 629 ? 82.393 62.139 45.775 1.00 115.76 ? ? ? ? ? ? 629 ASN A CG 1 ATOM 4978 O OD1 . ASN A 1 629 ? 81.568 62.950 46.214 1.00 111.30 ? ? ? ? ? ? 629 ASN A OD1 1 ATOM 4979 N ND2 . ASN A 1 629 ? 83.534 61.856 46.410 1.00 116.75 ? ? ? ? ? ? 629 ASN A ND2 1 ATOM 4980 N N . MET A 1 630 ? 84.716 62.312 42.574 1.00 89.81 ? ? ? ? ? ? 630 MET A N 1 ATOM 4981 C CA . MET A 1 630 ? 86.093 62.785 42.570 1.00 89.53 ? ? ? ? ? ? 630 MET A CA 1 ATOM 4982 C C . MET A 1 630 ? 86.240 63.944 41.594 1.00 88.55 ? ? ? ? ? ? 630 MET A C 1 ATOM 4983 O O . MET A 1 630 ? 87.048 64.847 41.806 1.00 82.67 ? ? ? ? ? ? 630 MET A O 1 ATOM 4984 C CB . MET A 1 630 ? 87.041 61.660 42.187 1.00 81.50 ? ? ? ? ? ? 630 MET A CB 1 ATOM 4985 C CG . MET A 1 630 ? 86.981 60.483 43.127 1.00 94.36 ? ? ? ? ? ? 630 MET A CG 1 ATOM 4986 S SD . MET A 1 630 ? 88.431 59.461 42.902 1.00 94.70 ? ? ? ? ? ? 630 MET A SD 1 ATOM 4987 C CE . MET A 1 630 ? 87.905 58.357 41.614 1.00 111.41 ? ? ? ? ? ? 630 MET A CE 1 ATOM 4988 N N . ILE A 1 631 ? 85.449 63.913 40.525 1.00 89.83 ? ? ? ? ? ? 631 ILE A N 1 ATOM 4989 C CA . ILE A 1 631 ? 85.472 64.965 39.523 1.00 85.11 ? ? ? ? ? ? 631 ILE A CA 1 ATOM 4990 C C . ILE A 1 631 ? 84.823 66.216 40.089 1.00 87.47 ? ? ? ? ? ? 631 ILE A C 1 ATOM 4991 O O . ILE A 1 631 ? 85.434 67.281 40.081 1.00 94.84 ? ? ? ? ? ? 631 ILE A O 1 ATOM 4992 C CB . ILE A 1 631 ? 84.729 64.534 38.229 1.00 84.93 ? ? ? ? ? ? 631 ILE A CB 1 ATOM 4993 C CG1 . ILE A 1 631 ? 85.596 63.538 37.450 1.00 77.53 ? ? ? ? ? ? 631 ILE A CG1 1 ATOM 4994 C CG2 . ILE A 1 631 ? 84.380 65.760 37.387 1.00 81.90 ? ? ? ? ? ? 631 ILE A CG2 1 ATOM 4995 C CD1 . ILE A 1 631 ? 85.027 63.096 36.122 1.00 78.57 ? ? ? ? ? ? 631 ILE A CD1 1 ATOM 4996 N N . LYS A 1 632 ? 83.597 66.087 40.594 1.00 85.89 ? ? ? ? ? ? 632 LYS A N 1 ATOM 4997 C CA . LYS A 1 632 ? 82.884 67.231 41.165 1.00 84.52 ? ? ? ? ? ? 632 LYS A CA 1 ATOM 4998 C C . LYS A 1 632 ? 83.662 67.874 42.309 1.00 91.31 ? ? ? ? ? ? 632 LYS A C 1 ATOM 4999 O O . LYS A 1 632 ? 83.578 69.082 42.521 1.00 98.30 ? ? ? ? ? ? 632 LYS A O 1 ATOM 5000 C CB . LYS A 1 632 ? 81.513 66.802 41.673 1.00 71.13 ? ? ? ? ? ? 632 LYS A CB 1 ATOM 5001 C CG . LYS A 1 632 ? 80.649 67.938 42.169 1.00 58.45 ? ? ? ? ? ? 632 LYS A CG 1 ATOM 5002 C CD . LYS A 1 632 ? 79.218 67.466 42.311 1.00 79.40 ? ? ? ? ? ? 632 LYS A CD 1 ATOM 5003 C CE . LYS A 1 632 ? 78.303 68.522 42.899 1.00 79.78 ? ? ? ? ? ? 632 LYS A CE 1 ATOM 5004 N NZ . LYS A 1 632 ? 76.915 67.994 43.058 1.00 88.71 ? ? ? ? ? ? 632 LYS A NZ 1 ATOM 5005 N N . SER A 1 633 ? 84.422 67.059 43.034 1.00 90.95 ? ? ? ? ? ? 633 SER A N 1 ATOM 5006 C CA . SER A 1 633 ? 85.229 67.526 44.154 1.00 90.45 ? ? ? ? ? ? 633 SER A CA 1 ATOM 5007 C C . SER A 1 633 ? 86.429 68.320 43.648 1.00 87.00 ? ? ? ? ? ? 633 SER A C 1 ATOM 5008 O O . SER A 1 633 ? 86.813 69.335 44.218 1.00 80.58 ? ? ? ? ? ? 633 SER A O 1 ATOM 5009 C CB . SER A 1 633 ? 85.689 66.319 44.976 1.00 92.07 ? ? ? ? ? ? 633 SER A CB 1 ATOM 5010 O OG . SER A 1 633 ? 86.472 66.712 46.087 1.00 100.91 ? ? ? ? ? ? 633 SER A OG 1 ATOM 5011 N N . SER A 1 634 ? 87.021 67.840 42.565 1.00 88.93 ? ? ? ? ? ? 634 SER A N 1 ATOM 5012 C CA . SER A 1 634 ? 88.174 68.506 41.968 1.00 91.99 ? ? ? ? ? ? 634 SER A CA 1 ATOM 5013 C C . SER A 1 634 ? 87.734 69.834 41.378 1.00 88.93 ? ? ? ? ? ? 634 SER A C 1 ATOM 5014 O O . SER A 1 634 ? 88.469 70.818 41.391 1.00 87.79 ? ? ? ? ? ? 634 SER A O 1 ATOM 5015 C CB . SER A 1 634 ? 88.775 67.630 40.867 1.00 89.75 ? ? ? ? ? ? 634 SER A CB 1 ATOM 5016 O OG . SER A 1 634 ? 89.653 68.378 40.059 1.00 84.67 ? ? ? ? ? ? 634 SER A OG 1 ATOM 5017 N N . LEU A 1 635 ? 86.518 69.839 40.854 1.00 84.74 ? ? ? ? ? ? 635 LEU A N 1 ATOM 5018 C CA . LEU A 1 635 ? 85.943 71.015 40.241 1.00 82.77 ? ? ? ? ? ? 635 LEU A CA 1 ATOM 5019 C C . LEU A 1 635 ? 85.738 72.107 41.263 1.00 84.38 ? ? ? ? ? ? 635 LEU A C 1 ATOM 5020 O O . LEU A 1 635 ? 86.161 73.241 41.056 1.00 85.64 ? ? ? ? ? ? 635 LEU A O 1 ATOM 5021 C CB . LEU A 1 635 ? 84.598 70.674 39.619 1.00 82.72 ? ? ? ? ? ? 635 LEU A CB 1 ATOM 5022 C CG . LEU A 1 635 ? 83.951 71.813 38.838 1.00 82.23 ? ? ? ? ? ? 635 LEU A CG 1 ATOM 5023 C CD1 . LEU A 1 635 ? 84.661 71.961 37.520 1.00 76.90 ? ? ? ? ? ? 635 LEU A CD1 1 ATOM 5024 C CD2 . LEU A 1 635 ? 82.478 71.528 38.615 1.00 88.14 ? ? ? ? ? ? 635 LEU A CD2 1 ATOM 5025 N N . GLU A 1 636 ? 85.074 71.764 42.363 1.00 88.60 ? ? ? ? ? ? 636 GLU A N 1 ATOM 5026 C CA . GLU A 1 636 ? 84.800 72.741 43.406 1.00 94.04 ? ? ? ? ? ? 636 GLU A CA 1 ATOM 5027 C C . GLU A 1 636 ? 86.066 73.451 43.849 1.00 94.24 ? ? ? ? ? ? 636 GLU A C 1 ATOM 5028 O O . GLU A 1 636 ? 86.061 74.670 43.980 1.00 98.66 ? ? ? ? ? ? 636 GLU A O 1 ATOM 5029 C CB . GLU A 1 636 ? 84.135 72.092 44.628 1.00 104.49 ? ? ? ? ? ? 636 GLU A CB 1 ATOM 5030 C CG . GLU A 1 636 ? 83.713 73.116 45.693 1.00 116.34 ? ? ? ? ? ? 636 GLU A CG 1 ATOM 5031 C CD . GLU A 1 636 ? 83.952 72.667 47.137 1.00 119.07 ? ? ? ? ? ? 636 GLU A CD 1 ATOM 5032 O OE1 . GLU A 1 636 ? 83.052 72.031 47.739 1.00 117.50 ? ? ? ? ? ? 636 GLU A OE1 1 ATOM 5033 O OE2 . GLU A 1 636 ? 85.057 72.938 47.661 1.00 116.27 ? ? ? ? ? ? 636 GLU A OE2 1 ATOM 5034 N N . ARG A 1 637 ? 87.148 72.705 44.074 1.00 90.64 ? ? ? ? ? ? 637 ARG A N 1 ATOM 5035 C CA . ARG A 1 637 ? 88.404 73.313 44.512 1.00 87.58 ? ? ? ? ? ? 637 ARG A CA 1 ATOM 5036 C C . ARG A 1 637 ? 88.898 74.343 43.518 1.00 80.50 ? ? ? ? ? ? 637 ARG A C 1 ATOM 5037 O O . ARG A 1 637 ? 89.544 75.322 43.884 1.00 83.57 ? ? ? ? ? ? 637 ARG A O 1 ATOM 5038 C CB . ARG A 1 637 ? 89.475 72.242 44.726 1.00 91.37 ? ? ? ? ? ? 637 ARG A CB 1 ATOM 5039 C CG . ARG A 1 637 ? 89.111 71.232 45.796 1.00 100.91 ? ? ? ? ? ? 637 ARG A CG 1 ATOM 5040 C CD . ARG A 1 637 ? 90.334 70.561 46.423 1.00 104.81 ? ? ? ? ? ? 637 ARG A CD 1 ATOM 5041 N NE . ARG A 1 637 ? 91.123 69.745 45.499 1.00 102.92 ? ? ? ? ? ? 637 ARG A NE 1 ATOM 5042 C CZ . ARG A 1 637 ? 90.672 68.682 44.841 1.00 100.08 ? ? ? ? ? ? 637 ARG A CZ 1 ATOM 5043 N NH1 . ARG A 1 637 ? 89.419 68.278 44.981 1.00 100.42 ? ? ? ? ? ? 637 ARG A NH1 1 ATOM 5044 N NH2 . ARG A 1 637 ? 91.491 68.012 44.050 1.00 96.46 ? ? ? ? ? ? 637 ARG A NH2 1 ATOM 5045 N N . ALA A 1 638 ? 88.580 74.104 42.256 1.00 80.35 ? ? ? ? ? ? 638 ALA A N 1 ATOM 5046 C CA . ALA A 1 638 ? 88.959 74.989 41.169 1.00 84.98 ? ? ? ? ? ? 638 ALA A CA 1 ATOM 5047 C C . ALA A 1 638 ? 88.095 76.239 41.170 1.00 83.32 ? ? ? ? ? ? 638 ALA A C 1 ATOM 5048 O O . ALA A 1 638 ? 88.585 77.353 41.051 1.00 72.71 ? ? ? ? ? ? 638 ALA A O 1 ATOM 5049 C CB . ALA A 1 638 ? 88.807 74.261 39.855 1.00 86.93 ? ? ? ? ? ? 638 ALA A CB 1 ATOM 5050 N N . ILE A 1 639 ? 86.793 76.037 41.301 1.00 90.76 ? ? ? ? ? ? 639 ILE A N 1 ATOM 5051 C CA . ILE A 1 639 ? 85.850 77.144 41.321 1.00 93.84 ? ? ? ? ? ? 639 ILE A CA 1 ATOM 5052 C C . ILE A 1 639 ? 86.162 78.046 42.506 1.00 94.41 ? ? ? ? ? ? 639 ILE A C 1 ATOM 5053 O O . ILE A 1 639 ? 86.078 79.267 42.401 1.00 97.59 ? ? ? ? ? ? 639 ILE A O 1 ATOM 5054 C CB . ILE A 1 639 ? 84.390 76.643 41.452 1.00 95.74 ? ? ? ? ? ? 639 ILE A CB 1 ATOM 5055 C CG1 . ILE A 1 639 ? 84.161 75.434 40.538 1.00 100.49 ? ? ? ? ? ? 639 ILE A CG1 1 ATOM 5056 C CG2 . ILE A 1 639 ? 83.429 77.758 41.089 1.00 91.65 ? ? ? ? ? ? 639 ILE A CG2 1 ATOM 5057 C CD1 . ILE A 1 639 ? 84.417 75.688 39.074 1.00 95.91 ? ? ? ? ? ? 639 ILE A CD1 1 ATOM 5058 N N . ALA A 1 640 ? 86.529 77.429 43.628 1.00 97.80 ? ? ? ? ? ? 640 ALA A N 1 ATOM 5059 C CA . ALA A 1 640 ? 86.851 78.140 44.870 1.00 98.91 ? ? ? ? ? ? 640 ALA A CA 1 ATOM 5060 C C . ALA A 1 640 ? 88.135 78.957 44.777 1.00 96.98 ? ? ? ? ? ? 640 ALA A C 1 ATOM 5061 O O . ALA A 1 640 ? 88.303 79.954 45.481 1.00 94.63 ? ? ? ? ? ? 640 ALA A O 1 ATOM 5062 C CB . ALA A 1 640 ? 86.958 77.145 46.022 1.00 92.10 ? ? ? ? ? ? 640 ALA A CB 1 ATOM 5063 N N . ALA A 1 641 ? 89.045 78.530 43.914 1.00 92.04 ? ? ? ? ? ? 641 ALA A N 1 ATOM 5064 C CA . ALA A 1 641 ? 90.290 79.252 43.744 1.00 90.75 ? ? ? ? ? ? 641 ALA A CA 1 ATOM 5065 C C . ALA A 1 641 ? 90.063 80.575 42.988 1.00 94.89 ? ? ? ? ? ? 641 ALA A C 1 ATOM 5066 O O . ALA A 1 641 ? 90.629 81.591 43.379 1.00 94.03 ? ? ? ? ? ? 641 ALA A O 1 ATOM 5067 C CB . ALA A 1 641 ? 91.302 78.379 43.015 1.00 84.58 ? ? ? ? ? ? 641 ALA A CB 1 ATOM 5068 N N . TYR A 1 642 ? 89.240 80.576 41.930 1.00 93.09 ? ? ? ? ? ? 642 TYR A N 1 ATOM 5069 C CA . TYR A 1 642 ? 88.986 81.805 41.164 1.00 96.45 ? ? ? ? ? ? 642 TYR A CA 1 ATOM 5070 C C . TYR A 1 642 ? 87.957 82.724 41.805 1.00 99.71 ? ? ? ? ? ? 642 TYR A C 1 ATOM 5071 O O . TYR A 1 642 ? 87.814 83.887 41.421 1.00 102.29 ? ? ? ? ? ? 642 TYR A O 1 ATOM 5072 C CB . TYR A 1 642 ? 88.543 81.495 39.728 1.00 92.85 ? ? ? ? ? ? 642 TYR A CB 1 ATOM 5073 C CG . TYR A 1 642 ? 89.694 81.221 38.783 1.00 96.22 ? ? ? ? ? ? 642 TYR A CG 1 ATOM 5074 C CD1 . TYR A 1 642 ? 90.104 82.154 37.823 1.00 85.85 ? ? ? ? ? ? 642 TYR A CD1 1 ATOM 5075 C CD2 . TYR A 1 642 ? 90.384 80.023 38.858 1.00 107.52 ? ? ? ? ? ? 642 TYR A CD2 1 ATOM 5076 C CE1 . TYR A 1 642 ? 91.184 81.877 36.963 1.00 99.41 ? ? ? ? ? ? 642 TYR A CE1 1 ATOM 5077 C CE2 . TYR A 1 642 ? 91.454 79.739 38.013 1.00 116.21 ? ? ? ? ? ? 642 TYR A CE2 1 ATOM 5078 C CZ . TYR A 1 642 ? 91.854 80.655 37.068 1.00 111.06 ? ? ? ? ? ? 642 TYR A CZ 1 ATOM 5079 O OH . TYR A 1 642 ? 92.914 80.297 36.251 1.00 112.44 ? ? ? ? ? ? 642 TYR A OH 1 ATOM 5080 N N . THR A 1 643 ? 87.253 82.211 42.799 1.00 100.08 ? ? ? ? ? ? 643 THR A N 1 ATOM 5081 C CA . THR A 1 643 ? 86.239 82.993 43.485 1.00 103.05 ? ? ? ? ? ? 643 THR A CA 1 ATOM 5082 C C . THR A 1 643 ? 86.567 83.026 44.982 1.00 108.78 ? ? ? ? ? ? 643 THR A C 1 ATOM 5083 O O . THR A 1 643 ? 85.857 82.429 45.789 1.00 111.85 ? ? ? ? ? ? 643 THR A O 1 ATOM 5084 C CB . THR A 1 643 ? 84.877 82.349 43.261 1.00 94.49 ? ? ? ? ? ? 643 THR A CB 1 ATOM 5085 O OG1 . THR A 1 643 ? 84.866 81.051 43.862 1.00 97.74 ? ? ? ? ? ? 643 THR A OG1 1 ATOM 5086 C CG2 . THR A 1 643 ? 84.615 82.188 41.772 1.00 90.06 ? ? ? ? ? ? 643 THR A CG2 1 ATOM 5087 N N . PRO A 1 644 ? 87.659 83.721 45.367 1.00 109.96 ? ? ? ? ? ? 644 PRO A N 1 ATOM 5088 C CA . PRO A 1 644 ? 88.039 83.790 46.780 1.00 106.15 ? ? ? ? ? ? 644 PRO A CA 1 ATOM 5089 C C . PRO A 1 644 ? 87.010 84.412 47.707 1.00 114.16 ? ? ? ? ? ? 644 PRO A C 1 ATOM 5090 O O . PRO A 1 644 ? 85.930 84.852 47.282 1.00 105.91 ? ? ? ? ? ? 644 PRO A O 1 ATOM 5091 C CB . PRO A 1 644 ? 89.338 84.587 46.755 1.00 98.97 ? ? ? ? ? ? 644 PRO A CB 1 ATOM 5092 C CG . PRO A 1 644 ? 89.922 84.230 45.444 1.00 103.13 ? ? ? ? ? ? 644 PRO A CG 1 ATOM 5093 C CD . PRO A 1 644 ? 88.712 84.322 44.530 1.00 111.07 ? ? ? ? ? ? 644 PRO A CD 1 ATOM 5094 N N . ARG A 1 645 ? 87.384 84.431 48.986 1.00 127.16 ? ? ? ? ? ? 645 ARG A N 1 ATOM 5095 C CA . ARG A 1 645 ? 86.564 84.958 50.067 1.00 136.44 ? ? ? ? ? ? 645 ARG A CA 1 ATOM 5096 C C . ARG A 1 645 ? 86.079 86.376 49.734 1.00 140.13 ? ? ? ? ? ? 645 ARG A C 1 ATOM 5097 O O . ARG A 1 645 ? 86.830 87.365 49.807 1.00 134.55 ? ? ? ? ? ? 645 ARG A O 1 ATOM 5098 C CB . ARG A 1 645 ? 87.362 84.921 51.389 1.00 140.69 ? ? ? ? ? ? 645 ARG A CB 1 ATOM 5099 C CG . ARG A 1 645 ? 88.106 83.574 51.657 1.00 143.77 ? ? ? ? ? ? 645 ARG A CG 1 ATOM 5100 C CD . ARG A 1 645 ? 89.654 83.700 51.618 1.00 145.22 ? ? ? ? ? ? 645 ARG A CD 1 ATOM 5101 N NE . ARG A 1 645 ? 90.134 84.323 50.381 1.00 142.13 ? ? ? ? ? ? 645 ARG A NE 1 ATOM 5102 C CZ . ARG A 1 645 ? 90.454 85.612 50.252 1.00 134.94 ? ? ? ? ? ? 645 ARG A CZ 1 ATOM 5103 N NH1 . ARG A 1 645 ? 90.368 86.443 51.283 1.00 119.66 ? ? ? ? ? ? 645 ARG A NH1 1 ATOM 5104 N NH2 . ARG A 1 645 ? 90.828 86.080 49.072 1.00 136.56 ? ? ? ? ? ? 645 ARG A NH2 1 ATOM 5105 N N . GLU A 1 646 ? 84.807 86.421 49.336 1.00 142.97 ? ? ? ? ? ? 646 GLU A N 1 ATOM 5106 C CA . GLU A 1 646 ? 84.074 87.625 48.956 1.00 143.52 ? ? ? ? ? ? 646 GLU A CA 1 ATOM 5107 C C . GLU A 1 646 ? 84.900 88.724 48.265 1.00 144.95 ? ? ? ? ? ? 646 GLU A C 1 ATOM 5108 O O . GLU A 1 646 ? 84.438 89.861 48.170 1.00 152.00 ? ? ? ? ? ? 646 GLU A O 1 ATOM 5109 C CB . GLU A 1 646 ? 83.348 88.214 50.188 1.00 141.34 ? ? ? ? ? ? 646 GLU A CB 1 ATOM 5110 C CG . GLU A 1 646 ? 82.546 87.206 51.041 1.00 149.40 ? ? ? ? ? ? 646 GLU A CG 1 ATOM 5111 C CD . GLU A 1 646 ? 83.388 86.489 52.117 1.00 158.33 ? ? ? ? ? ? 646 GLU A CD 1 ATOM 5112 O OE1 . GLU A 1 646 ? 83.840 87.155 53.079 1.00 164.08 ? ? ? ? ? ? 646 GLU A OE1 1 ATOM 5113 O OE2 . GLU A 1 646 ? 83.607 85.257 52.000 1.00 158.95 ? ? ? ? ? ? 646 GLU A OE2 1 ATOM 5114 N N . GLU A 1 647 ? 86.100 88.404 47.773 1.00 139.17 ? ? ? ? ? ? 647 GLU A N 1 ATOM 5115 C CA . GLU A 1 647 ? 86.927 89.414 47.103 1.00 131.82 ? ? ? ? ? ? 647 GLU A CA 1 ATOM 5116 C C . GLU A 1 647 ? 86.219 89.948 45.850 1.00 130.69 ? ? ? ? ? ? 647 GLU A C 1 ATOM 5117 O O . GLU A 1 647 ? 86.405 89.438 44.740 1.00 128.67 ? ? ? ? ? ? 647 GLU A O 1 ATOM 5118 C CB . GLU A 1 647 ? 88.294 88.836 46.729 1.00 120.82 ? ? ? ? ? ? 647 GLU A CB 1 ATOM 5119 C CG . GLU A 1 647 ? 88.221 87.650 45.804 1.00 115.90 ? ? ? ? ? ? 647 GLU A CG 1 ATOM 5120 C CD . GLU A 1 647 ? 89.056 87.826 44.553 1.00 103.67 ? ? ? ? ? ? 647 GLU A CD 1 ATOM 5121 O OE1 . GLU A 1 647 ? 90.269 88.063 44.686 1.00 97.48 ? ? ? ? ? ? 647 GLU A OE1 1 ATOM 5122 O OE2 . GLU A 1 647 ? 88.497 87.731 43.442 1.00 102.29 ? ? ? ? ? ? 647 GLU A OE2 1 ATOM 5123 N N . LEU A 1 648 ? 85.414 90.991 46.049 1.00 132.70 ? ? ? ? ? ? 648 LEU A N 1 ATOM 5124 C CA . LEU A 1 648 ? 84.637 91.618 44.983 1.00 131.31 ? ? ? ? ? ? 648 LEU A CA 1 ATOM 5125 C C . LEU A 1 648 ? 83.663 90.574 44.425 1.00 130.46 ? ? ? ? ? ? 648 LEU A C 1 ATOM 5126 O O . LEU A 1 648 ? 83.963 89.902 43.440 1.00 123.34 ? ? ? ? ? ? 648 LEU A O 1 ATOM 5127 C CB . LEU A 1 648 ? 85.565 92.170 43.877 1.00 126.32 ? ? ? ? ? ? 648 LEU A CB 1 ATOM 5128 C CG . LEU A 1 648 ? 86.471 93.382 44.192 1.00 122.10 ? ? ? ? ? ? 648 LEU A CG 1 ATOM 5129 C CD1 . LEU A 1 648 ? 85.659 94.425 44.962 1.00 114.97 ? ? ? ? ? ? 648 LEU A CD1 1 ATOM 5130 C CD2 . LEU A 1 648 ? 87.699 92.971 45.007 1.00 110.22 ? ? ? ? ? ? 648 LEU A CD2 1 ATOM 5131 N N . PRO A 1 649 ? 82.475 90.440 45.057 1.00 135.57 ? ? ? ? ? ? 649 PRO A N 1 ATOM 5132 C CA . PRO A 1 649 ? 81.430 89.485 44.662 1.00 140.89 ? ? ? ? ? ? 649 PRO A CA 1 ATOM 5133 C C . PRO A 1 649 ? 81.417 89.111 43.171 1.00 144.83 ? ? ? ? ? ? 649 PRO A C 1 ATOM 5134 O O . PRO A 1 649 ? 82.139 88.207 42.761 1.00 149.88 ? ? ? ? ? ? 649 PRO A O 1 ATOM 5135 C CB . PRO A 1 649 ? 80.139 90.177 45.115 1.00 139.51 ? ? ? ? ? ? 649 PRO A CB 1 ATOM 5136 C CG . PRO A 1 649 ? 80.562 90.840 46.381 1.00 140.08 ? ? ? ? ? ? 649 PRO A CG 1 ATOM 5137 C CD . PRO A 1 649 ? 81.940 91.417 46.028 1.00 140.61 ? ? ? ? ? ? 649 PRO A CD 1 ATOM 5138 N N . GLU A 1 650 ? 80.610 89.793 42.360 1.00 147.33 ? ? ? ? ? ? 650 GLU A N 1 ATOM 5139 C CA . GLU A 1 650 ? 80.551 89.472 40.930 1.00 146.45 ? ? ? ? ? ? 650 GLU A CA 1 ATOM 5140 C C . GLU A 1 650 ? 81.832 89.880 40.164 1.00 143.71 ? ? ? ? ? ? 650 GLU A C 1 ATOM 5141 O O . GLU A 1 650 ? 81.942 89.631 38.952 1.00 143.96 ? ? ? ? ? ? 650 GLU A O 1 ATOM 5142 C CB . GLU A 1 650 ? 79.303 90.114 40.292 1.00 150.24 ? ? ? ? ? ? 650 GLU A CB 1 ATOM 5143 C CG . GLU A 1 650 ? 77.953 89.425 40.649 1.00 153.94 ? ? ? ? ? ? 650 GLU A CG 1 ATOM 5144 C CD . GLU A 1 650 ? 77.870 87.955 40.208 1.00 152.87 ? ? ? ? ? ? 650 GLU A CD 1 ATOM 5145 O OE1 . GLU A 1 650 ? 78.195 87.665 39.036 1.00 156.45 ? ? ? ? ? ? 650 GLU A OE1 1 ATOM 5146 O OE2 . GLU A 1 650 ? 77.470 87.094 41.029 1.00 144.11 ? ? ? ? ? ? 650 GLU A OE2 1 ATOM 5147 N N . GLU A 1 651 ? 82.802 90.465 40.887 1.00 136.38 ? ? ? ? ? ? 651 GLU A N 1 ATOM 5148 C CA . GLU A 1 651 ? 84.083 90.922 40.321 1.00 124.65 ? ? ? ? ? ? 651 GLU A CA 1 ATOM 5149 C C . GLU A 1 651 ? 85.265 89.990 40.586 1.00 120.69 ? ? ? ? ? ? 651 GLU A C 1 ATOM 5150 O O . GLU A 1 651 ? 86.280 90.377 41.184 1.00 112.68 ? ? ? ? ? ? 651 GLU A O 1 ATOM 5151 C CB . GLU A 1 651 ? 84.420 92.320 40.832 1.00 115.83 ? ? ? ? ? ? 651 GLU A CB 1 ATOM 5152 C CG . GLU A 1 651 ? 83.349 93.328 40.501 1.00 119.37 ? ? ? ? ? ? 651 GLU A CG 1 ATOM 5153 C CD . GLU A 1 651 ? 82.094 93.125 41.327 1.00 123.15 ? ? ? ? ? ? 651 GLU A CD 1 ATOM 5154 O OE1 . GLU A 1 651 ? 80.980 93.105 40.754 1.00 114.35 ? ? ? ? ? ? 651 GLU A OE1 1 ATOM 5155 O OE2 . GLU A 1 651 ? 82.233 92.976 42.559 1.00 127.66 ? ? ? ? ? ? 651 GLU A OE2 1 ATOM 5156 N N . TRP A 1 652 ? 85.093 88.755 40.125 1.00 113.98 ? ? ? ? ? ? 652 TRP A N 1 ATOM 5157 C CA . TRP A 1 652 ? 86.087 87.701 40.210 1.00 102.76 ? ? ? ? ? ? 652 TRP A CA 1 ATOM 5158 C C . TRP A 1 652 ? 86.616 87.592 38.795 1.00 99.29 ? ? ? ? ? ? 652 TRP A C 1 ATOM 5159 O O . TRP A 1 652 ? 85.965 88.039 37.849 1.00 98.04 ? ? ? ? ? ? 652 TRP A O 1 ATOM 5160 C CB . TRP A 1 652 ? 85.442 86.367 40.552 1.00 106.04 ? ? ? ? ? ? 652 TRP A CB 1 ATOM 5161 C CG . TRP A 1 652 ? 84.995 86.204 41.944 1.00 111.45 ? ? ? ? ? ? 652 TRP A CG 1 ATOM 5162 C CD1 . TRP A 1 652 ? 85.762 86.305 43.067 1.00 112.68 ? ? ? ? ? ? 652 TRP A CD1 1 ATOM 5163 C CD2 . TRP A 1 652 ? 83.689 85.819 42.380 1.00 116.42 ? ? ? ? ? ? 652 TRP A CD2 1 ATOM 5164 N NE1 . TRP A 1 652 ? 85.017 85.991 44.188 1.00 111.53 ? ? ? ? ? ? 652 TRP A NE1 1 ATOM 5165 C CE2 . TRP A 1 652 ? 83.735 85.675 43.790 1.00 115.25 ? ? ? ? ? ? 652 TRP A CE2 1 ATOM 5166 C CE3 . TRP A 1 652 ? 82.475 85.545 41.714 1.00 110.74 ? ? ? ? ? ? 652 TRP A CE3 1 ATOM 5167 C CZ2 . TRP A 1 652 ? 82.623 85.310 44.550 1.00 110.36 ? ? ? ? ? ? 652 TRP A CZ2 1 ATOM 5168 C CZ3 . TRP A 1 652 ? 81.360 85.178 42.470 1.00 103.99 ? ? ? ? ? ? 652 TRP A CZ3 1 ATOM 5169 C CH2 . TRP A 1 652 ? 81.449 85.052 43.872 1.00 110.43 ? ? ? ? ? ? 652 TRP A CH2 1 ATOM 5170 N N . LYS A 1 653 ? 87.776 86.969 38.651 1.00 91.94 ? ? ? ? ? ? 653 LYS A N 1 ATOM 5171 C CA . LYS A 1 653 ? 88.388 86.802 37.345 1.00 95.13 ? ? ? ? ? ? 653 LYS A CA 1 ATOM 5172 C C . LYS A 1 653 ? 87.676 85.678 36.562 1.00 100.01 ? ? ? ? ? ? 653 LYS A C 1 ATOM 5173 O O . LYS A 1 653 ? 88.307 84.751 36.039 1.00 100.93 ? ? ? ? ? ? 653 LYS A O 1 ATOM 5174 C CB . LYS A 1 653 ? 89.878 86.508 37.534 1.00 93.96 ? ? ? ? ? ? 653 LYS A CB 1 ATOM 5175 C CG . LYS A 1 653 ? 90.789 87.216 36.544 1.00 101.89 ? ? ? ? ? ? 653 LYS A CG 1 ATOM 5176 C CD . LYS A 1 653 ? 90.466 86.793 35.123 1.00 106.37 ? ? ? ? ? ? 653 LYS A CD 1 ATOM 5177 C CE . LYS A 1 653 ? 91.627 87.033 34.189 1.00 104.79 ? ? ? ? ? ? 653 LYS A CE 1 ATOM 5178 N NZ . LYS A 1 653 ? 91.354 86.379 32.889 1.00 118.31 ? ? ? ? ? ? 653 LYS A NZ 1 ATOM 5179 N N . LEU A 1 654 ? 86.349 85.795 36.486 1.00 99.07 ? ? ? ? ? ? 654 LEU A N 1 ATOM 5180 C CA . LEU A 1 654 ? 85.467 84.845 35.805 1.00 93.77 ? ? ? ? ? ? 654 LEU A CA 1 ATOM 5181 C C . LEU A 1 654 ? 85.941 84.465 34.415 1.00 93.35 ? ? ? ? ? ? 654 LEU A C 1 ATOM 5182 O O . LEU A 1 654 ? 85.821 83.319 33.999 1.00 90.71 ? ? ? ? ? ? 654 LEU A O 1 ATOM 5183 C CB . LEU A 1 654 ? 84.054 85.438 35.728 1.00 90.76 ? ? ? ? ? ? 654 LEU A CB 1 ATOM 5184 C CG . LEU A 1 654 ? 83.468 85.833 37.093 1.00 102.20 ? ? ? ? ? ? 654 LEU A CG 1 ATOM 5185 C CD1 . LEU A 1 654 ? 82.847 87.226 37.043 1.00 100.41 ? ? ? ? ? ? 654 LEU A CD1 1 ATOM 5186 C CD2 . LEU A 1 654 ? 82.453 84.792 37.519 1.00 91.73 ? ? ? ? ? ? 654 LEU A CD2 1 ATOM 5187 N N . ASP A 1 655 ? 86.476 85.432 33.690 1.00 107.00 ? ? ? ? ? ? 655 ASP A N 1 ATOM 5188 C CA . ASP A 1 655 ? 86.957 85.150 32.348 1.00 112.97 ? ? ? ? ? ? 655 ASP A CA 1 ATOM 5189 C C . ASP A 1 655 ? 88.084 84.122 32.349 1.00 111.06 ? ? ? ? ? ? 655 ASP A C 1 ATOM 5190 O O . ASP A 1 655 ? 88.157 83.292 31.447 1.00 114.54 ? ? ? ? ? ? 655 ASP A O 1 ATOM 5191 C CB . ASP A 1 655 ? 87.405 86.444 31.656 1.00 118.89 ? ? ? ? ? ? 655 ASP A CB 1 ATOM 5192 C CG . ASP A 1 655 ? 86.406 86.920 30.602 1.00 124.41 ? ? ? ? ? ? 655 ASP A CG 1 ATOM 5193 O OD1 . ASP A 1 655 ? 85.222 87.153 30.945 1.00 124.53 ? ? ? ? ? ? 655 ASP A OD1 1 ATOM 5194 O OD2 . ASP A 1 655 ? 86.810 87.055 29.426 1.00 126.48 ? ? ? ? ? ? 655 ASP A OD2 1 ATOM 5195 N N . GLY A 1 656 ? 88.945 84.160 33.363 1.00 106.64 ? ? ? ? ? ? 656 GLY A N 1 ATOM 5196 C CA . GLY A 1 656 ? 90.048 83.212 33.431 1.00 106.66 ? ? ? ? ? ? 656 GLY A CA 1 ATOM 5197 C C . GLY A 1 656 ? 89.630 81.820 33.880 1.00 106.56 ? ? ? ? ? ? 656 GLY A C 1 ATOM 5198 O O . GLY A 1 656 ? 90.147 80.800 33.410 1.00 95.10 ? ? ? ? ? ? 656 GLY A O 1 ATOM 5199 N N . LEU A 1 657 ? 88.692 81.778 34.815 1.00 105.57 ? ? ? ? ? ? 657 LEU A N 1 ATOM 5200 C CA . LEU A 1 657 ? 88.197 80.514 35.319 1.00 100.05 ? ? ? ? ? ? 657 LEU A CA 1 ATOM 5201 C C . LEU A 1 657 ? 87.677 79.681 34.142 1.00 101.04 ? ? ? ? ? ? 657 LEU A C 1 ATOM 5202 O O . LEU A 1 657 ? 88.193 78.597 33.879 1.00 100.07 ? ? ? ? ? ? 657 LEU A O 1 ATOM 5203 C CB . LEU A 1 657 ? 87.093 80.774 36.343 1.00 97.35 ? ? ? ? ? ? 657 LEU A CB 1 ATOM 5204 C CG . LEU A 1 657 ? 86.368 79.556 36.909 1.00 97.30 ? ? ? ? ? ? 657 LEU A CG 1 ATOM 5205 C CD1 . LEU A 1 657 ? 87.376 78.585 37.474 1.00 98.17 ? ? ? ? ? ? 657 LEU A CD1 1 ATOM 5206 C CD2 . LEU A 1 657 ? 85.379 79.990 37.973 1.00 96.25 ? ? ? ? ? ? 657 LEU A CD2 1 ATOM 5207 N N . VAL A 1 658 ? 86.678 80.198 33.423 1.00 98.43 ? ? ? ? ? ? 658 VAL A N 1 ATOM 5208 C CA . VAL A 1 658 ? 86.101 79.496 32.275 1.00 96.74 ? ? ? ? ? ? 658 VAL A CA 1 ATOM 5209 C C . VAL A 1 658 ? 87.171 78.996 31.324 1.00 98.53 ? ? ? ? ? ? 658 VAL A C 1 ATOM 5210 O O . VAL A 1 658 ? 86.966 78.027 30.593 1.00 94.33 ? ? ? ? ? ? 658 VAL A O 1 ATOM 5211 C CB . VAL A 1 658 ? 85.153 80.399 31.467 1.00 94.93 ? ? ? ? ? ? 658 VAL A CB 1 ATOM 5212 C CG1 . VAL A 1 658 ? 83.942 80.752 32.295 1.00 92.52 ? ? ? ? ? ? 658 VAL A CG1 1 ATOM 5213 C CG2 . VAL A 1 658 ? 85.883 81.651 31.028 1.00 95.09 ? ? ? ? ? ? 658 VAL A CG2 1 ATOM 5214 N N . ASP A 1 659 ? 88.311 79.677 31.327 1.00 102.93 ? ? ? ? ? ? 659 ASP A N 1 ATOM 5215 C CA . ASP A 1 659 ? 89.431 79.302 30.475 1.00 108.97 ? ? ? ? ? ? 659 ASP A CA 1 ATOM 5216 C C . ASP A 1 659 ? 90.033 78.008 31.009 1.00 107.05 ? ? ? ? ? ? 659 ASP A C 1 ATOM 5217 O O . ASP A 1 659 ? 90.429 77.131 30.237 1.00 105.46 ? ? ? ? ? ? 659 ASP A O 1 ATOM 5218 C CB . ASP A 1 659 ? 90.494 80.413 30.463 1.00 115.63 ? ? ? ? ? ? 659 ASP A CB 1 ATOM 5219 C CG . ASP A 1 659 ? 90.478 81.244 29.175 1.00 120.06 ? ? ? ? ? ? 659 ASP A CG 1 ATOM 5220 O OD1 . ASP A 1 659 ? 89.423 81.831 28.833 1.00 121.93 ? ? ? ? ? ? 659 ASP A OD1 1 ATOM 5221 O OD2 . ASP A 1 659 ? 91.535 81.309 28.505 1.00 117.41 ? ? ? ? ? ? 659 ASP A OD2 1 ATOM 5222 N N . LEU A 1 660 ? 90.077 77.886 32.334 1.00 104.75 ? ? ? ? ? ? 660 LEU A N 1 ATOM 5223 C CA . LEU A 1 660 ? 90.633 76.698 32.976 1.00 105.79 ? ? ? ? ? ? 660 LEU A CA 1 ATOM 5224 C C . LEU A 1 660 ? 89.730 75.470 32.827 1.00 109.73 ? ? ? ? ? ? 660 LEU A C 1 ATOM 5225 O O . LEU A 1 660 ? 90.202 74.359 32.565 1.00 107.25 ? ? ? ? ? ? 660 LEU A O 1 ATOM 5226 C CB . LEU A 1 660 ? 90.871 76.965 34.463 1.00 93.37 ? ? ? ? ? ? 660 LEU A CB 1 ATOM 5227 C CG . LEU A 1 660 ? 91.486 75.802 35.239 1.00 83.30 ? ? ? ? ? ? 660 LEU A CG 1 ATOM 5228 C CD1 . LEU A 1 660 ? 92.977 75.737 34.976 1.00 92.50 ? ? ? ? ? ? 660 LEU A CD1 1 ATOM 5229 C CD2 . LEU A 1 660 ? 91.219 75.989 36.706 1.00 69.59 ? ? ? ? ? ? 660 LEU A CD2 1 ATOM 5230 N N . ILE A 1 661 ? 88.430 75.672 33.006 1.00 107.37 ? ? ? ? ? ? 661 ILE A N 1 ATOM 5231 C CA . ILE A 1 661 ? 87.482 74.578 32.894 1.00 99.24 ? ? ? ? ? ? 661 ILE A CA 1 ATOM 5232 C C . ILE A 1 661 ? 87.515 74.007 31.495 1.00 98.68 ? ? ? ? ? ? 661 ILE A C 1 ATOM 5233 O O . ILE A 1 661 ? 87.257 72.827 31.291 1.00 93.22 ? ? ? ? ? ? 661 ILE A O 1 ATOM 5234 C CB . ILE A 1 661 ? 86.071 75.055 33.207 1.00 94.26 ? ? ? ? ? ? 661 ILE A CB 1 ATOM 5235 C CG1 . ILE A 1 661 ? 86.065 75.721 34.574 1.00 84.71 ? ? ? ? ? ? 661 ILE A CG1 1 ATOM 5236 C CG2 . ILE A 1 661 ? 85.110 73.887 33.184 1.00 82.79 ? ? ? ? ? ? 661 ILE A CG2 1 ATOM 5237 C CD1 . ILE A 1 661 ? 86.699 74.861 35.639 1.00 82.01 ? ? ? ? ? ? 661 ILE A CD1 1 ATOM 5238 N N . ASN A 1 662 ? 87.840 74.859 30.533 1.00 104.07 ? ? ? ? ? ? 662 ASN A N 1 ATOM 5239 C CA . ASN A 1 662 ? 87.905 74.442 29.146 1.00 112.34 ? ? ? ? ? ? 662 ASN A CA 1 ATOM 5240 C C . ASN A 1 662 ? 89.229 73.756 28.816 1.00 113.06 ? ? ? ? ? ? 662 ASN A C 1 ATOM 5241 O O . ASN A 1 662 ? 89.344 73.049 27.815 1.00 115.41 ? ? ? ? ? ? 662 ASN A O 1 ATOM 5242 C CB . ASN A 1 662 ? 87.707 75.650 28.215 1.00 121.73 ? ? ? ? ? ? 662 ASN A CB 1 ATOM 5243 C CG . ASN A 1 662 ? 86.284 76.204 28.249 1.00 127.13 ? ? ? ? ? ? 662 ASN A CG 1 ATOM 5244 O OD1 . ASN A 1 662 ? 85.335 75.514 28.636 1.00 124.50 ? ? ? ? ? ? 662 ASN A OD1 1 ATOM 5245 N ND2 . ASN A 1 662 ? 86.129 77.445 27.802 1.00 126.86 ? ? ? ? ? ? 662 ASN A ND2 1 ATOM 5246 N N . THR A 1 663 ? 90.232 73.965 29.659 1.00 110.55 ? ? ? ? ? ? 663 THR A N 1 ATOM 5247 C CA . THR A 1 663 ? 91.557 73.381 29.428 1.00 114.19 ? ? ? ? ? ? 663 THR A CA 1 ATOM 5248 C C . THR A 1 663 ? 91.779 72.141 30.302 1.00 117.12 ? ? ? ? ? ? 663 THR A C 1 ATOM 5249 O O . THR A 1 663 ? 92.730 71.367 30.087 1.00 113.41 ? ? ? ? ? ? 663 THR A O 1 ATOM 5250 C CB . THR A 1 663 ? 92.665 74.413 29.734 1.00 114.30 ? ? ? ? ? ? 663 THR A CB 1 ATOM 5251 O OG1 . THR A 1 663 ? 92.297 75.666 29.151 1.00 110.14 ? ? ? ? ? ? 663 THR A OG1 1 ATOM 5252 C CG2 . THR A 1 663 ? 94.005 73.960 29.157 1.00 113.97 ? ? ? ? ? ? 663 THR A CG2 1 ATOM 5253 N N . THR A 1 664 ? 90.899 71.957 31.288 1.00 115.63 ? ? ? ? ? ? 664 THR A N 1 ATOM 5254 C CA . THR A 1 664 ? 91.004 70.835 32.210 1.00 114.44 ? ? ? ? ? ? 664 THR A CA 1 ATOM 5255 C C . THR A 1 664 ? 89.926 69.785 32.042 1.00 112.84 ? ? ? ? ? ? 664 THR A C 1 ATOM 5256 O O . THR A 1 664 ? 90.199 68.667 31.609 1.00 115.10 ? ? ? ? ? ? 664 THR A O 1 ATOM 5257 C CB . THR A 1 664 ? 90.914 71.295 33.662 1.00 116.12 ? ? ? ? ? ? 664 THR A CB 1 ATOM 5258 O OG1 . THR A 1 664 ? 91.738 72.450 33.859 1.00 112.31 ? ? ? ? ? ? 664 THR A OG1 1 ATOM 5259 C CG2 . THR A 1 664 ? 91.367 70.167 34.589 1.00 110.68 ? ? ? ? ? ? 664 THR A CG2 1 ATOM 5260 N N . TYR A 1 665 ? 88.702 70.156 32.410 1.00 110.32 ? ? ? ? ? ? 665 TYR A N 1 ATOM 5261 C CA . TYR A 1 665 ? 87.571 69.244 32.358 1.00 108.34 ? ? ? ? ? ? 665 TYR A CA 1 ATOM 5262 C C . TYR A 1 665 ? 86.820 69.207 31.032 1.00 112.68 ? ? ? ? ? ? 665 TYR A C 1 ATOM 5263 O O . TYR A 1 665 ? 86.761 68.165 30.388 1.00 118.37 ? ? ? ? ? ? 665 TYR A O 1 ATOM 5264 C CB . TYR A 1 665 ? 86.607 69.579 33.485 1.00 106.16 ? ? ? ? ? ? 665 TYR A CB 1 ATOM 5265 C CG . TYR A 1 665 ? 87.295 69.841 34.803 1.00 109.63 ? ? ? ? ? ? 665 TYR A CG 1 ATOM 5266 C CD1 . TYR A 1 665 ? 87.561 71.138 35.224 1.00 108.52 ? ? ? ? ? ? 665 TYR A CD1 1 ATOM 5267 C CD2 . TYR A 1 665 ? 87.659 68.792 35.642 1.00 115.12 ? ? ? ? ? ? 665 TYR A CD2 1 ATOM 5268 C CE1 . TYR A 1 665 ? 88.162 71.385 36.451 1.00 108.81 ? ? ? ? ? ? 665 TYR A CE1 1 ATOM 5269 C CE2 . TYR A 1 665 ? 88.262 69.028 36.871 1.00 114.86 ? ? ? ? ? ? 665 TYR A CE2 1 ATOM 5270 C CZ . TYR A 1 665 ? 88.507 70.324 37.273 1.00 112.23 ? ? ? ? ? ? 665 TYR A CZ 1 ATOM 5271 O OH . TYR A 1 665 ? 89.065 70.549 38.512 1.00 117.42 ? ? ? ? ? ? 665 TYR A OH 1 ATOM 5272 N N . LEU A 1 666 ? 86.223 70.321 30.625 1.00 115.52 ? ? ? ? ? ? 666 LEU A N 1 ATOM 5273 C CA . LEU A 1 666 ? 85.510 70.344 29.355 1.00 115.59 ? ? ? ? ? ? 666 LEU A CA 1 ATOM 5274 C C . LEU A 1 666 ? 86.433 70.760 28.225 1.00 124.13 ? ? ? ? ? ? 666 LEU A C 1 ATOM 5275 O O . LEU A 1 666 ? 87.536 71.255 28.468 1.00 127.58 ? ? ? ? ? ? 666 LEU A O 1 ATOM 5276 C CB . LEU A 1 666 ? 84.331 71.303 29.422 1.00 113.22 ? ? ? ? ? ? 666 LEU A CB 1 ATOM 5277 C CG . LEU A 1 666 ? 83.215 70.813 30.334 1.00 118.38 ? ? ? ? ? ? 666 LEU A CG 1 ATOM 5278 C CD1 . LEU A 1 666 ? 82.086 71.833 30.360 1.00 112.08 ? ? ? ? ? ? 666 LEU A CD1 1 ATOM 5279 C CD2 . LEU A 1 666 ? 82.722 69.456 29.838 1.00 122.02 ? ? ? ? ? ? 666 LEU A CD2 1 ATOM 5280 N N . ASP A 1 667 ? 85.970 70.562 26.992 1.00 132.30 ? ? ? ? ? ? 667 ASP A N 1 ATOM 5281 C CA . ASP A 1 667 ? 86.739 70.913 25.791 1.00 139.91 ? ? ? ? ? ? 667 ASP A CA 1 ATOM 5282 C C . ASP A 1 667 ? 86.860 72.440 25.604 1.00 139.40 ? ? ? ? ? ? 667 ASP A C 1 ATOM 5283 O O . ASP A 1 667 ? 86.250 73.215 26.348 1.00 141.76 ? ? ? ? ? ? 667 ASP A O 1 ATOM 5284 C CB . ASP A 1 667 ? 86.082 70.294 24.545 1.00 144.88 ? ? ? ? ? ? 667 ASP A CB 1 ATOM 5285 C CG . ASP A 1 667 ? 86.135 68.767 24.537 1.00 148.36 ? ? ? ? ? ? 667 ASP A CG 1 ATOM 5286 O OD1 . ASP A 1 667 ? 87.248 68.195 24.662 1.00 144.76 ? ? ? ? ? ? 667 ASP A OD1 1 ATOM 5287 O OD2 . ASP A 1 667 ? 85.058 68.140 24.387 1.00 146.78 ? ? ? ? ? ? 667 ASP A OD2 1 ATOM 5288 N N . GLU A 1 668 ? 87.635 72.864 24.604 1.00 132.93 ? ? ? ? ? ? 668 GLU A N 1 ATOM 5289 C CA . GLU A 1 668 ? 87.838 74.288 24.326 1.00 127.66 ? ? ? ? ? ? 668 GLU A CA 1 ATOM 5290 C C . GLU A 1 668 ? 86.590 75.072 23.896 1.00 126.38 ? ? ? ? ? ? 668 GLU A C 1 ATOM 5291 O O . GLU A 1 668 ? 85.865 74.669 22.982 1.00 128.66 ? ? ? ? ? ? 668 GLU A O 1 ATOM 5292 C CB . GLU A 1 668 ? 88.937 74.456 23.271 1.00 124.14 ? ? ? ? ? ? 668 GLU A CB 1 ATOM 5293 C CG . GLU A 1 668 ? 88.913 75.792 22.551 1.00 124.14 ? ? ? ? ? ? 668 GLU A CG 1 ATOM 5294 C CD . GLU A 1 668 ? 90.200 76.080 21.804 1.00 125.66 ? ? ? ? ? ? 668 GLU A CD 1 ATOM 5295 O OE1 . GLU A 1 668 ? 91.192 76.456 22.461 1.00 127.63 ? ? ? ? ? ? 668 GLU A OE1 1 ATOM 5296 O OE2 . GLU A 1 668 ? 90.226 75.910 20.565 1.00 124.43 ? ? ? ? ? ? 668 GLU A OE2 1 ATOM 5297 N N . GLY A 1 669 ? 86.360 76.202 24.562 1.00 123.01 ? ? ? ? ? ? 669 GLY A N 1 ATOM 5298 C CA . GLY A 1 669 ? 85.216 77.038 24.252 1.00 113.05 ? ? ? ? ? ? 669 GLY A CA 1 ATOM 5299 C C . GLY A 1 669 ? 83.887 76.355 24.487 1.00 111.57 ? ? ? ? ? ? 669 GLY A C 1 ATOM 5300 O O . GLY A 1 669 ? 82.926 76.621 23.778 1.00 109.73 ? ? ? ? ? ? 669 GLY A O 1 ATOM 5301 N N . ALA A 1 670 ? 83.820 75.470 25.473 1.00 114.48 ? ? ? ? ? ? 670 ALA A N 1 ATOM 5302 C CA . ALA A 1 670 ? 82.567 74.785 25.751 1.00 118.12 ? ? ? ? ? ? 670 ALA A CA 1 ATOM 5303 C C . ALA A 1 670 ? 81.762 75.553 26.795 1.00 122.08 ? ? ? ? ? ? 670 ALA A C 1 ATOM 5304 O O . ALA A 1 670 ? 80.535 75.458 26.824 1.00 126.70 ? ? ? ? ? ? 670 ALA A O 1 ATOM 5305 C CB . ALA A 1 670 ? 82.829 73.361 26.225 1.00 114.76 ? ? ? ? ? ? 670 ALA A CB 1 ATOM 5306 N N . LEU A 1 671 ? 82.452 76.325 27.637 1.00 121.58 ? ? ? ? ? ? 671 LEU A N 1 ATOM 5307 C CA . LEU A 1 671 ? 81.799 77.113 28.693 1.00 125.53 ? ? ? ? ? ? 671 LEU A CA 1 ATOM 5308 C C . LEU A 1 671 ? 81.915 78.627 28.466 1.00 128.56 ? ? ? ? ? ? 671 LEU A C 1 ATOM 5309 O O . LEU A 1 671 ? 83.001 79.204 28.589 1.00 127.27 ? ? ? ? ? ? 671 LEU A O 1 ATOM 5310 C CB . LEU A 1 671 ? 82.406 76.759 30.055 1.00 124.03 ? ? ? ? ? ? 671 LEU A CB 1 ATOM 5311 C CG . LEU A 1 671 ? 81.795 77.450 31.278 1.00 126.69 ? ? ? ? ? ? 671 LEU A CG 1 ATOM 5312 C CD1 . LEU A 1 671 ? 80.370 76.957 31.492 1.00 121.64 ? ? ? ? ? ? 671 LEU A CD1 1 ATOM 5313 C CD2 . LEU A 1 671 ? 82.650 77.165 32.508 1.00 124.57 ? ? ? ? ? ? 671 LEU A CD2 1 ATOM 5314 N N . GLU A 1 672 ? 80.790 79.273 28.162 1.00 131.24 ? ? ? ? ? ? 672 GLU A N 1 ATOM 5315 C CA . GLU A 1 672 ? 80.794 80.715 27.909 1.00 134.15 ? ? ? ? ? ? 672 GLU A CA 1 ATOM 5316 C C . GLU A 1 672 ? 80.682 81.588 29.171 1.00 130.82 ? ? ? ? ? ? 672 GLU A C 1 ATOM 5317 O O . GLU A 1 672 ? 80.016 81.226 30.148 1.00 127.14 ? ? ? ? ? ? 672 GLU A O 1 ATOM 5318 C CB . GLU A 1 672 ? 79.687 81.089 26.897 1.00 135.91 ? ? ? ? ? ? 672 GLU A CB 1 ATOM 5319 C CG . GLU A 1 672 ? 79.868 80.503 25.475 1.00 133.20 ? ? ? ? ? ? 672 GLU A CG 1 ATOM 5320 C CD . GLU A 1 672 ? 81.245 80.795 24.857 1.00 134.48 ? ? ? ? ? ? 672 GLU A CD 1 ATOM 5321 O OE1 . GLU A 1 672 ? 81.663 81.976 24.823 1.00 131.95 ? ? ? ? ? ? 672 GLU A OE1 1 ATOM 5322 O OE2 . GLU A 1 672 ? 81.905 79.837 24.393 1.00 130.54 ? ? ? ? ? ? 672 GLU A OE2 1 ATOM 5323 N N . LYS A 1 673 ? 81.351 82.739 29.136 1.00 124.74 ? ? ? ? ? ? 673 LYS A N 1 ATOM 5324 C CA . LYS A 1 673 ? 81.349 83.670 30.251 1.00 117.65 ? ? ? ? ? ? 673 LYS A CA 1 ATOM 5325 C C . LYS A 1 673 ? 79.942 83.901 30.799 1.00 121.24 ? ? ? ? ? ? 673 LYS A C 1 ATOM 5326 O O . LYS A 1 673 ? 79.719 83.813 32.007 1.00 117.65 ? ? ? ? ? ? 673 LYS A O 1 ATOM 5327 C CB . LYS A 1 673 ? 81.992 85.000 29.823 1.00 115.82 ? ? ? ? ? ? 673 LYS A CB 1 ATOM 5328 C CG . LYS A 1 673 ? 82.145 85.202 28.306 1.00 120.14 ? ? ? ? ? ? 673 LYS A CG 1 ATOM 5329 C CD . LYS A 1 673 ? 82.800 86.554 27.996 1.00 118.89 ? ? ? ? ? ? 673 LYS A CD 1 ATOM 5330 C CE . LYS A 1 673 ? 83.100 86.743 26.518 1.00 115.14 ? ? ? ? ? ? 673 LYS A CE 1 ATOM 5331 N NZ . LYS A 1 673 ? 83.762 88.053 26.274 1.00 107.10 ? ? ? ? ? ? 673 LYS A NZ 1 ATOM 5332 N N . SER A 1 674 ? 78.994 84.176 29.906 1.00 128.95 ? ? ? ? ? ? 674 SER A N 1 ATOM 5333 C CA . SER A 1 674 ? 77.595 84.430 30.282 1.00 132.14 ? ? ? ? ? ? 674 SER A CA 1 ATOM 5334 C C . SER A 1 674 ? 77.010 83.350 31.190 1.00 131.82 ? ? ? ? ? ? 674 SER A C 1 ATOM 5335 O O . SER A 1 674 ? 76.164 83.636 32.044 1.00 126.74 ? ? ? ? ? ? 674 SER A O 1 ATOM 5336 C CB . SER A 1 674 ? 76.729 84.566 29.019 1.00 132.62 ? ? ? ? ? ? 674 SER A CB 1 ATOM 5337 O OG . SER A 1 674 ? 76.899 83.455 28.150 1.00 137.96 ? ? ? ? ? ? 674 SER A OG 1 ATOM 5338 N N . ASP A 1 675 ? 77.473 82.115 30.985 1.00 134.61 ? ? ? ? ? ? 675 ASP A N 1 ATOM 5339 C CA . ASP A 1 675 ? 77.053 80.938 31.755 1.00 132.50 ? ? ? ? ? ? 675 ASP A CA 1 ATOM 5340 C C . ASP A 1 675 ? 77.301 81.167 33.243 1.00 134.42 ? ? ? ? ? ? 675 ASP A C 1 ATOM 5341 O O . ASP A 1 675 ? 76.526 80.732 34.101 1.00 129.62 ? ? ? ? ? ? 675 ASP A O 1 ATOM 5342 C CB . ASP A 1 675 ? 77.839 79.705 31.285 1.00 124.19 ? ? ? ? ? ? 675 ASP A CB 1 ATOM 5343 C CG . ASP A 1 675 ? 77.423 79.242 29.900 1.00 120.82 ? ? ? ? ? ? 675 ASP A CG 1 ATOM 5344 O OD1 . ASP A 1 675 ? 78.215 78.543 29.233 1.00 113.42 ? ? ? ? ? ? 675 ASP A OD1 1 ATOM 5345 O OD2 . ASP A 1 675 ? 76.288 79.564 29.488 1.00 111.10 ? ? ? ? ? ? 675 ASP A OD2 1 ATOM 5346 N N . ILE A 1 676 ? 78.398 81.857 33.536 1.00 139.73 ? ? ? ? ? ? 676 ILE A N 1 ATOM 5347 C CA . ILE A 1 676 ? 78.765 82.163 34.909 1.00 143.74 ? ? ? ? ? ? 676 ILE A CA 1 ATOM 5348 C C . ILE A 1 676 ? 78.773 83.677 35.084 1.00 142.58 ? ? ? ? ? ? 676 ILE A C 1 ATOM 5349 O O . ILE A 1 676 ? 79.819 84.292 35.276 1.00 144.33 ? ? ? ? ? ? 676 ILE A O 1 ATOM 5350 C CB . ILE A 1 676 ? 80.159 81.613 35.247 1.00 145.38 ? ? ? ? ? ? 676 ILE A CB 1 ATOM 5351 C CG1 . ILE A 1 676 ? 80.269 80.168 34.774 1.00 148.87 ? ? ? ? ? ? 676 ILE A CG1 1 ATOM 5352 C CG2 . ILE A 1 676 ? 80.383 81.674 36.743 1.00 144.50 ? ? ? ? ? ? 676 ILE A CG2 1 ATOM 5353 C CD1 . ILE A 1 676 ? 81.656 79.594 34.906 1.00 154.80 ? ? ? ? ? ? 676 ILE A CD1 1 ATOM 5354 N N . PHE A 1 677 ? 77.601 84.284 34.993 1.00 141.56 ? ? ? ? ? ? 677 PHE A N 1 ATOM 5355 C CA . PHE A 1 677 ? 77.514 85.713 35.165 1.00 141.78 ? ? ? ? ? ? 677 PHE A CA 1 ATOM 5356 C C . PHE A 1 677 ? 76.303 85.980 36.035 1.00 144.95 ? ? ? ? ? ? 677 PHE A C 1 ATOM 5357 O O . PHE A 1 677 ? 75.165 85.989 35.559 1.00 147.36 ? ? ? ? ? ? 677 PHE A O 1 ATOM 5358 C CB . PHE A 1 677 ? 77.388 86.417 33.811 1.00 141.17 ? ? ? ? ? ? 677 PHE A CB 1 ATOM 5359 C CG . PHE A 1 677 ? 77.977 87.807 33.797 1.00 141.28 ? ? ? ? ? ? 677 PHE A CG 1 ATOM 5360 C CD1 . PHE A 1 677 ? 77.448 88.810 34.603 1.00 136.21 ? ? ? ? ? ? 677 PHE A CD1 1 ATOM 5361 C CD2 . PHE A 1 677 ? 79.076 88.106 32.993 1.00 141.95 ? ? ? ? ? ? 677 PHE A CD2 1 ATOM 5362 C CE1 . PHE A 1 677 ? 78.001 90.085 34.611 1.00 132.98 ? ? ? ? ? ? 677 PHE A CE1 1 ATOM 5363 C CE2 . PHE A 1 677 ? 79.641 89.383 32.992 1.00 134.63 ? ? ? ? ? ? 677 PHE A CE2 1 ATOM 5364 C CZ . PHE A 1 677 ? 79.100 90.374 33.804 1.00 136.76 ? ? ? ? ? ? 677 PHE A CZ 1 ATOM 5365 N N . GLY A 1 678 ? 76.559 86.165 37.326 1.00 146.90 ? ? ? ? ? ? 678 GLY A N 1 ATOM 5366 C CA . GLY A 1 678 ? 75.485 86.437 38.263 1.00 150.92 ? ? ? ? ? ? 678 GLY A CA 1 ATOM 5367 C C . GLY A 1 678 ? 74.970 85.185 38.948 1.00 150.45 ? ? ? ? ? ? 678 GLY A C 1 ATOM 5368 O O . GLY A 1 678 ? 73.764 85.020 39.127 1.00 155.07 ? ? ? ? ? ? 678 GLY A O 1 ATOM 5369 N N . LYS A 1 679 ? 75.881 84.300 39.334 1.00 145.52 ? ? ? ? ? ? 679 LYS A N 1 ATOM 5370 C CA . LYS A 1 679 ? 75.506 83.069 40.011 1.00 139.75 ? ? ? ? ? ? 679 LYS A CA 1 ATOM 5371 C C . LYS A 1 679 ? 76.462 82.805 41.153 1.00 138.69 ? ? ? ? ? ? 679 LYS A C 1 ATOM 5372 O O . LYS A 1 679 ? 77.674 82.927 40.993 1.00 141.23 ? ? ? ? ? ? 679 LYS A O 1 ATOM 5373 C CB . LYS A 1 679 ? 75.508 81.910 39.020 1.00 132.13 ? ? ? ? ? ? 679 LYS A CB 1 ATOM 5374 C CG . LYS A 1 679 ? 74.265 81.881 38.184 1.00 128.07 ? ? ? ? ? ? 679 LYS A CG 1 ATOM 5375 C CD . LYS A 1 679 ? 74.487 81.236 36.851 1.00 124.96 ? ? ? ? ? ? 679 LYS A CD 1 ATOM 5376 C CE . LYS A 1 679 ? 73.167 81.180 36.107 1.00 129.51 ? ? ? ? ? ? 679 LYS A CE 1 ATOM 5377 N NZ . LYS A 1 679 ? 73.317 80.714 34.706 1.00 124.85 ? ? ? ? ? ? 679 LYS A NZ 1 ATOM 5378 N N . GLU A 1 680 ? 75.912 82.457 42.309 1.00 134.06 ? ? ? ? ? ? 680 GLU A N 1 ATOM 5379 C CA . GLU A 1 680 ? 76.736 82.190 43.476 1.00 130.05 ? ? ? ? ? ? 680 GLU A CA 1 ATOM 5380 C C . GLU A 1 680 ? 77.784 81.116 43.153 1.00 129.73 ? ? ? ? ? ? 680 GLU A C 1 ATOM 5381 O O . GLU A 1 680 ? 77.704 80.451 42.112 1.00 126.75 ? ? ? ? ? ? 680 GLU A O 1 ATOM 5382 C CB . GLU A 1 680 ? 75.849 81.739 44.642 1.00 128.26 ? ? ? ? ? ? 680 GLU A CB 1 ATOM 5383 C CG . GLU A 1 680 ? 74.723 82.709 44.982 1.00 125.64 ? ? ? ? ? ? 680 GLU A CG 1 ATOM 5384 C CD . GLU A 1 680 ? 75.217 84.083 45.416 1.00 124.80 ? ? ? ? ? ? 680 GLU A CD 1 ATOM 5385 O OE1 . GLU A 1 680 ? 76.090 84.148 46.304 1.00 115.33 ? ? ? ? ? ? 680 GLU A OE1 1 ATOM 5386 O OE2 . GLU A 1 680 ? 74.733 85.094 44.860 1.00 126.05 ? ? ? ? ? ? 680 GLU A OE2 1 ATOM 5387 N N . PRO A 1 681 ? 78.792 80.945 44.032 1.00 127.37 ? ? ? ? ? ? 681 PRO A N 1 ATOM 5388 C CA . PRO A 1 681 ? 79.819 79.926 43.773 1.00 123.72 ? ? ? ? ? ? 681 PRO A CA 1 ATOM 5389 C C . PRO A 1 681 ? 79.232 78.502 43.772 1.00 122.71 ? ? ? ? ? ? 681 PRO A C 1 ATOM 5390 O O . PRO A 1 681 ? 79.632 77.656 42.971 1.00 117.13 ? ? ? ? ? ? 681 PRO A O 1 ATOM 5391 C CB . PRO A 1 681 ? 80.832 80.168 44.894 1.00 121.11 ? ? ? ? ? ? 681 PRO A CB 1 ATOM 5392 C CG . PRO A 1 681 ? 79.993 80.725 46.007 1.00 120.15 ? ? ? ? ? ? 681 PRO A CG 1 ATOM 5393 C CD . PRO A 1 681 ? 79.073 81.676 45.283 1.00 121.86 ? ? ? ? ? ? 681 PRO A CD 1 ATOM 5394 N N . ASP A 1 682 ? 78.281 78.263 44.677 1.00 121.82 ? ? ? ? ? ? 682 ASP A N 1 ATOM 5395 C CA . ASP A 1 682 ? 77.598 76.981 44.801 1.00 114.48 ? ? ? ? ? ? 682 ASP A CA 1 ATOM 5396 C C . ASP A 1 682 ? 76.802 76.762 43.514 1.00 106.65 ? ? ? ? ? ? 682 ASP A C 1 ATOM 5397 O O . ASP A 1 682 ? 76.746 75.665 42.970 1.00 100.11 ? ? ? ? ? ? 682 ASP A O 1 ATOM 5398 C CB . ASP A 1 682 ? 76.677 77.011 46.041 1.00 112.71 ? ? ? ? ? ? 682 ASP A CB 1 ATOM 5399 C CG . ASP A 1 682 ? 75.991 75.669 46.319 1.00 120.81 ? ? ? ? ? ? 682 ASP A CG 1 ATOM 5400 O OD1 . ASP A 1 682 ? 76.666 74.615 46.328 1.00 119.05 ? ? ? ? ? ? 682 ASP A OD1 1 ATOM 5401 O OD2 . ASP A 1 682 ? 74.766 75.671 46.567 1.00 126.68 ? ? ? ? ? ? 682 ASP A OD2 1 ATOM 5402 N N . GLU A 1 683 ? 76.204 77.836 43.023 1.00 108.27 ? ? ? ? ? ? 683 GLU A N 1 ATOM 5403 C CA . GLU A 1 683 ? 75.407 77.790 41.802 1.00 113.97 ? ? ? ? ? ? 683 GLU A CA 1 ATOM 5404 C C . GLU A 1 683 ? 76.259 77.259 40.662 1.00 112.53 ? ? ? ? ? ? 683 GLU A C 1 ATOM 5405 O O . GLU A 1 683 ? 75.862 76.358 39.924 1.00 109.25 ? ? ? ? ? ? 683 GLU A O 1 ATOM 5406 C CB . GLU A 1 683 ? 74.904 79.194 41.440 1.00 120.22 ? ? ? ? ? ? 683 GLU A CB 1 ATOM 5407 C CG . GLU A 1 683 ? 73.813 79.220 40.384 1.00 125.21 ? ? ? ? ? ? 683 GLU A CG 1 ATOM 5408 C CD . GLU A 1 683 ? 72.483 78.712 40.911 1.00 130.18 ? ? ? ? ? ? 683 GLU A CD 1 ATOM 5409 O OE1 . GLU A 1 683 ? 72.006 79.270 41.922 1.00 128.00 ? ? ? ? ? ? 683 GLU A OE1 1 ATOM 5410 O OE2 . GLU A 1 683 ? 71.917 77.760 40.326 1.00 134.22 ? ? ? ? ? ? 683 GLU A OE2 1 ATOM 5411 N N . MET A 1 684 ? 77.444 77.834 40.532 1.00 113.91 ? ? ? ? ? ? 684 MET A N 1 ATOM 5412 C CA . MET A 1 684 ? 78.367 77.452 39.481 1.00 120.81 ? ? ? ? ? ? 684 MET A CA 1 ATOM 5413 C C . MET A 1 684 ? 78.664 75.956 39.447 1.00 120.92 ? ? ? ? ? ? 684 MET A C 1 ATOM 5414 O O . MET A 1 684 ? 78.647 75.338 38.381 1.00 121.54 ? ? ? ? ? ? 684 MET A O 1 ATOM 5415 C CB . MET A 1 684 ? 79.667 78.238 39.641 1.00 130.49 ? ? ? ? ? ? 684 MET A CB 1 ATOM 5416 C CG . MET A 1 684 ? 79.511 79.742 39.438 1.00 135.73 ? ? ? ? ? ? 684 MET A CG 1 ATOM 5417 S SD . MET A 1 684 ? 81.109 80.585 39.504 1.00 138.32 ? ? ? ? ? ? 684 MET A SD 1 ATOM 5418 C CE . MET A 1 684 ? 80.653 82.235 40.143 1.00 142.26 ? ? ? ? ? ? 684 MET A CE 1 ATOM 5419 N N . LEU A 1 685 ? 78.933 75.382 40.617 1.00 120.37 ? ? ? ? ? ? 685 LEU A N 1 ATOM 5420 C CA . LEU A 1 685 ? 79.253 73.959 40.734 1.00 117.90 ? ? ? ? ? ? 685 LEU A CA 1 ATOM 5421 C C . LEU A 1 685 ? 78.224 73.108 39.987 1.00 119.03 ? ? ? ? ? ? 685 LEU A C 1 ATOM 5422 O O . LEU A 1 685 ? 78.540 72.468 38.979 1.00 111.26 ? ? ? ? ? ? 685 LEU A O 1 ATOM 5423 C CB . LEU A 1 685 ? 79.286 73.553 42.216 1.00 111.61 ? ? ? ? ? ? 685 LEU A CB 1 ATOM 5424 C CG . LEU A 1 685 ? 80.205 72.418 42.683 1.00 98.39 ? ? ? ? ? ? 685 LEU A CG 1 ATOM 5425 C CD1 . LEU A 1 685 ? 80.044 71.230 41.777 1.00 96.95 ? ? ? ? ? ? 685 LEU A CD1 1 ATOM 5426 C CD2 . LEU A 1 685 ? 81.640 72.876 42.681 1.00 93.87 ? ? ? ? ? ? 685 LEU A CD2 1 ATOM 5427 N N . GLU A 1 686 ? 76.994 73.109 40.494 1.00 120.65 ? ? ? ? ? ? 686 GLU A N 1 ATOM 5428 C CA . GLU A 1 686 ? 75.908 72.349 39.896 1.00 119.93 ? ? ? ? ? ? 686 GLU A CA 1 ATOM 5429 C C . GLU A 1 686 ? 75.809 72.634 38.417 1.00 116.77 ? ? ? ? ? ? 686 GLU A C 1 ATOM 5430 O O . GLU A 1 686 ? 75.495 71.750 37.623 1.00 117.22 ? ? ? ? ? ? 686 GLU A O 1 ATOM 5431 C CB . GLU A 1 686 ? 74.585 72.707 40.570 1.00 122.28 ? ? ? ? ? ? 686 GLU A CB 1 ATOM 5432 C CG . GLU A 1 686 ? 74.564 72.390 42.041 1.00 123.30 ? ? ? ? ? ? 686 GLU A CG 1 ATOM 5433 C CD . GLU A 1 686 ? 74.926 70.946 42.322 1.00 123.42 ? ? ? ? ? ? 686 GLU A CD 1 ATOM 5434 O OE1 . GLU A 1 686 ? 74.162 70.052 41.899 1.00 125.51 ? ? ? ? ? ? 686 GLU A OE1 1 ATOM 5435 O OE2 . GLU A 1 686 ? 75.990 70.709 42.938 1.00 117.63 ? ? ? ? ? ? 686 GLU A OE2 1 ATOM 5436 N N . LEU A 1 687 ? 76.084 73.880 38.060 1.00 115.66 ? ? ? ? ? ? 687 LEU A N 1 ATOM 5437 C CA . LEU A 1 687 ? 76.007 74.316 36.676 1.00 121.55 ? ? ? ? ? ? 687 LEU A CA 1 ATOM 5438 C C . LEU A 1 687 ? 77.013 73.652 35.742 1.00 118.51 ? ? ? ? ? ? 687 LEU A C 1 ATOM 5439 O O . LEU A 1 687 ? 76.659 72.786 34.941 1.00 115.47 ? ? ? ? ? ? 687 LEU A O 1 ATOM 5440 C CB . LEU A 1 687 ? 76.178 75.834 36.595 1.00 124.59 ? ? ? ? ? ? 687 LEU A CB 1 ATOM 5441 C CG . LEU A 1 687 ? 75.982 76.429 35.200 1.00 127.20 ? ? ? ? ? ? 687 LEU A CG 1 ATOM 5442 C CD1 . LEU A 1 687 ? 74.512 76.332 34.789 1.00 125.81 ? ? ? ? ? ? 687 LEU A CD1 1 ATOM 5443 C CD2 . LEU A 1 687 ? 76.435 77.877 35.208 1.00 134.08 ? ? ? ? ? ? 687 LEU A CD2 1 ATOM 5444 N N . ILE A 1 688 ? 78.271 74.056 35.841 1.00 115.84 ? ? ? ? ? ? 688 ILE A N 1 ATOM 5445 C CA . ILE A 1 688 ? 79.282 73.499 34.961 1.00 120.73 ? ? ? ? ? ? 688 ILE A CA 1 ATOM 5446 C C . ILE A 1 688 ? 79.494 72.005 35.139 1.00 124.36 ? ? ? ? ? ? 688 ILE A C 1 ATOM 5447 O O . ILE A 1 688 ? 80.115 71.366 34.289 1.00 124.23 ? ? ? ? ? ? 688 ILE A O 1 ATOM 5448 C CB . ILE A 1 688 ? 80.623 74.217 35.130 1.00 119.69 ? ? ? ? ? ? 688 ILE A CB 1 ATOM 5449 C CG1 . ILE A 1 688 ? 81.324 73.738 36.386 1.00 121.96 ? ? ? ? ? ? 688 ILE A CG1 1 ATOM 5450 C CG2 . ILE A 1 688 ? 80.388 75.722 35.233 1.00 125.53 ? ? ? ? ? ? 688 ILE A CG2 1 ATOM 5451 C CD1 . ILE A 1 688 ? 82.685 74.338 36.549 1.00 116.25 ? ? ? ? ? ? 688 ILE A CD1 1 ATOM 5452 N N . MET A 1 689 ? 78.991 71.452 36.244 1.00 126.94 ? ? ? ? ? ? 689 MET A N 1 ATOM 5453 C CA . MET A 1 689 ? 79.122 70.018 36.524 1.00 124.18 ? ? ? ? ? ? 689 MET A CA 1 ATOM 5454 C C . MET A 1 689 ? 78.162 69.268 35.593 1.00 126.09 ? ? ? ? ? ? 689 MET A C 1 ATOM 5455 O O . MET A 1 689 ? 78.531 68.254 34.990 1.00 120.57 ? ? ? ? ? ? 689 MET A O 1 ATOM 5456 C CB . MET A 1 689 ? 78.782 69.728 37.999 1.00 115.21 ? ? ? ? ? ? 689 MET A CB 1 ATOM 5457 C CG . MET A 1 689 ? 78.818 68.248 38.436 1.00 114.03 ? ? ? ? ? ? 689 MET A CG 1 ATOM 5458 S SD . MET A 1 689 ? 80.447 67.464 38.609 1.00 108.02 ? ? ? ? ? ? 689 MET A SD 1 ATOM 5459 C CE . MET A 1 689 ? 80.387 66.208 37.332 1.00 101.47 ? ? ? ? ? ? 689 MET A CE 1 ATOM 5460 N N . ASP A 1 690 ? 76.940 69.791 35.469 1.00 128.87 ? ? ? ? ? ? 690 ASP A N 1 ATOM 5461 C CA . ASP A 1 690 ? 75.912 69.195 34.613 1.00 128.33 ? ? ? ? ? ? 690 ASP A CA 1 ATOM 5462 C C . ASP A 1 690 ? 76.426 69.068 33.176 1.00 123.47 ? ? ? ? ? ? 690 ASP A C 1 ATOM 5463 O O . ASP A 1 690 ? 75.897 68.280 32.393 1.00 121.50 ? ? ? ? ? ? 690 ASP A O 1 ATOM 5464 C CB . ASP A 1 690 ? 74.621 70.038 34.644 1.00 129.22 ? ? ? ? ? ? 690 ASP A CB 1 ATOM 5465 C CG . ASP A 1 690 ? 73.929 70.037 36.020 1.00 132.87 ? ? ? ? ? ? 690 ASP A CG 1 ATOM 5466 O OD1 . ASP A 1 690 ? 72.863 70.686 36.150 1.00 127.86 ? ? ? ? ? ? 690 ASP A OD1 1 ATOM 5467 O OD2 . ASP A 1 690 ? 74.438 69.398 36.969 1.00 135.62 ? ? ? ? ? ? 690 ASP A OD2 1 ATOM 5468 N N . ARG A 1 691 ? 77.449 69.849 32.831 1.00 119.58 ? ? ? ? ? ? 691 ARG A N 1 ATOM 5469 C CA . ARG A 1 691 ? 78.031 69.783 31.495 1.00 118.37 ? ? ? ? ? ? 691 ARG A CA 1 ATOM 5470 C C . ARG A 1 691 ? 79.078 68.684 31.461 1.00 112.95 ? ? ? ? ? ? 691 ARG A C 1 ATOM 5471 O O . ARG A 1 691 ? 79.502 68.248 30.389 1.00 106.75 ? ? ? ? ? ? 691 ARG A O 1 ATOM 5472 C CB . ARG A 1 691 ? 78.674 71.115 31.099 1.00 126.33 ? ? ? ? ? ? 691 ARG A CB 1 ATOM 5473 C CG . ARG A 1 691 ? 77.672 72.169 30.682 1.00 134.12 ? ? ? ? ? ? 691 ARG A CG 1 ATOM 5474 C CD . ARG A 1 691 ? 78.346 73.349 30.003 1.00 141.78 ? ? ? ? ? ? 691 ARG A CD 1 ATOM 5475 N NE . ARG A 1 691 ? 77.352 74.279 29.470 1.00 147.79 ? ? ? ? ? ? 691 ARG A NE 1 ATOM 5476 C CZ . ARG A 1 691 ? 77.627 75.483 28.970 1.00 152.34 ? ? ? ? ? ? 691 ARG A CZ 1 ATOM 5477 N NH1 . ARG A 1 691 ? 78.878 75.926 28.927 1.00 156.21 ? ? ? ? ? ? 691 ARG A NH1 1 ATOM 5478 N NH2 . ARG A 1 691 ? 76.646 76.251 28.511 1.00 151.20 ? ? ? ? ? ? 691 ARG A NH2 1 ATOM 5479 N N . ILE A 1 692 ? 79.499 68.248 32.649 1.00 111.04 ? ? ? ? ? ? 692 ILE A N 1 ATOM 5480 C CA . ILE A 1 692 ? 80.487 67.179 32.766 1.00 108.75 ? ? ? ? ? ? 692 ILE A CA 1 ATOM 5481 C C . ILE A 1 692 ? 79.735 65.880 32.496 1.00 111.46 ? ? ? ? ? ? 692 ILE A C 1 ATOM 5482 O O . ILE A 1 692 ? 80.212 65.011 31.762 1.00 110.57 ? ? ? ? ? ? 692 ILE A O 1 ATOM 5483 C CB . ILE A 1 692 ? 81.125 67.123 34.175 1.00 99.57 ? ? ? ? ? ? 692 ILE A CB 1 ATOM 5484 C CG1 . ILE A 1 692 ? 81.704 68.483 34.533 1.00 85.93 ? ? ? ? ? ? 692 ILE A CG1 1 ATOM 5485 C CG2 . ILE A 1 692 ? 82.292 66.140 34.182 1.00 93.43 ? ? ? ? ? ? 692 ILE A CG2 1 ATOM 5486 C CD1 . ILE A 1 692 ? 82.881 68.852 33.676 1.00 74.09 ? ? ? ? ? ? 692 ILE A CD1 1 ATOM 5487 N N . ILE A 1 693 ? 78.552 65.760 33.093 1.00 109.67 ? ? ? ? ? ? 693 ILE A N 1 ATOM 5488 C CA . ILE A 1 693 ? 77.716 64.591 32.892 1.00 107.27 ? ? ? ? ? ? 693 ILE A CA 1 ATOM 5489 C C . ILE A 1 693 ? 77.509 64.413 31.382 1.00 112.77 ? ? ? ? ? ? 693 ILE A C 1 ATOM 5490 O O . ILE A 1 693 ? 77.683 63.319 30.853 1.00 113.06 ? ? ? ? ? ? 693 ILE A O 1 ATOM 5491 C CB . ILE A 1 693 ? 76.344 64.763 33.605 1.00 104.06 ? ? ? ? ? ? 693 ILE A CB 1 ATOM 5492 C CG1 . ILE A 1 693 ? 76.511 64.553 35.107 1.00 94.59 ? ? ? ? ? ? 693 ILE A CG1 1 ATOM 5493 C CG2 . ILE A 1 693 ? 75.319 63.792 33.040 1.00 107.81 ? ? ? ? ? ? 693 ILE A CG2 1 ATOM 5494 C CD1 . ILE A 1 693 ? 77.318 65.617 35.777 1.00 93.46 ? ? ? ? ? ? 693 ILE A CD1 1 ATOM 5495 N N . THR A 1 694 ? 77.155 65.498 30.692 1.00 117.65 ? ? ? ? ? ? 694 THR A N 1 ATOM 5496 C CA . THR A 1 694 ? 76.923 65.461 29.245 1.00 118.65 ? ? ? ? ? ? 694 THR A CA 1 ATOM 5497 C C . THR A 1 694 ? 78.126 64.858 28.523 1.00 120.39 ? ? ? ? ? ? 694 THR A C 1 ATOM 5498 O O . THR A 1 694 ? 77.984 63.912 27.746 1.00 126.92 ? ? ? ? ? ? 694 THR A O 1 ATOM 5499 C CB . THR A 1 694 ? 76.669 66.875 28.663 1.00 115.69 ? ? ? ? ? ? 694 THR A CB 1 ATOM 5500 O OG1 . THR A 1 694 ? 75.637 67.519 29.414 1.00 117.91 ? ? ? ? ? ? 694 THR A OG1 1 ATOM 5501 C CG2 . THR A 1 694 ? 76.229 66.784 27.207 1.00 116.57 ? ? ? ? ? ? 694 THR A CG2 1 ATOM 5502 N N . LYS A 1 695 ? 79.307 65.411 28.773 1.00 116.67 ? ? ? ? ? ? 695 LYS A N 1 ATOM 5503 C CA . LYS A 1 695 ? 80.513 64.918 28.133 1.00 116.13 ? ? ? ? ? ? 695 LYS A CA 1 ATOM 5504 C C . LYS A 1 695 ? 80.861 63.524 28.676 1.00 120.00 ? ? ? ? ? ? 695 LYS A C 1 ATOM 5505 O O . LYS A 1 695 ? 81.625 62.777 28.051 1.00 118.43 ? ? ? ? ? ? 695 LYS A O 1 ATOM 5506 C CB . LYS A 1 695 ? 81.659 65.899 28.379 1.00 112.30 ? ? ? ? ? ? 695 LYS A CB 1 ATOM 5507 C CG . LYS A 1 695 ? 82.876 65.652 27.520 1.00 111.35 ? ? ? ? ? ? 695 LYS A CG 1 ATOM 5508 C CD . LYS A 1 695 ? 83.956 66.670 27.800 1.00 116.94 ? ? ? ? ? ? 695 LYS A CD 1 ATOM 5509 C CE . LYS A 1 695 ? 85.170 66.396 26.933 1.00 127.79 ? ? ? ? ? ? 695 LYS A CE 1 ATOM 5510 N NZ . LYS A 1 695 ? 86.289 67.352 27.175 1.00 131.94 ? ? ? ? ? ? 695 LYS A NZ 1 ATOM 5511 N N . TYR A 1 696 ? 80.292 63.172 29.832 1.00 121.66 ? ? ? ? ? ? 696 TYR A N 1 ATOM 5512 C CA . TYR A 1 696 ? 80.531 61.864 30.456 1.00 125.31 ? ? ? ? ? ? 696 TYR A CA 1 ATOM 5513 C C . TYR A 1 696 ? 79.652 60.803 29.773 1.00 127.60 ? ? ? ? ? ? 696 TYR A C 1 ATOM 5514 O O . TYR A 1 696 ? 80.141 59.740 29.374 1.00 126.28 ? ? ? ? ? ? 696 TYR A O 1 ATOM 5515 C CB . TYR A 1 696 ? 80.208 61.915 31.958 1.00 122.52 ? ? ? ? ? ? 696 TYR A CB 1 ATOM 5516 C CG . TYR A 1 696 ? 80.669 60.698 32.751 1.00 123.11 ? ? ? ? ? ? 696 TYR A CG 1 ATOM 5517 C CD1 . TYR A 1 696 ? 82.029 60.371 32.842 1.00 122.34 ? ? ? ? ? ? 696 TYR A CD1 1 ATOM 5518 C CD2 . TYR A 1 696 ? 79.746 59.883 33.425 1.00 123.40 ? ? ? ? ? ? 696 TYR A CD2 1 ATOM 5519 C CE1 . TYR A 1 696 ? 82.463 59.268 33.585 1.00 123.98 ? ? ? ? ? ? 696 TYR A CE1 1 ATOM 5520 C CE2 . TYR A 1 696 ? 80.166 58.778 34.173 1.00 124.77 ? ? ? ? ? ? 696 TYR A CE2 1 ATOM 5521 C CZ . TYR A 1 696 ? 81.527 58.477 34.247 1.00 128.23 ? ? ? ? ? ? 696 TYR A CZ 1 ATOM 5522 O OH . TYR A 1 696 ? 81.951 57.396 34.986 1.00 120.55 ? ? ? ? ? ? 696 TYR A OH 1 ATOM 5523 N N . ASN A 1 697 ? 78.359 61.103 29.643 1.00 124.48 ? ? ? ? ? ? 697 ASN A N 1 ATOM 5524 C CA . ASN A 1 697 ? 77.416 60.199 29.000 1.00 119.96 ? ? ? ? ? ? 697 ASN A CA 1 ATOM 5525 C C . ASN A 1 697 ? 77.921 59.907 27.591 1.00 125.32 ? ? ? ? ? ? 697 ASN A C 1 ATOM 5526 O O . ASN A 1 697 ? 77.809 58.786 27.099 1.00 127.74 ? ? ? ? ? ? 697 ASN A O 1 ATOM 5527 C CB . ASN A 1 697 ? 76.029 60.842 28.935 1.00 112.00 ? ? ? ? ? ? 697 ASN A CB 1 ATOM 5528 C CG . ASN A 1 697 ? 75.530 61.301 30.293 1.00 109.37 ? ? ? ? ? ? 697 ASN A CG 1 ATOM 5529 O OD1 . ASN A 1 697 ? 75.759 60.641 31.302 1.00 97.58 ? ? ? ? ? ? 697 ASN A OD1 1 ATOM 5530 N ND2 . ASN A 1 697 ? 74.839 62.440 30.323 1.00 107.91 ? ? ? ? ? ? 697 ASN A ND2 1 ATOM 5531 N N . GLU A 1 698 ? 78.484 60.934 26.959 1.00 129.58 ? ? ? ? ? ? 698 GLU A N 1 ATOM 5532 C CA . GLU A 1 698 ? 79.038 60.836 25.613 1.00 130.98 ? ? ? ? ? ? 698 GLU A CA 1 ATOM 5533 C C . GLU A 1 698 ? 80.289 59.982 25.598 1.00 130.40 ? ? ? ? ? ? 698 GLU A C 1 ATOM 5534 O O . GLU A 1 698 ? 80.535 59.231 24.655 1.00 134.24 ? ? ? ? ? ? 698 GLU A O 1 ATOM 5535 C CB . GLU A 1 698 ? 79.401 62.220 25.085 1.00 130.82 ? ? ? ? ? ? 698 GLU A CB 1 ATOM 5536 C CG . GLU A 1 698 ? 78.230 63.004 24.552 1.00 135.90 ? ? ? ? ? ? 698 GLU A CG 1 ATOM 5537 C CD . GLU A 1 698 ? 78.618 64.406 24.124 1.00 140.32 ? ? ? ? ? ? 698 GLU A CD 1 ATOM 5538 O OE1 . GLU A 1 698 ? 79.678 64.570 23.474 1.00 141.04 ? ? ? ? ? ? 698 GLU A OE1 1 ATOM 5539 O OE2 . GLU A 1 698 ? 77.849 65.345 24.423 1.00 144.98 ? ? ? ? ? ? 698 GLU A OE2 1 ATOM 5540 N N . LYS A 1 699 ? 81.095 60.114 26.641 1.00 129.27 ? ? ? ? ? ? 699 LYS A N 1 ATOM 5541 C CA . LYS A 1 699 ? 82.325 59.351 26.721 1.00 130.62 ? ? ? ? ? ? 699 LYS A CA 1 ATOM 5542 C C . LYS A 1 699 ? 81.982 57.872 26.872 1.00 127.98 ? ? ? ? ? ? 699 LYS A C 1 ATOM 5543 O O . LYS A 1 699 ? 82.653 57.005 26.307 1.00 124.46 ? ? ? ? ? ? 699 LYS A O 1 ATOM 5544 C CB . LYS A 1 699 ? 83.156 59.832 27.911 1.00 133.86 ? ? ? ? ? ? 699 LYS A CB 1 ATOM 5545 C CG . LYS A 1 699 ? 84.673 59.636 27.751 1.00 140.18 ? ? ? ? ? ? 699 LYS A CG 1 ATOM 5546 C CD . LYS A 1 699 ? 85.339 60.733 26.888 1.00 128.37 ? ? ? ? ? ? 699 LYS A CD 1 ATOM 5547 C CE . LYS A 1 699 ? 86.869 60.673 26.988 1.00 115.73 ? ? ? ? ? ? 699 LYS A CE 1 ATOM 5548 N NZ . LYS A 1 699 ? 87.550 61.814 26.324 1.00 98.98 ? ? ? ? ? ? 699 LYS A NZ 1 ATOM 5549 N N . GLU A 1 700 ? 80.913 57.601 27.615 1.00 128.84 ? ? ? ? ? ? 700 GLU A N 1 ATOM 5550 C CA . GLU A 1 700 ? 80.459 56.233 27.870 1.00 134.12 ? ? ? ? ? ? 700 GLU A CA 1 ATOM 5551 C C . GLU A 1 700 ? 79.558 55.674 26.774 1.00 137.03 ? ? ? ? ? ? 700 GLU A C 1 ATOM 5552 O O . GLU A 1 700 ? 79.355 54.455 26.672 1.00 136.53 ? ? ? ? ? ? 700 GLU A O 1 ATOM 5553 C CB . GLU A 1 700 ? 79.712 56.174 29.201 1.00 131.91 ? ? ? ? ? ? 700 GLU A CB 1 ATOM 5554 C CG . GLU A 1 700 ? 79.348 54.770 29.634 1.00 131.61 ? ? ? ? ? ? 700 GLU A CG 1 ATOM 5555 C CD . GLU A 1 700 ? 78.902 54.694 31.080 1.00 136.62 ? ? ? ? ? ? 700 GLU A CD 1 ATOM 5556 O OE1 . GLU A 1 700 ? 77.801 55.204 31.392 1.00 134.92 ? ? ? ? ? ? 700 GLU A OE1 1 ATOM 5557 O OE2 . GLU A 1 700 ? 79.668 54.139 31.905 1.00 138.40 ? ? ? ? ? ? 700 GLU A OE2 1 ATOM 5558 N N . GLU A 1 701 ? 79.013 56.574 25.965 1.00 139.64 ? ? ? ? ? ? 701 GLU A N 1 ATOM 5559 C CA . GLU A 1 701 ? 78.130 56.199 24.872 1.00 140.34 ? ? ? ? ? ? 701 GLU A CA 1 ATOM 5560 C C . GLU A 1 701 ? 78.903 56.008 23.570 1.00 142.24 ? ? ? ? ? ? 701 GLU A C 1 ATOM 5561 O O . GLU A 1 701 ? 78.655 55.053 22.831 1.00 139.79 ? ? ? ? ? ? 701 GLU A O 1 ATOM 5562 C CB . GLU A 1 701 ? 77.059 57.272 24.693 1.00 143.61 ? ? ? ? ? ? 701 GLU A CB 1 ATOM 5563 C CG . GLU A 1 701 ? 76.119 57.028 23.531 1.00 148.35 ? ? ? ? ? ? 701 GLU A CG 1 ATOM 5564 C CD . GLU A 1 701 ? 74.775 57.705 23.729 1.00 150.11 ? ? ? ? ? ? 701 GLU A CD 1 ATOM 5565 O OE1 . GLU A 1 701 ? 74.758 58.901 24.115 1.00 145.87 ? ? ? ? ? ? 701 GLU A OE1 1 ATOM 5566 O OE2 . GLU A 1 701 ? 73.739 57.038 23.492 1.00 145.68 ? ? ? ? ? ? 701 GLU A OE2 1 ATOM 5567 N N . GLN A 1 702 ? 79.833 56.923 23.296 1.00 147.11 ? ? ? ? ? ? 702 GLN A N 1 ATOM 5568 C CA . GLN A 1 702 ? 80.656 56.853 22.088 1.00 148.87 ? ? ? ? ? ? 702 GLN A CA 1 ATOM 5569 C C . GLN A 1 702 ? 81.573 55.628 22.200 1.00 147.81 ? ? ? ? ? ? 702 GLN A C 1 ATOM 5570 O O . GLN A 1 702 ? 81.863 54.962 21.203 1.00 150.37 ? ? ? ? ? ? 702 GLN A O 1 ATOM 5571 C CB . GLN A 1 702 ? 81.500 58.136 21.917 1.00 147.23 ? ? ? ? ? ? 702 GLN A CB 1 ATOM 5572 C CG . GLN A 1 702 ? 80.710 59.440 21.644 1.00 148.28 ? ? ? ? ? ? 702 GLN A CG 1 ATOM 5573 C CD . GLN A 1 702 ? 80.103 59.537 20.237 1.00 151.01 ? ? ? ? ? ? 702 GLN A CD 1 ATOM 5574 O OE1 . GLN A 1 702 ? 80.820 59.635 19.238 1.00 145.26 ? ? ? ? ? ? 702 GLN A OE1 1 ATOM 5575 N NE2 . GLN A 1 702 ? 78.772 59.495 20.163 1.00 151.24 ? ? ? ? ? ? 702 GLN A NE2 1 ATOM 5576 N N . PHE A 1 703 ? 82.014 55.333 23.421 1.00 145.83 ? ? ? ? ? ? 703 PHE A N 1 ATOM 5577 C CA . PHE A 1 703 ? 82.889 54.191 23.682 1.00 148.46 ? ? ? ? ? ? 703 PHE A CA 1 ATOM 5578 C C . PHE A 1 703 ? 82.088 53.015 24.247 1.00 148.24 ? ? ? ? ? ? 703 PHE A C 1 ATOM 5579 O O . PHE A 1 703 ? 80.859 53.072 24.302 1.00 154.45 ? ? ? ? ? ? 703 PHE A O 1 ATOM 5580 C CB . PHE A 1 703 ? 83.986 54.603 24.663 1.00 149.45 ? ? ? ? ? ? 703 PHE A CB 1 ATOM 5581 C CG . PHE A 1 703 ? 85.013 55.515 24.063 1.00 154.18 ? ? ? ? ? ? 703 PHE A CG 1 ATOM 5582 C CD1 . PHE A 1 703 ? 85.912 55.036 23.110 1.00 155.27 ? ? ? ? ? ? 703 PHE A CD1 1 ATOM 5583 C CD2 . PHE A 1 703 ? 85.085 56.854 24.444 1.00 157.44 ? ? ? ? ? ? 703 PHE A CD2 1 ATOM 5584 C CE1 . PHE A 1 703 ? 86.875 55.877 22.540 1.00 156.68 ? ? ? ? ? ? 703 PHE A CE1 1 ATOM 5585 C CE2 . PHE A 1 703 ? 86.044 57.708 23.879 1.00 160.15 ? ? ? ? ? ? 703 PHE A CE2 1 ATOM 5586 C CZ . PHE A 1 703 ? 86.943 57.217 22.926 1.00 157.51 ? ? ? ? ? ? 703 PHE A CZ 1 ATOM 5587 N N . GLY A 1 704 ? 82.771 51.951 24.662 1.00 141.98 ? ? ? ? ? ? 704 GLY A N 1 ATOM 5588 C CA . GLY A 1 704 ? 82.068 50.802 25.212 1.00 138.44 ? ? ? ? ? ? 704 GLY A CA 1 ATOM 5589 C C . GLY A 1 704 ? 81.361 51.083 26.528 1.00 135.48 ? ? ? ? ? ? 704 GLY A C 1 ATOM 5590 O O . GLY A 1 704 ? 81.904 51.776 27.391 1.00 132.97 ? ? ? ? ? ? 704 GLY A O 1 ATOM 5591 N N . LYS A 1 705 ? 80.149 50.535 26.664 1.00 136.13 ? ? ? ? ? ? 705 LYS A N 1 ATOM 5592 C CA . LYS A 1 705 ? 79.290 50.675 27.857 1.00 135.29 ? ? ? ? ? ? 705 LYS A CA 1 ATOM 5593 C C . LYS A 1 705 ? 79.959 50.145 29.136 1.00 135.30 ? ? ? ? ? ? 705 LYS A C 1 ATOM 5594 O O . LYS A 1 705 ? 79.933 50.791 30.189 1.00 125.24 ? ? ? ? ? ? 705 LYS A O 1 ATOM 5595 C CB . LYS A 1 705 ? 77.963 49.906 27.659 1.00 131.96 ? ? ? ? ? ? 705 LYS A CB 1 ATOM 5596 C CG . LYS A 1 705 ? 77.678 49.399 26.234 1.00 123.34 ? ? ? ? ? ? 705 LYS A CG 1 ATOM 5597 C CD . LYS A 1 705 ? 76.486 48.430 26.191 1.00 116.31 ? ? ? ? ? ? 705 LYS A CD 1 ATOM 5598 C CE . LYS A 1 705 ? 75.189 49.056 26.709 1.00 109.92 ? ? ? ? ? ? 705 LYS A CE 1 ATOM 5599 N NZ . LYS A 1 705 ? 74.063 48.072 26.741 1.00 103.04 ? ? ? ? ? ? 705 LYS A NZ 1 ATOM 5600 N N . GLU A 1 706 ? 80.535 48.950 29.033 1.00 140.33 ? ? ? ? ? ? 706 GLU A N 1 ATOM 5601 C CA . GLU A 1 706 ? 81.201 48.312 30.158 1.00 138.63 ? ? ? ? ? ? 706 GLU A CA 1 ATOM 5602 C C . GLU A 1 706 ? 82.714 48.360 30.060 1.00 136.06 ? ? ? ? ? ? 706 GLU A C 1 ATOM 5603 O O . GLU A 1 706 ? 83.396 48.029 31.030 1.00 139.50 ? ? ? ? ? ? 706 GLU A O 1 ATOM 5604 C CB . GLU A 1 706 ? 80.779 46.848 30.289 1.00 142.09 ? ? ? ? ? ? 706 GLU A CB 1 ATOM 5605 C CG . GLU A 1 706 ? 79.287 46.629 30.408 1.00 150.73 ? ? ? ? ? ? 706 GLU A CG 1 ATOM 5606 C CD . GLU A 1 706 ? 78.962 45.195 30.766 1.00 156.10 ? ? ? ? ? ? 706 GLU A CD 1 ATOM 5607 O OE1 . GLU A 1 706 ? 79.485 44.278 30.089 1.00 158.78 ? ? ? ? ? ? 706 GLU A OE1 1 ATOM 5608 O OE2 . GLU A 1 706 ? 78.174 44.984 31.714 1.00 160.05 ? ? ? ? ? ? 706 GLU A OE2 1 ATOM 5609 N N . GLN A 1 707 ? 83.259 48.732 28.904 1.00 132.95 ? ? ? ? ? ? 707 GLN A N 1 ATOM 5610 C CA . GLN A 1 707 ? 84.714 48.798 28.807 1.00 134.17 ? ? ? ? ? ? 707 GLN A CA 1 ATOM 5611 C C . GLN A 1 707 ? 85.135 50.101 29.485 1.00 135.26 ? ? ? ? ? ? 707 GLN A C 1 ATOM 5612 O O . GLN A 1 707 ? 86.310 50.293 29.824 1.00 137.45 ? ? ? ? ? ? 707 GLN A O 1 ATOM 5613 C CB . GLN A 1 707 ? 85.186 48.769 27.355 1.00 131.72 ? ? ? ? ? ? 707 GLN A CB 1 ATOM 5614 C CG . GLN A 1 707 ? 84.866 50.008 26.563 1.00 129.91 ? ? ? ? ? ? 707 GLN A CG 1 ATOM 5615 C CD . GLN A 1 707 ? 85.572 50.013 25.222 1.00 132.51 ? ? ? ? ? ? 707 GLN A CD 1 ATOM 5616 O OE1 . GLN A 1 707 ? 86.798 49.870 25.152 1.00 133.58 ? ? ? ? ? ? 707 GLN A OE1 1 ATOM 5617 N NE2 . GLN A 1 707 ? 84.808 50.199 24.148 1.00 132.23 ? ? ? ? ? ? 707 GLN A NE2 1 ATOM 5618 N N . MET A 1 708 ? 84.150 50.980 29.689 1.00 132.60 ? ? ? ? ? ? 708 MET A N 1 ATOM 5619 C CA . MET A 1 708 ? 84.347 52.263 30.364 1.00 124.12 ? ? ? ? ? ? 708 MET A CA 1 ATOM 5620 C C . MET A 1 708 ? 84.556 51.960 31.841 1.00 119.71 ? ? ? ? ? ? 708 MET A C 1 ATOM 5621 O O . MET A 1 708 ? 85.432 52.534 32.489 1.00 112.66 ? ? ? ? ? ? 708 MET A O 1 ATOM 5622 C CB . MET A 1 708 ? 83.102 53.132 30.221 1.00 127.66 ? ? ? ? ? ? 708 MET A CB 1 ATOM 5623 C CG . MET A 1 708 ? 83.196 54.443 30.980 1.00 129.03 ? ? ? ? ? ? 708 MET A CG 1 ATOM 5624 S SD . MET A 1 708 ? 83.870 55.815 29.992 1.00 137.08 ? ? ? ? ? ? 708 MET A SD 1 ATOM 5625 C CE . MET A 1 708 ? 85.482 55.154 29.373 1.00 126.07 ? ? ? ? ? ? 708 MET A CE 1 ATOM 5626 N N . ARG A 1 709 ? 83.712 51.065 32.355 1.00 117.89 ? ? ? ? ? ? 709 ARG A N 1 ATOM 5627 C CA . ARG A 1 709 ? 83.757 50.608 33.739 1.00 114.33 ? ? ? ? ? ? 709 ARG A CA 1 ATOM 5628 C C . ARG A 1 709 ? 85.143 50.067 34.067 1.00 112.90 ? ? ? ? ? ? 709 ARG A C 1 ATOM 5629 O O . ARG A 1 709 ? 85.498 49.885 35.234 1.00 113.06 ? ? ? ? ? ? 709 ARG A O 1 ATOM 5630 C CB . ARG A 1 709 ? 82.724 49.501 33.959 1.00 111.27 ? ? ? ? ? ? 709 ARG A CB 1 ATOM 5631 C CG . ARG A 1 709 ? 81.336 49.990 34.297 1.00 116.53 ? ? ? ? ? ? 709 ARG A CG 1 ATOM 5632 C CD . ARG A 1 709 ? 81.362 50.745 35.614 1.00 128.59 ? ? ? ? ? ? 709 ARG A CD 1 ATOM 5633 N NE . ARG A 1 709 ? 80.032 50.976 36.178 1.00 130.26 ? ? ? ? ? ? 709 ARG A NE 1 ATOM 5634 C CZ . ARG A 1 709 ? 79.137 51.823 35.680 1.00 127.74 ? ? ? ? ? ? 709 ARG A CZ 1 ATOM 5635 N NH1 . ARG A 1 709 ? 79.422 52.532 34.592 1.00 123.97 ? ? ? ? ? ? 709 ARG A NH1 1 ATOM 5636 N NH2 . ARG A 1 709 ? 77.961 51.969 36.280 1.00 123.21 ? ? ? ? ? ? 709 ARG A NH2 1 ATOM 5637 N N . GLU A 1 710 ? 85.916 49.787 33.025 1.00 109.22 ? ? ? ? ? ? 710 GLU A N 1 ATOM 5638 C CA . GLU A 1 710 ? 87.262 49.281 33.207 1.00 109.05 ? ? ? ? ? ? 710 GLU A CA 1 ATOM 5639 C C . GLU A 1 710 ? 88.185 50.468 33.085 1.00 106.67 ? ? ? ? ? ? 710 GLU A C 1 ATOM 5640 O O . GLU A 1 710 ? 89.182 50.563 33.788 1.00 112.10 ? ? ? ? ? ? 710 GLU A O 1 ATOM 5641 C CB . GLU A 1 710 ? 87.605 48.243 32.139 1.00 117.22 ? ? ? ? ? ? 710 GLU A CB 1 ATOM 5642 C CG . GLU A 1 710 ? 89.018 47.638 32.255 1.00 124.52 ? ? ? ? ? ? 710 GLU A CG 1 ATOM 5643 C CD . GLU A 1 710 ? 89.263 46.826 33.542 1.00 124.70 ? ? ? ? ? ? 710 GLU A CD 1 ATOM 5644 O OE1 . GLU A 1 710 ? 88.289 46.433 34.234 1.00 105.13 ? ? ? ? ? ? 710 GLU A OE1 1 ATOM 5645 O OE2 . GLU A 1 710 ? 90.451 46.561 33.846 1.00 126.63 ? ? ? ? ? ? 710 GLU A OE2 1 ATOM 5646 N N . PHE A 1 711 ? 87.848 51.387 32.195 1.00 103.95 ? ? ? ? ? ? 711 PHE A N 1 ATOM 5647 C CA . PHE A 1 711 ? 88.671 52.566 32.022 1.00 102.02 ? ? ? ? ? ? 711 PHE A CA 1 ATOM 5648 C C . PHE A 1 711 ? 88.803 53.241 33.387 1.00 97.30 ? ? ? ? ? ? 711 PHE A C 1 ATOM 5649 O O . PHE A 1 711 ? 89.902 53.575 33.831 1.00 86.52 ? ? ? ? ? ? 711 PHE A O 1 ATOM 5650 C CB . PHE A 1 711 ? 88.015 53.499 31.011 1.00 105.50 ? ? ? ? ? ? 711 PHE A CB 1 ATOM 5651 C CG . PHE A 1 711 ? 88.921 54.579 30.515 1.00 113.98 ? ? ? ? ? ? 711 PHE A CG 1 ATOM 5652 C CD1 . PHE A 1 711 ? 90.125 54.267 29.884 1.00 115.61 ? ? ? ? ? ? 711 PHE A CD1 1 ATOM 5653 C CD2 . PHE A 1 711 ? 88.558 55.912 30.655 1.00 119.69 ? ? ? ? ? ? 711 PHE A CD2 1 ATOM 5654 C CE1 . PHE A 1 711 ? 90.959 55.279 29.403 1.00 115.80 ? ? ? ? ? ? 711 PHE A CE1 1 ATOM 5655 C CE2 . PHE A 1 711 ? 89.377 56.932 30.182 1.00 124.35 ? ? ? ? ? ? 711 PHE A CE2 1 ATOM 5656 C CZ . PHE A 1 711 ? 90.583 56.616 29.548 1.00 122.30 ? ? ? ? ? ? 711 PHE A CZ 1 ATOM 5657 N N . GLU A 1 712 ? 87.668 53.411 34.056 1.00 92.54 ? ? ? ? ? ? 712 GLU A N 1 ATOM 5658 C CA . GLU A 1 712 ? 87.637 54.026 35.373 1.00 90.55 ? ? ? ? ? ? 712 GLU A CA 1 ATOM 5659 C C . GLU A 1 712 ? 88.543 53.281 36.355 1.00 92.15 ? ? ? ? ? ? 712 GLU A C 1 ATOM 5660 O O . GLU A 1 712 ? 89.429 53.879 36.956 1.00 93.25 ? ? ? ? ? ? 712 GLU A O 1 ATOM 5661 C CB . GLU A 1 712 ? 86.201 54.058 35.892 1.00 82.28 ? ? ? ? ? ? 712 GLU A CB 1 ATOM 5662 C CG . GLU A 1 712 ? 85.271 54.868 35.014 1.00 93.55 ? ? ? ? ? ? 712 GLU A CG 1 ATOM 5663 C CD . GLU A 1 712 ? 83.808 54.602 35.311 1.00 112.71 ? ? ? ? ? ? 712 GLU A CD 1 ATOM 5664 O OE1 . GLU A 1 712 ? 83.419 54.693 36.496 1.00 118.77 ? ? ? ? ? ? 712 GLU A OE1 1 ATOM 5665 O OE2 . GLU A 1 712 ? 83.043 54.300 34.365 1.00 117.45 ? ? ? ? ? ? 712 GLU A OE2 1 ATOM 5666 N N . LYS A 1 713 ? 88.331 51.978 36.512 1.00 92.80 ? ? ? ? ? ? 713 LYS A N 1 ATOM 5667 C CA . LYS A 1 713 ? 89.156 51.190 37.422 1.00 92.79 ? ? ? ? ? ? 713 LYS A CA 1 ATOM 5668 C C . LYS A 1 713 ? 90.649 51.235 37.087 1.00 98.24 ? ? ? ? ? ? 713 LYS A C 1 ATOM 5669 O O . LYS A 1 713 ? 91.487 51.180 37.987 1.00 106.77 ? ? ? ? ? ? 713 LYS A O 1 ATOM 5670 C CB . LYS A 1 713 ? 88.712 49.725 37.439 1.00 84.05 ? ? ? ? ? ? 713 LYS A CB 1 ATOM 5671 C CG . LYS A 1 713 ? 87.349 49.472 38.028 1.00 78.15 ? ? ? ? ? ? 713 LYS A CG 1 ATOM 5672 C CD . LYS A 1 713 ? 87.108 47.985 38.121 1.00 81.77 ? ? ? ? ? ? 713 LYS A CD 1 ATOM 5673 C CE . LYS A 1 713 ? 85.864 47.661 38.921 1.00 84.25 ? ? ? ? ? ? 713 LYS A CE 1 ATOM 5674 N NZ . LYS A 1 713 ? 85.676 46.184 39.026 1.00 93.47 ? ? ? ? ? ? 713 LYS A NZ 1 ATOM 5675 N N . VAL A 1 714 ? 91.001 51.326 35.808 1.00 92.43 ? ? ? ? ? ? 714 VAL A N 1 ATOM 5676 C CA . VAL A 1 714 ? 92.415 51.348 35.460 1.00 91.65 ? ? ? ? ? ? 714 VAL A CA 1 ATOM 5677 C C . VAL A 1 714 ? 93.050 52.658 35.849 1.00 91.21 ? ? ? ? ? ? 714 VAL A C 1 ATOM 5678 O O . VAL A 1 714 ? 94.113 52.684 36.471 1.00 86.48 ? ? ? ? ? ? 714 VAL A O 1 ATOM 5679 C CB . VAL A 1 714 ? 92.637 51.135 33.961 1.00 92.69 ? ? ? ? ? ? 714 VAL A CB 1 ATOM 5680 C CG1 . VAL A 1 714 ? 94.120 51.208 33.644 1.00 91.09 ? ? ? ? ? ? 714 VAL A CG1 1 ATOM 5681 C CG2 . VAL A 1 714 ? 92.089 49.793 33.545 1.00 92.53 ? ? ? ? ? ? 714 VAL A CG2 1 ATOM 5682 N N . ILE A 1 715 ? 92.383 53.744 35.480 1.00 89.82 ? ? ? ? ? ? 715 ILE A N 1 ATOM 5683 C CA . ILE A 1 715 ? 92.866 55.084 35.782 1.00 89.00 ? ? ? ? ? ? 715 ILE A CA 1 ATOM 5684 C C . ILE A 1 715 ? 92.988 55.329 37.282 1.00 82.22 ? ? ? ? ? ? 715 ILE A C 1 ATOM 5685 O O . ILE A 1 715 ? 94.076 55.605 37.778 1.00 77.84 ? ? ? ? ? ? 715 ILE A O 1 ATOM 5686 C CB . ILE A 1 715 ? 91.935 56.138 35.158 1.00 92.72 ? ? ? ? ? ? 715 ILE A CB 1 ATOM 5687 C CG1 . ILE A 1 715 ? 92.012 56.064 33.630 1.00 96.61 ? ? ? ? ? ? 715 ILE A CG1 1 ATOM 5688 C CG2 . ILE A 1 715 ? 92.324 57.510 35.626 1.00 90.92 ? ? ? ? ? ? 715 ILE A CG2 1 ATOM 5689 C CD1 . ILE A 1 715 ? 93.385 56.399 33.066 1.00 101.76 ? ? ? ? ? ? 715 ILE A CD1 1 ATOM 5690 N N . VAL A 1 716 ? 91.873 55.217 37.997 1.00 76.05 ? ? ? ? ? ? 716 VAL A N 1 ATOM 5691 C CA . VAL A 1 716 ? 91.853 55.412 39.446 1.00 78.39 ? ? ? ? ? ? 716 VAL A CA 1 ATOM 5692 C C . VAL A 1 716 ? 92.879 54.563 40.184 1.00 76.61 ? ? ? ? ? ? 716 VAL A C 1 ATOM 5693 O O . VAL A 1 716 ? 93.453 54.995 41.173 1.00 80.48 ? ? ? ? ? ? 716 VAL A O 1 ATOM 5694 C CB . VAL A 1 716 ? 90.470 55.084 40.037 1.00 80.02 ? ? ? ? ? ? 716 VAL A CB 1 ATOM 5695 C CG1 . VAL A 1 716 ? 90.502 55.205 41.555 1.00 69.38 ? ? ? ? ? ? 716 VAL A CG1 1 ATOM 5696 C CG2 . VAL A 1 716 ? 89.432 56.002 39.441 1.00 73.91 ? ? ? ? ? ? 716 VAL A CG2 1 ATOM 5697 N N . LEU A 1 717 ? 93.104 53.348 39.718 1.00 76.63 ? ? ? ? ? ? 717 LEU A N 1 ATOM 5698 C CA . LEU A 1 717 ? 94.072 52.493 40.374 1.00 79.17 ? ? ? ? ? ? 717 LEU A CA 1 ATOM 5699 C C . LEU A 1 717 ? 95.456 53.057 40.198 1.00 76.26 ? ? ? ? ? ? 717 LEU A C 1 ATOM 5700 O O . LEU A 1 717 ? 96.188 53.235 41.158 1.00 68.24 ? ? ? ? ? ? 717 LEU A O 1 ATOM 5701 C CB . LEU A 1 717 ? 94.018 51.082 39.799 1.00 81.79 ? ? ? ? ? ? 717 LEU A CB 1 ATOM 5702 C CG . LEU A 1 717 ? 93.316 50.014 40.648 1.00 84.18 ? ? ? ? ? ? 717 LEU A CG 1 ATOM 5703 C CD1 . LEU A 1 717 ? 94.133 49.714 41.897 1.00 74.76 ? ? ? ? ? ? 717 LEU A CD1 1 ATOM 5704 C CD2 . LEU A 1 717 ? 91.920 50.493 41.013 1.00 87.80 ? ? ? ? ? ? 717 LEU A CD2 1 ATOM 5705 N N . ARG A 1 718 ? 95.809 53.341 38.956 1.00 84.55 ? ? ? ? ? ? 718 ARG A N 1 ATOM 5706 C CA . ARG A 1 718 ? 97.120 53.881 38.650 1.00 85.54 ? ? ? ? ? ? 718 ARG A CA 1 ATOM 5707 C C . ARG A 1 718 ? 97.327 55.208 39.353 1.00 83.57 ? ? ? ? ? ? 718 ARG A C 1 ATOM 5708 O O . ARG A 1 718 ? 98.412 55.491 39.850 1.00 81.43 ? ? ? ? ? ? 718 ARG A O 1 ATOM 5709 C CB . ARG A 1 718 ? 97.265 54.070 37.144 1.00 87.73 ? ? ? ? ? ? 718 ARG A CB 1 ATOM 5710 C CG . ARG A 1 718 ? 98.629 54.568 36.717 1.00 108.29 ? ? ? ? ? ? 718 ARG A CG 1 ATOM 5711 C CD . ARG A 1 718 ? 98.542 55.213 35.346 1.00 128.80 ? ? ? ? ? ? 718 ARG A CD 1 ATOM 5712 N NE . ARG A 1 718 ? 97.585 56.319 35.363 1.00 145.75 ? ? ? ? ? ? 718 ARG A NE 1 ATOM 5713 C CZ . ARG A 1 718 ? 97.730 57.415 36.109 1.00 151.37 ? ? ? ? ? ? 718 ARG A CZ 1 ATOM 5714 N NH1 . ARG A 1 718 ? 98.802 57.550 36.893 1.00 155.28 ? ? ? ? ? ? 718 ARG A NH1 1 ATOM 5715 N NH2 . ARG A 1 718 ? 96.797 58.365 36.091 1.00 148.84 ? ? ? ? ? ? 718 ARG A NH2 1 ATOM 5716 N N . ALA A 1 719 ? 96.278 56.022 39.389 1.00 82.88 ? ? ? ? ? ? 719 ALA A N 1 ATOM 5717 C CA . ALA A 1 719 ? 96.341 57.329 40.043 1.00 85.44 ? ? ? ? ? ? 719 ALA A CA 1 ATOM 5718 C C . ALA A 1 719 ? 96.683 57.129 41.505 1.00 81.27 ? ? ? ? ? ? 719 ALA A C 1 ATOM 5719 O O . ALA A 1 719 ? 97.652 57.681 42.014 1.00 86.60 ? ? ? ? ? ? 719 ALA A O 1 ATOM 5720 C CB . ALA A 1 719 ? 94.999 58.053 39.921 1.00 78.96 ? ? ? ? ? ? 719 ALA A CB 1 ATOM 5721 N N . VAL A 1 720 ? 95.878 56.320 42.174 1.00 74.16 ? ? ? ? ? ? 720 VAL A N 1 ATOM 5722 C CA . VAL A 1 720 ? 96.080 56.033 43.576 1.00 64.40 ? ? ? ? ? ? 720 VAL A CA 1 ATOM 5723 C C . VAL A 1 720 ? 97.442 55.429 43.876 1.00 68.96 ? ? ? ? ? ? 720 VAL A C 1 ATOM 5724 O O . VAL A 1 720 ? 98.171 55.924 44.722 1.00 71.59 ? ? ? ? ? ? 720 VAL A O 1 ATOM 5725 C CB . VAL A 1 720 ? 95.011 55.082 44.081 1.00 60.47 ? ? ? ? ? ? 720 VAL A CB 1 ATOM 5726 C CG1 . VAL A 1 720 ? 95.263 54.761 45.531 1.00 54.65 ? ? ? ? ? ? 720 VAL A CG1 1 ATOM 5727 C CG2 . VAL A 1 720 ? 93.651 55.697 43.891 1.00 43.83 ? ? ? ? ? ? 720 VAL A CG2 1 ATOM 5728 N N . ASP A 1 721 ? 97.784 54.350 43.191 1.00 72.97 ? ? ? ? ? ? 721 ASP A N 1 ATOM 5729 C CA . ASP A 1 721 ? 99.065 53.711 43.420 1.00 79.87 ? ? ? ? ? ? 721 ASP A CA 1 ATOM 5730 C C . ASP A 1 721 ? 100.238 54.624 43.100 1.00 82.11 ? ? ? ? ? ? 721 ASP A C 1 ATOM 5731 O O . ASP A 1 721 ? 101.236 54.602 43.796 1.00 78.86 ? ? ? ? ? ? 721 ASP A O 1 ATOM 5732 C CB . ASP A 1 721 ? 99.177 52.425 42.592 1.00 90.78 ? ? ? ? ? ? 721 ASP A CB 1 ATOM 5733 C CG . ASP A 1 721 ? 98.321 51.281 43.134 1.00 95.30 ? ? ? ? ? ? 721 ASP A CG 1 ATOM 5734 O OD1 . ASP A 1 721 ? 98.369 50.178 42.542 1.00 96.01 ? ? ? ? ? ? 721 ASP A OD1 1 ATOM 5735 O OD2 . ASP A 1 721 ? 97.620 51.472 44.144 1.00 92.53 ? ? ? ? ? ? 721 ASP A OD2 1 ATOM 5736 N N . SER A 1 722 ? 100.124 55.425 42.046 1.00 85.97 ? ? ? ? ? ? 722 SER A N 1 ATOM 5737 C CA . SER A 1 722 ? 101.210 56.337 41.665 1.00 83.83 ? ? ? ? ? ? 722 SER A CA 1 ATOM 5738 C C . SER A 1 722 ? 101.692 57.154 42.857 1.00 80.26 ? ? ? ? ? ? 722 SER A C 1 ATOM 5739 O O . SER A 1 722 ? 102.857 57.081 43.264 1.00 69.52 ? ? ? ? ? ? 722 SER A O 1 ATOM 5740 C CB . SER A 1 722 ? 100.742 57.305 40.568 1.00 80.28 ? ? ? ? ? ? 722 SER A CB 1 ATOM 5741 O OG . SER A 1 722 ? 100.618 56.664 39.315 1.00 95.68 ? ? ? ? ? ? 722 SER A OG 1 ATOM 5742 N N . LYS A 1 723 ? 100.739 57.914 43.394 1.00 78.04 ? ? ? ? ? ? 723 LYS A N 1 ATOM 5743 C CA . LYS A 1 723 ? 100.892 58.819 44.528 1.00 75.45 ? ? ? ? ? ? 723 LYS A CA 1 ATOM 5744 C C . LYS A 1 723 ? 101.146 58.170 45.882 1.00 77.35 ? ? ? ? ? ? 723 LYS A C 1 ATOM 5745 O O . LYS A 1 723 ? 102.111 58.499 46.566 1.00 80.62 ? ? ? ? ? ? 723 LYS A O 1 ATOM 5746 C CB . LYS A 1 723 ? 99.641 59.700 44.640 1.00 67.50 ? ? ? ? ? ? 723 LYS A CB 1 ATOM 5747 C CG . LYS A 1 723 ? 99.026 60.095 43.304 1.00 77.09 ? ? ? ? ? ? 723 LYS A CG 1 ATOM 5748 C CD . LYS A 1 723 ? 100.098 60.625 42.372 1.00 93.93 ? ? ? ? ? ? 723 LYS A CD 1 ATOM 5749 C CE . LYS A 1 723 ? 99.551 61.121 41.049 1.00 94.24 ? ? ? ? ? ? 723 LYS A CE 1 ATOM 5750 N NZ . LYS A 1 723 ? 100.682 61.584 40.195 1.00 88.96 ? ? ? ? ? ? 723 LYS A NZ 1 ATOM 5751 N N . TRP A 1 724 ? 100.259 57.266 46.278 1.00 72.33 ? ? ? ? ? ? 724 TRP A N 1 ATOM 5752 C CA . TRP A 1 724 ? 100.378 56.591 47.568 1.00 84.93 ? ? ? ? ? ? 724 TRP A CA 1 ATOM 5753 C C . TRP A 1 724 ? 101.775 56.075 47.859 1.00 86.05 ? ? ? ? ? ? 724 TRP A C 1 ATOM 5754 O O . TRP A 1 724 ? 102.329 56.306 48.935 1.00 84.47 ? ? ? ? ? ? 724 TRP A O 1 ATOM 5755 C CB . TRP A 1 724 ? 99.389 55.432 47.655 1.00 89.96 ? ? ? ? ? ? 724 TRP A CB 1 ATOM 5756 C CG . TRP A 1 724 ? 99.391 54.744 48.984 1.00 94.32 ? ? ? ? ? ? 724 TRP A CG 1 ATOM 5757 C CD1 . TRP A 1 724 ? 99.620 53.420 49.219 1.00 96.33 ? ? ? ? ? ? 724 TRP A CD1 1 ATOM 5758 C CD2 . TRP A 1 724 ? 99.101 55.329 50.253 1.00 95.55 ? ? ? ? ? ? 724 TRP A CD2 1 ATOM 5759 N NE1 . TRP A 1 724 ? 99.476 53.138 50.551 1.00 88.77 ? ? ? ? ? ? 724 TRP A NE1 1 ATOM 5760 C CE2 . TRP A 1 724 ? 99.139 54.293 51.212 1.00 93.49 ? ? ? ? ? ? 724 TRP A CE2 1 ATOM 5761 C CE3 . TRP A 1 724 ? 98.779 56.626 50.677 1.00 100.18 ? ? ? ? ? ? 724 TRP A CE3 1 ATOM 5762 C CZ2 . TRP A 1 724 ? 98.894 54.513 52.571 1.00 96.35 ? ? ? ? ? ? 724 TRP A CZ2 1 ATOM 5763 C CZ3 . TRP A 1 724 ? 98.535 56.846 52.027 1.00 97.21 ? ? ? ? ? ? 724 TRP A CZ3 1 ATOM 5764 C CH2 . TRP A 1 724 ? 98.578 55.791 52.954 1.00 96.53 ? ? ? ? ? ? 724 TRP A CH2 1 ATOM 5765 N N . MET A 1 725 ? 102.332 55.362 46.888 1.00 87.98 ? ? ? ? ? ? 725 MET A N 1 ATOM 5766 C CA . MET A 1 725 ? 103.670 54.788 46.999 1.00 88.96 ? ? ? ? ? ? 725 MET A CA 1 ATOM 5767 C C . MET A 1 725 ? 104.711 55.895 47.196 1.00 86.48 ? ? ? ? ? ? 725 MET A C 1 ATOM 5768 O O . MET A 1 725 ? 105.610 55.764 48.025 1.00 78.53 ? ? ? ? ? ? 725 MET A O 1 ATOM 5769 C CB . MET A 1 725 ? 104.007 53.995 45.730 1.00 98.66 ? ? ? ? ? ? 725 MET A CB 1 ATOM 5770 C CG . MET A 1 725 ? 102.941 52.994 45.263 1.00 99.92 ? ? ? ? ? ? 725 MET A CG 1 ATOM 5771 S SD . MET A 1 725 ? 102.971 51.414 46.094 1.00 79.89 ? ? ? ? ? ? 725 MET A SD 1 ATOM 5772 C CE . MET A 1 725 ? 104.520 50.760 45.496 1.00 84.94 ? ? ? ? ? ? 725 MET A CE 1 ATOM 5773 N N . ASP A 1 726 ? 104.595 56.972 46.421 1.00 83.57 ? ? ? ? ? ? 726 ASP A N 1 ATOM 5774 C CA . ASP A 1 726 ? 105.520 58.092 46.527 1.00 85.20 ? ? ? ? ? ? 726 ASP A CA 1 ATOM 5775 C C . ASP A 1 726 ? 105.312 58.752 47.882 1.00 84.82 ? ? ? ? ? ? 726 ASP A C 1 ATOM 5776 O O . ASP A 1 726 ? 106.268 59.203 48.520 1.00 86.69 ? ? ? ? ? ? 726 ASP A O 1 ATOM 5777 C CB . ASP A 1 726 ? 105.275 59.094 45.386 1.00 90.80 ? ? ? ? ? ? 726 ASP A CB 1 ATOM 5778 C CG . ASP A 1 726 ? 106.110 60.377 45.521 1.00 103.50 ? ? ? ? ? ? 726 ASP A CG 1 ATOM 5779 O OD1 . ASP A 1 726 ? 107.355 60.299 45.624 1.00 114.36 ? ? ? ? ? ? 726 ASP A OD1 1 ATOM 5780 O OD2 . ASP A 1 726 ? 105.515 61.473 45.509 1.00 100.43 ? ? ? ? ? ? 726 ASP A OD2 1 ATOM 5781 N N . HIS A 1 727 ? 104.063 58.793 48.334 1.00 80.31 ? ? ? ? ? ? 727 HIS A N 1 ATOM 5782 C CA . HIS A 1 727 ? 103.764 59.403 49.617 1.00 73.23 ? ? ? ? ? ? 727 HIS A CA 1 ATOM 5783 C C . HIS A 1 727 ? 104.347 58.634 50.776 1.00 71.91 ? ? ? ? ? ? 727 HIS A C 1 ATOM 5784 O O . HIS A 1 727 ? 104.918 59.219 51.679 1.00 76.68 ? ? ? ? ? ? 727 HIS A O 1 ATOM 5785 C CB . HIS A 1 727 ? 102.270 59.500 49.842 1.00 61.86 ? ? ? ? ? ? 727 HIS A CB 1 ATOM 5786 C CG . HIS A 1 727 ? 101.908 60.187 51.117 1.00 68.04 ? ? ? ? ? ? 727 HIS A CG 1 ATOM 5787 N ND1 . HIS A 1 727 ? 102.196 61.512 51.346 1.00 72.55 ? ? ? ? ? ? 727 HIS A ND1 1 ATOM 5788 C CD2 . HIS A 1 727 ? 101.307 59.731 52.238 1.00 75.28 ? ? ? ? ? ? 727 HIS A CD2 1 ATOM 5789 C CE1 . HIS A 1 727 ? 101.785 61.845 52.557 1.00 75.09 ? ? ? ? ? ? 727 HIS A CE1 1 ATOM 5790 N NE2 . HIS A 1 727 ? 101.242 60.780 53.119 1.00 67.25 ? ? ? ? ? ? 727 HIS A NE2 1 ATOM 5791 N N . ILE A 1 728 ? 104.187 57.317 50.754 1.00 77.08 ? ? ? ? ? ? 728 ILE A N 1 ATOM 5792 C CA . ILE A 1 728 ? 104.699 56.478 51.829 1.00 76.47 ? ? ? ? ? ? 728 ILE A CA 1 ATOM 5793 C C . ILE A 1 728 ? 106.200 56.630 51.986 1.00 81.41 ? ? ? ? ? ? 728 ILE A C 1 ATOM 5794 O O . ILE A 1 728 ? 106.703 56.774 53.093 1.00 88.14 ? ? ? ? ? ? 728 ILE A O 1 ATOM 5795 C CB . ILE A 1 728 ? 104.367 54.998 51.595 1.00 69.88 ? ? ? ? ? ? 728 ILE A CB 1 ATOM 5796 C CG1 . ILE A 1 728 ? 102.856 54.797 51.646 1.00 72.81 ? ? ? ? ? ? 728 ILE A CG1 1 ATOM 5797 C CG2 . ILE A 1 728 ? 105.042 54.145 52.652 1.00 67.30 ? ? ? ? ? ? 728 ILE A CG2 1 ATOM 5798 C CD1 . ILE A 1 728 ? 102.251 55.030 53.022 1.00 71.88 ? ? ? ? ? ? 728 ILE A CD1 1 ATOM 5799 N N . ASP A 1 729 ? 106.927 56.596 50.884 1.00 81.24 ? ? ? ? ? ? 729 ASP A N 1 ATOM 5800 C CA . ASP A 1 729 ? 108.348 56.750 51.001 1.00 83.52 ? ? ? ? ? ? 729 ASP A CA 1 ATOM 5801 C C . ASP A 1 729 ? 108.629 58.152 51.536 1.00 81.27 ? ? ? ? ? ? 729 ASP A C 1 ATOM 5802 O O . ASP A 1 729 ? 109.513 58.334 52.369 1.00 85.50 ? ? ? ? ? ? 729 ASP A O 1 ATOM 5803 C CB . ASP A 1 729 ? 109.008 56.503 49.650 1.00 90.10 ? ? ? ? ? ? 729 ASP A CB 1 ATOM 5804 C CG . ASP A 1 729 ? 110.501 56.650 49.705 1.00 94.18 ? ? ? ? ? ? 729 ASP A CG 1 ATOM 5805 O OD1 . ASP A 1 729 ? 111.131 56.103 50.636 1.00 93.17 ? ? ? ? ? ? 729 ASP A OD1 1 ATOM 5806 O OD2 . ASP A 1 729 ? 111.048 57.306 48.801 1.00 104.47 ? ? ? ? ? ? 729 ASP A OD2 1 ATOM 5807 N N . ALA A 1 730 ? 107.850 59.135 51.088 1.00 78.40 ? ? ? ? ? ? 730 ALA A N 1 ATOM 5808 C CA . ALA A 1 730 ? 108.017 60.524 51.539 1.00 84.00 ? ? ? ? ? ? 730 ALA A CA 1 ATOM 5809 C C . ALA A 1 730 ? 107.789 60.663 53.049 1.00 84.64 ? ? ? ? ? ? 730 ALA A C 1 ATOM 5810 O O . ALA A 1 730 ? 108.513 61.398 53.723 1.00 89.69 ? ? ? ? ? ? 730 ALA A O 1 ATOM 5811 C CB . ALA A 1 730 ? 107.056 61.442 50.783 1.00 78.73 ? ? ? ? ? ? 730 ALA A CB 1 ATOM 5812 N N . MET A 1 731 ? 106.774 59.962 53.557 1.00 82.80 ? ? ? ? ? ? 731 MET A N 1 ATOM 5813 C CA . MET A 1 731 ? 106.426 59.959 54.968 1.00 72.35 ? ? ? ? ? ? 731 MET A CA 1 ATOM 5814 C C . MET A 1 731 ? 107.529 59.295 55.762 1.00 81.08 ? ? ? ? ? ? 731 MET A C 1 ATOM 5815 O O . MET A 1 731 ? 107.817 59.685 56.895 1.00 90.21 ? ? ? ? ? ? 731 MET A O 1 ATOM 5816 C CB . MET A 1 731 ? 105.118 59.204 55.185 1.00 61.04 ? ? ? ? ? ? 731 MET A CB 1 ATOM 5817 C CG . MET A 1 731 ? 103.893 60.048 54.992 1.00 61.66 ? ? ? ? ? ? 731 MET A CG 1 ATOM 5818 S SD . MET A 1 731 ? 103.887 61.365 56.193 1.00 74.07 ? ? ? ? ? ? 731 MET A SD 1 ATOM 5819 C CE . MET A 1 731 ? 102.366 61.147 56.944 1.00 70.73 ? ? ? ? ? ? 731 MET A CE 1 ATOM 5820 N N . ASP A 1 732 ? 108.155 58.288 55.163 1.00 86.73 ? ? ? ? ? ? 732 ASP A N 1 ATOM 5821 C CA . ASP A 1 732 ? 109.245 57.577 55.827 1.00 98.48 ? ? ? ? ? ? 732 ASP A CA 1 ATOM 5822 C C . ASP A 1 732 ? 110.511 58.441 55.832 1.00 101.50 ? ? ? ? ? ? 732 ASP A C 1 ATOM 5823 O O . ASP A 1 732 ? 111.354 58.329 56.726 1.00 102.56 ? ? ? ? ? ? 732 ASP A O 1 ATOM 5824 C CB . ASP A 1 732 ? 109.515 56.241 55.125 1.00 105.99 ? ? ? ? ? ? 732 ASP A CB 1 ATOM 5825 C CG . ASP A 1 732 ? 110.500 55.364 55.894 1.00 119.66 ? ? ? ? ? ? 732 ASP A CG 1 ATOM 5826 O OD1 . ASP A 1 732 ? 110.250 55.076 57.090 1.00 123.45 ? ? ? ? ? ? 732 ASP A OD1 1 ATOM 5827 O OD2 . ASP A 1 732 ? 111.527 54.965 55.300 1.00 126.55 ? ? ? ? ? ? 732 ASP A OD2 1 ATOM 5828 N N . GLN A 1 733 ? 110.628 59.302 54.824 1.00 103.35 ? ? ? ? ? ? 733 GLN A N 1 ATOM 5829 C CA . GLN A 1 733 ? 111.763 60.219 54.687 1.00 109.37 ? ? ? ? ? ? 733 GLN A CA 1 ATOM 5830 C C . GLN A 1 733 ? 111.637 61.246 55.803 1.00 108.30 ? ? ? ? ? ? 733 GLN A C 1 ATOM 5831 O O . GLN A 1 733 ? 112.561 61.483 56.584 1.00 110.50 ? ? ? ? ? ? 733 GLN A O 1 ATOM 5832 C CB . GLN A 1 733 ? 111.687 60.931 53.332 1.00 117.24 ? ? ? ? ? ? 733 GLN A CB 1 ATOM 5833 C CG . GLN A 1 733 ? 112.834 61.900 53.039 1.00 124.47 ? ? ? ? ? ? 733 GLN A CG 1 ATOM 5834 C CD . GLN A 1 733 ? 114.032 61.226 52.365 1.00 129.66 ? ? ? ? ? ? 733 GLN A CD 1 ATOM 5835 O OE1 . GLN A 1 733 ? 115.159 61.740 52.416 1.00 127.13 ? ? ? ? ? ? 733 GLN A OE1 1 ATOM 5836 N NE2 . GLN A 1 733 ? 113.789 60.077 51.717 1.00 119.68 ? ? ? ? ? ? 733 GLN A NE2 1 ATOM 5837 N N . LEU A 1 734 ? 110.460 61.848 55.853 1.00 106.58 ? ? ? ? ? ? 734 LEU A N 1 ATOM 5838 C CA . LEU A 1 734 ? 110.124 62.850 56.834 1.00 99.12 ? ? ? ? ? ? 734 LEU A CA 1 ATOM 5839 C C . LEU A 1 734 ? 110.307 62.376 58.281 1.00 98.64 ? ? ? ? ? ? 734 LEU A C 1 ATOM 5840 O O . LEU A 1 734 ? 110.973 63.049 59.066 1.00 97.69 ? ? ? ? ? ? 734 LEU A O 1 ATOM 5841 C CB . LEU A 1 734 ? 108.684 63.296 56.593 1.00 92.63 ? ? ? ? ? ? 734 LEU A CB 1 ATOM 5842 C CG . LEU A 1 734 ? 108.094 64.252 57.613 1.00 90.69 ? ? ? ? ? ? 734 LEU A CG 1 ATOM 5843 C CD1 . LEU A 1 734 ? 108.982 65.472 57.724 1.00 97.25 ? ? ? ? ? ? 734 LEU A CD1 1 ATOM 5844 C CD2 . LEU A 1 734 ? 106.686 64.635 57.201 1.00 84.39 ? ? ? ? ? ? 734 LEU A CD2 1 ATOM 5845 N N . ARG A 1 735 ? 109.742 61.217 58.626 1.00 99.64 ? ? ? ? ? ? 735 ARG A N 1 ATOM 5846 C CA . ARG A 1 735 ? 109.820 60.683 60.001 1.00 114.18 ? ? ? ? ? ? 735 ARG A CA 1 ATOM 5847 C C . ARG A 1 735 ? 111.221 60.609 60.624 1.00 119.51 ? ? ? ? ? ? 735 ARG A C 1 ATOM 5848 O O . ARG A 1 735 ? 111.407 60.893 61.822 1.00 115.38 ? ? ? ? ? ? 735 ARG A O 1 ATOM 5849 C CB . ARG A 1 735 ? 109.162 59.286 60.094 1.00 114.80 ? ? ? ? ? ? 735 ARG A CB 1 ATOM 5850 C CG . ARG A 1 735 ? 110.052 58.091 59.732 1.00 122.75 ? ? ? ? ? ? 735 ARG A CG 1 ATOM 5851 C CD . ARG A 1 735 ? 109.246 56.778 59.604 1.00 133.08 ? ? ? ? ? ? 735 ARG A CD 1 ATOM 5852 N NE . ARG A 1 735 ? 108.683 56.303 60.873 1.00 144.47 ? ? ? ? ? ? 735 ARG A NE 1 ATOM 5853 C CZ . ARG A 1 735 ? 107.788 55.313 60.987 1.00 147.54 ? ? ? ? ? ? 735 ARG A CZ 1 ATOM 5854 N NH1 . ARG A 1 735 ? 107.334 54.672 59.910 1.00 142.84 ? ? ? ? ? ? 735 ARG A NH1 1 ATOM 5855 N NH2 . ARG A 1 735 ? 107.330 54.964 62.187 1.00 145.46 ? ? ? ? ? ? 735 ARG A NH2 1 ATOM 5856 N N . GLN A 1 736 ? 112.203 60.227 59.811 1.00 127.94 ? ? ? ? ? ? 736 GLN A N 1 ATOM 5857 C CA . GLN A 1 736 ? 113.584 60.097 60.279 1.00 130.92 ? ? ? ? ? ? 736 GLN A CA 1 ATOM 5858 C C . GLN A 1 736 ? 114.408 61.352 59.946 1.00 127.89 ? ? ? ? ? ? 736 GLN A C 1 ATOM 5859 O O . GLN A 1 736 ? 115.430 61.633 60.588 1.00 127.11 ? ? ? ? ? ? 736 GLN A O 1 ATOM 5860 C CB . GLN A 1 736 ? 114.214 58.824 59.675 1.00 130.19 ? ? ? ? ? ? 736 GLN A CB 1 ATOM 5861 C CG . GLN A 1 736 ? 113.417 57.533 59.982 1.00 125.81 ? ? ? ? ? ? 736 GLN A CG 1 ATOM 5862 C CD . GLN A 1 736 ? 114.280 56.271 60.029 1.00 125.74 ? ? ? ? ? ? 736 GLN A CD 1 ATOM 5863 O OE1 . GLN A 1 736 ? 115.028 56.032 60.989 1.00 116.77 ? ? ? ? ? ? 736 GLN A OE1 1 ATOM 5864 N NE2 . GLN A 1 736 ? 114.167 55.450 58.992 1.00 126.05 ? ? ? ? ? ? 736 GLN A NE2 1 ATOM 5865 N N . GLY A 1 737 ? 113.932 62.113 58.962 1.00 123.64 ? ? ? ? ? ? 737 GLY A N 1 ATOM 5866 C CA . GLY A 1 737 ? 114.614 63.329 58.558 1.00 121.08 ? ? ? ? ? ? 737 GLY A CA 1 ATOM 5867 C C . GLY A 1 737 ? 114.440 64.474 59.541 1.00 121.05 ? ? ? ? ? ? 737 GLY A C 1 ATOM 5868 O O . GLY A 1 737 ? 115.303 65.350 59.636 1.00 117.98 ? ? ? ? ? ? 737 GLY A O 1 ATOM 5869 N N . ILE A 1 738 ? 113.327 64.464 60.275 1.00 121.10 ? ? ? ? ? ? 738 ILE A N 1 ATOM 5870 C CA . ILE A 1 738 ? 113.023 65.504 61.265 1.00 120.75 ? ? ? ? ? ? 738 ILE A CA 1 ATOM 5871 C C . ILE A 1 738 ? 114.023 65.503 62.452 1.00 127.09 ? ? ? ? ? ? 738 ILE A C 1 ATOM 5872 O O . ILE A 1 738 ? 114.427 66.567 62.936 1.00 123.15 ? ? ? ? ? ? 738 ILE A O 1 ATOM 5873 C CB . ILE A 1 738 ? 111.537 65.344 61.771 1.00 112.95 ? ? ? ? ? ? 738 ILE A CB 1 ATOM 5874 C CG1 . ILE A 1 738 ? 111.080 66.585 62.561 1.00 115.14 ? ? ? ? ? ? 738 ILE A CG1 1 ATOM 5875 C CG2 . ILE A 1 738 ? 111.391 64.058 62.561 1.00 98.89 ? ? ? ? ? ? 738 ILE A CG2 1 ATOM 5876 C CD1 . ILE A 1 738 ? 111.703 66.779 63.943 1.00 119.61 ? ? ? ? ? ? 738 ILE A CD1 1 ATOM 5877 N N . HIS A 1 739 ? 114.434 64.312 62.892 1.00 136.44 ? ? ? ? ? ? 739 HIS A N 1 ATOM 5878 C CA . HIS A 1 739 ? 115.380 64.140 64.007 1.00 142.79 ? ? ? ? ? ? 739 HIS A CA 1 ATOM 5879 C C . HIS A 1 739 ? 116.634 65.024 63.951 1.00 146.97 ? ? ? ? ? ? 739 HIS A C 1 ATOM 5880 O O . HIS A 1 739 ? 117.331 65.186 64.962 1.00 149.74 ? ? ? ? ? ? 739 HIS A O 1 ATOM 5881 C CB . HIS A 1 739 ? 115.816 62.666 64.095 1.00 145.96 ? ? ? ? ? ? 739 HIS A CB 1 ATOM 5882 C CG . HIS A 1 739 ? 114.891 61.803 64.900 1.00 153.41 ? ? ? ? ? ? 739 HIS A CG 1 ATOM 5883 N ND1 . HIS A 1 739 ? 114.873 60.426 64.800 1.00 151.15 ? ? ? ? ? ? 739 HIS A ND1 1 ATOM 5884 C CD2 . HIS A 1 739 ? 113.956 62.122 65.832 1.00 156.00 ? ? ? ? ? ? 739 HIS A CD2 1 ATOM 5885 C CE1 . HIS A 1 739 ? 113.970 59.934 65.631 1.00 153.51 ? ? ? ? ? ? 739 HIS A CE1 1 ATOM 5886 N NE2 . HIS A 1 739 ? 113.400 60.940 66.270 1.00 157.21 ? ? ? ? ? ? 739 HIS A NE2 1 ATOM 5887 N N . LEU A 1 740 ? 116.910 65.596 62.779 1.00 150.14 ? ? ? ? ? ? 740 LEU A N 1 ATOM 5888 C CA . LEU A 1 740 ? 118.091 66.442 62.569 1.00 150.39 ? ? ? ? ? ? 740 LEU A CA 1 ATOM 5889 C C . LEU A 1 740 ? 117.964 67.891 63.033 1.00 145.95 ? ? ? ? ? ? 740 LEU A C 1 ATOM 5890 O O . LEU A 1 740 ? 118.504 68.267 64.080 1.00 143.53 ? ? ? ? ? ? 740 LEU A O 1 ATOM 5891 C CB . LEU A 1 740 ? 118.498 66.420 61.089 1.00 149.96 ? ? ? ? ? ? 740 LEU A CB 1 ATOM 5892 C CG . LEU A 1 740 ? 119.324 65.204 60.643 1.00 149.02 ? ? ? ? ? ? 740 LEU A CG 1 ATOM 5893 C CD1 . LEU A 1 740 ? 118.632 63.906 61.062 1.00 143.22 ? ? ? ? ? ? 740 LEU A CD1 1 ATOM 5894 C CD2 . LEU A 1 740 ? 119.520 65.258 59.133 1.00 145.62 ? ? ? ? ? ? 740 LEU A CD2 1 ATOM 5895 N N . ARG A 1 741 ? 117.282 68.716 62.245 1.00 140.92 ? ? ? ? ? ? 741 ARG A N 1 ATOM 5896 C CA . ARG A 1 741 ? 117.128 70.101 62.642 1.00 137.99 ? ? ? ? ? ? 741 ARG A CA 1 ATOM 5897 C C . ARG A 1 741 ? 115.738 70.333 63.225 1.00 135.99 ? ? ? ? ? ? 741 ARG A C 1 ATOM 5898 O O . ARG A 1 741 ? 114.734 70.348 62.500 1.00 123.28 ? ? ? ? ? ? 741 ARG A O 1 ATOM 5899 C CB . ARG A 1 741 ? 117.411 71.041 61.458 1.00 143.31 ? ? ? ? ? ? 741 ARG A CB 1 ATOM 5900 C CG . ARG A 1 741 ? 118.123 72.359 61.852 1.00 141.79 ? ? ? ? ? ? 741 ARG A CG 1 ATOM 5901 C CD . ARG A 1 741 ? 117.153 73.549 61.956 1.00 151.19 ? ? ? ? ? ? 741 ARG A CD 1 ATOM 5902 N NE . ARG A 1 741 ? 116.265 73.503 63.126 1.00 158.92 ? ? ? ? ? ? 741 ARG A NE 1 ATOM 5903 C CZ . ARG A 1 741 ? 115.065 74.092 63.190 1.00 158.68 ? ? ? ? ? ? 741 ARG A CZ 1 ATOM 5904 N NH1 . ARG A 1 741 ? 114.601 74.772 62.147 1.00 159.30 ? ? ? ? ? ? 741 ARG A NH1 1 ATOM 5905 N NH2 . ARG A 1 741 ? 114.322 73.997 64.292 1.00 149.03 ? ? ? ? ? ? 741 ARG A NH2 1 ATOM 5906 N N . ALA A 1 742 ? 115.717 70.480 64.557 1.00 144.29 ? ? ? ? ? ? 742 ALA A N 1 ATOM 5907 C CA . ALA A 1 742 ? 114.515 70.722 65.375 1.00 151.09 ? ? ? ? ? ? 742 ALA A CA 1 ATOM 5908 C C . ALA A 1 742 ? 114.849 71.126 66.831 1.00 151.93 ? ? ? ? ? ? 742 ALA A C 1 ATOM 5909 O O . ALA A 1 742 ? 115.513 70.377 67.563 1.00 145.91 ? ? ? ? ? ? 742 ALA A O 1 ATOM 5910 C CB . ALA A 1 742 ? 113.600 69.475 65.381 1.00 150.44 ? ? ? ? ? ? 742 ALA A CB 1 ATOM 5911 N N . TYR A 1 743 ? 114.371 72.307 67.235 1.00 157.33 ? ? ? ? ? ? 743 TYR A N 1 ATOM 5912 C CA . TYR A 1 743 ? 114.579 72.840 68.588 1.00 164.59 ? ? ? ? ? ? 743 TYR A CA 1 ATOM 5913 C C . TYR A 1 743 ? 113.310 73.517 69.152 1.00 165.97 ? ? ? ? ? ? 743 TYR A C 1 ATOM 5914 O O . TYR A 1 743 ? 113.186 73.702 70.371 1.00 168.56 ? ? ? ? ? ? 743 TYR A O 1 ATOM 5915 C CB . TYR A 1 743 ? 115.765 73.832 68.607 1.00 167.73 ? ? ? ? ? ? 743 TYR A CB 1 ATOM 5916 C CG . TYR A 1 743 ? 115.611 75.048 67.698 1.00 167.91 ? ? ? ? ? ? 743 TYR A CG 1 ATOM 5917 C CD1 . TYR A 1 743 ? 114.709 76.081 68.009 1.00 164.91 ? ? ? ? ? ? 743 TYR A CD1 1 ATOM 5918 C CD2 . TYR A 1 743 ? 116.362 75.161 66.522 1.00 168.13 ? ? ? ? ? ? 743 TYR A CD2 1 ATOM 5919 C CE1 . TYR A 1 743 ? 114.560 77.193 67.171 1.00 160.33 ? ? ? ? ? ? 743 TYR A CE1 1 ATOM 5920 C CE2 . TYR A 1 743 ? 116.220 76.271 65.676 1.00 167.43 ? ? ? ? ? ? 743 TYR A CE2 1 ATOM 5921 C CZ . TYR A 1 743 ? 115.319 77.280 66.006 1.00 162.99 ? ? ? ? ? ? 743 TYR A CZ 1 ATOM 5922 O OH . TYR A 1 743 ? 115.179 78.368 65.170 1.00 154.98 ? ? ? ? ? ? 743 TYR A OH 1 ATOM 5923 N N . ALA A 1 744 ? 112.376 73.878 68.266 1.00 162.92 ? ? ? ? ? ? 744 ALA A N 1 ATOM 5924 C CA . ALA A 1 744 ? 111.122 74.525 68.666 1.00 157.75 ? ? ? ? ? ? 744 ALA A CA 1 ATOM 5925 C C . ALA A 1 744 ? 110.529 73.885 69.933 1.00 155.97 ? ? ? ? ? ? 744 ALA A C 1 ATOM 5926 O O . ALA A 1 744 ? 110.879 72.749 70.293 1.00 155.08 ? ? ? ? ? ? 744 ALA A O 1 ATOM 5927 C CB . ALA A 1 744 ? 110.109 74.458 67.519 1.00 151.44 ? ? ? ? ? ? 744 ALA A CB 1 ATOM 5928 N N . GLN A 1 745 ? 109.634 74.621 70.603 1.00 153.72 ? ? ? ? ? ? 745 GLN A N 1 ATOM 5929 C CA . GLN A 1 745 ? 108.979 74.164 71.841 1.00 145.33 ? ? ? ? ? ? 745 GLN A CA 1 ATOM 5930 C C . GLN A 1 745 ? 108.191 72.872 71.625 1.00 143.77 ? ? ? ? ? ? 745 GLN A C 1 ATOM 5931 O O . GLN A 1 745 ? 108.242 71.946 72.454 1.00 141.63 ? ? ? ? ? ? 745 GLN A O 1 ATOM 5932 C CB . GLN A 1 745 ? 108.041 75.264 72.393 1.00 141.09 ? ? ? ? ? ? 745 GLN A CB 1 ATOM 5933 C CG . GLN A 1 745 ? 106.867 75.682 71.474 1.00 132.72 ? ? ? ? ? ? 745 GLN A CG 1 ATOM 5934 C CD . GLN A 1 745 ? 105.969 76.786 72.073 1.00 131.41 ? ? ? ? ? ? 745 GLN A CD 1 ATOM 5935 O OE1 . GLN A 1 745 ? 105.394 76.624 73.155 1.00 121.71 ? ? ? ? ? ? 745 GLN A OE1 1 ATOM 5936 N NE2 . GLN A 1 745 ? 105.851 77.910 71.362 1.00 127.30 ? ? ? ? ? ? 745 GLN A NE2 1 ATOM 5937 N N . THR A 1 746 ? 107.475 72.824 70.499 1.00 138.52 ? ? ? ? ? ? 746 THR A N 1 ATOM 5938 C CA . THR A 1 746 ? 106.656 71.667 70.115 1.00 127.36 ? ? ? ? ? ? 746 THR A CA 1 ATOM 5939 C C . THR A 1 746 ? 107.507 70.430 69.869 1.00 116.76 ? ? ? ? ? ? 746 THR A C 1 ATOM 5940 O O . THR A 1 746 ? 108.567 70.516 69.258 1.00 115.27 ? ? ? ? ? ? 746 THR A O 1 ATOM 5941 C CB . THR A 1 746 ? 105.883 71.945 68.828 1.00 125.17 ? ? ? ? ? ? 746 THR A CB 1 ATOM 5942 O OG1 . THR A 1 746 ? 105.987 73.340 68.504 1.00 123.92 ? ? ? ? ? ? 746 THR A OG1 1 ATOM 5943 C CG2 . THR A 1 746 ? 104.418 71.552 69.005 1.00 120.54 ? ? ? ? ? ? 746 THR A CG2 1 ATOM 5944 N N . ASN A 1 747 ? 107.040 69.280 70.337 1.00 105.07 ? ? ? ? ? ? 747 ASN A N 1 ATOM 5945 C CA . ASN A 1 747 ? 107.789 68.052 70.144 1.00 99.80 ? ? ? ? ? ? 747 ASN A CA 1 ATOM 5946 C C . ASN A 1 747 ? 107.741 67.617 68.664 1.00 98.11 ? ? ? ? ? ? 747 ASN A C 1 ATOM 5947 O O . ASN A 1 747 ? 106.803 67.965 67.940 1.00 92.10 ? ? ? ? ? ? 747 ASN A O 1 ATOM 5948 C CB . ASN A 1 747 ? 107.225 66.953 71.033 1.00 94.15 ? ? ? ? ? ? 747 ASN A CB 1 ATOM 5949 C CG . ASN A 1 747 ? 105.851 66.545 70.621 1.00 92.61 ? ? ? ? ? ? 747 ASN A CG 1 ATOM 5950 O OD1 . ASN A 1 747 ? 105.431 65.427 70.887 1.00 93.09 ? ? ? ? ? ? 747 ASN A OD1 1 ATOM 5951 N ND2 . ASN A 1 747 ? 105.131 67.451 69.968 1.00 87.36 ? ? ? ? ? ? 747 ASN A ND2 1 ATOM 5952 N N . PRO A 1 748 ? 108.752 66.841 68.203 1.00 94.45 ? ? ? ? ? ? 748 PRO A N 1 ATOM 5953 C CA . PRO A 1 748 ? 108.870 66.347 66.821 1.00 89.94 ? ? ? ? ? ? 748 PRO A CA 1 ATOM 5954 C C . PRO A 1 748 ? 107.669 65.603 66.272 1.00 86.68 ? ? ? ? ? ? 748 PRO A C 1 ATOM 5955 O O . PRO A 1 748 ? 107.356 65.667 65.087 1.00 77.99 ? ? ? ? ? ? 748 PRO A O 1 ATOM 5956 C CB . PRO A 1 748 ? 110.112 65.454 66.881 1.00 93.35 ? ? ? ? ? ? 748 PRO A CB 1 ATOM 5957 C CG . PRO A 1 748 ? 110.101 64.946 68.289 1.00 95.69 ? ? ? ? ? ? 748 PRO A CG 1 ATOM 5958 C CD . PRO A 1 748 ? 109.766 66.198 69.063 1.00 95.04 ? ? ? ? ? ? 748 PRO A CD 1 ATOM 5959 N N . LEU A 1 749 ? 107.012 64.879 67.155 1.00 89.52 ? ? ? ? ? ? 749 LEU A N 1 ATOM 5960 C CA . LEU A 1 749 ? 105.861 64.099 66.786 1.00 85.91 ? ? ? ? ? ? 749 LEU A CA 1 ATOM 5961 C C . LEU A 1 749 ? 104.720 64.998 66.307 1.00 86.44 ? ? ? ? ? ? 749 LEU A C 1 ATOM 5962 O O . LEU A 1 749 ? 104.001 64.650 65.373 1.00 85.92 ? ? ? ? ? ? 749 LEU A O 1 ATOM 5963 C CB . LEU A 1 749 ? 105.429 63.276 67.987 1.00 76.70 ? ? ? ? ? ? 749 LEU A CB 1 ATOM 5964 C CG . LEU A 1 749 ? 104.963 61.894 67.599 1.00 74.03 ? ? ? ? ? ? 749 LEU A CG 1 ATOM 5965 C CD1 . LEU A 1 749 ? 104.313 61.272 68.800 1.00 71.43 ? ? ? ? ? ? 749 LEU A CD1 1 ATOM 5966 C CD2 . LEU A 1 749 ? 103.996 61.974 66.430 1.00 71.23 ? ? ? ? ? ? 749 LEU A CD2 1 ATOM 5967 N N . ARG A 1 750 ? 104.570 66.159 66.946 1.00 86.61 ? ? ? ? ? ? 750 ARG A N 1 ATOM 5968 C CA . ARG A 1 750 ? 103.519 67.120 66.604 1.00 86.55 ? ? ? ? ? ? 750 ARG A CA 1 ATOM 5969 C C . ARG A 1 750 ? 103.730 67.611 65.179 1.00 93.54 ? ? ? ? ? ? 750 ARG A C 1 ATOM 5970 O O . ARG A 1 750 ? 102.769 67.784 64.421 1.00 97.23 ? ? ? ? ? ? 750 ARG A O 1 ATOM 5971 C CB . ARG A 1 750 ? 103.559 68.317 67.560 1.00 95.84 ? ? ? ? ? ? 750 ARG A CB 1 ATOM 5972 C CG . ARG A 1 750 ? 102.370 69.290 67.445 1.00 99.40 ? ? ? ? ? ? 750 ARG A CG 1 ATOM 5973 C CD . ARG A 1 750 ? 101.114 68.736 68.111 1.00 97.99 ? ? ? ? ? ? 750 ARG A CD 1 ATOM 5974 N NE . ARG A 1 750 ? 101.338 68.496 69.538 1.00 102.00 ? ? ? ? ? ? 750 ARG A NE 1 ATOM 5975 C CZ . ARG A 1 750 ? 100.773 67.511 70.235 1.00 101.51 ? ? ? ? ? ? 750 ARG A CZ 1 ATOM 5976 N NH1 . ARG A 1 750 ? 99.933 66.651 69.652 1.00 100.68 ? ? ? ? ? ? 750 ARG A NH1 1 ATOM 5977 N NH2 . ARG A 1 750 ? 101.068 67.369 71.516 1.00 97.03 ? ? ? ? ? ? 750 ARG A NH2 1 ATOM 5978 N N . GLU A 1 751 ? 104.995 67.847 64.827 1.00 93.56 ? ? ? ? ? ? 751 GLU A N 1 ATOM 5979 C CA . GLU A 1 751 ? 105.355 68.311 63.494 1.00 85.66 ? ? ? ? ? ? 751 GLU A CA 1 ATOM 5980 C C . GLU A 1 751 ? 105.023 67.215 62.503 1.00 76.22 ? ? ? ? ? ? 751 GLU A C 1 ATOM 5981 O O . GLU A 1 751 ? 104.308 67.443 61.534 1.00 79.52 ? ? ? ? ? ? 751 GLU A O 1 ATOM 5982 C CB . GLU A 1 751 ? 106.845 68.655 63.438 1.00 96.23 ? ? ? ? ? ? 751 GLU A CB 1 ATOM 5983 C CG . GLU A 1 751 ? 107.283 69.744 64.436 1.00 108.67 ? ? ? ? ? ? 751 GLU A CG 1 ATOM 5984 C CD . GLU A 1 751 ? 106.378 70.975 64.415 1.00 117.46 ? ? ? ? ? ? 751 GLU A CD 1 ATOM 5985 O OE1 . GLU A 1 751 ? 106.032 71.449 63.301 1.00 116.02 ? ? ? ? ? ? 751 GLU A OE1 1 ATOM 5986 O OE2 . GLU A 1 751 ? 106.032 71.477 65.518 1.00 108.98 ? ? ? ? ? ? 751 GLU A OE2 1 ATOM 5987 N N . TYR A 1 752 ? 105.532 66.018 62.757 1.00 68.21 ? ? ? ? ? ? 752 TYR A N 1 ATOM 5988 C CA . TYR A 1 752 ? 105.243 64.893 61.888 1.00 71.22 ? ? ? ? ? ? 752 TYR A CA 1 ATOM 5989 C C . TYR A 1 752 ? 103.731 64.834 61.625 1.00 68.98 ? ? ? ? ? ? 752 TYR A C 1 ATOM 5990 O O . TYR A 1 752 ? 103.311 64.701 60.484 1.00 59.66 ? ? ? ? ? ? 752 TYR A O 1 ATOM 5991 C CB . TYR A 1 752 ? 105.736 63.589 62.538 1.00 76.96 ? ? ? ? ? ? 752 TYR A CB 1 ATOM 5992 C CG . TYR A 1 752 ? 105.632 62.343 61.664 1.00 83.31 ? ? ? ? ? ? 752 TYR A CG 1 ATOM 5993 C CD1 . TYR A 1 752 ? 106.399 62.199 60.513 1.00 81.38 ? ? ? ? ? ? 752 TYR A CD1 1 ATOM 5994 C CD2 . TYR A 1 752 ? 104.760 61.311 61.996 1.00 92.39 ? ? ? ? ? ? 752 TYR A CD2 1 ATOM 5995 C CE1 . TYR A 1 752 ? 106.298 61.060 59.715 1.00 80.88 ? ? ? ? ? ? 752 TYR A CE1 1 ATOM 5996 C CE2 . TYR A 1 752 ? 104.651 60.171 61.207 1.00 83.46 ? ? ? ? ? ? 752 TYR A CE2 1 ATOM 5997 C CZ . TYR A 1 752 ? 105.420 60.059 60.075 1.00 76.62 ? ? ? ? ? ? 752 TYR A CZ 1 ATOM 5998 O OH . TYR A 1 752 ? 105.295 58.950 59.301 1.00 82.11 ? ? ? ? ? ? 752 TYR A OH 1 ATOM 5999 N N . GLN A 1 753 ? 102.906 64.960 62.661 1.00 66.09 ? ? ? ? ? ? 753 GLN A N 1 ATOM 6000 C CA . GLN A 1 753 ? 101.459 64.899 62.448 1.00 69.07 ? ? ? ? ? ? 753 GLN A CA 1 ATOM 6001 C C . GLN A 1 753 ? 100.976 66.002 61.536 1.00 76.32 ? ? ? ? ? ? 753 GLN A C 1 ATOM 6002 O O . GLN A 1 753 ? 100.354 65.738 60.509 1.00 78.31 ? ? ? ? ? ? 753 GLN A O 1 ATOM 6003 C CB . GLN A 1 753 ? 100.689 65.007 63.762 1.00 71.15 ? ? ? ? ? ? 753 GLN A CB 1 ATOM 6004 C CG . GLN A 1 753 ? 101.195 64.075 64.831 1.00 86.39 ? ? ? ? ? ? 753 GLN A CG 1 ATOM 6005 C CD . GLN A 1 753 ? 100.349 64.092 66.093 1.00 87.47 ? ? ? ? ? ? 753 GLN A CD 1 ATOM 6006 O OE1 . GLN A 1 753 ? 99.912 65.149 66.564 1.00 88.82 ? ? ? ? ? ? 753 GLN A OE1 1 ATOM 6007 N NE2 . GLN A 1 753 ? 100.150 62.920 66.673 1.00 82.37 ? ? ? ? ? ? 753 GLN A NE2 1 ATOM 6008 N N . MET A 1 754 ? 101.255 67.242 61.922 1.00 73.49 ? ? ? ? ? ? 754 MET A N 1 ATOM 6009 C CA . MET A 1 754 ? 100.817 68.393 61.155 1.00 77.29 ? ? ? ? ? ? 754 MET A CA 1 ATOM 6010 C C . MET A 1 754 ? 101.333 68.432 59.735 1.00 81.38 ? ? ? ? ? ? 754 MET A C 1 ATOM 6011 O O . MET A 1 754 ? 100.573 68.697 58.805 1.00 85.95 ? ? ? ? ? ? 754 MET A O 1 ATOM 6012 C CB . MET A 1 754 ? 101.209 69.660 61.875 1.00 81.54 ? ? ? ? ? ? 754 MET A CB 1 ATOM 6013 C CG . MET A 1 754 ? 100.552 69.785 63.212 1.00 89.47 ? ? ? ? ? ? 754 MET A CG 1 ATOM 6014 S SD . MET A 1 754 ? 100.620 71.481 63.783 1.00 98.06 ? ? ? ? ? ? 754 MET A SD 1 ATOM 6015 C CE . MET A 1 754 ? 102.281 71.524 64.460 1.00 111.47 ? ? ? ? ? ? 754 MET A CE 1 ATOM 6016 N N . GLU A 1 755 ? 102.622 68.185 59.555 1.00 77.55 ? ? ? ? ? ? 755 GLU A N 1 ATOM 6017 C CA . GLU A 1 755 ? 103.167 68.185 58.213 1.00 75.99 ? ? ? ? ? ? 755 GLU A CA 1 ATOM 6018 C C . GLU A 1 755 ? 102.703 66.957 57.458 1.00 74.43 ? ? ? ? ? ? 755 GLU A C 1 ATOM 6019 O O . GLU A 1 755 ? 102.344 67.041 56.293 1.00 66.97 ? ? ? ? ? ? 755 GLU A O 1 ATOM 6020 C CB . GLU A 1 755 ? 104.688 68.246 58.255 1.00 74.46 ? ? ? ? ? ? 755 GLU A CB 1 ATOM 6021 C CG . GLU A 1 755 ? 105.188 69.664 58.325 1.00 89.90 ? ? ? ? ? ? 755 GLU A CG 1 ATOM 6022 C CD . GLU A 1 755 ? 106.694 69.770 58.334 1.00 98.47 ? ? ? ? ? ? 755 GLU A CD 1 ATOM 6023 O OE1 . GLU A 1 755 ? 107.346 69.128 57.477 1.00 94.77 ? ? ? ? ? ? 755 GLU A OE1 1 ATOM 6024 O OE2 . GLU A 1 755 ? 107.222 70.508 59.197 1.00 96.70 ? ? ? ? ? ? 755 GLU A OE2 1 ATOM 6025 N N . GLY A 1 756 ? 102.692 65.819 58.136 1.00 75.62 ? ? ? ? ? ? 756 GLY A N 1 ATOM 6026 C CA . GLY A 1 756 ? 102.260 64.593 57.500 1.00 72.74 ? ? ? ? ? ? 756 GLY A CA 1 ATOM 6027 C C . GLY A 1 756 ? 100.850 64.644 56.938 1.00 73.19 ? ? ? ? ? ? 756 GLY A C 1 ATOM 6028 O O . GLY A 1 756 ? 100.616 64.260 55.798 1.00 76.25 ? ? ? ? ? ? 756 GLY A O 1 ATOM 6029 N N . PHE A 1 757 ? 99.897 65.119 57.726 1.00 76.22 ? ? ? ? ? ? 757 PHE A N 1 ATOM 6030 C CA . PHE A 1 757 ? 98.519 65.181 57.264 1.00 80.52 ? ? ? ? ? ? 757 PHE A CA 1 ATOM 6031 C C . PHE A 1 757 ? 98.387 66.120 56.088 1.00 77.95 ? ? ? ? ? ? 757 PHE A C 1 ATOM 6032 O O . PHE A 1 757 ? 97.683 65.838 55.121 1.00 72.16 ? ? ? ? ? ? 757 PHE A O 1 ATOM 6033 C CB . PHE A 1 757 ? 97.615 65.649 58.398 1.00 80.22 ? ? ? ? ? ? 757 PHE A CB 1 ATOM 6034 C CG . PHE A 1 757 ? 96.161 65.679 58.044 1.00 82.27 ? ? ? ? ? ? 757 PHE A CG 1 ATOM 6035 C CD1 . PHE A 1 757 ? 95.556 64.591 57.420 1.00 81.67 ? ? ? ? ? ? 757 PHE A CD1 1 ATOM 6036 C CD2 . PHE A 1 757 ? 95.387 66.785 58.372 1.00 85.83 ? ? ? ? ? ? 757 PHE A CD2 1 ATOM 6037 C CE1 . PHE A 1 757 ? 94.202 64.606 57.132 1.00 86.21 ? ? ? ? ? ? 757 PHE A CE1 1 ATOM 6038 C CE2 . PHE A 1 757 ? 94.033 66.814 58.092 1.00 84.48 ? ? ? ? ? ? 757 PHE A CE2 1 ATOM 6039 C CZ . PHE A 1 757 ? 93.437 65.720 57.469 1.00 88.66 ? ? ? ? ? ? 757 PHE A CZ 1 ATOM 6040 N N . ALA A 1 758 ? 99.069 67.251 56.197 1.00 81.42 ? ? ? ? ? ? 758 ALA A N 1 ATOM 6041 C CA . ALA A 1 758 ? 99.065 68.273 55.164 1.00 80.12 ? ? ? ? ? ? 758 ALA A CA 1 ATOM 6042 C C . ALA A 1 758 ? 99.561 67.667 53.846 1.00 78.03 ? ? ? ? ? ? 758 ALA A C 1 ATOM 6043 O O . ALA A 1 758 ? 99.065 68.006 52.772 1.00 76.25 ? ? ? ? ? ? 758 ALA A O 1 ATOM 6044 C CB . ALA A 1 758 ? 99.961 69.422 55.595 1.00 73.32 ? ? ? ? ? ? 758 ALA A CB 1 ATOM 6045 N N . MET A 1 759 ? 100.539 66.768 53.945 1.00 73.19 ? ? ? ? ? ? 759 MET A N 1 ATOM 6046 C CA . MET A 1 759 ? 101.105 66.095 52.782 1.00 71.26 ? ? ? ? ? ? 759 MET A CA 1 ATOM 6047 C C . MET A 1 759 ? 100.069 65.149 52.222 1.00 77.55 ? ? ? ? ? ? 759 MET A C 1 ATOM 6048 O O . MET A 1 759 ? 99.978 64.933 51.006 1.00 86.46 ? ? ? ? ? ? 759 MET A O 1 ATOM 6049 C CB . MET A 1 759 ? 102.322 65.278 53.173 1.00 57.14 ? ? ? ? ? ? 759 MET A CB 1 ATOM 6050 C CG . MET A 1 759 ? 103.459 66.101 53.682 1.00 70.72 ? ? ? ? ? ? 759 MET A CG 1 ATOM 6051 S SD . MET A 1 759 ? 104.888 65.089 54.053 1.00 87.25 ? ? ? ? ? ? 759 MET A SD 1 ATOM 6052 C CE . MET A 1 759 ? 106.127 65.696 52.834 1.00 96.48 ? ? ? ? ? ? 759 MET A CE 1 ATOM 6053 N N . PHE A 1 760 ? 99.305 64.563 53.132 1.00 76.87 ? ? ? ? ? ? 760 PHE A N 1 ATOM 6054 C CA . PHE A 1 760 ? 98.264 63.648 52.758 1.00 70.75 ? ? ? ? ? ? 760 PHE A CA 1 ATOM 6055 C C . PHE A 1 760 ? 97.215 64.411 51.947 1.00 71.24 ? ? ? ? ? ? 760 PHE A C 1 ATOM 6056 O O . PHE A 1 760 ? 96.894 64.030 50.835 1.00 58.05 ? ? ? ? ? ? 760 PHE A O 1 ATOM 6057 C CB . PHE A 1 760 ? 97.650 63.045 54.014 1.00 63.82 ? ? ? ? ? ? 760 PHE A CB 1 ATOM 6058 C CG . PHE A 1 760 ? 96.688 61.948 53.730 1.00 74.61 ? ? ? ? ? ? 760 PHE A CG 1 ATOM 6059 C CD1 . PHE A 1 760 ? 97.124 60.769 53.131 1.00 77.86 ? ? ? ? ? ? 760 PHE A CD1 1 ATOM 6060 C CD2 . PHE A 1 760 ? 95.338 62.095 54.026 1.00 68.65 ? ? ? ? ? ? 760 PHE A CD2 1 ATOM 6061 C CE1 . PHE A 1 760 ? 96.224 59.754 52.829 1.00 76.69 ? ? ? ? ? ? 760 PHE A CE1 1 ATOM 6062 C CE2 . PHE A 1 760 ? 94.433 61.090 53.730 1.00 68.80 ? ? ? ? ? ? 760 PHE A CE2 1 ATOM 6063 C CZ . PHE A 1 760 ? 94.875 59.914 53.131 1.00 68.40 ? ? ? ? ? ? 760 PHE A CZ 1 ATOM 6064 N N . GLU A 1 761 ? 96.702 65.507 52.485 1.00 68.47 ? ? ? ? ? ? 761 GLU A N 1 ATOM 6065 C CA . GLU A 1 761 ? 95.700 66.260 51.762 1.00 69.71 ? ? ? ? ? ? 761 GLU A CA 1 ATOM 6066 C C . GLU A 1 761 ? 96.153 66.620 50.375 1.00 72.93 ? ? ? ? ? ? 761 GLU A C 1 ATOM 6067 O O . GLU A 1 761 ? 95.336 66.676 49.462 1.00 70.92 ? ? ? ? ? ? 761 GLU A O 1 ATOM 6068 C CB . GLU A 1 761 ? 95.345 67.529 52.502 1.00 81.78 ? ? ? ? ? ? 761 GLU A CB 1 ATOM 6069 C CG . GLU A 1 761 ? 95.007 67.279 53.937 1.00 96.93 ? ? ? ? ? ? 761 GLU A CG 1 ATOM 6070 C CD . GLU A 1 761 ? 94.375 68.477 54.594 1.00 106.95 ? ? ? ? ? ? 761 GLU A CD 1 ATOM 6071 O OE1 . GLU A 1 761 ? 93.201 68.783 54.270 1.00 103.86 ? ? ? ? ? ? 761 GLU A OE1 1 ATOM 6072 O OE2 . GLU A 1 761 ? 95.069 69.119 55.418 1.00 112.67 ? ? ? ? ? ? 761 GLU A OE2 1 ATOM 6073 N N . HIS A 1 762 ? 97.444 66.880 50.202 1.00 72.27 ? ? ? ? ? ? 762 HIS A N 1 ATOM 6074 C CA . HIS A 1 762 ? 97.932 67.226 48.877 1.00 77.24 ? ? ? ? ? ? 762 HIS A CA 1 ATOM 6075 C C . HIS A 1 762 ? 97.735 66.041 47.949 1.00 78.35 ? ? ? ? ? ? 762 HIS A C 1 ATOM 6076 O O . HIS A 1 762 ? 97.148 66.185 46.881 1.00 85.79 ? ? ? ? ? ? 762 HIS A O 1 ATOM 6077 C CB . HIS A 1 762 ? 99.401 67.638 48.928 1.00 87.22 ? ? ? ? ? ? 762 HIS A CB 1 ATOM 6078 C CG . HIS A 1 762 ? 99.612 69.124 48.999 1.00 110.20 ? ? ? ? ? ? 762 HIS A CG 1 ATOM 6079 N ND1 . HIS A 1 762 ? 100.222 69.840 47.986 1.00 110.71 ? ? ? ? ? ? 762 HIS A ND1 1 ATOM 6080 C CD2 . HIS A 1 762 ? 99.318 70.030 49.966 1.00 107.20 ? ? ? ? ? ? 762 HIS A CD2 1 ATOM 6081 C CE1 . HIS A 1 762 ? 100.296 71.118 48.328 1.00 104.94 ? ? ? ? ? ? 762 HIS A CE1 1 ATOM 6082 N NE2 . HIS A 1 762 ? 99.754 71.256 49.524 1.00 106.74 ? ? ? ? ? ? 762 HIS A NE2 1 ATOM 6083 N N . MET A 1 763 ? 98.198 64.866 48.356 1.00 69.85 ? ? ? ? ? ? 763 MET A N 1 ATOM 6084 C CA . MET A 1 763 ? 98.031 63.682 47.530 1.00 64.37 ? ? ? ? ? ? 763 MET A CA 1 ATOM 6085 C C . MET A 1 763 ? 96.562 63.392 47.198 1.00 76.78 ? ? ? ? ? ? 763 MET A C 1 ATOM 6086 O O . MET A 1 763 ? 96.260 62.994 46.077 1.00 87.38 ? ? ? ? ? ? 763 MET A O 1 ATOM 6087 C CB . MET A 1 763 ? 98.627 62.479 48.224 1.00 63.89 ? ? ? ? ? ? 763 MET A CB 1 ATOM 6088 C CG . MET A 1 763 ? 97.776 61.242 48.100 1.00 70.14 ? ? ? ? ? ? 763 MET A CG 1 ATOM 6089 S SD . MET A 1 763 ? 98.440 59.906 49.065 1.00 81.02 ? ? ? ? ? ? 763 MET A SD 1 ATOM 6090 C CE . MET A 1 763 ? 99.840 59.594 48.099 1.00 76.27 ? ? ? ? ? ? 763 MET A CE 1 ATOM 6091 N N . ILE A 1 764 ? 95.654 63.565 48.161 1.00 73.76 ? ? ? ? ? ? 764 ILE A N 1 ATOM 6092 C CA . ILE A 1 764 ? 94.230 63.326 47.907 1.00 67.95 ? ? ? ? ? ? 764 ILE A CA 1 ATOM 6093 C C . ILE A 1 764 ? 93.731 64.251 46.812 1.00 75.15 ? ? ? ? ? ? 764 ILE A C 1 ATOM 6094 O O . ILE A 1 764 ? 93.091 63.813 45.862 1.00 78.20 ? ? ? ? ? ? 764 ILE A O 1 ATOM 6095 C CB . ILE A 1 764 ? 93.359 63.561 49.163 1.00 61.51 ? ? ? ? ? ? 764 ILE A CB 1 ATOM 6096 C CG1 . ILE A 1 764 ? 93.381 62.326 50.042 1.00 59.72 ? ? ? ? ? ? 764 ILE A CG1 1 ATOM 6097 C CG2 . ILE A 1 764 ? 91.925 63.837 48.767 1.00 51.78 ? ? ? ? ? ? 764 ILE A CG2 1 ATOM 6098 C CD1 . ILE A 1 764 ? 94.754 61.884 50.395 1.00 69.23 ? ? ? ? ? ? 764 ILE A CD1 1 ATOM 6099 N N . GLU A 1 765 ? 94.025 65.538 46.943 1.00 78.42 ? ? ? ? ? ? 765 GLU A N 1 ATOM 6100 C CA . GLU A 1 765 ? 93.590 66.488 45.939 1.00 81.67 ? ? ? ? ? ? 765 GLU A CA 1 ATOM 6101 C C . GLU A 1 765 ? 94.272 66.192 44.612 1.00 80.89 ? ? ? ? ? ? 765 GLU A C 1 ATOM 6102 O O . GLU A 1 765 ? 93.645 66.295 43.566 1.00 80.75 ? ? ? ? ? ? 765 GLU A O 1 ATOM 6103 C CB . GLU A 1 765 ? 93.886 67.909 46.400 1.00 85.31 ? ? ? ? ? ? 765 GLU A CB 1 ATOM 6104 C CG . GLU A 1 765 ? 93.238 68.233 47.739 1.00 94.96 ? ? ? ? ? ? 765 GLU A CG 1 ATOM 6105 C CD . GLU A 1 765 ? 93.526 69.642 48.219 1.00 98.08 ? ? ? ? ? ? 765 GLU A CD 1 ATOM 6106 O OE1 . GLU A 1 765 ? 94.711 70.049 48.256 1.00 97.11 ? ? ? ? ? ? 765 GLU A OE1 1 ATOM 6107 O OE2 . GLU A 1 765 ? 92.551 70.340 48.571 1.00 97.42 ? ? ? ? ? ? 765 GLU A OE2 1 ATOM 6108 N N . SER A 1 766 ? 95.545 65.805 44.647 1.00 77.66 ? ? ? ? ? ? 766 SER A N 1 ATOM 6109 C CA . SER A 1 766 ? 96.275 65.494 43.414 1.00 79.77 ? ? ? ? ? ? 766 SER A CA 1 ATOM 6110 C C . SER A 1 766 ? 95.750 64.266 42.699 1.00 79.90 ? ? ? ? ? ? 766 SER A C 1 ATOM 6111 O O . SER A 1 766 ? 95.883 64.132 41.482 1.00 79.20 ? ? ? ? ? ? 766 SER A O 1 ATOM 6112 C CB . SER A 1 766 ? 97.744 65.248 43.691 1.00 83.21 ? ? ? ? ? ? 766 SER A CB 1 ATOM 6113 O OG . SER A 1 766 ? 98.312 64.593 42.574 1.00 95.56 ? ? ? ? ? ? 766 SER A OG 1 ATOM 6114 N N . ILE A 1 767 ? 95.197 63.352 43.481 1.00 76.81 ? ? ? ? ? ? 767 ILE A N 1 ATOM 6115 C CA . ILE A 1 767 ? 94.635 62.121 42.965 1.00 73.49 ? ? ? ? ? ? 767 ILE A CA 1 ATOM 6116 C C . ILE A 1 767 ? 93.297 62.479 42.359 1.00 73.88 ? ? ? ? ? ? 767 ILE A C 1 ATOM 6117 O O . ILE A 1 767 ? 93.004 62.146 41.216 1.00 66.66 ? ? ? ? ? ? 767 ILE A O 1 ATOM 6118 C CB . ILE A 1 767 ? 94.429 61.118 44.099 1.00 66.55 ? ? ? ? ? ? 767 ILE A CB 1 ATOM 6119 C CG1 . ILE A 1 767 ? 95.779 60.727 44.673 1.00 69.06 ? ? ? ? ? ? 767 ILE A CG1 1 ATOM 6120 C CG2 . ILE A 1 767 ? 93.717 59.892 43.602 1.00 51.58 ? ? ? ? ? ? 767 ILE A CG2 1 ATOM 6121 C CD1 . ILE A 1 767 ? 95.663 59.756 45.785 1.00 68.00 ? ? ? ? ? ? 767 ILE A CD1 1 ATOM 6122 N N . GLU A 1 768 ? 92.491 63.182 43.138 1.00 74.97 ? ? ? ? ? ? 768 GLU A N 1 ATOM 6123 C CA . GLU A 1 768 ? 91.181 63.598 42.680 1.00 82.22 ? ? ? ? ? ? 768 GLU A CA 1 ATOM 6124 C C . GLU A 1 768 ? 91.263 64.373 41.383 1.00 84.04 ? ? ? ? ? ? 768 GLU A C 1 ATOM 6125 O O . GLU A 1 768 ? 90.414 64.224 40.518 1.00 81.33 ? ? ? ? ? ? 768 GLU A O 1 ATOM 6126 C CB . GLU A 1 768 ? 90.509 64.445 43.747 1.00 83.40 ? ? ? ? ? ? 768 GLU A CB 1 ATOM 6127 C CG . GLU A 1 768 ? 90.224 63.673 45.006 1.00 87.73 ? ? ? ? ? ? 768 GLU A CG 1 ATOM 6128 C CD . GLU A 1 768 ? 89.355 64.440 45.967 1.00 102.30 ? ? ? ? ? ? 768 GLU A CD 1 ATOM 6129 O OE1 . GLU A 1 768 ? 88.621 65.345 45.513 1.00 102.79 ? ? ? ? ? ? 768 GLU A OE1 1 ATOM 6130 O OE2 . GLU A 1 768 ? 89.383 64.125 47.174 1.00 109.76 ? ? ? ? ? ? 768 GLU A OE2 1 ATOM 6131 N N . ASP A 1 769 ? 92.287 65.205 41.255 1.00 88.25 ? ? ? ? ? ? 769 ASP A N 1 ATOM 6132 C CA . ASP A 1 769 ? 92.470 66.001 40.052 1.00 85.10 ? ? ? ? ? ? 769 ASP A CA 1 ATOM 6133 C C . ASP A 1 769 ? 92.984 65.152 38.892 1.00 85.52 ? ? ? ? ? ? 769 ASP A C 1 ATOM 6134 O O . ASP A 1 769 ? 92.422 65.191 37.800 1.00 86.04 ? ? ? ? ? ? 769 ASP A O 1 ATOM 6135 C CB . ASP A 1 769 ? 93.422 67.168 40.328 1.00 85.61 ? ? ? ? ? ? 769 ASP A CB 1 ATOM 6136 C CG . ASP A 1 769 ? 92.776 68.275 41.160 1.00 94.38 ? ? ? ? ? ? 769 ASP A CG 1 ATOM 6137 O OD1 . ASP A 1 769 ? 91.575 68.174 41.492 1.00 85.69 ? ? ? ? ? ? 769 ASP A OD1 1 ATOM 6138 O OD2 . ASP A 1 769 ? 93.476 69.261 41.464 1.00 97.17 ? ? ? ? ? ? 769 ASP A OD2 1 ATOM 6139 N N . GLU A 1 770 ? 94.040 64.377 39.117 1.00 86.79 ? ? ? ? ? ? 770 GLU A N 1 ATOM 6140 C CA . GLU A 1 770 ? 94.561 63.529 38.049 1.00 82.15 ? ? ? ? ? ? 770 GLU A CA 1 ATOM 6141 C C . GLU A 1 770 ? 93.468 62.599 37.558 1.00 85.15 ? ? ? ? ? ? 770 GLU A C 1 ATOM 6142 O O . GLU A 1 770 ? 93.282 62.415 36.356 1.00 88.21 ? ? ? ? ? ? 770 GLU A O 1 ATOM 6143 C CB . GLU A 1 770 ? 95.722 62.676 38.525 1.00 65.63 ? ? ? ? ? ? 770 GLU A CB 1 ATOM 6144 C CG . GLU A 1 770 ? 96.260 61.835 37.403 1.00 66.43 ? ? ? ? ? ? 770 GLU A CG 1 ATOM 6145 C CD . GLU A 1 770 ? 97.657 61.354 37.678 1.00 86.25 ? ? ? ? ? ? 770 GLU A CD 1 ATOM 6146 O OE1 . GLU A 1 770 ? 98.488 62.165 38.137 1.00 95.05 ? ? ? ? ? ? 770 GLU A OE1 1 ATOM 6147 O OE2 . GLU A 1 770 ? 97.946 60.171 37.414 1.00 89.84 ? ? ? ? ? ? 770 GLU A OE2 1 ATOM 6148 N N . VAL A 1 771 ? 92.746 62.010 38.504 1.00 84.66 ? ? ? ? ? ? 771 VAL A N 1 ATOM 6149 C CA . VAL A 1 771 ? 91.670 61.098 38.173 1.00 74.97 ? ? ? ? ? ? 771 VAL A CA 1 ATOM 6150 C C . VAL A 1 771 ? 90.660 61.761 37.262 1.00 74.23 ? ? ? ? ? ? 771 VAL A C 1 ATOM 6151 O O . VAL A 1 771 ? 90.308 61.209 36.232 1.00 73.63 ? ? ? ? ? ? 771 VAL A O 1 ATOM 6152 C CB . VAL A 1 771 ? 90.975 60.582 39.453 1.00 71.76 ? ? ? ? ? ? 771 VAL A CB 1 ATOM 6153 C CG1 . VAL A 1 771 ? 89.688 59.864 39.108 1.00 48.21 ? ? ? ? ? ? 771 VAL A CG1 1 ATOM 6154 C CG2 . VAL A 1 771 ? 91.908 59.646 40.181 1.00 69.51 ? ? ? ? ? ? 771 VAL A CG2 1 ATOM 6155 N N . ALA A 1 772 ? 90.221 62.958 37.627 1.00 75.11 ? ? ? ? ? ? 772 ALA A N 1 ATOM 6156 C CA . ALA A 1 772 ? 89.231 63.673 36.835 1.00 83.14 ? ? ? ? ? ? 772 ALA A CA 1 ATOM 6157 C C . ALA A 1 772 ? 89.685 63.995 35.417 1.00 88.56 ? ? ? ? ? ? 772 ALA A C 1 ATOM 6158 O O . ALA A 1 772 ? 88.942 63.774 34.455 1.00 91.37 ? ? ? ? ? ? 772 ALA A O 1 ATOM 6159 C CB . ALA A 1 772 ? 88.824 64.952 37.543 1.00 72.80 ? ? ? ? ? ? 772 ALA A CB 1 ATOM 6160 N N . LYS A 1 773 ? 90.906 64.503 35.281 1.00 90.27 ? ? ? ? ? ? 773 LYS A N 1 ATOM 6161 C CA . LYS A 1 773 ? 91.419 64.880 33.971 1.00 96.13 ? ? ? ? ? ? 773 LYS A CA 1 ATOM 6162 C C . LYS A 1 773 ? 91.375 63.734 32.981 1.00 102.01 ? ? ? ? ? ? 773 LYS A C 1 ATOM 6163 O O . LYS A 1 773 ? 90.524 63.716 32.094 1.00 108.11 ? ? ? ? ? ? 773 LYS A O 1 ATOM 6164 C CB . LYS A 1 773 ? 92.846 65.422 34.083 1.00 102.22 ? ? ? ? ? ? 773 LYS A CB 1 ATOM 6165 C CG . LYS A 1 773 ? 93.208 66.355 32.943 1.00 105.91 ? ? ? ? ? ? 773 LYS A CG 1 ATOM 6166 C CD . LYS A 1 773 ? 94.440 67.181 33.261 1.00 120.41 ? ? ? ? ? ? 773 LYS A CD 1 ATOM 6167 C CE . LYS A 1 773 ? 94.798 68.109 32.098 1.00 123.73 ? ? ? ? ? ? 773 LYS A CE 1 ATOM 6168 N NZ . LYS A 1 773 ? 96.078 68.863 32.326 1.00 124.35 ? ? ? ? ? ? 773 LYS A NZ 1 ATOM 6169 N N . PHE A 1 774 ? 92.286 62.777 33.136 1.00 104.46 ? ? ? ? ? ? 774 PHE A N 1 ATOM 6170 C CA . PHE A 1 774 ? 92.356 61.612 32.247 1.00 105.49 ? ? ? ? ? ? 774 PHE A CA 1 ATOM 6171 C C . PHE A 1 774 ? 90.990 61.066 31.792 1.00 103.31 ? ? ? ? ? ? 774 PHE A C 1 ATOM 6172 O O . PHE A 1 774 ? 90.832 60.625 30.649 1.00 101.58 ? ? ? ? ? ? 774 PHE A O 1 ATOM 6173 C CB . PHE A 1 774 ? 93.136 60.492 32.927 1.00 98.48 ? ? ? ? ? ? 774 PHE A CB 1 ATOM 6174 C CG . PHE A 1 774 ? 94.607 60.737 32.997 1.00 99.98 ? ? ? ? ? ? 774 PHE A CG 1 ATOM 6175 C CD1 . PHE A 1 774 ? 95.112 61.945 33.471 1.00 97.86 ? ? ? ? ? ? 774 PHE A CD1 1 ATOM 6176 C CD2 . PHE A 1 774 ? 95.497 59.742 32.614 1.00 111.31 ? ? ? ? ? ? 774 PHE A CD2 1 ATOM 6177 C CE1 . PHE A 1 774 ? 96.495 62.154 33.564 1.00 108.00 ? ? ? ? ? ? 774 PHE A CE1 1 ATOM 6178 C CE2 . PHE A 1 774 ? 96.881 59.938 32.702 1.00 116.98 ? ? ? ? ? ? 774 PHE A CE2 1 ATOM 6179 C CZ . PHE A 1 774 ? 97.382 61.146 33.179 1.00 104.49 ? ? ? ? ? ? 774 PHE A CZ 1 ATOM 6180 N N . VAL A 1 775 ? 90.009 61.089 32.684 1.00 97.76 ? ? ? ? ? ? 775 VAL A N 1 ATOM 6181 C CA . VAL A 1 775 ? 88.693 60.590 32.341 1.00 100.97 ? ? ? ? ? ? 775 VAL A CA 1 ATOM 6182 C C . VAL A 1 775 ? 88.038 61.466 31.291 1.00 107.62 ? ? ? ? ? ? 775 VAL A C 1 ATOM 6183 O O . VAL A 1 775 ? 87.340 60.973 30.406 1.00 109.03 ? ? ? ? ? ? 775 VAL A O 1 ATOM 6184 C CB . VAL A 1 775 ? 87.790 60.551 33.572 1.00 99.42 ? ? ? ? ? ? 775 VAL A CB 1 ATOM 6185 C CG1 . VAL A 1 775 ? 86.380 60.171 33.166 1.00 104.37 ? ? ? ? ? ? 775 VAL A CG1 1 ATOM 6186 C CG2 . VAL A 1 775 ? 88.337 59.568 34.580 1.00 93.50 ? ? ? ? ? ? 775 VAL A CG2 1 ATOM 6187 N N . MET A 1 776 ? 88.282 62.770 31.398 1.00 110.76 ? ? ? ? ? ? 776 MET A N 1 ATOM 6188 C CA . MET A 1 776 ? 87.700 63.759 30.485 1.00 111.21 ? ? ? ? ? ? 776 MET A CA 1 ATOM 6189 C C . MET A 1 776 ? 88.547 64.158 29.262 1.00 110.34 ? ? ? ? ? ? 776 MET A C 1 ATOM 6190 O O . MET A 1 776 ? 87.989 64.629 28.268 1.00 113.44 ? ? ? ? ? ? 776 MET A O 1 ATOM 6191 C CB . MET A 1 776 ? 87.351 65.046 31.243 1.00 105.42 ? ? ? ? ? ? 776 MET A CB 1 ATOM 6192 C CG . MET A 1 776 ? 86.476 64.881 32.477 1.00 104.45 ? ? ? ? ? ? 776 MET A CG 1 ATOM 6193 S SD . MET A 1 776 ? 84.740 64.619 32.142 1.00 105.22 ? ? ? ? ? ? 776 MET A SD 1 ATOM 6194 C CE . MET A 1 776 ? 84.583 62.957 32.706 1.00 115.02 ? ? ? ? ? ? 776 MET A CE 1 ATOM 6195 N N . LYS A 1 777 ? 89.869 63.991 29.312 1.00 110.43 ? ? ? ? ? ? 777 LYS A N 1 ATOM 6196 C CA . LYS A 1 777 ? 90.698 64.390 28.167 1.00 111.34 ? ? ? ? ? ? 777 LYS A CA 1 ATOM 6197 C C . LYS A 1 777 ? 91.674 63.342 27.638 1.00 113.92 ? ? ? ? ? ? 777 LYS A C 1 ATOM 6198 O O . LYS A 1 777 ? 92.663 63.692 26.994 1.00 111.09 ? ? ? ? ? ? 777 LYS A O 1 ATOM 6199 C CB . LYS A 1 777 ? 91.467 65.677 28.487 1.00 104.57 ? ? ? ? ? ? 777 LYS A CB 1 ATOM 6200 C CG . LYS A 1 777 ? 90.578 66.841 28.902 1.00 93.87 ? ? ? ? ? ? 777 LYS A CG 1 ATOM 6201 C CD . LYS A 1 777 ? 90.750 68.044 27.999 1.00 93.84 ? ? ? ? ? ? 777 LYS A CD 1 ATOM 6202 C CE . LYS A 1 777 ? 89.638 69.052 28.231 1.00 92.40 ? ? ? ? ? ? 777 LYS A CE 1 ATOM 6203 N NZ . LYS A 1 777 ? 89.775 70.256 27.366 1.00 101.67 ? ? ? ? ? ? 777 LYS A NZ 1 ATOM 6204 N N . ALA A 1 778 ? 91.396 62.066 27.904 1.00 122.54 ? ? ? ? ? ? 778 ALA A N 1 ATOM 6205 C CA . ALA A 1 778 ? 92.245 60.979 27.419 1.00 132.66 ? ? ? ? ? ? 778 ALA A CA 1 ATOM 6206 C C . ALA A 1 778 ? 91.398 59.975 26.628 1.00 136.82 ? ? ? ? ? ? 778 ALA A C 1 ATOM 6207 O O . ALA A 1 778 ? 90.200 59.809 26.901 1.00 137.59 ? ? ? ? ? ? 778 ALA A O 1 ATOM 6208 C CB . ALA A 1 778 ? 92.953 60.280 28.587 1.00 131.77 ? ? ? ? ? ? 778 ALA A CB 1 ATOM 6209 N N . GLU A 1 779 ? 92.035 59.325 25.651 1.00 138.54 ? ? ? ? ? ? 779 GLU A N 1 ATOM 6210 C CA . GLU A 1 779 ? 91.389 58.343 24.772 1.00 141.41 ? ? ? ? ? ? 779 GLU A CA 1 ATOM 6211 C C . GLU A 1 779 ? 92.030 56.948 24.881 1.00 141.06 ? ? ? ? ? ? 779 GLU A C 1 ATOM 6212 O O . GLU A 1 779 ? 93.230 56.836 25.173 1.00 139.15 ? ? ? ? ? ? 779 GLU A O 1 ATOM 6213 C CB . GLU A 1 779 ? 91.460 58.814 23.306 1.00 142.26 ? ? ? ? ? ? 779 GLU A CB 1 ATOM 6214 C CG . GLU A 1 779 ? 90.694 60.104 23.001 1.00 141.54 ? ? ? ? ? ? 779 GLU A CG 1 ATOM 6215 C CD . GLU A 1 779 ? 90.921 60.618 21.579 1.00 144.87 ? ? ? ? ? ? 779 GLU A CD 1 ATOM 6216 O OE1 . GLU A 1 779 ? 92.079 60.951 21.234 1.00 140.68 ? ? ? ? ? ? 779 GLU A OE1 1 ATOM 6217 O OE2 . GLU A 1 779 ? 89.936 60.692 20.806 1.00 144.33 ? ? ? ? ? ? 779 GLU A OE2 1 ATOM 6218 N N . ILE A 1 780 ? 91.218 55.907 24.633 1.00 140.16 ? ? ? ? ? ? 780 ILE A N 1 ATOM 6219 C CA . ILE A 1 780 ? 91.636 54.491 24.679 1.00 131.22 ? ? ? ? ? ? 780 ILE A CA 1 ATOM 6220 C C . ILE A 1 780 ? 92.434 54.109 23.418 1.00 138.07 ? ? ? ? ? ? 780 ILE A C 1 ATOM 6221 O O . ILE A 1 780 ? 92.057 54.469 22.295 1.00 137.27 ? ? ? ? ? ? 780 ILE A O 1 ATOM 6222 C CB . ILE A 1 780 ? 90.406 53.519 24.789 1.00 114.98 ? ? ? ? ? ? 780 ILE A CB 1 ATOM 6223 C CG1 . ILE A 1 780 ? 89.435 53.977 25.894 1.00 105.40 ? ? ? ? ? ? 780 ILE A CG1 1 ATOM 6224 C CG2 . ILE A 1 780 ? 90.889 52.098 25.116 1.00 102.00 ? ? ? ? ? ? 780 ILE A CG2 1 ATOM 6225 C CD1 . ILE A 1 780 ? 88.646 55.256 25.598 1.00 89.60 ? ? ? ? ? ? 780 ILE A CD1 1 ATOM 6226 N N . GLU A 1 781 ? 93.528 53.373 23.606 1.00 143.71 ? ? ? ? ? ? 781 GLU A N 1 ATOM 6227 C CA . GLU A 1 781 ? 94.384 52.972 22.487 1.00 151.14 ? ? ? ? ? ? 781 GLU A CA 1 ATOM 6228 C C . GLU A 1 781 ? 94.403 51.456 22.192 1.00 152.28 ? ? ? ? ? ? 781 GLU A C 1 ATOM 6229 O O . GLU A 1 781 ? 93.348 50.813 22.118 1.00 152.32 ? ? ? ? ? ? 781 GLU A O 1 ATOM 6230 C CB . GLU A 1 781 ? 95.812 53.497 22.731 1.00 158.68 ? ? ? ? ? ? 781 GLU A CB 1 ATOM 6231 C CG . GLU A 1 781 ? 95.895 55.030 22.853 1.00 166.51 ? ? ? ? ? ? 781 GLU A CG 1 ATOM 6232 C CD . GLU A 1 781 ? 95.314 55.764 21.628 1.00 172.83 ? ? ? ? ? ? 781 GLU A CD 1 ATOM 6233 O OE1 . GLU A 1 781 ? 94.976 56.966 21.753 1.00 175.86 ? ? ? ? ? ? 781 GLU A OE1 1 ATOM 6234 O OE2 . GLU A 1 781 ? 95.200 55.144 20.540 1.00 173.16 ? ? ? ? ? ? 781 GLU A OE2 1 ATOM 6235 N N . ASN A 1 782 ? 95.604 50.900 22.008 1.00 151.24 ? ? ? ? ? ? 782 ASN A N 1 ATOM 6236 C CA . ASN A 1 782 ? 95.797 49.468 21.728 1.00 144.75 ? ? ? ? ? ? 782 ASN A CA 1 ATOM 6237 C C . ASN A 1 782 ? 94.970 48.573 22.679 1.00 143.57 ? ? ? ? ? ? 782 ASN A C 1 ATOM 6238 O O . ASN A 1 782 ? 94.130 47.789 22.221 1.00 137.40 ? ? ? ? ? ? 782 ASN A O 1 ATOM 6239 C CB . ASN A 1 782 ? 97.302 49.109 21.835 1.00 141.47 ? ? ? ? ? ? 782 ASN A CB 1 ATOM 6240 C CG . ASN A 1 782 ? 98.097 49.384 20.533 1.00 137.75 ? ? ? ? ? ? 782 ASN A CG 1 ATOM 6241 O OD1 . ASN A 1 782 ? 97.733 50.244 19.721 1.00 135.05 ? ? ? ? ? ? 782 ASN A OD1 1 ATOM 6242 N ND2 . ASN A 1 782 ? 99.203 48.652 20.354 1.00 118.39 ? ? ? ? ? ? 782 ASN A ND2 1 ATOM 6243 N N . ASN A 1 783 ? 95.205 48.708 23.991 1.00 148.34 ? ? ? ? ? ? 783 ASN A N 1 ATOM 6244 C CA . ASN A 1 783 ? 94.506 47.921 25.029 1.00 149.87 ? ? ? ? ? ? 783 ASN A CA 1 ATOM 6245 C C . ASN A 1 783 ? 94.385 48.609 26.413 1.00 149.69 ? ? ? ? ? ? 783 ASN A C 1 ATOM 6246 O O . ASN A 1 783 ? 95.248 49.405 26.815 1.00 149.75 ? ? ? ? ? ? 783 ASN A O 1 ATOM 6247 C CB . ASN A 1 783 ? 95.200 46.550 25.199 1.00 149.88 ? ? ? ? ? ? 783 ASN A CB 1 ATOM 6248 C CG . ASN A 1 783 ? 94.619 45.715 26.353 1.00 148.07 ? ? ? ? ? ? 783 ASN A CG 1 ATOM 6249 O OD1 . ASN A 1 783 ? 93.399 45.562 26.484 1.00 142.66 ? ? ? ? ? ? 783 ASN A OD1 1 ATOM 6250 N ND2 . ASN A 1 783 ? 95.506 45.156 27.183 1.00 145.40 ? ? ? ? ? ? 783 ASN A ND2 1 ATOM 6251 N N . LEU A 1 784 ? 93.297 48.287 27.121 1.00 146.29 ? ? ? ? ? ? 784 LEU A N 1 ATOM 6252 C CA . LEU A 1 784 ? 93.016 48.808 28.464 1.00 139.15 ? ? ? ? ? ? 784 LEU A CA 1 ATOM 6253 C C . LEU A 1 784 ? 93.296 47.703 29.486 1.00 137.89 ? ? ? ? ? ? 784 LEU A C 1 ATOM 6254 O O . LEU A 1 784 ? 92.480 46.791 29.672 1.00 142.67 ? ? ? ? ? ? 784 LEU A O 1 ATOM 6255 C CB . LEU A 1 784 ? 91.546 49.242 28.593 1.00 133.49 ? ? ? ? ? ? 784 LEU A CB 1 ATOM 6256 C CG . LEU A 1 784 ? 91.260 50.741 28.702 1.00 128.85 ? ? ? ? ? ? 784 LEU A CG 1 ATOM 6257 C CD1 . LEU A 1 784 ? 89.776 50.967 28.940 1.00 123.61 ? ? ? ? ? ? 784 LEU A CD1 1 ATOM 6258 C CD2 . LEU A 1 784 ? 92.070 51.325 29.840 1.00 126.02 ? ? ? ? ? ? 784 LEU A CD2 1 ATOM 6259 N N . GLU A 1 785 ? 94.450 47.791 30.144 1.00 129.72 ? ? ? ? ? ? 785 GLU A N 1 ATOM 6260 C CA . GLU A 1 785 ? 94.849 46.801 31.137 1.00 122.76 ? ? ? ? ? ? 785 GLU A CA 1 ATOM 6261 C C . GLU A 1 785 ? 95.507 47.469 32.344 1.00 114.38 ? ? ? ? ? ? 785 GLU A C 1 ATOM 6262 O O . GLU A 1 785 ? 96.404 48.299 32.201 1.00 109.68 ? ? ? ? ? ? 785 GLU A O 1 ATOM 6263 C CB . GLU A 1 785 ? 95.805 45.789 30.488 1.00 129.40 ? ? ? ? ? ? 785 GLU A CB 1 ATOM 6264 C CG . GLU A 1 785 ? 96.446 44.771 31.430 1.00 128.73 ? ? ? ? ? ? 785 GLU A CG 1 ATOM 6265 C CD . GLU A 1 785 ? 97.965 44.728 31.268 1.00 130.28 ? ? ? ? ? ? 785 GLU A CD 1 ATOM 6266 O OE1 . GLU A 1 785 ? 98.627 45.766 31.532 1.00 120.09 ? ? ? ? ? ? 785 GLU A OE1 1 ATOM 6267 O OE2 . GLU A 1 785 ? 98.495 43.657 30.879 1.00 124.37 ? ? ? ? ? ? 785 GLU A OE2 1 ATOM 6268 N N . ARG A 1 786 ? 95.029 47.101 33.529 1.00 106.70 ? ? ? ? ? ? 786 ARG A N 1 ATOM 6269 C CA . ARG A 1 786 ? 95.539 47.620 34.789 1.00 102.18 ? ? ? ? ? ? 786 ARG A CA 1 ATOM 6270 C C . ARG A 1 786 ? 97.026 47.316 34.851 1.00 106.07 ? ? ? ? ? ? 786 ARG A C 1 ATOM 6271 O O . ARG A 1 786 ? 97.428 46.190 34.589 1.00 109.06 ? ? ? ? ? ? 786 ARG A O 1 ATOM 6272 C CB . ARG A 1 786 ? 94.830 46.925 35.950 1.00 84.39 ? ? ? ? ? ? 786 ARG A CB 1 ATOM 6273 C CG . ARG A 1 786 ? 93.321 46.960 35.853 1.00 76.34 ? ? ? ? ? ? 786 ARG A CG 1 ATOM 6274 C CD . ARG A 1 786 ? 92.675 46.245 37.013 1.00 73.76 ? ? ? ? ? ? 786 ARG A CD 1 ATOM 6275 N NE . ARG A 1 786 ? 91.227 46.164 36.861 1.00 80.23 ? ? ? ? ? ? 786 ARG A NE 1 ATOM 6276 C CZ . ARG A 1 786 ? 90.426 45.495 37.679 1.00 77.41 ? ? ? ? ? ? 786 ARG A CZ 1 ATOM 6277 N NH1 . ARG A 1 786 ? 90.939 44.850 38.708 1.00 69.78 ? ? ? ? ? ? 786 ARG A NH1 1 ATOM 6278 N NH2 . ARG A 1 786 ? 89.117 45.464 37.465 1.00 76.76 ? ? ? ? ? ? 786 ARG A NH2 1 ATOM 6279 N N . GLU A 1 787 ? 97.854 48.298 35.183 1.00 112.48 ? ? ? ? ? ? 787 GLU A N 1 ATOM 6280 C CA . GLU A 1 787 ? 99.289 48.029 35.262 1.00 118.87 ? ? ? ? ? ? 787 GLU A CA 1 ATOM 6281 C C . GLU A 1 787 ? 99.822 48.223 36.665 1.00 113.36 ? ? ? ? ? ? 787 GLU A C 1 ATOM 6282 O O . GLU A 1 787 ? 99.292 49.013 37.438 1.00 111.94 ? ? ? ? ? ? 787 GLU A O 1 ATOM 6283 C CB . GLU A 1 787 ? 100.079 48.928 34.304 1.00 131.61 ? ? ? ? ? ? 787 GLU A CB 1 ATOM 6284 C CG . GLU A 1 787 ? 100.082 48.487 32.840 1.00 140.92 ? ? ? ? ? ? 787 GLU A CG 1 ATOM 6285 C CD . GLU A 1 787 ? 100.879 49.439 31.950 1.00 144.50 ? ? ? ? ? ? 787 GLU A CD 1 ATOM 6286 O OE1 . GLU A 1 787 ? 102.079 49.662 32.240 1.00 138.25 ? ? ? ? ? ? 787 GLU A OE1 1 ATOM 6287 O OE2 . GLU A 1 787 ? 100.308 49.965 30.963 1.00 146.10 ? ? ? ? ? ? 787 GLU A OE2 1 ATOM 6288 N N . GLU A 1 788 ? 100.884 47.496 36.982 1.00 109.63 ? ? ? ? ? ? 788 GLU A N 1 ATOM 6289 C CA . GLU A 1 788 ? 101.511 47.588 38.289 1.00 110.30 ? ? ? ? ? ? 788 GLU A CA 1 ATOM 6290 C C . GLU A 1 788 ? 102.490 48.764 38.333 1.00 105.27 ? ? ? ? ? ? 788 GLU A C 1 ATOM 6291 O O . GLU A 1 788 ? 103.507 48.759 37.641 1.00 109.18 ? ? ? ? ? ? 788 GLU A O 1 ATOM 6292 C CB . GLU A 1 788 ? 102.250 46.282 38.602 1.00 110.62 ? ? ? ? ? ? 788 GLU A CB 1 ATOM 6293 C CG . GLU A 1 788 ? 102.922 46.274 39.963 1.00 122.81 ? ? ? ? ? ? 788 GLU A CG 1 ATOM 6294 C CD . GLU A 1 788 ? 103.754 45.027 40.210 1.00 133.19 ? ? ? ? ? ? 788 GLU A CD 1 ATOM 6295 O OE1 . GLU A 1 788 ? 104.744 44.811 39.465 1.00 132.39 ? ? ? ? ? ? 788 GLU A OE1 1 ATOM 6296 O OE2 . GLU A 1 788 ? 103.419 44.270 41.156 1.00 137.62 ? ? ? ? ? ? 788 GLU A OE2 1 ATOM 6297 N N . VAL A 1 789 ? 102.179 49.769 39.148 1.00 96.77 ? ? ? ? ? ? 789 VAL A N 1 ATOM 6298 C CA . VAL A 1 789 ? 103.034 50.944 39.283 1.00 89.19 ? ? ? ? ? ? 789 VAL A CA 1 ATOM 6299 C C . VAL A 1 789 ? 104.420 50.558 39.836 1.00 93.71 ? ? ? ? ? ? 789 VAL A C 1 ATOM 6300 O O . VAL A 1 789 ? 105.377 51.330 39.768 1.00 86.01 ? ? ? ? ? ? 789 VAL A O 1 ATOM 6301 C CB . VAL A 1 789 ? 102.351 51.996 40.200 1.00 79.57 ? ? ? ? ? ? 789 VAL A CB 1 ATOM 6302 C CG1 . VAL A 1 789 ? 103.197 53.253 40.306 1.00 84.93 ? ? ? ? ? ? 789 VAL A CG1 1 ATOM 6303 C CG2 . VAL A 1 789 ? 100.983 52.333 39.650 1.00 65.02 ? ? ? ? ? ? 789 VAL A CG2 1 ATOM 6304 N N . VAL A 1 790 ? 104.526 49.346 40.367 1.00 98.81 ? ? ? ? ? ? 790 VAL A N 1 ATOM 6305 C CA . VAL A 1 790 ? 105.789 48.868 40.919 1.00 103.76 ? ? ? ? ? ? 790 VAL A CA 1 ATOM 6306 C C . VAL A 1 790 ? 106.615 48.197 39.820 1.00 109.78 ? ? ? ? ? ? 790 VAL A C 1 ATOM 6307 O O . VAL A 1 790 ? 106.126 47.294 39.129 1.00 110.99 ? ? ? ? ? ? 790 VAL A O 1 ATOM 6308 C CB . VAL A 1 790 ? 105.553 47.826 42.041 1.00 107.39 ? ? ? ? ? ? 790 VAL A CB 1 ATOM 6309 C CG1 . VAL A 1 790 ? 106.800 47.682 42.892 1.00 92.91 ? ? ? ? ? ? 790 VAL A CG1 1 ATOM 6310 C CG2 . VAL A 1 790 ? 104.345 48.220 42.879 1.00 102.33 ? ? ? ? ? ? 790 VAL A CG2 1 ATOM 6311 N N . GLN A 1 791 ? 107.862 48.637 39.660 1.00 112.86 ? ? ? ? ? ? 791 GLN A N 1 ATOM 6312 C CA . GLN A 1 791 ? 108.761 48.072 38.649 1.00 114.87 ? ? ? ? ? ? 791 GLN A CA 1 ATOM 6313 C C . GLN A 1 791 ? 109.956 47.403 39.314 1.00 118.29 ? ? ? ? ? ? 791 GLN A C 1 ATOM 6314 O O . GLN A 1 791 ? 110.520 47.922 40.280 1.00 118.36 ? ? ? ? ? ? 791 GLN A O 1 ATOM 6315 C CB . GLN A 1 791 ? 109.275 49.162 37.702 1.00 115.29 ? ? ? ? ? ? 791 GLN A CB 1 ATOM 6316 C CG . GLN A 1 791 ? 108.199 49.856 36.879 1.00 118.25 ? ? ? ? ? ? 791 GLN A CG 1 ATOM 6317 C CD . GLN A 1 791 ? 108.737 51.050 36.107 1.00 120.63 ? ? ? ? ? ? 791 GLN A CD 1 ATOM 6318 O OE1 . GLN A 1 791 ? 109.627 50.912 35.264 1.00 126.71 ? ? ? ? ? ? 791 GLN A OE1 1 ATOM 6319 N NE2 . GLN A 1 791 ? 108.201 52.233 36.398 1.00 114.27 ? ? ? ? ? ? 791 GLN A NE2 1 ATOM 6320 N N . GLY A 1 792 ? 110.340 46.248 38.787 1.00 124.19 ? ? ? ? ? ? 792 GLY A N 1 ATOM 6321 C CA . GLY A 1 792 ? 111.468 45.524 39.339 1.00 128.19 ? ? ? ? ? ? 792 GLY A CA 1 ATOM 6322 C C . GLY A 1 792 ? 111.066 44.561 40.442 1.00 124.86 ? ? ? ? ? ? 792 GLY A C 1 ATOM 6323 O O . GLY A 1 792 ? 109.890 44.223 40.592 1.00 119.60 ? ? ? ? ? ? 792 GLY A O 1 ATOM 6324 N N . GLN A 1 793 ? 112.052 44.115 41.212 1.00 121.27 ? ? ? ? ? ? 793 GLN A N 1 ATOM 6325 C CA . GLN A 1 793 ? 111.804 43.196 42.306 1.00 114.01 ? ? ? ? ? ? 793 GLN A CA 1 ATOM 6326 C C . GLN A 1 793 ? 111.432 43.953 43.572 1.00 107.38 ? ? ? ? ? ? 793 GLN A C 1 ATOM 6327 O O . GLN A 1 793 ? 111.834 45.105 43.771 1.00 103.41 ? ? ? ? ? ? 793 GLN A O 1 ATOM 6328 C CB . GLN A 1 793 ? 113.041 42.343 42.573 1.00 118.18 ? ? ? ? ? ? 793 GLN A CB 1 ATOM 6329 C CG . GLN A 1 793 ? 113.433 41.394 41.456 1.00 120.16 ? ? ? ? ? ? 793 GLN A CG 1 ATOM 6330 C CD . GLN A 1 793 ? 114.751 40.700 41.749 1.00 121.59 ? ? ? ? ? ? 793 GLN A CD 1 ATOM 6331 O OE1 . GLN A 1 793 ? 114.943 40.130 42.828 1.00 113.22 ? ? ? ? ? ? 793 GLN A OE1 1 ATOM 6332 N NE2 . GLN A 1 793 ? 115.673 40.755 40.792 1.00 125.59 ? ? ? ? ? ? 793 GLN A NE2 1 ATOM 6333 N N . THR A 1 794 ? 110.665 43.275 44.422 1.00 105.29 ? ? ? ? ? ? 794 THR A N 1 ATOM 6334 C CA . THR A 1 794 ? 110.188 43.817 45.689 1.00 97.82 ? ? ? ? ? ? 794 THR A CA 1 ATOM 6335 C C . THR A 1 794 ? 110.796 43.014 46.841 1.00 93.22 ? ? ? ? ? ? 794 THR A C 1 ATOM 6336 O O . THR A 1 794 ? 110.976 41.802 46.730 1.00 95.94 ? ? ? ? ? ? 794 THR A O 1 ATOM 6337 C CB . THR A 1 794 ? 108.647 43.725 45.764 1.00 89.95 ? ? ? ? ? ? 794 THR A CB 1 ATOM 6338 O OG1 . THR A 1 794 ? 108.077 44.354 44.611 1.00 97.70 ? ? ? ? ? ? 794 THR A OG1 1 ATOM 6339 C CG2 . THR A 1 794 ? 108.124 44.422 46.997 1.00 94.56 ? ? ? ? ? ? 794 THR A CG2 1 ATOM 6340 N N . THR A 1 795 ? 111.115 43.696 47.938 1.00 91.72 ? ? ? ? ? ? 795 THR A N 1 ATOM 6341 C CA . THR A 1 795 ? 111.696 43.051 49.110 1.00 92.70 ? ? ? ? ? ? 795 THR A CA 1 ATOM 6342 C C . THR A 1 795 ? 110.822 43.212 50.346 1.00 92.64 ? ? ? ? ? ? 795 THR A C 1 ATOM 6343 O O . THR A 1 795 ? 110.360 44.310 50.670 1.00 84.32 ? ? ? ? ? ? 795 THR A O 1 ATOM 6344 C CB . THR A 1 795 ? 113.100 43.610 49.437 1.00 97.79 ? ? ? ? ? ? 795 THR A CB 1 ATOM 6345 O OG1 . THR A 1 795 ? 113.964 43.430 48.308 1.00 99.45 ? ? ? ? ? ? 795 THR A OG1 1 ATOM 6346 C CG2 . THR A 1 795 ? 113.700 42.891 50.647 1.00 88.66 ? ? ? ? ? ? 795 THR A CG2 1 ATOM 6347 N N . ALA A 1 796 ? 110.611 42.089 51.024 1.00 92.09 ? ? ? ? ? ? 796 ALA A N 1 ATOM 6348 C CA . ALA A 1 796 ? 109.811 42.025 52.237 1.00 92.57 ? ? ? ? ? ? 796 ALA A CA 1 ATOM 6349 C C . ALA A 1 796 ? 110.756 41.752 53.403 1.00 96.08 ? ? ? ? ? ? 796 ALA A C 1 ATOM 6350 O O . ALA A 1 796 ? 111.191 40.618 53.599 1.00 100.38 ? ? ? ? ? ? 796 ALA A O 1 ATOM 6351 C CB . ALA A 1 796 ? 108.795 40.910 52.117 1.00 93.89 ? ? ? ? ? ? 796 ALA A CB 1 ATOM 6352 N N . HIS A 1 797 ? 111.074 42.793 54.171 1.00 99.42 ? ? ? ? ? ? 797 HIS A N 1 ATOM 6353 C CA . HIS A 1 797 ? 111.991 42.671 55.305 1.00 96.95 ? ? ? ? ? ? 797 HIS A CA 1 ATOM 6354 C C . HIS A 1 797 ? 111.606 43.531 56.493 1.00 91.96 ? ? ? ? ? ? 797 HIS A C 1 ATOM 6355 O O . HIS A 1 797 ? 110.767 44.427 56.387 1.00 82.97 ? ? ? ? ? ? 797 HIS A O 1 ATOM 6356 C CB . HIS A 1 797 ? 113.404 43.071 54.886 1.00 97.15 ? ? ? ? ? ? 797 HIS A CB 1 ATOM 6357 C CG . HIS A 1 797 ? 113.486 44.443 54.290 1.00 106.82 ? ? ? ? ? ? 797 HIS A CG 1 ATOM 6358 N ND1 . HIS A 1 797 ? 114.488 45.337 54.613 1.00 113.71 ? ? ? ? ? ? 797 HIS A ND1 1 ATOM 6359 C CD2 . HIS A 1 797 ? 112.709 45.065 53.373 1.00 108.25 ? ? ? ? ? ? 797 HIS A CD2 1 ATOM 6360 C CE1 . HIS A 1 797 ? 114.320 46.449 53.918 1.00 113.96 ? ? ? ? ? ? 797 HIS A CE1 1 ATOM 6361 N NE2 . HIS A 1 797 ? 113.250 46.310 53.158 1.00 111.57 ? ? ? ? ? ? 797 HIS A NE2 1 ATOM 6362 N N . GLN A 1 798 ? 112.240 43.246 57.626 1.00 89.49 ? ? ? ? ? ? 798 GLN A N 1 ATOM 6363 C CA . GLN A 1 798 ? 112.013 44.007 58.846 1.00 91.22 ? ? ? ? ? ? 798 GLN A CA 1 ATOM 6364 C C . GLN A 1 798 ? 113.373 44.466 59.377 1.00 93.69 ? ? ? ? ? ? 798 GLN A C 1 ATOM 6365 O O . GLN A 1 798 ? 114.270 43.647 59.594 1.00 100.47 ? ? ? ? ? ? 798 GLN A O 1 ATOM 6366 C CB . GLN A 1 798 ? 111.321 43.155 59.903 1.00 85.83 ? ? ? ? ? ? 798 GLN A CB 1 ATOM 6367 C CG . GLN A 1 798 ? 110.775 43.988 61.038 1.00 90.59 ? ? ? ? ? ? 798 GLN A CG 1 ATOM 6368 C CD . GLN A 1 798 ? 110.411 43.172 62.245 1.00 91.02 ? ? ? ? ? ? 798 GLN A CD 1 ATOM 6369 O OE1 . GLN A 1 798 ? 109.710 42.173 62.138 1.00 96.61 ? ? ? ? ? ? 798 GLN A OE1 1 ATOM 6370 N NE2 . GLN A 1 798 ? 110.892 43.590 63.410 1.00 100.16 ? ? ? ? ? ? 798 GLN A NE2 1 ATOM 6371 N N . PRO A 1 799 ? 113.546 45.783 59.591 1.00 91.90 ? ? ? ? ? ? 799 PRO A N 1 ATOM 6372 C CA . PRO A 1 799 ? 114.801 46.356 60.093 1.00 94.60 ? ? ? ? ? ? 799 PRO A CA 1 ATOM 6373 C C . PRO A 1 799 ? 115.300 45.749 61.404 1.00 101.62 ? ? ? ? ? ? 799 PRO A C 1 ATOM 6374 O O . PRO A 1 799 ? 114.505 45.416 62.280 1.00 102.45 ? ? ? ? ? ? 799 PRO A O 1 ATOM 6375 C CB . PRO A 1 799 ? 114.456 47.835 60.265 1.00 87.43 ? ? ? ? ? ? 799 PRO A CB 1 ATOM 6376 C CG . PRO A 1 799 ? 113.408 48.065 59.242 1.00 81.80 ? ? ? ? ? ? 799 PRO A CG 1 ATOM 6377 C CD . PRO A 1 799 ? 112.547 46.844 59.368 1.00 85.00 ? ? ? ? ? ? 799 PRO A CD 1 ATOM 6378 N N . GLN A 1 800 ? 116.613 45.594 61.545 1.00 110.55 ? ? ? ? ? ? 800 GLN A N 1 ATOM 6379 C CA . GLN A 1 800 ? 117.136 45.078 62.806 1.00 119.15 ? ? ? ? ? ? 800 GLN A CA 1 ATOM 6380 C C . GLN A 1 800 ? 117.077 46.280 63.760 1.00 124.77 ? ? ? ? ? ? 800 GLN A C 1 ATOM 6381 O O . GLN A 1 800 ? 117.110 47.436 63.317 1.00 122.48 ? ? ? ? ? ? 800 GLN A O 1 ATOM 6382 C CB . GLN A 1 800 ? 118.584 44.588 62.661 1.00 120.53 ? ? ? ? ? ? 800 GLN A CB 1 ATOM 6383 C CG . GLN A 1 800 ? 119.213 44.088 63.969 1.00 126.17 ? ? ? ? ? ? 800 GLN A CG 1 ATOM 6384 C CD . GLN A 1 800 ? 120.725 44.326 64.035 1.00 137.19 ? ? ? ? ? ? 800 GLN A CD 1 ATOM 6385 O OE1 . GLN A 1 800 ? 121.475 43.879 63.160 1.00 140.39 ? ? ? ? ? ? 800 GLN A OE1 1 ATOM 6386 N NE2 . GLN A 1 800 ? 121.175 45.044 65.073 1.00 132.00 ? ? ? ? ? ? 800 GLN A NE2 1 ATOM 6387 N N . 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